عملکردهای بیولوژیکی - استودیو پدیا

نام ویتامین PP از عبارت ایتالیایی گرفته شده است پلاگر پیشگیرانه- از پلاگر جلوگیری می کند.

منابع

منابع خوب جگر، گوشت، ماهی، حبوبات، گندم سیاه، نان سیاه هستند. ویتامین کمی در شیر و تخم مرغ وجود دارد. همچنین در بدن از تریپتوفان سنتز می شود - از هر 60 مولکول تریپتوفان یکی به یک مولکول ویتامین تبدیل می شود.

نیاز روزانه

ساختار

ویتامین به شکل وجود دارد اسید نیکوتینیکیا نیکوتین آمید

دو شکل ویتامین PP

اشکال کوآنزیمی آن هستند نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید(NAD) و فرم فسفریله ریبوز - نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات(NADP).

ساختار اشکال اکسید شده NAD و NADP

توابع بیوشیمیایی

انتقال یون های هیدرید H - (اتم هیدروژن و الکترون) در واکنش های ردوکس.

مکانیسم مشارکت NAD و NADP در واکنش بیوشیمیایی

به دلیل انتقال یون هیدرید، ویتامین وظایف زیر را انجام می دهد:

1. متابولیسم پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها. از آنجایی که NAD و NADP به عنوان کوآنزیم برای اکثر دهیدروژنازها عمل می کنند، در واکنش ها نقش دارند.

  • در سنتز و اکسیداسیون اسیدهای کربوکسیلیک،
  • در سنتز کلسترول،
  • متابولیسم اسید گلوتامیک و سایر اسیدهای آمینه،
  • متابولیسم کربوهیدرات: مسیر پنتوز فسفات، گلیکولیز،
  • دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو پیروویک اسید،

نمونه ای از یک واکنش بیوشیمیایی شامل NAD

2. NADH اجرا می کند نظارتیعملکرد، زیرا مهارکننده برخی از واکنش های اکسیداسیون است، به عنوان مثال، در چرخه اسید تری کربوکسیلیک.

3. حفاظت از اطلاعات ارثی- NAD بستری برای پلی-ADP-ریبوزیلاسیون در طول اتصال عرضی شکسته های کروموزوم و ترمیم DNA است.

4. دفاع از رادیکال های آزاد - NADPH جزء ضروری سیستم آنتی اکسیدانی سلول است.

5. NADPH در واکنش ها دخالت دارد

  • سنتز مجدد تترا هیدروفولیکاسید (کوآنزیم ویتامین B9) از دی هیدروفولیک اسید پس از سنتز تیمیدیل مونوفسفات،
  • بازیابی پروتئین تیوردوکسیندر سنتز دئوکسی ریبونوکلئوتیدها،
  • برای فعال کردن "غذا" ویتامین K یا بازیابی تیوردوکسینپس از فعال شدن مجدد ویتامین K

هیپوویتامینوز B3

علت

کمبود تغذیه ای نیاسین و تریپتوفان سندرم هارتناپ

تصویر بالینی

با بیماری پلاگرا (ایتالیایی: پله آگراپوست خشن) چگونه سندرم سه دی:

  • زوال عقل(عصبی و اختلالات روانی، زوال عقل)
  • درماتیت(فتودرماتیت)،
  • اسهال(ضعف، سوء هاضمه، از دست دادن اشتها).

در صورت عدم درمان، این بیماری کشنده است. در کودکان مبتلا به هیپوویتامینوز، کندی رشد، کاهش وزن و کم خونی مشاهده می شود.

در ایالات متحده آمریکا در 1912-1216. تعداد موارد پلاگر 100 هزار نفر در سال بود که از این تعداد حدود 10 هزار نفر فوت کردند. دلیل آن کمبود غذای حیوانی بود، عمدتاً مردم ذرت و سورگوم می خوردند که از نظر تریپتوفان فقیر و حاوی نیاسین پیوند ناپذیر غیر قابل هضم هستند.
جالب است که هندی ها آمریکای جنوبی، که ذرت از قدیم الایام اساس تغذیه در آن بوده است، پلاگر یافت نمی شود. دلیل این پدیده این است که ذرت را در آب آهک می جوشانند که نیاسین را از کمپلکس نامحلول آزاد می کند. اروپایی ها که ذرت را از هندی ها گرفته بودند، زحمت قرض گرفتن دستور العمل ها را هم نداشتند.

آنتی ویتامین ها

مشتق اسید ایزونیکوتینیک ایزونیازیدبرای درمان سل استفاده می شود. مکانیسم اثر به طور دقیق مشخص نشده است، اما بر اساس یکی از فرضیه ها، جایگزینی اسید نیکوتینیک در واکنش های سنتز نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید ( iso-OVER به جای NAD). در نتیجه، روند واکنش های ردوکس مختل می شود و سنتز مایکولیک اسید سرکوب می شود. عنصر ساختاریدیواره سلولی مایکوباکتریوم توبرکلوزیس

استفاده از بخش بسیار آسان است. در فیلد پیشنهادی فقط وارد کنید کلمه درست، و ما لیستی از مقادیر آن را به شما ارائه می دهیم. می خواهم توجه داشته باشم که سایت ما داده ها را از منابع مختلف - فرهنگ لغت های دایره المعارفی، توضیحی، واژه ساز ارائه می دهد. در اینجا می توانید با نمونه هایی از کاربرد کلمه ای که وارد کرده اید نیز آشنا شوید.

پیدا کردن

معنی کلمه نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات در فرهنگ لغت متقاطع

فرهنگ اصطلاحات پزشکی

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات (NADP)

کوآنزیم بسیاری از اکسیدوردوکتازها که به عنوان حامل الکترون ها و پروتون ها عمل می کند و از نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید در محتوای یک باقیمانده دیگر متفاوت است. اسید فسفریکبه هیدروکسیل یکی از باقی مانده های دی ریبوز متصل است.

فرهنگ لغت دایره المعارف، 1998

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوزید فسفات (NADP) کوآنزیمی از برخی دهیدروژنازها است - آنزیم هایی که واکنش های ردوکس را در سلول های زنده کاتالیز می کنند. NADP هیدروژن و الکترون های ترکیب اکسید شده را می گیرد و آنها را به مواد دیگر منتقل می کند. NADP کاهش یافته (NADP H) یکی از محصولات اصلی واکنش های نوری فتوسنتز است.

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات

NADP [تری فسفوپیریدین نوکلئوتید (ESRD)؛ منسوخ - کوآنزیم II (Co II)، کدهیدراز]، یک کوآنزیم به طور گسترده در طبیعت. مانند نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید موجود در همه انواع سلولی. در واکنش های اکسیداسیون ≈ کاهش شرکت می کند. ساختار NADP در سال 1934 توسط O. Warburg تأسیس شد. به عنوان یک گیرنده هیدروژن در طول اکسیداسیون عمدتا کربوهیدرات ها عمل می کند. در شکل کاهش یافته یک اهدا کننده هیدروژن در طول بیوسنتز است اسیدهای چرب. در کلروپلاست ها سلول های گیاهی NADP در واکنش های نوری فتوسنتز کاهش می یابد و سپس هیدروژن را برای سنتز کربوهیدرات ها در واکنش های تاریک فراهم می کند. اکسیداسیون بیولوژیکی را ببینید.

ویکیپدیا

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات(NADP، NADP) یک کوآنزیم است که به طور گسترده در طبیعت برخی از دهیدروژنازها توزیع شده است - آنزیم هایی که واکنش های اکسیداسیون و کاهش را در سلول های زنده کاتالیز می کنند. NADP هیدروژن و الکترون های ترکیب اکسید شده را می گیرد و آنها را به مواد دیگر منتقل می کند. در کلروپلاست های سلول های گیاهی، NADP در طی واکنش های نوری فتوسنتز کاهش می یابد و سپس هیدروژن را برای سنتز کربوهیدرات ها در واکنش های تاریکی فراهم می کند. NADP، کوآنزیمی که با NAD در محتوای باقی مانده اسید فسفریک دیگر متصل به هیدروکسیل یکی از باقی مانده های D-ribose متفاوت است، در همه انواع سلول یافت می شود.

دهیدروژنازهاآنزیم‌هایی از کلاس اکسیدوردوکتاز هستند که واکنش‌های انتزاع هیدروژن (یعنی پروتون‌ها و الکترون‌ها) را از بستری که یک عامل اکسیدکننده است کاتالیز می‌کنند و آن را به زیرلایه دیگری که احیا می‌شود منتقل می‌کنند.

بسته به طبیعت شیمیاییگیرنده، که دهیدروژنازها با آن تعامل دارند، به چند گروه تقسیم می شوند:

  1. دهیدروژنازهای بی هوازی، که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که در آن گیرنده هیدروژن ترکیبی متفاوت از اکسیژن است.
  2. دهیدروژنازهای هوازی، که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که در آن گیرنده هیدروژن می تواند اکسیژن (اکسیدازها) یا گیرنده دیگری باشد. دهیدروژنازهای هوازی فلاوپروتئین هستند، محصول واکنش پراکسید هیدروژن است.
  3. دهیدروژنازها که انتقال الکترون ها را از بستر به گیرنده الکترون فراهم می کنند. سیتوکروم های زنجیره تنفسی میتوکندری متعلق به این گروه از دهیدروژنازها هستند.
  4. دهیدروژنازهایی که ورود مستقیم به مولکول بستر را کاتالیز می کنند، 1 یا 2 اتم اکسیژن اکسید می شوند. چنین دهیدروژنازهایی را اکسیژناز می نامند.

عملکرد گیرنده های اولیه اتم های هیدروژن که از بسترهای مربوطه جدا شده اند توسط دهیدروژنازهای 2 نوع انجام می شود:

  • دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین- حاوی کوآنزیم نیکوتین آمید (NAD +) یا نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید فسفات (NADP +).
  • دهیدروژنازهای وابسته به فلاوینکه گروه پروتزی آن فلاوین آدنین دی نوکلئوتید (FAD) یا فلاوین مونوکلئوتید (FMN) است.

کوآنزیم های NADP+ (یا NAD+) به صورت آزادانه به آپوآنزیم متصل می شوند و بنابراین می توانند در سلول یا در حالت مرتبط با آپوآنزیم باشند یا از قسمت پروتئینی جدا شوند.

دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین از نوع بی هوازی هستند - آنزیم های محلول در آب که بسترهای قطبی را اکسید می کنند. واکنش کاتالیز شده توسط دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین، در نمای کلیدر معادلات زیر آورده شده است:

SH2 + NADP + → S + NADPH + H+

SH2 + NAD+ → S + NADH + H+

ساختار کار در یک مولکول NAD+ یا NADP+حلقه پیریدین نیکوتین آمید است که در طی واکنش آنزیمی یک اتم هیدروژن و یک الکترون (یون هیدرید) اضافه می کند و پروتون دوم وارد محیط واکنش می شود. دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین در سلول های زنده بسیار رایج هستند. آنها پروتون‌ها و الکترون‌ها را از بسیاری از بسترها جدا می‌کنند و NAD + یا NADP + را کاهش می‌دهند و متعاقباً معادل‌های کاهنده را به گیرنده‌های دیگر منتقل می‌کنند. دهیدروژنازهای وابسته به NAD عمدتاً واکنش‌های ردوکس مسیرهای متابولیک اکسیداتیو - گلیکولیز، چرخه کربس، اکسیداسیون β اسیدهای چرب، زنجیره تنفسی میتوکندری و غیره را کاتالیز می‌کنند. NAD منبع اصلی الکترون‌ها برای زنجیره انتقال الکترون است. NADP عمدتاً در فرآیندهای سنتز کاهشی (در سنتز اسیدهای چرب و استروئیدها) استفاده می شود.

دهیدروژنازهای وابسته به فلاوین- فلاووپروتئین ها، گروه های مصنوعی که در آنها FAD یا FMN مشتقاتی از ویتامین B2 هستند که به طور محکم (کووالانسی) با آپوآنزیم مرتبط هستند. این دهیدروژنازها آنزیم های متصل به غشاء هستند که سوبستراهای غیر قطبی و کم قطبی را اکسید می کنند. بخش کار مولکول FAD یا FMN که در واکنش های ردوکس نقش دارد، حلقه ایزوآلوکسازین ریبوفلاوین است که دو اتم هیدروژن (2H+ + 2e-) را از بستر می پذیرد.

معادله عمومیواکنش های مربوط به دهیدروژنازهای وابسته به فلاوین به صورت زیر است:

SH2 + FMN → S + FMN-H2

SH2 + FAD + → S + FADH2

در فرآیندهای اکسیداسیون بیولوژیکی، این آنزیم ها نقش دهیدروژنازهای بی هوازی و هوازی را ایفا می کنند. دهیدروژنازهای بی هوازی شامل NADH دهیدروژناز، یک آنزیم وابسته به FMN است که الکترون‌ها را از NADH به اجزای الکترومثبت‌تر زنجیره تنفسی میتوکندری منتقل می‌کند. سایر دهیدروژنازها (وابسته به FAD) الکترون ها را مستقیماً از بستر به زنجیره تنفسی منتقل می کنند (مانند سوکسینات دهیدروژناز، آسیل کوآ دهیدروژناز). انتقال الکترون ها از فلاووپروتئین ها به سیتوکروم اکسیدازها در زنجیره تنفسی توسط سیتوکروم ها انجام می شود که علاوه بر سیتوکروم اکسیداز، به عنوان دهیدروژنازهای بی هوازی طبقه بندی می شوند. سیتوکروم ها - پروتئین های آهن دار میتوکندری - همپروتئین ها هستند که به دلیل تغییر معکوس در ظرفیت آهن همیک، وظیفه انتقال الکترون ها در سلول های هوازی را مستقیماً در زنجیره های اکسیداسیون بیولوژیکی انجام می دهند: سیتوکروم (Fe3 +) + e → سیتوکروم (Fe2 +).

زنجیره تنفسی میتوکندری شامل سیتوکروم های b، c1، c، a و a3 (سیتوکروم اکسیداز) است. علاوه بر زنجیره تنفسی، سیتوکروم ها در شبکه آندوپلاسمی (450 و b5) یافت می شوند. دهیدروژنازهای وابسته به فلاوین هوازی شامل اکسیدازهای اسید آمینه L، گزانتین اکسیداز و غیره هستند.

دهیدروژنازهایی که ادغام یک یا دو اتم اکسیژن در یک مولکول بستر را کاتالیز می کنند، اکسیژناز نامیده می شوند. بسته به تعداد اتم‌های اکسیژنی که با بستر تعامل دارند، اکسیژنازها به 2 گروه تقسیم می‌شوند:

  • دی اکسیژنازها
  • مونواکسیژنازها

دی اکسیژنازهاکاتالیز 2 اتم اکسیژن به مولکول بستر اضافه می کند: S + O2 → SO2. اینها به ویژه آنزیم های حاوی آهن غیرهم هستند که واکنش های سنتز اسید هموژنتیزیک و اکسیداسیون آن را در راه کاتابولیسم تیروزین کاتالیز می کنند. لیپوکسیژناز حاوی آهن، ادغام O2 را کاتالیز می کند اسید آراکیدونیک، اولین واکنش در سنتز لکوترین ها. پرولین و لیزین دی اکسیژنازها واکنش های هیدروکسیلاسیون باقی مانده های لیزین و پرولین در پروکلاژن را کاتالیز می کنند. مونواکسیژنازها افزودن تنها یکی از اتم های مولکول اکسیژن به بستر را کاتالیز می کنند. در این حالت، اتم دوم اکسیژن به آب کاهش می یابد:

SH + O2 + NADPH + H+

SOH + H2O + NADP +

به مونواکسیژنازهامتعلق به آنزیم هایی است که با هیدروکسیلاسیون در متابولیسم بسیاری از مواد دارویی نقش دارند. این آنزیم ها عمدتاً در بخش میکروزومی کبد، غدد فوق کلیوی، غدد جنسی و سایر بافت ها قرار دارند. از آنجایی که اغلب سوبسترا در واکنش های مونواکسیژناز هیدروکسیله می شود، این گروهآنزیم ها هیدروکسیلاز نیز نامیده می شوند.

مونواکسیژنازها واکنش های هیدروکسیلاسیون کلسترول (استروئیدها) و تبدیل آنها به مواد فعال بیولوژیکی از جمله هورمون های جنسی، هورمون های آدرنال، متابولیت های فعال ویتامین D - کلسیتریول و همچنین واکنش های سم زدایی با هیدروکسیلاسیون یک سری را کاتالیز می کنند. مواد سمی, داروهاو محصولات تبدیل آنها برای بدن. سیستم غشایی مونواکسیژناز شبکه آندوپلاسمی سلول‌های کبدی حاوی NADPH + H+، فلاووپروتئین‌هایی با کوفاکتور FAD، یک پروتئین (آدرنوتوکسین) حاوی آهن غیرهم و یک پروتئین جواهر - سیتوکروم P450 است. در نتیجه هیدروکسیل شدن مواد آبگریز غیر قطبی، آب دوستی آنها افزایش می یابد که به غیر فعال شدن بیولوژیکی کمک می کند. مواد فعالیا خنثی کردن مواد سمی و دفع آنها از بدن. برخی از مواد دارویی مانند فنوباربیتال توانایی القای سنتز آنزیم های میکروزومی و سیتوکروم P450 را دارند.

مونواکسیژنازهایی وجود دارند که حاوی سیتوکروم P450 نیستند. اینها شامل آنزیم های کبدی است که واکنش های هیدروکسیلاسیون فنیل آلانین، تیروزین، تریپتوفان را کاتالیز می کند.

خوب است بدانید

  • D-dimer - یک نشانگر فیبرینولیز (در دوران بارداری - هنجار، افزایش - با ترومبوز، CHF، فرآیندهای انکولوژیکی)

آنزیم ها مانند پروتئین ها به 2 گروه تقسیم می شوند: سادهو مجتمع. ساده‌ها کاملاً از اسیدهای آمینه تشکیل شده‌اند و پس از هیدرولیز، منحصراً اسیدهای آمینه را تشکیل می‌دهند. سازماندهی فضایی آنها توسط ساختار سوم محدود می‌شود. اینها عمدتاً آنزیم های گوارشی هستند: پپسین، تریپسین، لیزازیم، فسفاتاز. آنزیم های پیچیده علاوه بر قسمت پروتئینی دارای اجزای غیر پروتئینی نیز می باشند.این اجزای غیر پروتئینی در قدرت اتصال به قسمت پروتئینی (آلوآنزیم) با هم تفاوت دارند. اگر ثابت تفکیک یک آنزیم پیچیده به قدری کوچک باشد که در محلول تمام زنجیره های پلی پپتیدی با اجزای غیر پروتئینی خود مرتبط باشند و در طول جداسازی و خالص سازی از هم جدا نشوند، آنگاه جزء غیر پروتئینی نامیده می شود. گروه پروتز و جزء لاینفک مولکول آنزیم محسوب می شود.

زیر کوآنزیم گروه دیگری را که در حین تفکیک به راحتی از آلوآنزیم جدا می شود را درک کنید. بین آلوآنزیم و ساده ترین گروهیک پیوند کووالانسی، کاملاً پیچیده وجود دارد. بین آلوآنزیم و کوآنزیم یک پیوند غیرکووالانسی وجود دارد (برهمکنش های هیدروژن یا الکترواستاتیک). نمایندگان معمولیکوآنزیم ها عبارتند از:

B 1 - تیامین؛ پیروفسفات (حاوی B)

B 2 - ریبوفلاوین؛ FAD، FNK

PP - NAD، NADP

H - بیوتین؛ بیوسیتین

B 6 - پیریدوکسین؛ پیریدوکسال فسفات

پانتوتنیک اسید: کوآنزیم A

بسیاری از فلزات دو ظرفیتی (مس، آهن، منگنز، منیزیم) نیز به عنوان کوفاکتور عمل می کنند، اگرچه به هیچکدام از کوآنزیم ها یا گروه های مصنوعی تعلق ندارند. فلزات بخشی از مرکز فعال یا تثبیت می شوند بهترین گزینهساختار مرکز فعال

فلزاتآنزیم ها

آهن، فهموگلوبین، کاتالاز، پراکسیداز

مس، مس سیتوکروم اکسیداز

ZnDNA - پلیمراز، دهیدروژناز

Mghexokinase

منارژیناز

سگلوتاتیون ردوکتاز

ATP، اسید لاکتیک، t-RNA نیز می توانند عملکرد کوفاکتوری را انجام دهند. یکی باید توجه داشت ویژگی متمایز کنندهآنزیم های دو جزئی، که شامل این واقعیت است که نه کوفاکتور (کوآنزیم یا گروه پروتز) و نه آلوآنزیم به طور جداگانه فعالیت کاتالیزوری را نشان نمی دهند و فقط ترکیب آنها در یک کل واحد است که مطابق با برنامه سازمان سه بعدی آنها پیش می رود. وقوع سریع واکنش های شیمیایی را تضمین می کند.

ساختار NAD و NADP.

NAD و NADP کوآنزیم های دهیدروژنازهای وابسته به پیریدین هستند.

نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید.

نیکوتین آمیددنین دینوکلئوآمیدفسفات (NADP)

توانایی NAD و NADP برای ایفای نقش یک حامل هیدروژن دقیق با حضور در ساختار آنها مرتبط است -

ریمید اسید نیکوتینیک

دهیدروژنازهای وابسته به NAD در سلول ها نقش دارند

در فرآیندهای انتقال الکترون از بستر به O.

NADP - دهیدروژنازهای وابسته در این فرآیند نقش دارند -

بیوسنتز قند بنابراین کوآنزیم های NAD و NADP

در محلی سازی داخل سلولی متفاوت است: NAD

در میتوکندری و بیشتر NADP متمرکز شده است

در سیتوپلاسم قرار دارد.

ساختار FAD و FMN.

FAD و FMN گروه های پروتزی از آنزیم های فلاوین هستند. آنها برخلاف NAD و NADP بسیار محکم به آلوآنزیم چسبیده اند.

فلاوینمونونوکلئوتید (FMN).

فلاویناستیل دی نوکلئوتید.

بخش فعال مولکول FAD و FMN حلقه ایزوآلوکسادین ریبوفلاوین است که 2 اتم هیدروژن به اتم های نیتروژن متصل می شوند.

دسته بندی ها

مقالات محبوب

2023 "kingad.ru" - بررسی سونوگرافی اندام های انسان