Sekundarna struktura proteina ukratko. Sekundarne, tercijarne, kvaternarne strukture proteina

Uloga proteina u organizmu je izuzetno velika. Štoviše, tvar može nositi takvo ime tek nakon što stekne unaprijed određenu strukturu. Do ovog trenutka, to je polipeptid, samo lanac aminokiselina koji ne može obavljati svoje predviđene funkcije. Općenito, prostorna struktura proteina (primarna, sekundarna, tercijarna i domena) je njihova trodimenzionalna struktura. Štoviše, najvažnije za tijelo su sekundarne, tercijarne i domenske strukture.

Preduvjeti za proučavanje strukture proteina

Među metodama proučavanja strukture kemijskih tvari posebnu ulogu ima rendgenska kristalografija. Preko njega možete dobiti informacije o redoslijedu atoma u molekularnim spojevima i njihovoj prostornoj organizaciji. Pojednostavljeno, rendgenski se može snimiti za jednu molekulu, što je postalo moguće 30-ih godina 20. stoljeća.

Tada su istraživači otkrili da mnogi proteini ne samo da imaju linearnu strukturu, već se također mogu nalaziti u spiralama, zavojnicama i domenama. I kao rezultat mnogih znanstvenih eksperimenata, pokazalo se da je sekundarna struktura proteina konačni oblik za strukturne proteine ​​i međuoblik za enzime i imunoglobuline. To znači da tvari koje u konačnici imaju tercijarnu ili kvaternarnu strukturu, u fazi svog "sazrijevanja" također moraju proći kroz fazu spiralnog formiranja karakterističnu za sekundarnu strukturu.

Stvaranje sekundarne strukture proteina

Čim se završi sinteza polipeptida na ribosomima u gruboj mreži stanične endoplazme, počinje se formirati sekundarna struktura proteina. Sam polipeptid je dugačka molekula koja zauzima puno prostora i nezgodna je za transport i obavljanje predviđenih funkcija. Stoga, kako bi se smanjila njegova veličina i dala posebna svojstva, razvija se sekundarna struktura. To se događa stvaranjem alfa spirala i beta listova. Na taj način se dobiva protein sekundarne strukture, koji će u budućnosti ili prijeći u tercijarnu i kvaternarnu, ili će se u tom obliku koristiti.

Organizacija sekundarne strukture

Kao što su brojne studije pokazale, sekundarna struktura proteina je ili alfa spirala, ili beta ploča, ili pak izmjena regija s tim elementima. Štoviše, sekundarna struktura je metoda uvijanja i spiralnog formiranja proteinske molekule. To je kaotičan proces koji se događa zbog vodikovih veza koje nastaju između polarnih područja aminokiselinskih ostataka u polipeptidu.

Sekundarna struktura alfa spirale

Budući da u biosintezi polipeptida sudjeluju samo L-aminokiseline, formiranje sekundarne strukture proteina počinje zakretanjem spirale u smjeru kazaljke na satu (udesno). Postoji striktno 3,6 aminokiselinskih ostataka po spiralnom zavoju, a udaljenost duž spiralne osi je 0,54 nm. Ovo su opća svojstva za sekundarnu strukturu proteina koja ne ovise o vrsti aminokiselina uključenih u sintezu.

Utvrđeno je da nije cijeli polipeptidni lanac potpuno spiralan. Njegova struktura sadrži linearne dijelove. Konkretno, molekula proteina pepsina je samo 30% spiralna, lizozim - 42%, a hemoglobin - 75%. To znači da sekundarna struktura proteina nije striktno spirala, već kombinacija njegovih dijelova s ​​linearnim ili slojevitim.

Sekundarna struktura beta sloja

Drugi tip strukturne organizacije tvari je beta sloj, koji se sastoji od dvije ili više niti polipeptida povezanih vodikovom vezom. Ovo posljednje se događa između slobodnih CO NH2 skupina. Na taj način povezuju se uglavnom strukturni (mišićni) proteini.

Struktura proteina ove vrste je sljedeća: jedan lanac polipeptida s oznakom terminalnih dijelova A-B je paralelan s drugim. Jedina zamjerka je da je druga molekula smještena antiparalelno i označena je kao BA. To tvori beta sloj, koji se može sastojati od bilo kojeg broja polipeptidnih lanaca povezanih višestrukim vodikovim vezama.

Vodikova veza

Sekundarna struktura proteina je veza koja se temelji na višestrukim polarnim interakcijama atoma s različitim indeksima elektronegativnosti. Najveću sposobnost stvaranja takve veze imaju četiri elementa: fluor, kisik, dušik i vodik. Proteini sadrže sve osim fluora. Stoga se može formirati vodikova veza, što omogućuje povezivanje polipeptidnih lanaca u beta slojeve i alfa spirale.

Nastanak vodikove veze najlakše je objasniti na primjeru vode koja je dipol. Kisik nosi snažan negativan naboj, a zbog velike polarizacije O-H veze vodik se smatra pozitivnim. U tom su stanju molekule prisutne u određenom okruženju. Štoviše, mnogi od njih se dodiruju i sudaraju. Zatim kisik iz prve molekule vode privlači vodik iz druge. I tako niz lanac.

Slični se procesi događaju u proteinima: elektronegativni kisik peptidne veze privlači vodik iz bilo kojeg dijela drugog aminokiselinskog ostatka, tvoreći vodikovu vezu. Ovo je slaba polarna konjugacija, kojoj je potrebno oko 6,3 kJ energije da se prekine.

Za usporedbu, najslabija kovalentna veza u proteinima zahtijeva 84 kJ energije da se prekine. Najjača kovalentna veza zahtijevala bi 8400 kJ. Međutim, broj vodikovih veza u proteinskoj molekuli je toliko velik da njihova ukupna energija omogućuje molekuli postojanje u agresivnim uvjetima i održavanje svoje prostorne strukture. Zbog toga postoje proteini. Struktura ove vrste proteina daje snagu potrebnu za funkcioniranje mišića, kostiju i ligamenata. Važnost sekundarne strukture proteina za tijelo je tako ogromna.

§ 8. PROSTORNA ORGANIZACIJA MOLEKULE PROTEINA

Primarna struktura

Pod primarnom strukturom proteina podrazumijeva se broj i redoslijed izmjene aminokiselinskih ostataka koji su međusobno povezani peptidnim vezama u polipeptidnom lancu.

Polipeptidni lanac na jednom kraju sadrži slobodnu NH 2 skupinu koja nije uključena u stvaranje peptidne veze; ovaj dio je označen kao N-kraj. Na suprotnoj strani nalazi se slobodna NOOS skupina, koja nije uključena u stvaranje peptidne veze, to je - C-kraj. N-kraj se uzima kao početak lanca, a odatle počinje numeriranje aminokiselinskih ostataka:

Aminokiselinsku sekvencu inzulina odredio je F. Sanger (Sveučilište u Cambridgeu). Ovaj protein sastoji se od dva polipeptidna lanca. Jedan se lanac sastoji od 21 aminokiselinskog ostatka, a drugi od 30. Lanci su povezani s dva disulfidna mosta (slika 6).

Riža. 6. Primarna struktura humanog inzulina

Za dešifriranje ove strukture bilo je potrebno 10 godina (1944. – 1954.). Trenutno je za mnoge proteine ​​određena primarna struktura, proces njenog određivanja je automatiziran i ne predstavlja ozbiljan problem za istraživače.

Informacija o primarnoj strukturi svakog proteina kodirana je u genu (dio molekule DNA) i ostvaruje se tijekom transkripcije (kopiranje informacija na mRNA) i translacije (sinteza polipeptidnog lanca). S tim u vezi, moguće je utvrditi primarnu strukturu proteina i iz poznate strukture odgovarajućeg gena.

Na temelju primarne strukture homolognih proteina može se prosuditi o taksonomskom odnosu vrsta. Homologni proteini su oni proteini koji obavljaju iste funkcije kod različitih vrsta. Takvi proteini imaju slične sekvence aminokiselina. Na primjer, protein citokroma C kod većine vrsta ima relativnu molekularnu težinu od oko 12 500 i sadrži oko 100 aminokiselinskih ostataka. Razlike u primarnoj strukturi citokroma C između dviju vrsta proporcionalne su filogenetskim razlikama između danih vrsta. Tako se citokromi C konja i kvasca razlikuju u 48 aminokiselinskih ostataka, piletine i patke - u dva, dok su citokromi piletine i puretine identični.

Sekundarna struktura

Sekundarna struktura proteina nastaje zbog stvaranja vodikovih veza između peptidnih skupina. Postoje dvije vrste sekundarne strukture: α-zavojnica i β-struktura (ili presavijeni sloj). Proteini također mogu sadržavati regije polipeptidnog lanca koje ne tvore sekundarnu strukturu.

α-heliks ima oblik opruge. Kada se formira α-heliks, atom kisika svake peptidne skupine formira vodikovu vezu s atomom vodika četvrte NH skupine duž lanca:

Svaki zavoj spirale povezan je sa sljedećim zavojom zavojnice s nekoliko vodikovih veza, što strukturi daje značajnu čvrstoću. α-heliks ima sljedeće karakteristike: promjer heliksa je 0,5 nm, korak heliksa je 0,54 nm, postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju heliksa (slika 7).

Riža. 7. Model a-heliksa koji odražava njegove kvantitativne karakteristike

Bočni radikali aminokiselina usmjereni su prema van od α-heliksa (slika 8).

Riža. 8. Model -heliksa koji odražava prostorni raspored bočnih radikala

I desna i lijeva spirala mogu biti konstruirane od prirodnih L-aminokiselina. Većinu prirodnih proteina karakterizira desnokretna spirala. I lijeve i desne spirale također mogu biti izgrađene od D-aminokiselina. Polipeptidni lanac, koji se sastoji od mješavine D- i L-aminokiselinskih ostataka, nije sposoban formirati spiralu.

Neki aminokiselinski ostaci sprječavaju stvaranje α-heliksa. Na primjer, ako je nekoliko pozitivno ili negativno nabijenih aminokiselinskih ostataka smješteno u nizu u lancu, takva regija neće poprimiti α-helikoidnu strukturu zbog međusobnog odbijanja istonabijenih radikala. Stvaranje α-heliksa ometaju radikali velikih aminokiselinskih ostataka. Prepreka stvaranju α-heliksa također je prisutnost prolinskih ostataka u polipeptidnom lancu (slika 9). Ostatak prolina na atomu dušika koji tvori peptidnu vezu s drugom aminokiselinom nema atom vodika.

Riža. 9. Ostatak prolina sprječava stvaranje -heliksa

Stoga, prolinski ostatak koji je dio polipeptidnog lanca nije sposoban formirati unutarlančanu vodikovu vezu. Osim toga, atom dušika u prolinu dio je krutog prstena, što onemogućuje rotaciju oko N–C veze i stvaranje spirale.

Osim α-heliksa, opisane su i druge vrste heliksa. Međutim, oni su rijetki, uglavnom na kratkim područjima.

Stvaranje vodikovih veza između peptidnih skupina susjednih polipeptidnih fragmenata lanaca dovodi do stvaranja β-struktura ili presavijeni sloj:

Za razliku od α-heliksa, presavijeni sloj ima cik-cak oblik, sličan harmonici (slika 10).

Riža. 10. Struktura β-proteina

Postoje paralelni i antiparalelni presavijeni slojevi. Između dijelova polipeptidnog lanca formiraju se paralelne β-strukture, čiji se smjerovi podudaraju:

Između suprotno usmjerenih dijelova polipeptidnog lanca formiraju se antiparalelne β-strukture:

β-strukture mogu nastati između više od dva polipeptidna lanca:

U nekim proteinima, sekundarna struktura može biti predstavljena samo α-heliksom, u drugima - samo β-strukturama (paralelnim, ili antiparalelnim, ili oboje), u drugima, zajedno s α-helikalnim područjima, β-strukture također mogu biti prisutan.

Tercijarna struktura

U mnogim su proteinima sekundarne organizirane strukture (α-spirale, -strukture) na određeni način presavijene u kompaktnu globulu. Prostorna organizacija globularnih proteina naziva se tercijarna struktura. Dakle, tercijarna struktura karakterizira trodimenzionalni raspored dijelova polipeptidnog lanca u prostoru. U formiranju tercijarne strukture sudjeluju ionske i vodikove veze, hidrofobne interakcije i van der Waalsove sile. Disulfidni mostovi stabiliziraju tercijarnu strukturu.

Tercijarna struktura proteina određena je njihovim aminokiselinskim slijedom. Tijekom njegovog formiranja mogu se pojaviti veze između aminokiselina koje se nalaze na znatnoj udaljenosti u polipeptidnom lancu. U topivim proteinima polarni radikali aminokiselina u pravilu se pojavljuju na površini proteinskih molekula i, rjeđe, unutar molekule; hidrofobni radikali pojavljuju se kompaktno pakirani unutar globule, tvoreći hidrofobne regije.

Trenutno je utvrđena tercijarna struktura mnogih proteina. Pogledajmo dva primjera.

mioglobina

Mioglobin je protein koji veže kisik s relativnom masom od 16700. Njegova funkcija je pohranjivanje kisika u mišićima. Njegova molekula sadrži jedan polipeptidni lanac koji se sastoji od 153 aminokiselinska ostatka i hemoskupinu koja ima važnu ulogu u vezivanju kisika.

Prostorna organizacija mioglobina ustanovljena je zahvaljujući radu Johna Kendrewa i njegovih kolega (slika 11). Molekula ovog proteina sadrži 8 α-spiralnih regija, što čini 80% svih aminokiselinskih ostataka. Molekula mioglobina je vrlo kompaktna, samo četiri molekule vode mogu stati unutar nje, gotovo svi polarni radikali aminokiselina nalaze se na vanjskoj površini molekule, većina hidrofobnih radikala nalazi se unutar molekule, a blizu površine nalazi se hem , neproteinska skupina odgovorna za vezanje kisika.

Slika 11. Tercijarna struktura mioglobina

Ribonukleaza

Ribonukleaza je globularni protein. Izlučuju ga stanice gušterače; to je enzim koji katalizira razgradnju RNK. Za razliku od mioglobina, molekula ribonukleaze ima vrlo malo α-spiralnih regija i prilično velik broj segmenata koji su u β konformaciji. Snagu tercijarnoj strukturi proteina daju 4 disulfidne veze.

Kvartarna struktura

Mnogi proteini sastoje se od nekoliko, dvije ili više proteinskih podjedinica ili molekula, sa specifičnim sekundarnim i tercijarnim strukturama, koje drže zajedno vodikove i ionske veze, hidrofobne interakcije i van der Waalsove sile. Ovakva organizacija proteinskih molekula naziva se kvartarna struktura, a sami proteini se nazivaju oligomerni. Odvojena podjedinica ili proteinska molekula unutar oligomernog proteina naziva se protomer.

Broj protomera u oligomernim proteinima može jako varirati. Na primjer, kreatin kinaza sastoji se od 2 protomera, hemoglobin - od 4 protomera, E. coli RNA polimeraza - enzim odgovoran za sintezu RNA - od 5 protomera, kompleks piruvat dehidrogenaze - od 72 protomera. Ako se protein sastoji od dva protomera, naziva se dimer, četiri - tetramer, šest - heksamer (slika 12). Češće, oligomerna proteinska molekula sadrži 2 ili 4 protomera. Oligomerni protein može sadržavati identične ili različite protomere. Ako protein sadrži dva identična protomera, onda je - homodimer, ako je različito – heterodimer.

Riža. 12. Oligomerni proteini

Razmotrimo organizaciju molekule hemoglobina. Glavna funkcija hemoglobina je prijenos kisika iz pluća u tkiva i ugljičnog dioksida u suprotnom smjeru. Njegova se molekula (slika 13.) sastoji od četiri polipeptidna lanca dva različita tipa - dva α-lanca i dva β-lanca i hema. Hemoglobin je protein srodan mioglobinu. Sekundarna i tercijarna struktura mioglobina i protomera hemoglobina vrlo su slične. Svaki protomer hemoglobina sadrži, poput mioglobina, 8 α-spiralnih dijelova polipeptidnog lanca. Treba napomenuti da su u primarnim strukturama mioglobina i protomera hemoglobina samo 24 aminokiselinska ostatka identična. Posljedično, proteini koji se značajno razlikuju u primarnoj strukturi mogu imati sličnu prostornu organizaciju i obavljati slične funkcije.

Riža. 13. Građa hemoglobina

Pod, ispod sekundarna struktura protein se odnosi na konfiguraciju polipeptidnog lanca, tj. metoda savijanja, uvijanja (savijanja, pakiranja) polipeptidnog lanca u spiralnu ili neku drugu konformaciju. Taj se proces ne odvija kaotično, već u skladu s program ugrađen u primarnu strukturu proteina. Dvije glavne konfiguracije polipeptidnih lanaca koje zadovoljavaju strukturne zahtjeve i eksperimentalne podatke detaljno su proučavane:

• a-spirale,
• β-strukture.

Najvjerojatnijim tipom strukture globularnih proteina smatra se a-spirala. Uvijanje polipeptidnog lanca događa se u smjeru kazaljke na satu (desna spirala), što je posljedica sastava L-aminokiselina prirodnih proteina.

Pokretačka snaga u stvaranju a-heliksa (kao i β-struktura) je sposobnost aminokiselina da stvaraju vodikove veze.

Otvoren u strukturi a-spirala niz uzoraka:

• Za svaki zavoj (korak) spirale postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka.
• Korak zavojnice (udaljenost duž osi) je 0,54 nm po zavoju, a po aminokiselinskom ostatku dolazi 0,15 nm.
• Kut zavojnice je 26°; nakon 5 zavoja zavojnice (18 aminokiselinskih ostataka) ponavlja se strukturna konfiguracija polipeptidnog lanca. To znači da je period ponavljanja (ili identitet) a-spiralne strukture 2,7 nm.

Drugi tip konfiguracije polipeptidnog lanca koji se nalazi u kosi, svili, mišićima i drugim fibrilarnim proteinima tzv β-strukture. U ovom slučaju, dva ili više linearnih polipeptidnih lanaca smještenih paralelno ili, češće, antiparalelno, čvrsto su povezani međulančanim vodikovim vezama između -NH i -CO skupina susjednih lanaca, tvoreći presavijenu slojevitu strukturu.

Shematski prikaz β-strukture polipeptidnih lanaca.

U prirodi postoje proteini čija struktura, međutim, ne odgovara ni β- ni a-strukturi. Tipičan primjer takvih proteina je kolagena– fibrilarni protein koji čini glavninu vezivnog tkiva u ljudskom i životinjskom tijelu.

Metodama difrakcijske analize X-zraka sada je dokazano postojanje još dvije razine strukturne organizacije proteinske molekule, za koje se pokazalo da su srednje između sekundarne i tercijarne strukture. To su tzv suprasekundarne strukture i strukturne domene.

Suprasekundarne strukture su agregati polipeptidnih lanaca koji imaju svoju sekundarnu strukturu i nastaju u nekim proteinima kao rezultat njihove termodinamičke ili kinetičke stabilnosti. Dakle, u globularnim proteinima postoje otvoreni (βxβ) elementi (predstavljeni s dva paralelna β-lanca povezana segmentom x), βaβaβ elementi (predstavljeni s dva segmenta α-heliksa umetnutog između tri paralelna β-lanca), itd.

Struktura domene globularnog proteina (flavodoksina) (prema A. A. Boldyrevu)

Domena je kompaktna globularna strukturna jedinica unutar polipeptidnog lanca. Domene mogu obavljati različite funkcije i podvrgnuti se savijanju (smotanju) u neovisne kompaktne globularne strukturne jedinice, međusobno povezane fleksibilnim dijelovima unutar proteinske molekule.

Za svaki protein, osim primarnog, postoji i određeni sekundarna struktura. Obično molekula proteina nalikuje produženoj opruzi.

To je takozvani a-heliks, stabiliziran mnogim vodikovim vezama koje nastaju između CO i NH skupina koje se nalaze u blizini. Atom vodika NH skupine jedna aminokiselina tvori takvu vezu s atomom kisika CO skupine druge aminokiseline, odvojene od prve s četiri aminokiselinska ostatka.

Tako amino kiselina Ispostavilo se da je 1 povezana s aminokiselinom 5, aminokiselina 2 s aminokiselinom 6 itd. Rentgenska strukturna analiza pokazuje da postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju spirale.

Potpuno a-spiralna konformacija i, prema tome, protein keratin ima fibrilarnu strukturu. To je strukturalno protein dlaka, vuna, nokti, kljun, perje i rogovi, koji je također dio kože kralješnjaka.

Tvrdoća i rastezljivost keratina variraju ovisno o broju disulfidnih mostova između susjednih polipeptidnih lanaca (stupanj umreženosti lanaca).

Teoretski, u formiranju mogu sudjelovati sve skupine CO i NH vodikove veze, tako da je α-heliks vrlo stabilna i stoga vrlo česta konformacija. Dijelovi α-heliksa u molekuli nalikuju krutim šipkama. Međutim, većina proteina postoji u globularnom obliku, koji također sadrži regije (3-sloja (vidi dolje) i regije s nepravilnom strukturom.

To se objašnjava činjenicom da obrazovanje vodikove veze niz čimbenika to sprječava: prisutnost određenih aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu, prisutnost disulfidnih mostova između različitih dijelova istog lanca i, konačno, činjenica da aminokiselina prolin općenito nije sposobna stvarati vodikove veze. .

Beta sloj, odn presavijeni sloj je druga vrsta sekundarne strukture. Protein svile fibroin, kojeg izlučuju žlijezde za izlučivanje svile gusjenica svilene bube prilikom uvijanja čahura, zastupljen je u potpunosti u ovom obliku. Fibroin se sastoji od niza polipeptidnih lanaca koji su izduženiji od lanaca s alfa konformacijom. spirale.

Ti su lanci položeni paralelno, ali su susjedni lanci međusobno suprotni u smjeru (antiparalelni). Oni su međusobno povezani pomoću vodikove veze, koji nastaje između C=0- i NH-skupina susjednih lanaca. U ovom slučaju sve NH i C=0 skupine također sudjeluju u stvaranju vodikovih veza, tj. struktura je također vrlo stabilna.

Ova konformacija polipeptidnih lanaca naziva se beta konformacija, a struktura u cjelini je presavijeni sloj. Ima visoku vlačnu čvrstoću i ne može se rastezati, ali ovakva organizacija polipeptidnih lanaca čini svilu vrlo fleksibilnom. Kod globularnih proteina polipeptidni lanac se može saviti sam na sebe i tada se na tim mjestima globule pojavljuju regije koje imaju strukturu naboranog sloja.

Još metoda organiziranja polipeptidnih lanaca nalazimo u fibrilarnom proteinu kolagenu. Ovo je također strukturni protein koji, poput keratina i fibroina, ima visoku vlačnu čvrstoću. Kolagen ima tri polipeptidna lanca upletena zajedno, poput niti u užetu, tvoreći trostruku spiralu. Svaki polipeptidni lanac ove složene spirale, nazvan tropokolagen, sadrži oko 1000 aminokiselinskih ostataka. Pojedinačni polipeptidni lanac je slobodan zamotana spirala(ali ne a-helix;).

Tri lanca držana zajedno vodikove veze. Vlakna se formiraju od mnogo trostrukih spirala raspoređenih paralelno jedna s drugom i drže zajedno kovalentnim vezama između susjednih lanaca. Oni se pak spajaju u vlakna. Struktura kolagena tako nastaje u fazama – na nekoliko razina – slično strukturi celuloze. Kolagen se također ne može istegnuti, a to je svojstvo bitno za funkciju koju obavlja, primjerice, u tetivama, kostima i drugim vrstama vezivnog tkiva.

Vjeverice, koji postoje samo u potpuno smotanom obliku, poput keratina i kolagena, iznimka su među ostalim proteinima.

Život na našem planetu nastao je iz koacervatne kapljice. Također je bila proteinska molekula. Odnosno, iz toga proizlazi zaključak da su ti kemijski spojevi osnova svih živih bića koja danas postoje. Ali što su proteinske strukture? Kakvu ulogu igraju u tijelu i životu današnjih ljudi? Koje vrste proteina postoje? Pokušajmo to shvatiti.

Proteini: opći pojam

S gledišta, molekula dotične tvari je niz aminokiselina povezanih peptidnim vezama.

Svaka aminokiselina ima dvije funkcionalne skupine:

• karboksil -COOH;
• amino skupina -NH 2 .

Između njih dolazi do stvaranja veza u različitim molekulama. Dakle, peptidna veza je oblika -CO-NH. Molekula proteina može sadržavati stotine ili tisuće takvih skupina; to će ovisiti o specifičnoj tvari. Vrste proteina su vrlo raznolike. Među njima ima i onih koje sadrže organizmu esencijalne aminokiseline, što znači da ih organizam mora unositi hranom. Postoje sorte koje obavljaju važne funkcije u staničnoj membrani i njezinoj citoplazmi. Izdvojeni su i biološki katalizatori - enzimi, koji su ujedno i proteinske molekule. Imaju široku primjenu u ljudskom svakodnevnom životu, a ne samo da sudjeluju u biokemijskim procesima živih bića.

Molekularna težina spojeva koji se razmatraju može varirati od nekoliko desetaka do milijuna. Uostalom, broj monomernih jedinica u velikom polipeptidnom lancu je neograničen i ovisi o vrsti određene tvari. Protein u svom čistom obliku, u svojoj prirodnoj konformaciji, može se vidjeti pri ispitivanju kokošjeg jajeta u svijetložutoj, prozirnoj gustoj koloidnoj masi, unutar koje se nalazi žumanjak - to je željena tvar. Isto se može reći i za svježi sir s niskim udjelom masti.Ovaj proizvod je također gotovo čisti protein u svom prirodnom obliku.

Međutim, nemaju svi spojevi koji se razmatraju istu prostornu strukturu. Ukupno postoje četiri molekularne organizacije. Tipovi određuju njegova svojstva i govore o složenosti njegove strukture. Također je poznato da više prostorno isprepletenih molekula prolazi opsežnu obradu kod ljudi i životinja.

Vrste strukture proteina

Ukupno ih je četiri. Pogledajmo što je svaki od njih.

1. Primarni. To je uobičajeni linearni niz aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Nema prostornih uvijanja i spiraliziranja. Broj jedinica uključenih u polipeptid može doseći nekoliko tisuća. Vrste proteina slične strukture su glicilalanin, inzulin, histoni, elastin i drugi.
2. Sekundarna. Sastoji se od dva polipeptidna lanca koji su uvijeni u obliku spirale i usmjereni jedan prema drugom formiranim zavojima. U isto vrijeme, između njih nastaju vodikove veze koje ih drže zajedno. Tako nastaje jedna molekula proteina. Vrste proteina ove vrste su sljedeće: lizozim, pepsin i drugi.
3. Tercijarna konformacija. To je gusto zbijena i kompaktno skupljena sekundarna struktura. Ovdje se pojavljuju i druge vrste interakcija, osim vodikovih veza - to su van der Waalsova interakcija i sile elektrostatskog privlačenja, hidrofilno-hidrofobni kontakt. Primjeri struktura su albumin, fibroin, protein svile i drugi.
4. Kvartar. Najsloženija struktura, koja se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca upletenih u spiralu, smotanih u kuglu i spojenih zajedno u globulu. Primjeri kao što su inzulin, feritin, hemoglobin i kolagen ilustriraju upravo takvu konformaciju proteina.

Ako sve navedene molekularne strukture detaljno razmotrimo s kemijskog gledišta, analiza će oduzeti dosta vremena. Zapravo, što je viša konfiguracija, to je njezina struktura složenija i zamršenija, to se više vrsta interakcija uočava u molekuli.

Denaturacija proteinskih molekula

Jedno od najvažnijih kemijskih svojstava polipeptida je njihova sposobnost da budu uništeni pod utjecajem određenih uvjeta ili kemijskih agenasa. Na primjer, raširene su različite vrste denaturacije proteina. Što je ovaj proces? Sastoji se od uništavanja prirodne strukture proteina. To jest, ako je molekula u početku imala tercijarnu strukturu, tada će se nakon djelovanja posebnih sredstava urušiti. Međutim, redoslijed aminokiselinskih ostataka ostaje nepromijenjen u molekuli. Denaturirani proteini brzo gube svoja fizikalna i kemijska svojstva.

Koji reagensi mogu dovesti do procesa destrukcije konformacije? Ima ih nekoliko.

1. Temperatura. Zagrijavanjem dolazi do postupnog razaranja kvaternarne, tercijarne i sekundarne strukture molekule. To se može vidjeti vizualno, na primjer, kada pržite obično kokošje jaje. Rezultirajući "protein" je primarna struktura polipeptida albumina koji je bio u sirovom proizvodu.
2. Radijacija.
3. Djelovanje jakih kemijskih sredstava: kiseline, lužine, soli teških metala, otapala (na primjer, alkoholi, eteri, benzen i drugi).

Taj se proces ponekad naziva i molekularno taljenje. Vrste denaturacije proteina ovise o agensu čije je djelovanje izazvalo. U nekim slučajevima odvija se proces suprotan razmatranom. Ovo je renaturacija. Nisu svi proteini u stanju obnoviti svoju strukturu, ali značajan dio njih to može. Tako su kemičari iz Australije i Amerike proveli renaturaciju kuhanog kokošjeg jajeta pomoću nekih reagensa i metodom centrifugiranja.

Ovaj proces je važan za žive organizme tijekom sinteze polipeptidnih lanaca pomoću ribosoma i rRNA u stanicama.

Hidroliza proteinske molekule

Uz denaturaciju, proteine ​​karakterizira još jedno kemijsko svojstvo - hidroliza. To je također destrukcija nativne konformacije, ali ne primarne strukture, već potpuno pojedinačne aminokiseline. Važan dio probave je hidroliza proteina. Vrste hidrolize polipeptida su sljedeće.

1. Kemijski. Na temelju djelovanja kiselina ili lužina.
2. Biološki ili enzimski.

Međutim, bit procesa ostaje nepromijenjena i ne ovisi o tome koje vrste hidrolize proteina se odvijaju. Kao rezultat toga nastaju aminokiseline koje se prenose kroz sve stanice, organe i tkiva. Njihova daljnja transformacija uključuje sintezu novih polipeptida, već onih koji su potrebni određenom organizmu.

U industriji se proces hidrolize proteinskih molekula koristi upravo za dobivanje potrebnih aminokiselina.

Funkcije proteina u tijelu

Razne vrste bjelančevina, ugljikohidrata, masti vitalne su komponente za normalno funkcioniranje svake stanice. A to znači cijeli organizam u cjelini. Stoga se njihova uloga u velikoj mjeri objašnjava visokim stupnjem značaja i sveprisutnosti unutar živih bića. Može se razlikovati nekoliko glavnih funkcija polipeptidnih molekula.

1. Katalitički. Provode ga enzimi koji imaju proteinsku strukturu. O njima ćemo kasnije.
2. Strukturalni. Vrste proteina i njihove funkcije u tijelu prvenstveno utječu na strukturu same stanice, njen oblik. Osim toga, polipeptidi koji obavljaju ovu ulogu formiraju kosu, nokte, školjke mekušaca i ptičje perje. Oni su također izvjesno pojačanje u tijelu stanice. Hrskavica se također sastoji od ovih vrsta proteina. Primjeri: tubulin, keratin, aktin i drugi.
3. Regulatorni. Ta se funkcija očituje u sudjelovanju polipeptida u procesima kao što su transkripcija, translacija, stanični ciklus, spajanje, čitanje mRNA i drugi. U svima njima igraju važnu ulogu regulatora.
4. Signal. Tu funkciju obavljaju proteini koji se nalaze na staničnoj membrani. One prenose različite signale s jedne jedinice na drugu, a to dovodi do komunikacije među tkivima. Primjeri: citokini, inzulin, faktori rasta i drugi.
5. Prijevoz. Neke vrste proteina i njihove funkcije koje obavljaju jednostavno su vitalne. To se događa, na primjer, s proteinom hemoglobinom. Prenosi kisik od stanice do stanice u krvi. Za čovjeka je nezamjenjiv.
6. Rezervni ili rezervni. Takvi se polipeptidi nakupljaju u biljkama i životinjskim jajima kao izvor dodatne prehrane i energije. Primjer su globulini.
7. Motor. Vrlo važna funkcija, posebno za protozoe i bakterije. Uostalom, oni se mogu kretati samo uz pomoć flagela ili cilija. A ove organele po svojoj prirodi nisu ništa više od proteina. Primjeri takvih polipeptida su sljedeći: miozin, aktin, kinezin i drugi.

Očito je da su funkcije proteina u ljudskom tijelu i drugim živim bićima vrlo brojne i važne. Ovo još jednom potvrđuje da je bez spojeva koje razmatramo život na našem planetu nemoguć.

Zaštitna funkcija proteina

Polipeptidi mogu štititi od različitih utjecaja: kemijskih, fizičkih, bioloških. Na primjer, ako tijelu prijeti virus ili bakterija strane prirode, tada imunoglobulini (antitijela) ulaze u bitku s njima, obavljajući zaštitnu ulogu.

Ako govorimo o fizičkim učincima, tada veliku ulogu ovdje igraju, primjerice, fibrin i fibrinogen koji sudjeluju u zgrušavanju krvi.

Proteini iz hrane

Vrste prehrambenih proteina su sljedeće:

• potpuni - oni koji sadrže sve aminokiseline potrebne za tijelo;
• inferiorni - oni koji sadrže nepotpuni sastav aminokiselina.

Međutim, oba su važna za ljudsko tijelo. Pogotovo prva skupina. Svaka osoba, posebno u razdobljima intenzivnog razvoja (djetinjstvo i adolescencija) i puberteta, mora održavati stalnu razinu proteina u sebi. Uostalom, već smo ispitali funkcije koje te nevjerojatne molekule obavljaju i znamo da praktički niti jedan proces, niti jedna biokemijska reakcija u nama nije potpuna bez sudjelovanja polipeptida.

Zato je potrebno svakodnevno unositi dnevnu količinu bjelančevina koje se nalaze u sljedećim proizvodima:

• jaje;
• mlijeko;
• svježi sir;
• meso i riba;
• grah;
• grah;
• kikiriki;
• pšenica;
• zob;
• leća i drugo.

Ako konzumirate 0,6 g polipeptida dnevno po kg težine, tada čovjeku nikada neće nedostajati ovih spojeva. Ako tijelo dugo vremena ne prima dovoljno potrebnih bjelančevina, tada se javlja bolest koja se naziva gladovanje aminokiselinama. To dovodi do ozbiljnih metaboličkih poremećaja i kao posljedica mnogih drugih bolesti.

Proteini u kavezu

Unutar najmanje strukturne jedinice svih živih bića - stanice - također se nalaze proteini. Štoviše, tamo obavljaju gotovo sve gore navedene funkcije. Prije svega, formira se citoskelet stanice koji se sastoji od mikrotubula i mikrofilamenata. Služi za održavanje oblika kao i za unutarnji transport između organela. Razni ioni i spojevi kreću se duž proteinskih molekula, poput kanala ili tračnica.

Važna je uloga proteina uronjenih u membranu i smještenih na njezinoj površini. Ovdje obavljaju i receptorsku i signalnu funkciju te sudjeluju u izgradnji same membrane. Oni čuvaju stražu, što znači da igraju zaštitničku ulogu. Koje se vrste proteina u stanici mogu svrstati u ovu skupinu? Primjera je mnogo, evo nekoliko.

1. Aktin i miozin.
2. Elastin.
3. Keratin.
4. Kolagen.
5. Tubulin.
6. Hemoglobin.
7. Inzulin.
8. Transkobalamin.
9. Transferin.
10. bjelančevina.

Ukupno postoji nekoliko stotina različitih koji se neprestano kreću unutar svake ćelije.

Vrste proteina u tijelu

Postoji ih, naravno, velika raznolikost. Ako pokušamo nekako podijeliti sve postojeće proteine ​​u skupine, mogli bismo završiti s nečim poput ove klasifikacije.

Općenito, mnoge značajke možete uzeti kao osnovu za klasifikaciju proteina koji se nalaze u tijelu. Još nema nijednog jedinog.

Enzimi

Biološki katalizatori proteinske prirode, koji značajno ubrzavaju sve tekuće biokemijske procese. Normalna razmjena je nemoguća bez ovih veza. Svi procesi sinteze i raspada, sklapanja molekula i njihova replikacija, translacija i transkripcija i drugi odvijaju se pod utjecajem određene vrste enzima. Primjeri ovih molekula su:

• oksidoreduktaze;
• transferaze;
• katalaza;
• hidrolaze;
• izomeraze;
• liaze i drugi.

Danas se enzimi koriste iu svakodnevnom životu. Tako se u proizvodnji praškova za pranje često koriste takozvani enzimi - to su biološki katalizatori. Oni poboljšavaju kvalitetu pranja ako se poštuju navedeni temperaturni uvjeti. Lako se veže za čestice prljavštine i uklanja ih s površine tkanina.

Međutim, zbog svoje proteinske prirode, enzimi ne podnose previše vruću vodu ili blizinu alkalnih ili kiselih lijekova. Doista, u ovom slučaju će se dogoditi proces denaturacije.