aderenta celulara. Adeziunea celulară Contacte intercelulare Plan I Definiţie
Receptorii de adeziune sunt cei mai importanți receptori de pe suprafața celulelor animale, care sunt responsabili de recunoașterea reciprocă de către celule și de legarea lor. Ele sunt necesare pentru a regla procesele morfogenetice în timpul dezvoltării embrionare și pentru a menține stabilitatea țesuturilor într-un organism adult.
Capacitatea de recunoaștere reciprocă specifică permite celulelor de diferite tipuri să se asocieze în anumite structuri spațiale caracteristice diferitelor etape ale ontogenezei animale. În acest caz, celulele embrionare de un tip interacționează între ele și sunt separate de alte celule care diferă de ele. Pe măsură ce embrionul se dezvoltă, natura proprietăților adezive ale celulelor se modifică, ceea ce stă la baza unor procese precum gastrulația, neurulația și formarea somitului. La embrionii de animale timpurii, de exemplu, la amfibieni, proprietățile adezive ale suprafeței celulei sunt atât de pronunțate încât sunt capabile să restabilească aranjamentul spațial inițial al celulelor de diferite tipuri (epidermă, placă neuronală și mezodere) chiar și după dezagregarea lor și amestecare (Fig. 12).
Fig.12. Restaurarea structurilor embrionare după dezagregare
În prezent, au fost identificate mai multe familii de receptori implicați în adeziunea celulară. Multe dintre ele aparțin familiei de imunoglobuline care asigură interacțiune intercelulară independentă de Ca++. Receptorii incluși în această familie sunt caracterizați prin prezența unei baze structurale comune - unul sau mai multe domenii de resturi de aminoacizi omoloage imunoglobulinelor. Lanțul peptidic al fiecăruia dintre aceste domenii conține aproximativ 100 de aminoacizi și este pliat într-o structură de două straturi β antiparalele stabilizate printr-o legătură disulfură. Figura 13 prezintă structura unor receptori din familia imunoglobulinelor.
Glicoproteină Glicoproteină Imunoglobulină cu celule T
MHC clasa I Receptor MHC clasa II
Fig.13. Reprezentarea schematică a structurii unor receptori din familia imunoglobulinelor
Receptorii acestei familii includ, în primul rând, receptorii care mediază răspunsul imun. Deci, interacțiunea a trei tipuri de celule - limfocite B, T-helper și macrofage, care are loc în timpul reacției imune, se datorează legăturii receptorilor de pe suprafața celulară a acestor celule: receptorul pentru celule T și clasa MHC. II glicoproteine (complex major de histocompatibilitate).
Asemănători structural și înrudiți filogenetic cu imunoglobulinele sunt receptori implicați în recunoașterea și legarea neuronilor, așa-numitele molecule de adeziune a celulelor nervoase (cell adhesion molecules, N-CAM). Sunt glicoproteine monotopice integrale, dintre care unele sunt responsabile de legarea celulelor nervoase, altele de interacțiunea dintre celulele nervoase și celulele gliale. În majoritatea moleculelor N-CAM, partea extracelulară a lanțului polipeptidic este aceeași și este organizată sub formă de cinci domenii omoloage cu domeniile imunoglobulinelor. Diferențele dintre moleculele de adeziune ale celulelor nervoase se referă în principal la structura regiunilor transmembranare și a domeniilor citoplasmatice. Există cel puțin trei forme de N-CAM, fiecare codificată de un ARNm separat. Una dintre aceste forme nu pătrunde în bistratul lipidic, deoarece nu conține un domeniu hidrofob, ci este conectată la membrana plasmatică numai printr-o legătură covalentă cu fosfatidilinozitol; o altă formă de N-CAM este secretată de celule și încorporată în matricea extracelulară (Fig. 14).
Fosfatidilinozitol
Fig.14. Reprezentarea schematică a celor trei forme de N-CAM
Procesul de interacțiune între neuroni constă în legarea moleculelor receptorilor unei celule cu molecule identice ale altui neuron (interacțiune homofilă), iar anticorpii la proteinele acestor receptori suprimă aderența selectivă normală a celulelor de același tip. Rolul principal în funcționarea receptorilor îl joacă interacțiunile proteină-proteină, în timp ce carbohidrații au o funcție de reglare. Unele forme de CAM efectuează legarea heterofilă, în care adeziunea celulelor adiacente este mediată de diferite proteine de suprafață.
Se presupune că modelul complex al interacțiunii neuronilor în timpul dezvoltării creierului se datorează nu participării unui număr mare de molecule N-CAM foarte specifice, ci expresiei diferențiale și modificărilor structurale post-translaționale ale unui număr mic de molecule adezive. În special, se știe că în timpul dezvoltării unui organism individual, diferite forme de molecule de adeziune a celulelor nervoase sunt exprimate în momente diferite și în locuri diferite. În plus, reglarea funcțiilor biologice ale N-CAM poate fi realizată prin fosforilarea resturilor de serină și treonină în domeniul citoplasmatic al proteinelor, modificări ale acizilor grași în stratul dublu lipidic sau oligozaharide de pe suprafața celulei. S-a demonstrat, de exemplu, că în timpul tranziției de la creierul embrionar la creierul unui organism adult, numărul de reziduuri de acid sialic din glicoproteinele N-CAM scade semnificativ, determinând o creștere a adezivității celulare.
Astfel, datorită capacității mediate de receptor a celulelor imune și nervoase de a recunoaște, se formează sisteme celulare unice. Mai mult, dacă rețeaua de neuroni este fixată relativ rigid în spațiu, atunci celulele în mișcare continuă ale sistemului imunitar interacționează doar temporar între ele. Cu toate acestea, N-CAM nu numai că „lipește” celulele și reglează aderența intercelulară în timpul dezvoltării, dar stimulează și creșterea proceselor neuronale (de exemplu, creșterea axonilor retiniani). Mai mult, N-CAM este exprimat tranzitoriu în timpul etapelor critice ale dezvoltării multor țesuturi non-neurale, unde aceste molecule ajută la menținerea celulelor specifice împreună.
Glicoproteinele de suprafață celulară care nu aparțin familiei imunoglobulinelor, dar au o oarecare similitudine structurală cu acestea, formează o familie de receptori de adeziune intercelulară numiți cadherine. Spre deosebire de N-CAM și alți receptori de imunoglobuline, aceștia asigură interacțiunea contactului cu membranele plasmatice ale celulelor învecinate numai în prezența ionilor extracelulari de Ca++. În celulele vertebratelor, sunt exprimate mai mult de zece proteine aparținând familiei cadherinei, toate fiind proteine transmembranare care trec prin membrană o dată (Tabelul 8). Secvențele de aminoacizi ale diferitelor cadherine sunt omoloage, fiecare dintre lanțurile polipeptidice conținând cinci domenii. O structură similară se găsește și în proteinele transmembranare ale desmozomilor, desmogleinelor și desmocolinelor.
Adeziunea celulară mediată de cadherine are caracterul unei interacțiuni homofile, în care dimerii care ies deasupra suprafeței celulei sunt strâns legați într-o orientare antiparalelă. Ca urmare a acestei „cuplări”, în zona de contact se formează un fulger continuu de cadherină. Pentru legarea cadherinelor celulelor învecinate sunt necesari ionii extracelulari de Ca++; atunci când sunt îndepărtate, țesuturile sunt împărțite în celule individuale și, în prezența acesteia, are loc reagregarea celulelor disociate.
Tabelul 8
Tipuri de cadherine și localizarea lor
Până în prezent, E-caderina, care joacă un rol important în legarea diferitelor celule epiteliale, a fost cel mai bine caracterizată. În țesuturile epiteliale mature, cu participarea sa, filamentele de actină ale citoscheletului sunt legate și ținute împreună, iar în primele perioade ale embriogenezei, asigură compactarea blastomerelor.
Celulele din țesuturi contactează, de regulă, nu numai cu alte celule, ci și cu componente extracelulare insolubile ale matricei. Cea mai extinsă matrice extracelulară, unde celulele sunt localizate destul de liber, se găsește în țesuturile conjunctive. Spre deosebire de epitelii, aici celulele sunt atașate de componentele matricei, în timp ce conexiunile dintre celulele individuale nu sunt atât de semnificative. În aceste țesuturi, matricea extracelulară, care înconjoară celulele din toate părțile, formează cadrul acestora, ajută la menținerea structurilor multicelulare și determină proprietățile mecanice ale țesuturilor. Pe lângă îndeplinirea acestor funcții, este implicat în procese precum semnalizarea, migrarea și creșterea celulelor.
Matricea extracelulară este un complex complex de diverse macromolecule care sunt secretate local de celulele în contact cu matricea, în principal fibroblaste. Sunt reprezentați de polizaharide glicozaminoglicani, de obicei asociate covalent cu proteine sub formă de proteoglicani și proteine fibrilare de două tipuri funcționale: structurale (de exemplu, colagen) și adezive. Glicozaminoglicanii și proteoglicanii formează geluri extracelulare într-un mediu apos, în care sunt scufundate fibrele de colagen, întărind și ordonând matricea. Proteinele adezive sunt glicoproteine mari care asigură atașarea celulelor la matricea extracelulară.
O formă specială specială a matricei extracelulare este membrana bazală - o structură subțire puternică construită din colagen de tip IV, proteoglicani și glicoproteine. Este situat la granița dintre epiteliu și țesutul conjunctiv, unde servește la atașarea celulelor; separă fibrele musculare individuale, celulele adipoase și Schwann etc. de țesutul din jur. În același timp, rolul membranei bazale nu se limitează doar la funcția de susținere, ea servește ca o barieră selectivă pentru celule, afectează metabolismul celular și provoacă diferențierea celulelor. Participarea sa la procesele de regenerare a țesuturilor după deteriorare este extrem de importantă. Dacă integritatea mușchilor, țesutului nervos sau epitelial este încălcată, membrana bazală conservată acționează ca un substrat pentru migrarea celulelor regenerante.
Atașarea celulelor la matrice implică receptori speciali aparținând familiei așa-numitelor integrine (acestea integrează și transferă semnale din matricea extracelulară către citoschelet). Prin legarea de proteinele matricei extracelulare, integrinele determină forma celulei și mișcarea acesteia, ceea ce are o importanță decisivă pentru procesele de morfogeneză și diferențiere. Receptorii de integrină se găsesc în toate celulele vertebratelor, unii dintre ei sunt prezenți în multe celule, alții au o specificitate destul de mare.
Integrinele sunt complexe proteice care conțin două tipuri de subunități non-omologe (α și β), iar multe integrine sunt caracterizate prin similaritate în structura subunităților β. În prezent, au fost identificate 16 varietăți de α- și 8 varietăți de subunități β, ale căror combinații formează 20 de tipuri de receptori. Toate soiurile de receptori de integrine sunt construite în mod fundamental în același mod. Acestea sunt proteine transmembranare care interacționează simultan cu proteina matricei extracelulare și cu proteinele citoscheletice. Domeniul exterior, în care participă ambele lanțuri polipeptidice, se leagă de molecula de proteină adezivă. Unele integrine sunt capabile să se lege simultan nu de una, ci de mai multe componente ale matricei extracelulare. Domeniul hidrofob străpunge membrana plasmatică, iar regiunea C-terminală citoplasmatică contactează direct componentele submembranei (Fig. 15). Pe lângă receptorii care asigură legarea celulelor de matricea extracelulară, există integrine implicate în formarea contactelor intercelulare - molecule de adeziune intracelulară.
Fig.15. Structura receptorului integrinei
Când liganzii sunt legați, receptorii integrinei sunt activați și se acumulează în zone specializate separate ale membranei plasmatice cu formarea unui complex proteic dens, numit contact focal (placă de adeziune). În ea, integrinele, cu ajutorul domeniilor lor citoplasmatice, sunt legate de proteinele citoscheletice: vinculină, talină etc., care, la rândul lor, sunt asociate cu mănunchiuri de filamente de actină (Fig. 16). O astfel de aderență a proteinelor structurale stabilizează contactele celulare cu matricea extracelulară, asigură mobilitatea celulei și, de asemenea, reglează forma și modificările proprietăților celulelor.
La vertebrate, una dintre cele mai importante proteine de adeziune de care se leagă receptorii integrinei este fibronectina. Se găsește pe suprafața celulelor, cum ar fi fibroblastele, sau circulă liber în plasma sanguină. În funcție de proprietățile și localizarea fibronectinei, se disting trei dintre formele acesteia. Prima, o formă dimerică solubilă numită fibronectină plasmatică, circulă în sânge și în fluidele tisulare, favorizând coagularea sângelui, vindecarea rănilor și fagocitoza; al doilea formează oligomeri care se atașează temporar de suprafața celulei (fibronectină de suprafață); a treia este o formă fibrilă puțin solubilă situată în matricea extracelulară (fibronectina matricei).
matrice extracelulara
Fig.16. Model de interacțiune a matricei extracelulare cu proteinele citoscheletice cu participarea receptorilor de integrină
Funcția fibronectinei este de a promova aderența dintre celule și matricea extracelulară. În acest fel, cu participarea receptorilor de integrină, se realizează contactul între intracelular și mediul lor. În plus, migrarea celulară are loc prin depunerea fibronectinei în matricea extracelulară: atașarea celulelor la matrice acționează ca un mecanism de ghidare a celulelor către destinație.
Fibronectina este un dimer format din două lanțuri polipeptidice similare structural, dar nu identice, conectate lângă capătul carboxil prin legături disulfură. Fiecare monomer are locuri pentru legarea la suprafața celulei, heparină, fibrină și colagen (Fig. 17). Prezența ionilor de Ca2+ este necesară pentru legarea domeniului exterior al receptorului integrinei la locul corespunzător al fibronectinei. Interacțiunea domeniului citoplasmatic cu proteina fibrilară a citoscheletului, actina, se realizează cu ajutorul proteinelor talină, tansină și vinculină.
Fig.17. Structura schematică a moleculei de fibronectină
Interacțiunea cu ajutorul receptorilor de integrină ai matricei extracelulare și a elementelor citoscheletului asigură transmiterea semnalului în două sensuri. După cum se arată mai sus, matricea extracelulară afectează organizarea citoscheletului în celulele țintă. La rândul lor, filamentele de actină pot modifica orientarea moleculelor de fibronectină secretate, iar distrugerea lor sub influența citocalazinei duce la dezorganizarea moleculelor de fibronectină și la separarea lor de suprafața celulei.
Recepția cu participarea receptorilor de integrină a fost analizată în detaliu pe exemplul unei culturi de fibroblaste. S-a dovedit că în procesul de atașare a fibroblastelor la substrat, care are loc în prezența fibronectinei în mediu sau pe suprafața acestuia, receptorii se mișcă, formând grupuri (contacte focale). Interacțiunea receptorilor de integrină cu fibronectina în zona de contact focal induce, la rândul său, formarea unui citoschelet structurat în citoplasma celulei. Mai mult, microfilamentele joacă un rol decisiv în formarea sa, dar sunt implicate și alte componente ale aparatului musculo-scheletic al celulei - microtubuli și filamente intermediare.
Receptorii pentru fibronectină, care sunt prezenți în cantități mari în țesuturile embrionare, sunt de mare importanță în procesele de diferențiere celulară. Se crede că fibronectina din timpul perioadei de dezvoltare embrionară este cea care direcționează migrația în embrionii atât ai vertebratelor, cât și ai nevertebratelor. În absența fibronectinei, multe celule își pierd capacitatea de a sintetiza proteine specifice, iar neuronii își pierd capacitatea de a direcționa creșterea. Se știe că nivelul fibronectinei în celulele transformate scade, ceea ce este însoțit de o scădere a gradului de legare a acestora la mediul extracelular. Ca urmare, celulele dobândesc o mobilitate mai mare, crescând probabilitatea metastazelor.
O altă glicoproteină care asigură aderența celulelor la matricea extracelulară cu participarea receptorilor integrinei se numește laminină. Laminina, secretată în primul rând de celulele epiteliale, constă din trei lanțuri polipeptidice foarte lungi dispuse într-un model încrucișat și conectate prin punți disulfură. Conține mai multe domenii funcționale care leagă integrinele de suprafață celulară, colagenul de tip IV și alte componente ale matricei extracelulare. Interacțiunea dintre laminină și colagenul de tip IV, găsit în cantități mari în membrana bazală, servește la atașarea celulelor de aceasta. Prin urmare, laminina este prezentă în principal pe partea membranei bazale care se confruntă cu membrana plasmatică a celulelor epiteliale, în timp ce fibronectina asigură legarea macromoleculelor matriceale și a celulelor țesutului conjunctiv de pe partea opusă membranei bazale.
Receptorii a două familii specifice de integrine sunt implicați în agregarea trombocitelor în timpul coagulării sângelui și în interacțiunea leucocitelor cu celulele endoteliale vasculare. Trombocitele exprimă integrine care leagă fibrinogenul, factorul von Willebrand și fibronectina în timpul coagulării sângelui. Această interacțiune favorizează aderența trombocitelor și formarea cheagurilor. Varietăți de integrine, găsite exclusiv în leucocite, permit celulelor să se atașeze la locul infecției de endoteliul care căptușește vasele de sânge și să treacă prin această barieră.
S-a demonstrat participarea receptorilor integrinei la procesele de regenerare. Astfel, după transecția unui nerv periferic, axonii se pot regenera cu ajutorul receptorilor membranari ai conurilor de creștere formate la capetele tăiate. Legarea receptorilor de integrină la laminină sau la complexul laminină-proteoglican joacă un rol cheie în acest sens.
Trebuie remarcat că adesea subdiviziunea macromoleculelor în componente ale matricei extracelulare și ale membranei plasmatice a celulelor este destul de arbitrară. Astfel, unii proteoglicani sunt proteine integrale ale membranei plasmatice: proteina lor centrală poate pătrunde în stratul dublu sau se poate lega covalent de acesta. Interacționând cu majoritatea componentelor matricei extracelulare, proteoglicanii promovează atașarea celulelor la matrice. Pe de altă parte, componentele matricei sunt, de asemenea, atașate la suprafața celulei cu ajutorul unor proteoglicani specifici receptorului.
Astfel, celulele unui organism multicelular conțin un anumit set de receptori de suprafață care le permit să se lege în mod specific de alte celule sau de matricea extracelulară. Pentru astfel de interacțiuni, fiecare celulă individuală utilizează multe sisteme adezive diferite, caracterizate printr-o mare similitudine a mecanismelor moleculare și omologie ridicată a proteinelor implicate în acestea. Datorită acestui fapt, celulele de orice tip, într-un grad sau altul, au o afinitate între ele, ceea ce, la rândul său, face posibilă conectarea simultană a mai multor receptori cu mulți liganzi ai unei celule vecine sau ai matricei extracelulare. În același timp, celulele animale sunt capabile să recunoască diferențe relativ mici în proprietățile de suprafață ale membranelor plasmatice și să stabilească doar cel mai adeziv dintre multele contacte posibile cu alte celule și cu matricea. În diferite stadii de dezvoltare a animalelor și în diferite țesuturi, diferite proteine de receptor de aderență sunt exprimate diferențial, care determină comportamentul celulelor în embriogeneză. Aceleași molecule apar pe celulele care sunt implicate în repararea țesuturilor după deteriorare.
Activitatea receptorilor de suprafață ai celulelor este asociată cu un astfel de fenomen precum aderența celulară.
Adeziune- procesul de interacțiune a glicoproteinelor specifice ale membranelor plasmatice adiacente ale celulelor sau celulelor care se recunosc între ele și matricea extracelulară. În cazul în care glicoiroteinele formează legături în acest caz, are loc aderența și apoi formarea de contacte intercelulare puternice sau contacte între celulă și matricea extracelulară.
Toate moleculele de adeziune celulară sunt împărțite în 5 clase.
1. Cadherini. Acestea sunt glicoproteine transmembranare care folosesc ioni de calciu pentru aderență. Ei sunt responsabili de organizarea citoscheletului, de interacțiunea celulelor cu alte celule.
2. Integrine. După cum sa menționat deja, integrinele sunt receptori de membrană pentru moleculele proteice ale matricei extracelulare - fibronectină, laminină etc. Ele leagă matricea extracelulară de citoschelet folosind proteine intracelulare. talin, vinculin, a-akti-nina. Funcționează atât moleculele de adeziune celulare, cât și extracelulare și intercelulare.
3. Selectine. Asigura aderența leucocitelor la endoteliu vase şi astfel - interacțiuni leucocite-endoteliale, migrarea leucocitelor prin pereții vaselor de sânge în țesuturi.
4. Familia de imunoglobuline. Aceste molecule joacă un rol important în răspunsul imun, precum și în embriogeneză, vindecarea rănilor etc.
5. Molecule Goming. Acestea asigură interacțiunea limfocitelor cu endoteliul, migrarea acestora și așezarea unor zone specifice ale organelor imunocompetente.
Astfel, aderența este o verigă importantă în recepția celulară, joacă un rol important în interacțiunile intercelulare și interacțiunile celulelor cu matricea extracelulară. Procesele adezive sunt absolut necesare pentru procese biologice generale precum embriogeneza, răspunsul imun, creșterea, regenerarea etc. Ele sunt, de asemenea, implicate în reglarea homeostaziei intracelulare și tisulare.
CITOPLLASMA
HIALOPLASMA. Hialoplasma se mai numește seva celulară, citosol, sau matricea celulară. Aceasta este partea principală a citoplasmei, reprezentând aproximativ 55% din volumul celulei. Ea realizează principalele procese metabolice celulare. Hyalonlasma este un sistem coloidal complex și constă dintr-o substanță omogenă cu granulație fină, cu o densitate scăzută de electroni. Se compune din apă, proteine, acizi nucleici, polizaharide, lipide, substanțe anorganice. Hialoplasma își poate schimba starea de agregare: trece de la o stare lichidă (sol)într-o mai densă gel. Acest lucru poate schimba forma celulei, mobilitatea și metabolismul acesteia. Funcții hialonlasma:
1. Metabolic - metabolismul grăsimilor, proteinelor, carbohidraților.
2. Formarea unui micromediu lichid (matricea celulară).
3. Participarea la mișcarea celulelor, metabolism și energie. ORGANELE. Organelele sunt al doilea ca important obligatoriu
componenta celulara. O caracteristică importantă a organitelor este că au o structură și funcții permanente strict definite. De caracteristica functionala Toate organitele sunt împărțite în 2 grupe:
1. Organele de importanță generală. Conținute în toate celulele, deoarece sunt necesare pentru activitatea lor vitală. Astfel de organele sunt: mitocondriile, două tipuri de reticul endoplasmatic (ER), complexul Golji (CG), centrioli, ribozomi, lizozomi, peroxizomi, microtubuli Și microfilamente.
2. Organele de importanță deosebită. Există doar acele celule care îndeplinesc funcții speciale. Astfel de organele sunt miofibrile în fibrele musculare și celule, neurofibrile în neuroni, flageli și cili.
De caracteristică structurală Toate organitele sunt împărțite în: 1) organele de tip membranarȘi 2) organele de tip nemembranar.În plus, organele nemembranare pot fi construite conform fibrilareȘi granular principiu.
În organelele de tip membranar, componenta principală este membranele intracelulare. Aceste organite includ mitocondriile, ER, CG, lizozomii și peroxizomii. Organelele nemembranoase de tip fibrilar includ microtubuli, microfilamente, cili, flageli și centrioli. Organelele granulare nonmembranare includ ribozomi și polizomi.
ORGANELE MEMBRANE
ENDOPLASMATIC NETWORK (ER) este un organel membranar descris în 1945 de K. Porter. Descrierea sa a devenit posibilă datorită microscopului electronic. EPS este un sistem de canale mici, vacuole, saci care formează o rețea complexă continuă în celulă, ale căror elemente pot forma adesea vacuole izolate care apar pe secțiuni ultrasubțiri. ER este construit din membrane care sunt mai subțiri decât citolema și conțin mai multe proteine datorită numeroaselor sisteme enzimatice pe care le conține. Există 2 tipuri de EPS: granular(aspre) și agranular, sau netedă. Ambele tipuri de EPS se pot transforma reciproc și sunt interconectate funcțional de așa-numitele tranzitorie, sau tranzitoriu zona.
EPS granular (Fig. 3.3) conține ribozomi pe suprafața sa (polizomi)și este un organel al biosintezei proteinelor. Polizomii sau ribozomii se leagă de RE prin intermediul așa-numitelor proteine de andocare.În același timp, există proteine integrale speciale în membrana ER. riboforine, de asemenea, leagă ribozomii și formează canale trapemembranare hidrofobe pentru transportul valorii polipentidului sintetizat în lumenul EPS granular.
EPS granular este vizibil doar la microscopul electronic. Într-un microscop cu lumină, un semn al unui EPS granular dezvoltat este bazofilia citoplasmei. EPS granular este prezent în fiecare celulă, dar gradul de dezvoltare este diferit. Este dezvoltat maxim în celulele care sintetizează proteine pentru export, de exemplu. în celulele secretoare. RE granular atinge dezvoltarea maximă în neurocite, în care cisternele sale capătă un aranjament ordonat. În acest caz, la nivel microscopic luminos, este detectat sub forma unor zone de bazofilie citoplasmatică localizate în mod regulat, numite substanță bazofilă Nissl.
Funcţie EPS granular - sinteza proteinelor pentru export. În plus, în el apar modificările inițiale post-translaționale ale lanțului polipeptidic: hidroxilare, sulfatare și fosforilare, glicozilare. Ultima reacție este deosebit de importantă pentru că duce la formare glicoproteine- cel mai frecvent produs al secretiei celulare.
ER agranulară (netedă) este o rețea tridimensională de tubuli care nu conțin ribozomi. ER granular se poate transforma într-un ER neted fără întrerupere, dar poate exista ca un organel independent. Se numește locul de tranziție a ER granulară la ER agranulară tranzitorie (intermediar, tranzitoriu) parte. Din aceasta rezultă separarea veziculelor cu proteina sintetizată Și le transportă la complexul Golgi.
Funcții eps neted:
1. Separarea citoplasmei celulei în secțiuni - compartimente, fiecare dintre ele are propriul grup de reacții biochimice.
2. Biosinteza grăsimilor, carbohidraților.
3. Formarea peroxizomilor;
4. Biosinteza hormonilor steroizi;
5. Detoxifierea otrăvurilor exogene și endogene, hormonilor, aminelor biogene, medicamentelor datorită activității enzimelor speciale.
6. Depunerea ionilor de calciu (în fibrele musculare și miocite);
7. Sursă de membrane pentru refacerea cariolemei în telofaza mitozei.
PLACA COMPLEX GOLGI. Acesta este un organel membranar descris în 1898 de neurohistologul italian C. Golgi. El a numit acest organel reticulul intracelular datorită faptului că într-un microscop cu lumină are aspect reticulat (Fig. 3.4, A). Microscopia cu lumină nu oferă o imagine completă a structurii acestui organel. Într-un microscop cu lumină, complexul Golgi arată ca o rețea complexă în care celulele pot fi conectate între ele sau pot fi situate independent unele de altele. (dictiozomi) sub formă de zone întunecate separate, bețe, boabe, discuri concave. Nu există nicio diferență fundamentală între formele reticulare și difuze ale complexului Golgi; se poate observa o schimbare a formelor acestui orgamel. Chiar și în epoca microscopiei cu lumină, s-a remarcat că morfologia complexului Golgi depinde de stadiul ciclului secretor. Acest lucru i-a permis lui D.N. Nasonov să sugereze că complexul Golgi asigură acumularea de substanțe sintetizate în celulă. Conform microscopiei electronice, complexul Golgi este format din structuri membranare: saci de membrană plate cu prelungiri ampulare la capete, precum și vacuole mari și mici (Fig. 3.4, b, c). Combinația acestor formațiuni se numește dictiozom. Dictiozomul conține 5-10 cisterne în formă de sac. Numărul de dictiozomi dintr-o celulă poate ajunge la câteva zeci. În plus, fiecare dictiozom este conectat cu cel vecin cu ajutorul vacuolelor. Fiecare dictiozom conține proximal, imature, emergente sau din zona CIS, - îndreptate către nucleu și distal, zona TRANS. Acesta din urmă, spre deosebire de suprafața cis convexă, este concavă, matură, îndreptată spre citolema celulei. Din partea cis, sunt atașate vezicule, care sunt separate de zona de tranziție ER și conțin o proteină nou sintetizată și parțial procesată. În acest caz, membranele veziculoase sunt încorporate în membrana de suprafață cis. Din partea trans sunt separate vezicule secretoareȘi lizozomi. Astfel, în complexul Golgi există un flux constant de membrane celulare și maturizarea acestora. Funcții Complexul Golgi:
1. Acumularea, maturarea și condensarea produselor de biosinteză a proteinelor (care apar în EPS granular).
2. Sinteza polizaharidelor și conversia proteinelor simple în glicoproteine.
3. Formarea liponroteidelor.
4. Formarea incluziunilor secretoare și eliberarea lor din celulă (ambalare și secreție).
5. Formarea lizozomilor primari.
6. Formarea membranelor celulare.
7. Educație acrozomi- o structura ce contine enzime, situata la capatul anterior al spermatozoizului si necesara pentru fertilizarea ovulului, distrugerea membranelor acestuia.
 |
Dimensiunea mitocondriilor este de la 0,5 la 7 microni, iar numărul lor total într-o celulă este de la 50 la 5000. Aceste organite sunt clar vizibile la microscopul optic, dar informațiile despre structura lor obținute în acest caz sunt puține (Fig. 3.5). , A). Un microscop electronic a arătat că mitocondriile constau din două membrane - exterioară și interioară, fiecare având o grosime de 7 nm (Fig. 3.5, b, c, 3.6, A).Între membranele exterioare și interioare există un spațiu de până la 20 nm în dimensiune.
Membrana interioară este neuniformă, formează multe pliuri sau crestae. Aceste criste sunt perpendiculare pe suprafața mitocondriilor. Pe suprafața cristei există formațiuni în formă de ciupercă (oxizomi, ATPzomi sau particule F), reprezentând un complex ATP-sintetază (Fig. 3.6) Membrana internă delimitează matricea mitocondrială. Conține numeroase enzime pentru oxidarea piruvatului și acizilor grași, precum și enzime din ciclul Krebs. În plus, matricea conține ADN mitocondrial, ribozomi mitocondriali, ARNt și enzime de activare a genomului mitocondrial. Membrana internă conține trei tipuri de proteine: enzime care catalizează reacțiile oxidative; Complexul ATP-sintet care sintetizează ATP în matrice; proteine de transport. Membrana exterioară conține enzime care transformă lipidele în compuși de reacție, care sunt apoi implicați în procesele metabolice ale matricei. Spațiul intermembranar conține enzimele necesare fosforilării oxidative. Deoarece Deoarece mitocondriile au propriul lor genom, au un sistem autonom de sinteză a proteinelor și își pot construi parțial propriile proteine de membrană.
Funcții.
1. Furnizarea celulei cu energie sub formă de ATP.
2. Participarea la biosinteza hormonilor steroizi (unele legături în biosinteza acestor hormoni apar în mitocondrii). Celulele producătoare de ste
hormonii roidi au mitocondrii mari cu criste tubulare mari complexe.
3. Depunerea de calciu.
4. Participarea la sinteza acizilor nucleici. În unele cazuri, ca urmare a mutațiilor în ADN-ul mitocondrial, așa-numitele boli mitocondriale, manifestată prin simptome largi şi severe. LIZOZOM. Acestea sunt organite membranoase care nu sunt vizibile la microscop cu lumină. Au fost descoperite în 1955 de K. de Duve folosind un microscop electronic (Fig. 3.7). Sunt vezicule membranare care contin enzime hidrolitice: fosfataza acida, lipaza, proteaze, nucleaze etc., peste 50 de enzime in total. Există 5 tipuri de lizozomi:
1. Lizozomi primari, tocmai desprins de suprafața trans a complexului Golgi.
2. lizozomi secundari, sau fagolizozomi. Aceștia sunt lizozomi care s-au unit cu fagozom- o particulă fagocitată înconjurată de o membrană.
3. Corpuri reziduale- acestea sunt formațiuni stratificate care se formează dacă procesul de scindare a particulelor fagocitate nu a ajuns până la sfârșit. Un exemplu de corpuri reziduale poate fi incluziuni de lipofuscină, care apar în unele celule în timpul îmbătrânirii lor, conțin pigment endogen lipofuscină.
4. Lizozomii primari pot fuziona cu organele muritoare și vechi pe care le distrug. Acești lizozomi se numesc autofagozomi.
5. Corpuri multiveziculoase. Sunt o vacuolă mare, în care, la rândul lor, există mai multe așa-numite vezicule interne. Veziculele interne se formează aparent prin înmugurire spre interior din membrana vacuolei. Veziculele interne pot fi dizolvate treptat de către enzimele conținute în matricea corpului.
Funcții lizozomi: 1. Digestia intracelulară. 2. Participarea la fagocitoză. 3. Participarea la mitoză - distrugerea membranei nucleare. 4. Participarea la regenerarea intracelulară.5. Participarea la autoliză - autodistrugerea celulei după moartea acesteia.
Există un grup mare de boli numite boli lizozomale, sau boli de depozitare. Sunt boli ereditare, manifestate printr-o deficiență a unui anumit pigment lizozomal. În același timp, produsele nedigerate se acumulează în citoplasma celulei.
 |
metabolism (glicogen, glicolinide, proteine, Fig. 3.7, b, c), conducând la moartea treptată a celulelor. PEROXIZOME. Peroxizomii sunt organite care seamănă cu lizozomii, dar conțin enzimele necesare sintezei și distrugerii peroxizilor endogeni - neroxidaza, catalaza și altele, în total până la 15. La microscopul electronic, acestea sunt vezicule sferice sau elipsoidale cu un miez moderat dens. (Fig. 3.8). Peroxizomii se formează prin separarea veziculelor din ER neted. Enzimele migrează apoi în aceste vezicule, care sunt sintetizate separat în citosol sau în ER granular.
Funcții peroxizomii: 1. Alături de mitocondriile, sunt organele pentru utilizarea oxigenului. Ca rezultat, în ele se formează un agent oxidant puternic H 2 0 2. 2. Scindarea peroxizilor în exces cu ajutorul enzimei catalaze și, astfel, protecția celulelor de moarte. 3. Scindarea cu ajutorul peroxizomilor sintetizați în însăși peroxizomii produselor toxice de origine exogenă (detoxifiere). Această funcție este îndeplinită, de exemplu, de peroxizomii celulelor hepatice și ale rinichilor. 4. Participarea la metabolismul celular: enzimele peroxizomale catalizează descompunerea acizilor grași, participă la metabolismul aminoacizilor și a altor substanțe.
Există așa-zise peroxizomală boli asociate cu defecte ale enzimelor peroxizomilor și caracterizate prin afectarea severă a organelor, ducând la deces în copilărie. ORGANELE NEMEMBRANE
RIBOZOMI. Acestea sunt organitele biosintezei proteinelor. Ele constau din două subunități ribonucleotiroidiene - mari și mici. Aceste subunități pot fi legate între ele printr-o moleculă de ARN mesager. Există ribozomi liberi - ribozomi care nu sunt asociați cu EPS. Pot fi singuri si politică, când există mai mulți ribozomi pe o moleculă i-ARN (Fig. 3.9). Al doilea tip de ribozom este asociat cu ribozomi atașați la EPS.
 |
Funcţie ribozom. Ribozomii și polizomii liberi efectuează biosinteza proteinelor pentru nevoile proprii ale celulei.
Ribozomii legați de EPS sintetizează proteine pentru „export”, pentru nevoile întregului organism (de exemplu, în celulele secretoare, neuroni etc.).
MICROTUBURI. Microtubulii sunt organite de tip fibrilar. Au un diametru de 24 nm și o lungime de până la câțiva microni. Aceștia sunt cilindri drepti, lungi și goali, construiți din 13 filamente periferice sau protofilamente. Fiecare filament este alcătuit dintr-o proteină globulară tubulina, care există sub forma a două subunităţi – calamus (Fig. 3.10). În fiecare fir, aceste subunități sunt dispuse alternativ. Filamentele dintr-un microtubul sunt elicoidale. Moleculele de proteine asociate cu microtubuli se îndepărtează de microtubuli. (proteine asociate cu microtubuli sau MAP). Aceste proteine stabilizează microtubulii și, de asemenea, îi leagă de alte elemente ale citoscheletului și organele. Proteine asociate cu microtubuli kiezin, care este o enzimă care descompune ATP și transformă energia dezintegrarii acestuia în energie mecanică. La un capăt, kiezinul se leagă de un organel specific, iar la celălalt capăt, datorită energiei ATP, alunecă de-a lungul microtubulului, mișcând astfel organelele din citoplasmă.
 |
Microtubulii sunt structuri foarte dinamice. Au două capete: (-) și (+)- se termină. Capătul negativ este locul depolimerizării microtubulilor, în timp ce capătul pozitiv este locul unde se acumulează cu noi molecule de tubulină. In unele cazuri (corp bazal) capătul negativ pare să fie ancorat, iar dezintegrarea se oprește aici. Ca urmare, are loc o creștere a dimensiunii cililor datorită extensiei la capătul (+).
Funcții microtubulii sunt după cum urmează. 1. Acționează ca un citoschelet;
2. Participa la transportul de substante si organite in celula;
3. Participa la formarea fusului de diviziune si asigura divergenta cromozomilor in mitoza;
4. Fac parte din centrioli, cili, flageli.
Dacă celulele sunt tratate cu colchicină, care distruge microtubulii citoscheletului, atunci celulele își schimbă forma, se micșorează și își pierd capacitatea de a se diviza.
MICROFILAMENTE. Este a doua componentă a citoscheletului. Există două tipuri de microfilamente: 1) actină; 2) intermediar. În plus, citoscheletul include multe proteine accesorii care conectează filamentele între ele sau cu alte structuri celulare.
Filamentele de actină sunt construite din proteina actină și se formează ca urmare a polimerizării acesteia. Actina în celulă este sub două forme: 1) în formă dizolvată (G-actină sau actină globulară); 2) în formă polimerizată, adică sub formă de filamente (F-actină).În celulă, există un echilibru dinamic între 2 forme de actină. Ca și în microtubuli, filamentele de actină au poli (+) și (-) -, iar în celulă are loc un proces constant de dezintegrare a acestor filamente la negativ și crearea la polii pozitivi. Acest proces se numește banda de alergare ling. Joacă un rol important în schimbarea stării de agregare a citoplasmei, asigură mobilitatea celulară, participă la mișcarea organelelor sale, la formarea și dispariția pseudopodiilor, microvilozităților, a cursului de endocitoză și exocitoză. Microtubulii formează cadrul microvilozităților și sunt, de asemenea, implicați în organizarea incluziunilor intercelulare.
Filamente intermediare- filamente având o grosime mai mare decât cea a filamentelor de actină, dar mai mică decât cea a microtubulilor. Acestea sunt cele mai stabile filamente celulare. Ei îndeplinesc o funcție de susținere. De exemplu, aceste structuri se află pe toată lungimea proceselor celulelor nervoase, în regiunea desmozomilor, în citoplasma miocitelor netede. În celulele de diferite tipuri, filamentele intermediare diferă în compoziție. În neuroni se formează neurofilamente, formate din trei polipentide diferite. În celulele neurogliale, filamentele intermediare conțin proteină glială acidă. Celulele epiteliale conțin filamente de keratina (tonofilamente)(Fig. 3.11).
CENTRUL CELULUI (Fig. 3.12). Acesta este un organel de microscop vizibil și ușor, dar structura sa subțire a fost studiată doar de un microscop electronic. În celula de interfază, centrul celulei este format din două structuri de cavitate cilindrice de până la 0,5 µm lungime și până la 0,2 µm în diametru. Aceste structuri sunt numite centrioli. Ele formează un diplozom. În diplozom, centriolii fiice se află în unghi drept unul față de celălalt. Fiecare centriol este compus din 9 tripleți de microtubuli aranjați în jurul circumferinței, care se contopesc parțial de-a lungul lungimii. Pe lângă microtubuli, compoziția cetriolilor include „mânere” din proteina dineină, care leagă tripleții vecini sub formă de punți. Nu există microtubuli centrali și formula centriolului - (9x3) + 0. Fiecare triplet de microtubuli este, de asemenea, asociat cu structuri sferice - sateliți. Microtubulii diverg de la sateliți spre laterale, formându-se centrosferă.
Centriolii sunt structuri dinamice și suferă modificări în ciclul mitotic. Într-o celulă care nu se împarte, centrioli perechi (centrozom) se află în zona perinucleară a celulei. În perioada S a ciclului mitotic, ele sunt duplicate, în timp ce la unghi drept față de fiecare centriol matur, se formează un centriol fiică. În centriolii fiice, la început există doar 9 microtubuli unici, dar pe măsură ce centriolii se maturizează, se transformă în tripleți. Mai departe, perechile de centrioli diverg spre polii celulei, devenind centrele de organizare a microtubulilor fusului.
Valoarea centriolilor.
1. Sunt centrul de organizare al microtubulilor fusei.
2. Formarea cililor și flagelilor.
3. Asigurarea mișcării intracelulare a organitelor. Unii autori consideră că funcțiile determinante ale celulelor
Centrul este a doua și a treia funcție, deoarece nu există centrioli în celulele vegetale, cu toate acestea, în ele se formează un fus de diviziune.
cilii și flageli (Fig. 3.13). Acestea sunt organite speciale ale mișcării. Ele se găsesc în unele celule - spermatozoizi, celule epiteliale ale traheei și bronhiilor, canalele deferente masculine etc. La microscopul cu lumină, cilii și flagelii arată ca niște excrescențe subțiri. La un microscop electronic, s-a descoperit că granule mici se află la baza cililor și a flagelilor - corpuri bazale, similară ca structură cu centriolii. Din corpul bazal, care este matricea pentru creșterea cililor și flagelilor, pleacă un cilindru subțire de microtubuli - filet axial, sau axonem. Este format din 9 dublete de microtubuli, pe care sunt „mânere” de proteine. dineina. Axonemul este acoperit de o citolemă. În centru se află o pereche de microtubuli, înconjurați de o coajă specială - ambreiaj, sau capsulă internă. Spițele radiale merg de la dublete la manșonul central. Prin urmare, formula cililor și flagelilor este (9x2) + 2.
Baza microtubulilor flagelilor și cililor este o proteină ireductibilă tubulina.„mânere” de proteine - dineina- are o ATPază activă -gio: scindează ATP, datorită energiei căreia dubletele microtubulilor sunt deplasate unul față de celălalt. Acesta este modul în care se efectuează mișcările ondulatorii ale cililor și flagelilor.
Există o boală determinată genetic - Sindromul Kart-Gsner,în care axonemului îi lipsesc fie mânerele de dineină, fie capsula centrală și microtubuli centrali (sindromul cililor fix). Astfel de pacienți suferă de bronșită recurentă, sinuzită și traheită. La bărbați, din cauza imobilității spermei, se remarcă infertilitate.
MIOPIBRILE se găsesc în celulele musculare și miosimplaste, iar structura lor este discutată în tema „Țesuturi musculare”. Neurofibrilele sunt localizate în neuroni și constau din neurotubulȘi neurofilamente. Funcția lor este suportul și transportul.
INCLUZIUNI
Incluziunile sunt componente nepermanente ale unei celule care nu au o structură strict permanentă (structura lor se poate modifica). Ele sunt detectate în celulă doar în anumite perioade de activitate sau ciclu de viață.
 |
CLASIFICAREA INCLUZIUNILOR.
1. Incluziuni trofice sunt nutrienți stocați. Astfel de incluziuni includ, de exemplu, incluziuni de glicogen, grăsime.
2. incluziuni pigmentate. Exemple de astfel de incluziuni sunt hemoglobina din eritrocite, melanina din melanocite. În unele celule (nerv, ficat, cardiomiocite), în timpul îmbătrânirii, pigmentul maro de îmbătrânire se acumulează în lizozomi. lipofuscină, nu poartă, după cum se crede, o funcție specifică și se formează ca urmare a uzurii structurilor celulare. Prin urmare, incluziunile de pigment sunt un grup eterogen din punct de vedere chimic, structural și funcțional. Hemoglobina este implicată în transportul gazelor, melanina îndeplinește o funcție de protecție, iar lipofuscina este produsul final al metabolismului. Incluziunile pigmentare, cu excepția liofuscinei, nu sunt înconjurate de o membrană.
3. Incluziuni secretoare sunt detectate în celulele secretoare și constau în produse care sunt substanțe biologic active și alte substanțe necesare implementării funcțiilor organismului (incluziuni proteice, inclusiv enzime, incluziuni mucoase în celulele caliciforme etc.). Aceste incluziuni arată ca niște vezicule înconjurate de membrană, în care produsul secretat poate avea diferite densități de electroni și sunt adesea înconjurate de o margine ușoară fără structură. 4. Incluziuni excretoare- incluziuni care trebuie eliminate din celulă, deoarece constau din produse finale ale metabolismului. Un exemplu sunt incluziunile de uree în celulele renale etc. Structura este similară cu incluziunile secretoare.
5. Incluziuni speciale - particule fagocitate (fagozomi) care intră în celulă prin endocitoză (vezi mai jos). Diferite tipuri de incluziuni sunt prezentate în fig. 3.14.
capacitatea celulelor de a adera unele la altele și la diferite substraturi
aderenta celulara(din latină adhaesio- aderență), capacitatea lor de a lipi între ele și cu diferite substraturi. Adeziunea se datorează aparent glicocalixului și lipoproteinelor membranei plasmatice. Există două tipuri principale de aderență celulară: celulă-matrice extracelulară și celulă-celulă. Proteinele de adeziune celulară includ: integrine care funcționează ca substrat celular și receptori adezivi intercelulari; selectine - molecule adezive care asigură aderența leucocitelor la celulele endoteliale; cadherinele sunt proteine intercelulare homofile dependente de calciu; receptori adezivi ai superfamiliei imunoglobulinelor, care sunt deosebit de importanți în embriogeneză, vindecarea rănilor și răspunsul imun; receptori homing – molecule care asigură intrarea limfocitelor în țesutul limfoid specific. Majoritatea celulelor se caracterizează prin aderență selectivă: după disocierea artificială a celulelor din diferite organisme sau țesuturi dintr-o suspensie, ele se adună (se adună) în grupuri separate de predominant același tip de celule. Adeziunea este ruptă atunci când ionii de Ca 2+ sunt îndepărtați din mediu, celulele sunt tratate cu enzime specifice (de exemplu, tripsina) și este restabilită rapid după îndepărtarea agentului de disociere. Capacitatea celulelor tumorale de a metastaza este asociată cu o selectivitate afectată a aderenței.
Vezi si:
Glicocalix
GLICOCALIX(din greaca glikys- dulce și latină callum- piele groasă), un complex glicoproteic inclus în suprafața exterioară a membranei plasmatice în celulele animale. Grosimea - câteva zeci de nanometri...
Aglutinare
AGLUTINARE(din latină aglutinare- lipire), lipire și agregare a particulelor antigenice (de exemplu, bacterii, eritrocite, leucocite și alte celule), precum și orice particule inerte încărcate cu antigeni, sub acțiunea unor anticorpi specifici - aglutinine. Apare în organism și poate fi observată in vitro...
Planul I. Definirea aderenței și semnificația acesteia II. Proteine adezive III. Contacte intercelulare 1. Contacte celulă-celulă 2. Contacte celulă-matrice 3. Proteine ale matricei extracelulare
Definirea aderenței Adeziunea celulară este unirea celulelor care are ca rezultat formarea anumitor tipuri corecte de structuri histologice specifice acelor tipuri de celule. Mecanismele de aderență determină arhitectura corpului - forma acestuia, proprietățile mecanice și distribuția celulelor de diferite tipuri.
Importanța adeziunii intercelulare Joncțiunile celulare formează căi de comunicare, permițând celulelor să facă schimb de semnale care își coordonează comportamentul și reglează expresia genelor. Atașările la celulele învecinate și matricea extracelulară influențează orientarea structurilor interne ale celulei. Stabilirea și ruperea contactelor, modificarea matricei sunt implicate în migrarea celulelor în cadrul organismului în curs de dezvoltare și direcționează mișcarea acestora în timpul proceselor de reparare.
Proteine de adeziune Specificitatea adeziunii celulare este determinată de prezența proteinelor de adeziune celulară pe suprafața celulei Proteine de adeziune Integrine Proteine asemănătoare Ig Selectine Cadherine
Cadherinele își arată capacitatea de adeziv numai în prezența ionilor de Ca 2+. Din punct de vedere structural, cadherina clasică este o proteină transmembranară care există sub forma unui dimer paralel. Cadherinele sunt complexate cu catenine. Participa la adeziunea intercelulara.
Integrinele sunt proteine integrale ale structurii heterodimerice αβ. Participă la formarea contactelor dintre celulă și matrice. Un locus recunoscut în acești liganzi este secvența tripeptidică Arg-Gly-Asp (RGD).
Selectinele sunt proteine monomerice. Domeniul lor N-terminal are proprietățile lectinelor, adică are o afinitate specifică pentru una sau alta monozaharidă terminală a lanțurilor de oligozaharide. Acea. , selectinele pot recunoaște anumite componente carbohidrați de pe suprafața celulei. Domeniul lectină este urmat de o serie de alte trei până la zece domenii. Dintre acestea, unele afectează conformația primului domeniu, în timp ce altele sunt implicate în legarea carbohidraților. Selectinele joacă un rol important în procesul de transmigrare a leucocitelor la locul leziunii L-selectinei (leucocite) în timpul unui răspuns inflamator. E-selectină (celule endoteliale) P-selectină (trombocite)
Proteine asemănătoare Ig (ICAM) Proteinele adezive Ig și Ig-like sunt localizate pe suprafața celulelor limfoide și a unui număr de alte celule (de exemplu, endoteliocite), acționând ca receptori.
Receptorul celulelor B are o structură apropiată de cea a imunoglobulinelor clasice. Este alcătuit din două lanțuri grele identice și două lanțuri ușoare identice legate între ele prin mai multe punți de bisulfură. Celulele B ale unei clone au o singură imunospecificitate pe suprafața Ig. Prin urmare, limfocitele B reacţionează cel mai specific cu antigenele.
Receptor pentru celule T Receptorul pentru celule T constă dintr-un lanț α și unul β conectat printr-o punte de bisulfură. Domeniile variabile și constante pot fi distinse în lanțuri alfa și beta.
Tipuri de conexiune de molecule Aderența se poate realiza pe baza a două mecanisme: a) homofile - moleculele de adeziune ale unei celule se leagă de molecule de același tip de celule învecinate; b) heterofile, când două celule au pe suprafața lor diferite tipuri de molecule de adeziune care se leagă între ele.
Contacte celule Celulă - celulă 1) Contacte de tip simplu: a) adezive b) interdigitare (legături cu degetele) 2) contacte de tip legare - desmozomi și benzi adezive; 3) contacte de tip blocare - conexiune strânsă 4) Contacte de comunicare a) legături b) sinapse Celulă - matrice 1) Hemidesmozomi; 2) Contacte focale
Tipuri arhitecturale de tesuturi Epiteliale Multe celule - putina substanta intercelulara Contacte intercelulare Conjunctiva Multe substante intercelulare - putine celule Contacte ale celulelor cu matrice
Schema generală a structurii contactelor celulare Contactele intercelulare, precum și contactele celulare cu contactele intercelulare, se formează după următoarea schemă: Element citoschelet (actină sau filamente intermediare) Citoplasmă Plasmalemă Spațiu intercelular O serie de proteine speciale Proteina de adeziune transmembranară ( integrină sau cadherină) Ligand proteic transmembranar Același alb pe membrana altei celule sau o proteină din matricea extracelulară
Contacte de tip simplu Conexiuni adezive Aceasta este o simplă convergență a membranelor plasmatice ale celulelor învecinate la o distanță de 15-20 nm fără formarea de structuri speciale. În același timp, plasmolemele interacționează între ele folosind glicoproteine adezive specifice - cadherine, integrine etc. Contactele adezive sunt punctele de atașare ale filamentelor de actină.
Contacte de tip simplu Interdigitarea (conexiune sub forma unui deget) (nr. 2 în figură) este un contact în care plasmolema a două celule, care se însoțesc una pe cealaltă, se invaginează în citoplasmă mai întâi a uneia și apoi a celulei vecine. Datorită interdigitării, puterea conexiunii celulare și zona de contact ale acestora cresc.
Contacte de tip simplu Se întâlnesc în țesuturile epiteliale, aici formează un brâu (zonă de adeziune) în jurul fiecărei celule; În țesuturile nervoase și conjunctive, ele sunt prezente sub formă de mesaje punctuale ale celulelor; În mușchiul inimii, acestea oferă un mesaj indirect către aparatul contractil al cardiomiocitelor; Împreună cu desmozomii, joncțiunile adezive formează discuri intercalate între celulele miocardice.
Contacte de tip de legătură Desmozomul este o formațiune mică rotunjită care conține elemente specifice intra- și intercelulare.
Desmozom În regiunea desmozomului, plasmolema ambelor celule este îngroșată la interior datorită proteinelor desmoplakină, care formează un strat suplimentar. Un mănunchi de filamente intermediare se extinde din acest strat în citoplasma celulei. În regiunea desmozomului, spațiul dintre plasmolemele celulelor în contact este oarecum extins și umplut cu un glicocalix îngroșat, care este pătruns cu cadherine - desmogleină și desmocolină.
Hemidesmozomul asigură contactul dintre celule și membrana bazală. Ca structură, hemidesmozomii seamănă cu desmozomii și conțin și filamente intermediare, dar sunt formați din alte proteine. Principalele proteine transmembranare sunt integrinele și colagenul XVII. Ele sunt conectate la filamente intermediare cu participarea distoninei și plectinei. Laminina este principala proteină a matricei extracelulare, de care celulele se atașează cu ajutorul hemidesmozomilor.
Cureaua de ambreiaj Cureaua adezivă (zonula adherens) este o formațiune pereche sub formă de panglici, fiecare dintre acestea înconjoară părțile apicale ale celulelor învecinate și asigură aderența lor între ele în această zonă.
Proteinele centurii de ambreiaj 1. Îngroșarea plasmolemei din partea laterală a citoplasmei este formată din vinculină; 2. Firele care se extind în citoplasmă sunt formate din actină; 3. Proteina de legătură este E-caderina.
Tabel comparativ al contactelor de tip ancorare Tip de contact Desmozom Compus Îngroșarea din partea laterală a citoplasmei Proteină de legătură, tip de legătură Fire care se extind în citoplasmă Celulă-celulă Desmoplakină Cadherină, homofilă Filamente intermediare Hemi-desmozom Matrice intercelulară Celulă Benzile de legătură Celulă-celulă Distonină și plectină Vinculin Integrină, Filamente heterofile intermediare cu laminină Cadherină, Actină homofilă
Contacte de tip link 1. Desmozomii se formează între celulele tisulare supuse la stres mecanic (celule epiteliale, celule musculare cardiace); 2. Hemidesmozomii leagă celulele epiteliale de membrana bazală; 3. Benzile adezive se găsesc în zona apicală a unui epiteliu cu un singur strat, adesea adiacente unui contact strâns.
Contact de tip blocare Contact strâns Membranele plasmatice ale celulelor se învecinează strâns între ele, interconectându-se cu ajutorul proteinelor speciale. Acest lucru asigură o delimitare fiabilă a două medii situate pe părți opuse ale stratului celular. Distribuite în țesuturile epiteliale, unde alcătuiesc partea cea mai apicală a celulelor (zonula latină occludens).
Proteinele de joncțiune strânsă Principalele proteine de joncțiune strânsă sunt claudinele și ocludinele. Actina este atașată de ele printr-o serie de proteine speciale.
Contacte de tip comunicație Conexiuni sub formă de fante (nexusuri, sinapse electrice, ephapses) Nexusul are forma unui cerc cu diametrul de 0,5-0,3 microni. Membranele plasmatice ale celulelor aflate in contact sunt reunite si patrunse de numeroase canale care leaga citoplasmele celulelor. Fiecare canal este format din două jumătăți - conexoni. Conexonul pătrunde în membrana unei singure celule și iese în golul intercelular, unde se unește cu al doilea conexon.
Transportul substanțelor prin nexusuri Există conexiuni electrice și metabolice între celulele în contact. Ionii anorganici și compușii organici cu greutate moleculară mică, cum ar fi zaharurile, aminoacizii și intermediarii metabolici, pot difuza prin canalele conexon. Ionii de Ca 2+ modifică configurația conexonului astfel încât lumenul canalului se închide.
Contactele de tipul de comunicare Synapses servesc la transmiterea unui semnal de la o celulă excitabilă la alta. În sinapsă, există: 1) o membrană presinaptică (Pre. M) aparținând unei singure celule; 2) despicatură sinaptică; 3) membrana postsinaptică (Po. M) - parte a membranei plasmatice a altei celule. De obicei semnalul este transmis printr-o substanță chimică – un mediator: acesta din urmă difuzează din Pre. M și acționează asupra receptorilor specifici din Po. M.
Conexiuni de comunicație Tip Despicătură sinaptică Conducția semnalului Întârziere sinaptică Viteza pulsului Precizia transmisiei semnalului Excitație/inhibație Capacitate la modificări morfofiziologice Chim. Lat (20 -50 nm) strict de la Pre. M la Po. M + Dedesubt Deasupra +/+ + Ephaps Îngust (5 nm) În orice direcție - Deasupra Dedesubt +/- -
Plasmodesmatele sunt punți citoplasmatice care leagă celulele vegetale învecinate. Plasmodesma trece prin tubii câmpurilor poroase ale peretelui celular primar, cavitatea tubilor este căptușită cu plasmalemă. Spre deosebire de desmozomii animale, plasmodesmatele vegetale formează contacte intercelulare citoplasmatice directe care asigură transportul intercelular al ionilor și metaboliților. O colecție de celule unite prin plasmodesmate formează un simplast.
Joncțiunile focale ale celulelor Joncțiunile focale sunt contacte dintre celule și matricea extracelulară. Diferite integrine sunt proteine de adeziune transmembranară ale contactelor focale. Pe partea interioară a plasmalemei, filamentele de actină sunt atașate de integrină cu ajutorul proteinelor intermediare. Liganzii extracelulari sunt proteine ale matricei extracelulare. Se găsește în țesutul conjunctiv
Proteine ale matricei extracelulare Adeziv 1. Fibronectină 2. Vitronectină 3. Laminină 4. Nidogen (entactină) 5. Colagen fibrilar 6. Colagen tip IV Antiadeziv 1. Osteonectină 2. tenascină 3. trombospondină
Proteine de adeziune pe exemplul fibronectinei Fibronectina este o glicoproteină construită din două lanțuri polipeptidice identice conectate prin punți disulfură la nivelul lor C-terminal. Lanțul polipeptidic al fibronectinei conține 7-8 domenii, fiecare dintre ele având situsuri specifice pentru legarea diferitelor substanțe. Datorită structurii sale, fibronectina poate juca un rol integrator în organizarea substanței intercelulare, precum și poate promova aderența celulară.
Fibronectina are un loc de legare pentru transglutaminaza, o enzimă care catalizează reacția de combinare a resturilor de glutamină dintr-un lanț polipeptidic cu resturile de lizină ale unei alte molecule de proteine. Acest lucru permite legarea încrucișată a moleculelor de fibronectină între ele, colagenul și alte proteine prin legături covalente transversale. În acest fel, structurile care apar prin auto-asamblare sunt fixate prin legături covalente puternice.
Tipuri de fibronectină Genomul uman are o genă pentru lanțul peptidic de fibronectină, dar ca rezultat al splicing-ului alternativ și al modificării post-translaționale, se formează mai multe forme ale proteinei. 2 forme principale de fibronectină: 1. fibronectina tisulară (insolubilă) este sintetizată de fibroblaste sau endoteliocite, gliocite și celule epiteliale; 2. Fibronectina plasmatică (solubilă) este sintetizată de hepatocite și celule ale sistemului reticuloendotelial.
Funcțiile fibronectinei Fibronectina este implicată într-o varietate de procese: 1. Adeziunea și expansiunea celulelor epiteliale și mezenchimale; 2. Stimularea proliferării și migrării celulelor embrionare și tumorale; 3. Controlul diferențierii și menținerii citoscheletului celulelor; 4. Participarea la procese inflamatorii și reparatorii.
Concluzie Astfel, sistemul de contacte celulare, mecanismele de aderență celulară și matricea extracelulară joacă un rol fundamental în toate manifestările de organizare, funcționare și dinamică a organismelor multicelulare.
Contacte intercelulare Plan
I. Definiția aderenței și semnificația acesteia
II. Proteine adezive
III. Contacte intercelulare
1. Contacte celula-celula
2.Contacte din matrice celulară
3. Proteinele matricei intercelulare Determinarea aderenței
Adeziunea celulară este legătura dintre celule, care duce la
formarea anumitor tipuri corecte de histologice
structuri specifice acestor tipuri de celule.
Mecanismele de aderență determină arhitectura corpului - forma acestuia,
proprietățile mecanice și distribuția celulelor de diferite tipuri. Importanța adeziunii intercelulare
Joncțiunile celulare formează căi de comunicare, permițând celulelor să facă
schimbă semnale care le coordonează comportamentul şi
reglarea expresiei genelor.
Atașările la celulele învecinate și matricea extracelulară afectează
orientarea structurilor interne ale celulei.
Sunt implicate stabilirea și ruperea contactelor, modificarea matricei
migrarea celulelor în cadrul unui organism în curs de dezvoltare și să le ghideze
deplasarea în timpul proceselor de reparare. Proteine adezive
Specificitatea adeziunii celulare
determinată de prezenţa pe suprafaţa celulei
proteine de adeziune celulară
proteine de adeziune
Integrinele
asemănător cu Ig
veverite
selectine
Cadherins Cadherins
Cadherinii arata lor
capacitate de adeziv
numai
în prezenţa ionilor
2+
Ca.
Clasic ca structura
caderina este
proteine transmembranare,
existente în formă
dimer paralel.
Cadherinii sunt în
complex cu catenine.
Participa la intercelular
adeziune. Integrinele
Integrinele sunt proteine integrale
structura heterodimerică αβ.
Participa la formarea de contacte
celulele matriceale.
Un locus recunoscut în acești liganzi
este o tripeptidă
secvența –Arg-Gli-Asp
(RGD). selectine
Selectinele sunt
proteine monomerice. Domeniul lor N-terminal
are proprietățile lectinelor, adică.
are o afinitate specifică pentru
la o altă monozaharidă terminală
lanțuri de oligozaharide.
Astfel, selectinii pot recunoaște
anumite componente carbohidrate
suprafetele celulare.
Domeniul lectină este urmat de o serie de
alte trei până la zece domenii. Dintre acestea, una
afectează conformația primului domeniu,
în timp ce alții iau parte
care leagă carbohidrații.
Selectinele joacă un rol important în
procesul de transmigrare a leucocitelor în
zona de vătămare în inflamație
L-selectină (leucocite)
reactii.
E-selectină (celule endoteliale)
P-selectină (trombocite) proteine asemănătoare Ig (ICAM)
Ig adezive și proteine asemănătoare Ig se găsesc la suprafață
limfoide și o serie de alte celule (de exemplu, endoteliocite),
acţionând ca receptori. receptorul celulelor B
Receptorul celulelor B are
structură apropiată de structură
imunoglobulinele clasice.
Este format din două identice
lanțuri grele și două identice
lanţuri uşoare legate între ele
câteva bisulfuri
poduri.
Celulele B ale unei clone au
doar o suprafata Ig
imunospecificitate.
Prin urmare, limfocitele B sunt cele mai multe
reacționează în mod specific cu
antigene. receptorul celulelor T
Receptorul celulelor T este
dintr-un lanț α și unul β,
legate prin bisulfură
pod.
În lanțurile alfa și beta,
identifica variabilele si
domenii constante. Tipuri de conexiuni ale moleculelor
Adeziunea se poate realiza pe
bazat pe două mecanisme:
a) homofil - molecule
adeziunea unicelulară
se leagă de molecule
același tip de celulă adiacentă;
b) heterofil, când doi
celulele au pe lor
diferite tipuri de suprafete
molecule de adeziune care
sunt conectate între ele. Contacte celulare
Celulă – celulă
1) Contacte de tip simplu:
a) adeziv
b) interdigitarea (deget
conexiuni)
2) contacte de tip cuplare -
desmozomi și benzi adezive;
3) contacte de tip blocare -
conexiune strânsă
4) Pinuri de comunicare
a) legătura
b) sinapsele
Celulă - matrice
1) Hemidesmozomi;
2) Contacte focale Tipuri de țesături arhitecturale
epitelială
Multe celule - puține
intercelular
substante
Intercelular
contacte
Conectare
Multe intercelulare
substanțe – puține celule
Contactele celulelor cu
matrice Schema generală a structurii celulare
contacte
Contacte intercelulare, precum și contacte
celulele din contactele intercelulare sunt formate din
următoarea schemă:
Element citoscheletic
(actină sau intermediar
filamente)
Citoplasma
O serie de proteine speciale
plasmalema
Intercelular
spaţiu
proteină de adeziune transmembranară
(integrină sau cadherină)
ligand proteic transmembranar
Același alb pe membrana altei celule, sau
proteina matricei extracelulare Contacte de tip simplu
Compuși adezivi
Este o simpla aproximare
membrana plasmatică a celulelor adiacente
distanta 15-20 nm fara
educatie speciala
structurilor. în care
membranele plasmatice interacţionează
unul cu altul folosind
adeziv specific
glicoproteine - cadherine,
integrine etc.
Contacte adezive
sunt puncte
atașamente de actină
filamente. Contacte de tip simplu
Interdigitarea
Interdigitare (în formă de deget
conexiune) (Nr. 2 în figură)
este un contact,
în care plasmalema a două celule,
însoțitor
Prietene
prieten,
se invaginează în citoplasmă
una și apoi următoarea celulă.
In spate
Verifica
interdigitări
crește
putere
conexiunile celulare și zona lor
a lua legatura. Contacte de tip simplu
Se găsesc în țesuturile epiteliale, aici se formează în jur
fiecare celulă are o centură (zonă de adeziune);
În țesuturile nervoase și conjunctive sunt prezente sub formă de punct
mesaje celulare;
În mușchiul inimii oferă un mesaj indirect
aparat contractil al cardiomiocitelor;
Împreună cu desmozomii, joncțiunile adezive formează discuri intercalate.
între celulele miocardice. Contacte tip ambreiaj
Desmozomi
Hemidesmozomi
centura
ambreiaj Contacte tip ambreiaj
Desmosom
Desmozomul este o structură rotundă mică
conţinând elemente specifice intra- şi intercelulare. Desmosom
În zona desmozomului
membranele plasmatice ale ambelor celule
îngroșat pe interior -
din cauza proteinelor desmoplakine,
formând un suplimentar
strat.
Din acest strat în citoplasma celulei
pleacă un mănunchi de intermediare
filamente.
În zona desmozomului
spatiu intre
membranele plasmatice de contact
celulele sunt uşor extinse şi
umplut cu îngroșat
glicocalix, care este pătruns
cadherine, desmogleină și
desmocolină. Hemidesmozom
Hemidesmozomul asigură contactul dintre celule și membrana bazală.
Ca structură, hemidesmozomii seamănă cu desmozomii și, de asemenea, conțin
filamentele intermediare sunt însă formate de alte proteine.
Principalele proteine transmembranare sunt integrinele și colagenul XVII. CU
sunt conectate prin filamente intermediare cu participarea distoninei
și plectina. Proteina principală a matricei intercelulare, la care celulele
atașat cu ajutorul hemidesmozomilor – laminină. Hemidesmozom Curea de ambreiaj
Cureaua adezivă, (curea de ambreiaj, desmozomul curelei)
(zonula adherens), - o formațiune pereche sub formă de panglici, fiecare
din care înconjoară părţile apicale ale celulelor învecinate şi
asigură aderenţa lor între ele în această zonă. Proteine ale curelei de ambreiaj
1. Îngroșarea plasmalemei
din citoplasmă
format din vinculină;
2. Fire care se extind în
formată citoplasmă
actină;
3. Legătură de proteine
este E-caderina. Contact Tabel de comparație
tip ambreiaj
Tip de contact
Desmosom
Compus
Îngroşare
din lateral
citoplasmă
Cuplare
proteine, tip
ambreiaj
fire,
plecând spre
citoplasmă
Celulă-celulă
Desmoplakin
cadherin,
homofil
Intermediar
filamente
Distonina și
plectin
integrină,
heterofil
cu laminină
Intermediar
filamente
Vinculin
cadherin,
homofil
actina
Celulă hemidesmosomialăIntercelulară
matrice
Curele
ambreiaj
celula celulara Contacte tip ambreiaj
1. Desmozomii se formează între celulele tisulare,
expus la solicitări mecanice
(epitelial
celule,
celule
cardiac
muschi);
2. Hemidesmozomii leagă celulele epiteliale cu
membrana de subsol;
3. Benzi adezive găsite în zona apicală
epiteliu cu un singur strat, adesea adiacent celui dens
a lua legatura. Contact de tip închidere
contact strâns
Membranele plasmatice ale celulelor
adiacente unul altuia
aproape, agățat de
folosind proteine speciale.
Acest lucru asigură
separarea sigură a două
medii situate la diferite
partea laterală a foii celulare.
uzual
în ţesuturile epiteliale unde
constitui
partea cea mai apicală
celule (lat. zonula occludens). proteine de contact strâns
Principalele proteine ale dense
contactele sunt claudine şi
ocludine.
Printr-o serie de proteine speciale la ei
atașați de actină.
Intersecții interzise (nexusuri,
sinapse electrice, ephapses)
Nexusul are forma unui cerc cu un diametru
0,5-0,3 microni.
Membrane plasmatice de contact
celulele sunt reunite și pătrunse
numeroase canale
care leagă citoplasma
celule.
Fiecare canal are două
jumătate sunt conexoni. Connexon
pătrunde doar o singură membrană
celulelor și iese în intercelular
gol unde se unește cu al doilea
connexon. Structura Efaps (joncțiunea Gap) Transportul substanțelor prin legături
Între contacte
celulele există
electrice şi
conexiunea metabolică.
Prin canalele conexiunilor pot
difuz
ioni anorganici şi
greutate moleculară mică
compusi organici -
zaharuri, aminoacizi,
produse intermediare
metabolism.
Ionii de Ca2+ se modifică
configurație conexon -
astfel încât clearance-ul canalului
se inchide. Contacte de tip comunicare
sinapsele
Sinapsele sunt folosite pentru a transmite semnale
de la o celulă excitabilă la alta.
În sinapsă sunt:
1) membrana presinaptică
(PreM), deținut de unul
cuşcă;
2) despicatură sinaptică;
3) membrană postsinaptică
(PoM) - parte a plasmalemei altuia
celule.
Semnalul este de obicei trimis
o substanță chimică - un mediator:
acesta din urmă difuzează din PreM şi
afectează specifice
receptorii din POM. Conexiuni de comunicare
Se găsește în țesuturile excitabile (nerv și mușchi) Conexiuni de comunicare
Tip
Synapti
chesky
decalaj
Susținut
adică
semnal
Sinaptice
am intarziere
Viteză
impuls
Precizie
transmitere
semnal
Excitaţie
/frânare
Capacitatea de a
morfofiziol
logic
Schimbare
Chim.
Lat
(20-50 nm)
Strict de la
PreM la
PoM
+
De mai jos
Superior
+/+
+
Ephaps
Îngust (5
nm)
În orice
regizat
ai
-
Superior
De mai jos
+/-
-Plasmodesmate
Sunt punți citoplasmatice care leagă adiacente
celule vegetale.
Plasmodesmele trec prin tubulii câmpurilor poroase
peretele celular primar, cavitatea tubilor este căptușită cu plasmălemă.
Spre deosebire de desmozomii animale, plasmodesmele plantelor se formează drept
contacte intercelulare citoplasmatice oferind
transportul intercelular al ionilor și metaboliților.
O colecție de celule unite prin plasmodesmate formează un simplast. Contacte celulare focale
contacte focale
sunt contacte
între celule și extracelular
matrice.
proteinele transmembranare
aderența contactelor focale
sunt integrine diferite.
Din interior
plasmalemă la integrină
actină atașată
filamente cu
proteine intermediare.
ligand extracelular
proteinele extracelulare
matrice.
Găsit în conjunctiv
tesaturi Proteine intercelulare
matrice
adeziv
1. Fibronectină
2. Vitronectină
3. Laminină
4. Nidogen (Entactin)
5. Colageni fibrilari
6. Colagen tip IV
Anti-adeziv
1. Osteonectină
2. tenascin
3. trombospondină Proteine de adeziune de exemplu
fibronectină
Fibronectina este o glicoproteină construită
din două lanțuri polipeptidice identice,
legate prin punți disulfurice
lor C se termină.
Lanțul polipeptidic fibronectină conține
7-8 domenii, fiecare dintre ele
există centre specifice pentru
legarea diferitelor substanțe.
Datorită structurii sale, fibronectina poate
joacă un rol integrator în organizație
substanță intercelulară și
promovează aderența celulară. Fibronectina are un loc de legare pentru transglutaminaza, o enzimă
catalizând reacția de legătură a resturilor de glutamină a unuia
lanț polipeptidic cu resturile de lizină ale unei alte molecule proteice.
Acest lucru face posibilă legarea încrucișată a moleculelor cu legături covalente transversale.
fibronectina între ele, colagenul și alte proteine.
În acest fel, structurile care apar prin auto-asamblare,
fixate prin legături covalente puternice. Tipuri de fibronectină
Genomul uman are o genă peptidică
lanţuri de fibronectină, dar ca rezultat
alternativă
îmbinare
Și
post-translațională
modificări
se formează mai multe forme de proteine.
2 forme principale de fibronectină:
1.
țesătură
(insolubil)
fibronectină
sintetizat
fibroblaste sau endoteliocite
gliocite
Și
epitelială
celule;
2.
Plasma
(solubil)
fibronectină
sintetizat
hepatocitele și celulele sistemului reticuloendotelial. Funcțiile fibronectinei
Fibronectina este implicată într-o varietate de procese:
1. Aderența și răspândirea epiteliului și mezenchimatoase
celule;
2. Stimularea proliferării și migrației embrionare și
celule tumorale;
3. Controlul diferențierii și menținerii citoscheletului
celule;
4. Participarea la procese inflamatorii și reparatorii. Concluzie
Astfel, sistemul de contacte celulare, mecanisme
adeziunea celulară și jocul matricei extracelulare
un rol fundamental în toate manifestările organizației,
funcționarea și dinamica organismelor pluricelulare.
