LLOJET DHE KLASET Përpara se të kalojmë nga komunitetet në specie, duhet të diskutojmë disa probleme të klasifikimit: është e vështirë të flasim për origjinën e specieve pa vendosur se çfarë është një specie. Edhe Darvini bëri thirrje për t'i dhënë fund debatit të bezdisshëm për speciet, por nuk tregoi se si ta bënte këtë, pasi ai

5.2. Vetitë e perceptimit të prekshëm Ndjenja e prekjes dhe presionit në lëkurë lokalizohet mjaft saktë nga një person në një zonë të caktuar të sipërfaqes së lëkurës. Ky lokalizim zhvillohet dhe fiksohet në ontogjenezë me pjesëmarrjen e vizionit dhe proprioceptimit.

3. Molekulat e imunoglobulinave Një molekulë e antitrupave - imunoglobulina (IG) përbëhet nga katër zinxhirë polipeptidikë - dy identikë të mëdhenj (të rëndë) dhe dy identikë më të vegjël (të lehtë) të lidhur me njëri-tjetrin me ura S-S. Specifikimi i ndërveprimit të molekulës IG me

4. Gjenet e imunoglobulinave Para së gjithash, duhet të kemi parasysh se si organizohen gjenet IG në limfocitet e ardhshme para se këto qeliza të fillojnë të ndryshojnë nga njëra-tjetra, pra para se të formohen klonet e tyre të ndryshme. Natyrisht, gjenet IG janë të organizuara në të njëjtën mënyrë në të gjitha të tjerat

Tabela 4. Klasat morfologjike të viruseve (sipas G. Schlegel,

3.3. Vetitë e informacionit gjenetik Një nga themeluesit e gjenetikës moderne, shkencëtari i shquar danez V. Johannsen, propozoi termat bazë gjenetikë: gjen, alele, gjenotip, fenotip. Futja e termit "alel" na lejon të përkufizojmë gjenotipin si

Imunoglobulinat, në varësi të veçorive strukturore të rajoneve konstante të zinxhirit të rëndë, ndahen në 5 klasa kryesore: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Çdo klasë e imunoglobulinave karakterizohet nga veti dhe funksione të caktuara. Imunoglobulina G(pesha molekulare 160,000) përbën rreth 80% të të gjitha imunoglobulinave njerëzore dhe shtazore. Përmbahet jo vetëm në shtratin intravaskular, por depërton lehtësisht nga hapësirat ekstravaskulare, ku kryen funksionin më të rëndësishëm mbrojtës, falë aktivitetit toksino-neutralizues, virus-neutralizues, opsonizues dhe baktericid të antitrupave që lidhen me të.

Veçanërisht e rëndësishme është rëndësia e IgG tek fëmijët në javët e para të jetës, kur AT të kësaj klase janë faktorët kryesorë mbrojtës. Në këtë kohë, aftësia e IgG për të kaluar nëpër membranat qelizore siguron depërtimin e antitrupave IgG të nënës përmes barrierës placentare dhe gjatë ushqyerjes me gji - depërtimin e antitrupave IgG të qumështit përmes mukozës së zorrëve të të porsalindurit.

Imunoglobulina A(pesha molekulare 170,000) - përbën rreth 16% të imunoglobulinave të serumit dhe shfaqet si monomer (80%), dimer (9S), trimer (1 IS) dhe polimere më të mëdhenj.

IgA e serumit te njerëzit përbën më pak se 50% të grupit total të IgA. Përveç serumit të gjakut, ai gjendet në sekretet e zorrëve dhe rrugëve të frymëmarrjes, në lëngun lacrimal dhe në qumësht. Antitrupat e kësaj klase mbrojnë mukozën nga mikroorganizmat e ndryshëm patogjenë, alergjenët dhe vetë-antigjenet.

Është vërtetuar se IgA funksionon kryesisht në sipërfaqen e mukozave që janë në kontakt të vazhdueshëm me antigjene të ndryshme. Kjo veti e antitrupave IgA pengon zhvillimin e proceseve inflamatore kronike lokale. Duke u lidhur me antigjenet, antitrupat IgA vonojnë ngjitjen e tyre në sipërfaqen e qelizave epiteliale dhe parandalojnë depërtimin e tyre në mjedisin e brendshëm të trupit. Ndryshe nga antitrupat IgG dhe IgM, antitrupat IgA nuk janë në gjendje të aktivizojnë komplementin nëpërmjet rrugës klasike dhe nuk shkaktojnë çlirimin e ndërmjetësve inflamatorë në reagim me hipertensionin.

Imunoglobulina M(pesha molekulare 950.000) është 5-10% e sasisë totale të imunoglobulinave dhe përqendrimi i saj në serum i afrohet 1 g/l.

Deri më sot, janë identifikuar 2 nënklasa të IgM, tre të katërtat e të cilave janë të pranishme në shtratin vaskular. Duke qenë pesëvalent, IgM reagon kryesisht me antigjenet e patretshme (aglutinimi). Në të njëjtën kohë, aktivizimi i komplementit kontribuon në shfaqjen e efekteve citotoksike.

Antitrupat IgM përfshijnë, për shembull, izohemaglutininat, faktorin klasik reumatoid, antitrupat e zbuluar nga testi Wassermann, shumicën e antitrupave natyralë, veçanërisht kundër baktereve gram-negative.

IgM quhet edhe makroglobulinë, pasi është një polimer dhe përbëhet nga pesë nënnjësi me katër zinxhirë (Fig. 2).

Antitrupat IgM shfaqen në fazën e parë të përgjigjes imune dhe gjenden kryesisht në shtratin vaskular. Prandaj, atyre u caktohet një rol i rëndësishëm mbrojtës në baktereminë, në fazat e hershme të proceseve të ndryshme infektive.

Imunoglobulina D(pesha molekulare 160,000) është vetëm 0.2% e imunoglobulinave të serumit. IgD u gjet si një paraproteinë në një pacient me mielomielit. Funksioni kryesor, padyshim, është se në një fazë të caktuar, IgD vepron si një receptor antigjen për limfocitet B. Gjatë shtatzënisë dhe gjatë marrjes së kontraceptivëve oralë, përqendrimi i IgD në serumin e gjakut pothuajse mund të dyfishohet. Është zbuluar gjithashtu se antitrupat kundër penicilinës, antitrupat kundër insulinës në pacientët me diabet mellitus dhe disa autoantitrupa të tjerë mund të shoqërohen me IgD.

Imunoglobulina E(pesha molekulare 190,000) është e pranishme në serum në përqendrimin më të ulët (0,00002-0,0002 g/l). Megjithatë, IgE ka një aktivitet të lartë biologjik, citofilitet, domethënë aftësi për t'u ngjitur me qelizat (mastocitet dhe bazofilet), gjë që çon në degranulimin e tyre, lirimin e amineve izoaktive, të cilat janë përgjegjëse për shfaqjen e astmës bronkiale, sanë. ethe dhe sëmundje të tjera alergjike. Niveli i IgE rritet ndjeshëm me disa infeksione, veçanërisht me invazionet helmintike. Aktualisht, ekzistojnë dy lloje të IgE (të përgjithshme dhe specifike).

IgE përfshin antitrupa të tipit reagin. IgE nuk kalojnë nëpër placentë, nuk fiksojnë komplementin, nuk tolerojnë anafilaksinë pasive.

Oriz. 11. Struktura e molekulës IgM

Antitrupat- imunoglobulinat e prodhuara nga limfocitet B (qelizat plazmatike). Monomeret e imunoglobulinave përbëhen nga dy zinxhirë polipeptidikë të rëndë (zinxhirë H) dhe dy zinxhirë të lehtë (zinxhirë L) të lidhur nga një lidhje disulfide. Këto zinxhirë kanë rajone konstante (C) dhe të ndryshueshme (V). Papaina ndan molekulën e imunoglobulinës në dy fragmente identike që lidhen me antigjenin - fab(Lidhja e anligjenit të fragmentit) dhe Fc(Fragmenl crislalhzable). Sipas llojit të zinxhirit të rëndë, dallohen 5 klasa të imunoglobulinave IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Ato përbëhen nga zinxhirë polipeptidikë. Ekzistojnë katër struktura në molekulën e imunoglobulinës:

1) primare - kjo është sekuenca e aminoacideve të caktuara. Ndërtohet nga treshe nukleotide, përcaktohet gjenetikisht dhe përcakton tiparet kryesore strukturore të mëvonshme;

2) sekondare (përcaktuar nga konformimi i vargjeve polipeptide);

3) terciar (përcakton natyrën e vendndodhjes së seksioneve individuale të zinxhirit që krijojnë një pamje hapësinore);

4) Kuaternare. Një kompleks biologjikisht aktiv lind nga katër zinxhirë polipeptidikë. Zinxhirët në çifte kanë të njëjtën strukturë.

Shumica e molekulave të imunoglobulinës përbëhen nga dy zinxhirë të rëndë (H) dhe dy zinxhirë të lehtë (L) të lidhur me lidhje disulfide. Zinxhirët e lehtë përbëhen nga dy zinxhirë k ose dy zinxhirë l. Zinxhirët e rëndë mund të jenë një nga pesë klasat (IgA, IgG, IgM, IgD dhe IgE).

Çdo qark ka dy seksione:

1) e përhershme. Mbetet konstante në sekuencën dhe antigjenitetin e aminoacideve brenda një klase të caktuar imunoglobulinash;

2) variabël. Karakterizohet nga një mospërputhje e madhe në sekuencën e aminoacideve; në këtë pjesë të zinxhirit ndodh reaksioni i përbërjes me antigjenin.

Çdo molekulë IgG përbëhet nga dy zinxhirë të lidhur, skajet e të cilave formojnë dy vende të lidhjes së antigjenit. Regjioni i ndryshueshëm i çdo zinxhiri ka rajone hipervariabile: tre në zinxhirët e lehtë dhe katër në zinxhirët e rëndë. Ndryshimet e sekuencës së aminoacideve në këto rajone hipervariabile përcaktojnë specifikën e antitrupit. Në kushte të caktuara, këto rajone hipervariabile mund të veprojnë edhe si antigjenë (idiotipe).

Nuk mund të ketë më pak se dy qendra të lidhjes së antigjenit në një molekulë imunoglobuline, por njëra mund të mbështillet brenda molekulës - ky është një antitrup jo i plotë. Ai bllokon antigjenin në mënyrë që të mos mund të lidhet me antitrupat e plotë.

Gjatë ndarjes enzimatike të imunoglobulinave, formohen fragmentet e mëposhtme:

1) Fc-fragmenti përmban seksione të të dy pjesëve të përhershme; nuk ka vetinë e një antitrupi, por ka një afinitet për komplementin;

2) Fragmenti Fab përmban të lehta dhe një pjesë të zinxhirit të rëndë me një vend të vetëm lidhës antigjen; ka vetinë e një antitrupi;

3) Fragmenti F(ab)T2 përbëhet nga dy fragmente Fab të ndërlidhura.

Klasat e tjera të imunoglobulinave kanë të njëjtën strukturë bazë. Përjashtim është IgM: është një pentamer (përbëhet nga pesë njësi bazë të lidhura në rajonin e terminaleve Fc), dhe IgA është një dimer.

3.2 Klasat e imunoglobulinave, funksionet e tyre

Ekzistojnë pesë klasa të imunoglobulinave tek njerëzit.

1. Imunoglobulinat G- Bëhet fjalë për monomere që përfshijnë katër nënklasa (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), të cilat ndryshojnë nga njëri-tjetri në përbërjen e aminoacideve dhe vetitë antigjenike. Antitrupat e nënklasave IgG1 dhe IgG4 lidhen në mënyrë specifike përmes fragmenteve Fc me patogjenin (opsonizimi imunitar) dhe për shkak të fragmenteve Fc ndërveprojnë me receptorët Fc të fagociteve, duke nxitur fagocitozën e patogjenit. IgG4 është i përfshirë në reaksione alergjike dhe nuk është në gjendje të rregullojë komplementin.

Karakteristikat e imunoglobulinave G:

1) luajnë një rol themelor në imunitetin humoral në sëmundjet infektive;

2) kalojnë placentën dhe formojnë imunitet anti-infektiv tek të porsalindurit;

3) janë në gjendje të neutralizojnë ekzotoksinat bakteriale, të lidhin komplementin, të marrin pjesë në reagimin e precipitimit.

2. Imunoglobulinat M përfshijnë dy nënklasa: IgM1 dhe IgM2.

Karakteristikat e imunoglobulinave M:

1) mos e kaloni placentën;

2) shfaqen në fetus dhe marrin pjesë në mbrojtjen anti-infektive;

3) janë në gjendje të aglutinojnë bakteret, të neutralizojnë viruset, të aktivizojnë komplementin;

4) luajnë një rol të rëndësishëm në eliminimin e patogjenit nga qarkullimi i gjakut, aktivizimin e fagocitozës;

5) formohen në fazat e hershme të procesit infektiv;

6) janë shumë aktive në reaksionet e aglutinimit, lizës dhe lidhjes së endotoksinave të baktereve gram-negative.

3. Imunoglobulinat A janë imunoglobulina sekretore që përfshijnë dy nënklasa: IgA1 dhe IgA2. Përbërja e IgA përfshin një përbërës sekretor të përbërë nga disa polipeptide, i cili rrit rezistencën e IgA ndaj veprimit të enzimave.

Karakteristikat e imunoglobulinave A:

2) marrin pjesë në imunitetin lokal;

3) parandalon ngjitjen e baktereve në mukozën;

4) neutralizon enterotoksinën, aktivizon fagocitozën dhe komplementin.

4. Imunoglobulinat E- Bëhet fjalë për monomere, përmbajtja e të cilave në serumin e gjakut është e papërfillshme. Kjo klasë përfshin pjesën më të madhe të antitrupave alergjikë - reagins. Niveli i IgE është rritur ndjeshëm tek njerëzit me alergji dhe të infektuar me helminth. IgE lidhet me receptorët Fc në mastocitet dhe bazofilet.

Vetitë e imunoglobulinave E: në kontakt me alergjenin krijohen ura, të cilat shoqërohen me çlirimin e substancave biologjikisht aktive që shkaktojnë reaksione të menjëhershme alergjike.

5. Imunoglobulinat D janë monomere. Ato funksionojnë kryesisht si receptorë të membranës për antigjenin. Qelizat plazmatike që sekretojnë IgD lokalizohen kryesisht në bajamet dhe indin adenoid.

Karakteristikat e imunoglobulinave D:

1) marrin pjesë në zhvillimin e imunitetit lokal;

2) kanë aktivitet antiviral;

3) aktivizoni komplementin (në raste të rralla);

4) marrin pjesë në diferencimin e qelizave B, kontribuojnë në zhvillimin e përgjigjes anti-idiotipike;

5) marrin pjesë në proceset autoimune.

Imunoglobulinat ndahen në klasa në varësi të strukturës, vetive dhe karakteristikave antigjenike të zinxhirëve të tyre të rëndë. Zinxhirët e lehtë në molekulat e imunoglobulinës përfaqësohen nga dy izotipe - lambda (λ) dhe kappa (κ), të cilat ndryshojnë në përbërjen kimike të rajoneve të ndryshueshme dhe konstante, në veçanti, prania e një grupi amino të modifikuar në fundin M të zinxhiri k. Ato janë të njëjta për të gjitha klasat. Zinxhirët e rëndë të imunoglobulinave ndahen në 5 izotipe (γ, μ, α, δ, ε), të cilat përcaktojnë përkatësinë e tyre në një nga pesë klasat e imunoglobulinave: G, M, A, D, E, përkatësisht. Ato ndryshojnë nga njëri-tjetri në strukturë, antigjenike dhe veti të tjera.

Kështu, përbërja e molekulave të klasave të ndryshme të imunoglobulinave përfshin zinxhirë të lehtë dhe të rëndë, të cilët i përkasin varianteve të ndryshme izotipike të imunoglobulinave.

Bashkë me to ka variante alotipike (alotipe) imunoglobulinash që mbartin shënues gjenetikë antigjenikë individualë që shërbejnë për diferencimin e tyre.

Prania e një vendi lidhës antigjen specifik për secilën imunoglobulinë, i formuar nga domenet hipervariabile të zinxhirëve të lehtë dhe të rëndë, është për shkak të vetive të tyre të ndryshme antigjenike. Këto dallime qëndrojnë në themel të ndarjes së imunoglobulinave në idiotipe. Akumulimi i çdo antitrupi që mbart epitope antigjenike (idiotipe) të reja në trup në strukturën e qendrave të tyre aktive çon në induksionin e një përgjigje imune ndaj tyre me formimin e antitrupave, të quajtur anti-idiotip.

Vetitë e imunoglobulinave

Molekulat e imunoglobulinave të klasave të ndryshme janë ndërtuar nga të njëjtat monomere, që kanë dy zinxhirë të rëndë dhe dy të lehtë, të cilët janë në gjendje të kombinohen në di- dhe polimere.

Monomerët përfshijnë imunoglobulinat G dhe E, pentamerët - IgM dhe IgA mund të përfaqësohen nga monomere, dimere dhe tetramere. Monomerët janë të ndërlidhur me të ashtuquajturin zinxhir lidhës, ose j-zinxhir (anglisht bashkim - lidh).

Imunoglobulinat e klasave të ndryshme ndryshojnë nga njëra-tjetra në vetitë biologjike. Para së gjithash, kjo i referohet aftësisë së tyre për të lidhur antigjenet. Në këtë reaksion, monomerët IgG dhe IgE përfshijnë dy vende lidhëse të antigjenit (qendra aktive), të cilat përcaktojnë bivalencën e antitrupave. Në këtë rast, çdo qendër aktive lidhet me një nga epitopet e antigjenit polivalent, duke formuar një strukturë rrjeti që precipiton. Së bashku me antitrupat bi- dhe polivalente, ekzistojnë antitrupa monovalente në të cilët funksionon vetëm një nga dy qendrat aktive, të aftë për t'u lidhur vetëm me një përcaktues të vetëm antigjenik pa formimin e mëvonshëm të një strukture rrjeti të komplekseve imune. Antitrupa të tillë quhen jo të plota, ato zbulohen në serumin e gjakut duke përdorur reagimin Coombs.

Imunoglobulinat karakterizohen nga aviditeti i ndryshëm, që kuptohet si shpejtësia dhe forca e lidhjes me molekulën e antigjenit. Aviditeti varet nga klasa e imunoglobulinave. Në këtë drejtim, pentamerët e imunoglobulinave të klasës M kanë aviditetin më të theksuar. Aviditeti i antitrupave ndryshon gjatë përgjigjes imune për shkak të kalimit nga sinteza e IgM në sintezën mbizotëruese të IgG.

Klasat e ndryshme të imunoglobulinave ndryshojnë nga njëra-tjetra në aftësinë e tyre për të kaluar nëpër placentë, për të lidhur dhe aktivizuar komplementin. Domenet individuale të fragmentit Fc të imunoglobulinës të formuara nga zinxhiri i saj i rëndë janë përgjegjës për këto veti. Për shembull, citotropia e IgG përcaktohet nga domeni Cγ3, fiksimi i komplementit përcaktohet nga domeni Cγ2, e kështu me radhë.

Imunoglobulinat e klasës G (IgG) përbëjnë rreth 80% të imunoglobulinave të serumit (mesatarisht 12 g/l), me një peshë molekulare 160,000 dhe një shkallë sedimentimi 7S. Ato formohen në kulmin e përgjigjes imune parësore dhe pas administrimit të përsëritur të antigjenit (përgjigja dytësore). IgG kanë një aviditet mjaft të lartë, d.m.th. një shkallë relativisht e lartë e lidhjes me një antigjen, veçanërisht të një natyre bakteriale. Kur qendrat aktive të IgG lidhen me epitopet e antigjenit në rajonin e fragmentit të tij Fc, zona përgjegjëse për fiksimin e pjesës së parë të sistemit të komplementit ekspozohet, e ndjekur nga aktivizimi i sistemit të komplementit përgjatë rrugës klasike. Kjo përcakton aftësinë e IgG për të marrë pjesë në reaksionet mbrojtëse të bakterolizës. IgG është e vetmja klasë e antitrupave që kalon placentën në fetus. Disa kohë pas lindjes së një fëmije, përmbajtja e tij në serumin e gjakut bie dhe arrin një përqendrim minimal me 3-4 muaj, pas së cilës fillon të rritet për shkak të akumulimit të IgG-së së tij, duke arritur normën deri në moshën 7 vjeç. . Rreth 48% e IgG gjendet në lëngun e indeve në të cilin ajo shpërndahet nga gjaku. IgG, si dhe imunoglobulinat e klasave të tjera, i nënshtrohet degradimit katabolik, i cili ndodh në mëlçi, makrofagë dhe në fokusin inflamator nën veprimin e proteinazave.

Ekzistojnë 4 nënklasa të IgG, të cilat ndryshojnë në strukturën e zinxhirit të rëndë. Ata kanë aftësi të ndryshme për të bashkëvepruar me komplementin dhe për të kaluar nëpër placentë.

Imunoglobulinat e klasës M (IgM) ato janë të parat që sintetizohen në trupin e fetusit dhe të parat që shfaqen në serumin e gjakut pas imunizimit të njerëzve me shumicën e antigjeneve. Ato përbëjnë rreth 13% të imunoglobulinave të serumit me një përqendrim mesatar prej 1 g/l. Për sa i përket peshës molekulare, ato janë dukshëm më të larta se të gjitha klasat e tjera të imunoglobulinave. Kjo për faktin se IgM janë pentamerë, d.m.th. përbëhet nga 5 nënnjësi, secila prej të cilave ka një peshë molekulare afër IgG. IgM i përket shumicës së antitrupave normalë - izohemaglutininave, të cilat janë të pranishme në serumin e gjakut në përputhje me përkatësinë e njerëzve në grupe të caktuara gjaku. Këto variante alotipike IgM luajnë një rol të rëndësishëm në transfuzionin e gjakut. Ata nuk e kalojnë placentën dhe kanë aviditetin më të lartë. Kur ndërveprojnë me antigjenet in vitro shkaktojnë aglutinimin e tyre, precipitimin ose fiksimin e komplementit. Në rastin e fundit, aktivizimi i sistemit të komplementit çon në lizën e antigjeneve korpuskulare.

Imunoglobulinat e klasës A (IgA) gjenden në serumin e gjakut dhe në sekretet në sipërfaqen e mukozave. Serumi përmban monomere IgA me një konstante sedimentimi prej 7S në një përqendrim prej 2.5 g/L. Ky nivel arrihet deri në moshën 10 vjeç. IgA e serumit sintetizohet në qelizat plazmatike të shpretkës, nyjeve limfatike dhe mukozave. Ata nuk aglutinojnë ose precipitojnë antigjenet, nuk janë në gjendje të aktivizojnë komplementin përgjatë rrugës klasike, si rezultat i së cilës nuk lizojnë antigjenet.

Imunoglobulinat sekretore të klasës IgA (SIgA) ndryshojnë nga serumi nga prania e një komponenti sekretor të shoqëruar me 2 ose 3 monomere të imunoglobulinës A. Komponenti sekretor është β-globulina me peshë molekulare 71 KD. Ajo sintetizohet nga qelizat e epitelit sekretor dhe mund të funksionojë si receptor i tyre dhe bashkohet me IgA kur kjo e fundit kalon nëpër qelizat epiteliale.

IgA sekretore luan një rol thelbësor në imunitetin lokal, pasi parandalon ngjitjen e mikroorganizmave në qelizat epiteliale të mukozave të gojës, zorrëve, rrugëve të frymëmarrjes dhe urinar. Në të njëjtën kohë, SIgA në një formë të grumbulluar aktivizon komplementin nëpërmjet një rruge alternative, e cila çon në stimulimin e mbrojtjes fagocitare lokale.

IgA sekretore parandalon adsorbimin dhe riprodhimin e viruseve në qelizat epiteliale të mukozës, për shembull, me infeksion adenovirus, poliomielit, fruth. Rreth 40% e totalit të IgA gjendet në gjak.

Imunoglobulinat e klasës D (lgD). Deri në 75% të IgD përmbahet në gjak, duke arritur një përqendrim prej 0.03 g / l. Ka një peshë molekulare prej 180,000 D dhe një shkallë sedimentimi prej rreth 7S. IgD nuk kalon placentën dhe nuk lidh komplementin. Është ende e paqartë se çfarë funksionesh kryen IgD. Besohet se është një nga receptorët e limfociteve B.

Imunoglobulinat e klasës E (lgE). Normalisht përmbahet në gjak në një përqendrim prej 0.00025 g / l. Ato sintetizohen nga plazmocitet në nyjet limfatike bronkiale dhe peritoneale, në mukozën e traktit gastrointestinal me një normë prej 0,02 mg/kg peshë trupore në ditë. Imunoglobulinat e klasës E quhen gjithashtu reagina, pasi ato marrin pjesë në reaksionet anafilaktike, duke pasur një citofilitet të theksuar.

Përgjigje: Imunoglobulinat:

Imunoglobulinat quhen proteina që sintetizohen nën ndikimin e një antigjeni dhe në mënyrë specifike reagojnë me të. Gjatë elektroforezës, ato lokalizohen në fraksione globulinike.

Imunoglobulinat përbëhen nga zinxhirë polipeptidikë. Ekzistojnë katër struktura në molekulën e imunoglobulinës:

Primar është sekuenca e aminoacideve të caktuara. Ndërtohet nga treshe nukleotide, përcaktohet gjenetikisht dhe përcakton tiparet kryesore strukturore të mëvonshme.

E mesme përcaktohet nga konformimi i vargjeve polipeptide.

Terciari përcakton natyrën e vendndodhjes së seksioneve individuale të zinxhirit që krijojnë një pamje hapësinore.

Kuaternari është karakteristik për imunoglobulinat. Një kompleks biologjikisht aktiv lind nga katër zinxhirë polipeptidikë. Zinxhirët në çifte kanë të njëjtën strukturë.

Çdo molekulë imunoglobuline ka një formë Y dhe përbëhet nga 2 zinxhirë të rëndë (H) dhe 2 të lehtë (L) të lidhur me ura disulfide. Çdo molekulë IG ka 2 fragmente identike Fab që lidhen me antigjenin (Fragment antigen linding) dhe një fragment Fc (Fragment i kristalizueshëm), me ndihmën e të cilit IG-të lidhen në mënyrë plotësuese me receptorët Fc të membranës qelizore.

Seksionet terminale të zinxhirëve të lehtë dhe të rëndë të molekulës IG janë mjaft të ndryshme (të ndryshueshme), dhe rajone të caktuara të këtyre zinxhirëve dallohen nga një diversitet veçanërisht i theksuar (hiperndryshueshmëria). Pjesët e mbetura të molekulës IG janë relativisht të ulëta (konstante). Në varësi të strukturës së rajoneve konstante të zinxhirëve të rëndë, IG-të ndahen në klasa (5 klasa) dhe nënspecie (8 nënspecie). Janë këto rajone konstante të zinxhirëve të rëndë, të cilat ndryshojnë ndjeshëm në përbërjen e aminoacideve për klasa të ndryshme të IG, ato që përfundimisht përcaktojnë vetitë e veçanta të secilës klasë të antitrupave:

lgM aktivizon sistemin e komplementit;

IgE lidhet me receptorët specifikë në sipërfaqen e mastociteve dhe bazofileve, duke çliruar ndërmjetësuesit e alergjive nga këto qeliza;

IgA sekretohet në lëngje të ndryshme trupore, duke siguruar imunitet sekretor;

IgD funksionon kryesisht si receptorë membranorë për antigjenin;

në IgG shfaq një sërë aktivitetesh, duke përfshirë aftësinë për të kaluar placentën.

Klasat e imunoglobulinave.

Imunoglobulinat G, IgG

Imunoglobulinat G janë monomere që përfshijnë 4 nënklasa (IgGl - 77%; IgG2 - 11%; IgG3 - 9%; IgG4 - 3%), të cilat ndryshojnë nga njëra-tjetra në përbërjen e aminoacideve dhe vetitë antigjenike. Përmbajtja e tyre në serumin e gjakut varion nga 8 deri në 16,8 mg/ml. gjysma e jetës është 20-28 ditë, dhe sintetizohet gjatë ditës nga 13 në 30 mg / kg. Ato përbëjnë 80% të përmbajtjes totale të IG. Ata mbrojnë trupin nga infeksionet. Antitrupat e nënklasave IgGl dhe IgG4 lidhen në mënyrë specifike përmes fragmenteve Fc me patogjenin (opsonizimi imunitar) dhe për shkak të fragmenteve Fc ndërveprojnë me receptorët Fc të fagociteve (makrofagët, leukocitet polimorfonukleare), duke kontribuar kështu në fagocitozën e patogjenit. IgG4 është i përfshirë në reaksione alergjike dhe nuk është në gjendje të rregullojë komplementin.

Antitrupat e klasës IgG luajnë një rol themelor në imunitetin humoral në sëmundjet infektive, duke shkaktuar vdekjen e patogjenit me pjesëmarrjen e komplementit dhe qelizave fagocitare opsonizuese. Ata kalojnë placentën dhe formojnë imunitet anti-infektiv tek të porsalindurit. Ata janë në gjendje të neutralizojnë ekzotoksinat bakteriale, të lidhin komplementin, të marrin pjesë në reagimin e precipitimit.

Imunoglobulinat M, IgM

Imunoglobulinat M janë më "të hershmet" nga të gjitha klasat e IG, duke përfshirë 2 nënklasa: IgMl (65%) dhe IgM2 (35%). Përqendrimi i tyre në serumin e gjakut varion nga 0,5 deri në 1,9 g/l ose 6% e përmbajtjes totale të IG. Sintetizohen 3-17 mg/kg në ditë, dhe gjysma e jetës së tyre është 4-8 ditë. Ata nuk e kalojnë placentën. IgM shfaqet në fetus dhe është i përfshirë në mbrojtjen anti-infektive. Ata janë në gjendje të aglutinojnë bakteret, të neutralizojnë viruset dhe të aktivizojnë komplementin. IgM luan një rol të rëndësishëm në eliminimin e patogjenit nga qarkullimi i gjakut, në aktivizimin e fagocitozës. Një rritje e konsiderueshme e përqendrimit të IgM në gjak vërehet në një sërë infeksionesh (malarie, trypanosomiasis) si tek të rriturit ashtu edhe tek të porsalindurit. Ky është një tregues i infeksionit intrauterin të agjentit shkaktar të rubeolës, sifilisit, toksoplazmozës, citomegalisë. IgM janë antitrupa që formohen në fillim të procesit të infeksionit. Ato janë shumë aktive në reaksionet e aglutinimit, lizës dhe lidhjes së endotoksinave të baktereve gram-negative.

Imunoglobulinat A, IgA

Imunoglobulinat A janë IG sekretore që përfshijnë 2 nënklasa: IgAl (90%) dhe IgA2 (10%). Përmbajtja e IgA në serumin e gjakut varion nga 1,4 deri në 4,2 g/l ose 13% e sasisë totale të IG; në ditë sintetizohet nga 3 deri në 50 mcg/kg. Gjysma e jetës së antitrupave është 4-5 ditë. IgA gjendet në qumësht, kolostrum, pështymë, sekrecione lacrimal, bronkiale dhe gastrointestinale, biliare dhe urinë. Përbërja e IgA përfshin një përbërës sekretor të përbërë nga disa polipeptide, i cili rrit rezistencën e IgA ndaj veprimit të enzimave. Ky është lloji kryesor i IG i përfshirë në imunitetin lokal. Ato parandalojnë ngjitjen e baktereve në mukozën, neutralizojnë enterotoksinën, aktivizojnë fagocitozën dhe komplementin. IgA nuk zbulohet tek të porsalindurit. Në pështymë, shfaqet tek fëmijët në moshën 2 muajshe, ku i pari zbulohet komponenti sekretor SC. Dhe vetëm më vonë molekula e plotë SigA. Mosha 3 muaj Përcaktuar nga shumë autorë si një periudhë kritike; kjo periudhë është veçanërisht e rëndësishme për diagnostikimin e pamjaftueshmërisë kongjenitale ose kalimtare të imunitetit lokal.

Imunoglobulinat E, IgE

Imunoglobulinat D, IgD

Imunoglobulinat D janë monomere; përmbajtja e tyre në gjak është 0,03-0,04 g/l ose 1% e sasisë totale të IG; në ditë ato sintetizohen nga 1 deri në 5 mg / kg, dhe gjysma e jetës varion nga 2-8 ditë. IgD-të përfshihen në zhvillimin e imunitetit lokal, kanë aktivitet antiviral dhe në raste të rralla aktivizojnë komplementin. Qelizat plazmatike që sekretojnë IgD lokalizohen kryesisht në bajamet dhe indin adenoid. IgD gjendet në qelizat B dhe mungon në monocite, neutrofile dhe limfocitet T. Besohet se IgD janë të përfshira në diferencimin e qelizave B, kontribuojnë në zhvillimin e një përgjigje anti-idiotipike dhe marrin pjesë në proceset autoimune.