Sekundárna štruktúra bielkovín krátko. Sekundárne, terciárne, kvartérne proteínové štruktúry

Úloha bielkovín v tele je mimoriadne veľká. Navyše látka môže niesť takýto názov až potom, čo získa vopred určenú štruktúru. Do tejto chvíle je to polypeptid, len reťazec aminokyselín, ktorý nemôže vykonávať svoje zamýšľané funkcie. Vo všeobecnosti je priestorová štruktúra proteínov (primárna, sekundárna, terciárna a doménová) ich trojrozmerná štruktúra. Okrem toho sú pre telo najdôležitejšie sekundárne, terciárne a doménové štruktúry.

Predpoklady pre štúdium štruktúry bielkovín

Medzi metódami na štúdium štruktúry chemických látok zohráva osobitnú úlohu röntgenová kryštalografia. Prostredníctvom nej môžete získať informácie o poradí atómov v molekulových zlúčeninách a ich priestorovom usporiadaní. Zjednodušene povedané, röntgenové žiarenie môže byť urobené pre jednu molekulu, čo sa stalo možným v 30. rokoch 20. storočia.

Práve vtedy výskumníci zistili, že mnohé proteíny majú nielen lineárnu štruktúru, ale môžu sa nachádzať aj v špirálach, závitoch a doménach. A ako výsledok mnohých vedeckých experimentov sa ukázalo, že sekundárna štruktúra proteínu je konečnou formou pre štrukturálne proteíny a prechodnou formou pre enzýmy a imunoglobulíny. To znamená, že látky, ktoré majú v konečnom dôsledku terciárnu alebo kvartérnu štruktúru, v štádiu svojho „dozrievania“, musia tiež prejsť štádiom špirálovitého vzniku charakteristického pre sekundárnu štruktúru.

Tvorba sekundárnej proteínovej štruktúry

Len čo sa dokončí syntéza polypeptidu na ribozómoch v hrubej sieti bunkovej endoplazmy, začne sa vytvárať sekundárna štruktúra proteínu. Samotný polypeptid je dlhá molekula, ktorá zaberá veľa miesta a je nepohodlná na transport a vykonávanie zamýšľaných funkcií. Preto, aby sa zmenšila jeho veľkosť a poskytli mu špeciálne vlastnosti, je vyvinutá sekundárna štruktúra. K tomu dochádza prostredníctvom tvorby alfa helixov a beta listov. Týmto spôsobom sa získa proteín sekundárnej štruktúry, ktorý sa v budúcnosti zmení buď na terciárny a kvartérny, alebo sa v tejto forme použije.

Organizácia sekundárnej štruktúry

Ako ukázali mnohé štúdie, sekundárna štruktúra proteínu je buď alfa helix, alebo beta list, alebo striedanie oblastí s týmito prvkami. Sekundárna štruktúra je navyše metódou krútenia a špirálovej tvorby molekuly proteínu. Toto je chaotický proces, ktorý sa vyskytuje v dôsledku vodíkových väzieb, ktoré vznikajú medzi polárnymi oblasťami aminokyselinových zvyškov v polypeptide.

Sekundárna štruktúra alfa helixu

Keďže na biosyntéze polypeptidov sa zúčastňujú iba L-aminokyseliny, tvorba sekundárnej štruktúry proteínu začína otáčaním špirály v smere hodinových ručičiek (doprava). Na závit skrutkovice je striktne 3,6 aminokyselinových zvyškov a vzdialenosť pozdĺž špirálovej osi je 0,54 nm. Toto sú všeobecné vlastnosti pre sekundárnu štruktúru proteínu, ktoré nezávisia od typu aminokyselín zapojených do syntézy.

Zistilo sa, že nie celý polypeptidový reťazec je úplne špirálovitý. Jeho štruktúra obsahuje lineárne úseky. Najmä molekula pepsínového proteínu je iba 30% špirálovitá, lyzozým - 42% a hemoglobín - 75%. To znamená, že sekundárna štruktúra proteínu nie je striktne špirála, ale kombinácia jej častí s lineárnymi alebo vrstvenými.

Sekundárna štruktúra beta vrstvy

Druhým typom štruktúrnej organizácie látky je beta vrstva, čo sú dva alebo viac reťazcov polypeptidu spojených vodíkovou väzbou. Ten sa vyskytuje medzi voľnými skupinami CO NH2. Týmto spôsobom sa spájajú hlavne štrukturálne (svalové) proteíny.

Štruktúra proteínov tohto typu je nasledovná: jedno vlákno polypeptidu s označením koncových úsekov A-B je paralelné s druhým. Jedinou výhradou je, že druhá molekula je umiestnená antiparalelne a je označená ako BA. To vytvára beta vrstvu, ktorá môže pozostávať z ľubovoľného počtu polypeptidových reťazcov spojených viacerými vodíkovými väzbami.

Vodíková väzba

Sekundárna štruktúra proteínu je väzba založená na viacerých polárnych interakciách atómov s rôznymi indexmi elektronegativity. Najväčšiu schopnosť tvoriť takúto väzbu majú štyri prvky: fluór, kyslík, dusík a vodík. Bielkoviny obsahujú všetko okrem fluoridu. Preto sa môže a vytvára vodíková väzba, ktorá umožňuje spájať polypeptidové reťazce do beta vrstiev a alfa helixov.

Najjednoduchšie je vysvetliť výskyt vodíkovej väzby na príklade vody, ktorá je dipólom. Kyslík nesie silný negatívny náboj a vďaka vysokej polarizácii väzby O-H sa vodík považuje za pozitívny. V tomto stave sú molekuly prítomné v určitom prostredí. Navyše sa mnohé z nich dotýkajú a zrážajú sa. Potom kyslík z prvej molekuly vody priťahuje vodík z druhej. A tak ďalej v reťazci.

Podobné procesy sa vyskytujú v proteínoch: elektronegatívny kyslík peptidovej väzby priťahuje vodík z akejkoľvek časti iného aminokyselinového zvyšku a vytvára vodíkovú väzbu. Ide o slabú polárnu konjugáciu, ktorej rozbitie vyžaduje asi 6,3 kJ energie.

Pre porovnanie, najslabšia kovalentná väzba v proteínoch vyžaduje na rozbitie 84 kJ energie. Najsilnejšia kovalentná väzba by vyžadovala 8400 kJ. Počet vodíkových väzieb v molekule proteínu je však taký obrovský, že ich celková energia umožňuje molekule existovať v agresívnych podmienkach a zachovať si svoju priestorovú štruktúru. To je dôvod, prečo existujú proteíny. Štruktúra tohto typu proteínu poskytuje silu potrebnú pre fungovanie svalov, kostí a väzov. Dôležitosť sekundárnej štruktúry bielkovín pre telo je taká obrovská.

§ 8. PRIESTOROVÁ ORGANIZÁCIA MOLEKULY PROTEÍNU

Primárna štruktúra

Primárna štruktúra proteínu je chápaná ako počet a poradie striedania aminokyselinových zvyškov, ktoré sú navzájom spojené peptidovými väzbami v polypeptidovom reťazci.

Polypeptidový reťazec na jednom konci obsahuje voľnú NH2 skupinu, ktorá sa nezúčastňuje tvorby peptidovej väzby; táto časť je označená ako N-koniec. Na opačnej strane je voľná skupina NOOS, ktorá sa nezúčastňuje na tvorbe peptidovej väzby, je to - C-koniec. N-koniec sa považuje za začiatok reťazca a odtiaľ začína číslovanie aminokyselinových zvyškov:

Aminokyselinovú sekvenciu inzulínu určil F. Sanger (University of Cambridge). Tento proteín sa skladá z dvoch polypeptidových reťazcov. Jeden reťazec pozostáva z 21 aminokyselinových zvyškov, druhý reťazec z 30. Reťazce sú spojené dvoma disulfidovými mostíkmi (obr. 6).

Ryža. 6. Primárna štruktúra ľudského inzulínu

Rozlúštenie tejto štruktúry trvalo 10 rokov (1944 – 1954). V súčasnosti je primárna štruktúra určená pre mnohé proteíny, proces jej určovania je automatizovaný a pre výskumníkov nepredstavuje vážny problém.

Informácie o primárnej štruktúre každého proteínu sú zakódované v géne (úsek molekuly DNA) a sú realizované pri transkripcii (skopírovanie informácie na mRNA) a translácii (syntéze polypeptidového reťazca). V tomto ohľade je možné stanoviť primárnu štruktúru proteínu aj zo známej štruktúry zodpovedajúceho génu.

Na základe primárnej štruktúry homológnych proteínov možno posúdiť taxonomický vzťah druhov. Homológne proteíny sú tie proteíny, ktoré vykonávajú rovnaké funkcie v rôznych druhoch. Takéto proteíny majú podobné aminokyselinové sekvencie. Napríklad proteín cytochrómu C u väčšiny druhov má relatívnu molekulovú hmotnosť približne 12 500 a obsahuje približne 100 aminokyselinových zvyškov. Rozdiely v primárnej štruktúre cytochrómu C medzi týmito dvoma druhmi sú úmerné fylogenetickému rozdielu medzi danými druhmi. Cytochrómy C koňa a kvasiniek sa teda líšia v 48 aminokyselinových zvyškoch, kuracie a kačacie - v dvoch, zatiaľ čo cytochrómy kuracieho a morčacieho mäsa sú identické.

Sekundárna štruktúra

Sekundárna štruktúra proteínu sa vytvára v dôsledku tvorby vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami. Existujú dva typy sekundárnych štruktúr: a-helix a β-štruktúra (alebo skladaná vrstva). Proteíny môžu tiež obsahovať oblasti polypeptidového reťazca, ktoré netvoria sekundárnu štruktúru.

α-helix má tvar pružiny. Keď sa vytvorí a-helix, atóm kyslíka každej peptidovej skupiny vytvorí vodíkovú väzbu s atómom vodíka štvrtej skupiny NH pozdĺž reťazca:

Každá otáčka špirály je spojená s ďalšou otáčkou špirály niekoľkými vodíkovými väzbami, čo dáva štruktúre výraznú pevnosť. α-helix má nasledujúce charakteristiky: priemer špirály je 0,5 nm, stúpanie špirály je 0,54 nm, na závit špirály pripadá 3,6 aminokyselinových zvyškov (obr. 7).

Ryža. 7. Model a-helixu, odrážajúci jej kvantitatívne charakteristiky

Bočné radikály aminokyselín sú nasmerované von z α-helixu (obr. 8).

Ryža. 8. Model -helixu odrážajúci priestorové usporiadanie bočných radikálov

Z prírodných L-aminokyselín môžu byť skonštruované pravotočivé aj ľavotočivé špirály. Väčšina prírodných proteínov sa vyznačuje pravotočivou špirálou. Z D-aminokyselín môžu byť skonštruované aj ľavotočivé aj pravotočivé helixy. Polypeptidový reťazec pozostávajúci zo zmesi D- a L-aminokyselinových zvyškov nie je schopný tvoriť špirálu.

Niektoré aminokyselinové zvyšky zabraňujú tvorbe a-helixu. Napríklad, ak je niekoľko pozitívne alebo negatívne nabitých aminokyselinových zvyškov umiestnených v rade v reťazci, takáto oblasť nenadobudne a-helikálnu štruktúru v dôsledku vzájomného odpudzovania podobne nabitých radikálov. Tvorbe α-helixov bránia radikály veľkých aminokyselinových zvyškov. Prekážkou tvorby α-helixu je aj prítomnosť prolínových zvyškov v polypeptidovom reťazci (obr. 9). Prolínový zvyšok na atóme dusíka, ktorý tvorí peptidovú väzbu s inou aminokyselinou, nemá atóm vodíka.

Ryža. 9. Prolínový zvyšok zabraňuje vytvoreniu -helixu

Preto prolínový zvyšok, ktorý je súčasťou polypeptidového reťazca, nie je schopný tvoriť vnútroreťazcovú vodíkovú väzbu. Okrem toho je atóm dusíka v prolíne súčasťou tuhého kruhu, ktorý znemožňuje rotáciu okolo väzby N–C a vytvorenie špirály.

Okrem α-helixu boli opísané aj iné typy helixov. Sú však zriedkavé, najmä v krátkych oblastiach.

Vznik vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami susedných polypeptidových fragmentov reťazcov vedie k vzniku β-štruktúra alebo skladaná vrstva:

Na rozdiel od α-helixu má skladaná vrstva cikcakovitý tvar, podobný harmonike (obr. 10).

Ryža. 10. Štruktúra β-Proteínu

Existujú paralelne a antiparalelne skladané vrstvy. Medzi úsekmi polypeptidového reťazca sa vytvárajú paralelné β-štruktúry, ktorých smery sa zhodujú:

Antiparalelné β-štruktúry sa tvoria medzi opačne nasmerovanými časťami polypeptidového reťazca:

β-štruktúry sa môžu vytvárať medzi viac ako dvoma polypeptidovými reťazcami:

V niektorých proteínoch môže byť sekundárna štruktúra reprezentovaná iba α-helixom, v iných len β-štruktúrami (paralelnými, alebo antiparalelnými, alebo oboma), v iných môžu byť spolu s α-helikálnymi oblasťami aj β-štruktúry byť prítomný.

Terciárna štruktúra

V mnohých proteínoch sú sekundárne organizované štruktúry (α-helixy, -štruktúry) určitým spôsobom poskladané do kompaktnej globule. Priestorová organizácia globulárnych proteínov sa nazýva terciárna štruktúra. Terciárna štruktúra teda charakterizuje trojrozmerné usporiadanie úsekov polypeptidového reťazca v priestore. Na tvorbe terciárnej štruktúry sa podieľajú iónové a vodíkové väzby, hydrofóbne interakcie a van der Waalsove sily. Disulfidové mostíky stabilizujú terciárnu štruktúru.

Terciárna štruktúra proteínov je určená ich sekvenciou aminokyselín. Počas jeho tvorby môžu vzniknúť väzby medzi aminokyselinami umiestnenými v značnej vzdialenosti v polypeptidovom reťazci. V rozpustných proteínoch sa polárne aminokyselinové radikály spravidla objavujú na povrchu proteínových molekúl a menej často vo vnútri molekuly; hydrofóbne radikály sa javia kompaktne zabalené vo vnútri globule a tvoria hydrofóbne oblasti.

V súčasnosti bola stanovená terciárna štruktúra mnohých proteínov. Pozrime sa na dva príklady.

myoglobín

Myoglobín je proteín viažuci kyslík s relatívnou hmotnosťou 16700. Jeho funkciou je ukladať kyslík vo svaloch. Jeho molekula obsahuje jeden polypeptidový reťazec pozostávajúci zo 153 aminokyselinových zvyškov a hemoskupinu, ktorá hrá dôležitú úlohu pri viazaní kyslíka.

Priestorová organizácia myoglobínu vznikla vďaka práci Johna Kendrewa a jeho kolegov (obr. 11). Molekula tohto proteínu obsahuje 8 α-helikálnych oblastí, čo predstavuje 80 % všetkých aminokyselinových zvyškov. Molekula myoglobínu je veľmi kompaktná, zmestia sa do nej iba štyri molekuly vody, takmer všetky polárne aminokyselinové radikály sú umiestnené na vonkajšom povrchu molekuly, väčšina hydrofóbnych radikálov sa nachádza vo vnútri molekuly a blízko povrchu je hem , neproteínová skupina zodpovedná za viazanie kyslíka.

Obr. Terciárna štruktúra myoglobínu

Ribonukleáza

Ribonukleáza je globulárny proteín. Vylučujú ho pankreatické bunky, je to enzým, ktorý katalyzuje rozklad RNA. Na rozdiel od myoglobínu má molekula ribonukleázy veľmi málo α-helikálnych oblastí a pomerne veľký počet segmentov, ktoré sú v β konformácii. Sila terciárnej štruktúry proteínu je daná 4 disulfidovými väzbami.

Kvartérna štruktúra

Mnohé proteíny pozostávajú z niekoľkých, dvoch alebo viacerých proteínových podjednotiek alebo molekúl so špecifickými sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami, ktoré držia pohromade vodíkové a iónové väzby, hydrofóbne interakcie a van der Waalsove sily. Táto organizácia proteínových molekúl je tzv kvartérna štruktúra, a samotné proteíny sa nazývajú oligomérny. Samostatná podjednotka alebo molekula proteínu v rámci oligomérneho proteínu sa nazýva protomér.

Počet protomérov v oligomérnych proteínoch sa môže značne líšiť. Napríklad kreatínkináza pozostáva z 2 protomérov, hemoglobínu - zo 4 protomérov, E. coli RNA polymerázy - enzýmu zodpovedného za syntézu RNA - z 5 protomérov, komplexu pyruvátdehydrogenázy - zo 72 protomérov. Ak sa proteín skladá z dvoch protomérov, nazýva sa dimér, štyri - tetramér, šesť - hexamér (obr. 12). Častejšie oligomérna proteínová molekula obsahuje 2 alebo 4 protoméry. Oligomérny proteín môže obsahovať identické alebo rôzne protoméry. Ak proteín obsahuje dva identické protoméry, potom je to - homodimér, ak sa líši - heterodimér.

Ryža. 12. Oligomérne proteíny

Uvažujme o organizácii molekuly hemoglobínu. Hlavnou funkciou hemoglobínu je transport kyslíka z pľúc do tkanív a oxidu uhličitého v opačnom smere. Jeho molekula (obr. 13) pozostáva zo štyroch polypeptidových reťazcov dvoch rôznych typov – dvoch α-reťazcov a dvoch β-reťazcov a hemu. Hemoglobín je proteín príbuzný myoglobínu. Sekundárne a terciárne štruktúry myoglobínu a protomérov hemoglobínu sú veľmi podobné. Každý hemoglobínový protomér obsahuje, podobne ako myoglobín, 8 a-helikálnych úsekov polypeptidového reťazca. Je potrebné poznamenať, že v primárnych štruktúrach myoglobínu a protoméru hemoglobínu je iba 24 aminokyselinových zvyškov identických. V dôsledku toho môžu mať proteíny, ktoré sa významne líšia v primárnej štruktúre, podobnú priestorovú organizáciu a vykonávať podobné funkcie.

Ryža. 13. Štruktúra hemoglobínu

Pod sekundárna štruktúra proteín označuje konfiguráciu polypeptidového reťazca, t.j. spôsob skladania, skrúcania (skladania, balenia) polypeptidového reťazca do špirálovej alebo inej konformácie. Tento proces neprebieha chaoticky, ale v súlade s program vložený do primárnej štruktúry proteínu. Dve hlavné konfigurácie polypeptidových reťazcov, ktoré spĺňajú štrukturálne požiadavky a experimentálne údaje, boli podrobne študované:

• a-helixy,
• β-štruktúry.

Za najpravdepodobnejší typ štruktúry globulárnych proteínov sa považuje a- špirála. Krútenie polypeptidového reťazca nastáva v smere hodinových ručičiek (pravotočivá špirála), čo je spôsobené zložením L-aminokyselín v prírodných proteínoch.

Hnacia sila pri tvorbe a-helixov (ako aj β-štruktúr) je schopnosť aminokyselín vytvárať vodíkové väzby.

Otvorené v štruktúre a-helixov množstvo vzorov:

• Na každý obrat (krok) špirály pripadá 3,6 aminokyselinových zvyškov.
• Stúpanie špirály (vzdialenosť pozdĺž osi) je 0,54 nm na otáčku a 0,15 nm na aminokyselinový zvyšok.
• Uhol špirály je 26°, po 5 otáčkach špirály (18 aminokyselinových zvyškov) sa štruktúrna konfigurácia polypeptidového reťazca opakuje. To znamená, že perióda opakovania (alebo identita) a-helikálnej štruktúry je 2,7 nm.

Iný typ konfigurácie polypeptidového reťazca nachádzajúci sa vo vlasoch, hodvábe, svaloch a iných fibrilárnych proteínoch je tzv β-štruktúry. V tomto prípade sú dva alebo viac lineárnych polypeptidových reťazcov umiestnených paralelne alebo častejšie antiparalelne, pevne spojené medzireťazcovými vodíkovými väzbami medzi skupinami -NH a -CO susedných reťazcov, čím sa vytvorí skladaná štruktúra typu vrstvy.

Schematické znázornenie β-štruktúry polypeptidových reťazcov.

V prírode existujú proteíny, ktorých štruktúra však nezodpovedá ani β- ani a-štruktúre. Typickým príkladom takýchto proteínov je kolagén– fibrilárny proteín, ktorý tvorí väčšinu spojivového tkaniva v ľudskom a zvieracom tele.

Pomocou metód rôntgenovej difrakčnej analýzy sa teraz dokázala existencia ďalších dvoch úrovní štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly, ktorá sa ukázala byť strednou medzi sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami. Ide o tzv suprasekundárne štruktúry a štrukturálne domény.

Suprasekundárne štruktúry sú agregáty polypeptidových reťazcov, ktoré majú svoju sekundárnu štruktúru a tvoria sa v niektorých proteínoch v dôsledku ich termodynamickej alebo kinetickej stability. V globulárnych proteínoch sú teda otvorené (βxβ) prvky (reprezentované dvoma paralelnými β-reťazcami spojenými segmentom x), βaβaβ elementy (reprezentované dvoma segmentmi α-helixu vloženými medzi tri paralelné β-reťazce) atď.

Štruktúra domény globulárneho proteínu (flavodoxín) (podľa A. A. Boldyreva)

doména je kompaktná globulárna štruktúrna jednotka v rámci polypeptidového reťazca. Domény môžu vykonávať rôzne funkcie a podrobiť sa skladaniu (svinovaniu) do nezávislých kompaktných globulárnych štruktúrnych jednotiek, vzájomne prepojených flexibilnými sekciami vo vnútri molekuly proteínu.

Pre každý proteín je okrem primárneho aj určitý sekundárna štruktúra. Zvyčajne ide o proteínovú molekulu pripomína predĺženú pružinu.

Toto je takzvaná a-helix stabilizovaná mnohými vodíkovými väzbami, ktoré vznikajú medzi skupinami CO a NH umiestnenými v blízkosti. Atóm vodíka skupiny NH jedna aminokyselina tvorí takúto väzbu s atómom kyslíka skupiny CO inej aminokyseliny, oddelenej od prvej štyrmi aminokyselinovými zvyškami.

Teda aminokyselina 1 sa ukázalo byť spojené s aminokyselinou 5, aminokyselinou 2 s aminokyselinou 6, atď. Rôntgenová štrukturálna analýza ukazuje, že na závit skrutkovice je 3,6 aminokyselinových zvyškov.

Plne a-helikálna konformácia a preto má keratínový proteín fibrilárnu štruktúru. Je to štrukturálne bielkoviny srsť, vlna, nechty, zobák, perie a rohy, ktorá je tiež súčasťou kože stavovcov.

Tvrdosť a rozťažnosť keratínu sa líšia v závislosti od počtu disulfidových mostíkov medzi susednými polypeptidovými reťazcami (stupeň zosieťovania reťazcov).

Teoreticky sa na vzniku môžu podieľať všetky skupiny CO a NH vodíkové väzby, takže α-helix je veľmi stabilná a preto veľmi bežná konformácia. Úseky α-helixu v molekule pripomínajú tuhé tyče. Väčšina proteínov však existuje v globulárnej forme, ktorá obsahuje aj oblasti (3-vrstvové (pozri nižšie) a oblasti s nepravidelnou štruktúrou).

Vysvetľuje to skutočnosť, že vzdelanie vodíkové väzby tomu bráni množstvo faktorov: prítomnosť určitých aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci, prítomnosť disulfidových mostíkov medzi rôznymi časťami toho istého reťazca a napokon skutočnosť, že aminokyselina prolín vo všeobecnosti nie je schopná vytvárať vodíkové väzby .

Beta vrstva, príp zložená vrstva je ďalším typom sekundárnej štruktúry. Hodvábny proteín fibroín, vylučovaný žľazami vylučujúcimi hodváb húseníc priadky morušovej pri navíjaní zámotkov, je zastúpený výlučne v tejto forme. Fibroín pozostáva z množstva polypeptidových reťazcov, ktoré sú predĺženejšie ako reťazce s alfa konformáciou. špirály.

Tieto reťaze sú položené paralelne, ale susedné reťaze sú v opačnom smere (antiparalelné). Sú navzájom spojené pomocou vodíkové väzby vznikajúce medzi C=0- a NH- skupinami susedných reťazcov. V tomto prípade sa na tvorbe vodíkových väzieb podieľajú aj všetky NH a C=0 skupiny, t.j. štruktúra je tiež veľmi stabilná.

Táto konformácia polypeptidových reťazcov sa nazýva beta konformácia a štruktúra ako celok je skladaná vrstva. Má vysokú pevnosť v ťahu a nedá sa natiahnuť, ale vďaka tejto organizácii polypeptidových reťazcov je hodváb veľmi pružný. V globulárnych proteínoch sa polypeptidový reťazec môže zložiť na seba a potom sa v týchto bodoch globuly objavia oblasti, ktoré majú štruktúru zloženej vrstvy.

Ďalší spôsob organizácie polypeptidových reťazcov nachádzame vo fibrilárnom proteíne kolagén. Je to tiež štrukturálny proteín, ktorý má podobne ako keratín a fibroín vysokú pevnosť v ťahu. Kolagén má tri polypeptidové reťazce skrútené dohromady ako vlákna v lane, ktoré tvoria trojitú špirálu. Každý polypeptidový reťazec tejto komplexnej špirály, nazývanej tropokolagén, obsahuje asi 1000 aminokyselinových zvyškov. Individuálny polypeptidový reťazec je voľný stočená špirála(ale nie a-helix;).

Tri reťaze držali spolu vodíkové väzby. Fibrily sú tvorené z mnohých trojitých helixov usporiadaných navzájom paralelne a držaných pohromade kovalentnými väzbami medzi susednými reťazcami. Tie sa zase spájajú do vlákien. Štruktúra kolagénu sa tak tvorí v etapách – na niekoľkých úrovniach – podobne ako štruktúra celulózy. Kolagén sa tiež nedá natiahnuť a táto vlastnosť je nevyhnutná pre funkciu, ktorú plní napríklad v šľachách, kostiach a iných typoch spojivového tkaniva.

Veveričky, ktoré existujú iba v úplne stočenej forme, ako je keratín a kolagén, sú výnimkou medzi ostatnými proteínmi.

Život na našej planéte vznikol z koacervátových kvapiek. Bola to tiež molekula proteínu. To znamená, že z toho vyplýva záver, že tieto chemické zlúčeniny sú základom všetkých živých vecí, ktoré dnes existujú. Ale čo sú to proteínové štruktúry? Akú úlohu zohrávajú v tele a živote dnešných ľudí? Aké druhy bielkovín existujú? Skúsme na to prísť.

Proteíny: všeobecný pojem

Z hľadiska molekuly predmetnej látky je sekvencia aminokyselín spojených peptidovými väzbami.

Každá aminokyselina má dve funkčné skupiny:

• karboxyl-COOH;
• aminoskupina -NH2.

Práve medzi nimi dochádza k tvorbe väzieb v rôznych molekulách. Peptidová väzba je teda vo forme -CO-NH. Molekula proteínu môže obsahovať stovky alebo tisíce takýchto skupín; to bude závisieť od konkrétnej látky. Druhy bielkovín sú veľmi rôznorodé. Medzi nimi sú také, ktoré obsahujú aminokyseliny nevyhnutné pre telo, čo znamená, že musia byť do tela dodávané potravou. Existujú odrody, ktoré vykonávajú dôležité funkcie v bunkovej membráne a jej cytoplazme. Izolujú sa aj biologické katalyzátory – enzýmy, ktoré sú tiež molekulami bielkovín. Sú široko používané v každodennom živote človeka a podieľajú sa nielen na biochemických procesoch živých bytostí.

Molekulová hmotnosť uvažovaných zlúčenín sa môže pohybovať od niekoľkých desiatok do miliónov. Koniec koncov, počet monomérnych jednotiek vo veľkom polypeptidovom reťazci je neobmedzený a závisí od typu konkrétnej látky. Proteín vo svojej čistej forme, vo svojej natívnej konformácii, možno vidieť pri skúmaní kuracieho vajca v svetložltej, priehľadnej hustej koloidnej hmote, vo vnútri ktorej sa nachádza žĺtok - to je požadovaná látka. To isté možno povedať o nízkotučnom tvarohu.Tento produkt je tiež takmer čistým proteínom v prírodnej forme.

Nie všetky uvažované zlúčeniny však majú rovnakú priestorovú štruktúru. Celkovo existujú štyri molekulárne organizácie. Typy určujú jeho vlastnosti a hovoria o zložitosti jeho štruktúry. Je tiež známe, že viac priestorovo zapletené molekuly podliehajú rozsiahlemu spracovaniu u ľudí a zvierat.

Typy proteínových štruktúr

Celkovo sú štyri. Pozrime sa, aký je každý z nich.

1. Primárny. Je to bežná lineárna sekvencia aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Neexistujú žiadne priestorové zvraty alebo špirály. Počet jednotiek zahrnutých v polypeptide môže dosiahnuť niekoľko tisíc. Typy proteínov s podobnou štruktúrou sú glycylalanín, inzulín, históny, elastín a iné.
2. Sekundárne. Skladá sa z dvoch polypeptidových reťazcov, ktoré sú skrútené vo forme špirály a orientované k sebe pomocou vytvorených závitov. Zároveň medzi nimi vznikajú vodíkové väzby, ktoré ich držia pohromade. Takto vzniká jedna molekula proteínu. Typy proteínov tohto typu sú nasledovné: lyzozým, pepsín a iné.
3. Terciárna konformácia. Je to husto zabalená a kompaktne zhromaždená sekundárna štruktúra. Tu sa objavujú okrem vodíkových väzieb aj iné typy interakcií – ide o van der Waalsovu interakciu a sily elektrostatickej príťažlivosti, hydrofilno-hydrofóbny kontakt. Príkladmi štruktúr sú albumín, fibroín, hodvábny proteín a iné.
4. Kvartér. Najkomplexnejšia štruktúra, ktorá pozostáva z niekoľkých polypeptidových reťazcov stočených do špirály, zvinutých do gule a spojených do guľôčky. Príklady ako inzulín, feritín, hemoglobín a kolagén ilustrujú práve takúto proteínovú konformáciu.

Ak z chemického hľadiska podrobne zvážime všetky uvedené molekulárne štruktúry, analýza zaberie veľa času. V skutočnosti, čím vyššia je konfigurácia, tým zložitejšia a komplikovanejšia je jej štruktúra, tým viac typov interakcií sa pozoruje v molekule.

Denaturácia molekúl bielkovín

Jednou z najdôležitejších chemických vlastností polypeptidov je ich schopnosť ničiť sa vplyvom určitých podmienok alebo chemických činidiel. Rozšírené sú napríklad rôzne typy denaturácie bielkovín. Čo je to za proces? Spočíva v zničení prirodzenej štruktúry proteínu. To znamená, že ak mala molekula pôvodne terciárnu štruktúru, potom sa po pôsobení špeciálnych prostriedkov zrúti. Sekvencia aminokyselinových zvyškov však zostáva v molekule nezmenená. Denaturované bielkoviny rýchlo strácajú svoje fyzikálne a chemické vlastnosti.

Aké činidlá môžu viesť k procesu deštrukcie konformácie? Je ich viacero.

1. Teplota. Pri zahrievaní dochádza k postupnej deštrukcii kvartérnej, terciárnej a sekundárnej štruktúry molekuly. Vizuálne to možno pozorovať napríklad pri vyprážaní obyčajného kuracieho vajca. Výsledný "proteín" je primárnou štruktúrou albumínového polypeptidu, ktorý bol v surovom produkte.
2. Žiarenie.
3. Pôsobenie silnými chemickými činidlami: kyselinami, zásadami, soľami ťažkých kovov, rozpúšťadlami (napríklad alkoholy, étery, benzén a iné).

Tento proces sa niekedy nazýva aj molekulárne tavenie. Typy denaturácie bielkovín závisia od činidla, ktorého pôsobenie ju spôsobilo. V niektorých prípadoch dochádza k opačnému procesu, ako sa uvažuje. Toto je renaturácia. Nie všetky proteíny sú schopné obnoviť svoju štruktúru späť, no významná časť z nich to dokáže. Chemici z Austrálie a Ameriky teda vykonali renaturáciu uvareného kuracieho vajca pomocou niektorých činidiel a metódy odstreďovania.

Tento proces je dôležitý pre živé organizmy pri syntéze polypeptidových reťazcov ribozómami a rRNA v bunkách.

Hydrolýza molekuly proteínu

Spolu s denaturáciou sa proteíny vyznačujú ďalšou chemickou vlastnosťou – hydrolýzou. To je tiež deštrukcia natívnej konformácie, ale nie primárnej štruktúry, ale úplne jednotlivých aminokyselín. Dôležitou súčasťou trávenia je hydrolýza bielkovín. Typy hydrolýzy polypeptidov sú nasledujúce.

1. Chemický. Na základe pôsobenia kyselín alebo zásad.
2. Biologické alebo enzymatické.

Podstata procesu však zostáva nezmenená a nezávisí od toho, aké typy hydrolýzy bielkovín prebiehajú. V dôsledku toho sa tvoria aminokyseliny, ktoré sú transportované do všetkých buniek, orgánov a tkanív. Ich ďalšia transformácia zahŕňa syntézu nových polypeptidov, už tých, ktoré sú potrebné pre konkrétny organizmus.

V priemysle sa proces hydrolýzy proteínových molekúl využíva práve na získanie potrebných aminokyselín.

Funkcie bielkovín v tele

Rôzne druhy bielkovín, uhľohydrátov, tukov sú životne dôležité zložky pre normálne fungovanie akejkoľvek bunky. A to znamená celý organizmus ako celok. Preto je ich úloha do značnej miery vysvetlená vysokým stupňom významu a všadeprítomnosti v živých bytostiach. Je možné rozlíšiť niekoľko hlavných funkcií polypeptidových molekúl.

1. Katalytický. Vykonávajú ho enzýmy, ktoré majú proteínovú štruktúru. Povieme si o nich neskôr.
2. Štrukturálne. Druhy bielkovín a ich funkcie v organizme ovplyvňujú predovšetkým stavbu samotnej bunky, jej tvar. Okrem toho polypeptidy, ktoré plnia túto úlohu, tvoria vlasy, nechty, lastúry mäkkýšov a vtáčie perie. Sú tiež určitým posilnením v tele bunky. Chrupavka sa tiež skladá z týchto typov bielkovín. Príklady: tubulín, keratín, aktín a iné.
3. Regulačné. Táto funkcia sa prejavuje účasťou polypeptidov na procesoch ako transkripcia, translácia, bunkový cyklus, zostrih, čítanie mRNA a iné. Vo všetkých zohrávajú dôležitú úlohu regulátora.
4. Signál. Túto funkciu vykonávajú proteíny umiestnené na bunkovej membráne. Prenášajú rôzne signály z jednej jednotky do druhej, a to vedie ku komunikácii medzi tkanivami. Príklady: cytokíny, inzulín, rastové faktory a iné.
5. Doprava. Niektoré typy bielkovín a ich funkcie, ktoré vykonávajú, sú jednoducho životne dôležité. To sa deje napríklad pri bielkovine hemoglobín. Prenáša kyslík z bunky do bunky v krvi. Pre človeka je nenahraditeľná.
6. Náhradné alebo záložné. Takéto polypeptidy sa hromadia v rastlinách a vo vajciach zvierat ako zdroj dodatočnej výživy a energie. Príkladom sú globulíny.
7. Motor. Veľmi dôležitá funkcia najmä pre prvoky a baktérie. Koniec koncov, sú schopní sa pohybovať iba pomocou bičíkov alebo rias. A tieto organely svojou povahou nie sú nič iné ako bielkoviny. Príklady takýchto polypeptidov sú nasledujúce: myozín, aktín, kinezín a iné.

Je zrejmé, že funkcie bielkovín v ľudskom tele a iných živých bytostiach sú veľmi početné a dôležité. To opäť potvrdzuje, že bez zlúčenín, o ktorých uvažujeme, je život na našej planéte nemožný.

Ochranná funkcia bielkovín

Polypeptidy môžu chrániť pred rôznymi vplyvmi: chemickými, fyzikálnymi, biologickými. Napríklad, ak je telo ohrozené vírusom alebo baktériou cudzej povahy, potom s nimi vstupujú do boja imunoglobulíny (protilátky), ktoré plnia ochrannú úlohu.

Ak hovoríme o fyzikálnych účinkoch, tak veľkú úlohu tu zohrávajú napríklad fibrín a fibrinogén, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Potravinové bielkoviny

Typy diétnych bielkovín sú nasledovné:

• úplné - tie, ktoré obsahujú všetky aminokyseliny potrebné pre telo;
• inferior – tie, ktoré obsahujú neúplné zloženie aminokyselín.

Obe sú však pre ľudský organizmus dôležité. Najmä prvá skupina. Každý človek, najmä v období intenzívneho vývoja (detstvo a dospievanie) a puberty, si musí v sebe udržiavať stálu hladinu bielkovín. Koniec koncov, už sme preskúmali funkcie, ktoré tieto úžasné molekuly vykonávajú, a vieme, že prakticky ani jeden proces, ani jedna biochemická reakcia v nás nie je úplná bez účasti polypeptidov.

Preto je potrebné každý deň konzumovať denné množstvo bielkovín, ktoré sú obsiahnuté v nasledujúcich produktoch:

• vajcia;
• mlieko;
• tvaroh;
• mäso a ryby;
• fazuľa;
• fazuľa;
• arašidy;
• pšenica;
• ovos;
• šošovica a iné.

Ak prijmete 0,6 g polypeptidu denne na kg hmotnosti, potom tieto zlúčeniny človeku nikdy nebudú chýbať. Ak telo dlhodobo nedostáva dostatok potrebných bielkovín, potom nastáva choroba zvaná hladovanie aminokyselín. To vedie k závažným metabolickým poruchám a v dôsledku toho k mnohým ďalším ochoreniam.

Proteíny v klietke

Vo vnútri najmenšej štruktúrnej jednotky všetkých živých vecí - bunky - sa nachádzajú aj proteíny. Okrem toho tam vykonávajú takmer všetky vyššie uvedené funkcie. Najprv sa vytvorí cytoskelet bunky pozostávajúci z mikrotubulov a mikrofilamentov. Slúži na udržanie tvaru, ako aj na vnútorný transport medzi organelami. Rôzne ióny a zlúčeniny sa pohybujú pozdĺž proteínových molekúl, ako sú kanály alebo koľajnice.

Dôležitá je úloha proteínov ponorených do membrány a umiestnených na jej povrchu. Tu vykonávajú receptorové aj signalizačné funkcie a podieľajú sa na konštrukcii samotnej membrány. Stoja na stráži, čo znamená, že hrajú ochrannú úlohu. Aké typy proteínov v bunke možno zaradiť do tejto skupiny? Príkladov je veľa, tu je niekoľko.

1. Aktín a myozín.
2. Elastín.
3. Keratín.
4. Kolagén.
5. Tubulín.
6. Hemoglobín.
7. inzulín.
8. transkobalamín.
9. transferín.
10. Albumín.

Celkovo existuje niekoľko stoviek rôznych, ktoré sa neustále pohybujú vo vnútri každej bunky.

Druhy bielkovín v tele

Je ich, samozrejme, obrovské množstvo. Ak sa pokúsime nejako rozdeliť všetky existujúce proteíny do skupín, môžeme skončiť s niečím podobným tejto klasifikácii.

Vo všeobecnosti môžete použiť mnoho funkcií ako základ pre klasifikáciu bielkovín nachádzajúcich sa v tele. Zatiaľ neexistuje ani jeden.

Enzýmy

Biologické katalyzátory proteínovej povahy, ktoré výrazne urýchľujú všetky prebiehajúce biochemické procesy. Bez týchto spojení nie je možná normálna výmena. Všetky procesy syntézy a rozpadu, zostavovania molekúl a ich replikácie, translácie a transkripcie a iné sa uskutočňujú pod vplyvom špecifického typu enzýmu. Príklady týchto molekúl sú:

• oxidoreduktázy;
• transferázy;
• kataláza;
• hydrolázy;
• izomerázy;
• lyázy a iné.

Enzýmy sa dnes využívajú aj v bežnom živote. Pri výrobe pracích práškov sa teda často používajú takzvané enzýmy – ide o biologické katalyzátory. Pri dodržaní stanovených teplotných podmienok zlepšujú kvalitu prania. Ľahko sa viaže na častice nečistôt a odstraňuje ich z povrchu tkanín.

Enzýmy však kvôli svojej bielkovinovej povahe nemôžu tolerovať príliš horúcu vodu alebo blízkosť alkalických alebo kyslých liekov. V tomto prípade skutočne dôjde k procesu denaturácie.