A fehérjék mint biopolimerek. A fehérjék tulajdonságai és biológiai funkciói

A fehérjeanyagok vagy fehérjék szintén a természetes IUD-okhoz tartoznak. Ezek nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek összetett molekulái aminosavakból épülnek fel. A fehérjék molekulatömege 27 000 és 7 millió között van, vízben oldva valódi oldatot képeznek. A vízben a fehérjemolekulák ionokká disszociálnak. Ez a disszociáció lehet savas vagy bázikus, a közeg pH-jától függően. Erősen savas környezetben a fehérje bázisként viselkedik, molekulája az NH2 csoportok hatására a fő típus szerint disszociál:

HONH3-R-COOH++OH-

Ebben az esetben a savas disszociáció elnyomódik.

Lúgos közegben éppen ellenkezőleg, a fő disszociáció elnyomódik, és túlnyomórészt savas disszociáció következik be.

HONH3 - R - COOH - + H+

Egy bizonyos pH-értéknél azonban az amino- és karboxilcsoportok disszociációja ugyanazokat az értékeket kapja, amikor a fehérjemolekulák elektromosan semlegesekké válnak. Azt a pH-értéket, amelynél a fehérjemolekula elektromosan semleges állapotban van, izoelektromos pontnak nevezzük, rövidítve IEP. A legtöbb fehérje esetében az IEP a savas oldatok tartományában található. Különösen a zselatin esetében - 4,7; tejkazein - 4,6; g-globulin vér - 6,4; pepszin - 2,0; kimotripszin - 8,0; tojásalbumin - 4,7; farmakogél A - 7,0; pharmagel B - 4.7. Ismerni kell az izoelektromos pontot, mivel megállapították, hogy az IEt-ben a fehérjeoldatok stabilitása minimális lesz (minden tulajdonságának megnyilvánulása minimális lesz). Egyes esetekben még a fehérjék kicsapódása is lehetséges. Ennek oka az a tény, hogy az IE-ben a fehérjemolekula teljes hosszában egyenlő számú pozitív és negatív töltésű ionogén csoport található, ami a molekula konfigurációjának megváltozásához vezet. A rugalmas molekula az ionoktól eltérően vonzása miatt szűk golyóvá gömbölyödik fel.

Az oldatok viszkozitásának változása a makromolekulák alakjának megváltozásával jár.

A természetes IUD-k ezen csoportjának képviselői az ilyen enzimek, különösen:

A pepszint a sertés gyomor nyálkahártyájának speciális kezelésével nyerik, és porcukorral keverik össze. Ez egy fehér, enyhén sárgás por, édes ízű, enyhén sajátos szaggal. Emésztési zavarok (achilia, gastritis, dyspepsia stb.) esetén alkalmazzák.

A tripszin a szarvasmarhák hasnyálmirigyéből származik. Ez egy 21000 molekulatömegű fehérje. Két polimorf formában lehet: kristályos és amorf. A kristályos tripszint külsőleg szemcseppekben alkalmazzák; 0,2-0,25% koncentrációban gennyes sebekre, felfekvésekre, nekrózisra parenterális (intramuszkuláris) alkalmazásra. Fehér kristályos por, szagtalan, vízben könnyen oldódik, izotóniás nátrium-klorid oldat.

Kimotripszin - kimopszin és tripszin keveréke, csak helyi alkalmazásra javasolt vízben 0,05-0,1-1%-os oldatok gennyes sebekre, égési sérülésekre.

A hidrolizin - az állatok vérének hidrolízisével nyert, az anti-sokk folyadékok része.

Aminopeptid - az állatok vérének hidrolízisével is nyerhető, kimerült szervezetek táplálására használják. Intravénásan alkalmazzák, és a rektális adagolás is javasolt.

A kollagén a kötőszövet fő fehérje, három hélix szerkezetű makromolekulákból áll. A kollagén fő forrása a szarvasmarhák bőre, amely ennek akár 95%-át tartalmazza. A kollagént hasított fa lúgos sókezelésével nyerik.

A kollagént a sebek fóliák formájában furatsilinnal, bórsavval, homoktövis olajjal, metil-uracillal, valamint antibiotikumokkal szemfóliák formájában használják. Vérzéscsillapító szivacsokat használnak különféle gyógyászati ​​anyagokkal. A kollagén biztosítja a gyógyászati ​​anyagok optimális aktivitását, amely a kollagénbázisban lévő gyógyászati ​​anyagok mély behatolásával és a testszövetekkel való hosszan tartó érintkezésével jár.

A kollagén biológiai tulajdonságainak (a toxicitás hiánya, a szervezetben való teljes felszívódás és hasznosulás, a reparatív folyamatok serkentése) és technológiai tulajdonságainak kombinációja lehetővé teszi a dózisformák széles körű technológiai alkalmazását.

Mindezek a fehérjeanyagok jól oldódnak vízben. Ezek korlátlanul duzzadó IUD-k, ami a makromolekuláik szerkezetével magyarázható. Ezeknek az anyagoknak a makromolekulái hengerelt gömbgömbök. A molekulák közötti kötések kicsik, könnyen szolvatálódnak és oldatokká alakulnak. Alacsony viszkozitású oldatok keletkeznek.

Az orvosi zselatin is a fehérjék csoportjába tartozik, ennek az anyagnak a leírása az SP IX 309. oldalán található. Az állatok csontjaiban, bőrében és porcikájában található kollagén és kazein részleges hidrolízisének terméke. Ez egy színtelen vagy enyhén sárgás áttetsző rugalmas levelek vagy kis szagtalan lemezek.

Szájon át alkalmazzák a véralvadás fokozására és a gyomor-bélrendszeri vérzés megállítására. Az injekciókhoz 10% -os zselatin oldatokat használnak. A zselatin vízben és glicerinben készült oldatait kenőcsök és kúpok készítésére használják. A zselatin molekulák lineárisan megnyúlt alakúak (fibrillárisak). A zselatin fehérje, aminosavak kondenzációs terméke, molekulái sok poláris csoportot (karboxil- és aminocsoport) tartalmaznak, amelyek nagy affinitást mutatnak a vízhez, így a zselatin valódi vízoldatot képez. Szobahőmérsékleten 20-25°C-on korlátozott mértékben megduzzad, a hőmérséklet emelkedésével oldódik.

A zselatóz a zselatin hidrolízis terméke. Enyhén sárgás higroszkópos por. Heterogén rendszerek (szuszpenziók és emulziók) stabilizálására szolgál. Vízben mérsékelten oldódik.

A Farmagel A és B zselatin hidrolízis termékek, amelyek izoelektromos pontjaikban különböznek egymástól. A Farmagel A pH-ja 7,0 IET, a farmagel B pH-értéke 4,7. Heterogén rendszerekben stabilizátorként használják. A zselatin, a zselatóz és a farmakogél hátrányai: oldataik gyorsan ki vannak téve a mikrobiális romlásnak.

A fehérjék közül a lecitint emulgeálószerként is használják. A tojásfehérjében található. Jó emulgeáló tulajdonságokkal rendelkezik, és az injekciós adagolási formák stabilizálására használható.

Az óra témája: A fehérjék természetes polimerek. A fehérjék összetétele és szerkezete

Célok:

Oktatóanyag: holisztikus képet alkotni a biopolimerekről

fehérjék a kémia és biológia kurzusok integrációja alapján. Ismertesse meg a tanulókkal a fehérjék összetételét, szerkezetét, tulajdonságait és funkcióit. A fehérjékkel végzett kísérletek alkalmazása interdiszciplináris kapcsolatok megvalósítására és a tanulók kognitív érdeklődésének fejlesztésére.

Fejlesztés: fejleszti a tantárgyak iránti kognitív érdeklődést, a logikus érvelés képességét, az ismeretek gyakorlati alkalmazását.

Gondoskodó: a közös tevékenység készségeinek fejlesztése, az önbecsülés képességének kialakítása.

Az óra típusa: új ismeretek elsajátítása.

AZ ÓRÁK ALATT

Idő szervezése.

Üdvözlöm, hiányzó jel. Az óra témájának és az óra céljának bemutatása.

A figyelem aktualizálása

A modern tudomány a következőképpen mutatja be az élet folyamatát:

"Az élet a fehérjék és más anyagok közötti kölcsönhatás legösszetettebb kémiai folyamatainak összefonódása."

"Az élet a fehérjetestek létezésének módja"

F. Engels

Ma a fehérjéket biológiai és kémiai szempontból vizsgáljuk.

Új anyagok tanulása.

1. A fehérjék fogalma

A fehérje izmok, kötőszövetek (inak, szalagok, porcok). A fehérjemolekulák beépülnek a csontszövetbe. A haj, a köröm, a fogak és a bőr speciális fehérjeformákból készül. A fehérjemolekulákból külön nagyon fontos hormonok képződnek, amelyektől az egészség függ. A legtöbb enzim tartalmaz fehérjedarabokat is, a szervezetben végbemenő élettani és biokémiai folyamatok minősége és intenzitása az enzimektől függ.

A különböző emberi szövetek fehérjetartalma nem azonos. Tehát az izmok akár 80% fehérjét tartalmaznak, lép, vér, tüdő - 72%, bőr - 63%, máj - 57%, agy - 15%, zsírszövet, csont és fogszövet - 14-28%.

A fehérjék nagy molekulájú természetes polimerek, amelyek aminosav-maradékokból épülnek fel, amelyeket amid (peptid) kötéssel kapcsolnak össze -CO-NH-. Minden fehérjét egy specifikus aminosav-szekvencia és egyedi térszerkezet jellemez. A fehérjék a szerves vegyületek száraz tömegének legalább 50%-át teszik ki egy állati sejtben.

2. A fehérjék összetétele és szerkezete.

A fehérjeanyagok összetétele szén, hidrogén, oxigén, nitrogén, kén, foszfor.

Hemoglobin - C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .

A fehérjék molekulatömege több ezertől több millióig terjed. Mr tojásfehérje = 36 000, Mr izomfehérje = 1 500 000.

A fehérjemolekulák kémiai összetételének megállapítását, szerkezetüket a fehérjehidrolízis termékeinek vizsgálata segítette elő.

1903-ban Emil Hermann Fischer német tudós javasolta a peptidelméletet, amely a fehérjeszerkezet rejtélyének kulcsa lett. Fisher azt javasolta, hogy a fehérjék aminosav-maradékok polimerei, amelyeket NH-CO peptidkötés köt össze. Azt az elképzelést, hogy a fehérjék polimer képződmények, már 1888-ban megfogalmazta Alekszandr Jakovlevics Danilevszkij orosz tudós.

3. A fehérjék meghatározása és osztályozása

A fehérjék természetes, nagy molekulájú természetes vegyületek (biopolimerek), amelyek speciális peptidkötéssel összekapcsolt alfa-aminosavakból épülnek fel. A fehérjék összetétele 20 különböző aminosavat tartalmaz, így a fehérjék hatalmas választéka az aminosavak különféle kombinációival. Mivel az ábécé 33 betűjéből végtelen számú szót készíthetünk, így 20 aminosavból végtelen számú fehérjét. Az emberi szervezetben legfeljebb 100 000 fehérje található.

A molekulákban található aminosavak száma eltérő: inzulin - 51, mioglobin - 140. Ennélfogva a fehérje M r értéke 10 000-től több millióig terjed.

A fehérjéket fehérjékre (egyszerű fehérjék) és fehérjékre (komplex fehérjékre) osztják.

4. A fehérjék szerkezete

A polipeptidláncban lévő aminosavak szigorúan meghatározott szekvenciáját elsődleges szerkezetnek nevezzük. Gyakran lineáris láncnak nevezik. Ez a szerkezet korlátozott számú fehérjére jellemző.

Tanulmányok kimutatták, hogy a polipeptidlánc egyes részei a -CO és -NH csoportok közötti hidrogénkötések miatt spirálba gyűrődnek. Így alakul ki a másodlagos szerkezet.

A spirális polipeptidláncot valahogyan össze kell hajtani, tömöríteni. Csomagolt állapotban a fehérjemolekulák ellipszoid alakúak, amit gyakran tekercsnek neveznek. Ez egy harmadlagos szerkezet, amelyet hidrofób alkot. Észter kötések, egyes fehérjéknek S-S kötései vannak (biszulfid kötések)

A fehérjemolekulák legmagasabb szervezete a kvaterner szerkezet - fehérje makromolekulák kapcsolódnak egymáshoz, komplexet alkotva.

A fehérjék funkciói

A fehérjék funkciói a szervezetben változatosak. Ezek nagyrészt maguknak a fehérjéknek a formáinak és összetételének összetettségéből és sokféleségéből adódnak.

Építőipari (műanyag) - A fehérjék részt vesznek a sejtmembrán, az organellumok és a sejtmembránok kialakításában. Az erek, az inak és a haj fehérjékből épülnek fel.

Katalitikus - minden sejtkatalizátor fehérje (enzimaktív helyek).

Motor - kontraktilis fehérjék okoznak minden mozgást.

Szállítás - vérfehérje hemoglobin köti az oxigént, és elviszi minden szövetbe.

Védő - fehérjetestek és antitestek termelése az idegen anyagok semlegesítésére.

Energia - 1 g fehérje 17,6 kJ-nak felel meg.

Receptor - külső ingerre adott válasz.

A tudás formálása:

A tanulók a következő kérdésekre válaszolnak:

Mik azok a fehérjék?

Hány térbeli szerkezetét ismeri egy fehérjemolekulának?

Milyen funkciói vannak a fehérjéknek?

Állítsa be és jelentse be az osztályzatokat.

Házi feladat : 38. § kémiai tulajdonságok nélkül. Üzenet készítése a következő témában: „Lehetséges-e teljesen helyettesíteni a fehérjetartalmú élelmiszereket szénhidrátokkal?”, „A fehérjék szerepe az emberi életben”

lecke típusa - kombinált

Mód: részben feltáró, problematikus bemutatás, magyarázó és szemléletes.

Cél:

Holisztikus tudásrendszer kialakítása a tanulókban az élővilágról, annak rendszerszintű szerveződéséről és fejlődéséről;

Képes a biológiai kérdésekkel kapcsolatos új információk megalapozott értékelésére;

Állampolgári felelősségvállalásra, önállóságra, kezdeményezőkészségre nevelés

Feladatok:

Nevelési: biológiai rendszerekről (sejt, szervezet, faj, ökoszisztéma); a vadon élő állatokkal kapcsolatos modern elképzelések fejlődésének története; kiemelkedő felfedezések a biológiai tudományban; a biológia tudomány szerepe a modern természettudományos világkép kialakításában; tudományos ismeretek módszerei;

Fejlődés kreatív képességek a biológia kiemelkedő eredményeinek tanulmányozása során, amelyek az egyetemes kultúrában szerepelnek; a modern tudományos nézetek, elképzelések, elméletek, fogalmak, különféle hipotézisek (az élet lényegéről és eredetéről, az emberről) fejlesztésének összetett és egymásnak ellentmondó módjai a különféle információforrásokkal való munka során;

Nevelés meggyőződés a vadon élő állatok megismerésének lehetőségében, a természeti környezethez való gondos hozzáállás szükségessége, a saját egészsége; az ellenfél véleményének tiszteletben tartása a biológiai problémák megvitatása során

A biológia tanulás személyes eredményei:

1. az orosz polgári identitás nevelése: hazaszeretet, a haza szeretete és tisztelete, a szülőföld iránti büszkeség érzése; az etnikai hovatartozás tudata; a multinacionális orosz társadalom humanista és hagyományos értékeinek asszimilációja; a szülőföld iránti felelősség és kötelességtudat ápolása;

2. felelősségteljes tanulási szemlélet kialakítása, a tanulók felkészültsége és képessége a tanulási és megismerési motiváción alapuló önfejlesztésre és önképzésre, a tudatos választásra és a szakmavilágban való tájékozódáson alapuló további egyéni oktatási pálya kialakítására, ill. szakmai preferenciák, figyelembe véve a fenntartható kognitív érdekeket;

Meta tantárgy tanulási eredmények a biológiában:

1. képes önállóan meghatározni tanulási céljait, új feladatokat kitűzni és megfogalmazni a tanulásban és a kognitív tevékenységben, kialakítani kognitív tevékenysége indítékait és érdeklődését;

2. a kutatási és projekttevékenység összetevőinek elsajátítása, ideértve a probléma átlátásának, kérdések felvetésének, hipotézisek felállításának képességét;

3. képesség a különböző biológiai információforrásokkal való munkavégzésre: különböző forrásokban (tankönyvszöveg, népszerű tudományos irodalom, biológiai szótárak és segédkönyvek) biológiai információk felkutatása, elemzése, ill.

kiértékeli az adatokat;

kognitív: a biológiai objektumok és folyamatok lényeges jellemzőinek kiválasztása; az emberi rokonság emlősökkel való bizonyítása (érvelése); az ember és a környezet kapcsolata; az emberi egészség függősége a környezet állapotától; a környezet védelmének szükségessége; a biológiatudomány módszereinek elsajátítása: biológiai objektumok, folyamatok megfigyelése, leírása; biológiai kísérletek felállítása és eredményeik magyarázata.

Szabályozó: az a képesség, hogy önállóan tervezzék meg a célok elérésének módjait, beleértve az alternatívakat is, hogy tudatosan válasszák ki a leghatékonyabb módszereket az oktatási és kognitív problémák megoldására; az oktatási együttműködés és közös tevékenységek megszervezésének képessége a tanárral és társaival; egyéni és csoportos munkavégzés: álláspontok egyeztetése alapján, érdekek figyelembevételével közös megoldást találni, konfliktusokat megoldani; az információs és kommunikációs technológiák felhasználása területén (a továbbiakban: IKT-kompetenciák) kapcsolatos kompetencia kialakítása és fejlesztése.

Kommunikatív: a kommunikációs kompetencia kialakítása a társakkal való kommunikációban és együttműködésben, a serdülőkori nemi szocializáció jellemzőinek megértése, társadalmilag hasznos, oktató, kutató, alkotó és egyéb tevékenységek.

Technológia : Egészségmegőrző, problémás, fejlesztő nevelés, csoportos foglalkozások

Fogadások: elemzés, szintézis, következtetés, információ átadása egyik típusból a másikba, általánosítás.

Az órák alatt

Feladatok

Feltárni a fehérjék vezető szerepét a sejt szerkezetében és életében. ,

Ismertesse az információs biopolimer jellegű fehérje makromolekulák szerkezetét!

Az iskolások ismereteinek elmélyítése az anyagok molekuláinak szerkezete és funkciói közötti kapcsolatról fehérjék példáján.

Alapvető rendelkezések

A fehérje elsődleges szerkezetét a genotípus határozza meg.

A fehérje másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezeti felépítése az elsődleges szerkezettől függ.

Minden biológiai katalizátor – enzim – fehérje jellegű.

4. A fehérjemolekulák immunológiai védelmet nyújtanak a szervezetnek az idegen anyagokkal szemben .

Megbeszélésre váró kérdések

Mi: meghatározza a biológiai katalizátorok - zsaruk - aktivitásának specifikusságát?

Mi a finom felületi receptor hatásmechanizmusa?

Biológiai polimerek - fehérjék

A sejt szerves anyagai között a fehérjék mind mennyiségben, mind értékben az első helyet foglalják el. Az állatokban a sejt száraz tömegének körülbelül 50%-át teszik ki. Az emberi szervezetben 5 millió fajta fehérje mo- található, amelyek nemcsak egymástól, hanem más szervezetek fehérjéitől is különböznek. A szerkezet ilyen sokfélesége és összetettsége ellenére is csak 20 különböző aminosav.

Az aminosavak szerkezeti felépítése közös, de a gyök (K) szerkezetében különböznek egymástól, amely igen változatos. Például az alanin aminosavnak van egy egyszerű gyökje - CH3, a cisztein gyök ként - CH28H, más aminosavak összetettebb gyököket tartalmaznak.

Az állatok, növények és mikroorganizmusok élő szervezeteiből izolált fehérjék 20 bázikus aminosav több száz, néha több ezer kombinációját tartalmazzák. Változásuk sorrendje a legváltozatosabb, ami lehetővé teszi hatalmas számú, egymástól eltérő fehérjemolekula létezését. Például egy mindössze 20 aminosavból álló fehérje esetében elméletileg körülbelül 2 lehetséges. Különböző fehérjemolekulák 1018 változata, amelyek az aminosavak váltakozásában, és így tulajdonságaikban is különböznek egymástól. A polipeptidláncban lévő aminosav-szekvenciát általában a fehérje elsődleges szerkezetének nevezik.

A peptidkötésekkel sorba kapcsolt aminosavakból álló lánc formájában lévő fehérjemolekula azonban még nem képes meghatározott funkciók ellátására. Ez magasabb szerkezeti szervezést igényel. A különböző aminosavak karboxil- és aminocsoportjai közötti hidrogénkötések kialakításával a fehérje molekula hélix (a-struktúra) vagy hajtogatott réteg - "harmonika" (P-struktúra) formáját ölti. Ez egy másodlagos szerkezet, de gyakran nem elegendő a jellegzetes biológiai aktivitás megszerzéséhez.

A fehérje másodlagos szerkezete ((3-struktúra) felül van. A fehérje harmadlagos szerkezete alul:

- ionos kölcsönhatások,

- hidrogénkötések.

- diszulfid kötések,

- hidrofób kölcsönhatások,

- hidratált csoportok

Gyakran csak egy tercier szerkezetű molekula működhet katalizátorként vagy más módon. Harmadlagos szerkezet gyökök, különösen a cisztein aminosav ként tartalmazó gyökeinek kölcsönhatása következtében jön létre. A polipeptidláncban egymástól bizonyos távolságra elhelyezkedő két aminosav kénatomjai összekapcsolódnak, úgynevezett diszulfid-, vagy 8-8-as kötéseket alkotva. Ezeknek a kölcsönhatásoknak, valamint egyéb, kevésbé erős kötéseknek köszönhetően a fehérjespirál összehajlik és golyó alakot ölt, ill. gömböcskék. Azt a módot, ahogyan a polipeptid hélixei gömbölyűvé hajtódnak, a fehérje harmadlagos szerkezetének nevezik. Számos harmadlagos szerkezetű fehérje képes betölteni biológiai szerepét a sejtben. Egyes testfunkciók megvalósításához azonban még magasabb szintű szervezettségű fehérjék részvétele szükséges. Az ilyen szervezet az ún Negyedidős szerkezet-raj. Több (két, három vagy több) fehérjemolekula funkcionális kombinációja, harmadlagos szerkezeti szerveződéssel. Ilyen összetett fehérje például a hemoglobin. Molekulája négy egymással összefüggő molekulából áll. Egy másik példa a hasnyálmirigyhormon - az inzulin, amely két összetevőből áll. Egyes fehérjék kvaterner szerkezetének összetétele a fehérje alegységeken kívül különféle nem fehérje komponenseket is tartalmaz. Ugyanez a hemoglobin tartalmaz egy komplex heterociklusos vegyületet, amely magában foglalja a vasat is.Fehérje tulajdonságok. A fehérjék más szervetlen és szerves vegyületekhez hasonlóan szerkezeti felépítésükből adódóan számos fizikai-kémiai tulajdonsággal rendelkeznek. Ez nagymértékben meghatározza az egyes molekulák funkcionális aktivitását. Először is, a fehérjék túlnyomórészt vízoldható molekulák.

Másodszor, a fehérje molekulák nagy felületi töltést hordoznak. Ez számos elektrokémiai hatást meghatároz, például a membrán permeabilitásának változásait, az enzimek katalitikus aktivitását és más funkciókat.

Harmadszor, A fehérjék termolabilisek, azaz szűk hőmérséklet-tartományban mutatják aktivitásukat.

Az emelkedett hőmérséklet, valamint a kiszáradás, a pH változása és egyéb hatások a fehérjék szerkezeti szerveződésének tönkremenetelét okozzák. Először is, a leggyengébb szerkezet megsemmisül - negyedidőszak, majd harmadlagos, másodlagos, és szigorúbb feltételek mellett - elsődleges. Egy fehérjemolekula szerkezeti felépítésének elvesztését denaturációnak nevezzük.

Ha a környezeti feltételek megváltozása nem vezet a molekula elsődleges szerkezetének tönkremeneteléhez, akkor a normál környezeti feltételek helyreállításával a fehérje szerkezete és funkcionális aktivitása teljesen helyreáll. Ezt a folyamatot renaturációnak nevezik. A fehérjéknek az elveszett szerkezet teljes helyreállítására irányuló tulajdonságát széles körben használják az orvosi és élelmiszeriparban bizonyos gyógyászati ​​készítmények, például antibiotikumok, vakcinák, szérumok, enzimek előállítására; élelmiszer-koncentrátumok előállítására, amelyek szárított formában hosszú ideig megőrzik táplálkozási tulajdonságaikat.

A fehérje funkciók. A fehérjék funkciói egy sejtben rendkívül sokrétűek. Az egyik legfontosabb a képlékeny (építő) funkció: a fehérjék részt vesznek minden sejtmembrán és sejtszervecskék, valamint az extracelluláris struktúrák kialakításában.

A fehérjék katalitikus szerepe rendkívül fontos. Minden biológiai katalizátor - enzim - fehérje jellegű anyag, tíz- és százezerszeresére gyorsítják fel a sejtben lezajló kémiai reakciókat.

Egy enzim (F) kölcsönhatása egy anyaggal (S), ami reakciótermékek (P) képződését eredményezi

Nézzük meg közelebbről ezt a fontos funkciót. A "katalízis" kifejezés, amely nem kevésbé gyakori a biokémiában, mint a vegyiparban, ahol a katalizátorokat széles körben használják, szó szerint "felszabadítást", "felszabadítást" jelent. A katalitikus reakció lényege a katalizátorok és reakciótípusok óriási változatossága ellenére, amelyben részt vesznek, alapvetően abban rejlik, hogy a kiindulási anyagok a katalizátorral intermedier vegyületeket képeznek. Viszonylag gyorsan a reakció végtermékeivé alakulnak, és a katalizátor visszaáll eredeti formájában. Az enzimek ugyanazok a katalizátorok. A katalízis minden törvénye vonatkozik rájuk. De az enzimek fehérje jellegűek, és ez különleges tulajdonságokat ad nekik. Mi a közös az enzimekben a szervetlen kémiából ismert katalizátorokkal, például platinával, vanádium-oxiddal és más szervetlen reakciógyorsítókkal, és mi különbözteti meg őket? Ugyanaz a szervetlen katalizátor számos különböző iparágban használható. Az enzimek csak az oldat savasságának fiziológiás értékeinél aktívak, azaz a hidrogénionok olyan koncentrációja mellett, amely kompatibilis egy sejt, szerv vagy rendszer életével és normális működésével.

A fehérjék szabályozó funkciója az anyagcsere-folyamatok szabályozásának végrehajtásából áll: inzulin, agyalapi mirigy hormonok stb.

motoros funkció az élő szervezeteket speciális összehúzó fehérjékkel látják el. Ezek a fehérjék mindenféle mozgásban részt vesznek, amire a sejtek és az élőlények képesek: a csillók villogása és a flagellák mozgása protozoonokban, az izomösszehúzódás a többsejtű állatoknál, a levelek mozgása a növényekben stb.

A fehérjék szállítási funkciója kémiai elemek (például oxigén a hemoglobinhoz) vagy biológiailag aktív anyagok (hormonok) hozzáadása és a test különböző szöveteibe és szerveibe történő átvitele. A sejtmagban szintetizált RNS-t speciális transzportfehérjék szállítják a citoplazmába. A transzportfehérjék a sejtek külső membránjában széles körben jelen vannak, különféle anyagokat szállítanak a környezetből a citoplazmába.

Amikor idegen fehérjék vagy mikroorganizmusok kerülnek a szervezetbe, a fehérvérsejtekben - leukociták - antitestekben speciális fehérjék képződnek. Össze vannak kötve

Kölcsönhatásba lépnek a szervezet számára szokatlan anyagokkal (antigénekkel) a molekulák térbeli konfigurációinak megfelelőségének elve szerint (a „kulcszár” elv). Ennek eredményeként egy ártalmatlan, nem toxikus komplex képződik - "antigén-antitest", amelyet ezt követően fagocitizálnak és megemésztenek a leukociták más formái - ez egy védő funkció.

A fehérjék a sejt egyik energiaforrásaként is szolgálhatnak, vagyis energiafunkciót töltenek be. 1 g fehérje végtermékké történő teljes lebontásával 17,6 kJ energia szabadul fel. Az ilyen minőségben lévő fehérjéket azonban ritkán használják. A fehérjemolekulák lebomlása során felszabaduló aminosavak plasztikus cserereakciókban vesznek részt új fehérjék felépítése érdekében.

Kérdések és feladatok az ismétléshez

Milyen szerves anyagok szerepelnek a sejt összetételében?

Milyen egyszerű szerves vegyületekből állnak a fehérjék?

Mik azok a peptidek?

Mi a fehérje elsődleges szerkezete?

Hogyan alakul ki egy fehérje másodlagos, harmadlagos szerkezete?

Mi a fehérje denaturáció?

Milyen funkcióit ismeri a fehérjék?

Válaszd ki a véleményed szerint helyes választ.

1. Ki fedezte fel a sejtek létezését?

Robert Hooke

Carl Linné

2. Mivel van tele a cella?

Citoplazma

héj

3. Mi a neve a citoplazmában található sűrű testnek?

sejtmag

héj

sejtszervecskék

4. Az organellumok közül melyik segíti a sejt légzését?

lizoszóma

mitokondrium

membrán

5. Milyen organellum ad zöld színt a növényeknek?

lizoszóma

kloroplaszt

mitokondrium

6. Milyen anyag van a legtöbb szervetlen sejtekben?

víz

ásványi sók

7. Milyen anyagok alkotják a szerves sejt 20%-át?

Nukleinsavak

Mókusok

8. Mi a közös neve a következő anyagoknak: cukor, rost, keményítő?

szénhidrátokat

9. Melyik anyag adja az energia 30%-át a sejtnek?

zsírok

szénhidrátokat

10. Milyen anyag van a legtöbb a sejtben?

Oxigén

Aminosavak, fehérjék. A fehérjék szerkezete. Egy fehérjemolekula szerveződési szintjei

Videó lecketovábbbiológia " Mókusok"

Funkciókfehérjék

Erőforrások

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA "BIOLÓGIA" TANKÖNYV ÁLTALÁNOS OKTATÁSI INTÉZMÉNYEK SZÁMÁRA (10-11. osztály).

AP Plekhov Biológia az ökológia alapjaival. Sorozat „Tankönyvek egyetemeknek. Különleges irodalom.

Egy könyv tanároknak Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biológia: általános minták.

Bemutató tárhely

"Az élet a fehérjetestek létezésének módja"

F. Engels.

Az általunk ismert élő szervezetek egyike sem nélkülözheti a fehérjéket. A fehérjék tápanyagként szolgálnak, szabályozzák az anyagcserét, enzimként - anyagcsere katalizátorként működnek, elősegítik az oxigén átjutását a szervezetben és annak felszívódását, fontos szerepet játszanak az idegrendszer működésében, az izomösszehúzódás mechanikai alapjai, részt vesznek a genetikai információ átvitelében stb. d.

Fehérjék (polipeptidek) - α-aminosav-maradékokból összekötött biopolimerek peptid(amid) kötések. Ezek a biopolimerek 20 típusú monomert tartalmaznak. Ezek a monomerek aminosavak. Minden fehérje kémiai szerkezetében polipeptid. Egyes fehérjék több polipeptid láncból állnak. A legtöbb fehérje átlagosan 300-500 aminosavat tartalmaz. Számos nagyon rövid, 3-8 aminosav hosszúságú természetes fehérje és nagyon hosszú, több mint 1500 aminosav hosszúságú biopolimer ismert. A fehérje makromolekula kialakulása α-aminosavak polikondenzációs reakciójaként ábrázolható:

Az aminosavak a szén- és nitrogénatomok közötti új kötés - peptid (amid) - révén kapcsolódnak egymáshoz:

Két aminosavból (AA) dipeptidet, háromból tripeptidet, nagyobb számú AA-ból polipeptideket (fehérjéket) kaphat.

A fehérjék funkciói

A fehérjék funkciói a természetben univerzálisak. A fehérjék az agy, a belső szervek, a csontok, a bőr, a hajszálak stb. részei. fő forrásα - az élő szervezet aminosavai olyan élelmiszer-fehérjék, amelyek a gyomor-bél traktusban végbemenő enzimatikus hidrolízis eredményekéntα - aminosavak. Sokα - aminosavak szintetizálódnak a szervezetben, és néhány szükséges a fehérjék szintéziséhez α Az aminosavak nem szintetizálódnak a szervezetben, és kívülről kell beszerezni őket. Az ilyen aminosavakat esszenciálisnak nevezik. Ide tartozik a valin, leucin, treonin, metionin, triptofán és mások (lásd a táblázatot). Egyes emberi betegségekben az esszenciális aminosavak listája bővül.

· katalitikus funkció - speciális fehérjék - katalizátorok (enzimek) segítségével hajtják végre. Részvételükkel megnő a különböző anyagcsere- és energiareakciók sebessége a szervezetben.

Az enzimek katalizálják a komplex molekulák felhasadásának reakcióit (katabolizmus) és azok szintézisét (anabolizmus), valamint a DNS-replikációt és az RNS-templát szintézist. Több ezer enzim ismert. Ezek közül, mint például a pepszin, lebontják a fehérjéket az emésztés során.

· szállítási funkció - különféle anyagok megkötése és szállítása (szállítása) egyik szervből a másikba.

Tehát a vörösvértestek fehérje, a hemoglobin a tüdő oxigénjével egyesül, és oxihemoglobinná alakul. A véráramlással a szerveket és szöveteket elérve az oxihemoglobin lebomlik és leadja a szövetekben az oxidatív folyamatok biztosításához szükséges oxigént.

· Védő funkció - a szervezetbe kerülő vagy a baktériumok és vírusok létfontosságú tevékenységéből származó anyagok megkötése és semlegesítése.

A védelmi funkciót a szervezetben képződő specifikus fehérjék (antitestek - immunglobulinok) látják el (fizikai, kémiai és immunvédelem). Például a fibrinogén, egy vérplazmafehérje védő funkciót tölt be azáltal, hogy részt vesz a véralvadásban, és ezáltal csökkenti a vérveszteséget.

· Összehúzódási funkció (aktin, miozin) - a fehérjék kölcsönhatása következtében térbeli mozgás, a szív összehúzódása és ellazulása, valamint egyéb belső szervek mozgása következik be.

· szerkezeti funkciója A fehérjék képezik a sejtszerkezet alapját. Egy részük (kötőszöveti kollagén, haj-, köröm- és bőrkeratin, érfal-elasztin, gyapjúkeratin, selyemfibroin stb.) szinte kizárólag szerkezeti funkciót lát el.

Lipidekkel kombinálva a fehérjék részt vesznek a sejtmembránok és az intracelluláris képződmények felépítésében.

· Hormonális (szabályozó) funkció - jelek átvitelének képessége szövetek, sejtek vagy organizmusok között.

Végezzen fehérjéket-anyagcsere-szabályozókat. Olyan hormonokra utalnak, amelyek a belső elválasztású mirigyekben, a test egyes szerveiben és szöveteiben képződnek.

· táplálkozási funkció - tartalék fehérjék végzik, amelyek energia- és anyagforrásként raktározódnak.

Például: kazein, tojásalbumin, tojásfehérjék biztosítják a magzat növekedését és fejlődését, a tejfehérjék pedig az újszülött táplálékforrásaként szolgálnak.

A fehérjék különféle funkcióit a magasan szervezett makromolekuláik α-aminosav-összetétele és szerkezete határozza meg.

A fehérjék fizikai tulajdonságai

A fehérjék nagyon hosszú molekulák, amelyek peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavegységekből állnak. Ezek természetes polimerek, a fehérjék molekulatömege több ezertől több tízmillióig terjed. Például a tejalbumin molekulatömege 17 400, a vér fibrinogénje - 400 000, a vírusfehérjék - 50 000 000. Minden peptidnek és fehérjének szigorúan meghatározott összetétele és aminosav-szekvenciája van a láncban, amely meghatározza egyedi biológiai specifitását. A fehérjék száma jellemzi a szervezet összetettségének fokát (E. coli - 3000, és az emberi szervezetben több mint 5 millió fehérje található).

Az első fehérje, amit életünkben megismerünk, a tyúktojás albuminja - vízben nagyon jól oldódik, hevítésre (tojás sütésekor) megalvad, hosszú hőségben tárolva pedig összeesik, a tojás megromlik. De a fehérje nem csak a tojáshéj alatt van elrejtve. Haj, körmök, karmok, gyapjú, toll, paták, a bőr külső rétege – ezek szinte teljes egészében egy másik fehérjéből, a keratinból állnak. A keratin nem oldódik vízben, nem koagulál, nem bomlik le a földben: az ősi állatok szarvai és a csontok is megőrződnek benne. A gyomornedvben lévő fehérje pepszin pedig képes más fehérjéket elpusztítani, ez az emésztés folyamata. A protein inreferont a rhinitis és influenza kezelésére használják, mert. megöli az ezeket a betegségeket okozó vírusokat. A kígyóméreg fehérje pedig képes megölni egy embert.

A fehérjék osztályozása

A fehérjék tápértéke szempontjából, amelyet az aminosav-összetételük és az úgynevezett esszenciális aminosavak tartalma határoz meg, a fehérjéket a következőkre osztják: teljes értékű és hibás . A teljes fehérjék főként állati eredetű fehérjék, kivéve a zselatint, amely a nem teljes fehérjék közé tartozik. A hiányos fehérjék túlnyomórészt növényi eredetűek. Egyes növények (burgonya, hüvelyesek stb.) azonban teljes értékű fehérjéket tartalmaznak. Az állati fehérjék közül a hús, a tojás, a tej stb. fehérjéi különösen értékesek a szervezet számára.

A peptidláncok mellett sok fehérje nem aminosav fragmentumokat is tartalmaz, e kritérium szerint a fehérjék két nagy csoportra oszthatók - egyszerű és összetett fehérjék (fehérjék). Az egyszerű fehérjék csak aminosav láncokat tartalmaznak, a komplex fehérjék nem aminosav fragmentumokat is tartalmaznak ( Például a hemoglobin vasat tartalmaz).

Az általános szerkezeti típus szerint a fehérjék három csoportra oszthatók:

1. fibrilláris fehérjék - vízben oldhatatlanok, polimereket képeznek, szerkezetük általában erősen szabályos, és főként a különböző láncok közötti kölcsönhatások tartják fenn. Megnyúlt fonalas szerkezetű fehérjék. Számos fibrilláris fehérje polipeptidláncai párhuzamosak egymással egy tengely mentén, és hosszú rostokat (fibrillákat) vagy rétegeket alkotnak.

A legtöbb fibrilláris fehérje vízben oldhatatlan. A rostos fehérjék közé tartoznak például az α-keratinok (ezek a haj szinte teljes száraz tömegét teszik ki, a gyapjú, szarv, pata, köröm, pikkely, toll fehérje), kollagén - ín- és porcfehérje, fibroin - selyemfehérje).

2. Globuláris fehérjék - vízoldható, a molekula általános alakja többé-kevésbé gömb alakú. A globuláris és fibrilláris fehérjék között alcsoportokat különböztetünk meg. A globuláris fehérjék közé tartoznak az enzimek, immunglobulinok, egyes fehérjetermészetű hormonok (például inzulin), valamint más fehérjék, amelyek szállítási, szabályozó és segédfunkciókat látnak el.

3. Membránfehérjék - rendelkeznek olyan doménekkel, amelyek áthaladnak a sejtmembránon, de ezek egy része a membránból kinyúlik a sejtközötti környezetbe és a sejt citoplazmájába. A membránfehérjék receptorok funkcióját látják el, azaz jelátvitelt hajtanak végre, és különféle anyagok transzmembrán transzportját is biztosítják. A transzporter fehérjék specifikusak, mindegyik csak bizonyos molekulákat vagy egy bizonyos típusú jelet enged át a membránon.

A fehérjék az állatok és az emberek táplálékának szerves részét képezik. Az élő szervezet elsősorban fehérjék jelenlétében különbözik a nem élő szervezetektől. Az élő szervezeteket a fehérjemolekulák nagy változatossága és nagyfokú rendezettsége jellemzi, ami meghatározza az élő szervezet magas szervezettségét, valamint mozgás-, összehúzódási, szaporodási képességét, anyagcsere-képességét és számos élettani folyamatot.

A fehérjék szerkezete

Fischer Emil német, német szerves vegyész és biokémikus. 1899-ben kezdett el foglalkozni a fehérjék kémiájával. Az általa 1901-ben megalkotott éteri aminosav-elemzési módszerrel F. elsőként végezte el a fehérjehasadási termékek minőségi és mennyiségi meghatározását, felfedezte a valint, a prolint (1901) és a hidroxiprolint (1902), és kísérletileg bebizonyította, hogy az amino. a savmaradékok peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz; 1907-ben 18 tagú polipeptidet szintetizált. F. kimutatta a szintetikus polipeptidek és a fehérjehidrolízis eredményeként kapott peptidek hasonlóságát. F. a tanninokat is tanulmányozta. F. szerves kémikus iskolát hozott létre. A Szentpétervári Tudományos Akadémia külföldi levelező tagja (1899). Nobel-díj (1902).

Mókusok- makromolekuláris vegyületek, heteropolimerek, amelyek monomerjei aminosavak. Az emberi test több mint 5 millióféle fehérjemolekulát tartalmaz. A fehérjék sokféleségét 20 aminosav kombinációja – a bázikus aminosavak – biztosítják. Minden aminosav esszenciális és nem esszenciális aminosavra van felosztva.

Cserélhetőek szintetizálódnak a szervezetben, pótolhatatlanok - táplálékkal lépnek be a szervezetbe.

A fehérjék aminosavakból állnak, amelyek peptidkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz. Az aminosavak savas tulajdonságú karboxilcsoportokat (-COOH) és lúgos tulajdonságú aminocsoportokat (-NH2) tartalmaznak, tehát amfoter vegyületek. Az egyik aminosav karboxilcsoportja és egy másik aminosav aminocsoportja között peptidkötés jön létre.

Amikor két aminosav kölcsönhatásba lép, dipeptid képződik. Ha peptidkötés képződik, egy vízmolekula válik le.

A fehérjemolekulák szerveződésének 4 szintje van: elsődleges, másodlagos, harmadlagos, kvaterner.

A fehérjék elsődleges szerkezete a legegyszerűbb. Polipeptid lánc formája van, ahol az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak össze. Az aminosavak minőségi és mennyiségi összetétele és szekvenciája határozza meg. Ezt a szekvenciát az örökletes program határozza meg, így az egyes organizmusok fehérjéi szigorúan specifikusak.

A peptidcsoportok közötti hidrogénkötések képezik a fehérjék másodlagos szerkezetének alapját. A másodlagos szerkezetek fő típusai.

A fehérje másodlagos szerkezete az egyik hélix NH-csoportjának hidrogénatomjai és a másik hélix CO-csoportjának oxigénatomja között létrejövő hidrogénkötések eredményeképpen jön létre, és a hélix mentén vagy párhuzamos spirálok között irányulnak. a fehérje molekula redői. Annak ellenére, hogy a hidrogénkötések gyengék, jelentős mennyiségük a komplexben meglehetősen erős szerkezetet biztosít.

A fehérjemolekula részben a-hélixbe csavarodik (írja görög alfa), vagy B-redős (írjon görög béta) szerkezetet képez.

A keratin fehérjék a-hélixet (alfa) alkotnak. Részei a patának, szarvnak, hajnak, tollaknak, körmöknek, karmoknak.

A selymet alkotó fehérjék hajtogatott (béta) szerkezetűek. A hélixen kívülről aminosav gyökök maradnak (az R1. ábrán R2, R3 ...)