Klasat dhe llojet e imunoglobulinave. Imunoglobulinat

Imunoglobulinat ndahen në pesë klasa sipas strukturës, vetive antigjenike dhe imunobiologjike: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Klasa e imunoglobulinave G. Izotipi G përbën pjesën më të madhe të Ig në serum. Ai përbën 70-80% të të gjithë Ig-së në serum, ndërsa 50% gjendet në lëngun e indeve. Përmbajtja mesatare e IgG në serumin e gjakut të një të rrituri të shëndetshëm është 12 g/l. Gjysma e jetës së IgG është 21 ditë.

IgG është një monomer që ka 2 qendra të lidhjes së antigjenit (mund të lidhë njëkohësisht 2 molekula antigjene, prandaj, valenca e tij është 2), një peshë molekulare prej rreth 160 kDa dhe një konstante sedimentimi prej 7S. Ka nëntipe Gl, G2, G3 dhe G4. Sintetizohet nga limfocitet B të pjekur dhe qeliza plazmatike. Ajo është e përcaktuar mirë në serumin e gjakut në kulmin e përgjigjes imune parësore dhe dytësore.

Ka afinitet të lartë. IgGl dhe IgG3 lidhen me komplementin, dhe G3 është më aktiv se Gl. IgG4, si IgE, ka citofilitet (tropizëm, ose afinitet, për mastocitet dhe bazofilet) dhe është i përfshirë në zhvillimin e një reaksioni alergjik të tipit I. Në reaksionet imunodiagnostike, IgG mund të shfaqet si një antitrup jo i plotë.

Kalon lehtësisht përmes barrierës placentare dhe siguron imunitet humoral për të porsalindurin në 3-4 muajt e parë të jetës. Ai gjithashtu mund të sekretohet në sekretin e mukozave, duke përfshirë qumështin me difuzion.

IgG siguron neutralizimin, opsonizimin dhe etiketimin e antigjenit, shkakton citolizën e ndërmjetësuar nga komplementi dhe citotoksicitetin e ndërmjetësuar nga qeliza e varur nga antitrupat.

Klasa e imunoglobulinave M. Molekula më e madhe nga të gjitha Ig. Ky është një pentamer që ka 10 qendra të lidhjes së antigjenit, pra valenca e tij është 10. Pesha e tij molekulare është rreth 900 kDa, konstanta e sedimentimit është 19S. Ka nëntipe Ml dhe M2. Zinxhirët e rëndë të molekulës IgM, ndryshe nga izotipet e tjera, janë ndërtuar nga 5 domene. Gjysma e jetës së IgM është 5 ditë.

Ajo përbën rreth 5-10% të të gjithë Ig në serum. Përmbajtja mesatare e IgM në serumin e gjakut të një të rrituri të shëndetshëm është rreth 1 g/l. Ky nivel tek njerëzit arrihet në moshën 2-4 vjeç.

IgM është filogjenetikisht imunoglobulina më e lashtë. Sintetizohet nga prekursorët dhe limfocitet B të pjekur. Formohet në fillim të përgjigjes imune parësore, është gjithashtu i pari që sintetizohet në trupin e një të porsalinduri - përcaktohet tashmë në javën e 20-të të zhvillimit intrauterin.

Ka aviditet të lartë dhe është aktivizuesi më efektiv i komplementit në rrugën klasike. Merr pjesë në formimin e imunitetit humoral të serumit dhe sekretimit. Duke qenë një molekulë polimerike që përmban një zinxhir J, ajo mund të formojë një formë sekretuese dhe të sekretohet në sekretimin e mukozave, duke përfshirë qumështin. Shumica e antitrupave normalë dhe izoaglutininave janë IgM.

Nuk kalon nëpër placentë. Zbulimi i antitrupave specifikë të izotipit M në serumin e gjakut të një të porsalinduri tregon një infeksion të mëparshëm intrauterin ose defekt placentar.

IgM siguron neutralizimin, opsonizimin dhe etiketimin e antigjenit, shkakton citolizën e ndërmjetësuar nga komplementi dhe citotoksicitetin e ndërmjetësuar nga qeliza e varur nga antitrupat.

Imunoglobulina e klasës A. Ekziston në forma serike dhe sekretore. Rreth 60% e të gjithë IgA gjendet në sekrecionet mukozale.

IgA e serumit: Ajo përbën rreth 10-15% të të gjithë Ig në serum. Serumi i gjakut i një të rrituri të shëndetshëm përmban rreth 2,5 g / l IgA, maksimumi arrihet deri në moshën 10 vjeç. Gjysma e jetës së IgA është 6 ditë.

IgA është një monomer, ka 2 qendra lidhëse antigjene (d.m.th., 2-valente), një peshë molekulare prej rreth 170 kDa dhe një konstante sedimentimi prej 7S. Ka nëntipe A1 dhe A2. Sintetizohet nga limfocitet B të pjekur dhe qeliza plazmatike. Ajo është e përcaktuar mirë në serumin e gjakut në kulmin e përgjigjes imune parësore dhe dytësore.

Ka afinitet të lartë. Mund të jetë një antitrup jo i plotë. Nuk lidh komplement. Nuk kalon nëpër barrierën placentare.

IgA siguron neutralizimin, opsonizimin dhe etiketimin e antigjenit, shkakton citotoksicitet qelizor të varur nga antitrupat.

IgA sekretore: Ndryshe nga serumi, sIgA sekretore ekziston në formë polimerike si një di- ose trimer (4- ose 6-valent) dhe përmban J- dhe S-peptide. Pesha molekulare 350 kDa e lart, konstanta e sedimentimit 13S e lart.

Ajo sintetizohet nga limfocitet B të pjekur dhe pasardhësit e tyre - qelizat plazmatike të specializimit përkatës vetëm brenda mukozave dhe lëshohen në sekretet e tyre. Vëllimi i prodhimit mund të arrijë 5 g në ditë. Pishina slgA konsiderohet më e shumta në trup - numri i saj tejkalon përmbajtjen totale të IgM dhe IgG. Nuk gjendet në serumin e gjakut.

Forma sekretore e IgA është faktori kryesor në imunitetin specifik humoral lokal të mukozave të traktit gastrointestinal, sistemit gjenitourinar dhe traktit respirator. Për shkak të zinxhirit S, është rezistent ndaj proteazave. slgA nuk aktivizon komplementin, por lidhet në mënyrë efektive me antigjenet dhe i neutralizon ato. Parandalon ngjitjen e mikrobeve në qelizat epiteliale dhe përgjithësimin e infeksionit brenda mukozave.

Klasa e imunoglobulinave E. Quhet edhe reagin. Përmbajtja në serumin e gjakut është jashtëzakonisht e ulët - afërsisht 0,00025 g / l. Zbulimi kërkon përdorimin e metodave të veçanta diagnostikuese shumë të ndjeshme. Pesha molekulare - rreth 190 kDa, konstanta e sedimentimit - rreth 8S, monomer. Ajo përbën rreth 0.002% të të gjithë Ig-ve që qarkullojnë. Ky nivel arrihet në moshën 10-15 vjeç.

Sintetizohet nga limfocitet B të pjekur dhe qeliza plazmatike kryesisht në indin limfoid të pemës bronkopulmonare dhe në traktin gastrointestinal.

Nuk lidh komplement. Nuk kalon nëpër barrierën placentare. Ka një citofilitet të theksuar - tropizëm për mastocitet dhe bazofilet. Merr pjesë në zhvillimin e mbindjeshmërisë së menjëhershme - reagimi i tipit I.

Klasa e imunoglobulinave D. Nuk ka shumë informacion për Ig të këtij izotipi. Pothuajse plotësisht i përmbajtur në serumin e gjakut në një përqendrim prej rreth 0.03 g / l (rreth 0.2% e numrit të përgjithshëm të Ig qarkulluese). IgD ka një peshë molekulare prej 160 kDa dhe një konstante sedimentimi prej 7S, një monomer.

Nuk lidh komplement. Nuk kalon nëpër barrierën placentare. Është një receptor për prekursorët e limfociteve B.

54. Antigjenet: përkufizimi, vetitë themelore. Antigjenet bakteriale
qelizat.

Antigjen -është një biopolimer i natyrës organike, gjenetikisht i huaj për një makroorganizëm, i cili, kur hyn në këtë të fundit, njihet nga sistemi i tij imunitar dhe shkakton reaksione imune që synojnë eliminimin e tij.

Antigjenet kanë një sërë vetive karakteristike: antigjeniteti, specifikiteti dhe imunogjeniteti.

antigjeniciteti. Antigjeniteti kuptohet si aftësia e mundshme e një molekule antigjeni për të aktivizuar komponentët e sistemit imunitar dhe në mënyrë specifike të ndërveprojë me faktorët e imunitetit (antitrupat, një klon i limfociteve efektore). Me fjalë të tjera, antigjeni duhet të veprojë si një stimul specifik në lidhje me qelizat imunokompetente. Në të njëjtën kohë, ndërveprimi i komponentit të sistemit imunitar nuk ndodh me të gjithë molekulën në të njëjtën kohë, por vetëm me zonën e saj të vogël, e cila quhet "përcaktues antigjenik" ose "epitop".

Huajja është parakusht për realizimin e antigjenitetit. Sipas këtij kriteri, sistemi i imunitetit të fituar dallon objektet potencialisht të rrezikshme të botës biologjike, të sintetizuara nga një matricë gjenetike e huaj. Koncepti i "huajshmërisë" është relativ, pasi qelizat imunokompetente nuk janë në gjendje të analizojnë drejtpërdrejt kodin gjenetik të huaj. Ata perceptojnë vetëm informacion indirekt, i cili, si në një pasqyrë, pasqyrohet në strukturën molekulare të materies.

Imunogjeniteti- aftësia potenciale e një antigjeni për të shkaktuar një reaksion mbrojtës specifik në lidhje me vetveten në makroorganizëm. Shkalla e imunogjenitetit varet nga një sërë faktorësh që mund të kombinohen në tre grupe: 1. Veçoritë molekulare të antigjenit; 2. Pastrimi i antigjenit në trup; 3. Reaktiviteti i makroorganizmit.

Për grupin e parë të faktorëve caktohet natyra, përbërja kimike, pesha molekulare, struktura dhe disa karakteristika të tjera.

Imunogjeniteti varet kryesisht nga natyra e antigjenit. Izomerizmi optik i aminoacideve që përbëjnë molekulën e proteinës është gjithashtu i rëndësishëm. Me rëndësi të madhe është madhësia dhe pesha molekulare e antigjenit. Shkalla e imunogjenitetit ndikohet edhe nga struktura hapësinore e antigjenit. Stabiliteti sterik i molekulës së antigjenit doli gjithashtu të jetë i rëndësishëm. Një kusht tjetër i rëndësishëm për imunogjenitetin është tretshmëria e antigjenit.

Grupi i dytë i faktorëve lidhur me dinamikën e hyrjes së antigjenit në organizëm dhe nxjerrjen e tij. Kështu, është e njohur varësia e imunogjenitetit të një antigjeni nga mënyra e administrimit të tij. Sasia e antigjenit në hyrje ndikon në përgjigjen imune: sa më shumë të jetë, aq më e theksuar është përgjigja imune.

Grupi i tretë kombinon faktorët, të cilat përcaktojnë varësinë e imunogjenitetit nga gjendja e makroorganizmit. Në këtë drejtim dalin në pah faktorët trashëgues.

Specifikimi quhet aftësia e një antigjeni për të nxitur një përgjigje imune ndaj një epitopi të përcaktuar rreptësisht. Kjo pronë është për shkak të veçorive të formimit të përgjigjes imune - komplementariteti i aparatit receptor të qelizave imunokompetente ndaj një përcaktuesi specifik antigjenik është i nevojshëm. Prandaj, specifika e një antigjeni përcaktohet kryesisht nga vetitë e epitopeve të tij përbërës. Sidoqoftë, duhet të merret parasysh kushtëzimi i kufijve të epitopeve, diversiteti i tyre strukturor dhe heterogjeniteti i kloneve të specifikës së limfociteve antigjen-reaktive. Si rezultat, trupi gjithmonë i përgjigjet acarimit antigjenik me një përgjigje imune poliklonale.

Antigjenet e qelizave bakteriale. Në strukturën e një qelize bakteriale dallohen antigjene flagjele, somatike, kapsulare dhe disa antigjene të tjera. Flagella, ose H-antigjene, të lokalizuara në aparatin lokomotor të baktereve - flagjelat e tyre. Ato janë epitope të proteinës kontraktuese flagelinë. Kur nxehet, flagjelina denatyrohet dhe antigjeni H humbet specifikën e tij. Fenoli nuk vepron në këtë antigjen.

Somatik, ose O-antigjen, të lidhura me murin qelizor bakterial. Baza e tij është LPS. Antigjeni O shfaq veti të qëndrueshme termike - nuk shkatërrohet nga zierja e zgjatur. Sidoqoftë, antigjeni somatik i nënshtrohet veprimit të aldehideve (për shembull, formalinës) dhe alkooleve, të cilat prishin strukturën e tij.

Kapsulare, ose K-antigjene, të vendosura në sipërfaqen e murit qelizor. Ato gjenden në bakteret që formojnë një kapsulë. Si rregull, antigjenet K përbëhen nga polisaharide acidike (acidet uronike). Në të njëjtën kohë, në bacilin e antraksit, ky antigjen është ndërtuar nga zinxhirët polipeptidikë. Sipas ndjeshmërisë ndaj nxehtësisë dallohen tre lloje të antigjenit K: A, B, dhe L. Qëndrueshmëria më e lartë termike është karakteristike e tipit A, nuk denatyrohet as me zierje të zgjatur. Tipi B i reziston ngrohjes së shkurtër (rreth 1 orë) deri në 60 "C. Lloji L shkatërrohet me shpejtësi në këtë temperaturë. Prandaj, heqja e pjesshme e antigjenit K është e mundur nga zierja e zgjatur e kulturës bakteriale.

Në sipërfaqen e shkaktarit të etheve tifoide dhe të enterobaktereve të tjera, të cilat kanë një virulencë të lartë, mund të gjendet një variant i veçantë i antigjenit kapsular. Ai mori emrin antigjeni i virulencës, ose antigjeni Vi. Zbulimi i këtij antigjeni ose i antitrupave specifikë për të ka një vlerë të madhe diagnostike.

Bakteret bakteriale gjithashtu kanë veti antigjenike. toksina proteinike, enzima dhe disa proteina të tjera që sekretohen nga bakteret në mjedis (p.sh. tuberkulina). Kur ndërveprojnë me antitrupa specifikë, toksinat, enzimat dhe molekula të tjera biologjikisht aktive me origjinë bakteriale humbasin aktivitetin e tyre. Tetanozi, difteria dhe toksinat e botulinumit janë ndër antigjenet e forta të plota, kështu që ato përdoren për të marrë toksoidë për vaksinimin e njeriut.

Në përbërjen antigjenike të disa baktereve, dallohet një grup antigjenesh me imunogjenitet të theksuar, aktiviteti biologjik i të cilëve luan një rol kyç në patogjenitetin e patogjenit. Lidhja e antigjeneve të tilla nga antitrupa specifikë pothuajse tërësisht çaktivizon vetitë virulente të mikroorganizmit dhe siguron imunitet ndaj tij. Antigjenet e përshkruara quhen mbrojtëse. Për herë të parë, një antigjen mbrojtës u gjet në shkarkimin purulent të një karbunkuli të shkaktuar nga bacil i antraksit. Kjo substancë është një nënnjësi e një toksine proteinike, e cila është përgjegjëse për aktivizimin e nënnjësive të tjera, në të vërtetë virulente - të ashtuquajturit faktorë edematoz dhe vdekjeprurës.

55. Formimi i antitrupave: përgjigja parësore dhe dytësore.

Aftësia për të formuar antitrupa shfaqet në periudhën prenatale në një embrion 20-javor; pas lindjes fillon prodhimi vetjak i imunoglobulinave, i cili rritet deri në moshën madhore dhe pakësohet disi në pleqëri. Dinamika e formimit të antitrupave ka një karakter të ndryshëm në varësi të fuqisë së efektit antigjenik (doza e antigjenit), shpeshtësia e ekspozimit ndaj antigjenit, gjendja e trupit dhe sistemi i tij imunitar. Gjatë futjes fillestare dhe të përsëritur të antigjenit, dinamika e formimit të antitrupave është gjithashtu e ndryshme dhe vazhdon në disa faza. Alokoni fazën latente, logaritmike, stacionare dhe fazën e rënies.

Në fazën latente bëhet përpunimi dhe paraqitja e antigjenit te qelizat imunokompetente, riprodhimi i një kloni qelizor të specializuar në prodhimin e antitrupave ndaj këtij antigjeni, fillon sinteza e antitrupave. Gjatë kësaj periudhe, antitrupat në gjak nuk zbulohen.

Gjatë fazës logaritmike antitrupat e sintetizuar lirohen nga qelizat plazmatike dhe hyjnë në limfë dhe në gjak.

Në fazën stacionare numri i antitrupave arrin maksimumin dhe stabilizohet, pastaj vjen faza e zbritjes nivelet e antitrupave. Gjatë administrimit fillestar të antigjenit (përgjigjja primare imune), faza latente është 3-5 ditë, faza logaritmike është 7-15 ditë, faza stacionare është 15-30 ditë dhe faza e rënies është 1-6 muaj ose më shumë. Një tipar i përgjigjes imune parësore është se fillimisht sintetizohet IgM dhe më pas IgG.

Në ndryshim nga përgjigja imune parësore gjatë administrimit sekondar të një antigjeni (përgjigja imune dytësore), periudha latente shkurtohet në disa orë ose 1-2 ditë, faza logaritmike karakterizohet nga një rritje e shpejtë dhe një nivel dukshëm më i lartë i antitrupave. , i cili në fazat e mëvonshme ruhet për një kohë të gjatë dhe ngadalë, ndonjëherë në disa vite, zvogëlohet. Në përgjigjen imune dytësore, në ndryshim nga primare, sintetizohet kryesisht IgG.

Një ndryshim i tillë në dinamikën e prodhimit të antitrupave gjatë përgjigjeve imune parësore dhe dytësore shpjegohet me faktin se pas administrimit fillestar të antigjenit, në sistemin imunitar formohet një klon limfocitesh, që mbart kujtesën imunologjike të këtij antigjeni. Pas një takimi të dytë me të njëjtin antigjen, kloni i limfociteve me kujtesë imunologjike shumëfishohet me shpejtësi dhe ndez intensivisht procesin e gjenezës së antitrupave.

Formimi shumë i shpejtë dhe i fuqishëm i antitrupave pas takimit të përsëritur me një antigjen përdoret për qëllime praktike kur është e nevojshme të merren titra të lartë të antitrupave në prodhimin e serumeve diagnostike dhe terapeutike nga kafshët e imunizuara, si dhe për të krijuar imunitet emergjent gjatë vaksinimit.

Struktura e imunoglobulinave

Sipas strukturës së tij kimike imunoglobulinat janë glikoproteina.

Sipas vetive fiziko-kimike dhe antigjenike, imunoglobulinat ndahen në klasa: G, M, A, E D.

Molekula e imunoglobulinësG ndërtuar nga 2 zinxhirë të rëndë (zinxhirë H) dhe 2 zinxhirë polipeptidë të lehtë (zinxhirë L).

Çdo zinxhir polipeptid përbëhet nga variabël (V), të qëndrueshme (konstante, C) dhe të ashtuquajturat pjesë të menteshës.

Zinxhirët e rëndë të imunoglobulinave të klasave të ndryshme janë ndërtuar nga polipeptide të ndryshme (gama, mu, alfa, delta, peptide epsilon) dhe për këtë arsye janë antigjene të ndryshme.

Zinxhirët e lehtë përfaqësohen nga 2 lloje polipeptidesh - peptide kappa dhe lambda.

Rajonet e ndryshueshme janë shumë më të shkurtra se rajonet konstante. Çdo çift i zinxhirëve polipeptidë të lehtë dhe të rëndë në pjesët e tyre C, si dhe zinxhirët e rëndë, janë të ndërlidhur nga ura disulfide.

As zinxhirët e rëndë dhe as të lehtë nuk posedojnë vetitë e antitrupave (ndërveprim me haptenet). Me hidrolizën me papainë, molekula e imunoglobulinës G zbërthehet në 3 fragmente - 2 fragmente Fab dhe fragment Fc.

Kjo e fundit është mbetjet e zinxhirëve të rëndë, pjesët e tyre konstante. Nuk ka vetinë e një antitrupi (nuk ndërvepron Me antigjen), por ka një afinitet për komplementin, është në gjendje ta rregullojë dhe aktivizojë atë. Në këtë drejtim, fragmenti është caktuar si F c-fragment (fragment komplementi). I njëjti fragment Fc siguron kalimin e imunoglobulinave G përmes barrierave gjako-truore ose placentare.

Dy fragmentet e tjera të imunoglobulinës G janë mbetje të zinxhirit të rëndë dhe të lehtë me pjesët e tyre të ndryshueshme. Ato janë identike me njëri-tjetrin dhe kanë veti të antitrupave (ndërveprojnë me antigjenin), në këtë drejtim, këto fragmente Dhe referuar si F ab,-(fragment antitrupi).

Meqenëse as zinxhirët e rëndë dhe as të lehtë nuk kanë vetinë e një antitrupi, por ai zbulohet në fragmentet F a, është e qartë se janë pjesët e ndryshueshme të zinxhirëve të rëndë dhe të lehtë ato që janë përgjegjëse për ndërveprimin me antigjenin. Ato formojnë një strukturë unike dhe strukturë organizative hapësinore - vendi aktiv i antitrupave.Çdo qendër aktive e çdo imunoglobuline korrespondon me grupin përcaktues të antigjenit përkatës, si një "çelës për një bravë".

Molekula e imunoglobulinës G ka 2 qendra aktive. Që nga struktura e qendrave aktive të imunoglobulinave të një

klasë, por specifikat e ndryshme nuk janë të njëjta, atëherë këto molekula (antitrupa të së njëjtës klasë, por specifike të ndryshme) janë antitrupa të ndryshëm. Këto ndryshime referohen si dallime idiotipike të imunoglobulinave, ose idiotipe.

Molekulat e imunoglobulinave të klasave të tjera të ndërtuara në të njëjtin parim si IgG, pra nga monomerët që kanë 2 zinxhirë të rëndë dhe 2 të lehtë, por imunoglobulinat e klasës M janë pentamere (të ndërtuara nga 5 monomerë të tillë), dhe imunoglobulinat e klasës A janë dimere ose tetramere.

Numri i monomereve që përbëjnë molekulën e një klase të caktuar të imunoglobulinës përcakton peshën e saj molekulare. Më të rëndat janë IgM, më të lehtat janë IgG, si rezultat i të cilave kalojnë nëpër placentë.

Është gjithashtu e qartë se imunoglobulinat e klasave të ndryshme kanë një numër të ndryshëm qendrash aktive: IgG ka 2 prej tyre dhe IgM ka 10. Në këtë drejtim, ato janë në gjendje të lidhin një numër të ndryshëm molekulash antigjeni dhe shpejtësinë e kësaj lidhjeje. do të jetë ndryshe.

Shkalla e lidhjes së imunoglobulinave me një antigjen është e tyre aviditeti.

Forca e kësaj lidhjeje shënohet si afiniteti.

IgM-të janë me afinitet të lartë, por me afinitet të ulët, ndërsa IgG-të janë me afinitet të ulët avid por të lartë.

Nëse vetëm një qendër aktive funksionon në një molekulë antitrupash, ajo mund të lidhet vetëm me një përcaktues antigjenik pa formimin e mëvonshëm të një strukture rrjeti të komplekseve antigjen-antitrup. Antitrupa të tillë quhen jo të plotë. Ata nuk japin reaksione të dukshme për syrin, por frenojnë reagimin e antigjenit me antitrupa të plotë.

Antitrupat jo të plotë luajnë një rol të rëndësishëm në zhvillimin e konfliktit Rh, sëmundjeve autoimune (kolagjenoza) etj dhe zbulohen duke përdorur reaksionin Coombs (test antiglobulin).

Roli mbrojtës i imunoglobulinave të klasave të ndryshme gjithashtu jo e njëjta gjë.

Imunoglobulinat e klasës E (reagina) realizojnë zhvillimin e reaksioneve alergjike të tipit të menjëhershëm (hipersensitiviteti i tipit imediat - HNT). Alergjenët (antigjenet) që hyjnë në trup janë ngjitur në fragmentet F ab të reaginave të fiksuara në inde (fragmenti Fc shoqërohet me receptorët bazofil të indeve), gjë që çon në çlirimin e substancave biologjikisht aktive që shkaktojnë zhvillimin e reaksioneve alergjike. Në reaksionet alergjike, bazofilet e indeve dëmtohen nga kompleksi antigjen-antitrup dhe lëshojnë granula që përmbajnë histaminë dhe substanca të tjera biologjikisht aktive.

Imunoglobulinat e klasës A mund te jete:

• serumi (i sintetizuar në qelizat plazmatike të shpretkës, nyjet limfatike, kanë strukturë molekulare monomerike dhe dimerike dhe përbëjnë 80% të IgA që përmbahet në serum);
• sekretore (të sintetizuara në elementet limfatike të mukozave).

Këto të fundit dallohen nga prania e një përbërësi sekretues (beta-globulinë), i cili ngjitet në molekulën e imunoglobulinës gjatë kalimit të saj nëpër qelizat epiteliale të mukozës.

Imunoglobulinat sekretuese luajnë një rol të rëndësishëm në imunitetin lokal, duke parandaluar ngjitjen e mikroorganizmave në mukozën, stimulojnë fagocitozën dhe aktivizojnë komplementin dhe mund të depërtojnë në pështymë dhe kolostrum.

Imunoglobulinat e klasës M

sintetizohet fillimisht si përgjigje ndaj stimulimit antigjenik. Ata janë në gjendje të lidhin një numër të madh antigjenesh dhe të luajnë një rol të rëndësishëm në formimin e imunitetit antibakterial dhe antitoksik. Shumica e antitrupave të serumit janë imunoglobulina të klasës G, të cilat përbëjnë deri në 80% të të gjitha imunoglobulinave. Ato formohen në kulmin e përgjigjes imune parësore dhe dytësore dhe përcaktojnë intensitetin e imunitetit ndaj baktereve dhe viruseve. Përveç kësaj, ata janë në gjendje të depërtojnë në barrierën placentare dhe gjaku-tru.

imunoglobulinave të klasësD

ndryshe nga imunoglobulinat e klasave të tjera, ato përmbajnë N-acetilgalaktozaaminë dhe nuk janë në gjendje të fiksojnë komplementin. Niveli i IgD rritet në mielomë të shumëfishtë dhe në proceset inflamatore kronike.

1658 0

Izotipet

Deri më tani, janë përshkruar tipare të përbashkëta për të gjitha molekulat e imunoglobulinave, të tilla si konstrukti i katër zinxhirëve dhe domenet strukturore. Në kundërshtimin e tij ndaj substancave të huaja agresive, trupi ka zhvilluar një sërë mekanizmash, secili prej të cilëve bazohet në një veçori ose funksion të veçantë të molekulës së imunoglobulinës.

Kështu, kur një molekulë specifike e antitrupit lidhet me një antigjen ose patogjen specifik, disa mekanizma të ndryshëm efektorë hyjnë në lojë. Këta mekanizma ndërmjetësohen nga klasa (izotope) të ndryshme imunoglobulinash, secila prej të cilave mund të ndërveprojë me të njëjtin epitop, por secila mund të shkaktojë një reagim të ndryshëm.

Këto dallime janë rezultat i variacioneve strukturore në zinxhirët e rëndë, të cilët kanë krijuar domene që përcaktojnë diversitetin e funksioneve. Një pasqyrë e përgjithshme e vetive të klasave të imunoglobulinave është paraqitur në Tabelën. 4.2 dhe 4.3 dhe në fig. 4.7.

Tabela 4.2. Karakteristikat më të rëndësishme të izotipeve të imunoglobulinës

Prona	Izotipi
	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
Masa molekulare	150000	160000 per monomer	900000	180000	200000
Komponentët shtesë të proteinave	-	J dhe S	J	-	-
Përqendrimi i përafërt në serum, mg/ml	12	1,8	1	0,00-0,04	0,00002
Pjesa e të gjithë Ig, %	80	13	6	0,2	0,002
Vendndodhja	Përafërsisht e barabartë jashtë dhe brenda enëve	Brenda enëve dhe në fshehtësi	Kryesisht brenda anijeve	në sipërfaqen e limfocitit	Në mastocitet, bazofilet, sekrecionet e hundës dhe pështymë
Gjysma e jetës, ditë	23	5,5	5,0	2,8	2,0
Kalimi nëpër placentë	+ +	-	-	-	-
Duke pasur një sekret	-	+ +	-	-	-
Prania në qumësht	+		Nga zero në gjurmë	-	-
Aktivizimi i komplementit	+	-	+ + +	-	-
Lidhja me receptorët Fc në makrofagët, qelizat NK dhe PMN	+ +
Kapaciteti relativ aglutinues	+	+ +	+ + +	-	-
Aktiviteti antiviral	+ + +	+ + +	+	-	-
Aktiviteti antibakterial	+ + +	(me lizozim)	+ + + (me plotësues)
Aktiviteti antitoksik	+ + +	-	-	-	+ +
Aktiviteti alergjik	-	-	-	-	+ +

Tabela 4.3. Dallime të rëndësishme midis nënklasave të IgG njerëzore

Alotipet

Një formë tjetër e ndryshimit në strukturën e imunoglobulinave janë allotipet. Këto variacione bazohen në dallimet gjenetike midis individëve dhe varen nga ekzistenca e formave alelike (alotipeve) të së njëjtës proteinë si rezultat i pranisë së formave të ndryshme të të njëjtit gjen në një vend të caktuar. Si rezultat, alotipet e zinxhirit të rëndë ose të lehtë që përbëjnë çdo imunoglobulinë mund të jenë të pranishme në disa anëtarë të specieve dhe të mungojnë në të tjerët. Kjo situatë ndryshon ndjeshëm nga situatat me klasa ose nënklasa të imunoglobulinave që janë të pranishme në të gjithë anëtarët e specieve.

Oriz. 4.7. Lloje të ndryshme të variacioneve të imunoglobulinave

Ndryshimet alotipike në lokacionet e njohura prekin vetëm një ose dy aminoacide në një rajon konstant zinxhir. Me përjashtime të rralla, prania e dallimeve alotipike ndërmjet dy molekulave identike të imunoglobulinës zakonisht nuk ndikon në lidhjen e antigjenit, por është një shënues i rëndësishëm për analizën e trashëgimisë Mendeliane.

Disa shënues të njohur alotipikë janë grupuar në zinxhirin γ IgG të njeriut (i quajtur Gm për shënuesit IgG), zinxhirin κ (i quajtur Km) dhe zinxhirin α (i quajtur Am).

Markuesit alotipikë janë zbuluar në imunoglobulina nga disa specie, zakonisht duke përdorur antisera të përftuara nga imunizimi i një anëtari të një specie të caktuar me antitrupa nga një anëtar tjetër i së njëjtës specie. Ashtu si me sistemet e tjera alelike, allotipet trashëgohen si tipare dominuese Mendeliane. Gjenet që kodojnë këta shënues shprehen në mënyrë kodominuese, dhe kështu një individ mund të jetë homozigot ose heterozigot për atë shënues.

Idiotipe

Siç e kemi parë, qendra e lidhjes së antigjenit të një molekule specifike të antitrupit përbëhet nga një kombinim unik i aminoacideve në rajonet e ndryshueshme të zinxhirit të lehtë dhe të rëndë. Meqenëse një kombinim i tillë nuk gjendet në molekula të tjera të antitrupave, ai duhet të jetë imunogjen dhe i aftë të stimulojë një përgjigje imunologjike kundër vetvetes në një kafshë të së njëjtës specie. Ky fakt u zbulua vërtet nga J. Oudin dhe G. Kunkel, të cilët në fillim të viteve 1960 treguan se imunizimi eksperimental me disa antitrupa ose proteina mielomatike mund të prodhojë një antiserum që është specifik vetëm për atë të përdorur. specie.

Antisera të tillë përmbajnë popullata të antitrupave specifike për disa epitope, të quajtura idiotopë. të cilat janë të pranishme në rajonin e ndryshueshëm (zinxhir të rëndë dhe të lehtë) të antitrupave të përdorur për imunizimin. Tërësia e të gjithë idiotopeve në një molekulë antitrupi të futur quhet idiotip. Në disa raste, serumet anti-idiotip parandalojnë një antitrup që të lidhet me antigjenin e tij. Në këtë rast, përcaktori idiotip konsiderohet të jetë i vendosur brenda ose ngjitur me vetë vendin e lidhjes së antigjenit.

Serumet anti-idiotipike që nuk bllokojnë lidhjen e antitrupave me antigjenin, ka të ngjarë të drejtohen kundër përcaktuesve të ndryshueshëm në një rajon kornizë jashtë vendit të lidhjes së antigjenit (Figura 4.8).

Oriz. 4.8. Dy antitrupa anti-idiotip ndaj AT1. (A) Një antitrup anti-idiotip i drejtuar kundër vendit të lidhjes së antigjenit të AT1 parandalon AT1 të lidhet me antigjenin. (B) Antitrupi anti-idiotip lidhet me kornizën AT1 pa e penguar atë të lidhet me antigjenin.

Bazuar në konsideratat teorike, mund të vizualizohet se një antitrup anti-idiotip që lidhet me një qendër lidhëse antigjene, plotësuese me atë qendër në idiotip, i ngjan një epitopi që është gjithashtu plotësues me qendrën lidhëse antigjen të idiotipit. Kështu, një anti-idiotip mund të përfaqësojë një gjurmë ose imazh të brendshëm të një epitopi të kushtëzuar. Në të vërtetë, ka shembuj të imunizimit të kafshëve eksperimentale duke përdorur imazhe të brendshme anti-idiotipike si imunogjene.

Imunogjenë të tillë rezultojnë në antitrupa të aftë për të reaguar me një antigjen që mban epitopin ndaj të cilit drejtohet idiotipi origjinal. Shfaqja e antitrupave të tillë nxitet pa asnjë kontakt të kafshës së imunizuar me vetë antigjenin origjinal (origjinal).

Në disa raste, veçanërisht në kafshët inbred, antitrupat anti-idiotip reagojnë me disa antitrupa të ndryshëm që drejtohen kundër të njëjtit epitop dhe kanë idiotipe të ngjashme. Këto idiotipe quhen të zakonshme ose ndër-reaktive, dhe termi zakonisht përcakton një familje të molekulave të antitrupave.

Në kontrast me këtë situatë, serumi që reagon me vetëm një molekulë specifike të antitrupit përkufizohet se ka një idiotip unik. Prania e përcaktuesve idiotip në molekulat e imunoglobulinës mund të luajë një rol në kontrollin dhe modulimin e përgjigjes imune, siç përshkruhet në teorinë e rrjetit të N. Jerne, megjithëse opinionet për këtë çështje janë kontradiktore.

Në fig. Janë paraqitur 4.9 lloje të ndryshme të variacioneve të vërejtura midis imunoglobulinave.

Oriz. 4.9. Strukturat e klasave kryesore të antitrupave të sekretuar. Zinxhirët e lehtë tregohen në të gjelbër dhe zinxhirët e rëndë në blu. Rrathët portokalli tregojnë vendet e glikozilimit. IgM polimer dhe IgA përmbajnë një polipeptid të quajtur zinxhiri J. Molekula e treguar dimerike IgA përmban një komponent sekretor (i treguar me të kuqe)

Dallimet midis rajoneve konstante që rezultojnë nga përfshirja e gjeneve të ndryshme të rajonit konstant të zinxhirit të rëndë dhe të lehtë quhen izotipe. Dallimet që lidhen me alele të ndryshme të të njëjtit gjen të rajonit konstant quhen allotipe. Së fundi, brenda një izotipi të caktuar (p.sh. IgG), veçoritë në rirregullimin specifik të gjeneve VH dhe VL quhen idiotipe.

R. Koiko, D. Sunshine, E. Benjamini

Tek njerëzit, imunoglobulinat ndodhen në sekrete që prodhohen nga mukoza, ose më mirë gjëndrat e saj, në serumin e gjakut dhe lëngun intersticial. Falë kësaj, një person mbrohet plotësisht nga sëmundjet, i cili quhet edhe imuniteti humoral.

Përgjigja imune ndaj kësaj gjendje është e dy llojeve:

• specifike;
• jospecifike.

Meqenëse shumë nuk e dinë se çfarë janë imunoglobulinat, ia vlen të kujtojmë se ato i japin një përgjigje specifike trupit, pasi gjejnë në të dhe më pas shkatërrojnë bakteret e huaja. Trupi i njeriut prodhon antitrupat e tij që i rezistojnë baktereve dhe viruseve të dëmshme. Megjithatë, ata do të luftojnë vetëm një patogjen.

Si rezultat i kësaj, në trup formohet imuniteti i fituar, i cili mund të jetë i dy llojeve:

1. Aktiv. Mund të ndodhë për shkak të antitrupave që u shfaqën në trup pas një sëmundjeje. Ajo formohet gjithashtu pas dhënies së një vaksine profilaktike, kur bakteret e dobësuara ose të shkatërruara, si dhe toksinat e tyre të modifikuara, futen në trup.
2. Pasive. Ky imunitet shfaqet tek një foshnjë e porsalindur që e ka marrë atë nga nëna e tij në mitër ose gjatë ushqyerjes me gji. Mund të shfaqet edhe pas vaksinimit kundër një sëmundjeje specifike.

Imuniteti, i cili u formua vetëm si rezultat i futjes së serumit në trup me përbërës të imunoglobulinës, quhet gjithashtu artificial. Ndërsa imuniteti që ka marrë foshnja nga nëna quhet natyral.

Siç u përmend më lart, imunoglobulina është mbrojtja e pacientit nga sëmundje të ndryshme, pasi ajo është e pajisur me disa veti të rëndësishme:

• përcakton substancat e huaja në qelizat dhe organet e njeriut (këto përfshijnë mikroorganizmat ose përbërësit e tyre);
• formon një imunitet të ri duke u lidhur me antigjenin;
• shkatërron komplekset imune në zhvillim;
• pas transferimit të sëmundjeve, ky element mbetet përgjithmonë në trup, gjë që siguron që personi të mos riinfektohet.

Përveç kësaj, substanca të tilla mund të kryejnë funksione të tjera. Për shembull, në trupin e njeriut ka antitrupa që neutralizojnë imunoglobulinat "ekstra" që u formuan tepër. Për shkak të këtyre antitrupave, mund të ndodhë refuzimi i organeve të transplantuara. Kjo është arsyeja pse, ata pacientë që iu nënshtruan një operacioni transplantimi duhet të marrin vazhdimisht ilaçe që shtypin përgjigjen imune.

Vlen të dihet se disa sëmundje autoimune mund të prodhojnë imunoglobulina të dëmtuara që sulmojnë indet e trupit tuaj.

Kushdo që dëshiron të kuptojë se cilat janë klasat e imunoglobulinave duhet të dijë se të gjitha imunoglobulinat ndahen në 5 klasa - G, M, E, A dhe D, ndryshimet e të cilave janë në strukturë dhe qëllim funksional:

1. Imunoglobulina G (IgG). Ky element mund t'i atribuohet klasës kryesore të imunoglobulinave të vendosura në serumin e gjakut. Ekzistojnë 4 nënklasa të kësaj substance, të cilat mund të punojnë veçmas nga njëra-tjetra. Çfarë tregon imunoglobulina? Një komponent i tillë njofton për keqfunksionimet në trup, të cilat mund të diagnostikohen lehtësisht duke përdorur një test gjaku. Prodhimi i këtij komponenti ndodh disa ditë pas shfaqjes së imunoglobulinës së klasës M dhe më pas qëndron në trupin e njeriut për një kohë të gjatë, duke parandaluar ri-infeksionin dhe duke shkatërruar elementët toksikë të dëmshëm. Për shkak të madhësisë së saj të vogël, kjo imunoglobulinë depërton lirshëm në membranat e fetusit të vendosura në trupin e nënës së ardhshme dhe e mbron fëmijën nga efektet e dëmshme të infeksioneve të ndryshme. Një tregues i normës së kësaj imunoglobuline G është përmbajtja e saj, e cila është 75% e sasisë totale të antitrupave në trup.
2. Imunoglobulina M (IgM). Ky lloj është mbrojtësi i parë, i cili prodhohet menjëherë pasi bakteret e rrezikshme hyjnë në të. Ndryshe nga IgG, imunoglobulinat e klasës M janë më të mëdha, prandaj, në trupin e një gruaje shtatzënë, ato nuk do të jenë në gjendje të depërtojnë në membranën tek fetusi - kjo është arsyeja pse ato mund të zbulohen vetëm në qarkullimin e gjakut. Norma e antitrupave të tillë nuk duhet të jetë më shumë se 10% e sasisë totale të tyre.
3. Imunoglobulina E (IgE). Komponentët e kësaj klase janë mjaft të vështira për t'u gjetur në gjak. Ato shfaqen vetëm me zhvillimin e alergjive, gjë që formon një "ndihmë" për trupin për t'iu përgjigjur alergjenit. Gjithashtu, imunoglobulina është në gjendje të mbrojë një person nga infeksione të caktuara. Nëse niveli normal i IgE është i ngritur, kjo do të tregojë tendencën e pacientit ndaj alergjive dhe atopisë.
4. Imunoglobulina A (IgA). Vetia kryesore e IgA është mbrojtja e mukozës nga efektet e mikrobeve dhe substancave të huaja. Gjendet në sekrecionet e lotëve dhe pështymës, si dhe në mukozën e sistemit gjenitourinar dhe të frymëmarrjes. Përqendrimi i IgA nuk arrin më shumë se 20%.
5. Imunoglobulina D (IgD). Funksioni i kësaj substance ende nuk është sqaruar plotësisht. Ky element është në gjak në një sasi minimale - vetëm 1%. IgD përdoret kryesisht në formulimet medicinale që shiten në barnatore.

Këto klasa të imunoglobulinave ndihmojnë për të përcaktuar praninë e patologjisë në trup dhe për të përshkruar trajtimin në kohë. Kjo është arsyeja pse një test gjaku për përcaktimin e antitrupave përdoret për të ekzaminuar gjendjen e imunitetit në mënyrë që të vlerësohet gjendja shëndetësore e pacientit dhe ashpërsia e sëmundjes.

Siç u përmend më lart, imunoglobulina kryesore përgjegjëse për formimin e një alergjie në një pacient është IgE. Pasi trupi të fillojë të bjerë në kontakt me alergjenin, histamina, serotonina dhe përbërës të tjerë do të çlirohen, gjë që shkakton një shtypje aktive të inflamacionit që zhvillohet në trup.

Numri më i madh i antitrupave të tillë gjendet në mukozën e vendosur në traktin gastrointestinal, traktin respirator dhe në lëkurë. Norma e imunoglobulinës në serumin e gjakut është e vogël - është në intervalin 30-240 mcg / l. Në të njëjtën kohë, treguesit më të lartë të numrit të antitrupave vërehen në fund të pranverës (në maj), dhe më të ulëtit - në dhjetor.

IgE shfaqet në gjakun e njeriut në një sasi minimale në 10-12 javë në mitër. Më pas, pas lindjes, sasia e substancës rritet ndjeshëm dhe vazhdon të rritet deri në moshën 18 vjeçare. Në pleqëri, këta tregues fillojnë, përkundrazi, të ulen.

Një rënie ose rritje e mprehtë e përqendrimit të IgE tregon disa sëmundje njerëzore, për shembull:

• astma bronkiale;
• dermatiti;
• helminthiasis;
• ekzemë;
• pollinozë.

E rëndësishme: dhurimi i gjakut për përcaktimin e imunoglobulinës E rekomandohet gjithashtu nëse zhvilloni një alergji ndaj barnave ose produkteve. Përveç kësaj, kjo analizë ndihmon për të përcaktuar praninë e sëmundjeve të mundshme trashëgimore tek fëmijët, të afërmit e të cilëve vuajnë nga alergjitë.

Vlen të theksohet: nëse rezultati IgE i treguar tek adoleshentët dhe fëmijët është i ulët, shkaktarët e këtij fenomeni mund të jenë zhvillimi i tumoreve ose hipogamaglobulinemia, e cila zhvillohet në trup edhe para lindjes.

Norma e imunoglobulinës është:

• tek të sapolindurit dhe fëmijët deri në 3 muaj - 0-2 kU / l;
• në 3-6 muaj, treguesit janë 3-10 kU / l;
• deri në 12 muaj, vlerat variojnë midis 8-20 kU / l;
• deri në 5 vjet, treguesi është - 10-50 kU / l;
• në adoleshentët nën 15 vjeç - 16-60 kU / l;
• në të rriturit - 20-100 kU / l.

Siç u përmend më lart, devijimet nga këto parametra tregojnë shkelje serioze në trup, kështu që është e rëndësishme të bëni një test gjaku në kohën e duhur për t'u siguruar për shëndetin tuaj.

Përgjigje: Imunoglobulinat:

Imunoglobulinat quhen proteina që sintetizohen nën ndikimin e një antigjeni dhe në mënyrë specifike reagojnë me të. Gjatë elektroforezës, ato lokalizohen në fraksione globulinike.

Imunoglobulinat përbëhen nga zinxhirë polipeptidikë. Ekzistojnë katër struktura në molekulën e imunoglobulinës:

Primar është sekuenca e aminoacideve të caktuara. Ndërtohet nga treshe nukleotide, përcaktohet gjenetikisht dhe përcakton tiparet kryesore strukturore të mëvonshme.

E mesme përcaktohet nga konformimi i vargjeve polipeptide.

Terciari përcakton natyrën e vendndodhjes së seksioneve individuale të zinxhirit që krijojnë një pamje hapësinore.

Kuaternari është karakteristik për imunoglobulinat. Një kompleks biologjikisht aktiv lind nga katër zinxhirë polipeptidësh. Zinxhirët në çifte kanë të njëjtën strukturë.

Çdo molekulë imunoglobuline ka një formë Y dhe përbëhet nga 2 zinxhirë të rëndë (H) dhe 2 të lehtë (L) të lidhur me ura disulfide. Çdo molekulë IG ka 2 fragmente identike Fab që lidhen me antigjenin (Fragment antigen linding) dhe një fragment Fc (Fragment i kristalizueshëm), me ndihmën e të cilit IG-të lidhen në mënyrë plotësuese me receptorët Fc të membranës qelizore.

Seksionet terminale të zinxhirëve të lehtë dhe të rëndë të molekulës IG janë mjaft të ndryshme (të ndryshueshme), dhe rajone të caktuara të këtyre zinxhirëve dallohen nga një diversitet veçanërisht i theksuar (hiperndryshueshmëria). Pjesët e mbetura të molekulës IG janë relativisht të ulëta (konstante). Në varësi të strukturës së rajoneve konstante të zinxhirëve të rëndë, IG-të ndahen në klasa (5 klasa) dhe nënspecie (8 nënspecie). Janë këto rajone konstante të zinxhirëve të rëndë, të cilat ndryshojnë ndjeshëm në përbërjen e aminoacideve për klasa të ndryshme të IG, ato që përfundimisht përcaktojnë vetitë e veçanta të secilës klasë të antitrupave:

lgM aktivizon sistemin e komplementit;

IgE lidhet me receptorët specifikë në sipërfaqen e mastociteve dhe bazofileve, duke çliruar ndërmjetësuesit e alergjive nga këto qeliza;

IgA sekretohet në lëngje të ndryshme trupore, duke siguruar imunitet sekretor;

IgD funksionon kryesisht si receptorë membranorë për antigjenin;

në IgG shfaq një sërë aktivitetesh, duke përfshirë aftësinë për të kaluar placentën.

Klasat e imunoglobulinave.

Imunoglobulinat G, IgG

Imunoglobulinat G janë monomere që përfshijnë 4 nënklasa (IgGl - 77%; IgG2 - 11%; IgG3 - 9%; IgG4 - 3%), të cilat ndryshojnë nga njëra-tjetra në përbërjen e aminoacideve dhe vetitë antigjenike. Përmbajtja e tyre në serumin e gjakut varion nga 8 deri në 16,8 mg/ml. gjysma e jetës është 20-28 ditë, dhe sintetizohet gjatë ditës nga 13 në 30 mg / kg. Ato përbëjnë 80% të përmbajtjes totale të IG. Ata mbrojnë trupin nga infeksionet. Antitrupat e nënklasave IgGl dhe IgG4 lidhen në mënyrë specifike përmes fragmenteve Fc me patogjenin (opsonizimi imunitar) dhe për shkak të fragmenteve Fc ndërveprojnë me receptorët Fc të fagociteve (makrofagët, leukocitet polimorfonukleare), duke kontribuar kështu në fagocitozën e patogjenit. IgG4 është i përfshirë në reaksione alergjike dhe nuk është në gjendje të rregullojë komplementin.

Antitrupat e klasës IgG luajnë një rol themelor në imunitetin humoral në sëmundjet infektive, duke shkaktuar vdekjen e patogjenit me pjesëmarrjen e komplementit dhe qelizave fagocitare opsonizuese. Ata kalojnë placentën dhe formojnë imunitet anti-infektiv tek të porsalindurit. Ata janë në gjendje të neutralizojnë ekzotoksinat bakteriale, të lidhin komplementin, të marrin pjesë në reagimin e precipitimit.

Imunoglobulinat M, IgM

Imunoglobulinat M janë më "të hershmet" nga të gjitha klasat e IG, duke përfshirë 2 nënklasa: IgMl (65%) dhe IgM2 (35%). Përqendrimi i tyre në serumin e gjakut varion nga 0,5 deri në 1,9 g/l ose 6% e përmbajtjes totale të IG. Sintetizohen 3-17 mg/kg në ditë, dhe gjysma e jetës së tyre është 4-8 ditë. Ata nuk e kalojnë placentën. IgM shfaqet në fetus dhe është i përfshirë në mbrojtjen anti-infektive. Ata janë në gjendje të aglutinojnë bakteret, të neutralizojnë viruset dhe të aktivizojnë komplementin. IgM luan një rol të rëndësishëm në eliminimin e patogjenit nga qarkullimi i gjakut, në aktivizimin e fagocitozës. Një rritje e konsiderueshme e përqendrimit të IgM në gjak vërehet në një sërë infeksionesh (malarie, trypanosomiasis) si tek të rriturit ashtu edhe tek të porsalindurit. Ky është një tregues i infeksionit intrauterin të agjentit shkaktar të rubeolës, sifilisit, toksoplazmozës, citomegalisë. IgM janë antitrupa që formohen në fillim të procesit të infeksionit. Ato janë shumë aktive në reaksionet e aglutinimit, lizës dhe lidhjes së endotoksinave të baktereve gram-negative.

Imunoglobulinat A, IgA

Imunoglobulinat A janë IG sekretore që përfshijnë 2 nënklasa: IgAl (90%) dhe IgA2 (10%). Përmbajtja e IgA në serumin e gjakut varion nga 1,4 deri në 4,2 g/l ose 13% e sasisë totale të IG; në ditë sintetizohet nga 3 deri në 50 mcg/kg. Gjysma e jetës së antitrupave është 4-5 ditë. IgA gjendet në qumësht, kolostrum, pështymë, sekrecione lacrimal, bronkiale dhe gastrointestinale, biliare dhe urinë. Përbërja e IgA përfshin një përbërës sekretor të përbërë nga disa polipeptide, i cili rrit rezistencën e IgA ndaj veprimit të enzimave. Ky është lloji kryesor i IG i përfshirë në imunitetin lokal. Ato parandalojnë ngjitjen e baktereve në mukozën, neutralizojnë enterotoksinën, aktivizojnë fagocitozën dhe komplementin. IgA nuk zbulohet tek të porsalindurit. Në pështymë, shfaqet tek fëmijët në moshën 2 muajshe, ku i pari zbulohet komponenti sekretor SC. Dhe vetëm më vonë molekula e plotë SigA. Mosha 3 muaj Përcaktuar nga shumë autorë si një periudhë kritike; kjo periudhë është veçanërisht e rëndësishme për diagnostikimin e pamjaftueshmërisë kongjenitale ose kalimtare të imunitetit lokal.

Imunoglobulinat E, IgE

Imunoglobulinat D, IgD

Imunoglobulinat D janë monomere; përmbajtja e tyre në gjak është 0,03-0,04 g/l ose 1% e sasisë totale të IG; në ditë ato sintetizohen nga 1 deri në 5 mg / kg, dhe gjysma e jetës varion nga 2-8 ditë. IgD-të përfshihen në zhvillimin e imunitetit lokal, kanë aktivitet antiviral dhe në raste të rralla aktivizojnë komplementin. Qelizat plazmatike që sekretojnë IgD lokalizohen kryesisht në bajamet dhe indin adenoid. IgD gjendet në qelizat B dhe mungon në monocite, neutrofile dhe limfocitet T. Besohet se IgD janë të përfshira në diferencimin e qelizave B, kontribuojnë në zhvillimin e një përgjigje anti-idiotipike dhe marrin pjesë në proceset autoimune.