Proteíny ako biopolyméry. Vlastnosti a biologické funkcie bielkovín
K prírodným IUD patria aj proteínové látky alebo proteíny. Sú to vysokomolekulárne organické zlúčeniny, ktorých komplexné molekuly sú postavené z aminokyselín. Molekulová hmotnosť proteínov sa pohybuje od 27 000 do 7 miliónov.Po rozpustení vo vode tvoria proteíny skutočné roztoky. Vo vode sa molekuly bielkovín disociujú na ióny. Táto disociácia môže byť kyslá alebo zásaditá, v závislosti od pH média. V silne kyslom prostredí sa proteín správa ako zásada, jeho molekula disociuje vďaka skupinám NH2 podľa hlavného typu:
HONH3-R-COOH++OH-
Disociácia kyseliny je v tomto prípade potlačená.
Naopak, v alkalickom prostredí je hlavná disociácia potlačená a nastáva prevažne kyslá disociácia.
HONH3 - R - COOH - + H+
Pri určitej hodnote pH však stupeň disociácie amino a karboxylových skupín nadobúda rovnaké hodnoty, keď sa molekuly proteínu stanú elektricky neutrálnymi. Hodnota pH, pri ktorej je molekula proteínu v elektricky neutrálnom stave, sa nazýva izoelektrický bod, skrátene IEP. Pre väčšinu proteínov leží IEP v oblasti kyslých roztokov. Najmä pre želatínu - 4,7; mliečny kazeín - 4,6; krv g-globulínu - 6,4; pepsín - 2,0; chymotrypsín - 8,0; vaječný albumín - 4,7; farmakogel A - 7,0; pharmagel B - 4.7. Je potrebné poznať izoelektrický bod, pretože sa zistilo, že stabilita proteínových roztokov v IEt bude minimálna (prejav všetkých jeho vlastností bude minimálny). V niektorých prípadoch je dokonca možné, že sa proteíny vyzrážajú. Je to spôsobené tým, že v IE je po celej dĺžke molekuly proteínu rovnaký počet kladne a záporne nabitých ionogénnych skupín, čo vedie k zmene konfigurácie molekuly. Flexibilná molekula sa zvinie do tesnej gule vďaka príťažlivosti odlišných iónov.
Zmena viskozity roztokov je spojená so zmenou tvaru makromolekúl.
Zástupcami tejto skupiny prirodzených IUD sú také enzýmy, najmä:
Pepsín sa získava špeciálnou úpravou slizníc žalúdka ošípaných a zmiešaný s práškovým cukrom. Je to biely, mierne žltkastý prášok sladkej chuti s miernym zvláštnym zápachom. Používa sa pri poruchách trávenia (achilia, gastritída, dyspepsia atď.).
Trypsín sa získava z pankreasu hovädzieho dobytka. Ide o proteín s molekulovou hmotnosťou 21000. Môže byť v dvoch polymorfných formách: kryštalickej a amorfnej. Kryštalický trypsín sa aplikuje zvonka v očných kvapkách; v koncentrácii 0,2-0,25% na hnisavé rany, preležaniny, nekrózy na parenterálne (intramuskulárne) použitie. Je to biely kryštalický prášok, bez zápachu, ľahko rozpustný vo vode, izotonický roztok chloridu sodného.
Chymotrypsín - zmes chymopsínu a trypsínu, odporúčaná len na lokálnu aplikáciu vo vode 0,05-0,1-1% roztoky na hnisavé rany, popáleniny.
Hydrolyzín – získaný hydrolýzou krvi zvierat, je súčasťou protišokových kvapalín.
Aminopeptid – získava sa aj hydrolýzou krvi zvierat, používa sa na kŕmenie vyčerpaných organizmov. Používa sa intravenózne a odporúča sa aj rektálna cesta podania.
Kolagén je hlavnou bielkovinou spojivového tkaniva, pozostáva z makromolekúl s trojzávitnicovou štruktúrou. Hlavným zdrojom kolagénu je koža hovädzieho dobytka, ktorá ho obsahuje až 95 %. Kolagén sa získava alkalicko-solnou úpravou štiepaného dreva.
Kolagén sa používa na prekrytie rán vo forme filmov s furatsilínom, kyselinou boritou, rakytníkovým olejom, metyluracilom a tiež vo forme očných filmov s antibiotikami. Používajú sa hemostatické špongie s rôznymi liečivými látkami. Kolagén zabezpečuje optimálnu aktivitu liečivých látok, ktorá je spojená s hlbokým prienikom a dlhodobým kontaktom liečivých látok obsiahnutých v kolagénovom základe s telesnými tkanivami.
Kombinácia biologických vlastností kolagénu (nedostatok toxicity, úplná resorpcia a využitie v organizme, stimulácia reparačných procesov) a jeho technologické vlastnosti umožňujú široké využitie liekových foriem v technológii.
Všetky tieto bielkovinové látky sú vysoko rozpustné vo vode. Sú to neobmedzene opuchnuté IUD, čo sa vysvetľuje štruktúrou ich makromolekúl. Makromolekuly týchto látok sú zvinuté guľovité guľôčky. Väzby medzi molekulami sú malé, ľahko sa rozpúšťajú a prechádzajú do roztokov. Vznikajú roztoky s nízkou viskozitou.
Do skupiny bielkovín patrí aj lekárska želatína, popis tejto látky je uvedený v SP IX na strane 309. Ide o produkt čiastočnej hydrolýzy kolagénu a kazeínu obsiahnutých v kostiach, koži a chrupavkách zvierat. Ide o bezfarebné alebo mierne žltkasté priesvitné pružné listy alebo malé doštičky bez zápachu.
Používa sa perorálne na zvýšenie zrážanlivosti krvi a zastavenie gastrointestinálneho krvácania. Na injekcie sa používajú 10% roztoky želatíny. Roztoky želatíny vo vode a glycerínu sa používajú na prípravu mastí a čapíkov. Molekuly želatíny majú lineárny predĺžený tvar (fibrilárny). Želatína je proteín, kondenzačný produkt aminokyselín, jej molekuly obsahujú veľa polárnych skupín (karboxylové a aminoskupiny), ktoré majú veľkú afinitu k vode, takže želatína tvorí vo vode skutočné roztoky. Pri izbovej teplote 20-25?C obmedzene napučiava a so zvyšujúcou sa teplotou sa rozpúšťa.
Želatóza je produkt hydrolýzy želatíny. Je to mierne žltkastý hygroskopický prášok. Používa sa na stabilizáciu heterogénnych systémov (suspenzie a emulzie). Mierne rozpustný vo vode.
Farmagel A a B sú produkty hydrolýzy želatíny, ktoré sa líšia v izoelektrických bodoch. Farmagel A má pri pH - 7,0 IET, farmagel B - pri pH 4,7. Používajú sa ako stabilizátory v heterogénnych systémoch. Nevýhody želatíny, želatózy a farmakogélov: ich roztoky rýchlo podliehajú mikrobiálnej skaze.
Z bielkovín sa ako emulgátor používa aj lecitín. Nachádza sa vo vaječnom bielku. Má dobré emulgačné vlastnosti a môže sa použiť na stabilizáciu injekčných dávkových foriem.
Téma lekcie: Proteíny sú prírodné polyméry. Zloženie a štruktúra bielkovínCiele:
Návod: vytvoriť holistický pohľad na biopolyméry -
proteíny založené na integrácii kurzov chémie a biológie. Oboznámiť žiakov so zložením, štruktúrou, vlastnosťami a funkciami bielkovín. Využite experimenty s proteínmi na realizáciu interdisciplinárnych spojení a na rozvoj kognitívneho záujmu študentov.
vyvíja sa: rozvíjať kognitívny záujem o predmety, schopnosť logicky uvažovať, aplikovať poznatky v praxi.
Pestovanie: rozvíjať zručnosti spoločnej činnosti, formovať schopnosť sebaúcty.
Typ lekcie: učenie sa novým poznatkom.
POČAS VYUČOVANIA
Organizovanie času.
Pozdravujem, značka chýba. Prezentácia témy hodiny a účelu hodiny.
Aktualizácia pozornosti
Moderná veda prezentuje proces života takto:
"Život je prepletením najzložitejších chemických procesov vzájomného pôsobenia bielkovín medzi sebou a inými látkami."
"Život je spôsob existencie proteínových tiel"
F.Engels
Dnes sa pozrieme na bielkoviny z biologického a chemického hľadiska.
Učenie sa nového materiálu.
1. Pojem proteíny
Proteín je svaly, spojivové tkanivá (šľachy, väzy, chrupavky). Proteínové molekuly sú začlenené do kostného tkaniva. Vlasy, nechty, zuby a pokožka sú tkané zo špeciálnych foriem bielkovín. Z molekúl bielkovín sa tvoria samostatné veľmi dôležité hormóny, od ktorých závisí zdravie. Väčšina enzýmov zahŕňa aj proteínové fragmenty a od enzýmov závisí kvalita a intenzita fyziologických a biochemických procesov prebiehajúcich v tele.
Obsah bielkovín v rôznych ľudských tkanivách nie je rovnaký. Takže svaly obsahujú až 80% bielkovín, slezina, krv, pľúca - 72%, koža - 63%, pečeň - 57%, mozog - 15%, tukové tkanivo, kostné a zubné tkanivo - 14-28%.
Proteíny sú vysokomolekulárne prírodné polyméry postavené zo zvyškov aminokyselín spojených amidovou (peptidovou) väzbou -CO-NH-. Každý proteín je charakterizovaný špecifickou sekvenciou aminokyselín a individuálnou priestorovou štruktúrou. Proteíny tvoria najmenej 50 % sušiny organických zlúčenín v živočíšnej bunke.
2. Zloženie a štruktúra bielkovín.
Zloženie proteínových látok zahŕňa uhlík, vodík, kyslík, dusík, síru, fosfor.
Hemoglobín - C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .
Molekulová hmotnosť proteínov sa pohybuje od niekoľkých tisíc do niekoľkých miliónov. Mr vaječný proteín = 36 000, svalový proteín Mr = 1 500 000.
Na stanovenie chemického zloženia molekúl proteínov ich štruktúre pomohlo štúdium produktov hydrolýzy proteínov.
V roku 1903 nemecký vedec Emil Hermann Fischer navrhol teóriu peptidov, ktorá sa stala kľúčom k tajomstvu štruktúry proteínov. Fisher navrhol, že proteíny sú polyméry aminokyselinových zvyškov spojených NH-CO peptidovou väzbou. Myšlienku, že proteíny sú polymérne útvary, vyslovil už v roku 1888 ruský vedec Alexander Jakovlevič Danilevskij.
3. Definícia a klasifikácia bielkovín
Proteíny sú prírodné vysokomolekulárne prírodné zlúčeniny (biopolyméry) postavené z alfa-aminokyselín spojených špeciálnou peptidovou väzbou. Zloženie proteínov zahŕňa 20 rôznych aminokyselín, preto je tu obrovská rozmanitosť proteínov s rôznymi kombináciami aminokyselín. Ako z 33 písmen abecedy dokážeme vytvoriť nekonečné množstvo slov, tak z 20 aminokyselín - nekonečné množstvo bielkovín. V ľudskom tele sa nachádza až 100 000 bielkovín.
Počet aminokyselinových zvyškov obsiahnutých v molekulách je rôzny: inzulín - 51, myoglobín - 140. Preto je M r proteínu od 10 000 do niekoľkých miliónov.
Proteíny sa delia na proteíny (jednoduché proteíny) a proteíny (komplexné proteíny).
4. Štruktúra bielkovín
Presne definovaná sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci sa nazýva primárna štruktúra. Často sa označuje ako lineárny reťazec. Táto štruktúra je charakteristická pre obmedzený počet proteínov.
Štúdie ukázali, že niektoré časti polypeptidového reťazca sú zložené do špirály v dôsledku vodíkových väzieb medzi skupinami - CO a - NH. Takto vzniká sekundárna štruktúra.
Skrutkovitý polypeptidový reťazec musí byť nejakým spôsobom poskladaný, zhutnený. V zbalenom stave majú proteínové molekuly elipsoidný tvar, ktorý sa často nazýva cievka. Toto je terciárna štruktúra tvorená hydrofóbnymi. Esterové väzby, niektoré proteíny majú väzby S–S (bisulfidové väzby)
Najvyššou organizáciou proteínových molekúl je kvartérna štruktúra - proteínové makromolekuly navzájom spojené, tvoriace komplex.
Funkcie proteínov
Funkcie bielkovín v tele sú rôzne. Sú z veľkej časti spôsobené zložitosťou a rozmanitosťou foriem a zloženia samotných bielkovín.
Konštrukcia (plastová) - proteíny sa podieľajú na tvorbe bunkovej membrány, organel a bunkových membrán. Krvné cievy, šľachy a vlasy sú postavené z bielkovín.
katalytické - všetky bunkové katalyzátory sú proteíny (aktívne miesta enzýmov).
Motor - kontraktilné proteíny spôsobujú všetok pohyb.
Doprava - krvný proteín hemoglobín viaže kyslík a prenáša ho do všetkých tkanív.
Ochranný - produkcia proteínových teliesok a protilátok na neutralizáciu cudzích látok.
Energia - 1 g bielkovín zodpovedá 17,6 kJ.
Receptor - reakcia na vonkajší podnet.
Formovanie vedomostí:
Žiaci odpovedajú na otázky:
Čo sú to proteíny?
Koľko priestorových štruktúr molekuly proteínu poznáte?
Aké sú funkcie bielkovín?
Nastavte a oznámte známky.
Domáca úloha : § 38 bez chemických vlastností. Pripravte si správu na tému „Je možné úplne nahradiť bielkovinové potraviny sacharidmi?“, „Úloha bielkovín v ľudskom živote“
typ lekcie - kombinované
Metódy:čiastočne prieskumná, problematická prezentácia, vysvetľujúca a názorná.
Cieľ:
Formovanie holistického systému vedomostí o voľne žijúcich živočíchoch, ich systémovej organizácii a vývoji;
Schopnosť poskytnúť odôvodnené hodnotenie nových informácií o biologických otázkach;
Výchova k občianskej zodpovednosti, samostatnosti, iniciatíve
Úlohy:
Vzdelávacie: o biologických systémoch (bunka, organizmus, druh, ekosystém); história vývoja moderných predstáv o voľne žijúcich živočíchoch; vynikajúce objavy v biologickej vede; úloha biologickej vedy pri formovaní moderného prírodovedného obrazu sveta; metódy vedeckého poznania;
rozvoj tvorivé schopnosti v procese štúdia vynikajúcich úspechov biológie, ktoré sú súčasťou univerzálnej kultúry; zložité a protichodné spôsoby rozvíjania moderných vedeckých názorov, myšlienok, teórií, konceptov, rôznych hypotéz (o podstate a pôvode života, človeka) v priebehu práce s rôznymi zdrojmi informácií;
Výchova presvedčenie o možnosti poznávania voľne žijúcich živočíchov, potreba starostlivého prístupu k prírodnému prostrediu, vlastnému zdraviu; rešpektovanie názoru oponenta pri diskusii o biologických problémoch
Osobné výsledky učenia sa biológie:
1. výchova k ruskej občianskej identite: vlastenectvo, láska a úcta k vlasti, pocit hrdosti na svoju vlasť; uvedomenie si svojej etnickej príslušnosti; asimilácia humanistických a tradičných hodnôt mnohonárodnej ruskej spoločnosti; podporovať zmysel pre zodpovednosť a povinnosť voči vlasti;
2. formovanie zodpovedného postoja k učeniu, pripravenosti a schopnosti žiakov na sebarozvoj a sebavzdelávanie na základe motivácie k učeniu a poznaniu, vedomého výberu a budovania ďalšej individuálnej trajektórie vzdelávania na základe orientácie vo svete profesií a profesionálne preferencie zohľadňujúce udržateľné kognitívne záujmy;
Metapredmetové študijné výsledky v biológii:
1. schopnosť samostatne si určovať ciele svojho učenia, stanovovať a formulovať si nové úlohy v študijnej a poznávacej činnosti, rozvíjať motívy a záujmy svojej poznávacej činnosti;
2. zvládnutie zložiek výskumnej a projektovej činnosti, vrátane schopnosti vidieť problém, klásť otázky, predkladať hypotézy;
3. schopnosť pracovať s rôznymi zdrojmi biologických informácií: nájsť biologické informácie v rôznych zdrojoch (text učebnice, populárno-náučná literatúra, biologické slovníky a príručky), analyzovať a
vyhodnocovať informácie;
poznávacie: výber základných znakov biologických objektov a procesov; prinášanie dôkazov (argumentácie) o príbuznosti človeka s cicavcami; vzťah medzi človekom a životným prostredím; závislosť ľudského zdravia od stavu životného prostredia; potreba chrániť životné prostredie; zvládnutie metód biologickej vedy: pozorovanie a opis biologických objektov a procesov; príprava biologických experimentov a vysvetľovanie ich výsledkov.
Regulačné: schopnosť samostatne plánovať spôsoby dosiahnutia cieľov, vrátane alternatívnych, vedome si vyberať najefektívnejšie spôsoby riešenia vzdelávacích a kognitívnych problémov; schopnosť organizovať vzdelávaciu spoluprácu a spoločné aktivity s učiteľom a rovesníkmi; pracovať individuálne aj v skupine: nájsť spoločné riešenie a riešiť konflikty na základe koordinácie pozícií a zohľadňovania záujmov; formovanie a rozvoj kompetencie v oblasti využívania informačných a komunikačných technológií (ďalej len IKT kompetencie).
Komunikatívne: formovanie komunikatívnej kompetencie v komunikácii a spolupráci s rovesníkmi, chápanie charakteristík rodovej socializácie v adolescencii, spoločensky užitočné, vzdelávacie, výskumné, tvorivé a iné aktivity.
Technológia : Šetrenie zdravia, problémové, rozvojové vzdelávanie, skupinové aktivity
Recepcie: analýza, syntéza, záver, prenos informácií z jedného typu na druhý, zovšeobecnenie.
Počas vyučovania
Úlohy
Odhaliť vedúcu úlohu bielkovín v štruktúre a živote bunky. ,
Vysvetlite štruktúru proteínových makromolekúl, ktoré majú charakter informačných biopolymérov.
Prehĺbiť vedomosti školákov o vzťahu medzi štruktúrou molekúl látok a ich funkciami na príklade bielkovín.
Základné ustanovenia
Primárna štruktúra proteínu je určená genotypom.
Sekundárna, terciárna a kvartérna štruktúrna organizácia proteínu závisí od primárnej štruktúry.
Všetky biologické katalyzátory – enzýmy – sú proteínového charakteru.
4.Proteínové molekuly poskytujú imunologickú ochranu tela pred cudzorodými látkami .
Otázky na diskusiu
Čo: určuje špecifickosť aktivity biologických katalyzátorov – policajtov?
Aký je mechanizmus účinku receptora jemného povrchu?
Biologické polyméry – proteíny
Medzi organickými látkami bunky zaujímajú bielkoviny prvé miesto v množstve aj hodnote. U zvierat tvoria asi 50 % suchej hmoty bunky. V ľudskom tele sa nachádza 5 miliónov druhov bielkovín mo-, ktoré sa líšia nielen od seba, ale aj od bielkovín iných organizmov. Napriek takejto rozmanitosti a zložitosti konštrukcie sú postavené z spravodlivých 20 rôznych aminokyselín.
Aminokyseliny majú spoločný štruktúrny plán, líšia sa však od seba štruktúrou radikálu (K), ktorá je veľmi rôznorodá. Napríklad aminokyselina alanín má jednoduchý radikál - CH3, cysteínový radikál obsahuje síru - CH28H, ostatné aminokyseliny majú komplexnejšie radikály.
Proteíny izolované zo živých organizmov zvierat, rastlín a mikroorganizmov zahŕňajú niekoľko stoviek a niekedy aj tisíce kombinácií 20 základných aminokyselín. Poradie ich striedania je najrozmanitejšie, čo umožňuje existenciu obrovského množstva proteínových molekúl, ktoré sa navzájom líšia. Napríklad pre proteín pozostávajúci len z 20 aminokyselinových zvyškov sú teoreticky možné približne 2. 1018 variantov rôznych proteínových molekúl, ktoré sa líšia striedaním aminokyselín, a teda aj ich vlastnosťami. Sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci sa bežne označuje ako primárna štruktúra proteínu.
Proteínová molekula vo forme reťazca aminokyselinových zvyškov spojených do série peptidovými väzbami však ešte nie je schopná vykonávať špecifické funkcie. To si vyžaduje vyššiu štrukturálnu organizáciu. Vytvorením vodíkových väzieb medzi zvyškami karboxylových a aminoskupín rôznych aminokyselín získava molekula proteínu formu špirály (a-štruktúra) alebo zloženej vrstvy – „harmoniky“ (P-štruktúra). Ide o sekundárnu štruktúru, ktorá však často nestačí na získanie charakteristickej biologickej aktivity.
Sekundárna štruktúra proteínu ((3-štruktúra) je hore. Terciárna štruktúra proteínu je dole:
- iónové interakcie,
- vodíkové väzby.
- disulfidové väzby,
- hydrofóbne interakcie,
- hydratované skupiny
Často len molekula s terciárnou štruktúrou môže pôsobiť ako katalyzátor alebo inak. Terciárna štruktúra vzniká interakciou radikálov, najmä radikálov aminokyseliny cysteínu, ktoré obsahujú síru. Atómy síry dvoch aminokyselín umiestnených v určitej vzdialenosti od seba v polypeptidovom reťazci sú spojené a vytvárajú takzvané disulfidové alebo 8-8 väzby. Vďaka týmto interakciám, ale aj iným, menej pevným väzbám sa bielkovinová špirála zloží a nadobudne tvar gule, resp. globule. Spôsob, akým sa polypeptidové helixy skladajú do guľôčky, sa nazýva terciárna štruktúra proteínu. Mnohé proteíny s terciárnou štruktúrou môžu plniť svoju biologickú úlohu v bunke. Na realizáciu niektorých funkcií tela je však potrebná účasť proteínov s ešte vyššou úrovňou organizácie. Takáto organizácia je tzv Kvartérna štruktúra-roj. Ide o funkčnú kombináciu niekoľkých (dvoch, troch alebo viacerých) proteínových molekúl s terciárnou štruktúrnou organizáciou. Príkladom takéhoto komplexného proteínu je hemoglobín. Jeho molekula pozostáva zo štyroch vzájomne prepojených molekúl. Ďalším príkladom je hormón pankreasu – inzulín, ktorý zahŕňa dve zložky. Zloženie kvartérnej štruktúry niektorých proteínov zahŕňa okrem proteínových podjednotiek aj rôzne neproteínové zložky. Rovnaký hemoglobín obsahuje komplexnú heterocyklickú zlúčeninu, ktorá zahŕňa železo Vlastnosti bielkovín. Proteíny, podobne ako iné anorganické a organické zlúčeniny, majú vďaka svojej štruktúrnej organizácii množstvo fyzikálno-chemických vlastností. To do značnej miery určuje funkčnú aktivitu každej molekuly. Po prvé, proteíny sú prevažne vo vode rozpustné molekuly.
po druhé, proteínové molekuly nesú veľký povrchový náboj. To určuje množstvo elektrochemických efektov, ako sú zmeny priepustnosti membrán, katalytická aktivita enzýmov a ďalšie funkcie.
po tretie, proteíny sú termolabilné, t.j. svoju aktivitu vykazujú v úzkom teplotnom rozmedzí.
Pôsobenie zvýšenej teploty, ako aj dehydratácia, zmeny pH a iné vplyvy spôsobujú deštrukciu štruktúrnej organizácie bielkovín. Najprv je zničená najslabšia štruktúra - kvartérna, potom terciárna, sekundárna a za prísnejších podmienok - primárna. Strata molekuly proteínu jej štruktúrnej organizácie sa nazýva denaturácia.
Ak zmena podmienok prostredia nevedie k deštrukcii primárnej štruktúry molekuly, potom sa po obnovení normálnych podmienok prostredia úplne obnoví štruktúra proteínu a jeho funkčná aktivita. Tento proces sa nazýva renaturácia. Táto vlastnosť proteínov úplne obnoviť stratenú štruktúru je široko používaná v lekárskom a potravinárskom priemysle na prípravu určitých medicínskych prípravkov, ako sú antibiotiká, vakcíny, séra, enzýmy; získať potravinové koncentráty, ktoré si v sušenej forme zachovajú svoje nutričné vlastnosti po dlhú dobu.
Funkcie bielkovín. Funkcie proteínov v bunke sú mimoriadne rôznorodé. Jednou z najdôležitejších je plastická (stavebná) funkcia: proteíny sa podieľajú na tvorbe všetkých bunkových membrán a bunkových organel, ako aj extracelulárnych štruktúr.
Katalytická úloha proteínov je mimoriadne dôležitá. Všetky biologické katalyzátory – enzýmy – sú látky bielkovinovej povahy, urýchľujú chemické reakcie, ktoré prebiehajú v bunke desať a stotisíckrát.
Interakcia enzýmu (F) s látkou (S), ktorá vedie k tvorbe reakčných produktov (P)
Pozrime sa bližšie na túto dôležitú funkciu. Pojem "katalýza", ktorý nie je menej bežný v biochémii ako v chemickom priemysle, kde sa katalyzátory široko používajú, doslova znamená "rozpútanie", "oslobodenie". Podstata katalytickej reakcie, napriek obrovskej rozmanitosti katalyzátorov a typov reakcií, na ktorých sa zúčastňujú, v podstate spočíva v skutočnosti, že východiskové materiály tvoria s katalyzátorom medziprodukty. Pomerne rýchlo sa premenia na konečné produkty reakcie a katalyzátor sa obnoví vo svojej pôvodnej forme. Enzýmy sú rovnaké katalyzátory. Platia pre nich všetky zákony katalýzy. Enzýmy sú však bielkovinovej povahy a to im dáva špeciálne vlastnosti. Čo majú enzýmy spoločné s katalyzátormi známymi z anorganickej chémie, napríklad platinou, oxidom vanádu a inými anorganickými urýchľovačmi reakcie, a čím sa líšia? Rovnaký anorganický katalyzátor môže byť použitý v mnohých rôznych priemyselných odvetviach. Enzýmy sú aktívne len pri fyziologických hodnotách kyslosti roztoku, t.j. pri takej koncentrácii vodíkových iónov, ktorá je kompatibilná so životom a normálnym fungovaním bunky, orgánu alebo systému.
Regulačná funkcia bielkovín spočíva v realizácii ich kontroly metabolických procesov: inzulín, hormóny hypofýzy atď.
motorickú funkciuŽivým organizmom sú dodávané špeciálne kontraktilné proteíny. Tieto proteíny sa podieľajú na všetkých typoch pohybu, ktorého sú bunky a organizmy schopné: blikanie mihalníc a pohyb bičíkov u prvokov, svalová kontrakcia u mnohobunkových živočíchov, pohyb listov v rastlinách atď.
Transportná funkcia bielkovín spočíva v pridávaní chemických prvkov (napríklad kyslíka k hemoglobínu) alebo biologicky aktívnych látok (hormónov) a ich prenose do rôznych tkanív a orgánov tela. Špeciálne transportné proteíny presúvajú RNA syntetizovanú v bunkovom jadre do cytoplazmy. Transportné proteíny sú široko zastúpené vo vonkajších membránach buniek, prenášajú rôzne látky z prostredia do cytoplazmy.
Keď sa do tela dostanú cudzie bielkoviny alebo mikroorganizmy, v bielych krvinkách sa tvoria špeciálne bielkoviny – leukocyty – protilátky. Sú prepojené
Interagujú s látkami (antigénmi) neobvyklými pre telo podľa princípu korešpondencie priestorových konfigurácií molekúl (princíp „key-lock“). V dôsledku toho vzniká neškodný, netoxický komplex – „antigén-protilátka“, ktorý je následne fagocytovaný a trávený inými formami leukocytov – ide o ochrannú funkciu.
Proteíny môžu slúžiť aj ako jeden zo zdrojov energie v bunke, to znamená, že plnia energetickú funkciu. Pri úplnom rozklade 1 g bielkovín na konečné produkty sa uvoľní 17,6 kJ energie. Proteíny v tejto kapacite sa však používajú len zriedka. Aminokyseliny uvoľnené počas rozkladu molekúl proteínov sa podieľajú na reakciách výmeny plastov pri vytváraní nových proteínov.
Otázky a úlohy na zopakovanie
Aké organické látky sú zahrnuté v zložení bunky?
Z akých jednoduchých organických zlúčenín sa skladajú proteíny?
Čo sú to peptidy?
Aká je primárna štruktúra proteínu?
Ako vzniká sekundárna, terciárna štruktúra proteínu?
Čo je denaturácia bielkovín?
Aké funkcie bielkovín poznáte?
Vyberte správnu odpoveď podľa vášho názoru.
1. Kto objavil existenciu buniek?
Robert Hooke
Carl Linné
2. Čím je bunka vyplnená?
Cytoplazma
škrupina
3. Ako sa nazýva husté teleso nachádzajúce sa v cytoplazme?
jadro
škrupina
organely
4. Ktorá z organel pomáha bunke dýchať?
lyzozóm
mitochondrie
membrána
5. Aká organela dáva zelenú farbu rastlinám?
lyzozóm
chloroplast
mitochondrie
6. Akej látky je najviac v anorganických bunkách?
voda
minerálne soli
7. Aké látky tvoria 20 % organickej bunky?
Nukleové kyseliny
Veveričky
8. Aký je všeobecný názov pre tieto látky: cukor, vláknina, škrob?
sacharidy
9. Ktorá z látok dáva bunke 30 % energie?
tukov
sacharidy
10. Akej látky je v bunke najviac?
Kyslík
Aminokyseliny, bielkoviny. Štruktúra bielkovín. Úrovne organizácie proteínovej molekuly
Video lekcianabiológia " Veveričky"
Funkciebielkoviny
Zdroje
V. B. ZACHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA UČEBNICE "BIOLÓGIA" PRE VŠEOBECNÉ VZDELÁVACIE INŠTITÚCIE (ročníky 10-11).
AP Plekhov Biológia so základmi ekológie. Séria „Učebnice pre vysoké školy. Špeciálna literatúra.
Kniha pre učiteľov Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlová T. A. Biológia: všeobecné vzorce.
Hosting prezentácií
"Život je spôsob existencie proteínových tiel"
F. Engels.
Žiadny z nám známych živých organizmov sa nezaobíde bez bielkovín. Bielkoviny slúžia ako živiny, regulujú metabolizmus, pôsobia ako enzýmy - katalyzátory látkovej premeny, podporujú prenos kyslíka v tele a jeho vstrebávanie, hrajú dôležitú úlohu vo fungovaní nervovej sústavy, sú mechanickým základom svalovej kontrakcie, zúčastňujú sa pri prenose genetickej informácie a pod. d.
Proteíny (polypeptidy) - biopolyméry vytvorené zo spojených zvyškov α-aminokyselín peptid(amidové) väzby. Tieto biopolyméry obsahujú 20 typov monomérov. Tieto monoméry sú aminokyseliny. Každý proteín vo svojej chemickej štruktúre je polypeptid. Niektoré proteíny sa skladajú z niekoľkých polypeptidových reťazcov. Väčšina proteínov obsahuje v priemere 300-500 aminokyselinových zvyškov. Je známych niekoľko veľmi krátkych prírodných proteínov s dĺžkou 3-8 aminokyselín a veľmi dlhých biopolymérov s dĺžkou viac ako 1500 aminokyselín. Vznik makromolekuly proteínu možno znázorniť ako polykondenzačnú reakciu α-aminokyselín:
Aminokyseliny sú navzájom spojené v dôsledku vytvorenia novej väzby medzi atómami uhlíka a dusíka - peptid (amid):
Z dvoch aminokyselín (AA) môžete získať dipeptid, z troch - tripeptid, z väčšieho počtu AA môžete získať polypeptidy (proteíny).
Funkcie proteínov
Funkcie bielkovín v prírode sú univerzálne. Proteíny sú súčasťou mozgu, vnútorných orgánov, kostí, kože, vlasovej línie atď. hlavný zdrojα - aminokyseliny pre živý organizmus sú potravinové bielkoviny, ktoré v dôsledku enzymatickej hydrolýzy v gastrointestinálnom trakte poskytujúα - aminokyseliny. Veľaα - aminokyseliny sa syntetizujú v tele a niektoré sú potrebné na syntézu bielkovín α Aminokyseliny sa v tele nesyntetizujú a musia byť dodávané zvonku. Takéto aminokyseliny sa nazývajú esenciálne. Patria sem valín, leucín, treonín, metionín, tryptofán a iné (pozri tabuľku). Pri niektorých ľudských ochoreniach sa zoznam esenciálnych aminokyselín rozširuje.
· katalytická funkcia - realizované pomocou špecifických proteínov - katalyzátorov (enzýmov). S ich účasťou sa zvyšuje rýchlosť rôznych metabolických a energetických reakcií v tele.
Enzýmy katalyzujú reakcie štiepenia komplexných molekúl (katabolizmus) a ich syntézu (anabolizmus), ako aj replikáciu DNA a syntézu templátu RNA. Je známych niekoľko tisíc enzýmov. Medzi nimi, ako je napríklad pepsín, sa počas trávenia rozkladajú bielkoviny.
· dopravná funkcia - viazanie a dodávanie (transport) rôznych látok z jedného orgánu do druhého.
Takže proteín červených krviniek, hemoglobín, sa spája s kyslíkom v pľúcach a mení sa na oxyhemoglobín. Oxyhemoglobín, ktorý sa prietokom krvi dostane do orgánov a tkanív, sa rozkladá a uvoľňuje kyslík potrebný na zabezpečenie oxidačných procesov v tkanivách.
· Ochranná funkcia - viazanie a neutralizácia látok vstupujúcich do tela alebo vyplývajúcich z životne dôležitej činnosti baktérií a vírusov.
Ochrannú funkciu plnia špecifické proteíny (protilátky – imunoglobulíny) tvorené v organizme (fyzická, chemická a imunitná obrana). Napríklad fibrinogén, proteín krvnej plazmy, plní ochrannú funkciu tým, že sa podieľa na zrážaní krvi a tým znižuje stratu krvi.
· Kontraktilná funkcia (aktín, myozín) - v dôsledku vzájomného pôsobenia bielkovín dochádza k pohybu v priestore, sťahu a uvoľneniu srdca a pohybu ostatných vnútorných orgánov.
· štruktúrna funkcia Proteíny tvoria základ bunkovej štruktúry. Niektoré z nich (kolagén spojivového tkaniva, vlasový, nechtový a kožný keratín, elastín cievnej steny, vlnený keratín, hodvábny fibroín atď.) plnia takmer výlučne štrukturálnu funkciu.
V kombinácii s lipidmi sa proteíny podieľajú na stavbe bunkových membrán a intracelulárnych útvarov.
· Hormonálna (regulačná) funkcia - schopnosť prenášať signály medzi tkanivami, bunkami alebo organizmami.
Vykonávať proteíny-regulátory metabolizmu. Vzťahujú sa na hormóny, ktoré sa tvoria v žľazách s vnútornou sekréciou, niektorých orgánoch a tkanivách tela.
· nutričná funkcia - realizované rezervnými bielkovinami, ktoré sa ukladajú ako zdroj energie a hmoty.
Napríklad: kazeín, vaječný albumín, vaječné bielkoviny zabezpečujú rast a vývoj plodu a mliečne bielkoviny slúžia ako zdroj výživy pre novorodenca.
Rôzne funkcie proteínov sú určené zložením a-aminokyselín a štruktúrou ich vysoko organizovaných makromolekúl.
Fyzikálne vlastnosti bielkovín
Proteíny sú veľmi dlhé molekuly, ktoré pozostávajú z aminokyselinových jednotiek spojených peptidovými väzbami. Ide o prírodné polyméry, molekulová hmotnosť bielkovín sa pohybuje od niekoľkých tisíc až po niekoľko desiatok miliónov. Napríklad mliečny albumín má molekulovú hmotnosť 17 400, krvný fibrinogén - 400 000, vírusové proteíny - 50 000 000. Každý peptid a proteín má presne definované zloženie a sekvenciu aminokyselinových zvyškov v reťazci, čo určuje ich jedinečnú biologickú špecifickosť. Počet bielkovín charakterizuje stupeň zložitosti organizmu (E. coli - 3000 a v ľudskom tele je viac ako 5 miliónov bielkovín).
Prvou bielkovinou, ktorú v živote spoznáme, je albumín slepačieho vajca – je vysoko rozpustný vo vode, pri zahriatí sa zráža (keď pražíme vajíčko), pri dlhšom skladovaní v teple skolabuje, vajce zhnije. Proteín sa ale skrýva nielen pod škrupinou vajíčka. Vlasy, nechty, pazúry, vlna, perie, kopytá, vonkajšia vrstva kože – všetky sú takmer celé zložené z iného proteínu, keratínu. Keratín sa nerozpúšťa vo vode, nezráža sa, nerozkladá sa v zemi: sú v ňom zachované rohy starých zvierat a kosti. A proteín pepsín obsiahnutý v žalúdočnej šťave je schopný ničiť iné proteíny, to je proces trávenia. Proteínový inreferón sa používa pri liečbe nádchy a chrípky, pretože. zabíja vírusy, ktoré spôsobujú tieto ochorenia. A proteín hadieho jedu je schopný zabiť človeka.
Klasifikácia bielkovín
Z hľadiska nutričnej hodnoty bielkovín, určenej ich aminokyselinovým zložením a obsahom tzv. esenciálnych aminokyselín, sa bielkoviny delia na plnohodnotné a defektný . Kompletné bielkoviny sú najmä bielkoviny živočíšneho pôvodu, s výnimkou želatíny, ktorá sa zaraďuje medzi neplnohodnotné bielkoviny. Nekompletné bielkoviny sú prevažne rastlinného pôvodu. Niektoré rastliny (zemiaky, strukoviny atď.) však obsahujú kompletné bielkoviny. Zo živočíšnych bielkovín sú pre telo cenné najmä bielkoviny mäsa, vajec, mlieka atď.
Mnohé proteíny okrem peptidových reťazcov obsahujú aj neaminokyselinové fragmenty, podľa tohto kritéria sa proteíny delia do dvoch veľkých skupín - jednoduché a zložité proteíny (proteíny). Jednoduché proteíny obsahujú iba reťazce aminokyselín, komplexné proteíny obsahujú aj neaminokyselinové fragmenty ( Napríklad hemoglobín obsahuje železo).
Podľa všeobecného typu štruktúry možno proteíny rozdeliť do troch skupín:
1. fibrilárne proteíny - sú nerozpustné vo vode, tvoria polyméry, ich štruktúra je zvyčajne vysoko pravidelná a udržiava sa najmä interakciami medzi rôznymi reťazcami. Proteíny s predĺženou vláknitou štruktúrou. Polypeptidové reťazce mnohých fibrilárnych proteínov sú navzájom paralelné pozdĺž jednej osi a tvoria dlhé vlákna (fibrily) alebo vrstvy.
Väčšina fibrilárnych proteínov je nerozpustná vo vode. Medzi vláknité proteíny patria napríklad α-keratíny (tvoria takmer celú suchú hmotnosť vlasov, proteíny vlny, rohov, kopýt, nechtov, šupín, peria), kolagén – proteín šliach a chrupaviek, fibroín – proteín hodvábu).
2. Globulárne proteíny - vo vode rozpustný, všeobecný tvar molekuly je viac-menej guľovitý. Medzi globulárnymi a fibrilárnymi proteínmi sa rozlišujú podskupiny. Globulárne proteíny zahŕňajú enzýmy, imunoglobulíny, niektoré hormóny proteínovej povahy (napríklad inzulín), ako aj iné proteíny, ktoré vykonávajú transportné, regulačné a pomocné funkcie.
3. Membránové proteíny - majú domény, ktoré prechádzajú cez bunkovú membránu, ale ich časti vyčnievajú z membrány do medzibunkového prostredia a cytoplazmy bunky. Membránové proteíny vykonávajú funkciu receptorov, to znamená, že vykonávajú prenos signálu a tiež zabezpečujú transmembránový transport rôznych látok. Transportné proteíny sú špecifické, každý z nich umožňuje prechod cez membránu len určitým molekulám alebo určitému typu signálu.
Bielkoviny sú neoddeliteľnou súčasťou potravy zvierat a ľudí. Živý organizmus sa od neživého líši predovšetkým prítomnosťou bielkovín. Živé organizmy sa vyznačujú obrovskou rozmanitosťou molekúl bielkovín a ich vysokou usporiadanosťou, ktorá určuje vysokú organizáciu živého organizmu, ako aj schopnosť pohybu, kontrakcie, rozmnožovania, schopnosť látkovej výmeny a mnohých fyziologických procesov.
Štruktúra bielkovín
Fischer Emil Nemec, Nemecký organický chemik a biochemik. V roku 1899 začal pracovať na chémii bielkovín. F. pomocou éterickej metódy analýzy aminokyselín, ktorú vytvoril v roku 1901, vykonal ako prvý kvalitatívne a kvantitatívne stanovenia produktov štiepenia bielkovín, objavil valín, prolín (1901) a hydroxyprolín (1902) a experimentálne dokázal, že zvyšky kyselín sú navzájom spojené peptidovou väzbou; v roku 1907 syntetizoval 18-členný polypeptid. F. ukázal podobnosť syntetických polypeptidov a peptidov získaných ako výsledok hydrolýzy proteínov. F. študoval aj triesloviny. F. vytvoril školu organických chemikov. Zahraničný korešpondent Petrohradskej akadémie vied (1899). Nobelova cena (1902).
Veveričky- makromolekulárne zlúčeniny, heteropolyméry, ktorých monoméry sú aminokyseliny. Ľudské telo obsahuje viac ako 5 miliónov druhov proteínových molekúl. Rozmanitosť bielkovín zabezpečujú kombinácie 20 aminokyselín – základných aminokyselín. Všetky aminokyseliny sú rozdelené na esenciálne a neesenciálne.
Nahraditeľné sú syntetizované v tele, nenahraditeľné - vstupujú do tela s jedlom.
Proteíny sa skladajú z aminokyselín, ktoré sú navzájom spojené peptidovými väzbami. Aminokyseliny obsahujú karboxylové skupiny (-COOH) s kyslými vlastnosťami a aminoskupiny (-NH2) s alkalickými vlastnosťami, ide teda o amfotérne zlúčeniny. Medzi karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a aminoskupinou druhej aminokyseliny sa vytvorí peptidová väzba.
Pri interakcii dvoch aminokyselín vzniká dipeptid. Keď sa vytvorí peptidová väzba, molekula vody sa oddelí.
Existujú 4 úrovne organizácie proteínovej molekuly: primárna, sekundárna, terciárna, kvartérna.
Primárna štruktúra proteínov je najjednoduchšia. Má formu polypeptidového reťazca, kde sú aminokyseliny spojené peptidovou väzbou. Je určená kvalitatívnym a kvantitatívnym zložením aminokyselín a ich sekvenciou. Táto sekvencia je určená dedičným programom, takže proteíny každého organizmu sú prísne špecifické.
Vodíkové väzby medzi peptidovými skupinami sú základom sekundárnej štruktúry proteínov. Hlavné typy sekundárnych štruktúr.
Sekundárna štruktúra proteínu vzniká ako výsledok tvorby vodíkových väzieb medzi atómami vodíka skupiny NH jednej špirály špirály a kyslíkom skupiny CO druhej špirály a sú nasmerované pozdĺž špirály alebo medzi rovnobežkami. záhyby molekuly proteínu. Napriek tomu, že vodíkové väzby sú slabé, ich značné množstvo v komplexe poskytuje pomerne silnú štruktúru.
Molekula proteínu je čiastočne skrútená do a-helixu (píšte grécky alfa) alebo tvorí štruktúru B-násobku (píšte grécky beta).
Keratínové proteíny tvoria a-helix (alfa). Sú súčasťou kopýt, rohov, vlasov, peria, nechtov, pazúrov.
Proteíny, ktoré tvoria hodváb, majú zloženú (beta) štruktúru. Z vonkajšej strany špirály zostávajú aminokyselinové radikály (na obr. R1. R2, R3 ...)
