Białka jako biopolimery. Właściwości i funkcje biologiczne białek
Substancje białkowe lub białka również należą do naturalnych wkładek wewnątrzmacicznych. Są to wielkocząsteczkowe związki organiczne, których złożone cząsteczki zbudowane są z aminokwasów. Masa cząsteczkowa białek waha się od 27 000 do 7 mln. Po rozpuszczeniu w wodzie białka tworzą prawdziwe roztwory. W wodzie cząsteczki białek dysocjują na jony. Ta dysocjacja może być kwaśna lub zasadowa, w zależności od pH środowiska. W silnie kwaśnym środowisku białko zachowuje się jak zasada, jego cząsteczka dysocjuje z powodu grup NH2 według głównego typu:
HONH3-R-COOH++OH-
Dysocjacja kwasowa jest w tym przypadku tłumiona.
Przeciwnie, w środowisku alkalicznym główna dysocjacja jest tłumiona i zachodzi głównie dysocjacja kwasowa.
HONH3 - R - COOH - + H+
Jednak przy określonej wartości pH stopień dysocjacji grup aminowych i karboksylowych nabiera takich samych wartości, gdy cząsteczki białka stają się elektrycznie obojętne. Wartość pH, przy której cząsteczka białka znajduje się w stanie elektrycznie obojętnym, nazywana jest punktem izoelektrycznym, w skrócie IEP. Dla większości białek IEP leży w obszarze roztworów kwaśnych. W szczególności dla żelatyny - 4,7; kazeina mleka - 4,6; g-globulina we krwi - 6,4; pepsyna - 2,0; chymotrypsyna - 8,0; albumina jaja - 4,7; farmakożel A - 7,0; Pharmagel B - 4,7. Konieczna jest znajomość punktu izoelektrycznego, ponieważ ustalono, że stabilność roztworów białek w IEt będzie minimalna (przejaw wszystkich jego właściwości będzie minimalny). W niektórych przypadkach możliwe jest nawet wytrącanie się białek. Wynika to z faktu, że w IE na całej długości cząsteczki białka występuje równa liczba dodatnio i ujemnie naładowanych grup jonogennych, co prowadzi do zmiany konfiguracji cząsteczki. Elastyczna cząsteczka zwija się w ciasną kulkę dzięki przyciąganiu różnych jonów.
Zmiana lepkości roztworów wiąże się ze zmianą kształtu makrocząsteczek.
Przedstawicielami tej grupy naturalnych wkładek domacicznych są takie enzymy, w szczególności:
Pepsyna jest otrzymywana przez specjalną obróbkę błon śluzowych żołądka świń i zmieszana z cukrem pudrem. Jest to biały, lekko żółtawy proszek o słodkim smaku i lekkim specyficznym zapachu. Stosuje się go przy zaburzeniach trawiennych (achilia, nieżyt żołądka, niestrawność itp.).
Trypsyna jest pozyskiwana z trzustki bydła. Jest to białko o masie cząsteczkowej 21000. Może występować w dwóch formach polimorficznych: krystalicznej i amorficznej. Krystaliczna trypsyna jest stosowana zewnętrznie w postaci kropli do oczu; w stężeniu 0,2-0,25% na rany ropne, odleżyny, martwicę do stosowania pozajelitowego (domięśniowego). Jest to biały krystaliczny proszek, bezwonny, łatwo rozpuszczalny w wodzie, izotoniczny roztwór chlorku sodu.
Chymotrypsyna - mieszanina chymotrypsyny i trypsyny, zalecana tylko do stosowania miejscowego w roztworach wodnych 0,05-0,1-1% na ropne rany, oparzenia.
Hydrolizyna - otrzymywana w wyniku hydrolizy krwi zwierząt, wchodzi w skład płynów przeciwwstrząsowych.
Aminopeptyd - otrzymywany jest również w wyniku hydrolizy krwi zwierząt, służy do karmienia organizmów zubożonych. Stosowany jest dożylnie, zalecana jest również droga doodbytnicza.
Kolagen jest głównym białkiem tkanki łącznej, składa się z makrocząsteczek o strukturze trzech helis. Głównym źródłem kolagenu jest skóra bydlęca, która zawiera aż 95% kolagenu. Kolagen pozyskiwany jest poprzez alkaliczną obróbkę solną rozłupanego drewna.
Kolagen stosuje się do opatrywania ran w postaci filmów z furacyliną, kwasem borowym, olejem rokitnikowym, metyluracylem, a także w postaci filmów na oczy z antybiotykami. Stosuje się gąbki hemostatyczne z różnymi substancjami leczniczymi. Kolagen zapewnia optymalne działanie substancji leczniczych, co wiąże się z głęboką penetracją i przedłużonym kontaktem substancji leczniczych wchodzących w skład bazy kolagenowej z tkankami organizmu.
Połączenie właściwości biologicznych kolagenu (brak toksyczności, całkowita resorpcja i wykorzystanie w organizmie, stymulacja procesów naprawczych) oraz jego właściwości technologicznych umożliwia szerokie zastosowanie postaci dawkowania w technice.
Wszystkie te substancje białkowe są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są to nieograniczone pęczniejące wkładki wewnątrzmaciczne, co tłumaczy się strukturą ich makrocząsteczek. Makrocząsteczki tych substancji to zwinięte sferyczne globule. Wiązania między cząsteczkami są małe, łatwo ulegają solwatacji i przechodzą do roztworów. Powstają roztwory o niskiej lepkości.
Do grupy białek należy również żelatyna medyczna, opis tej substancji znajduje się w SP IX na stronie 309. Jest to produkt częściowej hydrolizy kolagenu i kazeiny zawartych w kościach, skórze i chrząstce zwierząt. Jest to bezbarwne lub lekko żółtawe półprzezroczyste, elastyczne liście lub małe bezwonne płytki.
Jest stosowany doustnie w celu zwiększenia krzepliwości krwi i zatrzymania krwawienia z przewodu pokarmowego. Do iniekcji stosuje się 10% roztwory żelatyny. Do przygotowania maści i czopków stosuje się roztwory żelatyny w wodzie i glicerynie. Cząsteczki żelatyny mają liniowy wydłużony kształt (fibrylarny). Żelatyna jest białkiem, produktem kondensacji aminokwasów, jej cząsteczki zawierają wiele grup polarnych (karboksylowych i aminowych), które mają duże powinowactwo do wody, dzięki czemu żelatyna tworzy prawdziwe roztwory w wodzie. W temperaturze pokojowej 20-25°C pęcznieje w ograniczonym stopniu, a wraz ze wzrostem temperatury rozpuszcza się.
Gelatoza jest produktem hydrolizy żelatyny. Jest to lekko żółtawy higroskopijny proszek. Stosowany do stabilizacji układów heterogenicznych (zawiesin i emulsji). Trudno rozpuszczalny w wodzie.
Farmagel A i B to produkty hydrolizy żelatyny, które różnią się punktami izoelektrycznymi. Farmagel A ma pH - 7,0 IET, farmagel B - pH 4,7. Stosowane są jako stabilizatory w układach heterogenicznych. Wady żelatyny, żelatozy i farmakożeli: ich roztwory szybko ulegają zepsuciu mikrobiologicznemu.
Z białek lecytyna jest również stosowana jako emulgator. Występuje w białku jajka. Ma dobre właściwości emulgujące i może być stosowany do stabilizacji postaci dawkowania do wstrzykiwań.
Temat lekcji: Białka to naturalne polimery. Skład i struktura białekCele:
Instruktaż: stworzyć holistyczne spojrzenie na biopolimery -
białka w oparciu o integrację kursów chemii i biologii. Zapoznanie studentów ze składem, strukturą, właściwościami i funkcjami białek. Wykorzystaj eksperymenty z białkami do realizacji połączeń interdyscyplinarnych i rozwijania zainteresowań poznawczych uczniów.
Rozwój: rozwijać zainteresowanie poznawcze przedmiotami, umiejętność logicznego rozumowania, stosowania wiedzy w praktyce.
Pielęgnowanie: rozwijać umiejętności wspólnej aktywności, kształtować umiejętność poczucia własnej wartości.
Rodzaj lekcji: uczenie się nowej wiedzy.
PODCZAS ZAJĘĆ
Organizowanie czasu.
Pozdrowienia, znak nieobecny. Przedstawienie tematu lekcji i celu lekcji.
Aktualizacja uwagi
Współczesna nauka przedstawia proces życia w następujący sposób:
„Życie to przeplatanie się najbardziej złożonych procesów chemicznych interakcji białek między sobą a innymi substancjami”.
„Życie jest sposobem istnienia ciał białkowych”
F. Engelsa
Dziś przyjrzymy się białkom z biologicznego i chemicznego punktu widzenia.
Nauka nowego materiału.
1. Pojęcie białek
Białko to mięśnie, tkanki łączne (ścięgna, więzadła, chrząstki). Cząsteczki białka są włączane do tkanki kostnej. Włosy, paznokcie, zęby i skóra są utkane ze specjalnych form białka. Z cząsteczek białka powstają osobne bardzo ważne hormony, od których zależy zdrowie. Większość enzymów zawiera również fragmenty białek, a jakość i intensywność procesów fizjologicznych i biochemicznych zachodzących w organizmie zależy od enzymów.
Zawartość białek w różnych tkankach ludzkich nie jest taka sama. Tak więc mięśnie zawierają do 80% białka, śledziona, krew, płuca - 72%, skóra - 63%, wątroba - 57%, mózg - 15%, tkanka tłuszczowa, kości i tkanka zębowa - 14-28%.
Białka to wysokocząsteczkowe naturalne polimery zbudowane z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem amidowym (peptydowym) -CO-NH-. Każde białko charakteryzuje się specyficzną sekwencją aminokwasową i indywidualną strukturą przestrzenną. Białka stanowią co najmniej 50% suchej masy związków organicznych w komórce zwierzęcej.
2. Skład i budowa białek.
Skład substancji białkowych obejmuje węgiel, wodór, tlen, azot, siarkę, fosfor.
Hemoglobina – C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .
Masa cząsteczkowa białek waha się od kilku tysięcy do kilku milionów. Białko jaja = 36 000, Białko mięśniowe = 1 500 000.
Aby ustalić skład chemiczny cząsteczek białek, ich strukturę pomogły badania produktów hydrolizy białek.
W 1903 roku niemiecki naukowiec Emil Hermann Fischer zaproponował teorię peptydów, która stała się kluczem do zagadki budowy białek. Fisher zasugerował, że białka są polimerami reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym NH-CO. Pomysł, że białka są formacjami polimerowymi, został wyrażony już w 1888 roku przez rosyjskiego naukowca Aleksandra Jakowlewicza Danilewskiego.
3. Definicja i klasyfikacja białek
Białka to naturalne wysokocząsteczkowe naturalne związki (biopolimery) zbudowane z alfa-aminokwasów połączonych specjalnym wiązaniem peptydowym. W skład białek wchodzi 20 różnych aminokwasów, stąd ogromna różnorodność białek o różnych kombinacjach aminokwasów. Jak z 33 liter alfabetu możemy ułożyć nieskończoną ilość słów, tak z 20 aminokwasów – nieskończoną ilość białek. W organizmie człowieka znajduje się do 100 000 białek.
Liczba reszt aminokwasowych zawartych w cząsteczkach jest różna: insulina – 51, mioglobina – 140. Zatem Mr białka wynosi od 10 000 do kilku milionów.
Białka dzielą się na białka (białka proste) i proteidy (białka złożone).
4. Struktura białek
Ściśle określona sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym nazywana jest strukturą pierwszorzędową. Jest często określany jako łańcuch liniowy. Ta struktura jest charakterystyczna dla ograniczonej liczby białek.
Badania wykazały, że niektóre części łańcucha polipeptydowego są zwinięte w spiralę z powodu wiązań wodorowych między grupami - CO i - NH. W ten sposób powstaje struktura drugorzędowa.
Helikalny łańcuch polipeptydowy musi być jakoś zwinięty, zagęszczony. W stanie upakowanym cząsteczki białka mają kształt elipsoidalny, który często nazywany jest cewką. Jest to trzeciorzędowa struktura utworzona przez hydrofobowość. Wiązania estrowe, niektóre białka mają wiązania S – S (wiązania wodorosiarczkowe)
Najwyższą organizacją cząsteczek białka jest struktura czwartorzędowa - makrocząsteczki białka połączone ze sobą, tworząc kompleks.
Funkcje białek
Funkcje białek w organizmie są różnorodne. Wynikają one w dużej mierze ze złożoności i różnorodności form oraz składu samych białek.
Konstrukcja (plastik) - białka biorą udział w tworzeniu błony komórkowej, organelli i błon komórkowych. Naczynia krwionośne, ścięgna i włosy są zbudowane z białek.
katalityczny - wszystkie katalizatory komórkowe są białkami (miejscami aktywnymi enzymów).
Silnik - białka kurczliwe powodują cały ruch.
Transport - Hemoglobina białkowa wiąże tlen i przenosi go do wszystkich tkanek.
Ochronny - produkcja ciałek białkowych i przeciwciał w celu neutralizacji obcych substancji.
Energia - 1 g białka odpowiada 17,6 kJ.
Receptor - reakcja na bodziec zewnetrzny.
Formowanie wiedzy:
Uczniowie odpowiadają na pytania:
Czym są białka?
Ile znasz struktur przestrzennych cząsteczki białka?
Jakie są funkcje białek?
Ustawiaj i ogłaszaj oceny.
Praca domowa : § 38 bez właściwości chemicznych. Przygotuj wiadomość na temat „Czy można całkowicie zastąpić pokarmy białkowe węglowodanami?”, „Rola białek w życiu człowieka”
rodzaj lekcji -łączny
Metody: częściowo odkrywcza, problematyczna prezentacja, objaśniająca i ilustracyjna.
Cel:
Kształtowanie u studentów całościowego systemu wiedzy o przyrodzie, jej systemowej organizacji i ewolucji;
Zdolność do uzasadnionej oceny nowych informacji dotyczących kwestii biologicznych;
Edukacja odpowiedzialności obywatelskiej, samodzielności, inicjatywy
Zadania:
Edukacyjny: o systemach biologicznych (komórka, organizm, gatunek, ekosystem); historia rozwoju współczesnych idei dotyczących dzikiej przyrody; wybitne odkrycia w naukach biologicznych; rola nauk biologicznych w kształtowaniu współczesnego przyrodniczego obrazu świata; metody poznania naukowego;
Rozwój zdolności twórcze w procesie studiowania wybitnych osiągnięć biologii, włączonych do kultury powszechnej; złożone i sprzeczne sposoby rozwijania współczesnych poglądów naukowych, idei, teorii, koncepcji, rozmaitych hipotez (o istocie i pochodzeniu życia, człowieka) w toku pracy z różnymi źródłami informacji;
Wychowanie przekonanie o możliwości poznania dzikiej przyrody, konieczność uważnego podejścia do środowiska naturalnego, własnego zdrowia; szacunek dla opinii przeciwnika przy omawianiu problemów biologicznych
Osobiste efekty uczenia się biologii:
1. wychowanie rosyjskiej tożsamości obywatelskiej: patriotyzm, miłość i szacunek do Ojczyzny, poczucie dumy z ojczyzny; świadomość własnego pochodzenia etnicznego; asymilacja humanistycznych i tradycyjnych wartości wielonarodowego społeczeństwa rosyjskiego; kształtowanie poczucia odpowiedzialności i powinności wobec Ojczyzny;
2. kształtowanie odpowiedzialnej postawy wobec uczenia się, gotowości i zdolności uczniów do samorozwoju i samokształcenia w oparciu o motywację do nauki i poznawania, świadomy wybór i budowanie dalszej indywidualnej trajektorii kształcenia w oparciu o orientację w świecie zawodów i preferencje zawodowe, uwzględniające trwałe zainteresowania poznawcze;
Metaprzedmiotowe efekty uczenia się z biologii:
1. umiejętność samodzielnego wyznaczania celów własnej nauki, stawiania sobie i formułowania nowych zadań w nauce i działalności poznawczej, rozwijania motywów i zainteresowań własnej działalności poznawczej;
2. opanowanie elementów składowych działań badawczych i projektowych, w tym umiejętności dostrzegania problemu, stawiania pytań, stawiania hipotez;
3. umiejętność pracy z różnymi źródłami informacji biologicznej: wyszukiwanie informacji biologicznych w różnych źródłach (tekst podręcznika, literatura popularnonaukowa, słowniki biologiczne i leksykony), analizowanie i
oceniać informacje;
kognitywny: wybór istotnych cech obiektów i procesów biologicznych; dostarczanie dowodów (argumentacji) pokrewieństwa człowieka ze ssakami; związek między człowiekiem a środowiskiem; zależność zdrowia człowieka od stanu środowiska; konieczność ochrony środowiska; opanowanie metod nauk biologicznych: obserwacja i opis obiektów i procesów biologicznych; organizowanie eksperymentów biologicznych i wyjaśnianie ich wyników.
Regulacyjne: umiejętność samodzielnego planowania sposobów osiągania celów, w tym alternatywnych, świadomego wybierania najskuteczniejszych sposobów rozwiązywania problemów wychowawczych i poznawczych; umiejętność organizowania współpracy edukacyjnej i wspólnych działań z nauczycielem i rówieśnikami; pracować indywidualnie iw grupie: znajdować wspólne rozwiązanie i rozwiązywać konflikty w oparciu o koordynację stanowisk i uwzględniając interesy; kształtowanie i rozwój kompetencji w zakresie wykorzystania technologii informacyjno-komunikacyjnych (zwanych dalej kompetencjami ICT).
Rozmowny: kształtowanie kompetencji komunikacyjnych w komunikowaniu się i współpracy z rówieśnikami, rozumienie specyfiki socjalizacji płciowej w okresie dorastania, aktywności społecznie użytecznej, edukacyjnej, badawczej, twórczej i innych.
Technologia : Edukacja zdrowotna, problemowa, rozwojowa, zajęcia grupowe
Przyjęcia: analiza, synteza, wnioskowanie, przenoszenie informacji z jednego typu do drugiego, uogólnianie.
Podczas zajęć
Zadania
Ujawnienie wiodącej roli białek w budowie i życiu komórki. ,
Wyjaśnij budowę makrocząsteczek białkowych, które mają charakter biopolimerów informacyjnych.
Pogłębienie wiedzy uczniów na temat zależności między budową cząsteczek substancji a ich funkcjami na przykładzie białek.
Podstawowe przepisy
Pierwszorzędowa struktura białka jest określona przez genotyp.
Drugorzędowa, trzeciorzędowa i czwartorzędowa organizacja strukturalna białka zależy od struktury pierwszorzędowej.
Wszystkie biologiczne katalizatory – enzymy – mają charakter białkowy.
4. Cząsteczki białka zapewniają ochronę immunologiczną organizmu przed substancjami obcymi .
Kwestie do dyskusji
Co: decyduje o specyfice działania katalizatorów biologicznych - gliniarzy?
Jaki jest mechanizm działania subtelnego receptora powierzchniowego?
Polimery biologiczne - białka
Wśród substancji organicznych komórki białka zajmują pierwsze miejsce zarówno pod względem ilości, jak i wartości. U zwierząt stanowią one około 50% suchej masy komórki. W ludzkim organizmie istnieje 5 milionów rodzajów białek mo-, które różnią się nie tylko od siebie, ale także od białek innych organizmów. Pomimo takiej różnorodności i złożoności konstrukcji, budowane są właśnie z 20 różnych aminokwasów.
Aminokwasy mają wspólny plan strukturalny, ale różnią się od siebie budową rodnika (K), która jest bardzo zróżnicowana. Na przykład aminokwas alanina ma prosty rodnik - CH3, rodnik cysteiny zawiera siarkę - CH28H, inne aminokwasy mają bardziej złożone rodniki.
Białka izolowane z żywych organizmów zwierząt, roślin i mikroorganizmów obejmują kilkaset, a czasem tysiące kombinacji 20 podstawowych aminokwasów. Kolejność ich naprzemienności jest najbardziej zróżnicowana, co umożliwia istnienie ogromnej liczby cząsteczek białek, które różnią się od siebie. Na przykład dla białka składającego się tylko z 20 reszt aminokwasowych teoretycznie możliwe są około 2. 1018 wariantów różnych cząsteczek białek, różniących się naprzemiennością aminokwasów, a co za tym idzie właściwościami. Sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym jest powszechnie określana jako pierwszorzędowa struktura białka.
Jednak cząsteczka białka w postaci łańcucha reszt aminokwasowych połączonych szeregowo wiązaniami peptydowymi nie jest jeszcze zdolna do pełnienia określonych funkcji. Wymaga to wyższej organizacji strukturalnej. Tworząc wiązania wodorowe między resztami grup karboksylowych i aminowych różnych aminokwasów, cząsteczka białka przyjmuje postać helisy (struktura a) lub warstwy pofałdowanej - „akordeon” (struktura P). Jest to struktura drugorzędowa, ale często nie wystarcza do uzyskania charakterystycznej aktywności biologicznej.
Struktura drugorzędowa białka ((struktura 3) znajduje się na górze. Struktura trzeciorzędowa białka znajduje się na dole:
— oddziaływania jonowe,
- wiązania wodorowe.
- wiązania dwusiarczkowe,
- oddziaływania hydrofobowe,
- uwodnione grupy
Często tylko cząsteczka o strukturze trzeciorzędowej może działać jako katalizator lub w inny sposób. Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku oddziaływania rodników, w szczególności rodników aminokwasu cysteiny, które zawierają siarkę. Atomy siarki dwóch aminokwasów znajdujących się w pewnej odległości od siebie w łańcuchu polipeptydowym są połączone, tworząc tak zwane wiązania dwusiarczkowe, czyli 8-8. Dzięki tym oddziaływaniom, a także innym, słabszym wiązaniom, helisa białkowa fałduje się i przybiera kształt kuli, czyli globulki. Sposób, w jaki helisy polipeptydowe zwijają się w globulę, nazywa się trzeciorzędową strukturą białka. Wiele białek o strukturze trzeciorzędowej może pełnić swoją rolę biologiczną w komórce. Jednak do realizacji niektórych funkcji organizmu wymagany jest udział białek o jeszcze wyższym poziomie organizacji. Taka organizacja nazywa się Rój struktur czwartorzędowych. Jest to funkcjonalne połączenie kilku (dwóch, trzech lub więcej) cząsteczek białka o trzeciorzędowej organizacji strukturalnej. Przykładem takiego złożonego białka jest hemoglobina. Jego cząsteczka składa się z czterech połączonych ze sobą cząsteczek. Innym przykładem jest hormon trzustki – insulina, która zawiera dwa składniki. Skład struktury czwartorzędowej niektórych białek obejmuje, oprócz podjednostek białkowych, różne składniki niebiałkowe. Ta sama hemoglobina zawiera złożony związek heterocykliczny, który obejmuje żelazo.Właściwości białka. Białka, podobnie jak inne związki nieorganiczne i organiczne, ze względu na swoją organizację strukturalną posiadają szereg właściwości fizykochemicznych. To w dużej mierze determinuje aktywność funkcjonalną każdej cząsteczki. Po pierwsze, białka są głównie cząsteczkami rozpuszczalnymi w wodzie.
Po drugie, cząsteczki białka mają duży ładunek powierzchniowy. Określa to szereg efektów elektrochemicznych, takich jak zmiany przepuszczalności błony, aktywność katalityczna enzymów i inne funkcje.
Po trzecie, białka są termolabilne, tzn. wykazują aktywność w wąskim zakresie temperatur.
Działanie podwyższonej temperatury, a także odwodnienie, zmiany pH i inne czynniki powodują zniszczenie organizacji strukturalnej białek. Najpierw niszczona jest najsłabsza struktura – czwartorzędowa, następnie trzeciorzędowa, drugorzędowa, aw warunkach ostrzejszych – pierwszorzędowa. Utrata struktury cząsteczki białka nazywana jest denaturacją.
Jeśli zmiana warunków środowiskowych nie prowadzi do zniszczenia pierwotnej struktury cząsteczki, to po przywróceniu normalnych warunków środowiskowych następuje całkowite odtworzenie struktury białka i jego aktywności funkcjonalnej. Ten proces nazywa się renaturacją. Ta właściwość białek polegająca na całkowitym przywróceniu utraconej struktury jest szeroko stosowana w przemyśle medycznym i spożywczym do przygotowywania niektórych preparatów medycznych, takich jak antybiotyki, szczepionki, surowice, enzymy; w celu uzyskania koncentratów spożywczych, które w postaci suszu zachowują przez długi czas swoje właściwości odżywcze.
Funkcje białek. Funkcje białek w komórce są niezwykle różnorodne. Jedną z najważniejszych jest funkcja plastyczna (budowlana): białka biorą udział w tworzeniu wszystkich błon komórkowych i organelli komórkowych, a także struktur pozakomórkowych.
Katalityczna rola białek ma wyjątkowe znaczenie. Wszystkie katalizatory biologiczne - enzymy - są substancjami o charakterze białkowym, przyspieszają reakcje chemiczne zachodzące w komórce dziesiątki i setki tysięcy razy.
Oddziaływanie enzymu (F) z substancją (S), w wyniku którego powstają produkty reakcji (P)
Przyjrzyjmy się bliżej tej ważnej funkcji. Termin „kataliza”, nie mniej powszechny w biochemii niż w przemyśle chemicznym, gdzie katalizatory są szeroko stosowane, dosłownie oznacza „uwolnienie”, „wyzwolenie”. Istota reakcji katalitycznej, pomimo ogromnej różnorodności katalizatorów i rodzajów reakcji, w których biorą udział, sprowadza się zasadniczo do tego, że materiały wyjściowe tworzą z katalizatorem związki pośrednie. Stosunkowo szybko zamieniają się one w końcowe produkty reakcji, a katalizator zostaje przywrócony do pierwotnej postaci. Enzymy są tymi samymi katalizatorami. Obowiązują ich wszystkie prawa katalizy. Ale enzymy mają charakter białkowy, co nadaje im specjalne właściwości. Co wspólnego mają enzymy z katalizatorami znanymi z chemii nieorganicznej, np. platyną, tlenkiem wanadu i innymi nieorganicznymi przyspieszaczami reakcji, a co je wyróżnia? Ten sam katalizator nieorganiczny może być stosowany w wielu różnych gałęziach przemysłu. Enzymy są aktywne tylko przy fizjologicznych wartościach kwasowości roztworu, czyli przy takim stężeniu jonów wodorowych, które jest zgodne z życiem i normalnym funkcjonowaniem komórki, narządu lub układu.
Regulacyjna funkcja białek polega na wdrożeniu u nich kontroli procesów metabolicznych: insuliny, hormonów przysadki itp.
Funkcje motorowe organizmom żywym dostarczane są specjalne białka kurczliwe. Białka te biorą udział we wszystkich rodzajach ruchu, do których zdolne są komórki i organizmy: migotaniu rzęsek i ruchu wici u pierwotniaków, skurczu mięśni u zwierząt wielokomórkowych, ruchu liści u roślin itp.
Funkcja transportowa białek polega na dodaniu pierwiastków chemicznych (np. tlenu do hemoglobiny) lub substancji biologicznie czynnych (hormonów) i ich przeniesieniu do różnych tkanek i narządów organizmu. Specjalne białka transportowe przenoszą RNA syntetyzowane w jądrze komórkowym do cytoplazmy. Białka transportowe są szeroko reprezentowane w błonach zewnętrznych komórek, przenoszą różne substancje ze środowiska do cytoplazmy.
Kiedy obce białka lub mikroorganizmy dostają się do organizmu, w białych krwinkach - leukocytach - przeciwciałach powstają specjalne białka. Są połączone
Oddziałują z substancjami (antygenami) nietypowymi dla organizmu na zasadzie zgodności przestrzennych konfiguracji cząsteczek (zasada „zamka na klucz”). W rezultacie powstaje nieszkodliwy, nietoksyczny kompleks - "antygen-przeciwciało", który jest następnie fagocytowany i trawiony przez inne formy leukocytów - jest to funkcja ochronna.
Białka mogą również służyć jako jedno ze źródeł energii w komórce, czyli pełnić funkcję energetyczną. Przy całkowitym rozkładzie 1 g białka na produkty końcowe uwalniane jest 17,6 kJ energii. Jednak białka w tej pojemności są rzadko używane. Aminokwasy uwalniane podczas rozpadu cząsteczek białek biorą udział w reakcjach wymiany plastycznej w celu budowy nowych białek.
Pytania i zadania do powtórzenia
Jakie substancje organiczne wchodzą w skład komórki?
Z jakich prostych związków organicznych zbudowane są białka?
Co to są peptydy?
Jaka jest pierwotna struktura białka?
Jak powstaje drugorzędowa, trzeciorzędowa struktura białka?
Co to jest denaturacja białek?
Jakie znasz funkcje białek?
Wybierz poprawną odpowiedź Twoim zdaniem.
1. Kto odkrył istnienie komórek?
Robert hooke
Karol Linneusz
2. Czym wypełniona jest komórka?
Cytoplazma
powłoka
3. Jak nazywa się gęste ciało znajdujące się w cytoplazmie?
jądro
powłoka
organelle
4. Która z organelli pomaga komórce oddychać?
lizosom
mitochondrium
membrana
5. Jakie organelle nadają roślinom zielony kolor?
lizosom
chloroplast
mitochondrium
6. Jakiej substancji jest najwięcej w komórkach nieorganicznych?
woda
sole mineralne
7. Jakie substancje stanowią 20% komórki organicznej?
Kwasy nukleinowe
Wiewiórki
8. Jaka jest potoczna nazwa następujących substancji: cukier, błonnik, skrobia?
węglowodany
9. Która z substancji dostarcza komórce 30% energii?
tłuszcze
węglowodany
10. Jakiej substancji jest najwięcej w komórce?
Tlen
Aminokwasy, białka. Struktura białek. Poziomy organizacji cząsteczki białka
Wideo poradniknabiologia " Wiewiórki"
Funkcjebiałka
Zasoby
V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA PODRĘCZNIK „BIOLOGIA” DLA INSTYTUCJI KSZTAŁCENIA OGÓLNEGO (klasy 10-11).
AP Plechow Biologia z podstawami ekologii. Seria „Podręczniki dla szkół wyższych. Literatura specjalna.
Książka dla nauczycieli Sivoglazov VI, Sukhova T.S. Kozłowa TA Biologia: ogólne wzorce.
Hosting prezentacji
„Życie jest sposobem istnienia ciał białkowych”
F. Engelsa.
Żaden ze znanych nam żywych organizmów nie może obejść się bez białek. Białka pełnią funkcje odżywcze, regulują przemianę materii, pełnią rolę enzymów – katalizatorów przemiany materii, wspomagają transport tlenu w organizmie i jego wchłanianie, odgrywają ważną rolę w funkcjonowaniu układu nerwowego, stanowią mechaniczną podstawę skurczu mięśni, uczestniczą w przekazywaniu informacji genetycznej itp. d.
Białka (polipeptydy) - biopolimery zbudowane z połączonych reszt α-aminokwasowych peptyd wiązania (amidowe). Te biopolimery zawierają 20 rodzajów monomerów. Te monomery to aminokwasy. Każde białko w swojej strukturze chemicznej jest polipeptydem. Niektóre białka składają się z kilku łańcuchów polipeptydowych. Większość białek zawiera średnio 300-500 reszt aminokwasowych. Znanych jest kilka bardzo krótkich naturalnych białek o długości 3-8 aminokwasów i bardzo długich biopolimerów o długości ponad 1500 aminokwasów. Tworzenie makrocząsteczki białka można przedstawić jako reakcję polikondensacji α-aminokwasów:
Aminokwasy łączą się ze sobą dzięki powstaniu nowego wiązania między atomami węgla i azotu - peptydu (amidu):
Z dwóch aminokwasów (AA) można otrzymać dipeptyd, z trzech – tripeptyd, z większej liczby AA można otrzymać polipeptydy (białka).
Funkcje białek
Funkcje białek w przyrodzie są uniwersalne. Białka są częścią mózgu, narządów wewnętrznych, kości, skóry, linii włosów itp. główne źródłoα - aminokwasy dla organizmu żywego to białka pokarmowe, które w wyniku enzymatycznej hydrolizy w przewodzie pokarmowym dająα - aminokwasy. Wieleα - aminokwasy są syntetyzowane w organizmie, a niektóre są niezbędne do syntezy białek α Aminokwasy nie są syntetyzowane w organizmie i muszą być dostarczane z zewnątrz. Takie aminokwasy nazywane są niezbędnymi. Należą do nich walina, leucyna, treonina, metionina, tryptofan i inne (patrz tabela). W niektórych chorobach człowieka lista niezbędnych aminokwasów jest coraz większa.
· funkcja katalityczna - przeprowadzany za pomocą określonych białek - katalizatorów (enzymów). Przy ich udziale zwiększa się szybkość różnych reakcji metabolicznych i energetycznych w organizmie.
Enzymy katalizują reakcje rozszczepiania złożonych cząsteczek (katabolizm) i ich syntezę (anabolizm), a także replikację DNA i syntezę matrycy RNA. Znanych jest kilka tysięcy enzymów. Wśród nich, jak na przykład pepsyna, rozkładają białka podczas trawienia.
· funkcja transportowa - wiązanie i dostarczanie (transport) różnych substancji z jednego narządu do drugiego.
Tak więc białko krwinek czerwonych, hemoglobina, łączy się z tlenem w płucach, zamieniając się w oksyhemoglobinę. Docierając z krwią do narządów i tkanek, oksyhemoglobina ulega rozkładowi i wydziela tlen niezbędny do zapewnienia procesów oksydacyjnych w tkankach.
· Funkcja ochronna - wiązanie i neutralizacja substancji dostających się do organizmu lub powstających w wyniku żywotnej aktywności bakterii i wirusów.
Funkcję ochronną pełnią specyficzne białka (przeciwciała - immunoglobuliny) powstające w organizmie (obrona fizyczna, chemiczna i immunologiczna). Na przykład fibrynogen, białko osocza krwi, pełni funkcję ochronną, biorąc udział w krzepnięciu krwi, a tym samym zmniejszając utratę krwi.
· Funkcja skurczowa (aktyna, miozyna) - w wyniku oddziaływania białek dochodzi do ruchu w przestrzeni, skurczu i rozkurczu serca oraz ruchu innych narządów wewnętrznych.
· funkcja strukturalna Białka stanowią podstawę struktury komórkowej. Niektóre z nich (kolagen tkanki łącznej, keratyna włosów, paznokci i skóry, elastyna ścian naczyń, keratyna wełny, fibroina jedwabiu itp.) pełnią prawie wyłącznie funkcję strukturalną.
W połączeniu z lipidami białka biorą udział w budowie błon komórkowych i formacji wewnątrzkomórkowych.
· Funkcja hormonalna (regulacyjna). - zdolność do przekazywania sygnałów między tkankami, komórkami lub organizmami.
Przeprowadź białka-regulatory metabolizmu. Odnoszą się do hormonów, które powstają w gruczołach dokrewnych, niektórych narządach i tkankach organizmu.
· funkcja odżywcza - realizowane przez białka rezerwowe, które są magazynowane jako źródło energii i materii.
Na przykład: kazeina, albumina jaja kurzego, białka jaja zapewniają wzrost i rozwój płodu, a białka mleka służą jako źródło pożywienia dla noworodka.
Różne funkcje białek są określone przez skład α-aminokwasów i strukturę ich wysoce zorganizowanych makrocząsteczek.
Właściwości fizyczne białek
Białka to bardzo długie cząsteczki, które składają się z jednostek aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Są to polimery naturalne, masa cząsteczkowa białek waha się od kilku tysięcy do kilkudziesięciu milionów. Na przykład albumina mleka ma masę cząsteczkową 17400, fibrynogen we krwi - 400 000, białka wirusowe - 50 000 000. Każdy peptyd i białko ma ściśle określony skład i sekwencję reszt aminokwasowych w łańcuchu, co decyduje o ich unikalnej specyfice biologicznej. Liczba białek charakteryzuje stopień złożoności organizmu (E. coli - 3000, aw organizmie człowieka jest ponad 5 milionów białek).
Pierwszym białkiem, jakie poznajemy w życiu, jest albumina kurzego jaja - jest dobrze rozpuszczalna w wodzie, pod wpływem ciepła (gdy smażymy jajko) koaguluje, a długo przechowywana w cieple zapada się, jajko się zepsuje. Ale białko jest ukryte nie tylko pod skorupką jajka. Włosy, paznokcie, pazury, wełna, pióra, kopyta, zewnętrzna warstwa skóry - prawie w całości składają się z innego białka, keratyny. Keratyna nie rozpuszcza się w wodzie, nie koaguluje, nie rozkłada się w ziemi: zachowały się w niej rogi starożytnych zwierząt i kości. A białko pepsyna zawarte w soku żołądkowym jest w stanie zniszczyć inne białka, jest to proces trawienia. Białko inreferon stosuje się w leczeniu nieżytu nosa i grypy, ponieważ. zabija wirusy wywołujące te choroby. A białko jadu węża jest w stanie zabić człowieka.
Klasyfikacja białek
Z punktu widzenia wartości odżywczej białek, determinowanej ich składem aminokwasowym oraz zawartością tzw. aminokwasów egzogennych, białka dzielą się na pełnoprawny oraz wadliwy . Białka pełnowartościowe to głównie białka pochodzenia zwierzęcego, z wyjątkiem żelatyny, która zaliczana jest do białek niepełnowartościowych. Białka niepełnowartościowe są głównie pochodzenia roślinnego. Jednak niektóre rośliny (ziemniaki, rośliny strączkowe itp.) zawierają pełnowartościowe białka. Z białek zwierzęcych szczególnie cenne dla organizmu są białka mięsa, jaj, mleka itp.
Oprócz łańcuchów peptydowych wiele białek zawiera również fragmenty nieaminokwasowe; zgodnie z tym kryterium białka dzielą się na dwie duże grupy - proste i złożone białka (białka). Białka proste zawierają tylko łańcuchy aminokwasowe, białka złożone zawierają również fragmenty nieaminokwasowe ( Na przykład hemoglobina zawiera żelazo).
Zgodnie z ogólnym typem budowy białka można podzielić na trzy grupy:
1. białka fibrylarne - są nierozpuszczalne w wodzie, tworzą polimery, ich struktura jest zwykle bardzo regularna i utrzymywana głównie przez interakcje między różnymi łańcuchami. Białka o wydłużonej nitkowatej strukturze. Łańcuchy polipeptydowe wielu białek fibrylarnych są równoległe do siebie wzdłuż jednej osi i tworzą długie włókna (fibryle) lub warstwy.
Większość białek fibrylarnych jest nierozpuszczalnych w wodzie. Do białek fibrylarnych zalicza się np. α-keratyny (stanowią prawie całą suchą masę włosów, białka wełny, rogów, kopyt, paznokci, łusek, piór), kolagen – białko ścięgien i chrząstek, fibroina – białko jedwabiu).
2. Białka globularne - rozpuszczalny w wodzie, ogólny kształt cząsteczki jest mniej więcej kulisty. Wśród białek kulistych i fibrylarnych wyróżnia się podgrupy. Białka globularne obejmują enzymy, immunoglobuliny, niektóre hormony o charakterze białkowym (na przykład insulinę), a także inne białka pełniące funkcje transportowe, regulacyjne i pomocnicze.
3. Białka błonowe - mają domeny, które przechodzą przez błonę komórkową, ale ich części wystają z błony do środowiska międzykomórkowego i cytoplazmy komórki. Białka błonowe pełnią funkcję receptorów, czyli realizują transmisję sygnału, a także zapewniają transbłonowy transport różnych substancji. Białka transporterowe są specyficzne, każde z nich przepuszcza tylko określone cząsteczki lub określony rodzaj sygnału przez błonę.
Białka są integralną częścią pokarmu zwierząt i ludzi. Organizm żywy różni się od organizmu nieożywionego przede wszystkim obecnością białek. Organizmy żywe charakteryzują się ogromną różnorodnością cząsteczek białek i ich wysokim uporządkowaniem, co warunkuje wysoką organizację organizmu żywego, a także zdolność do poruszania się, kurczenia, rozmnażania, zdolność do metabolizmu i wielu procesów fizjologicznych.
Struktura białek
Fischera Emila Germana, Niemiecki chemik organiczny i biochemik. W 1899 rozpoczął prace nad chemią białek. Stosując eteryczną metodę analizy aminokwasów, którą stworzył w 1901 roku, F. jako pierwszy przeprowadził jakościowe i ilościowe oznaczenia produktów rozpadu białek, odkrył walinę, prolinę (1901) i hydroksyprolinę (1902) oraz udowodnił doświadczalnie, że amino reszty kwasowe są połączone ze sobą wiązaniem peptydowym; w 1907 roku zsyntetyzował 18-członowy polipeptyd. F. wykazał podobieństwo syntetycznych polipeptydów i peptydów otrzymanych w wyniku hydrolizy białek. F. studiował również garbniki. F. stworzył szkołę chemików organicznych. Zagraniczny członek korespondent Petersburskiej Akademii Nauk (1899). Nagroda Nobla (1902).
Wiewiórki- związki wielkocząsteczkowe, heteropolimery, których monomerami są aminokwasy. Ciało ludzkie zawiera ponad 5 milionów rodzajów cząsteczek białka. Różnorodność białek zapewniają kombinacje 20 aminokwasów - aminokwasów zasadowych. Wszystkie aminokwasy dzielą się na niezbędne i nieistotne.
Wymienne są syntetyzowane w organizmie, niezastąpione - wchodzą do organizmu wraz z pożywieniem.
Białka składają się z aminokwasów, które są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Aminokwasy zawierają grupy karboksylowe (-COOH) o właściwościach kwasowych oraz grupy aminowe (-NH2) o właściwościach zasadowych, są więc związkami amfoterycznymi. Wiązanie peptydowe powstaje między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego.
Kiedy dwa aminokwasy oddziałują ze sobą, powstaje dipeptyd. Kiedy tworzy się wiązanie peptydowe, cząsteczka wody zostaje odłączona.
Istnieją 4 poziomy organizacji cząsteczki białka: pierwszorzędowy, drugorzędowy, trzeciorzędowy, czwartorzędowy.
Pierwszorzędowa struktura białek jest najprostsza. Ma postać łańcucha polipeptydowego, w którym aminokwasy są połączone wiązaniem peptydowym. Decyduje o tym jakościowy i ilościowy skład aminokwasów oraz ich sekwencja. Ta sekwencja jest określona przez program dziedziczny, więc białka każdego organizmu są ściśle określone.
Wiązania wodorowe między grupami peptydów są podstawą drugorzędowej struktury białek. Główne typy struktur drugorzędowych.
Struktura drugorzędowa białka powstaje w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych między atomami wodoru grupy NH jednej helisy a tlenem grupy CO drugiej helisy i są skierowane wzdłuż helisy lub między równoległymi fałdy cząsteczki białka. Pomimo tego, że wiązania wodorowe są słabe, ich znaczna ilość w kompleksie zapewnia dość mocną strukturę.
Cząsteczka białka jest częściowo skręcona w a-helisę (zapisz po grecku alfa) lub tworzy strukturę B-krotnie (zapisz po grecku beta).
Białka keratyny tworzą a-helisę (alfa). Są częścią kopyt, rogów, sierści, piór, paznokci, pazurów.
Białka tworzące jedwab mają pofałdowaną (beta) strukturę. Z zewnątrz helisy pozostają rodniki aminokwasowe (na ryc. R1. R2, R3 ...)
