Proteini kao biopolimeri. Svojstva i biološke funkcije proteina
Proteinske tvari ili bjelančevine također pripadaju prirodnim spiralama. Oni su visokomolekularni organski spojevi čije su složene molekule građene od aminokiselina. Molekularna težina proteina kreće se od 27 000 do 7 milijuna.Otopljeni u vodi proteini stvaraju prave otopine. U vodi se proteinske molekule disociraju na ione. Ova disocijacija može biti kisela ili bazična, ovisno o pH vrijednosti medija. U jako kiselom okruženju, protein se ponaša kao baza, njegova molekula disocira zbog NH2 skupina prema glavnom tipu:
HONH3-R-COOH++OH-
Disocijacija kiseline je u ovom slučaju potisnuta.
U alkalnom mediju, naprotiv, glavna disocijacija je potisnuta, a javlja se pretežno kisela disocijacija.
HONH3 - R - COOH - + H+
Međutim, pri određenoj pH vrijednosti, stupanj disocijacije amino i karboksilnih skupina poprima iste vrijednosti kada molekule proteina postanu električki neutralne. pH vrijednost pri kojoj je proteinska molekula u električki neutralnom stanju naziva se izoelektrična točka, skraćeno IEP. Za većinu proteina, IEP leži u području kiselih otopina. Konkretno, za želatinu - 4,7; mliječni kazein - 4,6; g-globulin krvi - 6,4; pepsin - 2,0; kimotripsin - 8,0; albumin jaja - 4,7; farmakogel A - 7,0; farmagel B - 4.7. Potrebno je znati izoelektričnu točku, jer je utvrđeno da će stabilnost proteinskih otopina u IE biti minimalna (manifestacija svih njegovih svojstava bit će minimalna). U nekim slučajevima moguće je čak i taloženje proteina. To je zbog činjenice da u IE duž cijele duljine proteinske molekule postoji jednak broj pozitivno i negativno nabijenih ionogenih skupina, što dovodi do promjene konfiguracije molekule. Fleksibilna molekula uvija se u čvrstu loptu zbog privlačenja različitih iona.
Promjena viskoznosti otopina povezana je s promjenom oblika makromolekula.
Predstavnici ove skupine prirodnih spirala su takvi enzimi, posebice:
Pepsin se dobiva posebnom obradom sluznice želuca svinja i miješa se sa šećerom u prahu. To je bijeli, blago žućkasti prah slatkog okusa s blagim specifičnim mirisom. Koristi se za probavne smetnje (ahiliju, gastritis, dispepsiju i dr.).
Tripsin se dobiva iz gušterače goveda. Ovo je protein molekulske mase 21000. Može biti u dva polimorfna oblika: kristalni i amorfni. Tripsin kristalni primjenjuje se izvana u kapima za oči; u koncentraciji 0,2-0,25% za gnojne rane, dekubituse, nekroze za parenteralnu (intramuskularnu) primjenu. To je bijeli kristalni prah, bez mirisa, lako topljiv u vodi, izotonična otopina natrijevog klorida.
Kimotripsin - mješavina kimopsina i tripsina, preporučuje se samo za lokalnu primjenu u vodenim 0,05-0,1-1% otopinama za gnojne rane, opekline.
Hidrolizin - dobiven hidrolizom krvi životinja, dio je tekućina protiv šoka.
Aminopeptid - također se dobiva hidrolizom krvi životinja, koristi se za ishranu iscrpljenih organizama. Koristi se intravenozno, a preporuča se i rektalni način primjene.
Kolagen je glavni protein vezivnog tkiva, sastoji se od makromolekula sa strukturom od tri spirale. Glavni izvor kolagena je koža goveda koja ga sadrži do 95%. Kolagen se dobiva alkalno-solnom obradom cijepanog drva.
Kolagen se koristi za oblaganje rana u obliku filmova s furacilinom, bornom kiselinom, uljem pasjeg trna, metiluracilom, a također iu obliku filmova za oči s antibioticima. Koriste se hemostatske spužve s različitim ljekovitim tvarima. Kolagen osigurava optimalno djelovanje ljekovitih tvari, što je povezano s dubokim prodiranjem i produljenim kontaktom ljekovitih tvari sastavljenih od kolagenske baze s tjelesnim tkivima.
Kombinacija bioloških svojstava kolagena (odsustvo toksičnosti, potpuna resorpcija i iskorištavanje u tijelu, stimulacija reparativnih procesa) i njegovih tehnoloških svojstava omogućuju široku primjenu oblika doziranja u tehnologiji.
Sve ove proteinske tvari su visoko topive u vodi. To su spirale neograničenog bubrenja, što se objašnjava strukturom njihovih makromolekula. Makromolekule ovih tvari su smotane kuglaste kuglice. Veze među molekulama su male, lako se rastvaraju i prelaze u otopine. Nastaju otopine niske viskoznosti.
Medicinska želatina također pripada skupini bjelančevina, opis ove tvari dat je u SP IX na stranici 309. Ona je produkt djelomične hidrolize kolagena i kazeina sadržanih u kostima, koži i hrskavici životinja. To je bezbojno ili blago žućkasto prozirno fleksibilno lišće ili male ploče bez mirisa.
Koristi se oralno za povećanje zgrušavanja krvi i zaustavljanje gastrointestinalnog krvarenja. Za injekcije se koriste 10% otopine želatine. Za pripremu masti i čepića koriste se otopine želatine u vodi i glicerinu. Molekule želatine imaju linearni izduženi oblik (fibrilaran). Želatina je protein, produkt kondenzacije aminokiselina, njene molekule sadrže mnogo polarnih skupina (karboksilne i amino skupine), koje imaju veliki afinitet prema vodi, stoga želatina stvara prave otopine u vodi. Na sobnoj temperaturi 20-25°C ograničeno bubri, a rastom temperature se otapa.
Želatoza je proizvod hidrolize želatine. To je blago žućkasti higroskopni prah. Koristi se za stabilizaciju heterogenih sustava (suspenzije i emulzije). Teško topljiv u vodi.
Farmagel A i B su proizvodi hidrolize želatine koji se razlikuju po izoelektričnim točkama. Farmagel A ima pri pH - 7,0 IET, farmagel B - pri pH 4,7. Koriste se kao stabilizatori u heterogenim sustavima. Nedostaci želatine, želatoze i farmakogela: njihove otopine su brzo podložne mikrobnom kvarenju.
Od proteina, lecitin se također koristi kao emulgator. Nalazi se u bjelanjku. Ima dobra svojstva emulgiranja i može se koristiti za stabilizaciju injektibilnih oblika doziranja.
Tema lekcije: Proteini su prirodni polimeri. Sastav i struktura proteinaCiljevi:
Vodič: formirati holistički pogled na biopolimere -
proteina na temelju integracije tečajeva kemije i biologije. Upoznati studente sa sastavom, strukturom, svojstvima i funkcijama proteina. Pokusima s proteinima ostvarivati međupredmetno povezivanje i razvijati spoznajni interes učenika.
U razvoju: razvijati kognitivni interes za predmete, sposobnost logičnog zaključivanja, primjenu znanja u praksi.
Njegovanje: razviti vještine zajedničke aktivnosti, formirati sposobnost samopoštovanja.
Vrsta lekcije: učenje novih znanja.
TIJEKOM NASTAVE
Organiziranje vremena.
Pozdrav, oznaka odsutan. Predstavljanje teme lekcije i svrhe lekcije.
Aktualizacija pažnje
Moderna znanost predstavlja proces života na sljedeći način:
"Život je splet najsloženijih kemijskih procesa međudjelovanja proteina između njih samih i drugih tvari."
“Život je način postojanja proteinskih tijela”
F.Engels
Danas ćemo promatrati proteine s biološkog i kemijskog gledišta.
Učenje novog gradiva.
1. Pojam proteina
Proteini su mišići, vezivna tkiva (tetive, ligamenti, hrskavica). Proteinske molekule ugrađene su u koštano tkivo. Kosa, nokti, zubi i koža satkani su od posebnih oblika proteina. Iz proteinskih molekula nastaju zasebni vrlo važni hormoni o kojima ovisi zdravlje. Većina enzima također uključuje proteinske fragmente, a kvaliteta i intenzitet fizioloških i biokemijskih procesa koji se odvijaju u tijelu ovise o enzimima.
Sadržaj proteina u različitim ljudskim tkivima nije isti. Dakle, mišići sadrže do 80% proteina, slezena, krv, pluća - 72%, koža - 63%, jetra - 57%, mozak - 15%, masno tkivo, koštano i zubno tkivo - 14-28%.
Proteini su visokomolekularni prirodni polimeri izgrađeni od aminokiselinskih ostataka povezanih amidnom (peptidnom) vezom -CO-NH-. Svaki protein karakterizira specifična sekvenca aminokiselina i individualna prostorna struktura. Proteini čine najmanje 50% suhe mase organskih spojeva u životinjskoj stanici.
2. Sastav i struktura proteina.
Sastav proteinskih tvari uključuje ugljik, vodik, kisik, dušik, sumpor, fosfor.
Hemoglobin - C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .
Molekularna težina proteina kreće se od nekoliko tisuća do nekoliko milijuna. Mr protein jaja = 36.000, Mr protein protein = 1.500.000.
Da bi se utvrdio kemijski sastav proteinskih molekula, njihovoj strukturi pomoglo je proučavanje produkata hidrolize proteina.
Godine 1903. njemački znanstvenik Emil Hermann Fischer predložio je peptidnu teoriju, koja je postala ključ za tajnu strukture proteina. Fisher je predložio da su proteini polimeri aminokiselinskih ostataka povezanih NH-CO peptidnom vezom. Ideju da su proteini polimerne tvorevine izrazio je još 1888. ruski znanstvenik Alexander Yakovlevich Danilevsky.
3. Definicija i klasifikacija proteina
Proteini su prirodni visokomolekularni prirodni spojevi (biopolimeri) izgrađeni od alfa-aminokiselina povezanih posebnom peptidnom vezom. Sastav bjelančevina uključuje 20 različitih aminokiselina, pa otuda velika raznolikost bjelančevina s različitim kombinacijama aminokiselina. Kako od 33 slova abecede možemo složiti beskonačan broj riječi, tako od 20 aminokiselina – beskonačan broj proteina. U ljudskom tijelu ima do 100.000 proteina.
Broj aminokiselinskih ostataka uključenih u molekule je različit: inzulin - 51, mioglobin - 140. Dakle, M r proteina je od 10 000 do nekoliko milijuna.
Bjelančevine se dijele na proteine (jednostavne bjelančevine) i proteide (složene bjelančevine).
4. Struktura proteina
Strogo definiran slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura. Često se naziva linearni lanac. Ova struktura je karakteristična za ograničeni broj proteina.
Istraživanja su pokazala da su neki dijelovi polipeptidnog lanca presavijeni u spiralu zbog vodikovih veza između skupina - CO i - NH. Tako nastaje sekundarna struktura.
Spiralni polipeptidni lanac mora se nekako saviti, zbiti. U spakiranom stanju proteinske molekule imaju elipsoidan oblik, koji se često naziva zavojnica. Ovo je tercijarna struktura formirana hidrofobnim. Esterske veze, neki proteini imaju S–S veze (bisulfidne veze)
Najviša organizacija proteinskih molekula je kvaternarna struktura - proteinske makromolekule povezane jedna s drugom, tvoreći kompleks.
Funkcije proteina
Funkcije proteina u tijelu su različite. Oni su velikim dijelom posljedica složenosti i raznolikosti oblika i sastava samih proteina.
Konstrukcija (plastika) - proteini sudjeluju u formiranju stanične membrane, organela i stanične membrane. Krvne žile, tetive i dlake građene su od proteina.
katalitički - svi stanični katalizatori su proteini (aktivna mjesta enzima).
Motor - kontraktilni proteini uzrokuju sve pokrete.
prijevoz - krvni protein hemoglobin veže kisik i prenosi ga u sva tkiva.
zaštitni - proizvodnja proteinskih tijela i antitijela za neutralizaciju stranih tvari.
energija - 1 g proteina odgovara 17,6 kJ.
Receptor - odgovor na vanjski podražaj.
Formiranje znanja:
Učenici odgovaraju na pitanja:
Što su proteini?
Koliko prostornih struktura proteinske molekule poznajete?
Koje su funkcije proteina?
Postavite i objavite ocjene.
Domaća zadaća : § 38 bez kemijskih svojstava. Pripremite poruku na temu "Je li moguće proteinsku hranu u potpunosti zamijeniti ugljikohidratima?", "Uloga proteina u ljudskom životu"
vrsta lekcije - kombinirani
Metode: djelomično istraživački, problemski prikaz, eksplanatorno i ilustrativno.
Cilj:
Formiranje kod učenika cjelovitog sustava znanja o divljini, njezinoj sustavnoj organizaciji i evoluciji;
Sposobnost argumentirane procjene novih informacija o biološkim pitanjima;
Odgoj građanske odgovornosti, samostalnosti, inicijative
Zadaci:
Edukativni: o biološkim sustavima (stanica, organizam, vrsta, ekosustav); povijest razvoja suvremenih ideja o divljini; izvanredna otkrića u biološkoj znanosti; uloga biološke znanosti u oblikovanju suvremene prirodoslovne slike svijeta; metode znanstvene spoznaje;
Razvoj kreativne sposobnosti u procesu proučavanja izvanrednih dostignuća biologije, uključenih u univerzalnu kulturu; složeni i kontradiktorni načini razvijanja suvremenih znanstvenih pogleda, ideja, teorija, koncepcija, raznih hipoteza (o biti i podrijetlu života, čovjeka) u tijeku rada s različitim izvorima informacija;
Odgoj uvjerenje u mogućnost poznavanja divljih životinja, potreba za pažljivim odnosom prema prirodnom okolišu, vlastitom zdravlju; uvažavanje mišljenja protivnika pri raspravi o biološkim problemima
Osobni ishodi učenja biologije:
1. obrazovanje ruskog građanskog identiteta: patriotizam, ljubav i poštovanje prema domovini, osjećaj ponosa u svojoj domovini; svijest o svojoj nacionalnoj pripadnosti; asimilacija humanističkih i tradicionalnih vrijednosti višenacionalnog ruskog društva; poticanje osjećaja odgovornosti i dužnosti prema domovini;
2. formiranje odgovornog odnosa prema učenju, spremnosti i sposobnosti učenika za samorazvoj i samoobrazovanje na temelju motivacije za učenje i spoznavanje, svjesnog izbora i građenja daljnje individualne putanje obrazovanja na temelju orijentacije u svijetu zanimanja i profesionalne preferencije, uzimajući u obzir održive kognitivne interese;
Metapredmetni ishodi učenja iz biologije:
1. sposobnost samostalnog određivanja ciljeva vlastitog učenja, postavljanja i formuliranja novih zadataka u studijskoj i spoznajnoj djelatnosti, razvijanja motiva i interesa vlastite spoznajne djelatnosti;
2. ovladavanje sastavnicama istraživačkih i projektnih aktivnosti, uključujući sposobnost sagledavanja problema, postavljanja pitanja, postavljanja hipoteza;
3. sposobnost rada s različitim izvorima bioloških informacija: pronaći biološke informacije u različitim izvorima (udžbenički tekstovi, znanstveno-popularna literatura, biološki rječnici i priručnici), analizirati i
procijeniti informacije;
kognitivne: izbor bitnih svojstava bioloških objekata i procesa; iznošenje dokaza (argumentacija) o srodstvu čovjeka sa sisavcima; odnos čovjeka i okoliša; ovisnost ljudskog zdravlja o stanju okoliša; potreba zaštite okoliša; ovladavanje metodama biološke znanosti: promatranje i opisivanje bioloških objekata i procesa; postavljanje bioloških pokusa i obrazlaganje njihovih rezultata.
Regulatorno: sposobnost samostalnog planiranja načina za postizanje ciljeva, uključujući alternativne, svjesnog odabira najučinkovitijih načina za rješavanje obrazovnih i kognitivnih problema; sposobnost organizacije obrazovne suradnje i zajedničkih aktivnosti s učiteljem i vršnjacima; individualni i grupni rad: pronalaženje zajedničkog rješenja i rješavanje sukoba na temelju usuglašavanja stavova i uvažavanja interesa; formiranje i razvoj kompetencija u području korištenja informacijsko-komunikacijskih tehnologija (u daljnjem tekstu ICT kompetencije).
Komunikativan: formiranje komunikacijske kompetencije u komunikaciji i suradnji s vršnjacima, razumijevanje obilježja rodne socijalizacije u adolescenciji, društveno korisnim, obrazovnim, istraživačkim, kreativnim i drugim aktivnostima.
Tehnologija : Štednja zdravlja, problemska, razvojna edukacija, grupne aktivnosti
Prijemi: analiza, sinteza, zaključak, prijenos informacija iz jedne vrste u drugu, generalizacija.
Tijekom nastave
Zadaci
Otkriti vodeću ulogu proteina u građi i životu stanice. ,
Objasniti strukturu proteinskih makromolekula koje imaju karakter informacijskih biopolimera.
Produbiti znanje učenika o odnosu strukture molekula tvari i njihovih funkcija na primjeru proteina.
Ključne točke
Primarna struktura proteina određena je genotipom.
Sekundarna, tercijarna i kvaternarna strukturna organizacija proteina ovisi o primarnoj strukturi.
Svi biološki katalizatori – enzimi – proteinske su prirode.
4. Proteinske molekule osiguravaju imunološku zaštitu tijela od stranih tvari .
Pitanja za raspravu
Što: određuje specifičnost aktivnosti bioloških katalizatora - policajaca?
Koji je mehanizam djelovanja receptora fine površine?
Biološki polimeri – proteini
Među organskim tvarima stanice bjelančevine zauzimaju prvo mjesto i po količini i po vrijednosti. Kod životinja oni čine oko 50% suhe mase stanice. U ljudskom tijelu postoji 5 milijuna vrsta bjelančevina mo-, koje se razlikuju ne samo jedne od drugih, već i od bjelančevina drugih organizama. Unatoč takvoj raznolikosti i složenosti strukture, oni su izgrađeni od samo 20 različitih aminokiselina.
Aminokiseline imaju zajednički strukturni plan, ali se međusobno razlikuju po strukturi radikala (K), koja je vrlo raznolika. Na primjer, aminokiselina alanin ima jednostavan radikal - CH3, cisteinski radikal sadrži sumpor - CH28H, druge aminokiseline imaju složenije radikale.
Proteini izolirani iz živih organizama životinja, biljaka i mikroorganizama uključuju nekoliko stotina, a ponekad i tisuće kombinacija 20 osnovnih aminokiselina. Redoslijed njihove izmjene je najrazličitiji, što omogućuje postojanje ogromnog broja proteinskih molekula koje se međusobno razlikuju. Na primjer, za protein koji se sastoji od samo 20 aminokiselinskih ostataka, oko 2 su teoretski moguće. 1018 varijanti različitih proteinskih molekula, koje se razlikuju po izmjeni aminokiselina, a time i po svojstvima. Slijed aminokiselina u polipeptidnom lancu obično se naziva primarna struktura proteina.
Međutim, proteinska molekula u obliku lanca aminokiselinskih ostataka povezanih u seriju peptidnim vezama još nije sposobna obavljati određene funkcije. To zahtijeva višu strukturnu organizaciju. Stvaranjem vodikovih veza između ostataka karboksilnih i amino skupina različitih aminokiselina, proteinska molekula poprima oblik spirale (a-struktura) ili naboranog sloja – „harmonike“ (P-struktura). To je sekundarna struktura, ali često nije dovoljna za postizanje karakteristične biološke aktivnosti.
Sekundarna struktura proteina ((3-struktura) je na vrhu. Tercijarna struktura proteina je na dnu:
— ionske interakcije,
- vodikove veze.
- disulfidne veze,
- hidrofobne interakcije,
- hidratizirane skupine
Često samo molekula s tercijarnom strukturom može djelovati kao katalizator ili na drugi način. Tercijarna struktura nastaje međudjelovanjem radikala, posebice radikala aminokiseline cisteina, koji sadrže sumpor. Atomi sumpora dviju aminokiselina smještenih na određenoj udaljenosti jedan od drugog u polipeptidnom lancu povezani su, tvoreći takozvane disulfidne ili 8-8 veze. Zahvaljujući tim interakcijama, kao i drugim, manje jakim vezama, spirala proteina se savija i poprima oblik lopte, odn. globule. Način na koji se polipeptidne spirale savijaju u globulu naziva se tercijarna struktura proteina. Mnogi proteini s tercijarnom strukturom mogu ispuniti svoju biološku ulogu u stanici. Međutim, za provedbu nekih tjelesnih funkcija potrebno je sudjelovanje proteina s još višom razinom organizacije. Takva se organizacija naziva Kvaterna struktura-roj. To je funkcionalna kombinacija nekoliko (dvije, tri ili više) proteinskih molekula s tercijarnom strukturnom organizacijom. Primjer takvog složenog proteina je hemoglobin. Njegova se molekula sastoji od četiri međusobno povezane molekule. Drugi primjer je hormon gušterače - inzulin, koji uključuje dvije komponente. U sastav kvaternarne strukture nekih proteina ulaze, osim proteinskih podjedinica, i razne neproteinske komponente. Isti hemoglobin sadrži složeni heterociklički spoj, koji uključuje željezo.Svojstva proteina. Proteini, kao i drugi anorganski i organski spojevi, zbog svoje strukturne organizacije imaju niz fizikalno-kemijskih svojstava. To uvelike određuje funkcionalnu aktivnost svake molekule. Prvo, proteini su pretežno molekule topljive u vodi.
Drugo, proteinske molekule nose veliki površinski naboj. To određuje niz elektrokemijskih učinaka, kao što su promjene u propusnosti membrane, katalitičkoj aktivnosti enzima i drugim funkcijama.
Treće, proteini su termolabilni, tj. pokazuju svoju aktivnost u uskom temperaturnom području.
Djelovanje povišene temperature, kao i dehidracija, promjena pH i drugi utjecaji uzrokuju destrukciju strukturne organizacije proteina. Najprije se uništava najslabija struktura - kvartar, zatim tercijar, sekundar, a pod strožim uvjetima - primarni. Gubitak strukturne organizacije proteinske molekule naziva se denaturacija.
Ako promjena uvjeta okoliša ne dovede do uništenja primarne strukture molekule, onda kada se obnove normalni uvjeti okoliša, struktura proteina i njegova funkcionalna aktivnost potpuno se obnavljaju. Taj se proces naziva renaturacija. Ovo svojstvo proteina da potpuno obnavljaju izgubljenu strukturu naširoko se koristi u medicinskoj i prehrambenoj industriji za pripremu određenih medicinskih pripravaka, kao što su antibiotici, cjepiva, serumi, enzimi; za dobivanje prehrambenih koncentrata koji u osušenom obliku dugo zadržavaju hranjiva svojstva.
Funkcije proteina. Funkcije proteina u stanici vrlo su raznolike. Jedna od najvažnijih je plastična (gradivna) funkcija: proteini sudjeluju u formiranju svih staničnih membrana i staničnih organela, kao i izvanstaničnih struktura.
Katalitička uloga proteina je od izuzetne važnosti. Svi biološki katalizatori - enzimi - tvari su proteinske prirode, desetke i stotine tisuća puta ubrzavaju kemijske reakcije koje se odvijaju u stanici.
Interakcija enzima (F) s tvari (S), koja rezultira stvaranjem produkata reakcije (P)
Pogledajmo pobliže ovu važnu funkciju. Izraz "kataliza", koji je ništa manje uobičajen u biokemiji nego u kemijskoj industriji, gdje se katalizatori široko koriste, doslovno znači "oslobađanje", "oslobađanje". Bit katalitičke reakcije, usprkos ogromnoj raznolikosti katalizatora i vrsta reakcija u kojima sudjeluju, u osnovi se svodi na činjenicu da polazni materijali s katalizatorom stvaraju intermedijarne spojeve. Oni se relativno brzo pretvaraju u konačne produkte reakcije, a katalizator se vraća u izvorni oblik. Enzimi su isti katalizatori. Za njih vrijede svi zakoni katalize. Ali enzimi su proteinske prirode i to im daje posebna svojstva. Što enzimi imaju zajedničko s katalizatorima poznatim iz anorganske kemije, primjerice platinom, vanadijevim oksidom i drugim anorganskim akceleratorima reakcija, te po čemu se razlikuju? Isti anorganski katalizator može se koristiti u mnogim različitim industrijama. Enzimi su aktivni samo pri fiziološkim vrijednostima kiselosti otopine, odnosno pri takvoj koncentraciji vodikovih iona koja je kompatibilna sa životom i normalnim funkcioniranjem stanice, organa ili sustava.
Regulacijska funkcija proteina sastoji se u provedbi njihove kontrole metaboličkih procesa: inzulina, hormona hipofize itd.
motorička funkcijaživi organizmi opskrbljeni su posebnim kontraktilnim proteinima. Ovi proteini sudjeluju u svim vrstama kretanja za koje su stanice i organizmi sposobni: treperenje trepetljika i kretanje bičeva kod protozoa, kontrakcija mišića kod višestaničnih životinja, kretanje lišća kod biljaka itd.
Transportna funkcija proteina sastoji se u dodavanju kemijskih elemenata (na primjer, kisika hemoglobinu) ili biološki aktivnih tvari (hormona) i njihovom prijenosu u različita tkiva i organe tijela. Posebni transportni proteini pomiču RNA sintetiziranu u staničnoj jezgri u citoplazmu. Transportni proteini su široko zastupljeni u vanjskim membranama stanica, oni prenose različite tvari iz okoline u citoplazmu.
Kada strane bjelančevine ili mikroorganizmi uđu u tijelo, u bijelim krvnim stanicama nastaju posebne bjelančevine - leukociti - protutijela. Oni su povezani
oni stupaju u interakciju s tvarima (antigenima) neobičnim za tijelo prema načelu korespondencije prostornih konfiguracija molekula (načelo "ključ-brava"). Kao rezultat, formira se bezopasan, netoksičan kompleks - "antigen-antitijelo", koji se kasnije fagocitira i probavlja drugim oblicima leukocita - to je zaštitna funkcija.
Proteini mogu poslužiti i kao jedan od izvora energije u stanici, odnosno obavljaju energetsku funkciju. Pri potpunoj razgradnji 1 g proteina do konačnih proizvoda oslobađa se 17,6 kJ energije. Međutim, proteini se u ovom svojstvu rijetko koriste. Aminokiseline koje se oslobađaju tijekom razgradnje proteinskih molekula uključene su u reakcije plastične izmjene za izgradnju novih proteina.
Pitanja i zadaci za ponavljanje
Koje organske tvari ulaze u sastav stanice?
Od kojih su jednostavnih organskih spojeva izgrađeni proteini?
Što su peptidi?
Koja je primarna struktura proteina?
Kako nastaje sekundarna, tercijarna struktura proteina?
Što je denaturacija proteina?
Koje funkcije proteina poznajete?
Odaberite točan odgovor po vašem mišljenju.
1. Tko je otkrio postojanje stanica?
Robert Hooke
Carl Linnaeus
2. Čime je ćelija ispunjena?
Citoplazma
ljuska
3. Kako se zove gusto tijelo koje se nalazi u citoplazmi?
jezgra
ljuska
organele
4. Koji od organela pomaže stanici pri disanju?
lizosom
mitohondrij
membrana
5. Koji organel daje zelenu boju biljkama?
lizosom
kloroplast
mitohondrij
6. Koje tvari ima najviše u anorganskim stanicama?
voda
mineralne soli
7. Koje tvari čine 20% organske stanice?
Nukleinske kiseline
Vjeverice
8. Koji je zajednički naziv za sljedeće tvari: šećer, vlakna, škrob?
ugljikohidrata
9. Koja od tvari daje 30% energije stanici?
masti
ugljikohidrata
10. Koje tvari ima najviše u stanici?
Kisik
Aminokiseline, proteini. Struktura proteina. Razine organizacije proteinske molekule
Video tutorialnabiologija " Vjeverice"
Funkcijebjelančevine
Resursi
V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA UDŽBENIK "BIOLOGIJA" ZA OPĆE OBRAZOVNE USTANOVE (razredi 10-11).
AP Plekhov Biologija s osnovama ekologije. Serija “Udžbenici za sveučilišta. Posebna literatura.
Knjiga za učitelje Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biologija: opći obrasci.
Hosting prezentacija
"Život je način postojanja proteinskih tijela"
F. Engels.
Nijedan od živih organizama koji su nam poznati ne može bez proteina. Bjelančevine služe kao hranjive tvari, reguliraju metabolizam, djeluju kao enzimi - katalizatori metabolizma, pospješuju prijenos kisika kroz tijelo i njegovu apsorpciju, igraju važnu ulogu u funkcioniranju živčanog sustava, mehanička su osnova kontrakcije mišića, sudjeluju u u prijenosu genetskih informacija itd. d.
Proteini (polipeptidi) - biopolimeri građeni od povezanih α-aminokiselinskih ostataka peptid(amidne) veze. Ovi biopolimeri sadrže 20 vrsta monomera. Ovi monomeri su aminokiseline. Svaki protein po svojoj kemijskoj strukturi je polipeptid. Neki proteini se sastoje od nekoliko polipeptidnih lanaca. Većina proteina sadrži prosječno 300-500 aminokiselinskih ostataka. Poznato je nekoliko vrlo kratkih prirodnih proteina, dugih 3-8 aminokiselina, i vrlo dugih biopolimera, dugih više od 1500 aminokiselina. Stvaranje proteinske makromolekule može se prikazati kao reakcija polikondenzacije α-aminokiselina:
Aminokiseline su međusobno povezane stvaranjem nove veze između atoma ugljika i dušika - peptida (amida):
Od dvije aminokiseline (AA) može se dobiti dipeptid, od tri - tripeptid, od većeg broja AK mogu se dobiti polipeptidi (proteini).
Funkcije proteina
Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Proteini su dio mozga, unutarnjih organa, kostiju, kože, kose itd. glavni izvorα - aminokiseline za živi organizam su proteini hrane, koji kao rezultat enzimske hidrolize u probavnom traktu dajuα - aminokiseline. Punoα - aminokiseline se sintetiziraju u tijelu, a neke su neophodne za sintezu proteina α Aminokiseline se ne sintetiziraju u tijelu i moraju se unijeti izvana. Takve aminokiseline nazivamo esencijalnim. Tu spadaju valin, leucin, treonin, metionin, triptofan i drugi (vidi tablicu). U nekim ljudskim bolestima popis esencijalnih aminokiselina se proširuje.
· katalitička funkcija - provodi uz pomoć specifičnih proteina – katalizatora (enzima). Uz njihovo sudjelovanje povećava se brzina različitih metaboličkih i energetskih reakcija u tijelu.
Enzimi kataliziraju reakcije cijepanja složenih molekula (katabolizam) i njihovu sintezu (anabolizam), kao i replikaciju DNK i sintezu šablona RNK. Poznato je nekoliko tisuća enzima. Među njima, kao što je, na primjer, pepsin, razgrađuju proteine tijekom probave.
· transportna funkcija - vezanje i dostava (transport) raznih tvari od jednog do drugog organa.
Dakle, protein crvenih krvnih stanica, hemoglobin, spaja se s kisikom u plućima, pretvarajući se u oksihemoglobin. Dospijevajući protokom krvi do organa i tkiva, oksihemoglobin se razgrađuje i oslobađa kisik potreban za osiguravanje oksidativnih procesa u tkivima.
· Zaštitna funkcija - vezanje i neutralizacija tvari koje ulaze u tijelo ili proizlaze iz vitalne aktivnosti bakterija i virusa.
Zaštitnu funkciju obavljaju specifične bjelančevine (antitijela – imunoglobulini) nastale u organizmu (fizička, kemijska i imunološka obrana). Na primjer, fibrinogen, protein krvne plazme, ima zaštitnu funkciju sudjelujući u zgrušavanju krvi i time smanjujući gubitak krvi.
· Kontraktilna funkcija (aktin, miozin) - kao rezultat međudjelovanja bjelančevina dolazi do kretanja u prostoru, kontrakcije i opuštanja srca, te kretanja ostalih unutarnjih organa.
· strukturna funkcija Proteini čine osnovu stanične strukture. Neki od njih (kolagen vezivnog tkiva, keratin kose, noktiju i kože, elastin krvnih žila, keratin vune, fibroin svile itd.) imaju gotovo isključivo strukturnu funkciju.
U kombinaciji s lipidima, proteini sudjeluju u izgradnji staničnih membrana i unutarstaničnih tvorevina.
· Hormonska (regulatorna) funkcija - sposobnost prijenosa signala između tkiva, stanica ili organizama.
Provesti proteine-regulatore metabolizma. Oni se odnose na hormone koji se stvaraju u endokrinim žlijezdama, nekim organima i tkivima tijela.
· nutritivnu funkciju - provode rezervni proteini, koji se pohranjuju kao izvor energije i tvari.
Na primjer: kazein, albumin jaja, bjelančevine jaja osiguravaju rast i razvoj fetusa, a mliječne bjelančevine služe kao izvor prehrane za novorođenče.
Različite funkcije proteina određene su sastavom α-aminokiselina i strukturom njihovih visoko organiziranih makromolekula.
Fizikalna svojstva proteina
Proteini su vrlo dugačke molekule koje se sastoje od jedinica aminokiselina povezanih peptidnim vezama. To su prirodni polimeri, molekularna težina proteina kreće se od nekoliko tisuća do nekoliko desetaka milijuna. Na primjer, mliječni albumin ima molekularnu težinu od 17400, fibrinogen u krvi - 400.000, proteini virusa - 50.000.000. Svaki peptid i protein ima strogo definiran sastav i slijed aminokiselinskih ostataka u lancu, što određuje njihovu jedinstvenu biološku specifičnost. Broj proteina karakterizira stupanj složenosti organizma (E. coli - 3000, au ljudskom tijelu ima više od 5 milijuna proteina).
Prva bjelančevina koju upoznajemo u životu je bjelančevina kokošjeg jajeta, albumin - dobro ga otapamo u vodi, zagrijavanjem (kada pržimo jaja) koagulira, a dugotrajno na toplini razgrađuje se. , jaje trune. Ali protein nije skriven samo ispod ljuske jajeta. Dlaka, nokti, kandže, vuna, perje, kopita, vanjski sloj kože – svi su gotovo u potpunosti sastavljeni od drugog proteina, keratina. Keratin se ne otapa u vodi, ne zgrušava se, ne raspada se u zemlji: u njemu su sačuvani rogovi drevnih životinja kao i kosti. A protein pepsin sadržan u želučanom soku može uništiti druge proteine, to je proces probave. Protein inreferon se koristi u liječenju rinitisa i gripe, jer. ubija viruse koji uzrokuju te bolesti. A protein zmijskog otrova sposoban je ubiti osobu.
Klasifikacija proteina
S gledišta hranjive vrijednosti bjelančevina, određene njihovim aminokiselinskim sastavom i sadržajem tzv. esencijalnih aminokiselina, bjelančevine se dijele na punopravan i neispravan . Potpune bjelančevine su uglavnom bjelančevine životinjskog podrijetla, s izuzetkom želatine koja se svrstava u nepotpune bjelančevine. Nepotpuni proteini pretežno su biljnog podrijetla. Međutim, neke biljke (krumpir, mahunarke i dr.) sadrže kompletne bjelančevine. Od životinjskih bjelančevina posebno su vrijedne za organizam bjelančevine mesa, jaja, mlijeka i dr.
Osim peptidnih lanaca, mnogi proteini sadrže i neaminokiselinske fragmente; prema ovom kriteriju proteini se dijele u dvije velike skupine - jednostavno i složeno bjelančevine (proteini). Jednostavni proteini sadrže samo lance aminokiselina, složeni proteini također sadrže fragmente koji nisu aminokiseline ( Na primjer, hemoglobin sadrži željezo).
Prema općem tipu strukture, proteini se mogu podijeliti u tri skupine:
1. fibrilarni proteini - netopljivi su u vodi, tvore polimere, njihova je struktura obično vrlo pravilna i održava se uglavnom interakcijama između različitih lanaca. Proteini koji imaju izduženu filamentnu strukturu. Polipeptidni lanci mnogih fibrilarnih proteina međusobno su paralelni duž jedne osi i tvore dugačka vlakna (fibrile) ili slojeve.
Većina fibrilarnih proteina je netopljiva u vodi. Fibrilarni proteini uključuju, na primjer, α-keratine (oni čine gotovo cjelokupnu suhu težinu dlake, proteine vune, rogova, kopita, noktiju, ljuskica, perja), kolagen - protein tetiva i hrskavice, fibroin - protein svile).
2. Globularni proteini - topljiv u vodi, opći oblik molekule je više ili manje sferičan. Među globularnim i fibrilarnim proteinima razlikuju se podskupine. Globularni proteini uključuju enzime, imunoglobuline, neke hormone proteinske prirode (na primjer, inzulin), kao i druge proteine koji obavljaju transportne, regulatorne i pomoćne funkcije.
3. Membranski proteini - imaju domene koje prelaze staničnu membranu, ali njihovi dijelovi strše iz membrane u međustanični okoliš i citoplazmu stanice. Membranski proteini obavljaju funkciju receptora, odnosno provode prijenos signala, a također osiguravaju transmembranski transport različitih tvari. Proteini prijenosnici su specifični, svaki od njih propušta samo određene molekule ili određenu vrstu signala kroz membranu.
Bjelančevine su sastavni dio hrane životinja i ljudi. Živi organizam se od neživog razlikuje prvenstveno po prisutnosti proteina. Žive organizme karakterizira velika raznolikost proteinskih molekula i njihova visoka uređenost, što određuje visoku organiziranost živog organizma, kao i sposobnost kretanja, kontrakcije, razmnožavanja, sposobnost metabolizma i mnogih fizioloških procesa.
Struktura proteina
Fischer Emil German, njemački organski kemičar i biokemičar. Godine 1899. počeo je raditi na kemiji proteina. Koristeći eteričnu metodu za analizu aminokiselina, koju je stvorio 1901., F. je prvi proveo kvalitativna i kvantitativna određivanja produkata cijepanja proteina, otkrio valin, prolin (1901.) i hidroksiprolin (1902.), te eksperimentalno dokazao da amino kiselinski ostaci međusobno su povezani peptidnom vezom; 1907. godine sintetizirao je 18-člani polipeptid. F. pokazao je sličnost sintetskih polipeptida i peptida dobivenih kao rezultat hidrolize proteina. F. proučavao je i tanine. F. stvorio je školu organskih kemičara. Inozemni dopisni član Petrogradske akademije znanosti (1899). Nobelova nagrada (1902).
Vjeverice- makromolekularni spojevi, heteropolimeri, čiji su monomeri aminokiseline. Ljudsko tijelo sadrži više od 5 milijuna vrsta proteinskih molekula. Raznolikost proteina osiguravaju kombinacije 20 aminokiselina - osnovnih aminokiselina. Sve aminokiseline se dijele na esencijalne i neesencijalne.
Zamjenjivi se sintetiziraju u tijelu, nezamjenjivi - unose se u organizam hranom.
Proteini se sastoje od aminokiselina koje su međusobno povezane peptidnim vezama. Aminokiseline sadrže karboksilne skupine (-COOH) s kiselim svojstvima i amino skupine (-NH2) s alkalnim svojstvima, pa su amfoterni spojevi. Peptidna veza nastaje između karboksilne skupine jedne aminokiseline i amino skupine druge.
Kada dvije aminokiseline međusobno djeluju, nastaje dipeptid. Kada se formira peptidna veza, molekula vode se odvaja.
Postoje 4 razine organizacije proteinske molekule: primarna, sekundarna, tercijarna, kvaternarna.
Primarna struktura proteina je najjednostavnija. Ima oblik polipeptidnog lanca, gdje su aminokiseline povezane peptidnom vezom. Određen je kvalitativnim i kvantitativnim sastavom aminokiselina i njihovim slijedom. Ovaj slijed je određen nasljednim programom, pa su proteini svakog organizma strogo specifični.
Vodikove veze između peptidnih skupina osnova su sekundarne strukture proteina. Glavne vrste sekundarnih struktura.
Sekundarna struktura proteina nastaje kao rezultat stvaranja vodikovih veza između vodikovih atoma NH skupine jedne spirale spirale i kisika CO skupine druge spirale i usmjerene su duž spirale ili između paralelnih nabora proteinske molekule. Unatoč činjenici da su vodikove veze slabe, njihova značajna količina u kompleksu daje prilično jaku strukturu.
Molekula proteina djelomično je uvijena u a-heliks (napišite grčki alfa) ili tvori B-nabor (napišite grčki beta) strukturu.
Proteini keratina tvore a-heliks (alfa). Oni su dio kopita, rogova, dlake, perja, noktiju, kandži.
Proteini koji čine svilu imaju presavijenu (beta) strukturu. S vanjske strane spirale ostaju radikali aminokiselina (na slici R1. R2, R3 ...)
