Análisis de sangre bioquímico, enzimas sanguíneas. Amilasa, lipasa, ALT, AST, lactato deshidrogenasa, fosfatasa alcalina: aumento, disminución de los niveles

La prueba de LDH (lactato deshidrogenasa) es una prueba inespecífica que se utiliza cuando se sospecha una serie de enfermedades y afecciones. La enzima ingresa al plasma sanguíneo durante la destrucción de casi cualquier célula del cuerpo, incluidas las bacterianas. Por tanto, el nivel de LDH en sangre es un indicador general de daño tisular y celular. A veces, la concentración de una sustancia se evalúa mediante líquido cefalorraquídeo o pulmonar en presencia de determinadas enfermedades.

La importancia de la enzima en el organismo.

El interés en saber qué es la LDH en un análisis de sangre bioquímico se asocia principalmente con el infarto de miocardio. Anteriormente, esta prueba se utilizaba para diagnosticar y controlar el daño al tejido cardíaco, pero ahora la prueba de troponina se considera más precisa e informativa. La lactato deshidrogenasa (LDH) no es un indicador específico de daño a las células cardíacas y ya no se usa en pacientes con sospecha de síndrome coronario agudo. Normalmente, la transcripción de un análisis de sangre bioquímico contiene este indicador. La lactato deshidrogenasa en la sangre es una enzima importante involucrada en las reacciones:

Oxidación de glucosa;

Producción de ácido láctico.

La peculiaridad de la enzima es que no se acumula en las células, sino que se descompone y excreta por completo. La LDH es esencial para convertir la glucosa en energía para el funcionamiento de todas las células del cuerpo. La reacción está mediada por oxígeno, que ayuda a descomponer la glucosa en agua, dióxido de carbono y energía. Sin oxígeno, la producción de energía disminuye 20 veces y se acumula ácido láctico. La enzima LDH es necesaria para su oxidación y retorno al metabolismo de la glucosa. A diferencia de las células sanas, los tumores cancerosos se alimentan sin oxígeno.

¿Cuándo se prescribe la prueba?

La prueba se utiliza cuando se sospecha daño tisular agudo y crónico, así como para evaluar enfermedades progresivas. En casos raros, la prueba puede ayudar a identificar daño en el órgano objetivo.

La enzima se determina en una muestra de sangre venosa. Después de una lesión, la LDH aumenta, aumenta durante 48 horas y alcanza un máximo después de 2-3 días, luego disminuye gradualmente. El nivel normal se restablece en 10 días.

Las investigaciones muestran que la prueba de química sanguínea LDH es un indicador del desarrollo y progresión del cáncer. Incluso después de tener en cuenta el factor de edad y estadio de la enfermedad de los pacientes, se mantuvo una fuerte asociación con el riesgo de muerte. Esta relación fue cierta para todos los tipos de tumores malignos.

La prueba de LDH en sangre se puede utilizar para detectar y evaluar:

Daño tisular agudo o crónico;

Progresión de anemia e infección grave;

Cursos de cáncer después de quimioterapia, leucemia, melanoma, neuroblastoma. Los valores elevados indican un mal pronóstico para la supervivencia del paciente.

El médico prescribe la determinación de los niveles de LDH en otros líquidos corporales:

Distinguir entre meningitis bacteriana y viral mediante el análisis del líquido cefalorraquídeo.

Identificar la causa de la acumulación de líquido en el pecho o abdomen (líquidos pleural, peritoneal y pericárdico) debido a traumatismos e inflamación o debido a un desequilibrio de presión dentro de los vasos sanguíneos y la cantidad de proteínas en la sangre.

Un análisis de sangre para LDH (bioquímica) se realiza con el estómago vacío a través de una vena.

La última comida 8 horas antes del examen no debe contener demasiadas comidas grasas o proteicas.

Asegúrese de informar si necesita tomar medicamentos con regularidad. La aspirina, los anticonceptivos hormonales y los antidepresivos afectan la coagulación y pueden mostrar valores elevados.

Un entrenamiento intenso el día anterior puede provocar un aumento de la enzima, ya que aumenta el gasto energético y la necesidad de descomposición de la glucosa.

Muchos factores influyen en los resultados del análisis y no siempre son motivo de preocupación y examen más detenido:

Las muestras de sangre producen resultados falsos positivos. La violación de las reglas para el almacenamiento de muestras y el procesamiento aproximado afectan la precisión.

Con un mayor recuento de plaquetas, el nivel sérico de LDH también aumenta y no muestra la imagen real.

Durante la hospitalización con sospecha de infarto de miocardio y pancreatitis aguda, el análisis de LDH se realiza sin tener en cuenta las recomendaciones. A menudo, el indicador LDH se utiliza para evaluar la dinámica de la enfermedad y la recuperación del paciente.

Norma de LDH en el organismo e interpretación del análisis.

Cuando se analiza sangre, la norma suele indicarse en unidades/l, es decir, una por litro. La interpretación del análisis tiene en cuenta la edad y el sexo del paciente. Una cantidad relativamente pequeña de la enzima se encuentra en la sangre de un adulto sano. En un niño menor de dos años, la norma se considera de 430 unidades/l.

Se produce un aumento de lactato deshidrogenasa durante el embarazo, en los recién nacidos y en los deportistas profesionales.

Según el marcador identificado, es imposible determinar qué células resultaron dañadas. Por tanto, a la hora de descifrar la LDH, es necesario saber cuáles son sus isoenzimas. Algunos laboratorios realizan pruebas adicionales que determinan varias formas de la sustancia, empezando por la más móvil:

El primero indica un problema con el corazón, los riñones y los glóbulos rojos;

El segundo se encuentra principalmente en cardiomiocitos y eritrocitos;

El tercero se encuentra en el tejido pulmonar, las glándulas endocrinas y las glándulas suprarrenales;

el cuarto es una enzima que se encuentra en los glóbulos blancos, el hígado, la placenta y los testículos masculinos y el tejido muscular;

El quinto se encuentra en todos los órganos que contienen LDH-4, así como en los músculos esqueléticos.

Descifrar la bioquímica del aumento de LDH en la sangre ahora se considera menos informativo.

Los valores elevados de todas las isoenzimas determinan la patología de varios órganos. El infarto de miocardio con insuficiencia cardíaca congestiva causa daño pulmonar y congestión hepática. En el cáncer y las enfermedades autoinmunes como el lupus, la lactato deshidrogenasa generalmente está elevada. La hipoxia, el shock y las quemaduras se acompañan de muerte celular, lo que demuestra un aumento de la LDH. La cafeína también afecta la cantidad de enzimas en la sangre.

La dinámica de la primera isoenzima es más sensible y específica que el aumento de LDH en general. Normalmente el nivel de la segunda isoenzima es mayor que el de la primera. Si la concentración de LDH-1 aumenta en relación con la LDH-2, se diagnostica un ataque cardíaco. Normalmente, el nivel de LDH en sangre se supera entre 12 y 24 horas después de la lesión del tejido cardíaco y durante dos días en el 80% de los casos. Una relación LDH-1/LDH-2 normal es una prueba fiable de que no hubo ataque. La proporción de LDH total a LDH-1 se llama hidroxibutirato deshidrogenasa. Por tanto, durante un infarto:

La cifra LDH/GBDG se reduce (menos de 1,30);

La relación LDH-1/LDG-2 se acerca a 1 y en ocasiones supera este valor.

El primer día, el infarto de miocardio se diagnostica mediante el indicador de creatina quinasa y, un día después, mediante el estudio enzimático de LDH. La actividad de la sustancia está directamente relacionada con el área de daño al músculo cardíaco.

Otras enfermedades graves se reflejan en la proporción de isoenzimas y coeficientes:

La anemia hemolítica se caracteriza por una cifra baja de LDH/GBDG, hasta 1,3 o menos;

En la anemia megaloblástica, la LDH-1 supera significativamente a la LDH-2;

el nivel general aumenta durante procesos necróticos agudos y muerte celular, como daño al parénquima renal;

Los tumores en las gónadas (ovarios y testículos) se acompañan de un aumento aislado de LDH-1.

Muy a menudo, la LDH aumenta debido a la destrucción del tejido del parénquima hepático y renal y a la muerte de plaquetas y glóbulos rojos.

La LDH en un análisis de sangre se considera en relación con otros indicadores:

Con la anemia, los glóbulos rojos se destruyen, lo que libera grandes cantidades de LDH en la sangre. La enfermedad se diagnostica en el contexto de niveles bajos de hemoglobina. La debilidad, la palidez y la dificultad para respirar pueden ser indicaciones de examen.

El cáncer de sangre está asociado con la producción de células sanguíneas anormales, lo que se refleja en los niveles de muchos indicadores: LDH, aspartato aminotransferasa, bilirrubina, urea. Al mismo tiempo, se produce una disminución del nivel de glucosa y del factor de coagulación sanguínea fibrinógeno. Un análisis de sangre bioquímico permite sospechar patología y derivar al paciente para identificar marcadores tumorales.

Junto con el nivel de LDH en la sangre, que indica la muerte de las células pancreáticas, aumentarán la bilirrubina y la glucosa. El indicador principal es el nivel de la enzima amilasa pancreática.

Razones del aumento

Los niveles elevados de LDH pueden deberse a diversas enfermedades:

• ataque;
• algunos tipos de anemia (perniciosa y hemolítica)
• enfermedades de riñón y hígado;
• distrofia muscular;
• pancreatitis;
• Mononucleosis infecciosa;
• algunas formas de cáncer.

La concentración de la enzima aumenta tras la administración de anestésicos y aspirina, así como después de un ejercicio físico intenso. Los niveles normales y disminuidos de LDH no son patológicos. Un factor que reduce el indicador es el consumo de una gran dosis de ácido ascórbico (vitamina C).

Las razones por las que la lactato deshidrogenasa está elevada son variadas: infección por VIH, sepsis, enfermedad renal aguda, infarto de intestino y pulmón, fracturas de huesos, erupciones en el cuerpo.

La LDH es baja cuando el trasudado se acumula en las cavidades del cuerpo, como el abdomen, generalmente causado por insuficiencia cardíaca congestiva o cirrosis.

El análisis bioquímico de la composición de la sangre es un método de diagnóstico de laboratorio que permite obtener mucha información sobre el estado de salud del paciente. Según los resultados de la prueba, el médico recibirá y descifrará información sobre las características de los procesos metabólicos, el posible desarrollo de patologías de los órganos internos, el exceso o deficiencia de vitaminas y microelementos.

Un análisis de sangre para LDH (uno de los componentes de una prueba bioquímica) determina el nivel de la enzima lactato deshidrogenasa en la sangre. Las moléculas de esta proteína participan en la formación de ácido láctico y en la degradación de la glucosa. En una persona sana, este compuesto se encuentra en las células de tejidos y órganos y ingresa a la sangre cuando comienza la destrucción celular. Entonces, ¿qué es la LDH en un análisis de sangre bioquímico, cómo descifrar el resultado y qué procesos pueden indicar los cambios en las respuestas recibidas?

El análisis de LDH no es el método principal para diagnosticar patologías. El estudio se realiza cuando es necesario refutar o confirmar un diagnóstico.

El resultado ayuda a ver el grado de desarrollo de la enfermedad, si el tratamiento tiene un efecto positivo y si la enfermedad está progresando.

La bioquímica de LDH se prescribe para estudiar el estado general durante exámenes de rutina o en los casos en que una persona tenga patologías:

• se ha producido un infarto de miocardio, se sospecha de su desarrollo, se debe elegir un método de tratamiento;
• predisposición a la anemia: la razón para elegir este método de diagnóstico se explica simplemente: cuando se observa un nivel reducido de hemoglobina en la sangre, se produce un proceso acelerado de destrucción de los glóbulos rojos, lo que refleja un indicador de LDH en aumento;
• destrucción de tejidos debido al desarrollo de enfermedades tumorales de naturaleza oncológica;
• procesos patológicos en el hígado o los riñones;
• Destrucción del tejido muscular que se produce por diversas razones.

Un análisis de sangre para LDH se realiza siguiendo las siguientes reglas:

• la muestra se toma de una vena;
• No está permitido consumir alimentos, medicamentos ni alcohol antes del procedimiento y está prohibido fumar;
• el paciente debe descansar y tener un estado psicoemocional estable.

Extracción de sangre venosa para investigación.

¿Cuál es el estándar de investigación?

La LDH, determinada en un análisis de sangre bioquímico, tiene cinco tipos de enzimas que se localizan en determinados órganos. Esta clasificación permite determinar con gran certeza la “geografía” del proceso patológico en desarrollo:

• los tejidos del corazón y del cerebro contienen LDH 1;
• el segundo tipo de enzima está presente en la sangre y en las células del hígado;
• los músculos, la glándula tiroides, los pulmones, las glándulas suprarrenales y el páncreas están asociados con la LDH 3;
• el hígado, la placenta y los órganos del sistema genitourinario masculino se correlacionan con la forma de la enzima 4;
• LDH 5 está contenida en los músculos esqueléticos, la placenta, el hígado y los órganos reproductores masculinos.

La LDH en un análisis de sangre bioquímico se correlaciona con la norma. El valor varía según el sexo y la edad del paciente. El indicador se denomina e/l. Los médicos utilizan una tabla que muestra claramente las unidades de lactato deshidrogenasa características de ciertos grupos de personas.

1. En un recién nacido, el nivel de enzima siempre está elevado, luego disminuye; hasta el año, el valor típico es de 210 a 610 U/L.
2. La norma para niños y adolescentes menores de 18 años oscila entre 114 y 300 e/l. Si un niño practica deportes activamente, el nivel normal de LDH en su sangre se desplaza a rangos extremadamente altos.
3. Los hombres y mujeres adultos no tienen la misma norma LDH: para la mitad justa es más baja: 125-211 U/L, para la mitad más fuerte se caracteriza por un valor de 125 a 226 U/L.

El análisis de sangre venosa para determinar el contenido de LDH y la interpretación de los resultados, comparándolos con los valores normales, son importantes para un diagnóstico posterior.

Reacción bioquímica de la sangre.

¿Qué significa el aumento de los niveles de enzimas?

Hay situaciones en las que la LDH en un análisis de sangre bioquímico está elevada. El resultado de esta prueba significa que el cuerpo del paciente tiene una o varias razones que pueden aumentar la producción de la enzima por parte de los órganos. Estos incluyen patologías y condiciones:

• infarto de miocardio: dentro de los 2 días posteriores al inicio, se observa un aumento de LDH, el nivel persiste hasta por 10 días;
• ataque;
• insuficiencia cardíaca, alteración del ritmo (puede observarse un cambio simultáneo en el contenido de la enzima CPK, su valor es más alto de lo normal);
• desarrollo de trombosis de las arterias pulmonares, que provoca infarto pulmonar;
• cambios hepáticos asociados con hepatitis, cirrosis, alcoholismo;
• enfermedad renal (pielonefritis, ataque cardíaco), patologías de órganos autoinmunes;
• enfermedades oncológicas;
• anemia de diversa naturaleza;
• leucemia, linfoma;
• lesiones musculares, su atrofia, distrofia;
• mononucleosis (infecciosa);
• quemaduras importantes en el cuerpo;
• cambios en el funcionamiento del páncreas;
• pie diabético;
• estado de shock traumático.

Un análisis de bioquímica sanguínea cuando la LDH está elevada puede indicar peligro para una mujer embarazada.

Un nivel alto de la enzima a menudo indica la posibilidad de desprendimiento de placenta, lo que aumenta varias veces el riesgo de aborto espontáneo o parto prematuro. Las razones funcionales que requieren un diagnóstico detallado pueden aumentar el valor.

El infarto es una de las causas de la LDH alta

¿Por qué disminuye la LDH en la sangre?

Se observa una disminución del nivel de lactato deshidrogenasa con menos frecuencia que un nivel elevado. El aumento de los procesos de oxidación de la glucosa que se producen en el organismo de los pacientes que abusan de la vitamina C puede ser el responsable de este proceso.

También se dan otras razones:

• enfermedad renal, en la que hay un aumento en el nivel de urea y oxalatos;
• efecto secundario de ciertos tipos de quimioterapia;
• tomando medicamentos anticonvulsivos.

Para hacerse la prueba, es mejor ponerse en contacto con un laboratorio privado.

El tratamiento de patologías asociadas con cambios en la LDH implica varios estudios repetidos para monitorear la dinámica de los cambios en la cantidad de la enzima. Los expertos recomiendan que se realicen en una clínica (Invitro) utilizando el mismo equipo. Cualquier síntoma pronunciado de cambios en la salud requiere consulta médica y tratamiento individual.

Para conocer más información sobre las funciones y el papel de la enzima en el cuerpo humano, recomendamos ver un breve pero informativo vídeo:

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Cómo diagnosticar un infarto de miocardio mediante un análisis de sangre: VSG, enzimas

La lactato deshidrogenasa (o LDH) en la sangre se determina para detectar una amplia gama de diversas enfermedades, en particular cáncer, patologías cardíacas o hepáticas. La LDH es una enzima que participa en la formación de ácido láctico en el organismo mediante la oxidación de la glucosa. ¿Qué es la LDH en un análisis de sangre bioquímico y qué condiciones patológicas puede indicar una desviación en el indicador?

Nivel normal de LDH en sangre.

En una persona sana, la enzima lactato deshidrogenasa no se acumula en el organismo, sino que se neutraliza o elimina de forma natural. Sin embargo, algunas patologías que conducen a la descomposición celular ciertamente conducirán a un aumento de LDH.

Hay límites establecidos cuando dicen que el ldg es normal. La norma del indicador depende en mayor medida de la edad del paciente, ya que al comienzo de la vida el nivel de enzima alcanza sus valores más altos y, con el paso de los años, la tasa de lactato en sangre disminuye notablemente.

Así, para los recién nacidos, una prueba de LDH se considera normal si es inferior a 2000 U/litro de sangre, o 2,0 µmol/h*l. En los niños menores de 2 años, el nivel de enzimas sigue siendo bastante alto y se considera que la norma no supera las 430 U/l. En niños menores de 12 años, la norma se considera no superior a 295 U/l. En cuanto a los adultos, el nivel normal de LDH en sangre en las mujeres es de aproximadamente 135 a 214 U/L, y en los hombres de 135 a 225 U/L.

La lactato deshidrogenasa está elevada.

Como ya se señaló, la razón principal del aumento de los niveles de lactato es la destrucción de estructuras celulares en determinadas condiciones patológicas. LDH aumentó razones:

• infarto de miocardio o insuficiencia cardíaca;
• ataque;
• infarto pulmonar o insuficiencia pulmonar;
• enfermedades renales;
• cirrosis del higado;
• hepatitis, ictericia;
• pancreatitis aguda;
• enfermedades de la sangre (leucemia, anemia, etc.);
• tumores cancerosos en órganos;
• lesiones esqueléticas y musculares agudas (atrofia, distrofia, etc.);
• hipoxia, deficiencia de oxígeno en órganos y tejidos, insuficiencia respiratoria;
• Si la LDH aumenta durante el embarazo, en la mayoría de los casos esto se considera normal o se convierte en una señal de desprendimiento de placenta.

Estos son los casos más comunes en los que un análisis de sangre bioquímico revela una enzima LDH elevada. Sin embargo, sucede que la lactato deshidrogenasa está elevada y las razones de esto son fisiológicas, es decir, el indicador es falso y no indica el desarrollo de patología en una persona. Los factores provocadores pueden ser:

• algunas enfermedades de la piel;
• fuerte estrés físico y psicológico en vísperas de la prueba;
• consumo de alcohol;
• el uso de ciertos medicamentos (especialmente insulina, aspirina, anestésicos);
• trombocitosis.

Ya que cada órgano tiene las llamadas isoenzimas LDH (LDH1,2,3,4,5). Con un aumento de LDH 1 y 2, lo más probable es que estemos hablando de un infarto de miocardio, y la alta concentración de la enzima en la sangre persiste durante 10 días después del ataque cardíaco. Con un aumento de LGD 1 y 3, se puede sospechar el desarrollo de miopatía en una persona. Si las enzimas LDH 4 y 5 son especialmente activas, entonces se puede juzgar sobre trastornos hepáticos, por ejemplo en la hepatitis aguda. Además, estas isoenzimas pueden aumentar cuando se dañan músculos y huesos, con posible daño a los órganos internos. Si sospecha el desarrollo de cáncer, preste especial atención a la concentración de LDH 3, 4 y 5.

Si el nivel de LDH aumenta, el médico puede prescribir un análisis de sangre adicional para detectar SDH; este análisis da resultados más precisos.

Las situaciones en las que los niveles de LDH son bajos son extremadamente raras. Y, por regla general, un análisis con tal resultado no tiene valor diagnóstico. Esta situación suele atribuirse a errores durante la investigación de laboratorio. En ocasiones, una disminución de los niveles de enzimas se asocia al consumo de ácido ascórbico o vitamina C en grandes cantidades.

¿Para qué se utiliza la definición de LGD?

A menudo se prescribe un estudio de los niveles de concentración de lactato en sangre para confirmar el diagnóstico. Sin embargo, si antes este método de diagnóstico era popular y ampliamente utilizado, hoy su papel está perdiendo importancia gradualmente, ya que ha sido reemplazado por métodos de análisis más precisos y fiables. Sin embargo, estos estudios pueden resultar muy costosos y técnicamente complejos.

Para la investigación, la sangre se extrae de una vena, se considera la más concentrada y más fácil de procesar. Después de la recolección, se extrae de la sangre el suero necesario, que se utiliza para determinar el nivel de lactato del paciente. Los resultados de las pruebas suelen estar listos el segundo día después del estudio.

Por lo tanto, con la ayuda del análisis de LDH, es posible identificar rápidamente la presencia de enfermedades, trastornos y procesos patológicos en una persona en una etapa muy temprana, antes de la aparición de los síntomas característicos.

En un análisis de sangre bioquímico, a menudo se utiliza la determinación de la actividad enzimática. ¿Qué son las enzimas? Enzima es una molécula de proteína que acelera la aparición de reacciones bioquímicas en el cuerpo humano. Un sinónimo del concepto de enzima es el término enzima. Actualmente, ambos términos se utilizan con el mismo significado que sinónimos. Sin embargo, la ciencia que estudia las propiedades, estructura y funciones de las enzimas se llama enzimología.

Consideremos qué es esta estructura compleja, una enzima. La enzima consta de dos partes: la parte proteica en sí y el centro activo de la enzima. La parte proteica se llama apoenzima, y el centro activo es coenzima. La molécula de enzima completa, es decir, la apoenzima más la coenzima, se llama holoenzima. La apoenzima siempre está representada exclusivamente por una proteína de estructura terciaria. Estructura terciaria significa que una cadena lineal de aminoácidos se convierte en una estructura de configuración espacial compleja. La coenzima puede estar representada por sustancias orgánicas (vitamina B6, B1, B12, flavina, hemo, etc.) o inorgánicas (iones metálicos: Cu, Co, Zn, etc.). En realidad, la aceleración de la reacción bioquímica la lleva a cabo precisamente la coenzima.

¿Qué es una enzima? ¿Cómo funcionan las enzimas?

La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato, y la sustancia que se obtiene como resultado de la reacción se llama producto. A menudo, los nombres de las enzimas se forman añadiendo la terminación - aza al nombre del sustrato. Por ejemplo, succinato deshidrógeno. aza– descompone el succinato (ácido succínico), la lactato deshidrogenasa – descompone el lactato (ácido láctico), etc. Las enzimas se dividen en varios tipos según el tipo de reacción que aceleran. Por ejemplo, las deshidrogenasas llevan a cabo oxidación o reducción, las hidrolasas llevan a cabo la escisión de enlaces químicos (tripsina, pepsina - enzimas digestivas), etc.

Cada enzima acelera solo una reacción específica y funciona bajo ciertas condiciones (temperatura, acidez del medio ambiente). La enzima tiene afinidad por su sustrato, es decir, solo puede trabajar con esta sustancia. La apoenzima garantiza el reconocimiento del sustrato “propio”. Es decir, el proceso de acción de la enzima se puede representar de esta manera: la apoenzima reconoce el sustrato y la coenzima acelera la reacción de la sustancia reconocida. Este principio de interacción se llamó ligando - receptor o interacción basada en el principio de bloqueo de llave Es decir, así como una llave individual encaja en una cerradura, un sustrato individual encaja en una enzima.

amilasa en sangre

La amilasa es producida por el páncreas y participa en la descomposición del almidón y el glucógeno en glucosa. La amilasa es una de las enzimas implicadas en la digestión. El mayor contenido de amilasa se determina en el páncreas y las glándulas salivales.

Existen varios tipos de amilasa: α-amilasa, β-amilasa, γ-amilasa, de las cuales la más común es la determinación de la actividad de la α-amilasa. Es la concentración de este tipo de amilasa la que se determina en la sangre en el laboratorio.

La sangre humana contiene dos tipos de α-amilasa: tipo P y tipo S. En la orina, el 65% de la α-amilasa de tipo P está presente y en la sangre hasta el 60% es de tipo S. La α-amilasa urinaria de tipo P se denomina diastasa en estudios bioquímicos para evitar confusiones.

La actividad de la α-amilasa en la orina es 10 veces mayor que la actividad de la α-amilasa en la sangre. La determinación de la actividad de α-amilasa y diastasa se utiliza para diagnosticar pancreatitis y algunas otras enfermedades del páncreas. Para la pancreatitis crónica y subaguda, se utiliza la determinación de la actividad de la α-amilasa en el jugo duodenal.

Nivel de amilasa en sangre

Aumento de amilasa en sangre

Un aumento en la actividad de la α-amilasa en la sangre se llama hiperamilasemia y un aumento de la actividad de la diastasa en la orina – hiperamilasuria.

Se detecta un aumento de la amilasa en sangre en las siguientes condiciones:

• al inicio de la pancreatitis aguda, el máximo se alcanza 4 horas después del inicio del ataque y disminuye a la norma en los días 2 a 6 desde el inicio del ataque (es posible un aumento de la actividad de la α-amilasa 8 veces)
• durante la exacerbación de la pancreatitis crónica (en este caso, la actividad de la α-amilasa aumenta de 3 a 5 veces)
• si hay tumores o cálculos en el páncreas
• infección viral aguda - paperas
• Intoxicación alcohólica
• embarazo ectópico

¿Cuándo se eleva la amilasa en la orina?
Se desarrolla un aumento de la concentración de amilasa en la orina en los siguientes casos:

• en la pancreatitis aguda hay un aumento de la actividad de la diastasa de 10 a 30 veces
• con exacerbación de pancreatitis crónica, la actividad de la diastasa aumenta de 3 a 5 veces
• en enfermedades inflamatorias del hígado, se observa un aumento moderado de la actividad de la diastasa de 1,5 a 2 veces
• apendicitis aguda
• obstrucción intestinal
• Intoxicación alcohólica
• sangrado por úlceras gastrointestinales
• cuando se trata con sulfonamidas, morfina, diuréticos y anticonceptivos orales

Con el desarrollo de necrosis pancreática total, cáncer de páncreas y pancreatitis crónica, es posible que la actividad de la α-amilasa no aumente.

Disminución de la amilasa en sangre y orina.

Existen condiciones corporales en las que la actividad de la α-amilasa puede disminuir. Baja actividad diastasa La orina se detecta en enfermedades hereditarias graves: fibrosis quística.

En sangre disminución de la actividad de la α-amilasa posiblemente después de un ataque de pancreatitis aguda, con necrosis pancreática, así como con fibrosis quística.

Aunque la α-amilasa está presente en los riñones, el hígado y el páncreas, la determinación de su actividad se utiliza principalmente en el diagnóstico de enfermedades pancreáticas.

¿Cómo hacerse la prueba de amilasa?

Para determinar la actividad de la amilasa, se administra sangre de una vena por la mañana, con el estómago vacío o una porción promedio de la orina de la mañana. El día anterior a la prueba conviene evitar los alimentos grasos y picantes. Durante un ataque agudo de pancreatitis, se dona sangre de una vena y orina independientemente de la hora del día. Actualmente, la mayoría de los laboratorios utilizan métodos enzimáticos para determinar la actividad de la amilasa. Este método es bastante preciso, muy específico y requiere un corto período de tiempo.

lipasa

Estructura, tipos y funciones de la lipasa.
La lipasa es una de las enzimas digestivas que interviene en la descomposición de las grasas, para que esta enzima funcione es necesaria la presencia de ácidos biliares y una coenzima llamada colipasa. La lipasa es producida por varios órganos humanos: páncreas, pulmones, leucocitos.

El mayor valor diagnóstico es la lipasa, que se sintetiza en el páncreas. Por tanto, la determinación de la actividad de la lipasa se utiliza principalmente en el diagnóstico de enfermedades pancreáticas.

Nivel de lipasa en sangre

¡No hay lipasa en la orina de una persona sana!

Lipasa en el diagnóstico de enfermedades pancreáticas.
Para el diagnóstico de enfermedades pancreáticas, la lipasa es una prueba más específica que la amilasa, ya que su actividad se mantiene normal en embarazos ectópicos, apendicitis aguda, paperas y enfermedades hepáticas. Por lo tanto, si existe sospecha de pancreatitis, es aconsejable determinar la actividad de la lipasa y la amilasa simultáneamente. Un aumento de la actividad de la lipasa sérica en la pancreatitis aguda es posible de 2 a 50 veces con respecto a la norma. Para identificar la pancreatitis alcohólica aguda se utiliza la relación entre la actividad de la lipasa y la amilasa, y si esta relación es superior a 2, entonces este caso de pancreatitis es sin duda de origen alcohólico. Se produce un aumento de la actividad de la amilasa en la sangre 4-5 horas después un ataque de pancreatitis aguda, que alcanza un máximo después de 12 a 24 horas y permanece elevado durante 8 a 12 días. Con el desarrollo de pancreatitis aguda, la actividad de la lipasa en el suero sanguíneo puede aumentar antes y de manera más significativa que la actividad de la amilasa.

¿Cuándo se eleva la lipasa sanguínea?

¿En qué condiciones aumenta la actividad de la lipasa en el suero sanguíneo?

• pancreatitis aguda
• Varios tumores y formaciones similares a tumores del páncreas.
• colestasis
• perforación de úlceras
• Enfermedades metabólicas: diabetes, gota, obesidad.
• tomando medicamentos (heparina, analgésicos narcóticos, somníferos barbitúricos, indometacina)

Además, es posible un aumento de la actividad de la lipasa en caso de lesiones, heridas, operaciones, fracturas e insuficiencia renal aguda. Sin embargo, el aumento de la actividad de la lipasa en estas afecciones no es específico de ellas y, por lo tanto, no se utiliza en el diagnóstico de estas enfermedades.

¿Cuándo está bajo el nivel de lipasa en sangre?

Se observa una disminución de la actividad de la lipasa en el suero sanguíneo en tumores de diversas localizaciones (excepto el páncreas), extirpación del páncreas, mala nutrición o trigliceridemia hereditaria.

¿Cómo prepararse para una prueba de lipasa?

Para determinar la actividad de la lipasa, se extrae sangre de una vena por la mañana con el estómago vacío. La noche anterior a la prueba no se deben ingerir alimentos grasos, picantes o picantes. En caso de emergencia se dona sangre de una vena, independientemente de la hora del día o de la preparación previa, actualmente se utiliza con mayor frecuencia el método inmunoquímico o enzimático para determinar la actividad de la lipasa. El método enzimático es más rápido y requiere personal menos calificado.

Lactato deshidrogenasa (LDH)

La lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima que se encuentra en el citoplasma de las células de los riñones, el corazón, el hígado, los músculos, el bazo y el páncreas. La coenzima de la LDH son los iones de zinc y el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD). La LDH participa en el metabolismo de la glucosa al catalizar la conversión de lactato (ácido láctico) en piruvato (ácido pirúvico). Existen cinco isoformas de esta enzima en el suero sanguíneo: LDH1 y LDH2 son isoformas de origen cardíaco, es decir, se encuentran predominantemente en el corazón. LDH3, LDH4 y LDH5 son de origen hepático.

Nivel de lactato deshidrogenasa (LDH) en sangre

Valor diagnóstico de las isoformas de LDH.

Para el diagnóstico de diversas enfermedades, es más informativo determinar la actividad de las isoformas de LDH. Por ejemplo, durante un infarto de miocardio se produce un aumento significativo de LDH1. Para la confirmación de laboratorio del infarto de miocardio, se determina la relación LDH1/LDH2, y si esta relación es mayor que 1, entonces la persona ha tenido un infarto de miocardio. Sin embargo, estas pruebas no se utilizan mucho debido a su coste y complejidad. Normalmente, se determina la actividad total de LDH, que es la suma de la actividad total de todas las isoformas de LDH.

LDH en el diagnóstico del infarto de miocardio.
Consideremos el valor diagnóstico de determinar la actividad total de LDH. La determinación de la actividad de LDH se utiliza para el diagnóstico tardío del infarto de miocardio, ya que se desarrolla un aumento de su actividad entre 12 y 24 horas después del ataque y puede permanecer en un nivel alto hasta por 10 a 12 días. Esta es una circunstancia muy importante al examinar a los pacientes que ingresan en una institución médica después de un ataque. Si el aumento de la actividad de la LDH es insignificante, entonces estamos ante un infarto pequeño focal, si por el contrario el aumento de la actividad es prolongado, entonces estamos hablando de un infarto extenso. En pacientes con angina, la actividad de la LDH es aumentó en los primeros 2-3 días después del ataque.

LDH en el diagnóstico de la hepatitis.
La actividad de la LDH total puede aumentar en la hepatitis aguda (debido al aumento de la actividad de LDH4 y LDH5). Al mismo tiempo, la actividad de la LDH en el suero sanguíneo aumenta en las primeras semanas del período ictérico, es decir, en los primeros 10 días.

Niveles normales de LDH en personas sanas:

Es posible aumentar la actividad de LDH en personas sanas ( fisiológico) después de actividad física, durante el embarazo y después de beber alcohol. La cafeína, la insulina, la aspirina, el acebutolol, las cefalosporinas, la heparina, el interferón, la penicilina y las sulfonamidas también provocan un aumento de la actividad de la LDH. Por tanto, a la hora de tomar estos fármacos se debe tener en cuenta la posibilidad de un aumento de la actividad de LDH, lo que no indica la presencia de procesos patológicos en el organismo.

Causas de LDH elevada en sangre

En general, se puede detectar un aumento de la actividad de LDH en el suero sanguíneo en las siguientes condiciones patológicas:

• infarto de miocardio
• hepatitis aguda (viral, tóxica)
• Tumores cancerosos de diversas localizaciones (teratomas, disgerminomas ováricos).
• Lesiones musculares (roturas, fracturas, etc.)
• pancreatitis aguda
• patología renal (pielonefritis, glomerulonefritis)
• anemia hemolítica, deficiencia de B12 y anemia por deficiencia de folato

LDH puede tener disminución de la actividad en el contexto de la uremia (aumento de la concentración de urea).

¿Cómo hacerse la prueba de LDH?

Para determinar la actividad de LDH, se extrae sangre de una vena por la mañana, con el estómago vacío. No existen dietas especiales ni restricciones antes de realizar la prueba. La LDH está presente en los glóbulos rojos, por lo que el suero para la prueba debe estar fresco, sin rastros de hemólisis. Actualmente, la actividad de la LDH se determina con mayor frecuencia mediante el método enzimático, que es fiable, específico y bastante rápido.

Alanina aminotransferasa (ALT, AlAT)

La alanina aminotransferasa (ALT, AlAT) es una enzima que pertenece a las aminotransferasas (transaminasas), es decir, transfiere aminoácidos de una molécula biológica a otra. Dado que el aminoácido alanina está presente en el nombre de la enzima, esto significa que esta enzima transfiere el aminoácido alanina. La coenzima de AST es la vitamina B6. La ALT se sintetiza en las células, por lo que normalmente su actividad en la sangre es baja. Se sintetiza predominantemente en las células del hígado, pero también se encuentra en las células del riñón, el corazón, los músculos y el páncreas.

Nivel normal de alanina aminotransferasa (ALT/ALAT) en sangre

Aumento de la actividad ALT en personas sanas ( fisiológico) puede ser causado por la ingesta de ciertos medicamentos (antibióticos, barbitúricos, narcóticos, medicamentos antitumorales, anticonceptivos orales, antiinflamatorios no esteroides, dicumarinas, equinácea, valeriana), esfuerzo físico intenso, lesiones. Además, se observa una alta actividad de ALT en adolescentes durante el período de crecimiento intensivo.

ALT en el diagnóstico de enfermedades hepáticas.
Al diagnosticar condiciones patológicas del cuerpo, el aumento de la actividad de ALT es un signo específico de enfermedad hepática aguda. Se detecta un aumento de la actividad de ALT en sangre de 1 a 4 semanas antes de la aparición de los síntomas de la enfermedad y de 7 a 10 días antes de que aparezca el nivel máximo de bilirrubina en sangre. El aumento de la actividad de ALT en la enfermedad hepática aguda es de 5 a 10 veces. El aumento de la actividad de ALT durante un tiempo prolongado o su aumento en las últimas etapas de la enfermedad indica la aparición de una necrosis hepática masiva.

Causas de ALT alta (ALAT)

La alta actividad de ALT en sangre se detecta en presencia de las siguientes patologías:

• hepatitis aguda
• ictericia obstructiva
• administración de medicamentos hepatotóxicos (por ejemplo, algunos antibióticos, intoxicación por sal de plomo)
• colapso de un tumor grande
• cáncer de hígado o metástasis hepáticas
• infarto de miocardio extenso
• lesión traumática del tejido muscular

En pacientes con mononucleosis, alcoholismo, esteatosis (hepatosis), sometidos a cirugía cardíaca, también se puede observar un ligero aumento en la actividad de ALT.

En enfermedades hepáticas graves (cirrosis grave, necrosis hepática), cuando se reduce el número de células hepáticas activas, así como en caso de deficiencia. vitamina A B6, observada en la sangre. disminución de la actividad ALT.

¿Cómo hacerse la prueba de ALT (AlAT)?

La sangre para determinar la actividad de ALT se extrae de una vena por la mañana, con el estómago vacío. No se requiere dieta especial. Sin embargo, debes consultar a tu médico y dejar de tomar medicamentos que provoquen cambios en la actividad de ALT durante unos días. La actividad de ALT se evalúa mediante un método enzimático, que es específico, bastante fácil de usar y no requiere una preparación de muestra larga y especial.

Aspartato aminotransferasa (AST, AST)

AST - estructura y función de la enzima
La aspartato aminotransferasa (AST, AST) es una enzima del grupo de las transaminasas que transfiere el aminoácido aspartato de una molécula biológica a otra. La coenzima AST es la vitamina B6. La AST es una enzima intracelular, lo que significa que normalmente se encuentra en las células. En las células, la enzima puede estar presente en el citoplasma y las mitocondrias. La mayor actividad de AST se encontró en el corazón, el hígado, los músculos y los riñones. La sangre contiene principalmente la fracción citoplasmática de AST.

Norma de aspartato aminotransferasa (AST / AST)

Posibles valores más elevados de actividad AST en personas sanas (fisiológico) con tensión muscular excesiva, tomando ciertos medicamentos, por ejemplo, equinácea, valeriana, alcohol, grandes dosis de vitamina A, paracetamol, barbitúricos, antibióticos, etc.

La actividad de AST en el suero sanguíneo aumenta de 4 a 5 veces durante el infarto de miocardio y permanece así durante 5 días. Si la actividad de AST permanece en un nivel alto y no disminuye dentro de los 5 días posteriores al ataque, esto indica un pronóstico desfavorable para el paciente con infarto de miocardio. Si se observa un aumento adicional de la actividad enzimática en la sangre, este hecho indica una expansión de la zona del infarto.

Con necrosis o daño a las células del hígado, la actividad de AST también aumenta. Además, cuanto mayor es la actividad enzimática, mayor es el grado de daño.

¿Por qué está elevada la aspartato aminotransferasa (AST, AST)?

Se presenta un aumento de la actividad de AST en sangre en los siguientes casos:

• hepatitis
• necrosis hepática
• cirrosis
• cáncer de hígado y metástasis hepáticas
• infarto de miocardio
• Enfermedades hereditarias y autoinmunes del sistema muscular (distrofia muscular de Duchenne).
• hepatosis
• colestasis

Hay una serie de otras condiciones patológicas en las que también hay un aumento en la actividad de AST. Tales condiciones incluyen quemaduras, lesiones, insolación y envenenamiento con hongos venenosos.

Baja actividad de AST observado con deficiencia de vitamina B6 y la presencia de daño hepático extenso (necrosis, cirrosis).

Sin embargo, en la clínica, la determinación de la actividad de AST se utiliza principalmente para diagnosticar daños al corazón y al hígado. En otras condiciones patológicas, la actividad de la enzima también cambia, pero su cambio no es específico y, por lo tanto, no tiene un alto valor diagnóstico.

Coeficiente de De Ritis. Cómo distinguir un ataque cardíaco de un daño hepático

Para el diagnóstico diferencial de daño hepático o cardíaco se utiliza el coeficiente de Ritis. El índice de Ritis es el índice de actividad AST/ALT, que normalmente es 1,3. Un aumento en el coeficiente de De Ritis por encima de 1,3 es característico del infarto de miocardio y una disminución por debajo de 1,3 se detecta en las enfermedades hepáticas.

Fosfatasa alcalina (ALP)

La fosfatasa alcalina (ALP) es una enzima de membrana que se localiza en el borde en cepillo de los canalículos biliares. La ALP puede ser intestinal, placentaria e inespecífica (en los tejidos del hígado, riñones y huesos). Esta enzima es clave en el metabolismo del ácido fosfórico.

Nivel normal de fosfatasa alcalina en sangre

La actividad ALP aumenta en la sangre de personas sanas ( aumento fisiológico) con sobredosis de vitamina C, insuficiencia de calcio y fósforo en la dieta, toma de anticonceptivos orales, preparados hormonales de estrógenos y progesteronas, antibióticos, sulfonamidas, magnesia, omeprazol, ranitidina, etc.

Fosfatasa alcalina en el diagnóstico de enfermedades del hígado y de las vías biliares.
La determinación de la actividad de la fosfatasa alcalina en casos de sospecha de enfermedad hepática tiene una alta especificidad y valor diagnóstico. Con ictericia obstructiva, la actividad de la fosfatasa alcalina en sangre aumenta 10 veces en relación con lo normal. La determinación de este indicador se utiliza para la confirmación de laboratorio de esta forma particular de ictericia. En menor medida, se produce un aumento de la actividad de la ALP en la hepatitis, la colangitis y la colitis ulcerosa. Además de una alta actividad de la ALP en la sangre, existen afecciones en las que se reduce la actividad de la enzima. En primer lugar, un fenómeno similar Se desarrolla con falta de zinc, magnesio, vitaminas B12 o C (escorbuto) en la dieta. La baja actividad de la fosfatasa alcalina en sangre también acompaña a las siguientes condiciones patológicas del cuerpo humano: anemia, insuficiencia de la formación de placenta con Embarazo, hipertiroidismo y trastornos del crecimiento y formación ósea.

¿Cómo hacerse la prueba de fosfatasa alcalina?

Para determinar la actividad de la fosfatasa alcalina, se extrae sangre de una vena por la mañana, con el estómago vacío. No se requiere ninguna dieta especial. Es necesario prestar atención al hecho de que algunos medicamentos pueden reducir o aumentar la actividad de la fosfatasa alcalina, por lo que debe consultar a su médico si vale la pena dejar de tomar estos medicamentos por un corto período de tiempo. En los laboratorios modernos, la actividad enzimática se evalúa mediante la velocidad de la reacción enzimática. Este método es muy específico, sencillo, fiable y no requiere mucho tiempo para realizar el análisis.

Entonces, analizamos las principales enzimas, cuya actividad se determina mediante un análisis de sangre bioquímico. Debe recordarse que el diagnóstico no puede basarse únicamente en datos de laboratorio, es necesario tener en cuenta la anamnesis, el cuadro clínico y los datos de otros exámenes. Por lo tanto, es recomendable utilizar los datos proporcionados para la consulta, pero si se detecta alguna desviación de la norma, se debe consultar a un médico.

La lactato deshidrogenasa general (LDH) es una enzima intracelular que contiene zinc que desempeña un papel en la síntesis de lactato. Se encuentra en casi todo el cuerpo, más comúnmente en el hígado, el tejido muscular y el corazón. LDH tiene 5 variaciones, que se diferencian en estructura y localización:

1. LDH-1 se localiza principalmente en el tejido cerebral y el músculo cardíaco;
2. LDH-1 y LDH-2 se localizan en las células sanguíneas y los riñones;
3. LDH-3 está presente en músculos, bazo, glándulas suprarrenales, pulmones y páncreas;
4. La LDH-4 tiene las mismas ubicaciones que la LDH-3, además se encuentra en la placenta, granulocitos, hígado y esperma;
5. La LDH-5 se encuentra en los músculos, en las células del hígado y en todos los órganos donde se localiza la LDH-4.

Cuando las células reciben pleno oxígeno, la lactato deshidrogenasa no se almacena en el cuerpo, sino que se descompone en sustancias neutras y se libera de forma natural. Pero en ciertos trastornos que conducen a la división celular, su cantidad puede aumentar. Un aumento en la concentración de lactato deshidrogenasa puede ser evidencia de diversas patologías.

Norma de LDH en la sangre.

Existen límites específicos para las concentraciones normales de LDH. Inmediatamente después del nacimiento (hasta 4 días), se considera normal un nivel de LDH de hasta 775 U/l. En los recién nacidos, el nivel normal de enzima en la sangre no excederá las 2000 unidades por litro de sangre. En niños menores de 2 años, el nivel de enzima no debe exceder 430 U/l, de 2 a 12 años - 295 U/l. En los adultos, la cantidad de LDH disminuye significativamente y tiene diferencias de género: en las mujeres se toma como norma 135-214 U/l, y en los hombres, 135-225 U/l.

¿Cuándo se requiere una prueba de LDH?

Como regla general, los médicos solicitan un análisis de la concentración de LDH en la sangre si sospechan muchas enfermedades causadas por hipoxia o degradación celular: anemia, destrucción del miocardio, tumores, patologías en el hígado y otras. Con la ayuda de este estudio, es posible identificar cualquier anomalía en la estructura de los tejidos y reconocer la enfermedad a tiempo.

Determinación del nivel de LDH.

La sangre se analiza para determinar el contenido de LDH mediante una técnica especial llamada "prueba UV". La sangre se extrae de una vena por la mañana (antes de las 10) y con el estómago vacío. Luego, la sustancia resultante se centrifuga para separar el suero del plasma. Es muy importante que el suero esté limpio, sin rastros de descomposición de los glóbulos rojos, de lo contrario el resultado puede ser incorrecto. ¡Atención! No es recomendable fumar ni beber alcohol la víspera de la prueba. Además, no debe comer entre 6 y 8 horas antes de la prueba y debe limitar la ingesta de proteínas y alimentos grasos. Los deportes intensos también pueden distorsionar los resultados. El indicador final también está influenciado por los medicamentos que se toman, por lo que vale la pena posponer la toma de medicamentos el día del estudio. Por lo general, los resultados del análisis ya se pueden ver el segundo día del examen.

¡Importante! Un aumento en los niveles de LDH no siempre indica patología. Existen razones fisiológicas para un aumento de los niveles de enzimas, como el embarazo, la infancia o el aumento de la actividad física.

Cuando la LDH está elevada

Se produce un aumento de la concentración de LDH en las siguientes patologías:

• ataque
• infarto de miocardio, intestino o pulmón
• insuficiencia pulmonar
• hipoxia
• pancreatitis aguda
• enfermedades pancreáticas
• presión arterial baja
• enfermedades que afectan el complejo hepatobiliar
• Cáncer de sangre, riñones, testículos, etc.
• cirrosis del higado
• ictericia (en las primeras etapas de la enfermedad)
• deficiencia de hierro o anemia perniciosa
• eclampsia
• desprendimiento de la placenta
• algunas enfermedades fúngicas
• linfoma
• hepatitis
• Mononucleosis infecciosa
• lesiones del músculo esquelético, shock traumático
• condición distrófica
• glomerulonefritis
• leucemia
• deficiencia de oxígeno

Para determinar con precisión dónde ocurre el proceso patológico, es necesario analizar qué isoenzima LDH está elevada.

Un aumento en los niveles de LDH-1 o LDH-2 suele indicar un ataque cardíaco. Si aumenta la concentración de LDH-1 y LDH-3, se puede suponer que el paciente está desarrollando atrofia del tejido muscular. La actividad excesiva de las isoenzimas LDH-4 y 5 a menudo indica disfunción hepática, así como daño muscular y óseo. Si se sospecha cáncer, se presta mayor atención a la cantidad de LDH-3, 4 y 5.

¡Importante! Los niveles elevados de LDH se pueden encontrar en condiciones como:

• consumo de alcohol
• Estrés psicológico o aumento de la actividad física.
• ciertas enfermedades de la piel
• uso de ciertos medicamentos (más a menudo aspirina, anestésicos, fluoruros, anticonceptivos orales e insulina)
• trombocitosis

Cuando la LDH es baja

Una disminución de la concentración de lactato deshidrogenasa en sangre es típica en las siguientes situaciones:

• consumo de grandes cantidades de ácido ascórbico;
• niveles altos de sales de ácido oxálico (oxalatos) en la orina
• una reacción peculiar a la quimioterapia cistótica.

Una disminución de LDH es muy rara y no siempre se interpreta como evidencia de la presencia de trastornos en el cuerpo.

Formas de reducir los niveles de LDH

Para reducir el nivel de lactato deshidrogenasa, es necesario diagnosticar con precisión la causa de su aumento y eliminarlo. Un especialista calificado debe participar en el descifrado de los resultados del análisis. El tratamiento de la enfermedad identificada ayudará a reducir el nivel de LDH en la sangre. Se requiere monitoreo de lactato deshidrogenasa cuando se detectan los siguientes diagnósticos:

Si al paciente se le diagnostica anemia, se le prescribirá una terapia sistemática que incluya la ingesta de suplementos de hierro y una dieta especial. En este caso, es necesario realizar periódicamente un análisis de sangre bioquímico para detectar LDH para garantizar la eficacia del tratamiento.

También es necesario donar sangre regularmente para la LDH durante el tratamiento de la pancreatitis aguda, ya que es mediante el indicador de lactato deshidrogenasa que se puede controlar el éxito de la terapia.

Como regla general, los médicos calificados eliminan un ataque de inflamación del páncreas sin cirugía, y solo en los casos más graves se prescribe su extirpación.

En caso de infarto de miocardio, es imperativo iniciar el tratamiento a tiempo. En primer lugar, se prescribe terapia con medicamentos para ayudar a aliviar rápidamente el ataque y normalizar la circulación sanguínea. Durante el tratamiento, se deben controlar estrictamente los niveles de LDH.

Si se sospecha cáncer, se requieren exámenes adicionales del paciente. Si se confirma este diagnóstico, se deben tomar medidas de emergencia. Como regla general, se da preferencia a la terapia compleja, que incluye cirugía, quimioterapia y radioterapia.

Por lo tanto, un análisis de sangre bioquímico para determinar el contenido de lactato deshidrogenasa ayudará a detectar oportunamente diversas enfermedades y patologías en el cuerpo humano en las primeras etapas, antes de que aparezcan los síntomas de la enfermedad. Afortunadamente, los métodos modernos de examen del cuerpo permiten evitar complicaciones peligrosas. Además, el diagnóstico integral permite controlar el curso de las enfermedades crónicas.