Biológiai funkciók. — Studiopedia
A PP-vitamin neve egy olasz kifejezésből származik megelőző pellagra– a pellagra megelőzése.
Források
Jó források a máj, a hús, a hal, a hüvelyesek, a hajdina és a fekete kenyér. A tej és a tojás kevés vitamint tartalmaz. A szervezetben triptofánból is szintetizálódik – 60 triptofánmolekulából egy átalakul egy vitaminmolekulává.
Napi szükséglet
Szerkezet
A vitamin formában létezik nikotinsav vagy nikotinamidot.
A PP-vitamin két formája
Koenzim formái az nikotinamid-adenin-dinukleotid(NAD) és ribóz foszforilált forma – nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát(NADP).
A NAD és NADP oxidált formáinak szerkezete
Biokémiai funkciók
Hidrid ionok H – (hidrogénatom és elektron) átvitele redox reakciókban.
A NAD és a NADP részvételi mechanizmusa biokémiai reakció
A hidridionok átvitelének köszönhetően a vitamin a következő feladatokat látja el:
1. A fehérjék, zsírok és szénhidrátok anyagcseréje. Mivel a NAD és a NADP a legtöbb dehidrogenáz koenzimei, részt vesznek a reakciókban
- a karbonsavak szintézise és oxidációja során,
- a koleszterin szintézis során,
- a glutaminsav és más aminosavak metabolizmusa,
- szénhidrát anyagcsere: pentóz-foszfát út, glikolízis,
- piroszőlősav oxidatív dekarboxilezése,
Példa egy biokémiai reakcióra NAD-dal
2. A NADH igen szabályozó funkciója, mivel gátolja bizonyos oxidációs reakciókat, például a trikarbonsavciklusban.
3. Az örökletes információk védelme– A NAD a poli-ADP-riboziláció szubsztrátja a kromoszómatörések összevarrása és a DNS-javítás során.
4. Védekezés tőle szabad radikálisok – A NADPH a sejt antioxidáns rendszerének elengedhetetlen összetevője.
5. A NADPH részt vesz a reakciókban
- újraszintézis tetrahidrofolsav savak (B9-vitamin koenzim) dihidrofolsavból a timidil-monofoszfát szintézise után,
- fehérje visszanyerése tioredoxin a dezoxiribonukleotidok szintézise során,
- „élelmiszer” K-vitamin aktiválására vagy helyreállítására tioredoxin a K-vitamin reaktiválása után.
Hipovitaminózis B3
Ok
A niacin és a triptofán táplálkozási hiánya. Hartnup szindróma.
Klinikai kép
A pellagra betegségben nyilvánul meg (olasz: pelle agra – durva bőr) Hogyan három D szindróma:
- elmebaj(ideges és mentális zavarok, demencia),
- bőrgyulladás(fotodermatitisz),
- hasmenés(gyengeség, emésztési zavar, étvágytalanság).
Ha nem kezelik, a betegség végzetes. A hypovitaminosisban szenvedő gyermekek lassú növekedést, súlycsökkenést és vérszegénységet tapasztalnak.
Az USA-ban 1912-1216-ban. a pellagra megbetegedések száma évi 100 ezer fő volt, ebből mintegy 10 ezren meghaltak. Az ok az állati táplálék hiánya volt, az emberek elsősorban kukoricát és cirokot ettek, amelyek triptofánban szegények és emészthetetlen kötésű niacint tartalmaznak.
Érdekes, hogy az indiánok Dél Amerika, akinek étrendje ősidők óta kukorica, pellagra nem fordul elő. Ennek a jelenségnek az az oka, hogy a kukoricát mészvízben felforralják, ami felszabadítja a niacint az oldhatatlan komplexből. Az európaiak, miután átvették a kukoricát az indiánoktól, nem vették a fáradságot a receptek kölcsönzésével sem.
Antivitaminok
Izonikotinsav származék izoniazid, tuberkulózis kezelésére használják. A hatásmechanizmus nem teljesen világos, de az egyik hipotézis a nikotinsav helyettesítése a nikotinamid-adenin-dinukleotid szintézis reakcióiban. NAD helyett iso-NAD). Ennek eredményeként a redoxreakciók lefolyása megszakad, és a mikolsav szintézise elnyomódik, szerkezeti elem Mycobacterium tuberculosis sejtfala.
A szakasz használata nagyon egyszerű. A megadott mezőbe csak írja be a megfelelő szó, és adunk egy listát az értékeiről. Szeretném megjegyezni, hogy oldalunk különböző forrásokból - enciklopédikus, magyarázó, szóképző szótárakból - szolgáltat adatokat. Itt is láthat példákat a beírt szó használatára.
A nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát jelentése
nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát a keresztrejtvény szótárban
Orvosi szakkifejezések szótára
nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát (NADP)
számos oxidoreduktáz koenzimje, amely elektronok és protonok hordozójaként működik, és egy további maradék tartalmával különbözik a nikotinamid-adenin-dinukleotidtól foszforsav, amely az egyik D-ribóz-maradék hidroxilcsoportjához kapcsolódik.
Enciklopédiai szótár, 1998
A NIKOTINAMID-ADNINEDIN-NUKLEOTID-FOSZFÁT (NADP) néhány dehidrogenáz koenzimje – olyan enzimek, amelyek redox reakciókat katalizálnak élő sejtekben. A NADP hidrogént és elektronokat vesz fel az oxidált vegyületből, és átadja azokat más anyagoknak. A redukált NADP (NADP H) a fényreakciók egyik fő terméke a fotoszintézisben.
Nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát
NADP [trifoszfopiridin nukleotid (TPN); elavult ≈ koenzim II (Co II), codehydrase], a természetben széles körben elterjedt koenzim; mint a nikotinamid-adenin-dinukleotid, amely minden sejttípusban megtalálható; részt vesz az oxidációs ≈ redukciós reakciókban. A NADP struktúráját 1934-ben O. Warburg hozta létre. Főleg szénhidrátok oxidációja során hidrogén akceptorként szolgál; redukált formában a bioszintézis során hidrogéndonor zsírsavak. A kloroplasztiszokban növényi sejtek A NADP a fotoszintézis fényreakciói során redukálódik, majd a sötét reakciók során hidrogént biztosít a szénhidrátok szintéziséhez. Lásd: Biológiai oxidáció.
Wikipédia
Nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát
Nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát(NADP, NADP) egyes dehidrogenázok természetében széles körben elterjedt koenzim - olyan enzimek, amelyek redox reakciókat katalizálnak élő sejtekben. A NADP hidrogént és elektronokat vesz fel az oxidált vegyületből, és átadja azokat más anyagoknak. A növényi sejtek kloroplasztiszában a NADP a fotoszintézis fényreakciói során redukálódik, majd a sötét reakciók során hidrogént biztosít a szénhidrátok szintéziséhez. A NADP, egy koenzim, amely a NAD-tól egy másik foszforsav-maradék tartalmában különbözik az egyik D-ribóz-maradék hidroxilcsoportjához kapcsolódóan, minden sejttípusban megtalálható.
Dehidrogenázok Az oxidoreduktázok osztályába tartozó enzimek, amelyek olyan reakciókat katalizálnak, amelyek hidrogént (azaz protonokat és elektronokat) eltávolítanak egy szubsztrátról, amely oxidálószer, és egy másik szubsztráthoz szállítja, amely redukálódik.
Attól függően, hogy a kémiai természet akceptor, amellyel a dehidrogenázok kölcsönhatásba lépnek, több csoportra oszthatók:
- Anaerob dehidrogenázok, amelyek olyan reakciókat katalizálnak, amelyekben a hidrogénakceptor egy oxigéntől eltérő vegyület.
- Aerob dehidrogenázok, amelyek olyan reakciókat katalizálnak, ahol a hidrogén akceptor oxigén (oxidázok) vagy más akceptor lehet. Az aerob dehidrogenázok a flavoproteinekhez tartoznak, a reakciótermék a hidrogén-peroxid.
- Dehidrogenázok, amelyek elektronokat szállítanak a szubsztrátról az elektronakceptorra. A mitokondriális légzőlánc citokrómjai a dehidrogenázok ebbe a csoportjába tartoznak.
- Dehidrogenázok, amelyek 1 vagy 2 oxigénatom közvetlen bevitelét katalizálják a szubsztrát molekulába. Az ilyen dehidrogenázokat oxigenázoknak nevezzük.
A megfelelő szubsztrátokról lehasadt hidrogénatomok elsődleges akceptorainak funkcióját kétféle dehidrogenáz látja el:
- piridinfüggő dehidrogenázok- nikotinamidot (NAD +) vagy nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfátot (NADP +) tartalmaznak.
- flavin-függő dehidrogenázok, melynek protéziscsoportja a flavin-adenin-dinukleotid (FAD) vagy a flavin-mononukleotid (FMN).
A NADP+ (vagy NAD+) koenzimek lazán kötődnek az apoenzimhez, ezért jelen lehetnek a sejtben vagy az apoenzimmel társított állapotban, vagy elkülönülve a fehérje résztől.
A piridinfüggő dehidrogenázok anaerob típusúak - vízben oldódó enzimek, amelyek oxidálják a poláris szubsztrátokat. A reakciót piridinfüggő dehidrogenázok katalizálják Általános nézet a következő egyenletek adják meg:
SH2 + NADP+ → S + NADPH + H+
SH2 + NAD+ → S + NADH + H+
Működő szerkezet egy molekulában NAD+ vagy NADP+ egy piridingyűrű, a nikotinamid, amely egy hidrogénatomot és egy elektront (hidridion) ad hozzá egy enzimes reakció során, és a második proton belép a reakcióközegbe. A piridinfüggő dehidrogenázok nagyon gyakoriak az élő sejtekben. Protonokat és elektronokat vonnak el számos szubsztrátról, redukálják a NAD + vagy NADP + mennyiségét, majd redukáló ekvivalenseket adnak át más akceptoroknak. A NAD-függő dehidrogenázok főként az oxidatív metabolikus utak redox reakcióit katalizálják - glikolízis, Krebs-ciklus, zsírsavak β-oxidációja, mitokondriális légzőlánc stb. A NAD az elektrontranszport lánc fő elektronforrása. A NADP-t főként a reduktív szintézis folyamataiban használják (zsírsavak és szteroidok szintézisében).
Flavin-függő dehidrogenázok- flavoproteinek, azok a protetikus csoportok, amelyekben a FAD vagy az FMN a B2-vitamin származékai, amelyek szorosan (kovalensen) kapcsolódnak az apoenzimmel. Ezek a dehidrogenázok membránhoz kötött enzimek, amelyek oxidálják a nem poláris és alacsony polaritású szubsztrátokat. A redox reakciókban részt vevő FAD vagy FMN molekula munkarésze a riboflavin izoaloxazin gyűrűje, amely két hidrogénatomot (2H+ + 2e-) vesz fel a szubsztrátból.
Általános egyenlet A flavin-függő dehidrogenázokat érintő reakciók így néznek ki:
SH2 + FMN → S + FMN-H2
SH2 + FAD+ → S + FADH2
A biológiai oxidációs folyamatokban ezek az enzimek az anaerob és az aerob dehidrogenázok szerepét egyaránt betöltik. Az anaerob dehidrogenázok közé tartozik a NADH-dehidrogenáz, egy FMN-függő enzim, amely az elektronokat a NADH-ból a mitokondriális légzési lánc elektropozitívabb komponenseihez továbbítja. Más dehidrogenázok (FAD-függő) közvetlenül a szubsztrátból a légzési láncba szállítanak elektronokat (pl. szukcinát-dehidrogenáz, acil-CoA-dehidrogenáz). A légzési láncban a flavoproteinektől a citokróm-oxidázokhoz az elektronok transzportját a citokrómok biztosítják, amelyek a citokróm-oxidázon kívül az anaerob dehidrogenázok közé sorolhatók. A citokrómok a mitokondriumok vastartalmú fehérjéi - a hemproteinek, amelyek a hem vas vegyértékének fordított változása miatt az aerob sejtekben az elektronok szállításának funkcióját látják el közvetlenül a biológiai oxidációs láncokban: citokróm (Fe3 +) + e → citokróm (Fe2+).
A mitokondriális légzési lánc magában foglalja a b, c1, c, a és a3 citokrómokat (citokróm-oxidáz). A légzési láncon kívül a citokrómokat az endoplazmatikus retikulum (450 és b5) tartalmazza. Az aerob flavin-függő dehidrogenázok közé tartoznak az L-aminosav-oxidázok, a xantin-oxidáz stb.
Azokat a dehidrogenázokat, amelyek egy vagy két oxigénatom beépülését katalizálják egy szubsztrátmolekulába, oxigenázoknak nevezzük. A szubsztráttal kölcsönhatásba lépő oxigénatomok számától függően az oxigenázokat 2 csoportra osztják:
- Dioxigenázok
- Monooxigenázok
Dioxigenázok katalizátor 2 oxigénatomot ad a szubsztrát molekulához: S + O2 → SO2. Ezek különösen a nem hem vastartalmú enzimek, amelyek katalizálják a homogentizinsav szintézisének reakcióit és oxidációját a tirozin katabolizmus útján. A vastartalmú lipoxigenáz katalizálja az O2 beépülését a arachidonsav, az első reakció a leukotriének szintézisében. A prolin és lizin dioxigenázok katalizálják a prokollagénben lévő lizin és prolin maradékok hidroxilezési reakcióit. A monooxigenázok katalizálják az oxigénmolekula mindössze 1 atomjának hozzáadását a szubsztráthoz. Ebben az esetben a második oxigénatom vízzé redukálódik:
SH + O2 + NADPH + H+
SOH + H2O + NADP+
NAK NEK monooxigenázok olyan enzimekhez tartoznak, amelyek hidroxilációjuk révén számos gyógyászati anyag metabolizmusában vesznek részt. Ezek az enzimek túlnyomórészt a máj mikroszomális frakciójában, a mellékvesékben, az ivarmirigyekben és más szövetekben találhatók. Mivel a monooxigenáz reakciókban a szubsztrát legtöbbször hidroxilezett, ez a csoport Az enzimeket hidroxilázoknak is nevezik.
A monooxigenázok katalizálják a koleszterin (szteroidok) hidroxilációs reakcióit és biológiailag aktív anyagokká, köztük nemi hormonokká, mellékvese hormonokká, a D-vitamin aktív metabolitjaivá - kalcitriol - való átalakulását, valamint számos méregtelenítési reakciót. mérgező anyagok, gyógyszerekés átalakulásuk termékei a szervezet számára. A hepatociták endoplazmatikus retikulumának monooxigenáz membránrendszere NADPH + H+-t, FAD kofaktorral rendelkező flavoproteineket, nem-hem vasat tartalmazó fehérjét (adrenotoxin) és hem fehérjét - citokróm P450-et tartalmaz. A nem poláris hidrofób anyagok hidroxilezése következtében megnő a hidrofilitásuk, ami hozzájárul a biológiai inaktivációhoz hatóanyagok vagy a mérgező anyagok közömbösítése és a szervezetből való kiürítése. Egyes gyógyászati anyagok, mint például a fenobarbitál, képesek a mikroszomális enzimek és a citokróm P450 szintézisének indukálására.
Vannak olyan monooxigenázok, amelyek nem tartalmaznak citokróm P450-et. Ide tartoznak a májenzimek, amelyek a fenilalanin, a tirozin és a triptofán hidroxilációs reakcióit katalizálják.
Jó tudni
- A D-dimer a fibrinolízis markere (terhesség alatt - normál, fokozott - trombózis, CHF, onkológiai folyamatok esetén)
Az enzimek a fehérjékhez hasonlóan 2 csoportra oszthatók: egyszerűÉs összetett. Az egyszerűek teljes egészében aminosavakból állnak, és hidrolízisük során kizárólag aminosavakat képeznek, térbeli szerveződésüket a tercier szerkezet korlátozza. Ezek főként gyomor-bélrendszeri enzimek: pepszin, tripszin, lizacim, foszfatáz. A komplex enzimek a fehérje részen kívül nem fehérje komponenseket is tartalmaznak, ezek a nem fehérje komponensek a fehérje részhez (alloenzim) való kötődés erősségében különböznek. Ha egy komplex enzim disszociációs állandója olyan kicsi, hogy oldatban minden polipeptid lánc nem fehérje komponenseihez kapcsolódik, és az izolálás és tisztítás során nem válik szét, akkor a nem fehérje komponens ún. protézis csoport és az enzimmolekula szerves részének tekintendő.
Alatt koenzim egy további csoport megértése, amely a disszociáció során könnyen elválasztható az alloenzimtől. Az alloenzim között és a legegyszerűbb csoport Van egy kovalens kötés, meglehetősen összetett. Az alloenzim és a koenzim között nem kovalens kötés (hidrogén vagy elektrosztatikus kölcsönhatás) van. Tipikus képviselők a koenzimek:
B1 - tiamin; pirofoszfát (B-t tartalmaz)
B2 - riboflavin; FAD, FNK
PP - NAD, NADP
H – biotin; biozitin
B6 - piridoxin; piridoxál-foszfát
Pantoténsav: koenzim A
Számos kétértékű fém (Cu, Fe, Mn, Mg) kofaktorként is működik, bár ezek sem nem koenzimek, sem nem protetikus csoportok. A fémek az aktív központ részét képezik vagy stabilizálódnak legjobb lehetőség az aktív központ szerkezete.
FÉMEKENZIMEK
Fe, Fehemoglobin, kataláz, peroxidáz
Cu, Cu citokróm-oxidáz
ZnDNS – polimeráz, dehidrogenáz
Mghexokinase
Mnarginase
Szeglutation-reduktáz
Az ATP, a tejsav és a tRNS is elláthat kofaktor funkciót. Egy dolgot érdemes megjegyezni jellegzetes tulajdonsága kétkomponensű enzimek, ami abból áll, hogy sem a kofaktor (koenzim vagy prosztetikus csoport), sem az alloenzim külön-külön nem fejt ki katalitikus aktivitást, hanem csak ezek kombinálódnak egyetlen egésszé, háromdimenziós szerveződésük programjának megfelelően, biztosítja a kémiai reakciók gyors lezajlását.
A NAD és a NADP felépítése.
A NAD és a NADP a piridinfüggő dehidrogenázok koenzimei.
NIKOTINAMID ADNINE DINE NUKLEOTID.
NIKOTINAMID-ADNIN DINE NUKLEOAMID-FOSZFÁT (NADP)
A NAD és NADP azon képessége, hogy pontos hidrogénhordozó szerepet töltsenek be, a szerkezetükben való jelenlétükkel függnek össze.
nikotinsav reamid.
A sejtekben NAD-függő dehidrogenázok vesznek részt
az elektrontranszfer folyamataiban a szubsztrátumból az O-ba.
A folyamatban a NADP-függő dehidrogenázok játszanak szerepet -
sah bioszintézis. Ezért a NAD és NADP koenzimek
intracelluláris lokalizációban különböznek: NAD
a mitokondriumokban és a NADP nagy részében koncentrálódnak
a citoplazmában található.
A FAD és az FMN felépítése.
A FAD és az FMN a flavin enzimek protetikus csoportjai. Nagyon erősen kötődnek az alloenzimhez, ellentétben a NAD-val és a NADP-vel.
FLAVIN-MONONUKLEOTID (FMN).
FLAVINACETYLDINUKLEOTID.
A FAD és FMN molekula aktív része az izoalloxadin gyűrűs riboflavin, melynek nitrogénatomjaihoz két hidrogénatom kapcsolódhat.
