DRUHY A TRIEDY Pred prechodom od spoločenstiev k druhom musíme prediskutovať niektoré problémy klasifikácie: je ťažké hovoriť o pôvode druhov bez toho, aby sme sa rozhodli, čo je druh. Darwin tiež vyzval na zastavenie otravnej debaty o druhu, ale neuviedol, ako to urobiť, pretože on

5.2. Vlastnosti hmatového vnímania Pocit dotyku a tlaku na pokožku človek pomerne presne lokalizuje na určitú oblasť povrchu kože. Táto lokalizácia sa rozvíja a upevňuje v ontogenéze za účasti videnia a propriocepcie.

3. Molekuly imunoglobulínov Molekula protilátky - imunoglobulín (IG) sa skladá zo štyroch polypeptidových reťazcov - dvoch rovnakých veľkých (ťažkých) a dvoch rovnakých menších (ľahkých), navzájom spojených S - S-mostíkmi. Špecifickosť interakcie molekuly IG s

4. Imunoglobulínové gény V prvom rade musíme zvážiť, ako sú IG gény organizované v budúcich lymfocytoch predtým, ako sa tieto bunky začali navzájom líšiť, t. j. predtým, ako sa vytvorili ich rôzne klony. Je zrejmé, že IG gény sú organizované rovnakým spôsobom vo všetkých ostatných

Tabuľka 4. Morfologické triedy vírusov (podľa G. Schlegela,

3.3. Vlastnosti genetickej informácie Jeden zo zakladateľov modernej genetiky, vynikajúci dánsky vedec V. Johannsen, navrhol základné genetické pojmy: gén, alela, genotyp, fenotyp. Zavedenie pojmu „alela“ nám umožňuje definovať genotyp ako

Imunoglobulíny sa v závislosti od štruktúrnych znakov konštantných oblastí ťažkých reťazcov delia do 5 hlavných tried: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Každá trieda imunoglobulínov sa vyznačuje určitými vlastnosťami a funkciami. Imunoglobulín G(molekulová hmotnosť 160 000) tvorí asi 80 % všetkých ľudských a zvieracích imunoglobulínov. Je obsiahnutý nielen v intravaskulárnom riečisku, ale ľahko preniká aj z extravaskulárnych priestorov, kde plní najdôležitejšiu ochrannú funkciu, a to vďaka toxín-neutralizačnej, vírus-neutralizačnej, opsonizačnej a baktericídnej aktivite protilátok s ním spojených.

IgG je obzvlášť dôležitý u detí v prvých týždňoch života, kedy sú protilátky tejto triedy hlavnými ochrannými faktormi. V tomto čase schopnosť IgG prechádzať cez bunkové membrány zabezpečuje prienik materských IgG protilátok cez placentárnu bariéru a počas dojčenia prienik mliečnych IgG protilátok cez črevnú sliznicu novorodenca.

Imunoglobulín A(molekulová hmotnosť 170 000) – tvorí asi 16 % sérových imunoglobulínov a vyskytuje sa ako monomér (80 %), dimér (9S), trimér (1 IS) a väčšie polyméry.

IgA v sére u ľudí predstavuje menej ako 50 % z celkového množstva IgA. Okrem krvného séra je obsiahnutý v sekrétoch črevného a dýchacieho traktu, slznej tekutine a mlieku. Protilátky tejto triedy chránia sliznice pred rôznymi patogénnymi mikroorganizmami, alergénmi a autoantigénmi.

Zistilo sa, že IgA pôsobí hlavne na povrchu slizníc, ktoré sú neustále v kontakte s rôznymi antigénmi. Táto vlastnosť IgA protilátok inhibuje rozvoj chronických lokálnych zápalových procesov. Väzbou na antigény IgA protilátky odďaľujú svoju adhéziu na povrch epitelových buniek a bránia ich prieniku do vnútorného prostredia organizmu. Na rozdiel od IgG a IgM protilátok, IgA protilátky nie sú schopné aktivovať komplement klasickou cestou a nespôsobujú uvoľnenie zápalových mediátorov pri reakcii s hypertenziou.

Imunoglobulín M(molekulová hmotnosť 950 000) tvorí 5-10 % z celkového množstva imunoglobulínov a jeho koncentrácia v sére sa blíži k 1 g/l.

Doteraz boli identifikované 2 podtriedy IgM, z ktorých tri štvrtiny sú prítomné v cievnom riečisku. Keďže je IgM pentavalentný, primárne reaguje s nerozpustnými antigénmi (aglutinácia). V tomto prípade aktivácia komplementu prispieva k prejavu cytotoxických účinkov.

Medzi IgM protilátky patria napríklad izohemaglutiníny, klasický reumatoidný faktor, protilátky detegované vo Wassermannovej reakcii, väčšina prirodzených protilátok najmä proti gramnegatívnym baktériám.

IgM sa nazýva aj makroglobulín, keďže ide o polymér a skladá sa z piatich štvorreťazcových podjednotiek (obr. 2).

IgM protilátky sa objavujú v prvej fáze imunitnej odpovede a nachádzajú sa hlavne v cievnom riečisku. Preto majú dôležitú ochrannú úlohu počas bakteriémie, v počiatočných štádiách rôznych infekčných procesov.

Imunoglobulín D(molekulová hmotnosť 160 000) tvorí len 0,2 % sérových imunoglobulínov. IgD bol detegovaný ako paraproteín u pacienta s myelómom. Hlavnou funkciou je, samozrejme, to, že v určitom štádiu IgD pôsobí ako antigénový receptor B lymfocytu. Počas tehotenstva a pri užívaní perorálnych kontraceptív sa môže koncentrácia IgD v krvnom sére takmer zdvojnásobiť. Zistilo sa tiež, že protilátky proti penicilínu, protilátky proti inzulínu u pacientov s diabetom a niektoré ďalšie autoprotilátky môžu byť spojené s IgD.

Imunoglobulín E(molekulová hmotnosť 190 000) je prítomný v sére v najnižšej koncentrácii (0,00002-0,0002 g/l). IgE má však vysokú biologickú aktivitu, cytofilitu, teda schopnosť naviazať sa na bunky (žírne bunky a bazofily), čo vedie k ich degranulácii, uvoľneniu iazoaktívnych amínov, ktoré sú zodpovedné za prejavy bronchiálnej astmy, sennej nádchy. a iné alergické ochorenia. Hladina IgE sa výrazne zvyšuje pri niektorých infekciách, najmä pri helmintických zamoreniach. V súčasnosti existujú dva typy IgE (všeobecné a špecifické).

IgE zahŕňa protilátky typu reagin. IgE neprechádza placentou, nefixuje komplement a netoleruje pasívnu anafylaxiu.

Ryža. 11. Štruktúra molekuly IgM

Protilátky- imunoglobulíny produkované B lymfocytmi (plazmatickými bunkami). Imunoglobulínové monoméry pozostávajú z dvoch ťažkých (H-reťazec) a dvoch ľahkých (L-reťazec) polypeptidových reťazcov spojených disulfidovou väzbou. Tieto reťazce majú konštantné (C) a variabilné (V) oblasti. Papaín rozdeľuje molekulu imunoglobulínu na dva identické fragmenty viažuce antigén - Fab(väzba fragmentu aligénu) a Fc(Fragmenl crislalhzable). Podľa typu ťažkého reťazca existuje 5 tried imunoglobulínov IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Pozostávajú z polypeptidových reťazcov. V molekule imunoglobulínu sú štyri štruktúry:

1) primárne – ide o sekvenciu určitých aminokyselín. Je zostavený z nukleotidových tripletov, je geneticky určený a určuje hlavné následné štruktúrne znaky;

2) sekundárne (určené konformáciou polypeptidových reťazcov);

3) terciárne (určuje charakter umiestnenia jednotlivých úsekov reťazca, ktoré vytvárajú priestorový obraz);

4) kvartér. Biologicky aktívny komplex vzniká zo štyroch polypeptidových reťazcov. Reťazce v pároch majú rovnakú štruktúru.

Väčšina imunoglobulínových molekúl sa skladá z dvoch ťažkých (H) reťazcov a dvoch ľahkých (L) reťazcov spojených disulfidovými väzbami. Ľahké reťazce pozostávajú buď z dvoch k-reťazcov alebo dvoch l-reťazcov. Ťažké reťazce môžu byť jednou z piatich tried (IgA, IgG, IgM, IgD a IgE).

Každý reťazec má dve časti:

1) trvalé. Zostáva konštantná v sekvencii aminokyselín a antigénnosti v rámci danej triedy imunoglobulínov;

2) variabilné. Charakterizovaná veľkou variabilitou v sekvencii aminokyselín; v tejto časti reťazca dochádza k reakcii zlúčeniny s antigénom.

Každá molekula IgG pozostáva z dvoch spojených reťazcov, ktorých konce tvoria dve miesta viažuce antigén. Variabilná oblasť každého reťazca obsahuje hypervariabilné oblasti: tri v ľahkých reťazcoch a štyri v ťažkých reťazcoch. Variácie aminokyselinovej sekvencie v týchto hypervariabilných oblastiach určujú špecifickosť protilátky. Za určitých podmienok môžu tieto hypervariabilné oblasti pôsobiť aj ako antigény (idiotypy).

V molekule imunoglobulínu nemôžu byť menej ako dve centrá viažuce antigén, ale jedno môže byť zabalené vo vnútri molekuly – ide o neúplnú protilátku. Blokuje antigén, takže nemôže kontaktovať plné protilátky.

Počas enzymatického rozkladu imunoglobulínov sa tvoria tieto fragmenty:

1) Fc fragment obsahuje rezy oboch konštantných častí; nemá vlastnosť protilátky, ale má afinitu ku komplementu;

2) Fab fragment obsahuje ľahký reťazec a časť ťažkého reťazca s jedným antigén viažucim miestom; má vlastnosť protilátky;

3) Fragment F(ab)T2 pozostáva z dvoch vzájomne prepojených fragmentov Fab.

Ostatné triedy imunoglobulínov majú rovnakú základnú štruktúru. Výnimkou je IgM: je to pentamér (pozostáva z piatich základných jednotiek spojených na Fc koncoch) a IgA je dimér.

3.2 Triedy imunoglobulínov, ich funkcie

U ľudí existuje päť tried imunoglobulínov.

1. Imunoglobulíny G sú monoméry, ktoré zahŕňajú štyri podtriedy (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), ktoré sa navzájom líšia zložením aminokyselín a antigénnymi vlastnosťami. Protilátky podtried IgG1 a IgG4 sa špecificky viažu cez Fc fragmenty na patogén (imunitná opsonizácia) a vďaka Fc fragmentom interagujú s Fc receptormi fagocytov, čím podporujú fagocytózu patogénu. IgG4 sa podieľa na alergických reakciách a nie je schopný fixovať komplement.

Vlastnosti imunoglobulínov G:

1) zohrávajú základnú úlohu v humorálnej imunite pri infekčných ochoreniach;

2) preniknúť do placenty a vytvoriť antiinfekčnú imunitu u novorodencov;

3) sú schopné neutralizovať bakteriálne exotoxíny, fixovať komplement a podieľať sa na precipitačnej reakcii.

2. Imunoglobulíny M zahŕňajú dve podtriedy: IgM1 a IgM2.

Vlastnosti imunoglobulínov M:

1) neprenikajú do placenty;

2) objavujú sa u plodu a podieľajú sa na protiinfekčnej ochrane;

3) schopné aglutinovať baktérie, neutralizovať vírusy a aktivovať komplement;

4) hrajú dôležitú úlohu pri eliminácii patogénu z krvného obehu a aktivácii fagocytózy;

5) sa tvoria v počiatočných štádiách infekčného procesu;

6) sa vyznačujú vysokou aktivitou v reakciách aglutinácie, lýzy a väzby endotoxínov gramnegatívnych baktérií.

3. Imunoglobulíny A sú sekrečné imunoglobulíny, ktoré zahŕňajú dve podtriedy: IgA1 a IgA2. IgA obsahuje sekrečnú zložku pozostávajúcu z niekoľkých polypeptidov, ktorá zvyšuje odolnosť IgA voči pôsobeniu enzýmov.

Vlastnosti imunoglobulínov A:

2) podieľať sa na lokálnej imunite;

3) zabrániť prichyteniu baktérií na sliznicu;

4) neutralizovať enterotoxín, aktivovať fagocytózu a komplement.

4. Imunoglobulíny E– ide o monoméry, ktorých obsah v krvnom sére je zanedbateľný. Väčšina alergických protilátok - reaginov - patrí do tejto triedy. Hladiny IgE sa výrazne zvyšujú u ľudí, ktorí trpia alergiami a sú infikovaní helmintmi. IgE sa viaže na Fc receptory na žírnych bunkách a bazofiloch.

Vlastnosti imunoglobulínov E: pri kontakte s alergénom sa vytvárajú mostíky, čo je sprevádzané uvoľňovaním biologicky aktívnych látok vyvolávajúcich okamžité alergické reakcie.

5. Imunoglobulíny D- sú to monoméry. Fungujú predovšetkým ako membránové receptory pre antigén. Plazmatické bunky, ktoré vylučujú IgD, sú lokalizované hlavne v mandliach a adenoidnom tkanive.

Vlastnosti imunoglobulínov D:

1) podieľať sa na rozvoji lokálnej imunity;

2) majú antivírusovú aktivitu;

3) aktivovať komplement (v zriedkavých prípadoch);

4) podieľať sa na diferenciácii B buniek, prispievať k rozvoju antiidiotypovej odpovede;

5) podieľať sa na autoimunitných procesoch.

Imunoglobulíny sú rozdelené do tried v závislosti od štruktúry, vlastností a antigénnych charakteristík ich ťažkých reťazcov. Ľahké reťazce v molekulách imunoglobulínu predstavujú dva izotypy – lambda (λ) a kappa (κ), ktoré sa líšia chemickým zložením variabilných aj konštantných oblastí, najmä prítomnosťou modifikovanej aminoskupiny na M-konci k-reťazec. Sú rovnaké pre všetky triedy. Ťažké reťazce imunoglobulínov sa delia na 5 izotypov (γ, μ, α, δ, ε), ktoré určujú ich príslušnosť k jednej z piatich tried imunoglobulínov: G, M, A, D, E, resp. Líšia sa od seba štruktúrou, antigénnymi a inými vlastnosťami.

Molekuly rôznych tried imunoglobulínov teda zahŕňajú ľahké a ťažké reťazce, ktoré patria k rôznym izotypovým variantom imunoglobulínov.

Spolu s nimi existujú alotypové varianty (alotypy) imunoglobulínov, ktoré nesú jednotlivé antigénne genetické markery slúžiace na ich diferenciáciu.

Prítomnosť antigén viažuceho miesta špecifického pre každý imunoglobulín, tvoreného hypervariabilnými doménami ľahkého a ťažkého reťazca, určuje ich rôzne antigénne vlastnosti. Tieto rozdiely tvoria základ pre rozdelenie imunoglobulínov do idiotypov. Akumulácia akýchkoľvek protilátok, ktoré v štruktúre svojich aktívnych centier nesú pre telo nové antigénne epitopy (idiotypy), vedie k vyvolaniu imunitnej odpovede na ne s tvorbou protilátok, ktoré sa nazývajú anti-idiotypové.

Vlastnosti imunoglobulínov

Molekuly imunoglobulínov rôznych tried sú vytvorené z rovnakých monomérov, ktoré majú dva ťažké a dva ľahké reťazce, ktoré sa môžu spájať do di- a polymérov.

Monoméry zahŕňajú imunoglobulíny G a E, pentaméry zahŕňajú IgM a IgA môžu predstavovať monoméry, diméry a tetraméry. Monoméry sú navzájom spojené takzvaným spojovacím reťazcom alebo j-reťazcom.

Imunoglobulíny rôznych tried sa navzájom líšia biologickými vlastnosťami. V prvom rade sa to týka ich schopnosti viazať antigény. V tejto reakcii monoméry IgG a IgE zahŕňajú dve miesta viažuce antigén (aktívne centrá), ktoré určujú bivalenciu protilátok. V tomto prípade sa každé aktívne centrum viaže na jeden z epitopov polyvalentného antigénu, čím vytvára sieťovú štruktúru, ktorá precipituje. Spolu s bi- a polyvalentnými protilátkami existujú monovalentné protilátky, v ktorých funguje len jedno z dvoch aktívnych centier, schopné kontaktovať iba jeden antigénny determinant bez následnej tvorby sieťovej štruktúry imunitných komplexov. Takéto protilátky sa nazývajú neúplné, zisťujú sa v krvnom sére pomocou Coombsovho testu.

Imunoglobulíny sa vyznačujú rôznou aviditou, ktorá sa týka rýchlosti a sily väzby na molekulu antigénu. Avidita závisí od triedy imunoglobulínov. V tomto smere majú najvýraznejšiu aviditu pentaméry imunoglobulínov triedy M. Avidita protilátok sa počas imunitnej odpovede mení v dôsledku prechodu zo syntézy IgM na prevládajúcu syntézu IgG.

Rôzne triedy imunoglobulínov sa navzájom líšia svojou schopnosťou prechádzať cez placentu, viazať sa a aktivovať komplement. Za tieto vlastnosti sú zodpovedné jednotlivé domény Fc fragmentu imunoglobulínu, tvorené jeho ťažkým reťazcom. Napríklad cytotropicita IgG je určená doménou Cy3, väzbou komplementu doménou Cy2 atď.

Imunoglobulín triedy G (IgG) tvoria asi 80 % sérových imunoglobulínov (priemerne 12 g/l), s molekulovou hmotnosťou 160 000 a rýchlosťou sedimentácie 7S. Vznikajú vo výške primárnej imunitnej odpovede a pri opakovanom podaní antigénu (sekundárna odpoveď). IgG majú dosť vysokú aviditu, t.j. relatívne vysoká miera väzby na antigén, najmä bakteriálnej povahy. Keď sa aktívne centrá IgG viažu na epitopy antigénu v oblasti jeho Fc fragmentu, obnaží sa oblasť zodpovedná za fixáciu prvej frakcie komplementového systému, po ktorej nasleduje aktivácia komplementového systému pozdĺž klasickej dráhy. To určuje schopnosť IgG podieľať sa na ochranných reakciách bakteriolýzy. IgG je jediná trieda protilátok, ktorá preniká placentou do plodu. Po nejakom čase po narodení dieťaťa jeho obsah v krvnom sére klesne a minimálnu koncentráciu dosiahne o 3-4 mesiace, potom sa začne zvyšovať v dôsledku akumulácie vlastného IgG a dosiahne normu do 7 rokov. . Asi 48 % IgG je obsiahnutých v tkanivovej tekutine, do ktorej difunduje z krvi. IgG, podobne ako imunoglobulíny iných tried, podlieha katabolickému rozkladu, ku ktorému dochádza v pečeni, makrofágoch a zápalovom ohnisku pôsobením proteináz.

Existujú 4 známe podtriedy IgG, ktoré sa líšia štruktúrou ťažkého reťazca. Majú rôzne schopnosti interagovať s doplnkom a prechádzať cez placentu.

Imunoglobulíny triedy M (IgM) sú prvé, ktoré sa syntetizujú v plode a prvé, ktoré sa objavia v krvnom sére po imunizácii ľudí väčšinou antigénov. Tvoria asi 13 % sérových imunoglobulínov s priemernou koncentráciou 1 g/l. Z hľadiska molekulovej hmotnosti výrazne prevyšujú všetky ostatné triedy imunoglobulínov. Je to spôsobené tým, že IgM sú pentaméry, t.j. pozostávajú z 5 podjednotiek, z ktorých každá má molekulovú hmotnosť blízku IgG. IgM patrí k väčšine normálnych protilátok - izohemaglutinínov, ktoré sú prítomné v krvnom sére v súlade s príslušnosťou ľudí k určitým krvným skupinám. Tieto alotypické varianty IgM hrajú dôležitú úlohu pri transfúzii krvi. Neprechádzajú cez placentu a majú najvyššiu aviditu. Pri interakcii s antigénmi in vitro spôsobujú ich aglutináciu, precipitáciu alebo fixáciu komplementu. V druhom prípade vedie aktivácia komplementového systému k lýze korpuskulárnych antigénov.

Imunoglobulín triedy A (IgA) nachádza sa v krvnom sére a v sekrétoch na povrchu slizníc. Krvné sérum obsahuje monoméry IgA so sedimentačnou konštantou 7S v koncentrácii 2,5 g/l. Táto úroveň sa dosiahne vo veku 10 rokov. Sérový IgA sa syntetizuje v plazmatických bunkách sleziny, lymfatických uzlín a slizníc. Neaglutinujú ani nezrážajú antigény, nie sú schopné aktivovať komplement pozdĺž klasickej dráhy a v dôsledku toho nelyzujú antigény.

Sekrečné imunoglobulíny triedy IgA (SIgA) sa od sérových líšia prítomnosťou sekrečnej zložky spojenej s 2 alebo 3 monomérmi imunoglobulínu A. Sekrečnou zložkou je β-globulín s molekulovou hmotnosťou 71 kD. Je syntetizovaný sekrečnými epitelovými bunkami a môže fungovať ako ich receptor a pri prechode cez epitelové bunky sa spája s IgA.

Sekrečné IgA zohráva významnú úlohu v lokálnej imunite, pretože zabraňuje priľnutiu mikroorganizmov na epitelové bunky slizníc úst, čriev, dýchacích a močových ciest. Súčasne SIgA v agregovanej forme aktivuje komplement pozdĺž alternatívnej dráhy, čo vedie k stimulácii lokálnej fagocytárnej obrany.

Sekrečný IgA zabraňuje adsorpcii a reprodukcii vírusov v epitelových bunkách sliznice, napríklad pri adenovírusovej infekcii, detskej obrne a osýpkach. Asi 40 % celkového IgA sa nachádza v krvi.

Imunoglobulíny triedy D (lgD). V krvi je obsiahnutých až 75 % IgD, pričom dosahuje koncentráciu 0,03 g/l. Má molekulovú hmotnosť 180 000 D a rýchlosť sedimentácie približne 7S. IgD neprechádza placentou a neviaže komplement. Stále nie je jasné, aké funkcie IgD plní. Predpokladá sa, že ide o jeden z receptorov B lymfocytov.

Imunoglobulíny triedy E (lgE). Normálne sa nachádza v krvi v koncentrácii 0,00025 g/l. Sú syntetizované plazmatickými bunkami v bronchiálnych a peritoneálnych lymfatických uzlinách, v sliznici gastrointestinálneho traktu rýchlosťou 0,02 mg/kg telesnej hmotnosti za deň. Imunoglobulíny triedy E sa tiež nazývajú reaginy, pretože sa podieľajú na anafylaktických reakciách s výraznou cytofilitou.

Odpoveď: Imunoglobulíny:

Imunoglobulíny sú proteíny, ktoré sa syntetizujú pod vplyvom antigénu a špecificky s ním reagujú. Počas elektroforézy sú lokalizované v globulínových frakciách.

Imunoglobulíny pozostávajú z polypeptidových reťazcov. V molekule imunoglobulínu sú štyri štruktúry:

Primárna je sekvencia určitých aminokyselín. Je zostavený z nukleotidových tripletov, je geneticky podmienený a určuje hlavné následné štruktúrne znaky.

Sekundárny je určený konformáciou polypeptidových reťazcov.

Terciér určuje charakter umiestnenia jednotlivých úsekov reťazca, ktoré vytvárajú priestorový obraz.

Kvartérna je charakteristická pre imunoglobulíny. Biologicky aktívny komplex vzniká zo štyroch polypeptidových reťazcov. Reťazce v pároch majú rovnakú štruktúru.

Každá molekula imunoglobulínu má tvar Y a pozostáva z 2 ťažkých (H) a 2 ľahkých (L) reťazcov spojených disulfidovými mostíkmi. Každá Ig molekula má 2 identické antigén viažuce fragmenty Fab (Fragment antigen binding) a jeden Fc fragment (Fragment cristalisable), pomocou ktorých sa IG komplementárne viažu na Fc receptory bunkovej membrány.

Koncové úseky ľahkých a ťažkých reťazcov IG molekuly sú značne rôznorodé (variabilné) a jednotlivé oblasti týchto reťazcov sa vyznačujú obzvlášť výraznou diverzitou (hypervariabilita). Zvyšné úseky molekuly IG sú relatívne nízko položené (konštantné). V závislosti od štruktúry konštantných oblastí ťažkých reťazcov sa IG delia na triedy (5 tried) a podtypy (8 podtypov). Sú to tieto konštantné oblasti ťažkých reťazcov, ktoré sa výrazne líšia v zložení aminokyselín medzi rôznymi triedami IG, ktoré v konečnom dôsledku určujú špeciálne vlastnosti každej triedy protilátok:

lgM aktivujú komplementový systém;

IgE sa viaže na špecifické receptory na povrchu žírnych buniek a bazofilov, čím sa z týchto buniek uvoľňujú mediátory alergie;

IgA sa vylučuje do rôznych telesných tekutín, čím poskytuje sekrečnú imunitu;

IgD funguje primárne ako membránové receptory pre antigén;

IgG vykazuje rôzne aktivity, vrátane schopnosti preniknúť do placenty.

Imunoglobulínové triedy.

Imunoglobulíny G, IgG

Imunoglobulíny G sú monoméry, ktoré zahŕňajú 4 podtriedy (IgGl - 77%; IgG2 - 11%; IgG3 - 9%; IgG4 - 3%), ktoré sa navzájom líšia zložením aminokyselín a antigénnymi vlastnosťami. Ich obsah v krvnom sére sa pohybuje od 8 do 16,8 mg/ml. Polčas je 20-28 dní a počas dňa sa syntetizuje 13 až 30 mg/kg. Tvoria 80 % celkového obsahu ISIS. Chránia telo pred infekciami. Protilátky podtried IgGl a IgG4 sa špecificky viažu cez Fc fragmenty na patogén (imunitná opsonizácia) a vďaka Fc fragmentom interagujú s Fc receptormi fagocytov (makrofágy, polymorfonukleárne leukocyty), čím podporujú fagocytózu patogénu. IgG4 sa podieľa na alergických reakciách a nie je schopný fixovať komplement.

IgG protilátky hrajú zásadnú úlohu v humorálnej imunite pri infekčných ochoreniach, spôsobujú smrť patogénu za účasti komplementu a opsonizujúcich fagocytárne bunky. Prenikajú do placenty a vytvárajú protiinfekčnú imunitu u novorodencov. Sú schopné neutralizovať bakteriálne exotoxíny, fixovať komplement a podieľať sa na precipitačnej reakcii.

Imunoglobulíny M, IgM

Imunoglobulíny M sú „najskoršie“ zo všetkých tried IG, vrátane 2 podtried: IgMl (65 %) a IgM2 (35 %). Ich koncentrácia v krvnom sére sa pohybuje od 0,5 do 1,9 g/l alebo 6 % z celkového obsahu IG. Denne sa syntetizuje 3-17 mg/kg a ich polčas je 4-8 dní. Neprechádzajú cez placentu. IgM sa objavuje u plodu a podieľa sa na protiinfekčnej obrane. Sú schopné aglutinovať baktérie, neutralizovať vírusy a aktivovať komplement. IgM hrajú dôležitú úlohu pri eliminácii patogénu z krvného obehu a pri aktivácii fagocytózy. Významné zvýšenie koncentrácie IgM v krvi sa pozoruje pri mnohých infekciách (malária, trypanozomiáza) u dospelých aj novorodencov. Toto je indikátor vnútromaternicovej infekcie s pôvodcom rubeoly, syfilisu, toxoplazmózy a cytomegálie. IgM sú protilátky vytvorené v počiatočných štádiách infekčného procesu. Sú vysoko aktívne v reakciách aglutinácie, lýzy a väzby endotoxínov gramnegatívnych baktérií.

Imunoglobulíny A, IgA

Imunoglobulíny A sú sekrečné IG, zahŕňajúce 2 podtriedy: IgAl (90 %) a IgA2 (10 %). Obsah IgA v krvnom sére sa pohybuje od 1,4 do 4,2 g/l alebo 13 % z celkového množstva IgA; Denne sa syntetizuje 3 až 50 mcg/kg. Polčas rozpadu protilátok je 4-5 dní. IgA sa nachádza v mlieku, mledzive, slinách, slzných, bronchiálnych a gastrointestinálnych sekrétoch, žlči a moči. IgA obsahuje sekrečnú zložku pozostávajúcu z niekoľkých polypeptidov, ktorá zvyšuje odolnosť IgA voči pôsobeniu enzýmov. Toto je hlavný typ IG zapojený do lokálnej imunity. Zabraňujú prichyteniu baktérií na sliznici, neutralizujú enterotoxín, aktivujú fagocytózu a komplement. IgA nie je detekovateľný u novorodencov. U detí vo veku 2 mesiacov sa objavuje v slinách a najskôr sa zistí sekrečná zložka SC. A až neskôr kompletnú molekulu SigA. Vek 3 mesiace Mnohí autori ho definujú ako kritické obdobie; toto obdobie je dôležité najmä pre diagnostiku vrodeného alebo prechodného nedostatku lokálnej imunity.

Imunoglobulíny E, IgE

Imunoglobulíny D, IgD

Imunoglobulíny D sú monoméry; ich obsah v krvi je 0,03-0,04 g/l alebo 1 % z celkového množstva IG; za deň sa syntetizujú od 1 do 5 mg/kg a polčas sa pohybuje od 2 do 8 dní. IgD sa podieľajú na rozvoji lokálnej imunity, majú antivírusovú aktivitu a v ojedinelých prípadoch aktivujú komplement. Plazmatické bunky, ktoré vylučujú IgD, sú lokalizované hlavne v mandliach a adenoidnom tkanive. IgD sa deteguje na B bunkách a chýba na monocytoch, neutrofiloch a T lymfocytoch. Predpokladá sa, že IgD sa podieľa na diferenciácii B buniek, prispieva k rozvoju antiidiotypovej odpovede a podieľa sa na autoimunitných procesoch.