İmmünoglobulinlerin sınıfları ve türleri. İmmünoglobulinler

İmmünoglobulinler yapılarına, antijenik ve immünbiyolojik özelliklerine göre beş sınıfa ayrılır: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

İmmünoglobulin sınıfı G. İzotip G, kan serumundaki Ig'nin büyük kısmını oluşturur. Tüm serum Ig'sinin %70-80'ini oluşturur ve %50'si doku sıvısında bulunur. Sağlıklı bir yetişkinin kan serumundaki ortalama IgG içeriği 12 g/l'dir. IgG'nin yarı ömrü 21 gündür.

IgG bir monomerdir, 2 antijen bağlama merkezine sahiptir (aynı anda 2 antijen molekülünü bağlayabilir, bu nedenle değerliği 2'dir), yaklaşık 160 kDa'lık bir moleküler ağırlığa ve 7S'lik bir sedimantasyon sabitine sahiptir. Gl, G2, G3 ve G4 alt tipleri vardır. Olgun B lenfositleri ve plazma hücreleri tarafından sentezlenir. Birincil ve ikincil bağışıklık tepkisinin zirvesinde kan serumunda iyi bir şekilde tespit edilir.

Yüksek afiniteye sahiptir. IgGl ve IgG3 tamamlayıcıyı bağlar; G3, Gl'den daha aktiftir. IgG4, IgE gibi sitofiliteye (tropizm veya mast hücreleri ve bazofiller için afinite) sahiptir ve tip I alerjik reaksiyonun gelişiminde rol oynar. İmmünodiyagnostik reaksiyonlarda IgG, tamamlanmamış bir antikor olarak kendini gösterebilir.

Plasenta bariyerini kolaylıkla geçerek yenidoğana yaşamın ilk 3-4 ayında humoral bağışıklık sağlar. Ayrıca difüzyon yoluyla süt de dahil olmak üzere mukoza zarlarının salgılarına salgılanma kabiliyetine sahiptir.

IgG, antijenin nötralizasyonunu, opsonizasyonunu ve işaretlenmesini sağlar, kompleman aracılı sitolizi ve antikora bağımlı hücre aracılı sitotoksisiteyi tetikler.

İmmünoglobulin sınıfı M. Tüm Ig'lerin en büyük molekülü. Bu, 10 antijen bağlama merkezine sahip olan bir pentamerdir, yani değerliği 10'dur. Moleküler ağırlığı yaklaşık 900 kDa, sedimantasyon sabiti 19S'dir. Ml ve M2 alt tipleri vardır. IgM molekülünün ağır zincirleri, diğer izotiplerden farklı olarak 5 alandan oluşur. IgM'nin yarı ömrü 5 gündür.

Tüm serum Ig'lerinin yaklaşık %5-10'unu oluşturur. Sağlıklı bir yetişkinin kan serumundaki ortalama IgM içeriği yaklaşık 1 g/l'dir. İnsanlarda bu düzeye 2-4 yaşlarında ulaşılır.

IgM filogenetik olarak en eski immünoglobulindir. Öncüler ve olgun B lenfositleri tarafından sentezlenir. Birincil bağışıklık tepkisinin başlangıcında oluşur ve aynı zamanda yenidoğanın vücudunda ilk sentezlenendir - zaten intrauterin gelişimin 20. haftasında belirlenir.

Yüksek aviditeye sahiptir ve klasik yol üzerinden en etkili kompleman aktivatörüdür. Serum ve salgısal humoral bağışıklık oluşumuna katılır. J zinciri içeren bir polimer molekülü olduğundan salgı formu oluşturabilir ve süt de dahil olmak üzere mukoza salgılarına salgılanabilir. Normal antikorların ve izoaglutininlerin çoğu IgM'dir.

Plasentadan geçmez. Yeni doğmuş bir bebeğin kan serumunda M izotipinin spesifik antikorlarının tespiti, eski bir intrauterin enfeksiyonu veya plasenta defektini gösterir.

IgM, antijenin nötralizasyonunu, opsonizasyonunu ve işaretlenmesini sağlar, kompleman aracılı sitolizi ve antikora bağımlı hücre aracılı sitotoksisiteyi tetikler.

İmmünoglobulin sınıfı A. Serum ve salgı formlarında bulunur. Tüm IgA'nın yaklaşık %60'ı mukozal sekresyonlarda bulunur.

Serum IgA'sı: Tüm serum Ig'lerinin yaklaşık %10-15'ini oluşturur. Sağlıklı bir yetişkinin kan serumu yaklaşık 2,5 g/l IgA içerir; maksimum seviyeye 10 yaşında ulaşılır. IgA'nın yarı ömrü 6 gündür.

IgA bir monomerdir, 2 antijen bağlama merkezine (yani 2 değerlikli), yaklaşık 170 kDa'lık bir moleküler ağırlığa ve 7S'lik bir sedimantasyon sabitine sahiptir. A1 ve A2 alt tipleri vardır. Olgun B lenfositleri ve plazma hücreleri tarafından sentezlenir. Birincil ve ikincil bağışıklık tepkisinin zirvesinde kan serumunda iyi bir şekilde tespit edilir.

Yüksek afiniteye sahiptir. Tamamlanmamış bir antikor olabilir. Komplemanı bağlamaz. Plasenta bariyerini geçmez.

IgA, antijenin nötralizasyonunu, opsonizasyonunu ve işaretlenmesini sağlar ve antikora bağımlı hücre aracılı sitotoksisiteyi tetikler.

Salgı IgA: Serumdan farklı olarak salgı sIgA, di- veya trimer (4- veya 6-valan) formunda polimerik formda bulunur ve J- ve S-peptidleri içerir. Molekül kütlesi 350 kDa ve üzeri, sedimantasyon sabiti 13S ve üzeri.

Olgun B-lenfositleri ve onların soyundan gelenler - ilgili uzmanlıktaki plazma hücreleri tarafından yalnızca mukoza zarlarında sentezlenir ve bunların salgılarına salgılanır. Üretim hacmi günde 5 g'a ulaşabilir. SlgA havuzu vücutta en çok sayıda bulunan havuz olarak kabul edilir - miktarı IgM ve IgG'nin toplam içeriğini aşmaktadır. Kan serumunda tespit edilmedi.

IgA'nın salgı formu, gastrointestinal sistem, genitoüriner sistem ve solunum yolu mukozalarının spesifik humoral lokal bağışıklığında ana faktördür. S zinciri sayesinde proteazlara karşı dayanıklıdır. slgA komplemanı aktive etmez ancak antijenlere etkili bir şekilde bağlanarak onları nötralize eder. Mikropların epitel hücrelerine yapışmasını ve enfeksiyonun mukoza zarlarında yayılmasını önler.

İmmünoglobulin sınıfı E. Reagin olarak da adlandırılır. Kan serumundaki içerik son derece düşüktür - yaklaşık 0,00025 g/l. Tespit, yüksek hassasiyete sahip özel teşhis yöntemlerinin kullanılmasını gerektirir. Molekül ağırlığı - yaklaşık 190 kDa, sedimantasyon sabiti - yaklaşık 8S, monomer. Dolaşımdaki tüm Ig'lerin yaklaşık %0,002'sini oluşturur. Bu seviyeye 10-15 yaşlarında ulaşılır.

Esas olarak bronkopulmoner ağacın ve gastrointestinal sistemin lenfoid dokusundaki olgun B lenfositleri ve plazma hücreleri tarafından sentezlenir.

Komplemanı bağlamaz. Plasenta bariyerini geçmez. Mast hücreleri ve bazofiller için belirgin bir sitofilikliğe - tropizme sahiptir. Ani tip aşırı duyarlılık - tip I reaksiyonunun gelişimine katılır.

İmmünoglobulin sınıfı D. Bu izotipin Ig'si hakkında fazla bilgi yoktur. Kan serumunda neredeyse tamamen yaklaşık 0,03 g/l'lik bir konsantrasyonda bulunur (toplam dolaşımdaki Ig'nin yaklaşık %0,2'si). IgD'nin moleküler ağırlığı 160 kDa'dır ve sedimantasyon sabiti 7S monomerdir.

Komplemanı bağlamaz. Plasenta bariyerini geçmez. B-lenfosit öncülleri için bir reseptördür.

54. Antijenler: tanımı, temel özellikleri. Bakteriyel antijenler
hücreler.

Antijen – bir makroorganizmaya genetik olarak yabancı olan, ikincisine girdiğinde bağışıklık sistemi tarafından tanınan ve onu ortadan kaldırmayı amaçlayan bağışıklık reaksiyonlarına neden olan organik yapıya sahip bir biyopolimerdir.

Antijenler var bir takım karakteristik özellikler: antijenite, spesifiklik ve immünojenite.

Antijenite. Antijenite, bir antijen molekülünün bağışıklık sisteminin bileşenlerini aktive etme ve özellikle bağışıklık faktörleriyle (antikorlar, efektör lenfositlerin klonu) etkileşime girme potansiyel yeteneği olarak anlaşılmaktadır. Başka bir deyişle, antijenin, bağışıklık sistemi yeterli hücrelere karşı spesifik bir tahriş edici madde olarak hareket etmesi gerekir. Bu durumda bağışıklık sistemi bileşeninin etkileşimi, molekülün tamamıyla aynı anda gerçekleşmez, yalnızca “antijenik determinant” veya “epitop” adı verilen küçük bölümüyle gerçekleşir.

Yabancılık, antijenitenin uygulanması için bir ön koşuldur. Bu kritere göre edinilen bağışıklık sistemi, yabancı bir genetik matristen sentezlenen biyolojik dünyanın potansiyel olarak tehlikeli nesnelerini ayırt eder. Bağışıklık sistemi yeterli olan hücreler yabancı genetik kodu doğrudan analiz edemediğinden “yabancılık” kavramı görecelidir. Yalnızca aynadaki gibi maddenin moleküler yapısına yansıyan dolaylı bilgiyi algılarlar.

İmmünojenisite- Bir antijenin, makroorganizmada kendisiyle ilişkili olarak spesifik bir koruyucu reaksiyona neden olma potansiyel yeteneği. İmmünojenite derecesi, üç grupta birleştirilebilen bir dizi faktöre bağlıdır: 1. Antijenin moleküler özellikleri; 2. Vücuttaki antijenin temizlenmesi; 3. Makroorganizmanın reaktivitesi.

Birinci grup faktörlere doğayı, kimyasal bileşimi, moleküler ağırlığı, yapıyı ve diğer bazı özellikleri içeriyordu.

İmmünojenite büyük ölçüde antijenin doğasına bağlıdır. Protein molekülünü oluşturan amino asitlerin optik izomerliği de önemlidir. Antijenin boyutu ve moleküler ağırlığı büyük önem taşımaktadır. İmmünojenite derecesi aynı zamanda antijenin uzaysal yapısından da etkilenir. Antijen molekülünün sterik stabilitesinin de önemli olduğu ortaya çıktı. İmmünojenisitenin bir diğer önemli koşulu, antijenin çözünürlüğüdür.

İkinci grup faktörler antijenin vücuda girişinin dinamikleri ve ortadan kaldırılması ile ilişkilidir. Dolayısıyla bir antijenin immünojenitesinin uygulama yöntemine bağlı olduğu iyi bilinmektedir. Bağışıklık tepkisi, gelen antijenin miktarından etkilenir: ne kadar çok olursa, bağışıklık tepkisi de o kadar belirgin olur.

Üçüncü grup faktörleri birleştirirİmmünojenitenin makroorganizmanın durumuna bağımlılığının belirlenmesi. Bu konuda kalıtsal faktörler ön plana çıkmaktadır.

özgüllük bir antijenin kesin olarak tanımlanmış bir epitopa karşı bir bağışıklık tepkisi oluşturma yeteneğidir. Bu özellik, bağışıklık tepkisinin oluşumunun özelliklerinden kaynaklanmaktadır - bağışıklık sistemi yetkin hücrelerin reseptör aparatının spesifik bir antijenik determinantla tamamlayıcılığı gereklidir. Bu nedenle, bir antijenin özgüllüğü büyük ölçüde onu oluşturan epitopların özelliklerine göre belirlenir. Ancak epitopların keyfi sınırları, bunların yapısal çeşitliliği ve antijen reaktif lenfosit spesifikliğine sahip klonların heterojenliği dikkate alınmalıdır. Sonuç olarak vücut, antijenik uyarıya her zaman poliklonal bir bağışıklık tepkisi ile yanıt verir.

Bakteri hücrelerinin antijenleri. Bir bakteri hücresinin yapısında flagellar, somatik, kapsüler ve diğer bazı antijenler ayırt edilir. Flagellar veya H-antijenleri, bakterilerin lokomotor aparatlarında - flagellalarında lokalizedir. Bunlar kasılma protein flagellininin epitoplarıdır. Isıtıldığında flagellin denatüre olur ve H antijeni özgüllüğünü kaybeder. Fenolün bu antijen üzerinde etkisi yoktur.

Somatik veya O-antijen, bakteri hücre duvarı ile ilişkilidir. LPS'ye dayanmaktadır. O-antijen termostabil özellikler sergiler; uzun süreli kaynatmayla yok edilmez. Bununla birlikte somatik antijen, yapısını bozan aldehitlerin (örneğin formaldehit) ve alkollerin etkisine karşı hassastır.

Kapsül veya K-antijenleri, hücre duvarının yüzeyinde bulunur. Kapsül oluşturan bakterilerde bulunur. Kural olarak K antijenleri asidik polisakkaritlerden (üronik asitler) oluşur. Aynı zamanda şarbon basilinde bu antijen polipeptit zincirlerinden yapılmıştır. Isıya duyarlılıklarına bağlı olarak üç tip K-antijeni vardır: A, B ve L. En yüksek termal stabilite A tipinin karakteristiğidir; uzun süreli kaynatmada bile denatüre olmaz. Tip B, 60 "C'ye kadar kısa süreli ısıtmaya (yaklaşık 1 saat) dayanabilir. Tip L, bu sıcaklıkta hızla yok edilir. Bu nedenle, bakteri kültürünün uzun süre kaynatılmasıyla K-antijeninin kısmen uzaklaştırılması mümkündür.

Tifo ateşinin etken maddesinin ve son derece öldürücü olan diğer enterobakterilerin yüzeyinde, kapsüler antijenin özel bir versiyonu bulunabilir. İsmini aldı virülans antijeni veya Vi antijeni. Bu antijenin veya ona özgü antikorların tespiti büyük teşhis önemi taşır.

Bakteriyel bakteriler ayrıca antijenik özelliklere de sahiptir. protein toksinleri, enzimler ve bakterilerin çevreye salgıladığı diğer bazı proteinler (örneğin tüberkülin). Spesifik antikorlar, toksinler, enzimler ve diğer biyolojik olarak aktif bakteri kökenli moleküller ile etkileşime girdiğinde aktivitelerini kaybederler. Tetanoz, difteri ve botulinum toksinleri güçlü tam teşekküllü antijenler arasındadır, bu nedenle insan aşılaması için toksoidlerin elde edilmesinde kullanılırlar.

Bazı bakterilerin antijenik bileşimi, biyolojik aktivitesi patojenin patojenitesinin oluşumunda anahtar rol oynayan, yüksek derecede eksprese edilmiş immünojeniteye sahip bir grup antijen içerir. Bu tür antijenlerin spesifik antikorlar tarafından bağlanması, mikroorganizmanın öldürücü özelliklerini neredeyse tamamen etkisiz hale getirir ve ona karşı bağışıklık sağlar. Tanımlanan antijenlere denir koruyucu. İlk kez, şarbon basilinin neden olduğu karbunkülün pürülan akıntısında koruyucu bir antijen keşfedildi. Bu madde, ödemli ve öldürücü faktörler olarak adlandırılan diğer, aslında öldürücü alt birimlerin aktivasyonundan sorumlu olan protein toksinin bir alt birimidir.

55. Antikor oluşumu: birincil ve ikincil yanıt.

Antikor oluşturma yeteneği, 20 haftalık bir embriyoda doğum öncesi dönemde ortaya çıkar; Doğumdan sonra vücudun kendi immünoglobulin üretimi başlar ve bu üretim yetişkinliğe kadar artar, yaşlılıkta ise bir miktar azalır. Antikor oluşumunun dinamikleri, antijenik etkinin gücüne (antijenin dozu), antijene maruz kalma sıklığına, vücudun durumuna ve bağışıklık sistemine bağlı olarak değişir. Bir antijenin ilk ve tekrarlı uygulanması sırasında antikor oluşumunun dinamikleri de farklıdır ve birkaç aşamada meydana gelir. Gizli, logaritmik, durağan ve azalan fazlar vardır.

Gizli aşamada antijen işlenir ve bağışıklığı yeterli hücrelere sunulur, bu antijene karşı antikor üretimi için uzmanlaşmış bir hücre klonu çoğaltılır ve antikor sentezi başlar. Bu dönemde kanda antikor tespit edilmez.

Logaritmik aşama sırasında sentezlenen antikorlar plazma hücrelerinden salınır ve lenf ve kana girer.

Sabit fazda Antikorların sayısı maksimuma ulaşır ve stabil hale gelir, sonra gelir düşüş aşaması Antikor seviyesi. Bir antijenin ilk girişiyle (birincil bağışıklık tepkisi), latent faz 3-5 gün, logaritmik faz 7-15 gün, durağan faz 15-30 gün ve düşüş fazı 1-6 aydır veya Daha. Birincil bağışıklık tepkisinin bir özelliği, başlangıçta IgM'nin ve ardından IgG'nin sentezlenmesidir.

Birincil bağışıklık tepkisinin aksine, bir antijenin ikincil olarak dahil edilmesiyle (ikincil bağışıklık tepkisi), latent süre birkaç saate veya 1-2 güne kısalır, logaritmik faz hızlı bir artış ve önemli ölçüde daha yüksek bir bağışıklık seviyesi ile karakterize edilir. Sonraki aşamalarda uzun süre ve yavaş bir şekilde tutulan antikorlar, bazen birkaç yıldır düşüş göstermektedir. İkincil immün yanıtta, birincilden farklı olarak esas olarak IgG sentezlenir.

Birincil ve ikincil bağışıklık tepkisi sırasında antikor oluşumunun dinamiklerindeki bu fark, bir antijenin ilk girişinden sonra, bağışıklık sisteminde bu antijenin immünolojik hafızasını taşıyan bir lenfosit klonunun oluşmasıyla açıklanır. Aynı antijenle ikinci karşılaşmanın ardından, immünolojik hafızaya sahip bir lenfosit klonu hızla çoğalır ve antikor oluşumu sürecini yoğun bir şekilde başlatır.

Bir antijenle tekrar tekrar karşılaşıldığında çok hızlı ve enerjik antikor oluşumu, aşılanmış hayvanlardan teşhis ve tedavi amaçlı serum üretiminde yüksek titrelerde antikor elde edilmesinin yanı sıra aşılama sırasında acil bağışıklık yaratılması gerektiğinde pratik amaçlar için kullanılır. .

İmmünoglobulinlerin yapısı

Kimyasal yapısına göreİmmünoglobulinler glikoproteinlerdir.

Fizikokimyasal ve antijenik özelliklere göre immünoglobulinler sınıflara ayrılır: G, M, A, E, D.

İmmünoglobulin molekülüG 2 ağır (H-zinciri) ve 2 hafif polipeptit zincirinden (L-zincirleri) yapılmıştır.

Her polipeptit zinciri değişken (V), kararlı (sabit, C) ve menteşe adı verilen parçalardan oluşur.

Farklı sınıflardaki immünoglobulinlerin ağır zincirleri, farklı polipeptitlerden (gamma, mu, alfa, delta, epsilon peptitleri) oluşturulur ve bu nedenle farklı antijenlerdir.

Hafif zincirler 2 tip polipeptit ile temsil edilir - kappa ve lambda peptitleri.

Değişken bölgeler sabit bölgelere göre çok daha kısadır. C-parçalarındaki her bir hafif ve ağır polipeptit zinciri çifti ve ağır zincirler, disülfid köprüleri ile birbirine bağlanır.

Ne ağır ne de hafif zincirler antikor özelliklerine (haptenlerle etkileşim) sahip değildir. Papain tarafından hidrolize edildiğinde immünoglobulin G molekülü 3 parçaya ayrılır: 2 Fab parçası ve bir Fc parçası.

İkincisi, ağır zincirlerin kalıntılarını, onların sabit parçalarını temsil eder. Antikor özelliği taşımaz (etkileşime girmez) İle Antijen), ancak tamamlayıcıya afinitesi vardır ve onu sabitleyip aktive edebilir. Bu bağlamda fragman, Fc-fragmanı (tamamlayıcı fragman) olarak adlandırılır. Aynı Fc fragmanı, immünoglobulin G'nin kan-beyin veya plasenta bariyerlerinden geçişini sağlar.

İmmünoglobulin G'nin diğer iki fragmanı, değişken kısımlarıyla birlikte ağır ve hafif zincir kalıntılarıdır. Birbirleriyle aynıdırlar ve antikor özelliklerine sahiptirler (antijenle etkileşime girerler), dolayısıyla bu fragmanlar Ve F ab,-(antikor parçası) olarak gösterilir.

Ne ağır ne de hafif zincirler antikor özelliğine sahip olmadığı, ancak F ab fragmanlarında tespit edildiği için, antijenle etkileşimden sorumlu olanların ağır ve hafif zincirlerin değişken kısımları olduğu açıktır. Yapı ve mekansal organizasyon açısından benzersiz bir yapı oluştururlar - Antikorun aktif merkezi. Herhangi bir immünoglobulinin her aktif merkezi, bir "kilidin anahtarı" gibi karşılık gelen antijenin belirleyici grubuna karşılık gelir.

İmmünoglobulin G molekülünün 2 aktif merkezi vardır. Birinin immünoglobulinlerinin aktif merkezlerinin yapısından beri

sınıf, ancak farklı özgüllükler aynı değilse, bu moleküller (aynı sınıfa ait ancak farklı özgüllükteki antikorlar) farklı antikorlardır. Bu farklılıklara idiyotipik immünoglobulin farklılıkları veya idiyotipler denir.

Diğer sınıfların immünoglobulin molekülleri IgG ile aynı prensip üzerine inşa edilmiştir, yani 2 ağır ve 2 hafif zincire sahip monomerlerden oluşur, ancak M sınıfı immünoglobulinler pentamerlerdir (bu tür 5 monomerden yapılmıştır) ve A sınıfı immünoglobulinler dimerler veya tetramerlerdir.

Belirli bir immünoglobulin sınıfına ait bir molekülü oluşturan monomerlerin sayısı, onun moleküler ağırlığını belirler. En ağırları IgM, en hafifleri IgG'dir ve bunun sonucunda plasentadan geçerler.

Farklı sınıflardaki immünoglobulinlerin farklı sayıda aktif merkeze sahip olduğu da açıktır: IgG'de 2 ve IgM'de 10 vardır. Bu bağlamda, farklı sayıda antijen molekülünü bağlayabilirler ve bu bağlanma hızı olacaktır. farklı.

İmmünoglobulinlerin antijene bağlanma hızı hırs.

Bu bağlantının gücü şu şekilde gösterilir: yakınlık.

IgM yüksek avidite, ancak düşük afiniteye sahiptir; IgG ise düşük aviditeye rağmen yüksek afiniteye sahiptir.

Bir antikor molekülünde yalnızca bir aktif merkez varsa, daha sonra antijen-antikor komplekslerinden oluşan bir ağ yapısı oluşmadan yalnızca bir antijenik determinantla temas kurabilir. Bu tür antikorlara eksik denir. Görünür reaksiyonlar vermezler ancak antijenin tam antikorlarla reaksiyonunu engellerler.

Eksik antikorlar, Rh çatışması, otoimmün hastalıkların (kollajenoz) vb. gelişiminde önemli bir rol oynar ve Coombs testi (antiglobulin testi) kullanılarak tespit edilir.

Farklı sınıflardaki immünoglobulinlerin koruyucu rolü aynı zamanda değil.

İmmünoglobulinler sınıf E (reagins) ani tip alerjik reaksiyonların (acil tip aşırı duyarlılık - IHT) gelişimini fark eder. Vücuda giren alerjenler (antijenler), dokularda sabitlenmiş olan reaktiflerin Fab fragmanlarına bağlanır (Fc fragmanı, doku bazofil reseptörleri ile ilişkilidir), bu da alerjik reaksiyonların gelişimini tetikleyen biyolojik olarak aktif maddelerin salınmasına yol açar. Alerjik reaksiyonlar sırasında doku bazofilleri, antijen-antikor kompleksinden zarar görür ve histamin ve diğer biyolojik olarak aktif maddeleri içeren granüller salgılar.

İmmünoglobulinler sınıf A olabilir:

• serum (dalağın plazma hücrelerinde sentezlenen lenf düğümleri, monomerik ve dimerik bir moleküler yapıya sahiptir ve serumda bulunan IgA'nın% 80'ini oluşturur);
• salgılayıcı (mukoza zarının lenfatik elemanlarında sentezlenir).

İkincisi, mukozanın epitel hücrelerinden geçerken immünoglobulin molekülüne bağlanan bir salgı bileşeninin (beta-globulin) varlığıyla ayırt edilir.

Salgılayıcı immünoglobulinler, mikroorganizmaların mukoza zarlarına yapışmasını önleyerek, fagositozu uyararak ve komplemanı aktive ederek lokal bağışıklıkta önemli bir rol oynar ve tükürük ve kolostruma nüfuz edebilir.

İmmünoglobulinler sınıf M

antijenik uyarıya yanıt olarak ilk sentezlenenlerdir. Çok sayıda antijeni bağlama yeteneğine sahiptirler ve antibakteriyel ve antitoksik bağışıklık oluşumunda önemli rol oynarlar. Serum antikorlarının çoğunluğu, tüm immünoglobulinlerin %80'ini oluşturan G sınıfı immünoglobulinlerdir. Birincil ve ikincil bağışıklık tepkisinin yüksekliğinde oluşurlar ve bakteri ve virüslere karşı bağışıklığın yoğunluğunu belirlerler. Ayrıca plasenta ve kan-beyin bariyerini de geçebilirler.

İmmünoglobulin sınıfıD

diğer sınıflardaki immünoglobulinlerden farklı olarak N-asetilgalaktozamin içerirler ve komplemanı sabitleyemezler. Miyelom ve kronik inflamatuar süreçlerde IgD seviyeleri artar.

1658 0

İzotipler

Şimdiye kadar dört zincirli tasarım ve yapısal alanlar gibi tüm immünoglobulin moleküllerinde ortak olan özellikler açıklanmıştır. Agresif yabancı maddelere karşı direnç konusunda vücut, her biri immünoglobulin molekülünün belirli bir özelliğine veya işlevine dayanan bir dizi mekanizma geliştirmiştir.

Böylece spesifik bir antikor molekülü spesifik bir antijene veya patojene bağlandığında birçok farklı efektör mekanizma devreye girer. Bu mekanizmalara, her biri aynı epitopla etkileşime girebilen, ancak her biri diğerlerinden farklı bir reaksiyonu tetikleyebilen farklı immünoglobulin sınıfları (izotoplar) aracılık eder.

Bu farklılıklar, çeşitli fonksiyonları tanımlayan alanlar yaratan ağır zincirlerdeki yapısal farklılıkların sonucudur. İmmünoglobulin sınıflarının özelliklerine genel bir bakış Tablo'da sunulmaktadır. 4.2 ve 4.3 ve Şek. 4.7.

Tablo 4.2. İmmünoglobulin izotiplerinin en önemli özellikleri

Mülk	İzotip
	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
Moleküler kütle	150000	Monomer için 160000	900000	180000	200000
Ek protein bileşenleri	-	J ve S	J	-	-
Yaklaşık serum konsantrasyonu, mg/ml	12	1,8	1	0,00-0,04	0,00002
Toplam Ig oranı, %	80	13	6	0,2	0,002
Konum	Damarların dışında ve içinde yaklaşık olarak eşit	Gemilerin içinde ve gizlice	Esas olarak kan damarlarının içinde	Bir lenfositin yüzeyinde	Mast hücrelerinde, bazofillerde, nazal mukoza ve tükürük salgısında
Yarı ömür, gün	23	5,5	5,0	2,8	2,0
Plasentadan geçiş	+ +	-	-	-	-
Gizlice bulunma	-	+ +	-	-	-
Sütteki varlığı	+		Sıfırdan izlere	-	-
Tamamlayıcı aktivasyonu	+	-	+ + +	-	-
Makrofajlar, NK ve PMN hücrelerindeki Fc reseptörlerine bağlanma	+ +
Bağıl aglütinasyon yeteneği	+	+ +	+ + +	-	-
Antiviral aktivite	+ + +	+ + +	+	-	-
Antibakteriyel aktivite	+ + +	(lizozim ile)	++ + + (tümleyen ile)
Antitoksik aktivite	+ + +	-	-	-	+ +
Alerjik aktivite	-	-	-	-	+ +

Tablo 4.3. İnsan IgG alt sınıfları arasındaki önemli farklar

Allotipler

İmmünoglobulinlerin yapısındaki bir başka varyasyon şekli allotiplerdir. Bu varyasyonlar bireyler arasındaki genetik farklılıklara dayanır ve belirli bir lokusta aynı genin farklı formlarının bulunması sonucu aynı proteinin alelik formlarının (alotiplerinin) varlığına bağlıdır. Sonuç olarak, herhangi bir immünoglobulini oluşturan ağır veya hafif zincir allotipleri, bir türün bazı üyelerinde mevcutken diğerlerinde mevcut olmayabilir. Bu durum, türün tüm üyelerinde mevcut olan immünoglobulin sınıfları veya alt sınıfları ile keskin bir tezat oluşturmaktadır.

Pirinç. 4.7. Farklı tipte immünoglobulin varyasyonları

Bilinen lokuslardaki allotipik farklılıklar, sabit zincir bölgesindeki yalnızca bir veya iki amino asidi etkiler. Nadir istisnalar dışında, iki özdeş immünoglobulin molekülü arasındaki allotipik farklılıkların varlığı genellikle antijen bağlanmasını etkilemez ancak Mendel kalıtımının analizi için önemli bir belirteç görevi görür.

Bilinen bazı allotip belirteçleri, insan IgG γ zinciri (IgG belirteçleri için Gm olarak adlandırılır), κ zinciri (Km olarak adlandırılır) ve α zinciri (Am olarak adlandırılır) üzerinde gruplar oluşturur.

Allotipik belirteçler, genellikle belirli bir türün bir üyesinin aynı türün başka bir üyesinden gelen antikorlarla immünize edilmesiyle elde edilen antiserum kullanılarak çeşitli türlerin immünoglobulinlerinde bulunmuştur. Diğer alelik sistemlerde olduğu gibi alletipler de baskın Mendel karakterleri olarak kalıtsaldır. Bu işaretleyicileri kodlayan genler ortak baskın olarak ifade edilir ve dolayısıyla bir birey, belirli bir işaretleyici için homozigot veya heterozigot olabilir.

İdiotipler

Gördüğümüz gibi spesifik bir antikor molekülünün antijen bağlanma merkezi, hafif ve ağır zincirlerin değişken bölgelerindeki amino asitlerin benzersiz bir kombinasyonundan oluşur. Bu kombinasyon diğer antikor moleküllerinde bulunmadığından immünojenik olmalı ve aynı türden bir hayvanda kendisine karşı immünolojik bir tepkiyi uyarabilme yeteneğine sahip olmalıdır. Bu gerçek aslında J. Oudin ve G. Kunkel tarafından keşfedildi ve 1960'ların başında belirli antikorlar veya miyelom proteini ile deneysel immünizasyonun, bu tipteki herhangi başka bir immünoglobüline değil, yalnızca ilaçta kullanılan antikora spesifik antiserum üretebildiğini gösterdi.

Bu tür antiserumlar, idiotop adı verilen çeşitli epitoplara özgü antikor popülasyonlarını içerir. Bağışıklama için kullanılan antikorların değişken bölgesinde (ağır ve hafif zincir) bulunanlar. Tanıtılan antikor molekülü üzerindeki tüm idiotopların kümesine idiyotip denir. Bazı durumlarda anti-idiyotipik serum, antikorun antijenine bağlanmasını engeller. Bu durumda idiyotipik determinantın, antijen bağlama bölgesinin içinde veya bitişiğinde yer aldığı kabul edilir.

Antikorun antijene bağlanmasını bloke etmeyen anti-idiotipik serumlar muhtemelen antijen bağlanma bölgesinin dışındaki çerçeve bölgesindeki değişken belirleyicilere yöneliktir (Şekil 4.8).

Pirinç. 4.8. AT1'e karşı iki anti-idiyotipik antikor. (A) AT1 antijen bağlama bölgesine karşı yönlendirilen bir anti-idiotipik antikor, AT1'in antijene bağlanmasını önler. (B) Anti-idiyotipik antikor, antijene bağlanmasını engellemeden AT1 çerçeve bölgelerine bağlanır

Teorik değerlendirmelere dayanarak, bir idiyotipte böyle bir merkeze tamamlayıcı olan bir antijen bağlama bölgesine bağlanan bir anti-idiotipik antikorun, aynı zamanda bir idiyotipin antijen bağlama merkezini tamamlayıcı olan bir epitopa benzediği görselleştirilebilir. Dolayısıyla anti-idiotip, koşullu epitopun bir damgasını veya dahili görüntüsünü temsil edebilir. Gerçekten de, immünojenler olarak anti-idiyotipik dahili görüntülerin kullanıldığı deney hayvanlarının immünizasyonuna ilişkin örnekler mevcuttur.

Bu tür immünojenler, orijinal idiyotipin yönlendirildiği epitopu taşıyan antijen ile reaksiyona girebilen antikorlara yol açar. Bu tür antikorların ortaya çıkışı, immünize edilmiş hayvanın orijinal antijenin kendisi ile herhangi bir teması olmadan indüklenir.

Bazı durumlarda, özellikle kendi içinde melezlenmiş hayvanlarda, anti-idiyotipik antikorlar, aynı epitopa karşı yönlendirilen ve benzer idiyotiplere sahip birkaç farklı antikorla reaksiyona girer. Bu idiyotiplere ortak veya çapraz reaksiyon veren denir ve bu terim genellikle bir antikor molekülü ailesini tanımlar.

Bunun aksine, yalnızca belirli bir antikor molekülüyle reaksiyona giren bir serum, benzersiz bir idiyotipe sahip olarak tanımlanır. İmmünoglobulin moleküllerinde idiyotipik determinantların varlığı, N. Jerne'nin ağ teorisinde açıklandığı gibi immün yanıtın kontrolünde ve modülasyonunda rol oynayabilir, ancak bu konudaki görüşler tartışmalıdır.

İncirde. Şekil 4.9 immünoglobulinler arasında gözlemlenen çeşitli varyasyon türlerini göstermektedir.

Pirinç. 4.9. Salgılanan antikorların ana sınıflarının yapıları. Hafif zincirler yeşil renkle, ağır zincirler ise mavi renkle gösterilmiştir. Turuncu daireler glikozilasyon bölgelerini gösterir. Polimerik IgM ve IgA, J zinciri adı verilen bir polipeptit içerir. Gösterilen IgA dimerik molekülü bir salgı bileşeni içerir (kırmızıyla gösterilmiştir)

Farklı ağır ve hafif zincir sabit bölge genlerinin katılımından kaynaklanan sabit bölgeler arasındaki farklılıklara izotipler denir. Aynı sabit bölge geninin farklı alelleriyle ilişkili farklılıklara allotipler denir. Son olarak, belirli bir izotip (örn. IgG) içerisinde, VH ve VL genlerinin spesifik yeniden düzenlenmesindeki özelliklere idiyotipler adı verilir.

R. Koiko, D. Sunshine, E. Benjamini

İnsanlarda immünoglobulinler, kan serumunda ve interstisyel sıvıda mukoza zarı veya bezleri tarafından üretilen salgılarda bulunur. Bu sayede humoral bağışıklık olarak da adlandırılan kişinin hastalıklardan tam olarak korunması sağlanır.

Bu duruma karşı bağışıklık tepkisi iki türdendir:

• özel;
• spesifik olmayan.

Birçok kişi immünoglobulinlerin ne olduğunu bilmediğinden, yabancı bakterileri bulup yok ettikleri için vücuda spesifik bir tepki verdiklerini hatırlamakta fayda var. İnsan vücudu zararlı bakteri ve virüslere karşı direnç gösteren kendi antikorlarını üretir. Ancak yalnızca bir patojenle savaşacaklar.

Sonuç olarak vücutta iki tipte kazanılmış bağışıklık oluşur:

1. Aktif. Bir hastalıktan sonra vücutta ortaya çıkan antikorlar nedeniyle ortaya çıkabilir. Ayrıca, önleyici bir aşının uygulanmasından sonra, zayıflatılmış veya yok edilmiş bakterilerin yanı sıra bunların değiştirilmiş toksinlerinin vücuda verilmesiyle de oluşur.
2. Pasif. Bu bağışıklık, onu anne karnında veya emzirme sırasında alan yeni doğmuş bir bebekte ortaya çıkar. Belirli bir hastalığa karşı aşı yapıldıktan sonra da ortaya çıkabilir.

Sadece serumun immünoglobulin bileşenleriyle vücuda sokulması sonucu oluşan bağışıklık da yapay olarak adlandırılır. Bebeğin anneden aldığı bağışıklığa ise doğal denir.

Yukarıda bahsedildiği gibi immünoglobulin, birkaç önemli özelliğe sahip olduğu için hastayı çeşitli hastalıklardan korur:

• insan hücrelerindeki ve organlarındaki yabancı maddeleri belirler (mikroorganizmaları veya bunların bileşenlerini içerebilir);
• bir antijene bağlanarak yeni bağışıklık oluşturur;
• ortaya çıkan bağışıklık komplekslerini yok eder;
• Hastalıklardan muzdarip olduktan sonra bu element vücutta sonsuza kadar kalır ve bu da kişinin yeniden enfeksiyona yakalanmamasını sağlar.

Ayrıca bu tür maddeler başka işlevleri de yerine getirebilir. Örneğin insan vücudunda aşırı oluşan "ekstra" immünoglobulinleri nötralize eden antikorlar vardır. Bu antikorlar organ nakli reddine neden olabilir. Bu nedenle organ nakli ameliyatı geçiren hastaların sürekli olarak bağışıklık tepkisini baskılayan ilaçları almaları gerekiyor.

Bazı otoimmün hastalıkların, vücut dokularına saldıran kusurlu immünoglobulinler üretebildiğini bilmekte fayda var.

Hangi immünoglobulin sınıflarının olduğunu anlamak isteyen herkes, tüm immünoglobulinlerin 5 sınıfa ayrıldığını bilmelidir - G, M, E, A ve D, bunların farklılıkları yapılarında ve işlevsel amaçlarında yatmaktadır:

1. İmmünoglobulin G (IgG). Bu element, kan serumunda bulunan ana immünoglobulin sınıfına atfedilebilir. Bu maddenin birbirinden ayrı çalışabilen 4 alt sınıfı vardır. İmmünoglobulin ne gösterir? Bu bileşen, kan testiyle kolayca teşhis edilebilecek vücuttaki arızaları bildirir. Bu bileşenin üretimi, M sınıfı immünoglobulinin ortaya çıkmasından birkaç gün sonra meydana gelir ve daha sonra insan vücudunda uzun süre kalarak yeniden enfeksiyonu önler ve zararlı toksik elementleri yok eder. Bu immünoglobulin, küçük boyutundan dolayı anne adayının vücudunda bulunan fetal zarlara kolaylıkla nüfuz eder ve çocuğu çeşitli enfeksiyonların zararlı etkilerinden korur. Bu immünoglobulin G normunun bir göstergesi, vücuttaki toplam antikor miktarının% 75'i olan içeriğidir.
2. İmmünoglobulin M (IgM). Bu tip, tehlikeli bakterilerin içine girmesinden hemen sonra üretilen ilk koruyucudur. IgG'den farklı olarak, M sınıfı immünoglobulinler daha büyüktür, bu nedenle hamile bir kadının vücudunda membrandan fetüse nüfuz edemeyeceklerdir - bu nedenle yalnızca kan dolaşımında tespit edilebilirler. Bu tür antikorların oranı toplam miktarının %10'unu geçmemelidir.
3. İmmünoglobulin E (IgE). Bu sınıfın bileşenlerinin kanda bulunması oldukça zordur. Sadece vücudun alerjenin etkilerine tepki vermesine “yardım” sağlayan alerjilerin gelişmesiyle ortaya çıkarlar. İmmünoglobulin ayrıca bir kişiyi belirli enfeksiyonlardan koruyabilir. Normal IgE seviyesi yükselmişse bu durum hastanın alerjiye ve atopiye yatkınlığını gösterir.
4. İmmünoglobulin A (IgA). IgA'nın ana özelliği, mukoza zarının mikropların ve yabancı maddelerin etkilerinden korunmasıdır. Gözyaşı ve tükürük salgılarının yanı sıra genitoüriner ve solunum sistemlerinin mukozasında da bulunur. IgA konsantrasyonu %20'yi geçmez.
5. İmmünoglobulin D (IgD). Bu maddenin işlevleri hala tam olarak anlaşılamamıştır. Bu element kanda minimum miktarda bulunur - yalnızca% 1. IgD esas olarak eczanelerde satılan tıbbi formülasyonlarda kullanılır.

Bu immünoglobulin sınıfları vücutta patolojinin varlığını belirlemeye ve zamanında tedaviyi reçete etmeye yardımcı olur. Bu nedenle hastanın sağlık durumunu ve hastalığın ciddiyetini değerlendirmek amacıyla bağışıklık durumunu incelemek için antikorları belirlemeye yönelik bir kan testi kullanılır.

Yukarıda belirtildiği gibi hastada alerji oluşumundan sorumlu olan ana immünoglobulin IgE'dir. Vücut alerjenle temas etmeye başladıktan sonra histamin, serotonin ve diğer bileşenler salınır ve bu da vücutta gelişen iltihabın aktif olarak bastırılmasına neden olur.

Bu tür antikorların en büyük sayısı, gastrointestinal sistemde, solunum yolunda ve ciltte bulunan mukoza üzerinde bulunur. Kan serumundaki immünoglobulin normu düşüktür - 30-240 mcg/l aralığındadır. Aynı zamanda en yüksek antikor seviyeleri ilkbaharın sonlarında (Mayıs), en düşük seviyeleri ise Aralık ayında görülmektedir.

IgE, rahimdeki 10-12 haftada minimum miktarlarda insan kanında görülür. Daha sonra doğumdan sonra madde miktarı önemli ölçüde artar ve 18 yaşına kadar artmaya devam eder. Yaşlılıkta bu göstergeler tam tersine azalmaya başlar.

IgE konsantrasyonundaki keskin bir azalma veya artış, bazı insan hastalıklarına işaret eder, örneğin:

• bronşiyal astım;
• dermatit;
• helmintiyazis;
• egzama;
• saman nezlesi

Önemli: İlaçlara veya gıdalara karşı alerjiniz varsa immünoglobulin E'yi belirlemek için kan bağışı yapmanız da önerilir. Ayrıca bu analiz, yakınları alerjiden muzdarip olan çocuklarda olası kalıtsal hastalıkların varlığının belirlenmesine de yardımcı olur.

Şunu belirtmekte fayda var: Ergenlerde ve çocuklarda belirtilen IgE sonucu düşükse, bu fenomenin nedenleri vücutta doğumdan önce bile gelişen tümörlerin veya hipogammaglobulineminin gelişimi olabilir.

Normal immünoglobulin seviyesi:

• yenidoğanlarda ve 3 aya kadar olan çocuklarda – 0-2 kE/l;
• 3-6 ayda göstergeler 3-10 kE/l'dir;
• 12 aya kadar değerler 8-20 kE/l arasında değişir;
• 5 yıla kadar gösterge 10-50 kE/l'dir;
• 15 yaşın altındaki ergenlerde – 16-60 kE/l;
• yetişkinlerde – 20-100 kE/l.

Yukarıda da belirtildiği gibi, bu parametrelerden sapmalar vücutta ciddi rahatsızlıklara işaret eder, bu nedenle kendi sağlığınızı sağlamak için zamanında kan testi yaptırmanız önemlidir.

Cevap: İmmünoglobulinler:

İmmünoglobulinler, bir antijenin etkisi altında sentezlenen ve onunla spesifik olarak reaksiyona giren proteinlerdir. Elektroforez sırasında globulin fraksiyonlarında lokalize olurlar.

İmmünoglobulinler polipeptit zincirlerinden oluşur. İmmünoglobulin molekülünde dört yapı vardır:

Birincil, belirli amino asitlerin dizisidir. Nükleotid üçlülerinden oluşur, genetik olarak belirlenir ve sonraki ana yapısal özellikleri belirler.

İkincil olanı polipeptit zincirlerinin konformasyonu ile belirlenir.

Üçüncül, zincirin mekansal bir resim oluşturan bireysel bölümlerinin konumunun doğasını belirler.

Kuaterner immünoglobulinlerin karakteristiğidir. Biyolojik olarak aktif bir kompleks dört polipeptit zincirinden kaynaklanır. Çiftler halindeki zincirler aynı yapıya sahiptir.

Herhangi bir immünoglobulin molekülü Y şeklindedir ve disülfit köprüleriyle birbirine bağlanan 2 ağır (H) ve 2 hafif (L) zincirden oluşur. Her Ig molekülü, IG'lerin hücre zarının Fc reseptörlerine tamamlayıcı olarak bağlandığı 2 özdeş antijen bağlama fragmanı Fab'a (Fragman antijen bağlanması) ve bir Fc fragmanına (Kristalize edilebilir Fragman) sahiptir.

IG molekülünün hafif ve ağır zincirlerinin terminal bölümleri oldukça çeşitlidir (değişkendir) ve bu zincirlerin bireysel bölgeleri, özellikle belirgin çeşitlilik (aşırı değişkenlik) ile karakterize edilir. IG molekülünün geri kalan bölümleri nispeten alçakta bulunur (sabit). Ağır zincirlerin sabit bölgelerinin yapısına bağlı olarak IG'ler sınıflara (5 sınıf) ve alt tiplere (8 alt tip) ayrılır. Her bir antikor sınıfının özel özelliklerini nihai olarak belirleyen, farklı IG sınıfları arasında amino asit bileşimi açısından önemli ölçüde farklı olan ağır zincirlerin bu sabit bölgeleridir:

IgM tamamlayıcı sistemi aktive eder;

IgE, mast hücrelerinin ve bazofillerin yüzeyindeki spesifik reseptörlere bağlanarak bu hücrelerden alerji aracılarını serbest bırakır;

IgA, çeşitli vücut sıvılarına salgılanarak salgısal bağışıklık sağlar;

IgD öncelikle antijen için membran reseptörleri olarak işlev görür;

IgG, plasentaya nüfuz etme yeteneği de dahil olmak üzere çeşitli aktiviteler sergiler.

İmmünoglobulin sınıfları.

İmmünoglobulinler G, IgG

İmmünoglobulinler G, amino asit bileşimi ve antijenik özellikleri bakımından birbirinden farklı olan 4 alt sınıfı (IgGl - %77; IgG2 - %11; IgG3 - %9; IgG4 - %3) içeren monomerlerdir. Kan serumundaki içerikleri 8 ila 16,8 mg/ml arasında değişir. Yarılanma ömrü 20-28 gün olup, gün içinde 13-30 mg/kg sentezlenmektedir. IŞİD'in toplam içeriğinin yüzde 80'ini oluşturuyorlar. Vücudu enfeksiyonlardan korurlar. IgGl ve IgG4 alt sınıflarının antikorları, Fc fragmanları yoluyla patojene spesifik olarak bağlanır (immün opsonizasyon) ve Fc fragmanları sayesinde fagositlerin Fc reseptörleri (makrofajlar, polimorfonükleer lökositler) ile etkileşime girer ve böylece patojenin fagositozunu teşvik eder. IgG4 alerjik reaksiyonlarda rol oynar ve komplemanı sabitleyemez.

IgG antikorları, bulaşıcı hastalıklarda humoral bağışıklıkta temel bir rol oynar ve kompleman ve opsonize edici fagositik hücrelerin katılımıyla patojenin ölümüne neden olur. Plasentaya nüfuz ederler ve yenidoğanlarda anti-enfektif bağışıklık oluştururlar. Bakteriyel ekzotoksinleri nötralize edebilir, komplemanı sabitleyebilir ve çökelme reaksiyonuna katılabilirler.

İmmünoglobulinler M, IgM

İmmünoglobulin M, 2 alt sınıf dahil olmak üzere tüm IG sınıflarının "en eskisidir": IgMl (%65) ve IgM2 (%35). Kan serumundaki konsantrasyonları 0,5 ila 1,9 g/l veya toplam IG içeriğinin %6'sı arasında değişir. Günde 3-17 mg/kg sentezlenir ve yarı ömürleri 4-8 gündür. Plasentayı geçmezler. IgM fetüste ortaya çıkar ve anti-enfektif savunmada rol oynar. Bakterileri aglütine edebilir, virüsleri nötralize edebilir ve komplemanı aktive edebilirler. IgM, patojenin kan dolaşımından eliminasyonunda ve fagositozun aktivasyonunda önemli bir rol oynar. Hem yetişkinlerde hem de yenidoğanlarda bir dizi enfeksiyonda (sıtma, tripanozomiyaz) kandaki IgM konsantrasyonunda önemli bir artış gözlenir. Bu, kızamıkçık, sifiliz, toksoplazmoz ve sitomegalinin etken maddesi ile intrauterin enfeksiyonun bir göstergesidir. IgM, bulaşıcı sürecin erken aşamalarında oluşan antikorlardır. Gram-negatif bakterilerin endotoksinlerinin aglütinasyon, lizis ve bağlanması reaksiyonlarında oldukça aktiftirler.

İmmünoglobulinler A, IgA

İmmünoglobulin A, 2 alt sınıf içeren salgı IG'leridir: IgAl (%90) ve IgA2 (%10). Kan serumundaki IgA içeriği 1,4 ila 4,2 g/l veya toplam IgA miktarının %13'ü kadar değişir; Günlük 3 ila 50 mcg/kg sentezlenir. Antikorların yarı ömrü 4-5 gündür. IgA sütte, kolostrumda, tükürükte, lakrimal, bronşiyal ve gastrointestinal sekresyonlarda, safrada ve idrarda bulunur. IgA, IgA'nın enzimlerin etkisine karşı direncini artıran, birkaç polipeptitten oluşan bir salgı bileşeni içerir. Bu, yerel bağışıklıkla ilgili ana IG türüdür. Bakterilerin mukozaya yapışmasını önler, enterotoksini nötralize eder, fagositozu ve komplemanı aktive eder. Yenidoğanlarda IgA saptanamaz. 2 aylık çocuklarda tükürükte görülür ve ilk olarak salgı bileşeni SC tespit edilir. Ve ancak daha sonra tam SigA molekülü. Yaş 3 ay Pek çok yazar bunu kritik bir dönem olarak tanımlıyor; Bu dönem özellikle doğuştan veya geçici lokal bağışıklık eksikliğinin teşhisi için önemlidir.

İmmünoglobulinler E, IgE

İmmünoglobulinler D, IgD

İmmünoglobulinler D monomerlerdir; kandaki içerikleri 0,03-0,04 g/l veya toplam IG miktarının %1'idir; günde 1 ila 5 mg/kg arasında sentezlenirler ve yarı ömürleri 2-8 gün arasında değişir. IgD'ler lokal bağışıklığın gelişiminde rol oynar, antiviral aktiviteye sahiptir ve nadir durumlarda komplemanı aktive eder. IgD salgılayan plazma hücreleri esas olarak bademcikler ve geniz eti dokusunda lokalizedir. IgD, B hücrelerinde tespit edilir ve monositler, nötrofiller ve T lenfositlerde yoktur. IgD'nin B hücrelerinin farklılaşmasında rol oynadığına, anti-idiyotipik yanıtın gelişimine katkıda bulunduğuna ve otoimmün süreçlerde rol oynadığına inanılmaktadır.