Proteinat si biopolimere. Vetitë dhe funksionet biologjike të proteinave

Substancat ose proteinat proteinike i përkasin gjithashtu IUD-ve natyrale. Ato janë komponime organike me molekulare të lartë, molekulat komplekse të të cilave janë ndërtuar nga aminoacide. Pesha molekulare e proteinave varion nga 27,000 deri në 7 milionë. Kur treten në ujë, proteinat formojnë tretësirë ​​të vërtetë. Në ujë, molekulat e proteinave shpërndahen në jone. Ky disociim mund të jetë acid ose bazik, në varësi të pH-së së mediumit. Në një mjedis shumë acid, proteina sillet si një bazë, molekula e saj shkëputet për shkak të grupeve NH2 sipas llojit kryesor:

HONH3-R-COOH++OH-

Shpërbërja e acidit është e shtypur në këtë rast.

Në një mjedis alkalik, përkundrazi, disociimi kryesor shtypet dhe ndodh kryesisht disociimi acid.

HONH3 - R - COOH - + H+

Sidoqoftë, në një vlerë të caktuar pH, shkalla e disociimit të grupeve amino dhe karboksil fiton të njëjtat vlera kur molekulat e proteinave bëhen elektrikisht neutrale. Vlera e pH në të cilën një molekulë proteine ​​është në një gjendje elektrike neutrale quhet pika izoelektrike, shkurtuar IEP. Për shumicën e proteinave, IEP qëndron në rajonin e tretësirave acidike. Në veçanti, për xhelatinë - 4.7; kazeinë qumështi - 4,6; g-globulinë gjaku - 6,4; pepsin - 2.0; kimotripsinë - 8,0; albumina e vezëve - 4,7; farmakogel A - 7,0; farmagel B - 4,7. Është e nevojshme të dihet pika izoelektrike, pasi është vërtetuar se qëndrueshmëria e zgjidhjeve të proteinave në IEt do të jetë minimale (shfaqja e të gjitha vetive të saj do të jetë minimale). Në disa raste, madje është e mundur që proteinat të precipitojnë. Kjo për faktin se në IE përgjatë gjithë gjatësisë së molekulës së proteinës ekziston një numër i barabartë i grupeve jonogjene të ngarkuara pozitivisht dhe negativisht, gjë që çon në një ndryshim në konfigurimin e molekulës. Një molekulë fleksibël përkulet në një top të ngushtë për shkak të tërheqjes së joneve të ndryshme.

Ndryshimi në viskozitetin e tretësirave shoqërohet me një ndryshim në formën e makromolekulave.

Përfaqësuesit e këtij grupi të IUD-ve natyrore janë enzima të tilla, në veçanti:

Pepsina fitohet nga trajtimi i veçantë i mukozave të stomakut të derrave dhe përzihet me sheqer pluhur. Është një pluhur i bardhë, paksa i verdhë me shije të ëmbël me një erë të lehtë të veçantë. Përdoret për çrregullime të tretjes (akilia, gastrit, dispepsi etj.).

Tripsina merret nga pankreasi i gjedheve. Kjo është një proteinë me peshë molekulare 21000. Mund të jetë në dy forma polimorfe: kristalore dhe amorfe. Tripsina kristalore aplikohet nga jashtë në pikat e syve; në një përqendrim 0,2-0,25% për plagë purulente, plagë, nekrozë për përdorim parenteral (intramuskular). Është një pluhur kristalor i bardhë, pa erë, lehtësisht i tretshëm në ujë, solucion izotonik i klorurit të natriumit.

Kimotripsina - një përzierje e kimopsinës dhe tripsinës, e rekomanduar vetëm për aplikim topikal në ujë 0,05-0,1-1% zgjidhje për plagët purulente, djegiet.

Hidrolizina - e marrë nga hidroliza e gjakut të kafshëve, është pjesë e lëngjeve kundër goditjes.

Aminopeptide - përftohet gjithashtu nga hidroliza e gjakut të kafshëve, përdoret për të ushqyer organizmat e varfëruar. Përdoret në mënyrë intravenoze dhe rekomandohet edhe mënyra e administrimit rektal.

Kolagjeni është proteina kryesore e indit lidhës, ai përbëhet nga makromolekula me një strukturë me tre spirale. Burimi kryesor i kolagjenit është lëkura e bagëtive, e cila përmban deri në 95% të tij. Kolagjeni përftohet nga trajtimi me kripë alkaline të drurit të ndarë.

Kolagjeni përdoret për të mbuluar plagët në formën e filmave me furatsilin, acid borik, vaj deti, metiluracil, si dhe në formën e filmave të syve me antibiotikë. Përdoren sfungjerë hemostatikë me substanca të ndryshme mjekësore. Kolagjeni siguron aktivitet optimal të substancave medicinale, i cili shoqërohet me depërtim të thellë dhe kontakt të zgjatur të substancave medicinale të përfshira në bazën e kolagjenit me indet e trupit.

Kombinimi i vetive biologjike të kolagjenit (mungesa e toksicitetit, resorbimi dhe përdorimi i plotë në trup, stimulimi i proceseve riparuese) dhe vetive të tij teknologjike bëjnë të mundur përdorimin e gjerë të formave të dozimit në teknologji.

Të gjitha këto substanca proteinike janë shumë të tretshme në ujë. Ato janë DIU me ënjtje të pakufizuar, gjë që shpjegohet me strukturën e makromolekulave të tyre. Makromolekulat e këtyre substancave janë globula sferike të mbështjellë. Lidhjet midis molekulave janë të vogla, ato treten lehtësisht dhe kalojnë në tretësirë. Formohen zgjidhje me viskozitet të ulët.

Në grupin e proteinave bën pjesë edhe xhelatina mjekësore, përshkrimi i kësaj lënde është dhënë në SP IX në faqen 309. Është produkt i hidrolizës së pjesshme të kolagjenit dhe kazeinës që përmbahet në kockat, lëkurën dhe kërcin e kafshëve. Kjo është një gjethe fleksibël të pangjyrë ose pak të verdhë të tejdukshme ose pllaka të vogla pa erë.

Përdoret nga goja për të rritur koagulimin e gjakut dhe për të ndaluar gjakderdhjen gastrointestinale. Zgjidhjet 10% të xhelatinës përdoren për injeksione. Zgjidhjet e xhelatinës në ujë dhe glicerinë përdoren për përgatitjen e pomadave dhe supozitorëve. Molekulat e xhelatinës kanë një formë lineare të zgjatur (fibrilare). Xhelatina është një proteinë, produkt i kondensimit të aminoacideve, molekulat e saj përmbajnë shumë grupe polare (grupe karboksil dhe amino), të cilët kanë një afinitet të madh për ujin, kështu që xhelatina formon tretësirë ​​të vërtetë në ujë. Në temperaturën e dhomës 20-25?C, ajo bymehet në një masë të kufizuar dhe tretet me rritjen e temperaturës.

Xhelatoza është një produkt i hidrolizës së xhelatinës. Është një pluhur higroskopik paksa i verdhë. Përdoret për të stabilizuar sistemet heterogjene (suspensione dhe emulsione). I tretshëm pak në ujë.

Farmagel A dhe B janë produkte të hidrolizës së xhelatinës që ndryshojnë në pikat izoelektrike. Farmageli A ka në pH - 7.0 IET, farmageli B - në pH 4.7. Ato përdoren si stabilizues në sistemet heterogjene. Disavantazhet e xhelatinës, xhelatozës dhe farmakogeleve: tretësirat e tyre i nënshtrohen me shpejtësi prishjes mikrobike.

Nga proteinat, lecitina përdoret gjithashtu si emulsifikues. Gjendet në të bardhën e vezës. Ka veti të mira emulsifikuese dhe mund të përdoret për të stabilizuar format e dozimit të injektueshme.

Tema e mësimit: Proteinat janë polimere natyrale. Përbërja dhe struktura e proteinave

Qëllimet:

Tutorial: formojnë një pamje tërësore të biopolimerëve -

proteinat e bazuara në integrimin e lëndëve të kimisë dhe biologjisë. Prezantoni nxënësit me përbërjen, strukturën, vetitë dhe funksionet e proteinave. Përdorni eksperimente me proteina për të zbatuar lidhjet ndërdisiplinore dhe për të zhvilluar interesin njohës të nxënësve.

Zhvillimi: zhvillojnë interesin njohës për lëndët, aftësinë për të arsyetuar logjikisht, për të zbatuar njohuritë në praktikë.

Edukimi: për të zhvilluar aftësitë e veprimtarisë së përbashkët, për të formuar aftësinë për vetëvlerësim.

Lloji i mësimit: mësimi i njohurive të reja.

GJATË KLASËVE

Koha e organizimit.

Përshëndetje, shënoni mungesë. Prezantimi i temës së mësimit dhe qëllimit të mësimit.

Aktualizimi i vëmendjes

Shkenca moderne e paraqet procesin e jetës si më poshtë:

"Jeta është një ndërthurje e proceseve kimike më komplekse të ndërveprimit të proteinave midis tyre dhe substancave të tjera."

"Jeta është një mënyrë e ekzistencës së trupave proteinikë"

F.Engels

Sot do t'i shikojmë proteinat nga pikëpamja biologjike dhe kimike.

Mësimi i materialit të ri.

1. Koncepti i proteinave

Proteina janë muskujt, indet lidhëse (tendonat, ligamentet, kërci). Molekulat e proteinave inkorporohen në indin e eshtrave. Flokët, thonjtë, dhëmbët dhe lëkura janë të endura nga forma të veçanta proteinash. Nga molekulat e proteinave formohen hormone të veçanta shumë të rëndësishme, nga të cilat varet shëndeti. Shumica e enzimave përfshijnë gjithashtu fragmente proteinash, dhe cilësia dhe intensiteti i proceseve fiziologjike dhe biokimike që ndodhin në trup varen nga enzimat.

Përmbajtja e proteinave në inde të ndryshme njerëzore nuk është e njëjtë. Pra, muskujt përmbajnë deri në 80% proteina, shpretkë, gjak, mushkëri - 72%, lëkura - 63%, mëlçi - 57%, truri - 15%, indi dhjamor, kockat dhe indet dentare - 14-28%.

Proteinat janë polimere natyrale me molekulare të lartë të ndërtuara nga mbetjet e aminoacideve të lidhura nga një lidhje amide (peptide) -CO-NH-. Çdo proteinë karakterizohet nga një sekuencë specifike aminoacide dhe strukturë hapësinore individuale. Proteinat përbëjnë të paktën 50% të masës së thatë të përbërjeve organike në një qelizë shtazore.

2. Përbërja dhe struktura e proteinave.

Përbërja e substancave proteinike përfshin karbonin, hidrogjenin, oksigjenin, azotin, squfurin, fosforin.

Hemoglobina - C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Pesha molekulare e proteinave varion nga disa mijëra në disa milionë. Proteina e vezës Mr = 36,000, proteina e muskujve Mr = 1,500,000.

Për të vendosur përbërjen kimike të molekulave të proteinave, struktura e tyre u ndihmua nga studimi i produkteve të hidrolizës së proteinave.

Në vitin 1903, shkencëtari gjerman Emil Hermann Fischer propozoi teorinë e peptideve, e cila u bë çelësi i misterit të strukturës së proteinave. Fisher sugjeroi që proteinat janë polimere të mbetjeve të aminoacideve të lidhura nga një lidhje peptide NH-CO. Ideja se proteinat janë formacione polimerike u shpreh që në vitin 1888 nga shkencëtari rus Alexander Yakovlevich Danilevsky.

3. Përkufizimi dhe klasifikimi i proteinave

Proteinat janë komponime natyrale natyrale me molekulare të lartë (biopolimere) të ndërtuara nga alfa-aminoacide të lidhura nga një lidhje e veçantë peptide. Përbërja e proteinave përfshin 20 aminoacide të ndryshme, prandaj edhe shumëllojshmëria e madhe e proteinave me kombinime të ndryshme të aminoacideve. Nga 33 shkronjat e alfabetit mund të bëjmë një numër të pafund fjalësh, pra nga 20 aminoacide - një numër i pafund proteinash. Në trupin e njeriut ka deri në 100,000 proteina.

Numri i mbetjeve të aminoacideve të përfshira në molekula është i ndryshëm: insulina - 51, mioglobina - 140. Prandaj, M r i proteinës është nga 10,000 në disa milionë.

Proteinat ndahen në proteina (proteina të thjeshta) dhe proteina (proteina komplekse).

4. Struktura e proteinave

Një sekuencë e përcaktuar rreptësisht e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir polipeptid quhet struktura primare. Shpesh quhet një zinxhir linear. Kjo strukturë është karakteristike për një numër të kufizuar proteinash.

Studimet kanë treguar se disa pjesë të zinxhirit polipeptid janë palosur në një spirale për shkak të lidhjeve hidrogjenore midis grupeve - CO dhe - NH. Kështu formohet struktura dytësore.

Zinxhiri i polipeptidit spirale duhet disi të paloset, të ngjeshet. Në gjendjen e mbushur, molekulat e proteinave kanë një formë elipsoidale, e cila shpesh quhet spirale. Kjo është një strukturë terciare e formuar nga hidrofobi. Lidhje estere, disa proteina kanë lidhje S-S (lidhje bisulfide)

Organizimi më i lartë i molekulave të proteinave është struktura kuaternare - makromolekulat e proteinave të lidhura me njëra-tjetrën, duke formuar një kompleks.

Funksionet e proteinave

Funksionet e proteinave në trup janë të ndryshme. Ato janë kryesisht për shkak të kompleksitetit dhe diversitetit të formave dhe përbërjes së vetë proteinave.

Konstruksion (plastik) - proteinat janë të përfshira në formimin e membranës qelizore, organeleve dhe membranave qelizore. Enët e gjakut, tendinat dhe flokët janë ndërtuar nga proteinat.

katalitik - të gjithë katalizatorët qelizorë janë proteina (vendet aktive të enzimës).

Motor - proteinat kontraktuese shkaktojnë të gjitha lëvizjet.

Transporti - proteina e gjakut hemoglobina bashkon oksigjenin dhe e bart atë në të gjitha indet.

Mbrojtëse - prodhimi i trupave proteinikë dhe antitrupave për të neutralizuar substancat e huaja.

Energjia - 1 g proteinë është e barabartë me 17.6 kJ.

Receptori - përgjigje ndaj një stimuli të jashtëm.

Formimi i njohurive:

Nxënësit u përgjigjen pyetjeve:

Çfarë janë proteinat?

Sa struktura hapësinore të një molekule proteine ​​njihni?

Cilat janë funksionet e proteinave?

Vendosni dhe shpallni notat.

Detyre shtepie : § 38 pa veti kimike. Përgatitni një mesazh me temën "A është e mundur të zëvendësohen plotësisht ushqimet proteinike me karbohidrate?", "Roli i proteinave në jetën e njeriut"

Lloji i mësimit - të kombinuara

Metodat: paraqitje pjesërisht eksploruese, problematike, shpjeguese dhe ilustruese.

Synimi:

Formimi tek studentët e një sistemi holistik të njohurive për jetën e egër, organizimin sistematik dhe evolucionin e saj;

Aftësia për të dhënë një vlerësim të arsyetuar të informacionit të ri mbi çështjet biologjike;

Edukimi i përgjegjësisë qytetare, pavarësisë, iniciativës

Detyrat:

arsimore: për sistemet biologjike (qelizë, organizëm, specie, ekosistem); historia e zhvillimit të ideve moderne për jetën e egër; zbulime të jashtëzakonshme në shkencën biologjike; roli i shkencës biologjike në formësimin e tablosë moderne të shkencës natyrore të botës; metodat e njohurive shkencore;

Zhvillimi aftësi krijuese në procesin e studimit të arritjeve të jashtëzakonshme të biologjisë, të përfshira në kulturën universale; mënyra komplekse dhe kontradiktore të zhvillimit të pikëpamjeve moderne shkencore, ideve, teorive, koncepteve, hipotezave të ndryshme (për thelbin dhe origjinën e jetës, njeriun) gjatë punës me burime të ndryshme informacioni;

Edukimi bindje në mundësinë e njohjes së kafshëve të egra, nevojës për një qëndrim të kujdesshëm ndaj mjedisit natyror, shëndetit të vet; respektimi i mendimit të kundërshtarit gjatë diskutimit të problemeve biologjike

Rezultatet personale të të mësuarit të biologjisë:

1. edukimi i identitetit civil rus: patriotizmi, dashuria dhe respekti për Atdheun, një ndjenjë krenarie për atdheun e tyre; vetëdija për përkatësinë etnike; asimilimi i vlerave humaniste dhe tradicionale të shoqërisë shumëkombëshe ruse; nxitja e ndjenjës së përgjegjësisë dhe detyrës ndaj Atdheut;

2. Formimi i një qëndrimi të përgjegjshëm ndaj të mësuarit, gatishmërisë dhe aftësisë së studentëve për vetë-zhvillim dhe vetë-edukim bazuar në motivimin për të mësuar dhe njohjen, zgjedhjen e vetëdijshme dhe ndërtimin e një trajektoreje të mëtejshme individuale të edukimit bazuar në orientimin në botën e profesioneve dhe profesioneve. preferencat profesionale, duke marrë parasysh interesat e qëndrueshme njohëse;

Rezultatet e të nxënit të meta-lëndëve në biologji:

1. aftësia për të përcaktuar në mënyrë të pavarur qëllimet e të mësuarit të dikujt, për të vendosur dhe formuluar detyra të reja për veten në veprimtarinë studimore dhe njohëse, të zhvillojë motivet dhe interesat e veprimtarisë së tij njohëse;

2. zotërimi i komponentëve të veprimtarive kërkimore dhe projektit, duke përfshirë aftësinë për të parë problemin, për të ngritur pyetje, për të paraqitur hipoteza;

3. aftësia për të punuar me burime të ndryshme informacioni biologjik: gjetja e informacionit biologjik në burime të ndryshme (teksti i teksteve shkollore, literatura shkencore popullore, fjalorë biologjikë dhe libra referimi), analizoni dhe

të vlerësojë informacionin;

njohës: përzgjedhja e veçorive thelbësore të objekteve dhe proceseve biologjike; sjellja e dëshmive (argumentimit) të lidhjes farefisnore të njeriut me gjitarët; marrëdhëniet midis njeriut dhe mjedisit; varësia e shëndetit të njeriut nga gjendja e mjedisit; nevoja për të mbrojtur mjedisin; zotërimi i metodave të shkencës biologjike: vëzhgimi dhe përshkrimi i objekteve dhe proceseve biologjike; ngritja e eksperimenteve biologjike dhe shpjegimi i rezultateve të tyre.

Rregullatore: aftësia për të planifikuar në mënyrë të pavarur mënyra për të arritur qëllimet, përfshirë ato alternative, për të zgjedhur me vetëdije mënyrat më efektive për të zgjidhur problemet arsimore dhe njohëse; aftësia për të organizuar bashkëpunim edukativ dhe aktivitete të përbashkëta me mësuesin dhe bashkëmoshatarët; punë individuale dhe në grup: gjetja e një zgjidhjeje të përbashkët dhe zgjidhjen e konflikteve bazuar në koordinimin e pozicioneve dhe duke marrë parasysh interesat; formimi dhe zhvillimi i kompetencës në fushën e përdorimit të teknologjive të informacionit dhe komunikimit (në tekstin e mëtejmë, kompetencat e TIK-ut).

Komunikuese: formimi i kompetencës komunikuese në komunikim dhe bashkëpunim me bashkëmoshatarët, të kuptuarit e karakteristikave të socializimit gjinor në adoleshencë, aktivitete të dobishme shoqërore, arsimore, kërkimore, krijuese dhe të tjera.

Teknologjia : Ruajtja e shëndetit, edukimi problematik, zhvillimor, aktivitetet në grup

Pritje: analiza, sinteza, përfundimi, transferimi i informacionit nga një lloj në tjetrin, përgjithësimi.

Gjatë orëve të mësimit

Detyrat

Për të zbuluar rolin udhëheqës të proteinave në strukturën dhe jetën e qelizës. ,

Shpjegoni strukturën e makromolekulave të proteinave që kanë karakter të biopolimerëve informues.

Të thellojë njohuritë e nxënësve të shkollës për marrëdhëniet midis strukturës së molekulave të substancave dhe funksioneve të tyre duke përdorur shembullin e proteinave.

Pikat kryesore

Struktura primare e një proteine ​​përcaktohet nga gjenotipi.

Organizimi strukturor sekondar, terciar dhe kuaternar i një proteine ​​varet nga struktura primare.

Të gjithë katalizatorët biologjikë - enzimat - janë të natyrës proteinike.

4.Molekulat e proteinave sigurojnë mbrojtje imunologjike të organizmit nga substancat e huaja .

Çështje për diskutim

Çfarë: përcakton specifikën e aktivitetit të katalizatorëve biologjikë - policët?

Cili është mekanizmi i veprimit të receptorit të sipërfaqes së imët?

Polimere biologjike - proteina

Ndër substancat organike të qelizës, proteinat zënë vendin e parë si në sasi ashtu edhe në vlerë. Në kafshë, ato përbëjnë rreth 50% të masës së thatë të qelizës. Në trupin e njeriut, ekzistojnë 5 milionë lloje të proteinave mo-, të cilat ndryshojnë jo vetëm nga njëra-tjetra, por edhe nga proteinat e organizmave të tjerë. Pavarësisht nga një shumëllojshmëri dhe kompleksitet i tillë i strukturës, ato janë ndërtuar nga vetëm 20 aminoacide të ndryshme.

Aminoacidet kanë një plan të përbashkët strukturor, por ndryshojnë nga njëri-tjetri në strukturën e radikalit (K), i cili është shumë i larmishëm. Për shembull, aminoacidi alaninë ka një radikal të thjeshtë - CH3, radikali i cisteinës përmban squfur - CH28H, aminoacidet e tjera kanë radikale më komplekse.

Proteinat e izoluara nga organizmat e gjallë të kafshëve, bimëve dhe mikroorganizmave përfshijnë disa qindra dhe ndonjëherë mijëra kombinime të 20 aminoacideve bazë. Rendi i alternimit të tyre është më i larmishëm, gjë që bën të mundur ekzistencën e një numri të madh molekulash proteinike që ndryshojnë nga njëra-tjetra. Për shembull, për një proteinë të përbërë nga vetëm 20 mbetje aminoacide, rreth 2 janë teorikisht të mundshme. 1018 variante të molekulave të ndryshme të proteinave, që ndryshojnë në alternimin e aminoacideve, dhe rrjedhimisht në vetitë e tyre. Sekuenca e aminoacideve në një zinxhir polipeptid zakonisht quhet struktura primare e një proteine.

Sidoqoftë, një molekulë proteine ​​në formën e një zinxhiri mbetjesh aminoacide të lidhura në seri me lidhje peptide nuk është ende në gjendje të kryejë funksione specifike. Kjo kërkon një organizim më të lartë strukturor. Duke formuar lidhje hidrogjenore midis mbetjeve të grupeve karboksil dhe aminoacideve të ndryshme, molekula e proteinës merr formën e një spirale (a-strukturë) ose një shtrese të palosur - "fizarmonikë" (strukturë P). Kjo është një strukturë dytësore, por shpesh nuk mjafton për të fituar aktivitet karakteristik biologjik.

Struktura dytësore e proteinës ((3-struktura) është në krye. Struktura terciare e proteinës është në fund:

- ndërveprimet jonike,

- lidhjet hidrogjenore.

- lidhjet disulfide,

- ndërveprimet hidrofobike,

- grupe të hidratuara

Shpesh vetëm një molekulë me strukturë terciare mund të veprojë si katalizator ose ndryshe. Struktura terciare formohet për shkak të ndërveprimit të radikalëve, në veçanti radikalëve të aminoacidit cisteinë, që përmbajnë squfur. Atomet e squfurit të dy aminoacideve të vendosura në një distancë nga njëri-tjetri në zinxhirin polipeptid janë të lidhur, duke formuar të ashtuquajturat lidhje disulfide ose 8-8. Falë këtyre ndërveprimeve, si dhe lidhjeve të tjera më pak të forta, spiralen e proteinave paloset dhe merr formën e një topi, ose globulat. Mënyra në të cilën spirale polipeptide palosen në një rruzull quhet struktura terciare e një proteine. Shumë proteina me strukturë terciare mund të përmbushin rolin e tyre biologjik në qelizë. Megjithatë, për zbatimin e disa funksioneve të trupit, kërkohet pjesëmarrja e proteinave me një nivel edhe më të lartë organizimi. Një organizatë e tillë quhet Struktura kuaternare-turmë.Është një kombinim funksional i disa (dy, tre ose më shumë) molekulave proteinike me një organizim strukturor terciar. Një shembull i një proteine ​​të tillë komplekse është hemoglobina. Molekula e saj përbëhet nga katër molekula të ndërlidhura. Një shembull tjetër është hormoni i pankreasit - insulina, e cila përfshin dy komponentë. Përbërja e strukturës kuaternare të disa proteinave përfshin, përveç nën-njësive proteinike, përbërës të ndryshëm jo proteinikë. E njëjta hemoglobinë përmban një përbërje komplekse heterociklike, e cila përfshin hekurin.Vetitë e proteinave. Proteinat, si komponimet e tjera inorganike dhe organike, kanë një sërë vetive fiziko-kimike për shkak të organizimit të tyre strukturor. Kjo përcakton kryesisht aktivitetin funksional të secilës molekulë. Së pari, proteinat janë kryesisht molekula të tretshme në ujë.

Së dyti, molekulat e proteinave mbajnë një ngarkesë të madhe sipërfaqësore. Kjo përcakton një sërë efektesh elektrokimike, të tilla si ndryshimet në përshkueshmërinë e membranës, aktivitetin katalitik të enzimave dhe funksione të tjera.

Së treti, proteinat janë termolabile, d.m.th., ato tregojnë aktivitetin e tyre në një interval të ngushtë të temperaturës.

Veprimi i temperaturës së ngritur, si dhe dehidratimi, ndryshimet në pH dhe ndikime të tjera shkaktojnë shkatërrimin e organizimit strukturor të proteinave. Së pari, shkatërrohet struktura më e dobët - Kuaternare, pastaj terciare, sekondare dhe në kushte më të rrepta - primare. Humbja e një molekule proteine ​​të organizimit të saj strukturor quhet denatyrim.

Nëse një ndryshim në kushtet mjedisore nuk çon në shkatërrimin e strukturës parësore të molekulës, atëherë kur rivendosen kushtet normale mjedisore, struktura e proteinës dhe aktiviteti i saj funksional rikrijohen plotësisht. Ky proces quhet rinaturim. Kjo veti e proteinave për të rivendosur plotësisht strukturën e humbur përdoret gjerësisht në industrinë mjekësore dhe ushqimore për përgatitjen e disa preparateve mjekësore, si antibiotikët, vaksinat, serumet, enzimat; për të marrë koncentrate ushqimore që ruajnë vetitë e tyre ushqyese për një kohë të gjatë në formë të tharë.

Funksionet e proteinave. Funksionet e proteinave në një qelizë janë jashtëzakonisht të ndryshme. Një nga më të rëndësishmet është funksioni plastik (ndërtues): proteinat janë të përfshira në formimin e të gjitha membranave qelizore dhe organeleve qelizore, si dhe strukturave jashtëqelizore.

Roli katalitik i proteinave është i një rëndësie të jashtëzakonshme. Të gjithë katalizatorët biologjikë - enzimat - janë substanca të natyrës proteinike, ato përshpejtojnë reaksionet kimike që ndodhin në qelizë me dhjetëra e qindra mijëra herë.

Ndërveprimi i një enzime (F) me një substancë (S), që rezulton në formimin e produkteve të reaksionit (P)

Le të hedhim një vështrim më të afërt në këtë funksion të rëndësishëm. Termi "katalizë", i cili nuk është më pak i zakonshëm në biokimi sesa në industrinë kimike, ku katalizatorët përdoren gjerësisht, fjalë për fjalë do të thotë "shfrenim", "çlirim". Thelbi i një reaksioni katalitik, pavarësisht nga shumëllojshmëria e madhe e katalizatorëve dhe llojeve të reaksioneve në të cilat ata marrin pjesë, në thelb zbret në faktin se materialet fillestare formojnë komponime të ndërmjetme me katalizatorin. Ata relativisht shpejt shndërrohen në produktet përfundimtare të reaksionit, dhe katalizatori rikthehet në formën e tij origjinale. Enzimat janë të njëjtët katalizatorë. Për ta zbatohen të gjitha ligjet e katalizës. Por enzimat janë të natyrës proteinike dhe kjo u jep atyre veti të veçanta. Çfarë kanë të përbashkët enzimat me katalizatorët e njohur nga kimia inorganike, për shembull, platini, oksidi i vanadiumit dhe përshpejtuesit e tjerë të reaksionit inorganik, dhe çfarë i dallon ata? I njëjti katalizator inorganik mund të përdoret në shumë industri të ndryshme. Enzimat janë aktive vetëm në vlerat fiziologjike të aciditetit të tretësirës, ​​pra në një përqendrim të tillë të joneve të hidrogjenit që është në përputhje me jetën dhe funksionimin normal të një qelize, organi ose sistemi.

Funksioni rregullues i proteinave konsiston në zbatimin e kontrollit të tyre të proceseve metabolike: insulinës, hormoneve të hipofizës, etj.

funksioni motorik organizmat e gjallë pajisen me proteina të veçanta kontraktuese. Këto proteina janë të përfshira në të gjitha llojet e lëvizjeve që janë në gjendje të bëjnë qelizat dhe organizmat: dridhjen e qerpikëve dhe lëvizjen e flagjelave në protozoar, tkurrjen e muskujve në kafshët shumëqelizore, lëvizjen e gjetheve në bimë, etj.

Funksioni i transportit të proteinave konsiston në shtimin e elementeve kimike (për shembull, oksigjenin në hemoglobinë) ose substancave biologjikisht aktive (hormonet) dhe transferimin e tyre në inde dhe organe të ndryshme të trupit. Proteinat e veçanta të transportit lëvizin ARN-në e sintetizuar në bërthamën e qelizës në citoplazmë. Proteinat e transportit janë të përfaqësuara gjerësisht në membranat e jashtme të qelizave; ato bartin substanca të ndryshme nga mjedisi në citoplazmë.

Kur proteinat ose mikroorganizmat e huaj hyjnë në trup, proteinat speciale formohen në qelizat e bardha të gjakut - leukocitet - antitrupa. Ata janë të lidhur

Ata ndërveprojnë me substanca (antigjene) të pazakonta për trupin sipas parimit të korrespondencës së konfigurimeve hapësinore të molekulave (parimi "kyç-kyç"). Si rezultat, formohet një kompleks i padëmshëm, jo ​​toksik - "antigjen-antitrup", i cili më pas fagocitohet dhe tretet nga forma të tjera të leukociteve - ky është një funksion mbrojtës.

Proteinat gjithashtu mund të shërbejnë si një nga burimet e energjisë në qelizë, domethënë ato kryejnë një funksion energjetik. Me zbërthimin e plotë të 1 g proteina në produktet përfundimtare, lirohet 17.6 kJ energji. Megjithatë, proteinat në këtë kapacitet përdoren rrallë. Aminoacidet e çliruara gjatë zbërthimit të molekulave të proteinave përfshihen në reaksionet e shkëmbimit plastik për të ndërtuar proteina të reja.

Pyetje dhe detyra për përsëritje

Cilat substanca organike përfshihen në përbërjen e qelizës?

Nga cilat përbërje të thjeshta organike përbëhen proteinat?

Çfarë janë peptidet?

Cila është struktura primare e një proteine?

Si formohet struktura dytësore, terciare e një proteine?

Çfarë është denatyrimi i proteinave?

Cilat funksione të proteinave dini?

Zgjidhni përgjigjen e saktë sipas mendimit tuaj.

1. Kush e zbuloi ekzistencën e qelizave?

Robert Huk

Karl Lineus

2. Me çfarë është e mbushur qeliza?

Citoplazma

guaskë

3. Si quhet trupi i dendur që ndodhet në citoplazmë?

bërthama

guaskë

organele

4. Cili nga organelet e ndihmon qelizën të marrë frymë?

lizozomi

mitokondri

cipë

5. Cila organelë u jep bimëve ngjyrën e gjelbër?

lizozomi

kloroplast

mitokondri

6. Cila substancë është më shumë në qelizat inorganike?

ujë

kripërat minerale

7. Cilat substanca përbëjnë 20% të një qelize organike?

Acidet nukleike

ketrat

8. Cili është emri i përbashkët për substancat e mëposhtme: sheqer, fibër, niseshte?

karbohidratet

9. Cila nga substancat i jep qelizës 30% të energjisë?

yndyrat

karbohidratet

10. Cila substancë është më shumë në qelizë?

Oksigjen

Aminoacidet, proteinat. Struktura e proteinave. Nivelet e organizimit të një molekule proteine

Video mësiminëbiologjisë " ketrat"

Funksioneproteinat

Burimet

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA LIBËR MËSIMOR "BIOLOGJI" PËR INSTITUCIONET E PËRGJITHSHME ARSIMORE (klasat 10-11).

AP Plekhov Biologjia me bazat e ekologjisë. Seria “Tekste shkollore për universitetet. Letërsi e veçantë.

Një libër për mësuesit Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biologjia: modele të përgjithshme.

Pritja e prezantimit

"Jeta është një mënyrë e ekzistencës së trupave proteinikë"

F. Engels.

Asnjë nga organizmat e gjallë të njohur për ne nuk mund të bëjë pa proteina. Proteinat shërbejnë si lëndë ushqyese, ato rregullojnë metabolizmin, veprojnë si enzima - katalizatorë për metabolizmin, nxisin transferimin e oksigjenit në të gjithë trupin dhe thithjen e tij, luajnë një rol të rëndësishëm në funksionimin e sistemit nervor, janë baza mekanike e tkurrjes së muskujve, marrin pjesë. në transferimin e informacionit gjenetik, etj. d.

Proteinat (polipeptidet) - biopolimerët e ndërtuar nga mbetje të α-aminoacideve të lidhura peptid lidhjet (amide). Këto biopolimere përmbajnë 20 lloje monomerësh. Këto monomere janë aminoacide. Çdo proteinë në strukturën e saj kimike është një polipeptid. Disa proteina përbëhen nga disa zinxhirë polipeptidikë. Shumica e proteinave përmbajnë mesatarisht 300-500 mbetje aminoacide. Janë të njohura disa proteina natyrale shumë të shkurtra, 3-8 aminoacide të gjata dhe biopolimerë shumë të gjatë, më shumë se 1500 aminoacide të gjata. Formimi i një makromolekule proteine ​​mund të përfaqësohet si një reaksion polikondensimi i α-aminoacideve:

Aminoacidet janë të lidhura me njëri-tjetrin për shkak të formimit të një lidhjeje të re midis atomeve të karbonit dhe azotit - peptid (amid):

Nga dy aminoacide (AA) mund të merrni një dipeptid, nga tre - një tripeptid, nga një numër më i madh AA mund të merrni polipeptide (proteina).

Funksionet e proteinave

Funksionet e proteinave në natyrë janë universale. Proteinat janë pjesë e trurit, organeve të brendshme, kockave, lëkurës, vijës së flokëve, etj. burimi kryesorα - aminoacidet për një organizëm të gjallë janë proteinat ushqimore, të cilat, si rezultat i hidrolizës enzimatike në traktin gastrointestinal, japinα - aminoacidet. Shumëα - aminoacidet sintetizohen në trup, dhe disa janë të nevojshme për sintezën e proteinave α Aminoacidet nuk sintetizohen në trup dhe duhet të furnizohen nga jashtë. Aminoacidet e tilla quhen esenciale. Këto përfshijnë valinën, leucinën, treoninën, metioninën, triptofanin dhe të tjerë (shih tabelën). Në disa sëmundje njerëzore, lista e aminoacideve thelbësore po zgjerohet.

· funksioni katalitik - kryhet me ndihmën e proteinave specifike - katalizatorëve (enzimave). Me pjesëmarrjen e tyre, shpejtësia e reaksioneve të ndryshme metabolike dhe energjetike në trup rritet.

Enzimat katalizojnë reaksionet e ndarjes së molekulave komplekse (katabolizmi) dhe sintezën e tyre (anabolizmin), si dhe replikimin e ADN-së dhe sintezën e shabllonit të ARN-së. Janë të njohura disa mijëra enzima. Midis tyre, të tilla si, për shembull, pepsina, shpërbëjnë proteinat gjatë tretjes.

· funksioni i transportit - lidhja dhe dërgimi (transporti) i substancave të ndryshme nga një organ në tjetrin.

Pra, proteina e rruazave të kuqe të gjakut, hemoglobina, kombinohet me oksigjenin në mushkëri, duke u kthyer në oksihemoglobinë. Duke arritur organet dhe indet me rrjedhën e gjakut, oksihemoglobina shpërbëhet dhe lëshon oksigjenin e nevojshëm për të siguruar proceset oksiduese në inde.

· Funksioni mbrojtës - lidhja dhe neutralizimi i substancave që hyjnë në trup ose që vijnë nga aktiviteti jetësor i baktereve dhe viruseve.

Funksionin mbrojtës e kryejnë proteina specifike (antitrupa - imunoglobulina) të formuara në organizëm (mbrojtja fizike, kimike dhe imune). Për shembull, fibrinogjeni, një proteinë e plazmës së gjakut, kryen një funksion mbrojtës duke marrë pjesë në koagulimin e gjakut dhe duke reduktuar humbjen e gjakut.

· Funksioni kontraktues (aktina, miozina) - si rezultat i ndërveprimit të proteinave, ka lëvizje në hapësirë, tkurrje dhe relaksim të zemrës dhe lëvizje të organeve të tjera të brendshme.

· funksioni strukturor Proteinat formojnë bazën e strukturës qelizore. Disa prej tyre (kolageni i indit lidhor, keratina e flokëve, thonjve dhe lëkurës, elastina e murit vaskular, keratina e leshit, fibroina e mëndafshit, etj.) kryejnë një funksion pothuajse ekskluzivisht strukturor.

Në kombinim me lipidet, proteinat përfshihen në ndërtimin e membranave qelizore dhe formacioneve ndërqelizore.

· Funksioni hormonal (rregullator). - aftësia për të transmetuar sinjale ndërmjet indeve, qelizave ose organizmave.

Kryen proteina-rregullatorë të metabolizmit. Ato i referohen hormoneve që formohen në gjëndrat endokrine, disa organe dhe inde të trupit.

· funksioni ushqyes - kryhet nga proteinat rezervë, të cilat ruhen si burim energjie dhe materie.

Për shembull: kazeina, albumina e vezës, proteinat e vezëve sigurojnë rritjen dhe zhvillimin e fetusit dhe proteinat e qumështit shërbejnë si burim ushqimi për të porsalindurin.

Funksionet e ndryshme të proteinave përcaktohen nga përbërja dhe struktura e α-aminoacideve të makromolekulave të tyre shumë të organizuara.

Vetitë fizike të proteinave

Proteinat janë molekula shumë të gjata që përbëhen nga njësi aminoacide të lidhura me lidhje peptide. Këto janë polimere natyrale, pesha molekulare e proteinave varion nga disa mijëra në disa dhjetëra miliona. Për shembull, albumina e qumështit ka një peshë molekulare prej 17400, fibrinogjeni i gjakut - 400,000, proteinat e virusit - 50,000,000. Çdo peptid dhe proteinë ka një përbërje dhe sekuencë të përcaktuar rreptësisht të mbetjeve të aminoacideve në zinxhir, gjë që përcakton specifikën e tyre unike biologjike. Numri i proteinave karakterizon shkallën e kompleksitetit të organizmit (E. coli - 3000, dhe në trupin e njeriut ka më shumë se 5 milion proteina).

Proteina e parë që njohim në jetën tonë është albumina e vezës së pulës - është shumë e tretshme në ujë, mpikset kur nxehet (kur skuqim një vezë) dhe kur ruhet për një kohë të gjatë në nxehtësi, ajo shembet. veza bëhet e kalbur. Por proteina fshihet jo vetëm nën lëvozhgën e vezës. Flokët, thonjtë, kthetrat, leshi, pendët, thundrat, shtresa e jashtme e lëkurës - të gjitha janë pothuajse tërësisht të përbëra nga një proteinë tjetër, keratin. Keratina nuk tretet në ujë, nuk mpikset, nuk shpërbëhet në tokë: në të ruhen brirët e kafshëve të lashta si dhe kockat. Dhe proteina pepsina që përmbahet në lëngun e stomakut është në gjendje të shkatërrojë proteinat e tjera, ky është procesi i tretjes. Proteina inreferon përdoret në trajtimin e rinitit dhe gripit, sepse. vret viruset që shkaktojnë këto sëmundje. Dhe proteina e helmit të gjarprit është e aftë të vrasë një person.

Klasifikimi i proteinave

Nga pikëpamja e vlerës ushqyese të proteinave, e përcaktuar nga përbërja e tyre aminoacide dhe nga përmbajtja e të ashtuquajturave aminoacide thelbësore, proteinat ndahen në me të drejta të plota dhe me të meta . Proteinat e plota janë kryesisht proteina me origjinë shtazore, me përjashtim të xhelatinës, e cila klasifikohet si proteina jo të plota. Proteinat jo të plota janë kryesisht me origjinë bimore. Megjithatë, disa bimë (patate, bishtajore, etj.) përmbajnë proteina të plota. Nga proteinat shtazore, për organizmin janë veçanërisht të vlefshme proteinat e mishit, vezëve, qumështit etj.

Përveç zinxhirëve peptidikë, shumë proteina përmbajnë edhe fragmente jo-aminoacide; sipas këtij kriteri, proteinat ndahen në dy grupe të mëdha - të thjeshta dhe komplekse proteinat (proteinat). Proteinat e thjeshta përmbajnë vetëm zinxhirë aminoacide, proteinat komplekse gjithashtu përmbajnë fragmente jo-aminoacide ( Për shembull, hemoglobina përmban hekur).

Sipas llojit të përgjithshëm të strukturës, proteinat mund të ndahen në tre grupe:

1. proteinat fibrilare - janë të patretshëm në ujë, formojnë polimere, struktura e tyre zakonisht është shumë e rregullt dhe ruhet kryesisht nga ndërveprimet midis zinxhirëve të ndryshëm. Proteinat që kanë një strukturë filamentoze të zgjatur. Zinxhirët polipeptidë të shumë proteinave fibrilare janë paralel me njëri-tjetrin përgjatë një boshti dhe formojnë fibra të gjata (fibrile) ose shtresa.

Shumica e proteinave fibrilare janë të patretshme në ujë. Proteinat fibrilare përfshijnë, për shembull, α-keratinat (ato përbëjnë pothuajse të gjithë peshën e thatë të flokëve, proteinat e leshit, brirëve, thundrave, thonjve, luspave, puplave), kolagjenit - proteina e tendinit dhe kërcit, fibroina - proteina e mëndafshit).

2. Proteinat globulare - e tretshme në ujë, forma e përgjithshme e molekulës është pak a shumë sferike. Ndër proteinat globulare dhe fibrilare, dallohen nëngrupet. Proteinat globulare përfshijnë enzimat, imunoglobulinat, disa hormone të një natyre proteinike (për shembull, insulina), si dhe proteina të tjera që kryejnë funksione transporti, rregullatore dhe ndihmëse.

3. Proteinat e membranës - kanë domene që përshkojnë membranën qelizore, por pjesë të tyre dalin nga membrana në mjedisin ndërqelizor dhe në citoplazmën e qelizës. Proteinat e membranës kryejnë funksionin e receptorëve, domethënë ato kryejnë transmetimin e sinjalit, dhe gjithashtu sigurojnë transport transmembranor të substancave të ndryshme. Proteinat transportuese janë specifike, secila prej tyre lejon që vetëm disa molekula ose një lloj sinjali të kalojnë nëpër membranë.

Proteinat janë pjesë përbërëse e ushqimit të kafshëve dhe njerëzve. Një organizëm i gjallë ndryshon nga një organizëm jo i gjallë kryesisht në praninë e proteinave. Organizmat e gjallë karakterizohen nga një shumëllojshmëri e madhe e molekulave të proteinave dhe rregullsia e tyre e lartë, e cila përcakton organizimin e lartë të një organizmi të gjallë, si dhe aftësinë për të lëvizur, kontraktuar, riprodhuar, aftësinë për metabolizëm dhe për shumë procese fiziologjike.

Struktura e proteinave

Fischer Emil German, Kimist organik dhe biokimist gjerman. Në 1899 ai filloi punën në kiminë e proteinave. Duke përdorur metodën eterike për analizimin e aminoacideve, të cilën ai krijoi në vitin 1901, F. ishte i pari që kreu përcaktime cilësore dhe sasiore të produkteve të ndarjes së proteinave, zbuloi valinën, prolinën (1901) dhe hidroksiprolinën (1902) dhe provoi eksperimentalisht se amino mbetjet e acidit janë të lidhura së bashku me një lidhje peptide; në vitin 1907 ai sintetizoi një polipeptid me 18 anëtarë. F. tregoi ngjashmërinë e polipeptideve sintetike dhe peptideve të marra si rezultat i hidrolizës së proteinave. F. studioi edhe taninet. F. krijoi një shkollë kimistësh organikë. Anëtar i huaj korrespondent i Akademisë së Shkencave të Shën Petersburgut (1899). Çmimi Nobel (1902).

ketrat- komponimet makromolekulare, heteropolimerë, monomerët e të cilëve janë aminoacide. Trupi i njeriut përmban më shumë se 5 milionë lloje të molekulave të proteinave. Diversiteti i proteinave sigurohet nga kombinimet e 20 aminoacideve - aminoacidet bazë. Të gjitha aminoacidet ndahen në esenciale dhe jo thelbësore.

Të zëvendësueshme sintetizohen në trup, të pazëvendësueshëm - hyjnë në trup me ushqim.

Proteinat përbëhen nga aminoacide që janë të lidhura së bashku me lidhje peptide. Aminoacidet përmbajnë grupe karboksile (-COOH) me veti acidike dhe amino grupe (-NH2) me veti alkaline, pra janë komponime amfoterike. Një lidhje peptide formohet midis grupit karboksil të një aminoacidi dhe grupit amino të një tjetri.

Kur dy aminoacide ndërveprojnë, formohet një dipeptid. Kur formohet një lidhje peptide, një molekulë uji shkëputet.

Ekzistojnë 4 nivele të organizimit të një molekule proteine: parësore, sekondare, terciare, kuaternare.

Struktura primare e proteinave është më e thjeshta. Ajo ka formën e një zinxhiri polipeptid, ku aminoacidet janë të lidhura me një lidhje peptide. Ajo përcaktohet nga përbërja cilësore dhe sasiore e aminoacideve dhe sekuenca e tyre. Kjo sekuencë përcaktohet nga programi trashëgues, kështu që proteinat e secilit organizëm janë rreptësisht specifike.

Lidhjet hidrogjenore midis grupeve peptide janë baza e strukturës dytësore të proteinave. Llojet kryesore të strukturave dytësore.

Struktura dytësore e proteinës lind si rezultat i formimit të lidhjeve hidrogjenore midis atomeve të hidrogjenit të grupit NH të një spirale të spirales dhe oksigjenit të grupit CO të spirales tjetër dhe drejtohen përgjatë spirales ose midis paraleleve. palosjet e molekulës së proteinës. Përkundër faktit se lidhjet e hidrogjenit janë të dobëta, sasia e tyre e konsiderueshme në kompleks siguron një strukturë mjaft të fortë.

Molekula e proteinës është pjesërisht e përdredhur në një spirale a (shkruani greqisht alfa) ose formon një strukturë B-palosje (shkruani greqisht beta).

Proteinat e keratinës formojnë një spirale a (alfa). Ato bëjnë pjesë në thundrat, brirët, flokët, pendët, thonjtë, kthetrat.

Proteinat që përbëjnë mëndafshin kanë një strukturë të palosur (beta). Nga ana e jashtme e spirales, radikalet e aminoacideve mbeten (në Fig. R1. R2, R3 ...)