کلاس ها و انواع ایمونوگلوبولین ها. ایمونوگلوبولین ها

ایمونوگلوبولین ها بر اساس ساختار، خواص آنتی ژنی و ایمونوبیولوژیکی به پنج دسته تقسیم می شوند: IgM، IgG، IgA، IgE، IgD.

ایمونوگلوبولین کلاس G. ایزوتیپ G بخش عمده ای از Ig سرم را تشکیل می دهد. 70 تا 80 درصد کل Ig سرم را تشکیل می دهد، در حالی که 50 درصد آن در مایع بافتی یافت می شود. میانگین محتوای IgG در سرم خون یک فرد بالغ سالم 12 گرم در لیتر است. نیمه عمر IgG 21 روز است.

IgG مونومری است که دارای 2 مرکز اتصال آنتی ژن است (می تواند به طور همزمان 2 مولکول آنتی ژن را متصل کند، بنابراین ظرفیت آن 2 است)، وزن مولکولی حدود 160 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S است. زیرگروه های Gl، G2، G3 و G4 وجود دارد. توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما سنتز می شود. در سرم خون در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه به خوبی مشخص می شود.

میل ترکیبی بالایی دارد. IgGl و IgG3 به مکمل متصل می شوند و G3 فعال تر از Gl است. IgG4 مانند IgE دارای سیتوفیلیسیتی (تروپیسم یا میل ترکیبی برای ماست سل ها و بازوفیل ها) است و در ایجاد یک واکنش آلرژیک نوع I نقش دارد. در واکنش‌های تشخیص ایمنی، IgG می‌تواند خود را به عنوان یک آنتی‌بادی ناقص نشان دهد.

به راحتی از سد جفت عبور می کند و ایمنی هومورال را برای نوزاد در 3-4 ماه اول زندگی ایجاد می کند. همچنین می تواند از طریق انتشار به مخاط مخاطی از جمله شیر ترشح شود.

IgG خنثی سازی، اپسونیزاسیون و برچسب گذاری آنتی ژن را فراهم می کند، سیتولیز با واسطه مکمل و سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی را تحریک می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس M.بزرگترین مولکول تمام Ig. این یک پنتامر است که دارای 10 مرکز اتصال آنتی ژن است، یعنی ظرفیت آن 10 است. وزن مولکولی آن حدود 900 کیلو دالتون است، ثابت ته نشینی 19S است. زیرگروه های Ml و M2 وجود دارد. زنجیره های سنگین مولکول IgM بر خلاف سایر ایزوتیپ ها از 5 حوزه ساخته شده اند. نیمه عمر IgM 5 روز است.

حدود 5-10٪ از کل Ig سرم را تشکیل می دهد. میانگین محتوای IgM در سرم خون یک فرد بالغ سالم حدود 1 گرم در لیتر است. این سطح در انسان در سن 4-2 سالگی به دست می آید.

IgM از نظر فیلوژنتیکی قدیمی ترین ایمونوگلوبولین است. توسط پیش سازها و لنفوسیت های B بالغ سنتز می شود. این در ابتدای پاسخ ایمنی اولیه تشکیل می شود، همچنین اولین چیزی است که در بدن یک نوزاد سنتز می شود - در حال حاضر در هفته بیستم رشد داخل رحمی مشخص شده است.

از خاصیت بالایی برخوردار است و موثرترین فعال کننده مکمل در مسیر کلاسیک است. در تشکیل سرم و ایمنی هومورال ترشحی شرکت می کند. به عنوان یک مولکول پلیمری حاوی یک زنجیره J، می تواند یک فرم ترشحی ایجاد کند و در ترشحات مخاطی از جمله شیر ترشح شود. بیشتر آنتی بادی ها و ایزواگلوتینین های طبیعی IgM هستند.

از جفت عبور نمی کند. تشخیص آنتی بادی های خاص ایزوتیپ M در سرم خون نوزاد نشان دهنده عفونت قبلی داخل رحمی یا نقص جفتی است.

IgM خنثی سازی، اپسونیزاسیون و برچسب گذاری آنتی ژن را فراهم می کند، سیتولیز با واسطه مکمل و سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی را تحریک می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس A.به صورت سرمی و ترشحی وجود دارد. حدود 60 درصد از کل IgA در ترشحات مخاطی یافت می شود.

IgA سرم:حدود 10-15٪ از کل Ig سرم را تشکیل می دهد. سرم خون یک بزرگسال سالم حاوی حدود 2.5 گرم در لیتر IgA است که حداکثر تا سن 10 سالگی به دست می آید. نیمه عمر IgA 6 روز است.

IgA یک مونومر است، دارای 2 مرکز اتصال آنتی ژن (یعنی 2 ظرفیتی)، وزن مولکولی حدود 170 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S است. زیرگروه های A1 و A2 وجود دارد. توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما سنتز می شود. در سرم خون در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه به خوبی مشخص می شود.

میل ترکیبی بالایی دارد. ممکن است یک آنتی بادی ناقص باشد. مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند.

IgA خنثی سازی، اپسونیزاسیون و برچسب گذاری آنتی ژن را فراهم می کند و باعث ایجاد سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی می شود.

IgA ترشحی:برخلاف سرم، sIgA ترشحی به شکل پلیمری به صورت دی یا تریمر (4 یا 6 ظرفیتی) وجود دارد و حاوی پپتیدهای J و S است. وزن مولکولی 350 کیلو دالتون و بالاتر، ثابت ته نشینی 13S و بالاتر.

این توسط لنفوسیت های B بالغ و فرزندان آنها - سلول های پلاسما با تخصص مربوطه فقط در غشاهای مخاطی سنتز می شود و به اسرار آنها رها می شود. حجم تولید می تواند به 5 گرم در روز برسد. مخزن slgA در بدن بیشترین تعداد در نظر گرفته می شود - تعداد آن از محتوای کل IgM و IgG بیشتر است. در سرم خون یافت نمی شود.

شکل ترشحی IgA عامل اصلی در ایمنی موضعی هومورال خاص غشاهای مخاطی دستگاه گوارش، دستگاه تناسلی ادراری و دستگاه تنفسی است. به دلیل زنجیره S در برابر پروتئازها مقاوم است. slgA مکمل را فعال نمی کند اما به طور موثر به آنتی ژن ها متصل می شود و آنها را خنثی می کند. از چسبیدن میکروب ها به سلول های اپیتلیال و تعمیم عفونت در غشاهای مخاطی جلوگیری می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس E.ریگین نیز نامیده می شود. محتوای سرم خون بسیار کم است - تقریباً 0.00025 گرم در لیتر. تشخیص نیاز به استفاده از روش های تشخیصی بسیار حساس دارد. وزن مولکولی - حدود 190 کیلو دالتون، ثابت رسوب - حدود 8S، مونومر. حدود 0.002٪ از کل Ig در گردش را تشکیل می دهد. این سطح در 10-15 سالگی به دست می آید.

توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما به طور عمده در بافت لنفوئیدی درخت برونش ریوی و دستگاه گوارش سنتز می شود.

مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند. دارای سیتوفیلیسیتی مشخص - تروپیسم برای ماست سل ها و بازوفیل ها است. در ایجاد حساسیت نوع فوری - واکنش نوع I شرکت می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس D.اطلاعات زیادی در مورد Ig این ایزوتیپ وجود ندارد. تقریباً به طور کامل در سرم خون با غلظت حدود 0.03 گرم در لیتر (حدود 0.2٪ از تعداد کل Ig در گردش) موجود است. IgD دارای وزن مولکولی 160 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S است که یک مونومر است.

مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند. این یک گیرنده برای پیش سازهای لنفوسیت های B است.

54. آنتی ژن ها: تعریف، خواص اساسی. آنتی ژن های باکتریایی
سلول ها.

آنتی ژن -این یک پلیمر زیستی با طبیعت ارگانیک است که از نظر ژنتیکی با یک ماکرو ارگانیسم بیگانه است، که با ورود به دومی، توسط سیستم ایمنی آن شناخته می شود و باعث واکنش های ایمنی با هدف از بین بردن آن می شود.

آنتی ژن ها دارندتعدادی از خواص مشخصه: آنتی ژنی، ویژگی و ایمنی زایی.

آنتی ژنی. آنتی ژنی به عنوان توانایی بالقوه یک مولکول آنتی ژن برای فعال کردن اجزای سیستم ایمنی و به طور خاص با عوامل ایمنی (آنتی بادی ها، کلون لنفوسیت های موثر) در تعامل است. به عبارت دیگر، آنتی ژن باید به عنوان یک محرک خاص در رابطه با سلول های ایمنی عمل کند. در عین حال، برهمکنش جزء سیستم ایمنی با کل مولکول به طور همزمان اتفاق نمی افتد، بلکه فقط با ناحیه کوچک آن، که "تعیین کننده آنتی ژن" یا "اپی توپ" نامیده می شود، رخ می دهد.

بیگانه بودن پیش نیاز تحقق آنتی ژنی است. با توجه به این معیار، سیستم ایمنی اکتسابی، اشیاء بالقوه خطرناک دنیای بیولوژیکی را که از یک ماتریکس ژنتیکی بیگانه سنتز شده اند، متمایز می کند. مفهوم "بیگانه بودن" نسبی است، زیرا سلول های ایمنی قادر به تجزیه و تحلیل مستقیم کد ژنتیکی خارجی نیستند. آنها فقط اطلاعات غیر مستقیم را درک می کنند که مانند یک آینه در ساختار مولکولی ماده منعکس می شود.

ایمنی زایی- توانایی بالقوه یک آنتی ژن برای ایجاد یک واکنش حفاظتی خاص در رابطه با خود در ماکرو ارگانیسم. درجه ایمنی زایی به تعدادی از عوامل بستگی دارد که می توانند در سه گروه ترکیب شوند: 1. ویژگی های مولکولی آنتی ژن. 2. پاکسازی آنتی ژن در بدن. 3. واکنش پذیری ماکرو ارگانیسم.

به گروه اول عواملماهیت، ترکیب شیمیایی، وزن مولکولی، ساختار و برخی ویژگی های دیگر اختصاص داده شده است.

ایمنی زایی تا حد زیادی به ماهیت آنتی ژن بستگی دارد. ایزومریسم نوری اسیدهای آمینه تشکیل دهنده مولکول پروتئین نیز مهم است. اندازه و وزن مولکولی آنتی ژن از اهمیت زیادی برخوردار است. درجه ایمنی زایی نیز تحت تأثیر ساختار فضایی آنتی ژن است. پایداری فضایی مولکول آنتی ژن نیز قابل توجه بود. یکی دیگر از شرایط مهم برای ایمنی زایی، حلالیت آنتی ژن است.

دسته دوم عواملبا پویایی ورود آنتی ژن به بدن و دفع آن مرتبط است. بنابراین، وابستگی ایمنی زایی یک آنتی ژن به روش تجویز آن به خوبی شناخته شده است. مقدار آنتی ژن ورودی بر پاسخ ایمنی تأثیر می گذارد: هر چه بیشتر باشد، پاسخ ایمنی بارزتر است.

گروه سوم عوامل را ترکیب می کندکه وابستگی ایمنی زایی را به وضعیت ماکرو ارگانیسم تعیین می کند. در این راستا عوامل ارثی به منصه ظهور می رسند.

اختصاصیتوانایی یک آنتی ژن برای القای پاسخ ایمنی به یک اپی توپ کاملاً تعریف شده نامیده می شود. این خاصیت به دلیل ویژگی های تشکیل پاسخ ایمنی است - مکمل بودن دستگاه گیرنده سلول های سیستم ایمنی به یک تعیین کننده آنتی ژنی خاص ضروری است. بنابراین، ویژگی یک آنتی ژن تا حد زیادی توسط خواص اپی توپ های تشکیل دهنده آن تعیین می شود. با این حال، باید مشروط بودن مرزهای اپی توپ، تنوع ساختاری آنها و ناهمگنی کلون های اختصاصی لنفوسیت های واکنش دهنده آنتی ژن را در نظر گرفت. در نتیجه، بدن همیشه به تحریک آنتی ژنی با یک پاسخ ایمنی پلی کلونال پاسخ می دهد.

آنتی ژن های سلولی باکتریاییدر ساختار یک سلول باکتری، تاژک، سوماتیک، کپسولی و برخی آنتی ژن های دیگر متمایز می شود. تاژک یا آنتی ژن Hموضعی در دستگاه حرکتی باکتری ها - تاژک آنها. آنها اپی توپ های پروتئین انقباضی فلاژلین هستند. هنگام گرم شدن، فلاژلین دناتوره می شود و آنتی ژن H ویژگی خود را از دست می دهد. فنل روی این آنتی ژن اثر نمی کند.

سوماتیک یا آنتی ژن Oمرتبط با دیواره سلولی باکتری اساس آن LPS است. آنتی ژن O دارای خواص پایداری در برابر حرارت است - با جوشاندن طولانی مدت از بین نمی رود. با این حال، آنتی ژن سوماتیک در معرض عمل آلدئیدها (به عنوان مثال، فرمالین) و الکل ها است که ساختار آن را مختل می کند.

کپسولی، یا آنتی ژن K،روی سطح دیواره سلولی قرار دارد. آنها در باکتری هایی که کپسول تشکیل می دهند یافت می شوند. به عنوان یک قاعده، آنتی ژن K از پلی ساکاریدهای اسیدی (اسیدهای اورونیک) تشکیل شده است. در عین حال، در باسیل سیاه زخم، این آنتی ژن از زنجیره های پلی پپتیدی ساخته شده است. با توجه به حساسیت به گرما، سه نوع آنتی ژن K متمایز می شود: A، B و L. بالاترین پایداری حرارتی مشخصه نوع A است، حتی با جوشاندن طولانی مدت دناتوره نمی شود. نوع B حرارت کوتاه (حدود 1 ساعت) تا 60 اینچ را تحمل می کند. نوع L به سرعت در این دما از بین می رود. بنابراین حذف نسبی آنتی ژن K با جوشاندن طولانی مدت کشت باکتری امکان پذیر است.

بر روی سطح عامل ایجاد کننده تب حصبه و سایر انتروباکتری هایی که به شدت ویروسی هستند، یک نوع خاص از آنتی ژن کپسولی را می توان یافت. او نام را گرفت آنتی ژن ویروسی یا آنتی ژن Vi.تشخیص این آنتی ژن یا آنتی بادی های مخصوص آن ارزش تشخیصی زیادی دارد.

باکتری های باکتریایی نیز خاصیت آنتی ژنی دارند. سموم پروتئینی، آنزیم هاو برخی پروتئین های دیگر که توسط باکتری ها در محیط ترشح می شوند (مثلاً توبرکولین). هنگام تعامل با آنتی بادی های خاص، سموم، آنزیم ها و سایر مولکول های بیولوژیکی فعال با منشاء باکتریایی فعالیت خود را از دست می دهند. سموم کزاز، دیفتری و بوتولینوم از جمله آنتی ژن های کامل و قوی هستند، بنابراین از آنها برای به دست آوردن سموم برای واکسیناسیون انسان استفاده می شود.

در ترکیب آنتی ژنی برخی از باکتری ها، گروهی از آنتی ژن ها با ایمنی زایی شدید مشخص می شود که فعالیت بیولوژیکی آنها نقش اساسی در بیماری زایی پاتوژن ایفا می کند. اتصال چنین آنتی ژن هایی توسط آنتی بادی های خاص تقریباً به طور کامل خواص بیماریزای میکروارگانیسم را غیرفعال می کند و در برابر آن ایمنی ایجاد می کند. آنتی ژن های توصیف شده نامیده می شوند محافظ. برای اولین بار، یک آنتی ژن محافظ در ترشحات چرکی یک کاربونکل ناشی از باسیل سیاه زخم یافت شد. این ماده زیر واحدی از یک سم پروتئینی است که مسئول فعال شدن سایر زیر واحدهای در واقع خطرناک - به اصطلاح عوامل ادماتوز و کشنده است.

55. تشکیل آنتی بادی: پاسخ اولیه و ثانویه.

توانایی تشکیل آنتی بادی در دوره قبل از تولد در یک جنین 20 هفته ای ظاهر می شود. پس از تولد، تولید خود ایمونوگلوبولین ها شروع می شود که تا بزرگسالی افزایش می یابد و در سنین بالا تا حدودی کاهش می یابد. پویایی تشکیل آنتی بادی ها بسته به قدرت اثر آنتی ژنی (دوز آنتی ژن)، فراوانی قرار گرفتن در معرض آنتی ژن، وضعیت بدن و سیستم ایمنی آن، ویژگی متفاوتی دارد. در هنگام معرفی اولیه و مکرر آنتی ژن، پویایی تشکیل آنتی بادی نیز متفاوت است و در چند مرحله پیش می رود. فاز نهفته، لگاریتمی، ساکن و فاز نزول را اختصاص دهید.

در فاز نهفتهپردازش و ارائه آنتی ژن به سلول های دارای قابلیت ایمنی انجام می شود، تولید مثل یک کلون سلولی متخصص در تولید آنتی بادی برای این آنتی ژن، سنتز آنتی بادی ها آغاز می شود. در این دوره، آنتی بادی در خون شناسایی نمی شود.

در مرحله لگاریتمیآنتی بادی های سنتز شده از سلول های پلاسما آزاد شده و وارد لنف و خون می شوند.

در فاز ثابتتعداد آنتی بادی ها به حداکثر می رسد و تثبیت می شود، سپس می آید فاز نزولسطح آنتی بادی در طول تجویز اولیه آنتی ژن (پاسخ ایمنی اولیه)، فاز نهفته 3-5 روز، فاز لگاریتمی 7-15 روز، فاز ثابت 15-30 روز و فاز کاهش 1-6 ماه یا بیشتر. یکی از ویژگی های پاسخ ایمنی اولیه این است که ابتدا IgM و سپس IgG سنتز می شود.

بر خلاف پاسخ ایمنی اولیه در طول تجویز ثانویه یک آنتی ژن (پاسخ ایمنی ثانویه)، دوره نهفته به چند ساعت یا 1-2 روز کوتاه می شود، فاز لگاریتمی با افزایش سریع و سطح قابل توجهی بالاتر آنتی بادی مشخص می شود. که در فازهای بعدی برای مدت طولانی حفظ می شود و به آرامی و گاهی تا چندین سال کاهش می یابد. در پاسخ ایمنی ثانویه، بر خلاف اولیه، عمدتا IgG سنتز می شود.

چنین تفاوتی در پویایی تولید آنتی بادی در طول پاسخ های ایمنی اولیه و ثانویه با این واقعیت توضیح داده می شود که پس از تجویز اولیه آنتی ژن، کلونی از لنفوسیت ها در سیستم ایمنی تشکیل می شود که حامل حافظه ایمنی این آنتی ژن است. پس از برخورد دوم با همان آنتی ژن، کلون لنفوسیت ها با حافظه ایمونولوژیک به سرعت تکثیر می شود و به شدت روند پیدایش آنتی بادی را روشن می کند.

تشکیل آنتی بادی بسیار سریع و شدید در مواجهه مکرر با یک آنتی ژن برای اهداف عملی در مواقعی که نیاز به بدست آوردن تیتر آنتی بادی بالا در تولید سرم های تشخیصی و درمانی از حیوانات ایمن شده و همچنین برای مصونیت اضطراری در طول واکسیناسیون باشد، استفاده می شود.

ساختار ایمونوگلوبولین ها

با توجه به ساختار شیمیایی آنایمونوگلوبولین ها گلیکوپروتئین هستند.

با توجه به خواص فیزیکی و شیمیایی و آنتی ژنی، ایمونوگلوبولین ها به کلاس های زیر تقسیم می شوند: م, الف، ای D.

مولکول ایمونوگلوبولینجیاز 2 زنجیره سنگین (زنجیره H) و 2 زنجیره پلی پپتیدی سبک (زنجیره L) ساخته شده است.

هر زنجیره پلی پپتیدی از متغیر (V)، پایدار (ثابت، C) و به اصطلاح قسمت های لولا تشکیل شده است.

زنجیره‌های سنگین ایمونوگلوبولین‌های کلاس‌های مختلف از پلی‌پپتیدهای مختلف (گاما، مو، آلفا، دلتا، پپتیدهای اپسیلون) ساخته شده‌اند و بنابراین آنتی‌ژن‌های متفاوتی هستند.

زنجیره های سبک توسط 2 نوع پلی پپتید - پپتیدهای کاپا و لامبدا نشان داده می شوند.

نواحی متغیر بسیار کوتاهتر از نواحی ثابت هستند. هر جفت زنجیره پلی پپتیدی سبک و سنگین در بخش C و همچنین زنجیره های سنگین، توسط پل های دی سولفیدی به هم متصل می شوند.

نه زنجیره های سنگین و نه سبک دارای خواص آنتی بادی (تعامل با هاپتن ها) نیستند. پس از هیدرولیز با پاپائین، مولکول ایمونوگلوبولین G به 3 قطعه - 2 قطعه Fab و قطعه Fc تجزیه می شود.

دومی باقیمانده های زنجیره های سنگین، قطعات ثابت آنهاست. خاصیت آنتی بادی را ندارد (برهمکنش نمی کند باآنتی ژن)، اما میل ترکیبی به مکمل دارد، قادر به رفع و فعال کردن آن است. در این راستا قطعه به عنوان Fc -fragment (قطعه مکمل) تعیین می شود. همان قطعه Fc عبور ایمونوگلوبولین های G را از طریق موانع خونی مغزی یا جفتی تضمین می کند.

دو قطعه دیگر ایمونوگلوبولین G باقیمانده های زنجیره ای سنگین و سبک با بخش های متغیر آنها هستند. آنها با یکدیگر یکسان هستند و دارای خاصیت آنتی بادی (تعامل با آنتی ژن) هستند، از این نظر، این قطعات وبه عنوان F ab،-(قطعه آنتی بادی) نامیده می شود.

از آنجایی که نه زنجیره‌های سنگین و نه سبک خاصیت آنتی‌بادی را ندارند، اما در قطعات Fa - شناسایی می‌شوند، بدیهی است که این بخش‌های متغیر زنجیره‌های سنگین و سبک هستند که مسئول تعامل با آنتی‌ژن هستند. آنها یک ساختار منحصر به فرد و ساختار سازمان فضایی را تشکیل می دهند - محل فعال آنتی بادیهر مرکز فعال هر ایمونوگلوبولین مربوط به گروه تعیین کننده آنتی ژن مربوطه است، مانند "کلید یک قفل".

مولکول ایمونوگلوبولین G دارای 2 مرکز فعال است. از آنجایی که ساختار مراکز فعال ایمونوگلوبولین ها از یک

کلاس، اما ویژگی های مختلف یکسان نیست، پس این مولکول ها (آنتی بادی های یک کلاس، اما ویژگی های متفاوت) آنتی بادی های مختلف هستند. این تفاوت ها به عنوان تفاوت های ایمونوگلوبولین ایدیوتیپی یا همان idiotypes نامیده می شوند.

مولکول های ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگربر اساس اصل IgG ساخته شده است، یعنی از مونومرهایی با 2 زنجیره سنگین و 2 سبک، اما ایمونوگلوبولین های کلاس M پنتامر هستند (ساخته شده از 5 مونومر)، و ایمونوگلوبولین های کلاس A دایمر یا تترامر هستند.

تعداد مونومرهایی که مولکول یک کلاس خاص از ایمونوگلوبولین را تشکیل می دهند، وزن مولکولی آن را تعیین می کند. سنگین ترین آنها IgM، سبک ترین آنها IgG هستند که در نتیجه از جفت عبور می کنند.

همچنین واضح است که ایمونوگلوبولین های کلاس های مختلف تعداد مراکز فعال متفاوتی دارند: IgG دارای 2 مرکز و IgM دارای 10 مرکز است. متفاوت خواهد بود.

سرعت اتصال ایمونوگلوبولین ها به آنتی ژن آنها است اشتیاق

قدرت این پیوند به صورت نشان داده شده است قرابت

IgM ها تمایل زیادی دارند اما میل ترکیبی کم دارند، در حالی که IgG ها میل ترکیبی کم اما زیاد هستند.

اگر تنها یک مرکز فعال در یک مولکول آنتی‌بادی عمل کند، می‌تواند تنها به یک عامل تعیین‌کننده آنتی‌ژنی متصل شود، بدون اینکه ساختار شبکه‌ای از کمپلکس‌های آنتی‌ژن-آنتی‌بادی تشکیل شود. چنین آنتی بادی هایی ناقص نامیده می شوند. آنها واکنش های قابل مشاهده ای به چشم نمی دهند، اما با آنتی بادی های کامل، واکنش آنتی ژن را مهار می کنند.

آنتی بادی های ناقص نقش مهمی در ایجاد تضاد Rh، بیماری های خودایمنی (کلاژنوز) و غیره دارند و با استفاده از واکنش کومبس (تست آنتی گلوبولین) شناسایی می شوند.

نقش محافظتی ایمونوگلوبولین های طبقات مختلفهمچنین یکسان نیست

ایمونوگلوبولین های کلاس E (ریگین ها)توسعه واکنش های آلرژیک از نوع فوری (حساسیت از نوع فوری - HNT) را درک کنید. آلرژن ها (آنتی ژن ها) که وارد بدن می شوند به قطعات F ab از ریجین های ثابت در بافت ها متصل می شوند (قطعه Fc با گیرنده های بازوفیل بافت مرتبط است) که منجر به آزاد شدن مواد فعال بیولوژیکی می شود که باعث ایجاد واکنش های آلرژیک می شود. در واکنش های آلرژیک، بازوفیل های بافتی توسط کمپلکس آنتی ژن-آنتی بادی آسیب می بینند و گرانول های حاوی هیستامین و سایر مواد فعال بیولوژیکی آزاد می کنند.

ایمونوگلوبولین های کلاس Aمی تواند:

• سرم (سنتز شده در سلول های پلاسما طحال، غدد لنفاوی، ساختار مولکولی مونومر و دایمر دارند و 80٪ از IgA موجود در سرم را تشکیل می دهند).
• ترشحی (در عناصر لنفاوی غشاهای مخاطی سنتز می شود).

دومی با حضور یک جزء ترشحی (بتا گلوبولین) متمایز می شود که در طول عبور از سلول های اپیتلیال مخاط به مولکول ایمونوگلوبولین متصل می شود.

ایمونوگلوبولین های ترشحی نقش مهمی در ایمنی موضعی دارند، از چسبیدن میکروارگانیسم ها به غشاهای مخاطی جلوگیری می کنند، فاگوسیتوز را تحریک می کنند و مکمل را فعال می کنند و می توانند به بزاق و آغوز نفوذ کنند.

ایمونوگلوبولین های کلاس M

ابتدا در پاسخ به تحریک آنتی ژنی سنتز شد. آنها قادر به اتصال تعداد زیادی آنتی ژن هستند و نقش مهمی در تشکیل ایمنی ضد باکتریایی و ضد سمی دارند. بیشتر آنتی بادی های سرم ایمونوگلوبولین های کلاس G هستند که تا 80 درصد از کل ایمونوگلوبولین ها را تشکیل می دهند. آنها در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه تشکیل می شوند و شدت ایمنی در برابر باکتری ها و ویروس ها را تعیین می کنند. علاوه بر این، آنها قادر به نفوذ به سد جفتی و خونی مغزی هستند.

ایمونوگلوبولین های کلاسD

برخلاف ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر، آنها حاوی N-acetylgalactoseamine هستند و قادر به تثبیت مکمل نیستند. سطح IgD در مولتیپل میلوما و فرآیندهای التهابی مزمن افزایش می یابد.

1658 0

ایزوتیپ ها

تاکنون، ویژگی‌های مشترک برای همه مولکول‌های ایمونوگلوبولین، مانند ساختار چهار زنجیره و حوزه‌های ساختاری توصیف شده‌اند. بدن در مخالفت با مواد خارجی تهاجمی، مکانیسم‌هایی را ایجاد کرده است که هر کدام بر اساس ویژگی یا عملکرد خاصی از مولکول ایمونوگلوبولین است.

بنابراین، هنگامی که یک مولکول آنتی بادی خاص به یک آنتی ژن یا پاتوژن خاص متصل می شود، چندین مکانیسم اثرگذار مختلف وارد عمل می شوند. این مکانیسم‌ها توسط کلاس‌های (ایزوتوپ‌های) مختلفی از ایمونوگلوبولین‌ها انجام می‌شوند، که هر کدام می‌توانند با اپی توپ یکسان تعامل داشته باشند، اما هر کدام می‌توانند واکنش متفاوتی را ایجاد کنند.

این تفاوت‌ها نتیجه تغییرات ساختاری در زنجیره‌های سنگین است که حوزه‌هایی را ایجاد کرده است که تنوع عملکردها را تعیین می‌کند. یک نمای کلی از خواص طبقات ایمونوگلوبولین در جدول ارائه شده است. 4.2 و 4.3 و در شکل. 4.7.

جدول 4.2. مهمترین خواص ایزوتیپ های ایمونوگلوبولین

ویژگی	ایزوتیپ
	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
جرم مولکولی	150000	160000 برای مونومر	900000	180000	200000
اجزای پروتئین اضافی	-	جی و اس	جی	-	-
غلظت تقریبی سرم، میلی گرم در میلی لیتر	12	1,8	1	0,00-0,04	0,00002
سهم همه Ig، %	80	13	6	0,2	0,002
محل	تقریباً در خارج و داخل رگ ها برابر است	داخل ظروف و مخفیانه	عمدتا در داخل رگ ها	روی سطح لنفوسیت	روی ماست سل ها، بازوفیل ها، ترشحات بینی و بزاق
نیمه عمر، روزها	23	5,5	5,0	2,8	2,0
عبور از جفت	+ +	-	-	-	-
داشتن یک راز	-	+ +	-	-	-
وجود در شیر	+		از صفر تا ردیابی	-	-
فعال سازی مکمل	+	-	+ + +	-	-
اتصال به گیرنده های Fc ​​در ماکروفاژها، سلول های NK و PMN	+ +
ظرفیت آگلوتیناسیون نسبی	+	+ +	+ + +	-	-
فعالیت ضد ویروسی	+ + +	+ + +	+	-	-
فعالیت ضد باکتریایی	+ + +	(با لیزوزیم)	+ + + (با متمم)
فعالیت ضد سمی	+ + +	-	-	-	+ +
فعالیت آلرژیک	-	-	-	-	+ +

جدول 4.3. تفاوت های مهم بین زیر کلاس های IgG انسانی

آلوتیپ ها

شکل دیگری از تغییرات در ساختار ایمونوگلوبولین ها آلوتیپ ها هستند. این تغییرات بر اساس تفاوت های ژنتیکی بین افراد است و به وجود اشکال آللی (آلوتیپ) همان پروتئین در نتیجه وجود اشکال مختلف یک ژن در یک مکان مشخص بستگی دارد. در نتیجه، آلوتیپ های زنجیره سنگین یا سبک که هر ایمونوگلوبولین را تشکیل می دهند ممکن است در برخی از اعضای گونه وجود داشته باشد و در برخی دیگر وجود نداشته باشد. این وضعیت به شدت با موقعیت هایی با کلاس ها یا زیر کلاس های ایمونوگلوبولین ها که در همه اعضای گونه وجود دارد متفاوت است.

برنج. 4.7. انواع مختلف تغییرات ایمونوگلوبولین

تفاوت های آلوتیپی در مکان های شناخته شده تنها بر یک یا دو اسید آمینه در یک منطقه ثابت زنجیره تأثیر می گذارد. با استثناهای نادر، وجود تفاوت‌های آلوتیپی بین دو مولکول ایمونوگلوبولین یکسان معمولاً بر اتصال آنتی‌ژن تأثیر نمی‌گذارد، اما یک نشانگر مهم برای تجزیه و تحلیل وراثت مندلی است.

برخی از نشانگرهای آلوتیپی شناخته شده بر روی زنجیره γ IgG انسانی (به نام نشانگرهای IgG Gm)، زنجیره κ (به نام Km) و زنجیره α (به نام Am) گروه بندی می شوند.

نشانگرهای آلوتیپی در ایمونوگلوبولین‌های چندین گونه، معمولاً با استفاده از آنتی‌سرم‌هایی که از ایمن‌سازی عضوی از یک گونه خاص با آنتی‌بادی‌های عضو دیگری از همان گونه به‌دست می‌آیند، شناسایی شده‌اند. مانند سایر سیستم های آللی، آلوتیپ ها به عنوان صفات غالب مندلی به ارث می رسند. ژن‌های کدکننده این نشانگرها به طور همزمان بیان می‌شوند و بنابراین یک فرد ممکن است برای آن نشانگر هموزیگوت یا هتروزیگوت باشد.

ایدیوتایپ ها

همانطور که دیدیم، مرکز اتصال آنتی ژن یک مولکول آنتی بادی خاص از ترکیب منحصر به فردی از اسیدهای آمینه در مناطق متغیر زنجیره سبک و سنگین تشکیل شده است. از آنجایی که چنین ترکیبی در سایر مولکول های آنتی بادی یافت نمی شود، باید ایمنی زا باشد و قادر به تحریک یک پاسخ ایمنی علیه خود در حیوانی از همان گونه باشد. این حقیقت در واقع توسط J. Oudin و G. Kunkel کشف شد که در اوایل دهه 1960 نشان دادند که ایمن سازی تجربی با آنتی بادی های خاص یا پروتئین میلوما می تواند آنتی سرمی تولید کند که فقط مختص آنتی بادی مورد استفاده است و هیچ ایمونوگلوبولین دیگری از این گونه را ندارد.

چنین آنتی سرم هایی حاوی جمعیت هایی از آنتی بادی های خاص برای چندین اپی توپ هستند که به آنها ایدیوتوپ می گویند. که در ناحیه متغیر (زنجیره سبک و سنگین) آنتی بادی های مورد استفاده برای ایمن سازی وجود دارند. مجموع همه ایدیوتوپ‌های موجود در یک مولکول آنتی‌بادی معرفی‌شده، idiotype نامیده می‌شود. در برخی موارد، سرم های ضد ایدیوتیپ از اتصال آنتی بادی به آنتی ژن خود جلوگیری می کنند. در این مورد، تعیین کننده ایدیوتیپی در داخل یا مجاور خود محل اتصال آنتی ژن قرار دارد.

سرم های ضد ایدیوتیپی که اتصال آنتی بادی به آنتی ژن را مسدود نمی کنند، احتمالاً علیه عوامل تعیین کننده متغیر در یک منطقه چارچوب خارج از محل اتصال آنتی ژن هدایت می شوند (شکل 4.8).

برنج. 4.8. دو آنتی بادی ضد ایدیوتیپی برای AT1. (الف) یک آنتی بادی ضد ایدیوتیپی که علیه محل اتصال آنتی ژن AT1 هدایت می شود، از اتصال AT1 به آنتی ژن جلوگیری می کند. (ب) آنتی بادی ضد ایدیوتیپی به چارچوب AT1 بدون جلوگیری از اتصال آن به آنتی ژن متصل می شود.

بر اساس ملاحظات نظری، می توان تصور کرد که یک آنتی بادی ضد ایدیوتیپی که به مرکز اتصال آنتی ژن مکمل آن مرکز در ایدیوتیپ متصل می شود، شبیه اپی توپی است که مکمل مرکز اتصال آنتی ژن ایدیوتیپ نیز می باشد. بنابراین، یک ضد ایدیوتیپ ممکن است نشان دهنده یک اثر یا تصویر داخلی از یک اپی توپ شرطی باشد. در واقع، نمونه هایی از ایمن سازی حیوانات آزمایشگاهی با استفاده از تصاویر داخلی ضد ایدوتیپی به عنوان ایمونوژن وجود دارد.

چنین ایمونوژن‌هایی منجر به ایجاد آنتی‌بادی‌هایی می‌شوند که قادر به واکنش با آنتی‌ژنی است که اپی توپی را که ادیوتیپ اصلی به آن هدایت می‌کند، دارد. ظهور چنین آنتی بادی هایی بدون تماس حیوان ایمن شده با خود آنتی ژن اصلی (اصلی) القا می شود.

در برخی موارد، به ویژه در حیوانات همخون، آنتی بادی های ضد ایدیوتیپ با چندین آنتی بادی مختلف که علیه اپی توپ یکسان هستند و دارای ادیوتیپ های مشابه هستند، واکنش نشان می دهند. این گونه های ایدیوتیپ مشترک یا متقاطع نامیده می شوند و این اصطلاح معمولاً خانواده ای از مولکول های آنتی بادی را تعریف می کند.

برخلاف این وضعیت، سرمی که تنها با یک مولکول آنتی‌بادی خاص واکنش نشان می‌دهد، دارای یک ایدیوتیپ منحصربه‌فرد تعریف می‌شود. همانطور که در نظریه شبکه N. Jerne توضیح داده شده است، وجود عوامل تعیین کننده در مولکول های ایمونوگلوبولین ممکن است در کنترل و تعدیل پاسخ ایمنی نقش داشته باشد، اگرچه نظرات در مورد این موضوع متناقض است.

روی انجیر 4.9 نوع مختلف از تغییرات ذکر شده در بین ایمونوگلوبولین ها ارائه شده است.

برنج. 4.9. ساختار کلاس های اصلی آنتی بادی های ترشح شده. زنجیرهای سبک با رنگ سبز و زنجیرهای سنگین با رنگ آبی نشان داده شده اند. دایره های نارنجی رنگ محل های گلیکوزیلاسیون را نشان می دهند. IgM و IgA پلیمری حاوی پلی پپتیدی به نام زنجیره J هستند. مولکول IgA دایمر نشان داده شده حاوی یک جزء ترشحی است (با رنگ قرمز نشان داده شده است)

تفاوت بین نواحی ثابت ناشی از درگیری ژن های مختلف منطقه ثابت با زنجیره سنگین و سبک، ایزوتیپ نامیده می شود. تفاوت های مرتبط با آلل های مختلف ژن منطقه ثابت یکسان را آلوتیپ می نامند. در نهایت، در یک ایزوتیپ خاص (مثلا IgG)، ویژگی‌های موجود در بازآرایی خاص ژن‌های VH و VL، idiotype نامیده می‌شوند.

R. Koiko، D. Sunshine، E. Benjamini

در انسان، ایمونوگلوبولین ها در رازهایی قرار دارند که توسط غشای مخاطی یا بهتر است بگوییم غدد آن در سرم خون و مایع بینابینی تولید می شوند. به لطف این، فرد کاملاً از بیماری ها محافظت می شود که به آن ایمنی هومورال نیز می گویند.

پاسخ ایمنی به این وضعیت دو نوع است:

• خاص
• غیر اختصاصی

از آنجایی که بسیاری نمی دانند ایمونوگلوبولین ها چیست، لازم به یادآوری است که آنها پاسخ خاصی به بدن می دهند، زیرا در آن یافت می شوند و سپس باکتری های خارجی را از بین می برند. بدن انسان آنتی بادی های خود را تولید می کند که در برابر باکتری ها و ویروس های مضر مقاومت می کنند. با این حال، آنها تنها با یک پاتوژن مبارزه خواهند کرد.

در نتیجه، ایمنی اکتسابی در بدن ایجاد می شود که می تواند دو نوع باشد:

1. فعال. این می تواند به دلیل آنتی بادی هایی باشد که پس از یک بیماری در بدن ظاهر می شوند. همچنین پس از تزریق واکسن پیشگیرانه، زمانی که باکتری های ضعیف یا تخریب شده و همچنین سموم اصلاح شده آنها وارد بدن می شوند، تشکیل می شود.
2. منفعل. این مصونیت در نوزاد تازه متولد شده ای که آن را از مادرش در رحم یا در دوران شیردهی دریافت کرده است، ایجاد می شود. همچنین می تواند پس از واکسیناسیون علیه یک بیماری خاص ظاهر شود.

مصونیت که فقط در نتیجه ورود سرم با اجزای ایمونوگلوبولین به بدن ایجاد شد، مصنوعی نیز نامیده می شود. در حالی که مصونیتی که کودک از مادر دریافت می کند طبیعی نامیده می شود.

همانطور که در بالا ذکر شد، ایمونوگلوبولین محافظت از بیمار در برابر بیماری های مختلف است، زیرا دارای چندین ویژگی مهم است:

• تعیین مواد خارجی در سلول ها و اندام های انسان (اینها شامل میکروارگانیسم ها یا اجزای آنها می شود).
• با اتصال به آنتی ژن ایمنی جدیدی ایجاد می کند.
• مجتمع های ایمنی در حال ظهور را از بین می برد.
• پس از انتقال بیماری ها، این عنصر برای همیشه در بدن باقی می ماند که باعث می شود فرد دوباره آلوده نشود.

علاوه بر این، چنین موادی می توانند عملکردهای دیگری نیز انجام دهند. به عنوان مثال، در بدن انسان آنتی بادی هایی وجود دارد که ایمونوگلوبولین های "اضافی" را که بیش از حد تشکیل شده اند خنثی می کنند. به دلیل وجود این آنتی بادی ها، پس زدن اندام های پیوندی ممکن است رخ دهد. به همین دلیل است که آن دسته از بیمارانی که تحت عمل پیوند قرار می‌گیرند، نیاز به مصرف مداوم داروهایی دارند که پاسخ ایمنی را سرکوب می‌کنند.

شایان ذکر است که برخی از بیماری های خود ایمنی می توانند ایمونوگلوبولین های معیوب تولید کنند که به بافت های بدن شما حمله می کنند.

هرکسی که می‌خواهد بفهمد که چه کلاس‌هایی از ایمونوگلوبولین‌ها هستند، باید بدانند که همه ایمونوگلوبولین‌ها به 5 کلاس تقسیم می‌شوند - G، M، E، A و D، که تفاوت‌های آنها در ساختار و هدف عملکردی است:

1. ایمونوگلوبولین G (IgG). این عنصر را می توان به کلاس اصلی ایمونوگلوبولین های واقع در سرم خون نسبت داد. 4 زیر کلاس از این ماده وجود دارد که می توانند جدا از یکدیگر کار کنند. ایمونوگلوبولین چه چیزی را نشان می دهد؟ چنین مؤلفه ای در مورد نقص در بدن اطلاع می دهد که با استفاده از آزمایش خون به راحتی قابل تشخیص است. تولید این جزء چند روز پس از ظهور ایمونوگلوبولین کلاس M اتفاق می افتد و سپس برای مدت طولانی در بدن انسان باقی می ماند و از عفونت مجدد جلوگیری می کند و عناصر سمی مضر را از بین می برد. این ایمونوگلوبولین به دلیل اندازه کوچک خود آزادانه به غشای جنین واقع در بدن مادر باردار نفوذ می کند و کودک را از اثرات مضر عفونت های مختلف محافظت می کند. شاخص هنجار این ایمونوگلوبولین G محتوای آن است که 75٪ از مقدار کل آنتی بادی ها در بدن است.
2. ایمونوگلوبولین M (IgM). این نوع اولین مدافع است که بلافاصله پس از ورود باکتری های خطرناک به آن تولید می شود. بر خلاف IgG، ایمونوگلوبولین های کلاس M بزرگتر هستند، بنابراین، در بدن یک زن باردار، آنها نمی توانند به غشاء به جنین نفوذ کنند - به همین دلیل است که آنها را فقط در جریان خون می توان تشخیص داد. هنجار چنین آنتی بادی ها نباید بیش از 10٪ از مقدار کل آنها باشد.
3. ایمونوگلوبولین E (IgE). اجزای این کلاس به سختی در خون یافت می شود. آنها فقط با ایجاد آلرژی ظاهر می شوند، که "کمکی" برای بدن برای پاسخ به آلرژن ایجاد می کند. همچنین، ایمونوگلوبولین قادر است از فرد در برابر عفونت های خاص محافظت کند. اگر سطح طبیعی IgE بالا باشد، این نشان دهنده تمایل بیمار به آلرژی و آتوپی است.
4. ایمونوگلوبولین A (IgA). خاصیت اصلی IgA محافظت از مخاط در برابر اثرات میکروب ها و مواد خارجی است. این در ترشحات اشک و بزاق و همچنین در غشای مخاطی دستگاه تناسلی ادراری و تنفسی یافت می شود. غلظت IgA به بیش از 20٪ نمی رسد.
5. ایمونوگلوبولین D (IgD). عملکرد این ماده هنوز به طور کامل مشخص نشده است. این عنصر در خون در حداقل مقدار - فقط 1٪ است. IgD عمدتاً در فرمولاسیون های دارویی فروخته شده در داروخانه ها استفاده می شود.

این دسته از ایمونوگلوبولین ها به تعیین وجود آسیب شناسی در بدن و تجویز درمان به موقع کمک می کند. به همین دلیل است که از آزمایش خون برای تعیین آنتی بادی ها برای بررسی وضعیت ایمنی به منظور ارزیابی وضعیت سلامتی بیمار و شدت بیماری استفاده می شود.

همانطور که در بالا ذکر شد، ایمونوگلوبولین اصلی مسئول ایجاد آلرژی در بیمار IgE است. پس از شروع تماس بدن با آلرژن، هیستامین، سروتونین و سایر اجزاء آزاد می شود که باعث سرکوب فعال التهاب در حال توسعه در بدن می شود.

بیشترین تعداد این آنتی بادی ها بر روی غشای مخاطی واقع در دستگاه گوارش، دستگاه تنفسی و روی پوست قرار دارد. هنجار ایمونوگلوبولین در سرم خون کوچک است - در محدوده 30-240 میکروگرم در لیتر است. در همان زمان، بالاترین شاخص های تعداد آنتی بادی ها در پایان بهار (در ماه مه) و کمترین آن - در دسامبر مشاهده می شود.

IgE در خون انسان در 10-12 هفته در رحم به مقدار کم ظاهر می شود. سپس پس از تولد، مقدار ماده به میزان قابل توجهی افزایش می یابد و تا سن 18 سالگی به رشد خود ادامه می دهد. در سنین بالا، برعکس، این شاخص ها شروع به کاهش می کنند.

کاهش شدید یا افزایش غلظت IgE نشان دهنده برخی از بیماری های انسانی است، به عنوان مثال:

• آسم برونش؛
• درماتیت؛
• بیماری کرمی؛
• اگزما؛
• گرده افشانی

مهم: در صورت بروز حساسیت به داروها یا محصولات، اهدای خون برای تعیین ایمونوگلوبولین E نیز توصیه می شود. علاوه بر این، این تجزیه و تحلیل به تعیین وجود بیماری های ارثی احتمالی در کودکانی که بستگان آنها از آلرژی رنج می برند کمک می کند.

شایان ذکر است: اگر نتیجه IgE نشان داده شده در نوجوانان و کودکان کم باشد، علل این پدیده ممکن است ایجاد تومورها یا هیپوگاماگلوبولینمی باشد که حتی قبل از تولد در بدن ایجاد می شود.

هنجار ایمونوگلوبولین عبارت است از:

• در نوزادان و کودکان تا 3 ماه - 0-2 kU / L.
• در 3-6 ماه، شاخص ها 3-10 kU / l هستند.
• تا 12 ماه، مقادیر بین 8-20 kU / L متغیر است.
• تا 5 سال، شاخص - 10-50 kU / l است.
• در نوجوانان زیر 15 سال - 16-60 kU / L.
• در بزرگسالان - 20-100 kU / L.

همانطور که در بالا ذکر شد، انحراف از این پارامترها نشان دهنده نقض جدی در بدن است، بنابراین انجام آزمایش خون به موقع برای اطمینان از سلامت خود مهم است.

پاسخ: ایمونوگلوبولین ها:

ایمونوگلوبولین ها به پروتئین هایی گفته می شود که تحت تأثیر یک آنتی ژن سنتز می شوند و به طور خاص با آن واکنش می دهند. در طول الکتروفورز، آنها در بخش های گلوبولین موضعی می شوند.

ایمونوگلوبولین ها از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده اند. چهار ساختار در مولکول ایمونوگلوبولین وجود دارد:

اولیه توالی اسیدهای آمینه خاصی است. این از سه قلوهای نوکلئوتیدی ساخته شده است، از نظر ژنتیکی تعیین می شود و ویژگی های ساختاری اصلی بعدی را تعیین می کند.

ثانویه با ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی تعیین می شود.

ثالثی ماهیت مکان بخش های جداگانه زنجیره را تعیین می کند که یک تصویر فضایی ایجاد می کند.

کواترنر مشخصه ایمونوگلوبولین ها است. یک کمپلکس فعال بیولوژیکی از چهار زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می شود. زنجیر به صورت جفت ساختار یکسانی دارند.

هر مولکول ایمونوگلوبولین دارای شکل Y است و از 2 زنجیره سنگین (H) و 2 سبک (L) تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. هر مولکول IG دارای 2 قطعه Fab متصل شونده به آنتی ژن یکسان (Fragment antigen binding) و یک قطعه Fc (Fragment cristalisable) است که با کمک آن IGها به گیرنده های Fc ​​غشای سلولی متصل می شوند.

بخش‌های انتهایی زنجیره‌های سبک و سنگین مولکول IG کاملاً متنوع (متغیر) هستند و مناطق خاصی از این زنجیره‌ها با تنوع خاصی (بیش تغییرپذیری) مشخص می‌شوند. قسمت های باقی مانده از مولکول IG نسبتا کم (ثابت) هستند. بسته به ساختار نواحی ثابت زنجیره‌های سنگین، IGها به کلاس‌ها (5 کلاس) و زیرگونه (8 زیرگونه) تقسیم می‌شوند. این نواحی ثابت زنجیره‌های سنگین، که در ترکیب اسیدهای آمینه برای کلاس‌های مختلف IG به‌طور قابل‌توجهی متفاوت هستند، هستند که در نهایت ویژگی‌های ویژه هر دسته از آنتی‌بادی‌ها را تعیین می‌کنند:

lgM سیستم مکمل را فعال می کند.

IgE به گیرنده های خاصی روی سطح ماست سل ها و بازوفیل ها متصل می شود و واسطه های آلرژی را از این سلول ها آزاد می کند.

IgA در مایعات مختلف بدن ترشح می شود و ایمنی ترشحی ایجاد می کند.

IgD در درجه اول به عنوان گیرنده های غشایی برای آنتی ژن عمل می کند.

در IgG فعالیت های مختلفی از جمله توانایی عبور از جفت را نشان می دهد.

کلاس های ایمونوگلوبولین ها

ایمونوگلوبولین های G، IgG

ایمونوگلوبولین های G مونومرهایی هستند که شامل 4 زیر کلاس (IgGl - 77٪؛ IgG2 - 11٪؛ IgG3 - 9٪؛ IgG4 - 3٪) هستند که از نظر ترکیب اسید آمینه و خواص آنتی ژنی با یکدیگر متفاوت هستند. محتوای آنها در سرم خون بین 8 تا 16.8 میلی گرم در میلی لیتر است. نیمه عمر 20-28 روز است و در طول روز از 13 تا 30 میلی گرم بر کیلوگرم سنتز می شود. آنها 80 درصد از کل محتوای IG را تشکیل می دهند. آنها از بدن در برابر عفونت محافظت می کنند. آنتی بادی های زیر کلاس های IgGl و IgG4 به طور خاص از طریق قطعات Fc به پاتوژن متصل می شوند (opsonization ایمنی)، و به دلیل اینکه قطعات Fc با گیرنده های Fc ​​فاگوسیت ها (ماکروفاژها، لکوسیت های پلی مورفونوکلئر) در تعامل هستند، در نتیجه به فاگوسیتوز پاتوژن کمک می کنند. IgG4 در واکنش های آلرژیک نقش دارد و قادر به تثبیت کمپلمان نیست.

آنتی بادی های کلاس IgG نقش اساسی در ایمنی هومورال در بیماری های عفونی ایفا می کنند و باعث مرگ پاتوژن با مشارکت سلول های فاگوسیتیک مکمل و اپسونیزاسیون می شوند. آنها از جفت عبور می کنند و ایمنی ضد عفونی را در نوزادان ایجاد می کنند. آنها قادر به خنثی کردن اگزوتوکسین های باکتریایی، اتصال مکمل، شرکت در واکنش بارش هستند.

ایمونوگلوبولین های M، IgM

ایمونوگلوبولین‌های M در بین تمام کلاس‌های IG، از جمله 2 زیر کلاس: IgMl (65%) و IgM2 (35%)، "اولیه‌ترین" هستند. غلظت آنها در سرم خون از 0.5 تا 1.9 گرم در لیتر یا 6٪ از کل محتوای IG متغیر است. mg/kg 3-17 در روز سنتز می شود و نیمه عمر آنها 4-8 روز است. آنها از جفت عبور نمی کنند. IgM در جنین ظاهر می شود و در محافظت ضد عفونت نقش دارد. آنها قادر به چسباندن باکتری ها، خنثی کردن ویروس ها و فعال کردن مکمل هستند. IgM نقش مهمی در حذف پاتوژن از جریان خون و فعال شدن فاگوسیتوز دارد. افزایش قابل توجهی در غلظت IgM در خون در تعدادی از عفونت ها (مالاریا، تریپانوزومیازیس) در بزرگسالان و نوزادان مشاهده می شود. این نشانگر عفونت داخل رحمی عامل ایجاد کننده سرخجه، سیفلیس، توکسوپلاسموز، سیتومگالی است. IgM آنتی بادی هایی هستند که در اوایل فرآیند عفونت تشکیل می شوند. آنها در واکنش های آگلوتیناسیون، لیز و اتصال اندوتوکسین های باکتری های گرم منفی بسیار فعال هستند.

ایمونوگلوبولین های A، IgA

ایمونوگلوبولین های A IGهای ترشحی هستند که شامل 2 زیر کلاس: IgAl (90%) و IgA2 (10%). محتوای IgA در سرم خون از 1.4 تا 4.2 گرم در لیتر یا 13٪ از مقدار کل IG متغیر است. روزانه از 3 تا 50 میکروگرم بر کیلوگرم سنتز می شود. نیمه عمر آنتی بادی ها 4-5 روز است. IgA در شیر، آغوز، بزاق، ترشحات اشکی، برونش و دستگاه گوارش، صفرا و ادرار یافت می شود. ترکیب IgA شامل یک جزء ترشحی متشکل از چندین پلی پپتید است که مقاومت IgA را در برابر عمل آنزیم ها افزایش می دهد. این نوع اصلی IG است که در ایمنی موضعی نقش دارد. آنها از اتصال باکتری ها به مخاط جلوگیری می کنند، انتروتوکسین را خنثی می کنند، فاگوسیتوز و مکمل را فعال می کنند. IgA در نوزادان تشخیص داده نمی شود. در بزاق، در کودکان 2 ماهگی ظاهر می شود و اولین جزء ترشحی SC است که تشخیص داده می شود. و فقط بعداً مولکول کامل SigA. سن 3 ماه توسط بسیاری از نویسندگان به عنوان یک دوره بحرانی تعریف شده است. این دوره به ویژه برای تشخیص نارسایی مادرزادی یا گذرا ایمنی موضعی مهم است.

ایمونوگلوبولین های E، IgE

ایمونوگلوبولین های D، IgD

ایمونوگلوبولین های D مونومر هستند. محتوای آنها در خون 0.03-0.04 گرم در لیتر یا 1٪ از مقدار کل IG است. آنها در روز از 1 تا 5 میلی گرم بر کیلوگرم سنتز می شوند و نیمه عمر آن بین 2-8 روز است. IgD ها در ایجاد ایمنی موضعی نقش دارند، فعالیت ضد ویروسی دارند و در موارد نادر مکمل را فعال می کنند. سلول های پلاسما ترشح کننده IgD عمدتاً در لوزه ها و بافت آدنوئید قرار دارند. IgD روی سلول های B یافت می شود و در مونوسیت ها، نوتروفیل ها و لنفوسیت های T وجود ندارد. اعتقاد بر این است که IgD ها در تمایز سلول های B نقش دارند، به ایجاد یک پاسخ ضد ایدیوتیپی کمک می کنند و در فرآیندهای خودایمنی شرکت می کنند.