ندف در زیست شناسی چیست. ساختار اسید پانتوتنیک

توابع بیوشیمیایی

انتقال یون های هیدرید H- (اتم هیدروژن و الکترون) در واکنش های ردوکس

به لطف انتقال یون های هیدرید، ویتامین وظایف زیر را انجام می دهد:

1. متابولیسم پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها. از آنجایی که NAD و NADP به عنوان کوآنزیم های اکثر دهیدروژنازها عمل می کنند، در واکنش ها شرکت می کنند.

• در طول سنتز و اکسیداسیون اسیدهای چرب,
• در طول سنتز کلسترول،
• متابولیسم اسید گلوتامیک و سایر اسیدهای آمینه،
• متابولیسم کربوهیدرات: مسیر پنتوز فسفات، گلیکولیز،
• دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو اسید پیروویک,
• چرخه اسید تری کربوکسیلیک

2. NADH انجام می دهد تنظیم کنندهعملکرد، از آنجایی که یک بازدارنده واکنش های اکسیداسیون خاص است، به عنوان مثال، در چرخه اسید تری کربوکسیلیک.

3. حفاظت از اطلاعات ارثی- NAD بستری از پلی-ADP-ریبوزیلاسیون در طول فرآیند اتصال متقابل شکسته های کروموزومی و ترمیم DNA است که باعث کند شدن نکروز و آپوپتوز سلولی می شود.

4. دفاع از رادیکال های آزاد - NADPH جزء ضروری سیستم آنتی اکسیدانی سلول است.

5. NADPH در واکنش های سنتز مجدد اسید تتراهیدروفولیک از اسید دی هیدروفولیک، به عنوان مثال پس از سنتز تیمیدیل مونوفسفات نقش دارد.

هیپوویتامینوز

علت

کمبود تغذیه ای نیاسین و تریپتوفان سندرم هارتناپ

تصویر بالینی

با بیماری پلاگرا (به ایتالیایی: pelle agra –) بروز می کند. پوست خشن). ظاهر می شود سندرم سه دی:

• زوال عقل(عصبی و اختلالات روانی، زوال عقل)
• درماتیت(فتودرماتیت)،
• اسهال(ضعف، سوء هاضمه، از دست دادن اشتها).

در صورت عدم درمان، این بیماری کشنده است. کودکان مبتلا به هیپوویتامینوز رشد کند، کاهش وزن و کم خونی را تجربه می کنند.

آنتی ویتامین ها

Phtivazid، Tubazid، Niazid داروهایی هستند که برای درمان سل استفاده می شوند.

فرمهای مقدار مصرف

نیکوتین آمید و نیکوتینیک اسید.

ویتامین B5 (اسید پانتوتنیک)

منابع

هر محصولات غذاییبخصوص حبوبات، مخمر، فرآورده های حیوانی.

نیاز روزانه

ساختار

ویتامین فقط به شکل وجود دارد اسید پانتوتنیکحاوی β-آلانین و اسید پانتوئیک (2،4-دی هیدروکسی-3،3-دی متیل بوتیریک) است.

>

ساختار اسید پانتوتنیک

اشکال کوآنزیمی آن هستند کوآنزیم A(کوآنزیم A، HS-CoA) و 4-فسفوپانتهئین.

ساختار شکل کوآنزیمی ویتامین B5 - کوآنزیم A

توابع بیوشیمیایی

شکل کوآنزیمی ویتامین کوآنزیم Aبه هیچ آنزیمی متصل نیست، بین آنها حرکت می کند آنزیم های مختلف، فراهم آوردن انتقال آسیل(از جمله استیل) گروه ها:

• در واکنش های اکسیداسیون پر انرژی گلوکز و رادیکال های اسید آمینه، به عنوان مثال، در کار آنزیم های پیروات دهیدروژناز، α-کتوگلوتارات دهیدروژناز در چرخه اسید تری کربوکسیلیک)،
• به عنوان حامل گروه های آسیل در طی اکسیداسیون اسیدهای چرب و در واکنش های سنتز اسیدهای چرب
• در واکنش های سنتز استیل کولین و گلیکوزآمینوگلیکان ها، تشکیل اسید هیپوریک و اسیدهای صفراوی.

هیپوویتامینوز

علت

کمبود تغذیه ای

تصویر بالینی

ظاهر می شود پدیولژیا(اریترومالژیا) - آسیب به شریان های کوچک قسمت های انتهایی اندام های تحتانی، علامت آن است سوزش در پا. این آزمایش سفید شدن مو، آسیب به پوست و دستگاه گوارش، اختلال در عملکرد را نشان می دهد. سیستم عصبیدیستروفی آدرنال، استئاتوز کبد، بی تفاوتی، افسردگی، ضعف عضلانی، تشنج

اما از آنجایی که این ویتامین در همه غذاها وجود دارد، هیپوویتامینوز بسیار نادر است.

فرمهای مقدار مصرف

پانتوتنات کلسیم، کوآنزیم A.

ویتامین B6 (پیریدوکسین، ضد درماتیت)

منابع

این ویتامین سرشار از غلات، حبوبات، مخمر، جگر، کلیه ها، گوشت است و همچنین توسط باکتری های روده سنتز می شود.

نیاز روزانه

ساختار

این ویتامین به شکل پیریدوکسین وجود دارد. اشکال کوآنزیمی آن پیریدوکسال فسفات و پیریدوکامین فسفات است.

اطلاعات مربوطه:

جستجو در سایت:

فرمول ساختاری مواد

فرمول ساختاری چیست؟

دارای دو نوع است: مسطح (2D) و فضایی (3D) (شکل 1).

ساختار اشکال اکسید شده NAD و NADP

هنگام نمایش فرمول ساختاری، پیوندهای درون مولکولی معمولاً با خط تیره (اول) نشان داده می شوند.

برنج. 1. فرمول ساختاری الکل اتیلیک: الف) مسطح؛ ب) فضایی

فرمول های ساختاری مسطح را می توان به روش های مختلفی ترسیم کرد.

یک کوتاه برجسته کنید فرمول گرافیکی، که در آن پیوند اتم ها با هیدروژن نشان داده نشده است:

CH3 - CH2 - OH(اتانول)؛

فرمول گرافیکی اسکلتی که بیشتر در هنگام به تصویر کشیدن یک سازه استفاده می شود ترکیبات آلی، نه تنها پیوند کربن با هیدروژن را نشان نمی دهد، بلکه پیوندهای اتصال اتم های کربن را به یکدیگر و سایر اتم ها نیز نشان نمی دهد:

برای ترکیبات آلی سری معطر، از فرمول های ساختاری خاصی استفاده می شود که حلقه بنزن را به شکل یک شش ضلعی نشان می دهد:

نمونه هایی از حل مسئله

آدنوزین تری فسفریک اسید (ATP) منبع جهانی و انباشته کننده اصلی انرژی در سلول های زنده است.. ATP در تمام سلول های گیاهی و جانوری یافت می شود. مقدار ATP به طور متوسط ​​0.04٪ (از وزن مرطوب سلول) است. بزرگترین عدد ATP (0.2-0.5%) در عضلات اسکلتی یافت می شود.

در یک سلول، یک مولکول ATP در عرض یک دقیقه پس از تشکیل آن مصرف می شود. در انسان هر 24 ساعت مقدار ATP برابر با وزن بدن تولید و از بین می رود.

ATP یک مونوکلئوتید متشکل از بقایای باز نیتروژنی (آدنین)، ریبوز و سه باقیمانده است. اسید فسفریک. از آنجایی که ATP حاوی نه یک، بلکه سه باقی مانده اسید فسفریک است، متعلق به آن است ریبونوکلئوزید تری فسفات ها.

بیشتر کارهایی که در سلول ها انجام می شود از انرژی هیدرولیز ATP استفاده می کند.

در این حالت، زمانی که باقیمانده نهایی اسید فسفریک حذف می شود، ATP به ADP (آدنوزین دی فسفریک اسید) تبدیل می شود و هنگامی که باقی مانده اسید فسفریک دوم حذف می شود، به AMP (آدنوزین مونوفسفریک اسید) تبدیل می شود.

بازده انرژی آزاد پس از حذف هر دو باقی مانده نهایی و دوم اسید فسفریک حدود 30.6 کیلوژول بر مول است. حذف گروه سوم فسفات تنها با آزادسازی 13.8 کیلوژول بر مول همراه است.

پیوند بین پایانه و باقی مانده اسید فسفریک دوم، دوم و اول نامیده می شود ماکروارژیک(انرژی بالا).

ذخایر ATP دائماً پر می شود.

عملکردهای بیولوژیکی

در سلول های همه موجودات، سنتز ATP در این فرآیند اتفاق می افتد فسفوریلاسیون، یعنی افزودن اسید فسفریکبه ADF. فسفوریلاسیون با شدت های مختلف در طول تنفس (میتوکندری)، گلیکولیز (سیتوپلاسم) و فتوسنتز (کلروپلاست) رخ می دهد.

ATP رابط اصلی بین فرآیندهای همراه با آزادسازی و انباشت انرژی و فرآیندهایی است که با مصرف انرژی رخ می دهند.

علاوه بر این، ATP، همراه با سایر تری فسفات های ریبونوکلئوزیدی (GTP، CTP، UTP)، بستری برای سنتز RNA است.

علاوه بر ATP، مولکول های دیگری با پیوندهای ماکروئرژیک وجود دارد - UTP (اسید یوریدین تری فسفریک)، GTP (اسید گوانوزین تری فسفریک)، CTP (سیتیدین تری فسفریک اسید)، که انرژی آن برای بیوسنتز پروتئین (GTP)، پلی ساکاریدها استفاده می شود. (UTP)، فسفولیپیدها (CTP). اما همه آنها به دلیل انرژی ATP تشکیل می شوند.

علاوه بر مونونوکلئوتیدها، نقش مهمدای نوکلئوتیدها (NAD+، NADP+، FAD) متعلق به گروه کوآنزیم ها (مولکول های آلی که تماس با آنزیم را فقط در طول واکنش حفظ می کنند) در واکنش های متابولیکی بازی می کنند.

NAD+ (نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید)، NADP+ (نیکوتین آدنین دی نوکلئوتید فسفات) دی نوکلئوتیدهایی هستند که حاوی دو باز نیتروژن هستند - آدنین و آمید. اسید نیکوتینیک- یک مشتق از ویتامین PP)، دو باقی مانده ریبوز و دو باقی مانده اسید فسفریک (شکل .). اگر ATP یک منبع جهانی انرژی است، پس NAD+ و NADP+ پذیرندگان جهانی هستند،و اشکال ترمیم شده آنها هستند NADHو NADPH – اهداکنندگان جهانی معادل کاهش (دو الکترون و یک پروتون).

اتم نیتروژن موجود در باقیمانده آمید اسید نیکوتین چهار ظرفیتی است و حامل بار مثبت است. NAD+). این پایه نیتروژنی به راحتی دو الکترون و یک پروتون را می پذیرد (یعنی.

کاهش می یابد) در آن واکنش هایی که در آن با مشارکت آنزیم های دهیدروژناز، دو اتم هیدروژن از بستر حذف می شود (پروتن دوم به محلول می رود):

بستر-H2 + NAD+ بستر + NADH + H+

که در واکنش های معکوسآنزیم ها، اکسید کننده NADHیا NADPH، سوبستراها را با افزودن اتمهای هیدروژن به آنها کاهش دهید (پروتن دوم از محلول حاصل می شود).

FAD – فلاوین آدنین دی نوکلئوتید- یک مشتق از ویتامین B2 (ریبوفلاوین) نیز یک کوفاکتور برای دهیدروژنازها است، اما مد زودگذردو پروتون و دو الکترون اضافه می کند و کاهش می دهد FADN2.

⇐ قبلی1234567

سیکلوفسفات های نوکلئوزیدی (cAMP و cGMP) به عنوان پیام رسان های ثانویه در تنظیم متابولیسم سلولی.

سیکلوفسفات های نوکلئوزیدی شامل نوکلئوتیدهایی هستند که در آنها یک مولکول اسید فسفریک به طور همزمان دو گروه هیدروکسیل از یک باقیمانده کربوهیدرات را استری می کند.

تقریباً تمام سلول ها حاوی دو سیکلوفسفات نوکلئوزیدی هستند - آدنوزین 3'،5'-سیکلوفسفات (cAMP) و گوانوزین 3'،5'-سیکلوفسفات (cGMP). آن ها هستند واسطه های ثانویه(پیام رسان) در انتقال سیگنال هورمونی به داخل سلول.

6. ساختار دی نوکلئوتیدها: FAD، NAD+، فسفات آن NADP+.

مشارکت آنها در واکنش های ردوکس.

مهمترین نمایندگان این گروه از ترکیبات نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید (NAD یا در ادبیات روسی NAD) و فسفات آن (NADP یا NADP) هستند. این ترکیبات نقش مهمی به عنوان کوآنزیم در بسیاری از واکنش های ردوکس دارند.

مطابق با این، آنها می توانند به هر دو شکل اکسید شده (NAD +، NADP +) و احیا شده (NADH، NADPH) وجود داشته باشند.

قطعه ساختاری NAD+ و NADP+ یک باقیمانده نیکوتین آمید به شکل کاتیون پیریدینیم است. به عنوان بخشی از NADH و NADPH، این قطعه به یک باقیمانده 1،4-دی هیدروپیریدین تبدیل می شود.

در طول هیدروژن زدایی بیولوژیکی، بستر دو اتم هیدروژن را از دست می دهد، به عنوان مثال.

دو پروتون و دو الکترون (2H+, 2e) یا یک پروتون و یک یون هیدرید (H+ و H-). کوآنزیم NAD+ معمولاً به عنوان پذیرنده یون H-هیدرید در نظر گرفته می شود (اگرچه به طور قطعی مشخص نشده است که آیا انتقال یک اتم هیدروژن به این کوآنزیم همزمان با انتقال الکترون انجام می شود یا اینکه این فرآیندها به طور جداگانه رخ می دهند).

در نتیجه کاهش با افزودن یک یون هیدرید به NAD+، حلقه پیریدینیم به یک قطعه 1،4-دی هیدروپیریدینی تبدیل می شود.

این فرآیند برگشت پذیر است.

در واکنش اکسیداسیون، حلقه پیریدینیوم آروماتیک به یک حلقه غیر معطر 1،4-دی هیدروپیریدینی تبدیل می شود. به دلیل از بین رفتن عطر، انرژی NADH در مقایسه با NAD+ افزایش می یابد. به این ترتیب NADH انرژی را ذخیره می کند و سپس در سایر موارد استفاده می شود فرآیندهای بیوشیمیایی، نیازمند هزینه های انرژی است.

نمونه‌های معمولی از واکنش‌های بیوشیمیایی شامل NAD+ اکسیداسیون گروه‌های الکلی به گروه‌های آلدهیدی (به عنوان مثال، تبدیل اتانول به اتانال)، و با مشارکت NADH، کاهش گروه‌های کربونیل به گروه‌های الکلی (تبدیل اسید پیروویک به گروه‌های الکلی) است. اسید لاکتیک).

واکنش اکسیداسیون اتانول با مشارکت کوآنزیم NAD+:

در طول اکسیداسیون، بستر دو اتم هیدروژن را از دست می دهد، به عنوان مثال.

دو پروتون و دو الکترون کوآنزیم NAD+ با پذیرفتن دو الکترون و یک پروتون به NADH کاهش می یابد و آروماتیک بودن آن مختل می شود. این واکنش برگشت پذیر است.

هنگامی که شکل اکسید شده کوآنزیم به شکل احیا شده تبدیل می شود، انرژی آزاد شده در طی اکسیداسیون سوبسترا جمع می شود. انرژی انباشته شده توسط شکل کاهش یافته سپس در سایر فرآیندهای اندرگونیک شامل این کوآنزیم ها صرف می شود.

FAD - فلاوین آدنین دی نوکلئوتید- کوآنزیمی که در بسیاری از فرآیندهای بیوشیمیایی ردوکس شرکت می کند.

FAD به دو شکل وجود دارد - اکسید شده و کاهش یافته، عملکرد بیوشیمیایی آن، به عنوان یک قاعده، انتقال بین این اشکال است.

FAD را می توان به FADH2 تقلیل داد که در این صورت دو اتم هیدروژن را می پذیرد.

مولکول FADH2 یک حامل انرژی است و کوآنزیم احیا شده را می توان به عنوان یک سوبسترا در واکنش فسفوریلاسیون اکسیداتیو در میتوکندری استفاده کرد.

مولکول FADH2 به FAD اکسید می شود و معادل انرژی (به شکل ذخیره شده) به دو مول ATP آزاد می شود.

منبع اصلی کاهش FAD در یوکاریوت ها چرخه کربس و اکسیداسیون بتا لیپید است. در چرخه کربس، FAD یک گروه مصنوعی از آنزیم سوکسینات دهیدروژناز است که در اکسیداسیون بتا لیپیدی، سوکسینات را اکسید می کند.

FAD از ریبوفلاوین تشکیل شده است.

ساختار اولیه اسیدهای نوکلئیک: ترکیب نوکلئوتیدی RNA و DNA، پیوند فسفودی استر. هیدرولیز اسیدهای نوکلئیک

در زنجیره های پلی نوکلئوتیدی، واحدهای نوکلئوتیدی از طریق یک گروه فسفات به هم متصل می شوند. گروه فسفات دو پیوند استری را تشکیل می دهد: با C-3' قبلی و با C-5' واحدهای نوکلئوتیدی بعدی (شکل 1). ستون فقرات زنجیره از بقایای پنتوز و فسفات متناوب تشکیل شده است و بازهای هتروسیکلیک گروه های "جانبی" متصل به بقایای پنتوز هستند.

نوکلئوتید با گروه آزاد 5'-OH 5'-پایانه و نوکلئوتید با گروه 3'-OH آزاد ترمینال 3' نامیده می شود.

برنج. 1. اصل کلیساختار زنجیره پلی نوکلئوتیدی

شکل 2 ساختار یک بخش دلخواه از یک زنجیره DNA را نشان می دهد که شامل چهار باز هسته است. به راحتی می توان تصور کرد که با تغییر توالی چهار باقیمانده نوکلئوتید چند ترکیب می توان به دست آورد.

اصل ساخت زنجیره RNA مانند DNA است، با دو استثنا: باقیمانده پنتوز در RNA D-ریبوز است و مجموعه ای از بازهای هتروسیکلیک به جای تیمین از اوراسیل استفاده می کند.

ساختار اولیه اسیدهای نوکلئیک توسط توالی واحدهای نوکلئوتیدی که توسط پیوندهای کووالانسی به یک زنجیره پلی نوکلئوتیدی پیوسته متصل شده اند تعیین می شود.

برای سهولت در نوشتن ساختار اولیه، چند اختصار وجود دارد.

یکی از آنها استفاده از نام های اختصاری قبلی نوکلئوزیدها است. به عنوان مثال، در شکل نشان داده شده است. 2 قطعه زنجیره DNA را می توان به صورت d(ApCpGpTp...) یا d(A-C-G-T...) نوشت. اغلب حرف d حذف می شود اگر واضح باشد که ما در مورددر مورد DNA

7. ساختار آنزیم.

ساختار اولیه بخش رشته DNA

یک ویژگی مهم اسیدهای نوکلئیک ترکیب نوکلئوتیدی است، یعنی مجموعه و نسبت کمی اجزای نوکلئوتیدی. ترکیب نوکلئوتیدی معمولاً با مطالعه محصولات برش هیدرولیتیک اسیدهای نوکلئیک تعیین می شود.

DNA و RNA در رفتار خود در شرایط هیدرولیز قلیایی و اسیدی متفاوت هستند.

DNA در برابر هیدرولیز در یک محیط قلیایی مقاوم است. RNA به راحتی هیدرولیز می شود شرایط خفیفدر یک محیط قلیایی به نوکلئوتیدها، که به نوبه خود، قادر به جدا کردن یک باقی مانده اسید فسفریک در یک محیط قلیایی برای تشکیل نوکلئوزید هستند. نوکلئوزیدها در یک محیط اسیدی به بازها و کربوهیدرات های هتروسیکلیک هیدرولیز می شوند.

مفهوم ساختار ثانویه DNA. مکمل بودن بازهای نوکلئیک. پیوندهای هیدروژنی در جفت های مکمل بازهای هسته ای.

ساختار ثانویه به سازماندهی فضایی یک زنجیره پلی نوکلئوتیدی اشاره دارد.

بر اساس مدل واتسون-کریک، یک مولکول DNA از دو زنجیره پلی نوکلئوتیدی تشکیل شده است که در اطراف راست دست قرار دارند. محور مشترکبرای تشکیل یک مارپیچ دوگانه پایه های پورین و پیریمیدین به سمت داخل مارپیچ هدایت می شوند. بین پایه پورینپیوندهای هیدروژنی بین یک زنجیره و پایه پیریمیدین زنجیره دیگر ایجاد می شود. این پایه ها جفت های مکمل را تشکیل می دهند.

پیوندهای هیدروژنی بین گروه آمینه یک باز و گروه کربونیل دیگری -NH...O=C- و همچنین بین اتم های نیتروژن آمید و ایمین -NH...N تشکیل می شود.

به عنوان مثال، همانطور که در زیر نشان داده شده است، دو پیوند هیدروژنی بین آدنین و تیمین تشکیل می شود و این بازها یک جفت مکمل را تشکیل می دهند، یعنی.

یعنی آدنین در یک زنجیره با تیمین در زنجیره دیگر مطابقت دارد. یک جفت دیگر از بازهای مکمل گوانین و سیتوزین است که بین آنها سه پیوند هیدروژنی وجود دارد.

پیوندهای هیدروژنی بین پایه های مکمل یکی از انواع برهمکنش هایی است که مارپیچ دوگانه را تثبیت می کند. دو رشته DNA که یک مارپیچ دوگانه را تشکیل می دهند یکسان نیستند، بلکه مکمل یکدیگر هستند.

این بدان معناست که ساختار اولیه، یعنی. توالی نوکلئوتیدی یک زنجیره ساختار اولیه زنجیره دوم را تعیین می کند (شکل 3).

برنج. 3. مکمل بودن زنجیره های پلی نوکلئوتیدی در مارپیچ دوگانه DNA

مکمل بودن زنجیره ها و توالی واحدها هستند پایه شیمیایی مهمترین عملکرد DNA - ذخیره و انتقال اطلاعات ارثی.

در تثبیت مولکول DNA، همراه با پیوندهای هیدروژنی که در سراسر مارپیچ عمل می کنند، نقش مهمی توسط فعل و انفعالات بین مولکولی هدایت شده در امتداد مارپیچ بین بازهای نیتروژنی فضایی نزدیک همسایه ایفا می شود.

از آنجایی که این برهمکنش ها در امتداد انباشته شدن بازهای نیتروژنی مولکول DNA هدایت می شوند، به آنها برهمکنش های انباشته می گویند. بنابراین، برهمکنش های بازهای نیتروژنی با یکدیگر، مارپیچ دوگانه مولکول DNA را هم در امتداد و هم در سراسر محور آن متصل می کند.

فعل و انفعالات انباشته قوی همیشه پیوندهای هیدروژنی بین پایه ها را تقویت می کند و باعث تراکم مارپیچ می شود.

در نتیجه، مولکول های آب از محلول اطراف عمدتا به ستون فقرات پنتوز فسفات DNA، که گروه های قطبی آن در سطح مارپیچ قرار دارند، متصل می شوند. هنگامی که برهمکنش انباشتگی ضعیف می شود، مولکول های آب که به داخل مارپیچ نفوذ می کنند، به طور رقابتی با گروه های قطبی پایه ها تعامل می کنند، شروع به بی ثباتی می کنند و به تجزیه بیشتر مارپیچ دوگانه کمک می کنند. همه اینها نشان دهنده پویایی ساختار ثانویه DNA تحت تأثیر اجزای محلول اطراف است.

4. ساختار ثانویه مولکول RNA

9. داروهای مبتنی بر بازهای نوکلئیک اصلاح شده (فلوئورواوراسیل، مرکاپتوپورین): ساختار و مکانیسم اثر.

مانند داروهادر انکولوژی، از مشتقات مصنوعی سری پیریمیدین و پورین استفاده می شود که از نظر ساختار مشابه متابولیت های طبیعی (در این مورد، پایه های نوکلئیک) هستند، اما کاملاً مشابه آنها نیستند، یعنی.

که ضد متابولیت هستند. به عنوان مثال، 5- فلوئورواوراسیل به عنوان آنتاگونیست اوراسیل و تیمین و 6- مرکاپتوپورین به عنوان آنتاگونیست آدنین عمل می کند.

آنها با رقابت با متابولیت ها، سنتز اسیدهای نوکلئیک را در بدن در مراحل مختلف مختل می کنند.

دهیدروژنازهاآنزیم‌هایی از کلاس اکسیدوردوکتازها هستند که واکنش‌هایی را کاتالیز می‌کنند که هیدروژن (یعنی پروتون‌ها و الکترون‌ها) را از یک سوبسترا که یک عامل اکسیدکننده است حذف می‌کنند و آن را به بستر دیگری منتقل می‌کنند که کاهش می‌یابد.

بسته به طبیعت شیمیاییگیرنده ای که دهیدروژنازها با آن تعامل دارند، آنها به چند گروه تقسیم می شوند:

1. دهیدروژنازهای بی هوازی، که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که در آن گیرنده هیدروژن ترکیبی غیر از اکسیژن است.
2. دهیدروژنازهای هوازی، که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که در آن گیرنده هیدروژن می تواند اکسیژن (اکسیدازها) یا گیرنده دیگری باشد. دهیدروژنازهای هوازی متعلق به فلاووپروتئین ها هستند، محصول واکنش پراکسید هیدروژن است.
3. دهیدروژنازها که الکترون ها را از یک بستر به گیرنده الکترون منتقل می کنند. سیتوکروم های زنجیره تنفسی میتوکندری متعلق به این گروه از دهیدروژنازها هستند.
4. دهیدروژنازها، که ورود مستقیم 1 یا 2 اتم اکسیژن به مولکول سوبسترا را کاتالیز می کنند. چنین دهیدروژنازهایی را اکسیژناز می نامند.

عملکرد گیرنده های اولیه اتم های هیدروژن جدا شده از بسترهای مربوطه توسط دو نوع دهیدروژناز انجام می شود:

• دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین- حاوی کوآنزیم نیکوتین آمید (NAD +) یا نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات (NADP +).
• دهیدروژنازهای وابسته به فلاوینکه گروه پروتزی آن فلاوین آدنین دی نوکلئوتید (FAD) یا فلاوین مونوکلئوتید (FMN) است.

کوآنزیم‌های NADP+ (یا NAD+) به‌صورت آزادانه به آپوآنزیم متصل می‌شوند و بنابراین می‌توانند در حالت مرتبط با آپوآنزیم در سلول حضور داشته باشند یا از بخش پروتئینی جدا شوند.

دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین به عنوان دسته بندی می شوند نوع بی هوازی- آنزیم های محلول در آب که لایه های قطبی را اکسید می کنند. واکنش توسط دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین کاتالیز می شود نمای کلیدر معادلات زیر آورده شده است:

SH2 + NADP + → S + NADPH + H+

SH2 + NAD+ → S + NADH + H+

ساختار کار در یک مولکول NAD+ یا NADP+یک حلقه پیریدینی به نام نیکوتین آمید است که در طی یک واکنش آنزیمی یک اتم هیدروژن و یک الکترون (یون هیدرید) اضافه می کند و پروتون دوم وارد محیط واکنش می شود. دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین در سلول های زنده بسیار رایج هستند. آنها پروتون‌ها و الکترون‌ها را از بسیاری از بسترها انتزاع می‌کنند، NAD + یا NADP + را کاهش می‌دهند و متعاقباً معادل‌های کاهنده را به گیرنده‌های دیگر منتقل می‌کنند. دهیدروژنازهای وابسته به NAD عمدتاً واکنش‌های ردوکس مسیرهای متابولیک اکسیداتیو - گلیکولیز، چرخه کربس، اکسیداسیون بتا اسیدهای چرب، زنجیره تنفسی میتوکندری و غیره را کاتالیز می‌کنند. NAD منبع اصلی الکترون‌ها برای زنجیره انتقال الکترون است. NADP عمدتاً در فرآیندهای سنتز کاهشی (در سنتز اسیدهای چرب و استروئیدها) استفاده می شود.

دهیدروژنازهای وابسته به فلاوین- فلاووپروتئین ها، گروه های مصنوعی که در آنها FAD یا FMN مشتقات ویتامین B2 هستند که به طور محکم (کووالانسی) با آپوآنزیم مرتبط هستند. این دهیدروژنازها آنزیم های متصل به غشاء هستند که سوبستراهای غیرقطبی و با قطبیت پایین را اکسید می کنند. بخش کار مولکول FAD یا FMN که در واکنش های ردوکس شرکت می کند، حلقه ایزوآلوکسازین ریبوفلاوین است که دو اتم هیدروژن (2H+ + 2e-) را از بستر می پذیرد.

معادله کلیواکنش های مربوط به دهیدروژنازهای وابسته به فلاوین به صورت زیر است:

SH2 + FMN → S + FMN-H2

SH2 + FAD + → S + FADH2

در فرآیندهای اکسیداسیون بیولوژیکی، این آنزیم ها نقش دهیدروژنازهای بی هوازی و هوازی را ایفا می کنند. دهیدروژنازهای بی هوازی شامل NADH دهیدروژناز، یک آنزیم وابسته به FMN است که الکترون‌ها را از NADH به اجزای الکترومثبت‌تر زنجیره تنفسی میتوکندری منتقل می‌کند. سایر دهیدروژنازها (وابسته به FAD) الکترون ها را مستقیماً از بستر به زنجیره تنفسی منتقل می کنند (مانند سوکسینات دهیدروژناز، آسیل کوآ دهیدروژناز). انتقال الکترون ها از فلاووپروتئین ها به سیتوکروم اکسیدازها در زنجیره تنفسی توسط سیتوکروم ها انجام می شود که علاوه بر سیتوکروم اکسیداز، به عنوان دهیدروژنازهای بی هوازی طبقه بندی می شوند. سیتوکروم ها پروتئین های آهن دار میتوکندری - همپروتئین ها هستند که به دلیل تغییر معکوس در ظرفیت آهن هم، وظیفه انتقال الکترون ها را در سلول های هوازی مستقیماً در زنجیره های اکسیداسیون بیولوژیکی انجام می دهند: سیتوکروم (Fe3 +) + e → سیتوکروم (Fe2 +).

زنجیره تنفسی میتوکندری شامل سیتوکروم های b، c1، c، a و a3 (سیتوکروم اکسیداز) است. علاوه بر زنجیره تنفسی، سیتوکروم ها در شبکه آندوپلاسمی (450 و b5) وجود دارند. دهیدروژنازهای وابسته به فلاوین هوازی شامل اکسیدازهای اسید آمینه L، گزانتین اکسیداز و غیره هستند.

دهیدروژنازهایی که ادغام یک یا دو اتم اکسیژن در یک مولکول بستر را کاتالیز می کنند، اکسیژناز نامیده می شوند. بسته به تعداد اتم های اکسیژنی که با بستر تعامل دارند، اکسیژنازها به 2 گروه تقسیم می شوند:

• دی اکسیژنازها
• مونواکسیژنازها

دی اکسیژنازهاکاتالیز 2 اتم اکسیژن به مولکول زیرلایه اضافه می کند: S + O2 → SO2. اینها به ویژه آنزیم های حاوی آهن غیر هم هستند که واکنش های سنتز اسید هموژنتیزیک و اکسیداسیون آن را در طول مسیر کاتابولیسم تیروزین کاتالیز می کنند. لیپوکسیژناز حاوی آهن، ادغام O2 را کاتالیز می کند اسید آراکیدونیک، اولین واکنش در سنتز لکوترین ها. پرولین و لیزین دی اکسیژنازها واکنش های هیدروکسیلاسیون باقی مانده های لیزین و پرولین در پروکلاژن را کاتالیز می کنند. مونواکسیژنازها افزودن تنها 1 اتم از مولکول اکسیژن به بستر را کاتالیز می کنند. در این حالت، اتم دوم اکسیژن به آب کاهش می یابد:

SH + O2 + NADPH + H+

SOH + H2O + NADP +

به مونواکسیژنازهامتعلق به آنزیم هایی است که از طریق هیدروکسیلاسیون در متابولیسم بسیاری از مواد دارویی شرکت می کنند. این آنزیم ها عمدتاً در بخش میکروزومی کبد، غدد فوق کلیوی، غدد جنسی و سایر بافت ها قرار دارند. از آنجایی که اغلب سوبسترا در واکنش های مونواکسیژناز هیدروکسیله می شود، این گروهآنزیم ها هیدروکسیلاز نیز نامیده می شوند.

مونواکسیژنازها واکنش‌های هیدروکسیلاسیون کلسترول (استروئیدها) و تبدیل آنها به مواد فعال بیولوژیکی از جمله هورمون‌های جنسی، هورمون‌های آدرنال، متابولیت‌های فعال ویتامین D - کلسیتریول و همچنین واکنش‌های سم‌زدایی توسط هیدروکسیلاسیون تعدادی را کاتالیز می‌کنند. مواد سمی، داروها و فرآورده های تبدیل آنها برای بدن. سیستم غشایی مونواکسیژناز شبکه آندوپلاسمی سلول‌های کبدی حاوی NADPH + H+، فلاووپروتئین‌هایی با کوفاکتور FAD، پروتئینی (آدرنوتوکسین) حاوی آهن غیر هم و پروتئین هِم - سیتوکروم P450 است. در نتیجه هیدروکسیلاسیون مواد آبگریز غیر قطبی، آب دوستی آنها افزایش می یابد که به غیرفعال شدن بیولوژیکی کمک می کند. مواد فعالیا خنثی کردن مواد سمی و دفع آنها از بدن. برخی از مواد دارویی مانند فنوباربیتال توانایی القای سنتز آنزیم های میکروزومی و سیتوکروم P450 را دارند.

مونواکسیژنازهایی وجود دارند که حاوی سیتوکروم P450 نیستند. اینها شامل آنزیم های کبدی است که واکنش های هیدروکسیلاسیون فنیل آلانین، تیروزین و تریپتوفان را کاتالیز می کنند.

خوب است بدانید

• D-dimer نشانگر فیبرینولیز است (در دوران بارداری - طبیعی، افزایش یافته - با ترومبوز، CHF، فرآیندهای انکولوژیکی)

آنزیم ها مانند پروتئین ها به 2 گروه تقسیم می شوند: سادهو مجتمع. آنهایی که ساده هستند به طور کامل از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند و پس از هیدرولیز آنها به طور انحصاری آمینو اسیدها را تشکیل می دهند. اینها عمدتاً آنزیم های گوارشی هستند: پپسین، تریپسین، لیزاسیم، فسفاتاز. آنزیم‌های پیچیده، علاوه بر بخش پروتئینی، دارای اجزای غیر پروتئینی نیز هستند. اگر ثابت تفکیک یک آنزیم پیچیده به قدری کوچک باشد که در محلول تمام زنجیره های پلی پپتیدی با اجزای غیر پروتئینی خود مرتبط باشند و در طول جداسازی و خالص سازی از هم جدا نشوند، آنگاه جزء غیر پروتئینی نامیده می شود. گروه پروتز و جزء لاینفک مولکول آنزیم محسوب می شود.

زیر کوآنزیم یک گروه اضافی را درک کنید که به راحتی از آلوآنزیم پس از تفکیک جدا می شود. بین آلوآنزیم و ساده ترین گروهیک پیوند کووالانسی، کاملاً پیچیده وجود دارد. بین آلوآنزیم و کوآنزیم پیوند غیرکووالانسی (برهمکنش های هیدروژن یا الکترواستاتیک) وجود دارد. نمایندگان معمولیکوآنزیم ها عبارتند از:

B 1 - تیامین؛ پیروفسفات (حاوی B)

B 2 - ریبوفلاوین؛ FAD، FNK

PP - NAD، NADP

H - بیوتین؛ بیوزیتین

B 6 - پیریدوکسین؛ پیریدوکسال فسفات

اسید پانتوتنیک: کوآنزیم A

بسیاری از فلزات دو ظرفیتی (مس، آهن، منگنز، منیزیم) نیز به عنوان کوفاکتور عمل می کنند، اگرچه آنها نه به کوآنزیم ها و نه به گروه های مصنوعی تعلق دارند. فلزات بخشی از مرکز فعال یا تثبیت می شوند بهترین گزینهساختار مرکز فعال

فلزاتآنزیم ها

آهن، فهموگلوبین، کاتالاز، پراکسیداز

مس، مس سیتوکروم اکسیداز

ZnDNA - پلیمراز، دهیدروژناز

Mghexokinase

منارژیناز

سگلوتاتیون ردوکتاز

ATP، اسید لاکتیک و tRNA نیز می توانند عملکرد کوفاکتوری را انجام دهند. یک نکته قابل توجه است ویژگی متمایزآنزیم های دو جزئی، که شامل این واقعیت است که نه کوفاکتور (کوآنزیم یا گروه پروتز) و نه آلوآنزیم به طور جداگانه فعالیت کاتالیزوری را نشان نمی دهند و فقط ترکیب آنها در یک کل واحد است که مطابق با برنامه سازمان سه بعدی آنها پیش می رود. وقوع سریع واکنش های شیمیایی را تضمین می کند.

ساختار NAD و NADP.

NAD و NADP کوآنزیم های دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین هستند.

NICOTINAMIDE ADNINE DINE NUCLEOTID.

نیکوتین آمید آدنین داین نوکلئوآمید فسفات (NADP)

توانایی NAD و NADP برای ایفای نقش یک حامل هیدروژن دقیق با حضور در ساختار آنها مرتبط است -

ریمید نیکوتین اسید

در سلول ها دهیدروژنازهای وابسته به NAD درگیر هستند

در فرآیندهای انتقال الکترون از بستر به O.

دهیدروژنازهای وابسته به NADP در این فرآیند نقش دارند -

بیوسنتز sah بنابراین کوآنزیم های NAD و NADP

در محلی سازی داخل سلولی متفاوت است: NAD

در میتوکندری و بیشتر NADP متمرکز شده است

در سیتوپلاسم قرار دارد.

ساختار FAD و FMN.

FAD و FMN گروه های پروتزی از آنزیم های فلاوین هستند. آنها برخلاف NAD و NADP بسیار محکم به آلوآنزیم چسبیده اند.

مونونوکلئوتید فلاوین (FMN).

فلاویناستیل دی نوکلئوتید.

بخش فعال مولکول FAD و FMN ریبوفلاوین حلقه ایزوآلوکسادین است که می توان 2 اتم هیدروژن را به اتم های نیتروژن متصل کرد.

نام ویتامین PP از یک عبارت ایتالیایی گرفته شده است پلاگر پیشگیرانه- جلوگیری از پلاگر

منابع

منابع خوب جگر، گوشت، ماهی، حبوبات، گندم سیاه و نان سیاه هستند. شیر و تخم مرغ حاوی ویتامین کمی هستند. همچنین در بدن از تریپتوفان سنتز می شود - یک مولکول از 60 مولکول تریپتوفان به یک مولکول ویتامین تبدیل می شود.

نیاز روزانه

ساختار

این ویتامین به شکل اسید نیکوتینیک یا نیکوتین آمید وجود دارد.

دو شکل ویتامین PP

اشکال کوآنزیمی آن هستند نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید(NAD) و فرم فسفریله ریبوز - نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات(NADP).

ساختار اشکال اکسید شده NAD و NADP

توابع بیوشیمیایی

انتقال یون های هیدرید H – (اتم هیدروژن و الکترون) در واکنش های ردوکس.

مکانیسم مشارکت NAD و NADP در واکنش بیوشیمیایی

به لطف انتقال یون های هیدرید، ویتامین وظایف زیر را انجام می دهد:

1. متابولیسم پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها. از آنجایی که NAD و NADP به عنوان کوآنزیم های اکثر دهیدروژنازها عمل می کنند، در واکنش ها شرکت می کنند.

• در طول سنتز و اکسیداسیون اسیدهای کربوکسیلیک،
• در طول سنتز کلسترول،
• متابولیسم اسید گلوتامیک و سایر اسیدهای آمینه،
• متابولیسم کربوهیدرات: مسیر پنتوز فسفات، گلیکولیز،
• دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروویک اسید،

نمونه ای از یک واکنش بیوشیمیایی شامل NAD

2. NADH انجام می دهد تنظیم کنندهعملکرد، از آنجایی که یک بازدارنده واکنش های اکسیداسیون خاص است، به عنوان مثال، در چرخه اسید تری کربوکسیلیک.

3. حفاظت از اطلاعات ارثی- NAD سوبسترای پلی-ADP-ریبوزیلاسیون در طول فرآیند دوختن شکست های کروموزومی و ترمیم DNA است.

4. حفاظت از رادیکال های آزاد- NADPH جزء ضروری سیستم آنتی اکسیدانی سلول است.

5. NADPH در واکنش ها دخالت دارد

• سنتز مجدد تترا هیدروفولیکاسیدها (کوآنزیم ویتامین B9) از دی هیدروفولیک اسید پس از سنتز تیمیدیل مونوفسفات،
• بازیابی پروتئین تیوردوکسیندر طول سنتز دئوکسی ریبونوکلئوتیدها،
• برای فعال کردن "غذا" ویتامین K یا بازیابی تیوردوکسینپس از فعال شدن مجدد ویتامین K

هیپوویتامینوز B3

علت

کمبود تغذیه ای نیاسین و تریپتوفان سندرم هارتناپ

تصویر بالینی

با بیماری پلاگرا (ایتالیایی: پله آگرا– پوست خشن) مانند سندرم سه دی:

• زوال عقل(اختلالات عصبی و روانی، زوال عقل)
• درماتیت(فتودرماتیت)،
• اسهال(ضعف، سوء هاضمه، از دست دادن اشتها).

در صورت عدم درمان، این بیماری کشنده است. کودکان مبتلا به هیپوویتامینوز رشد کند، کاهش وزن و کم خونی را تجربه می کنند.

در ایالات متحده آمریکا در 1912-1216. تعداد موارد پلاگر 100 هزار نفر در سال بود که از این تعداد حدود 10 هزار نفر فوت کردند. دلیل آن کمبود غذای حیوانی بود، مردم عمدتاً ذرت و سورگوم می خوردند که از نظر تریپتوفان فقیر هستند و حاوی نیاسین متصل به غیرقابل هضم هستند.
جالب است که هندی ها آمریکای جنوبی، که رژیم غذایی آن از زمان های قدیم ذرت بوده است، پلاگر وجود ندارد. دلیل این پدیده این است که ذرت را در آب آهک می جوشانند که نیاسین را از کمپلکس نامحلول آزاد می کند. اروپایی ها که ذرت را از هندی ها گرفته بودند، زحمت قرض گرفتن دستور العمل ها را نیز به خود ندادند.

آنتی ویتامین ها

مشتق اسید ایزونیکوتینیک ایزونیازید، برای درمان سل استفاده می شود. مکانیسم اثر دقیقاً مشخص نیست، اما یک فرضیه جایگزینی اسید نیکوتینیک در واکنش‌های سنتز نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید است. iso-NAD به جای NAD). در نتیجه، روند واکنش های ردوکس مختل می شود و سنتز مایکولیک اسید سرکوب می شود. عنصر ساختاریدیواره سلولی مایکوباکتریوم توبرکلوزیس