sejtadhézió. Sejtadhézió Intercelluláris kontaktusok I. terv Definíció

Az adhéziós receptorok az állati sejtek felszínének legfontosabb receptorai, amelyek egymás sejtek általi felismeréséért és megkötéséért felelősek. Szükségesek az embrionális fejlődés során a morfogenetikai folyamatok szabályozásához és a szöveti stabilitás fenntartásához egy felnőtt szervezetben.

A specifikus kölcsönös felismerés képessége lehetővé teszi, hogy a különböző típusú sejtek bizonyos, az állati ontogenezis különböző szakaszaira jellemző térbeli struktúrákba asszociálódjanak. Ebben az esetben az egyik típusú embrionális sejtek kölcsönhatásba lépnek egymással, és elkülönülnek a többi tőlük eltérő sejttől. Az embrió fejlődésével a sejtek adhéziós tulajdonságai megváltoznak, ami olyan folyamatok hátterében áll, mint a gasztruláció, a neuruláció és a szomitképződés. A korai állatembriókban, például a kétéltűeknél a sejtfelszín tapadó tulajdonságai annyira hangsúlyosak, hogy a különböző típusú sejtek (epidermisz, ideglemez és mesodera) eredeti térbeli elrendeződését még szétesésük után is képesek helyreállítani, ill. keverés (12. ábra).

12. ábra. Az embrionális struktúrák helyreállítása dezaggregáció után

Jelenleg a sejtadhézióban részt vevő receptorok több családját azonosították. Sokan közülük az immunglobulinok családjába tartoznak, amelyek Ca ++ -független intercelluláris kölcsönhatást biztosítanak. Az ebbe a családba tartozó receptorokat egy közös szerkezeti alap – az immunglobulinokkal homológ aminosav-maradékok egy vagy több doménje – jellemzi. Ezen domének mindegyikének peptidlánca körülbelül 100 aminosavat tartalmaz, és két antiparallel β-rétegből álló szerkezetté hajtódik össze, amelyeket diszulfidkötés stabilizál. A 13. ábra az immunglobulincsalád egyes receptorainak szerkezetét mutatja.

Glikoprotein Glikoprotein T-sejt immunglobulin

MHC I. osztályú MHC II. osztályú receptor

13. ábra. Az immunglobulincsalád egyes receptorainak szerkezetének sematikus ábrázolása

Ennek a családnak a receptorai közé tartoznak mindenekelőtt az immunválaszt közvetítő receptorok. Tehát háromféle sejt - B-limfociták, T-helperek és makrofágok - kölcsönhatása, amely az immunreakció során következik be, a receptorok kötődésének köszönhető ezen sejtek sejtfelszínén: a T-sejt receptor és az MHC osztály. II glikoproteinek (fő hisztokompatibilitási komplex).

Az immunglobulinokhoz szerkezetileg hasonló és filogenetikailag rokon a neuronok felismerésében és megkötésében részt vevő receptorok, az úgynevezett idegsejt-adhéziós molekulák (celladhéziós molekulák, N-CAM). Ezek szerves monotop glikoproteinek, amelyek egy része az idegsejtek megkötéséért, mások az idegsejtek és a gliasejtek kölcsönhatásáért felelősek. A legtöbb N-CAM molekulában a polipeptidlánc extracelluláris része megegyezik, és öt, az immunglobulinok doménjeivel homológ domén formájában szerveződik. Az idegsejtek adhéziós molekulái közötti különbségek főként a transzmembrán régiók és a citoplazmatikus domének szerkezetére vonatkoznak. Az N-CAM legalább három formája létezik, mindegyiket külön mRNS kódolja. Ezen formák egyike nem hatol át a lipid kettős rétegen, mivel nem tartalmaz hidrofób domént, hanem csak foszfatidil-inozittal kovalens kötésen keresztül kapcsolódik a plazmamembránhoz; az N-CAM egy másik formáját a sejtek választják ki, és beépülnek az extracelluláris mátrixba (14. ábra).

Foszfatidil-inozitol

14. ábra. Az N-CAM három formájának sematikus ábrázolása

A neuronok közötti kölcsönhatás folyamata abban áll, hogy egy sejt receptormolekuláit egy másik neuron azonos molekuláihoz kötik (homofil kölcsönhatás), és ezen receptorok fehérjéi elleni antitestek elnyomják az azonos típusú sejtek normális szelektív adhézióját. A receptorok működésében a fő szerepet a fehérje-fehérje kölcsönhatások játsszák, míg a szénhidrátok szabályozó funkciót töltenek be. A CAM-ok egyes formái heterofil kötődést hajtanak végre, amelyben a szomszédos sejtek adhézióját különböző felületi fehérjék közvetítik.

Feltételezhető, hogy az agyfejlődés során kialakuló idegsejt-kölcsönhatások összetett mintázata nem nagyszámú, rendkívül specifikus N-CAM molekula részvételének, hanem kisszámú adhezív molekula differenciális expressziójának és poszttranszlációs szerkezeti módosulásainak köszönhető. Közelebbről ismert, hogy az egyes organizmusok fejlődése során az idegsejt-adhéziós molekulák különböző formái különböző időpontokban és különböző helyeken fejeződnek ki. Ezenkívül az N-CAM biológiai funkcióinak szabályozása végrehajtható a fehérjék citoplazmatikus doménjében lévő szerin és treonin foszforilezésével, a zsírsavak módosításával a lipid kettősrétegben vagy oligoszacharidokkal a sejtfelszínen. Kimutatták például, hogy az embrionális agyból a felnőtt szervezet agyába való átmenet során az N-CAM glikoproteinekben lévő sziálsavmaradékok száma jelentősen csökken, ami a sejtadhézió növekedését okozza.

Így az immun- és idegsejtek receptor által közvetített felismerő képességének köszönhetően egyedi sejtrendszerek jönnek létre. Sőt, ha az idegsejtek hálózata viszonylag mereven rögzített a térben, akkor az immunrendszer folyamatosan mozgó sejtjei csak átmenetileg lépnek kölcsönhatásba egymással. Az N-CAM azonban nem csak "ragasztja" a sejteket és szabályozza az intercelluláris adhéziót a fejlődés során, hanem serkenti az idegi folyamatok növekedését is (például a retina axonjainak növekedését). Ezenkívül az N-CAM átmenetileg expresszálódik számos nem idegi szövet fejlődésének kritikus szakaszaiban, ahol ezek a molekulák segítenek egyes sejteket összetartani.

Azok a sejtfelszíni glikoproteinek, amelyek nem tartoznak az immunglobulinok családjába, de szerkezetileg hasonlóak velük, intercelluláris adhéziós receptorok családját alkotják, amelyeket cadherineknek neveznek. Az N-CAM és más immunglobulin receptoroktól eltérően csak extracelluláris Ca ++ ionok jelenlétében biztosítják a szomszédos sejtek érintkező plazmamembránjainak kölcsönhatását. Gerinces sejtekben több mint tíz, a cadherin családba tartozó fehérje expresszálódik, amelyek mindegyike transzmembrán fehérje, amely egyszer áthalad a membránon (8. táblázat). A különböző kadherinek aminosavszekvenciája homológ, mindegyik polipeptidlánc öt domént tartalmaz. Hasonló szerkezet található a dezmoszómák, dezmogleinek és dezmokollinok transzmembrán fehérjéiben is.

A kadherinek által közvetített sejtadhézió homofil kölcsönhatás jellegű, amelyben a sejtfelszín fölé kiemelkedő dimerek antiparallel orientációban szorosan kapcsolódnak egymáshoz. E „csatolás” eredményeként az érintkezési zónában folyamatos kadherinvillám alakul ki. A szomszédos sejtek kadherinjeinek megkötéséhez extracelluláris Ca ++ ionok szükségesek; eltávolításukkor a szövetek egyedi sejtekre oszlanak, és jelenlétében a disszociált sejtek reaggregációja következik be.

8. táblázat

A kadherinek típusai és lokalizációjuk

A mai napig legjobban az E-cadherint jellemezték, amely fontos szerepet játszik a különböző hámsejtek kötődésében. Az érett hámszövetekben közreműködésével a citoszkeleton aktin filamentumai kötődnek és összetartódnak, az embriogenezis korai szakaszában pedig a blasztomerek tömörödését biztosítja.

A szövetekben lévő sejtek rendszerint nemcsak más sejtekkel, hanem a mátrix oldhatatlan extracelluláris komponenseivel is érintkeznek. A legkiterjedtebb extracelluláris mátrix, ahol a sejtek meglehetősen szabadon helyezkednek el, a kötőszövetekben található. Az epitéliummal ellentétben itt a sejtek a mátrix komponensekhez kapcsolódnak, míg az egyes sejtek közötti kapcsolatok nem olyan jelentősek. Ezekben a szövetekben a sejteket minden oldalról körülvevő extracelluláris mátrix alkotja vázukat, segíti a többsejtű struktúrák fenntartását és meghatározza a szövetek mechanikai tulajdonságait. Ezen funkciók ellátása mellett olyan folyamatokban vesz részt, mint a jelátvitel, a migráció és a sejtnövekedés.

Az extracelluláris mátrix különféle makromolekulák komplex komplexe, amelyeket a mátrixszal érintkező sejtek, elsősorban a fibroblasztok lokálisan szekretálnak. Ezeket poliszacharidok, glükózaminoglikánok képviselik, amelyek általában kovalensen kapcsolódnak a fehérjékhez proteoglikánok és két funkcionális típusú fibrilláris fehérjék formájában: szerkezeti (például kollagén) és ragasztóanyagként. A glikozaminoglikánok és proteoglikánok vizes közegben extracelluláris géleket képeznek, amelyekbe kollagénrostok merítve erősítik és rendezik a mátrixot. Az adhezív fehérjék nagyméretű glikoproteinek, amelyek biztosítják a sejtek kötődését az extracelluláris mátrixhoz.

Az extracelluláris mátrix speciális speciális formája az alapmembrán - egy erős vékony szerkezet, amely IV-es típusú kollagénből, proteoglikánokból és glikoproteinekből épül fel. A hám és a kötőszövet határán helyezkedik el, ahol a sejtek rögzítésére szolgál; elválasztja az egyes izomrostokat, zsír- és Schwann-sejteket stb. a környező szövetektől. Az alapmembrán szerepe ugyanakkor nem korlátozódik csupán a támogató funkcióra, szelektív gátként szolgál a sejtek számára, befolyásolja a sejtanyagcserét, sejtdifferenciálódást okoz. Részvétele a szöveti károsodás utáni regenerációs folyamatokban rendkívül fontos. Ha az izom-, ideg- vagy hámszövet integritása megsérül, a megőrzött alapmembrán szubsztrátként működik a regenerálódó sejtek migrációjában.

A sejtek mátrixhoz való kötődése speciális, az úgynevezett integrinek családjába tartozó receptorokat érint (integrálják és jeleket továbbítanak az extracelluláris mátrixból a citoszkeletonba). Az extracelluláris mátrix fehérjéihez kötődve az integrinek meghatározzák a sejt alakját és mozgását, ami döntő jelentőségű a morfogenezis és a differenciálódás folyamataiban. Az integrin receptorok minden gerinces sejtben megtalálhatók, némelyikük számos sejtben jelen van, mások meglehetősen magas specifitásúak.

Az integrinek olyan fehérjekomplexek, amelyek kétféle nem homológ alegységet (α és β) tartalmaznak, és sok integrint a β alegységek szerkezetének hasonlósága jellemez. Jelenleg 16 fajta α- és 8 fajta β-alegységet azonosítottak, amelyek kombinációi 20 típusú receptort alkotnak. Az integrin receptorok minden fajtája alapvetően azonos módon épül fel. Ezek transzmembrán fehérjék, amelyek egyidejűleg lépnek kölcsönhatásba az extracelluláris mátrix fehérjével és a citoszkeletális fehérjékkel. A külső domén, amelyben mindkét polipeptidlánc részt vesz, kötődik a tapadó fehérjemolekulához. Egyes integrinek egyidejűleg nem egy, hanem az extracelluláris mátrix több komponenséhez képesek kötődni. A hidrofób domén áthatol a plazmamembránon, a citoplazmatikus C-terminális régió pedig közvetlenül érintkezik a szubmembrán komponenseivel (15. ábra). Azon receptorokon kívül, amelyek biztosítják a sejtek kötődését az extracelluláris mátrixhoz, vannak integrinek, amelyek részt vesznek az intercelluláris kontaktusok - intracelluláris adhéziós molekulák - kialakításában.

15. ábra. Az integrin receptor szerkezete

A ligandumok megkötésekor az integrinreceptorok aktiválódnak, és a plazmamembrán külön speciális területein halmozódnak fel, és egy sűrűn csomagolt fehérjekomplex képződik, amelyet fókuszkontaktusnak (adhéziós lemeznek) neveznek. Ebben az integrinek citoplazmatikus doménjeik segítségével citoszkeletális fehérjékhez kapcsolódnak: vinculinhoz, talinhoz stb., amelyek viszont aktin filamentumkötegekhez kapcsolódnak (16. ábra). A szerkezeti fehérjék ilyen adhéziója stabilizálja a sejtek érintkezését az extracelluláris mátrixszal, biztosítja a sejt mobilitását, valamint szabályozza a sejt alakját és tulajdonságainak változását.

Gerincesekben az egyik legfontosabb adhéziós fehérje, amelyhez az integrinreceptorok kötődnek, a fibronektin. A sejtek felszínén található, például a fibroblasztokon, vagy szabadon kering a vérplazmában. A fibronektin tulajdonságaitól és lokalizációjától függően három formáját különböztetjük meg. Az első, a plazma fibronektin nevű oldható dimer forma a vérben és a szövetnedvekben kering, elősegíti a véralvadást, a sebgyógyulást és a fagocitózist; a második oligomereket képez, amelyek átmenetileg kötődnek a sejtfelszínhez (felszíni fibronektin); a harmadik egy nehezen oldódó fibrilláris forma, amely az extracelluláris mátrixban található (mátrix fibronektin).

extracelluláris mátrix

16. ábra. Az extracelluláris mátrix és a citoszkeletális fehérjék kölcsönhatásának modellje integrin receptorok részvételével

A fibronektin funkciója a sejtek és az extracelluláris mátrix közötti adhézió elősegítése. Ily módon az integrin receptorok részvételével létrejön a kapcsolat az intracelluláris és környezetük között. Ezenkívül a sejtvándorlás a fibronektin extracelluláris mátrixban történő lerakódásával megy végbe: a sejtek mátrixhoz való kapcsolódása olyan mechanizmusként működik, amely a sejteket rendeltetési helyükhöz irányítja.

A fibronektin egy dimer, amely két szerkezetileg hasonló, de nem azonos polipeptidláncból áll, amelyeket a karboxilvég közelében diszulfidkötések kapcsolnak össze. Mindegyik monomernek vannak olyan helyei, amelyek a sejtfelszínhez, a heparinhoz, a fibrinhez és a kollagénhez kötődnek (17. ábra). A Ca 2+ ionok jelenléte szükséges ahhoz, hogy az integrin receptor külső doménje a fibronektin megfelelő helyéhez kötődjön. A citoplazmatikus domén kölcsönhatása a citoszkeleton fibrilláris fehérjével, az aktinnal a talin, a tanzin és a vinculin fehérjék segítségével valósul meg.

17. ábra. A fibronektin molekula sematikus szerkezete

Az extracelluláris mátrix integrin receptorai és a citoszkeleton elemei segítségével történő kölcsönhatás kétirányú jelátvitelt biztosít. Amint fentebb látható, az extracelluláris mátrix befolyásolja a citoszkeleton szerveződését a célsejtekben. Az aktin filamentumok viszont megváltoztathatják a szekretált fibronektin molekulák orientációját, és a citokalazin hatására bekövetkező pusztulásuk a fibronektin molekulák dezorganizációjához és a sejtfelszíntől való elválasztásához vezet.

Az integrin receptorok részvételével történő vételt fibroblasztok tenyészetének példáján részletesen elemeztük. Kiderült, hogy a fibroblasztoknak a szubsztráthoz való kapcsolódási folyamatában, amely fibronektin jelenlétében történik a tápközegben vagy annak felületén, a receptorok elmozdulnak, klasztereket (fókuszkontaktusokat) képezve. Az integrin receptorok és a fibronektin kölcsönhatása a fokális érintkezés területén strukturált citoszkeleton kialakulását idézi elő a sejt citoplazmájában. Ezenkívül a mikrofilamentumok döntő szerepet játszanak a kialakulásában, de a sejt mozgásszervi apparátusának más összetevői is részt vesznek - mikrotubulusok és közbenső filamentumok.

Az embrionális szövetekben nagy mennyiségben jelen lévő fibronektin receptorok nagy jelentőséggel bírnak a sejtdifferenciálódási folyamatokban. Úgy gondolják, hogy az embrionális fejlődés időszakában a fibronektin irányítja a migrációt a gerincesek és a gerinctelenek embrióiban egyaránt. Fibronektin hiányában sok sejt elveszíti képességét specifikus fehérjék szintetizálására, a neuronok pedig elvesztik a növekedést irányító képességüket. Ismeretes, hogy a transzformált sejtekben csökken a fibronektin szintje, ami az extracelluláris közeghez való kötődésük mértékének csökkenésével jár együtt. Ennek eredményeként a sejtek nagyobb mobilitásra tesznek szert, növelve a metasztázisok valószínűségét.

Egy másik glikoprotein, amely a sejtek adhézióját biztosítja az extracelluláris mátrixhoz az integrin receptorok részvételével, a laminin. A laminin, amelyet elsősorban a hámsejtek választanak ki, három nagyon hosszú polipeptidláncból áll, amelyek keresztmintázatban vannak elrendezve, és diszulfidhidak kötik össze. Számos funkcionális domént tartalmaz, amelyek megkötik a sejtfelszíni integrineket, a IV-es típusú kollagént és az extracelluláris mátrix egyéb komponenseit. A laminin és a IV-es típusú kollagén kölcsönhatása, amely nagy mennyiségben található az alapmembránban, a sejtek hozzátapadását szolgálja. Ezért a laminin elsősorban az alapmembrán azon oldalán van jelen, amely a hámsejtek plazmamembránja felé néz, míg a fibronektin a mátrix makromolekulák és a kötőszöveti sejtek megkötését biztosítja az alapmembrán ellentétes oldalán.

Az integrin két specifikus családjának receptorai részt vesznek a véralvadás során a thrombocyta aggregációban, valamint a leukociták kölcsönhatásában a vaszkuláris endothel sejtekkel. A vérlemezkék olyan integrineket expresszálnak, amelyek megkötik a fibrinogént, a von Willebrand faktort és a fibronektint a véralvadás során. Ez a kölcsönhatás elősegíti a vérlemezkék adhézióját és a vérrögképződést. A kizárólag a leukocitákban található integrin fajták lehetővé teszik a sejtek számára, hogy a fertőzés helyén a vérereket bélelő endotéliumhoz kapcsolódjanak, és áthaladjanak ezen a gáton.

Kimutatták az integrin receptorok részvételét a regenerációs folyamatokban. Így egy perifériás ideg átmetszése után az axonok regenerálódhatnak a levágott végeken kialakult növekedési kúpok membránreceptorainak segítségével. Ebben kulcsszerepet játszik az integrin receptorok kötődése a lamininhez vagy a laminin-proteoglikán komplexhez.

Megjegyzendő, hogy a makromolekulák felosztása a sejtek extracelluláris mátrixának és plazmamembránjának komponenseire gyakran meglehetősen önkényes. Így egyes proteoglikánok a plazmamembrán integráns fehérjéi: magfehérjéjük behatol a kettős rétegbe, vagy kovalensen kötődhet hozzá. Az extracelluláris mátrix legtöbb komponensével kölcsönhatásba lépve a proteoglikánok elősegítik a sejt kötődését a mátrixhoz. Másrészt mátrix komponensek is kötődnek a sejtfelszínhez specifikus receptor proteoglikánok segítségével.

Így egy többsejtű szervezet sejtjei tartalmaznak egy bizonyos felszíni receptorkészletet, amely lehetővé teszi számukra, hogy specifikusan kötődjenek más sejtekhez vagy az extracelluláris mátrixhoz. Az ilyen kölcsönhatásokhoz minden egyes sejt sok különböző adhéziós rendszert használ, amelyeket a molekuláris mechanizmusok nagy hasonlósága és a bennük részt vevő fehérjék magas homológiája jellemez. Ennek köszönhetően bármilyen típusú sejt valamilyen mértékben affinitással rendelkezik egymáshoz, ami viszont lehetővé teszi számos receptor egyidejű összekapcsolását a szomszédos sejt vagy az extracelluláris mátrix számos ligandjával. Ugyanakkor az állati sejtek képesek felismerni a plazmamembránok felületi tulajdonságainak viszonylag kis különbségeit, és a sok lehetséges érintkezés közül csak a legtapadóbbakat hoznak létre más sejtekkel és a mátrixszal. Az állatok fejlődésének különböző szakaszaiban és a különböző szövetekben különböző adhéziós receptor fehérjék eltérően expresszálódnak, amelyek meghatározzák a sejtek viselkedését az embriogenezisben. Ugyanezek a molekulák olyan sejteken jelennek meg, amelyek részt vesznek a szövetek károsodása utáni helyreállításában.

A sejtek felszíni receptorainak aktivitása olyan jelenséghez kapcsolódik, mint a sejtadhézió.

Tapadás- az egymást és az extracelluláris mátrixot felismerő sejtek vagy sejtek szomszédos plazmamembránjaiban lévő specifikus glikoproteinek kölcsönhatási folyamata. Abban az esetben, ha a glikoiroteinek ebben az esetben kötéseket hoznak létre, adhézió következik be, majd erős intercelluláris vagy kontaktusok kialakulása a sejt és az extracelluláris mátrix között.

Minden sejtadhéziós molekula 5 osztályba sorolható.

1. Kadherinek. Ezek transzmembrán glikoproteinek, amelyek kalciumionokat használnak az adhézióhoz. Ők felelősek a citoszkeleton megszervezéséért, a sejtek kölcsönhatásáért más sejtekkel.

2. Integrinek. Mint már említettük, az integrinek membránreceptorai az extracelluláris mátrix fehérjemolekuláinak - fibronektinnek, lamininnek stb. Az extracelluláris mátrixot intracelluláris fehérjék segítségével kötik a citoszkeletonhoz. talin, vinculin, a-akti-nina. Mind a celluláris, mind az extracelluláris és az intercelluláris adhéziós molekulák működnek.

3. Szelektinek. Biztosítja a leukociták tapadását az endotéliumhoz hajók ésígy - leukocita-endothel kölcsönhatások, a leukociták migrációja az erek falán keresztül a szövetekbe.

4. Immunglobulinok családja. Ezek a molekulák fontos szerepet játszanak az immunválaszban, valamint az embriogenezisben, a sebgyógyulásban stb.

5. Goming molekulák. Biztosítják a limfociták kölcsönhatását az endotéliummal, migrációjukat és az immunkompetens szervek meghatározott területeinek megtelepedését.

Így az adhézió fontos láncszem a sejtfogadásban, fontos szerepet játszik az intercelluláris kölcsönhatásokban és a sejtek kölcsönhatásában az extracelluláris mátrixszal. Az adhezív folyamatok feltétlenül szükségesek olyan általános biológiai folyamatokhoz, mint az embriogenezis, immunválasz, növekedés, regeneráció, stb. Az intracelluláris és szöveti homeosztázis szabályozásában is szerepet játszanak.

CITOPLAZMA

HYALOPLASMA. Hialoplazmának is nevezik sejtnedv, citoszol, vagy sejtmátrix. Ez a citoplazma fő része, a sejttérfogat körülbelül 55%-át teszi ki. Ez végzi a fő sejtanyagcsere-folyamatokat. A hyalonlasma egy összetett kolloid rendszer, amely homogén finomszemcsés anyagból áll, alacsony elektronsűrűséggel. Vízből, fehérjékből, nukleinsavakból, poliszacharidokból, lipidekből, szervetlen anyagokból áll. A hialoplazma megváltoztathatja aggregációs állapotát: kilép folyékony állapotból (szol) sűrűbbbe gél. Ez megváltoztathatja a sejt alakját, mozgékonyságát és anyagcseréjét. A hyalonlasma funkciói:

1. Metabolikus - zsírok, fehérjék, szénhidrátok anyagcseréje.

2. Folyékony mikrokörnyezet (sejtmátrix) kialakulása.

3. Részvétel a sejtmozgásban, az anyagcserében és az energiában. SEJTSZERVECSKÉK. Az organellumok a második legfontosabbak

sejtkomponens. Az organellumok fontos jellemzője, hogy állandó, szigorúan meghatározott szerkezettel és funkcióval rendelkeznek. Által funkcionális jellemzője Minden organellum 2 csoportra osztható:

1. Általános jelentőségű organellumok. Minden sejtben megtalálhatók, mivel létfontosságú tevékenységükhöz szükségesek. Ilyen organellumok a következők: mitokondriumok, kétféle endoplazmatikus retikulum (ER), Golji komplex (CG), centriolák, riboszómák, lizoszómák, peroxiszómák, mikrotubulusok És mikrofilamentumok.

2. Különleges jelentőségű organellumok. Csak azok a sejtek vannak, amelyek speciális funkciókat látnak el. Ilyen organellumok az izomrostokban és -sejtekben található miofibrillumok, az idegsejtekben lévő neurofibrillumok, a flagellák és a csillók.

Által szerkezeti sajátosság Minden organellum fel van osztva: 1) membrán típusú organellumokÉs 2) nem membrán típusú organellumok. Emellett nem membrán organellumokat is lehet építeni aszerint rostosÉs szemcsés elv.

A membrán típusú organellumokban a fő komponens az intracelluláris membránok. Ezek az organellumok közé tartoznak a mitokondriumok, az ER, a CG, a lizoszómák és a peroxiszómák. A fibrilláris típusú nem membránszervek közé tartoznak a mikrotubulusok, mikrofilamentumok, csillók, flagellák és centriolák. A nem membrán szemcsés organellumok közé tartoznak a riboszómák és a poliszómák.

MEMBRÁNSZERVEK

Az ENDOPLASMATIC NETWORK (ER) egy membránszervecskék, amelyet 1945-ben írt le K. Porter. Leírása az elektronmikroszkópnak köszönhetően vált lehetővé. Az EPS a sejtben folytonos komplex hálózatot alkotó kis csatornák, vakuolák, zsákok rendszere, melynek elemei gyakran ultravékony metszeteken megjelenő izolált vakuolákat képezhetnek. Az ER olyan membránokból épül fel, amelyek vékonyabbak, mint a citolemma, és több fehérjét tartalmaznak a benne található számos enzimrendszer miatt. Az EPS-nek 2 típusa van: szemcsés(durva) és szemcsés, vagy sima. Mindkét típusú EPS kölcsönösen átalakulhat egymásba, és funkcionálisan összekapcsolódik az ún átmeneti, vagy átmeneti zóna.

A szemcsés EPS (3.3. ábra) felületén riboszómákat tartalmaz (poliszómák)és a fehérje bioszintézis organellája. A poliszómák vagy riboszómák az ER-hez kötődnek az ún dokkoló fehérje. Ugyanakkor az ER membránjában speciális integrált fehérjék találhatók. riboforinok, riboszómák megkötése és hidrofób trapemembrán csatornák kialakítása a szintetizált polipentid értéknek a szemcsés EPS lumenébe történő szállításához.

A szemcsés EPS csak elektronmikroszkópban látható. Fénymikroszkópban a kialakult szemcsés EPS jele a citoplazma bazofíliája. A szemcsés EPS minden sejtben jelen van, de fejlődésének mértéke eltérő. Maximálisan az exportra fehérjét szintetizáló sejtekben fejlődik ki, azaz. szekréciós sejtekben. A szemcsés ER a neurocitákban éri el maximális kifejlődését, amelyben ciszternái rendezett elrendezést kapnak. Ilyenkor fénymikroszkópos szinten a citoplazmatikus basophilia szabályosan elhelyezkedő területei, ún. bazofil anyag Nissl.

Funkció granulált EPS - fehérjeszintézis exportra. Ezenkívül a polipeptidlánc kezdeti poszttranszlációs változásai is bekövetkeznek benne: hidroxiláció, szulfatálás és foszforiláció, glikoziláció. Az utolsó reakció különösen fontos, mert kialakulásához vezet glikoproteinek- a sejtelválasztás leggyakoribb terméke.

Az agranuláris (sima) ER tubulusok háromdimenziós hálózata, amely nem tartalmaz riboszómákat. A szemcsés ER megszakítás nélkül átalakulhat sima ER-vé, de létezhet független organellumként is. A szemcsés ER agranuláris ER-re való átmenetének helyét ún átmeneti (köztes, átmeneti) rész. Ebből származik a vezikulák elválasztása szintetizált fehérjével És szállítsák őket a Golgi komplexumba.

Funkciók sima eps:

1. A sejt citoplazmájának szekciókra bontása - rekeszek, amelyek mindegyikének megvan a maga biokémiai reakciócsoportja.

2. Zsírok, szénhidrátok bioszintézise.

3. Peroxiszómák képződése;

4. A szteroid hormonok bioszintézise;

5. Exogén és endogén mérgek, hormonok, biogén aminok, gyógyszerek méregtelenítése speciális enzimek aktivitása miatt.

6. Kalciumionok lerakódása (izomrostokban és izomsejtekben);

7. Membránok forrása a karyolemma helyreállításához a mitózis telofázisában.

LEMEZ GOLGI KOMPLEX. Ez egy membránszerv, amelyet 1898-ban írt le C. Golgi olasz neurohisztológus. Ezt az organellumnak nevezte el intracelluláris retikulum amiatt, hogy fénymikroszkópban hálós megjelenésű (3.4. ábra, A). A fénymikroszkópia nem ad teljes képet ennek az organellumnak a szerkezetéről. Fénymikroszkópban a Golgi-komplexum összetett hálózatnak tűnik, amelyben a sejtek összekapcsolódhatnak egymással, vagy egymástól függetlenül fekszenek. (diktoszómák) különálló sötét területek, pálcikák, szemcsék, homorú korongok formájában. A Golgi-komplexum retikuláris és diffúz formája között nincs alapvető különbség, ennek az orgamellnek a formáiban változás figyelhető meg. Még a fénymikroszkópos korszakban is megfigyelték, hogy a Golgi-komplexum morfológiája a szekréciós ciklus szakaszától függ. Ez lehetővé tette D.N. Nasonovnak, hogy azt sugallja, hogy a Golgi-komplex biztosítja a szintetizált anyagok felhalmozódását a sejtben. Az elektronmikroszkópos vizsgálat szerint a Golgi-komplexum membránstruktúrákból áll: lapos membrántasakokból, végein ampulláris kiterjesztéssel, valamint nagy és kis vakuolákból (3.4. ábra, időszámításunk előtt). Ezen formációk kombinációját diktioszómának nevezik. A diktioszóma 5-10 zsák alakú ciszternát tartalmaz. A diktoszómák száma egy sejtben több tízet is elérhet. Ezen túlmenően minden diktoszóma vakuolák segítségével kapcsolódik a szomszédoshoz. Minden diktioszóma tartalmaz proximális,éretlen, feltörekvő, vagy CIS-zóna, - a mag felé fordult, és disztális, TRANS zóna. Ez utóbbi a konvex cisz-felülettel ellentétben homorú, érett, a sejt citolemmájával szemben. A cisz oldalról vezikulák kapcsolódnak, amelyek elkülönülnek az ER átmeneti zónától és egy újonnan szintetizált és részben feldolgozott fehérjét tartalmaznak. Ebben az esetben a hólyagmembránok a cisz-felületi membránba ágyazódnak. A transz oldalról elkülönülnek szekréciós vezikulákÉs lizoszómák.Így a Golgi komplexumban állandó a sejtmembránok áramlása és érése. Funkciók Golgi komplexum:

1. A fehérje bioszintézis termékeinek felhalmozódása, érése és kondenzációja (szemcsés EPS-ben).

2. Poliszacharidok szintézise és egyszerű fehérjék átalakítása glikoproteinekké.

3. Liponroteidák kialakulása.

4. A szekréciós zárványok kialakulása és kiszabadulása a sejtből (csomagolás és szekréció).

5. Primer lizoszómák kialakulása.

6. Sejtmembránok kialakulása.

7. Oktatás akroszómák- enzimeket tartalmazó szerkezet, amely a spermium elülső végén található, és szükséges a petesejt megtermékenyítéséhez, membránjainak pusztításához.

A mitokondriumok mérete 0,5-7 mikron, teljes számuk egy sejtben 50-5000. Ezek az organellumok fénymikroszkóppal jól láthatóak, de szerkezetükről ebben az esetben kevés információ áll rendelkezésre (3.5. ábra). , A). Egy elektronmikroszkóppal kimutatták, hogy a mitokondriumok két membránból állnak - külső és belső, amelyek mindegyike 7 nm vastagságú (3.5. ábra, időszámításunk előtt, 3.6, A). A külső és a belső membrán között 20 nm-es rés van.

A belső membrán egyenetlen, sok redőt vagy cristae-t képez. Ezek a kristályok merőlegesen futnak a mitokondriumok felszínére. A cristae felületén gomba alakú képződmények találhatók (oxiszómák, ATP-szómák vagy F-részecskék), ATP-szintetáz komplexet képvisel (3.6. ábra) A belső membrán határolja a mitokondriális mátrixot. Számos enzimet tartalmaz a piruvát és a zsírsavak oxidációjához, valamint a Krebs-ciklusból származó enzimeket. Ezenkívül a mátrix mitokondriális DNS-t, mitokondriális riboszómákat, tRNS-t és mitokondriális genomaktiváló enzimeket tartalmaz. A belső membrán háromféle fehérjét tartalmaz: oxidatív reakciókat katalizáló enzimeket; ATP-szintetizáló komplex, ATP-t szintetizál a mátrixban; transzportfehérjék. A külső membrán olyan enzimeket tartalmaz, amelyek a lipideket reakcióvegyületekké alakítják, amelyek aztán részt vesznek a mátrix anyagcsere-folyamataiban. Az intermembrán tér tartalmazza az oxidatív foszforilációhoz szükséges enzimeket. Mert Mivel a mitokondriumoknak saját genomjuk van, autonóm fehérjeszintézis rendszerrel rendelkeznek, és részben fel tudják építeni saját membránfehérjéket.

Funkciók.

1. A sejt energiával való ellátása ATP formájában.

2. Részvétel a szteroid hormonok bioszintézisében (e hormonok bioszintézisében bizonyos kapcsolatok a mitokondriumokban fordulnak elő). Ste.-t termelő sejtek

A roidhormonok nagy mitokondriumokkal rendelkeznek összetett nagy tubuláris krisztákkal.

3. A kalcium lerakódása.

4. Részvétel a nukleinsavak szintézisében. Egyes esetekben a mitokondriális DNS mutációi következtében ún mitokondriális betegség, széles és súlyos tünetekkel nyilvánul meg. LIZOSZÓMA. Ezek membránszervecskék, amelyek fénymikroszkóp alatt nem láthatók. K. de Duve fedezte fel 1955-ben elektronmikroszkóp segítségével (3.7. ábra). Ezek hidrolitikus enzimeket tartalmazó membránvezikulák: savas foszfatáz, lipáz, proteázok, nukleázok stb., összesen több mint 50 enzim. A lizoszómák 5 típusa létezik:

1. Elsődleges lizoszómák,éppen levált a Golgi komplexum transz felszínéről.

2. másodlagos lizoszómák, vagy fagolizoszómák. Ezek olyan lizoszómák, amelyek egyesültek fagoszóma- membránnal körülvett fagocitált részecske.

3. Maradék testek- ezek olyan réteges képződmények, amelyek akkor jönnek létre, ha a fagocitált részecskék felhasadásának folyamata még nem ért véget. A maradék testek példája lehet lipofuscin zárványok, amelyek egyes sejtekben öregedésük során megjelennek, endogén pigmentet tartalmaznak lipofuscin.

4. Az elsődleges lizoszómák összeolvadhatnak haldokló és régi organellumokkal, amelyeket elpusztítanak. Ezeket a lizoszómákat ún autofagoszómák.

5. Multivezikuláris testek. Ezek egy nagy vakuólum, amelyben viszont több úgynevezett belső hólyag található. A belső vezikulák láthatóan úgy alakulnak ki, hogy a vakuólum membránjából befelé rügyeznek. A belső vezikulákat a test mátrixában lévő enzimek fokozatosan feloldhatják.

Funkciók lizoszómák: 1. Intracelluláris emésztés. 2. Részvétel a fagocitózisban. 3. Részvétel a mitózisban - a nukleáris burok megsemmisítése. 4. Részvétel az intracelluláris regenerációban.5. Részvétel az autolízisben - a sejt önmegsemmisítése halála után.

A betegségek nagy csoportja az ún lizoszómális betegségek, vagy raktározási betegségek. Ezek örökletes betegségek, amelyek egy bizonyos lizoszómális pigment hiányában nyilvánulnak meg. Ugyanakkor az emésztetlen termékek felhalmozódnak a sejt citoplazmájában.

anyagcsere (glikogén, glikolinidok, fehérjék, 3.7. ábra, időszámításunk előtt), fokozatos sejthalálhoz vezet. PEROXISZOMÁK. A peroxiszómák olyan organellumok, amelyek lizoszómára emlékeztetnek, de tartalmazzák az endogén peroxidok - neroxidáz, kataláz és mások - szintéziséhez és elpusztításához szükséges enzimeket, összesen legfeljebb 15. Elektronmikroszkópban gömb- vagy ellipszoid vezikulák, közepesen sűrű maggal (3.8. ábra). A peroxiszómák úgy jönnek létre, hogy a vezikulákat elválasztják a sima ER-től. Az enzimek ezután ezekbe a vezikulákba vándorolnak, amelyek külön-külön szintetizálódnak a citoszolban vagy a szemcsés ER-ben.

Funkciók peroxiszómák: 1. A mitokondriumokkal együtt az oxigén hasznosítását szolgáló organellumok. Ennek hatására erős oxidálószer H 2 0 2 képződik bennük. 2. A felesleges peroxidok lebontása a kataláz enzim segítségével, és ezáltal a sejtek megóvása a haláltól. 3. Exogén eredetű toxikus termékek hasítása magukban a peroxiszómákban szintetizált peroxiszómák segítségével (méregtelenítés). Ezt a funkciót például a májsejtek és a vesesejtek peroxiszómái látják el. 4. Részvétel a sejtanyagcserében: a peroxiszóma enzimek katalizálják a zsírsavak lebontását, részt vesznek az aminosavak és egyéb anyagok anyagcseréjében.

Vannak ún peroxiszómális a peroxiszóma enzimek hibáihoz kapcsolódó betegségek, amelyeket súlyos szervkárosodás jellemez, amely gyermekkorban halálhoz vezet. NEM MEMBRÁN SZERVEK

RIBOSZÓMÁK. Ezek a fehérje bioszintézis organellumai. Két ribonukleopajzsmirigy alegységből állnak - nagy és kicsi. Ezek az alegységek összekapcsolhatók, köztük egy hírvivő RNS molekula található. Vannak szabad riboszómák – olyan riboszómák, amelyek nem kapcsolódnak az EPS-hez. Lehetnek egyedülállók és irányelv, amikor egy i-RNS molekulán több riboszóma található (3.9. ábra). A riboszóma második típusa az EPS-hez kapcsolódó asszociált riboszómák.

Funkció riboszóma. A szabad riboszómák és poliszómák fehérjebioszintézist hajtanak végre a sejt saját szükségletei szerint.

Az EPS-hez kötött riboszómák fehérjét szintetizálnak "exportra", az egész szervezet szükségleteihez (például a kiválasztó sejtekben, neuronokban stb.).

MIKROCSÖVEK. A mikrotubulusok fibrilláris típusú organellumok. Átmérőjük 24 nm, hosszúságuk pedig akár több mikron is lehet. Ezek egyenes hosszú üreges hengerek, amelyek 13 perifériás szálból vagy protofilamentekből épülnek fel. Mindegyik filamentum egy globuláris fehérjéből áll tubulin, amely két alegység - calamus - formájában létezik (3.10. ábra). Mindegyik szálban ezek az alegységek felváltva vannak elrendezve. A mikrotubulusban lévő filamentumok spirálisak. A mikrotubulusokhoz kapcsolódó fehérjemolekulák eltávolodnak a mikrotubulusoktól. (mikrotubulus-asszociált fehérjék vagy MAP-ok). Ezek a fehérjék stabilizálják a mikrotubulusokat, és a citoszkeleton és az organellák más elemeihez is kötik őket. A mikrotubulusokhoz kapcsolódó fehérje kiezin, amely egy enzim, amely lebontja az ATP-t és a bomlási energiáját mechanikai energiává alakítja. A kiezin az egyik végén egy meghatározott organellumhoz kötődik, a másik végén pedig az ATP energiája miatt a mikrotubuluson csúszik végig, így mozgatja a sejtszerveket a citoplazmában.

A mikrotubulusok rendkívül dinamikus struktúrák. Két végük van: (-) és (+)- véget ér. A negatív végén a mikrotubulusok depolimerizációjának helye, míg a pozitív végén az új tubulinmolekulákkal épülnek fel. Egyes esetekben (alaptest)úgy tűnik, a negatív vége lehorgonyzott, és a szétesés itt megáll. Ennek eredményeként a csillók mérete megnövekszik a (+) - végén lévő megnyúlás miatt.

Funkciók a mikrotubulusok a következők. 1. citoszkeletonként működik;

2. Részt venni az anyagok és sejtszervecskék szállításában a sejtben;

3. Részvétel az osztódási orsó kialakításában és a mitózisban a kromoszómák divergenciájának biztosítása;

4. A centriolák, csillók, flagellák részei.

Ha a sejteket kolhicinnel kezelik, ami tönkreteszi a citoszkeleton mikrotubulusait, akkor a sejtek megváltoztatják alakjukat, összezsugorodnak és elveszítik osztódási képességüket.

MIKROSZÁLÁSOK. Ez a citoszkeleton második összetevője. A mikrofilamentumoknak két típusa van: 1) aktin; 2) középhaladó. Ezenkívül a citoszkeleton számos járulékos fehérjét tartalmaz, amelyek a filamentumokat egymással vagy más sejtszerkezetekkel kapcsolják össze.

Az aktin filamentumok aktin fehérjéből épülnek fel, és annak polimerizációja eredményeként jönnek létre. A sejtben lévő aktin két formában van: 1) oldott formában (G-aktin vagy globuláris aktin); 2) polimerizált formában, azaz szálak formájában (F-aktin). A sejtben dinamikus egyensúly van az aktin két formája között. A mikrotubulusokhoz hasonlóan az aktin filamentumoknak is (+) és (-) - pólusai vannak, és a sejtben ezek a filamentumok állandóan szétesnek a negatív pólusokon, és a pozitív pólusokon keletkeznek. Ezt a folyamatot ún futópad ling. Fontos szerepet játszik a citoplazma aggregációs állapotának megváltoztatásában, biztosítja a sejtmobilitást, részt vesz organellumainak mozgásában, pszeudopodiák, mikrobolyhok kialakulásában és eltűnésében, az endocitózis és exocitózis lefolyásában. A mikrotubulusok alkotják a mikrobolyhok keretét, és részt vesznek az intercelluláris zárványok szerveződésében is.

Köztes szálak- olyan filamentek, amelyek vastagsága nagyobb, mint az aktinszálak vastagsága, de kisebb, mint a mikrotubulusoké. Ezek a legstabilabb sejtszálak. Támogató funkciót látnak el. Például ezek a struktúrák az idegsejtek folyamatainak teljes hosszában, a dezmoszómák régiójában, a sima miociták citoplazmájában helyezkednek el. A különböző típusú sejtekben a köztes filamentumok összetételükben különböznek. A neuronokban neurofilamentumok képződnek, amelyek három különböző polipentidből állnak. A neuroglia sejtekben a köztes filamentumok tartalmaznak savas gliafehérje. A hámsejtek tartalmaznak keratin filamentumok (tonofilamentumok)(3.11. ábra).

SEJTAKÖZPONT (3.12. ábra). Ez egy látható és fénymikroszkóp organellum, de vékony szerkezetét csak elektronmikroszkóppal vizsgálták. Az interfázisú cellában a sejtközpont két, legfeljebb 0,5 µm hosszú és legfeljebb 0,2 µm átmérőjű hengeres üregszerkezetből áll. Ezeket a szerkezeteket ún centriolák. Diploszómát alkotnak. A diploszómában a leány centriolák derékszögben helyezkednek el egymással. Mindegyik centriólum 9 mikrotubulus hármasából áll, amelyek a kerület mentén helyezkednek el, és amelyek részben egyesülnek a hossz mentén. A mikrotubulusokon kívül a cetriolok összetétele a dynein fehérjéből származó "fogantyúkat" is tartalmazza, amelyek a szomszédos hármasokat hidak formájában kötik össze. Nincsenek központi mikrotubulusok, és centriol képlet - (9x3) + 0. A mikrotubulusok minden hármasa gömb alakú struktúrákhoz is kapcsolódik - műholdak. A mikrotubulusok a műholdaktól oldalra térnek el, és kialakulnak centroszféra.

A centriolok dinamikus struktúrák, és a mitotikus ciklusban változásokon mennek keresztül. Egy nem osztódó sejtben a páros centriolák (centroszóma) a sejt perinukleáris zónájában helyezkednek el. A mitotikus ciklus S-periódusában megkettőződnek, míg az egyes érett centriolákra derékszögben egy leány centriól jön létre. A leány centriolákban eleinte csak 9 egyedi mikrotubulus van, de ahogy a centriolák érnek, hármasokká alakulnak. Továbbá a centriólpárok a sejt pólusai felé eltérnek, válnak orsó mikrotubulus szervező központok.

A centriolok értéke.

1. Az orsó mikrotubulusainak szerveződési központja.

2. Csillók és flagellák kialakulása.

3. Az organellumok intracelluláris mozgásának biztosítása. Egyes szerzők úgy vélik, hogy a meghatározó funkciók a sejt

A központ a második és a harmadik funkció, mivel a növényi sejtekben nincsenek centriolok, ennek ellenére osztódási orsó alakul ki bennük.

csillók és flagellák (3.13. ábra). Ezek speciális mozgásszervek. Egyes sejtekben találhatók - spermiumokban, légcső és hörgők hámsejtjeiben, hím vas deferensben stb. Fénymikroszkópban a csillók és a flagellák vékony kinövéseknek tűnnek. Egy elektronmikroszkóppal azt találták, hogy kis szemcsék fekszenek a csillók és a flagellák alján. bazális testek, szerkezetében hasonló a centriolokhoz. Az alaptestből, amely a csillók és a flagellák növekedésének mátrixa, vékony mikrotubulusok hengere távozik - axiális menet, vagy axoneme. 9 dupla mikrotubulusból áll, amelyeken fehérje "fogantyúi" vannak. dynein. Az axonémát citolemma borítja. Középen egy pár mikrotubulus található, amelyeket egy speciális héj veszi körül - kuplung, vagy belső kapszula. A sugárirányú küllők a dubláktól a központi hüvelyig futnak. Ennélfogva, a csilló és a flagella képlete (9x2) + 2.

A flagellák és csillók mikrotubulusainak alapja egy irreducibilis fehérje tubulin. A fehérje "fogantyúi" - dynein- aktív ATPázzal rendelkezik -gio: felhasítja az ATP-t, melynek energiája miatt a mikrotubulusok dublettek eltolódnak egymáshoz képest. Így történik a csillók és flagellák hullámszerű mozgása.

Van egy genetikailag meghatározott betegség, Kart-Gsner szindróma, amelyben az axonémából hiányoznak vagy a dynein fogantyúi vagy a központi kapszula és a központi mikrotubulusok (rögzült csillók szindróma). Az ilyen betegek visszatérő hörghuruttól, arcüreggyulladástól és légcsőgyulladástól szenvednek. A férfiaknál a spermiumok mozdulatlansága miatt meddőség figyelhető meg.

A MYOPIBRILOK az izomsejtekben és a myosymplasztokban találhatók, szerkezetükről az "Izomszövetek" című témakörben lesz szó. A neurofibrillák az idegsejtekben helyezkednek el, és a következőkből állnak neurotubulusÉs neurofilamentumok. Feladatuk a támogatás és a szállítás.

TARTALOM

A zárványok a sejt nem állandó komponensei, amelyeknek nincs szigorúan állandó szerkezetük (szerkezetük változhat). A sejtben csak az élettevékenység vagy életciklus bizonyos időszakaiban észlelhetők.

A BETARTÁSOK OSZTÁLYOZÁSA.

1. Trófikus zárványok raktározott tápanyagok. Ilyen zárványok közé tartoznak például a glikogén és zsír zárványai.

2. pigmentált zárványok. Ilyen zárványok például a hemoglobin az eritrocitákban, a melanin a melanocitákban. Egyes sejtekben (ideg, máj, szívizomsejtek) az öregedés során a lizoszómákban felhalmozódik a barna öregedés pigment. lipofuscin, nem tölt be, amint azt hiszik, specifikus funkciót, és a sejtszerkezetek kopása és elhasználódása következtében jön létre. Ezért a pigmentzárványok kémiailag, szerkezetileg és funkcionálisan heterogén csoportot alkotnak. A hemoglobin részt vesz a gázok szállításában, a melanin védő funkciót lát el, a lipofuscin pedig az anyagcsere végterméke. A pigment zárványokat a liofuscin kivételével nem veszi körül membrán.

3. Szekretoros zárványok szekréciós sejtekben kimutathatóak, és olyan termékekből állnak, amelyek biológiailag aktív anyagok és egyéb, a szervezet funkcióinak végrehajtásához szükséges anyagok (fehérjezárványok, beleértve az enzimeket, nyálkahártya zárványok a serlegsejtekben stb.). Ezek a zárványok úgy néznek ki, mint a membránnal körülvett vezikulák, amelyekben a szekretált termék eltérő elektronsűrűségű lehet, és gyakran könnyű szerkezet nélküli perem veszi körül. 4. Kiválasztó zárványok- a sejtből eltávolítandó zárványokat, mivel ezek az anyagcsere végtermékeiből állnak. Ilyen például a karbamid zárványok a vesesejtekben stb. Felépítése hasonló a szekréciós zárványokhoz.

5. Speciális zárványok - endocitózissal a sejtbe jutó fagocitált részecskék (fagoszómák) (lásd alább). ábrán különböző típusú zárványok láthatók. 3.14.

a sejtek egymáshoz és különböző szubsztrátumokhoz való tapadásának képessége

sejtadhézió(latinból adhaesio- tapadás), egymáshoz és különböző aljzatokhoz való tapadhatóságuk. Az adhézió nyilvánvalóan a plazmamembrán glikokalixének és lipoproteinjeinek köszönhető. A sejtadhéziónak két fő típusa van: sejt-extracelluláris mátrix és sejt-sejt. A sejtadhéziós fehérjék közé tartoznak a következők: integrinek, amelyek sejtszubsztrátként és intercelluláris adhéziós receptorként működnek; szelektinek - adhezív molekulák, amelyek biztosítják a leukociták tapadását az endotélsejtekhez; a kadherinek kalciumfüggő homofil intercelluláris fehérjék; az immunglobulin szupercsalád adhezív receptorai, amelyek különösen fontosak az embriogenezisben, a sebgyógyulásban és az immunválaszban; homing receptorok - olyan molekulák, amelyek biztosítják a limfociták specifikus limfoid szövetekbe való bejutását. A legtöbb sejtet szelektív adhézió jellemzi: a különböző organizmusokból vagy szövetekből származó sejtek mesterséges disszociációja után egy szuszpenzióból azok túlnyomórészt azonos típusú sejtekből álló különálló klaszterekbe gyűlnek (aggregálódnak). Az adhézió megszakad, ha a Ca 2+ -ionokat eltávolítják a tápközegből, a sejteket specifikus enzimekkel (például tripszinnel) kezelik, és gyorsan helyreáll a disszociálószer eltávolítása után. A daganatsejtek áttétképző képessége az adhézió szelektivitásának károsodásával jár.

Lásd még:

Glycocalyx

GLYCOCALYX(görögből glykys- édes és latin callum- vastag bőr), egy glikoprotein komplex, amely állati sejtekben a plazmamembrán külső felületén található. Vastagság - több tíz nanométer ...

Agglutináció

AGGLUTINÁCIÓ(latinból agglutináció- antigén részecskék (például baktériumok, eritrociták, leukociták és más sejtek), valamint antigénekkel töltött inert részecskék ragasztása, ragasztása és aggregációja specifikus antitestek - agglutininek - hatására. A szervezetben előfordul, és in vitro megfigyelhető...

I. terv. Az adhézió meghatározása és jelentősége II. Tapadófehérjék III. Intercelluláris kontaktusok 1. Sejt-sejt kontaktusok 2. Sejt-mátrix kontaktusok 3. Az extracelluláris mátrix fehérjéi

Az adhézió meghatározása A sejtadhézió a sejtek összekapcsolódása, amelynek eredményeként az adott sejttípusra jellemző, megfelelő típusú szövettani struktúrák képződnek. Az adhéziós mechanizmusok meghatározzák a test felépítését - alakját, mechanikai tulajdonságait és a különböző típusú sejtek eloszlását.

Az intercelluláris adhézió jelentősége A sejtcsatlakozások kommunikációs utakat képeznek, lehetővé téve a sejtek számára, hogy jeleket cseréljenek, amelyek koordinálják viselkedésüket és szabályozzák a génexpressziót. A szomszédos sejtekhez és az extracelluláris mátrixhoz való kötődések befolyásolják a sejt belső szerkezetének orientációját. A kapcsolatok kialakítása és megszakítása, a mátrix módosulása részt vesz a sejtek vándorlásában a fejlődő szervezeten belül, és irányítja mozgásukat a javítási folyamatok során.

Adhéziós fehérjék A sejtadhézió specificitását a sejtadhéziós fehérjék sejtfelszíni jelenléte határozza meg Adhéziós fehérjék Integrinek Ig-szerű fehérjék Szelektinek Kadherinek

A kadherinek csak Ca 2+ -ionok jelenlétében mutatják meg tapadó képességüket. Szerkezetileg a klasszikus cadherin egy transzmembrán fehérje, amely párhuzamos dimer formájában létezik. A kadherinek kateninekkel vannak komplexben. Vegyen részt az intercelluláris adhézióban.

Az integrinek αβ heterodimer szerkezetű integrált fehérjék. Vegyen részt a sejt és a mátrix közötti kapcsolatok kialakításában. Ezekben a ligandumokban egy felismerhető lókusz az Arg-Gly-Asp (RGD) tripeptid szekvencia.

A szelektinek monomer fehérjék. N-terminális doménjük a lektinek tulajdonságaival rendelkezik, azaz specifikus affinitással rendelkezik az oligoszacharidláncok egyik vagy másik terminális monoszacharidjához. Hogy. , a szelektinek fel tudnak ismerni bizonyos szénhidrát komponenseket a sejtfelszínen. A lektin domént három-tíz másik doménből álló sorozat követi. Ezek közül néhány befolyásolja az első domén konformációját, míg mások a szénhidrátok megkötésében vesznek részt. A szelektinek fontos szerepet játszanak a leukociták transzmigrációjában az L-szelektin sérülés helyére (leukociták) a gyulladásos válasz során. E-szelektin (endothelsejtek) P-szelektin (vérlemezkék)

Ig-szerű fehérjék (ICAM-ok) A tapadó Ig és Ig-szerű fehérjék a limfoid és számos más sejt (pl. endoteliociták) felszínén helyezkednek el, receptorként működve.

A B-sejt receptor szerkezete közel áll a klasszikus immunglobulinokhoz. Két azonos nehéz láncból és két azonos könnyű láncból áll, amelyeket több biszulfid híd köt össze. Egy klón B-sejtjei csak egy immunspecifitást mutatnak az Ig felszínén. Ezért a B-limfociták legspecifikusabban reagálnak az antigénekkel.

T-sejt-receptor A T-sejt-receptor egy α- és egy β-láncból áll, amelyeket biszulfidhíd köt össze. Az alfa- és béta-láncokban változó és konstans domének különböztethetők meg.

Molekulák kapcsolódási típusai Az adhézió két mechanizmus alapján történhet: a) homofil – egy sejt adhéziós molekulái kötődnek a szomszédos sejtek azonos típusú molekuláihoz; b) heterofil, amikor két sejt felületén különböző típusú adhéziós molekulák vannak, amelyek egymáshoz kötődnek.

Cellérintkezők Cell - cella 1) Egyszerű típusú érintkezők: a) ragasztó b) interdigitáció (ujjas csatlakozások) 2) összekötő típusú érintkezők - dezmoszómák és ragasztószalagok; 3) reteszelő típusú érintkezők - szoros kapcsolat 4) Kommunikációs érintkezők a) nexusok b) szinapszisok Sejt - mátrix 1) Hemidesmoszómák; 2) Fókusz kontaktusok

A szövetek felépítési típusai Epiteliális Sok sejt – kevés a sejtközi anyag Intercelluláris kontaktusok Összekötő Sok sejtközötti anyag – kevés sejt A sejtek érintkezése a mátrixszal

A sejtkontaktusok szerkezetének általános sémája Az intercelluláris kontaktusok, valamint az intercelluláris kontaktusokkal való sejtkontaktusok a következő séma szerint jönnek létre: Citoszkeleton elem (aktin vagy intermedier filamentumok) Citoplazma Plazmalemma Intercelluláris tér Számos speciális fehérje Transzmembrán adhéziós fehérje ( integrin vagy cadherin) Transzmembrán fehérje ligandum Ugyanaz a fehér egy másik sejt membránján, vagy egy extracelluláris mátrix fehérje

Egyszerű típusú érintkezők Ragasztó csatlakozások Ez a szomszédos sejtek plazmamembránjainak egyszerű konvergenciája 15-20 nm távolságban speciális struktúrák kialakulása nélkül. Ugyanakkor a plazmolemmek kölcsönhatásba lépnek egymással specifikus tapadó glikoproteinek – kadherinek, integrinek stb. – segítségével. A tapadó érintkezők az aktin filamentumok kapcsolódási pontjai.

Egyszerű típusú kontaktusok Az interdigitáció (ujjszerű kapcsolat) (az ábrán 2. sz.) olyan érintkezés, amelyben két egymást kísérő sejt plazmolemmája először az egyik, majd a szomszédos sejt citoplazmájába invaginálódik. Az interdigitáció miatt megnő a cellakapcsolat erőssége és érintkezési területük.

Az egyszerű típusú érintkezők a hámszövetekben találkoznak, itt övet (tapadási zónát) képeznek minden sejt körül; Az ideg- és kötőszövetekben a sejtek pontüzenetei formájában vannak jelen; A szívizomban közvetett üzenetet adnak a kardiomiociták összehúzó apparátusának; A dezmoszómákkal együtt a tapadó csomópontok interkalált lemezeket képeznek a szívizomsejtek között.

Összekötő típusú kontaktusok A dezmoszóma egy kicsi, lekerekített képződmény, amely specifikus intra- és intercelluláris elemeket tartalmaz.

Dezmoszóma A dezmoszóma régiójában mindkét sejt plazmolemmája belülről megvastagszik a dezmoplakin fehérjék miatt, amelyek további réteget képeznek. Ebből a rétegből egy köteg köztes filamentum nyúlik be a sejt citoplazmájába. A dezmoszóma régiójában az érintkező sejtek plazmolemmjei közötti tér némileg kitágult, és megvastagodott glikokalixtel van megtöltve, amely átjárható kadherinekkel – dezmogleinnel és dezmokollinnal.

A hemidezmoszóma érintkezést biztosít a sejtek és az alapmembrán között. Szerkezetükben a hemidezmoszómák a dezmoszómákra hasonlítanak, és közbenső filamentumokat is tartalmaznak, de más fehérjék alkotják őket. A fő transzmembrán fehérjék az integrinek és a kollagén XVII. Köztes filamentumokhoz kapcsolódnak a disztonin és a plektin részvételével. A laminin az extracelluláris mátrix fő fehérje, amelyhez a sejtek hemidesmoszómák segítségével kapcsolódnak.

Tengelykapcsoló szíj A ragasztószíj (zonula adherens) szalagok formájában párosított képződmény, amelyek mindegyike körülveszi a szomszédos sejtek apikális részeit, és ezen a területen biztosítja egymáshoz tapadását.

Tengelykapcsoló szíj fehérjék 1. A plazmolemma citoplazma felőli megvastagodását a vinculin képezi; 2. A citoplazmába nyúló szálakat az aktin képezi; 3. Az összekötő fehérje az E-cadherin.

Összehasonlító táblázat a horgonyzási típusú érintkezőkről Érintkezés típusa Dezmoszóma vegyület Megvastagodás a citoplazma oldaláról Kapcsoló fehérje, kötés típusa Citoplazmába nyúló szálak Sejt-sejt Desmoplakin Cadherin, homofil Intermedier filamentumok Hemi-dezmoszóma Sejt-intercelluláris mátrix Sejt-sejt Kapcsolósávok Disztonin és plektin Vinculin Integrin, Intermedier heterofil filamentumok lamininnel Cadherin, homofil aktin

Link típusú kontaktusok 1. Mechanikai igénybevételnek kitett szövetsejtek (hámsejtek, szívizomsejtek) között dezmoszómák jönnek létre; 2. A hemidesmoszómák hámsejteket kötnek az alapmembránhoz; 3. Az egyrétegű hám csúcsi zónájában ragasztócsíkok találhatók, gyakran szoros érintkezés mellett.

Záró típusú érintkezés Szoros érintkezés A sejtek plazmamembránjai szorosan egymáshoz kapcsolódnak, speciális fehérjék segítségével egymásba záródnak. Ez biztosítja a sejtréteg ellentétes oldalán elhelyezkedő két közeg megbízható elhatárolását. Hámszövetekben oszlik el, ahol a sejtek legapikálisabb részét alkotják (latinul zonula occludens).

Tight junction fehérjék A fõ szoros kapcsolódási fehérjék a claudinok és az occludinok. Az aktin speciális fehérjék sorozatán keresztül kötődik hozzájuk.

Kommunikációs típusú érintkezők Résszerű csatlakozások (nexuszok, elektromos szinapszisok, efapszisok) A nexus 0,5-0,3 mikron átmérőjű kör alakú. Az érintkező sejtek plazmamembránjait számos, a sejtek citoplazmáját összekötő csatorna hozza össze és hatol át. Minden csatorna két félből - konnexonból - áll. A konnexon csak egy sejt membránján hatol át, és az intercelluláris résbe nyúlik be, ahol csatlakozik a második konnexonhoz.

Anyagszállítás nexusokon keresztül Elektromos és metabolikus kapcsolatok léteznek az érintkező sejtek között. Szervetlen ionok és kis molekulatömegű szerves vegyületek, például cukrok, aminosavak és anyagcsere közbenső termékek diffundálhatnak a konnexon csatornákon. A Ca 2+ ionok megváltoztatják a konnexon konfigurációt, így a csatorna lumen bezárul.

A szinapszis típusú kommunikációs érintkezők arra szolgálnak, hogy jelet továbbítsanak egyik gerjeszthető cellából a másikba. A szinapszisban a következők találhatók: 1) egy sejthez tartozó preszinaptikus membrán (Pre. M); 2) szinaptikus hasadék; 3) posztszinaptikus membrán (Po. M) - egy másik sejt plazmamembránjának része. Általában a jelet egy kémiai anyag - egy közvetítő - továbbítja: ez utóbbi diffundál a Pre-ről. M és a Po specifikus receptoraira hat. M.

Kommunikációs kapcsolatok Típus Szinaptikus rés Jelvezetés Szinaptikus késleltetés Impulzussebesség A jelátvitel pontossága Gerjesztés/gátlás Képesség morfofiziológiai változásokra Chem. Széles (20 -50 nm) Szigorúan az elő. M-től Po-ig. M + Lent Fent +/+ + Ephaps Keskeny (5 nm) Bármilyen irányban - Fent Lent +/- -

A plazmodezmák a szomszédos növényi sejteket összekötő citoplazmahidak. A plazmodezma az elsődleges sejtfal pórusmezőinek tubulusain halad át, a tubulusok üregét plazmalemma béleli. Az állati dezmoszómákkal ellentétben a növényi plazmodezmák közvetlen citoplazmatikus intercelluláris kontaktusokat képeznek, amelyek biztosítják az ionok és metabolitok sejtközi szállítását. A plazmodezmák által egyesített sejtgyűjtemény szimplasztot alkot.

Fokális sejtkapcsolatok A fókuszpontok a sejtek és az extracelluláris mátrix közötti érintkezések. A különböző integrinek a fokális kontaktusok transzmembrán adhéziós fehérjéi. A plazmalemma belső oldalán intermedier fehérjék segítségével aktin filamentumok kapcsolódnak az integrinhez. Az extracelluláris ligandumok extracelluláris mátrixfehérjék. A kötőszövetben található

Extracelluláris mátrix fehérjék Tapadóanyag 1. Fibronektin 2. Vitronektin 3. Laminin 4. Nidogén (entaktin) 5. Fibrilláris kollagének 6. IV típusú kollagén Tapadásgátló 1. Osteonektin 2. tenascin 3. thromboszpondin

Adhéziós fehérjék a fibronektin példáján A fibronektin egy glikoprotein, amely két azonos polipeptidláncból épül fel, melyeket a C-terminálisukon diszulfid hidak kötnek össze. A fibronektin polipeptidlánca 7-8 domént tartalmaz, amelyek mindegyike specifikus helyekkel rendelkezik a különböző anyagok kötésére. A fibronektin szerkezetének köszönhetően integráló szerepet tölthet be az intercelluláris anyag szerveződésében, valamint elősegítheti a sejtadhéziót.

A fibronektinnek van egy kötőhelye a transzglutaminázhoz, egy olyan enzimhez, amely katalizálja az egyik polipeptidlánc glutamin-maradékainak és egy másik fehérjemolekula lizin-maradékainak kombinálódási reakcióját. Ez lehetővé teszi a fibronektin molekulák egymással, a kollagénnel és más fehérjékkel való keresztkötését keresztirányú kovalens kötésekkel. Ily módon az önszerveződéssel létrejövő struktúrákat erős kovalens kötések rögzítik.

A fibronektin típusai A humán genomban egy gén található a fibronektin peptidlánchoz, de alternatív splicing és poszttranszlációs módosulás eredményeként a fehérje többféle formája képződik. A fibronektin 2 fő formája: 1. A szöveti (oldhatatlan) fibronektint fibroblasztok vagy endotheliociták, gliociták és hámsejtek szintetizálják; 2. A plazma (oldható) fibronektint a hepatociták és a retikuloendoteliális rendszer sejtjei szintetizálják.

A fibronektin funkciói A fibronektin számos folyamatban vesz részt: 1. A hám- és mezenchimális sejtek adhéziója és expanziója; 2. Embrionális és tumorsejtek proliferációjának és migrációjának serkentése; 3. A sejtek differenciálódásának szabályozása és a citoszkeleton fenntartása; 4. Részvétel a gyulladásos és reparatív folyamatokban.

Következtetés Tehát a sejtkontaktusok rendszere, a sejtadhézió mechanizmusai és az extracelluláris mátrix alapvető szerepet játszik a többsejtű szervezetek szerveződésének, működésének és dinamikájának minden megnyilvánulásában.

Sejtadhézió
Intercelluláris kapcsolatok

Terv
I. Az adhézió meghatározása és jelentése
II. Tapadó fehérjék
III. Intercelluláris kapcsolatok
1. Kapcsolatok sejt-sejt
2.Cell-mátrix érintkezők
3. Az intercelluláris mátrix fehérjéi

A tapadás meghatározása
A sejtadhézió a sejtek összekapcsolódása, ami a
bizonyos helyes típusú szövettani kialakulása
ezekre a sejttípusokra jellemző struktúrák.
Az adhéziós mechanizmusok meghatározzák a test felépítését - alakját,
különböző típusú sejtek mechanikai tulajdonságai és eloszlása.

Az intercelluláris adhézió jelentősége
A sejtcsatlakozások kommunikációs utakat képeznek, lehetővé téve a sejteknek
jeleket cserélnek, amelyek összehangolják viselkedésüket és
génexpresszió szabályozása.
A szomszédos sejtekhez és az extracelluláris mátrixhoz való kötődések befolyásolják
a sejt belső struktúráinak orientációja.
Az érintkezők létrejötte, megszakítása, a mátrix módosítása benne van
sejtmigrációt a fejlődő szervezeten belül, és irányítani őket
mozgás a javítási folyamatok során.

Tapadó fehérjék
Sejtadhéziós specifitás
a sejtfelszínen való jelenlét határozza meg
sejtadhéziós fehérjék
adhéziós fehérjék
Integrinek
Ig-szerű
mókusok
szelektinek
Kadherinek

Kadherinek
A kadherinek megmutatják a magukét
ragasztóképesség
csak
ionok jelenlétében
2+
kb.
Klasszikus szerkezetű
a kadherin az
transzmembrán fehérje,
formában létező
párhuzamos dimer.
A kadherinek bent vannak
komplex kateninekkel.
Vegyen részt az intercelluláris
tapadás.

Integrinek
Az integrinek integrált fehérjék
heterodimer szerkezet αβ.
Vegyen részt a kapcsolatok kialakításában
mátrix sejtek.
Felismerhető lókusz ezekben a ligandumokban
egy tripeptid
szekvencia – Arg-Gli-Asp
(RGD).

szelektinek
A szelektinek azok
monomer fehérjék. N-terminális doménjük
rendelkezik a lektinek tulajdonságaival, azaz.
specifikus affinitása van
egy másik terminális monoszacharidba
oligoszacharid láncok.
Így a szelektinek felismerhetik
bizonyos szénhidrát összetevőket
sejtfelületek.
A lektin domént egy sor követi
három-tíz másik domain. Ezek közül egy
befolyásolja az első tartomány konformációját,
míg mások részt vesznek
szénhidrát megkötése.
A szelektinek fontos szerepet játszanak
a leukociták transzmigrációs folyamata
gyulladásos sérülési terület
L-szelektin (leukociták)
reakciók.
E-szelektin (endothelsejtek)
P-szelektin (vérlemezkék)

Ig-szerű fehérjék (ICAM)
A felületen tapadó Ig és Ig-szerű fehérjék találhatók
limfoid és számos más sejt (például endoteliociták),
receptorként működnek.

B sejt receptor
A B-sejt receptor rendelkezik
szerkezet közeli szerkezet
klasszikus immunglobulinok.
Két egyforma darabból áll
nehéz láncok és két egyforma
közé kapcsolt könnyűláncok
néhány biszulfid
hidak.
Egy klón B-sejtjei rendelkeznek
csak egy Ig felület
immunospecifitás.
Ezért a B-limfociták a leginkább
konkrétan reagáljon vele
antigének.

T sejt receptor
A T sejt receptor az
egy α és egy β láncból,
biszulfid köti össze
híd.
Az alfa és béta láncokban,
változók azonosítása és
állandó tartományok.

Molekula kapcsolódási típusok
A ragasztás elvégezhető
két mechanizmuson alapul:
a) homofil - molekulák
egysejtű adhézió
kötődnek a molekulákhoz
azonos típusú szomszédos cella;
b) heterofil, ha kettő
sejtjeik vannak
különböző típusú felületek
adhéziós molekulák, amelyek
kapcsolódnak egymáshoz.

Cella kapcsolatok
Sejt - sejt
1) Egyszerű típusú kapcsolatok:
a) ragasztó
b) interdigitáció (ujj
kapcsolatok)
2) tengelykapcsoló típusú érintkezők -
desmoszómák és ragasztószalagok;
3) reteszelő típusú érintkezők -
szoros kapcsolat
4) Kommunikációs érintkezők
a) nexus
b) szinapszisok
Cell - mátrix
1) Hemidesmoszómák;
2) Fókusz kontaktusok

Építészeti szövettípusok
hám
Sok sejt – kevés
sejtközi
anyagokat
Sejtközi
kapcsolatokat
Csatlakozás
Sok intercelluláris
anyagok – kevés sejt
A sejtek érintkezései
mátrix

A sejtszerkezet általános sémája
kapcsolatokat
Az intercelluláris kapcsolatok, valamint a kapcsolatok
sejtközötti érintkezésből származó sejtek azáltal jönnek létre
a következő sémát:
Citoszkeletális elem
(aktin- vagy intermedier
szálak)
Citoplazma
Számos speciális fehérje
plasmalemma
Sejtközi
hely
transzmembrán adhéziós fehérje
(integrin vagy kadherin)
transzmembrán fehérje ligandum
Ugyanaz a fehér egy másik sejt membránján, ill
extracelluláris mátrix fehérje

Egyszerű típusú kapcsolatok
Ragasztó vegyületek
Ez egy egyszerű közelítés
a szomszédos sejtek plazmamembránja
távolság 15-20 nm nélkül
speciális oktatás
szerkezetek. Ahol
plazmamembránok kölcsönhatásba lépnek
egymással használva
specifikus ragasztó
glikoproteinek - kadherinek,
integrinek stb.
Ragasztó érintkezők
pontok
aktin kötődések
szálak.

Egyszerű típusú kapcsolatok
Interdigitáció
Interdigitáció (ujj alakú
csatlakozás) (2. sz. az ábrán)
egy kapcsolat,
amelyben két sejt plazmalemmája,
kísérő
Barát
barát,
behatol a citoplazmába
az egyik, majd a következő cella.
Mögött
jelölje be
interdigitációk
növeli
erő
sejtkapcsolatok és területük
kapcsolatba lépni.

Egyszerű típusú kapcsolatok
A hámszövetekben találhatók, itt alakulnak ki kb
minden cellának van egy öve (adhéziós zóna);
Az ideg- és kötőszövetekben pont formájában vannak jelen
cellás üzenetek;
A szívizomban közvetett üzenetet ad
szívizomsejtek összehúzó készülékei;
A dezmoszómákkal együtt az öntapadó csomópontok interkalált lemezeket alkotnak.
szívizomsejtek között.

Tengelykapcsoló típusú érintkezők
Dezmoszómák
Hemidesmoszómák
Öv
kuplung

Tengelykapcsoló típusú érintkezők
Desmosome
A desmoszóma egy kicsi, kerek szerkezet
specifikus intra- és intercelluláris elemeket tartalmaz.

Desmosome
A desmoszóma területén
mindkét sejt plazmamembránja
belül megvastagodott -
dezmoplakin fehérjék miatt,
kiegészítőt képezve
réteg.
Ebből a rétegből a sejt citoplazmájába
távozik egy köteg köztes
szálak.
A desmoszóma területén
közötti térköz
érintkezés plazmamembránjai
sejtek kissé kitágulnak és
megvastagodott
glikokalix, amely átjárható
kadherinek, dezmoglein és
desmocollin.

Hemidesmoszóma
A hemidezmoszóma érintkezést biztosít a sejtek és az alapmembrán között.
Szerkezetükben a hemidesmoszómák a dezmoszómákra hasonlítanak, és tartalmaznak is
közbenső filamentumokat azonban más fehérjék alkotnak.
A fő transzmembrán fehérjék az integrinek és a kollagén XVII. VAL VEL
köztes filamentumok kötik össze őket a disztonin részvételével
és plektin. Az intercelluláris mátrix fő fehérje, amelyhez a sejtek
hemidesmoszómák - laminin - segítségével rögzítve.

Hemidesmoszóma

Tengelykapcsoló szíj
Ragasztószíj, (kuplungszíj, szíj desmoszóma)
(zonula adherens), - páros képződmény szalagok formájában, mindegyik
amelyből a szomszédos sejtek csúcsi részeit veszi körül és
biztosítja egymáshoz való tapadását ezen a területen.

Tengelykapcsoló szíj fehérjék
1. A plazmalemma megvastagodása
a citoplazmából
vinculin alkotja;
2. Belenyúló szálak
citoplazma alakult ki
aktin;
3. Link fehérje
az E-cadherin.

Kapcsolat-összehasonlító táblázat
tengelykapcsoló típusa
Kontakt típus
Desmosome
Összetett
Sűrűsödés
oldalról
citoplazma
Csatolás
fehérje, típus
kuplung
szálak,
felé indulva
citoplazma
Sejt-sejt
Desmoplakin
kadherin,
homofil
Közbülső
szálak
Dystonin és
plektin
integrin,
heterofil
lamininnal
Közbülső
szálak
Vinculin
kadherin,
homofil
Actin
Hemidesmosome CellIntercelluláris
mátrix
Övek
kuplung
sejt sejt

Tengelykapcsoló típusú érintkezők
1. A dezmoszómák szöveti sejtek között jönnek létre,
mechanikai igénybevételnek van kitéve
(hámszövet
sejtek,
sejteket
szív-
izmok);
2. A hemidesmoszómák megkötik a hámsejteket azzal
alapmembrán;
3. Az apikális zónában található ragasztószalagok
egyrétegű hám, gyakran szomszédos sűrű
kapcsolatba lépni.

Záró típusú érintkező
szoros érintkezés
A sejtek plazmamembránjai
egymás mellett
közel, ragaszkodva
speciális fehérjék felhasználásával.
Ez biztosítja
a kettő megbízható szétválasztása
különböző helyen található környezetek
a cellalap oldala.
gyakori
hámszövetekben ahol
alkotják
legcsúcsosabb része
sejtek (lat. zonula occludens).

szorosan érintkező fehérjék
A fő fehérjék sűrű
érintkezők claudinok és
occludins.
Különleges fehérjék sorozatán keresztül nekik
aktin kötődik.

Gap csomópontok (kapcsolatok,
elektromos szinapszisok, efapszisok)
A nexus átmérőjű kör alakú
0,5-0,3 mikron.
Az érintkezés plazmamembránjai
a sejteket összehozzák és behatolnak
számos csatorna
amelyek megkötik a citoplazmát
sejteket.
Minden csatornán kettő van
fele konnexon. Connexon
csak egy membránt hatol át
sejteket és kinyúlik az intercellulárisba
rés, ahol csatlakozik a másodikhoz
connexon.

Efaps szerkezet (Gap junction)

Anyagok szállítása nexusokon keresztül
Kapcsolatok között
sejtek léteznek
elektromos és
metabolikus kapcsolat.
A csatlakozók csatornáin keresztül lehet
diffúz
szervetlen ionok és
alacsony molekulatömeg
szerves vegyületek -
cukrok, aminosavak,
köztes termékek
anyagcsere.
A Ca2+ ionok megváltoznak
connexon konfiguráció -
hogy a csatorna hézag
bezár.

Kommunikációs típusú kapcsolatok
szinapszisok
A szinapszisokat jelek továbbítására használják
egyik gerjeszthető sejtből a másikba.
A szinapszisban vannak:
1) preszinaptikus membrán
(PreM), egy tulajdonosa
ketrec;
2) szinaptikus hasadék;
3) posztszinaptikus membrán
(PoM) - egy másik plazmalemmájának része
sejteket.
A jelet általában továbbítják
kémiai anyag - közvetítő:
ez utóbbi a PreM-ből és
specifikusan érinti
receptorok a POM-ban.

Kommunikációs kapcsolatok
Az ingerlékeny szövetekben (ideg- és izomszövetekben) található

Kommunikációs kapcsolatok
típus
Synapti
pimasz
rés
Megtartott
azaz
jel
Szinaptikus
késlek
Sebesség
lendület
Pontosság
terjedés
jel
Izgalom
/fékezés
Képesség valamire
morfofiziol
logikus
változás
Chem.
Széles
(20-50 nm)
Szigorúan attól
PreM to
PoM
+
Lent
Magasabb
+/+
+
Ephaps
Keskeny (5
nm)
Bármilyen
irányította
ai
-
Magasabb
Lent
+/-
-

Plasmodesmata
Ezek citoplazma hidak, amelyek szomszédosakat kötnek össze
növényi sejtek.
A plazmodezmák áthaladnak a pórusmezők tubulusain
elsődleges sejtfal, a tubulusok üregét plazmalemma béleli.
Az állati dezmoszómákkal ellentétben a növényi plazmodezmák egyenesek
citoplazmatikus intercelluláris kontaktusok biztosítása
ionok és metabolitok intercelluláris transzportja.
A plazmodezmák által egyesített sejtgyűjtemény szimplasztot alkot.

Fókuszcella érintkezők
fókuszkontaktusok
kapcsolattartók
sejtek és extracelluláris között
mátrix.
transzmembrán fehérjék
fokális érintkezők adhéziója
különböző integrinek.
Belülről
plazmalemma az integrinhez
csatolt aktin
szálak -val
köztes fehérjék.
extracelluláris ligandum
az extracelluláris fehérjék
mátrix.
A kapcsolóban található
szövetek

Intercelluláris fehérjék
mátrix
ragasztóanyag
1. Fibronektin
2. Vitronektin
3. Laminin
4. Nidogén (Entactin)
5. Fibrilláris kollagének
6. IV típusú kollagén
Tapadásgátló
1. Osteonectin
2. tenascin
3. trombospondin

Adhéziós fehérjék például
fibronektin
A fibronektin egy glikoproteinből épül fel
két azonos polipeptid láncból,
diszulfid hidak kötik össze
C végük.
A fibronektin polipeptid lánc tartalmaz
7-8 domain, mindegyik
külön központok vannak
különböző anyagok megkötése.
A fibronektin szerkezetének köszönhetően képes
integráló szerepet tölt be a szervezetben
sejtközi anyag, és
elősegíti a sejtek adhézióját.

A fibronektinnek van egy kötőhelye a transzglutaminázhoz, egy enzimhez
katalizálja az egyik glutaminmaradékainak kapcsolódási reakcióját
polipeptidlánc egy másik fehérjemolekula lizin-maradékaival.
Ez lehetővé teszi molekulák keresztkötését keresztirányú kovalens kötésekkel.
fibronektin egymással, kollagénnel és más fehérjékkel.
Ily módon az önszerveződéssel létrejövő struktúrák,
erős kovalens kötésekkel rögzítve.

A fibronektin típusai
Az emberi genom egy peptid gént tartalmaz
fibronektin láncok, de ennek eredményeként
alternatív
toldás
És
átírás utáni
módosítások
többféle fehérje képződik.
A fibronektin két fő formája:
1.
szövet
(oldhatatlan)
fibronektin
szintetizált
fibroblasztok vagy endoteliociták
gliociták
És
hám
sejtek;
2.
Vérplazma
(oldódó)
fibronektin
szintetizált
hepatociták és a retikuloendoteliális rendszer sejtjei.

A fibronektin funkciói
A fibronektin számos folyamatban vesz részt:
1. A hám és a mesenchymalis adhéziója és terjedése
sejtek;
2. Az embrionális és a proliferáció és migráció serkentése
tumorsejtek;
3. A citoszkeleton differenciálódásának és fenntartásának szabályozása
sejtek;
4. Részvétel a gyulladásos és reparatív folyamatokban.

Következtetés
Így a sejtkontaktusok rendszere, mechanizmusai
sejtadhézió és extracelluláris mátrix játszik
alapvető szerep a szervezet minden megnyilvánulásában,
többsejtű élőlények működése és dinamikája.