Bunková adhézia. Bunková adhézia Medzibunkové kontakty Definícia plánu I
Najdôležitejšími receptormi na povrchu živočíšnych buniek, ktoré sú zodpovedné za vzájomné rozpoznávanie buniek a ich väzbu, sú adhézne receptory. Sú nevyhnutné pre reguláciu morfogenetických procesov počas embryonálneho vývoja a udržiavanie stability tkaniva v dospelom organizme.
Schopnosť špecifického vzájomného rozpoznávania umožňuje bunkám rôznych typov združovať sa do určitých priestorových štruktúr charakteristických pre rôzne štádiá živočíšnej ontogenézy. V tomto prípade bunky embrya jedného typu navzájom interagujú a sú oddelené od iných buniek, ktoré sa od nich líšia. S vývojom embrya sa mení povaha adhezívnych vlastností buniek, čo je základom procesov ako gastrulácia, neurulácia a tvorba somitov. V skorých embryách zvierat, napríklad obojživelníkov, sú adhézne vlastnosti bunkového povrchu také výrazné, že sú schopné obnoviť pôvodné priestorové usporiadanie buniek rôznych typov (epidermis, nervová platnička a mezodera) aj po ich dezagregácii a zmiešaní. (obr. 12).
Obr. 12. Obnova embryonálnych štruktúr po dezagregácii
V súčasnosti bolo identifikovaných niekoľko rodín receptorov zapojených do bunkovej adhézie. Mnohé z nich patria do rodiny imunoglobulínov, ktoré poskytujú medzibunkovú interakciu nezávislú od Ca++. Receptory zahrnuté v tejto rodine sú charakterizované prítomnosťou spoločného štruktúrneho základu - jednej alebo niekoľkých domén aminokyselinových zvyškov homológnych s imunoglobulínmi. Peptidový reťazec každej z týchto domén obsahuje asi 100 aminokyselín a je poskladaný do štruktúry dvoch antiparalelných β-listov stabilizovaných disulfidovou väzbou. Obrázok 13 ukazuje štruktúru niektorých receptorov z rodiny imunoglobulínov.
Glykoproteín Glykoproteín T-bunka Imunoglobulín
MHC triedy I Receptor MHC triedy II
Obr. 13. Schematické znázornenie štruktúry niektorých receptorov rodiny imunoglobulínov
Receptory tejto rodiny zahŕňajú predovšetkým receptory, ktoré sprostredkúvajú imunitnú odpoveď. Interakcia troch typov buniek, ku ktorej dochádza počas imunitnej reakcie – B lymfocytov, pomocných T buniek a makrofágov je teda spôsobená väzbou povrchových receptorov buniek týchto buniek: receptora T buniek a glykoproteínov MHC triedy II (hlavný komplex histokompatibility ).
Štrukturálne podobné a fylogeneticky príbuzné imunoglobulínom sú receptory zapojené do rozpoznávania a viazania neurónov, takzvané bunkové adhézne molekuly (N-CAM). Sú to integrálne monotopické glykoproteíny, z ktorých niektoré sú zodpovedné za väzbu nervových buniek, iné za interakciu nervových buniek a gliových buniek. Pre väčšinu molekúl N-CAM je extracelulárna časť polypeptidového reťazca rovnaká a je organizovaná vo forme piatich domén, homológnych s doménami imunoglobulínov. Rozdiely medzi adhéznymi molekulami nervových buniek sa týkajú hlavne štruktúry transmembránových oblastí a cytoplazmatických domén. Existujú aspoň tri formy N-CAM, každá je kódovaná samostatnou mRNA. Jedna z týchto foriem nepreniká cez lipidovú dvojvrstvu, pretože neobsahuje hydrofóbnu doménu, ale spája sa s plazmatickou membránou len prostredníctvom kovalentnej väzby s fosfatidylinozitolom; iná forma N-CAM je vylučovaná bunkami a inkorporovaná do extracelulárnej matrice (obr. 14).
Fosfatidylinozitol
Obr. 14. Schematické znázornenie troch foriem N-CAM
Proces interakcie medzi neurónmi spočíva vo väzbe receptorových molekúl jednej bunky na identické molekuly iného neurónu (homofilná interakcia) a protilátky proti proteínom týchto receptorov potláčajú normálnu selektívnu adhéziu buniek rovnakého typu. Interakcie proteín-proteín hrajú hlavnú úlohu vo fungovaní receptorov, zatiaľ čo sacharidy majú regulačnú funkciu. Niektoré formy CAM vykonávajú heterofilnú väzbu, pri ktorej je adhézia susedných buniek zabezpečená rôznymi povrchovými proteínmi.
Predpokladá sa, že komplexný vzorec interakcie neurónov počas vývoja mozgu nie je spôsobený účasťou veľkého počtu vysoko špecifických molekúl N-CAM, ale rozdielnou expresiou a posttranslačnými úpravami štruktúry malého počtu adhézií. molekuly. Predovšetkým je známe, že počas vývoja jednotlivého organizmu sa exprimujú rôzne formy adhéznych molekúl nervových buniek v rôznych časoch a na rôznych miestach. Okrem toho môže byť regulácia biologických funkcií N-CAM uskutočnená fosforyláciou serínových a treonínových zvyškov v cytoplazmatickej doméne proteínov, modifikáciami mastných kyselín v lipidovej dvojvrstve alebo oligosacharidmi na bunkovom povrchu. Ukázalo sa napríklad, že pri prechode z embryonálneho mozgu do mozgu dospelého organizmu výrazne klesá počet zvyškov kyseliny sialovej v N-CAM glykoproteínoch, čo spôsobuje zvýšenie adhézie buniek.
Jedinečné bunkové systémy sa teda vytvárajú prostredníctvom rozpoznávacích schopností imunitných a nervových buniek sprostredkovaných receptormi. Navyše, ak je sieť neurónov relatívne pevne fixovaná v priestore, potom neustále sa pohybujúce bunky imunitného systému vzájomne interagujú iba dočasne. N-CAM však nielenže „zlepuje“ bunky dohromady a reguluje medzibunkovú adhéziu počas vývoja, ale stimuluje aj rast nervových procesov (napríklad rast sietnicových axónov). Okrem toho sa N-CAM prechodne exprimuje počas kritických štádií vývoja mnohých neneurálnych tkanív, kde tieto molekuly pomáhajú držať špecifické bunky pohromade.
Bunkové povrchové glykoproteíny, ktoré nepatria do rodiny imunoglobulínov, ale majú s nimi určitú štrukturálnu podobnosť, tvoria rodinu medzibunkových adhéznych receptorov nazývaných kadheríny. Na rozdiel od N-CAM a iných imunoglobulínových receptorov zabezpečujú interakciu medzi kontaktnými plazmatickými membránami susedných buniek iba v prítomnosti extracelulárnych iónov Ca++. V bunkách stavovcov je exprimovaných viac ako desať proteínov patriacich do rodiny kadherínov, pričom všetky sú transmembránové proteíny, ktoré prejdú cez membránu raz (tabuľka 8). Aminokyselinové sekvencie rôznych kadherínov sú homológne a každý z polypeptidových reťazcov obsahuje päť domén. Podobná štruktúra sa nachádza aj v transmembránových proteínoch desmozómov – desmogleínoch a desmokolínoch.
Bunková adhézia sprostredkovaná kadherínmi vykazuje homofilný interakčný vzor, v ktorom sú diméry vyčnievajúce z povrchu bunky pevne spojené v antiparalelnej orientácii. V dôsledku tejto „adhézie“ sa v kontaktnej zóne vytvorí súvislý kadherínový zips. Extracelulárne ióny Ca++ sú potrebné na viazanie kadherínov susedných buniek; pri ich odstránení sa tkanivá rozdelia na jednotlivé bunky, v jej prítomnosti sa disociované bunky znovu zhlukujú.
Tabuľka 8
Typy kadherínov a ich lokalizácia
Doteraz je najlepšie charakterizovaný E-kadherín, ktorý hrá dôležitú úlohu pri držaní buniek rôznych epitelov. V zrelých epiteliálnych tkanivách sa za jeho účasti viažu a držia pohromade aktínové filamenty cytoskeletu a v skorých obdobiach embryogenézy zabezpečuje zhutnenie blastomérov.
Bunky v tkanivách spravidla prichádzajú do kontaktu nielen s inými bunkami, ale aj s nerozpustnými extracelulárnymi zložkami matrice. Najrozsiahlejšia extracelulárna matrica, kde sú bunky umiestnené celkom voľne, sa nachádza v spojivových tkanivách. Na rozdiel od epitelu sú tu bunky pripojené k zložkám matrice, pričom spojenia medzi jednotlivými bunkami nie sú také výrazné. V týchto tkanivách extracelulárna matrica, obklopujúca bunky zo všetkých strán, tvorí ich rám, pomáha udržiavať mnohobunkové štruktúry a určuje mechanické vlastnosti tkanív. Okrem vykonávania týchto funkcií sa podieľa na procesoch, ako je prenos signálu, migrácia a rast buniek.
Extracelulárna matrica je komplexný komplex rôznych makromolekúl, ktoré sú lokálne vylučované bunkami v kontakte s matricou, najmä fibroblastmi. Sú reprezentované glykozaminoglykánovými polysacharidmi, zvyčajne kovalentne naviazanými na proteíny vo forme proteoglykánov a fibrilárnych proteínov dvoch funkčných typov: štrukturálne (napríklad kolagén) a adhezívne. Glykozaminoglykány a proteoglykány tvoria vo vodnom prostredí extracelulárne gély, do ktorých sú ponorené kolagénové vlákna, čím spevňujú a organizujú matricu. Adhezívne proteíny sú veľké glykoproteíny, ktoré zabezpečujú pripojenie buniek k extracelulárnej matrici.
Špeciálnou špecializovanou formou extracelulárnej matrice je bazálna membrána - silná tenká štruktúra vybudovaná z kolagénu typu IV, proteoglykánov a glykoproteínov. Nachádza sa na hranici medzi epitelom a spojivovým tkanivom, kde slúži na prichytenie buniek; oddeľuje od okolitého tkaniva jednotlivé svalové vlákna, tukové a Schwannove bunky atď. Úloha bazálnej membrány pritom nie je obmedzená len na podpornú funkciu, slúži ako selektívna bariéra pre bunky, ovplyvňuje bunkový metabolizmus a spôsobuje bunkovú diferenciáciu. Jeho účasť na procesoch regenerácie tkaniva po poškodení je mimoriadne dôležitá. Pri poškodení celistvosti svalového, nervového alebo epitelového tkaniva funguje zachovaná bazálna membrána ako substrát pre migráciu regenerujúcich sa buniek.
Špeciálne receptory patriace do rodiny takzvaných integrínov (integrujú a prenášajú signály z extracelulárnej matrice do cytoskeletu) sa podieľajú na pripájaní buniek k matrici. Väzbou na bielkoviny extracelulárnej matrix určujú integríny tvar bunky a jej pohyb, ktorý je rozhodujúci pre procesy morfogenézy a diferenciácie. Integrínové receptory sa nachádzajú vo všetkých bunkách stavovcov, niektoré z nich sú prítomné v mnohých bunkách, iné majú dosť vysokú špecifickosť.
Integríny sú proteínové komplexy obsahujúce dva typy nehomologických podjednotiek (α a β) a mnohé integríny sa vyznačujú podobnosťou v štruktúre β podjednotiek. V súčasnosti bolo identifikovaných 16 odrôd α- a 8 odrôd β-podjednotiek, ktorých kombinácie tvoria 20 typov receptorov. Všetky typy integrínových receptorov sú konštruované v podstate rovnakým spôsobom. Sú to transmembránové proteíny, ktoré súčasne interagujú s proteínmi extracelulárnej matrice a cytoskeletálnymi proteínmi. Vonkajšia doména, na ktorej sa podieľajú oba polypeptidové reťazce, sa viaže na molekulu adhezívneho proteínu. Niektoré integríny sú schopné viazať sa súčasne nie na jednu, ale na niekoľko zložiek extracelulárnej matrice. Hydrofóbna doména prechádza cez plazmatickú membránu a cytoplazmatická C-koncová oblasť je v priamom kontakte so submembránovými komponentmi (obr. 15). Okrem receptorov, ktoré zabezpečujú väzbu buniek na extracelulárnu matricu, sa na tvorbe medzibunkových kontaktov podieľajú integríny – intracelulárne adhézne molekuly.
Obr. 15. Štruktúra integrínového receptora
Keď sa ligandy naviažu, aktivujú sa integrínové receptory a akumulujú sa v oddelených špecializovaných oblastiach plazmatickej membrány s tvorbou husto zbaleného proteínového komplexu nazývaného fokálny kontakt (adhézna platnička). V ňom sú integríny pomocou svojich cytoplazmatických domén spojené s cytoskeletálnymi proteínmi: vinulínom, talínom atď., ktoré sú zase spojené so zväzkami aktínových filamentov (obr. 16). Táto adhézia štrukturálnych proteínov stabilizuje kontakty buniek s extracelulárnou matricou, zabezpečuje pohyblivosť buniek a tiež reguluje tvar a zmeny vlastností buniek.
U stavovcov je jedným z najdôležitejších adhéznych proteínov, na ktoré sa viažu integrínové receptory, fibronektín. Nachádza sa na povrchu buniek, ako sú fibroblasty, alebo voľne cirkuluje v krvnej plazme. V závislosti od vlastností a lokalizácie fibronektínu sa rozlišujú tri formy. Prvá, rozpustná dimérna forma nazývaná plazmatický fibronektín, cirkuluje v krvi a tkanivových tekutinách, podporuje zrážanie krvi, hojenie rán a fagocytózu; druhý tvorí oligoméry, ktoré sa dočasne prichytia k povrchu bunky (povrchový fibronektín); treťou je ťažko rozpustná fibrilárna forma nachádzajúca sa v extracelulárnej matrici (matricový fibronektín).
Extracelulárnej matrix
Obr. 16. Model interakcie extracelulárnej matrix s cytoskeletálnymi proteínmi za účasti integrínových receptorov
Funkciou fibronektínu je podporovať adhéziu medzi bunkami a extracelulárnou matricou. Týmto spôsobom sa za účasti integrínových receptorov dosiahne kontakt medzi intracelulárnym a okolitým prostredím. Okrem toho dochádza k migrácii buniek prostredníctvom ukladania fibronektínu v extracelulárnej matrici: pripojenie buniek k matrici pôsobí ako mechanizmus na vedenie buniek na miesto určenia.
Fibronektín je dimér pozostávajúci z dvoch štruktúrne podobných, ale nie identických polypeptidových reťazcov spojených blízko karboxylového konca disulfidovými väzbami. Každý monomér má väzbové miesta pre bunkový povrch, heparín, fibrín a kolagén (obr. 17). Väzba vonkajšej domény integrínového receptora na zodpovedajúcu oblasť fibronektínu vyžaduje prítomnosť Ca2+ iónov. Interakcia cytoplazmatickej domény s fibrilárnym cytoskeletálnym proteínom aktínom sa uskutočňuje pomocou proteínov talínu, tanzínu a vinkulínu.
Obr. 17. Schématická štruktúra molekuly fibronektínu
Interakcia prostredníctvom integrínových receptorov extracelulárnej matrice a cytoskeletálnych prvkov zabezpečuje obojsmerný prenos signálu. Ako je uvedené vyššie, extracelulárna matrica ovplyvňuje organizáciu cytoskeletu v cieľových bunkách. Aktínové filamenty zase môžu zmeniť orientáciu secernovaných molekúl fibronektínu a ich deštrukcia pod vplyvom cytochalazínu vedie k dezorganizácii molekúl fibronektínu a ich oddeleniu od bunkového povrchu.
Recepcia s účasťou integrínových receptorov je podrobne analyzovaná na príklade kultúry fibroblastov. Ukázalo sa, že počas procesu prichytenia fibroblastov k substrátu, ku ktorému dochádza v prítomnosti fibronektínu v médiu alebo na jeho povrchu, sa receptory pohybujú a vytvárajú zhluky (fokálne kontakty). Interakcia integrínových receptorov s fibronektínom v oblasti fokálneho kontaktu zase indukuje tvorbu štruktúrovaného cytoskeletu v bunkovej cytoplazme. Okrem toho zohrávajú rozhodujúcu úlohu pri jeho tvorbe mikrofilamenty, ale podieľajú sa aj ďalšie zložky muskuloskeletálneho systému bunky - mikrotubuly a intermediárne vlákna.
Receptory pre fibronektín, obsiahnuté vo veľkých množstvách v embryonálnych tkanivách, majú veľký význam v procesoch bunkovej diferenciácie. Predpokladá sa, že je to fibronektín, ktorý počas embryonálneho vývoja riadi migráciu v embryách stavovcov aj bezstavovcov. V neprítomnosti fibronektínu mnohé bunky strácajú schopnosť syntetizovať špecifické proteíny a neuróny strácajú schopnosť rásť riadeným spôsobom. Je známe, že v transformovaných bunkách klesá hladina fibronektínu, čo je sprevádzané znížením stupňa ich väzby na extracelulárne prostredie. V dôsledku toho sa bunky stávajú mobilnejšími, čím sa zvyšuje pravdepodobnosť metastáz.
Ďalší glykoproteín, ktorý zabezpečuje adhéziu buniek k extracelulárnej matrici za účasti integrínových receptorov, sa nazýva laminín. Laminín, vylučovaný hlavne epitelovými bunkami, pozostáva z troch veľmi dlhých polypeptidových reťazcov usporiadaných do kríža a spojených disulfidovými mostíkmi. Obsahuje niekoľko funkčných domén, ktoré viažu integríny bunkového povrchu, kolagén typu IV a ďalšie zložky extracelulárnej matrice. Interakcia laminínu a kolagénu typu IV, ktorý sa nachádza vo veľkých množstvách v bazálnej membráne, slúži na to, aby sa k nej pripojili bunky. Preto je laminín prítomný predovšetkým na strane bazálnej membrány, ktorá je privrátená k plazmatickej membráne epitelových buniek, zatiaľ čo fibronektín zabezpečuje väzbu matricových makromolekúl a buniek spojivového tkaniva na opačnej strane bazálnej membrány.
Receptory dvoch špeciálnych rodín integrínov sa podieľajú na agregácii krvných doštičiek počas zrážania krvi a na interakcii leukocytov s vaskulárnymi endotelovými bunkami. Krvné doštičky exprimujú integríny, ktoré viažu fibrinogén, von Willebrandov faktor a fibronektín počas zrážania krvi. Táto interakcia podporuje adhéziu krvných doštičiek a tvorbu zrazenín. Rôzne integríny, ktoré sa nachádzajú výlučne v bielych krvinkách, umožňujú bunkám pripojiť sa v mieste infekcie k endotelu vystielajúcemu krvné cievy a prejsť cez túto bariéru.
Bola preukázaná účasť integrínových receptorov na regeneračných procesoch. Po prerezaní periférneho nervu sa teda axóny môžu regenerovať pomocou membránových receptorov rastového kužeľa vytvorených na odrezaných koncoch. Kľúčovú úlohu v tom zohráva väzba integrínových receptorov na laminín alebo komplex laminín-proteoglykán.
Je potrebné poznamenať, že rozdelenie makromolekúl na zložky extracelulárnej matrice a plazmatickej membrány buniek je často celkom ľubovoľné. Niektoré proteoglykány sú teda integrálnymi proteínmi plazmatickej membrány: ich jadrový proteín môže preniknúť do dvojvrstvy alebo s ňou byť kovalentne spojený. Interakciou s väčšinou zložiek extracelulárnej matrice proteoglykány prispievajú k prichyteniu buniek k matrici. Na druhej strane sú zložky matrice tiež pripojené k povrchu bunky pomocou špecifických receptorových proteoglykánov.
Bunky mnohobunkového organizmu teda obsahujú určitý súbor povrchových receptorov, ktoré im umožňujú špecificky sa viazať na iné bunky alebo na extracelulárnu matricu. Na takéto interakcie každá jednotlivá bunka využíva mnoho rôznych adhezívnych systémov, ktoré sa vyznačujú veľkou podobnosťou molekulárnych mechanizmov a vysokou homológiou zahrnutých proteínov. Vďaka tomu majú bunky akéhokoľvek typu v rôznej miere vzájomnú afinitu, čo zase umožňuje súčasné spojenie mnohých receptorov s mnohými ligandami susednej bunky alebo extracelulárnej matrice. Živočíšne bunky sú zároveň schopné rozpoznať relatívne malé rozdiely v povrchových vlastnostiach plazmatických membrán a nadviazať s inými bunkami a matricou len tie najlepšie z mnohých možných kontaktov. V rôznych štádiách vývoja zvierat a v rôznych tkanivách sa rôzne proteíny adhézneho receptora exprimujú odlišne, čo určuje správanie buniek v embryogenéze. Tieto isté molekuly sa objavujú na bunkách, ktoré sa podieľajú na oprave tkaniva po poškodení.
Aktivita bunkových povrchových receptorov je spojená s fenoménom bunkovej adhézie.
Priľnavosť- proces interakcie medzi špecifickými glykoproteínmi kontaktujúcich plazmatické membrány buniek, ktoré sa navzájom rozpoznávajú alebo bunky a extracelulárnu matricu. Ak glykoiroteíny vytvoria väzby, dôjde k adhézii a následne k vytvoreniu silných medzibunkových kontaktov alebo kontaktov medzi bunkou a medzibunkovou matricou.
Všetky bunkové adhézne molekuly sú rozdelené do 5 tried.
1. Kadheríny. Ide o transmembránové glykoproteíny, ktoré na adhéziu využívajú ióny vápnika. Sú zodpovedné za organizáciu cytoskeletu a interakciu buniek s inými bunkami.
2. Integríny. Ako už bolo uvedené, integríny sú membránové receptory pre proteínové molekuly extracelulárnej matrice - fibronektín, laminín atď. Spájajú extracelulárnu matricu s cytoskeletom pomocou intracelulárnych proteínov. talín, vinkulín, a-aktinín. Fungujú bunkové aj medzibunkové adhézne molekuly.
3. Selektíny. Zabezpečte adhéziu leukocytov k endotelu nádoby a tým - interakcie leukocytov a endotelu, migrácia leukocytov cez steny krvných ciev do tkaniva.
4. Imunoglobulínová rodina. Tieto molekuly hrajú dôležitú úlohu v imunitnej odpovedi, ako aj embryogenéze, hojení rán atď.
5. Navádzacie molekuly. Zabezpečujú interakciu lymfocytov s endotelom, ich migráciu a kolonizáciu špecifických zón imunokompetentných orgánov.
Adhézia je teda dôležitým článkom pri prijímaní buniek a hrá dôležitú úlohu v medzibunkových interakciách a interakciách buniek s extracelulárnou matricou. Adhézne procesy sú absolútne nevyhnutné v takých všeobecných biologických procesoch, ako je embryogenéza, imunitná odpoveď, rast, regenerácia atď. Podieľajú sa tiež na regulácii intracelulárnej a tkanivovej homeostázy.
CYTOPLAZM
HYALOPLAZMA. Hyaloplazma sa tiež nazýva bunková šťava, cytosol, alebo bunkovej matrice. Toto je hlavná časť cytoplazmy, ktorá tvorí asi 55 % objemu bunky. Vykonáva hlavné bunkové metabolické procesy. Hyalonlasma je komplexný koloidný systém a pozostáva z homogénnej jemnozrnnej látky s nízkou elektrónovou hustotou. Pozostáva z vody, bielkovín, nukleových kyselín, polysacharidov, lipidov a anorganických látok. Hyaloplazma môže zmeniť svoj stav agregácie: prechod z kvapalného stavu (sol) do hustejšieho - gél. Zároveň sa môže zmeniť tvar bunky, jej pohyblivosť a metabolizmus. Funkcie hyalonlazmy:
1. Metabolický - metabolizmus tukov, bielkovín, sacharidov.
2. Tvorba kvapalného mikroprostredia (bunková matrica).
3. Účasť na pohybe buniek, metabolizme a energii. ORGANELES. Organely sú druhou najdôležitejšou nevyhnutnosťou
bunková zložka. Dôležitou vlastnosťou organel je, že majú stálu, prísne definovanú štruktúru a funkciu. Autor: funkčný znak všetky organely sú rozdelené do 2 skupín:
1. Organely všeobecného významu. Obsiahnuté vo všetkých bunkách, pretože sú potrebné pre ich život. Takéto organely sú: mitochondrie, endoplazmatické retikulum (ER) dvoch typov, Golgiho komplex (CG), centrioly, ribozómy, lyzozómy, peroxizómy, mikrotubuly A mikrovlákna.
2. Organely osobitného významu. Nájdené iba v tých bunkách, ktoré vykonávajú špeciálne funkcie. Takéto organely sú myofibrily vo svalových vláknach a bunkách, neurofibrily v neurónoch, bičíky a mihalnice.
Autor: štrukturálny znak všetky organely sa delia na: 1) organely membránového typu A 2) organely nemembránového typu. Okrem toho môžu byť nemembránové organely postavené podľa fibrilárne A zrnitý princíp.
V organelách membránového typu sú hlavnou zložkou intracelulárne membrány. Takéto organely zahŕňajú mitochondrie, EPS, CG, lyzozómy a peroxizómy. Medzi nemembránové organely fibrilárneho typu patria mikrotubuly, mikrofilamenty, mihalnice, bičíky a centrioly. Nemembránové granulárne organely zahŕňajú ribozómy a polyzómy.
MEMBRÁNOVÉ ORGANELY
ENDOPLASMICKÉ SÍTKO (ER) je membránová organela opísaná v roku 1945 K. Porterom. Jeho popis bol umožnený vďaka elektrónovému mikroskopu. ER je systém malých kanálikov, vakuol a vakov, ktoré tvoria súvislú komplexnú sieť v bunke, ktorej prvky môžu často tvoriť izolované vakuoly, ktoré sa objavujú v ultratenkých častiach. ER sa skladá z membrán, ktoré sú tenšie ako cytolemma a obsahujú viac bielkovín v dôsledku početných enzýmových systémov, ktoré sa v nej nachádzajú. Existujú 2 typy EPS: zrnitý(hrubé) a agranulárny, alebo hladké. Oba typy EPS sa môžu vzájomne premieňať na seba a sú funkčne prepojené tzv prechodný, alebo prechodný, zónu.
Granulovaný EPS (obr. 3.3) obsahuje na svojom povrchu ribozómy (polyzómy) a je to organela pre biosyntézu bielkovín. Polyzómy alebo ribozómy sa viažu na EPS pomocou tzv dokovací proteín. ER membrána zároveň obsahuje špeciálne integrálne proteíny riboforíny, tiež viazanie ribozómov a vytváranie hydrofóbnych trapembránových kanálov na transport syntetizovanej polypentidovej hodnoty do lúmenu granulárneho ER.
Granulovaný EPS je viditeľný iba v elektrónovom mikroskope. Vo svetelnom mikroskope je znakom vyvinutého granulárneho EPS bazofília cytoplazmy. Granulovaný ER je prítomný v každej bunke, ale stupeň jeho vývoja je rôzny. Najviac je vyvinutý v bunkách, ktoré syntetizujú proteín na export, t.j. v sekrečných bunkách. Granulovaný EPS dosahuje svoj maximálny vývoj v neurocytoch, v ktorých jeho cisterny získavajú usporiadané usporiadanie. V tomto prípade sa na svetelnej mikroskopickej úrovni odhaľuje vo forme pravidelne umiestnených oblastí cytoplazmatickej bazofílie, tzv. bazofilná látka Nissl.
Funkcia granulovaný EPS - syntéza bielkovín na export. Okrem toho sa v ňom vyskytujú počiatočné posttranslačné zmeny v polypeptidovom reťazci: hydroxylácia, sulfatácia a fosforylácia, glykozylácia. Posledná reakcia je obzvlášť dôležitá, pretože vedie k vzniku glykoproteíny- najbežnejší produkt bunkovej sekrécie.
Agranulárny (hladký) ER je trojrozmerná sieť tubulov, ktoré neobsahujú ribozómy. Granulovaný ER sa môže nepretržite transformovať na hladký ER, ale môže existovať ako nezávislá organela. Miesto, kde granulovaný EPS prechádza do agranulárneho sa nazýva prechodný (stredný, prechodný)časť. Z nej sa oddelia vezikuly so syntetizovaným proteínom A dopraviť ich do Golgiho komplexu.
Funkcie hladký EPS:
1. Rozdelenie bunkovej cytoplazmy na sekcie - priehradky, z ktorých každá má svoju vlastnú skupinu biochemických reakcií.
2. Biosyntéza tukov a sacharidov.
3. Tvorba peroxizómov;
4. Biosyntéza steroidných hormónov;
5. Detoxikácia exo- a endogénnych jedov, hormónov, biogénnych amínov, liečiv v dôsledku aktivity špeciálnych enzýmov.
6. Ukladanie iónov vápnika (vo svalových vláknach a myocytoch);
7. Zdroj membrán na obnovu karyolemy v telofáze mitózy.
PLATE GOLGI KOMPLEX. Ide o membránovú organelu opísanú v roku 1898 talianskym neurohistológom C. Golgim. Túto organelu pomenoval intracelulárny sieťový aparát vzhľadom na to, že vo svetelnom mikroskope má sieťový vzhľad (obr. 3.4, A). Svetelná mikroskopia neposkytuje úplný obraz o štruktúre tejto organely. Vo svetelnom mikroskope vyzerá Golgiho komplex ako zložitá sieť, v ktorej môžu byť bunky navzájom spojené alebo ležať nezávisle na sebe. (diktyozómy) vo forme oddelených tmavých oblastí, tyčiniek, zŕn, konkávnych diskov. Medzi retikulárnou a difúznou formou Golgiho komplexu nie je zásadný rozdiel, možno pozorovať zmenu foriem tejto orgamely. Dokonca aj v ére svetelnej mikroskopie sa zistilo, že morfológia Golgiho komplexu závisí od štádia sekrečného cyklu. To umožnilo D.N. Nasonovovi navrhnúť, že Golgiho komplex zabezpečuje akumuláciu syntetizovaných látok v bunke. Podľa elektrónovej mikroskopie sa Golgiho komplex skladá z membránových štruktúr: ploché membránové vaky s ampulárnymi rozšíreniami na koncoch, ako aj veľké a malé vakuoly (obr. 3.4, Obr. b, c). Zbierka týchto útvarov sa nazýva diktyozóm. Dictyozóm obsahuje 5-10 vačkovitých cisterien. Počet diktyozómov v bunke môže dosiahnuť niekoľko desiatok. V tomto prípade je každý diktyozóm spojený so susedným pomocou vakuol. Každý diktyozóm obsahuje proximálny, nezrelá, vznikajúca alebo zóna CIS, smerujúca k jadru, a distálny, TRANS zóna. Ten, na rozdiel od konvexného cis-povrchu, je konkávny, zrelý a čelí cytoleme bunky. Na cis strane sú vezikuly pripojené, oddelené od prechodovej zóny EPS a obsahujúce novosyntetizovaný a čiastočne spracovaný proteín. V tomto prípade sú membrány vezikúl vložené do membrány cis-povrchu. Trans strany sú oddelené sekrečné vezikuly A lyzozómy. V Golgiho komplexe teda dochádza k neustálemu prúdeniu bunkových membrán a ich dozrievaniu. Funkcie Golgiho komplex:
1. Akumulácia, dozrievanie a kondenzácia produktov biosyntézy bielkovín (vyskytujúce sa v granulovanom EPS).
2. Syntéza polysacharidov a premena jednoduchých bielkovín na glykoproteíny.
3. Tvorba liponroteidov.
4. Tvorba sekrečných inklúzií a ich uvoľňovanie z bunky (obalenie a sekrécia).
5. Tvorba primárnych lyzozómov.
6. Tvorba bunkových membrán.
7. Vzdelávanie akrozómy- štruktúra obsahujúca enzýmy umiestnené na prednom konci spermie a potrebné na oplodnenie vajíčka a zničenie jeho membrán.
 |
Veľkosti mitochondrií sa pohybujú od 0,5 do 7 mikrónov a ich celkový počet v bunke je od 50 do 5000. Tieto organely sú dobre viditeľné vo svetelnom mikroskope, ale získané informácie o ich štruktúre sú vzácne (obr. 3.5, A). Elektrónový mikroskop ukázal, že mitochondrie pozostávajú z dvoch membrán – vonkajšej a vnútornej, pričom každá z nich má hrúbku 7 nm (obr. 3.5, b, c, 3.6, A). Medzi vonkajšou a vnútornou membránou je medzera s veľkosťou až 20 nm.
Vnútorná membrána je nerovnomerná a tvorí veľa záhybov alebo kristov. Tieto cristae prebiehajú kolmo na povrch mitochondrií. Na povrchu cristae sú hríbovité útvary (oxizómy, ATPzómy alebo F častice), predstavujúci komplex ATP syntetázy (obr. 3.6) Vnútorná membrána ohraničuje mitochondriálnu matricu. Obsahuje množstvo enzýmov na oxidáciu pyruvátu a mastných kyselín, ako aj enzýmy Krebsovho cyklu. Okrem toho matrica obsahuje mitochondriálnu DNA, mitochondriálne ribozómy, t-RNA a enzýmy aktivujúce mitochondriálny genóm. Vnútorná membrána obsahuje tri typy proteínov: enzýmy, ktoré katalyzujú oxidačné reakcie; komplex syntetizovaného ATP, ktorý syntetizuje ATP v matrici; transportné proteíny. Vonkajšia membrána obsahuje enzýmy, ktoré premieňajú lipidy na reakčné zlúčeniny, ktoré sa potom podieľajú na metabolických procesoch matrice. Medzimembránový priestor obsahuje enzýmy potrebné na oxidačnú fosforyláciu. Pretože Keďže mitochondrie majú svoj vlastný genóm, majú autonómny systém syntézy proteínov a môžu si čiastočne vytvárať vlastné membránové proteíny.
Funkcie.
1. Poskytovanie energie bunke vo forme ATP.
2. Účasť na biosyntéze steroidných hormónov (niektoré časti biosyntézy týchto hormónov sa vyskytujú v mitochondriách). Ste produkujúce bunky
roidné hormóny majú veľké mitochondrie so zložitými veľkými tubulárnymi cristae.
3. Depozícia vápnika.
4. Účasť na syntéze nukleových kyselín. V niektorých prípadoch v dôsledku mutácií mitochondriálnej DNA, tzv mitochondriálne ochorenia, sa prejavuje rozsiahlymi a závažnými príznakmi. lyzozómy. Sú to membránové organely, ktoré nie sú viditeľné pod svetelným mikroskopom. Objavil ich v roku 1955 K. de Duve pomocou elektrónového mikroskopu (obr. 3.7). Sú to membránové vezikuly obsahujúce hydrolytické enzýmy: kyslá fosfatáza, lipáza, proteázy, nukleázy atď., spolu viac ako 50 enzýmov. Existuje 5 typov lyzozómov:
1. Primárne lyzozómy, práve oddelené od trans-povrchu Golgiho komplexu.
2. Sekundárne lyzozómy alebo fagolyzozómy. Ide o lyzozómy, ktoré sú spojené s fagozóm- fagocytovaná častica obklopená membránou.
3. Zvyškové telesá- sú to vrstvené útvary, ktoré vznikajú, ak proces štiepenia fagocytovaných častíc nie je ukončený. Príkladom zvyškových telies môže byť lipofuscínové inklúzie, ktoré sa objavujú v niektorých bunkách počas starnutia, obsahujú endogénny pigment lipofuscín.
4. Primárne lyzozómy môžu splynúť s odumierajúcimi a starými organelami, ktoré ničia. Tieto lyzozómy sa nazývajú autofagozómy.
5. Multivezikulárne telieska. Sú to veľké vakuoly, ktoré zase obsahujú niekoľko takzvaných vnútorných vezikúl. Vnútorné vezikuly sa zrejme tvoria pučaním dovnútra z membrány vakuol. Vnútorné vezikuly môžu byť postupne rozpustené enzýmami obsiahnutými v matrici tela.
Funkcie lyzozómy: 1. Intracelulárne trávenie. 2. Účasť na fagocytóze. 3. Účasť na mitóze – deštrukcia jadrovej membrány. 4. Účasť na intracelulárnej regenerácii.5. Účasť na autolýze – sebadeštrukcii bunky po jej smrti.
Existuje veľká skupina ochorení tzv lyzozomálne ochorenia, alebo skladovacie choroby. Sú to dedičné ochorenia, prejavujúce sa nedostatkom určitého lyzozomálneho pigmentu. Zároveň sa v cytoplazme bunky hromadia nestrávené produkty
 |
metabolizmus (glykogén, glykolinidy, bielkoviny, obr. 3.7, b, c),čo vedie k postupnej smrti bunky. PEROXYZÓMY. Peroxizómy sú organely, ktoré sa podobajú lyzozómom, ale obsahujú enzýmy potrebné na syntézu a deštrukciu endogénnych peroxidov - nonoxidázy, katalázy a iných, celkovo ich je až 15. V elektrónovom mikroskope sa javia ako guľovité alebo elipsoidné vezikuly so stredne hustým jadrom ( Obr. 3.8). Peroxizómy sa tvoria oddelením vezikúl od hladkého ER. Enzýmy potom migrujú do týchto vezikúl a sú syntetizované oddelene v cytosóle alebo v granulárnom ER
Funkcie peroxizómy: 1. Sú to spolu s mitochondriami organely na využitie kyslíka. V dôsledku toho v nich vzniká silné oxidačné činidlo H 2 0 2. 2. Odbúravanie prebytočných peroxidov pomocou enzýmu katalázy a tým ochrana buniek pred smrťou. 3. Odbúravanie toxických produktov exogénneho pôvodu pomocou peroxizómov syntetizovaných v samotných peroxizómoch (detoxikácia). Túto funkciu vykonávajú napríklad peroxizómy pečeňových buniek a obličkových buniek. 4. Účasť na bunkovom metabolizme: peroxizomálne enzýmy katalyzujú rozklad mastných kyselín a podieľajú sa na metabolizme aminokyselín a iných látok.
Existujú tzv peroxizomálne choroby spojené s defektmi peroxizomálnych enzýmov a charakterizované závažným poškodením orgánov, ktoré vedie k smrti v detstve. BEZMEMBRÁNOVÉ ORGANELY
RIBOZÓMY. Sú to organily biosyntézy bielkovín. Pozostávajú z dvoch ribonukleotidových podjednotiek – veľkej a malej. Tieto podjednotky sa môžu spojiť, pričom medzi nimi je umiestnená molekula messenger RNA. Existujú voľné ribozómy - ribozómy, ktoré nie sú spojené s EPS. Môžu byť jednotlivé alebo vo forme politika, keď je na jednej molekule mRNA viacero ribozómov (obr. 3.9). Druhým typom ribozómov sú viazané ribozómy pripojené k ER.
 |
Funkcia ribozómy Voľné ribozómy a polyzómy vykonávajú biosyntézu proteínov pre vlastné potreby bunky.
Ribozómy naviazané na EPS syntetizujú proteín na „export“, pre potreby celého organizmu (napríklad v sekrečných bunkách, neurónoch a pod.).
MIKROTUBKY. Mikrotubuly sú fibrilárne organely. Majú priemer 24 mm a dĺžku až niekoľko mikrónov. Sú to rovné, dlhé, duté valce vyrobené z 13 obvodových vlákien alebo protofilamentov. Každé vlákno je tvorené globulárnym proteínom tubulín, ktorý existuje vo forme dvoch podjednotiek – kalamus (obr. 3.10). V každom vlákne sú tieto podjednotky umiestnené striedavo. Vlákna v mikrotubule majú špirálovitý priebeh. Molekuly proteínov, ktoré sú s nimi spojené, sa vzďaľujú od mikrotubulov (proteíny spojené s mikrotubulami alebo MAP). Tieto proteíny stabilizujú mikrotubuly a tiež ich spájajú s inými cytoskeletálnymi prvkami a organelami. Proteín je tiež spojený s mikrotubulami Kiyezin,čo je enzým, ktorý rozkladá ATP a premieňa energiu jeho rozkladu na mechanickú energiu. Na jednom konci sa kiesín viaže na špecifickú organelu a na druhom sa vďaka energii ATP kĺže po mikrotubule, čím posúva organely v cytoplazme.
 |
Mikrotubuly sú veľmi dynamické štruktúry. Majú dva konce: (-) a (+)- končí. Negatívnym koncom je miesto depolymerizácie mikrotubulov, zatiaľ čo na pozitívnom konci rastú vďaka novým molekulám tubulínu. V niektorých prípadoch (základné telo) negatívny koniec je akoby ukotvený a rozklad sa tu zastaví. V dôsledku toho dochádza k zväčšeniu veľkosti mihalníc v dôsledku predĺženia na (+) - konci.
Funkcie mikrotubuly sú nasledovné. 1. Pôsobiť ako cytoskelet;
2. Podieľať sa na transporte látok a organel v bunke;
3. Podieľať sa na tvorbe vretienka a zabezpečiť divergenciu chromozómov v mitóze;
4. Časť centrioly, mihalnice, bičíky.
Ak sú bunky ošetrené kolchicínom, ktorý ničí mikrotubuly cytoskeletu, bunky menia svoj tvar, zmenšujú sa a strácajú schopnosť deliť sa.
MIKROFILAMENTY. Toto je druhá zložka cytoskeletu. Existujú dva typy mikrofilamentov: 1) aktín; 2) medziprodukt. Okrem toho cytoskelet obsahuje mnoho doplnkových proteínov, ktoré spájajú vlákna medzi sebou alebo s inými bunkovými štruktúrami.
Aktínové vlákna sú postavené z proteínového aktínu a vznikajú jeho polymerizáciou. Aktín v bunke je v dvoch formách: 1) v rozpustenej forme (G-aktín alebo globulárny aktín); 2) v polymerizovanej forme, t.j. vo forme vlákien (F-aktín). V bunke existuje dynamická rovnováha medzi dvoma formami aktínu. Rovnako ako v mikrotubuloch, aktínové filamenty majú (+) a (-) - póly a v bunke prebieha neustály proces rozpadu týchto filamentov na negatívnom póle a vytvárania na kladnom póle. Tento proces sa nazýva bežeckom páse. Zohráva významnú úlohu pri zmene agregačného stavu cytoplazmy, zabezpečuje mobilitu buniek, podieľa sa na pohybe jej organel, na tvorbe a zániku pseudopódií, mikroklkov, endocytóze a exocytóze. Mikrotubuly vytvárajú kostru mikroklkov a podieľajú sa aj na organizácii medzibunkových inklúzií.
Medziľahlé vlákna- vlákna, ktoré majú hrúbku väčšiu ako aktínové vlákna, ale menšiu ako mikrotubuly. Toto sú najstabilnejšie bunkové vlákna. Vykonajte podpornú funkciu. Napríklad tieto štruktúry ležia po celej dĺžke procesov nervových buniek, v oblasti desmozómov a v cytoplazme hladkých myocytov. V bunkách rôznych typov sa medziľahlé vlákna líšia zložením. Neurofilamenty sa tvoria v neurónoch, ktoré pozostávajú z troch rôznych polypentidov. V neurogliových bunkách obsahujú intermediárne vlákna kyslý gliový proteín. Epitelové bunky obsahujú keratínové vlákna (tonophila-mentes)(obr. 3.11).
CENTRUM BUNIEK (obr. 3.12). Ide o organelu viditeľnú a viditeľnú pod svetelným mikroskopom, ale jej jemnú štruktúru bolo možné študovať iba pomocou elektrónového mikroskopu. V interfázovej bunke sa bunkové centrum skladá z dvoch valcových dutinových štruktúr s dĺžkou do 0,5 µm a priemerom do 0,2 µm. Tieto štruktúry sú tzv centrioles. Tvoria diplozóm. V diplozóme ležia dcérske centrioly navzájom v pravom uhle. Každý centriol pozostáva z 9 trojíc mikrotubulov usporiadaných do kruhu, ktoré sú po svojej dĺžke čiastočne zrastené. Okrem mikrotubulov zahŕňajú ceptrioly „rúčky“ vyrobené z proteínu dyneínu, ktoré spájajú susedné triplety vo forme mostíkov. Neexistujú žiadne centrálne mikrotubuly a centriolový vzorec - (9x3)+0. Každý triplet mikrotubulov je tiež spojený s guľovitými štruktúrami - satelitov. Mikrotubuly sa rozchádzajú od satelitov do strán a tvoria sa centrosféra.
Centrioly sú dynamické štruktúry a počas mitotického cyklu podliehajú zmenám. V nedeliacej sa bunke ležia párové centrioly (centrozómy) v perinukleárnej zóne bunky. V S-perióde mitotického cyklu sa duplikujú a v pravom uhle ku každému zrelému centriolu sa vytvorí dcérsky centriol. Dcérske centrioly majú spočiatku len 9 samostatných mikrotubulov, ale ako centrioly dozrievajú, menia sa na triplety. Ďalej sa páry centriolov rozchádzajú k pólom buniek a stávajú sa centrá na organizovanie vretenových mikrotubulov.
Význam centrioles.
1. Sú centrom organizácie vretenových mikrotubulov.
2. Tvorba mihalníc a bičíkov.
3. Zabezpečenie vnútrobunkového pohybu organel. Niektorí autori sa domnievajú, že funkcie definujú bunkové
centrum má druhú a tretiu funkciu, keďže v rastlinných bunkách nie sú centrioly, ale tvorí sa v nich deliace vreteno.
CILIA A FLANGELLA (obr. 3.13). Ide o špeciálne pohybové organely. Sú prítomné v niektorých bunkách – spermiách, epitelových bunkách priedušnice a priedušiek, spermiových kanálikoch muža a pod. Vo svetelnom mikroskope vyzerajú riasinky a bičíky ako tenké výrastky. Elektrónový mikroskop odhalil, že na báze riasiniek a bičíkov sú malé granuly - bazálne telá,štruktúrou identické s centrioly. Z bazálneho tela, ktoré je matricou pre rast mihalníc a bičíkov, sa rozprestiera tenký valec mikrotubulov - axiálny závit, alebo axonéma. Skladá sa z 9 dubletov mikrotubulov, na ktorých sú proteínové „rúčky“ dyneín. Axonéma je pokrytá cytolemou. V strede je pár mikrotubulov obklopených špeciálnou škrupinou - spojka, alebo vnútorná kapsula. Radiálne lúče idú z dubletov do centrálnej spojky. teda vzorec mihalníc a bičíkov je (9x2)+2.
Základom mikrotubulov bičíkov a mihalníc je neredukovateľný proteín tubulín. Proteínové "rúčky" - dyneín- má aktívnu ATPázu: rozkladá ATP, vďaka energii ktorej sa dublety mikrotubulov vzájomne premiestňujú. Takto dochádza k vlnovitým pohybom mihalníc a bičíkov.
Existuje geneticky podmienené ochorenie - Carth-Gsnerov syndróm, v ktorých axonéme chýbajú buď rukoväte dyneínu, alebo centrálna kapsula a centrálne mikrotubuly (syndróm fixných mihalníc). Takíto pacienti trpia recidivujúcou bronchitídou, sinusitídou a tracheitídou. U mužov sa v dôsledku nehybnosti spermií pozoruje neplodnosť.
MYOFIBRILY sa nachádzajú vo svalových bunkách a myosymplastoch a ich štruktúre sa venujeme v téme „Svalové tkanivo“. Neurofibrily sa nachádzajú v neurónoch a pozostávajú z neurotubuly A neurofilamenty. Ich funkciou je podpora a transport.
INKLÚZIE
Inklúzie sú nestabilné zložky bunky, ktoré nemajú striktne konštantnú štruktúru (ich štruktúra sa môže meniť). V bunke sa zisťujú iba počas určitých období vitálnej aktivity alebo životného cyklu.
 |
KLASIFIKÁCIA INKLÚZIE.
1. Trofické inklúzie predstavujú uložené živiny. Medzi takéto inklúzie patria napríklad inklúzie glykogénu a tuku.
2. Pigmentové inklúzie. Príkladmi takýchto inklúzií sú hemoglobín v erytrocytoch a melanín v melanocytoch. V niektorých bunkách (nervy, pečeň, kardiomyocyty) sa počas starnutia hromadí hnedý starnúci pigment v lyzozómoch lipofuscín, neverí sa, že má špecifickú funkciu a vzniká v dôsledku opotrebovania bunkových štruktúr. V dôsledku toho pigmentové inklúzie predstavujú chemicky, štrukturálne a funkčne heterogénnu skupinu. Hemoglobín sa podieľa na transporte plynov, melanín plní ochrannú funkciu a lipofuscín je konečným produktom metabolizmu. Pigmentové inklúzie, s výnimkou inklúzií liofuscínu, nie sú obklopené membránou.
3. Sekrečné inklúzie sa detegujú v sekrečných bunkách a pozostávajú z produktov, ktoré sú biologicky aktívnymi látkami a inými látkami potrebnými na realizáciu telesných funkcií (bielkovinové inklúzie vrátane enzýmov, slizničné inklúzie v pohárikových bunkách atď.). Tieto inklúzie majú vzhľad vezikúl obklopených membránou, v ktorých vylučovaný produkt môže mať rôzne hustoty elektrónov a sú často obklopené ľahkým okrajom bez štruktúry. 4. Vylučovacie inklúzie- inklúzie, ktoré musia byť z bunky odstránené, pretože pozostávajú z konečných produktov metabolizmu. Príkladom sú inklúzie močoviny v obličkových bunkách atď. Majú podobnú štruktúru ako sekrečné inklúzie.
5. Špeciálne inklúzie – fagocytované častice (fagozómy), ktoré vstupujú do bunky endocytózou (pozri nižšie). Rôzne typy inklúzií sú znázornené na obr. 3.14.
schopnosť buniek priľnúť k sebe navzájom a k rôznym substrátom
ADHÉZIA buniek(z latinčiny adhaesio- priľnavosť), ich schopnosť priľnúť k sebe a k rôznym podkladom. Adhézia je zjavne určená glykokalyxom a lipoproteínmi plazmatickej membrány. Existujú dva hlavné typy bunkovej adhézie: bunka-extracelulárna matrica a bunka-bunka. Proteíny bunkovej adhézie zahŕňajú: integríny, fungujúce ako receptory bunkového substrátu aj ako receptory intercelulárnej adhézie; selektíny sú adhézne molekuly, ktoré zabezpečujú adhéziu leukocytov k endotelovým bunkám; kadheríny - homofilné medzibunkové proteíny závislé od vápnika; adhézne receptory nadrodiny imunoglobulínov, ktoré sú obzvlášť dôležité pri embryogenéze, hojení rán a imunitnej odpovedi; Navádzacie receptory sú molekuly, ktoré zabezpečujú vstup lymfocytov do špecifického lymfoidného tkaniva. Väčšina buniek sa vyznačuje selektívnou adhéziou: po umelej disociácii buniek z rôznych organizmov alebo tkanív sa prevažne bunky rovnakého typu zhromažďujú (agregujú) zo suspenzie do samostatných zhlukov. Adhézia sa naruší, keď sa z média odstránia ióny Ca2+, bunky sa ošetria špecifickými enzýmami (napríklad trypsínom) a po odstránení disociačného činidla sa rýchlo obnoví. Schopnosť nádorových buniek metastázovať je spojená so zhoršenou selektivitou adhézie.
Pozri tiež:
Glykokalyx
GLYKOKALYX(z gréčtiny glykys- sladké a latinské callum- hrubá koža), glykoproteínový komplex obsiahnutý na vonkajšom povrchu plazmatickej membrány v živočíšnych bunkách. Hrúbka - niekoľko desiatok nanometrov...
Aglutinácia
AGLUTINÁCIA(z latinčiny aglutinácia- adhézia), lepenie a agregácia antigénnych častíc (napríklad baktérií, erytrocytov, leukocytov a iných buniek), ako aj akýchkoľvek inertných častíc naplnených antigénmi, pôsobením špecifických protilátok - aglutinínov. Vyskytuje sa v tele a možno ho pozorovať in vitro...
Plán I. Definícia adhézie a jej význam II. Adhézne proteíny III. Medzibunkové kontakty 1. Kontakty bunka-bunka 2. Kontakty bunka-matrica 3. Proteíny medzibunkovej matrice
Definícia adhézie Bunková adhézia je spojenie buniek vedúce k vytvoreniu určitých správnych typov histologických štruktúr špecifických pre tieto typy buniek. Adhézne mechanizmy určujú architektúru tela – jeho tvar, mechanické vlastnosti a distribúciu rôznych typov buniek.
Význam adhézie bunka-bunka Bunkové spojenia tvoria komunikačné cesty, ktoré bunkám umožňujú vymieňať si signály, ktoré koordinujú ich správanie a regulujú génovú expresiu. Väzby na susedné bunky a extracelulárna matrica ovplyvňujú orientáciu vnútorných bunkových štruktúr. Vytváranie a prerušovanie kontaktov, modifikácia matrice sa podieľa na migrácii buniek vo vyvíjajúcom sa organizme a riadi ich pohyb pri opravných procesoch.
Adhézne proteíny Špecifickosť bunkovej adhézie je určená prítomnosťou bunkových adhéznych proteínov na bunkovom povrchu Adhézne proteíny Integríny Ig-like proteíny Selektíny Kadheríny
Kadheríny prejavujú svoju adhezívnu schopnosť len v prítomnosti Ca2+ iónov. Štrukturálne je klasický kadherín transmembránový proteín, ktorý existuje vo forme paralelného diméru. Kadheríny sa nachádzajú v komplexe s katenínmi. Podieľajte sa na medzibunkovej adhézii.
Integríny sú integrálne proteíny heterodimérnej αβ štruktúry. Podieľajte sa na vytváraní kontaktov bunka-matrica. Rozpoznateľný lokus v týchto ligandoch je tripeptidová sekvencia – Arg-Gly-Asp (RGD).
Selektíny sú monomérne proteíny. Ich N-terminálna doména má vlastnosti lektínov, t.j. má špecifickú afinitu k jednému alebo druhému terminálnemu monosacharidu oligosacharidových reťazcov. To. selektíny dokážu rozpoznať špecifické sacharidové zložky na povrchu buniek. Po lektínovej doméne nasleduje séria troch až desiatich ďalších domén. Z nich niektoré ovplyvňujú konformáciu prvej domény, zatiaľ čo iné sa podieľajú na väzbe sacharidov. Selektíny hrajú dôležitú úlohu v procese transmigrácie leukocytov do miesta poškodenia L-selektínu (leukocytov) počas zápalovej odpovede. E-selektín (endotelové bunky) P-selektín (trombocyty)
Ig-like proteins (ICAM) Adhezívne Ig a Ig-like proteíny sa nachádzajú na povrchu lymfoidných a mnohých iných buniek (napríklad endotelových buniek), ktoré pôsobia ako receptory.
Receptor B-buniek má štruktúru blízku štruktúre klasických imunoglobulínov. Pozostáva z dvoch rovnakých ťažkých reťazcov a dvoch rovnakých ľahkých reťazcov, ktoré sú spojené niekoľkými bisulfidovými mostíkmi. B bunky jedného klonu majú na svojom povrchu Ig len jednej imunošpecifickosti. Preto B lymfocyty reagujú najšpecifickejšie s antigénmi.
Receptor T buniek Receptor T buniek pozostáva z jedného α a jedného β reťazca spojených bisulfidovým mostíkom. V alfa a beta reťazcoch možno rozlíšiť variabilné a konštantné domény.
Typy molekulárnych spojení Adhézia sa môže uskutočňovať na základe dvoch mechanizmov: a) homofilné - adhézne molekuly jednej bunky sa viažu na molekuly rovnakého typu susednej bunky; b) heterofilné, keď dve bunky majú na svojom povrchu rôzne typy adhéznych molekúl, ktoré sa na seba viažu.
Bunkové kontakty Bunka - bunka 1) Kontakty jednoduchého typu: a) adhezívne b) interdigitálne (kĺby prstov) 2) kontakty adhezívneho typu - desmozómy a lepiace pásy; 3) kontakty typu locking - tesné spojenie 4) Komunikačné kontakty a) nexusy b) synapsie Bunka - matrix 1) Hemidesmozómy; 2) Ohniskové kontakty
Architektonické typy tkanív Epitel Mnoho buniek - málo medzibunkovej látky Medzibunkové kontakty Spojivové Veľa medzibunkových látok - málo buniek Kontakty buniek s matricou
Všeobecná schéma štruktúry bunkových kontaktov Medzibunkové kontakty, ako aj bunkové kontakty s medzibunkovými kontaktmi, sa vytvárajú podľa nasledujúcej schémy: Cytoskeletálny prvok (aktín alebo intermediárne filamenty) Cytoplazma Plazmalema Medzibunkový priestor Množstvo špeciálnych proteínov Transmembránový adhézny proteín (integrín alebo kadherín) Ligand transmembránového proteínu Rovnaká biela na membráne inej bunky alebo proteín extracelulárnej matrice
Kontakty jednoduchého typu Adhézne spojenia Ide o jednoduché spojenie plazmatických membrán susedných buniek na vzdialenosť 15 - 20 nm bez vytvárania špeciálnych štruktúr. V tomto prípade plazmalemy navzájom interagujú pomocou špecifických adhezívnych glykoproteínov - kadherínov, integrínov atď. Adhezívne kontakty sú body pripojenia aktínových filamentov.
Kontakty jednoduchého typu Interdigitácia (prstové spojenie) (č. 2 na obrázku) je kontakt, pri ktorom plazmalema dvoch vzájomne sa sprevádzajúcich buniek invaginuje do cytoplazmy prvej a potom susednej bunky. Vďaka vzájomnému prepojeniu sa zvyšuje sila bunkového spojenia a oblasť ich kontaktu.
Kontakty jednoduchého typu sa nachádzajú v epiteliálnych tkanivách, tu tvoria pás okolo každej bunky (adhézna zóna); V nervových a spojivových tkanivách sú prítomné vo forme presnej bunkovej komunikácie; V srdcovom svale zabezpečujú nepriamu komunikáciu z kontraktilného aparátu kardiomyocytov; Spolu s desmozómami tvoria adhezívne spojenia interkalované disky medzi bunkami myokardu.
Kontakty adhézneho typu Desmozóm je malý okrúhly útvar obsahujúci špecifické intra- a intercelulárne prvky.
Desmozóm V oblasti desmozómu sú plazmatické membrány oboch buniek zvnútra zhrubnuté - vďaka proteínom desmoplakinu, ktoré tvoria ďalšiu vrstvu. Z tejto vrstvy sa do cytoplazmy bunky tiahne zväzok intermediárnych filamentov. V oblasti desmozómu je priestor medzi plazmolemami kontaktujúcich buniek trochu rozšírený a vyplnený zhrubnutou glykokalyxou, do ktorej prenikajú kadheríny – desmogleín a desmokolín.
Hemidesmozóm poskytuje bunkový kontakt s bazálnou membránou. Štruktúrou sa hemidesmozómy podobajú desmozómom a obsahujú aj intermediárne vlákna, ale sú tvorené rôznymi proteínmi. Hlavnými transmembránovými proteínmi sú integríny a kolagén XVII. Pripájajú sa k intermediárnym filamentom za účasti dystonínu a plektínu. Hlavným proteínom medzibunkovej matrice, ku ktorej sú bunky pripojené pomocou hemidesmozómov, je laminín.
Adhézny pás Adhézny pás, (adhézny pás, pásový desmozóm) (zonula adherens), je párový útvar vo forme pásikov, z ktorých každý obopína apikálne časti susedných buniek a zabezpečuje ich vzájomnú priľnavosť v tejto oblasti.
Proteíny kohézneho pásu 1. Zhrubnutie plazmalemy na cytoplazmatickej strane tvorí vinkulín; 2. Závity zasahujúce do cytoplazmy sú tvorené aktínom; 3. Spojovacím proteínom je E-kadherín.
Porovnávacia tabuľka kontaktov typu adhézie Typ kontaktu Desmozómové spojenie Zahusťovanie na cytoplazmatickej strane Adhézny proteín, typ adhézie Nite zasahujúce do cytoplazmy Bunka-bunka Desmoplakin Kadherín, homofilné Medzifilamenty Hemidesmozóm Bunka-medzibunková matrica Kohézne pásy Bunka-bunka Dystonín a plektín Vinculin Integrin, Pro intersticiálne heterofilné vlákna s laminínom Cadherin, homofilný aktín
Kontakty adhezívneho typu 1. Desmozómy sa tvoria medzi bunkami tkanív vystavených mechanickému namáhaniu (epiteliálne bunky, bunky srdcového svalu); 2. Hemidesmozómy spájajú epitelové bunky s bazálnou membránou; 3. Adhezívne pásy sa nachádzajú v apikálnej zóne jednovrstvového epitelu, často v blízkosti tesného spojenia.
Uzamykateľný typ kontaktu Tesný kontakt Plazmatické membrány buniek sú tesne priliehajúce k sebe a vzájomne sa spájajú pomocou špeciálnych proteínov. To zaisťuje spoľahlivé vymedzenie dvoch prostredí umiestnených na opačných stranách bunkovej vrstvy. Distribuované v epitelových tkanivách, kde tvoria najvrcholovejšiu časť buniek (lat. zonula occludens).
Proteíny tesného spojenia Hlavnými proteínmi tesného spojenia sú klaudíny a okludíny. Aktín je na ne naviazaný prostredníctvom množstva špeciálnych proteínov.
Kontakty komunikačného typu Gap-like spojenia (nexy, elektrické synapsie, ephapsy) Nexus má tvar kruhu s priemerom 0,5 -0,3 mikrónu. Plazmalemy kontaktujúcich buniek sú blízko seba a prenikajú do nich početné kanály, ktoré spájajú cytoplazmy buniek. Každý kanál sa skladá z dvoch polovíc - konexónov. Konexón preniká membránou len jednej bunky a vyčnieva do medzibunkovej medzery, kde sa spája s druhým konexónom.
Transport látok cez spojenia Medzi kontaktnými bunkami existujú elektrické a metabolické spojenia. Anorganické ióny a organické zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou - cukry, aminokyseliny a medziprodukty metabolizmu - môžu difundovať cez konexónové kanály. Ca 2+ ióny menia konfiguráciu konexónov tak, že sa lúmen kanálov uzavrie.
Kontakty komunikačného typu Synapsie slúžia na prenos signálov z jednej excitovateľnej bunky do druhej. V synapsii sú: 1) presynaptická membrána (Pre. M), patriaca jednej bunke; 2) synaptická štrbina; 3) postsynaptická membrána (Po. M) - súčasť plazmalemy inej bunky. Zvyčajne signál prenáša chemická látka - mediátor: ten difunduje z Pre. M a ovplyvňuje špecifické receptory v Po. M.
Komunikačné spojenia Typ Synaptická štrbina Prenos signálu Synaptické oneskorenie Rýchlosť impulzu Presnosť prenosu signálu Excitácia / inhibícia Schopnosť morfofyziologických zmien Chem. Široký (20 -50 nm) Presne od Pre. M až Po. M + Pod Hore +/+ + Ephaps Úzka (5 nm) V akomkoľvek smere - Nad Pod +/- -
Plazmodesmata sú cytoplazmatické mostíky spájajúce susedné rastlinné bunky. Plazmodesmata prechádzajú cez tubuly pórových polí primárnej bunkovej steny, dutina tubulov je vystlaná plazmalemou. Na rozdiel od živočíšnych desmozómov tvoria rastlinné plazmodesmaty priame cytoplazmatické medzibunkové kontakty, ktoré zabezpečujú medzibunkový transport iónov a metabolitov. Súbor buniek spojených plazmodesmatami tvorí sympplast.
Fokálne kontakty buniek Fokálne kontakty sú kontakty medzi bunkami a extracelulárnou matricou. Transmembránové fokálne kontaktné adhézne proteíny sú rôzne integríny. Na vnútornej strane plazmalemy sú aktínové vlákna pripojené k integrínu pomocou intermediárnych proteínov. Extracelulárne ligandy sú proteíny extracelulárnej matrice. Nachádza sa v spojivovom tkanive
Proteíny medzibunkovej hmoty Adhezívum 1. Fibronektín 2. Vitronektín 3. Laminín 4. Nidogén (entaktín) 5. Fibrilárne kolagény 6. Kolagén typu IV Antiadhezívum 1. Osteonektín 2. tenascín 3. trombospondín
Adhézne proteíny na príklade fibronektínu Fibronektín je glykoproteín vytvorený z dvoch identických polypeptidových reťazcov spojených disulfidovými mostíkmi na ich C-koncoch. Polypeptidový reťazec fibronektínu obsahuje 7-8 domén, z ktorých každá obsahuje špecifické centrá na viazanie rôznych látok. Vďaka svojej štruktúre môže fibronektín zohrávať integrujúcu úlohu pri organizácii medzibunkových látok a tiež podporovať bunkovú adhéziu.
Fibronektín má väzbové centrum pre transglutaminázu, enzým, ktorý katalyzuje reakciu medzi glutamínovými zvyškami jedného polypeptidového reťazca a lyzínovými zvyškami inej proteínovej molekuly. To umožňuje zosieťovanie molekúl fibronektínu medzi sebou, kolagénom a inými proteínmi pomocou kovalentných krížových väzieb. Týmto spôsobom sú štruktúry, ktoré vznikajú samo-zostavaním, fixované silnými kovalentnými väzbami.
Typy fibronektínu Ľudský genóm obsahuje jeden gén pre peptidový reťazec fibronektínu, ale alternatívny zostrih a posttranslačné modifikácie vedú k niekoľkým formám proteínu. Existujú 2 hlavné formy fibronektínu: 1. Tkanivový (nerozpustný) fibronektín je syntetizovaný fibroblastmi alebo endotelovými bunkami, gliocytmi a epitelovými bunkami; 2. Plazmatický (rozpustný) fibronektín je syntetizovaný hepatocytmi a bunkami retikuloendotelového systému.
Funkcie fibronektínu Fibronektín sa podieľa na rôznych procesoch: 1. Adhézia a proliferácia epiteliálnych a mezenchymálnych buniek; 2. Stimulácia proliferácie a migrácie embryonálnych a nádorových buniek; 3. Kontrola diferenciácie a udržiavania bunkového cytoskeletu; 4. Účasť na zápalových a reparačných procesoch.
Záver Systém bunkových kontaktov, mechanizmov bunkovej adhézie a extracelulárneho matrixu teda hrá zásadnú úlohu vo všetkých prejavoch organizácie, fungovania a dynamiky mnohobunkových organizmov.
Medzibunkové kontakty Plán
I. Definícia adhézie a jej význam
II. Adhézne proteíny
III. Medzibunkové kontakty
1. Kontakty z klietky do klietky
2.Kontakty bunka-matrica
3.Proteíny medzibunkovej hmoty Stanovenie adhézie
Bunková adhézia je spojenie buniek vedúce k
tvorba určitých správnych typov histologických
štruktúry špecifické pre tieto typy buniek.
Adhézne mechanizmy určujú architektúru tela - jeho tvar,
mechanické vlastnosti a distribúcia rôznych typov buniek. Význam medzibunkovej adhézie
Bunkové spojenia tvoria komunikačné cesty, ktoré umožňujú bunkám
vymieňať si signály, ktoré koordinujú ich správanie a
regulácia génovej expresie.
Vplyv väzby na susedné bunky a extracelulárna matrica
orientácia vnútorných štruktúr bunky.
Dochádza k vytváraniu a pretrhnutiu kontaktov, modifikácii matrice
migráciu buniek v rámci vyvíjajúceho sa organizmu a usmerňovať ich
pohyb počas opravných procesov. Adhézne proteíny
Špecifickosť bunkovej adhézie
určená prítomnosťou na povrchu buniek
proteíny bunkovej adhézie
Adhézne proteíny
integríny
Ig-ako
veveričky
Selectins
kadheríny kadheríny
Kadheríny vystavujú svoje
lepiaca schopnosť
iba
v prítomnosti iónov
2+
Ca.
Klasická štruktúra
kadherín je
transmembránový proteín
existujúci vo forme
paralelný dimér.
Kadheríny sa nachádzajú v
komplex s katenínmi.
Zúčastnite sa medzibunkového
priľnavosť. integríny
Integríny sú integrálne proteíny
αβ heterodimérna štruktúra.
Podieľať sa na vytváraní kontaktov
bunky s matricou.
Rozpoznateľné miesto v týchto ligandoch
je tripeptid
sekvencia –Arg-Gly-Asp
(RGD). Selectins
Selektíny sú
monomérne proteíny. Ich N-terminálna doména
má vlastnosti lektínu, t.j.
má k niečomu špecifickú afinitu resp
iný koncový monosacharid
oligosacharidové reťazce.
Selektíny teda dokážu rozpoznať
určité sacharidové zložky
bunkové povrchy.
Po lektínovej doméne nasleduje séria
tri až desať ďalších domén. Z nich jeden
ovplyvniť konformáciu prvej domény,
a ďalší sa zúčastňujú
viazanie sacharidov.
Selektíny hrajú dôležitú úlohu v
proces transmigrácie leukocytov do
miesto poškodenia v dôsledku zápalu
L-selektín (leukocyty)
reakcie.
E-selektín (endotelové bunky)
P-selektín (trombocyty) Ig-like proteíny (ICAM)
Na povrchu sa nachádzajú adhezívne Ig a Ig podobné proteíny
lymfoidné a množstvo iných buniek (napríklad endotelové bunky),
pôsobia ako receptory. B bunkový receptor
B bunkový receptor má
štruktúra blízka štruktúre
klasické imunoglobulíny.
Skladá sa z dvoch rovnakých
ťažké reťazce a dva rovnaké
medzi sebou spojené svetelné reťaze
niekoľko bisulfidov
mosty.
B bunky rovnakého klonu majú
povrch Ig len jeden
imunošpecifickosť.
Preto sú B lymfocyty najviac
reagovať konkrétne s
antigény. T bunkový receptor
Receptor T buniek pozostáva z
z jedného α a jedného β reťazca,
bisulfidovo pripojený
Most.
V alfa a beta reťazcoch môžete
zvýrazniť premennú a
konštantné domény. Typy molekulárnych zlúčenín
Priľnavosť je možné vykonať na
založené na dvoch mechanizmoch:
a) homofilné – molekuly
jednobunková adhézia
viazať na molekuly
rovnaký typ susednej bunky;
b) heterofilné, keď dvaja
bunky majú na svojom
rôzne typy povrchov
adhézne molekuly, ktoré
komunikovať medzi sebou. Mobilné kontakty
Bunka - bunka
1) Jednoduchý typ kontaktov:
a) lepidlo
b) interdigitácia (prst
spojenia)
2) kontakty typu spojky –
desmozómy a lepiace pásy;
3) kontakty typu uzamykania –
tesné spojenie
4) Komunikačné kontakty
a) spojitosti
b) synapsie
Bunka - matrica
1) hemidesmozómy;
2) Ohniskové kontakty Typy architektonických tkanín
Epitelové
Veľa buniek – málo
medzibunkový
látok
Medzibunkové
kontakty
Pripája sa
Veľa medzibunkových
látky – málo buniek
Kontakty bunky s
matice Všeobecná schéma štruktúry bunky
kontakty
Medzibunkové kontakty, ako aj kontakty
bunky s medzibunkovými kontaktmi sú tvorené o
nasledujúci diagram:
Cytoskeletálny prvok
(aktín- alebo medziprodukt
vlákna)
Cytoplazma
Množstvo špeciálnych proteínov
Plazmalema
Medzibunkové
priestor
Transmembránový adhézny proteín
(integrín alebo kadherín)
Transmembránový proteínový ligand
Ten istý biely na membráne inej bunky, príp
proteín extracelulárnej matrice Kontakty jednoduchého typu
Lepiace spoje
Je to jednoduché zblíženie
plazmatické membrány susedných buniek na
vzdialenosť 15-20 nm bez
špeciálne vzdelanie
štruktúry. V čom
plazmatické membrány interagujú
navzájom pomocou
špecifické lepidlo
glykoproteíny - kadheríny,
integríny atď.
Lepiace kontakty
predstavujú body
aktínová príloha
vlákna. Kontakty jednoduchého typu
Interdigitácia
Interdigitácia (digitálna
pripojenie) (č. 2 na obrázku)
predstavuje kontakt, keď
v ktorej je plazmalema dvoch buniek,
sprevádzajúci
Priateľ
priateľ,
najprv invaginuje do cytoplazmy
jednu a potom ďalšiu bunku.
vzadu
skontrolovať
interdigitácie
zvyšuje
silu
bunkové spojenia a ich oblasť
kontakt. Kontakty jednoduchého typu
Nachádzajú sa v epiteliálnych tkanivách, tu sa tvoria okolo
každá bunka má pás (adhéznu zónu);
V nervových a spojivových tkanivách sú prítomné vo forme bodkovaného
mobilné správy;
Poskytuje nepriamu komunikáciu v srdcovom svale
kontraktilný aparát kardiomyocytov;
Spolu s desmozómami tvoria adhézne kontakty interkalované disky
medzi bunkami myokardu. Kontakty typu spojky
Desmozómy
Hemidesmozómy
Opasok
spojka Kontakty typu spojky
Desmosome
Desmozóm je malá okrúhla štruktúra
obsahujúce špecifické intra- a intercelulárne prvky. Desmosome
V oblasti desmozómu
plazmatické membrány oboch buniek s
vnútorné strany sú zosilnené -
kvôli proteínom desmoplakinu,
tvoriaci prídavok
vrstva.
Z tejto vrstvy do cytoplazmy bunky
vypadne kopa medziproduktov
vlákna.
V oblasti desmozómu
priestor medzi
kontaktné plazmatické membrány
bunky sú mierne rozšírené a
naplnené zahusteným
glykokalyx, ktorý je presýtený
kadheríny – desmogleín a
desmocollin. Hemidesmozóm
Hemidesmozóm poskytuje bunkový kontakt s bazálnou membránou.
Štruktúra hemidesmozómov pripomína desmozómy a tiež obsahujú
intermediárne filamenty sú však tvorené inými proteínmi.
Hlavnými transmembránovými proteínmi sú integríny a kolagén XVII. S
sú spojené intermediárnymi filamentami za účasti dystonínu
a plektín. Hlavný proteín medzibunkovej matrice, na ktorú bunky
pripojený cez hemidesmozómy - laminín. Hemidesmozóm Spojkový remeň
Lepiaci pás (adhézny pás, pásový desmozóm)
(zonula adherens), - párové útvary vo forme stuh, každá
z ktorých obklopujú vrcholové časti susedných buniek a
zabezpečuje ich vzájomnú priľnavosť v tejto oblasti. Proteíny adhéznych pásov
1. Zhrubnutie plazmalemy
z cytoplazmy
tvorený vikulínom;
2. Nite zasahujúce do
vytvorená cytoplazma
aktín;
3. Kohézny proteín
E-kadherín pôsobí. Porovnávacia tabuľka kontaktov
typ spojky
Typ kontaktu
Desmosome
Zlúčenina
Zahustenia
zvonku
cytoplazme
Spojka
proteín, typ
spojka
vlákna,
odchod do
cytoplazme
Bunka-bunka
Desmoplakin
Cadherin,
homofilný
Stredne pokročilý
vlákna
Dystonín a
plektín
integrín,
heterofilný
s laminínom
Stredne pokročilý
vlákna
Vinculin
Cadherin,
homofilný
Actin
Medzibunková bunka hemidesmozómu
matice
Pásy
spojka
Bunka-bunka Kontakty typu spojky
1. Desmozómy sa tvoria medzi bunkami tkaniva,
vystavené mechanickému namáhaniu
(epiteliálne
bunky,
bunky
srdcový
svaly);
2. Hemidesmozómy spájajú epitelové bunky s
bazálna membrána;
3. Lepiace pásy sa nachádzajú v apikálnej zóne
jednovrstvový epitel, často susediaci s hustým
kontakt. Kontakt typu uzamykania
Tesný kontakt
Plazmolemy buniek
vedľa seba
úzko, zapájať sa s
pomocou špeciálnych bielkovín.
Toto zaisťuje
spoľahlivé oddelenie dvoch
prostrediach nachádzajúcich sa v rôznych
strany od vrstvy buniek.
Distribuované
v epitelových tkanivách, kde
makeup
najvrcholovejšia časť
bunky (lat. zonula ocludens). Proteíny s tesným spojením
Hlavné bielkoviny husté
kontakty sú claudíny a
okludíny.
Prostredníctvom série špeciálnych proteínov k nim
aktín je pripojený.
Medzerové kĺby (nexy,
elektrické synapsie, ephapsy)
Nexus má tvar kruhu s priemerom
0,5-0,3 mikrónu.
Plazmatické membrány v kontakte
bunky sú blízko seba a preniknuté
početné kanály,
ktoré viažu cytoplazmu
bunky.
Každý kanál pozostáva z dvoch
polovica sú konexóny. Connexon
preniká membránou len s jedným
buniek a vyčnieva do medzibunk
medzera, kde sa spája s druhým
konexon. Štruktúra ephaps (gap junction) Transport látok cez nexusy
Medzi kontaktovaním
existuje bunkami
elektrické a
metabolické spojenia.
Cez konexónové kanály môžu
difúzne
anorganické ióny a
nízka molekulová hmotnosť
Organické zlúčeniny -
cukry, aminokyseliny,
medziprodukty
metabolizmus.
Ca2+ ióny sa menia
konfigurácia konexónov -
takže lúmen kanálov
zatvára. Kontakty typu komunikácie
Synapsie
Synapsie slúžia na prenos signálov
z jednej excitovateľnej bunky do druhej.
V synapsii sú:
1) presynaptická membrána
(PreM) patriace do jedného
klietka;
2) synaptická štrbina;
3) postsynaptická membrána
(PoM) – súčasť plazmalemy iného
bunky.
Zvyčajne sa signál prenáša
chemická látka - mediátor:
ten difunduje z PreM a
ovplyvňuje špecifické
receptory v PoM. Komunikačné spojenia
Nachádza sa v dráždivých tkanivách (nervových a svalových) Komunikačné spojenia
Typ
Synapty
cheskaya
medzera
Dirigované
č
signál
Synaptické
meškam
Rýchlosť
impulz
Presnosť
prevody
signál
Vzrušenie
/brzdenie
Schopnosť
morfofyziol
ogický
zmeny
Chem.
Široký
(20-50 nm)
Prísne od
PreM do
PoM
+
Nižšie
Vyššie
+/+
+
Ephaps
Úzky (5
nm)
V akejkoľvek
riadený
II
-
Vyššie
Nižšie
+/-
-Plazmodesmata
Sú to cytoplazmatické mosty spájajúce susedné
rastlinné bunky.
Plazmodesmata prechádzajú cez kanáliky pórových polí
primárna bunková stena, dutina tubulov je vystlaná plazmalemou.
Na rozdiel od zvieracích desmozómov sa rastlinné plazmodesmata tvoria rovno
cytoplazmatické medzibunkové kontakty poskytujúce
medzibunkový transport iónov a metabolitov.
Súbor buniek spojených plazmodesmatami tvorí sympplast. Kontakty ohniskovej bunky
Ohniskové kontakty
predstavujú kontakty
medzi bunkami a extracelulárnymi
matice.
Transmembránové proteíny
fokálna kontaktná adhézia
sú rôzne integríny.
Zvnútra
plazmatických membrán na integrín
pripojený aktín
pomocou vlákien
intermediárne proteíny.
Extracelulárny ligand
pôsobia extracelulárne proteíny
matice.
Nájdené v spojovníku
tkaniny Medzibunkové proteíny
matice
Lepidlo
1. Fibronektín
2. Vitronektín
3. Laminovanie
4. Nidogén (entaktín)
5. Fibrilárne kolagény
6. Kolagén typu IV
Antiadhézny
1. Osteonektín
2. tenascín
3. trombospondín Adhézne proteíny ako príklad
fibronektínu
Fibronektín je vybudovaný glykoproteín
dvoch identických polypeptidových reťazcov,
spojené disulfidovými mostíkmi
ich C-koncov.
Polypeptidový reťazec fibronektínu obsahuje
7-8 domén, na každej z nich
existujú špecifické centrá pre
viazanie rôznych látok.
Vďaka svojej štruktúre môže fibronektín
zohrávajú integračnú úlohu v organizácii
medzibunková látka, ako aj
podporovať bunkovú adhéziu. Fibronektín má väzbové miesto pre transglutaminázu, enzým
katalyzujú reakciu kombinovania glutamínových zvyškov s jedným
polypeptidový reťazec s lyzínovými zvyškami inej molekuly proteínu.
To umožňuje zosieťovanie molekúl zosieťovaním kovalentných väzieb.
fibronektínu navzájom, kolagénu a iných proteínov.
Týmto spôsobom vznikajú štruktúry samo-zostavovaním
fixované silnými kovalentnými väzbami. Typy fibronektínu
V ľudskom genóme je jeden peptidový gén
fibronektínové reťazce, ale ako výsledok
alternatíva
spájanie
A
post-translačný
modifikácií
Vzniká niekoľko foriem bielkovín.
2 hlavné formy fibronektínu:
1.
Tkanina
(nerozpustný)
fibronektínu
syntetizované
fibroblasty alebo endotelové bunky,
gliocyty
A
epitelové
bunky;
2.
Plazma
(rozpustný)
fibronektínu
syntetizované
hepatocyty a bunky retikuloendotelového systému. Funkcie fibronektínu
Fibronektín sa podieľa na rôznych procesoch:
1. Adhézia a šírenie epitelu a mezenchýmu
bunky;
2. Stimulácia proliferácie a migrácie embryonálnych a
nádorové bunky;
3. Kontrola diferenciácie a udržiavania cytoskeletu
bunky;
4. Účasť na zápalových a reparačných procesoch. Záver
Teda systém bunkových kontaktov, mechanizmov
bunková adhézia a hry extracelulárnej matrice
základnú úlohu vo všetkých prejavoch organizácie,
fungovanie a dynamiku mnohobunkových organizmov.
