functii biologice. — Studiopedia

Denumirea vitaminei PP este dată din expresia italiană pelagra preventivă- previne pelagra.

Surse

Surse bune sunt ficatul, carnea, pestele, leguminoasele, hrisca, painea neagra. Există puține vitamine în lapte și ouă. De asemenea, este sintetizat în organism din triptofan - una din 60 de molecule de triptofan este transformată într-o moleculă de vitamină.

necesar zilnic

Structura

Vitamina există sub formă Acid nicotinic sau nicotinamidă.

Două forme de vitamina PP

Formele sale coenzimatice sunt nicotinamidă adenin dinucleotidă(NAD) și formă riboză-fosforilată - nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat(NADP).

Structura formelor oxidate ale NAD și NADP

Funcții biochimice

Transferul ionilor de hidrură H - (atomul de hidrogen și electron) în reacții redox.

Mecanismul de participare a NAD și NADP în reacție biochimică

Datorită transferului ionului hidrură, vitamina asigură următoarele sarcini:

1. Metabolismul proteinelor, grăsimilor și carbohidraților. Deoarece NAD și NADP servesc ca coenzime pentru majoritatea dehidrogenazelor, ele sunt implicate în reacții

• în sinteza și oxidarea acizilor carboxilici,
• în sinteza colesterolului,
• metabolismul acidului glutamic și al altor aminoacizi,
• metabolismul carbohidraților: calea pentozei fosfat, glicoliză,
• decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic,

Un exemplu de reacție biochimică care implică NAD

2. NADH efectuează de reglementare funcția, deoarece este un inhibitor al unor reacții de oxidare, de exemplu, în ciclul acidului tricarboxilic.

3. Protecția informațiilor ereditare– NAD este un substrat pentru poli-ADP-ribozilarea în timpul reticularii ruperilor cromozomilor și reparării ADN-ului.

4. Apărare din radicali liberi – NADPH este o componentă necesară a sistemului antioxidant al celulei.

5. NADPH este implicat în reacții

• resinteza tetrahidrofolic acid (coenzima vitamina B9) din acidul dihidrofolic după sinteza monofosfatului de timidil,
• recuperarea proteinelor tioredoxinăîn sinteza dezoxiribonucleotidelor,
• pentru a activa vitamina K „alimentară” sau a restabili tioredoxină după reactivarea vitaminei K.

Hipovitaminoza B3

Cauză

Deficiență nutrițională de niacină și triptofan. Sindromul Hartnup.

Tabloul clinic

Manifestată de boala pelagra (italiană: pelle agra – piele aspră) Cum sindromul trei D:

• demenţă(nervos și probleme mentale, demență)
• dermatită(fotodermatita),
• diaree(slăbiciune, indigestie, pierderea poftei de mâncare).

Dacă este lăsată netratată, boala este fatală. La copiii cu hipovitaminoză se observă întârziere de creștere, scădere în greutate și anemie.

În SUA în 1912-1216. numărul cazurilor de pelagră a fost de 100 de mii de oameni pe an, dintre care aproximativ 10 mii au murit. Motivul a fost lipsa hranei pentru animale, în principal oamenii au mâncat porumb și sorg, care sunt sărace în triptofan și conțin niacină legată nedigerabilă.
Este interesant că indienii America de Sud, in care porumbul a stat la baza alimentatiei inca din cele mai vechi timpuri, pelagra nu se gaseste. Motivul acestui fenomen este că fierb porumbul în apă de var, care eliberează niacina din complexul insolubil. Europenii, după ce au luat porumb de la indieni, nici nu s-au obosit să împrumute rețete.

Antivitamine

Derivat acidului izonicotinic izoniazidă folosit pentru tratarea tuberculozei. Mecanismul de acțiune nu a fost elucidat cu precizie, dar conform uneia dintre ipoteze, înlocuirea acidului nicotinic în reacțiile de sinteză a nicotinamidei adenin dinucleotid ( iso-OVER în loc de NAD). Ca urmare, cursul reacțiilor redox este perturbat și sinteza acidului micolic este suprimată, element structural peretele celular al Mycobacterium tuberculosis.

Secțiunea este foarte ușor de utilizat. În câmpul propus, trebuie doar să introduceți cuvântul potrivit, și vă vom oferi o listă cu valorile sale. Aș dori să remarc faptul că site-ul nostru oferă date din diverse surse - dicționare enciclopedice, explicative, de construire a cuvintelor. Tot aici vă puteți familiariza cu exemple de utilizare a cuvântului pe care l-ați introdus.

Găsi

Înțelesul cuvântului nicotinamide adenine dinucleotide phosphate

nicotinamidă adenină dinucleotidă fosfat în dicționarul de cuvinte încrucișate

Dicţionar de termeni medicali

nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat (NADP)

coenzima multor oxidoreductaze, care acționează ca purtător de electroni și protoni, diferă de nicotinamidă adenin dinucleotidă prin conținutul de încă un reziduu acid fosforic atașat la hidroxilul unuia dintre resturile de D-riboză.

Dicţionar enciclopedic, 1998

NICOTINAMIDA Adenina dinucleozidă fosfat (NADP) este o coenzimă a unor dehidrogenaze - enzime care catalizează reacțiile redox în celulele vii. NADP preia hidrogenul și electronii compusului oxidat și îi transferă altor substanțe. NADP redus (NADP H) este unul dintre principalele produse ale reacțiilor luminoase ale fotosintezei.

Nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat

NADP [nucleotidă trifosfopiridină (ESRD); învechit - coenzima II (Co II), codehidraza], o coenzimă larg distribuită în natură; precum nicotinamida adenină dinucleotidă găsită în toate tipurile de celule; participă la reacțiile de oxidare ≈ reducere. Structura NADP a fost stabilită în 1934 de O. Warburg. Servește ca acceptor de hidrogen în timpul oxidării în principal carbohidraților; în formă redusă este un donor de hidrogen în timpul biosintezei acizi grași. În cloroplaste celule vegetale NADP este redus în reacțiile luminoase de fotosinteză și apoi furnizează hidrogen pentru sinteza carbohidraților în reacțiile întunecate. Vezi oxidarea biologică.

Wikipedia

Nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat

Nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat(NADP, NADP) este o coenzimă larg distribuită în natura unor dehidrogenaze - enzime care catalizează reacțiile redox în celulele vii. NADP preia hidrogenul și electronii compusului oxidat și îi transferă altor substanțe. În cloroplastele celulelor vegetale, NADP este redus în timpul reacțiilor luminoase de fotosinteză și apoi furnizează hidrogen pentru sinteza carbohidraților în timpul reacțiilor întunecate. NADP, o coenzimă care diferă de NAD prin conținutul unui alt reziduu de acid fosforic atașat la hidroxilul unuia dintre resturile de D-riboză, se găsește în toate tipurile de celule.

Dehidrogenazele sunt enzime din clasa oxidoreductazei care catalizează reacțiile de extracție a hidrogenului (adică protoni și electroni) dintr-un substrat care este un agent oxidant și îl transportă pe un alt substrat care este redus.

Depinzând de natura chimica acceptor, cu care interacționează dehidrogenazele, ele sunt împărțite în mai multe grupuri:

1. Dehidrogenaze anaerobe, care catalizează reacții în care acceptorul de hidrogen este un compus diferit de oxigen.
2. Dehidrogenaze aerobe, care catalizează reacții în care acceptorul de hidrogen poate fi oxigen (oxidaze) sau un alt acceptor. Dehidrogenazele aerobe sunt flavoproteine, produsul de reacție este peroxidul de hidrogen.
3. Dehidrogenazele, care asigură transportul electronilor de la substrat la acceptorul de electroni. Citocromii lanțului respirator mitocondrial aparțin acestui grup de dehidrogenaze.
4. Dehidrogenazele care catalizează introducerea directă în molecula de substrat sunt oxidate, 1 sau 2 atomi de oxigen. Astfel de dehidrogenaze se numesc oxigenaze.

Funcția acceptoarelor primare ai atomilor de hidrogen, separați de substraturile corespunzătoare, este îndeplinită de dehidrogenaze de 2 tipuri:

• dehidrogenaze piridin-dependente- conțin coenzime nicotinamidă (NAD+) sau nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat (NADP+).
• dehidrogenaze dependente de flavină, al cărui grup protetic este flavin adenin dinucleotide (FAD) sau flavin mononucleotide (FMN).

Coenzimele NADP+ (sau NAD+) sunt slab legate de apoenzimă și, prin urmare, pot fi în celulă fie în starea asociată cu apoenzima, fie separate de partea proteică.

Dehidrogenazele piridin-dependente sunt de tip anaerob - enzime solubile în apă care oxidează substraturile polare. Reacția catalizată de dehidrogenaze dependente de piridină, în vedere generala sunt date în următoarele ecuații:

SH2 + NADP+ → S + NADPH + H+

SH2 + OVER+ → S + NADH + H+

Structura de lucru într-o moleculă NAD+ sau NADP+ este inelul piridinic al nicotinamidei, care adaugă un atom de hidrogen și un electron (ion hidrură) în timpul reacției enzimatice, iar al doilea proton intră în mediul de reacție. Dehidrogenazele dependente de piridină sunt foarte frecvente în celulele vii. Ei despart protonii și electronii din multe substraturi, reducând NAD + sau NADP + și, ulterior, transferând echivalenți reducători către alți acceptori. Dehidrogenazele dependente de NAD catalizează în principal reacțiile redox ale căilor metabolice oxidative - glicoliza, ciclul Krebs, β-oxidarea acizilor grași, lanțul respirator mitocondrial etc. NAD este principala sursă de electroni pentru lanțul de transport de electroni. NADP este utilizat în principal în procesele de sinteză reductivă (în sinteza acizilor grași și a steroizilor).

Dehidrogenaze dependente de flavină- flavoproteine, grupe protetice în care FAD sau FMN sunt derivați ai vitaminei B2, care sunt asociate ferm (covalent) cu apoenzima. Aceste dehidrogenaze sunt enzime legate de membrană care oxidează substraturile nepolare și cu polaritate scăzută. Partea de lucru a moleculei FAD sau FMN, care este implicată în reacțiile redox, este inelul izoaloxazin al riboflavinei, care acceptă doi atomi de hidrogen (2H+ + 2e-) din substrat.

Ecuația generală reacțiile care implică dehidrogenaze dependente de flavină arată astfel:

SH2 + FMN → S + FMN-H2

SH2 + FAD+ → S + FADH2

În procesele de oxidare biologică, aceste enzime joacă rolul atât al dehidrogenazelor anaerobe, cât și al aerobe. Dehidrogenazele anaerobe includ NADH dehidrogenaza, o enzimă dependentă de FMN care transferă electroni de la NADH la componentele mai electropozitive ale lanțului respirator mitocondrial. Alte dehidrogenaze (dependente de FAD) transferă electroni direct de la substrat în lanțul respirator (de exemplu, succinat dehidrogenază, acil-CoA dehidrogenază). Transportul electronilor de la flavoproteine ​​la citocrom oxidaze în lanțul respirator este asigurat de citocromi, care, pe lângă citocrom oxidaze, sunt clasificate ca dehidrogenaze anaerobe. Citocromii - sunt proteine ​​din mitocondrii care conțin fier - hemproteine, care, datorită modificării inverse a valenței fierului hemin, îndeplinesc funcția de a transporta electroni în celulele aerobe direct în lanțurile biologice de oxidare: citocrom (Fe3 +) + e → citocrom (Fe2 +).

Lanțul respirator al mitocondriilor include citocromii b, c1, c, a și a3 (citocrom oxidaza). Pe lângă lanțul respirator, citocromii se găsesc în reticulul endoplasmatic (450 și b5). Dehidrogenazele aerobe dependente de flavină includ L-aminoacizi oxidaze, xantin oxidaze etc.

Dehidrogenazele care catalizează încorporarea unuia sau a doi atomi de oxigen într-o moleculă de substrat se numesc oxigenaze. În funcție de numărul de atomi de oxigen care interacționează cu substratul, oxigenazele sunt împărțite în 2 grupe:

• Dioxigenazele
• Monooxigenaze

Dioxigenazele catalizează adaugă 2 atomi de oxigen la molecula substratului: S + O2 → SO2. Acestea sunt, în special, enzime non-heme care conțin fier care catalizează reacțiile de sinteză a acidului homogentisic și oxidarea acestuia în calea catabolismului tirozinei. Lipoxigenaza care contine fier catalizeaza incorporarea O2 in acid arahidonic, prima reacție în sinteza leucotrienelor. Prolină și lizin dioxigenazele catalizează reacțiile de hidroxilare a resturilor de lizină și prolină din procolagen. Monooxigenazele catalizează adăugarea doar a unuia dintre atomii moleculei de oxigen la substrat. În acest caz, al doilea atom de oxigen este redus la apă:

SH + O2 + NADPH + H+

SOH + H2O + NADP +

La monooxigenaze aparțin enzimelor care sunt implicate în metabolizarea multor substanțe medicinale prin hidroxilarea lor. Aceste enzime sunt localizate în principal în fracțiunea microzomală a ficatului, glandelor suprarenale, gonade și alte țesuturi. Deoarece cel mai adesea substratul în reacțiile monooxigenazei este hidroxilat, acest grup enzimele sunt numite și hidroxilaze.

Monooxigenazele catalizează reacțiile de hidroxilare a colesterolului (steroizi) și transformarea lor în substanțe biologic active, inclusiv hormoni sexuali, hormoni suprarenali, metaboliți activi ai vitaminei D - calcitriol, precum și reacții de detoxifiere prin hidroxilarea unei serii. substante toxice, medicamenteşi produse ale transformării lor pentru organism. Sistemul membranar monooxigenază al reticulului endoplasmatic al hepatocitelor conține NADPH + H+, flavoproteine ​​cu cofactor FAD, o proteină (adrenotoxină) care conține fier non-hem și o proteină hem - citocromul P450. Ca urmare a hidroxilării substanțelor hidrofobe nepolare, hidrofilitatea acestora crește, ceea ce contribuie la inactivarea biologică. substanțe active sau neutralizarea substantelor toxice si excretarea lor din organism. Unele substanțe medicinale, cum ar fi fenobarbitalul, au capacitatea de a induce sinteza enzimelor microzomale și a citocromului P450.

Există monooxigenaze care nu conțin citocromul P450. Acestea includ enzimele hepatice care catalizează reacțiile de hidroxilare a fenilalaninei, tirozinei, triptofanului.

Bine de stiut

• D-dimer - un marker al fibrinolizei (în timpul sarcinii - norma, o creștere - cu tromboză, CHF, procese oncologice)

Enzimele, ca și proteinele, sunt împărțite în două grupe: simpluși complex. Cele simple sunt formate în întregime din aminoacizi și, la hidroliză, formează exclusiv aminoacizi.Organizarea lor spațială este limitată de structura terțiară. Acestea sunt în principal enzime gastrointestinale: pepsină, tripsină, lizazimă, fosfatază. Enzimele complexe, pe lângă partea proteică, conțin și componente non-proteice.Aceste componente non-proteice diferă prin puterea de legare la partea proteică (aloenzimă). Dacă constanta de disociere a unei enzime complexe este atât de mică încât în ​​soluție toate lanțurile polipeptidice sunt asociate cu componentele lor neproteice și nu sunt separate în timpul izolării și purificării, atunci componenta neproteică se numește grupare prostetică și este considerată ca parte integrantă a moleculei de enzimă.

Sub coenzima înțelegeți un grup suplimentar care este ușor separat de aloenzimă în timpul disocierii. Între aloenzimă şi cel mai simplu grup există o legătură covalentă, destul de complexă. Există o legătură necovalentă între aloenzimă și coenzimă (hidrogen sau interacțiuni electrostatice). Reprezentanți tipici coenzimele sunt:

B1 - tiamină; pirofosfat (conține B)

B2 - riboflavină; FAD, FNK

PP - NAD, NADP

H - biotină; biozitina

B6 - piridoxină; fosfat de piridoxal

Acid pantotenic: coenzima A

Multe metale divalente (Cu, Fe, Mn, Mg) acționează și ca cofactori, deși nu aparțin nici coenzimelor, nici grupurilor protetice. Metalele fac parte din centrul activ sau se stabilizează cea mai buna varianta structura centrului activ.

METALELEENZIME

Fe, Fehemoglobină, catalază, peroxidază

Cu,Cu citocrom oxidaza

ZnDNA - polimerază, dehidrogenază

Mghexokinaza

Mnarginaza

Seglutation reductază

ATP, acidul lactic, t-ARN pot îndeplini și o funcție de cofactor. Unul trebuie remarcat trăsătură distinctivă enzime cu două componente, care constă în faptul că nici cofactorul (coenzima sau grupa protetică) și nici aloenzima nu prezintă activitate catalitică separat, ci doar combinarea lor într-un singur întreg, procedând în conformitate cu programul organizării lor tridimensionale, asigură apariţia rapidă a reacţiilor chimice.

Structura NAD și NADP.

NAD și NADP sunt coenzime ale dehidrogenazelor dependente de piridină.

NICOTINAMIDA Adenin dinucleotidă.

NICOTINAMIDEDININDINUCLEOAMIDEFOSFAT (NADP)

Capacitatea NAD și NADP de a juca rolul unui purtător precis de hidrogen este asociată cu prezența în structura lor -

reamida acidului nicotinic.

Dehidrogenazele dependente de NAD sunt implicate în celule

în procesele de transfer de electroni de la substrat la O.

NADP - dehidrogenazele dependente joacă un rol în proces -

biosinteza zaharului. Prin urmare, coenzimele NAD și NADP

diferă în localizarea intracelulară: NAD

concentrat în mitocondrii și cea mai mare parte a NADP

este localizat în citoplasmă.

Structura FAD și FMN.

FAD și FMN sunt grupări protetice de enzime flavină. Ele sunt foarte ferm atașate de aloenzimă, spre deosebire de NAD și NADP.

FLAVINMONONUCLEOTIDE (FMN).

FLAVINACETYLDINUCLEOTIDE.

Partea activă a moleculei FAD și FMN este inelul izoaloxadin al riboflavinei, atomilor de azot cărora li se pot alătura 2 atomi de hidrogen.