Πρωτεΐνες ως βιοπολυμερή. Ιδιότητες και βιολογικές λειτουργίες των πρωτεϊνών
Οι πρωτεϊνικές ουσίες ή πρωτεΐνες ανήκουν επίσης στα φυσικά IUD. Είναι οργανικές ενώσεις υψηλής μοριακής απόδοσης, τα σύνθετα μόρια των οποίων είναι κατασκευασμένα από αμινοξέα. Το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών κυμαίνεται από 27.000 έως 7 εκατομμύρια. Όταν διαλύονται στο νερό, οι πρωτεΐνες σχηματίζουν αληθινά διαλύματα. Στο νερό, τα μόρια πρωτεΐνης διασπώνται σε ιόντα. Αυτή η διάσταση μπορεί να είναι όξινη ή βασική, ανάλογα με το pH του μέσου. Σε ένα έντονα όξινο περιβάλλον, η πρωτεΐνη συμπεριφέρεται σαν βάση, το μόριο της διασπάται λόγω των ομάδων NH2 σύμφωνα με τον κύριο τύπο:
HONH3-R-COOH++OH-
Η διάσταση οξέος καταστέλλεται σε αυτή την περίπτωση.
Σε ένα αλκαλικό μέσο, αντίθετα, η κύρια διάσταση καταστέλλεται και εμφανίζεται κυρίως διάσταση οξέος.
HONH3 - R - COOH - + H+
Ωστόσο, σε μια ορισμένη τιμή pH, ο βαθμός διάστασης των αμινο και καρβοξυλομάδων αποκτά τις ίδιες τιμές όταν τα μόρια πρωτεΐνης γίνονται ηλεκτρικά ουδέτερα. Η τιμή pH στην οποία ένα μόριο πρωτεΐνης βρίσκεται σε ηλεκτρικά ουδέτερη κατάσταση ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο, συντομογραφία IEP. Για τις περισσότερες πρωτεΐνες, το IEP βρίσκεται στην περιοχή των όξινων διαλυμάτων. Ειδικότερα, για τη ζελατίνη - 4,7; καζεΐνη γάλακτος - 4,6; g-σφαιρίνη αίματος - 6,4; πεψίνη - 2,0; χυμοθρυψίνη - 8,0; αλβουμίνη αυγού - 4,7; pharmacogel A - 7,0; pharmagel B - 4,7. Είναι απαραίτητο να γνωρίζουμε το ισοηλεκτρικό σημείο, αφού έχει διαπιστωθεί ότι η σταθερότητα των πρωτεϊνικών διαλυμάτων στο IEt θα είναι ελάχιστη (η εκδήλωση όλων των ιδιοτήτων του θα είναι ελάχιστη). Σε ορισμένες περιπτώσεις, είναι ακόμη δυνατό να καθιζάνουν πρωτεΐνες. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι στην ΙΕ σε όλο το μήκος του μορίου της πρωτεΐνης υπάρχει ίσος αριθμός θετικά και αρνητικά φορτισμένων ιονογόνων ομάδων, γεγονός που οδηγεί σε αλλαγή της διαμόρφωσης του μορίου. Ένα εύκαμπτο μόριο κουλουριάζεται σε μια σφιχτή μπάλα λόγω της έλξης διαφορετικών ιόντων.
Η αλλαγή στο ιξώδες των διαλυμάτων σχετίζεται με μια αλλαγή στο σχήμα των μακρομορίων.
Εκπρόσωποι αυτής της ομάδας φυσικών IUD είναι τέτοια ένζυμα, ιδίως:
Η πεψίνη λαμβάνεται με ειδική επεξεργασία των βλεννογόνων του στομάχου των χοίρων και αναμιγνύεται με ζάχαρη άχνη. Είναι μια λευκή, ελαφρώς κιτρινωπή σκόνη γλυκιάς γεύσης με μια ελαφριά περίεργη μυρωδιά. Χρησιμοποιείται για πεπτικές διαταραχές (αχιλία, γαστρίτιδα, δυσπεψία κ.λπ.).
Η θρυψίνη λαμβάνεται από το πάγκρεας των βοοειδών. Αυτή είναι μια πρωτεΐνη με μοριακό βάρος 21000. Μπορεί να είναι σε δύο πολυμορφικές μορφές: κρυσταλλική και άμορφη. Η κρυσταλλική τρυψίνη εφαρμόζεται εξωτερικά σε οφθαλμικές σταγόνες. σε συγκέντρωση 0,2-0,25% για πυώδη τραύματα, κατακλίσεις, νέκρωση για παρεντερική (ενδομυϊκή) χρήση. Είναι μια λευκή κρυσταλλική σκόνη, άοσμη, εύκολα διαλυτή στο νερό, ισοτονικό διάλυμα χλωριούχου νατρίου.
Χυμοθρυψίνη - ένα μείγμα χυμοψίνης και θρυψίνης, συνιστάται μόνο για τοπική εφαρμογή σε νερό 0,05-0,1-1% διαλύματα για πυώδη τραύματα, εγκαύματα.
Η υδρολυσίνη - που λαμβάνεται με υδρόλυση του αίματος των ζώων, είναι μέρος των αντι-σοκ υγρών.
Αμινοπεπτίδιο - λαμβάνεται επίσης με υδρόλυση του αίματος των ζώων, χρησιμοποιείται για τη διατροφή εξαντλημένων οργανισμών. Χρησιμοποιείται ενδοφλεβίως, ενώ συνιστάται και η ορθική οδός χορήγησης.
Το κολλαγόνο είναι η κύρια πρωτεΐνη του συνδετικού ιστού, αποτελείται από μακρομόρια με δομή τριών ελίκων. Η κύρια πηγή κολλαγόνου είναι το δέρμα των βοοειδών, το οποίο περιέχει έως και το 95% του. Το κολλαγόνο λαμβάνεται με επεξεργασία αλκαλικού αλατιού του σπασμένου ξύλου.
Το κολλαγόνο χρησιμοποιείται για την κάλυψη πληγών με τη μορφή μεμβρανών με φουρατσιλίνη, βορικό οξύ, έλαιο ιπποφαούς, μεθυλουρακίλη και επίσης με τη μορφή μεμβρανών για τα μάτια με αντιβιοτικά. Χρησιμοποιούνται αιμοστατικοί σπόγγοι με διάφορες φαρμακευτικές ουσίες. Το κολλαγόνο παρέχει τη βέλτιστη δράση των φαρμακευτικών ουσιών, η οποία σχετίζεται με τη βαθιά διείσδυση και την παρατεταμένη επαφή των φαρμακευτικών ουσιών που περιλαμβάνονται στη βάση του κολλαγόνου με τους ιστούς του σώματος.
Ο συνδυασμός των βιολογικών ιδιοτήτων του κολλαγόνου (έλλειψη τοξικότητας, πλήρης απορρόφηση και χρήση στον οργανισμό, διέγερση επανορθωτικών διεργασιών) και οι τεχνολογικές του ιδιότητες καθιστούν δυνατή την ευρεία χρήση μορφών δοσολογίας στην τεχνολογία.
Όλες αυτές οι πρωτεϊνικές ουσίες είναι εξαιρετικά διαλυτές στο νερό. Είναι IUD απεριόριστης διόγκωσης, κάτι που εξηγείται από τη δομή των μακρομορίων τους. Τα μακρομόρια αυτών των ουσιών είναι κυλινδρικά σφαιρικά σφαιρίδια. Οι δεσμοί μεταξύ των μορίων είναι μικροί, επιδιαλυτώνονται εύκολα και περνούν σε διαλύματα. Σχηματίζονται διαλύματα χαμηλού ιξώδους.
Η ιατρική ζελατίνη ανήκει επίσης στην ομάδα των πρωτεϊνών, η περιγραφή αυτής της ουσίας δίνεται στο SP IX στη σελίδα 309. Είναι προϊόν μερικής υδρόλυσης κολλαγόνου και καζεΐνης που περιέχονται στα οστά, το δέρμα και τους χόνδρους των ζώων. Είναι άχρωμα ή ελαφρώς κιτρινωπά ημιδιαφανή εύκαμπτα φύλλα ή μικρές άοσμες πλάκες.
Χρησιμοποιείται από το στόμα για την αύξηση της πήξης του αίματος και τη διακοπή της γαστρεντερικής αιμορραγίας. Για ενέσεις χρησιμοποιούνται διαλύματα ζελατίνης 10%. Για την παρασκευή αλοιφών και υπόθετων χρησιμοποιούνται διαλύματα ζελατίνης σε νερό και γλυκερίνης. Τα μόρια ζελατίνης έχουν γραμμικό επίμηκες σχήμα (ινιδικό). Η ζελατίνη είναι μια πρωτεΐνη, προϊόν συμπύκνωσης αμινοξέων, τα μόριά της περιέχουν πολλές πολικές ομάδες (καρβοξυλικές και αμινομάδες), οι οποίες έχουν μεγάλη συγγένεια με το νερό, έτσι η ζελατίνη σχηματίζει αληθινά διαλύματα στο νερό. Σε θερμοκρασία δωματίου 20-25?C, διογκώνεται σε περιορισμένο βαθμό, και διαλύεται με την αύξηση της θερμοκρασίας.
Η ζελατόζη είναι προϊόν υδρόλυσης ζελατίνης. Είναι μια ελαφρώς κιτρινωπή υγροσκοπική σκόνη. Χρησιμοποιείται για τη σταθεροποίηση ετερογενών συστημάτων (αιωρήματα και γαλακτώματα). Ελάχιστα διαλυτό στο νερό.
Το Farmagel Α και Β είναι προϊόντα υδρόλυσης ζελατίνης που διαφέρουν σε ισοηλεκτρικά σημεία. Το Farmagel A έχει pH - 7,0 IET, το farmagel B - σε pH 4,7. Χρησιμοποιούνται ως σταθεροποιητές σε ετερογενή συστήματα. Μειονεκτήματα της ζελατίνης, της ζελατόζης και των φαρμακογελών: τα διαλύματά τους υπόκεινται γρήγορα σε μικροβιακή αλλοίωση.
Από τις πρωτεΐνες, η λεκιθίνη χρησιμοποιείται επίσης ως γαλακτωματοποιητής. Βρίσκεται στο ασπράδι του αυγού. Έχει καλές γαλακτωματοποιητικές ιδιότητες και μπορεί να χρησιμοποιηθεί για τη σταθεροποίηση των ενέσιμων δοσολογικών μορφών.
Θέμα μαθήματος: Οι πρωτεΐνες είναι φυσικά πολυμερή. Η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνώνΣτόχοι:
Φροντιστήριο: σχηματίζουν μια ολιστική άποψη των βιοπολυμερών -
πρωτεϊνών που βασίζονται στην ενσωμάτωση μαθημάτων χημείας και βιολογίας. Εισάγετε τους μαθητές στη σύνθεση, τη δομή, τις ιδιότητες και τις λειτουργίες των πρωτεϊνών. Χρησιμοποιήστε πειράματα με πρωτεΐνες για να εφαρμόσετε διεπιστημονικές συνδέσεις και να αναπτύξετε το γνωστικό ενδιαφέρον των μαθητών.
Ανάπτυξη: αναπτύξουν γνωστικό ενδιαφέρον για θέματα, ικανότητα λογικής λογικής, εφαρμογή της γνώσης στην πράξη.
Ανατροφή: να αναπτύξουν δεξιότητες κοινής δραστηριότητας, να διαμορφώσουν την ικανότητα για αυτοεκτίμηση.
Τύπος μαθήματος: εκμάθηση νέων γνώσεων.
ΚΑΤΑ ΤΑ ΜΑΘΗΜΑΤΑ
Οργάνωση χρόνου.
Χαιρετισμός, σημάδι απόν. Παρουσίαση του θέματος του μαθήματος και του σκοπού του μαθήματος.
Πραγματοποίηση της προσοχής
Η σύγχρονη επιστήμη παρουσιάζει τη διαδικασία της ζωής ως εξής:
«Η ζωή είναι μια συνένωση των πιο περίπλοκων χημικών διεργασιών της αλληλεπίδρασης των πρωτεϊνών μεταξύ τους και άλλων ουσιών».
«Η ζωή είναι ένας τρόπος ύπαρξης πρωτεϊνικών σωμάτων»
Φ. Ένγκελς
Σήμερα θα εξετάσουμε τις πρωτεΐνες από βιολογική και χημική άποψη.
Εκμάθηση νέου υλικού.
1. Η έννοια των πρωτεϊνών
Η πρωτεΐνη είναι οι μύες, οι συνδετικοί ιστοί (τένοντες, σύνδεσμοι, χόνδροι). Τα μόρια πρωτεΐνης ενσωματώνονται στον οστικό ιστό. Τα μαλλιά, τα νύχια, τα δόντια και το δέρμα είναι υφασμένα από ειδικές μορφές πρωτεΐνης. Από τα μόρια πρωτεΐνης σχηματίζονται ξεχωριστές πολύ σημαντικές ορμόνες, από τις οποίες εξαρτάται η υγεία. Τα περισσότερα ένζυμα περιλαμβάνουν επίσης θραύσματα πρωτεΐνης και η ποιότητα και η ένταση των φυσιολογικών και βιοχημικών διεργασιών που συμβαίνουν στο σώμα εξαρτώνται από τα ένζυμα.
Η περιεκτικότητα σε πρωτεΐνες σε διάφορους ανθρώπινους ιστούς δεν είναι η ίδια. Έτσι, οι μύες περιέχουν έως και 80% πρωτεΐνη, σπλήνα, αίμα, πνεύμονες - 72%, δέρμα - 63%, ήπαρ - 57%, εγκέφαλος - 15%, λιπώδης ιστός, οστά και οδοντικός ιστός - 14-28%.
Οι πρωτεΐνες είναι φυσικά πολυμερή υψηλής μοριακής απόδοσης κατασκευασμένα από υπολείμματα αμινοξέων που συνδέονται με έναν αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό -CO-NH-. Κάθε πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων και μεμονωμένη χωρική δομή. Οι πρωτεΐνες αντιπροσωπεύουν τουλάχιστον το 50% της ξηρής μάζας των οργανικών ενώσεων σε ένα ζωικό κύτταρο.
2. Σύνθεση και δομή πρωτεϊνών.
Η σύνθεση των πρωτεϊνικών ουσιών περιλαμβάνει άνθρακα, υδρογόνο, οξυγόνο, άζωτο, θείο, φώσφορο.
Αιμοσφαιρίνη - C 3032 H 4816 ΣΧΕΤΙΚΑ ΜΕ 872 Ν 780 μικρό 8 Fe 4 .
Το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών κυμαίνεται από αρκετές χιλιάδες έως αρκετά εκατομμύρια. Mr πρωτεΐνη αυγού = 36.000, Mr μυϊκή πρωτεΐνη = 1.500.000.
Για τον καθορισμό της χημικής σύστασης των πρωτεϊνικών μορίων, η δομή τους βοήθησε η μελέτη των προϊόντων της πρωτεϊνικής υδρόλυσης.
Το 1903, ο Γερμανός επιστήμονας Emil Hermann Fischer πρότεινε τη θεωρία των πεπτιδίων, η οποία έγινε το κλειδί για το μυστήριο της δομής των πρωτεϊνών. Ο Fisher πρότεινε ότι οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή υπολειμμάτων αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικό δεσμό NH-CO. Η ιδέα ότι οι πρωτεΐνες είναι πολυμερικοί σχηματισμοί εκφράστηκε ήδη από το 1888 από τον Ρώσο επιστήμονα Alexander Yakovlevich Danilevsky.
3. Ορισμός και ταξινόμηση πρωτεϊνών
Οι πρωτεΐνες είναι φυσικές φυσικές ενώσεις υψηλής μοριακής απόδοσης (βιοπολυμερή) που κατασκευάζονται από άλφα αμινοξέα που συνδέονται με έναν ειδικό πεπτιδικό δεσμό. Η σύνθεση των πρωτεϊνών περιλαμβάνει 20 διαφορετικά αμινοξέα, εξ ου και η τεράστια ποικιλία πρωτεϊνών με διάφορους συνδυασμούς αμινοξέων. Από 33 γράμματα του αλφαβήτου μπορούμε να φτιάξουμε άπειρο αριθμό λέξεων, έτσι από 20 αμινοξέα - άπειρο αριθμό πρωτεϊνών. Υπάρχουν έως και 100.000 πρωτεΐνες στο ανθρώπινο σώμα.
Ο αριθμός των υπολειμμάτων αμινοξέων που περιλαμβάνονται στα μόρια είναι διαφορετικός: ινσουλίνη - 51, μυοσφαιρίνη - 140. Ως εκ τούτου, το M r της πρωτεΐνης είναι από 10.000 έως αρκετά εκατομμύρια.
Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε πρωτεΐνες (απλές πρωτεΐνες) και πρωτεΐνες (σύνθετες πρωτεΐνες).
4. Δομή πρωτεϊνών
Μια αυστηρά καθορισμένη αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα ονομάζεται πρωτογενής δομή. Συχνά αναφέρεται ως γραμμική αλυσίδα. Αυτή η δομή είναι χαρακτηριστική ενός περιορισμένου αριθμού πρωτεϊνών.
Μελέτες έχουν δείξει ότι ορισμένα μέρη της πολυπεπτιδικής αλυσίδας διπλώνονται σε μια σπείρα λόγω των δεσμών υδρογόνου μεταξύ των ομάδων - CO και - NH. Έτσι διαμορφώνεται η δευτερεύουσα δομή.
Η ελικοειδής πολυπεπτιδική αλυσίδα πρέπει με κάποιο τρόπο να διπλωθεί, να συμπιεστεί. Στη συσσωρευμένη κατάσταση, τα μόρια πρωτεΐνης έχουν ελλειψοειδές σχήμα, το οποίο συχνά ονομάζεται πηνίο. Αυτή είναι μια τριτογενής δομή που σχηματίζεται από υδρόφοβη. Εστερικοί δεσμοί, ορισμένες πρωτεΐνες έχουν δεσμούς S-S (δισουλφιδικοί δεσμοί)
Η υψηλότερη οργάνωση των μορίων πρωτεΐνης είναι η τεταρτοταγής δομή - τα μακρομόρια πρωτεΐνης συνδέονται μεταξύ τους, σχηματίζοντας ένα σύμπλεγμα.
Λειτουργίες πρωτεϊνών
Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών στο σώμα είναι ποικίλες. Οφείλονται σε μεγάλο βαθμό στην πολυπλοκότητα και την ποικιλομορφία των μορφών και της σύνθεσης των ίδιων των πρωτεϊνών.
Κατασκευή (πλαστικό) - Οι πρωτεΐνες συμμετέχουν στο σχηματισμό της κυτταρικής μεμβράνης, των οργανιδίων και των κυτταρικών μεμβρανών. Τα αιμοφόρα αγγεία, οι τένοντες και τα μαλλιά κατασκευάζονται από πρωτεΐνες.
Καταλυτικό - όλοι οι κυτταρικοί καταλύτες είναι πρωτεΐνες (ενζυμικές ενεργές θέσεις).
μοτέρ - οι συσταλτικές πρωτεΐνες προκαλούν κάθε κίνηση.
Μεταφορές - Η πρωτεΐνη του αίματος αιμοσφαιρίνη προσδίδει οξυγόνο και το μεταφέρει σε όλους τους ιστούς.
Προστατευτικό - παραγωγή πρωτεϊνικών σωμάτων και αντισωμάτων για την εξουδετέρωση ξένων ουσιών.
Ενέργεια - 1 g πρωτεΐνης ισοδυναμεί με 17,6 kJ.
Υποδοχέας - απάντηση σε ένα εξωτερικό ερέθισμα.
Διαμόρφωση γνώσης:
Οι μαθητές απαντούν στις ερωτήσεις:
Τι είναι οι πρωτεΐνες;
Πόσες χωρικές δομές ενός μορίου πρωτεΐνης γνωρίζετε;
Ποιες είναι οι λειτουργίες των πρωτεϊνών;
Ορίστε και ανακοινώστε βαθμούς.
Εργασία για το σπίτι : § 38 χωρίς χημικές ιδιότητες. Ετοιμάστε ένα μήνυμα με θέμα «Είναι δυνατόν να αντικατασταθούν πλήρως οι πρωτεϊνούχες τροφές με υδατάνθρακες;», «Ο ρόλος των πρωτεϊνών στην ανθρώπινη ζωή»
τύπος μαθήματος -σε συνδυασμό
Μέθοδοι:μερικώς διερευνητική, προβληματική παρουσίαση, επεξηγηματική και παραστατική.
Στόχος:
Διαμόρφωση στους μαθητές ενός ολιστικού συστήματος γνώσης για την άγρια ζωή, τη συστημική οργάνωση και εξέλιξή της.
Ικανότητα αιτιολογημένης αξιολόγησης νέων πληροφοριών για βιολογικά θέματα.
Εκπαίδευση της αστικής ευθύνης, ανεξαρτησίας, πρωτοβουλίας
Καθήκοντα:
Εκπαιδευτικός: σχετικά με τα βιολογικά συστήματα (κύτταρο, οργανισμός, είδη, οικοσύστημα). την ιστορία της ανάπτυξης των σύγχρονων ιδεών για την άγρια ζωή. εξαιρετικές ανακαλύψεις στη βιολογική επιστήμη. ο ρόλος της βιολογικής επιστήμης στη διαμόρφωση της σύγχρονης φυσικής-επιστημονικής εικόνας του κόσμου· μέθοδοι επιστημονικής γνώσης·
Ανάπτυξηδημιουργικές ικανότητες στη διαδικασία της μελέτης των εξαιρετικών επιτευγμάτων της βιολογίας, που περιλαμβάνονται στον παγκόσμιο πολιτισμό. περίπλοκους και αντιφατικούς τρόπους ανάπτυξης σύγχρονων επιστημονικών απόψεων, ιδεών, θεωριών, εννοιών, διαφόρων υποθέσεων (σχετικά με την ουσία και την προέλευση της ζωής, τον άνθρωπο) κατά τη διάρκεια της εργασίας με διάφορες πηγές πληροφοριών.
Ανατροφήπεποίθηση για τη δυνατότητα γνώσης της άγριας ζωής, την ανάγκη για προσεκτική στάση στο φυσικό περιβάλλον, τη δική του υγεία. σεβασμός στη γνώμη του αντιπάλου όταν συζητάμε βιολογικά προβλήματα
Προσωπικά Αποτελέσματα Εκμάθησης Βιολογίας:
1. εκπαίδευση της ρωσικής πολιτικής ταυτότητας: πατριωτισμός, αγάπη και σεβασμός για την Πατρίδα, αίσθηση υπερηφάνειας για την πατρίδα τους. επίγνωση της εθνικότητάς κάποιου· αφομοίωση των ανθρωπιστικών και παραδοσιακών αξιών της πολυεθνικής ρωσικής κοινωνίας. ενθάρρυνση του αισθήματος ευθύνης και καθήκοντος προς την Πατρίδα·
2. διαμόρφωση υπεύθυνης στάσης απέναντι στη μάθηση, ετοιμότητα και ικανότητα των μαθητών για αυτοανάπτυξη και αυτοεκπαίδευση με βάση τα κίνητρα για μάθηση και τη γνώση, τη συνειδητή επιλογή και την οικοδόμηση μιας περαιτέρω ατομικής τροχιάς εκπαίδευσης με βάση τον προσανατολισμό στον κόσμο των επαγγελμάτων και επαγγελματικές προτιμήσεις, λαμβάνοντας υπόψη βιώσιμα γνωστικά ενδιαφέροντα·
Μαθησιακά αποτελέσματα μετα-αντικειμένων στη βιολογία:
1. την ικανότητα να καθορίζει ανεξάρτητα τους στόχους της μάθησης, να θέτει και να διαμορφώνει νέα καθήκοντα για τον εαυτό του στη μελέτη και τη γνωστική δραστηριότητα, να αναπτύσσει τα κίνητρα και τα ενδιαφέροντα της γνωστικής του δραστηριότητας.
2. Κατοχή των συνιστωσών της έρευνας και των δραστηριοτήτων του έργου, συμπεριλαμβανομένης της ικανότητας να βλέπει κανείς το πρόβλημα, να θέτει ερωτήματα, να διατυπώνει υποθέσεις.
3. ικανότητα εργασίας με διαφορετικές πηγές βιολογικών πληροφοριών: εύρεση βιολογικών πληροφοριών σε διάφορες πηγές (κείμενο σχολικού βιβλίου, δημοφιλής επιστημονική βιβλιογραφία, βιολογικά λεξικά και βιβλία αναφοράς), ανάλυση και
αξιολογεί τις πληροφορίες·
γνωστική: επιλογή βασικών χαρακτηριστικών βιολογικών αντικειμένων και διεργασιών. προσκομίζοντας αποδεικτικά στοιχεία (επιχειρήματα) της ανθρώπινης συγγένειας με τα θηλαστικά· η σχέση μεταξύ ανθρώπου και περιβάλλοντος· εξάρτηση της ανθρώπινης υγείας από την κατάσταση του περιβάλλοντος· την ανάγκη προστασίας του περιβάλλοντος· κατοχή των μεθόδων της βιολογικής επιστήμης: παρατήρηση και περιγραφή βιολογικών αντικειμένων και διεργασιών. οργανώνοντας βιολογικά πειράματα και εξηγώντας τα αποτελέσματά τους.
Ρυθμιστικό:την ικανότητα να σχεδιάζει ανεξάρτητα τρόπους επίτευξης στόχων, συμπεριλαμβανομένων εναλλακτικών, να επιλέγει συνειδητά τους πιο αποτελεσματικούς τρόπους επίλυσης εκπαιδευτικών και γνωστικών προβλημάτων. την ικανότητα οργάνωσης εκπαιδευτικής συνεργασίας και κοινών δραστηριοτήτων με τον δάσκαλο και τους συνομηλίκους· Εργασία ατομικά και ομαδικά: εξεύρεση κοινής λύσης και επίλυση συγκρούσεων με βάση τον συντονισμό των θέσεων και λαμβάνοντας υπόψη τα συμφέροντα. διαμόρφωση και ανάπτυξη ικανοτήτων στον τομέα της χρήσης τεχνολογιών πληροφοριών και επικοινωνιών (εφεξής καλούμενες ικανότητες ΤΠΕ).
Διαχυτικός:ο σχηματισμός επικοινωνιακής ικανότητας στην επικοινωνία και συνεργασία με συνομηλίκους, κατανόηση των χαρακτηριστικών της κοινωνικοποίησης του φύλου στην εφηβεία, κοινωνικά χρήσιμες, εκπαιδευτικές, ερευνητικές, δημιουργικές και άλλες δραστηριότητες.
τεχνολογίες : Εξοικονόμηση υγείας, προβληματική, αναπτυξιακή εκπαίδευση, ομαδικές δραστηριότητες
Δεξιώσεις:ανάλυση, σύνθεση, συμπέρασμα, μεταφορά πληροφοριών από τον έναν τύπο στον άλλο, γενίκευση.
Κατά τη διάρκεια των μαθημάτων
Καθήκοντα
Να αποκαλύψει τον ηγετικό ρόλο των πρωτεϊνών στη δομή και τη ζωή του κυττάρου. ,
Εξηγήστε τη δομή των πρωτεϊνικών μακρομορίων που έχουν χαρακτήρα πληροφοριακών βιοπολυμερών.
Να εμβαθύνουν τις γνώσεις των μαθητών σχετικά με τη σχέση μεταξύ της δομής των μορίων των ουσιών και των λειτουργιών τους χρησιμοποιώντας το παράδειγμα των πρωτεϊνών.
Βασικές διατάξεις
Η πρωτογενής δομή μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από τον γονότυπο.
Η δευτερογενής, τριτογενής και τεταρτοταγής δομική οργάνωση μιας πρωτεΐνης εξαρτάται από την πρωτογενή δομή.
Όλοι οι βιολογικοί καταλύτες - ένζυμα - είναι πρωτεϊνικής φύσης.
4.Τα μόρια πρωτεΐνης παρέχουν ανοσολογική προστασία του οργανισμού από ξένες ουσίες .
Θέματα προς συζήτηση
Τι: καθορίζει την ιδιαιτερότητα της δραστηριότητας των βιολογικών καταλυτών - μπάτσων;
Ποιος είναι ο μηχανισμός δράσης του υποδοχέα της λεπτής επιφάνειας;
Βιολογικά πολυμερή - πρωτεΐνες
Μεταξύ των οργανικών ουσιών του κυττάρου, οι πρωτεΐνες κατέχουν την πρώτη θέση τόσο σε ποσότητα όσο και σε αξία. Στα ζώα, αντιπροσωπεύουν περίπου το 50% της ξηρής μάζας του κυττάρου. Στο ανθρώπινο σώμα, υπάρχουν 5 εκατομμύρια τύποι πρωτεΐνης mo-, οι οποίοι διαφέρουν όχι μόνο μεταξύ τους, αλλά και από τις πρωτεΐνες άλλων οργανισμών. Παρά την ποικιλία και την πολυπλοκότητα της δομής, είναι κατασκευασμένα από ακριβώς 20 διαφορετικά αμινοξέα.
Τα αμινοξέα έχουν ένα κοινό δομικό σχέδιο, αλλά διαφέρουν μεταξύ τους στη δομή της ρίζας (Κ), η οποία είναι πολύ διαφορετική. Για παράδειγμα, το αμινοξύ αλανίνη έχει μια απλή ρίζα - CH3, η ρίζα κυστεΐνης περιέχει θείο - CH28H, άλλα αμινοξέα έχουν πιο πολύπλοκες ρίζες.
Οι πρωτεΐνες που απομονώνονται από ζωντανούς οργανισμούς ζώων, φυτών και μικροοργανισμών περιλαμβάνουν αρκετές εκατοντάδες και μερικές φορές χιλιάδες συνδυασμούς 20 βασικών αμινοξέων. Η σειρά εναλλαγής τους είναι η πιο ποικιλόμορφη, γεγονός που καθιστά δυνατή την ύπαρξη ενός τεράστιου αριθμού πρωτεϊνικών μορίων που διαφέρουν μεταξύ τους. Για παράδειγμα, για μια πρωτεΐνη που αποτελείται από μόνο 20 υπολείμματα αμινοξέων, περίπου 2 είναι θεωρητικά πιθανά. 1018 παραλλαγές διαφόρων πρωτεϊνικών μορίων, που διαφέρουν ως προς την εναλλαγή των αμινοξέων και ως εκ τούτου στις ιδιότητές τους. Η αλληλουχία αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα αναφέρεται συνήθως ως η πρωτογενής δομή μιας πρωτεΐνης.
Ωστόσο, ένα μόριο πρωτεΐνης με τη μορφή μιας αλυσίδας υπολειμμάτων αμινοξέων που συνδέονται σε σειρά με πεπτιδικούς δεσμούς δεν είναι ακόμη ικανό να εκτελεί συγκεκριμένες λειτουργίες. Αυτό απαιτεί υψηλότερη δομική οργάνωση. Σχηματίζοντας δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των υπολειμμάτων καρβοξυλικών και αμινο ομάδων διαφορετικών αμινοξέων, το μόριο πρωτεΐνης παίρνει τη μορφή έλικας (α-δομή) ή διπλωμένο στρώμα - «ακορντεόν» (δομή P). Αυτή είναι μια δευτερεύουσα δομή, αλλά συχνά δεν αρκεί για την απόκτηση χαρακτηριστικής βιολογικής δραστηριότητας.
Η δευτερεύουσα δομή της πρωτεΐνης ((3-δομή) βρίσκεται στην κορυφή. Η τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης βρίσκεται στο κάτω μέρος:
— ιοντικές αλληλεπιδράσεις,
- δεσμούς υδρογόνου.
- δισουλφιδικούς δεσμούς,
- υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις,
- ενυδατωμένες ομάδες
Συχνά μόνο ένα μόριο με τριτοταγή δομή μπορεί να λειτουργήσει ως καταλύτης ή αλλιώς. Τριτογενής δομήσχηματίζεται λόγω της αλληλεπίδρασης των ριζών, ιδιαίτερα των ριζών του αμινοξέος κυστεΐνη, που περιέχουν θείο. Τα άτομα θείου δύο αμινοξέων που βρίσκονται σε κάποια απόσταση μεταξύ τους στην πολυπεπτιδική αλυσίδα συνδέονται, σχηματίζοντας τους λεγόμενους δισουλφιδικούς δεσμούς ή 8-8. Χάρη σε αυτές τις αλληλεπιδράσεις, καθώς και σε άλλους, λιγότερο ισχυρούς δεσμούς, η πρωτεϊνική έλικα διπλώνεται και παίρνει το σχήμα μπάλας ή σφαιρίδια.Ο τρόπος με τον οποίο οι πολυπεπτιδικές έλικες αναδιπλώνονται σε ένα σφαιρίδιο ονομάζεται τριτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης. Πολλές πρωτεΐνες με τριτοταγή δομή μπορούν να εκπληρώσουν τον βιολογικό τους ρόλο στο κύτταρο. Ωστόσο, για την υλοποίηση κάποιων λειτουργιών του σώματος απαιτείται η συμμετοχή πρωτεϊνών με ακόμη υψηλότερο επίπεδο οργάνωσης. Μια τέτοια οργάνωση ονομάζεται Τεταρτογενής δομή-σμήνος.Είναι ένας λειτουργικός συνδυασμός πολλών (δύο, τριών ή περισσότερων) πρωτεϊνικών μορίων με τριτογενή δομική οργάνωση. Ένα παράδειγμα μιας τέτοιας πολύπλοκης πρωτεΐνης είναι η αιμοσφαιρίνη. Το μόριο του αποτελείται από τέσσερα αλληλένδετα μόρια. Ένα άλλο παράδειγμα είναι η παγκρεατική ορμόνη - ινσουλίνη, η οποία περιλαμβάνει δύο συστατικά. Η σύνθεση της τεταρτοταγούς δομής ορισμένων πρωτεϊνών περιλαμβάνει, εκτός από τις πρωτεϊνικές υπομονάδες, διάφορα μη πρωτεϊνικά συστατικά. Η ίδια αιμοσφαιρίνη περιέχει μια σύνθετη ετεροκυκλική ένωση, η οποία περιλαμβάνει σίδηρο Ιδιότητες πρωτεΐνης. Οι πρωτεΐνες, όπως και άλλες ανόργανες και οργανικές ενώσεις, έχουν μια σειρά από φυσικοχημικές ιδιότητες λόγω της δομικής τους οργάνωσης. Αυτό καθορίζει σε μεγάλο βαθμό τη λειτουργική δραστηριότητα κάθε μορίου. Πρώτον, οι πρωτεΐνες είναι κυρίως υδατοδιαλυτά μόρια.
Κατα δευτερον,τα μόρια πρωτεΐνης φέρουν μεγάλο επιφανειακό φορτίο. Αυτό καθορίζει μια σειρά ηλεκτροχημικών επιδράσεων, όπως αλλαγές στη διαπερατότητα της μεμβράνης, την καταλυτική δραστηριότητα των ενζύμων και άλλες λειτουργίες.
Τρίτος,Οι πρωτεΐνες είναι θερμοευαίσθητες, δηλ. δείχνουν τη δραστηριότητά τους σε στενό εύρος θερμοκρασίας.
Η δράση της αυξημένης θερμοκρασίας, καθώς και η αφυδάτωση, οι αλλαγές στο pH και άλλες επιδράσεις προκαλούν την καταστροφή της δομικής οργάνωσης των πρωτεϊνών. Πρώτον, καταστρέφεται η πιο αδύναμη δομή - Τεταρτογενής, στη συνέχεια τριτογενής, δευτερογενής και κάτω από πιο αυστηρές συνθήκες - πρωτογενής. Η απώλεια ενός μορίου πρωτεΐνης της δομικής του οργάνωσης ονομάζεται μετουσίωση.
Εάν μια αλλαγή στις περιβαλλοντικές συνθήκες δεν οδηγήσει στην καταστροφή της πρωτογενούς δομής του μορίου, τότε όταν αποκατασταθούν οι κανονικές περιβαλλοντικές συνθήκες, η δομή της πρωτεΐνης και η λειτουργική της δραστηριότητα αναδημιουργούνται πλήρως. Αυτή η διαδικασία ονομάζεται renaturation. Αυτή η ιδιότητα των πρωτεϊνών να αποκαθιστά πλήρως τη χαμένη δομή χρησιμοποιείται ευρέως στην ιατρική και τη βιομηχανία τροφίμων για την παρασκευή ορισμένων ιατρικών σκευασμάτων, όπως αντιβιοτικά, εμβόλια, οροί, ένζυμα. να αποκτήσετε συμπυκνώματα τροφίμων που διατηρούν τις θρεπτικές τους ιδιότητες για μεγάλο χρονικό διάστημα σε αποξηραμένη μορφή.
Λειτουργίες πρωτεΐνης.Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών σε ένα κύτταρο είναι εξαιρετικά διαφορετικές. Μία από τις πιο σημαντικές είναι η πλαστική (δομική) λειτουργία: οι πρωτεΐνες εμπλέκονται στο σχηματισμό όλων των κυτταρικών μεμβρανών και των κυτταρικών οργανιδίων, καθώς και στις εξωκυτταρικές δομές.
Ο καταλυτικός ρόλος των πρωτεϊνών είναι εξαιρετικής σημασίας. Όλοι οι βιολογικοί καταλύτες - ένζυμα - είναι ουσίες πρωτεϊνικής φύσης, επιταχύνουν τις χημικές αντιδράσεις που λαμβάνουν χώρα στο κύτταρο κατά δεκάδες και εκατοντάδες χιλιάδες φορές.
Η αλληλεπίδραση ενός ενζύμου (F) με μια ουσία (S), με αποτέλεσμα το σχηματισμό προϊόντων αντίδρασης (P)
Ας ρίξουμε μια πιο προσεκτική ματιά σε αυτή τη σημαντική λειτουργία. Ο όρος «κατάλυση», που δεν είναι λιγότερο συνηθισμένος στη βιοχημεία από ό,τι στη χημική βιομηχανία, όπου χρησιμοποιούνται ευρέως οι καταλύτες, κυριολεκτικά σημαίνει «απελευθέρωση», «απελευθέρωση». Η ουσία μιας καταλυτικής αντίδρασης, παρά την τεράστια ποικιλία των καταλυτών και των τύπων αντιδράσεων στις οποίες συμμετέχουν, βασικά συνοψίζεται στο γεγονός ότι οι πρώτες ύλες σχηματίζουν ενδιάμεσες ενώσεις με τον καταλύτη. Μετατρέπονται σχετικά γρήγορα στα τελικά προϊόντα της αντίδρασης και ο καταλύτης αποκαθίσταται στην αρχική του μορφή. Τα ένζυμα είναι οι ίδιοι καταλύτες. Όλοι οι νόμοι της κατάλυσης ισχύουν για αυτούς. Όμως τα ένζυμα είναι πρωτεϊνικής φύσης και αυτό τους δίνει ιδιαίτερες ιδιότητες. Τι κοινό έχουν τα ένζυμα με καταλύτες γνωστούς από την ανόργανη χημεία, για παράδειγμα, την πλατίνα, το οξείδιο του βαναδίου και άλλους επιταχυντές ανόργανων αντιδράσεων, και τι τους διακρίνει; Ο ίδιος ανόργανος καταλύτης μπορεί να χρησιμοποιηθεί σε πολλές διαφορετικές βιομηχανίες. Τα ένζυμα είναι ενεργά μόνο σε φυσιολογικές τιμές της οξύτητας του διαλύματος, δηλαδή σε τέτοια συγκέντρωση ιόντων υδρογόνου που είναι συμβατή με τη ζωή και την κανονική λειτουργία ενός κυττάρου, οργάνου ή συστήματος.
Ρυθμιστική λειτουργία πρωτεϊνώνσυνίσταται στην εφαρμογή του ελέγχου τους των μεταβολικών διεργασιών: ινσουλίνη, ορμόνες της υπόφυσης κ.λπ.
κινητική λειτουργίαστους ζωντανούς οργανισμούς παρέχονται ειδικές συσταλτικές πρωτεΐνες. Αυτές οι πρωτεΐνες συμμετέχουν σε όλους τους τύπους κίνησης που μπορούν να κάνουν τα κύτταρα και οι οργανισμοί: το τρεμόπαιγμα των βλεφαρίδων και η κίνηση των μαστιγίων στα πρωτόζωα, η σύσπαση των μυών στα πολυκύτταρα ζώα, η κίνηση των φύλλων στα φυτά κ.λπ.
Λειτουργία μεταφοράς πρωτεϊνώνσυνίσταται στην προσθήκη χημικών στοιχείων (για παράδειγμα, οξυγόνου στην αιμοσφαιρίνη) ή βιολογικά δραστικών ουσιών (ορμόνες) και τη μεταφορά τους σε διάφορους ιστούς και όργανα του σώματος. Ειδικές πρωτεΐνες μεταφοράς μετακινούν το RNA που συντίθεται στον πυρήνα του κυττάρου στο κυτταρόπλασμα. Οι πρωτεΐνες μεταφοράς αντιπροσωπεύονται ευρέως στις εξωτερικές μεμβράνες των κυττάρων· μεταφέρουν διάφορες ουσίες από το περιβάλλον στο κυτταρόπλασμα.
Όταν εισέρχονται στο σώμα ξένες πρωτεΐνες ή μικροοργανισμοί, σχηματίζονται ειδικές πρωτεΐνες στα λευκά αιμοσφαίρια - λευκοκύτταρα - αντισώματα. Συνδέονται
Αλληλεπιδρούν με ουσίες (αντιγόνα) ασυνήθιστες για το σώμα σύμφωνα με την αρχή της αντιστοιχίας των χωρικών διαμορφώσεων των μορίων (η αρχή «κλείδωμα κλειδιού»). Ως αποτέλεσμα, σχηματίζεται ένα αβλαβές, μη τοξικό σύμπλεγμα - "αντιγόνο-αντίσωμα", το οποίο στη συνέχεια φαγοκυτταρώνεται και αφομοιώνεται από άλλες μορφές λευκοκυττάρων - αυτή είναι μια προστατευτική λειτουργία.
Οι πρωτεΐνες μπορούν επίσης να χρησιμεύσουν ως μία από τις πηγές ενέργειας στο κύτταρο, δηλαδή εκτελούν μια ενεργειακή λειτουργία. Με την πλήρη διάσπαση 1 g πρωτεΐνης στα τελικά προϊόντα, απελευθερώνονται 17,6 kJ ενέργειας. Ωστόσο, πρωτεΐνες με αυτή την ικανότητα χρησιμοποιούνται σπάνια. Τα αμινοξέα που απελευθερώνονται κατά τη διάσπαση των μορίων πρωτεΐνης εμπλέκονται σε αντιδράσεις πλαστικής ανταλλαγής για τη δημιουργία νέων πρωτεϊνών.
Ερωτήσεις και εργασίες για επανάληψη
Ποιες οργανικές ουσίες περιλαμβάνονται στη σύνθεση του κυττάρου;
Από ποιες απλές οργανικές ενώσεις αποτελούνται οι πρωτεΐνες;
Τι είναι τα πεπτίδια;
Ποια είναι η πρωταρχική δομή μιας πρωτεΐνης;
Πώς σχηματίζεται η δευτερογενής, τριτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης;
Τι είναι η μετουσίωση πρωτεΐνης;
Ποιες λειτουργίες των πρωτεϊνών γνωρίζετε;
Επιλέξτε τη σωστή απάντηση κατά τη γνώμη σας.
1. Ποιος ανακάλυψε την ύπαρξη κυττάρων;
Ρόμπερτ Χουκ
Καρλ Λινναίος
2. Με τι είναι γεμάτο το κελί;
Κυτόπλασμα
κέλυφος
3. Πώς ονομάζεται το πυκνό σώμα που βρίσκεται στο κυτταρόπλασμα;
πυρήνας
κέλυφος
οργανίδια
4. Ποιο από τα οργανίδια βοηθά το κύτταρο να αναπνέει;
λυσόσωμα
μιτοχόνδριο
μεμβράνη
5. Ποιο οργανίδιο δίνει πράσινο χρώμα στα φυτά;
λυσόσωμα
χλωροπλάστης
μιτοχόνδριο
6. Ποια ουσία είναι η μεγαλύτερη στα ανόργανα κύτταρα;
νερό
ορυκτά άλατα
7. Ποιες ουσίες αποτελούν το 20% ενός οργανικού κυττάρου;
Νουκλεϊκά οξέα
σκίουροι
8. Ποια είναι η κοινή ονομασία για τις ακόλουθες ουσίες: ζάχαρη, φυτικές ίνες, άμυλο;
υδατάνθρακες
9. Ποια από τις ουσίες δίνει το 30% της ενέργειας στο κύτταρο;
λίπη
υδατάνθρακες
10. Ποια ουσία υπάρχει περισσότερο στο κύτταρο;
Οξυγόνο
Αμινοξέα, πρωτεΐνες. Η δομή των πρωτεϊνών. Επίπεδα οργάνωσης ενός μορίου πρωτεΐνης
Βίντεο μάθημαΜεβιολογία " σκίουροι"
Λειτουργίεςπρωτεΐνες
Πόροι
V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA ΣΧΟΛΙΚΟ ΒΙΒΛΙΟ «ΒΙΟΛΟΓΙΑ» ΓΙΑ ΓΕΝΙΚΑ ΕΚΠΑΙΔΕΥΤΙΚΑ ΙΔΡΥΜΑΤΑ (τάξεις 10-11).
AP Plekhov Βιολογία με θεμελιώδεις αρχές της οικολογίας. Σειρά «Εγχειρίδια για τα πανεπιστήμια. Ειδική Λογοτεχνία.
Ένα βιβλίο για δασκάλους Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Βιολογία: γενικά πρότυπα.
Φιλοξενία Παρουσιάσεων
"Η ζωή είναι ένας τρόπος ύπαρξης πρωτεϊνικών σωμάτων"
Φ. Ένγκελς.
Κανένας από τους γνωστούς σε εμάς ζωντανούς οργανισμούς δεν μπορεί να κάνει χωρίς πρωτεΐνες. Οι πρωτεΐνες χρησιμεύουν ως θρεπτικά συστατικά, ρυθμίζουν το μεταβολισμό, λειτουργούν ως ένζυμα - καταλύτες για το μεταβολισμό, προάγουν τη μεταφορά οξυγόνου σε όλο το σώμα και την απορρόφησή του, παίζουν σημαντικό ρόλο στη λειτουργία του νευρικού συστήματος, αποτελούν τη μηχανική βάση της μυϊκής συστολής, συμμετέχουν στη μεταφορά γενετικών πληροφοριών κ.λπ. δ.
Πρωτεΐνες (πολυπεπτίδια) - βιοπολυμερή κατασκευασμένα από υπολείμματα α-αμινοξέων συνδεδεμένα πεπτίδιο(αμιδικοί) δεσμοί. Αυτά τα βιοπολυμερή περιέχουν 20 τύπους μονομερών. Αυτά τα μονομερή είναι αμινοξέα. Κάθε πρωτεΐνη στη χημική της δομή είναι ένα πολυπεπτίδιο. Ορισμένες πρωτεΐνες αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Οι περισσότερες πρωτεΐνες περιέχουν κατά μέσο όρο 300-500 υπολείμματα αμινοξέων. Είναι γνωστές πολλές πολύ μικρές φυσικές πρωτεΐνες, μήκους 3-8 αμινοξέων και πολύ μακρά βιοπολυμερή, μήκους άνω των 1500 αμινοξέων. Ο σχηματισμός ενός μακρομορίου πρωτεΐνης μπορεί να αναπαρασταθεί ως αντίδραση πολυσυμπύκνωσης α-αμινοξέων:
Τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους λόγω του σχηματισμού ενός νέου δεσμού μεταξύ ατόμων άνθρακα και αζώτου - πεπτίδιο (αμίδιο):
Από δύο αμινοξέα (ΑΑ) μπορείτε να πάρετε ένα διπεπτίδιο, από τρία - ένα τριπεπτίδιο, από μεγαλύτερο αριθμό ΑΑ μπορείτε να πάρετε πολυπεπτίδια (πρωτεΐνες).
Λειτουργίες πρωτεϊνών
Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών στη φύση είναι καθολικές. Οι πρωτεΐνες είναι μέρος του εγκεφάλου, τα εσωτερικά όργανα, τα οστά, το δέρμα, η γραμμή των μαλλιών κ.λπ. κύρια πηγήα - τα αμινοξέα για έναν ζωντανό οργανισμό είναι οι πρωτεΐνες των τροφίμων, οι οποίες, ως αποτέλεσμα της ενζυματικής υδρόλυσης στο γαστρεντερικό σωλήνα, δίνουνα - αμινοξέα. Πολλάα - Τα αμινοξέα συντίθενται στον οργανισμό και μερικά είναι απαραίτητα για τη σύνθεση πρωτεϊνών α Τα αμινοξέα δεν συντίθενται στο σώμα και πρέπει να παρέχονται από έξω. Τέτοια αμινοξέα ονομάζονται απαραίτητα. Αυτές περιλαμβάνουν βαλίνη, λευκίνη, θρεονίνη, μεθειονίνη, τρυπτοφάνη και άλλες (βλ. πίνακα). Σε ορισμένες ανθρώπινες ασθένειες, ο κατάλογος των απαραίτητων αμινοξέων διευρύνεται.
· καταλυτική συνάρτηση - πραγματοποιείται με τη βοήθεια συγκεκριμένων πρωτεϊνών - καταλυτών (ενζύμων). Με τη συμμετοχή τους αυξάνεται η ταχύτητα διαφόρων μεταβολικών και ενεργειακών αντιδράσεων στο σώμα.
Τα ένζυμα καταλύουν τις αντιδράσεις διάσπασης πολύπλοκων μορίων (καταβολισμός) και τη σύνθεσή τους (αναβολισμός), καθώς και την αντιγραφή του DNA και τη σύνθεση μήτρας RNA. Είναι γνωστά αρκετές χιλιάδες ένζυμα. Μεταξύ αυτών, όπως, για παράδειγμα, η πεψίνη, διασπούν τις πρωτεΐνες κατά την πέψη.
· λειτουργία μεταφοράς - δέσμευση και μεταφορά (μεταφορά) διαφόρων ουσιών από το ένα όργανο στο άλλο.
Έτσι, η πρωτεΐνη των ερυθρών αιμοσφαιρίων, η αιμοσφαιρίνη, συνδυάζεται με οξυγόνο στους πνεύμονες και μετατρέπεται σε οξυαιμοσφαιρίνη. Φτάνοντας στα όργανα και τους ιστούς με τη ροή του αίματος, η οξυαιμοσφαιρίνη διασπάται και εκπέμπει το απαραίτητο οξυγόνο για την εξασφάλιση οξειδωτικών διεργασιών στους ιστούς.
· Προστατευτική λειτουργία - δέσμευση και εξουδετέρωση ουσιών που εισέρχονται στο σώμα ή προκύπτουν από τη ζωτική δραστηριότητα βακτηρίων και ιών.
Η προστατευτική λειτουργία επιτελείται από συγκεκριμένες πρωτεΐνες (αντισώματα - ανοσοσφαιρίνες) που σχηματίζονται στον οργανισμό (φυσική, χημική και ανοσοποιητική άμυνα). Για παράδειγμα, το ινωδογόνο, μια πρωτεΐνη του πλάσματος του αίματος, εκτελεί προστατευτική λειτουργία συμμετέχοντας στην πήξη του αίματος και συνεπώς μειώνοντας την απώλεια αίματος.
· Συσταλτική λειτουργία (ακτίνη, μυοσίνη) - ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης των πρωτεϊνών, υπάρχει κίνηση στο χώρο, συστολή και χαλάρωση της καρδιάς και κίνηση άλλων εσωτερικών οργάνων.
· δομική λειτουργία Οι πρωτεΐνες αποτελούν τη βάση της κυτταρικής δομής. Μερικά από αυτά (κολλαγόνο συνδετικού ιστού, κερατίνη μαλλιών, νυχιών και δέρματος, ελαστίνη αγγειακού τοιχώματος, κερατίνη μαλλιού, ινώδες μεταξιού κ.λπ.) επιτελούν σχεδόν αποκλειστικά δομική λειτουργία.
Σε συνδυασμό με τα λιπίδια, οι πρωτεΐνες συμμετέχουν στην κατασκευή των κυτταρικών μεμβρανών και των ενδοκυτταρικών σχηματισμών.
· Ορμονική (ρυθμιστική) λειτουργία - την ικανότητα μετάδοσης σημάτων μεταξύ ιστών, κυττάρων ή οργανισμών.
Εκτελούν πρωτεΐνες-ρυθμιστές του μεταβολισμού. Αναφέρονται σε ορμόνες που σχηματίζονται στους ενδοκρινείς αδένες, σε ορισμένα όργανα και ιστούς του σώματος.
· διατροφική λειτουργία - πραγματοποιείται από εφεδρικές πρωτεΐνες, οι οποίες αποθηκεύονται ως πηγή ενέργειας και ύλης.
Για παράδειγμα: η καζεΐνη, η αλβουμίνη αυγού, οι πρωτεΐνες του αυγού διασφαλίζουν την ανάπτυξη και την ανάπτυξη του εμβρύου και οι πρωτεΐνες του γάλακτος χρησιμεύουν ως πηγή διατροφής για το νεογέννητο.
Οι διάφορες λειτουργίες των πρωτεϊνών καθορίζονται από τη σύνθεση και τη δομή των α-αμινοξέων των εξαιρετικά οργανωμένων μακρομορίων τους.
Φυσικές ιδιότητες πρωτεϊνών
Οι πρωτεΐνες είναι πολύ μακριά μόρια που αποτελούνται από μονάδες αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Αυτά είναι φυσικά πολυμερή, το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών κυμαίνεται από αρκετές χιλιάδες έως αρκετές δεκάδες εκατομμύρια. Για παράδειγμα, η λευκωματίνη γάλακτος έχει μοριακό βάρος 17400, το ινωδογόνο του αίματος - 400.000, οι πρωτεΐνες του ιού - 50.000.000. Κάθε πεπτίδιο και πρωτεΐνη έχει μια αυστηρά καθορισμένη σύνθεση και αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων στην αλυσίδα, η οποία καθορίζει τη μοναδική βιολογική τους ειδικότητα. Ο αριθμός των πρωτεϊνών χαρακτηρίζει τον βαθμό πολυπλοκότητας του οργανισμού (Ε. coli - 3000, και στο ανθρώπινο σώμα υπάρχουν περισσότερες από 5 εκατομμύρια πρωτεΐνες).
Η πρώτη πρωτεΐνη που γνωρίζουμε στη ζωή μας είναι η λευκωματίνη ενός αυγού κοτόπουλου - είναι πολύ διαλυτή στο νερό, πήζει όταν θερμαίνεται (όταν τηγανίζουμε ένα αυγό) και όταν αποθηκεύεται για μεγάλο χρονικό διάστημα σε θερμότητα, καταρρέει. το αυγό χαλάει. Αλλά η πρωτεΐνη δεν κρύβεται μόνο κάτω από το κέλυφος του αυγού. Μαλλιά, νύχια, νύχια, μαλλί, φτερά, οπλές, το εξωτερικό στρώμα του δέρματος - όλα αποτελούνται σχεδόν εξ ολοκλήρου από μια άλλη πρωτεΐνη, την κερατίνη. Η κερατίνη δεν διαλύεται στο νερό, δεν πήζει, δεν διασπάται στη γη: τα κέρατα των αρχαίων ζώων διατηρούνται σε αυτήν καθώς και τα οστά. Και η πρωτεΐνη πεψίνη που περιέχεται στο γαστρικό χυμό είναι σε θέση να καταστρέψει άλλες πρωτεΐνες, αυτή είναι η διαδικασία της πέψης. Η πρωτεΐνη inreferon χρησιμοποιείται στη θεραπεία της ρινίτιδας και της γρίπης, επειδή. σκοτώνει τους ιούς που προκαλούν αυτές τις ασθένειες. Και η πρωτεΐνη του δηλητηρίου του φιδιού είναι ικανή να σκοτώσει έναν άνθρωπο.
Ταξινόμηση πρωτεϊνών
Από την άποψη της θρεπτικής αξίας των πρωτεϊνών, που καθορίζεται από τη σύστασή τους στα αμινοξέα και την περιεκτικότητα των λεγόμενων βασικών αμινοξέων, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε πλήρης Και ελαττωματικός . Οι πλήρεις πρωτεΐνες είναι κυρίως πρωτεΐνες ζωικής προέλευσης, με εξαίρεση τη ζελατίνη, η οποία ταξινομείται ως ελλιπείς πρωτεΐνες. Οι ελλιπείς πρωτεΐνες είναι κυρίως φυτικής προέλευσης. Ωστόσο, ορισμένα φυτά (πατάτες, όσπρια κ.λπ.) περιέχουν πλήρεις πρωτεΐνες. Από τις ζωικές πρωτεΐνες, οι πρωτεΐνες του κρέατος, των αυγών, του γάλακτος κ.λπ. είναι ιδιαίτερα πολύτιμες για τον οργανισμό.
Εκτός από τις πεπτιδικές αλυσίδες, πολλές πρωτεΐνες περιέχουν επίσης θραύσματα μη αμινοξέων· σύμφωνα με αυτό το κριτήριο, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες - απλό και σύνθετο πρωτεΐνες (πρωτεΐνες). Οι απλές πρωτεΐνες περιέχουν μόνο αλυσίδες αμινοξέων, οι σύνθετες πρωτεΐνες περιέχουν επίσης θραύσματα μη αμινοξέων ( Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη περιέχει σίδηρο).
Σύμφωνα με τον γενικό τύπο δομής, οι πρωτεΐνες μπορούν να χωριστούν σε τρεις ομάδες:
1. ινώδεις πρωτεΐνες - είναι αδιάλυτα στο νερό, σχηματίζουν πολυμερή, η δομή τους είναι συνήθως πολύ κανονική και διατηρείται κυρίως από αλληλεπιδράσεις μεταξύ διαφορετικών αλυσίδων. Πρωτεΐνες που έχουν επιμήκη νηματοειδή δομή. Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες πολλών ινιδιακών πρωτεϊνών είναι παράλληλες μεταξύ τους κατά μήκος ενός άξονα και σχηματίζουν μακριές ίνες (ινίδια) ή στρώματα.
Οι περισσότερες ινώδεις πρωτεΐνες είναι αδιάλυτες στο νερό. Οι ινώδεις πρωτεΐνες περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, α-κερατίνες (αποτελούν σχεδόν ολόκληρο το ξηρό βάρος των μαλλιών, πρωτεΐνες μαλλιού, κέρατα, οπλές, νύχια, λέπια, φτερά), πρωτεΐνη κολλαγόνου - τένοντα και χόνδρου, πρωτεΐνη ινώδους - μεταξιού).
2. Σφαιρικές πρωτεΐνες - υδατοδιαλυτό, το γενικό σχήμα του μορίου είναι περισσότερο ή λιγότερο σφαιρικό. Μεταξύ των σφαιρικών και των ινιδιακών πρωτεϊνών, διακρίνονται υποομάδες. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν ένζυμα, ανοσοσφαιρίνες, ορισμένες ορμόνες πρωτεϊνικής φύσης (για παράδειγμα, ινσουλίνη), καθώς και άλλες πρωτεΐνες που εκτελούν μεταφορικές, ρυθμιστικές και βοηθητικές λειτουργίες.
3. Πρωτεΐνες μεμβρανών - έχουν περιοχές που διασχίζουν την κυτταρική μεμβράνη, αλλά τμήματα τους προεξέχουν από τη μεμβράνη στο μεσοκυττάριο περιβάλλον και στο κυτταρόπλασμα του κυττάρου. Οι μεμβρανικές πρωτεΐνες εκτελούν τη λειτουργία των υποδοχέων, δηλαδή εκτελούν μετάδοση σήματος και επίσης παρέχουν διαμεμβρανική μεταφορά διαφόρων ουσιών. Οι πρωτεΐνες μεταφορείς είναι συγκεκριμένες, καθεμία από αυτές επιτρέπει μόνο ορισμένα μόρια ή ένα συγκεκριμένο είδος σήματος να περάσουν μέσα από τη μεμβράνη.
Οι πρωτεΐνες αποτελούν αναπόσπαστο μέρος της τροφής των ζώων και των ανθρώπων. Ένας ζωντανός οργανισμός διαφέρει από έναν μη ζωντανό οργανισμό κυρίως με την παρουσία πρωτεϊνών. Οι ζωντανοί οργανισμοί χαρακτηρίζονται από μια τεράστια ποικιλία πρωτεϊνικών μορίων και την υψηλή τους τάξη, η οποία καθορίζει την υψηλή οργάνωση ενός ζωντανού οργανισμού, καθώς και την ικανότητα να κινείται, να συστέλλεται, να αναπαράγεται, την ικανότητα μεταβολισμού και σε πολλές φυσιολογικές διεργασίες.
Η δομή των πρωτεϊνών
Fischer Emil German, Γερμανός οργανικός χημικός και βιοχημικός. Το 1899 άρχισε να εργάζεται για τη χημεία των πρωτεϊνών. Χρησιμοποιώντας την αιθερική μέθοδο για την ανάλυση αμινοξέων, την οποία δημιούργησε το 1901, ο F. ήταν ο πρώτος που πραγματοποίησε ποιοτικούς και ποσοτικούς προσδιορισμούς προϊόντων διάσπασης πρωτεΐνης, ανακάλυψε τη βαλίνη, την προλίνη (1901) και την υδροξυπρολίνη (1902) και απέδειξε πειραματικά ότι η αμινο Τα υπολείμματα οξέος συνδέονται μεταξύ τους με έναν πεπτιδικό δεσμό. το 1907 συνέθεσε ένα 18-μελές πολυπεπτίδιο. Ο F. έδειξε την ομοιότητα των συνθετικών πολυπεπτιδίων και των πεπτιδίων που λαμβάνονται ως αποτέλεσμα της υδρόλυσης πρωτεϊνών. Ο Φ. σπούδασε και τανίνες. Ο Φ. δημιούργησε μια σχολή οργανικών χημικών. Ξένο Αντεπιστέλλον Μέλος της Ακαδημίας Επιστημών της Αγίας Πετρούπολης (1899). Βραβείο Νόμπελ (1902).
σκίουροι- μακρομοριακές ενώσεις, ετεροπολυμερή, τα μονομερή των οποίων είναι αμινοξέα. Το ανθρώπινο σώμα περιέχει περισσότερα από 5 εκατομμύρια είδη μορίων πρωτεΐνης. Η ποικιλομορφία των πρωτεϊνών παρέχεται από συνδυασμούς 20 αμινοξέων - των βασικών αμινοξέων. Όλα τα αμινοξέα χωρίζονται σε απαραίτητα και μη απαραίτητα.
Αντικαταστάσιμα συντίθενται στο σώμα, αναντικατάστατα - εισέρχονται στο σώμα με τροφή.
Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από αμινοξέα που συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς. Τα αμινοξέα περιέχουν καρβοξυλομάδες (-COOH) με όξινες ιδιότητες και αμινο ομάδες (-NH2) με αλκαλικές ιδιότητες, επομένως είναι αμφοτερικές ενώσεις. Ένας πεπτιδικός δεσμός σχηματίζεται μεταξύ της καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος και της αμινομάδας ενός άλλου.
Όταν δύο αμινοξέα αλληλεπιδρούν, σχηματίζεται ένα διπεπτίδιο. Όταν σχηματίζεται ένας πεπτιδικός δεσμός, ένα μόριο νερού αποσπάται.
Υπάρχουν 4 επίπεδα οργάνωσης ενός μορίου πρωτεΐνης: πρωτογενές, δευτερογενές, τριτογενές, τεταρτοταγές.
Η πρωτογενής δομή των πρωτεϊνών είναι η απλούστερη. Έχει τη μορφή πολυπεπτιδικής αλυσίδας, όπου τα αμινοξέα συνδέονται με έναν πεπτιδικό δεσμό. Καθορίζεται από την ποιοτική και ποσοτική σύνθεση των αμινοξέων και την αλληλουχία τους. Αυτή η αλληλουχία καθορίζεται από το κληρονομικό πρόγραμμα, άρα οι πρωτεΐνες κάθε οργανισμού είναι αυστηρά συγκεκριμένες.
Οι δεσμοί υδρογόνου μεταξύ των πεπτιδικών ομάδων αποτελούν τη βάση της δευτερογενούς δομής των πρωτεϊνών. Οι κύριοι τύποι δευτερογενών δομών.
Η δευτερογενής δομή της πρωτεΐνης προκύπτει ως αποτέλεσμα του σχηματισμού δεσμών υδρογόνου μεταξύ των ατόμων υδρογόνου της ομάδας NH της μιας έλικας της έλικας και του οξυγόνου της ομάδας CO της άλλης έλικας και κατευθύνονται κατά μήκος της έλικας ή μεταξύ των παραλλήλων πτυχές του μορίου της πρωτεΐνης. Παρά το γεγονός ότι οι δεσμοί υδρογόνου είναι αδύναμοι, η σημαντική τους ποσότητα στο σύμπλεγμα παρέχει μια αρκετά ισχυρή δομή.
Το μόριο της πρωτεΐνης είναι εν μέρει συστραμμένο σε μια α-έλικα (γράψτε ελληνικά άλφα) ή σχηματίζει μια δομή Β-πτυχής (γράψτε ελληνικά βήτα).
Οι πρωτεΐνες κερατίνης σχηματίζουν μια α-έλικα (άλφα). Είναι μέρος των οπλών, των κέρατων, των μαλλιών, των φτερών, των νυχιών, των νυχιών.
Οι πρωτεΐνες που συνθέτουν το μετάξι έχουν μια διπλωμένη (βήτα) δομή. Από το εξωτερικό της έλικας, οι ρίζες αμινοξέων παραμένουν (στο Σχήμα R1. R2, R3 ...)
