A fehérje másodlagos szerkezete röviden. Másodlagos, tercier, kvaterner fehérjeszerkezetek

A fehérjék szerepe a szervezetben rendkívül nagy. Ezenkívül egy anyag csak akkor viselhet ilyen nevet, ha előre meghatározott szerkezetet kapott. Eddig a pillanatig ez egy polipeptid, csak egy aminosavlánc, amely nem tudja ellátni a kívánt funkcióit. Általánosságban elmondható, hogy a fehérjék térbeli szerkezete (primer, szekunder, tercier és domén) a háromdimenziós szerkezetük. Ezenkívül a test számára a legfontosabbak a másodlagos, harmadlagos és tartományi struktúrák.

A fehérjeszerkezet tanulmányozásának előfeltételei

A kémiai anyagok szerkezetének tanulmányozásának módszerei között kiemelt szerepet játszik a röntgenkrisztallográfia. Ezen keresztül információkat szerezhet a molekuláris vegyületek atomsorrendjéről és azok térbeli szerveződéséről. Egyszerűen fogalmazva, egyetlen molekuláról is készíthető röntgen, ami a 20. század 30-as éveiben vált lehetővé.

Ekkor fedezték fel a kutatók, hogy sok fehérje nem csak lineáris szerkezettel rendelkezik, hanem hélixekben, tekercsekben és doménekben is elhelyezkedhet. És sok tudományos kísérlet eredményeként kiderült, hogy a fehérjék másodlagos szerkezete a strukturális fehérjék végső formája, az enzimek és immunglobulinok köztes formája. Ez azt jelenti, hogy azoknak az anyagoknak, amelyek végső soron harmadlagos vagy kvaterner szerkezetűek, „érésük” szakaszában át kell menniük a másodlagos szerkezetre jellemző spirálképződés szakaszán is.

Másodlagos fehérjeszerkezet kialakulása

Amint a sejtendoplazma durva hálózatában a riboszómákon a polipeptid szintézise befejeződik, a fehérje másodlagos szerkezete kialakul. Maga a polipeptid egy hosszú molekula, amely sok helyet foglal el, és kényelmetlen a szállításhoz és a rendeltetésszerű funkcióinak ellátásához. Ezért a méretének csökkentése és különleges tulajdonságok biztosítása érdekében másodlagos szerkezetet alakítanak ki. Ez alfa-hélixek és béta-lemezek képződésén keresztül történik. Ily módon egy másodlagos szerkezetű fehérjét kapunk, amely a jövőben vagy tercier és kvaterner lesz, vagy ebben a formában kerül felhasználásra.

Másodlagos szerkezetű szervezet

Amint azt számos tanulmány kimutatta, egy fehérje másodlagos szerkezete vagy egy alfa-hélix, vagy egy béta-lemez, vagy régiók váltakozása ezekkel az elemekkel. Ezenkívül a másodlagos szerkezet egy fehérjemolekula csavarásának és helikális kialakításának módszere. Ez egy kaotikus folyamat, amely a polipeptid aminosav-maradékainak poláris régiói között létrejövő hidrogénkötések miatt következik be.

Alfa hélix másodlagos szerkezet

Mivel a polipeptidek bioszintézisében csak az L-aminosavak vesznek részt, a fehérje másodlagos szerkezetének kialakulása a hélix óramutató járásával megegyező (jobbra) elcsavarásával kezdődik. Szigorúan 3,6 aminosav található egy csavarmenetben, és a távolság a spirális tengely mentén 0,54 nm. Ezek a fehérje másodlagos szerkezetének általános tulajdonságai, amelyek nem függenek a szintézisben részt vevő aminosavak típusától.

Megállapították, hogy nem a teljes polipeptidlánc teljesen helikális. Szerkezete lineáris szakaszokat tartalmaz. Különösen a pepszin fehérje molekula csak 30% helikális, lizozim - 42%, hemoglobin - 75%. Ez azt jelenti, hogy a fehérje másodlagos szerkezete nem szigorúan hélix, hanem szakaszainak lineáris vagy réteges kombinációja.

Béta réteg másodlagos szerkezete

Az anyag szerkezeti felépítésének második típusa a béta réteg, amely egy polipeptid két vagy több szála, amelyeket hidrogénkötés köt össze. Ez utóbbi a szabad CO NH2 csoportok között fordul elő. Ily módon elsősorban szerkezeti (izom) fehérjék kapcsolódnak össze.

Az ilyen típusú fehérjék szerkezete a következő: a polipeptid egyik szála az A-B terminális szakaszokkal párhuzamos a másikkal. Az egyetlen figyelmeztetés az, hogy a második molekula párhuzamosan helyezkedik el, és BA-ként van megjelölve. Ez egy béta-réteget képez, amely tetszőleges számú, több hidrogénkötéssel összekapcsolt polipeptidláncból állhat.

Hidrogén kötés

A fehérje másodlagos szerkezete egy kötés, amely különböző elektronegativitási indexű atomok többszörös poláris kölcsönhatásán alapul. Négy elem rendelkezik a legnagyobb képességgel ilyen kötés kialakítására: a fluor, az oxigén, a nitrogén és a hidrogén. A fehérjék a fluoron kívül mindent tartalmaznak. Ezért hidrogénkötés alakulhat ki, és létrejön is, lehetővé téve a polipeptidláncok béta-rétegekké és alfa-hélixekké történő összekapcsolását.

A hidrogénkötés létrejöttét a víz példáján lehet a legkönnyebben megmagyarázni, amely egy dipólus. Az oxigén erős negatív töltést hordoz, és az O-H kötés magas polarizációja miatt a hidrogén pozitívnak számít. Ebben az állapotban a molekulák egy bizonyos környezetben vannak jelen. Sőt, közülük sokan összeérnek és ütköznek. Ezután az első vízmolekulából származó oxigén vonzza a hidrogént a másikból. És így tovább a láncon.

Hasonló folyamatok mennek végbe a fehérjékben is: egy peptidkötés elektronegatív oxigénje egy másik aminosav bármely részéből vonzza a hidrogént, hidrogénkötést hozva létre. Ez egy gyenge poláris konjugáció, amelynek megszakításához körülbelül 6,3 kJ energiára van szükség.

Összehasonlításképpen, a fehérjék leggyengébb kovalens kötése 84 kJ energiát igényel, hogy megszakadjon. A legerősebb kovalens kötéshez 8400 kJ kellene. A hidrogénkötések száma azonban egy fehérjemolekulában olyan hatalmas, hogy összenergiájuk lehetővé teszi, hogy a molekula agresszív körülmények között is létezzen, és megőrizze térbeli szerkezetét. Ezért léteznek fehérjék. Az ilyen típusú fehérjék szerkezete biztosítja az izmok, csontok és szalagok működéséhez szükséges erőt. A fehérjék másodlagos szerkezetének jelentősége óriási a szervezet számára.

§ 8. EGY FEHÉRJE MOLEKULA TÉRSZERVEZÉSE

Elsődleges szerkezet

Egy fehérje elsődleges szerkezetén a polipeptidláncban peptidkötésekkel egymáshoz kapcsolódó aminosavak száma és váltakozási sorrendje értendő.

A polipeptidlánc egyik végén szabad NH 2 csoportot tartalmaz, amely nem vesz részt a peptidkötés kialakításában; ezt a szakaszt a következőképpen jelöljük N-terminális. A másik oldalon van egy szabad NOOS csoport, amely nem vesz részt a peptidkötés kialakításában, ez - C-vég. Az N-véget a lánc kezdetének tekintjük, és innen kezdődik az aminosavak számozása:

Az inzulin aminosavszekvenciáját F. Sanger (University of Cambridge) határozta meg. Ez a fehérje két polipeptid láncból áll. Az egyik lánc 21 aminosavból, a másik 30 aminosavból áll. A láncokat két diszulfidhíd köti össze (6. ábra).

Rizs. 6. A humán inzulin elsődleges szerkezete

Ennek a szerkezetnek a megfejtése 10 évbe telt (1944-1954). Jelenleg számos fehérje elsődleges szerkezetét határozták meg, ennek meghatározása automatizált, és nem jelent komoly problémát a kutatóknak.

Az egyes fehérjék elsődleges szerkezetére vonatkozó információkat egy gén (a DNS-molekula egy része) kódolja, és a transzkripció (az információ mRNS-re másolása) és a transzláció (polipeptidlánc szintézise) során valósul meg. Ebben a tekintetben a megfelelő gén ismert szerkezetéből is meg lehet állapítani egy fehérje elsődleges szerkezetét.

A homológ fehérjék elsődleges szerkezete alapján meg lehet ítélni a fajok taxonómiai rokonságát. A homológ fehérjék azok a fehérjék, amelyek különböző fajokban ugyanazokat a funkciókat látják el. Az ilyen fehérjék aminosav-szekvenciája hasonló. Például a legtöbb fajban a citokróm C fehérje relatív molekulatömege körülbelül 12 500, és körülbelül 100 aminosav-maradékot tartalmaz. A citokróm C elsődleges szerkezetének különbségei a két faj között arányosak az adott fajok közötti filogenetikai különbséggel. Így a ló és az élesztő C citokrómjai 48 aminosavban különböznek, a csirke és a kacsa - kettőben, míg a csirke és a pulyka citokrómjai azonosak.

Másodlagos szerkezet

A fehérje másodlagos szerkezete a peptidcsoportok közötti hidrogénkötések kialakulásának köszönhető. Kétféle másodlagos szerkezet létezik: α-hélix és β-struktúra (vagy hajtogatott réteg). A fehérjék a polipeptidlánc olyan régióit is tartalmazhatják, amelyek nem alkotnak másodlagos szerkezetet.

Az α-hélix rugó alakú. Amikor α-hélix képződik, az egyes peptidcsoportok oxigénatomja hidrogénkötést képez a lánc mentén a negyedik NH-csoport hidrogénatomjával:

A hélix minden egyes fordulata több hidrogénkötéssel kapcsolódik a hélix következő fordulatához, ami jelentős szilárdságot ad a szerkezetnek. Az α-hélix a következő jellemzőkkel rendelkezik: a hélix átmérője 0,5 nm, a hélix osztásköze 0,54 nm, a hélix fordulatán 3,6 aminosav található (7. ábra).

Rizs. 7. Az a-hélix modellje, amely tükrözi mennyiségi jellemzőit

Az aminosavak oldalgyökei az α-hélixből kifelé irányulnak (8. ábra).

Rizs. 8. Az oldalgyökök térbeli elrendeződését tükröző -hélix modellje

Természetes L-aminosavakból jobb- és balkezes hélixeket is lehet építeni. A legtöbb természetes fehérjét jobbkezes hélix jellemzi. Mind a bal-, mind a jobbkezes hélixeket D-aminosavakból is meg lehet építeni. A D- és L-aminosavak keverékéből álló polipeptidlánc nem képes hélixet képezni.

Egyes aminosavmaradékok megakadályozzák az α-hélix kialakulását. Például, ha egy láncban egy sorban több pozitív vagy negatív töltésű aminosav található, egy ilyen régió nem vesz fel α-helikális szerkezetet a hasonló töltésű gyökök kölcsönös taszítása miatt. Az α-hélixek képződését a nagy aminosavakból álló gyökök akadályozzák. Az α-hélix kialakulásának akadálya a prolin-maradékok jelenléte is a polipeptidláncban (9. ábra). A nitrogénatomnál lévő prolinmaradék, amely egy másik aminosavval peptidkötést képez, nem tartalmaz hidrogénatomot.

Rizs. 9. A prolin maradék megakadályozza a -hélix kialakulását

Ezért a polipeptidlánc részét képező prolinmaradék nem képes láncon belüli hidrogénkötést kialakítani. Ezenkívül a prolinban lévő nitrogénatom egy merev gyűrű része, ami lehetetlenné teszi az N-C kötés körüli forgást és a hélix kialakulását.

Az α-hélixen kívül más típusú hélixeket is leírtak. Azonban ritkák, főleg rövid területeken.

A láncok szomszédos polipeptid fragmenseinek peptidcsoportjai között hidrogénkötések kialakulása vezet a láncok kialakulásához. β-szerkezet, vagy hajtogatott réteg:

Az α-hélixtől eltérően a hajtogatott réteg cikcakk alakú, harmonikához hasonló (10. ábra).

Rizs. 10. β-fehérje szerkezete

Vannak párhuzamos és antiparallel hajtogatott rétegek. A polipeptid lánc szakaszai között párhuzamos β-struktúrák képződnek, amelyek irányai egybeesnek:

A polipeptidlánc ellentétes irányú szakaszai között antiparallel β-struktúrák jönnek létre:

A β-struktúrák kettőnél több polipeptidlánc között is kialakulhatnak:

Egyes fehérjékben a másodlagos szerkezetet csak α-hélix, másokban csak β-struktúrák (párhuzamos vagy antiparallel, vagy mindkettő), másokban az α-helikális régiókkal együtt β-struktúrák is képviselhetik. jelen van.

Harmadlagos szerkezet

Számos fehérjében másodlagos szervezett struktúrák (α-hélixek, -struktúrák) bizonyos módon tömör gömbölyűvé vannak hajtogatva. A globuláris fehérjék térbeli szerveződését harmadlagos szerkezetnek nevezzük. Így a harmadlagos szerkezet a polipeptidlánc szakaszainak térbeli térbeli elrendezését jellemzi. A harmadlagos szerkezet kialakításában ionos és hidrogénkötések, hidrofób kölcsönhatások, van der Waals erők vesznek részt. A diszulfid hidak stabilizálják a tercier szerkezetet.

A fehérjék harmadlagos szerkezetét aminosavsorrendjük határozza meg. Kialakulása során a polipeptidláncban jelentős távolságra lévő aminosavak között kötések jöhetnek létre. Az oldható fehérjékben a poláris aminosav gyökök általában a fehérjemolekulák felületén és ritkábban a molekula belsejében jelennek meg; a hidrofób gyökök tömören tömörülve jelennek meg a gömböcskében, hidrofób régiókat képezve.

Jelenleg számos fehérje harmadlagos szerkezete kialakult. Nézzünk két példát.

Mioglobin

A mioglobin egy oxigénkötő fehérje, amelynek relatív tömege 16700. Feladata az oxigén tárolása az izmokban. Molekulája egy polipeptidláncot tartalmaz, amely 153 aminosavból áll, és egy hemocsoportot, amely fontos szerepet játszik az oxigén megkötésében.

A mioglobin térbeli szerveződése John Kendrew és munkatársai munkájának köszönhetően jött létre (11. ábra). Ennek a fehérjének a molekulája 8 α-helikális régiót tartalmaz, amelyek az összes aminosav 80%-át teszik ki. A mioglobin molekula nagyon kompakt, mindössze négy vízmolekula fér el benne, szinte az összes poláris aminosav gyök a molekula külső felületén található, a hidrofób gyökök többsége a molekulán belül található, a felszín közelében pedig hem található. , egy nem fehérjecsoport, amely az oxigén megkötéséért felelős.

11. ábra. A mioglobin harmadlagos szerkezete

Ribonukleáz

A ribonukleáz egy globuláris fehérje. A hasnyálmirigy sejtjei választják ki; ez egy enzim, amely katalizálja az RNS lebomlását. A mioglobintól eltérően a ribonukleáz molekula nagyon kevés α-helikális régióval és meglehetősen nagy számú szegmenssel rendelkezik, amelyek a β-konformációban vannak. A fehérje harmadlagos szerkezetének erősségét 4 diszulfid kötés adja.

Negyedidős szerkezet

Sok fehérje több, kettő vagy több fehérje alegységből vagy molekulából áll, specifikus másodlagos és harmadlagos szerkezetekkel, amelyeket hidrogén- és ionkötések, hidrofób kölcsönhatások és van der Waals erők tartják össze. A fehérjemolekulák ezen szerveződését ún kvaterner szerkezet, és magukat a fehérjéket ún oligomer. Az oligomer fehérjén belül egy külön alegységet vagy fehérjemolekulát nevezünk protomer.

Az oligomer fehérjékben lévő protomerek száma széles skálán változhat. Például a kreatin-kináz 2 protomerből áll, a hemoglobin 4 protomerből, az E. coli RNS polimeráz - az RNS szintézisért felelős enzim - 5 protomerből, a piruvát-dehidrogenáz komplex pedig 72 protomerből áll. Ha egy fehérje két protomerből áll, akkor dimernek nevezzük, négyet tetramernek, hatot pedig hexamernek (12. ábra). Gyakrabban egy oligomer fehérjemolekula 2 vagy 4 protomert tartalmaz. Egy oligomer fehérje tartalmazhat azonos vagy eltérő protomereket. Ha egy fehérje két azonos protomert tartalmaz, akkor homodimer, ha más - heterodimer.

Rizs. 12. Oligomer fehérjék

Tekintsük a hemoglobin molekula szerveződését. A hemoglobin fő funkciója az oxigén szállítása a tüdőből a szövetekbe és a szén-dioxid az ellenkező irányba. Molekulája (13. ábra) négy, két különböző típusú polipeptidláncból áll – két α-láncból és két β-láncból és hemből. A hemoglobin a mioglobinnal rokon fehérje. A mioglobin és a hemoglobin protomerek másodlagos és harmadlagos szerkezete nagyon hasonló. Minden hemoglobin protomer a mioglobinhoz hasonlóan a polipeptidlánc 8 α-helikális szakaszát tartalmazza. Meg kell jegyezni, hogy a mioglobin és a hemoglobin protomer elsődleges szerkezetében csak 24 aminosav azonos. Következésképpen az elsődleges szerkezetben jelentősen eltérő fehérjék hasonló térbeli szerveződésűek lehetnek, és hasonló funkciókat is elláthatnak.

Rizs. 13. A hemoglobin szerkezete

Alatt másodlagos szerkezet A fehérje a polipeptidlánc konfigurációjára utal, azaz. eljárás egy polipeptid lánc spirális vagy más konformációba való hajtogatására, sodrására (hajtogatására, pakolására). Ez a folyamat nem kaotikusan megy végbe, hanem annak megfelelően program a fehérje elsődleges szerkezetébe ágyazva. A szerkezeti követelményeknek és a kísérleti adatoknak megfelelő polipeptidláncok két fő konfigurációját részletesen tanulmányozták:

• a-helices,
• β-struktúrák.

A globuláris fehérjék szerkezetének legvalószínűbb típusának azt tartják a-spirál. A polipeptidlánc csavarodása az óramutató járásával megegyező irányban történik (jobbkezes spirál), ami a természetes fehérjék L-aminosav összetételének köszönhető.

Hajtóerő az a-hélixek (valamint a β-struktúrák) képződésében az aminosavak hidrogénkötések kialakítására való képessége.

Nyitott a-hélixek szerkezetében számos minta:

• A hélix minden fordulójához (lépéséhez) 3,6 aminosav tartozik.
• A hélix osztásköze (a távolság a tengely mentén) 0,54 nm fordulatonként, és 0,15 nm aminosavmaradékonként.
• A hélix szöge 26°, a hélix 5 fordulata után (18 aminosav) a polipeptidlánc szerkezeti konfigurációja megismétlődik. Ez azt jelenti, hogy az a-helikális szerkezet ismétlési periódusa (vagy azonossága) 2,7 nm.

A hajban, selyemben, izomban és más fibrilláris fehérjékben található polipeptidlánc-konfiguráció egy másik típusát nevezik β-struktúrák. Ebben az esetben két vagy több, párhuzamosan vagy gyakrabban antiparallel elhelyezkedő lineáris polipeptidlánc szorosan összekapcsolódik láncközi hidrogénkötésekkel a szomszédos láncok -NH és -CO csoportjai között, és egy hajtogatott réteg típusú szerkezetet alkot.

A polipeptid láncok β-szerkezetének sematikus ábrázolása.

A természetben vannak olyan fehérjék, amelyek szerkezete azonban nem felel meg sem a β-, sem az a-szerkezetnek. Az ilyen fehérjék tipikus példája az kollagén– fibrilláris fehérje, amely az emberi és állati szervezet kötőszövetének nagy részét alkotja.

Röntgen-diffrakciós elemzési módszerekkel mostanra bebizonyosodott, hogy a fehérjemolekulák szerkezeti szerveződésének további két szintje létezik, amelyek a másodlagos és harmadlagos struktúrák között köztesnek bizonyultak. Ezek az ún szupraszekunder struktúrák és szerkezeti tartományok.

Szuprasszekunder struktúrák polipeptid láncok aggregátumai, amelyek saját másodlagos szerkezettel rendelkeznek, és egyes fehérjékben termodinamikai vagy kinetikai stabilitásuk eredményeként képződnek. Így a globuláris fehérjékben vannak nyitott (βxβ) elemek (amelyeket két párhuzamos β-lánc képvisel x szegmenssel), βaβaβ elemek (amelyeket három párhuzamos β-lánc közé beillesztett α-hélix két szegmense képvisel) stb.

A globuláris fehérje (flavodoxin) doménszerkezete (A. A. Boldyrev szerint)

Tartomány egy kompakt globuláris szerkezeti egység egy polipeptid láncon belül. A domének különböző funkciókat látnak el, és független, kompakt gömb alakú szerkezeti egységekre hajtogathatnak (tekercselve), amelyeket a fehérjemolekulán belül rugalmas szakaszok kötnek össze.

Minden fehérjéhez az elsődlegesen kívül van még egy bizonyos másodlagos szerkezet. Általában fehérje molekula kiterjesztett rugóra hasonlít.

Ez az úgynevezett a-hélix, amelyet számos hidrogénkötés stabilizál, amelyek a közelben található CO és NH csoportok között keletkeznek. Az NH csoport hidrogénatomja az egyik aminosav ilyen kötést képez egy másik aminosav CO csoportjának oxigénatomjával, amelyet az elsőtől négy aminosav választ el.

És így aminosav Kiderül, hogy az 1. aminosav az 5. aminosavhoz, a 2. aminosav a 6. aminosavhoz kapcsolódik stb. A röntgensugaras szerkezeti analízis azt mutatja, hogy a hélix fordulatánként 3,6 aminosav található.

Teljesen a-spirális konformációés ezért a keratin fehérje fibrilláris szerkezetű. Ez szerkezeti fehérje szőr, szőr, köröm, csőr, toll és szarv, amely a gerincesek bőrének is része.

Keménység és keratin nyújthatóság a szomszédos polipeptidláncok közötti diszulfidhidak számától (a láncok térhálósodásának mértékétől) függően változhat.

Elméletileg minden CO és NH csoport részt vehet a kialakulásban hidrogénkötések, tehát az α-hélix nagyon stabil, ezért nagyon gyakori konformáció. A molekulában lévő α-hélix metszetei merev pálcikákra hasonlítanak. A legtöbb fehérje azonban globuláris formában létezik, amely régiókat (3 rétegű (lásd alább)) és szabálytalan szerkezetű régiókat is tartalmaz.

Ez azzal magyarázható, hogy az oktatás hidrogénkötések számos tényező akadályozza ezt: bizonyos aminosavak jelenléte a polipeptid láncban, diszulfid hidak jelenléte ugyanazon lánc különböző szakaszai között, és végül az a tény, hogy a prolin aminosav általában nem képes hidrogénkötéseket kialakítani. .

Béta réteg, ill hajtogatott réteg egy másik típusú másodlagos szerkezet. A selyemhernyók selyemkiválasztó mirigyei által a gubók göndörítése során kiválasztott selyemprotein fibroin teljes egészében ebben a formában jelenik meg. A fibroin számos polipeptidláncból áll, amelyek hosszabbak, mint az alfa-konformációjú láncok. spirálok.

Ezek a láncok párhuzamosak, de a szomszédos láncok egymással ellentétes irányúak (antipárhuzamosak). segítségével kapcsolódnak egymáshoz hidrogénkötések, amely a szomszédos láncok C=0- és NH-csoportjai között keletkezik. Ebben az esetben az összes NH és C=0 csoport is részt vesz a hidrogénkötések kialakításában, vagyis a szerkezet is nagyon stabil.

A polipeptidláncok ezt a konformációját ún béta konformáció, és a szerkezet egésze egy hajtogatott réteg. Nagy a szakítószilárdsága és nem nyújtható, de a polipeptid láncok ilyen szerveződése nagyon rugalmassá teszi a selymet. A globuláris fehérjékben a polipeptid lánc fel tud hajtani önmagát, majd a gömbölyű régiók ezen pontjain megjelennek a feltekeredő réteg szerkezetű régiói.

Egy másik polipeptid láncok szervezésének módszere a fibrilláris fehérjében találjuk a kollagént. Ez is egy szerkezeti fehérje, amely a keratinhoz és a fibroinhoz hasonlóan nagy szakítószilárdsággal rendelkezik. A kollagénnek három polipeptidlánca van, amelyek egymáshoz csavarodnak, mint egy kötél szálai, és hármas hélixet alkotnak. Ennek a tropokollagénnek nevezett komplex hélix minden polipeptidlánca körülbelül 1000 aminosavból áll. Egy egyedi polipeptid lánc szabad tekercselt spirál(de nem a-helix;).

Három lánc tartott össze hidrogénkötések. A rostok sok hármas hélixből állnak, amelyek egymással párhuzamosan helyezkednek el, és a szomszédos láncok közötti kovalens kötések tartják össze. Ezek viszont rostokká egyesülnek. A kollagén szerkezete tehát szakaszosan - több szinten - alakul ki, hasonlóan a cellulóz szerkezetéhez. A kollagén szintén nem nyújtható, és ez a tulajdonság elengedhetetlen ahhoz a funkcióhoz, amelyet például az inakban, csontokban és más kötőszövetekben lát el.

Mókusok, amelyek csak teljesen felcsavarodott formában léteznek, mint a keratin és a kollagén, kivételt képeznek a többi fehérje közül.

Bolygónkon az élet egy koacervátumcseppből indult ki. Ez is fehérje molekula volt. Vagyis az a következtetés következik, hogy ezek a kémiai vegyületek képezik minden ma létező élőlény alapját. De mik is azok a fehérjeszerkezetek? Milyen szerepet töltenek be a mai emberek testében és életében? Milyen típusú fehérjék léteznek? Próbáljuk meg kitalálni.

Fehérjék: általános fogalom

Ebből a szempontból a szóban forgó anyag molekulája peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak sorozata.

Minden aminosavnak két funkciós csoportja van:

• karboxil-COOH;
• aminocsoport -NH2.

Közöttük jön létre a kötések kialakulása a különböző molekulákban. így a peptidkötés -CO-NH formájú. Egy fehérjemolekula több száz vagy több ezer ilyen csoportot tartalmazhat; ez az adott anyagtól függ. A fehérjék fajtái nagyon változatosak. Vannak köztük olyanok is, amelyek a szervezet számára nélkülözhetetlen aminosavakat tartalmaznak, vagyis táplálékkal kell bevinni a szervezetet. Vannak olyan fajták, amelyek fontos funkciókat látnak el a sejtmembránban és annak citoplazmájában. Biológiai katalizátorokat is izolálnak - enzimeket, amelyek szintén fehérjemolekulák. Széles körben használják az emberi mindennapi életben, és nem csak az élőlények biokémiai folyamataiban vesznek részt.

A vizsgált vegyületek molekulatömege több tíztől millióig terjedhet. Végül is egy nagy polipeptidláncban a monomer egységek száma korlátlan, és az adott anyag típusától függ. A fehérje tiszta formájában, natív felépítésében egy csirketojás vizsgálatakor látható világossárga, átlátszó vastag kolloid masszában, amelyben a sárgája található - ez a kívánt anyag. Ugyanez mondható el az alacsony zsírtartalmú túróról is, ez a termék természetes formájában is szinte tiszta fehérje.

Azonban nem minden vizsgált vegyületnek azonos a térszerkezete. Összesen négy molekuláris szervezet létezik. A típusok határozzák meg tulajdonságait, és beszélnek szerkezetének összetettségéről. Az is ismert, hogy a térben jobban összefonódott molekulák kiterjedt feldolgozáson mennek keresztül emberekben és állatokban.

A fehérjeszerkezetek típusai

Összesen négy van belőlük. Nézzük meg, mik azok mindegyike.

1. Elsődleges. Ez egy peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak közös lineáris szekvenciája. Nincsenek térbeli fordulatok vagy spiralizáció. A polipeptidben lévő egységek száma elérheti a több ezret is. A hasonló szerkezetű fehérjék típusai a glicilalanin, az inzulin, a hisztonok, az elasztin és mások.
2. Másodlagos. Két polipeptid láncból áll, amelyek spirál formájában csavarodnak össze, és a kialakult fordulatokkal egymás felé orientálódnak. Ugyanakkor hidrogénkötések keletkeznek közöttük, összetartva őket. Így jön létre egyetlen fehérjemolekula. Az ilyen típusú fehérjék típusai a következők: lizozim, pepszin és mások.
3. Tercier konformáció. Ez egy sűrűn csomagolt és tömören összegyűjtött másodlagos szerkezet. Itt a hidrogénkötéseken kívül más típusú kölcsönhatások is megjelennek - ezek a van der Waals kölcsönhatás és az elektrosztatikus vonzás erői, a hidrofil-hidrofób kontaktus. Példák a struktúrákra az albumin, a fibroin, a selyemprotein és mások.
4. negyedidőszak. A legbonyolultabb szerkezet, amely több polipeptid láncból áll, amelyeket spirálba csavarnak, golyóvá tekergetnek és gömbölyűvé egyesítik. Az olyan példák, mint az inzulin, a ferritin, a hemoglobin és a kollagén, éppen ilyen fehérjekonformációt mutatnak be.

Ha az összes megadott molekulaszerkezetet részletesen megvizsgáljuk kémiai szempontból, akkor az elemzés sok időt vesz igénybe. Valójában minél magasabb a konfiguráció, annál összetettebb és bonyolultabb a szerkezete, annál többféle kölcsönhatás figyelhető meg a molekulában.

A fehérjemolekulák denaturációja

A polipeptidek egyik legfontosabb kémiai tulajdonsága, hogy bizonyos körülmények vagy kémiai ágensek hatására elpusztulnak. Például a fehérjedenaturáció különféle típusai széles körben elterjedtek. Mi ez a folyamat? Ez abból áll, hogy elpusztítja a fehérje natív szerkezetét. Vagyis ha a molekulának kezdetben harmadlagos szerkezete volt, akkor speciális szerek hatására összeomlik. Az aminosavak sorrendje azonban változatlan marad a molekulában. A denaturált fehérjék gyorsan elveszítik fizikai és kémiai tulajdonságaikat.

Milyen reagensek vezethetnek a konformáció pusztulási folyamatához? Több is van belőlük.

1. Hőfok. Hevítéskor a molekula kvaterner, harmadlagos és másodlagos szerkezete fokozatosan elpusztul. Ez vizuálisan megfigyelhető, például egy közönséges csirke tojás sütésekor. A kapott "fehérje" a nyers termékben lévő albumin polipeptid elsődleges szerkezete.
2. Sugárzás.
3. Erős vegyi anyagok hatása: savak, lúgok, nehézfémek sói, oldószerek (például alkoholok, éterek, benzol és mások).

Ezt a folyamatot néha molekuláris olvadásnak is nevezik. A fehérjedenaturáció típusai attól függnek, hogy melyik ágens okozta. Egyes esetekben a vizsgálttal ellentétes folyamat megy végbe. Ez a renaturáció. Nem minden fehérje képes visszaállítani a szerkezetét, de jelentős részük képes erre. Így Ausztráliából és Amerikából származó vegyészek egy főtt csirke tojás renaturálását végezték el bizonyos reagensek és centrifugálási módszer segítségével.

Ez a folyamat fontos az élő szervezetek számára a polipeptidláncok riboszómák és rRNS általi szintézise során a sejtekben.

Fehérje molekula hidrolízise

A denaturáció mellett a fehérjéket egy másik kémiai tulajdonság is jellemzi - a hidrolízis. Ez egyben a natív konformáció tönkretétele is, de nem az elsődleges szerkezetre, hanem teljesen az egyes aminosavakra. Az emésztés fontos része a fehérjehidrolízis. A polipeptidek hidrolízisének típusai a következők.

1. Kémiai. Savak vagy lúgok hatásán alapul.
2. Biológiai vagy enzimatikus.

A folyamat lényege azonban változatlan marad, és nem függ attól, hogy milyen típusú fehérjehidrolízis megy végbe. Ennek eredményeként aminosavak képződnek, amelyek minden sejtben, szervben és szövetben eljutnak. További transzformációjuk új polipeptidek szintézisével jár, amelyek már egy adott szervezet számára szükségesek.

Az iparban a fehérjemolekulák hidrolízisének folyamatát pontosan a szükséges aminosavak előállítására használják.

A fehérjék funkciói a szervezetben

A különböző típusú fehérjék, szénhidrátok, zsírok létfontosságúak bármely sejt normális működéséhez. Ez pedig az egész szervezet egészét jelenti. Ezért szerepüket nagyrészt az élőlényeken belüli jelentőségük és mindenütt jelenlétük magyarázza. A polipeptid molekuláknak számos fő funkciója különböztethető meg.

1. Katalitikus. Olyan enzimek végzik, amelyek fehérjeszerkezettel rendelkeznek. Majd később beszélünk róluk.
2. Szerkezeti. A fehérjék fajtái és funkcióik a szervezetben elsősorban magának a sejtnek a szerkezetét, alakját befolyásolják. Ezenkívül az ezt a szerepet betöltő polipeptidek hajat, körmöket, puhatestűhéjakat és madártollakat alkotnak. Ezenkívül bizonyos erősítést jelentenek a sejttestben. A porc is ilyen típusú fehérjékből áll. Példák: tubulin, keratin, aktin és mások.
3. Szabályozó. Ez a funkció a polipeptidek részvételében nyilvánul meg olyan folyamatokban, mint a transzkripció, transzláció, sejtciklus, splicing, mRNS-olvasás és mások. Mindegyikben fontos szabályozó szerepet töltenek be.
4. Jel. Ezt a funkciót a sejtmembránon elhelyezkedő fehérjék látják el. Különféle jeleket továbbítanak egyik egységről a másikra, és ez a szövetek közötti kommunikációhoz vezet. Példák: citokinek, inzulin, növekedési faktorok és mások.
5. Szállítás. Bizonyos típusú fehérjék és az általuk ellátott funkcióik egyszerűen létfontosságúak. Ez történik például a hemoglobin fehérjével. A vérben sejtről sejtre szállítja az oxigént. Az ember számára pótolhatatlan.
6. Tartalék vagy tartalék. Az ilyen polipeptidek felhalmozódnak a növényekben és az állati tojásokban, mint kiegészítő táplálék- és energiaforrás. Ilyen például a globulinok.
7. Motor. Nagyon fontos funkció, különösen a protozoák és a baktériumok számára. Végül is csak a flagellák vagy csillók segítségével tudnak mozogni. És ezek az organellumok természetüknél fogva nem mások, mint fehérjék. Ilyen polipeptidek például a következők: miozin, aktin, kinezin és mások.

Nyilvánvaló, hogy a fehérjék funkciói az emberi szervezetben és más élőlényekben nagyon sokrétűek és fontosak. Ez ismét megerősíti, hogy az általunk vizsgált vegyületek nélkül az élet bolygónkon lehetetlen.

A fehérjék védő funkciója

A polipeptidek különféle hatások ellen védhetnek: kémiai, fizikai, biológiai. Például, ha a szervezetet idegen természetű vírus vagy baktérium fenyegeti, akkor az immunglobulinok (antitestek) harcba lépnek velük, és védő szerepet töltenek be.

Ha már fizikai hatásokról beszélünk, akkor itt nagy szerepe van például a fibrinnek és a fibrinogénnek, amelyek a véralvadásban vesznek részt.

Élelmiszer fehérjék

Az étrendi fehérje típusai a következők:

• teljes - azok, amelyek tartalmazzák a szervezet számára szükséges összes aminosavat;
• inferior - azok, amelyek hiányos aminosav-összetételt tartalmaznak.

Mindkettő fontos azonban az emberi szervezet számára. Főleg az első csoport. Minden embernek, különösen az intenzív fejlődés időszakában (gyermek- és serdülőkorban) és a pubertáskorban, állandó fehérjeszintet kell fenntartania magában. Hiszen már megvizsgáltuk, milyen funkciókat látnak el ezek a csodálatos molekulák, és tudjuk, hogy gyakorlatilag egyetlen folyamat, egyetlen biokémiai reakció sem megy végbe bennünk polipeptidek részvétele nélkül.

Éppen ezért minden nap el kell fogyasztani a napi fehérjemennyiséget, amelyet a következő termékek tartalmaznak:

• tojás;
• tej;
• túró;
• hús és hal;
• bab;
• bab;
• földimogyoró;
• búza;
• zab;
• lencse és mások.

Ha naponta 0,6 g polipeptidet fogyasztasz testtömeg-kilogrammonként, akkor ezek a vegyületek soha nem fognak hiányozni az emberből. Ha a szervezet hosszú ideig nem kap elegendő fehérjét, akkor az aminosav-éhezésnek nevezett betegség lép fel. Ez súlyos anyagcserezavarokhoz, és ennek következtében számos más betegséghez vezet.

Fehérjék egy ketrecben

Az összes élőlény legkisebb szerkezeti egységében - a sejtben - fehérjék is vannak. Sőt, a fenti funkciók szinte mindegyikét ellátják ott. Először is kialakul a sejt citoszkeletonja, amely mikrotubulusokból és mikrofilamentumokból áll. Az alak megtartására, valamint az organellumok közötti belső szállításra szolgál. Különféle ionok és vegyületek mozognak a fehérjemolekulák mentén, például csatornákon vagy síneken.

Fontos a membránba merülő és annak felszínén elhelyezkedő fehérjék szerepe. Itt receptor- és jelátviteli funkciókat is ellátnak, és részt vesznek magának a membránnak a felépítésében. Őrséget állnak, ami azt jelenti, hogy védő szerepet töltenek be. Milyen típusú fehérjék sorolhatók ebbe a csoportba egy sejtben? Sok példa van, íme néhány.

1. Aktin és miozin.
2. Elasztin.
3. Keratin.
4. Kollagén.
5. Tubulin.
6. Hemoglobin.
7. Inzulin.
8. transzkobalamin.
9. Transzferrin.
10. Tojásfehérje.

Összességében több száz különböző van, amelyek folyamatosan mozognak az egyes sejtekben.

A fehérjék típusai a szervezetben

Természetesen nagyon sokféle van belőlük. Ha megpróbáljuk valahogyan az összes létező fehérjét csoportokra osztani, valami ehhez hasonló osztályozást kaphatunk.

Általánosságban elmondható, hogy a szervezetben található fehérjék osztályozásánál számos jellemzőt vehetünk alapul. Még nincs egyetlen.

Enzimek

Fehérje természetű biológiai katalizátorok, amelyek jelentősen felgyorsítják az összes folyamatban lévő biokémiai folyamatot. A normál csere lehetetlen ezen kapcsolatok nélkül. A szintézis és a bomlás, a molekulák összeállítása és replikációjuk, a transzláció és transzkripció és egyebek minden folyamata egy adott típusú enzim hatására történik. Példák ezekre a molekulákra:

• oxidoreduktázok;
• transzferázok;
• kataláz;
• hidrolázok;
• izomerázok;
• lyasok és mások.

Ma már a mindennapi életben is alkalmazzák az enzimeket. Így a mosóporok gyártása során gyakran használnak úgynevezett enzimeket - ezek biológiai katalizátorok. A meghatározott hőmérsékleti feltételek betartásával javítják a mosás minőségét. Könnyen megköti a szennyeződésrészecskéket és eltávolítja azokat a szövetek felületéről.

Azonban fehérjetermészetük miatt az enzimek nem tolerálják a túl forró vizet vagy a lúgos vagy savas gyógyszerek közelségét. Valójában ebben az esetben a denaturáció folyamata megtörténik.