Analiza biochemiczna krwi, enzymy krwi. Amylaza, lipaza, ALT, AST, dehydrogenaza mleczanowa, fosfataza alkaliczna – wzrost, spadek wskaźników

Test LDH (dehydrogenaza mleczanowa) jest niespecyficznym testem, który jest stosowany w przypadku podejrzenia wielu chorób i stanów. Enzym dostaje się do osocza krwi podczas niszczenia prawie każdej komórki w organizmie, w tym komórek bakteryjnych. Dlatego poziom LDH we krwi jest ogólnym wskaźnikiem uszkodzenia tkanek i komórek. Czasami przeprowadza się ocenę stężenia substancji w płynie mózgowo-rdzeniowym lub płucnym w obecności niektórych chorób.

Znaczenie enzymu w organizmie

Zainteresowanie tym, czym jest LDH w biochemicznym badaniu krwi, wiąże się przede wszystkim z zawałem mięśnia sercowego. Wcześniej ten test był używany do diagnozowania i monitorowania uszkodzeń tkanki serca, ale teraz test troponinowy jest uważany za bardziej dokładny i pouczający. Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) nie jest swoistym wskaźnikiem uszkodzenia komórek serca i nie jest już stosowana u pacjentów z podejrzeniem ostrego zespołu wieńcowego. Zwykle dekodowanie biochemicznego badania krwi zawiera ten wskaźnik. Dehydrogenaza mleczanowa we krwi jest ważnym enzymem biorącym udział w reakcjach:

Utlenianie glukozy;

Produkcja kwasu mlekowego.

Cechą enzymu jest to, że nie gromadzi się w komórkach, ale jest całkowicie rozszczepiany i wydalany. LDH jest potrzebny do przekształcenia glukozy w energię niezbędną do życia wszystkich komórek w organizmie. Mediatorem reakcji jest tlen, który pomaga rozkładać glukozę na wodę, dwutlenek węgla i energię. Bez tlenu produkcja energii spada 20-krotnie i gromadzi się kwas mlekowy. Enzym LDH jest niezbędny do jej utlenienia i powrotu do metabolizmu glukozy. W przeciwieństwie do zdrowych komórek, guzy nowotworowe żywią się bez tlenu.

Kiedy zlecana jest analiza?

Test stosuje się przy podejrzeniu ostrego i przewlekłego uszkodzenia tkanek, a także do oceny postępujących chorób. W rzadkich przypadkach analiza pomaga zidentyfikować uszkodzenie narządu docelowego.

Enzym jest oznaczany w próbce krwi żylnej. Po urazie LDH jest podwyższone, wzrasta w ciągu 48 godzin i osiąga maksimum po 2-3 dniach, a następnie stopniowo spada. Normalny wskaźnik zostaje przywrócony w ciągu 10 dni.

Badania pokazują, że biochemiczne badanie krwi na obecność LDH jest wskaźnikiem rozwoju i postępu choroby nowotworowej. Nawet po uwzględnieniu czynnika wieku, stopnia zaawansowania choroby u pacjentów utrzymywał się silny związek z ryzykiem zgonu. Zależność ta była prawdziwa dla wszystkich typów nowotworów złośliwych.

Badanie krwi LDH można wykorzystać do wykrycia i oceny:

Ostre lub przewlekłe uszkodzenie tkanek;

Postęp niedokrwistości i ciężka infekcja;

Przebieg chorób onkologicznych po chemioterapii, białaczka, czerniak, nerwiak niedojrzały. Wysokie wartości wskazują na złe rokowanie przeżycia pacjenta.

Lekarz zaleca oznaczenie poziomu LDH w innych płynach ustrojowych:

Aby odróżnić bakteryjne i wirusowe zapalenie opon mózgowo-rdzeniowych na podstawie analizy płynu mózgowo-rdzeniowego.

Ustalenie przyczyny gromadzenia się wysięku w klatce piersiowej lub jamie brzusznej (płyny opłucnowe, otrzewnowe i osierdziowe) w wyniku urazu i stanu zapalnego lub z powodu braku równowagi ciśnień w naczyniach krwionośnych i ilości białka we krwi.

Badanie krwi na LDH (biochemia) jest pobierane z żyły na pusty żołądek.

Ostatni posiłek na 8 godzin przed badaniem nie powinien zawierać zbyt tłustych i białkowych pokarmów.

Pamiętaj, aby powiedzieć, czy musisz regularnie przyjmować leki. Aspiryna, hormonalne środki antykoncepcyjne i leki przeciwdepresyjne wpływają na krzepnięcie i mogą wykazywać podwyższone wartości.

Intensywny trening dzień wcześniej może doprowadzić do wzrostu enzymu, gdyż zwiększa wydatek energetyczny i potrzebę rozkładu glukozy.

Na wyniki analizy wpływa wiele czynników, które nie zawsze są powodem do niepokoju i dalszych badań:

Pobieranie krwi prowadzi do wyników fałszywie dodatnich. Naruszenie zasad przechowywania próbek, nieostrożne przetwarzanie wpływa na dokładność.

Przy zwiększonej liczbie płytek wzrasta również poziom LDH w surowicy i nie daje to rzeczywistego obrazu.

W przypadku hospitalizacji z podejrzeniem zawału mięśnia sercowego i ostrym zapaleniem trzustki oznaczanie LDH wykonuje się bez uwzględnienia zaleceń. Często wskaźnik LDH służy do oceny dynamiki choroby i powrotu do zdrowia pacjenta.

Norma LDH w organizmie i dekodowanie analizy

Podczas analizy krwi normę podaje się zwykle w jednostkach / l, co oznacza jeden na litr. Dekodowanie analizy uwzględnia wiek i płeć pacjenta. We krwi zdrowej osoby dorosłej znajduje się stosunkowo niewielka ilość enzymu. U dziecka w wieku poniżej dwóch lat wskaźnik w granicach 430 jednostek / l jest uważany za normę.

Wzrost dehydrogenazy mleczanowej występuje w czasie ciąży, u noworodków i u zawodowych sportowców.

Na podstawie zidentyfikowanego markera nie można określić, które komórki uległy uszkodzeniu. Dlatego konieczne jest, aby wiedzieć, kiedy rozszyfrować LDH, jakie są jego izoenzymy. Niektóre laboratoria przeprowadzają dodatkowe testy, które określają kilka form substancji, zaczynając od najbardziej mobilnej:

Pierwszy wskazuje na problem z sercem, nerkami i krwinkami czerwonymi;

Drugi występuje głównie w kardiomiocytach i erytrocytach;

Trzeci znajduje się w tkankach płuc, gruczołach dokrewnych i nadnerczach;

czwarty to enzym w białych krwinkach, wątrobie, łożysku i męskich jądrach oraz tkance mięśniowej;

Piąty znajduje się we wszystkich narządach zawierających LDH-4, a także w mięśniach szkieletowych.

Rozszyfrowanie biochemii pod kątem wzrostu LDH we krwi jest obecnie uważane za mniej pouczające.

Wysokie wartości wszystkich izoenzymów determinują patologię kilku narządów. Zawał mięśnia sercowego z zastoinową niewydolnością serca powoduje uszkodzenie płuc i przekrwienie wątroby. W nowotworach i chorobach autoimmunologicznych, takich jak toczeń, dehydrogenaza mleczanowa jest na ogół podwyższona. Niedotlenieniu, wstrząsowi i oparzeniom towarzyszy śmierć komórki, co wskazuje na wzrost LDH. Kofeina wpływa również na ilość enzymu we krwi.

Dynamika pierwszego izoenzymu jest bardziej czuła i specyficzna niż ogólny wzrost LDH. Zwykle poziom drugiego izoenzymu jest wyższy niż pierwszego. Jeśli stężenie LDH-1 wzrośnie w stosunku do LDH-2, rozpoznaje się zawał serca. Zwykle norma LDH we krwi jest przekraczana 12-24 godziny po uszkodzeniu tkanki serca i przez dwa dni w 80% przypadków. Normalny stosunek LDH-1/LDH-2 jest wiarygodnym dowodem na brak ataku. Stosunek całkowitego LDH i LDH-1 nazywany jest dehydrogenazą hydroksymaślanową. Dlatego przy zawale serca:

Liczba LDH / HBDG jest obniżona (mniej niż 1,30);

Stosunek LDH-1/LDG-2 zbliża się do 1, a czasem przekracza tę wartość.

Pierwszego dnia zawał mięśnia sercowego jest diagnozowany w zakresie kinazy kreatynowej, a dzień później, zgodnie z badaniem enzymatycznym LDH. Działanie substancji jest bezpośrednio związane z obszarem uszkodzenia mięśnia sercowego.

Inne ciężkie choroby odzwierciedlają stosunek izoenzymów i współczynników:

Niedokrwistość hemolityczna charakteryzuje się niskim LDH / HBDG - do 1,3 i poniżej;

W niedokrwistości megaloblastycznej LDH-1 jest znacznie wyższy niż LDH-2;

ogólny poziom wzrasta wraz z ostrymi procesami martwiczymi i śmiercią komórek, takimi jak uszkodzenie miąższu nerki;

nowotworom gruczołów płciowych (jajników i jąder) towarzyszy izolowany wzrost LDH-1.

Najczęściej LDH jest podwyższone z powodu zniszczenia tkanek miąższu wątroby i nerek oraz śmierci płytek krwi i erytrocytów.

LDH w badaniu krwi jest rozważany w odniesieniu do innych wskaźników:

W niedokrwistości dochodzi do zniszczenia krwinek czerwonych, co powoduje uwolnienie do krwi dużych ilości LDH. Choroba jest diagnozowana na tle niskiej hemoglobiny. Osłabienie, bladość, duszność mogą być wskazaniami do badania.

Rak krwi związany jest z produkcją nieprawidłowych krwinek, co znajduje odzwierciedlenie w poziomie wielu wskaźników: LDH, aminotransferazy asparaginianowej, bilirubiny, mocznika. Jednocześnie następuje spadek poziomu glukozy i czynnika krzepnięcia krwi fibrynogenu. Biochemiczne badanie krwi pozwala podejrzewać patologię i skierować pacjenta w celu identyfikacji markerów nowotworowych.

Wraz ze wskaźnikiem LDH we krwi, który wskazuje na śmierć komórek trzustki, wzrośnie bilirubina i glukoza. Podstawowym wskaźnikiem jest poziom enzymu amylazy trzustkowej.

Przyczyny wzrostu

Podwyższony poziom LDH może być spowodowany różnymi chorobami:

• udar mózgu;
• niektóre rodzaje niedokrwistości (złośliwa i hemolityczna)
• choroby nerek i wątroby;
• dystrofia mięśniowa;
• zapalenie trzustki;
• Zakaźna mononukleoza;
• niektóre formy raka.

Stężenie enzymu wzrasta po wprowadzeniu środków znieczulających i przyjmowaniu aspiryny, a także po intensywnym wysiłku fizycznym. Normalne i niskie poziomy LDH nie są patologiczne. Czynnikiem obniżającym tempo jest spożywanie dużej dawki kwasu askorbinowego (witaminy C).

Przyczyny podwyższonej dehydrogenazy mleczanowej są różne: zakażenie wirusem HIV, posocznica, ostra choroba nerek, zawał jelit i płuc, złamania kości, wysypka na ciele.

LDH jest niski, gdy przesięk gromadzi się w jamach ciała, takich jak brzuch, co jest zwykle spowodowane zastoinową niewydolnością serca lub marskością wątroby.

Biochemiczna analiza składu krwi to laboratoryjna metoda diagnostyczna, która pozwala uzyskać wiele informacji o stanie zdrowia pacjenta. Na podstawie wyników testu lekarz otrzyma i rozszyfruje informacje o cechach procesów metabolicznych, możliwym rozwoju patologii narządów wewnętrznych, nadmiarze lub braku witamin i mikroelementów.

Badanie krwi na LDH (jeden ze składników badania biochemicznego) określa zawartość enzymu we krwi - dehydrogenazy mleczanowej. Cząsteczki tego białka biorą udział w tworzeniu kwasu mlekowego, rozpadzie glukozy. U zdrowej osoby związek taki znajduje się w komórkach tkanek i narządów, przedostaje się do krwioobiegu pod warunkiem rozpoczęcia niszczenia komórek. Czym więc jest LDH w biochemicznym badaniu krwi, jak rozszyfrować wynik i na jakie procesy mogą wskazywać zmiany w odpowiedziach?

Analiza LDH nie jest główną metodą diagnozowania patologii. Badanie przeprowadza się, gdy konieczne jest obalenie lub potwierdzenie diagnozy.

Wynik pozwala zobaczyć, jaki jest stopień zaawansowania choroby, czy leczenie przynosi pozytywne efekty, czy choroba postępuje.

Biochemia LDH jest zalecana do badania ogólnego stanu podczas rutynowych badań lub w przypadkach, gdy dana osoba ma patologie:

• wystąpił zawał mięśnia sercowego, istnieje podejrzenie jego rozwoju, należy wybrać metodę leczenia;
• predyspozycje do anemii - powód wyboru tej metody diagnozy jest wyjaśniony w prosty sposób, gdy we krwi występuje obniżony poziom hemoglobiny, następuje przyspieszony proces niszczenia krwinek czerwonych, co odzwierciedla rosnący wskaźnik LDH;
• zniszczenie tkanek w wyniku rozwoju chorób nowotworowych o charakterze onkologicznym;
• procesy patologiczne w wątrobie lub nerkach;
• zniszczenie tkanki mięśniowej, występujące z różnych przyczyn.

Badanie krwi na LDH przeprowadza się zgodnie z zasadami:

• próbka jest pobierana z żyły;
• przed zabiegiem nie wolno przyjmować pokarmów, leków, alkoholu, obowiązuje zakaz palenia;
• pacjent musi odpocząć, mieć stabilny stan psycho-emocjonalny.

Pobieranie krwi żylnej do badań

Jaki jest standard badań?

LDH, określony w biochemicznym badaniu krwi, ma pięć rodzajów enzymów, które są zlokalizowane w określonych narządach. Ta klasyfikacja pozwala z dużą pewnością określić „geografię” rozwijającego się procesu patologicznego:

• tkanki serca i mózgu zawierają LDH 1;
• w komórkach krwi i wątroby występuje enzym drugiego typu;
• mięśnie, tarczyca, płuca, nadnercza i trzustka są związane z LDH 3;
• wątroba, łożysko, narządy męskiego układu moczowo-płciowego korelują z postacią enzymu 4;
• LDH 5 zawiera mięśnie szkieletowe, łożysko, wątrobę, męskie narządy rozrodcze.

LDH w biochemicznym badaniu krwi koreluje z normą. Wartość zmienia się w zależności od płci i wieku pacjenta. Wskaźnik ma oznaczenie e / l. Lekarze używają tabeli, która wyraźnie pokazuje jednostki dehydrogenazy mleczanowej charakterystyczne dla określonych grup ludzi.

1. U noworodka poziom enzymu jest zawsze podwyższony, następnie następuje spadek - do roku typowa jest wartość od 210 do 610 U / L.
2. Norma dla dzieci i młodzieży poniżej 18 roku życia wynosi od 114 do 300 U / l. Jeśli dziecko aktywnie uprawia sport, normalny poziom LDH we krwi przesuwa się do skrajnie wysokich wartości zakresów.
3. Dorośli mężczyźni i kobiety nie mają tej samej normy LDH: w pięknej połowie jest niższa - 125-211 U / L, silna połowa charakteryzuje się wartością od 125 do 226 U / L.

Analiza krwi żylnej na zawartość LDH i interpretacja wyników, ich porównanie z wartościami prawidłowymi są istotne dla dalszej diagnostyki.

Reakcja biochemiczna krwi

Co oznacza podwyższony poziom enzymów?

Istnieją sytuacje, w których poziom LDH jest podwyższony w biochemicznym badaniu krwi. Taki wynik testu oznacza, że ​​w organizmie pacjenta istnieje jedna przyczyna lub kilka zasad, które mogą zwiększać produkcję enzymu przez narządy. Należą do nich patologie i stany:

• zawał mięśnia sercowego – w ciągu 2 dni od wystąpienia obserwuje się wzrost LDH, poziom ten utrzymuje się do 10 dni;
• udar mózgu;
• niewydolność serca, arytmia (można zaobserwować jednoczesną zmianę zawartości enzymu CPK, jego wartość jest wyższa niż normalnie);
• rozwój zakrzepicy tętnic płucnych, powodujący zawał płuc;
• zmiany w wątrobie związane z zapaleniem wątroby, marskością wątroby, alkoholizmem;
• choroba nerek (odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał serca), autoimmunologiczna patologia narządów;
• choroby onkologiczne;
• niedokrwistość o innym charakterze;
• białaczka, chłoniak;
• urazy mięśni, ich zanik, dystrofia;
• mononukleoza (zakaźna);
• znaczne oparzenia ciała;
• zmiany w funkcjonowaniu trzustki;
• stopa cukrzycowa;
• stan szoku traumatycznego.

Analiza biochemiczna krwi, w przypadku podwyższonego poziomu LDH, może wskazywać na zagrożenie dla kobiety w ciąży.

Wysoki poziom enzymów często wskazuje na możliwość odklejenia się łożyska, co kilkakrotnie zwiększa ryzyko poronienia lub porodu przedwczesnego. Przyczyny funkcjonalne wymagające szczegółowej diagnostyki mogą zwiększyć wartość.

Zawał serca jest jedną z przyczyn wysokiego LDH

Dlaczego poziom LDH spada we krwi?

Zmniejszony poziom dehydrogenazy mleczanowej jest mniej powszechny niż wzrost. Odpowiedzialne za ten proces mogą być wzmożone procesy utleniania glukozy, zachodzące w organizmie pacjentów spożywających nadmiar witaminy C.

Wymieniono inne powody:

• choroba nerek, w której występuje wzrost poziomu mocznika i szczawianów;
• efekt uboczny niektórych rodzajów chemioterapii;
• przyjmowanie leków przeciwdrgawkowych.

W celu analizy lepiej skontaktować się z prywatnym laboratorium

Leczenie patologii związanych ze zmianami LDH obejmuje kilka powtarzanych badań w celu śledzenia dynamiki zmian ilości enzymu. Eksperci zalecają wykonanie ich w jednej klinice (Invitro) na tym samym sprzęcie. Wszelkie wyraźne objawy zmian zdrowotnych wymagają konsultacji lekarskiej, wyznaczenia indywidualnego leczenia.

Aby dowiedzieć się więcej o funkcjach i roli enzymu w organizmie człowieka, zalecamy obejrzenie krótkiego, ale pouczającego filmu:

Więcej:

Jak diagnozuje się badanie krwi na zawał mięśnia sercowego: ESR, enzymy

Dehydrogenaza mleczanowa (lub LDH) we krwi jest oznaczana w celu wykrycia całego szeregu różnych chorób, w szczególności patologii onkologicznych, sercowych czy wątrobowych. LDH jest enzymem biorącym udział w tworzeniu kwasu mlekowego w organizmie poprzez utlenianie glukozy. Co to jest LDH w biochemicznym badaniu krwi i jakie stany patologiczne mogą wskazywać na odchylenie wskaźnika.

Norma LDH we krwi

U zdrowej osoby enzym dehydrogenaza mleczanowa nie gromadzi się w organizmie, ale jest naturalnie neutralizowany lub wydalany. Ale niektóre patologie, które prowadzą do rozpadu komórek, z pewnością doprowadzą do wzrostu LDH.

Istnieją ustalone granice, kiedy mówi się, że LDH jest normalne. Szybkość wskaźnika w większym stopniu zależy od wieku pacjenta, ponieważ na początku życia poziom enzymu osiąga najwyższe wartości, az biegiem lat wskaźnik mleczanów we krwi wyraźnie spada.

Tak więc w przypadku noworodków analiza LDH jest uważana za normalną, jeśli jest mniejsza niż 2000 U / litr krwi lub 2,0 μmol / h * l. U dzieci poniżej 2 lat poziom enzymu jest nadal dość wysoki, a za normę uważa się nie więcej niż 430 U / l. U dzieci w wieku poniżej 12 lat za normę przyjmuje się wskaźnik nie większy niż 295 U / l. Jeśli chodzi o dorosłych, norma LDH we krwi u kobiet wynosi w przybliżeniu od 135 do 214 U / l, au mężczyzn - 135-225 U / l.

Dehydrogenaza mleczanowa jest podwyższona

Jak już wspomniano, głównym powodem wzrostu poziomu mleczanu jest zniszczenie struktur komórkowych w niektórych stanach patologicznych. Przyczyny zwiększonego Ldg:

• zawał mięśnia sercowego lub niewydolność serca;
• udar mózgu;
• zawał płuc lub niewydolność płuc;
• choroba nerek;
• marskość wątroby;
• zapalenie wątroby, żółtaczka;
• ostre zapalenie trzustki;
• choroby krwi (białaczka, niedokrwistość itp.);
• guzy nowotworowe w narządach;
• ostre urazy szkieletu i mięśni (atrofia, dystrofia itp.);
• niedotlenienie, niedobór tlenu w narządach i tkankach, niewydolność oddechowa;
• jeśli LDH jest podwyższone podczas ciąży, w większości przypadków uważa się to za normalne lub staje się sygnałem odklejenia się łożyska.

Są to najczęstsze przypadki, w których w biochemicznym badaniu krwi wykrywany jest podwyższony poziom enzymu LDH. Zdarza się jednak, że dehydrogenaza mleczanowa jest zwiększona, a przyczyny tego są fizjologiczne, to znaczy wskaźnik jest fałszywy i nie wskazuje na rozwój patologii u osoby. Czynnikami prowokującymi mogą być:

• niektóre choroby skóry;
• silny stres fizyczny i psychiczny w przeddzień testu;
• spożycie alkoholu;
• stosowanie niektórych leków (zwłaszcza insuliny, aspiryny, środków znieczulających);
• trombocytoza.

Ponieważ każdy narząd ma tak zwane izoenzymy LDH (LDG1,2,3,4,5). Wraz ze wzrostem LDH 1 i 2 najprawdopodobniej mówimy o zawale mięśnia sercowego, a wysokie stężenie enzymu we krwi utrzymuje się przez 10 dni po zawale serca. Wraz ze wzrostem LGD 1 i 3 można podejrzewać rozwój miopatii u człowieka. Jeśli enzymy LDH 4 i 5 są szczególnie aktywne, można ocenić zaburzenia czynności wątroby, na przykład w ostrym zapaleniu wątroby. Również te izoenzymy mogą być zwiększone w przypadku uszkodzenia mięśni i kości, z możliwym uszkodzeniem narządów wewnętrznych. Jeśli podejrzewasz rozwój raka, zwróć szczególną uwagę na stężenie LDH 3, 4 i 5.

Wraz ze wzrostem LDH lekarz może przepisać dodatkowe badanie krwi na SDH, ta analiza daje dokładniejsze wyniki.

Sytuacje, w których LDH jest obniżony we krwi, są niezwykle rzadkie. Z reguły analiza z takim wynikiem nie ma wartości diagnostycznej. Ta sytuacja jest zwykle przypisywana błędom podczas badań laboratoryjnych. Czasami spadek poziomu enzymu wiąże się ze stosowaniem kwasu askorbinowego lub witaminy C w dużych ilościach.

Do czego służy definicja LGD?

Często zleca się badanie mleczanu we krwi w celu potwierdzenia diagnozy. O ile jednak wcześniej ta metoda diagnostyczna była popularna i szeroko stosowana, o tyle dziś jej rola stopniowo traci na znaczeniu, gdyż została zastąpiona bardziej dokładnymi i rzetelnymi metodami analizy. Jednak takie badania mogą być dość kosztowne i skomplikowane technicznie.

Do badań krew pobierana jest z żyły, uważana jest za najbardziej skoncentrowaną i łatwiejszą do przetworzenia. Po pobraniu próbki z krwi pobierana jest niezbędna surowica, która określa, na jakim poziomie pacjent ma mleczan. Wyniki analiz są zwykle gotowe na 2 dzień po badaniu.

Tak więc za pomocą analizy LDH możliwe jest szybkie wykrycie obecności chorób, zaburzeń i procesów patologicznych u osoby na bardzo wczesnym etapie, przed pojawieniem się charakterystycznych objawów.

W biochemicznym badaniu krwi często wykorzystuje się aktywność enzymatyczną. Co to są enzymy? Enzym to cząsteczka białka przyspieszająca przebieg reakcji biochemicznych w organizmie człowieka. Termin enzym jest synonimem enzym. Obecnie oba te terminy są używane w tym samym znaczeniu jako synonimy. Jednak nauka, która bada właściwości, strukturę i funkcje enzymów, nazywa się enzymologia.

Zastanów się, czym jest ta złożona struktura - enzymem. Enzym składa się z dwóch części - właściwej części białkowej i centrum aktywnego enzymu. Część białkowa to tzw apoenzym i centrum aktywne koenzym. Cała cząsteczka enzymu, czyli apoenzym plus koenzym, nazywa się holoenzym. Apoenzym jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko o strukturze trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że ​​liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę o złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym może być reprezentowany przez substancje organiczne (witamina B6, B1, B12, flawina, hem itp.) Lub nieorganiczne (jony metali - Cu, Co, Zn itp.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej jest wytwarzane właśnie przez koenzym.

Co to jest enzym? Jak działają enzymy?

Substancja, na którą działa enzym, nazywa się podłoże, a substancja powstająca w wyniku reakcji nazywa się produkt. Często nazwy enzymów są tworzone przez dodanie końcówki - aza do nazwy podłoża. Na przykład odwodór bursztynianowy aza- rozkłada bursztynian (kwas bursztynowy), dehydrogenazę mleczanową - rozkłada mleczan (kwas mlekowy) itp. Enzymy dzielą się na kilka rodzajów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy przeprowadzają utlenianie lub redukcję, hydrolazy przeprowadzają rozszczepianie wiązań chemicznych (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itp.

Każdy enzym przyspiesza tylko jedną określoną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość środowiska). Enzym ma powinowactwo do swojego substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Rozpoznawanie „własnego” substratu zapewnia apoenzym. Oznacza to, że proces enzymu można przedstawić w następujący sposób: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Tę zasadę interakcji nazwano ligand - receptor Lub interakcja klucz-kłódka Oznacza to, że tak jak pojedynczy klucz pasuje do zamka, tak indywidualny substrat pasuje do enzymu.

Amylaza krwi

Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładaniu skrobi i glikogenu do glukozy. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższą zawartość amylazy stwierdza się w trzustce i śliniankach.

Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z których najczęściej stosuje się oznaczanie aktywności α-amylazy. To stężenie tego typu amylazy jest oznaczane we krwi w laboratorium.

Ludzka krew zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i typu S. W moczu występuje 65% α-amylazy typu P, a we krwi do 60% to α-amylaza typu S. Typ p α-amylazy w moczu nazywany jest diastazą w badaniach biochemicznych, aby uniknąć nieporozumień.

Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy większa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy służy do diagnozowania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki wykorzystuje się oznaczanie aktywności α-amylazy w soku dwunastniczym.

Szybkość amylazy we krwi

Wzrost amylazy we krwi

Nazywa się wzrost aktywności α-amylazy we krwi hiperamylazemia i wzrost aktywności diastazy moczowej - hiperamilazuria.

Wzrost amylazy we krwi wykrywa się w następujących warunkach:

• na początku ostrego zapalenia trzustki maksimum osiągane jest po 4 godzinach od początku napadu i spada do normy w dniach 2-6 od początku napadu (możliwy 8-krotny wzrost aktywności α-amylazy)
• z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki (w tym przypadku aktywność α-amylazy wzrasta 3-5 razy)
• w obecności guzów lub kamieni w trzustce
• ostra infekcja wirusowa - świnka
• zatrucie alkoholem
• ciąża pozamaciczna

Kiedy wzrasta poziom amylazy w moczu?
Wzrost stężenia amylazy w moczu rozwija się w następujących przypadkach:

• w ostrym zapaleniu trzustki aktywność diastazy wzrasta 10-30 razy
• przy zaostrzeniu przewlekłego zapalenia trzustki aktywność diastazy wzrasta 3-5 razy
• w przypadku zapalnych chorób wątroby obserwuje się umiarkowany wzrost aktywności diastazy o 1,5-2 razy
• ostre zapalenie wyrostka robaczkowego
• niedrożność jelit
• zatrucie alkoholem
• krwawienia z wrzodów żołądkowo-jelitowych
• w leczeniu leków sulfonamidowych, morfiny, diuretyków i doustnych środków antykoncepcyjnych

Wraz z rozwojem całkowitej martwicy trzustki, raka trzustki i przewlekłego zapalenia trzustki aktywność α-amylazy może nie wzrosnąć.

Zmniejszona aktywność amylazy we krwi i moczu

Istnieją stany w organizmie, w których aktywność α-amylazy może się zmniejszać. Niska aktywność diastazy mocz jest wykrywany w ciężkiej chorobie dziedzicznej - mukowiscydozie.

We krwi zmniejszona aktywność α-amylazy możliwe po ataku ostrego zapalenia trzustki, z martwicą trzustki, a także z mukowiscydozą.

Chociaż α-amylaza występuje w nerkach, wątrobie i trzustce, oznaczanie jej aktywności znajduje zastosowanie głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Jak wykonać test amylazy?

W celu określenia aktywności amylazy pobiera się krew z żyły, rano, na czczo lub przeciętną porcję porannego moczu. Dzień przed badaniem należy unikać tłustych i pikantnych potraw. W ostrym napadzie zapalenia trzustki krew z żyły i mocz podaje się niezależnie od pory dnia.Obecnie większość laboratoriów stosuje metody enzymatyczne do oznaczania aktywności amylazy. Ta metoda jest dość dokładna, wysoce specyficzna i zajmuje krótki czas.

Lipaza

Budowa, rodzaje i funkcje lipazy
Lipaza jest jednym z enzymów trawiennych biorących udział w rozkładzie tłuszczów.Enzym ten do działania wymaga obecności kwasów żółciowych oraz koenzymu zwanego kolipazą. Lipaza jest produkowana przez różne narządy człowieka - trzustkę, płuca, leukocyty.

Największą wartość diagnostyczną ma lipaza, która jest syntetyzowana w trzustce. Oznaczanie aktywności lipazy jest więc wykorzystywane głównie w diagnostyce chorób trzustki.

Norma lipazy krwi

W moczu zdrowej osoby nie ma lipazy!

Lipaza w diagnostyce chorób trzustki
W diagnostyce chorób trzustki lipaza jest bardziej swoistym testem niż amylaza, ponieważ jej aktywność pozostaje prawidłowa w ciąży pozamacicznej, ostrym zapaleniu wyrostka robaczkowego, śwince i chorobach wątroby. Dlatego przy podejrzeniu obecności zapalenia trzustki wskazane jest równoczesne oznaczenie aktywności lipazy i amylazy.W ostrym zapaleniu trzustki możliwy jest wzrost aktywności lipazy surowicy krwi od 2 do 50 razy w stosunku do norma. Aby zidentyfikować ostre alkoholowe zapalenie trzustki, stosuje się stosunek aktywności lipazy i amylazy, a jeśli ten stosunek jest większy niż 2, to ten przypadek zapalenia trzustki jest niewątpliwie pochodzenia alkoholowego.Wzrost aktywności amylazy we krwi występuje 4-5 godzin po ataku ostrego zapalenia trzustki, osiąga maksimum po 12-24 godzinach i pozostaje podwyższone przez 8-12 dni. Wraz z rozwojem ostrego zapalenia trzustki aktywność lipazy w surowicy krwi może wzrastać wcześniej i bardziej znacząco niż aktywność amylazy.

Kiedy wzrasta poziom lipazy we krwi?

W jakich warunkach wzrasta aktywność lipazy w surowicy krwi:

• ostre zapalenie trzustki
• różne guzy i guzopodobne formacje trzustki
• cholestaza
• perforacja wrzodu
• choroby metaboliczne - cukrzyca, dna moczanowa, otyłość
• leki (heparyna, narkotyczne środki przeciwbólowe, barbituryczne środki nasenne, indometacyna)

Również wzrost aktywności lipazy jest możliwy przy urazach, ranach, operacjach, złamaniach i ostrej niewydolności nerek. Jednak zwiększona aktywność lipazy w tych schorzeniach nie jest dla nich specyficzna, dlatego nie znajduje zastosowania w diagnostyce tych schorzeń.

Kiedy poziom lipazy we krwi jest niski?

Spadek aktywności lipazy w surowicy krwi obserwuje się w przypadku guzów o różnej lokalizacji (z wyjątkiem trzustki), usuniętej trzustki, niedożywienia lub dziedzicznej triglicerydemii.

Jak przygotować się do testu lipazy?

Aby określić aktywność lipazy, krew pobiera się z żyły rano na czczo. W noc poprzedzającą badanie nie należy spożywać tłustych, pikantnych i pikantnych potraw. W nagłych przypadkach krew z żyły oddaje się niezależnie od pory dnia i wcześniejszego przygotowania.Obecnie do oznaczenia aktywności lipazy najczęściej stosuje się metodę immunochemiczną lub enzymatyczną. Metoda enzymatyczna jest szybsza i wymaga mniejszych kwalifikacji personelu.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem występującym w cytoplazmie komórek nerek, serca, wątroby, mięśni, śledziony i trzustki. Koenzymem LDH są jony cynku i dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD). LDH bierze udział w metabolizmie glukozy poprzez katalizowanie przemiany mleczanu (kwasu mlekowego) w pirogronian (kwas pirogronowy). W surowicy krwi występuje pięć izoform tego enzymu LDH1 i LDH2 są izoformami pochodzenia sercowego, czyli występują głównie w sercu. LDH3, LDH4 i LDH5 są pochodzenia wątrobowego.

Norma dehydrogenazy mleczanowej (LDH) we krwi

Wartość diagnostyczna izoform LDH

W diagnostyce różnych chorób bardziej pouczające jest oznaczenie aktywności izoform LDH. Na przykład w zawale mięśnia sercowego występuje znaczny wzrost LDH1. W celu laboratoryjnego potwierdzenia zawału mięśnia sercowego określa się stosunek LDH1 / LDH2, a jeśli ten stosunek jest większy niż 1, oznacza to, że dana osoba miała zawał mięśnia sercowego. Jednak takie testy nie są powszechnie stosowane ze względu na ich wysoki koszt i złożoność. Zwykle określa się całkowitą aktywność LDH, która jest sumą całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH.

LDH w diagnostyce zawału mięśnia sercowego
Rozważ wartość diagnostyczną określenia całkowitej aktywności LDH. Oznaczanie aktywności LDH służy późnej diagnostyce zawału mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jej aktywności następuje po 12-24 godzinach od ataku i może utrzymywać się na wysokim poziomie nawet do 10-12 dni. Jest to bardzo ważna okoliczność przy badaniu pacjentów przyjmowanych do placówki medycznej po ataku. Jeśli wzrost aktywności LDH jest nieznaczny, to mamy do czynienia z zawałem małoogniskowym, jeśli wręcz przeciwnie, wzrost aktywności przedłuża się, to mówimy o rozległym zawale serca. U pacjentów z dusznicą bolesną, LDH aktywność wzrasta w ciągu pierwszych 2-3 dni po ataku.

LDH w diagnostyce zapalenia wątroby
Aktywność całkowitej LDH może wzrosnąć w ostrym zapaleniu wątroby (ze względu na wzrost aktywności LDH4 i LDH5). Jednocześnie aktywność LDH w surowicy krwi wzrasta w pierwszych tygodniach okresu żółtaczkowego, czyli w ciągu pierwszych 10 dni.

Norma LDH u osób zdrowych:

Może zwiększać aktywność LDH u zdrowych osób ( fizjologiczny) po wysiłku fizycznym, w ciąży i po spożyciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutolol, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicylina, sulfonamidy również powodują wzrost aktywności LDH. Dlatego podczas przyjmowania tych leków należy wziąć pod uwagę możliwość zwiększonej aktywności LDH, co nie wskazuje na obecność procesów patologicznych w organizmie.

Przyczyny zwiększonego LDH we krwi

Ogólnie wzrost aktywności LDH w surowicy krwi można wykryć w następujących stanach patologicznych:

• zawał mięśnia sercowego
• ostre zapalenie wątroby (wirusowe, toksyczne)
• guzy nowotworowe o różnej lokalizacji (potworniaki, dysgerminoma jajnika)
• urazy mięśni (zerwania, złamania itp.)
• ostre zapalenie trzustki
• patologia nerek (odmiedniczkowe zapalenie nerek, kłębuszkowe zapalenie nerek)
• niedokrwistość hemolityczna, niedobór witaminy B12 i niedokrwistość z niedoboru kwasu foliowego

LDH może mieć zmniejszona aktywność na tle mocznicy (zwiększone stężenie mocznika).

Jak wykonać analizę dla LDH?

Aby określić aktywność LDH, krew pobiera się z żyły rano na czczo. Nie ma specjalnych diet ani ograniczeń przed przystąpieniem do testu. LDH jest obecny w erytrocytach, więc surowica do badania musi być świeża, bez śladów hemolizy. Obecnie aktywność LDH oznacza się najczęściej metodą enzymatyczną, która jest niezawodna, specyficzna i dość szybka.

Aminotransferaza alaninowa (ALT, ALT)

Aminotransferaza alaninowa (ALT, AlAT) jest enzymem należącym do aminotransferaz (transaminaz), czyli przeprowadzającym przenoszenie aminokwasów z jednej cząsteczki biologicznej do drugiej. Ponieważ nazwa enzymu zawiera aminokwas alaninę, oznacza to, że enzym ten przenosi aminokwas alaninę. Koenzymem AST jest witamina B6. ALT jest syntetyzowany w komórkach, więc normalnie jego aktywność we krwi jest niska. Syntetyzowany jest głównie w komórkach wątroby, ale występuje również w komórkach nerek, serca, mięśni i trzustki.

Aminotransferaza alaninowa (ALT / ALT) norma krwi

Zwiększona aktywność ALT u zdrowych osób ( fizjologiczny) może być spowodowane przyjmowaniem niektórych leków (antybiotyki, barbiturany, leki, leki przeciwnowotworowe, doustne środki antykoncepcyjne, niesteroidowe leki przeciwzapalne, dikumaryny, echinacea, waleriana), silnym wysiłkiem fizycznym, urazami. Wysoką aktywność ALT obserwuje się również u młodzieży w okresie intensywnego wzrostu.

ALT w diagnostyce chorób wątroby
W diagnostyce stanów patologicznych organizmu wzrost aktywności ALT jest swoistym objawem ostrej choroby wątroby. Wzrost aktywności ALT we krwi wykrywa się 1-4 tygodnie przed wystąpieniem objawów choroby i 7-10 dni przed pojawieniem się maksymalnego poziomu bilirubiny we krwi. Wzrost aktywności ALT w ostrych chorobach wątroby jest 5-10-krotny. Podwyższona aktywność ALT utrzymująca się przez długi czas lub jej wzrost w późnych stadiach choroby wskazuje na początek masywnej martwicy wątroby.

Przyczyny wysokiego poziomu ALT (ALAT)

Wysoką aktywność ALT we krwi wykrywa się w obecności takich patologii:

• ostre zapalenie wątroby
• żółtaczka zaporowa
• podawanie leków hepatotoksycznych (np. niektóre antybiotyki, zatrucie ołowiem)
• zapadnięcie się dużego guza
• rak wątroby lub przerzuty do wątroby
• rozległy zawał mięśnia sercowego
• urazowe uszkodzenie mięśni

Pacjenci z mononukleozą, alkoholizmem, stłuszczeniem wątroby (hepatosis), którzy przeszli operację serca, mogą również odczuwać nieznaczny wzrost aktywności ALT.

W ciężkich chorobach wątroby (ciężka marskość, martwica wątroby), gdy liczba aktywnych komórek wątroby jest zmniejszona, a także przy niedoborze witamina A B6, obserwowane we krwi spadek aktywności ALT.

Jak wykonać analizę dla ALT (AlAT)?

Krew do oznaczenia aktywności ALT pobiera się z żyły rano na czczo. Nie jest wymagana specjalna dieta. Należy jednak skonsultować się z lekarzem i odstawić na kilka dni leki powodujące zmianę aktywności ALT. Aktywność ALT ocenia się metodą enzymatyczną, która jest specyficzna, dość prosta w użyciu i nie wymaga długiego i specjalnego przygotowania próbki.

Aminotransferaza asparaginianowa (AST, ASAT)

AST - budowa i funkcja enzymu
Aminotransferaza asparaginianowa (AST, AST) to enzym z grupy transaminaz, który przenosi aminokwas asparaginianowy z jednej cząsteczki biologicznej do drugiej. Koenzym AST to witamina B6. AST jest enzymem wewnątrzkomórkowym, to znaczy normalnie występuje w komórkach. W komórkach enzym może być obecny w cytoplazmie i mitochondriach. Najwyższą aktywność AST stwierdzono w sercu, wątrobie, mięśniach i nerkach. Krew zawiera głównie frakcję cytoplazmatyczną AST.

Norma aminotransferazy asparaginianowej (AST / AST).

Możliwe są wyższe wartości aktywności AST u osób zdrowych (fizjologiczny) z nadmiernym wysiłkiem mięśni, przyjmowaniem niektórych leków, takich jak echinacea, waleriana, alkohol, duże dawki witaminy A, paracetamolu, barbituranów, antybiotyków itp.

W zawale mięśnia sercowego aktywność AST w surowicy wzrasta 4-5-krotnie i utrzymuje się na takim poziomie przez 5 dni. Jeśli aktywność AST utrzymuje się na wysokim poziomie i nie zmniejsza się w ciągu 5 dni po ataku, oznacza to niekorzystne rokowanie dla pacjenta z zawałem mięśnia sercowego. Jeśli nadal obserwuje się wzrost aktywności enzymu we krwi, fakt ten wskazuje na rozszerzenie strefy zawału.

Wraz z martwicą lub uszkodzeniem komórek wątroby wzrasta również aktywność AST. Co więcej, im wyższa aktywność enzymu, tym większy stopień uszkodzenia.

Dlaczego aminotransferaza asparaginianowa (AST, AST) jest podwyższona?

Wzrost aktywności AST we krwi występuje w następujących przypadkach:

• zapalenie wątroby
• martwica wątroby
• marskość
• rak wątroby i przerzuty do wątroby
• zawał mięśnia sercowego
• dziedziczne i autoimmunologiczne choroby układu mięśniowego (miodystrofia Duchenne'a)
• hepatoza
• cholestaza

Istnieje szereg stanów patologicznych, w których występuje również wzrost aktywności AST. Do tych stanów należą - oparzenia, urazy, udar cieplny, zatrucie trującymi grzybami.

Niska aktywność AST obserwuje się przy niedoborze witaminy B6 i obecności rozległych uszkodzeń wątroby (martwica, marskość).

Jednak w klinice oznaczanie aktywności AST wykorzystuje się głównie do diagnozowania uszkodzeń serca i wątroby. W innych stanach patologicznych zmienia się również aktywność enzymu, ale jej zmiana nie jest specyficzna, dlatego nie ma dużej wartości diagnostycznej.

Współczynnik De Ritisa. Jak odróżnić zawał serca od uszkodzenia wątroby

W diagnostyce różnicowej uszkodzenia wątroby lub serca stosuje się współczynnik de Ritisa. Współczynnik de Ritisa to stosunek aktywności AST/ALT, który zwykle wynosi 1,3. Wzrost współczynnika de Ritisa powyżej 1,3 jest charakterystyczny dla zawału mięśnia sercowego, a spadek poniżej 1,3 wykrywa się w chorobach wątroby.

Fosfataza alkaliczna (AP)

Fosfataza alkaliczna (AP) jest enzymem błonowym zlokalizowanym na rąbku szczoteczkowym dróg żółciowych. ALP może być jelitowa, łożyskowa i niespecyficzna (w tkankach wątroby, nerek i kości). Enzym ten jest kluczowy w metabolizmie kwasu fosforowego.

Normalna fosfataza zasadowa we krwi

Zwiększa się aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi osób zdrowych ( wzmocnienie fizjologiczne) z przedawkowaniem witaminy C, niedoborem wapnia i fosforu w diecie, doustnymi środkami antykoncepcyjnymi, hormonalnymi preparatami estrogenów i progesteronów, antybiotykami, sulfonamidami, magnezją, omeprazolem, ranitydyną i tak dalej.

Fosfataza alkaliczna w diagnostyce chorób wątroby i dróg żółciowych
Oznaczanie aktywności ALP w przypadku podejrzenia choroby wątroby ma dużą swoistość i wartość diagnostyczną. W przypadku żółtaczki obturacyjnej aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi wzrasta 10-krotnie w stosunku do normy. Definicja tego wskaźnika służy do laboratoryjnego potwierdzenia tej szczególnej postaci żółtaczki. W mniejszym stopniu wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej występuje w zapaleniu wątroby, zapaleniu dróg żółciowych, wrzodziejącym zapaleniu jelita grubego.Oprócz wysokiej aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi występują stany, w których aktywność enzymu jest zmniejszona.Po pierwsze wszystko to zjawisko rozwija się przy braku cynku, magnezu, witamin B12 lub C (szkorbut) w diecie żywieniowej. Niska aktywność fosfatazy zasadowej we krwi towarzyszy również następującym stanom patologicznym organizmu człowieka - niedokrwistości, niewydolności łożyska ciąża, nadczynność tarczycy oraz zaburzenia wzrostu i kościotworzenia.

Jak wykonać test na fosfatazę alkaliczną?

Aby określić aktywność fosfatazy alkalicznej, krew pobiera się z żyły rano na czczo. Zgodność ze specjalną dietą nie jest wymagana. Należy zwrócić uwagę na fakt, że niektóre leki mogą zmniejszać lub zwiększać aktywność fosfatazy alkalicznej, dlatego należy skonsultować się z lekarzem w przypadku krótkotrwałego odstawienia tych leków. W nowoczesnych laboratoriach aktywność enzymatyczną ocenia się na podstawie szybkości reakcji enzymatycznej. Metoda ta charakteryzuje się wysoką specyficznością, prostotą, niezawodnością i nie wymaga dużych nakładów czasowych na analizę.

Zbadaliśmy więc główne enzymy, których aktywność określa się w biochemicznym badaniu krwi. Należy pamiętać, że rozpoznanie nie może opierać się wyłącznie na danych laboratoryjnych, konieczne jest uwzględnienie wywiadu, kliniki oraz danych z innych badań. Dlatego wskazane jest wykorzystanie podanych danych do konsultacji, ale w przypadku wykrycia jakichkolwiek odchyleń od normy należy skonsultować się z lekarzem.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest wewnątrzkomórkowym enzymem zawierającym cynk, który odgrywa rolę w syntezie mleczanu. Występuje niemal w całym organizmie, przede wszystkim w wątrobie, tkance mięśniowej i sercu. LDH ma 5 odmian różniących się strukturą i lokalizacją:

1. LDH-1 jest zlokalizowany głównie w tkankach mózgu i mięśnia sercowego;
2. LDH-1 i LDH-2 są zlokalizowane w komórkach krwi, nerkach;
3. LDH-3 jest obecny w mięśniach, śledzionie, nadnerczach, płucach, trzustce;
4. LDH-4 ma te same lokalizacje co LDH-3, ponadto znajduje się w łożysku, granulocytach, wątrobie i plemnikach;
5. LDH-5 znajduje się w mięśniach, komórkach wątroby i we wszystkich narządach, w których zlokalizowany jest LDH-4.

Przy całkowitym zaopatrzeniu komórek w tlen dehydrogenaza mleczanowa nie jest magazynowana w organizmie, ale rozkłada się do substancji obojętnych i naturalnie wychodzi. Ale przy pewnych zaburzeniach, które prowadzą do podziału komórek, jego ilość może wzrosnąć. Wzrost stężenia dehydrogenazy mleczanowej może świadczyć o różnych patologiach.

Norma LDH we krwi

Istnieją określone granice normalnego stężenia LDH. Natychmiast po urodzeniu (do 4 dni) poziom LDH do 775 U / l jest uważany za normę. U noworodków zawartość enzymu we krwi będzie normalna, nieprzekraczająca 2000 jednostek na litr krwi. U dzieci do 2 roku życia poziom enzymu nie powinien przekraczać 430 U/l, w wieku od 2 do 12 lat – 295 U/l. U dorosłych ilość LDH jest znacznie zmniejszona i ma różnice między płciami: u kobiet za normę przyjmuje się liczbę 135-214 U / l, au mężczyzn - 135-225 U / l.

Kiedy wymagany jest test LDH?

Z reguły lekarze odnoszą się do analizy stężenia LDH we krwi, jeśli podejrzewają wiele chorób spowodowanych niedotlenieniem lub rozpadem komórek: niedokrwistość, zniszczenie mięśnia sercowego, nowotwory, patologie w wątrobie i inne. Za pomocą tego badania możliwe jest zidentyfikowanie wszelkich naruszeń w strukturze tkanek i rozpoznanie choroby na czas.

Oznaczanie poziomu LDH

Krew jest badana na zawartość LDH za pomocą specjalnej techniki zwanej „testem UV”. Krew pobierana jest z żyły, rano (do 10) i na czczo. Powstała substancja jest następnie poddawana wirowaniu w celu wyizolowania surowicy z osocza. Jednocześnie bardzo ważne jest, aby surowica była klarowna, bez śladów rozpadu erytrocytów, w przeciwnym razie wynik może być nieprawidłowy. Uwaga! Niepożądane jest palenie i picie alkoholu w przeddzień analizy. Ponadto nie należy jeść 6-8 godzin przed badaniem, podczas gdy konieczne jest ograniczenie spożycia pokarmów białkowych i tłustych. Intensywne sporty również mogą zniekształcić wynik. Na ostateczny wskaźnik mają również wpływ przyjmowane leki, dlatego warto przełożyć podanie leku na dzień badania. Zwykle wynik analizy można znaleźć już w 2. dniu badania.

Ważny! Wzrost poziomu LDH nie zawsze wskazuje na patologię. Istnieją fizjologiczne przyczyny wzrostu enzymu, takie jak ciąża, niemowlęctwo lub zwiększona aktywność fizyczna.

Kiedy LDH jest wysokie

Wzrost stężenia LDH występuje z następującymi patologiami:

• udar
• zawał mięśnia sercowego, jelit lub płuc
• niewydolność płuc
• niedotlenienie
• ostre zapalenie trzustki
• choroby trzustki
• obniżone ciśnienie krwi
• choroby wpływające na kompleks wątrobowo-żółciowy
• rak krwi, nerek, jąder itp.
• marskość wątroby
• żółtaczka (we wczesnych stadiach choroby)
• niedobór żelaza lub złośliwa anemia
• rzucawka
• odklejenie się łożyska
• niektóre choroby grzybowe
• chłoniak
• zapalenie wątroby
• Zakaźna mononukleoza
• uraz mięśni szkieletowych, wstrząs pourazowy
• stan dystroficzny
• Kłębuszkowe zapalenie nerek
• białaczka
• niedobór tlenu

Aby dokładnie określić, gdzie zachodzi proces patologiczny, należy przeanalizować, który konkretnie izoenzym LDH jest podwyższony.

Wzrost poziomu LDH-1 lub LDH-2 najczęściej wskazuje na zawał mięśnia sercowego. Jeśli stężenie LDH-1 i LDH-3 wzrasta, można przypuszczać, że u pacjenta rozwija się zanik tkanki mięśniowej. Nadmierna aktywność izoenzymów LDH-4 i 5 często wskazuje na nieprawidłową pracę wątroby, a także uszkodzenia mięśni i kości. Jeśli podejrzewa się chorobę onkologiczną, wówczas najwięcej uwagi poświęca się ilości LDH-3, 4 i 5.

Ważny! Podwyższony poziom LDH można wykryć w takich stanach jak:

• spożycie alkoholu
• stres psychiczny lub zwiększona aktywność fizyczna
• niektóre choroby skóry
• niektóre leki (najczęściej aspiryna, środki znieczulające, fluor, doustne środki antykoncepcyjne i insulina)
• trombocytoza

Kiedy LDH jest niskie

Spadek stężenia dehydrogenazy mleczanowej we krwi jest charakterystyczny w następujących sytuacjach:

• stosowanie dużej ilości kwasu askorbinowego;
• duże stężenie soli kwasu szczawiowego (szczawianów) w moczu
• swoista reakcja na chemioterapię cystotyczną.

Spadek LDH występuje bardzo rzadko i nie zawsze jest interpretowany jako dowód zaburzeń w organizmie.

Sposoby na obniżenie poziomu LDH

Aby obniżyć poziom dehydrogenazy mleczanowej, konieczne jest dokładne zdiagnozowanie przyczyny jej wzrostu i jej wyeliminowanie. Rozszyfrowanie wyników analizy musi być wykwalifikowanym specjalistą. Leczenie zidentyfikowanej choroby pomoże obniżyć zawartość LDH we krwi. Wymagana jest kontrola wskaźnika dehydrogenazy mleczanowej w przypadku wykrycia następujących diagnoz:

Jeśli u pacjenta zostanie zdiagnozowana niedokrwistość, zostanie mu przepisana systematyczna terapia, która obejmuje przyjmowanie leków zawierających żelazo i specjalną dietę. W takim przypadku konieczne jest okresowe wykonywanie biochemicznego badania krwi w kierunku LDH w celu weryfikacji skuteczności leczenia.

Konieczne jest również regularne oddawanie krwi na LDH podczas leczenia ostrego zapalenia trzustki, ponieważ właśnie w zakresie dehydrogenazy mleczanowej można prześledzić sukces terapii.

Z reguły wykwalifikowani lekarze eliminują atak zapalenia trzustki bez interwencji chirurgicznej i tylko w najpoważniejszych przypadkach zaleca się jego usunięcie.

W przypadku zawału mięśnia sercowego konieczne jest rozpoczęcie leczenia na czas. Przede wszystkim zalecana jest terapia lekowa, która pomaga szybko złagodzić atak i normalizować krążenie krwi. Podczas leczenia należy prowadzić ścisłą kontrolę poziomu LDH.

W przypadku podejrzenia choroby onkologicznej wymagane są dodatkowe badania pacjenta. Jeśli ta diagnoza zostanie potwierdzona, należy podjąć pilne działania. Z reguły preferowana jest złożona terapia, która obejmuje operację, chemioterapię i radioterapię.

Tak więc biochemiczne badanie krwi na zawartość dehydrogenazy mleczanowej pomoże z czasem wykryć różne choroby i patologie w organizmie człowieka we wczesnych stadiach, przed wystąpieniem objawów choroby. Na szczęście nowoczesne metody badania ciała pozwalają uniknąć niebezpiecznych powikłań. Ponadto kompleksowa diagnostyka umożliwia monitorowanie przebiegu chorób przewlekłych.