बायोपॉलिमर के रूप में प्रोटीन। प्रोटीन के गुण एवं जैविक कार्य

प्रोटीन पदार्थ या प्रोटीन भी प्राकृतिक आईयूडी से संबंधित हैं। वे उच्च-आणविक कार्बनिक यौगिक हैं, जिनके जटिल अणु अमीनो एसिड से निर्मित होते हैं। प्रोटीन का आणविक भार 27,000 से 7 मिलियन तक होता है। पानी में घुलने पर प्रोटीन वास्तविक घोल बनाते हैं। पानी में, प्रोटीन अणु आयनों में विघटित हो जाते हैं। यह पृथक्करण माध्यम के pH के आधार पर अम्लीय या क्षारीय हो सकता है। अत्यधिक अम्लीय वातावरण में, प्रोटीन एक आधार की तरह व्यवहार करता है, इसका अणु मुख्य प्रकार के अनुसार NH2 समूहों के कारण अलग हो जाता है:

HONH3-R-COOH++OH-

इस मामले में एसिड पृथक्करण को दबा दिया जाता है।

इसके विपरीत, एक क्षारीय माध्यम में, मुख्य पृथक्करण दबा दिया जाता है, और मुख्य रूप से अम्ल पृथक्करण होता है।

HONH3 - R - COOH - + H+

हालाँकि, एक निश्चित पीएच मान पर, जब प्रोटीन अणु विद्युत रूप से तटस्थ हो जाते हैं, तो अमीनो और कार्बोक्सिल समूहों के पृथक्करण की डिग्री समान मान प्राप्त कर लेती है। वह pH मान जिस पर एक प्रोटीन अणु विद्युत रूप से तटस्थ अवस्था में होता है, आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु कहलाता है, जिसे संक्षिप्त रूप से IEP कहा जाता है। अधिकांश प्रोटीनों के लिए, IEP अम्लीय समाधान के क्षेत्र में स्थित है। विशेष रूप से, जिलेटिन के लिए - 4.7; दूध कैसिइन - 4.6; जी-ग्लोबुलिन रक्त - 6.4; पेप्सिन - 2.0; काइमोट्रिप्सिन - 8.0; अंडा एल्बुमिन - 4.7; फार्माकोजेल ए - 7.0; फार्मागेल बी - 4.7. आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु को जानना आवश्यक है, क्योंकि यह स्थापित किया गया है कि आईईटी में प्रोटीन समाधान की स्थिरता न्यूनतम होगी (इसके सभी गुणों की अभिव्यक्ति न्यूनतम होगी)। कुछ मामलों में, प्रोटीन का अवक्षेपित होना भी संभव है। यह इस तथ्य के कारण है कि IE में प्रोटीन अणु की पूरी लंबाई के साथ सकारात्मक और नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए आयनोजेनिक समूहों की समान संख्या होती है, जिससे अणु के विन्यास में बदलाव होता है। एक लचीला अणु विपरीत आयनों के आकर्षण के कारण एक तंग गेंद में बदल जाता है।

विलयनों की श्यानता में परिवर्तन मैक्रोमोलेक्यूल्स के आकार में परिवर्तन के साथ जुड़ा हुआ है।

प्राकृतिक आईयूडी के इस समूह के प्रतिनिधि विशेष रूप से ऐसे एंजाइम हैं:

पेप्सिन सूअरों के पेट की श्लेष्मा झिल्ली के विशेष उपचार द्वारा प्राप्त किया जाता है और इसे पाउडर चीनी के साथ मिलाया जाता है। यह एक सफेद, थोड़ा पीला पाउडर है जिसका स्वाद मीठा होता है और इसमें हल्की अजीब गंध होती है। इसका उपयोग पाचन विकारों (अचिलिया, गैस्ट्रिटिस, अपच, आदि) के लिए किया जाता है।

ट्रिप्सिन मवेशियों के अग्न्याशय से प्राप्त होता है। यह 21000 के आणविक भार वाला एक प्रोटीन है। यह दो बहुरूपी रूपों में हो सकता है: क्रिस्टलीय और अनाकार। ट्रिप्सिन क्रिस्टलीय को आंखों की बूंदों में बाहरी रूप से लगाया जाता है; पैरेंट्रल (इंट्रामस्क्युलर) उपयोग के लिए प्युलुलेंट घाव, बेडसोर, नेक्रोसिस के लिए 0.2-0.25% की एकाग्रता पर। यह एक सफेद क्रिस्टलीय पाउडर, गंधहीन, पानी में आसानी से घुलनशील, आइसोटोनिक सोडियम क्लोराइड समाधान है।

काइमोट्रिप्सिन - काइमोप्सिन और ट्रिप्सिन का मिश्रण, केवल पानी में सामयिक अनुप्रयोग के लिए अनुशंसित, शुद्ध घावों, जलन के लिए 0.05-0.1-1% समाधान।

हाइड्रोलिसिन - जानवरों के रक्त के हाइड्रोलिसिस द्वारा प्राप्त, शॉक-रोधी तरल पदार्थों का हिस्सा है।

अमीनोपेप्टाइड - जानवरों के रक्त के हाइड्रोलिसिस द्वारा भी प्राप्त किया जाता है, इसका उपयोग क्षीण जीवों को खिलाने के लिए किया जाता है। इसका उपयोग अंतःशिरा द्वारा किया जाता है, और प्रशासन के मलाशय मार्ग की भी सिफारिश की जाती है।

कोलेजन संयोजी ऊतक का मुख्य प्रोटीन है, इसमें तीन-हेलिक्स संरचना वाले मैक्रोमोलेक्यूल्स होते हैं। कोलेजन का मुख्य स्रोत मवेशियों की त्वचा है, जिसमें इसकी 95% तक मात्रा होती है। कोलेजन विभाजित लकड़ी के क्षारीय-नमक उपचार द्वारा प्राप्त किया जाता है।

कोलेजन का उपयोग फुरेट्सिलिन, बोरिक एसिड, समुद्री हिरन का सींग तेल, मिथाइलुरैसिल के साथ फिल्म के रूप में घावों को कवर करने के लिए किया जाता है, और एंटीबायोटिक दवाओं के साथ आंखों की फिल्म के रूप में भी किया जाता है। विभिन्न औषधीय पदार्थों के साथ हेमोस्टैटिक स्पंज का उपयोग किया जाता है। कोलेजन औषधीय पदार्थों की इष्टतम गतिविधि प्रदान करता है, जो शरीर के ऊतकों के साथ कोलेजन आधार में शामिल औषधीय पदार्थों के गहरे प्रवेश और लंबे समय तक संपर्क से जुड़ा होता है।

कोलेजन के जैविक गुणों का संयोजन (विषाक्तता की कमी, शरीर में पूर्ण पुनर्जीवन और उपयोग, पुनर्योजी प्रक्रियाओं की उत्तेजना) और इसके तकनीकी गुण प्रौद्योगिकी में खुराक रूपों का व्यापक रूप से उपयोग करना संभव बनाते हैं।

ये सभी प्रोटीन पदार्थ पानी में अत्यधिक घुलनशील होते हैं। वे असीमित सूजन वाले आईयूडी हैं, जो उनके मैक्रोमोलेक्यूल्स की संरचना द्वारा समझाया गया है। इन पदार्थों के मैक्रोमोलेक्यूल्स गोलाकार गोलाकार ग्लोब्यूल्स होते हैं। अणुओं के बीच के बंधन छोटे होते हैं, वे आसानी से घुल जाते हैं और विलयन में बदल जाते हैं। कम-चिपचिपाहट वाले घोल बनते हैं।

मेडिकल जिलेटिन भी प्रोटीन के समूह से संबंधित है, इस पदार्थ का विवरण एसपी IX में पृष्ठ 309 पर दिया गया है। यह जानवरों की हड्डियों, त्वचा और उपास्थि में निहित कोलेजन और कैसिइन के आंशिक हाइड्रोलिसिस का एक उत्पाद है। यह रंगहीन या थोड़ी पीली पारदर्शी लचीली पत्तियाँ या छोटी गंधहीन प्लेटें होती हैं।

इसका उपयोग रक्त के थक्के को बढ़ाने और गैस्ट्रोइंटेस्टाइनल रक्तस्राव को रोकने के लिए मौखिक रूप से किया जाता है। जिलेटिन के 10% घोल का उपयोग इंजेक्शन के लिए किया जाता है। पानी और ग्लिसरीन में जिलेटिन के घोल का उपयोग मलहम और सपोसिटरी की तैयारी के लिए किया जाता है। जिलेटिन अणुओं में एक रैखिक लम्बी आकृति (फाइब्रिलर) होती है। जिलेटिन एक प्रोटीन है, जो अमीनो एसिड का संघनन उत्पाद है, इसके अणुओं में कई ध्रुवीय समूह (कार्बोक्सिल और अमीनो समूह) होते हैं, जिनमें पानी के लिए बहुत अधिक आकर्षण होता है, इसलिए जिलेटिन पानी में वास्तविक घोल बनाता है। कमरे के तापमान 20-25 डिग्री सेल्सियस पर, यह एक सीमित सीमा तक फूलता है, और बढ़ते तापमान के साथ घुल जाता है।

जेलाटोज़ जिलेटिन का एक हाइड्रोलिसिस उत्पाद है। यह थोड़ा पीलापन लिए हुए हीड्रोस्कोपिक पाउडर है। विषम प्रणालियों (निलंबन और इमल्शन) को स्थिर करने के लिए उपयोग किया जाता है। पानी में अल्प घुलनशील.

फ़ार्मेगेल ए और बी जिलेटिन हाइड्रोलिसिस उत्पाद हैं जो आइसोइलेक्ट्रिक बिंदुओं में भिन्न होते हैं। फ़ार्मागेल A का pH - 7.0 IET है, फ़ार्मागेल B - pH 4.7 है। इनका उपयोग विषम प्रणालियों में स्टेबलाइजर्स के रूप में किया जाता है। जिलेटिन, जिलेटोज़ और फार्माकोजेल के नुकसान: उनके समाधान तेजी से माइक्रोबियल खराब होने के अधीन हैं।

प्रोटीन में से, लेसिथिन का उपयोग पायसीकारक के रूप में भी किया जाता है। यह अंडे की सफेदी में पाया जाता है। इसमें अच्छे पायसीकारी गुण हैं और इसका उपयोग इंजेक्शन योग्य खुराक रूपों को स्थिर करने के लिए किया जा सकता है।

पाठ विषय: प्रोटीन प्राकृतिक पॉलिमर हैं। प्रोटीन की संरचना और संरचना

लक्ष्य:

ट्यूटोरियल: बायोपॉलिमर का समग्र दृष्टिकोण तैयार करें -

रसायन विज्ञान और जीव विज्ञान पाठ्यक्रमों के एकीकरण पर आधारित प्रोटीन। छात्रों को प्रोटीन की संरचना, संरचना, गुणों और कार्यों से परिचित कराएं। अंतःविषय संबंधों को लागू करने और छात्रों की संज्ञानात्मक रुचि विकसित करने के लिए प्रोटीन के साथ प्रयोग करें।

विकसित होना: विषयों में संज्ञानात्मक रुचि विकसित करना, तार्किक रूप से तर्क करने की क्षमता, ज्ञान को व्यवहार में लागू करना।

पालन-पोषण: संयुक्त गतिविधि के कौशल विकसित करना, आत्म-सम्मान की क्षमता बनाना।

पाठ का प्रकार: नया ज्ञान सीखना.

कक्षाओं के दौरान

आयोजन का समय.

नमस्कार, अनुपस्थित अंकित करें। पाठ के विषय और पाठ के उद्देश्य की प्रस्तुति।

ध्यान का वास्तविकीकरण

आधुनिक विज्ञान जीवन की प्रक्रिया को इस प्रकार प्रस्तुत करता है:

"जीवन अपने और अन्य पदार्थों के बीच प्रोटीन की परस्पर क्रिया की सबसे जटिल रासायनिक प्रक्रियाओं का एक अंतर्संबंध है।"

"जीवन प्रोटीन निकायों के अस्तित्व का एक तरीका है"

एफ.एंगेल्स

आज हम प्रोटीन को जैविक और रासायनिक दृष्टिकोण से देखेंगे।

नई सामग्री सीखना.

1. प्रोटीन की अवधारणा

प्रोटीन मांसपेशियाँ, संयोजी ऊतक (कण्डरा, स्नायुबंधन, उपास्थि) हैं। प्रोटीन अणुओं को हड्डी के ऊतकों में शामिल किया जाता है। बाल, नाखून, दांत और त्वचा प्रोटीन के विशेष रूपों से बने होते हैं। प्रोटीन अणुओं से अलग-अलग अत्यंत महत्वपूर्ण हार्मोन बनते हैं, जिन पर स्वास्थ्य निर्भर करता है। अधिकांश एंजाइमों में प्रोटीन के टुकड़े भी शामिल होते हैं, और शरीर में होने वाली शारीरिक और जैव रासायनिक प्रक्रियाओं की गुणवत्ता और तीव्रता एंजाइमों पर निर्भर करती है।

विभिन्न मानव ऊतकों में प्रोटीन की मात्रा समान नहीं होती है। तो, मांसपेशियों में 80% तक प्रोटीन, प्लीहा, रक्त, फेफड़े - 72%, त्वचा - 63%, यकृत - 57%, मस्तिष्क - 15%, वसा ऊतक, हड्डी और दंत ऊतक - 14-28% होते हैं।

प्रोटीन उच्च-आणविक प्राकृतिक पॉलिमर हैं जो एमाइड (पेप्टाइड) बांड -CO-NH- से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित होते हैं। प्रत्येक प्रोटीन की विशेषता एक विशिष्ट अमीनो एसिड अनुक्रम और व्यक्तिगत स्थानिक संरचना होती है। पशु कोशिका में कार्बनिक यौगिकों के शुष्क द्रव्यमान का कम से कम 50% प्रोटीन होता है।

2. प्रोटीन की संरचना और संरचना।

प्रोटीन पदार्थों की संरचना में कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन, सल्फर, फास्फोरस शामिल हैं।

हीमोग्लोबिन - सी 3032 एच 4816 के बारे में 872 एन 780 एस 8 फ़े 4 .

प्रोटीन का आणविक भार कई हजार से लेकर कई मिलियन तक होता है। मिस्टर एग प्रोटीन = 36,000, मिस्टर मसल प्रोटीन = 1,500,000।

प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के उत्पादों के अध्ययन से प्रोटीन अणुओं की रासायनिक संरचना, उनकी संरचना को स्थापित करने में मदद मिली।

1903 में, जर्मन वैज्ञानिक एमिल हरमन फिशर ने पेप्टाइड सिद्धांत का प्रस्ताव रखा, जो प्रोटीन संरचना के रहस्य की कुंजी बन गया। फिशर ने सुझाव दिया कि प्रोटीन एनएच-सीओ पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों के पॉलिमर हैं। यह विचार कि प्रोटीन बहुलक संरचनाएं हैं, रूसी वैज्ञानिक अलेक्जेंडर याकोवलेविच डेनिलेव्स्की द्वारा 1888 की शुरुआत में व्यक्त किया गया था।

3. प्रोटीन की परिभाषा एवं वर्गीकरण

प्रोटीन प्राकृतिक उच्च-आणविक प्राकृतिक यौगिक (बायोपॉलिमर) हैं जो एक विशेष पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अल्फा-एमिनो एसिड से निर्मित होते हैं। प्रोटीन की संरचना में 20 विभिन्न अमीनो एसिड शामिल हैं, इसलिए अमीनो एसिड के विभिन्न संयोजनों के साथ प्रोटीन की विशाल विविधता है। जिस प्रकार वर्णमाला के 33 अक्षरों से हम अनंत संख्या में शब्द बना सकते हैं, उसी प्रकार 20 अमीनो एसिड से अनंत संख्या में प्रोटीन बना सकते हैं। मानव शरीर में 100,000 तक प्रोटीन होते हैं।

अणुओं में शामिल अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या अलग है: इंसुलिन - 51, मायोग्लोबिन - 140। इसलिए, प्रोटीन का एम आर 10,000 से कई मिलियन तक है।

प्रोटीन को प्रोटीन (सरल प्रोटीन) और प्रोटीन (जटिल प्रोटीन) में विभाजित किया जाता है।

4. प्रोटीन की संरचना

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के कड़ाई से परिभाषित अनुक्रम को प्राथमिक संरचना कहा जाता है। इसे अक्सर एक रैखिक श्रृंखला के रूप में जाना जाता है। यह संरचना सीमित संख्या में प्रोटीन की विशेषता है।

अध्ययनों से पता चला है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्से समूहों - सीओ और - एनएच के बीच हाइड्रोजन बांड के कारण एक सर्पिल में बदल जाते हैं। इस प्रकार द्वितीयक संरचना का निर्माण होता है।

पेचदार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को किसी तरह मोड़ना, संकुचित करना होगा। पैक्ड अवस्था में, प्रोटीन अणुओं का एक दीर्घवृत्ताकार आकार होता है, जिसे अक्सर कुंडल कहा जाता है। यह हाइड्रोफोबिक द्वारा निर्मित एक तृतीयक संरचना है। एस्टर बांड, कुछ प्रोटीन में एस-एस बांड (बाइसल्फाइड बांड) होते हैं

प्रोटीन अणुओं का उच्चतम संगठन चतुर्धातुक संरचना है - प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स एक दूसरे से जुड़े होते हैं, एक कॉम्प्लेक्स बनाते हैं।

प्रोटीन के कार्य

शरीर में प्रोटीन के कार्य विविध हैं। वे बड़े पैमाने पर प्रोटीन के रूपों और संरचना की जटिलता और विविधता के कारण होते हैं।

निर्माण (प्लास्टिक) - प्रोटीन कोशिका झिल्ली, कोशिकांग और कोशिका झिल्लियों के निर्माण में शामिल होते हैं। रक्त वाहिकाएं, टेंडन और बाल प्रोटीन से निर्मित होते हैं।

उत्प्रेरक - सभी सेलुलर उत्प्रेरक प्रोटीन (एंजाइम सक्रिय साइट) हैं।

मोटर - संकुचनशील प्रोटीन सभी गतियों का कारण बनते हैं।

परिवहन - रक्त प्रोटीन हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन जोड़ता है और इसे सभी ऊतकों तक पहुंचाता है।

सुरक्षात्मक - विदेशी पदार्थों को निष्क्रिय करने के लिए प्रोटीन निकायों और एंटीबॉडी का उत्पादन।

ऊर्जा - 1 ग्राम प्रोटीन 17.6 kJ के बराबर है।

रिसेप्टर - किसी बाहरी उत्तेजना के प्रति प्रतिक्रिया।

ज्ञान का निर्माण:

छात्र सवालों के जवाब देते हैं:

प्रोटीन क्या हैं?

आप एक प्रोटीन अणु की कितनी स्थानिक संरचनाएँ जानते हैं?

प्रोटीन के कार्य क्या हैं?

ग्रेड निर्धारित करें और घोषणा करें।

गृहकार्य : § 38 रासायनिक गुणों के बिना। "क्या प्रोटीन खाद्य पदार्थों को कार्बोहाइड्रेट से पूरी तरह से बदलना संभव है?", "मानव जीवन में प्रोटीन की भूमिका" विषय पर एक संदेश तैयार करें।

पाठ का प्रकार -संयुक्त

तरीके:आंशिक रूप से खोजपूर्ण, समस्यात्मक प्रस्तुति, व्याख्यात्मक और उदाहरणात्मक।

लक्ष्य:

वन्य जीवन, इसके प्रणालीगत संगठन और विकास के बारे में छात्रों में ज्ञान की एक समग्र प्रणाली का गठन;

जैविक मुद्दों पर नई जानकारी का तर्कसंगत मूल्यांकन देने की क्षमता;

नागरिक जिम्मेदारी, स्वतंत्रता, पहल की शिक्षा

कार्य:

शिक्षात्मक: जैविक प्रणालियों (कोशिका, जीव, प्रजाति, पारिस्थितिकी तंत्र) के बारे में; वन्य जीवन के बारे में आधुनिक विचारों के विकास का इतिहास; जैविक विज्ञान में उत्कृष्ट खोजें; दुनिया की आधुनिक प्राकृतिक-विज्ञान तस्वीर को आकार देने में जैविक विज्ञान की भूमिका; वैज्ञानिक ज्ञान के तरीके;

विकाससार्वभौमिक संस्कृति में शामिल जीवविज्ञान की उत्कृष्ट उपलब्धियों का अध्ययन करने की प्रक्रिया में रचनात्मक क्षमताएं; सूचना के विभिन्न स्रोतों के साथ काम करने के दौरान आधुनिक वैज्ञानिक विचारों, विचारों, सिद्धांतों, अवधारणाओं, विभिन्न परिकल्पनाओं (जीवन, मनुष्य के सार और उत्पत्ति के बारे में) विकसित करने के जटिल और विरोधाभासी तरीके;

पालना पोसनावन्य जीवन को जानने की संभावना में दृढ़ विश्वास, प्राकृतिक पर्यावरण, स्वयं के स्वास्थ्य के प्रति सावधान रवैये की आवश्यकता; जैविक समस्याओं पर चर्चा करते समय प्रतिद्वंद्वी की राय का सम्मान करना

जीव विज्ञान सीखने के व्यक्तिगत परिणाम:

1. रूसी नागरिक पहचान की शिक्षा: देशभक्ति, पितृभूमि के लिए प्यार और सम्मान, अपनी मातृभूमि पर गर्व की भावना; किसी की जातीयता के बारे में जागरूकता; बहुराष्ट्रीय रूसी समाज के मानवतावादी और पारंपरिक मूल्यों को आत्मसात करना; मातृभूमि के प्रति जिम्मेदारी और कर्तव्य की भावना को बढ़ावा देना;

2. सीखने और अनुभूति के लिए प्रेरणा, सचेत विकल्प और व्यवसायों की दुनिया में अभिविन्यास के आधार पर शिक्षा के एक और व्यक्तिगत प्रक्षेप पथ के निर्माण के आधार पर आत्म-विकास और स्व-शिक्षा के लिए छात्रों की सीखने, तत्परता और क्षमता के प्रति एक जिम्मेदार दृष्टिकोण का गठन और स्थायी संज्ञानात्मक हितों को ध्यान में रखते हुए पेशेवर प्राथमिकताएँ;

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2. अनुसंधान और परियोजना गतिविधियों के घटकों में महारत हासिल करना, जिसमें समस्या को देखने, सवाल उठाने, परिकल्पनाएं सामने रखने की क्षमता शामिल है;

3. जैविक जानकारी के विभिन्न स्रोतों के साथ काम करने की क्षमता: विभिन्न स्रोतों (पाठ्यपुस्तक पाठ, लोकप्रिय वैज्ञानिक साहित्य, जैविक शब्दकोश और संदर्भ पुस्तकें) में जैविक जानकारी ढूंढें, विश्लेषण करें और

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संज्ञानात्मक: जैविक वस्तुओं और प्रक्रियाओं की आवश्यक विशेषताओं का चयन; स्तनधारियों के साथ मानव रिश्तेदारी के साक्ष्य (तर्क) लाना; मनुष्य और पर्यावरण के बीच संबंध; पर्यावरण की स्थिति पर मानव स्वास्थ्य की निर्भरता; पर्यावरण की रक्षा की आवश्यकता; जैविक विज्ञान के तरीकों में महारत हासिल करना: जैविक वस्तुओं और प्रक्रियाओं का अवलोकन और विवरण; जैविक प्रयोग स्थापित करना और उनके परिणामों की व्याख्या करना।

नियामक:लक्ष्यों को प्राप्त करने के तरीकों की स्वतंत्र रूप से योजना बनाने की क्षमता, जिसमें वैकल्पिक तरीके भी शामिल हैं, शैक्षिक और संज्ञानात्मक समस्याओं को हल करने के लिए सचेत रूप से सबसे प्रभावी तरीके चुनने की क्षमता; शिक्षक और साथियों के साथ शैक्षिक सहयोग और संयुक्त गतिविधियों को व्यवस्थित करने की क्षमता; व्यक्तिगत रूप से और एक समूह में काम करें: एक सामान्य समाधान खोजें और पदों के समन्वय और हितों को ध्यान में रखते हुए संघर्षों को हल करें; सूचना और संचार प्रौद्योगिकियों (बाद में आईसीटी दक्षताओं के रूप में संदर्भित) के उपयोग के क्षेत्र में दक्षता का गठन और विकास।

संचारी:साथियों के साथ संचार और सहयोग में संचार क्षमता का गठन, किशोरावस्था में लिंग समाजीकरण की विशेषताओं को समझना, सामाजिक रूप से उपयोगी, शैक्षिक, अनुसंधान, रचनात्मक और अन्य गतिविधियाँ।

प्रौद्योगिकियों : स्वास्थ्य संरक्षण, समस्यामूलक, विकासात्मक शिक्षा, समूह गतिविधियाँ

रिसेप्शन:विश्लेषण, संश्लेषण, निष्कर्ष, सूचना का एक प्रकार से दूसरे प्रकार में स्थानांतरण, सामान्यीकरण।

कक्षाओं के दौरान

कार्य

कोशिका की संरचना और जीवन में प्रोटीन की अग्रणी भूमिका को प्रकट करना। ,

प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स की संरचना की व्याख्या करें जिनमें सूचनात्मक बायोपॉलिमर का चरित्र होता है।

प्रोटीन के उदाहरण का उपयोग करके पदार्थों के अणुओं की संरचना और उनके कार्यों के बीच संबंध के बारे में स्कूली बच्चों के ज्ञान को गहरा करना।

प्रमुख बिंदु

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना जीनोटाइप द्वारा निर्धारित होती है।

प्रोटीन का द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनात्मक संगठन प्राथमिक संरचना पर निर्भर करता है।

सभी जैविक उत्प्रेरक - एंजाइम - प्रोटीन प्रकृति के होते हैं।

4.प्रोटीन अणु विदेशी पदार्थों से शरीर की प्रतिरक्षात्मक सुरक्षा प्रदान करते हैं .

चर्चा के लिए मुद्दे

क्या: जैविक उत्प्रेरक - पुलिस की गतिविधि की विशिष्टता निर्धारित करता है?

सूक्ष्म सतह रिसेप्टर की क्रिया का तंत्र क्या है?

जैविक पॉलिमर - प्रोटीन

कोशिका के कार्बनिक पदार्थों में प्रोटीन मात्रा और मूल्य दोनों में पहले स्थान पर है। जानवरों में, वे कोशिका के शुष्क द्रव्यमान का लगभग 50% बनाते हैं। मानव शरीर में 5 मिलियन प्रकार के प्रोटीन मो- होते हैं, जो न केवल एक दूसरे से, बल्कि अन्य जीवों के प्रोटीन से भी भिन्न होते हैं। संरचना की इतनी विविधता और जटिलता के बावजूद, इनका निर्माण सरलता से किया गया है 20 विभिन्न अमीनो एसिड।

अमीनो एसिड की एक सामान्य संरचनात्मक योजना होती है, लेकिन रेडिकल (K) की संरचना में एक दूसरे से भिन्न होते हैं, जो बहुत विविध है। उदाहरण के लिए, अमीनो एसिड ऐलेनिन में एक सरल रेडिकल होता है - CH3, सिस्टीन रेडिकल में सल्फर होता है - CH28H, अन्य अमीनो एसिड में अधिक जटिल रेडिकल होते हैं।

जानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों के जीवित जीवों से पृथक प्रोटीन में 20 बुनियादी अमीनो एसिड के कई सौ और कभी-कभी हजारों संयोजन शामिल होते हैं। उनके प्रत्यावर्तन का क्रम सबसे विविध है, जो एक दूसरे से भिन्न प्रोटीन अणुओं की एक बड़ी संख्या के अस्तित्व को संभव बनाता है। उदाहरण के लिए, केवल 20 अमीनो एसिड अवशेषों वाले प्रोटीन के लिए, सैद्धांतिक रूप से लगभग 2 संभव हैं। विभिन्न प्रोटीन अणुओं के 1018 प्रकार, अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन और इसलिए उनके गुणों में भिन्न। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम को आमतौर पर प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के रूप में जाना जाता है।

हालाँकि, पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा श्रृंखला में जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों की श्रृंखला के रूप में एक प्रोटीन अणु अभी तक विशिष्ट कार्य करने में सक्षम नहीं है। इसके लिए एक उच्च संरचनात्मक संगठन की आवश्यकता है। कार्बोक्सिल के अवशेषों और विभिन्न अमीनो एसिड के अमीनो समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड बनाकर, प्रोटीन अणु एक हेलिक्स (ए-संरचना) या एक मुड़ी हुई परत - "अकॉर्डियन" (पी-संरचना) का रूप ले लेता है। यह एक द्वितीयक संरचना है, लेकिन यह अक्सर विशिष्ट जैविक गतिविधि प्राप्त करने के लिए पर्याप्त नहीं होती है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना ((3-संरचना)) शीर्ष पर है। प्रोटीन की तृतीयक संरचना सबसे नीचे है:

- आयनिक अंतःक्रिया,

- हाइड्रोजन बांड।

- डाईसल्फाइड बॉन्ड,

- हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन,

- हाइड्रेटेड समूह

अक्सर केवल तृतीयक संरचना वाला एक अणु ही उत्प्रेरक या अन्यथा के रूप में कार्य कर सकता है। तृतीयक संरचनारेडिकल्स की परस्पर क्रिया के कारण बनता है, विशेष रूप से अमीनो एसिड सिस्टीन के रेडिकल्स में, जिसमें सल्फर होता है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक दूसरे से कुछ दूरी पर स्थित दो अमीनो एसिड के सल्फर परमाणु जुड़े होते हैं, जिससे तथाकथित डाइसल्फ़ाइड या 8-8 बंधन बनते हैं। इन अंतःक्रियाओं के साथ-साथ अन्य, कम मजबूत बंधनों के लिए धन्यवाद, प्रोटीन हेलिक्स मुड़ जाता है और एक गेंद का आकार ले लेता है, या ग्लोब्यूल्सजिस तरह से पॉलीपेप्टाइड हेलिकॉप्टर एक गोलाकार में मुड़ते हैं उसे प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहा जाता है। तृतीयक संरचना वाले कई प्रोटीन कोशिका में अपनी जैविक भूमिका को पूरा कर सकते हैं। हालाँकि, शरीर के कुछ कार्यों के कार्यान्वयन के लिए, और भी उच्च स्तर के संगठन के साथ प्रोटीन की भागीदारी की आवश्यकता होती है। ऐसे संगठन को कहा जाता है चतुर्धातुक संरचना-झुंड.यह तृतीयक संरचनात्मक संगठन के साथ कई (दो, तीन या अधिक) प्रोटीन अणुओं का एक कार्यात्मक संयोजन है। ऐसे जटिल प्रोटीन का एक उदाहरण हीमोग्लोबिन है। इसके अणु में चार परस्पर जुड़े हुए अणु होते हैं। एक अन्य उदाहरण अग्नाशयी हार्मोन - इंसुलिन है, जिसमें दो घटक शामिल हैं। कुछ प्रोटीनों की चतुर्धातुक संरचना में प्रोटीन उपइकाइयों के अलावा, विभिन्न गैर-प्रोटीन घटक भी शामिल होते हैं। उसी हीमोग्लोबिन में एक जटिल हेट्रोसाइक्लिक यौगिक होता है, जिसमें आयरन भी शामिल होता है। प्रोटीन गुण। प्रोटीन, अन्य अकार्बनिक और कार्बनिक यौगिकों की तरह, उनके संरचनात्मक संगठन के कारण कई भौतिक-रासायनिक गुण होते हैं। यह मोटे तौर पर प्रत्येक अणु की कार्यात्मक गतिविधि को निर्धारित करता है। सबसे पहले, प्रोटीन मुख्य रूप से पानी में घुलनशील अणु होते हैं।

दूसरी बात,प्रोटीन अणु एक बड़ा सतह आवेश वहन करते हैं। यह कई विद्युत रासायनिक प्रभावों को निर्धारित करता है, जैसे झिल्ली पारगम्यता में परिवर्तन, एंजाइमों की उत्प्रेरक गतिविधि और अन्य कार्य।

तीसरा,प्रोटीन थर्मोलैबाइल होते हैं, यानी, वे एक संकीर्ण तापमान सीमा में अपनी गतिविधि दिखाते हैं।

ऊंचे तापमान की क्रिया, साथ ही निर्जलीकरण, पीएच में परिवर्तन और अन्य प्रभाव प्रोटीन के संरचनात्मक संगठन के विनाश का कारण बनते हैं। सबसे पहले, सबसे कमजोर संरचना नष्ट हो जाती है - चतुर्धातुक, फिर तृतीयक, द्वितीयक, और अधिक कठोर परिस्थितियों में - प्राथमिक। किसी प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन की हानि को विकृतीकरण कहा जाता है।

यदि पर्यावरणीय परिस्थितियों में बदलाव से अणु की प्राथमिक संरचना का विनाश नहीं होता है, तो जब सामान्य पर्यावरणीय स्थितियाँ बहाल हो जाती हैं, तो प्रोटीन की संरचना और इसकी कार्यात्मक गतिविधि पूरी तरह से फिर से बन जाती है। इस प्रक्रिया को पुनर्सृजन कहा जाता है। खोई हुई संरचना को पूरी तरह से बहाल करने की प्रोटीन की इस संपत्ति का उपयोग चिकित्सा और खाद्य उद्योगों में कुछ चिकित्सा तैयारियों, जैसे कि एंटीबायोटिक्स, टीके, सीरा, एंजाइम की तैयारी के लिए व्यापक रूप से किया जाता है; ऐसे खाद्य पदार्थ प्राप्त करने के लिए जो सूखे रूप में लंबे समय तक अपने पोषण गुणों को बरकरार रखते हैं।

प्रोटीन कार्य करता है.कोशिका में प्रोटीन के कार्य अत्यंत विविध होते हैं। सबसे महत्वपूर्ण में से एक प्लास्टिक (निर्माण) कार्य है: प्रोटीन सभी कोशिका झिल्ली और कोशिका अंग, साथ ही बाह्य कोशिकीय संरचनाओं के निर्माण में शामिल होते हैं।

प्रोटीन की उत्प्रेरक भूमिका असाधारण महत्व की है। सभी जैविक उत्प्रेरक - एंजाइम - प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ हैं, वे कोशिका में होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं को दसियों और सैकड़ों हजारों गुना तेज कर देते हैं।

एक पदार्थ (एस) के साथ एक एंजाइम (एफ) की परस्पर क्रिया, जिसके परिणामस्वरूप प्रतिक्रिया उत्पादों (पी) का निर्माण होता है

आइए इस महत्वपूर्ण फ़ंक्शन पर करीब से नज़र डालें। शब्द "कैटलिसिस", जो रासायनिक उद्योग की तुलना में जैव रसायन विज्ञान में कम आम नहीं है, जहां उत्प्रेरक का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है, का शाब्दिक अर्थ है "मुक्ति", "मुक्ति"। उत्प्रेरक की विशाल विविधता और विभिन्न प्रकार की प्रतिक्रियाओं के बावजूद, जिसमें वे भाग लेते हैं, उत्प्रेरक प्रतिक्रिया का सार मूल रूप से इस तथ्य पर निर्भर करता है कि प्रारंभिक सामग्री उत्प्रेरक के साथ मध्यवर्ती यौगिक बनाती है। वे अपेक्षाकृत तेज़ी से प्रतिक्रिया के अंतिम उत्पादों में बदल जाते हैं, और उत्प्रेरक अपने मूल रूप में बहाल हो जाता है। एंजाइम समान उत्प्रेरक होते हैं। उत्प्रेरण के सभी नियम उन पर लागू होते हैं। लेकिन एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं और इससे उन्हें विशेष गुण मिलते हैं। अकार्बनिक रसायन विज्ञान से ज्ञात उत्प्रेरक, उदाहरण के लिए, प्लैटिनम, वैनेडियम ऑक्साइड और अन्य अकार्बनिक प्रतिक्रिया त्वरक के साथ एंजाइमों में क्या समानता है, और उन्हें क्या अलग करता है? एक ही अकार्बनिक उत्प्रेरक का उपयोग कई अलग-अलग उद्योगों में किया जा सकता है। एंजाइम केवल समाधान की अम्लता के शारीरिक मूल्यों पर सक्रिय होते हैं, अर्थात हाइड्रोजन आयनों की ऐसी सांद्रता पर जो किसी कोशिका, अंग या प्रणाली के जीवन और सामान्य कामकाज के अनुकूल हो।

प्रोटीन का नियामक कार्यचयापचय प्रक्रियाओं के उनके नियंत्रण के कार्यान्वयन में शामिल हैं: इंसुलिन, पिट्यूटरी हार्मोन, आदि।

मोटर फंक्शनजीवित जीवों को विशेष सिकुड़ा हुआ प्रोटीन प्रदान किया जाता है। ये प्रोटीन सभी प्रकार की गतिविधियों में शामिल होते हैं जिनमें कोशिकाएं और जीव सक्षम होते हैं: सिलिया की झिलमिलाहट और प्रोटोजोआ में फ्लैगेल्ला की गति, बहुकोशिकीय जानवरों में मांसपेशियों का संकुचन, पौधों में पत्तियों की गति आदि।

प्रोटीन का परिवहन कार्यइसमें रासायनिक तत्वों (उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन में ऑक्सीजन) या जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों (हार्मोन) को शामिल करना और शरीर के विभिन्न ऊतकों और अंगों में उनका स्थानांतरण शामिल है। विशेष परिवहन प्रोटीन कोशिका केन्द्रक में संश्लेषित आरएनए को कोशिका द्रव्य में ले जाते हैं। परिवहन प्रोटीन व्यापक रूप से कोशिकाओं की बाहरी झिल्लियों में पाए जाते हैं; वे पर्यावरण से विभिन्न पदार्थों को साइटोप्लाज्म में ले जाते हैं।

जब विदेशी प्रोटीन या सूक्ष्मजीव शरीर में प्रवेश करते हैं, तो श्वेत रक्त कोशिकाओं में विशेष प्रोटीन बनते हैं - ल्यूकोसाइट्स - एंटीबॉडीज़। वे जुड़े हुए हैं

वे अणुओं के स्थानिक विन्यास ("की-लॉक" सिद्धांत) के पत्राचार के सिद्धांत के अनुसार शरीर के लिए असामान्य पदार्थों (एंटीजन) के साथ बातचीत करते हैं। नतीजतन, एक हानिरहित, गैर विषैले कॉम्प्लेक्स का निर्माण होता है - "एंटीजन-एंटीबॉडी", जिसे बाद में ल्यूकोसाइट्स के अन्य रूपों द्वारा फागोसाइटोज और पचाया जाता है - यह एक सुरक्षात्मक कार्य है।

प्रोटीन कोशिका में ऊर्जा के स्रोतों में से एक के रूप में भी काम कर सकते हैं, यानी वे एक ऊर्जा कार्य करते हैं। अंतिम उत्पाद में 1 ग्राम प्रोटीन के पूर्ण विघटन से 17.6 kJ ऊर्जा निकलती है। हालाँकि, इस क्षमता में प्रोटीन का उपयोग शायद ही कभी किया जाता है। प्रोटीन अणुओं के टूटने के दौरान निकलने वाले अमीनो एसिड नए प्रोटीन के निर्माण के लिए प्लास्टिक विनिमय प्रतिक्रियाओं में शामिल होते हैं।

दोहराव के लिए प्रश्न और कार्य

कोशिका की संरचना में कौन से कार्बनिक पदार्थ शामिल हैं?

प्रोटीन किन सरल कार्बनिक यौगिकों से बने होते हैं?

पेप्टाइड्स क्या हैं?

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना क्या है?

प्रोटीन की द्वितीयक, तृतीयक संरचना कैसे बनती है?

प्रोटीन विकृतीकरण क्या है?

आप प्रोटीन के कौन से कार्य जानते हैं?

अपनी राय में सही उत्तर चुनें।

1. कोशिकाओं के अस्तित्व की खोज किसने की?

रॉबर्ट हुक

कार्ल लिनिअस

2. कोशिका किससे भरी होती है?

कोशिका द्रव्य

शंख

3. साइटोप्लाज्म में स्थित सघन पिंड का क्या नाम है?

मुख्य

शंख

अंगों

4. कौन सा अंगक कोशिका को सांस लेने में मदद करता है?

लाइसोसोम

माइटोकांड्रिया

झिल्ली

5. कौन सा अंगक पौधों को हरा रंग देता है?

लाइसोसोम

क्लोरोप्लास्ट

माइटोकांड्रिया

6. अकार्बनिक कोशिकाओं में कौन सा पदार्थ सबसे अधिक होता है?

पानी

खनिज लवण

7. कौन से पदार्थ कार्बनिक कोशिका का 20% हिस्सा बनाते हैं?

न्यूक्लिक एसिड

गिलहरी

8. निम्नलिखित पदार्थों का सामान्य नाम क्या है: चीनी, फाइबर, स्टार्च?

कार्बोहाइड्रेट

9. कौन सा पदार्थ कोशिका को 30% ऊर्जा देता है?

वसा

कार्बोहाइड्रेट

10. कोशिका में कौन सा पदार्थ सबसे अधिक होता है?

ऑक्सीजन

अमीनो एसिड, प्रोटीन. प्रोटीन की संरचना. प्रोटीन अणु के संगठन का स्तर

वीडियो ट्यूटोरियलद्वाराजीवविज्ञान " गिलहरी"

कार्यप्रोटीन

संसाधन

वी. बी. ज़खारोव, एस. जी. ममोनतोव, एन. आई. सोनीन, ई. टी. ज़खारोवा पाठ्यपुस्तक "जीव विज्ञान" सामान्य शैक्षिक संस्थानों के लिए (ग्रेड 10-11)।

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प्रेजेंटेशन होस्टिंग

"जीवन प्रोटीन निकायों के अस्तित्व का एक तरीका है"

एफ. एंगेल्स.

हमें ज्ञात कोई भी जीवित जीव प्रोटीन के बिना नहीं रह सकता। प्रोटीन पोषक तत्वों के रूप में कार्य करते हैं, वे चयापचय को नियंत्रित करते हैं, एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं - चयापचय के लिए उत्प्रेरक, पूरे शरीर में ऑक्सीजन के हस्तांतरण और इसके अवशोषण को बढ़ावा देते हैं, तंत्रिका तंत्र के कामकाज में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, मांसपेशी संकुचन के यांत्रिक आधार हैं, भाग लेते हैं आनुवंशिक जानकारी आदि के हस्तांतरण में।

प्रोटीन (पॉलीपेप्टाइड्स) - जुड़े हुए α-अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित बायोपॉलिमर पेप्टाइड(एमाइड) बांड। इन बायोपॉलिमर में 20 प्रकार के मोनोमर्स होते हैं। ये मोनोमर्स अमीनो एसिड हैं। प्रत्येक प्रोटीन अपनी रासायनिक संरचना में एक पॉलीपेप्टाइड है। कुछ प्रोटीन कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं। अधिकांश प्रोटीन में औसतन 300-500 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। कई बहुत छोटे प्राकृतिक प्रोटीन, 3-8 अमीनो एसिड लंबे, और बहुत लंबे बायोपॉलिमर, 1500 से अधिक अमीनो एसिड लंबे, ज्ञात हैं। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल के गठन को α-अमीनो एसिड की पॉलीकंडेंसेशन प्रतिक्रिया के रूप में दर्शाया जा सकता है:

कार्बन और नाइट्रोजन परमाणुओं के बीच एक नया बंधन बनने के कारण अमीनो एसिड एक दूसरे से जुड़े होते हैं - पेप्टाइड (एमाइड):

दो अमीनो एसिड (एए) से आप एक डाइपेप्टाइड प्राप्त कर सकते हैं, तीन से - एक ट्रिपेप्टाइड, बड़ी संख्या में एए से आप पॉलीपेप्टाइड्स (प्रोटीन) प्राप्त कर सकते हैं।

प्रोटीन के कार्य

प्रकृति में प्रोटीन के कार्य सार्वभौमिक हैं। प्रोटीन मस्तिष्क, आंतरिक अंगों, हड्डियों, त्वचा, हेयरलाइन आदि का हिस्सा हैं। मुख्य स्त्रोतα - जीवित जीव के लिए अमीनो एसिड खाद्य प्रोटीन हैं, जो जठरांत्र संबंधी मार्ग में एंजाइमेटिक हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप देते हैंα - अमीनो अम्ल। अनेकα - अमीनो एसिड शरीर में संश्लेषित होते हैं, और कुछ प्रोटीन के संश्लेषण के लिए आवश्यक होते हैं α अमीनो एसिड शरीर में संश्लेषित नहीं होते हैं और इन्हें बाहर से आपूर्ति की जानी चाहिए। ऐसे अमीनो एसिड को आवश्यक कहा जाता है। इनमें वेलिन, ल्यूसीन, थ्रेओनीन, मेथियोनीन, ट्रिप्टोफैन और अन्य शामिल हैं (तालिका देखें)। कुछ मानव रोगों में, आवश्यक अमीनो एसिड की सूची का विस्तार हो रहा है।

· उत्प्रेरक कार्य - विशिष्ट प्रोटीन - उत्प्रेरक (एंजाइम) की सहायता से किया जाता है। उनकी भागीदारी से शरीर में विभिन्न चयापचय और ऊर्जा प्रतिक्रियाओं की गति बढ़ जाती है।

एंजाइम जटिल अणुओं को विभाजित करने (अपचय) और उनके संश्लेषण (उपचय), साथ ही डीएनए प्रतिकृति और आरएनए टेम्पलेट संश्लेषण की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। कई हजार एंजाइम ज्ञात हैं। उनमें से, उदाहरण के लिए, पेप्सिन, पाचन के दौरान प्रोटीन को तोड़ते हैं।

· परिवहन कार्य - विभिन्न पदार्थों का एक अंग से दूसरे अंग तक बंधन और वितरण (परिवहन)।

तो, लाल रक्त कोशिकाओं का प्रोटीन, हीमोग्लोबिन, फेफड़ों में ऑक्सीजन के साथ मिलकर ऑक्सीहीमोग्लोबिन में बदल जाता है। रक्त प्रवाह के साथ अंगों और ऊतकों तक पहुंचकर, ऑक्सीहीमोग्लोबिन टूट जाता है और ऊतकों में ऑक्सीडेटिव प्रक्रियाओं को सुनिश्चित करने के लिए आवश्यक ऑक्सीजन छोड़ता है।

· सुरक्षात्मक कार्य - शरीर में प्रवेश करने वाले या बैक्टीरिया और वायरस की महत्वपूर्ण गतिविधि के परिणामस्वरूप उत्पन्न होने वाले पदार्थों का बंधन और बेअसर होना।

सुरक्षात्मक कार्य शरीर में बनने वाले विशिष्ट प्रोटीन (एंटीबॉडी - इम्युनोग्लोबुलिन) (भौतिक, रासायनिक और प्रतिरक्षा रक्षा) द्वारा किया जाता है। उदाहरण के लिए, फ़ाइब्रिनोजेन, एक रक्त प्लाज्मा प्रोटीन, रक्त जमावट में भाग लेकर एक सुरक्षात्मक कार्य करता है और इस प्रकार रक्त की हानि को कम करता है।

· संकुचनशील कार्य (एक्टिन, मायोसिन) - प्रोटीन की परस्पर क्रिया के परिणामस्वरूप, अंतरिक्ष में गति होती है, हृदय का संकुचन और विश्राम होता है, और अन्य आंतरिक अंगों की गति होती है।

· संरचनात्मक कार्य प्रोटीन कोशिका संरचना का आधार बनते हैं। उनमें से कुछ (संयोजी ऊतक कोलेजन, बाल, नाखून और त्वचा केराटिन, संवहनी दीवार इलास्टिन, ऊन केराटिन, रेशम फाइब्रोइन, आदि) लगभग विशेष रूप से संरचनात्मक कार्य करते हैं।

लिपिड के साथ संयोजन में, प्रोटीन कोशिका झिल्ली और इंट्रासेल्युलर संरचनाओं के निर्माण में शामिल होते हैं।

· हार्मोनल (नियामक) कार्य - ऊतकों, कोशिकाओं या जीवों के बीच संकेत संचारित करने की क्षमता।

प्रोटीन-चयापचय के नियामकों को कार्यान्वित करें। वे उन हार्मोनों को संदर्भित करते हैं जो अंतःस्रावी ग्रंथियों, शरीर के कुछ अंगों और ऊतकों में बनते हैं।

· पोषण संबंधी कार्य - आरक्षित प्रोटीन द्वारा किया जाता है, जो ऊर्जा और पदार्थ के स्रोत के रूप में संग्रहीत होते हैं।

उदाहरण के लिए: कैसिइन, अंडा एल्बुमिन, अंडा प्रोटीन भ्रूण की वृद्धि और विकास सुनिश्चित करते हैं, और दूध प्रोटीन नवजात शिशु के लिए पोषण के स्रोत के रूप में काम करते हैं।

प्रोटीन के विभिन्न कार्य α-अमीनो एसिड संरचना और उनके उच्च संगठित मैक्रोमोलेक्यूल्स की संरचना द्वारा निर्धारित होते हैं।

प्रोटीन के भौतिक गुण

प्रोटीन बहुत लंबे अणु होते हैं जिनमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़ी अमीनो एसिड इकाइयाँ होती हैं। ये प्राकृतिक पॉलिमर हैं, प्रोटीन का आणविक भार कई हजार से लेकर कई दसियों लाख तक होता है। उदाहरण के लिए, दूध एल्ब्यूमिन का आणविक भार 17400, रक्त फाइब्रिनोजेन - 400,000, वायरस प्रोटीन - 50,000,000 होता है। प्रत्येक पेप्टाइड और प्रोटीन की श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की एक कड़ाई से परिभाषित संरचना और अनुक्रम होता है, जो उनकी अद्वितीय जैविक विशिष्टता निर्धारित करता है। प्रोटीन की संख्या जीव की जटिलता की डिग्री को दर्शाती है (ई. कोलाई - 3000, और मानव शरीर में 50 लाख से अधिक प्रोटीन हैं)।

हमारे जीवन में पहला प्रोटीन जिसे हम जानते हैं वह मुर्गी के अंडे का एल्ब्यूमिन है - यह पानी में अत्यधिक घुलनशील होता है, गर्म करने पर यह जम जाता है (जब हम अंडा भूनते हैं), और जब इसे लंबे समय तक गर्मी में रखा जाता है, तो यह नष्ट हो जाता है, अंडा सड़ जाता है. लेकिन प्रोटीन सिर्फ अंडे के छिलके के नीचे ही नहीं छिपा होता है। बाल, नाखून, पंजे, ऊन, पंख, खुर, त्वचा की बाहरी परत - ये सभी लगभग पूरी तरह से एक अन्य प्रोटीन, केराटिन से बने होते हैं। केराटिन पानी में नहीं घुलता, जमता नहीं, धरती में विघटित नहीं होता: इसमें प्राचीन जानवरों के सींगों के साथ-साथ हड्डियाँ भी संरक्षित हैं। और गैस्ट्रिक जूस में मौजूद प्रोटीन पेप्सिन अन्य प्रोटीन को नष्ट करने में सक्षम है, यह पाचन की प्रक्रिया है। प्रोटीन इन्रेफेरॉन का उपयोग राइनाइटिस और फ्लू के उपचार में किया जाता है, क्योंकि। उन विषाणुओं को मारता है जो इन बीमारियों का कारण बनते हैं। और सांप के जहर का प्रोटीन इंसान की जान लेने में सक्षम होता है.

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन के पोषण मूल्य के दृष्टिकोण से, उनके अमीनो एसिड संरचना और तथाकथित आवश्यक अमीनो एसिड की सामग्री द्वारा निर्धारित, प्रोटीन को विभाजित किया गया है पूर्ण और दोषपूर्ण . संपूर्ण प्रोटीन मुख्य रूप से पशु मूल के प्रोटीन होते हैं, जिलेटिन के अपवाद के साथ, जिसे अपूर्ण प्रोटीन के रूप में वर्गीकृत किया जाता है। अपूर्ण प्रोटीन मुख्यतः वनस्पति मूल के होते हैं। हालाँकि, कुछ पौधों (आलू, फलियाँ, आदि) में संपूर्ण प्रोटीन होता है। पशु प्रोटीन में से मांस, अंडे, दूध आदि के प्रोटीन शरीर के लिए विशेष रूप से मूल्यवान हैं।

पेप्टाइड श्रृंखलाओं के अलावा, कई प्रोटीनों में गैर-अमीनो एसिड टुकड़े भी होते हैं; इस मानदंड के अनुसार, प्रोटीन को दो बड़े समूहों में विभाजित किया जाता है - सरल और जटिल प्रोटीन (प्रोटीन)। सरल प्रोटीन में केवल अमीनो एसिड श्रृंखलाएं होती हैं, जटिल प्रोटीन में गैर-अमीनो एसिड टुकड़े भी होते हैं ( उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन में आयरन होता है).

सामान्य प्रकार की संरचना के अनुसार, प्रोटीन को तीन समूहों में विभाजित किया जा सकता है:

1. तंतुमय प्रोटीन - पानी में अघुलनशील होते हैं, पॉलिमर बनाते हैं, उनकी संरचना आमतौर पर अत्यधिक नियमित होती है और मुख्य रूप से विभिन्न श्रृंखलाओं के बीच बातचीत द्वारा बनाए रखी जाती है। लम्बी फिलामेंटस संरचना वाले प्रोटीन। कई फाइब्रिलर प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक अक्ष पर एक-दूसरे के समानांतर होती हैं और लंबे फाइबर (फाइब्रिल्स) या परतें बनाती हैं।

अधिकांश फाइब्रिलर प्रोटीन पानी में अघुलनशील होते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, α-केराटिन (वे बालों के लगभग पूरे सूखे वजन, ऊन, सींग, खुर, नाखून, तराजू, पंख के प्रोटीन), कोलेजन - कण्डरा और उपास्थि प्रोटीन, फ़ाइब्रोइन - रेशम प्रोटीन के लिए जिम्मेदार होते हैं)।

2. गोलाकार प्रोटीन - पानी में घुलनशील, अणु का सामान्य आकार कमोबेश गोलाकार होता है। गोलाकार और फाइब्रिलर प्रोटीन के बीच, उपसमूह प्रतिष्ठित हैं। गोलाकार प्रोटीन में एंजाइम, इम्युनोग्लोबुलिन, प्रोटीन प्रकृति के कुछ हार्मोन (उदाहरण के लिए, इंसुलिन), साथ ही अन्य प्रोटीन शामिल होते हैं जो परिवहन, नियामक और सहायक कार्य करते हैं।

3. झिल्ली प्रोटीन - ऐसे डोमेन होते हैं जो कोशिका झिल्ली को पार करते हैं, लेकिन उनमें से कुछ भाग झिल्ली से अंतरकोशिकीय वातावरण और कोशिका के साइटोप्लाज्म में फैल जाते हैं। मेम्ब्रेन प्रोटीन रिसेप्टर्स का कार्य करते हैं, अर्थात, वे सिग्नल ट्रांसमिशन करते हैं, और विभिन्न पदार्थों का ट्रांसमेम्ब्रेन परिवहन भी प्रदान करते हैं। ट्रांसपोर्टर प्रोटीन विशिष्ट होते हैं, उनमें से प्रत्येक केवल कुछ अणुओं या एक निश्चित प्रकार के सिग्नल को झिल्ली से गुजरने की अनुमति देता है।

प्रोटीन जानवरों और मनुष्यों के भोजन का एक अभिन्न अंग हैं। एक जीवित जीव मुख्य रूप से प्रोटीन की उपस्थिति में एक निर्जीव जीव से भिन्न होता है। जीवित जीवों को प्रोटीन अणुओं की विशाल विविधता और उनकी उच्च क्रमबद्धता की विशेषता होती है, जो जीवित जीव के उच्च संगठन के साथ-साथ चलने, अनुबंध करने, प्रजनन करने की क्षमता, चयापचय की क्षमता और कई शारीरिक प्रक्रियाओं को निर्धारित करती है।

प्रोटीन की संरचना

फिशर एमिल जर्मन, जर्मन जैविक रसायनज्ञ और जैव रसायनज्ञ। 1899 में उन्होंने प्रोटीन के रसायन विज्ञान पर काम शुरू किया। अमीनो एसिड के विश्लेषण के लिए ईथर विधि का उपयोग करते हुए, जिसे उन्होंने 1901 में बनाया था, एफ. प्रोटीन दरार उत्पादों के गुणात्मक और मात्रात्मक निर्धारण करने वाले पहले व्यक्ति थे, उन्होंने वेलिन, प्रोलाइन (1901) और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन (1902) की खोज की, और प्रयोगात्मक रूप से साबित किया कि अमीनो एसिड अवशेष एक पेप्टाइड बंधन द्वारा एक साथ जुड़े हुए हैं; 1907 में उन्होंने 18-सदस्यीय पॉलीपेप्टाइड का संश्लेषण किया। एफ. ने प्रोटीन हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप प्राप्त सिंथेटिक पॉलीपेप्टाइड्स और पेप्टाइड्स की समानता दिखाई। एफ. ने टैनिन का भी अध्ययन किया। एफ. ने जैविक रसायनज्ञों का एक स्कूल बनाया। सेंट पीटर्सबर्ग एकेडमी ऑफ साइंसेज के विदेशी संवाददाता सदस्य (1899)। नोबेल पुरस्कार (1902)।

गिलहरी- मैक्रोमोलेक्यूलर यौगिक, हेटरोपॉलिमर, जिनमें से मोनोमर्स अमीनो एसिड होते हैं। मानव शरीर में 5 मिलियन से अधिक प्रकार के प्रोटीन अणु होते हैं। प्रोटीन की विविधता 20 अमीनो एसिड - मूल अमीनो एसिड के संयोजन द्वारा प्रदान की जाती है। सभी अमीनो एसिड को आवश्यक और गैर-आवश्यक में विभाजित किया गया है।

प्रतिस्थापन योग्य शरीर में संश्लेषित होते हैं, अपूरणीय - भोजन के साथ शरीर में प्रवेश करते हैं।

प्रोटीन अमीनो एसिड से बने होते हैं जो पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं। अमीनो एसिड में अम्लीय गुणों वाले कार्बोक्सिल समूह (-COOH) और क्षारीय गुणों वाले अमीनो समूह (-NH2) होते हैं, इसलिए वे उभयधर्मी यौगिक हैं। एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह और दूसरे के अमीनो समूह के बीच एक पेप्टाइड बंधन बनता है।

जब दो अमीनो एसिड परस्पर क्रिया करते हैं, तो एक डाइपेप्टाइड बनता है। जब पेप्टाइड बंधन बनता है, तो पानी का एक अणु अलग हो जाता है।

प्रोटीन अणु के संगठन के 4 स्तर हैं: प्राथमिक, माध्यमिक, तृतीयक, चतुर्धातुक।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना सबसे सरल होती है। इसमें एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का रूप होता है, जहां अमीनो एसिड एक पेप्टाइड बंधन से जुड़े होते हैं। यह अमीनो एसिड की गुणात्मक और मात्रात्मक संरचना और उनके अनुक्रम से निर्धारित होता है। यह क्रम वंशानुगत कार्यक्रम द्वारा निर्धारित होता है, इसलिए प्रत्येक जीव के प्रोटीन सख्ती से विशिष्ट होते हैं।

पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बंधन प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का आधार हैं। माध्यमिक संरचनाओं के मुख्य प्रकार.

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना हेलिक्स के एक हेलिक्स के एनएच समूह के हाइड्रोजन परमाणुओं और दूसरे हेलिक्स के सीओ समूह के ऑक्सीजन के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के परिणामस्वरूप उत्पन्न होती है और हेलिक्स के साथ या समानांतर के बीच निर्देशित होती है। प्रोटीन अणु की तहें. इस तथ्य के बावजूद कि हाइड्रोजन बांड कमजोर हैं, परिसर में उनकी महत्वपूर्ण मात्रा एक काफी मजबूत संरचना प्रदान करती है।

प्रोटीन अणु आंशिक रूप से ए-हेलिक्स (ग्रीक अल्फा लिखें) में मुड़ जाता है या बी-फोल्ड (ग्रीक बीटा लिखें) संरचना बनाता है।

केराटिन प्रोटीन एक ए-हेलिक्स (अल्फा) बनाते हैं। वे खुर, सींग, बाल, पंख, नाखून, पंजे का हिस्सा हैं।

रेशम बनाने वाले प्रोटीन में एक मुड़ी हुई (बीटा) संरचना होती है। हेलिक्स के बाहर से, अमीनो एसिड रेडिकल रहते हैं (चित्र R1 में। R2, R3 ...)