Výmena plynov v pľúcach a transport plynov v krvi. Transport plynov v krvi Regulácia tvorby červených krviniek

Veveričky (bielkoviny, polypeptidy) sú najpočetnejšie, najrozmanitejšie a najvýznamnejšie biopolyméry. Proteínové molekuly obsahujú atómy uhlíka, kyslíka, vodíka, dusíka a niekedy aj síry, fosforu a železa.

Proteínové monoméry sú aminokyseliny, ktoré (majú karboxylové a aminoskupiny) majú vlastnosti kyseliny a zásady (amfotérne).

Vďaka tomu sa aminokyseliny môžu navzájom spájať (ich počet v jednej molekule môže dosiahnuť niekoľko stoviek). V tomto ohľade sú molekuly bielkovín veľké a sú tzv makromolekuly.

Štruktúra molekuly proteínu

Pod štruktúra molekuly proteínu pochopiť jeho zloženie aminokyselín, sekvenciu monomérov a stupeň skrútenia molekuly proteínu.

V molekulách bielkovín je len 20 druhov rôznych aminokyselín a vďaka ich rôznym kombináciám vzniká obrovské množstvo bielkovín.

• Sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci je primárna štruktúra proteínu(je jedinečný pre každý proteín a určuje jeho tvar, vlastnosti a funkcie). Primárna štruktúra proteínu je jedinečná pre akýkoľvek typ proteínu a určuje tvar jeho molekuly, jeho vlastnosti a funkcie.
• Dlhá molekula proteínu sa zloží a najskôr nadobudne vzhľad špirály v dôsledku vytvorenia vodíkových väzieb medzi skupinami -CO a -NH rôznych aminokyselinových zvyškov polypeptidového reťazca (medzi uhlíkom karboxylovej skupiny jedného aminokyselina a dusík aminoskupiny inej aminokyseliny). Táto špirála je sekundárna štruktúra proteínu.
• Terciárna štruktúra proteínu- trojrozmerné priestorové „balenie“ polypeptidového reťazca vo forme globule(lopta). Pevnosť terciárnej štruktúry je zabezpečená rôznymi väzbami, ktoré vznikajú medzi aminokyselinovými radikálmi (hydrofóbne, vodíkové, iónové a disulfidové S-S väzby).
• Niektoré proteíny (napríklad ľudský hemoglobín) majú kvartérna štruktúra. Vzniká ako výsledok spojenia viacerých makromolekúl s terciárnou štruktúrou do komplexného komplexu. Kvartérna štruktúra je držaná pohromade slabými iónovými, vodíkovými a hydrofóbnymi väzbami.

Štruktúra bielkovín môže byť narušená (podlieha denaturácia) pri zahriatí, ošetrení určitými chemikáliami, ožiarení atď. Pri slabom pôsobení sa rozpadá len kvartérna štruktúra, pri silnejšom pôsobení terciárna a potom sekundárna a proteín zostáva vo forme polypeptidového reťazca. V dôsledku denaturácie proteín stráca schopnosť plniť svoju funkciu.

Narušenie kvartérnych, terciárnych a sekundárnych štruktúr je reverzibilné. Tento proces sa nazýva renaturácia.

Zničenie primárnej štruktúry je nezvratné.

Okrem jednoduchých bielkovín pozostávajúcich iba z aminokyselín existujú aj komplexné bielkoviny, ktoré môžu zahŕňať sacharidy ( glykoproteíny), tuky ( lipoproteíny), nukleové kyseliny ( nukleoproteíny) a pod.

Funkcie proteínov

• Katalytická (enzymatická) funkcia.Špeciálne proteíny - enzýmy- schopný urýchliť biochemické reakcie v bunkách desiatky a stovky miliónov krát. Každý enzým urýchľuje iba jednu reakciu. Enzýmy obsahujú vitamíny.

• Štrukturálna (stavebná) funkcia- jedna z hlavných funkcií bielkovín (proteíny sú súčasťou bunkových membrán; keratínový proteín tvorí vlasy a nechty; kolagénové a elastínové proteíny tvoria chrupavky a šľachy).

• Transportná funkcia- proteíny zabezpečujú aktívny transport iónov cez bunkové membrány (transportné proteíny vo vonkajšej membráne buniek), transport kyslíka a oxidu uhličitého (krvný hemoglobín a myoglobín vo svaloch), transport mastných kyselín (bielkoviny krvného séra prispievajú k prenosu lipidov a mastné kyseliny, rôzne biologicky aktívne látky).

• Funkcia signálu. K prijímaniu signálov z vonkajšieho prostredia a prenosu informácií do bunky dochádza vďaka proteínom zabudovaným do membrány, ktoré sú schopné meniť svoju terciárnu štruktúru v reakcii na pôsobenie environmentálnych faktorov.
• Kontraktilná (motorická) funkcia- zabezpečujú kontraktilné proteíny - aktín a myozín (vďaka kontraktilným proteínom sa u prvokov pohybujú riasinky a bičíky, chromozómy sa pohybujú pri delení buniek, u mnohobunkových organizmov sa sťahujú svaly, u živých organizmov sa zlepšujú iné druhy pohybu).

• Ochranná funkcia- protilátky poskytujú imunitnú ochranu tela; fibrinogén a fibrín chránia telo pred stratou krvi tvorbou krvnej zrazeniny.

• Regulačná funkcia obsiahnuté v bielkovinách - hormóny(nie všetky hormóny sú bielkoviny!). Udržiavajú stále koncentrácie látok v krvi a bunkách, podieľajú sa na raste, rozmnožovaní a iných životne dôležitých procesoch (napríklad inzulín reguluje hladinu cukru v krvi).
• Energetická funkcia- pri dlhotrvajúcom hladovaní možno bielkoviny využiť ako doplnkový zdroj energie po skonzumovaní sacharidov a tukov (pri úplnom rozložení 1g bielkovín na finálne produkty sa uvoľní 17,6 kJ energie). Aminokyseliny uvoľnené pri rozklade proteínových molekúl sa používajú na vytvorenie nových proteínov.

Len malá časť O 2 (asi 2 %) prenášaná krvou je rozpustená v plazme. Jeho hlavná časť je transportovaná vo forme krehkého spojenia s hemoglobínom, ktorý je u stavovcov obsiahnutý v červených krvinkách. Molekuly tohto respiračného pigmentu zahŕňajú druhovo špecifický proteín - globín a protetická skupina, rovnako konštruovaná u všetkých zvierat, je heme, s obsahom železitého železa (obr. 10.27).

Pridanie kyslíka k hemoglobínu (okysličenie hemoglobínu) prebieha bez zmeny mocenstva železa, teda bez prenosu elektrónov, ktorý charakterizuje skutočnú oxidáciu. Napriek tomu sa hemoglobín viazaný na kyslík zvyčajne nazýva oxidovaný (správnejšie - oxyhemoglobín), a ten, kto sa vzdal kyslíka, je obnovený (správnejšie - deoxyhemoglobín).

1 g hemoglobínu môže viazať 1,36 ml plynného O 2 (pri normálnom atmosférickom tlaku). Ak vezmeme napríklad do úvahy, že ľudská krv obsahuje približne 150 g/l hemoglobínu, 100 ml krvi môže niesť približne 21 ml O 2 . Ide o tzv kyslíková kapacita krvi. Okysličenie hemoglobínu (inými slovami, percento využitia kyslíkovej kapacity krvi) závisí od parciálneho tlaku 0 2 v prostredí, s ktorým krv prichádza do styku. Táto závislosť je opísaná krivka disociácie oxyhemoglobínu(obr. 10.28). Komplexné S Tvar tejto krivky sa vysvetľuje kooperatívnym účinkom štyroch polypeptidových reťazcov hemoglobínu, ktorých vlastnosti viazania kyslíka (afinita k O2) sú odlišné.

Vďaka tejto vlastnosti, venózna krv, prechádzajúca pľúcnymi kapilárami (alveolárny P O2 padá na hornú časť krivky), je takmer úplne okysličená a arteriálna krv v tkanivových kapilárach (kde Po 2 zodpovedá strmej časti krivky) účinne uvoľňuje O 2 . Podporuje uvoľňovanie kyslíka

Disociačná krivka oxyhemoglobínu sa posúva doprava so zvyšujúcou sa teplotou a so zvyšujúcou sa koncentráciou vodíkových iónov v médiu, čo zase závisí od Pco 2 (Verigo-Bohrov efekt). Preto sa vytvárajú podmienky na úplnejšie uvoľnenie kyslíka oxyhemoglobínom v tkanivách, najmä tam, kde je rýchlosť metabolizmu vyššia, napríklad v pracujúcich svaloch. Vo venóznej krvi však väčšia či menšia časť (od 40 do 70 %) hemoglobínu zostáva v okysličenej forme. Takže u ľudí dáva každých 100 ml krvi 5-6 ml O2 do tkanív (tzv. arteriovenózny rozdiel kyslíka) a prirodzene sú o rovnaké množstvo obohatené kyslíkom v pľúcach.

Afinita hemoglobínu ku kyslíku sa meria parciálnym tlakom kyslíka, pri ktorom je hemoglobín nasýtený na 50 %. (P 50) u ľudí je normálne 26,5 mmHg. čl. pre arteriálnu krv. Parameter R 50 odráža schopnosť dýchacieho pigmentu viazať kyslík. Tento parameter je vyšší pre hemoglobín živočíchov žijúcich v prostredí chudobnom na kyslík, ako aj pre tzv. fetálny hemoglobín, ktorý je obsiahnutý v krvi plodu, ktorý dostáva kyslík z krvi matky cez placentárnu bariéru.

Ak má zviera obehový systém, v krvi je nosič kyslíka. V rozpustenom stave má človek v arteriálnej krvi len 2% kyslíka.

Všetky pigmenty nesúce kyslík sú organokovové zlúčeniny, väčšina obsahuje Fe, niektoré obsahujú Cu.

Hemoglobíny sú porfyríny železa (hém) viazané na globín (proteín). Hemoglobín u ľudí a cicavcov sa vždy nachádza v špecializovaných krvinkách, erytrocytoch. Bolo identifikovaných viac ako 90 typov hemoglobínov, ktoré sa líšia proteínovými zložkami. Molekula hemoglobínu pozostáva z niekoľkých monomérov, z ktorých každý obsahuje jeden hem spojený s globínom. U ľudí obsahuje hemoglobín 4 takéto monoméry. Myoglobín obsahuje iba 1 hém.

Chemicky je hem protoporfyrín pozostávajúci zo 4 pyrolových kruhov s atómom železa v strede.

Okysličenie hemoglobínu je reverzibilné pridávanie kyslíka k železnatému (železnatému) železu v množstvách závislých od napätia kyslíka v okolitom priestore.

Kyslík sa pridáva ku každému z atómov železa podľa rovnovážnej rovnice

Formálne pri tejto reakcii nedochádza k žiadnej zmene mocenstva železa. Napriek tomu je okysličovanie sprevádzané čiastočným prenosom elektrónu zo železnatého železa na kyslík a kyslík je čiastočne redukovaný.

Hemové železo môže mať inú valenčnú hodnotu pri tvorbe methemoglobínu, keď Fe mení valenciu a stáva sa trojmocným. V tomto prípade pri skutočnej oxidácii železa hemoglobín stráca schopnosť prenášať kyslík.

Hém v molekule hemoglobínu je schopný pripojiť ďalšie molekuly. Ak pridáva oxid uhličitý, nazýva sa karbohemoglobín. Keď sa k hemu pridá oxid uhoľnatý, vytvorí sa karboxyhemoglobín. Afinita hemoglobínu k CO je 300-krát vyššia ako k O2. Preto je otrava oxidom uhoľnatým veľmi nebezpečná. Ak vdychovaný vzduch obsahuje 1 % CO, cicavce a vtáky môžu zomrieť.

Arteriálna krv je nasýtená kyslíkom na 96-97%. Tento proces prebieha veľmi rýchlo, len za štvrť sekundy v alveolárnych kapilárach.

V literatúre je zvykom hodnotiť obsah kyslíka v krvi podľa indikátora kapacita kyslíka v krvi.

Kyslíková kapacita krvi je maximálne množstvo kyslíka, ktoré dokáže absorbovať 100 ml krvi.

Keďže 96% kyslíka je kombinovaných s hemoglobínom, kyslíková kapacita krvi je určená týmto pigmentom. Je známe, že schopnosť viazať kyslík 1 g hemoglobínu je určená hodnotou 1,34 - 1,36 ml O 2 pri normálnom atmosférickom tlaku. To znamená, že pri obsahu krvi 15 g% Hb (a to je blízko priemeru) je kapacita kyslíka 1,34´15@20 objemových percent, teda na každých 20 ml O 2 na každých 100 ml krvi. , alebo 200 ml Asi 2 na liter krvi. 5 litrov krvi (celková kyslíková kapacita jedinca, ktorý má 5 litrov krvi v obehovom systéme) obsahuje 1 liter kyslíka.

Reakcia okysličovania hemoglobínu je reverzibilná

HHb4+402 = HHb4(02)4

Alebo jednoduchšie Hb+O 2 = HbO 2

Ukázalo sa, že v praxi je vhodnejšie tento proces analyzovať, ak vynesiete do grafu závislosť koncentrácie HbO 2 vo vzorke od parciálneho tlaku/napätia kyslíka. Čím viac kyslíka je v prostredí, tým viac sa rovnováha v reakcii posúva smerom k okysličovaniu a naopak.

Každá hodnota PO 2 zodpovedá určitému percentu HbO 2. Pri hodnotách PO 2 charakteristických pre arteriálnu krv je takmer všetok hemoglobín oxidovaný. V periférnych tkanivách sa pri nízkych hodnotách napätia kyslíka zvyšuje rýchlosť jeho disociácie na kyslík a hemoglobín.

Disociačná krivka hemoglobínu je dostupná v každej učebnici.

Analýza disociačnej krivky oxyhemoglobínu ukazuje, že keď je napätie kyslíka v prostredí 60-100 mm Hg. (podmienky roviny a stúpanie človeka do výšky až 2 kilometrov) dochádza k úplnému nasýteniu krvi kyslíkom. V tkanivách uvoľňovanie kyslíka tiež prebieha uspokojivo, pri napätí kyslíka okolo 20 mm Hg.

Inými slovami, charakter krivky poskytuje informácie o vlastnostiach dopravného systému.

Disociácia oxyhemoglobínu závisí nielen od parciálneho tlaku kyslíka v tkanivách, ale aj od niektorých ďalších podmienok. Keď oxid uhličitý vstupuje do krvi z tkanív, afinita hemoglobínu ku kyslíku klesá a krivka disociácie sa posúva doprava. Ide o priamy Verigo-Bohrov efekt. Verigo-Bohrov efekt zlepšuje disociáciu oxyhemoglobínu v tkanivách. Opačný účinok sa pozoruje v pľúcach, kde uvoľnenie oxidu uhličitého vedie k úplnejšiemu nasýteniu hemoglobínu kyslíkom. Účinok nie je spôsobený samotným CO 2, ale okyslením prostredia pri tvorbe kyseliny uhličitej (resp. hromadením kyseliny mliečnej v aktívne pracujúcich svaloch).

Väčšina kyslíka v tele cicavcov sa prenáša krvou vo forme chemickej zlúčeniny s hemoglobínom. Voľný rozpustený kyslík v krvi je len 0,3 %. Okysličovacia reakcia, premena deoxyhemoglobínu na oxyhemoglobín, vyskytujúca sa v červených krvinkách kapilár pľúc, môže byť napísaná nasledovne:

HB + 402 ⇄ HB(02) 4

Táto reakcia prebieha veľmi rýchlo – doba polovičného nasýtenia hemoglobínu kyslíkom je asi 3 milisekundy. Hemoglobín má dve úžasné vlastnosti, ktoré mu umožňujú byť ideálnym nosičom kyslíka. Prvým je schopnosť pripájať kyslík a druhým ho rozdávať. Ukázalo sa Schopnosť hemoglobínu viazať a uvoľňovať kyslík závisí od napätia kyslíka v krvi. Pokúsme sa graficky znázorniť závislosť množstva okysličeného hemoglobínu od napätia kyslíka v krvi a potom zistíme: v ktorých prípadoch hemoglobín kyslík pridáva a v ktorých ho uvoľňuje. Hemoglobín a oxyhemoglobín absorbujú svetelné lúče odlišne, preto je možné ich koncentráciu určiť spektrometrickými metódami.

Graf odrážajúci schopnosť hemoglobínu pripájať a uvoľňovať kyslík sa nazýva „krivka disociácie oxyhemoglobínu“. Os x v tomto grafe ukazuje množstvo oxyhemoglobínu ako percento celkového hemoglobínu v krvi a zvislá os ukazuje napätie kyslíka v krvi v mmHg. čl.

Obrázok 9A. Normálna krivka disociácie oxyhemoglobínu

Zoberme si graf v súlade s fázami transportu kyslíka: najvyšší bod zodpovedá napätiu kyslíka, ktoré sa pozoruje v krvi pľúcnych kapilár - 100 mm Hg. (rovnaké množstvo ako v alveolárnom vzduchu). Graf ukazuje, že pri tomto napätí sa všetok hemoglobín premení na formu oxyhemoglobínu – je úplne nasýtený kyslíkom. Skúsme vypočítať, koľko kyslíka viaže hemoglobín. Jeden mol hemoglobínu môže viazať 4 moly O 2, a 1 gram Hb viaže 1,39 ml O 2 ideálne, ale v praxi 1,34 ml. Pri koncentrácii hemoglobínu v krvi napríklad 140 g/liter bude množstvo viazaného kyslíka 140 × 1,34 = 189,6 ml/liter krvi. Množstvo kyslíka, ktoré môže hemoglobín viazať, ak je úplne nasýtený, sa nazýva kapacita kyslíka v krvi (BOC). V našom prípade KEK = 189,6 ml.

Venujme pozornosť dôležitej vlastnosti hemoglobínu - keď napätie kyslíka v krvi klesne na 60 mm Hg, saturácia zostáva prakticky nezmenená - takmer všetok hemoglobín je prítomný vo forme oxyhemoglobínu. Táto funkcia umožňuje naviazať maximálne možné množstvo kyslíka pri poklese jeho obsahu v prostredí (napríklad v nadmorskej výške do 3000 metrov).

Disociačná krivka má esovitý charakter, ktorý je spojený so zvláštnosťami interakcie kyslíka s hemoglobínom. Molekula hemoglobínu postupne viaže 4 molekuly kyslíka. Väzba prvej molekuly dramaticky zvyšuje väzbovú kapacitu a druhá a tretia molekula robia to isté. Tento efekt sa nazýva kooperatívne pôsobenie kyslíka

Arteriálna krv vstupuje do systémového obehu a dodáva sa do tkanív. Napätie kyslíka v tkanivách, ako je možné vidieť z tabuľky 2, sa pohybuje od 0 do 20 mm Hg. Art., malé množstvo fyzikálne rozpusteného kyslíka difunduje do tkanív, jeho napätie v krvi klesá. Zníženie napätia kyslíka je sprevádzané disociáciou oxyhemoglobínu a uvoľňovaním kyslíka. Kyslík uvoľnený zo zlúčeniny sa fyzikálne rozpustí a môže difundovať do tkaniva pozdĺž napäťového gradientu.Na venóznom konci kapiláry je napätie kyslíka 40 mm Hg, čo zodpovedá približne 73 % saturácii hemoglobínu. Strmá časť disociačnej krivky zodpovedá normálnemu napätiu kyslíka pre telesné tkanivá – 35 mmHg a menej.

Disociačná krivka hemoglobínu teda odráža schopnosť hemoglobínu prijímať kyslík, ak je napätie kyslíka v krvi vysoké, a uvoľňovať ho, keď sa napätie kyslíka znižuje.

Prechod kyslíka do tkanív prebieha difúziou a je opísaný Fickovým zákonom, a preto závisí od gradientu napätia kyslíka.

Môžete zistiť, koľko kyslíka je extrahované tkanivom. Aby ste to dosiahli, musíte určiť množstvo kyslíka v arteriálnej krvi a vo venóznej krvi prúdiacej z určitej oblasti. Arteriálna krv, ako sa nám podarilo vypočítať (KEK), obsahuje 180-200 ml. kyslík. Venózna krv v pokoji obsahuje asi 120 ml. kyslík. Skúsme vypočítať mieru využitia kyslíka: 180 ml. - 120 ml. = 60 ml je množstvo kyslíka extrahovaného tkanivami, 60 ml/180 ´ 100 = 33 %. V dôsledku toho je miera využitia kyslíka 33 % (normálne od 25 do 40 %). Ako je možné vidieť z týchto údajov, nie všetok kyslík je využitý tkanivami. Normálne sa do tkanív dostane asi 1000 ml v priebehu jednej minúty. kyslík. Keď sa vezme do úvahy rýchlosť regenerácie, je zrejmé, že sa získa 250 až 400 ml tkaniva. kyslíka za minútu, zvyšok kyslíka sa vracia do srdca ako súčasť venóznej krvi. Pri ťažkej svalovej práci sa miera využitia zvyšuje na 50–60 %.

Množstvo kyslíka, ktoré tkanivá prijímajú, však nezávisí len od miery využitia. Keď sa zmenia podmienky vo vnútornom prostredí a v tých tkanivách, kde dochádza k difúzii kyslíka, vlastnosti hemoglobínu sa môžu zmeniť. Zmena vlastností hemoglobínu sa odráža v grafe a nazýva sa „posun krivky“. Všimnime si dôležitý bod na krivke - bod polovičného nasýtenia hemoglobínu kyslíkom pozorujeme pri tlaku kyslíka 27 mm Hg. Art., pri tomto napätí je 50 % hemoglobínu vo forme oxyhemoglobínu, 50 % vo forme deoxyhemoglobínu, teda 50 % viazaného kyslíka je voľných (cca 100 ml/l). Ak sa koncentrácia oxidu uhličitého, vodíkových iónov a teplota v tkanive zvýši, potom krivka sa posunie doprava. V tomto prípade sa bod polovičného nasýtenia posunie k vyšším hodnotám napätia kyslíka - už pri napätí 40 mmHg. čl. Uvoľní sa 50 % kyslíka (obrázok 9B). Hemoglobín v intenzívne pracujúcom tkanive ľahšie uvoľní kyslík. Zmeny vo vlastnostiach hemoglobínu sú spôsobené nasledujúcimi dôvodmi: okyslenie prostredie v dôsledku zvýšenia koncentrácie oxidu uhličitého pôsobí dvoma spôsobmi: 1) zvýšenie koncentrácie vodíkových iónov podporuje uvoľňovanie kyslíka oxyhemoglobínom, pretože vodíkové ióny sa ľahšie viažu na deoxyhemoglobín, 2) priama väzba uhlíka oxid na proteínovú časť molekuly hemoglobínu znižuje jej afinitu ku kyslíku; zvýšenie koncentrácie 2,3-difosfoglycerátu, ktorý sa objavuje počas procesu anaeróbnej glykolýzy a je tiež integrovaný do proteínovej časti molekuly hemoglobínu a znižuje jeho afinitu ku kyslíku.

Posun krivky doľava sa pozoruje napríklad u plodu, keď sa v krvi zistí veľké množstvo fetálneho hemoglobínu.

Obrázok 9 B. Vplyv zmien parametrov vnútorného prostredia