funkcje biologiczne. — Studiopedia

Nazwa witaminy PP pochodzi od włoskiego wyrażenia pelagra zapobiegawcza- zapobiega pelagrze.

Źródła

Dobrymi źródłami są wątroba, mięso, ryby, rośliny strączkowe, kasza gryczana, czarny chleb. W mleku i jajach jest mało witamin. Jest także syntetyzowany w organizmie z tryptofanu – jedna na 60 cząsteczek tryptofanu przekształca się w jedną cząsteczkę witaminy.

dzienne zapotrzebowanie

Struktura

Witamina występuje w formie kwas nikotynowy lub nikotynamid.

Dwie formy witaminy PP

Jego formy koenzymu to dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy(NAD) i forma fosforylowana przez rybozę - fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego(NADP).

Struktura utlenionych form NAD i NADP

Funkcje biochemiczne

Przenoszenie jonów wodorkowych H - (atom wodoru i elektron) w reakcjach redoks.

Mechanizm udziału NAD i NADP w reakcja biochemiczna

Dzięki przeniesieniu jonu wodorkowego witamina pełni następujące zadania:

1. Metabolizm białek, tłuszczów i węglowodanów. Ponieważ NAD i NADP służą jako koenzymy dla większości dehydrogenaz, biorą udział w reakcjach

• w syntezie i utlenianiu kwasów karboksylowych,
• w syntezie cholesterolu,
• metabolizm kwasu glutaminowego i innych aminokwasów,
• metabolizm węglowodanów: szlak pentozofosforanowy, glikoliza,
• oksydacyjna dekarboksylacja kwasu pirogronowego,

Przykład reakcji biochemicznej z udziałem NAD

2. NADH działa regulacyjne funkcję, ponieważ jest inhibitorem niektórych reakcji utleniania, na przykład w cyklu kwasów trikarboksylowych.

3. Ochrona informacji dziedzicznej– NAD jest substratem poli-ADP-rybozylacji podczas sieciowania pęknięć chromosomów i naprawy DNA.

4. Obrona od wolne rodniki – NADPH jest niezbędnym składnikiem układu antyoksydacyjnego komórki.

5. NADPH bierze udział w reakcjach

• resynteza tetrahydrofoliowy kwas (koenzym witaminy B9) z kwasu dihydrofoliowego po syntezie monofosforanu tymidylu,
• odzysk białka tioredoksyna w syntezie deoksyrybonukleotydów,
• aktywować „pokarmową” witaminę K lub przywrócić tioredoksyna po reaktywacji witaminy K.

Hipowitaminoza B3

Przyczyna

Niedobory żywieniowe niacyny i tryptofanu. Zespół Hartnupa.

Obraz kliniczny

Objawia się chorobą pelagra (włoski: pele agra – szorstka skóra) Jak syndrom trzech D:

• demencja(nerwowy i zaburzenia psychiczne, demencja)
• zapalenie skóry(fotodermatoza),
• biegunka(osłabienie, niestrawność, utrata apetytu).

Nieleczona choroba jest śmiertelna. U dzieci z hipowitaminozą obserwuje się opóźnienie wzrostu, utratę masy ciała i niedokrwistość.

W USA w latach 1912-1216. liczba przypadków pelagry wynosiła 100 tysięcy osób rocznie, z czego około 10 tysięcy zmarło. Powodem był brak pożywienia dla zwierząt, ludzie jedli głównie kukurydzę i sorgo, które są ubogie w tryptofan i zawierają niestrawną związaną niacynę.
Ciekawe, że Indianie Ameryka Południowa, w którym kukurydza była podstawą żywienia od czasów starożytnych, pelagra nie występuje. Powodem tego zjawiska jest gotowanie kukurydzy w wodzie wapiennej, co uwalnia niacynę z nierozpuszczalnego kompleksu. Europejczycy, zabierając od Indian kukurydzę, również nie zawracali sobie głowy pożyczaniem przepisów.

Antywitaminy

Pochodna kwasu izonikotynowego izoniazyd stosowany w leczeniu gruźlicy. Mechanizm działania nie został dokładnie wyjaśniony, ale według jednej z hipotez zastąpienie kwasu nikotynowego w reakcjach syntezy dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego ( iso-OVER zamiast NAD). W efekcie dochodzi do zakłócenia przebiegu reakcji redoks i zahamowania syntezy kwasu mykolowego, element konstrukcyjnyściana komórkowa Mycobacterium tuberculosis.

Sekcja jest bardzo łatwa w obsłudze. W proponowanym polu wystarczy wpisać właściwe słowo, a my podamy listę jego wartości. Chciałbym zauważyć, że nasza strona udostępnia dane z różnych źródeł - słowników encyklopedycznych, objaśniających, słownikowych. Tutaj możesz także zapoznać się z przykładami użycia wpisanego przez Ciebie słowa.

Znajdować

Znaczenie słowa fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego

fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego w słowniku krzyżówkowym

Słownik terminów medycznych

fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP)

koenzym wielu oksydoreduktaz, pełniący rolę nośnika elektronów i protonów, różniący się od dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego zawartością jeszcze jednej reszty Kwas fosforowy przyłączony do grupy hydroksylowej jednej z reszt D-rybozy.

Słownik encyklopedyczny, 1998

NIKOTYNAMID Fosforan dinukleozydu adeniny (NADP) jest koenzymem niektórych dehydrogenaz – enzymów katalizujących reakcje redoks w żywych komórkach. NADP przejmuje wodór i elektrony utlenionego związku i przenosi je na inne substancje. Zredukowany NADP (NADP H) jest jednym z głównych produktów reakcji świetlnych fotosyntezy.

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego

NADP [nukleotyd trifosfopirydynowy (ESRD); przestarzały - koenzym II (Co II), kodhydraza], koenzym szeroko rozpowszechniony w przyrodzie; jak dinukleotyd nikotynamidoadeninowy występujący we wszystkich typach komórek; uczestniczy w reakcjach utleniania ≈ redukcji. Strukturę NADP ustalił w 1934 r. O. Warburg. Służy jako akceptor wodoru podczas utleniania głównie węglowodanów; w postaci zredukowanej jest donorem wodoru podczas biosyntezy Kwasy tłuszczowe. W chloroplastach komórki roślinne NADP ulega redukcji w lekkich reakcjach fotosyntezy, a następnie dostarcza wodór do syntezy węglowodanów w ciemnych reakcjach. Zobacz utlenianie biologiczne .

Wikipedia

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego

Fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego(NADP, NADP) jest koenzymem szeroko rozpowszechnionym w przyrodzie niektórych dehydrogenaz – enzymów katalizujących reakcje redoks w żywych komórkach. NADP przejmuje wodór i elektrony utlenionego związku i przenosi je na inne substancje. W chloroplastach komórek roślinnych NADP ulega redukcji podczas jasnych reakcji fotosyntezy, a następnie dostarcza wodór do syntezy węglowodanów podczas ciemnych reakcji. NADP, koenzym różniący się od NAD zawartością innej reszty kwasu fosforowego przyłączonej do grupy hydroksylowej jednej z reszt D-rybozy, występuje we wszystkich typach komórek.

Dehydrogenazy to enzymy z klasy oksydoreduktaz, które katalizują reakcje odrywania wodoru (tj. protonów i elektronów) od podłoża będącego czynnikiem utleniającym i transportują go do innego zredukowanego substratu.

W zależności od Natura chemiczna akceptor, z którym oddziałują dehydrogenazy, dzieli się je na kilka grup:

1. Dehydrogenazy beztlenowe, które katalizują reakcje, w których akceptorem wodoru jest związek inny niż tlen.
2. Dehydrogenazy tlenowe, które katalizują reakcje, w których akceptorem wodoru może być tlen (oksydazy) lub inny akceptor. Dehydrogenazy tlenowe to flawoproteiny, produktem reakcji jest nadtlenek wodoru.
3. Dehydrogenazy, które zapewniają transport elektronów z podłoża do akceptora elektronów. Do tej grupy dehydrogenaz należą cytochromy mitochondrialnego łańcucha oddechowego.
4. Dehydrogenazy katalizujące bezpośrednie wprowadzenie do cząsteczki substratu ulegają utlenieniu, 1 lub 2 atomom tlenu. Takie dehydrogenazy nazywane są oksygenazami.

Funkcję pierwotnych akceptorów atomów wodoru, oddzielonych od odpowiednich substratów, pełnią dehydrogenazy 2 typów:

• dehydrogenazy zależne od pirydyny- zawierają koenzymy nikotynamid (NAD+) lub fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP+).
• dehydrogenazy zależne od flawiny, którego grupą prostetyczną jest dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD) lub mononukleotyd flawinowy (FMN).

Koenzymy NADP+ (lub NAD+) są luźno związane z apoenzymem i dlatego mogą znajdować się w komórce albo w stanie związanym z apoenzymem, albo być oddzielone od części białkowej.

Dehydrogenazy zależne od pirydyny są typu beztlenowego - enzymy rozpuszczalne w wodzie, które utleniają substraty polarne. Reakcja katalizowana przez dehydrogenazy zależne od pirydyny, m.in ogólna perspektywa są podane w następujących równaniach:

SH2 + NADP+ → S + NADPH + H+

SH2 + NAD+ → S + NADH + H+

Struktura robocza w cząsteczce NAD+ lub NADP+ jest pierścieniem pirydynowym nikotynamidu, który podczas reakcji enzymatycznej dodaje jeden atom wodoru i jeden elektron (jon wodorkowy), a drugi proton wchodzi do środowiska reakcji. Dehydrogenazy zależne od pirydyny są bardzo powszechne w żywych komórkach. Oddzielają protony i elektrony od wielu substratów, redukując NAD+ lub NADP+, a następnie przenosząc redukujące odpowiedniki do innych akceptorów. Dehydrogenazy zależne od NAD katalizują głównie reakcje redoks oksydacyjnych szlaków metabolicznych – glikolizy, cyklu Krebsa, β-oksydacji kwasów tłuszczowych, mitochondrialnego łańcucha oddechowego itp. NAD jest głównym źródłem elektronów dla łańcucha transportu elektronów. NADP stosowany jest głównie w procesach syntezy redukcyjnej (w syntezie kwasów tłuszczowych i steroidów).

Dehydrogenazy zależne od flawiny- flawoproteiny, grupy prostetyczne, w których FAD lub FMN są pochodnymi witaminy B2, które są trwale (kowalencyjnie) związane z apoenzymem. Te dehydrogenazy są enzymami związanymi z błoną, które utleniają substraty niepolarne i niskopolarne. Roboczą częścią cząsteczki FAD lub FMN, biorącą udział w reakcjach redoks, jest pierścień izoaloksazynowy ryboflawiny, który przyjmuje z substratu dwa atomy wodoru (2H+ + 2e-).

Równanie ogólne reakcje z udziałem dehydrogenaz zależnych od flawiny wyglądają następująco:

SH2 + FMN → S + FMN-H2

SH2 + FAD+ → S + FADH2

W procesach utleniania biologicznego enzymy te pełnią rolę zarówno dehydrogenaz beztlenowych, jak i tlenowych. Do dehydrogenaz beztlenowych zalicza się dehydrogenaza NADH, enzym zależny od FMN, który przenosi elektrony z NADH do bardziej elektrododatnich składników mitochondrialnego łańcucha oddechowego. Inne dehydrogenazy (zależne od FAD) przenoszą elektrony bezpośrednio z substratu do łańcucha oddechowego (np. dehydrogenaza bursztynianowa, dehydrogenaza acylo-CoA). Transport elektronów z flawoprotein do oksydaz cytochromowych w łańcuchu oddechowym zapewniają cytochromy, które obok oksydazy cytochromowej zaliczane są do dehydrogenaz beztlenowych. Cytochromy - to zawierające żelazo białka mitochondriów - hemproteiny, które ze względu na odwrotną zmianę wartościowości żelaza hemowego pełnią funkcję transportu elektronów w komórkach tlenowych bezpośrednio w biologicznych łańcuchach utleniania: cytochrom (Fe3 +) + e → cytochrom (Fe2 +).

Łańcuch oddechowy mitochondriów obejmuje cytochromy b, c1, c, a i a3 (oksydaza cytochromowa). Oprócz łańcucha oddechowego cytochromy znajdują się w siateczce śródplazmatycznej (450 i b5). Tlenowe dehydrogenazy zależne od flawiny obejmują oksydazy L-aminokwasów, oksydazę ksantynową itp.

Dehydrogenazy, które katalizują włączenie jednego lub dwóch atomów tlenu do cząsteczki substratu, nazywane są oksygenazami. W zależności od liczby atomów tlenu oddziałujących z substratem oksygenazy dzielą się na 2 grupy:

• Dioksygenazy
• Monooksygenazy

Dioksygenazy katalizują dodanie 2 atomów tlenu do cząsteczki substratu: S + O2 → SO2. Są to w szczególności enzymy niehemowe zawierające żelazo, które katalizują reakcje syntezy kwasu homogentyzynowego i jego utleniania na drodze katabolizmu tyrozyny. Lipoksygenaza zawierająca żelazo katalizuje wbudowywanie O2 kwas arachidonowy, pierwsza reakcja syntezy leukotrienów. Dioksygenazy proliny i lizyny katalizują reakcje hydroksylacji reszt lizyny i proliny w prokolagenie. Monooksygenazy katalizują addycję tylko jednego z atomów cząsteczki tlenu do substratu. W tym przypadku drugi atom tlenu zostaje zredukowany do wody:

SH + O2 + NADPH + H+

SOH + H2O + NADP +

DO monooksygenazy należą do enzymów biorących udział w metabolizmie wielu substancji leczniczych poprzez ich hydroksylację. Enzymy te zlokalizowane są głównie we frakcji mikrosomalnej wątroby, nadnerczach, gonadach i innych tkankach. Ponieważ najczęściej substrat w reakcjach monooksygenazy jest hydroksylowany, ta grupa enzymy nazywane są również hydroksylazami.

Monooksygenazy katalizują reakcje hydroksylacji cholesterolu (steroidów) i jego przemiany w substancje biologicznie czynne, w tym hormony płciowe, hormony nadnerczy, aktywne metabolity witaminy D – kalcytriol, a także reakcje detoksykacji poprzez hydroksylację szeregu substancje toksyczne, leki i produkty ich przemian dla organizmu. Układ błonowy monooksygenazy siateczki śródplazmatycznej hepatocytów zawiera NADPH + H+, flawoproteiny z kofaktorem FAD, białko (adrenotoksynę) zawierające żelazo niehemowe oraz białko klejnotowe – cytochrom P450. W wyniku hydroksylacji niepolarnych substancji hydrofobowych wzrasta ich hydrofilowość, co przyczynia się do inaktywacji związków biologicznych substancje czynne lub neutralizowanie substancji toksycznych i wydalanie ich z organizmu. Niektóre substancje lecznicze, takie jak fenobarbital, mają zdolność indukowania syntezy enzymów mikrosomalnych i cytochromu P450.

Istnieją monooksygenazy, które nie zawierają cytochromu P450. Należą do nich enzymy wątrobowe, które katalizują reakcje hydroksylacji fenyloalaniny, tyrozyny, tryptofanu.

Dobrze wiedzieć

• D-dimer - marker fibrynolizy (w czasie ciąży - norma, wzrost - z zakrzepicą, CHF, procesami onkologicznymi)

Enzymy, podobnie jak białka, dzielą się na 2 grupy: prosty I złożony. Proste składają się wyłącznie z aminokwasów, a po hydrolizie tworzą wyłącznie aminokwasy, a ich organizacja przestrzenna jest ograniczona strukturą trzeciorzędową. Są to głównie enzymy żołądkowo-jelitowe: pepsyna, trypsyna, lizazym, fosfataza. Enzymy złożone oprócz części białkowej zawierają także składniki niebiałkowe, które różnią się siłą wiązania z częścią białkową (alloenzymem). Jeżeli stała dysocjacji złożonego enzymu jest tak mała, że ​​w roztworze wszystkie łańcuchy polipeptydowe są powiązane ze swoimi składnikami niebiałkowymi i nie ulegają rozdzieleniu podczas izolacji i oczyszczania, wówczas składnik niebiałkowy nazywa się grupa protetyczna i jest uważany za integralną część cząsteczki enzymu.

Pod koenzym zrozumieć dodatkową grupę, którą można łatwo oddzielić od alloenzymu podczas dysocjacji. Pomiędzy alloenzymem a najprostsza grupa istnieje wiązanie kowalencyjne, dość złożone. Pomiędzy alloenzymem i koenzymem występuje wiązanie niekowalencyjne (oddziaływania wodorowe lub elektrostatyczne). Typowi przedstawiciele koenzymy to:

B 1 - tiamina; pirofosforan (zawiera B)

B2 - ryboflawina; FAD, FNK

PP - NAD, NADP

H - biotyna; biozytyna

B 6 - pirydoksyna; fosforan pirydoksalu

Kwas pantotenowy: koenzym A

Wiele metali dwuwartościowych (Cu, Fe, Mn, Mg) pełni także funkcję kofaktorów, chociaż nie należą one ani do koenzymów, ani do grup prostetycznych. Metale wchodzą w skład centrum aktywnego lub stabilizują najlepsza opcja strukturę ośrodka aktywnego.

METALEENZYMY

Fe, Fehemoglobina, katalaza, peroksydaza

Cu, Cu oksydaza cytochromowa

ZnDNA - polimeraza, dehydrogenaza

Mgheksokinaza

Mnarginaza

Reduktaza seglutationu

ATP, kwas mlekowy, t-RNA mogą również pełnić funkcję kofaktora. Należy zauważyć jedno cecha wyróżniająca enzymy dwuskładnikowe, co polega na tym, że ani kofaktor (koenzym lub grupa prostetyczna), ani alloenzym z osobna nie wykazują aktywności katalitycznej, a jedynie ich połączenie w jedną całość, postępując zgodnie z programem ich trójwymiarowej organizacji, zapewnia szybkie wystąpienie reakcji chemicznych.

Struktura NAD i NADP.

NAD i NADP są koenzymami dehydrogenaz zależnych od pirydyny.

NIKOTYNAMID Dinukleotyd adeninowy.

NIKOTYNOAMIDENOINDINUKLEOAMIDOfosforan (NADP)

Zdolność NAD i NADP do pełnienia roli dokładnego nośnika wodoru związana jest z obecnością w ich strukturze -

reamid kwasu nikotynowego.

W komórkach biorą udział dehydrogenazy zależne od NAD

w procesach przenoszenia elektronów z podłoża do O.

NADP - zależne dehydrogenazy odgrywają rolę w procesie -

biosynteza cukru. Dlatego koenzymy NAD i NADP

różnią się lokalizacją wewnątrzkomórkową: NAD

skoncentrowane w mitochondriach i większość NADP

znajduje się w cytoplazmie.

Struktura FAD i FMN.

FAD i FMN są grupami prostetycznymi enzymów flawinowych. Są one bardzo mocno związane z alloenzymem, w przeciwieństwie do NAD i NADP.

MONONUKLEOTYD FLAWINY (FMN).

FLAWINACETYLDINUKLEOTYD.

Aktywną częścią cząsteczki FAD i FMN jest pierścień izoalloksadynowy ryboflawiny, do atomów azotu mogą przyłączyć się 2 atomy wodoru.