bunkovej adhézie. Bunková adhézia Medzibunkové kontakty Definícia plánu I
Adhézne receptory sú najdôležitejšie receptory na povrchu živočíšnych buniek, ktoré sú zodpovedné za vzájomné rozpoznávanie bunkami a ich väzbu. Sú nevyhnutné na reguláciu morfogenetických procesov počas embryonálneho vývoja a udržiavanie stability tkaniva v dospelom organizme.
Schopnosť špecifického vzájomného rozpoznávania umožňuje bunkám rôznych typov združovať sa do určitých priestorových štruktúr charakteristických pre rôzne štádiá živočíšnej ontogenézy. V tomto prípade embryonálne bunky jedného typu navzájom interagujú a sú oddelené od iných buniek, ktoré sa od nich líšia. Ako sa embryo vyvíja, povaha adhezívnych vlastností buniek sa mení, čo je základom takých procesov, ako je gastrulácia, neurulácia a tvorba somitov. V skorých živočíšnych embryách, napríklad u obojživelníkov, sú adhézne vlastnosti bunkového povrchu také výrazné, že sú schopné obnoviť pôvodné priestorové usporiadanie buniek rôznych typov (epidermis, nervová platnička a mezodera) aj po ich dezagregácii a miešanie (obr. 12).
Obr.12. Obnova embryonálnych štruktúr po dezagregácii
V súčasnosti bolo identifikovaných niekoľko rodín receptorov zapojených do bunkovej adhézie. Mnohé z nich patria do rodiny imunoglobulínov, ktoré poskytujú medzibunkovú interakciu nezávislú od Ca++. Receptory zahrnuté v tejto rodine sú charakterizované prítomnosťou spoločného štruktúrneho základu - jednej alebo viacerých domén aminokyselinových zvyškov homológnych s imunoglobulínmi. Peptidový reťazec každej z týchto domén obsahuje asi 100 aminokyselín a je poskladaný do štruktúry dvoch antiparalelných p-vrstiev stabilizovaných disulfidovou väzbou. Obrázok 13 ukazuje štruktúru niektorých receptorov z rodiny imunoglobulínov.
Glykoproteín Glykoproteín T-bunka Imunoglobulín
MHC triedy I Receptor MHC triedy II
Obr.13. Schematické znázornenie štruktúry niektorých receptorov z rodiny imunoglobulínov
Receptory tejto rodiny zahŕňajú predovšetkým receptory, ktoré sprostredkovávajú imunitnú odpoveď. Takže interakcia troch typov buniek - B-lymfocytov, T-pomocníkov a makrofágov, ku ktorej dochádza počas imunitnej reakcie, je spôsobená väzbou receptorov na bunkovom povrchu týchto buniek: receptor T-buniek a trieda MHC. II glykoproteíny (hlavný komplex histokompatibility).
Štruktúrne podobné a fylogeneticky príbuzné imunoglobulínom sú receptory zapojené do rozpoznávania a viazania neurónov, takzvané adhézne molekuly nervových buniek (cell adhesion Molekuly, N-CAM). Sú to integrálne monotopické glykoproteíny, z ktorých niektoré sú zodpovedné za väzbu nervových buniek, iné za interakciu nervových buniek a gliových buniek. Vo väčšine molekúl N-CAM je extracelulárna časť polypeptidového reťazca rovnaká a je organizovaná vo forme piatich domén homológnych s doménami imunoglobulínov. Rozdiely medzi adhéznymi molekulami nervových buniek súvisia hlavne so štruktúrou transmembránových oblastí a cytoplazmatických domén. Existujú aspoň tri formy N-CAM, každá je kódovaná samostatnou mRNA. Jedna z týchto foriem nepreniká cez lipidovú dvojvrstvu, pretože neobsahuje hydrofóbnu doménu, ale je spojená s plazmatickou membránou iba kovalentnou väzbou s fosfatidylinozitolom; iná forma N-CAM je vylučovaná bunkami a inkorporovaná do extracelulárnej matrice (obr. 14).
Fosfatidylinozitol
Obr.14. Schematické znázornenie troch foriem N-CAM
Proces interakcie medzi neurónmi spočíva vo väzbe receptorových molekúl jednej bunky s identickými molekulami iného neurónu (homofilná interakcia) a protilátky proti proteínom týchto receptorov potláčajú normálnu selektívnu adhéziu buniek rovnakého typu. Hlavnú úlohu vo fungovaní receptorov zohrávajú interakcie proteín-proteín, zatiaľ čo sacharidy majú regulačnú funkciu. Niektoré formy CAM vykonávajú heterofilnú väzbu, pri ktorej je adhézia susedných buniek sprostredkovaná rôznymi povrchovými proteínmi.
Predpokladá sa, že komplexný vzor interakcie neurónov počas vývoja mozgu nie je spôsobený účasťou veľkého počtu vysoko špecifických molekúl N-CAM, ale diferenciálnou expresiou a posttranslačnými štrukturálnymi modifikáciami malého počtu adhezívnych molekúl. Predovšetkým je známe, že počas vývoja jednotlivého organizmu sa exprimujú rôzne formy adhéznych molekúl nervových buniek v rôznych časoch a na rôznych miestach. Okrem toho môže byť regulácia biologických funkcií N-CAM uskutočnená fosforyláciou serínových a treonínových zvyškov v cytoplazmatickej doméne proteínov, modifikáciami mastných kyselín v lipidovej dvojvrstve alebo oligosacharidmi na bunkovom povrchu. Ukázalo sa napríklad, že pri prechode z embryonálneho mozgu do mozgu dospelého organizmu výrazne klesá počet zvyškov kyseliny sialovej v N-CAM glykoproteínoch, čo spôsobuje zvýšenie adhézie buniek.
Vďaka receptorom sprostredkovanej schopnosti imunitných a nervových buniek rozpoznávať sa teda vytvárajú jedinečné bunkové systémy. Navyše, ak je sieť neurónov relatívne pevne fixovaná v priestore, potom neustále sa pohybujúce bunky imunitného systému vzájomne interagujú iba dočasne. N-CAM však nielen „zlepuje“ bunky a reguluje medzibunkovú adhéziu počas vývoja, ale stimuluje aj rast nervových procesov (napríklad rast axónov sietnice). Okrem toho sa N-CAM prechodne exprimuje počas kritických štádií vývoja mnohých neneurálnych tkanív, kde tieto molekuly pomáhajú držať špecifické bunky pohromade.
Bunkové povrchové glykoproteíny, ktoré nepatria do rodiny imunoglobulínov, ale majú s nimi určitú štrukturálnu podobnosť, tvoria rodinu medzibunkových adhéznych receptorov nazývaných kadheríny. Na rozdiel od N-CAM a iných imunoglobulínových receptorov zabezpečujú interakciu kontaktujúcich plazmatických membrán susedných buniek iba v prítomnosti extracelulárnych iónov Ca++. V bunkách stavovcov sa exprimuje viac ako desať proteínov patriacich do rodiny kadherínov, pričom všetky sú transmembránové proteíny, ktoré prejdú cez membránu raz (tabuľka 8). Aminokyselinové sekvencie rôznych kadherínov sú homológne, pričom každý z polypeptidových reťazcov obsahuje päť domén. Podobná štruktúra sa nachádza aj v transmembránových proteínoch desmozómov, desmogleínov a desmokolínov.
Bunková adhézia sprostredkovaná kadherínmi má charakter homofilnej interakcie, pri ktorej sú diméry vyčnievajúce nad povrch bunky pevne spojené v antiparalelnej orientácii. V dôsledku tohto „spriahnutia“ sa v kontaktnej zóne vytvorí súvislý kadherínový blesk. Na väzbu kadherínov susedných buniek sú potrebné extracelulárne ióny Ca++; pri ich odstránení sa tkanivá rozdelia na jednotlivé bunky a v jej prítomnosti dochádza k reagregácii disociovaných buniek.
Tabuľka 8
Typy kadherínov a ich lokalizácia
Doteraz bol najlepšie charakterizovaný E-kadherín, ktorý hrá dôležitú úlohu pri spájaní rôznych epiteliálnych buniek. V zrelých epiteliálnych tkanivách sa za jeho účasti viažu a držia pohromade aktínové filamenty cytoskeletu a v skorých obdobiach embryogenézy zabezpečuje zhutnenie blastomérov.
Bunky v tkanivách sú spravidla v kontakte nielen s inými bunkami, ale aj s nerozpustnými extracelulárnymi zložkami matrice. Najrozsiahlejšia extracelulárna matrica, kde sú bunky umiestnené celkom voľne, sa nachádza v spojivových tkanivách. Na rozdiel od epitelu sú tu bunky pripojené k zložkám matrice, pričom spojenia medzi jednotlivými bunkami nie sú také výrazné. V týchto tkanivách extracelulárna matrica, obklopujúca bunky zo všetkých strán, tvorí ich kostru, pomáha udržiavať mnohobunkové štruktúry a určuje mechanické vlastnosti tkanív. Okrem vykonávania týchto funkcií sa podieľa na procesoch, ako je signalizácia, migrácia a rast buniek.
Extracelulárna matrica je komplexný komplex rôznych makromolekúl, ktoré sú lokálne vylučované bunkami v kontakte s matricou, najmä fibroblastmi. Sú reprezentované polysacharidmi glykozaminoglykánmi, zvyčajne kovalentne spojenými s proteínmi vo forme proteoglykánov a fibrilárnymi proteínmi dvoch funkčných typov: štruktúrne (napríklad kolagén) a adhezívne. Glykozaminoglykány a proteoglykány tvoria vo vodnom prostredí extracelulárne gély, do ktorých sú ponorené kolagénové vlákna, čím sa spevní a usporiada matrica. Adhezívne proteíny sú veľké glykoproteíny, ktoré zabezpečujú pripojenie buniek k extracelulárnej matrici.
Špeciálnou špecializovanou formou extracelulárnej matrice je bazálna membrána - silná tenká štruktúra vybudovaná z kolagénu typu IV, proteoglykánov a glykoproteínov. Nachádza sa na hranici medzi epitelom a spojivovým tkanivom, kde slúži na prichytenie buniek; oddeľuje od okolitého tkaniva jednotlivé svalové vlákna, tukové a Schwannove bunky atď. Zároveň úloha bazálnej membrány nie je obmedzená len na podpornú funkciu, slúži ako selektívna bariéra pre bunky, ovplyvňuje bunkový metabolizmus a spôsobuje bunkovú diferenciáciu. Jeho účasť na procesoch regenerácie tkaniva po poškodení je mimoriadne dôležitá. Ak je narušená integrita svalového, nervového alebo epitelového tkaniva, zachovaná bazálna membrána pôsobí ako substrát pre migráciu regenerujúcich sa buniek.
Prichytenie bunky k matrici zahŕňa špeciálne receptory patriace do rodiny takzvaných integrínov (integrujú a prenášajú signály z extracelulárnej matrice do cytoskeletu). Väzbou na bielkoviny extracelulárnej matrix určujú integríny tvar bunky a jej pohyb, čo má rozhodujúci význam pre procesy morfogenézy a diferenciácie. Integrínové receptory sa nachádzajú vo všetkých bunkách stavovcov, niektoré z nich sú prítomné v mnohých bunkách, iné majú dosť vysokú špecifickosť.
Integríny sú proteínové komplexy obsahujúce dva typy nehomologických podjednotiek (α a β) a mnohé integríny sa vyznačujú podobnosťou v štruktúre β podjednotiek. V súčasnosti bolo identifikovaných 16 odrôd α- a 8 odrôd β-podjednotiek, ktorých kombinácie tvoria 20 typov receptorov. Všetky druhy integrínových receptorov sú postavené v podstate rovnakým spôsobom. Sú to transmembránové proteíny, ktoré súčasne interagujú s proteínom extracelulárnej matrice a s proteínmi cytoskeletu. Vonkajšia doména, na ktorej sa podieľajú oba polypeptidové reťazce, sa viaže na molekulu adhezívneho proteínu. Niektoré integríny sú schopné viazať sa súčasne nie na jednu, ale na niekoľko zložiek extracelulárnej matrice. Hydrofóbna doména prepichne plazmatickú membránu a cytoplazmatická C-koncová oblasť priamo kontaktuje submembránové komponenty (obr. 15). Okrem receptorov, ktoré zabezpečujú väzbu buniek na extracelulárnu matricu, sa na tvorbe medzibunkových kontaktov podieľajú integríny – intracelulárne adhézne molekuly.
Obr.15. Štruktúra integrínového receptora
Keď sú ligandy naviazané, integrínové receptory sa aktivujú a akumulujú v oddelených špecializovaných oblastiach plazmatickej membrány s tvorbou husto zbaleného proteínového komplexu nazývaného fokálny kontakt (adhézna platnička). V ňom sú integríny pomocou svojich cytoplazmatických domén spojené s cytoskeletálnymi proteínmi: vinulínom, talínom atď., ktoré sú zase spojené so zväzkami aktínových filamentov (obr. 16). Takáto adhézia štrukturálnych proteínov stabilizuje bunkové kontakty s extracelulárnou matricou, zabezpečuje bunkovú mobilitu a tiež reguluje tvar a zmeny bunkových vlastností.
U stavovcov je jedným z najdôležitejších adhéznych proteínov, na ktoré sa viažu integrínové receptory, fibronektín. Nachádza sa na povrchu buniek, ako sú fibroblasty, alebo voľne cirkuluje v krvnej plazme. V závislosti od vlastností a lokalizácie fibronektínu sa rozlišujú tri jeho formy. Prvá, rozpustná dimérna forma nazývaná plazmatický fibronektín, cirkuluje v krvi a tkanivových tekutinách, podporuje zrážanie krvi, hojenie rán a fagocytózu; druhý tvorí oligoméry, ktoré sa dočasne prichytia k povrchu bunky (povrchový fibronektín); treťou je ťažko rozpustná fibrilárna forma nachádzajúca sa v extracelulárnej matrici (matricový fibronektín).
extracelulárnej matrix
Obr.16. Model interakcie extracelulárnej matrix s cytoskeletálnymi proteínmi za účasti integrínových receptorov
Funkciou fibronektínu je podporovať adhéziu medzi bunkami a extracelulárnou matricou. Týmto spôsobom sa za účasti integrínových receptorov dosiahne kontakt medzi intracelulárnym a ich prostredím. Okrem toho dochádza k migrácii buniek prostredníctvom ukladania fibronektínu v extracelulárnej matrici: pripojenie buniek k matrici pôsobí ako mechanizmus na vedenie buniek na miesto určenia.
Fibronektín je dimér pozostávajúci z dvoch štruktúrne podobných, ale nie identických polypeptidových reťazcov spojených blízko karboxylového konca disulfidovými väzbami. Každý monomér má miesta pre väzbu na bunkový povrch, heparín, fibrín a kolagén (obr. 17). Prítomnosť iónov Ca2+ je potrebná na väzbu vonkajšej domény integrínového receptora na zodpovedajúce miesto fibronektínu. Interakcia cytoplazmatickej domény s fibrilárnym proteínom cytoskeletu, aktínom, sa uskutočňuje pomocou proteínov talínu, tanzínu a vinkulínu.
Obr.17. Schématická štruktúra molekuly fibronektínu
Interakcia s pomocou integrínových receptorov extracelulárnej matrice a prvkov cytoskeletu zabezpečuje obojsmerný prenos signálu. Ako je uvedené vyššie, extracelulárna matrica ovplyvňuje organizáciu cytoskeletu v cieľových bunkách. Aktínové filamenty zase môžu zmeniť orientáciu secernovaných molekúl fibronektínu a ich deštrukcia pod vplyvom cytochalazínu vedie k dezorganizácii molekúl fibronektínu a ich oddeleniu od bunkového povrchu.
Recepcia s účasťou integrínových receptorov bola podrobne analyzovaná na príklade kultúry fibroblastov. Ukázalo sa, že v procese prichytenia fibroblastov k substrátu, ku ktorému dochádza v prítomnosti fibronektínu v médiu alebo na jeho povrchu, sa receptory pohybujú a vytvárajú zhluky (fokálne kontakty). Interakcia integrínových receptorov s fibronektínom v oblasti fokálneho kontaktu zase indukuje tvorbu štruktúrovaného cytoskeletu v cytoplazme bunky. Okrem toho zohrávajú rozhodujúcu úlohu pri jeho tvorbe mikrofilamenty, ale podieľajú sa aj ďalšie zložky muskuloskeletálneho aparátu bunky - mikrotubuly a intermediárne vlákna.
Receptory pre fibronektín, ktoré sú vo veľkých množstvách prítomné v embryonálnych tkanivách, majú veľký význam v procesoch bunkovej diferenciácie. Predpokladá sa, že práve fibronektín v období embryonálneho vývoja riadi migráciu v embryách stavovcov aj bezstavovcov. V neprítomnosti fibronektínu mnohé bunky strácajú schopnosť syntetizovať špecifické proteíny a neuróny strácajú schopnosť riadiť rast. Je známe, že hladina fibronektínu v transformovaných bunkách klesá, čo je sprevádzané znížením stupňa ich väzby na extracelulárne médium. Výsledkom je, že bunky získavajú väčšiu mobilitu, čím sa zvyšuje pravdepodobnosť metastáz.
Ďalší glykoproteín, ktorý zabezpečuje adhéziu buniek k extracelulárnej matrici za účasti integrínových receptorov, sa nazýva laminín. Laminín, vylučovaný primárne epitelovými bunkami, pozostáva z troch veľmi dlhých polypeptidových reťazcov usporiadaných do kríža a spojených disulfidovými mostíkmi. Obsahuje niekoľko funkčných domén, ktoré viažu integríny bunkového povrchu, kolagén typu IV a ďalšie zložky extracelulárnej matrice. Interakcia laminínu a kolagénu typu IV, ktorý sa nachádza vo veľkých množstvách v bazálnej membráne, slúži na to, aby sa k nej pripojili bunky. Preto je laminín prítomný predovšetkým na tej strane bazálnej membrány, ktorá je privrátená k plazmatickej membráne epitelových buniek, zatiaľ čo fibronektín zabezpečuje väzbu matricových makromolekúl a buniek spojivového tkaniva na opačnej strane bazálnej membrány.
Receptory dvoch špecifických rodín integrínov sa podieľajú na agregácii krvných doštičiek počas zrážania krvi a na interakcii leukocytov s vaskulárnymi endotelovými bunkami. Krvné doštičky exprimujú integríny, ktoré viažu fibrinogén, von Willebrandov faktor a fibronektín počas zrážania krvi. Táto interakcia podporuje adhéziu krvných doštičiek a tvorbu zrazenín. Odrody integrínov, ktoré sa nachádzajú výlučne v leukocytoch, umožňujú bunkám pripojiť sa v mieste infekcie k endotelu, ktorý vystiela krvné cievy a prejsť cez túto bariéru.
Bola preukázaná účasť integrínových receptorov na regeneračných procesoch. Po prerezaní periférneho nervu sa teda axóny môžu regenerovať pomocou membránových receptorov rastových kužeľov vytvorených na odrezaných koncoch. Kľúčovú úlohu v tom zohráva väzba integrínových receptorov na laminín alebo komplex laminín-proteoglykán.
Je potrebné poznamenať, že často je rozdelenie makromolekúl na zložky extracelulárnej matrice a plazmatickej membrány buniek skôr ľubovoľné. Niektoré proteoglykány sú teda integrálnymi proteínmi plazmatickej membrány: ich jadrový proteín môže preniknúť do dvojvrstvy alebo sa na ňu kovalentne viazať. Interakciou s väčšinou zložiek extracelulárnej matrice proteoglykány podporujú prichytenie buniek k matrici. Na druhej strane sú zložky matrice tiež pripojené k povrchu bunky pomocou špecifických receptorových proteoglykánov.
Bunky mnohobunkového organizmu teda obsahujú určitý súbor povrchových receptorov, ktoré im umožňujú špecificky sa viazať na iné bunky alebo na extracelulárnu matricu. Na takéto interakcie každá jednotlivá bunka využíva mnoho rôznych adhezívnych systémov, ktoré sa vyznačujú veľkou podobnosťou molekulárnych mechanizmov a vysokou homológiou proteínov, ktoré sa na nich podieľajú. V dôsledku toho majú bunky akéhokoľvek typu, v tej či onej miere, vzájomnú afinitu, čo zase umožňuje súčasné spojenie mnohých receptorov s mnohými ligandami susednej bunky alebo extracelulárnej matrice. Živočíšne bunky sú zároveň schopné rozpoznať relatívne malé rozdiely v povrchových vlastnostiach plazmatických membrán a nadviazať s inými bunkami a matricou len tie najlepšie z mnohých možných kontaktov. V rôznych štádiách vývoja zvierat a v rôznych tkanivách sú rozdielne exprimované rôzne proteíny adhézneho receptora, ktoré určujú správanie buniek v embryogenéze. Tieto isté molekuly sa objavujú na bunkách, ktoré sa podieľajú na oprave tkaniva po poškodení.
Aktivita povrchových receptorov buniek je spojená s takým javom, akým je bunková adhézia.
Priľnavosť- proces interakcie špecifických glykoproteínov susediacich plazmatických membrán buniek alebo buniek, ktoré sa navzájom rozpoznávajú a extracelulárnu matricu. V prípade, že v tomto prípade glykoiroteíny vytvoria väzby, dôjde k adhézii a následne k vytvoreniu pevných medzibunkových kontaktov alebo kontaktov medzi bunkou a extracelulárnou matricou.
Všetky bunkové adhézne molekuly sú rozdelené do 5 tried.
1. Kadheríny. Ide o transmembránové glykoproteíny, ktoré na adhéziu využívajú ióny vápnika. Sú zodpovedné za organizáciu cytoskeletu, interakciu buniek s inými bunkami.
2. Integríny. Ako už bolo uvedené, integríny sú membránové receptory pre proteínové molekuly extracelulárnej matrice - fibronektín, laminín atď. Viažu extracelulárnu matricu na cytoskelet pomocou intracelulárnych proteínov. talín, vinkulín, a-akti-nina. Fungujú tak bunkové, ako aj extracelulárne a medzibunkové adhézne molekuly.
3. Selektíny. Zabezpečte priľnavosť leukocytov k endotelu nádoby a teda - interakcie leukocytov a endotelu, migrácia leukocytov cez steny ciev do tkanív.
4. Rodina imunoglobulínov. Tieto molekuly hrajú dôležitú úlohu v imunitnej odpovedi, ako aj pri embryogenéze, hojení rán atď.
5. Gomingove molekuly. Zabezpečujú interakciu lymfocytov s endotelom, ich migráciu a osídlenie špecifických oblastí imunokompetentných orgánov.
Adhézia je teda dôležitým článkom pri prijímaní buniek, hrá dôležitú úlohu v medzibunkových interakciách a interakciách buniek s extracelulárnou matricou. Adhezívne procesy sú absolútne nevyhnutné pre také všeobecné biologické procesy, ako je embryogenéza, imunitná odpoveď, rast, regenerácia atď. Podieľajú sa tiež na regulácii intracelulárnej a tkanivovej homeostázy.
CYTOPLAZM
HYALOPLAZMA. Hyaloplazma sa tiež nazýva bunková šťava, cytosol, alebo bunková matrica. Toto je hlavná časť cytoplazmy, ktorá tvorí asi 55 % objemu bunky. Vykonáva hlavné bunkové metabolické procesy. Hyalonlasma je komplexný koloidný systém a pozostáva z homogénnej jemnozrnnej látky s nízkou hustotou elektrónov. Pozostáva z vody, bielkovín, nukleových kyselín, polysacharidov, lipidov, anorganických látok. Hyaloplazma môže zmeniť svoj stav agregácie: prejsť z tekutého stavu (sol) do hustejšieho gél. To môže zmeniť tvar bunky, jej pohyblivosť a metabolizmus. Funkcie hyalonlasmy:
1. Metabolický - metabolizmus tukov, bielkovín, sacharidov.
2. Tvorba kvapalného mikroprostredia (bunková matrica).
3. Účasť na pohybe buniek, metabolizme a energii. ORGANELES. Organely sú druhým najdôležitejším povinným
bunková zložka. Dôležitou vlastnosťou organel je, že majú trvalú prísne definovanú štruktúru a funkcie. Autor: funkčná vlastnosť Všetky organely sú rozdelené do 2 skupín:
1. Organely všeobecného významu. Obsiahnuté vo všetkých bunkách, pretože sú potrebné pre ich životne dôležitú činnosť. Takéto organely sú: mitochondrie, dva typy endoplazmatického retikula (ER), Goljiho komplex (CG), centrioly, ribozómy, lyzozómy, peroxizómy, mikrotubuly a mikrovlákna.
2. Organely osobitného významu. Existujú len tie bunky, ktoré vykonávajú špeciálne funkcie. Takéto organely sú myofibrily vo svalových vláknach a bunkách, neurofibrily v neurónoch, bičíky a mihalnice.
Autor: štrukturálny znak Všetky organely sú rozdelené na: 1) organely membránového typu a 2) organely nemembránového typu. Okrem toho môžu byť nemembránové organely postavené podľa fibrilárne a zrnitý princíp.
V organelách membránového typu sú hlavnou zložkou intracelulárne membrány. Tieto organely zahŕňajú mitochondrie, ER, CG, lyzozómy a peroxizómy. Medzi nemembranózne organely fibrilárneho typu patria mikrotubuly, mikrofilamenty, mihalnice, bičíky a centrioly. Nemembránové granulárne organely zahŕňajú ribozómy a polyzómy.
MEMBRÁNOVÉ ORGANELY
ENDOPLASMATICKÁ SIEŤ (ER) je membránová organela opísaná v roku 1945 K. Porterom. Jeho popis bol možný vďaka elektrónovému mikroskopu. EPS je systém malých kanálikov, vakuol, vakov, ktoré tvoria súvislú komplexnú sieť v bunke, ktorej prvky môžu často vytvárať izolované vakuoly, ktoré sa objavujú na ultratenkých rezoch. ER sa skladá z membrán, ktoré sú tenšie ako cytolema a obsahujú viac bielkovín vďaka početným enzýmovým systémom, ktoré obsahuje. Existujú 2 typy EPS: zrnitý(hrubé) a agranulárny, alebo hladké. Oba typy EPS sa môžu vzájomne premieňať na seba a sú funkčne prepojené tzv prechodný, alebo prechodný zónu.
Granulovaný EPS (obr. 3.3) obsahuje na svojom povrchu ribozómy (polyzómy) a je to organela biosyntézy bielkovín. Polyzómy alebo ribozómy sa viažu na ER pomocou tzv dokovací proteín. Zároveň sa v membráne ER nachádzajú špeciálne integrálne proteíny. riboforíny, tiež viazanie ribozómov a vytváranie hydrofóbnych trapembránových kanálov na transport syntetizovanej polypentidovej hodnoty do lúmenu granulárneho EPS.
Granulovaný EPS je viditeľný iba v elektrónovom mikroskope. Vo svetelnom mikroskope je znakom vyvinutého granulárneho EPS bazofília cytoplazmy. Granulovaný EPS je prítomný v každej bunke, ale stupeň jeho vývoja je odlišný. Maximálne je vyvinutý v bunkách syntetizujúcich proteín na export, t.j. v sekrečných bunkách. Granulovaný ER dosahuje svoj maximálny vývoj v neurocytoch, v ktorých jeho cisterny získavajú usporiadané usporiadanie. V tomto prípade sa na svetelnej mikroskopickej úrovni zisťuje vo forme pravidelne umiestnených oblastí cytoplazmatickej bazofílie, tzv. bazofilná látka Nissl.
Funkcia granulovaný EPS - syntéza bielkovín na export. Okrem toho sa v ňom vyskytujú počiatočné posttranslačné zmeny v polypeptidovom reťazci: hydroxylácia, sulfatácia a fosforylácia, glykozylácia. Posledná reakcia je obzvlášť dôležitá, pretože vedie k vzniku glykoproteíny- najbežnejší produkt bunkovej sekrécie.
Agranulárny (hladký) ER je trojrozmerná sieť tubulov, ktoré neobsahujú ribozómy. Granulovaný ER sa môže premeniť na hladký ER bez prerušenia, ale môže existovať ako nezávislá organela. Miesto prechodu granulárneho ER na agranulárne ER je tzv prechodný (stredný, prechodný)časť. Z nej pochádza oddelenie vezikúl so syntetizovaným proteínom a dopraviť ich do Golgiho komplexu.
Funkcie hladké eps:
1. Separácia cytoplazmy bunky na rezy - priehradky, z ktorých každá má svoju vlastnú skupinu biochemických reakcií.
2. Biosyntéza tukov, sacharidov.
3. Tvorba peroxizómov;
4. Biosyntéza steroidných hormónov;
5. Detoxikácia exogénnych a endogénnych jedov, hormónov, biogénnych amínov, liečiv v dôsledku aktivity špeciálnych enzýmov.
6. Ukladanie iónov vápnika (vo svalových vláknach a myocytoch);
7. Zdroj membrán na obnovu karyolemy v telofáze mitózy.
PLATE GOLGI KOMPLEX. Ide o membránovú organelu opísanú v roku 1898 talianskym neurohistológom C. Golgim. Túto organelu pomenoval intracelulárne retikulum vzhľadom na to, že vo svetelnom mikroskope má sieťovaný vzhľad (obr. 3.4, a). Svetelná mikroskopia neposkytuje úplný obraz o štruktúre tejto organely. Vo svetelnom mikroskope vyzerá Golgiho komplex ako zložitá sieť, v ktorej môžu byť bunky navzájom spojené alebo ležať nezávisle na sebe. (diktyozómy) vo forme oddelených tmavých oblastí, tyčiniek, zŕn, konkávnych diskov. Medzi retikulárnou a difúznou formou Golgiho komplexu nie je zásadný rozdiel, možno pozorovať zmenu foriem tohto orgamelu. Dokonca aj v ére svetelnej mikroskopie sa zistilo, že morfológia Golgiho komplexu závisí od štádia sekrečného cyklu. To umožnilo D.N. Nasonovovi navrhnúť, že Golgiho komplex zabezpečuje akumuláciu syntetizovaných látok v bunke. Podľa elektrónovej mikroskopie sa Golgiho komplex skladá z membránových štruktúr: ploché membránové vaky s ampulárnymi rozšíreniami na koncoch, ako aj veľké a malé vakuoly (obr. 3.4, Obr. b, c). Kombinácia týchto útvarov sa nazýva diktyozóm. Dictyozóm obsahuje 5-10 vrecovitých cisterien. Počet diktyozómov v bunke môže dosiahnuť niekoľko desiatok. Okrem toho je každý diktyozóm spojený so susedným pomocou vakuol. Každý diktyozóm obsahuje proximálne, nezrelé, vznikajúce, alebo CIS-zóna, - otočené k jadru, a distálny, TRANS zóna. Ten je na rozdiel od konvexného cis-povrchu konkávny, zrelý, obrátený k cytoleme bunky. Z cis strany sú pripojené vezikuly, ktoré sú oddelené od ER prechodovej zóny a obsahujú novosyntetizovaný a čiastočne spracovaný proteín. V tomto prípade sú membrány vezikúl vložené do cis-povrchovej membrány. Z trans strany sú oddelené sekrečné vezikuly a lyzozómy. V Golgiho komplexe teda dochádza k neustálemu prúdeniu bunkových membrán a ich dozrievaniu. Funkcie Golgiho komplex:
1. Akumulácia, dozrievanie a kondenzácia produktov biosyntézy bielkovín (vyskytujúce sa v granulovanom EPS).
2. Syntéza polysacharidov a premena jednoduchých bielkovín na glykoproteíny.
3. Tvorba liponroteidov.
4. Tvorba sekrečných inklúzií a ich uvoľňovanie z bunky (obalenie a sekrécia).
5. Tvorba primárnych lyzozómov.
6. Tvorba bunkových membrán.
7. Vzdelávanie akrozómy- štruktúra obsahujúca enzýmy, ktorá sa nachádza na prednom konci spermie a je potrebná na oplodnenie vajíčka, deštrukciu jeho membrán.
 |
Veľkosť mitochondrií je od 0,5 do 7 mikrónov a ich celkový počet v bunke je od 50 do 5000. Tieto organely sú dobre viditeľné vo svetelnom mikroskope, ale informácie o ich štruktúre získané v tomto prípade sú vzácne (obr. 3.5 , a). Elektrónový mikroskop ukázal, že mitochondrie pozostávajú z dvoch membrán – vonkajšej a vnútornej, pričom každá z nich má hrúbku 7 nm (obr. 3.5, b, c, 3.6, a). Medzi vonkajšou a vnútornou membránou je medzera s veľkosťou až 20 nm.
Vnútorná membrána je nerovnomerná, tvorí veľa záhybov alebo kristov. Tieto cristae prebiehajú kolmo na povrch mitochondrií. Na povrchu cristae sú hríbovité útvary (oxizómy, ATPzómy alebo F-častice), predstavujúci komplex ATP-syntetáza (obr. 3.6) Vnútorná membrána ohraničuje mitochondriálnu matricu. Obsahuje početné enzýmy na oxidáciu pyruvátu a mastných kyselín, ako aj enzýmy z Krebsovho cyklu. Okrem toho matrica obsahuje mitochondriálnu DNA, mitochondriálne ribozómy, tRNA a enzýmy aktivujúce mitochondriálny genóm. Vnútorná membrána obsahuje tri typy proteínov: enzýmy, ktoré katalyzujú oxidačné reakcie; ATP-syntetický komplex syntetizujúci ATP v matrici; transportné proteíny. Vonkajšia membrána obsahuje enzýmy, ktoré premieňajú lipidy na reakčné zlúčeniny, ktoré sa potom podieľajú na metabolických procesoch matrice. Medzimembránový priestor obsahuje enzýmy potrebné na oxidačnú fosforyláciu. Pretože Keďže mitochondrie majú svoj vlastný genóm, majú autonómny systém syntézy proteínov a môžu si čiastočne vytvárať vlastné membránové proteíny.
Funkcie.
1. Poskytovanie energie bunke vo forme ATP.
2. Účasť na biosyntéze steroidných hormónov (niektoré väzby v biosyntéze týchto hormónov sa vyskytujú v mitochondriách). Bunky produkujúce ste
roidné hormóny majú veľké mitochondrie so zložitými veľkými tubulárnymi cristae.
3. Ukladanie vápnika.
4. Účasť na syntéze nukleových kyselín. V niektorých prípadoch v dôsledku mutácií mitochondriálnej DNA, tzv mitochondriálne ochorenie, sa prejavuje širokými a závažnými príznakmi. LYSOSOME. Sú to membránové organely, ktoré nie sú viditeľné pod svetelným mikroskopom. Objavil ich v roku 1955 K. de Duve pomocou elektrónového mikroskopu (obr. 3.7). Sú to membránové vezikuly obsahujúce hydrolytické enzýmy: kyslá fosfatáza, lipáza, proteázy, nukleázy atď., spolu viac ako 50 enzýmov. Existuje 5 typov lyzozómov:
1. Primárne lyzozómy, práve oddelený od trans povrchu Golgiho komplexu.
2. sekundárne lyzozómy, alebo fagolyzozómy. Sú to lyzozómy, ktoré sa spojili s fagozóm- fagocytovaná častica obklopená membránou.
3. Zvyškové telesá- sú to vrstvené útvary, ktoré sa tvoria, ak proces štiepenia fagocytovaných častíc neskončil. Príkladom zvyškových telies môže byť lipofuscínové inklúzie, ktoré sa objavujú v niektorých bunkách počas ich starnutia, obsahujú endogénny pigment lipofuscín.
4. Primárne lyzozómy môžu splynúť s odumierajúcimi a starými organelami, ktoré zničia. Tieto lyzozómy sa nazývajú autofagozómy.
5. Multivezikulárne telieska. Sú to veľké vakuoly, v ktorých je zase niekoľko takzvaných vnútorných vezikúl. Vnútorné vezikuly sa zrejme tvoria pučaním dovnútra z membrány vakuol. Vnútorné vezikuly môžu byť postupne rozpustené enzýmami obsiahnutými v matrici tela.
Funkcie lyzozómy: 1. Intracelulárne trávenie. 2. Účasť na fagocytóze. 3. Účasť na mitóze – deštrukcia jadrového obalu. 4. Účasť na intracelulárnej regenerácii.5. Účasť na autolýze – sebadeštrukcii bunky po jej smrti.
Existuje veľká skupina ochorení tzv lyzozomálne ochorenia, alebo skladovacie choroby. Sú to dedičné ochorenia, prejavujúce sa nedostatkom určitého lyzozomálneho pigmentu. Zároveň sa v cytoplazme bunky hromadia nestrávené produkty.
 |
metabolizmus (glykogén, glykolinidy, bielkoviny, obr. 3.7, b, c),čo vedie k postupnej bunkovej smrti. PEROXIZÓMY. Peroxizómy sú organely, ktoré sa podobajú na lyzozómy, ale obsahujú enzýmy potrebné na syntézu a deštrukciu endogénnych peroxidov – neroxidázu, katalázu a iné, celkovo ich je až 15. V elektrónovom mikroskope sú to guľovité alebo elipsoidné vezikuly so stredne hustým jadrom. (obr. 3.8). Peroxizómy sa tvoria oddelením vezikúl od hladkého ER. Enzýmy potom migrujú do týchto vezikúl, ktoré sa syntetizujú oddelene v cytosóle alebo v granulárnom ER.
Funkcie peroxizómy: 1. Spolu s mitochondriami sú to organely na využitie kyslíka. V dôsledku toho v nich vzniká silné oxidačné činidlo H 2 0 2. 2. Štiepenie prebytočných peroxidov pomocou enzýmu katalázy a tým ochrana buniek pred smrťou. 3. Štiepenie pomocou peroxizómov syntetizovaných v samotných peroxizómoch toxických produktov exogénneho pôvodu (detoxikácia). Túto funkciu vykonávajú napríklad peroxizómy pečeňových buniek a obličkových buniek. 4. Účasť na bunkovom metabolizme: peroxizómové enzýmy katalyzujú rozklad mastných kyselín, podieľajú sa na metabolizme aminokyselín a iných látok.
Existujú tzv peroxizomálne choroby spojené s defektmi peroxizómových enzýmov a charakterizované závažným poškodením orgánov, ktoré vedie k smrti v detstve. BEZMEMBRÁNOVÉ ORGANELY
RIBOZÓMY. Sú to organely biosyntézy bielkovín. Pozostávajú z dvoch ribonukleothyroidných podjednotiek – veľkej a malej. Tieto podjednotky môžu byť spojené, pričom medzi nimi je umiestnená mediátorová molekula RNA. Existujú voľné ribozómy - ribozómy, ktoré nie sú spojené s EPS. Môžu byť samostatné a politika, keď je na jednej molekule i-RNA viacero ribozómov (obr. 3.9). Druhým typom ribozómov sú asociované ribozómy pripojené k EPS.
 |
Funkcia ribozóm. Voľné ribozómy a polyzómy vykonávajú biosyntézu proteínov pre vlastné potreby bunky.
Ribozómy naviazané na EPS syntetizujú proteín na „export“, pre potreby celého organizmu (napríklad v sekrečných bunkách, neurónoch a pod.).
MIKROTÚRKY. Mikrotubuly sú organely fibrilárneho typu. Majú priemer 24 nm a dĺžku až niekoľko mikrónov. Sú to rovné dlhé duté valce vyrobené z 13 obvodových vlákien alebo protofilamentov. Každé vlákno je tvorené globulárnym proteínom tubulín, ktorý existuje vo forme dvoch podjednotiek – kalamus (obr. 3.10). V každom vlákne sú tieto podjednotky usporiadané striedavo. Vlákna v mikrotubule sú špirálovité. Proteínové molekuly spojené s mikrotubulami sa vzďaľujú od mikrotubulov. (proteíny spojené s mikrotubulami alebo MAP). Tieto proteíny stabilizujú mikrotubuly a tiež ich viažu na iné prvky cytoskeletu a organel. Proteín spojený s mikrotubulami kiezin,čo je enzým, ktorý rozkladá ATP a premieňa energiu jeho rozpadu na mechanickú energiu. Na jednom konci sa kiezín viaže na špecifickú organelu a na druhom konci vplyvom energie ATP kĺže po mikrotubule, čím posúva organely v cytoplazme.
 |
Mikrotubuly sú vysoko dynamické štruktúry. Majú dva konce: (-) a (+)- končí. Negatívnym koncom je miesto depolymerizácie mikrotubulov, zatiaľ čo pozitívnym koncom je miesto, kde sa vytvárajú nové molekuly tubulínu. V niektorých prípadoch (základné telo) negatívny koniec sa zdá byť ukotvený a rozpad sa tu zastaví. V dôsledku toho dochádza k zväčšeniu veľkosti mihalníc v dôsledku rozšírenia na (+) - konci.
Funkcie mikrotubuly sú nasledovné. 1. Pôsobiť ako cytoskelet;
2. Podieľať sa na transporte látok a organel v bunke;
3. Podieľať sa na tvorbe deliaceho vretienka a zabezpečiť divergenciu chromozómov v mitóze;
4. Sú súčasťou centrioly, mihalníc, bičíkov.
Ak sú bunky ošetrené kolchicínom, ktorý ničí mikrotubuly cytoskeletu, potom bunky zmenia svoj tvar, zmršťujú sa a strácajú schopnosť deliť sa.
MIKROFILAMENTY. Je to druhá zložka cytoskeletu. Existujú dva typy mikrofilamentov: 1) aktín; 2) medziprodukt. Okrem toho cytoskelet obsahuje mnoho doplnkových proteínov, ktoré spájajú vlákna navzájom alebo s inými bunkovými štruktúrami.
Aktínové vlákna sú postavené z aktínového proteínu a vznikajú ako výsledok jeho polymerizácie. Aktín v bunke je v dvoch formách: 1) v rozpustenej forme (G-aktín alebo globulárny aktín); 2) v polymerizovanej forme, t.j. vo forme vlákien (F-aktín). V bunke je dynamická rovnováha medzi 2 formami aktínu. Rovnako ako v mikrotubuloch, aktínové filamenty majú (+) a (-) - póly a v bunke prebieha neustály proces rozpadu týchto filamentov na záporných a vytvárania na kladných póloch. Tento proces sa nazýva bežiaci pás ling. Zohráva významnú úlohu pri zmene stavu agregácie cytoplazmy, zabezpečuje pohyblivosť bunky, podieľa sa na pohybe jej organel, na vzniku a zániku pseudopódií, mikroklkov, priebehu endocytózy a exocytózy. Mikrotubuly tvoria kostru mikroklkov a podieľajú sa aj na organizácii medzibunkových inklúzií.
Medziľahlé vlákna- vlákna, ktoré majú hrúbku väčšiu ako aktínové vlákna, ale menšiu ako mikrotubuly. Toto sú najstabilnejšie bunkové vlákna. Plnia podpornú funkciu. Napríklad tieto štruktúry ležia po celej dĺžke procesov nervových buniek, v oblasti desmozómov, v cytoplazme hladkých myocytov. V bunkách rôznych typov sa medziľahlé vlákna líšia zložením. V neurónoch sa tvoria neurofilamenty pozostávajúce z troch rôznych polypentidov. V neurogliových bunkách obsahujú intermediárne vlákna kyslý gliový proteín. Epitelové bunky obsahujú keratínové vlákna (tonofilamenty)(obr. 3.11).
CENTRUM BUNIEK (obr. 3.12). Ide o organelu viditeľného a svetelného mikroskopu, ale jej tenkú štruktúru študoval iba elektrónový mikroskop. V medzifázovej bunke sa bunkové centrum skladá z dvoch valcových dutinových štruktúr s dĺžkou do 0,5 µm a priemerom do 0,2 µm. Tieto štruktúry sú tzv centrioles. Tvoria diplozóm. V diplozóme ležia dcérske centrioly navzájom v pravom uhle. Každý centriol je zložený z 9 trojíc po obvode usporiadaných mikrotubulov, ktoré po dĺžke čiastočne splývajú. Zloženie cetriolov zahŕňa okrem mikrotubulov aj „rukoväte“ z proteínu dyneínu, ktoré spájajú susedné triplety vo forme mostíkov. Neexistujú žiadne centrálne mikrotubuly a centriolový vzorec - (9x3) + 0. Každý triplet mikrotubulov je tiež spojený s guľovitými štruktúrami - satelitov. Mikrotubuly sa rozchádzajú od satelitov do strán a tvoria sa centrosféra.
Centrioly sú dynamické štruktúry a podliehajú zmenám v mitotickom cykle. V nedeliacej sa bunke ležia párové centrioly (centrozómy) v perinukleárnej zóne bunky. V S-perióde mitotického cyklu sa duplikujú, pričom v pravom uhle ku každému zrelému centriolu vzniká dcérsky centriol. V dcérskych centriolách je najprv len 9 samostatných mikrotubulov, ale ako centrioly dozrievajú, menia sa na triplety. Ďalej sa páry centriolov rozchádzajú smerom k pólom bunky a stávajú sa organizačné centrá vretenových mikrotubulov.
Hodnota centriolov.
1. Sú centrom organizácie vretenových mikrotubulov.
2. Tvorba mihalníc a bičíkov.
3. Zabezpečenie vnútrobunkového pohybu organel. Niektorí autori sa domnievajú, že určujúce funkcie bunky
Stred je druhou a treťou funkciou, keďže v rastlinných bunkách nie sú centrioly, napriek tomu sa v nich tvorí deliace vreteno.
mihalnice a bičíky (obr. 3.13). Sú to špeciálne organely pohybu. Nachádzajú sa v niektorých bunkách - spermiách, epitelových bunkách priedušnice a priedušiek, mužských vas deferens atď. Vo svetelnom mikroskope vyzerajú mihalnice a bičíky ako tenké výrastky. V elektrónovom mikroskope sa zistilo, že malé granule ležia na dne riasiniek a bičíkov - bazálne telá, podobnou štruktúrou ako centrioly. Z bazálneho tela, ktoré je matricou pre rast mihalníc a bičíkov, odchádza tenký valec mikrotubulov - axiálny závit, alebo axonéma. Skladá sa z 9 dubletov mikrotubulov, na ktorých sú „rúčky“ bielkovín. dyneín. Axonéma je pokrytá cytolemou. V strede je pár mikrotubulov obklopených špeciálnou škrupinou - spojka, alebo vnútorná kapsula. Radiálne lúče prebiehajú od dubletov k centrálnej objímke. v dôsledku toho vzorec mihalníc a bičíkov je (9x2) + 2.
Základom mikrotubulov bičíkov a mihalníc je neredukovateľný proteín tubulín. Proteínové "rúčky" - dyneín- má ATPázu aktívnu -gio: štiepi ATP, vďaka energii ktorej sú dublety mikrotubulov vzájomne posunuté. Takto sa vykonávajú vlnovité pohyby mihalníc a bičíkov.
Existuje geneticky podmienená choroba - Kart-Gsnerov syndróm, v ktorých axonéme chýbajú buď rukoväte dyneínu, ani centrálna kapsula a centrálne mikrotubuly (syndróm fixovaných mihalníc). Takíto pacienti trpia recidivujúcou bronchitídou, sinusitídou a tracheitídou. U mužov je v dôsledku nehybnosti spermií zaznamenaná neplodnosť.
MYOPIBRILY sa nachádzajú vo svalových bunkách a myosymplastoch a ich štruktúre sa venuje téma „Svalové tkanivá“. Neurofibrily sa nachádzajú v neurónoch a pozostávajú z neurotubulu a neurofilamenty. Ich funkciou je podpora a transport.
INKLÚZIE
Inklúzie sú nestále zložky bunky, ktoré nemajú striktne trvalú štruktúru (ich štruktúra sa môže meniť). V bunke sa zisťujú iba počas určitých období životnej aktivity alebo životného cyklu.
 |
KLASIFIKÁCIA INKLÚZIE.
1. Trofické inklúzie sú uložené živiny. Medzi takéto inklúzie patria napríklad inklúzie glykogénu, tuku.
2. pigmentované inklúzie. Príkladmi takýchto inklúzií sú hemoglobín v erytrocytoch, melanín v melanocytoch. V niektorých bunkách (nerv, pečeň, kardiomyocyty) sa počas starnutia v lyzozómoch hromadí hnedý starnúci pigment. lipofuscín, nenesie, ako sa verí, špecifickú funkciu a vzniká v dôsledku opotrebovania bunkových štruktúr. Preto sú pigmentové inklúzie chemicky, štrukturálne a funkčne heterogénnou skupinou. Hemoglobín sa podieľa na transporte plynov, melanín plní ochrannú funkciu a lipofuscín je konečným produktom metabolizmu. Pigmentové inklúzie, s výnimkou liofuscínu, nie sú obklopené membránou.
3. Sekrečné inklúzie sa detegujú v sekrečných bunkách a pozostávajú z produktov, ktoré sú biologicky aktívnymi látkami a inými látkami potrebnými na realizáciu telesných funkcií (bielkovinové inklúzie vrátane enzýmov, slizničné inklúzie v pohárikových bunkách atď.). Tieto inklúzie vyzerajú ako vezikuly obklopené membránou, v ktorých vylučovaný produkt môže mať rôzne hustoty elektrónov a sú často obklopené ľahkým bezštruktúrnym okrajom. 4. Vylučovacie inklúzie- inklúzie, ktoré sa majú z bunky odstrániť, keďže pozostávajú z konečných produktov metabolizmu. Príkladom sú inklúzie močoviny v obličkových bunkách atď. Štruktúra je podobná sekrečným inklúziám.
5. Špeciálne inklúzie - fagocytované častice (fagozómy) vstupujúce do bunky endocytózou (pozri nižšie). Rôzne typy inklúzií sú znázornené na obr. 3.14.
schopnosť buniek priľnúť k sebe navzájom a k rôznym substrátom
bunkovej adhézie(z latinčiny adhaesio- priľnavosť), ich schopnosť lepiť sa medzi sebou a s rôznymi podkladmi. Adhézia je zrejme spôsobená glykokalyxou a lipoproteínmi plazmatickej membrány. Existujú dva hlavné typy bunkovej adhézie: bunka-extracelulárna matrica a bunka-bunka. Bunkové adhézne proteíny zahŕňajú: integríny, ktoré fungujú ako bunkový substrát a medzibunkové adhezívne receptory; selektíny - adhézne molekuly, ktoré zabezpečujú adhéziu leukocytov k endotelovým bunkám; kadheríny sú homofilné medzibunkové proteíny závislé od vápnika; adhezívne receptory nadrodiny imunoglobulínov, ktoré sú obzvlášť dôležité pri embryogenéze, hojení rán a imunitnej odpovedi; navádzacie receptory – molekuly, ktoré zabezpečujú vstup lymfocytov do špecifického lymfoidného tkaniva. Väčšina buniek sa vyznačuje selektívnou adhéziou: po umelej disociácii buniek z rôznych organizmov alebo tkanív zo suspenzie sa zhromažďujú (agregujú) do samostatných zhlukov prevažne rovnakého typu buniek. Adhézia sa preruší, keď sa z média odstránia ióny Ca2+, bunky sa ošetria špecifickými enzýmami (napríklad trypsínom) a po odstránení disociačného činidla sa rýchlo obnoví. Schopnosť nádorových buniek metastázovať je spojená so zhoršenou selektivitou adhézie.
Pozri tiež:
Glykokalyx
GLYKOKALYX(z gréčtiny glykys- sladké a latinské callum- hrubá koža), glykoproteínový komplex obsiahnutý na vonkajšom povrchu plazmatickej membrány v živočíšnych bunkách. Hrúbka - niekoľko desiatok nanometrov ...
Aglutinácia
AGLUTINÁCIA(z latinčiny aglutinácia- lepenie), lepenie a agregácia antigénnych častíc (napríklad baktérií, erytrocytov, leukocytov a iných buniek), ako aj akýchkoľvek inertných častíc naplnených antigénmi, pôsobením špecifických protilátok - aglutinínov. Vyskytuje sa v tele a možno ho pozorovať in vitro...
Plán I. Definícia adhézie a jej význam II. Adhézne proteíny III. Medzibunkové kontakty 1. Kontakty bunka-bunka 2. Kontakty bunka-matrica 3. Proteíny extracelulárnej matrice
Definovanie adhézie Bunková adhézia je spojenie buniek, ktoré vedie k vytvoreniu určitých správnych typov histologických štruktúr špecifických pre tieto typy buniek. Mechanizmy adhézie určujú architektúru tela - jeho tvar, mechanické vlastnosti a rozmiestnenie buniek rôznych typov.
Význam medzibunkovej adhézie Bunkové spojenia tvoria komunikačné cesty, ktoré bunkám umožňujú vymieňať si signály, ktoré koordinujú ich správanie a regulujú génovú expresiu. Väzby na susedné bunky a extracelulárna matrica ovplyvňujú orientáciu vnútorných štruktúr bunky. Vytváranie a prerušovanie kontaktov, modifikácia matrice sa podieľa na migrácii buniek vo vyvíjajúcom sa organizme a riadi ich pohyb pri opravných procesoch.
Adhézne proteíny Špecifickosť bunkovej adhézie je určená prítomnosťou bunkových adhéznych proteínov na bunkovom povrchu Adhézne proteíny Integríny Ig-like proteíny Selektíny Kadheríny
Kadheríny vykazujú svoju adhezívnu schopnosť len v prítomnosti Ca 2+ iónov. Štrukturálne je klasický kadherín transmembránový proteín, ktorý existuje vo forme paralelného diméru. Kadheríny sú v komplexe s katenínmi. Podieľajte sa na medzibunkovej adhézii.
Integríny sú integrálne proteíny αβ heterodimérnej štruktúry. Podieľať sa na vytváraní kontaktov medzi bunkou a matricou. Rozpoznateľný lokus v týchto ligandoch je tripeptidová sekvencia Arg-Gly-Asp (RGD).
Selektíny sú monomérne proteíny. Ich N-terminálna doména má vlastnosti lektínov, t.j. má špecifickú afinitu k jednému alebo druhému terminálnemu monosacharidu oligosacharidových reťazcov. To. selektíny dokážu rozpoznať určité sacharidové zložky na bunkovom povrchu. Po lektínovej doméne nasleduje séria troch až desiatich ďalších domén. Niektoré z nich ovplyvňujú konformáciu prvej domény, zatiaľ čo iné sa podieľajú na väzbe sacharidov. Selektíny hrajú dôležitú úlohu v procese transmigrácie leukocytov do miesta poškodenia L-selektínom (leukocyty) počas zápalovej odpovede. E-selektín (endotelové bunky) P-selektín (trombocyty)
Ig-like proteins (ICAM) Adhezívne Ig a Ig-like proteíny sa nachádzajú na povrchu lymfoidných a mnohých iných buniek (napr. endoteliocytov), ktoré pôsobia ako receptory.
Receptor B-buniek má štruktúru blízku štruktúre klasických imunoglobulínov. Pozostáva z dvoch identických ťažkých reťazcov a dvoch identických ľahkých reťazcov spojených niekoľkými bisulfidovými mostíkmi. B bunky jedného klonu majú iba jednu imunošpecifickosť na Ig povrchu. Preto B-lymfocyty najšpecifickejšie reagujú s antigénmi.
Receptor T buniek Receptor T buniek pozostáva z jedného α a jedného β reťazca spojených bisulfidovým mostíkom. V alfa a beta reťazcoch možno rozlíšiť variabilné a konštantné domény.
Typy spojenia molekúl Adhézia môže prebiehať na základe dvoch mechanizmov: a) homofilné - adhézne molekuly jednej bunky sa viažu na molekuly rovnakého typu susedných buniek; b) heterofilné, keď dve bunky majú na svojom povrchu rôzne typy adhéznych molekúl, ktoré sa na seba viažu.
Bunkové kontakty Bunka - bunka 1) Kontakty jednoduchého typu: a) adhezívne b) interdigitálne (prstové spoje) 2) kontakty spojovacieho typu - desmozómy a adhezívne pásy; 3) uzamykacie kontakty - tesné spojenie 4) Komunikačné kontakty a) nexusy b) synapsie Bunka - matrix 1) Hemidesmozómy; 2) Ohniskové kontakty
Architektonické typy tkanív Epitel Mnoho buniek - málo medzibunkovej látky Medzibunkové kontakty Spojivové Mnoho medzibunkových látok - málo buniek Kontakty buniek s matricou
Všeobecná schéma štruktúry bunkových kontaktov Medzibunkové kontakty, ako aj bunkové kontakty s medzibunkovými kontaktmi, sa tvoria podľa nasledujúcej schémy: Cytoskeletový prvok (aktín alebo intermediárne filamenty) Cytoplazma Plazmalema Medzibunkový priestor Množstvo špeciálnych proteínov Transmembránový adhézny proteín ( integrín alebo kadherín) Transmembránový proteínový ligand Rovnaká biela na membráne inej bunky alebo proteín extracelulárnej matrice
Kontakty jednoduchého typu Adhézne spojenia Ide o jednoduché zbiehanie plazmatických membrán susedných buniek vo vzdialenosti 15-20 nm bez vytvárania špeciálnych štruktúr. Súčasne plazmolemy navzájom interagujú pomocou špecifických adhezívnych glykoproteínov - kadherínov, integrínov atď. Adhezívne kontakty sú miestami pripojenia aktínových filamentov.
Kontakty jednoduchého typu Interdigitácia (prstové spojenie) (č. 2 na obrázku) je kontakt, pri ktorom plazmolema dvoch vzájomne sa sprevádzajúcich buniek invaginuje do cytoplazmy najskôr jednej a potom susednej bunky. Vďaka vzájomnému prepojeniu sa zvyšuje sila bunkového spojenia a oblasť ich kontaktu.
Kontakty jednoduchého typu Stretávajú sa v epiteliálnych tkanivách, tu tvoria pás (adhéznu zónu) okolo každej bunky; V nervových a spojivových tkanivách sú prítomné vo forme bodových správ buniek; V srdcovom svale poskytujú nepriamu správu kontraktilnému aparátu kardiomyocytov; Spolu s desmozómami tvoria adhezívne spojenia interkalované disky medzi bunkami myokardu.
Kontakty spojovacieho typu Desmozóm je malý zaoblený útvar obsahujúci špecifické intra- a intercelulárne prvky.
Desmozóm V oblasti desmozómu je plazmolema oboch buniek zvnútra zhrubnutá vplyvom desmoplakinových proteínov, ktoré tvoria ďalšiu vrstvu. Z tejto vrstvy sa do cytoplazmy bunky tiahne zväzok intermediárnych filamentov. V oblasti desmozómu je priestor medzi plazmolemami kontaktujúcich buniek trochu rozšírený a vyplnený zhrubnutým glykokalyxom, ktorý je preniknutý kadherínmi – desmogleínom a desmokolinom.
Hemidesmozóm zabezpečuje kontakt medzi bunkami a bazálnou membránou. Štruktúrou sa hemidesmozómy podobajú desmozómom a obsahujú aj intermediárne vlákna, ale sú tvorené inými proteínmi. Hlavnými transmembránovými proteínmi sú integríny a kolagén XVII. Sú napojené na intermediárne filamenty za účasti dystonínu a plektínu. Laminín je hlavným proteínom extracelulárnej matrice, na ktorú sa bunky pripájajú pomocou hemidesmozómov.
Spojkový pás Adhezívny pás (zonula adherens) je párový útvar vo forme pásikov, z ktorých každý obopína apikálne časti susedných buniek a zabezpečuje ich vzájomnú priľnavosť v tejto oblasti.
Proteíny spojkového pásu 1. Zhrubnutie plazmolemy zo strany cytoplazmy tvorí vinulín; 2. Nitky zasahujúce do cytoplazmy sú tvorené aktínom; 3. Spojovacím proteínom je E-kadherín.
Porovnávacia tabuľka kontaktov typu ukotvenia Typ kontaktu Desmozómová zlúčenina Zahusťovanie zo strany cytoplazmy Spojovací proteín, typ väzby Vlákna zasahujúce do cytoplazmy Bunka-bunka Desmoplakin Kadherín, homofilné Stredné filamenty Hemidesmozóm Bunka-medzibunková matrica Spojovacie pásy Bunka-bunka Distonín a plektín Vinculin Integrin, intermediárne heterofilné filamenty s laminínom Cadherin, homofilný aktín
Kontakty typu Link 1. Desmozómy sa tvoria medzi tkanivovými bunkami vystavenými mechanickému namáhaniu (epiteliálne bunky, bunky srdcového svalu); 2. Hemidesmozómy viažu epitelové bunky k bazálnej membráne; 3. Adhezívne pásy sa nachádzajú v apikálnej zóne jednovrstvového epitelu, často v blízkosti tesného kontaktu.
Uzamykateľný typ kontaktu Tesný kontakt Plazmové membrány buniek k sebe tesne priliehajú, do seba zapadajú pomocou špeciálnych proteínov. To zaisťuje spoľahlivé vymedzenie dvoch médií umiestnených na opačných stranách bunkovej vrstvy. Distribuované v epiteliálnych tkanivách, kde tvoria najviac apikálnu časť buniek (lat. zonula occludens).
Proteíny tesného spojenia Hlavnými proteínmi tesného spojenia sú klaudíny a okludíny. Aktín je k nim pripojený prostredníctvom série špeciálnych proteínov.
Kontakty typu komunikácie Štrbinové spojenia (nexusy, elektrické synapsie, ephapsy) Nexus má tvar kruhu s priemerom 0,5-0,3 mikrónu. Plazmatické membrány kontaktujúcich buniek sú spojené a preniknuté mnohými kanálmi, ktoré spájajú cytoplazmy buniek. Každý kanál sa skladá z dvoch polovíc - konexónov. Konexón preniká membránou len jednej bunky a vyčnieva do medzibunkovej medzery, kde sa spája s druhým konexónom.
Transport látok cez spojenia Medzi kontaktnými bunkami existujú elektrické a metabolické spojenia. Anorganické ióny a organické zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou, ako sú cukry, aminokyseliny a metabolické medziprodukty, môžu difundovať cez konexónové kanály. Ca 2+ ióny menia konfiguráciu konexónu tak, že sa lúmen kanála uzavrie.
Kontakty komunikačného typu Synapses slúžia na prenos signálu z jednej excitovateľnej bunky do druhej. V synapsii sú: 1) presynaptická membrána (Pre. M) patriaca jednej bunke; 2) synaptická štrbina; 3) postsynaptická membrána (Po. M) - časť plazmatickej membrány inej bunky. Zvyčajne signál prenáša chemická látka - mediátor: ten difunduje z Pre. M a pôsobí na špecifické receptory v Po. M.
Komunikačné spojenia Typ Synaptická štrbina Vedenie signálu Synaptické oneskorenie Rýchlosť impulzu Presnosť prenosu signálu Excitácia/inhibícia Schopnosť morfofyziologických zmien Chem. Široký (20 -50 nm) Presne od Pre. M až Po. M + Pod Hore +/+ + Ephaps Úzka (5 nm) V akomkoľvek smere - Nad Pod +/- -
Plazmodesmata sú cytoplazmatické mostíky spájajúce susedné rastlinné bunky. Plazmodézy prechádzajú cez tubuly pórových polí primárnej bunkovej steny, dutina tubulov je vystlaná plazmalemou. Na rozdiel od zvieracích desmozómov tvoria rastlinné plazmodesmaty priame cytoplazmatické medzibunkové kontakty, ktoré zabezpečujú medzibunkový transport iónov a metabolitov. Súbor buniek spojených plazmodesmatami tvorí sympplast.
Fokálne bunkové spojenia Fokálne spojenia sú kontakty medzi bunkami a extracelulárnou matricou. Rôzne integríny sú transmembránové adhézne proteíny fokálnych kontaktov. Na vnútornej strane plazmalemy sú aktínové filamenty pripojené k integrínu pomocou intermediárnych proteínov. Extracelulárne ligandy sú proteíny extracelulárnej matrice. Nachádza sa v spojivovom tkanive
Proteíny extracelulárnej matrice Adhezívum 1. Fibronektín 2. Vitronektín 3. Laminín 4. Nidogén (entaktín) 5. Fibrilárne kolagény 6. Kolagén typu IV Antiadhezívum 1. Osteonektín 2. tenascín 3. trombospondín
Adhézne proteíny na príklade fibronektínu Fibronektín je glykoproteín vytvorený z dvoch identických polypeptidových reťazcov spojených disulfidovými mostíkmi na ich C-koncoch. Polypeptidový reťazec fibronektínu obsahuje 7-8 domén, z ktorých každá má špecifické miesta na viazanie rôznych látok. Vďaka svojej štruktúre môže fibronektín zohrávať integrujúcu úlohu v organizácii medzibunkovej látky, ako aj podporovať bunkovú adhéziu.
Fibronektín má väzbové miesto pre transglutaminázu, enzým, ktorý katalyzuje reakciu kombinovania glutamínových zvyškov jedného polypeptidového reťazca s lyzínovými zvyškami inej molekuly proteínu. To umožňuje zosieťovanie molekúl fibronektínu medzi sebou, kolagénom a inými proteínmi priečnymi kovalentnými väzbami. Týmto spôsobom sú štruktúry, ktoré vznikajú samoskladaním, fixované silnými kovalentnými väzbami.
Typy fibronektínu Ľudský genóm má jeden gén pre fibronektínový peptidový reťazec, ale v dôsledku alternatívneho zostrihu a posttranslačnej modifikácie sa vytvorí niekoľko foriem proteínu. 2 hlavné formy fibronektínu: 1. Tkanivový (nerozpustný) fibronektín je syntetizovaný fibroblastmi alebo endoteliocytmi, gliocytmi a epitelovými bunkami; 2. Plazmatický (rozpustný) fibronektín je syntetizovaný hepatocytmi a bunkami retikuloendotelového systému.
Funkcie fibronektínu Fibronektín sa podieľa na rôznych procesoch: 1. Adhézia a expanzia epitelových a mezenchymálnych buniek; 2. Stimulácia proliferácie a migrácie embryonálnych a nádorových buniek; 3. Kontrola diferenciácie a udržiavanie cytoskeletu buniek; 4. Účasť na zápalových a reparačných procesoch.
Záver Systém bunkových kontaktov, mechanizmy bunkovej adhézie a extracelulárna matrix teda zohrávajú zásadnú úlohu vo všetkých prejavoch organizácie, fungovania a dynamiky mnohobunkových organizmov.
Medzibunkové kontakty Plán
I. Definícia adhézie a jej význam
II. Adhézne proteíny
III. Medzibunkové kontakty
1.Kontaktuje bunka-bunka
2.Kontakty bunka-matrica
3. Proteíny medzibunkovej hmoty Stanovenie adhézie
Bunková adhézia je spojenie buniek, čo vedie k
tvorba určitých správnych typov histologických
štruktúry špecifické pre tieto typy buniek.
Mechanizmy adhézie určujú architektúru tela - jeho tvar,
mechanické vlastnosti a rozloženie buniek rôznych typov. Význam medzibunkovej adhézie
Bunkové spojenia tvoria komunikačné cesty, ktoré bunkám umožňujú
vymieňať si signály, ktoré koordinujú ich správanie a
regulácia génovej expresie.
Ovplyvňujú väzby na susedné bunky a extracelulárnu matricu
orientácia vnútorných štruktúr bunky.
Dochádza k vytváraniu a pretrhnutiu kontaktov, modifikácii matrice
migráciu buniek v rámci vyvíjajúceho sa organizmu a usmerňovať ich
pohyb pri reparačných procesoch. Adhézne proteíny
Špecifickosť bunkovej adhézie
určená prítomnosťou na bunkovom povrchu
proteíny bunkovej adhézie
adhéznych proteínov
integríny
Ig-ako
veveričky
selektíny
kadheríny kadheríny
Kadheríny ukazujú svoje
lepiaca schopnosť
iba
v prítomnosti iónov
2+
Ca.
Klasická štruktúra
kadherín je
transmembránový proteín,
existujúce vo forme
paralelný dimér.
Kadheríny sú in
komplex s katenínmi.
Zúčastnite sa medzibunkového
priľnavosť. integríny
Integríny sú integrálne proteíny
heterodimérna štruktúra αβ.
Podieľať sa na vytváraní kontaktov
matricové bunky.
Rozoznateľný lokus v týchto ligandoch
je tripeptid
sekvencia –Arg-Gli-Asp
(RGD). selektíny
Selektíny sú
monomérne proteíny. Ich N-terminálna doména
má vlastnosti lektínov, t.j.
má špecifickú afinitu k
na iný koncový monosacharid
oligosacharidové reťazce.
Selektíny teda dokážu rozpoznať
určité sacharidové zložky
bunkové povrchy.
Po lektínovej doméne nasleduje séria
tri až desať ďalších domén. Z nich jeden
ovplyvniť konformáciu prvej domény,
zatiaľ čo iní sa zúčastňujú
viažuce sacharidy.
Selektíny hrajú dôležitú úlohu v
proces transmigrácie leukocytov do
oblasť poranenia pri zápale
L-selektín (leukocyty)
reakcie.
E-selektín (endotelové bunky)
P-selektín (trombocyty) Ig-like proteíny (ICAM)
Na povrchu sa nachádzajú adhezívne Ig a Ig podobné proteíny
lymfoidné a množstvo ďalších buniek (napríklad endoteliocyty),
pôsobia ako receptory. B bunkový receptor
B-bunkový receptor má
štruktúra blízka štruktúre
klasické imunoglobulíny.
Skladá sa z dvoch rovnakých
ťažké reťazce a dva rovnaké
medzi sebou spojené svetelné reťaze
niekoľko bisulfidov
mosty.
B-bunky jedného klonu majú
iba jeden Ig povrch
imunošpecifickosť.
Preto sú B-lymfocyty najviac
reagovať konkrétne s
antigény. T bunkový receptor
Receptor T buniek je
z jedného α a jedného β reťazca,
spojené bisulfidom
Most.
V alfa a beta reťazcoch,
identifikovať premenné a
konštantné domény. Typy pripojenia molekúl
Priľnavosť môže byť vykonaná na
založené na dvoch mechanizmoch:
a) homofilné - molekuly
jednobunková adhézia
viazať na molekuly
rovnaký typ susednej bunky;
b) heterofilný, keď dvaja
bunky majú na svojom
rôzne typy povrchov
adhézne molekuly, ktoré
sú navzájom prepojené. Mobilné kontakty
Bunka - bunka
1) Jednoduchý typ kontaktov:
a) lepidlo
b) interdigitácia (prst
spojenia)
2) kontakty typu spojky -
desmozómy a lepiace pásy;
3) kontakty typu uzamykania -
tesné spojenie
4) Komunikačné kolíky
a) súvislosť
b) synapsie
Bunka - matrica
1) hemidesmozómy;
2) Ohniskové kontakty Typy architektonických tkanín
epitelové
Veľa buniek – málo
medzibunkový
látok
Medzibunkové
kontakty
Pripája sa
Veľa medzibunkových
látky – málo buniek
Kontakty buniek s
matice Všeobecná schéma štruktúry bunky
kontakty
Medzibunkové kontakty, ako aj kontakty
bunky z medzibunkových kontaktov sú tvorené o
nasledujúca schéma:
Cytoskeletálny prvok
(aktín- alebo medziprodukt
vlákna)
Cytoplazma
Množstvo špeciálnych proteínov
plazmalema
Medzibunkové
priestor
transmembránový adhézny proteín
(integrín alebo kadherín)
transmembránový proteínový ligand
To isté biele na membráne inej bunky, príp
proteín extracelulárnej matrice Kontakty jednoduchého typu
Lepiace spoje
Je to jednoduché priblíženie
plazmatická membrána susedných buniek
vzdialenosť 15-20 nm bez
špeciálne vzdelanie
štruktúry. V čom
plazmatické membrány interagujú
navzájom pomocou
špecifické lepidlo
glykoproteíny - kadheríny,
integríny atď.
Lepiace kontakty
sú body
aktínové prílohy
vlákna. Kontakty jednoduchého typu
Interdigitácia
Interdigitácia (v tvare prsta
pripojenie) (č. 2 na obrázku)
je kontakt,
v ktorej je plazmalema dvoch buniek,
sprevádzajúci
priateľ
priateľ,
invaginuje do cytoplazmy
jednu a potom ďalšiu bunku.
Za
skontrolovať
interdigitácie
zvyšuje
silu
bunkové spojenia a ich oblasť
kontakt. Kontakty jednoduchého typu
Nachádzajú sa v epiteliálnych tkanivách, tu sa tvoria okolo
každá bunka má pás (adhéznu zónu);
V nervovom a spojivovom tkanive sú prítomné vo forme bodu
mobilné správy;
V srdcovom svale poskytujú nepriamu správu
kontraktilný aparát kardiomyocytov;
Spolu s desmozómami tvoria adhezívne spojenia interkalované disky.
medzi bunkami myokardu. Kontakty typu spojky
Desmozómy
Hemidesmozómy
Opasok
spojka Kontakty typu spojky
Desmosome
Desmozóm je malá okrúhla štruktúra
obsahujúce špecifické intra- a intercelulárne prvky. Desmosome
V oblasti desmozómu
plazmatické membrány oboch buniek
zvnútra zahustené -
kvôli proteínom desmoplakinu,
tvoriaci prídavok
vrstva.
Z tejto vrstvy do cytoplazmy bunky
odchádza zväzok medziproduktov
vlákna.
V oblasti desmozómu
priestor medzi
kontaktné plazmatické membrány
bunky sú mierne rozšírené a
naplnené zahusteným
glykokalyx, ktorý je presýtený
kadheríny, desmogleín a
desmocollin. Hemidesmozóm
Hemidesmozóm zabezpečuje kontakt medzi bunkami a bazálnou membránou.
Štruktúrou sa hemidesmozómy podobajú desmozómom a tiež obsahujú
intermediárne filamenty sú však tvorené inými proteínmi.
Hlavnými transmembránovými proteínmi sú integríny a kolagén XVII. OD
sú spojené intermediárnymi filamentami za účasti dystonínu
a plektín. Hlavný proteín medzibunkovej hmoty, na ktorú bunky
prichytené pomocou hemidesmozómov – laminín. Hemidesmozóm Spojkový remeň
Lepiaci remeň, (spojkový remeň, dezmosom remeňa)
(zonula adherens), - párový útvar vo forme pásikov, každý
z ktorých obopína vrcholové časti susedných buniek a
zabezpečuje ich vzájomnú priľnavosť v tejto oblasti. Proteíny spojkového remeňa
1. Zhrubnutie plazmalemy
z cytoplazmy
tvorený vikulínom;
2. Nite zasahujúce do
vytvorená cytoplazma
aktín;
3. Link proteín
je E-kadherín. Kontaktná porovnávacia tabuľka
typ spojky
Typ kontaktu
Desmosome
Zlúčenina
Zahusťovanie
zo strany
cytoplazme
Spojka
proteín, typ
spojka
vlákna,
odchod do
cytoplazme
Bunka-bunka
Desmoplakin
kadherín,
homofilný
Stredne pokročilý
vlákna
Dystonín a
plektín
integrín,
heterofilný
s laminínom
Stredne pokročilý
vlákna
Vinculin
kadherín,
homofilný
Actin
Hemidesmozómová bunka Intercelulárna
matice
Pásy
spojka
bunková bunka Kontakty typu spojky
1. Desmozómy sa tvoria medzi bunkami tkaniva,
vystavené mechanickému namáhaniu
(epiteliálne
bunky,
bunky
srdcový
svaly);
2. Hemidesmozómy viažu epitelové bunky s
bazálna membrána;
3. Lepiace pásy nachádzajúce sa v apikálnej zóne
jednovrstvový epitel, často susediaci s hustým
kontakt. Kontakt typu zatvárania
tesný kontakt
Plazmatické membrány buniek
vedľa seba
zavrieť, držať sa
pomocou špeciálnych bielkovín.
Toto zaisťuje
spoľahlivé oddelenie dvoch
prostredia umiestnené na rôznych
strane bunkového listu.
bežné
v epiteliálnych tkanivách, kde
tvoria
najvrcholovejšia časť
bunky (lat. zonula ocludens). tesné kontaktné proteíny
Hlavné bielkoviny husté
kontakty sú claudíny a
okludíny.
Prostredníctvom série špeciálnych proteínov k nim
aktín sa pripája.
Gap junctions (nexusy,
elektrické synapsie, ephapsy)
Nexus má tvar kruhu s priemerom
0,5-0,3 mikrónu.
Kontaktné plazmatické membrány
bunky sa spoja a preniknú
početné kanály
ktoré viažu cytoplazmu
bunky.
Každý kanál má dva
polovica sú konexóny. Connexon
preniká len jednou membránou
buniek a vyčnieva do medzibunk
medzera, kde sa spája s druhým
konexon. Efaps štruktúra (Gap junction) Transport látok cez nexusy
Medzi kontaktmi
bunky existujú
elektrické a
metabolické spojenie.
Prostredníctvom kanálov pripojení môže
difúzne
anorganické ióny a
nízka molekulová hmotnosť
Organické zlúčeniny -
cukry, aminokyseliny,
medziprodukty
metabolizmus.
Ca2+ ióny sa menia
konfigurácia pripojenia -
aby bola vôľa kanála
zatvára. Kontakty typu komunikácie
synapsie
Na prenos signálov sa používajú synapsie
z jednej excitovateľnej bunky do druhej.
V synapsii sú:
1) presynaptická membrána
(PreM), vo vlastníctve jedného
klietka;
2) synaptická štrbina;
3) postsynaptická membrána
(PoM) - časť plazmalemy iného
bunky.
Signál sa zvyčajne prenáša
chemická látka - mediátor:
ten difunduje z PreM a
ovplyvňuje špecifické
receptory v POM. Komunikačné spojenia
Nachádza sa v dráždivých tkanivách (nervy a svaly) Komunikačné spojenia
Typ
Synapti
chesky
medzera
Zadržané
tj
signál
Synaptické
meškám
Rýchlosť
spád
Presnosť
prenos
signál
Vzrušenie
/brzdenie
Schopnosť
morfofyziol
ogický
zmeniť
Chem.
Široký
(20-50 nm)
Prísne od
PreM do
PoM
+
Nižšie
Vyššie
+/+
+
Ephaps
Úzky (5
nm)
V hocijakom
riadený
ai
-
Vyššie
Nižšie
+/-
-Plazmodesmata
Sú to cytoplazmatické mosty spájajúce susedné
rastlinné bunky.
Plazmodesmata prechádzajú cez tubuly pórových polí
primárna bunková stena, dutina tubulov je vystlaná plazmalemou.
Na rozdiel od zvieracích desmozómov sa rastlinné plazmodesmata tvoria rovno
cytoplazmatické medzibunkové kontakty poskytujúce
medzibunkový transport iónov a metabolitov.
Súbor buniek spojených plazmodesmatami tvorí sympplast. Kontakty ohniskovej bunky
ohniskové kontakty
sú kontakty
medzi bunkami a extracelulárnymi
matice.
transmembránové proteíny
priľnavosť fokálnych kontaktov
sú rôzne integríny.
Zvnútra
plazmalema na integrín
pripojený aktín
vlákna s
intermediárne proteíny.
extracelulárny ligand
extracelulárne proteíny
matice.
Nájdené v spojovníku
tkaniny Medzibunkové proteíny
matice
lepidlo
1. Fibronektín
2. Vitronektín
3. Laminovanie
4. Nidogén (Entaktín)
5. Fibrilárne kolagény
6. Kolagén typu IV
Antiadhézny
1. Osteonektín
2. tenascín
3. trombospondín Príklad adhéznych proteínov
fibronektínu
Fibronektín je vybudovaný glykoproteín
z dvoch identických polypeptidových reťazcov,
spojené disulfidovými mostíkmi
ich C konce.
Polypeptidový reťazec fibronektínu obsahuje
7-8 domén, z ktorých každá
existujú špecifické centrá pre
viazanie rôznych látok.
Vďaka svojej štruktúre môže fibronektín
zohrávajú integračnú úlohu v organizácii
medzibunková látka, a
podporovať bunkovú adhéziu. Fibronektín má väzbové miesto pre transglutaminázu, enzým
katalyzujúce reakciu spojenia glutamínových zvyškov jedného
polypeptidový reťazec s lyzínovými zvyškami inej molekuly proteínu.
To umožňuje zosieťovať molekuly priečnymi kovalentnými väzbami.
fibronektínu navzájom, kolagénu a iných proteínov.
Týmto spôsobom sa štruktúry, ktoré vznikajú samo-zložením,
fixované silnými kovalentnými väzbami. Typy fibronektínu
Ľudský genóm má jeden peptidový gén
fibronektínové reťazce, ale ako výsledok
alternatíva
spájanie
a
post-translačný
modifikácií
vzniká niekoľko foriem bielkovín.
2 hlavné formy fibronektínu:
1.
tkanina
(nerozpustný)
fibronektínu
syntetizované
fibroblasty alebo endoteliocyty
gliocyty
a
epitelové
bunky;
2.
Plazma
(rozpustný)
fibronektínu
syntetizované
hepatocyty a bunky retikuloendotelového systému. Funkcie fibronektínu
Fibronektín sa podieľa na rôznych procesoch:
1. Adhézia a šírenie epitelu a mezenchýmu
bunky;
2. Stimulácia proliferácie a migrácie embryonálnych a
nádorové bunky;
3. Kontrola diferenciácie a udržiavania cytoskeletu
bunky;
4. Účasť na zápalových a reparačných procesoch. Záver
Teda systém bunkových kontaktov, mechanizmov
bunková adhézia a hry extracelulárnej matrice
základnú úlohu vo všetkých prejavoch organizácie,
fungovanie a dynamiku mnohobunkových organizmov.
