Biyopolimer olarak proteinler. Proteinlerin özellikleri ve biyolojik fonksiyonları

Protein maddeleri veya proteinler de doğal RİA olarak sınıflandırılır. Bunlar, karmaşık molekülleri amino asitlerden oluşan yüksek moleküllü organik bileşiklerdir. Proteinlerin molekül ağırlığı 27.000 ile 7 milyon arasında değişir.Proteinler suda çözündüğünde gerçek çözeltiler oluşturur. Suda protein molekülleri iyonlara ayrışır. Bu ayrışma ortamın pH'ına bağlı olarak asidik veya bazik bir şekilde meydana gelebilir. Kuvvetli asidik bir ortamda, protein bir baz gibi davranır; molekülü, bazik tipe göre NH2 grupları nedeniyle ayrışır:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Asit ayrışması baskılanır.

Alkali ortamda ise tam tersine ana ayrışma bastırılır ve ağırlıklı olarak asidik ayrışma meydana gelir.

HONH3 - R - COOH - + H+

Ancak belirli bir pH değerinde, protein molekülleri elektriksel olarak nötr hale geldiğinde amino ve karboksil gruplarının ayrışma derecesi aynı değerleri alır. Bir protein molekülünün elektriksel olarak nötr durumda olduğu pH değerine izoelektrik nokta adı verilir ve IEP olarak kısaltılır. Çoğu protein için IET, asidik çözeltiler bölgesinde bulunur. Özellikle jelatin için - 4,7; süt kazeini - 4,6; kan g-globulin - 6,4; pepsin - 2,0; kimotripsin - 8,0; yumurta albümini - 4,7; Pharmagel A - 7.0; Farmagel B - 4.7. İzoelektrik noktayı bilmek gereklidir, çünkü bu durumda protein çözeltilerinin stabilitesinin minimum düzeyde olacağı (tüm özelliklerinin tezahürü minimum düzeyde olacaktır) tespit edilmiştir. Hatta bazı durumlarda proteinler çökelebilir. Bunun nedeni, protein molekülünün tüm uzunluğu boyunca eşit sayıda pozitif ve negatif yüklü iyonojenik grupların bulunmasıdır, bu da molekülün konfigürasyonunda bir değişikliğe yol açar. Esnek bir molekül, farklı iyonların çekimi nedeniyle sıkı bir top şeklinde kıvrılır.

Çözeltilerin viskozitesindeki değişiklikler, makromoleküllerin şeklindeki değişikliklerle ilişkilidir.

Bu doğal BMC grubunun temsilcileri özellikle aşağıdaki enzimlerdir:

Pepsin, domuz midesinin mukoza zarlarının özel işlenmesi ve pudra şekeri ile karıştırılmasıyla elde edilir. Tatlı bir tada ve hafif, kendine özgü bir kokuya sahip, beyaz, hafif sarımsı bir tozdur. Sindirim bozukluklarında (achilia, gastrit, dispepsi vb.) kullanılır.

Tripsin sığır pankreasından elde edilir. Molekül ağırlığı 21000 olan bir proteindir. Kristal ve amorf olmak üzere iki polimorfik formda olabilir. Kristalin trypsin harici olarak göz damlasında kullanılır; Pürülan yaralar, yatak yaraları, nekroz için parenteral (kas içi) kullanım için% 0.2-0.25'lik bir konsantrasyonda. Beyaz kristal toz, kokusuz, suda kolayca çözünen izotonik sodyum klorür çözeltisidir.

Kimotripsin, kimopsin ve trypsin karışımıdır ve cerahatli yaralar ve yanıklar için yalnızca% 0.05-0.1-1'lik su solüsyonlarında topikal kullanım için önerilir.

Hayvan kanının hidrolizi ile elde edilen hidrolizin, şok önleyici sıvıların bir parçasıdır.

Aminopeptid - ayrıca hayvan kanının hidrolizi ile elde edilir ve tükenmiş organizmaları beslemek için kullanılır. İntravenöz olarak kullanılır ve rektal uygulama da önerilir.

Kollajen bağ dokusunun ana proteinidir ve üç sarmal yapıya sahip makromoleküllerden oluşur. Kolajenin ana kaynağı sığır derisidir ve %95'e kadar içerir. Kollajen, yarma derinin alkali tuzla işlenmesiyle elde edilir.

Kollajen, furatsilin, borik asit, deniz topalak yağı, metilurasil içeren filmler şeklinde ve ayrıca antibiyotikli göz filmleri şeklinde yaraları kapatmak için kullanılır. Çeşitli tıbbi maddeler içeren hemostatik süngerler kullanılır. Kollajen, kollajen bazında yer alan tıbbi maddelerin vücut dokularıyla derinlemesine nüfuz etmesi ve uzun süreli temasıyla ilişkili tıbbi maddelerin optimum aktivitesini sağlar.

Kolajenin biyolojik özellikleri (toksisite eksikliği, vücutta tam emilim ve kullanım, onarıcı süreçlerin uyarılması) ve teknolojik özelliklerinin kombinasyonu, dozaj formu teknolojisinde yaygın kullanım olanağı yaratmaktadır.

Bütün bu protein maddeleri suda oldukça çözünür. Bunlar, makromoleküllerinin yapısıyla açıklanan, sonsuz derecede şişen RİA'lardır. Bu maddelerin makromolekülleri katlanmış küresel küreciklerdir. Moleküller arasındaki bağlar küçüktür, kolayca çözülür ve çözeltilere dönüşürler. Düşük viskoziteli çözeltiler oluşur.

Tıbbi jelatin aynı zamanda protein grubuna da aittir, bu maddenin tanımı SP IX sayfa 309'da verilmiştir. Hayvanların kemiklerinde, derisinde ve kıkırdaklarında bulunan kolajen ve kazeinin kısmi hidrolizinin bir ürünüdür. Renksiz veya hafif sarımsı yarı saydam, esnek yapraklar veya küçük kokusuz plakalardır.

Kanın pıhtılaşmasını arttırmak ve gastrointestinal kanamayı durdurmak için dahili olarak kullanılır. Enjeksiyon için %10 jelatin solüsyonları kullanılır. Merhem ve fitiller hazırlamak için su ve gliserin içindeki jelatin çözeltileri kullanılır. Jelatin molekülleri doğrusal uzun bir şekle (fibriler) sahiptir. Jelatin, amino asitlerin yoğunlaşma ürünü olan bir proteindir; molekülleri suya karşı yüksek afiniteye sahip birçok polar grup (karboksil ve amino grupları) içerir, bu nedenle jelatin suda gerçek çözümler oluşturur. 20-25°C oda sıcaklığında sınırlı ölçüde şişer ve sıcaklık arttıkça çözünür.

Gelatoz, jelatin hidrolizinin bir ürünüdür. Hafif sarımsı higroskopik bir tozdur. Heterojen sistemleri (süspansiyonlar ve emülsiyonlar) stabilize etmek için kullanılır. Suda sınırlı çözünür.

Pharmagel A ve B, izoelektrik noktalarda farklılık gösteren jelatin hidroliz ürünleridir. Pharmagel A'nın pH 7,0'da bir IET'si vardır, Pharmagel B'nin ise pH 4,7'de bir IET'si vardır. Heterojen sistemlerde stabilizatör olarak kullanılır. Jelatin, jelatoz ve farmasötiklerin dezavantajları: bunların çözeltileri hızla mikrobiyal bozulmaya maruz kalır.

Proteinler arasında lesitin de emülgatör olarak kullanılır. Yumurta beyazında bulunur. İyi emülsifiye edici özelliklere sahiptir ve enjeksiyon için dozaj formlarını stabilize etmek için kullanılabilir.

Ders konusu: Proteinler doğal polimerlerdir. Proteinlerin bileşimi ve yapısı

Hedefler:

Eğitici: Biyopolimerlere bütünsel bir bakış açısı oluşturmak –

kimya ve biyoloji derslerinin entegrasyonuna dayanan proteinler. Öğrencilere proteinlerin bileşimi, yapısı, özellikleri ve fonksiyonlarını tanıtmak. Disiplinlerarası bağlantıları kurmak ve öğrencilerin bilişsel ilgisini geliştirmek için proteinlerle yapılan deneyleri kullanın.

Gelişimsel: konulara bilişsel ilgi, mantıksal akıl yürütme yeteneği ve bilgiyi pratikte uygulama yeteneği geliştirir.

Eğitim: ortak faaliyet becerilerini geliştirmek, özgüven yeteneğini oluşturmak.

Ders türü: yeni bilgiler öğrenmek.

DERSLER SIRASINDA

Zamanı organize etmek.

Selamlar, bulunmayanları işaretliyorum. Dersin konusunu ve dersin amacını seslendirin.

Dikkat güncelleniyor

Modern bilim yaşam sürecini şu şekilde temsil eder:

“Hayat, proteinler ve diğer maddeler arasındaki etkileşimin en karmaşık kimyasal süreçlerinin iç içe geçmesidir.”

“Hayat, protein bedenlerinin varoluş biçimidir”

F.Engels

Bugün proteinlere biyolojik ve kimyasal açıdan bakacağız.

Yeni materyal öğrenme.

1. Protein kavramı

Protein kaslardır, bağ dokularıdır (tendonlar, bağlar, kıkırdak). Protein molekülleri kemik dokusunun bileşimine dahil edilir. Saç, tırnaklar, dişler ve cilt proteinin özel formlarından dokunmuştur. Sağlığın bağlı olduğu protein moleküllerinden ayrı çok önemli hormonlar oluşur. Çoğu enzim aynı zamanda protein parçaları da içerir ve vücutta meydana gelen fizyolojik ve biyokimyasal süreçlerin kalitesi ve yoğunluğu enzimlere bağlıdır.

Farklı insan dokularındaki protein içeriği farklılık gösterir. Böylece kaslar %80'e kadar protein, dalak, kan, akciğerler - %72, deri - %63, karaciğer - %57, beyin - %15, yağ dokusu, kemik ve diş dokusu - %14-28 içerir.

Proteinler, bir amid (peptit) bağı -CO-NH- ile bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan yüksek moleküllü doğal polimerlerdir. Her protein, spesifik bir amino asit dizisi ve bireysel mekansal yapı ile karakterize edilir. Proteinler, bir hayvan hücresindeki organik bileşiklerin kuru kütlesinin en az %50'sini oluşturur.

2. Proteinlerin bileşimi ve yapısı.

Protein maddelerinin bileşimi karbon, hidrojen, oksijen, nitrojen, kükürt ve fosfor içerir.

Hemoglobin – C 3032 H 4816 HAKKINDA 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Proteinlerin moleküler ağırlığı birkaç bin ila birkaç milyon arasında değişir. Bay yumurta proteini = 36.000, Bay kas proteini = 1.500.000.

Protein hidroliz ürünlerinin incelenmesi, protein moleküllerinin kimyasal bileşiminin ve yapısının oluşturulmasına yardımcı oldu.

1903 yılında Alman bilim adamı Emil Hermann Fischer, protein yapısının sırrının anahtarı haline gelen peptit teorisini önerdi. Fischer, proteinlerin bir NH-CO peptid bağıyla bağlanan amino asit kalıntılarının polimerleri olduğunu öne sürdü. Proteinlerin polimer oluşumları olduğu fikri 1888'de Rus bilim adamı Alexander Yakovlevich Danilevsky tarafından dile getirildi.

3. Proteinlerin tanımı ve sınıflandırılması

Proteinler, özel bir peptit bağıyla bağlanan alfa amino asitlerden oluşan, doğal, yüksek molekül ağırlıklı doğal bileşiklerdir (biyopolimerler). Proteinler 20 farklı amino asit içerir; bu, farklı amino asit kombinasyonlarına sahip çok çeşitli proteinlerin olduğu anlamına gelir. Alfabenin 33 harfinden sonsuz sayıda kelime oluşturabildiğimiz gibi, 20 aminoasitten de sonsuz sayıda protein oluşturabiliriz. İnsan vücudunda 100.000 kadar protein bulunmaktadır.

Moleküllerde bulunan amino asit kalıntılarının sayısı farklıdır: insülin - 51, miyoglobin - 140. Dolayısıyla proteinin Mr'si 10.000 ila birkaç milyon arasında değişir.

Proteinler proteinlere (basit proteinler) ve proteidlere (karmaşık proteinler) ayrılır.

4. Protein yapısı

Bir polipeptit zincirindeki kesin olarak tanımlanmış amino asit kalıntıları dizisine birincil yapı denir. Buna genellikle doğrusal zincir denir. Bu yapı sınırlı sayıda proteinin karakteristiğidir.

Araştırmalar, polipeptit zincirinin bazı kısımlarının -CO ve -NH grupları arasındaki hidrojen bağlarından dolayı spiral şeklinde katlandığını göstermiştir. Bu şekilde ikincil bir yapı oluşur.

Helisel polipeptit zincirinin bir şekilde katlanması veya sıkıştırılması gerekir. Paketlendiğinde, protein molekülleri genellikle bobin adı verilen elipsoidal bir şekle sahiptir. Bu hidrofobik olanların oluşturduğu üçüncül bir yapıdır. Ester bağları, bazı proteinlerde S-S bağları (bisülfit bağları) bulunur

Protein moleküllerinin en yüksek organizasyonu dördüncül yapıdır - protein makromolekülleri birbirine bağlı ve bir kompleks oluşturur.

Proteinlerin fonksiyonları

Proteinlerin vücuttaki görevleri çeşitlidir. Bunlar büyük ölçüde proteinlerin formlarının ve bileşimlerinin karmaşıklığı ve çeşitliliğinden kaynaklanmaktadır.

İnşaat (plastik) – proteinler hücre zarının, organellerin ve hücre zarlarının oluşumunda rol oynar. Kan damarları, tendonlar ve saçlar proteinlerden yapılmıştır.

Katalitik – tüm hücresel katalizörler proteinlerdir (enzimin aktif merkezleri).

Motor - Kasılma proteinleri tüm harekete neden olur.

Ulaşım - Kan proteini hemoglobin oksijeni bağlar ve onu tüm dokulara taşır.

Koruyucu – yabancı maddeleri nötralize etmek için protein gövdelerinin ve antikorların üretimi.

Enerji – 1 g protein 17,6 kJ'ye eşdeğerdir.

Reseptör – harici bir uyarana tepki.

Bilgi üretimi:

Öğrenciler şu soruları yanıtlıyor:

Proteinler nelerdir?

Bir protein molekülünün kaç tane uzaysal yapısını biliyorsunuz?

Proteinler hangi işlevleri yerine getirir?

Notları ayarlayın ve duyurun.

Ev ödevi : § 38 kimyasal özellikler olmadan. “Proteinli gıdaları tamamen karbonhidratlarla değiştirmek mümkün mü?”, “Proteinlerin insan yaşamındaki rolü” konulu bir mesaj hazırlayın.

Ders türü - kombine

Yöntemler: kısmen arama, problem sunumu, açıklayıcı ve örnekleyici.

Hedef:

Öğrencilerde canlı doğa, sistemik organizasyonu ve evrimi hakkında bütünsel bir bilgi sisteminin oluşturulması;

Biyolojik konulardaki yeni bilgilerin mantıklı bir değerlendirmesini yapabilme;

Sivil sorumluluğu, bağımsızlığı ve inisiyatifi teşvik etmek

Görevler:

eğitici: biyolojik sistemler (hücre, organizma, tür, ekosistem) hakkında; yaşayan doğaya ilişkin modern fikirlerin gelişim tarihi; biyolojik bilimdeki olağanüstü keşifler; dünyanın modern doğa bilimi resminin oluşumunda biyoloji biliminin rolü; bilimsel bilgi yöntemleri;

Gelişim evrensel insan kültürüne giren biyolojinin olağanüstü başarılarını inceleme sürecinde yaratıcı yetenekler; çeşitli bilgi kaynaklarıyla çalışma sırasında modern bilimsel görüşler, fikirler, teoriler, kavramlar, çeşitli hipotezler (hayatın özü ve kökeni hakkında, insan hakkında) geliştirmenin karmaşık ve çelişkili yolları;

Yetiştirilme yaşayan doğayı tanıma olasılığına, doğal çevreye ve kişinin kendi sağlığına dikkat etme ihtiyacına olan inanç; Biyolojik sorunları tartışırken karşı tarafın fikrine saygı duymak

Biyoloji çalışmanın kişisel sonuçları:

1. Rus sivil kimliğinin eğitimi: vatanseverlik, Anavatan'a sevgi ve saygı, kişinin Anavatanıyla gurur duyma duygusu; kişinin etnik kökenine ilişkin farkındalık; çok uluslu Rus toplumunun hümanist ve geleneksel değerlerinin asimilasyonu; Anavatan'a karşı sorumluluk ve görev duygusunu geliştirmek;

2. Öğrenmeye karşı sorumlu bir tutumun oluşması, öğrencilerin öğrenme ve bilgi motivasyonuna dayalı olarak kendini geliştirmeye ve kendi kendine eğitime hazır olmaları ve yetenekleri, bilinçli seçim ve dünya çapında yönelime dayalı daha ileri bir bireysel eğitim yörüngesinin inşası. sürdürülebilir bilişsel ilgileri dikkate alarak meslekler ve mesleki tercihler;

Biyoloji öğretiminin meta-konu sonuçları:

1. kişinin öğrenme hedeflerini bağımsız olarak belirleme, öğrenme ve bilişsel faaliyette kendisi için yeni hedefler belirleme ve formüle etme, kişinin bilişsel faaliyetinin güdülerini ve çıkarlarını geliştirme yeteneği;

2. Bir problemi görme, soru sorma, hipotez ileri sürme becerisi de dahil olmak üzere araştırma ve proje faaliyetlerinin bileşenlerine hakimiyet;

3. Farklı biyolojik bilgi kaynaklarıyla çalışma becerisi: çeşitli kaynaklarda (ders kitabı metni, popüler bilimsel literatür, biyolojik sözlükler ve referans kitapları) biyolojik bilgileri bulma, analiz etme ve analiz etme

bilgiyi değerlendirmek;

Bilişsel: biyolojik nesnelerin ve süreçlerin temel özelliklerinin tanımlanması; insanlarla memeliler arasındaki ilişkiye dair kanıt (tartışma) sağlamak; insan ve çevre arasındaki ilişkiler; insan sağlığının çevre durumuna bağımlılığı; çevreyi koruma ihtiyacı; Biyoloji biliminin yöntemlerine hakim olmak: biyolojik nesnelerin ve süreçlerin gözlemlenmesi ve tanımlanması; Biyolojik deneylerin kurulması ve sonuçlarının açıklanması.

Düzenleyici: eğitimsel ve bilişsel sorunları çözmenin en etkili yollarını bilinçli olarak seçmek için alternatif olanlar da dahil olmak üzere hedeflere ulaşmanın yollarını bağımsız olarak planlama yeteneği; öğretmen ve akranlarıyla eğitimsel işbirliği ve ortak faaliyetler düzenleme yeteneği; bireysel ve grup halinde çalışın: pozisyonları koordine ederek ve çıkarları dikkate alarak ortak bir çözüm bulun ve çatışmaları çözün; bilgi ve iletişim teknolojilerinin kullanımı alanında yeterliliğin oluşması ve geliştirilmesi (bundan sonra BİT yeterlilikleri olarak anılacaktır).

İletişimsel: akranlarla iletişim ve işbirliğinde iletişimsel yeterliliğin oluşumu, ergenlik döneminde cinsiyet sosyalleşmesinin özelliklerinin anlaşılması, sosyal açıdan faydalı, eğitim ve araştırma, yaratıcı ve diğer faaliyet türleri.

Teknolojiler : Sağlığın korunması, probleme dayalı, gelişimsel eğitim, grup etkinlikleri

Teknikler: analiz, sentez, çıkarım, bilginin bir türden diğerine çevrilmesi, genelleme.

Dersler sırasında

Görevler

Proteinlerin hücrenin yapısı ve işleyişindeki öncü rolünü ortaya koymak. ,

Bilgilendirici biyopolimer niteliğindeki protein makromoleküllerinin yapısını açıklar.

Protein örneğini kullanarak okul çocuklarının madde moleküllerinin yapısı ile işlevleri arasındaki bağlantı hakkındaki bilgilerini derinleştirmek.

Temel hükümler

Proteinin birincil yapısı genotip tarafından belirlenir.

Bir proteinin ikincil, üçüncül ve dördüncül yapısal organizasyonu birincil yapıya bağlıdır.

Tüm biyolojik katalizörler - enzimler - doğası gereği proteindir.

4. Protein molekülleri vücudun yabancı maddelerden immünolojik olarak korunmasını sağlar .

Tartışılacak konular

Biyolojik katalizörlerin aktivitesinin özgüllüğü nasıl belirlenir?

Hassas yüzey reseptörünün etki mekanizması nedir?

Biyolojik polimerler - proteinler

Hücrenin organik maddeleri arasında hem miktar hem de önem bakımından ilk sırayı proteinler alır. Hayvanlarda hücrenin kuru kütlesinin yaklaşık %50'sini oluştururlar. İnsan vücudunda, yalnızca birbirinden değil, aynı zamanda diğer organizmaların proteinlerinden de farklı olan 5 milyon protein mo- türü vardır. Yapılarının bu kadar çeşitliliğine ve karmaşıklığına rağmen, yalnızca 20 farklı amino asit.

Amino asitlerin genel bir yapısal planı vardır, ancak çok çeşitli olan radikalin (K) yapısında birbirlerinden farklıdırlar. Örneğin, alanin amino asidi basit bir radikale sahiptir - CH3, sistein radikali kükürt içerir - CH28H, diğer amino asitler daha karmaşık radikallere sahiptir.

Canlı hayvan, bitki ve mikroorganizma organizmalarından izole edilen proteinler, 20 temel amino asidin birkaç yüz, bazen de binlerce kombinasyonunu içerir. Dönüşümlerinin sırası çok çeşitlidir, bu da birbirinden farklı çok sayıda protein molekülünün varlığını mümkün kılar. Örneğin sadece 20 amino asit kalıntısından oluşan bir protein için teorik olarak yaklaşık 2 amino asit kalıntısı mümkündür. Amino asitlerin değişiminde ve dolayısıyla özelliklerinde farklılık gösteren çeşitli protein moleküllerinin 1018 çeşidi. Bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisine genellikle bir proteinin birincil yapısı denir.

Ancak peptit bağlarıyla birbirine sırayla bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan bir zincir şeklindeki bir protein molekülü, henüz belirli işlevleri yerine getirme yeteneğine sahip değildir. Bu daha yüksek bir yapısal organizasyon gerektirir. Karboksil kalıntıları ile farklı amino asitlerin amino grupları arasında hidrojen bağları oluşturarak, protein molekülü bir sarmal (a-yapısı) veya katlanmış bir katman - bir "akordeon" (P-yapısı) şeklini alır. Bu ikincil bir yapıdır ancak karakteristik biyolojik aktiviteyi elde etmek için çoğu zaman yeterli değildir.

Proteinin ikincil yapısı ((3-yapı) üsttedir. Proteinin üçüncül yapısı aşağıdadır:

- iyonik etkileşimler,

- hidrojen bağları.

- Disülfür bağları,

- hidrofobik etkileşimler,

- hidratlanabilir gruplar

Çoğu zaman yalnızca üçüncül yapıya sahip bir molekül, bir katalizörün veya başka birinin rolünü oynayabilir. Üçüncül yapı radikallerin, özellikle de kükürt içeren sistein amino asit radikallerinin etkileşimi nedeniyle oluşur. Polipeptit zincirinde birbirinden belirli bir mesafede bulunan iki amino asidin kükürt atomları, disülfür veya 8-8 bağları olarak adlandırılan bağları oluşturacak şekilde bağlanır. Bu etkileşimler ve diğer daha az güçlü bağlar sayesinde protein sarmalı katlanır ve bir top şeklini alır veya kürecikler. Polipeptit sarmallarının bir kürecik içinde düzenlenme şekline proteinin üçüncül yapısı denir. Üçüncül yapıya sahip birçok protein hücrede biyolojik rolünü yerine getirebilir. Ancak bazı vücut fonksiyonlarının gerçekleştirilmesi, proteinlerin daha da yüksek düzeyde organizasyona katılımını gerektirir. Böyle bir organizasyona denir Kuaterner yapı. Birkaç (iki, üç veya daha fazla) protein molekülünün üçüncül bir yapısal organizasyonla fonksiyonel bir birleşimidir. Böyle karmaşık bir proteinin bir örneği hemoglobindir. Molekülü birbirine bağlı dört molekülden oluşur. Başka bir örnek, iki bileşen içeren pankreas hormonu insülindir. Bazı proteinlerin dördüncül yapısı, protein alt birimlerinin yanı sıra protein olmayan çeşitli bileşenleri de içerir. Aynı hemoglobin, demir içeren karmaşık bir heterosiklik bileşik içerir.Proteinin özellikleri. Diğer inorganik ve organik bileşikler gibi proteinler de yapısal organizasyonları tarafından belirlenen bir takım fizikokimyasal özelliklere sahiptir. Bu büyük ölçüde her molekülün fonksiyonel aktivitesini belirler. Birincisi, proteinler öncelikle suda çözünebilen moleküllerdir.

İkincisi, Protein molekülleri büyük bir yüzey yükü taşır. Bu, örneğin membran geçirgenliğindeki değişiklikler, enzimlerin katalitik aktivitesi ve diğer fonksiyonlar gibi bir dizi elektrokimyasal etkiyi belirler.

Üçüncü, proteinler termolabildir, yani aktivitelerini dar bir sıcaklık aralığında sergilerler.

Yüksek sıcaklığın etkisi, dehidrasyon, pH değişiklikleri ve diğer etkiler, proteinlerin yapısal organizasyonunun tahrip olmasına neden olur. İlk olarak en zayıf yapı yok edilir; dördüncül yapı, ardından üçüncül yapı, ikincil yapı ve daha ağır koşullar altında birincil yapı. Bir protein molekülünün yapısal organizasyonunun kaybına denatürasyon denir.

Çevre koşullarındaki bir değişiklik molekülün birincil yapısının tahrip olmasına yol açmazsa, normal çevre koşulları geri getirildiğinde proteinin yapısı ve fonksiyonel aktivitesi tamamen yeniden yaratılır. Bu sürece renatürasyon denir. Proteinlerin kayıp yapıyı tamamen onarma özelliği, tıp ve gıda endüstrilerinde, örneğin antibiyotikler, aşılar, serumlar, enzimler gibi belirli tıbbi preparatların hazırlanmasında yaygın olarak kullanılmaktadır; Kurutulmuş halde besin özelliklerini uzun süre koruyan gıda konsantreleri elde etmek.

Proteinlerin fonksiyonları. Hücredeki proteinlerin işlevleri son derece çeşitlidir. En önemlilerinden biri plastik (inşaat) işlevidir: proteinler, tüm hücre zarlarının ve hücre organellerinin yanı sıra hücre dışı yapıların oluşumunda rol oynar.

Proteinlerin katalitik rolü son derece önemlidir. Tüm biyolojik katalizörler - enzimler - protein niteliğindeki maddelerdir, hücrede meydana gelen kimyasal reaksiyonları onlarca ve yüz binlerce kez hızlandırırlar.

Bir enzimin (F) bir madde (C) ile etkileşimi sonucu reaksiyon ürünlerinin (P) oluşması

Gelin bu önemli fonksiyona daha yakından bakalım. Katalizörlerin yaygın olarak kullanıldığı kimya endüstrisinde olduğu kadar biyokimyada da daha az bulunmayan "kataliz" terimi, kelimenin tam anlamıyla "bağlayıcı olmayan", "kurtuluş" anlamına gelir. Katalitik reaksiyonun özü, çok çeşitli katalizörlere ve bunların yer aldığı reaksiyon türlerine rağmen, temel olarak başlangıç ​​maddelerinin katalizör ile ara bileşikler oluşturması gerçeğine dayanır. Nispeten hızlı bir şekilde son reaksiyon ürünlerine dönüştürülürler ve katalizör orijinal formuna geri döner. Enzimler aynı katalizörlerdir. Tüm kataliz yasaları onlar için geçerlidir. Ancak enzimler doğası gereği proteindir ve bu onlara özel özellikler kazandırır. Enzimlerin, platin, vanadyum oksit ve diğer inorganik reaksiyon hızlandırıcılar gibi inorganik kimyadan bilinen katalizörlerle ortak noktaları nelerdir ve onları farklı kılan nedir? Aynı inorganik katalizör birçok farklı endüstride kullanılabilir. Enzimler yalnızca çözeltinin asitliğinin fizyolojik değerlerinde, yani bir hücrenin, organın veya sistemin yaşamı ve normal işleyişi ile uyumlu bir hidrojen iyonu konsantrasyonunda aktiftir.

Proteinlerin düzenleyici işlevi metabolik süreçlerin kontrolünden oluşur: insülin, hipofiz hormonları vb.

Motor fonksiyon canlı organizmalara özel kasılma proteinleri sağlanır. Bu proteinler, hücrelerin ve organizmaların yapabildiği her türlü harekette rol oynar: protozoadaki siliaların titreşmesi ve flagellanın hareketi, çok hücreli hayvanlarda kas kasılması, bitkilerde yaprakların hareketi vb.

Proteinlerin taşıma fonksiyonu kimyasal elementlerin (örneğin oksijenin hemoglobine) veya biyolojik olarak aktif maddelerin (hormonlar) bağlanarak vücudun çeşitli doku ve organlarına aktarılmasından oluşur. Özel taşıma proteinleri, hücre çekirdeğinde sentezlenen RNA'yı sitoplazmaya taşır. Taşıma proteinleri hücrelerin dış zarlarında yaygın olarak temsil edilir; çeşitli maddeleri çevreden sitoplazmaya taşırlar.

Yabancı proteinler veya mikroorganizmalar vücuda girdiğinde, beyaz kan hücrelerinde (lökositler) antikor adı verilen özel proteinler oluşur. Onlar bağlı

moleküllerin uzaysal konfigürasyonlarının yazışma ilkesine (“anahtar kilidi” ilkesi) göre vücut için alışılmadık maddelerle (antijenler) etkileşime girer. Bunun bir sonucu olarak, zararsız, toksik olmayan bir kompleks oluşur - daha sonra diğer lökosit formları tarafından fagosite edilen ve sindirilen "antijen-antikor" - bu koruyucu bir fonksiyondur.

Proteinler aynı zamanda hücredeki enerji kaynaklarından biri olarak da görev yapabilir, yani enerji işlevi görürler. 1 g protein tamamen nihai ürünlere parçalandığında 17,6 kJ enerji açığa çıkar. Ancak proteinler bu kapasitede nadiren kullanılır. Protein moleküllerinin parçalanması sırasında açığa çıkan amino asitler, yeni proteinler oluşturmak için plastik değişim reaksiyonlarına katılır.

İncelenecek sorular ve görevler

Hücrenin bileşiminde hangi organik maddeler bulunur?

Proteinler hangi basit organik bileşiklerden oluşur?

Peptitler nedir?

Bir proteinin birincil yapısı nedir?

Proteinlerin ikincil ve üçüncül yapıları nasıl oluşur?

Protein denatürasyonu nedir?

Proteinlerin hangi fonksiyonlarını biliyorsunuz?

Size göre doğru cevap seçeneğini seçiniz.

1. Hücrelerin varlığını kim keşfetti?

Robert Hooke

Carl Linnaeus

2. Hücre neyle dolu?

sitoplazma

kabuk

3. Sitoplazmada bulunan yoğun cismin adı nedir?

çekirdek

kabuk

organoidler

4. Hangi organel hücrenin nefes almasına yardımcı olur?

lizozom

mitokondri

zar

5. Bitkilere yeşil rengi veren organel hangisidir?

lizozom

kloroplast

mitokondri

6. İnorganik hücrelerde en çok hangi madde bulunur?

su

mineral tuzlar

7. Organik bir hücrenin %20'sini hangi maddeler oluşturur?

Nükleik asitler

Sincaplar

8. Aşağıdaki maddeleri birleştirmek için hangi ortak ad kullanılabilir: şeker, lif, nişasta?

karbonhidratlar

9. Hangi madde hücre enerjisinin %30'unu sağlar?

yağlar

karbonhidratlar

10. Hücrede en çok hangi madde bulunur?

Oksijen

Amino asitler, proteinler. Proteinlerin yapısı. Bir protein molekülünün organizasyon seviyeleri

Video öğreticiİleBiyoloji " Sincaplar"

Fonksiyonlarproteinler

Kaynaklar

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA GENEL EĞİTİM KURUMLARI İÇİN “BİYOLOJİ” DERS KİTABI (10-11. Sınıflar).

A. P. Plekhov Biyolojisi ve ekolojinin temelleri. Seri “Üniversiteler için ders kitapları. Özel edebiyat".

Öğretmenler için kitap Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biyoloji: genel kalıplar.

Sunum barındırma

"Hayat, protein bedenlerinin varoluş biçimidir"

F. Engels.

Bildiğimiz canlı organizmaların hiçbiri proteinsiz yapamaz. Proteinler besin görevi görür, metabolizmayı düzenler, enzim - metabolik katalizör görevi görür, oksijenin vücutta transferini ve emilimini teşvik eder, sinir sisteminin işleyişinde önemli bir rol oynar, kas kasılmasının mekanik temelini oluşturur, katılır. genetik bilginin aktarımı vb. d.

Proteinler (polipeptitler) – bağlı α-amino asit kalıntılarından oluşturulan biyopolimerler peptit(amid) bağları. Bu biyopolimerler 20 çeşit monomer içerir. Bu tür monomerler amino asitlerdir. Her protein kimyasal yapısında bir polipeptittir. Bazı proteinler birkaç polipeptit zincirinden oluşur. Çoğu protein ortalama 300-500 amino asit kalıntısı içerir. 3-8 amino asit uzunluğunda çok kısa birçok doğal protein ve 1500 amino asit uzunluğunda çok uzun biyopolimerler vardır. Bir protein makromolekülünün oluşumu, a-amino asitlerin polikondensasyon reaksiyonu olarak temsil edilebilir:

Amino asitler, karbon ve nitrojen atomları - peptit (amid) arasında yeni bir bağ oluşması nedeniyle birbirine bağlanır:

İki amino asitten (AA) bir dipeptit elde edilebilir, üç - bir tripeptitten, daha fazla sayıda AA polipeptiti (protein) elde edilir.

Proteinlerin fonksiyonları

Proteinlerin doğadaki görevleri evrenseldir. Proteinler beynin, iç organların, kemiklerin, derinin, saçın vb. bir parçasıdır. Ana kaynakα - canlı bir organizma için amino asitler, gastrointestinal sistemdeki enzimatik hidrolizin bir sonucu olarak gıda proteinleridir.α - amino asitler. Birçokα - Amino asitler vücutta sentezlenir ve bazıları protein sentezi için gereklidir α - Amino asitler vücutta sentezlenmez ve dışarıdan gelmeleri gerekir. Bu tür amino asitlere esansiyel denir. Bunlara valin, lösin, treonin, metionin, triptofan vb. dahildir (tabloya bakınız). Bazı insan hastalıklarında esansiyel amino asitlerin listesi genişler.

· Katalitik fonksiyon - spesifik proteinlerin - katalizörlerin (enzimler) yardımıyla gerçekleştirilir. Katılımlarıyla vücuttaki çeşitli metabolik ve enerji reaksiyonlarının hızı artar.

Enzimler, karmaşık moleküllerin parçalanması (katabolizma) ve bunların sentezi (anabolizma), ayrıca DNA replikasyonu ve RNA şablonu sentezi reaksiyonlarını katalize eder. Binlerce enzim bilinmektedir. Bunlar arasında pepsin gibi proteinler sindirim sırasında parçalanır.

· Taşıma işlevi - çeşitli maddelerin bir organdan diğerine bağlanması ve iletilmesi (taşınması).

Böylece kırmızı kan hücrelerinde bulunan bir protein olan hemoglobin, akciğerlerde oksijenle birleşerek oksihemoglobine dönüşür. Kan dolaşımıyla organlara ve dokulara ulaşan oksihemoglobin parçalanır ve dokularda oksidatif süreçlerin sağlanması için gerekli oksijeni serbest bırakır.

· Koruyucu fonksiyon - Vücuda giren veya bakteri ve virüslerin aktivitesinden kaynaklanan maddelerin bağlanması ve nötralizasyonu.

Koruyucu fonksiyon vücutta oluşan spesifik proteinler (antikorlar - immünoglobulinler) (fiziksel, kimyasal ve bağışıklık savunması) tarafından gerçekleştirilir. Örneğin koruyucu işlev, kanın pıhtılaşmasına katılan ve böylece kan kaybını azaltan kan plazma proteini fibrinojen tarafından gerçekleştirilir.

· Kasılma fonksiyonu (aktin, miyozin) – Proteinlerin etkileşimi sonucu uzayda hareket, kalbin kasılıp gevşemesi ve diğer iç organların hareketi meydana gelir.

· Yapısal işlev - Proteinler hücre yapısının temelini oluşturur. Bunlardan bazıları (bağ dokusu kolajeni, saç, tırnak ve cilt keratini, damar duvarı elastini, yün keratini, ipek fibroini vb.) neredeyse yalnızca yapısal bir işlevi yerine getirir.

Lipidlerle kombinasyon halinde proteinler, hücre zarlarının ve hücre içi oluşumların yapımına katılır.

· Hormonal (düzenleyici) fonksiyon - dokular, hücreler veya organizmalar arasında sinyal iletme yeteneği.

Proteinler metabolik düzenleyiciler olarak görev yapar. Endokrin bezlerinde, vücudun bazı organlarında ve dokularında üretilen hormonları ifade eder.

· Beslenme fonksiyonu - enerji ve madde kaynağı olarak depolanan yedek proteinler tarafından gerçekleştirilir.

Örneğin: kazein, yumurta albümini, yumurta proteinleri fetüsün büyümesini ve gelişmesini sağlar ve süt proteinleri yenidoğan için besin kaynağı görevi görür.

Proteinlerin çeşitli işlevleri, a-amino asit bileşimi ve yüksek düzeyde organize olmuş makromoleküllerin yapısı tarafından belirlenir.

Proteinlerin fiziksel özellikleri

Proteinler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asit birimlerinden oluşan çok uzun moleküllerdir. Bunlar doğal polimerlerdir; proteinlerin moleküler ağırlığı birkaç bin ila birkaç on milyon arasında değişir. Örneğin, süt albüminin moleküler ağırlığı 17.400, kan fibrinojeni - 400.000, viral proteinler - 50.000.000'dir. Her bir peptit ve protein, zincirde kesin olarak tanımlanmış bir bileşime ve amino asit kalıntıları dizisine sahiptir ve bu, onların benzersiz biyolojik özgüllüğünü belirler. Protein sayısı organizmanın karmaşıklık derecesini karakterize eder (E. coli - 3000 ve insan vücudunda 5 milyondan fazla protein vardır).

Hayatımızda tanıdığımız ilk protein, tavuk yumurtası protein albüminidir - suda oldukça çözünür, ısıtıldığında pıhtılaşır (çırpılmış yumurta kızarttığımızda) ve sıcak bir yerde uzun süre saklandığında yok edilir. ve yumurta çürür. Ancak protein sadece yumurta kabuğunun altında gizli değildir. Saç, tırnaklar, pençeler, kürk, tüyler, toynaklar, derinin dış tabakası; bunların hepsi neredeyse tamamen başka bir protein olan keratinden oluşur. Keratin suda çözünmez, pıhtılaşmaz, toprakta çökmez: eski hayvanların boynuzları da kemikler kadar korunur. Ve mide suyunda bulunan protein pepsin diğer proteinleri yok etme yeteneğine sahiptir, bu sindirim sürecidir. İnferferon proteini burun akıntısı ve grip tedavisinde kullanılır çünkü bu hastalıklara neden olan virüsleri öldürür. Ve yılan zehirinden elde edilen protein bir insanı öldürebilir.

Protein sınıflandırması

Amino asit bileşimleri ve esansiyel amino asitlerin içeriği ile belirlenen proteinlerin besin değeri açısından bakıldığında, proteinler aşağıdakilere ayrılır: tam teşekküllü Ve kalitesiz . Tam proteinler, eksik proteinler olarak sınıflandırılan jelatin dışında esas olarak hayvansal kökenli proteinleri içerir. Eksik proteinler çoğunlukla bitki kökenlidir. Ancak bazı bitkiler (patates, baklagiller vb.) tam protein içerir. Hayvansal proteinler arasında et, yumurta, süt vb. proteinler vücut için özellikle değerlidir.

Pek çok protein, peptit zincirlerine ek olarak amino asit olmayan parçalar da içerir; bu kritere göre proteinler iki büyük gruba ayrılır - basit ve karmaşık proteinler (proteitler). Basit proteinler yalnızca amino asit zincirleri içerir; karmaşık proteinler ayrıca amino asit olmayan parçalar da içerir ( Örneğin hemoglobin demir içerir).

Genel yapı türlerine göre proteinler üç gruba ayrılabilir:

1. Fibriller proteinler - suda çözünmez, polimerler oluşturur, yapıları genellikle oldukça düzenlidir ve esas olarak farklı zincirler arasındaki etkileşimlerle korunur. Uzun iplik benzeri bir yapıya sahip proteinler. Birçok fibriler proteinin polipeptit zincirleri, bir eksen boyunca birbirine paralel olarak yerleştirilir ve uzun lifler (fibriller) veya katmanlar oluşturur.

Çoğu fibril proteini suda çözünmez. Fibriller proteinler arasında örneğin a-keratinler (saçın neredeyse tüm kuru ağırlığını, yün proteinlerini, boynuzları, toynakları, tırnakları, pulları, tüyleri oluştururlar), kolajen - tendon ve kıkırdak proteini, fibroin - protein bulunur ipek).

2. Küresel proteinler - suda çözünür, molekülün genel şekli az çok küreseldir. Küresel ve fibriler proteinler arasında alt gruplar ayırt edilir. Küresel proteinler arasında enzimler, immünoglobulinler, bazı protein hormonları (örneğin insülin) ve ayrıca taşıma, düzenleyici ve yardımcı işlevleri yerine getiren diğer proteinler bulunur.

3. Membran proteinleri - hücre zarını geçen alanlara sahiptir, ancak bunların bir kısmı zardan hücreler arası ortama ve hücrenin sitoplazmasına doğru çıkıntı yapar. Membran proteinleri reseptör görevi görür, yani sinyalleri iletirler ve ayrıca çeşitli maddelerin zar ötesi taşınmasını sağlarlar. Taşıyıcı proteinler spesifiktir; her biri yalnızca belirli moleküllerin veya belirli bir sinyal tipinin zardan geçmesine izin verir.

Proteinler hayvan ve insan gıdalarının ayrılmaz bir parçasıdır. Canlı bir organizma, cansız bir organizmadan öncelikle proteinlerin varlığıyla farklılık gösterir. Canlı organizmalar, çok çeşitli protein molekülleri ve bunların canlı bir organizmanın yüksek organizasyonunu belirleyen yüksek düzeninin yanı sıra hareket etme, büzülme, çoğalma, metabolize etme ve birçok fizyolojik süreci gerçekleştirme yeteneği ile karakterize edilir.

Protein yapısı

Fischer Emil Almanca, Alman organik kimyager ve biyokimyacı. 1899'da protein kimyası üzerine çalışmaya başladı. F., 1901'de yarattığı amino asitleri analiz etmek için eter yöntemini kullanarak, protein parçalanma ürünlerinin niteliksel ve niceliksel tespitlerini yapan ilk kişi oldu, valin, prolin (1901) ve hidroksiprolini (1902) keşfetti ve amino asitlerin deneysel olarak kanıtlandığını kanıtladı. asit kalıntıları birbirine peptid bağlarıyla bağlanır; 1907'de 18 üyeli bir polipeptit sentezledi. F., protein hidrolizi sonucu elde edilen sentetik polipeptitler ve peptitlerin benzerliğini gösterdi. F. ayrıca tanen araştırmalarına da dahil oldu. F. organik kimyagerlerden oluşan bir okul kurdu. St. Petersburg Bilimler Akademisi'nin yabancı muhabir üyesi (1899). Nobel Ödülü (1902).

Sincaplar- monomerleri amino asit olan yüksek moleküllü bileşikler, heteropolimerler. İnsan vücudu 5 milyondan fazla çeşit protein molekülü içerir. Protein çeşitliliği, temel amino asitler olan 20 amino asidin birleşimiyle sağlanır. Tüm amino asitler değiştirilebilir ve esansiyel olarak ikiye ayrılır.

Değiştirilebilir olanlar vücutta sentezlenir, yeri doldurulamayanlar ise besinlerle vücuda girer.

Proteinler, birbirine peptid bağlarıyla bağlanan amino asitlerden oluşur. Amino asitler, asidik özelliklere sahip karboksil grupları (-COOH) ve alkalin özelliklere sahip amino grupları (-NH2) içerdiğinden amfoterik bileşiklerdir. Bir amino asidin karboksil grubu ile diğerinin amino grubu arasında bir peptit bağı oluşur.

İki amino asit etkileşime girdiğinde bir dipeptit oluşur. Bir peptid bağı oluştuğunda bir su molekülü ayrılır.

Protein molekülünün 4 organizasyon düzeyi vardır: birincil, ikincil, üçüncül, dördüncül.

Proteinlerin birincil yapısı en basit olanıdır. Amino asitlerin peptit bağlarıyla bağlandığı bir polipeptit zinciri formuna sahiptir. Amino asitlerin niteliksel ve niceliksel bileşimi ve dizileri ile belirlenir. Bu dizi kalıtsal program tarafından belirlenir, dolayısıyla her organizmanın proteinleri kesinlikle spesifiktir.

Peptit grupları arasındaki hidrojen bağları proteinlerin ikincil yapısının temelini oluşturur. Ana ikincil yapı türleri.

Bir proteinin ikincil yapısı, sarmalın bir dönüşündeki NH grubunun hidrojen atomları ile başka bir dönüşün CO grubunun oksijen atomları arasında hidrojen bağlarının oluşması ve sarmal boyunca veya paraleller arasında yönlendirilmesi sonucu ortaya çıkar. protein molekülünün kıvrımları. Hidrojen bağları zayıf olmasına rağmen komplekste önemli miktarda bulunması oldukça güçlü bir yapı sağlar.

Protein molekülü kısmen bir a-sarmal şeklinde bükülür (Yunanca alfa yazın) veya beta katlı bir yapı oluşturur (Yunanca Beta yazın).

Keratin proteinleri bir a-sarmal (alfa) oluşturur. Bunlar toynakların, boynuzların, saçların, tüylerin, tırnakların ve pençelerin bir parçasıdır.

İpeği oluşturan proteinler beta katlı bir yapıya sahiptir. Amino asit radikalleri sarmalın dışında kalır (Şekil R1. R2, R3...'de).