Funciones biológicas. — Estudiopedia
El nombre de vitamina PP proviene de una expresión italiana. pelagra preventiva– prevenir la pelagra.
Fuentes
Buenas fuentes son el hígado, la carne, el pescado, las legumbres, el trigo sarraceno y el pan negro. La leche y los huevos contienen pocas vitaminas. También se sintetiza en el cuerpo a partir del triptófano: una de cada 60 moléculas de triptófano se convierte en una molécula de vitamina.
Requisito diario
Estructura
La vitamina existe en la forma. ácido nicotínico o nicotinamida.
Dos formas de vitamina PP
Sus formas de coenzima son nicotinamida adenina dinucleótida(NAD) y forma fosforilada de ribosa – nicotinamida adenina dinucleótido fosfato(PNAD).
Estructura de las formas oxidadas de NAD y NADP.
Funciones bioquímicas
Transferencia de iones hidruro H – (átomo de hidrógeno y electrón) en reacciones redox.
El mecanismo de participación de NAD y NADP en reacción bioquímica
Gracias a la transferencia de iones hidruro, la vitamina realiza las siguientes tareas:
1. Metabolismo de proteínas, grasas y carbohidratos.. Dado que NAD y NADP sirven como coenzimas de la mayoría de las deshidrogenasas, participan en las reacciones.
- durante la síntesis y oxidación de ácidos carboxílicos,
- durante la síntesis de colesterol,
- metabolismo del ácido glutámico y otros aminoácidos,
- Metabolismo de los carbohidratos: vía de las pentosas fosfato, glucólisis,
- descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico,
Ejemplo de una reacción bioquímica que involucra NAD
2. NADH lo hace regular función, ya que es un inhibidor de determinadas reacciones de oxidación, por ejemplo, en el ciclo del ácido tricarboxílico.
3. Protección de la información hereditaria– NAD es un sustrato de poli-ADP-ribosilación durante el proceso de unión de roturas cromosómicas y reparación del ADN.
4. Defensa de radicales libres – NADPH es un componente esencial del sistema antioxidante de las células.
5. NADPH participa en reacciones
- resíntesis tetrahidrofólicoácidos (coenzima de vitamina B9) del ácido dihidrofólico después de la síntesis de monofosfato de timidilo,
- recuperación de proteínas tiorredoxina durante la síntesis de desoxirribonucleótidos,
- para activar la vitamina K “alimentaria” o restaurar tiorredoxina después de la reactivación de la vitamina K.
Hipovitaminosis B3
Causa
Deficiencia nutricional de niacina y triptófano. Síndrome de Hartnup.
Cuadro clinico
Manifestado por la enfermedad pelagra (italiano: pele agra – Piel áspera) Cómo síndrome de las tres D:
- demencia(nervioso y desordenes mentales, demencia),
- dermatitis(fotodermatitis),
- diarrea(debilidad, indigestión, pérdida de apetito).
Si no se trata, la enfermedad es mortal. Los niños con hipovitaminosis experimentan un crecimiento lento, pérdida de peso y anemia.
En Estados Unidos en 1912-1216. El número de casos de pelagra ascendió a 100 mil personas por año, de las cuales murieron unas 10 mil. La razón fue la falta de alimento animal, la gente comía principalmente maíz y sorgo, que son pobres en triptófano y contienen niacina no digerible.
Es interesante que los indios Sudamerica, cuya dieta es el maíz desde la antigüedad, no se produce pelagra. La razón de este fenómeno es que hierven el maíz en agua de cal, lo que libera la niacina del complejo insoluble. Los europeos, habiendo tomado maíz de los indios, tampoco se molestaron en tomar prestadas las recetas.
Antivitaminas
Derivado del ácido isonicotínico isoniazida, utilizado para tratar la tuberculosis. El mecanismo de acción no está exactamente claro, pero una hipótesis es la sustitución del ácido nicotínico en las reacciones de síntesis de nicotinamida adenina dinucleótido ( iso-NAD en lugar de NAD). Como resultado, se altera el curso de las reacciones redox y se suprime la síntesis de ácido micólico. elemento estructural pared celular de Mycobacterium tuberculosis.
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Significado de nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
Fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina en el diccionario de crucigramas
Diccionario de términos médicos.
Fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina (NADP)
una coenzima de muchas oxidorreductasas, que actúa como portadora de electrones y protones, y se diferencia de la nicotinamida adenina dinucleótido por el contenido de un residuo más ácido fosfórico, unido al hidroxilo de uno de los residuos de D-ribosa.
Diccionario enciclopédico, 1998
EL FOSFATO DE NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA ADNINEDINA (NADP) es una coenzima de algunas deshidrogenasas, enzimas que catalizan reacciones redox en células vivas. NADP toma hidrógeno y electrones del compuesto que se oxida y los transfiere a otras sustancias. El NADP reducido (NADP H) es uno de los principales productos de las reacciones luminosas en la fotosíntesis.
Fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina
NADP [nucleótido de trifosfopiridina (TPN); obsoleto ≈ coenzima II (Co II), codehidrasa], una coenzima ampliamente distribuida en la naturaleza; como la nicotinamida adenina dinucleótido, que se encuentra en todo tipo de células; Participa en reacciones de oxidación ≈ reducción. La estructura del NADP fue establecida en 1934 por O. Warburg. Sirve como aceptor de hidrógeno durante la oxidación principalmente de carbohidratos; en forma reducida es un donante de hidrógeno durante la biosíntesis ácidos grasos. En cloroplastos células vegetales El NADP se reduce durante las reacciones luminosas de la fotosíntesis y luego proporciona hidrógeno para la síntesis de carbohidratos durante las reacciones oscuras. Ver oxidación biológica.
Wikipedia
Fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina
Fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina(NADP, NADP) es una coenzima ampliamente distribuida en la naturaleza de algunas deshidrogenasas, enzimas que catalizan reacciones redox en células vivas. NADP toma hidrógeno y electrones del compuesto que se oxida y los transfiere a otras sustancias. En los cloroplastos de las células vegetales, el NADP se reduce durante las reacciones luminosas de la fotosíntesis y luego proporciona hidrógeno para la síntesis de carbohidratos durante las reacciones oscuras. NADP, una coenzima que se diferencia de NAD por el contenido de otro residuo de ácido fosfórico unido al hidroxilo de uno de los residuos de D-ribosa, se encuentra en todo tipo de células.
Deshidrogenasas son enzimas de la clase de oxidorreductasas que catalizan reacciones que eliminan hidrógeno (es decir, protones y electrones) de un sustrato, que es un agente oxidante, y lo transportan a otro sustrato, que se reduce.
Dependiendo de naturaleza química aceptor con el que interactúan las deshidrogenasas, se dividen en varios grupos:
- Deshidrogenasas anaeróbicas, que catalizan reacciones en las que el aceptor de hidrógeno es un compuesto distinto del oxígeno.
- Deshidrogenasas aeróbicas, que catalizan reacciones donde el aceptor de hidrógeno puede ser oxígeno (oxidasas) u otro aceptor. Las deshidrogenasas aeróbicas pertenecen a las flavoproteínas, el producto de la reacción es el peróxido de hidrógeno.
- Deshidrogenasas, que transportan electrones desde un sustrato a un aceptor de electrones. A este grupo de deshidrogenasas pertenecen los citocromos de la cadena respiratoria mitocondrial.
- Deshidrogenasas, que catalizan la introducción directa de 1 o 2 átomos de oxígeno en la molécula del sustrato. Estas deshidrogenasas se denominan oxigenasas.
La función de aceptores primarios de átomos de hidrógeno escindidos de los sustratos correspondientes la realizan dos tipos de deshidrogenasas:
- deshidrogenasas dependientes de piridina- contienen las coenzimas nicotinamida (NAD+) o nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+).
- deshidrogenasas flavinadependientes, cuyo grupo protésico es el dinucleótido de flavina adenina (FAD) o el mononucleótido de flavina (FMN).
Las coenzimas NADP+ (o NAD+) están ligeramente unidas a la apoenzima y, por lo tanto, pueden estar presentes en la célula en un estado asociado con la apoenzima o separadas de la parte proteica.
Las deshidrogenasas dependientes de piridina son de tipo anaeróbico: enzimas solubles en agua que oxidan sustratos polares. La reacción catalizada por deshidrogenasas dependientes de piridina. vista general se dan en las siguientes ecuaciones:
SH2 + NADP+ → S + NADPH + H+
SH2 + NAD+ → S + NADH + H+
Estructura de trabajo en una molécula. NAD+ o NADP+ es un anillo de piridina, nicotinamida, que agrega un átomo de hidrógeno y un electrón (ion hidruro) durante una reacción enzimática, y el segundo protón ingresa al medio de reacción. Las deshidrogenasas dependientes de piridina son muy comunes en las células vivas. Abstraen protones y electrones de muchos sustratos, reduciendo NAD+ o NADP+ y posteriormente transfiriendo equivalentes reductores a otros aceptores. Las deshidrogenasas dependientes de NAD catalizan principalmente reacciones redox de vías metabólicas oxidativas: glucólisis, ciclo de Krebs, β-oxidación de ácidos grasos, cadena respiratoria mitocondrial, etc. El NAD es la principal fuente de electrones para la cadena de transporte de electrones. NADP se utiliza principalmente en los procesos de síntesis reductiva (en la síntesis de ácidos grasos y esteroides).
Deshidrogenasas flavinadependientes- flavoproteínas, los grupos protésicos en los que FAD o FMN son derivados de la vitamina B2, que están estrechamente asociados (covalentemente) con la apoenzima. Estas deshidrogenasas son enzimas unidas a membranas que oxidan sustratos no polares y de baja polaridad. La parte funcional de la molécula FAD o FMN, que participa en reacciones redox, es el anillo de isoaloxazina de la riboflavina, que acepta dos átomos de hidrógeno (2H+ + 2e-) del sustrato.
ecuación general Las reacciones que involucran deshidrogenasas flavinadependientes se ven así:
SH2 + FMN → S + FMN-H2
SH2 + FAD+ → S + FADH2
En los procesos de oxidación biológica, estas enzimas desempeñan el papel de deshidrogenasas tanto anaeróbicas como aeróbicas. Las deshidrogenasas anaeróbicas incluyen la NADH deshidrogenasa, una enzima dependiente de FMN que transfiere electrones del NADH a los componentes más electropositivos de la cadena respiratoria mitocondrial. Otras deshidrogenasas (dependientes de FAD) transfieren electrones directamente desde el sustrato a la cadena respiratoria (p. ej., succinato deshidrogenasa, acil-CoA deshidrogenasa). El transporte de electrones desde las flavoproteínas a las citocromo oxidasas en la cadena respiratoria lo proporcionan los citocromos que, además de la citocromo oxidasa, se clasifican como deshidrogenasas anaeróbicas. Los citocromos son proteínas de las mitocondrias que contienen hierro: hemoproteínas que, debido al cambio inverso en la valencia del hierro hemo, realizan la función de transportar electrones en las células aeróbicas directamente en las cadenas de oxidación biológica: citocromo (Fe3 +) + e → citocromo (Fe2+).
La cadena respiratoria mitocondrial incluye los citocromos b, c1, c, a y a3 (citocromo oxidasa). Además de la cadena respiratoria, los citocromos están contenidos en el retículo endoplásmico (450 y b5). Las deshidrogenasas aeróbicas dependientes de flavina incluyen L-aminoácidos oxidasas, xantina oxidasa, etc.
Las deshidrogenasas que catalizan la incorporación de uno o dos átomos de oxígeno en una molécula de sustrato se denominan oxigenasas. Dependiendo de la cantidad de átomos de oxígeno que interactúan con el sustrato, las oxigenasas se dividen en 2 grupos:
- dioxigenasas
- Monooxigenasas
dioxigenasas catalizar agrega 2 átomos de oxígeno a la molécula del sustrato: S + O2 → SO2. Se trata, en particular, de enzimas que contienen hierro no hemo y que catalizan reacciones de síntesis del ácido homogentísico y su oxidación a lo largo del catabolismo de la tirosina. La lipoxigenasa que contiene hierro cataliza la incorporación de O2 en ácido araquidónico, la primera reacción en la síntesis de leucotrienos. Las prolina y lisina dioxigenasas catalizan las reacciones de hidroxilación de los residuos de lisina y prolina en el procolágeno. Las monooxigenasas catalizan la adición de solo 1 átomo de la molécula de oxígeno al sustrato. En este caso, el segundo átomo de oxígeno se reduce a agua:
SH + O2 + NADPH + H+
SOH + H2O + NADP+
A monooxigenasas pertenecen a enzimas que participan en el metabolismo de muchas sustancias medicinales a través de su hidroxilación. Estas enzimas se localizan predominantemente en la fracción microsomal del hígado, las glándulas suprarrenales, las gónadas y otros tejidos. Dado que la mayoría de las veces el sustrato en las reacciones de la monooxigenasa está hidroxilado, este grupo Las enzimas también se llaman hidroxilasas.
Las monooxigenasas catalizan las reacciones de hidroxilación del colesterol (esteroides) y su conversión en sustancias biológicamente activas, incluidas hormonas sexuales, hormonas suprarrenales, metabolitos activos de la vitamina D - calcitriol, así como reacciones de desintoxicación por hidroxilación de varios sustancias toxicas, medicamentos y productos de su transformación para el organismo. El sistema de membrana monooxigenasa del retículo endoplásmico de los hepatocitos contiene NADPH + H+, flavoproteínas con el cofactor FAD, una proteína (adrenotoxina) que contiene hierro no hemo y proteína hemo, el citocromo P450. Como resultado de la hidroxilación de sustancias hidrófobas apolares, aumenta su hidrofilicidad, lo que contribuye a la inactivación biológica. sustancias activas o neutralizar sustancias tóxicas y excretarlas del cuerpo. Algunas sustancias medicinales, como el fenobarbital, tienen la capacidad de inducir la síntesis de enzimas microsomales y del citocromo P450.
Existen monooxigenasas que no contienen citocromo P450. Estos incluyen enzimas hepáticas que catalizan las reacciones de hidroxilación de fenilalanina, tirosina y triptófano.
Bueno saber
- El dímero D es un marcador de fibrinólisis (durante el embarazo - normal, aumentado - con trombosis, insuficiencia cardíaca congestiva, procesos oncológicos)
Las enzimas, al igual que las proteínas, se dividen en 2 grupos: simple Y complejo. Los simples están compuestos enteramente de aminoácidos y, tras la hidrólisis, forman exclusivamente aminoácidos. Su organización espacial está limitada por la estructura terciaria. Se trata principalmente de enzimas gastrointestinales: pepsina, tripsina, lisacima, fosfatasa. Las enzimas complejas, además de la parte proteica, también contienen componentes no proteicos, que se diferencian por la fuerza de unión a la parte proteica (aloenzima). Si la constante de disociación de una enzima compleja es tan pequeña que en solución todas las cadenas polipeptídicas están unidas con sus componentes no proteicos y no se separan durante el aislamiento y la purificación, entonces el componente no proteico se llama grupo prostético y se considera parte integral de la molécula de enzima.
Bajo coenzima comprender un grupo adicional que se separa fácilmente de la aloenzima tras la disociación. Entre la aloenzima y el grupo mas simple Existe un enlace covalente, bastante complejo. Existe un enlace no covalente (interacciones de hidrógeno o electrostáticas) entre la aloenzima y la coenzima. Representantes típicos las coenzimas son:
B 1 - tiamina; pirofosfato (contiene B)
B 2 - riboflavina; MODA, FNK
PP-NAD, NADP
H – biotina; biositina
B 6 - piridoxina; fosfato de piridoxal
Ácido pantoténico: coenzima A
Muchos metales divalentes (Cu, Fe, Mn, Mg) también actúan como cofactores, aunque no son ni coenzimas ni grupos protésicos. Los metales forman parte del centro activo o se estabilizan. Mejor opción estructura del centro activo.
RIELESENZIMAS
Fe, Fehemoglobina, catalasa, peroxidasa
Cu, Cu citocromo oxidasa
ZnDNA – polimerasa, deshidrogenasa
Mghexocinasa
Mnarginasa
Seglutatión reductasa
El ATP, el ácido láctico y el ARNt también pueden realizar una función cofactor. Una cosa a tener en cuenta rasgo distintivo enzimas de dos componentes, que consiste en que ni el cofactor (coenzima o grupo protésico) ni la aloenzima exhiben individualmente actividad catalítica, y solo su combinación en un todo único, procediendo de acuerdo con el programa de su organización tridimensional, asegura la rápida aparición de reacciones químicas.
Estructura de NAD y NADP.
NAD y NADP son coenzimas de deshidrogenasas dependientes de piridina.
NUCLEOTIDO DE NICOTINAMIDA ADNINA DINE.
NICOTINAMIDA ADNINA DINE NUCLEOAMIDA FOSFATO (NADP)
La capacidad de NAD y NADP para desempeñar el papel de portadores precisos de hidrógeno está asociada con la presencia en su estructura:
Reamida del ácido nicotínico.
En las células, están implicadas las deshidrogenasas dependientes de NAD.
en los procesos de transferencia de electrones desde el sustrato a O.
Las deshidrogenasas dependientes de NADP desempeñan un papel en el proceso.
biosíntesis de sah. Por tanto, las coenzimas NAD y NADP
difieren en la localización intracelular: NAD
concentrado en las mitocondrias y la mayor parte del NADP
se encuentra en el citoplasma.
Estructura del FAD y del FMN.
FAD y FMN son grupos protésicos de enzimas flavinas. Están muy firmemente adheridos a la aloenzima, a diferencia de NAD y NADP.
MONONUCLEOTIDO DE FLAVINA (FMN).
FLAVINACETILDINUCLEÓTIDO.
La parte activa de la molécula de FAD y FMN es el anillo de isoaloxadina de riboflavina, a cuyos átomos de nitrógeno se pueden unir 2 átomos de hidrógeno.
