B2-vitamin (riboflavin, növekedési vitamin). biológiai funkciókat

Adenozin-trifoszforsav (ATP) - univerzális forrás és fő energiaakkumulátor az élő sejtekben. Az ATP minden növényi és állati sejtben megtalálható. Az ATP mennyisége átlagosan 0,04% (a sejt nyers tömegének), a legnagyobb mennyiségben (0,2-0,5%) a vázizmokban található. A sejtben az ATP-molekula kialakulása után egy percen belül elfogy. Az emberben a testtömegnek megfelelő mennyiségű ATP képződik és elpusztul 24 óránként..

Az ATP egy mononukleotid, amely egy nitrogénbázisból (adeninből), ribózból és három foszforsavmaradékból áll. Mivel az ATP nem egy, hanem három foszforsavmaradékot tartalmaz, ide tartozik ribonukleozid-trifoszfát.

A sejtekben végbemenő legtöbb munkához az ATP hidrolízis energiáját használják fel. Ugyanakkor, amikor a foszforsav terminális maradéka lehasad, az ATP ADP-vé (adenozin-difoszforsav) megy át, amikor a második foszforsavmaradék lehasad, AMP-vé (adenozin-monofoszforsav). Mind a terminális, mind a második foszforsavmaradék eliminációjából származó szabadenergia-hozam körülbelül 30,6 kJ/mol. A harmadik foszfátcsoport hasadása mindössze 13,8 kJ/mol felszabadulással jár. A foszforsav terminális és második, második és első maradéka közötti kötéseket ún. makroergikus(nagy energia).

Az ATP-tartalékok folyamatosan feltöltődnek. A folyamat során minden élőlény sejtjében ATP szintézis megy végbe foszforiláció, azaz foszforsav hozzáadása az ADP-hez. A foszforiláció különböző intenzitással megy végbe légzés (mitokondriumok), glikolízis (citoplazma), fotoszintézis (kloroplasztiszok) során.

Az ATP a fő kapcsolat az energia felszabadulásával és felhalmozódásával járó folyamatok és az energiát igénylő folyamatok között. Ezenkívül az ATP más ribonukleozid-trifoszfátokkal (GTP, CTP, UTP) együtt az RNS-szintézis szubsztrátja.

Az ATP-n kívül vannak más makroerg kötéssel rendelkező molekulák is - UTP (uridin-trifoszforsav), GTP (guanozin-trifoszforsav), CTP (citidin-trifoszforsav), amelyek energiáját fehérje bioszintézishez (GTP), poliszacharidok (UTP) használják. ), foszfolipidek (CTP). De mindegyik az ATP energiája miatt jön létre.

A metabolikus reakciókban a mononukleotidok mellett fontos szerepet játszanak a koenzimek csoportjába tartozó dinukleotidok (NAD +, NADP +, FAD) (olyan szerves molekulák, amelyek csak a reakció során maradnak kapcsolatban az enzimmel). A NAD + (nikotinamid-adenin-dinukleotid), a NADP + (nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát) két nitrogéntartalmú bázist - adenint és nikotinsavamidot - tartalmazó dinukleotidok - a PP-vitamin származéka, két ribóz-maradék és két foszforsav-maradék. Ha az ATP univerzális energiaforrás, akkor A NAD+ és a NADP+ univerzális akceptorok,és restaurált formáik - NADHés NADPH – univerzális donorok redukciós egyenértékek (két elektron és egy proton). A nitrogénatom, amely a nikotinsav-amid maradék része, négy vegyértékű és pozitív töltésű ( OVER+). Ez a nitrogénbázis könnyen köt két elektront és egy protont (azaz redukálódik) azokban a reakciókban, amelyekben dehidrogenáz enzimek közreműködésével két hidrogénatom leszakad a szubsztrátról (a második proton oldatba megy):

Szubsztrát-H 2 + NAD + szubsztrát + NADH + H +

Fordított reakciókban enzimek, oxidáló NADH vagy NADPH, helyreállítják a szubsztrátumokat hidrogénatomok hozzákapcsolásával (a második proton oldatból származik).

FAD - flavin-adenin-dinukleotid- a B 2 -vitamin származéka (riboflavin) szintén a dehidrogenázok kofaktora, de HÓBORT két protonhoz és két elektronhoz kötődik, felépülve FADN 2.

Források

Elegendő mennyiségben tartalmaz húskészítményeket, májat, vesét, tejtermékeket, élesztőt. A vitamint a bélbaktériumok is termelik.

napi szükséglet

Szerkezet

Riboflavin tartalmaz flavin- izoalloxazin gyűrű szubsztituensekkel (nitrogéntartalmú bázis) és alkohollal ribitol.

A B2-vitamin szerkezete

A vitamin koenzimatikus formái ezen kívül vagy csak foszforsavat tartalmaznak - flavin mononukleotid(FMN) vagy foszforsav, amely emellett az AMP-hez kapcsolódik - flavin adenin dinukleotid.

A FAD és az FMN oxidált formáinak szerkezete

Anyagcsere

A bélben a riboflavin felszabadul az FMN-ből és a FAD-ból, és a vérbe diffundál. Az FMN és a FAD újraképződik a bélnyálkahártyában és más szövetekben.

Biokémiai funkciók

Koenzim-oxidoreduktáz – biztosítja a transzportot 2 atomok hidrogén a redox reakciókban.

A flavin koenzim biokémiai reakcióban való részvételének mechanizmusa

1. Energiaanyagcsere-dehidrogenázok- piruvát-dehidrogenáz (piruvátsav-oxidáció), α-ketoglutarát-dehidrogenáz és szukcinát-dehidrogenáz (trikarbonsavciklus), acil-SCoA-dehidrogenáz (zsírsav-oxidáció), mitokondriális α-glicerin-foszfát-dehidrogenáz (shuttle-rendszer).

Példa egy dehidrogenáz reakcióra, amelyben FAD is részt vesz

2. oxidázok, oxidáló szubsztrátok molekuláris oxigén részvételével. Például aminosavak közvetlen oxidatív dezaminálása vagy biogén aminok (hisztamin, GABA) semlegesítése.

Példa egy oxidázreakcióra, amelyben FAD is részt vesz
(biogén aminok semlegesítése)

Hipovitaminózis B2

Ok

Táplálkozási hiányosságok, élelmiszerek tárolása fényben, fényterápia, alkoholizmus és gyomor-bélrendszeri betegségek.

Klinikai kép

Először is, az erősen aerob szövetek szenvednek - a bőr és a nyálkahártyák hámja. Úgy jelenik meg, mint szárazság szájüreg, ajkak és szaruhártya; cheilosis, azaz repedések a száj sarkában és az ajkakon ("elakadás"), glossitis(bíbor nyelv), a bőr hámlása a nasolabialis háromszög, a herezacskó, a fülek és a nyak területén, kötőhártya-gyulladásés blepharitis.

A kötőhártya kiszáradása és gyulladása a véráramlás kompenzációs növekedéséhez vezet ezen a területen, és javítja az oxigénellátást, ami a szaruhártya vaszkularizációjában nyilvánul meg.

B2 antivitaminok

1. Akrikhin(atebrin) - gátolja a riboflavin működését protozoonokban. Malária, bőrleishmaniasis, trichomoniasis, helminthiasis (giardiasis, teniidosis) kezelésére használják.

2. Megafen- gátolja a FAD képződését az idegszövetben, nyugtatóként használják.

3. Toxoflavin a flavin-dehidrogenázok kompetitív inhibitora.

Adagolási formák

Szabad riboflavin, FMN és FAD (koenzim formák).

A nagy energiájú elektronok és protonok transzportját az oxidált szubsztrátból az oxigénbe a mitokondriumok belső membránján lokalizált redox enzimekből álló rendszer végzi. Ez a rendszer a következőket tartalmazza:

piridin-dehidrogenázok, amelyekben a NAD (nikotinamidadenin-dinukleotid) vagy a NADP (nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát) koenzimként működik;

Flavin dehidrogenázok (flavin enzimek), amelyek nem fehérje részének szerepét a FAD (flavin adenine dinukleotid) vagy az FMN (flavin mononukleotid) látja el;

Ubikinon (Q koenzim);

Citokrómok.

Piridin-dehidrogenázok. A NAD és NADP felépítését az 1. ábra mutatja. négy.

Nikotinamid-adenin - Nikotinamid-adenin-

dinukleotid (NAD) nukleotid foszfát (NADP)

Rizs. 4. A NAD és a NADP felépítése

A NAD és a NADP dinukleotidok, amelyek nukleotidjai pirofoszfát kötéssel (két egymással összefüggő foszforsav-maradékon keresztül) kapcsolódnak egymáshoz. Az egyik nukleotid összetétele nikotinsavamidot (PP-vitamin) tartalmaz, a másik nukleotidot az adenilsav képviseli. A NADP-molekula egy további foszforsav-maradékot tartalmaz az adenilsavhoz kötődő ribóz második szénatomjához.

A NAD és NADP számos dehidrogenáz koenzimei, amelyek különböző oxidációs szubsztrátokra specifikusak. A kapcsolat köztük és a fehérje rész között törékeny, csak közvetlenül a reakció pillanatában kapcsolódnak össze.

Néhány piridin-dehidrogenáz a mitokondriális mátrixban lokalizálódik. A NAD-függő dehidrogenázok elektronokat és protonokat szállítanak a légzési láncba, a NADP-függő dehidrogenázok redukáló ekvivalensek forrásaként szolgálnak a bioszintézis reakciókban

A NAD és NADP aktív része a PP-vitamin. Ha redukált szubsztráttal lép kölcsönhatásba, a PP-vitamin piridingyűrűje két elektront és egy protont köt meg, míg a második proton a közegben marad (5. ábra).

Rizs. 5. Szubsztrátum oxidációja piridin-dehidrogenázokkal

flavin enzimek. A NAD-tól és NADP-től eltérően a flavin enzimek protetikus csoportjai (FAD és FMN) erősen kapcsolódnak a fehérje részhez. Mindkét protéziscsoport tartalmaz egy metabolikusan aktív riboflavin formát (B 2 vitamin), amelyhez redukciójuk során hidrogénatomok adódnak (6. ábra).

Rizs. 6. A szubsztrátok oxidációja a flavin enzimek protetikus csoportjának aktív részével (B 2 vitamin)

FMN-függő dehidrogenáz köztes elektron- és protonhordozóként működik a NAD és az ubikinon között; közvetlen résztvevője a légzési láncnak.

Ubikinon (Q koenzim). Az ubikinon egy benzokinon-származék, hosszú oldallánccal. Szerkezete a 7. ábrán látható.

Rizs. 7. A koenzim Q (ubikinon) szerkezete

A Q koenzim az elektronok és protonok köztes hordozója a légzőláncban, közvetlenül oxidálja a flavin enzimeket. A protonok és elektronok kapcsolódási helye a benzokinongyűrű oxigénatomjai (8. ábra):

Rizs. 8. A koenzim Q (ubiquin) molekula által történő protontranszfer mechanizmusa

Citokrómok. A citokrómok a kromoproteinek osztályába tartoznak. Vastartalmú hemet tartalmaznak, szerkezetükben hasonlóak a hemoglobin heméhez. A különböző citokrómok különböznek a hem szerkezetében lévő oldalláncok felépítésében, a fehérjekomponensek szerkezetében, valamint abban, ahogy a hem kapcsolódik a fehérjekomponenshez. A citokrómok funkciója az ubikinonból az oxigénbe történő elektronátvitelhez kapcsolódik. A légzési láncban egy bizonyos sorrendben lokalizálódnak:

b idézet → c 1 idézet → c idézet → aa idézet 3

A b, c 1 és c citokróm köztes elektronhordozó funkciót lát el, a citokróm a és a 3 komplexe, az úgynevezett citokróm-oxidáz, egy terminális légzési enzim, amely közvetlenül kölcsönhatásba lép az oxigénnel. Ez a komplex hat alegységből áll, amelyek mindegyike egy hemcsoportot és egy rézatomot tartalmaz. A hat alegység közül kettő alkotja a citokróm a-t, a másik négy pedig a citokróm a 3-at.

Az elektronok citokrómok általi átvitele közvetlenül összefügg a vasionok jelenlétével az összetételükben. A citokrómok oxidált formája Fe 3+ -ot tartalmaz. Az ubikinonból vagy más citokrómból elektronokat fogadva a Fe 3+ redukált állapotba kerül (Fe 2+), és az elektronok átadásával egy másik citokrómhoz vagy oxigénhez a Fe 2+ ismét oxidált állapotba kerül (F 3+).

Az oxigén a citokróm-oxidázból elektronokat fogadva aktív (ionizált) állapotba kerül, majd két protont vesz fel a környezetből. Az eredmény egy vízmolekula.

Sematikusan a légzési lánc mentén az elektron- és protontranszfer rendszere a következőképpen ábrázolható (9. ábra):

Rizs. 9. Az elektron- és protonhordozók elrendezésének sorrendje a légzési láncban

A katalitikus reakciókban a koenzimek különböző atomcsoportok, elektronok vagy protonok szállítását végzik. A koenzimek enzimekhez kötődnek:

kovalens kötések;

Ionos kötések;

Hidrofób kölcsönhatások stb.

Egy koenzim több enzim koenzime is lehet. Sok koenzim többfunkciós (pl. NAD, PF). A holoenzim specifitása az apoenzimtől függ.

Minden koenzim két nagy csoportra osztható: vitaminos és nem vitaminos.

Vitamin jellegű koenzimek Vitaminok származékai vagy vitaminok kémiai módosításai.

1 csoport: tiamin – B1-vitamin származékok. Ezek tartalmazzák:

tiamin-monofoszfát (TMF);

tiamin-difoszfát (TDF) vagy tiamin-pirofoszfát (TPP) vagy kokarboxiláz;

Tiamin-trifoszfát (TTP).

A TPP-nek van a legnagyobb biológiai jelentősége. A ketosavak dekarboxilázában benne van: PVC, a-ketoglutársav. Ez az enzim katalizálja a CO2 eltávolítását.

A kokarboxiláz részt vesz a pentóz-foszfát ciklusból származó transzketoláz reakcióban.

2 csoport: flavin koenzimek, B2-vitamin származékok. Ezek tartalmazzák:

- flavin mononukleotid (FMN);

- flavin-adenin-dinukleotid (FAD).

A rebitol és az izoaloxazin B2-vitamint képez. A B2-vitamin és a többi foszforsav FMN-t alkot. Az FMN az AMP-vel kombinálva FAD-ot alkot.

[rizs. az izoaloxazingyűrű a rebitolhoz, a rebitol a foszforsavhoz és a foszforsav az AMP-hez kapcsolódik]

A FAD és az FMN a dehidrogenázok koenzimei. Ezek az enzimek katalizálják a hidrogén eltávolítását a szubsztrátból, azaz. részt vesz az oxidációs-redukciós reakciókban. Például az SDH – szukcinát-dehidrogenáz – katalizálja a borostyánkősav fumársavvá történő átalakulását. Ez egy FAD-függő enzim. [rizs. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (a nyíl felett - LDH, lent - FAD és FADH 2) COOH-CH = CH-COOH]. A flavin enzimek (flavin-függő DG-ek) FAD-ot tartalmaznak, amely a protonok és elektronok elsődleges forrása bennük. A kémia alatt. reakciók során a FAD FADH 2 -dá alakul. A FAD munkarésze az izoaloxazin 2. gyűrűje; a kémiai folyamatban. a reakció két hidrogénatom hozzáadása a nitrogénekhez és a kettős kötések átrendeződése a gyűrűkben.

3. csoport: pantotén koenzimek, B3-vitamin származékok- pantoténsav. A koenzim A, a HS-CoA részei. Ez az A koenzim az aciltranszferázok koenzimje, amellyel együtt különböző csoportokat visz át egyik molekulából a másikba.

4. csoport: nikotinamid, a PP-vitamin származékai - nikotinamid:

Képviselők:

nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD);

Nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát (NADP).

A NAD és NADP koenzimek dehidrogenázok (NADP-függő enzimek) koenzimei, mint például a malát DG, izocitrát DG, laktát DG. Részt vesznek a dehidrogénezési folyamatokban és a redox reakciókban. Ebben az esetben a NAD két protont és két elektront ad hozzá, és NADH2 keletkezik.

Rizs. NAD és NADP munkacsoport: a PP-vitamin képe, amelyhez egy H atom kapcsolódik és ennek eredményeként a kettős kötések átrendeződése következik be. A PP + H + vitamin új konfigurációja készült]

5. csoport: piridoxin, a B6-vitamin származékai. [rizs. piridoxál. piridoxál + foszforsav = piridoxál-foszfát]

- piridoxin;

- piridoxál;

- piridoxamin.

Ezek a formák a reakciók során átalakulnak. Amikor a piridoxál foszforsavval reagál, piridoxál-foszfát (PP) keletkezik.

A PF az aminotranszferázok koenzimje, az aminocsoport AA-ból ketosavba történő átvitelét végzi - a reakció transzamináció. Ezenkívül a B6-vitamin-származékok koenzimként szerepelnek az AA-dekarboxilázok összetételében.

Nem vitamin jellegű koenzimek- az anyagcsere folyamatában képződő anyagok.

1) Nukleotidok– UTP, UDP, TTF stb. Az UDP-glükóz belép a glikogén szintézisébe. Az UDP-hialuronsavat különféle anyagok semlegesítésére használják transzverzális reakciókban (glükuronil-transzferáz).

2) Porfirin származékok(hem): kataláz, peroxidáz, citokrómok stb.

3) Peptidek. A glutation egy tripeptid (GLU-CIS-GLI), részt vesz az o-in reakciókban, az oxidoreduktázok (glutation-peroxidáz, glutation-reduktáz) koenzimje. 2GSH "(a nyíl felett 2H) G-S-S-G. A GSH a glutation redukált formája, míg a G-S-S-G az oxidált formája.

4) fémionok Például a Zn 2+ az AlDH (alkohol-dehidrogenáz), Cu 2+ -amiláz, Mg 2+ -ATPáz (például miozin-ATPáz) enzim része.

Részt vehet:

Az enzim szubsztrát komplexének megkötése;

katalízisben;

Az enzim aktív helyének optimális konformációjának stabilizálása;

A kvaterner szerkezet stabilizálása.

Az enzimek a fehérjékhez hasonlóan 2 csoportra oszthatók: egyszerűés összetett. Az egyszerűek teljes egészében aminosavakból állnak, és hidrolízisük során kizárólag aminosavakat képeznek, térbeli szerveződésüket a tercier szerkezet korlátozza. Ezek főként gyomor-bélrendszeri enzimek: pepszin, tripszin, lizazim, foszfatáz. A komplex enzimek a fehérje részen kívül nem fehérje komponenseket is tartalmaznak, ezek a nem fehérje komponensek a fehérje részhez (alloenzim) való kötődés erősségében különböznek. Ha egy komplex enzim disszociációs állandója olyan kicsi, hogy az oldatban az összes polipeptid lánc kapcsolódik nem fehérje komponenseihez, és az izolálás és tisztítás során nem válik szét, akkor a nem fehérje komponens ún. protézis csoport és az enzimmolekula szerves részének tekintendő.

Alatt koenzim egy további csoport megértése, amely a disszociáció során könnyen elválasztható az alloenzimtől. Az alloenzim és a legegyszerűbb csoport között kovalens kötés van, meglehetősen összetett. Az alloenzim és a koenzim között nem kovalens kötés van (hidrogén vagy elektrosztatikus kölcsönhatások). A koenzimek tipikus képviselői:

B1 - tiamin; pirofoszfát (B-t tartalmaz)

B2 - riboflavin; FAD, FNK

PP - NAD, NADP

H - biotin; bioszitin

B6 - piridoxin; piridoxál-foszfát

Pantoténsav: Koenzim A

Számos kétértékű fém (Cu, Fe, Mn, Mg) kofaktorként is működik, bár nem tartoznak sem koenzimekhez, sem protetikus csoportokhoz. A fémek az aktív központ részét képezik, vagy stabilizálják az aktív központ szerkezetének optimális változatát.

FÉMEKENZIMEK

Fe, Fehemoglobin, kataláz, peroxidáz

Cu, Cu citokróm-oxidáz

ZnDNS - polimeráz, dehidrogenáz

Mghexokinase

Mnarginase

Szeglutation-reduktáz

Az ATP, tejsav, t-RNS is elláthat kofaktor funkciót. Meg kell jegyezni a kétkomponensű enzimek egyik megkülönböztető jellemzőjét, hogy sem a kofaktor (koenzim vagy protéziscsoport), sem az alloenzim külön-külön nem mutat katalitikus aktivitást, csupán egyetlen egésszé való kombinációjuk, háromuk programja szerint haladva. -dimenziós szerveződés, biztosítja a kémiai reakciók gyors lefolyását.

A NAD és a NADP felépítése.

A NAD és a NADP a piridinfüggő dehidrogenázok koenzimei.

NIKOTINAMID Adenin-dinukleotid.

NIKOTIN-AMID-INDINUKLEOAMIDEFOSZFÁT (NADP)

A NAD és NADP azon képessége, hogy pontos hidrogénhordozó szerepet töltsenek be, a szerkezetükben való jelenlétükkel függnek össze.

nikotinsav reamidja.

A NAD-függő dehidrogenázok részt vesznek a sejtekben

az elektrontranszfer folyamataiban a szubsztrátumból az O-ba.

A folyamatban a NADP-függő dehidrogenázok játszanak szerepet -

cukor bioszintézis. Ezért a NAD és NADP koenzimek

intracelluláris lokalizációban különböznek: NAD

a mitokondriumokban és a NADP nagy részében koncentrálódnak

a citoplazmában található.

A FAD és az FMN felépítése.

A FAD és az FMN a flavin enzimek protetikus csoportjai. Nagyon erősen kötődnek az alloenzimhez, ellentétben a NAD-val és a NADP-vel.

FLAVINMONONUKLEOTID (FMN).

FLAVINACETYLDINUKLEOTID.

A FAD és FMN molekula aktív része a riboflavin izoalloxadin gyűrűje, melynek nitrogénatomjaihoz 2 hidrogénatom kapcsolódhat.