Вторинна структура білка коротко. Вторинна, третинна, четвертинна структури білка

В організмі роль білків дуже велика. При цьому така назва речовина може носити тільки після того, як набуває заздалегідь закладеної структури. До цього моменту це поліпептид, лише амінокислотний ланцюг, який не може виконувати закладених функцій. У загальному вигляді просторова структура білків (первинна, вторинна, третинна та доменна) - це об'ємна їхня будова. Причому найбільш важливі для організму вторинні, третинні та доменні структури.

Передумови вивчення білкової структури

p align="justify"> Серед методів вивчення будови хімічних речовин особливу роль грає рентгеноструктурна кристалографія. За допомогою неї можна отримати інформацію про послідовність атомів у молекулярних сполуках та про їхню просторову організацію. Просто кажучи, рентгенівський знімок можна зробити і для окремої молекули, що стало можливим у 30-х роках XX століття.

Саме тоді дослідники виявили, що багато білків мають не тільки лінійну структуру, але і можуть розташовуватися в спіралях, клубках та доменах. А в результаті проведення маси наукових експериментів з'ясувалося, що вторинна структура білка – це кінцева форма для структурних білків та проміжна для ферментів та імуноглобулінів. Це означає, що речовини, які зрештою мають третинну чи четвертинну структуру, на етапі свого "дозрівання" повинні пройти і етап спіралеутворення, властивий вторинній структурі.

Утворення вторинної білкової структури

Як тільки завершився синтез поліпептиду на рибосомах у шорсткій мережі клітинної ендоплазми, починає утворюватися вторинна структура білка. Сам поліпептид є довгою молекулою, що займає багато місця і незручною для транспорту і виконання закладених функцій. Тому з метою зменшення її розмірів та надання їй особливих якостей розвивається вторинна структура. Це відбувається шляхом утворення альфа-спіралей та бета-шарів. Таким чином виходить білок вторинної структури, який надалі або перетвориться на третинну та четвертинну, або використовуватиметься у такому вигляді.

Організація вторинної структури

Як показали численні дослідження, вторинна структура білка є або альфа-спіраль, або бета-шар, або чергування ділянок з даними елементами. Причому вторинна структура - це спосіб скручування та спіралеутворення білкової молекули. Це хаотичний процес, який відбувається за рахунок водневих зв'язків, що виникають між полярними ділянками амінокислотних залишків у поліпептиді.

Альфа-спіраль вторинної структури

Оскільки в біосинтезі поліпептидів беруть участь лише L-амінокислоти, то утворення вторинної структури білка починається із закручування спіралі за годинниковою стрілкою (правим ходом). На кожен спіральний виток припадає суворо 3,6 залишків амінокислот, а відстань вздовж спіральної осі становить 0,54 нм. Це загальні властивості для вторинної структури білка, які залежить від виду амінокислот, що брали участь у синтезі.

Визначено, що не весь поліпептидний ланцюг спіралізується повністю. У її структурі є лінійні ділянки. Зокрема, молекула білка пепсину спіралізована лише на 30%, лізоциму – на 42%, а гемоглобіну – на 75%. Це означає, що вторинна структура білка - це не суворо спіраль, а комбінування її ділянок із лінійними чи шаруватими.

Бета-шар вторинної структури

Другим типом структурної організації речовини є бета-шар, який являє собою дві та більше нитки поліпептиду, з'єднані водневим зв'язком. Остання виникає між вільними CO NH2 групами. Таким чином з'єднуються в основному структурні (м'язові) білки.

Структура білків цього типу така: одна нитка поліпептиду з позначенням кінцевих ділянок А-В паралельно розташовується вздовж іншої. Єдиний аспект у тому, що друга молекула розташовується антипаралельно і позначається як В-А. Так утворюється бета-шар, який може складатися з будь-якої великої кількості поліпептидних ланцюжків, з'єднаних множинними водневими зв'язками.

Водневий зв'язок

Вторинна структура білка - зв'язок, заснована на багатьох полярних взаємодіях атомів з різними показниками електронегативності. Найбільшу здатність до утворення такого зв'язку мають 4 елементи: фтор, кисень, азот та водень. У білках є всі, крім фтору. Тому водневий зв'язок може утворитися і утворюється, даючи можливість з'єднувати поліпептидні ланцюги в бета-шари та альфа-спіралі.

Найбільш легко пояснити виникнення водневого зв'язку з прикладу води, що є диполь. Кисень несе сильний негативний заряд, а через високу поляризацію О-Н зв'язку водень вважається позитивним. У такому стані молекули присутні в певному середовищі. Причому багато хто з них стикається і стикається. Тоді кисень від першої молекули води притягує водень від іншої. І так по ланцюжку.

Аналогічні процеси протікають і в білках: електронегативний кисень пептидного зв'язку притягує водень з будь-якої ділянки іншого амінокислотного залишку, утворюючи водневий зв'язок. Це слабке полярне сполучення, для розриву якого потрібно витратити близько 6,3 кДж енергії.

Для порівняння, найслабший ковалентний зв'язок у білках вимагає 84 кДж енергії для того, щоб її розірвати. Найсильніший ковалентний зв'язок вимагатиме 8400 кДж. Однак кількість водневих зв'язків у молекулі білка настільки величезна, що їхня сумарна енергія дозволяє молекулі існувати в агресивних умовах і зберігати свою просторову будову. Завдяки цьому існують білки. Структура білків даного типу забезпечує міцність, яка потрібна для функціонування м'язів, кісток та зв'язок. Таке велике значення вторинної структури білків для організму.

§ 8. ПРОСТОРА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ

Первинна структура

Під первинною структурою білка розуміють кількість і порядок чергування амінокислотних залишків, з'єднаних один з одним пептидними зв'язками, поліпептидного ланцюга.

Поліпептидна ланцюг на одному кінці містить вільну, що не бере участі в утворенні пептидного зв'язку, NH 2 -групу, ця ділянка позначається як N-кінець. На протилежному боці розташовується вільна, що не бере участі в освіті пептидного зв'язку, НООС-група, це – С-кінець. За початок ланцюга приймається N-кінець, саме з нього починається нумерація амінокислотних залишків:

Амінокислотну послідовність інсуліну встановив Ф. Сенгер (Кембриджський університет). Цей білок складається із двох поліпептидних ланцюгів. Один ланцюг складається з 21 амінокислотного залишку, інший ланцюг – з 30. Ланцюги пов'язані двома дисульфідними містками (рис.6).

Мал. 6. Первинна структура інсуліну людини

На розшифровку цієї структури було витрачено 10 років (1944 – 1954). В даний час первинна структура визначена у багатьох білків, процес її визначення автоматизований і не є серйозною проблемою для дослідників.

Інформація про первинну структуру кожного білка закодована в гені (ділянці молекули ДНК) і реалізується в ході транскрипції (переписування інформації на мРНК) та трансляції (синтезу поліпептидного ланцюга). У зв'язку з цим можна встановити первинну структуру білка також відомою структурою відповідного гена.

По первинній структурі гомологічних білків можна будувати висновки про таксономічному спорідненості видів. До гомологічним білкам відносяться ті білки, які у різних видів виконують однакові функції. Такі білки мають схожі амінокислотні послідовності. Наприклад, білок цитохром З більшості видів має відносну молекулярну масу близько 12500 і містить близько 100 амінокислотних залишків. Відмінності у первинній структурі цитохрому З двох видів пропорційні філогенетичному різницю між цими видами. Так цитохроми З коня і дріжджів відрізняються по 48 амінокислотних залишках, курки та качки – по двох, цитохроми ж курки та індички ідентичні.

Вторинна структура

Вторинна структура білка формується внаслідок утворення водневих зв'язків між пептидними групами. Розрізняють два типи вторинної структури: α-спіраль та β-структура (або складчастий шар). У білках можуть бути також ділянки поліпептидного ланцюга, що не утворюють вторинну структуру.

α-Спіраль формою нагадує пружину. При формуванні α-спіралі атом кисню кожної пептидної групи утворює водневий зв'язок з атомом водню четвертого по ходу ланцюга NH-групи:

Кожен виток спіралі пов'язаний із наступним витком спіралі декількома водневими зв'язками, що надає структурі значної міцності. α-Спіраль має наступні характеристики: діаметр спіралі 0,5 нм, крок спіралі – 0,54 нм, на один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків (рис. 7).

Мал. 7. Модель a-спіралі, що відображає її кількісні характеристики

Бічні радикали амінокислот спрямовані назовні від спіралі (рис. 8).

Мал. 8. Модель -спіралі, що відображає просторове розташування бічних радикалів

З природних L-амінокислот може бути побудована як права, так і ліва -спіраль. Більшість природних білків характерна права спіраль. З D-амінокислот можна побудувати як ліву, так і праву спіраль. Поліпептидна ланцюг, що складається з суміші D-і L-амінокислотних залишків, не здатна утворювати спіраль.

Деякі амінокислотні залишки перешкоджають утворенню α-спіралі. Наприклад, якщо в ланцюгу поспіль розташовано кілька позитивно або негативно заряджених амінокислотних залишків, така ділянка не прийме α-спіральної структури через взаємне відштовхування однойменно заряджених радикалів. Ускладнюють утворення -спіралі радикали амінокислотних залишків, що мають великі розміри. Перешкодою для утворення α-спіралі є також наявність в поліпептидному ланцюгу залишків проліну (рис. 9). У залишку проліну при атомі азоту, що утворює пептидний зв'язок з іншою амінокислотою, немає атома водню.

Мал. 9. Залишок проліну перешкоджає утворенню -спіралі

Тому залишок проліну, що входить до складу поліпептидного ланцюга, не здатний утворювати внутрішньоланцюжковий водневий зв'язок. Крім того, атом азоту в пролині входить до складу жорсткого кільця, що унеможливлює обертання навколо зв'язку N – C та утворення спіралі.

Крім α-спіралі описані інші типи спіралей. Однак вони зустрічаються рідко, переважно на коротких ділянках.

Утворення водневих зв'язків між пептидними групами сусідніх поліпептидних фрагментів ланцюгів призводить до формування β-структури, або складчастого шару:

На відміну від α-спіралі складчастий шар має зигзагоподібну форму, схожу на гармошку (рис. 10).

Мал. 10. β-Структура білка

Розрізняють паралельні та антипаралельні складчасті шари. Паралельні β-структури утворюються між ділянками поліпептидного ланцюга, напрямки яких збігаються:

Антипаралельні β-структури утворюються між протилежно спрямованими ділянками поліпептидного ланцюга:

β-Структури можуть формуватися більш ніж між двома поліпептидними ланцюгами:

У складі одних білків вторинна структура може бути представлена ​​лише α-спіраллю, в інших – тільки β-структурами (паралельними, або антипаралельними, або й тими, та іншими), у третіх поряд з α-спіралізованими ділянками можуть бути присутніми і β-структури.

Третинна структура

У багатьох білків вторинноорганізовані структури (α-спіралі, -структури) згорнуті певним чином компактну глобулу. Просторова організація глобулярних білків зветься третинної структури. Таким чином, третинна структура характеризує тривимірне розташування ділянок поліпептидного ланцюга у просторі. У формуванні третинної структури беруть участь іонні та водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії, ван-дер-ваальсові сили. Стабілізують третинну структуру дисульфідні містки.

Третинна структура білків визначається їх амінокислотною послідовністю. При її формуванні зв'язки можуть виникати між амінокислотами, розташованими в поліпептидному ланцюзі на значній відстані. У розчинних білків полярні радикали амінокислот, як правило, виявляються на поверхні білкових молекул і рідше – всередині молекули, гідрофобні радикали компактно упаковані всередині глобули, утворюючи гідрофобні області.

Нині третинна структура багатьох білків встановлена. Розглянемо два приклади.

Міоглобін

Міоглобін – кисень-зв'язуючий білок із відносною масою 16700. Його функція – запасання кисню у м'язах. У його молекулі є один поліпептидний ланцюг, що складається з 153 амінокислотних залишків, і гемогрупа, яка відіграє важливу роль у зв'язуванні кисню.

Просторова організація міоглобіну встановлена ​​завдяки роботам Джона Кендрью та його колег (рис. 11). У молекулі цього білка присутні 8 α-спіральних ділянок, їх частку припадає 80 % всіх амінокислотних залишків. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більшість гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем - небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

Рис.11. Третинна структура міоглобіну

Рибонуклеаза

Рибонуклеаза – глобулярний білок. Вона секретується клітинами підшлункової залози, це фермент, що каталізує розщеплення РНК. На відміну від міоглобіну, в молекулі рибонуклеази є дуже мало α-спіральних ділянок і досить велика кількість сегментів, що знаходяться в β-конформації. Міцність третинної структури білка надають 4 дисульфідні зв'язки.

Четвертична структура

Багато білків складаються з декількох, двох або більше, білкових субодиниць, або молекул, що володіють певною вторинною та третинною структурами, що утримуються разом за допомогою водневих та іонних зв'язків, гідрофобних взаємодій, ван-дер-ваальсових сил. Така організація білкових молекул зветься четвертинної структури, а самі білки називають олігомірними. Окрема субодиниця, або білкова молекула, у складі олігомерного білка називається протоміром.

Число протомерів в олігомерних білках може варіювати в широких межах. Наприклад, креатинкіназа складається з 2 протомерів, гемоглобін - з 4 протомерів, РНК-полімераза E.coli - фермент, відповідальний за синтез РНК, - з 5 протомірів, піруватдегідрогеназний комплекс - з 72 протомерів. Якщо білок і двох протомерів, його називають димером, чотирьох – тетрамером, шести – гексамером (рис. 12). Найчастіше в молекулі олігомерного білка міститься 2 або 4 протоміри. До складу олігомерного білка можуть входити однакові або протоміри різні. Якщо до складу білка входять два ідентичні протоміри, то це – гомодимер, якщо різні – гетеродимер.

Мал. 12. Олігомірні білки

Розглянемо організацію молекули гемоглобіну. Основна функція гемоглобіну полягає у транспорті кисню з легень у тканині та вуглекислого газу у зворотному напрямку. Його молекула (рис. 13) складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів двох різних типів - двох α-ланцюгів і двох β-ланцюгів і гема. Гемоглобін є білком, спорідненим з міоглобіном. Вторинна та третинна структури міоглобіну та протомерів гемоглобіну дуже подібні. Кожен протомір гемоглобіну містить, як і міоглобін, 8 -спіралізованих ділянок поліпептидного ланцюга. При цьому слід зазначити, що в первинних структурах міоглобіну та протоміру гемоглобіну ідентичні лише 24 амінокислотні залишки. Отже, білки, що значно відрізняються за первинною структурою, можуть мати подібну просторову організацію і виконувати подібні функції.

Мал. 13. Структура гемоглобіну

Під вторинною структурою білка мають на увазі конфігурацію поліпептидного ланцюга, тобто. спосіб згортання, скручування (складання, упаковка) поліпептидного ланцюга в спіральну або будь-яку іншу конформацію. Процес цей протікає не хаотично, а відповідно до програмою, закладеною у первинній структурі білка. Детально вивчені дві основні конфігурації поліпептидних ланцюгів, що відповідають структурним вимогам та експериментальним даним:

• a-спіралі,
• β-структури.

Найбільш вірогідним типом будови глобулярних білків прийнято вважати a-спіраль.Закручування поліпептидного ланцюга відбувається за годинниковою стрілкою (правий хід спіралі), що зумовлено L-амінокислотним складом природних білків.

Рухаючою силоюу виникненні a-спіралей (як і β-структур) є здатність амінокислот до утворення водневих зв'язків.

У структурі a-спіралей відкрито низка закономірностей:

• На кожен виток (крок) спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків.
• Крок спіралі (відстань вздовж осі) дорівнює 0,54 нм на виток, але в один амінокислотний залишок доводиться 0,15 нм.
• Кут підйому спіралі 26°, через 5 витків спіралі (18 амінокислотних залишків) структурна конфігурація поліпептидного ланцюга повторюється. Це означає, що період повторюваності (або ідентичності) a-спіральної структури становить 2,7 нм.

Інший тип конфігурації поліпептидних ланцюгів, виявлений у білках волосся, шовку, м'язів та інших фібрилярних білках, отримав назву β-структури.У цьому випадку два або більше лінійні поліпептидні ланцюги, розташовані паралельно або, частіше, антипаралельно, міцно зв'язуються міжланцюжковими водневими зв'язками між -NH- та -СО-групами сусідніх ланцюгів, утворюючи структуру типу складчастого шару.

Схематичне зображення β-структури поліпептидних ланцюгів.

У природі існують білки, будова яких, проте, відповідає ні β-, ні a-структурі. Типовим прикладом таких білків є колаген– фібрилярний білок, що становить основну масу сполучної тканини в організмі людини та тварин.

Методами рентгеноструктурного аналізу в даний час доведено існування ще двох рівнів структурної організації білкової молекули, які виявились проміжними між вторинною та третинною структурами. Це так звані надвторинні структури та структурні домени.

Надвторинні структуриявляють собою агрегати поліпептидних ланцюгів, що мають власну вторинну структуру і утворюються в деяких білках в результаті їх термодинамічної або кінетичної стабільності. Так, у глобулярних білках відкриті (βхβ)-елементи (представлені двома паралельними β-ланцюгами, пов'язаними сегментом х), βaβaβ-елементи (представлені двома сегментами α-спіралі, вставленими між трьома паралельними β-ланцюгами) та ін.

Доменна будова глобулярного білка (флаводоксину) (за А. А. Болдирєвим)

Домен- Це компактна глобулярна структурна одиниця всередині поліпептидного ланцюга. Домени можуть виконувати різні функції і піддаватися складання (зсідання) в незалежні компактні глобулярні структурні одиниці, з'єднані між собою гнучкими ділянками всередині білкової молекули.

Для будь-якого білка характерна, крім первинної, ще й певна вторинна структура. Зазвичай білкова молекуланагадує розтягнуту пружину.

Це так звана а-спіраль, що стабілізується безліччю водневих зв'язків, що виникають між СО- і NH-групами, що знаходяться поблизу один від одного. Атом водню NH-групиоднієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом кисню СО-групи іншої амінокислоти, що віддаляється від першої на чотири амінокислотні залишки.

Таким чином амінокислота 1 виявляється пов'язаною з амінокислотою 5, амінокислота 2 - з амінокислотою 6 і т. д. Рентгеноструктурний аналіз показує, що на один виток спіралі припадає 3,6 залишку амінокислотного.

Повністю аспіральну конформаціюі, отже, фібрилярну структуру має кератин білок. Це структурний білокволосся, вовни, нігтів, дзьоба, пір'я та рогів, що входить також до складу шкіри хребетних.

Твердість та розтяжність кератинуваріюють залежно від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами (від ступеня зшивки ланцюгів).

Теоретично всі СО-і NH-групи можуть брати участь в освіті водневих зв'язків, Отже а-спіраль - це дуже стійка, тому й дуже поширена конформація. Ділянки аспіралі в молекулі нагадують жорсткі стрижні. Тим не менш, більшість білків існує в глобулярній формі, в якій також є ділянки (3-шари (див. нижче) і ділянки з нерегулярною структурою.

Пояснюється це тим, що освіті водневих зв'язківперешкоджає ряд факторів: наявність деяких амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу, наявність дисульфідних містків між різними ділянками одного і того ж ланцюга і, нарешті, той факт, що амінокислота пролін взагалі не здатна утворювати водневі зв'язки.

Бета-Шар, або складчастий шар- це інший тип вторинної структури. Білок шовку фіброїн, що виділяється шовкоотделительними залозами гусениць шовкопряда при завивці коконів, представлений цілком цією формою. Фіброїн складається з ряду поліпептидних ланцюгів, витягнутих сильніше, ніж ланцюги з конформацією альфа- спіралі.

Ці ланцюги укладені паралельно, але сусідні ланцюги за своїм напрямом протилежні одна одній (антипаралельні). Вони з'єднані один з одним за допомогою водневих зв'язків, що виникають між С=0- та NH-групами сусідніх кіл. У цьому випадку в утворенні водневих зв'язків також беруть участь усі NH- і С=0-групи, тобто структура також дуже стабільна.

Така конформація поліпептидних ланцюгів називається бета-конформацією, а структура загалом - складчастим шаром. має високу міцність на розрив і не піддається розтягуванню, але подібна організація поліпептидних ланцюгів робить шовк дуже гнучким. У глобулярних білках поліпептидний ланцюг може складатися він, і тоді цих точках глобули виникають ділянки, мають структуру складчастого шару.

Ще один спосіб організації поліпептидних ланцюгівми знаходимо у білка фібрилярного колагену. Це також структурний білок, що володіє подібно до кератину і фіброїну високою міцністю на розрив. У колагену три поліпептидні ланцюги свиті разом, як пасма в канаті, утворюючи потрійну спіраль. У кожному поліпептидному ланцюгу цього складного спіралі, званої тропоколагеном, міститься близько 1000 амінокислотних залишків. Окремий поліпептидний ланцюг є вільно згорнуту спіраль(але не а-спіраль;).

Три ланцюги утримуються разом водневими зв'язками. З багатьох потрійних спіралей, що розташовуються паралельно один одному та утримуються разом ковалентними зв'язками між сусідніми ланцюгами, утворюються фібрили. Вони своєю чергою об'єднуються у волокна. Структура колагену формується, таким чином, поетапно - на кількох рівнях - подібно до структури целюлози. Колаген також неможливо розтягнути, і ця його властивість є істотною для тієї функції, яку він виконує, наприклад, у сухожиллях, кістках та інших видах сполучної тканини.

Білки, існуючі тільки в повністю спіралізованій формі, подібно до кератину і колагену, є винятком серед інших білків.

За життя на нашій планеті зародилася з коацерватної крапельки. Вона ж була молекулою білка. Тобто слідує висновок, що саме ці хімічні сполуки – основа всього живого, що існує сьогодні. Але що ж являють собою білкові структури? Яку роль сьогодні вони грають в організмі та житті людей? Які види білків існують? Спробуємо розібратися.

Білки: загальне поняття

З погляду молекула аналізованої речовини є послідовність амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками.

Кожна амінокислота має дві функціональні групи:

• карбоксильну -СООН;
• аміно-групу -NH 2 .

Саме між ними відбувається формування зв'язку в різних молекулах. Таким чином, пептидна зв'язок має вигляд СО-NH. Молекула білка може містити сотні та тисячі таких угруповань, це залежатиме від конкретної речовини. Види білків дуже різноманітні. Серед них є й ті, які містять незамінні для організму амінокислоти, а отже мають надходити в організм із харчовими продуктами. Існують такі різновиди, які виконують важливі функції у мембрані клітини та її цитоплазмі. Також виділяють каталізатори біологічної природи – ферменти, які теж є білковими молекулами. Вони широко використовуються і в побуті людини, а не лише беруть участь у біохімічних процесах живих істот.

Молекулярна маса цих сполук може коливатися від кількох десятків до мільйонів. Адже кількість мономірних ланок у великому поліпептидному ланцюзі необмежена і залежить від типу конкретної речовини. Білок у чистому вигляді, в його нативній конформації, можна побачити при розгляді курячого яйця в Світло-жовта, прозора густа колоїдна маса, всередині якої розташовується жовток - це і є речовина, що шукається. Те ж саме сказати про знежирений сир, Цей продукт також є практично чистим білком у його натуральному вигляді.

Однак не всі з'єднання, що розглядаються, мають однакову просторову будову. Усього виділяють чотири організації молекули. Види визначають його властивості та говорять про складність будови. Також відомо, що більш просторово заплутані молекули зазнають ретельної переробки в організмі людини та тварин.

Види структур білка

Усього їх виділяють чотири. Розглянемо, що є кожна з них.

1. Первинна. Являє собою звичайну лінійну послідовність амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Жодних просторових закручувань, спіралізації немає. Кількість поліпептид ланок може доходити до кількох тисяч. Види білків з подібною структурою – гліцілаланін, інсулін, гістони, еластин та інші.
2. Вторинна. Є два поліпептидні ланцюги, які скручуються у вигляді спіралі і орієнтуються у напрямку один до одного утвореними витками. При цьому між ними виникають водневі зв'язки, які утримують їх разом. Так формується єдина білкова молекула. Види білків такого типу такі: лізоцим, пепсин та інші.
3. Третинна конформація. Є щільно упакованою і компактно зібраною в клубок вторинною структурою. Тут з'являються інші типи взаємодії, крім водневих зв'язків - це і ван-дер-ваальсова взаємодія та сили електростатичного тяжіння, гідрофільно-гідрофобний контакт. Приклади структур – альбумін, фіброїн, білок шовку та інші.
4. Четвертичне. Найскладніша структура, що є кілька поліпептидних ланцюгів, скручених у спіраль, згорнутих у клубок і об'єднаних усі разом у глобулу. Такі приклади, як інсулін, феритин, гемоглобін, колаген, ілюструють собою саме таку конформацію білків.

Якщо розглядати всі наведені структури молекул детально з хімічної точки зору, аналіз займе багато часу. Адже насправді чим вища конфігурація, тим складніша і заплутаніша її будова, тим більше типів взаємодій спостерігається в молекулі.

Денатурація білкових молекул

Однією з найважливіших хімічних властивостей поліпептидів є їхня здатність руйнуватися під впливом певних умов або хімічних агентів. Так, наприклад, поширені різні види денатурації білків. Що це за процес? Він полягає у руйнуванні нативної структури білка. Тобто, якщо спочатку молекула мала третинну структуру, то після дії спеціальними агентами вона зруйнується. Однак при цьому послідовність амінокислотних залишків залишається у молекулі незмінною. Денатуровані білки швидко втрачають свої фізичні та хімічні властивості.

Які реагенти можуть призвести до процесу руйнування конформації? Таких дещо.

1. Температура. При нагріванні відбувається поступове руйнування четвертинної, третинної, вторинної структури молекули. Зрительно це можна спостерігати, наприклад, при смаженні звичайного курячого яйця. "білок", що утворюється, - це первинна структура поліпептиду альбуміну, який був у сирому продукті.
2. Радіація.
3. Дія сильними хімічними агентами: кислотами, лугами, солями важких металів, розчинниками (наприклад, спиртами, ефірами, бензолом та іншими).

Цей процес іноді ще називають плавленням молекули. Види денатурації білків залежить від агента, при дії якого вона наступила. При цьому в деяких випадках має місце процес, обернений до розглянутого. Це – ренатурація. Не всі білки здатні відновлювати свою структуру, проте значна їх частина може це робити. Так, хіміки з Австралії та Америки здійснили ренатурацію вареного курячого яйця за допомогою деяких реагентів та способу центрифугування.

Цей процес має значення для живих організмів при синтезі поліпептидних ланцюжків рибосомами та рРНК у клітинах.

Гідроліз білкової молекули

Поряд з денатурацією, для білків характерна ще одна хімічна властивість – гідроліз. Це також руйнація нативної конформації, але не первинної структури, а повністю окремих амінокислот. Важлива частина травлення – гідроліз білка. Види гідролізу поліпептидів такі.

1. Хімічний. Заснований на дії кислот або лугів.
2. Біологічний чи ферментативний.

Однак суть процесу залишається незмінною і не залежить від того, які види гідролізу білків мають місце. В результаті утворюються амінокислоти, які транспортуються по всіх клітинах, органах та тканинах. Подальше їх перетворення полягає в участі синтезу нових поліпептидів, вже тих, що потрібні конкретному організму.

У промисловості процес гідролізу білкових молекул використовують для отримання необхідних амінокислот.

Функції білків в організмі

Різні види білків, вуглеводів, жирів є життєво важливими компонентами для нормальної життєдіяльності будь-якої клітини. А отже, і всього організму в цілому. Тому багато в чому їхня роль пояснюється високим ступенем значимості та повсюдної поширеності всередині живих істот. Можна виділити кілька основних функцій поліпептидних молекул.

1. Каталітична. Її здійснюють ферменти, які мають білкову природу будови. Про них скажемо пізніше.
2. Структурна. Види білків та його функції в організмі передусім впливають на структуру самої клітини, її форму. Крім того, поліпептиди, що виконують цю роль, утворюють волосся, нігті, раковини молюсків, пір'я птахів. Вони є певною арматурою в тілі клітини. Хрящі складаються також із цих видів білків. Приклади: тубулін, кератин, актин та інші.
3. Регуляторна. Ця функція проявляється в участі поліпептидів у таких процесах, як транскрипція, трансляція, клітинний цикл, сплайсинг, зчитування мРНК та інших. У всіх них відіграють важливу роль регулювальника.
4. Сигнальна. Цю функцію виконують білки, що знаходяться на мембрані клітин. Вони передають різні сигнали від однієї одиниці до іншої, і це призводить до повідомлення між собою тканин. Приклади: цитокіни, інсулін, фактори росту та інші.
5. Транспортні. Деякі види білків та їх функції, які вони виконують, є життєво необхідними. Так відбувається, наприклад, із білком гемоглобіном. Він здійснює транспорт кисню від клітини до клітини у складі крові. Для людини він незамінний.
6. Запасна чи резервна. Такі поліпептиди накопичуються в рослинах та яйцеклітинах тварин як джерело додаткового харчування та енергії. Приклад – глобуліни.
7. Двигун. Дуже важлива функція, особливо для найпростіших організмів та бактерій. Адже вони здатні пересуватися лише за допомогою джгутиків чи вій. А ці органоїди за своєю природою не що інше, як білки. Приклади таких поліпептидів такі: міозин, актин, кінезин та інші.

Очевидно, що функції білків в організмі людини та інших живих істот дуже численні та важливі. Це ще раз підтверджує, що без наведених нами сполук неможливе життя на нашій планеті.

Захисна функція білків

Поліпептиди можуть захищати від різних дій: хімічних, фізичних, біологічних. Наприклад, якщо організму загрожує небезпека у вигляді вірусу або бактерії, що мають чужорідну природу, то імуноглобуліни (антитіла) вступають із ними "в бій", виконуючи захисну роль.

Якщо говорити про фізичні впливи, то тут велику роль відіграють, наприклад, фібрин та фібриноген, які беруть участь у згортанні крові.

Білки харчові

Види харчового білка такі:

• повноцінні – ті, що містять усі необхідні для організму амінокислоти;
• неповноцінні – ті, в яких знаходиться неповний амінокислотний склад.

Однак для організму людини важливі й ті, й інші. Особливо перша група. Кожна людина, особливо в періоди інтенсивного розвитку (дитячий та юнацький вік) та статевого дозрівання має підтримувати постійний рівень протеїнів у собі. Адже ми вже розглянули функції, які виконують ці дивовижні молекули, і знаємо, що практично жоден процес, жодна біохімічна реакція всередині нас не обходиться без поліпептидів.

Саме тому необхідно щодня споживати добову норму протеїнів, які містяться у таких продуктах:

• яйце;
• молоко;
• сир;
• м'ясо та риба;
• боби;
• квасоля;
• арахіс;
• пшениця;
• овес;
• сочевиця та інші.

Якщо споживати на день 0,6 г поліпептиду на один кг ваги, то у людини ніколи не бракує цих сполук. Якщо ж тривалий час організм недоотримує необхідних білків, настає захворювання, що має назву амінокислотного голодування. Це призводить до сильного порушення обміну речовин і, як наслідок, багатьох інших недуг.

Білки у клітці

Усередині найменшої структурної одиниці всього живого – клітини – також знаходяться білки. Причому виконують вони практично всі перелічені свої функції. У першу чергу формують цитоскелет клітини, що складається з мікротрубочок, мікрофіламентів. Він служить підтримки форми, і навіть для транспорту всередині між органоїдами. По білкових молекулах, як по каналах або рейках, рухаються різні іони, з'єднання.

Важливою є роль білків, занурених у мембрану і що знаходяться на її поверхні. Тут вони і рецепторні, і сигнальні функції виконують, беруть участь у будівництві мембрани. Стоять на варті, а відтак відіграють захисну роль. Які види білків у клітині можна віднести до цієї групи? Прикладів безліч, наведемо кілька.

1. Актин та міозин.
2. Еластін.
3. Кератін.
4. Колаген.
5. Тубулін.
6. Гемоглобін.
7. Інсулін.
8. Транскобаламін.
9. Трансферін.
10. Альбумін.

Усього налічується кілька сотень різних, які постійно пересуваються всередині кожної клітини.

Види білків в організмі

Їх, звичайно ж, величезна різноманітність. Якщо ж спробувати якось розділити всі існуючі протеїни на групи, може вийти приблизно така класифікація.

Взагалі, можна взяти за основу безліч ознак класифікації білків, що знаходяться в організмі. Єдиної поки що не існує.

Ферменти

Біологічні каталізатори білкової природи, які значно прискорюють всі біохімічні процеси, що відбуваються. Нормальний обмін неможливий без цих сполук. Всі процеси синтезу та розпаду, складання молекул та їх реплікація, трансляція та транскрипція та інші здійснюються під впливом специфічного виду ферменту. Прикладами цих молекул можуть бути:

• оксидоредуктази;
• трансферази;
• каталази;
• гідролази;
• ізомерази;
• ліази та інші.

Сьогодні ферменти використовують і в побуті. Так, при виробництві пральних порошків часто використовують так звані ензими – це і є біологічні каталізатори. Вони покращують якість прання за дотримання зазначеного температурного режиму. Легко зв'язуються з частинками бруду та виводять їх із поверхні тканин.

Проте через білкову природу ензими не переносять занадто гарячу воду чи сусідство з лужними чи кислотними препаратами. Адже в цьому випадку відбудеться процес денатурації.