Proteinele ca biopolimeri. Proprietățile și funcțiile biologice ale proteinelor

Substanțele proteice sau proteinele aparțin și ele DIU-urilor naturale. Sunt compuși organici cu molecul mare, ale căror molecule complexe sunt construite din aminoacizi. Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 27 000 la 7 milioane. Când sunt dizolvate în apă, proteinele formează soluții adevărate. În apă, moleculele de proteine ​​se disociază în ioni. Această disociere poate fi acidă sau bazică, în funcție de pH-ul mediului. Într-un mediu puternic acid, proteina se comportă ca o bază, molecula sa se disociază din cauza grupărilor NH2 după tipul principal:

HONH3-R-COOH++OH-

Disocierea acidă este suprimată în acest caz.

Într-un mediu alcalin, dimpotrivă, disocierea principală este suprimată și are loc predominant disocierea acidă.

HONH3 - R - COOH - + H+

Cu toate acestea, la o anumită valoare a pH-ului, gradul de disociere a grupărilor amino și carboxil capătă aceleași valori atunci când moleculele de proteine ​​devin neutre din punct de vedere electric. Valoarea pH-ului la care o moleculă de proteină se află într-o stare neutră din punct de vedere electric se numește punct izoelectric, prescurtat IEP. Pentru majoritatea proteinelor, IEP se află în regiunea soluțiilor acide. În special, pentru gelatină - 4,7; cazeină din lapte - 4,6; g-globulină sânge - 6,4; pepsină - 2,0; chimotripsină - 8,0; albumină de ou - 4,7; farmacogel A - 7,0; pharmagel B - 4.7. Este necesar să se cunoască punctul izoelectric, deoarece s-a stabilit că stabilitatea soluțiilor proteice din IEt va fi minimă (manifestarea tuturor proprietăților sale va fi minimă). În unele cazuri, este chiar posibil ca proteinele să precipite. Acest lucru se datorează faptului că în IE de-a lungul întregii lungimi a moleculei proteice există un număr egal de grupări ionogene încărcate pozitiv și negativ, ceea ce duce la o modificare a configurației moleculei. O moleculă flexibilă se înfășoară într-o minge strânsă datorită atracției ionilor diferiți.

Modificarea vâscozității soluțiilor este asociată cu o modificare a formei macromoleculelor.

Reprezentanții acestui grup de DIU naturale sunt astfel de enzime, în special:

Pepsina se obține prin tratarea specială a mucoaselor stomacului porcului și se amestecă cu zahăr pudră. Este o pulbere albă, ușor gălbuie, cu gust dulce, cu un miros ușor deosebit. Se foloseste pentru afectiuni digestive (achilie, gastrita, dispepsie etc.).

Tripsina este obținută din pancreasul bovinelor. Aceasta este o proteină cu o greutate moleculară de 21000. Poate fi în două forme polimorfe: cristalină și amorfe. Tripsina cristalină se aplică extern în picături pentru ochi; la o concentrație de 0,2-0,25% pentru răni purulente, escare, necroză pentru utilizare parenterală (intramusculară). Este o pulbere cristalină albă, inodoră, ușor solubilă în apă, soluție izotonică de clorură de sodiu.

Chimotripsină - un amestec de chimopsină și tripsină, recomandat numai pentru aplicare locală în apă 0,05-0,1-1% soluții pentru răni purulente, arsuri.

Hidrolizina - obținută prin hidroliza sângelui animalelor, face parte din lichidele anti-șoc.

Aminopeptidă - se obține și prin hidroliza sângelui animalelor, este folosită pentru hrănirea organismelor epuizate. Se utilizează intravenos, fiind recomandată și calea rectală de administrare.

Colagenul este principala proteină a țesutului conjunctiv, constă din macromolecule cu o structură cu trei elice. Principala sursă de colagen este pielea bovinelor, care conține până la 95% din aceasta. Colagenul se obține prin tratarea alcalină-sare a lemnului despicat.

Colagenul este utilizat pentru acoperirea rănilor sub formă de pelicule cu furasilină, acid boric, ulei de cătină, metiluracil și, de asemenea, sub formă de pelicule pentru ochi cu antibiotice. Se folosesc bureți hemostatici cu diverse substanțe medicinale. Colagenul asigură o activitate optimă a substanțelor medicinale, care este asociată cu penetrarea profundă și contactul prelungit al substanțelor medicamentoase incluse în baza de colagen cu țesuturile corpului.

Combinația de proprietăți biologice ale colagenului (lipsa de toxicitate, resorbția și utilizarea completă în organism, stimularea proceselor reparatorii) și proprietățile sale tehnologice fac posibilă utilizarea pe scară largă a formelor de dozare în tehnologie.

Toate aceste substanțe proteice sunt foarte solubile în apă. Sunt DIU cu umflare nelimitată, ceea ce se explică prin structura macromoleculelor lor. Macromoleculele acestor substanțe sunt globule sferice laminate. Legăturile dintre molecule sunt mici, sunt ușor solvatate și trec în soluții. Se formează soluții cu vâscozitate scăzută.

Gelatina medicală aparține și grupului de proteine, descrierea acestei substanțe este dată în SP IX la pagina 309. Este un produs al hidrolizei parțiale a colagenului și cazeiinei conținute în oasele, pielea și cartilajul animalelor. Este un incolor sau ușor gălbui translucide frunze flexibile sau mici plăci inodore.

Este utilizat pe cale orală pentru a crește coagularea sângelui și pentru a opri sângerările gastrointestinale. Pentru injecții se folosesc soluții de gelatină 10%. Soluțiile de gelatină în apă și glicerină sunt utilizate pentru prepararea unguentelor și supozitoarelor. Moleculele de gelatină au o formă liniară alungită (fibrilare). Gelatina este o proteină, un produs de condensare al aminoacizilor, moleculele sale conțin multe grupe polare (grupe carboxil și amino), care au o mare afinitate pentru apă, așa că gelatina formează adevărate soluții în apă. La temperatura camerei 20-25 °C, se umflă într-o măsură limitată și se dizolvă odată cu creșterea temperaturii.

Gelatoza este un produs de hidroliză al gelatinei. Este o pulbere higroscopică ușor gălbuie. Folosit pentru stabilizarea sistemelor eterogene (suspensii și emulsii). Puțin solubil în apă.

Farmagel A și B sunt produse de hidroliză a gelatinei care diferă în puncte izoelectrice. Farmagel A are la pH - 7,0 IET, farmagel B - la pH 4,7. Sunt utilizați ca stabilizatori în sisteme eterogene. Dezavantajele gelatinei, gelatozei și farmacogelurilor: soluțiile lor sunt supuse rapid alterării microbiene.

Dintre proteine, lecitina este folosită și ca emulgator. Se găsește în albușul de ou. Are proprietăți bune de emulsionare și poate fi utilizat pentru a stabiliza formele de dozare injectabile.

Subiectul lecției: Proteinele sunt polimeri naturali. Compoziția și structura proteinelor

Obiective:

Tutorial: formați o viziune holistică a biopolimerilor -

proteine ​​bazate pe integrarea cursurilor de chimie și biologie. Introduceți elevii în compoziția, structura, proprietățile și funcțiile proteinelor. Utilizați experimente cu proteine ​​pentru a implementa conexiuni interdisciplinare și pentru a dezvolta interesul cognitiv al elevilor.

În curs de dezvoltare: dezvoltarea interesului cognitiv pentru subiecte, capacitatea de a raționa logic, aplicarea cunoștințelor în practică.

Hrănirea: să dezvolte abilități de activitate comună, să formeze capacitatea de respect de sine.

Tip de lecție: învăţarea de noi cunoştinţe.

ÎN CURILE CURĂRILOR

Organizarea timpului.

Salutare, marca absent. Prezentarea temei lecției și a scopului lecției.

Actualizarea atenției

Știința modernă prezintă procesul vieții după cum urmează:

„Viața este o împletire a celor mai complexe procese chimice ale interacțiunii proteinelor între ele și alte substanțe”.

„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”

F.Engels

Astăzi ne vom uita la proteine ​​din punct de vedere biologic și chimic.

Învățarea de materiale noi.

1. Conceptul de proteine

Proteinele sunt mușchi, țesuturi conjunctive (tendoane, ligamente, cartilaj). Moleculele de proteine ​​sunt încorporate în țesutul osos. Părul, unghiile, dinții și pielea sunt țesute din forme speciale de proteine. Din moleculele proteice se formează hormoni foarte importanți separati, de care depinde sănătatea. Majoritatea enzimelor includ și fragmente de proteine, iar calitatea și intensitatea proceselor fiziologice și biochimice care au loc în organism depind de enzime.

Conținutul de proteine ​​din diferite țesuturi umane nu este același. Deci, mușchii conțin până la 80% proteine, splină, sânge, plămâni - 72%, piele - 63%, ficat - 57%, creier - 15%, țesut adipos, țesut osos și dentar - 14-28%.

Proteinele sunt polimeri naturali cu moleculară înaltă, formați din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă) -CO-NH-. Fiecare proteină este caracterizată printr-o secvență specifică de aminoacizi și o structură spațială individuală. Proteinele reprezintă cel puțin 50% din masa uscată a compușilor organici dintr-o celulă animală.

2. Compoziția și structura proteinelor.

Compoziția substanțelor proteice include carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, fosfor.

Hemoglobina - C 3032 H 4816 O 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Greutatea moleculară a proteinelor variază de la câteva mii la câteva milioane. Mr proteina din ou = 36.000, Mr proteina musculară = 1.500.000.

Pentru a stabili compoziția chimică a moleculelor de proteine, structura lor a fost ajutată de studiul produselor hidrolizei proteinelor.

În 1903, omul de știință german Emil Hermann Fischer a propus teoria peptidelor, care a devenit cheia misterului structurii proteinelor. Fisher a sugerat că proteinele sunt polimeri ai reziduurilor de aminoacizi conectați printr-o legătură peptidică NH-CO. Ideea că proteinele sunt formațiuni polimerice a fost exprimată încă din 1888 de omul de știință rus Alexander Yakovlevich Danilevsky.

3. Definirea si clasificarea proteinelor

Proteinele sunt compuși naturali naturali de înaltă moleculă (biopolimeri) construiți din alfa-aminoacizi legați printr-o legătură peptidică specială. Compoziția proteinelor include 20 de aminoacizi diferiți, de unde uriașa varietate de proteine ​​cu diverse combinații de aminoacizi. Din 33 de litere ale alfabetului putem face un număr infinit de cuvinte, deci din 20 de aminoacizi - un număr infinit de proteine. Există până la 100.000 de proteine ​​în corpul uman.

Numărul de reziduuri de aminoacizi incluse în molecule este diferit: insulina - 51, mioglobină - 140. Prin urmare, M r al proteinei este de la 10.000 la câteva milioane.

Proteinele sunt împărțite în proteine ​​(proteine ​​simple) și proteine ​​(proteine ​​complexe).

4. Structura proteinelor

O secvență strict definită de resturi de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este numită structură primară. Este adesea menționat ca un lanț liniar. Această structură este caracteristică unui număr limitat de proteine.

Studiile au arătat că unele părți ale lanțului polipeptidic sunt pliate într-o spirală datorită legăturilor de hidrogen dintre grupurile - CO și - NH. Așa se formează structura secundară.

Lanțul polipeptidic elicoidal trebuie cumva să fie pliat, compactat. În starea de împachetare, moleculele de proteine ​​au o formă elipsoidală, care este adesea numită bobină. Aceasta este o structură terțiară formată din hidrofobe. Legături esterice, unele proteine ​​au legături S-S (legături bisulfurice)

Cea mai înaltă organizare a moleculelor proteice este structura cuaternară - macromolecule proteice conectate între ele, formând un complex.

Funcțiile proteinelor

Funcțiile proteinelor în organism sunt diverse. Ele se datorează în mare măsură complexității și diversității formelor și compoziției proteinelor în sine.

Constructii (plastic) - proteinele sunt implicate în formarea membranei celulare, a organelelor și a membranelor celulare. Vasele de sânge, tendoanele și părul sunt construite din proteine.

catalitic - toți catalizatorii celulari sunt proteine ​​(situri active ale enzimelor).

Motor - proteinele contractile determină toată mișcarea.

transport - hemoglobina proteinelor din sânge atașează oxigenul și îl transportă către toate țesuturile.

protectoare - producerea de corpi proteici și anticorpi pentru neutralizarea substanțelor străine.

energie - 1 g de proteină este echivalent cu 17,6 kJ.

Receptor - răspuns la un stimul extern.

Formarea cunoștințelor:

Elevii răspund la întrebările:

Ce sunt proteinele?

Câte structuri spațiale ale unei molecule de proteine ​​cunoașteți?

Care sunt funcțiile proteinelor?

Stabiliți și anunțați notele.

Teme pentru acasă : § 38 fără proprietăţi chimice. Pregătiți un mesaj pe tema „Este posibil să înlocuim complet alimentele proteice cu carbohidrați?”, „Rolul proteinelor în viața umană”

tip de lecție - combinate

Metode: parțial exploratorie, prezentare problematică, explicativă și ilustrativă.

Ţintă:

Formarea la studenți a unui sistem holistic de cunoștințe despre fauna sălbatică, organizarea sistemică și evoluția acesteia;

Capacitatea de a oferi o evaluare motivată a noilor informații privind aspectele biologice;

Educație pentru responsabilitate civică, independență, inițiativă

Sarcini:

Educational: despre sisteme biologice (celulă, organism, specie, ecosistem); istoria dezvoltării ideilor moderne despre fauna sălbatică; descoperiri remarcabile în știința biologică; rolul științei biologice în modelarea tabloului modern al științelor naturale asupra lumii; metode de cunoaștere științifică;

Dezvoltare abilități creative în procesul de studiu a realizărilor remarcabile ale biologiei, incluse în cultura universală; modalități complexe și contradictorii de dezvoltare a viziunilor științifice moderne, ideilor, teoriilor, conceptelor, diverselor ipoteze (despre esența și originea vieții, om) în cursul lucrului cu diverse surse de informații;

Cresterea convingere în posibilitatea cunoașterii faunei sălbatice, nevoia de atitudine atentă față de mediul natural, propria sănătate; respectul pentru opinia adversarului atunci când se discută problemele biologice

Rezultatele personale ale învățării biologiei:

1. educația identității civile ruse: patriotism, dragoste și respect pentru Patrie, un sentiment de mândrie pentru patria lor; conștientizarea etniei cuiva; asimilarea valorilor umaniste și tradiționale ale societății multinaționale ruse; promovarea simțului responsabilității și datoriei față de Patria Mamă;

2. formarea unei atitudini responsabile față de învățare, pregătirea și capacitatea elevilor de autodezvoltare și autoeducare bazată pe motivația pentru învățare și cunoaștere, alegerea conștientă și construirea unei traiectorii individuale de educație ulterioare bazată pe orientarea în lumea profesiilor și preferințele profesionale, ținând cont de interesele cognitive sustenabile;

Rezultatele învățării meta-subiectelor în biologie:

1. capacitatea de a determina în mod independent scopurile învățării, de a stabili și de a formula noi sarcini pentru sine în studiu și activitatea cognitivă, de a dezvolta motivele și interesele activității cognitive;

2. stăpânirea componentelor activităților de cercetare și proiect, inclusiv capacitatea de a vedea problema, de a ridica întrebări, de a formula ipoteze;

3. capacitatea de a lucra cu diferite surse de informații biologice: găsirea informațiilor biologice din diverse surse (text manual, literatură științifică populară, dicționare biologice și cărți de referință), analiza și

evalua informatiile;

cognitive: selectarea caracteristicilor esențiale ale obiectelor și proceselor biologice; aducerea de dovezi (argumentare) a rudeniei umane cu mamiferele; relația dintre om și mediu; dependența sănătății umane de starea mediului; necesitatea de a proteja mediul; însuşirea metodelor ştiinţei biologice: observarea şi descrierea obiectelor şi proceselor biologice; stabilirea experimentelor biologice și explicarea rezultatelor acestora.

de reglementare: capacitatea de a planifica în mod independent modalități de atingere a obiectivelor, inclusiv cele alternative, de a alege în mod conștient cele mai eficiente modalități de rezolvare a problemelor educaționale și cognitive; capacitatea de a organiza cooperare educațională și activități comune cu profesorul și colegii; lucrați individual și în grup: găsiți o soluție comună și rezolvați conflictele pe baza coordonării posturilor și ținând cont de interese; formarea și dezvoltarea competențelor în domeniul utilizării tehnologiilor informației și comunicațiilor (denumite în continuare competențe TIC).

Comunicativ: formarea competenței comunicative în comunicarea și cooperarea cu semenii, înțelegerea caracteristicilor socializării de gen în adolescență, activități sociale utile, educaționale, de cercetare, creative și de altă natură.

Tehnologie : Salvarea sănătății, problematică, educație pentru dezvoltare, activități de grup

Receptii: analiza, sinteza, concluzia, transferul de informatii de la un tip la altul, generalizare.

În timpul orelor

Sarcini

Pentru a dezvălui rolul principal al proteinelor în structura și viața celulei. ,

Explicați structura macromoleculelor proteice care au caracterul de biopolimeri informaționali.

Aprofundarea cunoștințelor școlarilor despre relația dintre structura moleculelor de substanțe și funcțiile acestora folosind exemplul proteinelor.

Dispoziții de bază

Structura primară a unei proteine ​​este determinată de genotip.

Organizarea structurală secundară, terțiară și cuaternară a unei proteine ​​depinde de structura primară.

Toți catalizatorii biologici - enzimele - sunt de natură proteică.

4.Moleculele de proteine ​​oferă protecție imunologică a organismului împotriva substanțelor străine .

Probleme de discutat

Ce: determină specificul activității catalizatorilor biologici - polițiști?

Care este mecanismul de acțiune al receptorului de suprafață fină?

Polimeri biologici – proteine

Dintre substanțele organice ale celulei, proteinele ocupă primul loc atât ca cantitate, cât și ca valoare. La animale, ele reprezintă aproximativ 50% din masa uscată a celulei. În corpul uman, există 5 milioane de tipuri de proteine ​​mo-, care diferă nu numai unele de altele, ci și de proteinele altor organisme. În ciuda unei asemenea varietăți și complexități a structurii, acestea sunt construite doar din 20 de aminoacizi diferiți.

Aminoacizii au un plan structural comun, dar diferă unul de celălalt prin structura radicalului (K), care este foarte divers. De exemplu, aminoacidul alanina are un radical simplu - CH3, radicalul cisteină conține sulf - CH28H, alți aminoacizi au radicali mai complecși.

Proteinele izolate din organismele vii ale animalelor, plantelor și microorganismelor includ câteva sute și uneori mii de combinații de 20 de aminoacizi bazici. Ordinea alternanței lor este cea mai diversă, ceea ce face posibilă existența unui număr imens de molecule de proteine ​​care diferă unele de altele. De exemplu, pentru o proteină constând din doar 20 de resturi de aminoacizi, aproximativ 2 sunt posibile teoretic. 1018 variante ale diferitelor molecule de proteine, care diferă în alternanța aminoacizilor și, prin urmare, în proprietățile lor. Secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este denumită în mod obișnuit structura primară a unei proteine.

Cu toate acestea, o moleculă de proteină sub forma unui lanț de resturi de aminoacizi conectate în serie prin legături peptidice nu este încă capabilă să îndeplinească funcții specifice. Acest lucru necesită o organizare structurală mai înaltă. Prin formarea de legături de hidrogen între resturile de carboxil și grupările amino ale diferiților aminoacizi, molecula proteică ia forma unei elice (structură a) sau a unui strat pliat - „acordeon” (structură P). Aceasta este o structură secundară, dar adesea nu este suficientă pentru a dobândi o activitate biologică caracteristică.

Structura secundară a proteinei ((structura 3) este în partea de sus. Structura terțiară a proteinei este în partea de jos:

— interacțiuni ionice,

- legături de hidrogen.

- legaturi disulfurice,

- interacțiuni hidrofobe,

- grupe hidratate

Adesea, doar o moleculă cu o structură terțiară poate acționa ca catalizator sau altfel. Structura terțiară se formează datorită interacțiunii radicalilor, în special a radicalilor aminoacidului cisteină, care conțin sulf. Atomii de sulf ai doi aminoacizi situati la o oarecare distanta unul de altul in lantul polipeptidic sunt conectati, formand asa-numitele legaturi disulfurice sau 8-8. Datorită acestor interacțiuni, precum și altor legături mai puțin puternice, helixul proteic se pliază și capătă forma unei mingi sau globule. Modul în care elicele polipeptidelor se pliază într-un glob se numește structura terțiară a unei proteine. Multe proteine ​​cu structură terțiară își pot îndeplini rolul biologic în celulă. Cu toate acestea, pentru implementarea unor funcții ale corpului, este necesară participarea proteinelor cu un nivel și mai ridicat de organizare. O astfel de organizație se numește Structura cuaternară-roi. Este o combinație funcțională de mai multe (două, trei sau mai multe) molecule de proteine ​​cu o organizare structurală terțiară. Un exemplu de astfel de proteină complexă este hemoglobina. Molecula sa este formată din patru molecule interconectate. Un alt exemplu este hormonul pancreatic - insulina, care include două componente. Compoziția structurii cuaternare a unor proteine ​​include, pe lângă subunitățile proteice, diverse componente neproteice. Aceeași hemoglobină conține un compus heterociclic complex, care include fier.Proprietăți proteice. Proteinele, ca și alți compuși anorganici și organici, au o serie de proprietăți fizico-chimice datorită organizării lor structurale. Aceasta determină în mare măsură activitatea funcțională a fiecărei molecule. În primul rând, proteinele sunt predominant molecule solubile în apă.

În al doilea rând, moleculele proteice poartă o sarcină de suprafață mare. Aceasta determină o serie de efecte electrochimice, cum ar fi modificări ale permeabilității membranei, activitatea catalitică a enzimelor și alte funcții.

În al treilea rând, proteinele sunt termolabile, adică își arată activitatea într-un interval îngust de temperatură.

Acțiunea temperaturii ridicate, precum și deshidratarea, modificările pH-ului și alte influențe provoacă distrugerea organizării structurale a proteinelor. În primul rând, cea mai slabă structură este distrusă - cuaternară, apoi terțiară, secundară și în condiții mai stricte - primară. Pierderea unei molecule proteice a organizării sale structurale se numește denaturare.

Dacă o schimbare a condițiilor de mediu nu duce la distrugerea structurii primare a moleculei, atunci când sunt restabilite condițiile normale de mediu, structura proteinei și activitatea sa funcțională sunt complet recreate. Acest proces se numește renaturare. Această proprietate a proteinelor de a reface complet structura pierdută este utilizată pe scară largă în industria medicală și alimentară pentru prepararea anumitor preparate medicale, precum antibiotice, vaccinuri, seruri, enzime; pentru a obtine concentrate alimentare care isi pastreaza proprietatile nutritive o perioada indelungata sub forma uscata.

Funcții proteice. Funcțiile proteinelor dintr-o celulă sunt extrem de diverse. Una dintre cele mai importante este funcția plastică (de construcție): proteinele sunt implicate în formarea tuturor membranelor celulare și a organelelor celulare, precum și a structurilor extracelulare.

Rolul catalitic al proteinelor este de o importanță excepțională. Toți catalizatorii biologici - enzimele - sunt substanțe de natură proteică, accelerează de zeci și sute de mii de ori reacțiile chimice care au loc în celulă.

Interacțiunea unei enzime (F) cu o substanță (S), având ca rezultat formarea produselor de reacție (P)

Să aruncăm o privire mai atentă la această funcție importantă. Termenul de „cataliza”, care nu este mai puțin comun în biochimie decât în ​​industria chimică, unde catalizatorii sunt utilizați pe scară largă, înseamnă literal „dezcătuire”, „eliberare”. Esența unei reacții catalitice, în ciuda varietății uriașe de catalizatori și tipuri de reacții la care participă, se rezumă în esență la faptul că materiile prime formează compuși intermediari cu catalizatorul. Ele se transformă relativ rapid în produșii finali ai reacției, iar catalizatorul este restaurat în forma sa originală. Enzimele sunt aceiași catalizatori. Li se aplică toate legile catalizei. Dar enzimele sunt de natură proteică, iar acest lucru le conferă proprietăți speciale. Ce au enzimele în comun cu catalizatorii cunoscuți din chimia anorganică, de exemplu, platina, oxidul de vanadiu și alți acceleratori anorganici de reacție, și ce le diferențiază? Același catalizator anorganic poate fi utilizat în multe industrii diferite. Enzimele sunt active numai la valorile fiziologice ale acidității soluției, adică la o astfel de concentrație de ioni de hidrogen care este compatibilă cu viața și funcționarea normală a unei celule, organ sau sistem.

Funcția de reglare a proteinelor constă în implementarea controlului acestora asupra proceselor metabolice: insulină, hormoni hipofizari etc.

functia motorie organismele vii sunt prevăzute cu proteine ​​speciale contractile. Aceste proteine ​​sunt implicate în toate tipurile de mișcare de care celulele și organismele sunt capabile: pâlpâirea cililor și mișcarea flagelilor la protozoare, contracția musculară la animalele multicelulare, mișcarea frunzelor la plante etc.

Funcția de transport a proteinelor constă în adăugarea de elemente chimice (de exemplu, oxigen la hemoglobină) sau substanțe biologic active (hormoni) și transferul acestora în diferite țesuturi și organe ale corpului. Proteinele speciale de transport mută ARN-ul sintetizat în nucleul celulei în citoplasmă. Proteinele de transport sunt larg reprezentate în membranele exterioare ale celulelor; ele transportă diferite substanțe din mediu în citoplasmă.

Când proteinele străine sau microorganismele pătrund în organism, în celulele albe din sânge se formează proteine ​​speciale - leucocite - anticorpi. Sunt conectate

Ele interacționează cu substanțe (antigene) neobișnuite pentru organism conform principiului corespondenței configurațiilor spațiale ale moleculelor (principiul „blocarea tastelor”). Ca urmare, se formează un complex inofensiv, netoxic - „antigen-anticorp”, care este ulterior fagocitat și digerat de alte forme de leucocite - aceasta este o funcție de protecție.

Proteinele pot servi și ca una dintre sursele de energie din celulă, adică îndeplinesc o funcție energetică. Odată cu descompunerea completă a 1 g de proteină în produsele finale, se eliberează 17,6 kJ de energie. Cu toate acestea, proteinele în această calitate sunt rareori utilizate. Aminoacizii eliberați în timpul descompunerii moleculelor de proteine ​​sunt implicați în reacțiile de schimb plastic pentru a construi noi proteine.

Întrebări și sarcini pentru repetare

Ce substanțe organice sunt incluse în compoziția celulei?

Din ce compuși organici simpli sunt alcătuite proteinele?

Ce sunt peptidele?

Care este structura primară a unei proteine?

Cum se formează structura secundară, terțiară a unei proteine?

Ce este denaturarea proteinelor?

Ce funcții ale proteinelor cunoașteți?

Alegeți răspunsul corect după părerea dvs.

1. Cine a descoperit existența celulelor?

Robert Hooke

Carl Linnaeus

2. Cu ce ​​este umplută celula?

Citoplasma

coajă

3. Cum se numește corpul dens situat în citoplasmă?

nucleu

coajă

organele

4. Care dintre organele ajută celula să respire?

lizozom

mitocondrie

membrană

5. Ce organite dă culoarea verde plantelor?

lizozom

cloroplast

mitocondrie

6. Ce substanță este cea mai mare în celulele anorganice?

apă

saruri minerale

7. Ce substanțe alcătuiesc 20% dintr-o celulă organică?

Acizi nucleici

Veverițe

8. Care este denumirea comună pentru următoarele substanțe: zahăr, fibre, amidon?

carbohidrați

9. Care dintre substanțe dă 30% din energie celulei?

grăsimi

carbohidrați

10. Ce substanță este cea mai mare în celulă?

Oxigen

Aminoacizi, proteine. Structura proteinelor. Niveluri de organizare a unei molecule de proteine

Tutorial videopebiologie " Veverițe"

Funcțiiproteine

Resurse

V. B. ZAKHAROV, S. G. MAMONTOV, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA MANUAL „BIOLOGIE” PENTRU INSTITUȚII DE ÎNVĂȚĂMÂNT GENERAL (clasele 10-11).

AP Plehov Biologie cu fundamentele ecologiei. Seria „Manuale pentru universități. Literatură specială.

O carte pentru profesori Sivoglazov V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biologie: modele generale.

Gazduire prezentare

„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”

F. Engels.

Niciunul dintre organismele vii cunoscute de noi nu se poate lipsi de proteine. Proteinele servesc ca nutrienți, reglează metabolismul, acționând ca enzime - catalizatori pentru metabolism, promovează transferul de oxigen în organism și absorbția acestuia, joacă un rol important în funcționarea sistemului nervos, sunt baza mecanică a contracției musculare, participă în transferul de informații genetice etc. d.

Proteine ​​(polipeptide) - biopolimeri construiți din reziduuri de α-aminoacizi conectați peptidă legături (amide). Acești biopolimeri conțin 20 de tipuri de monomeri. Acești monomeri sunt aminoacizi. Fiecare proteină din structura sa chimică este o polipeptidă. Unele proteine ​​sunt formate din mai multe lanțuri polipeptidice. Majoritatea proteinelor conțin în medie 300-500 de reziduuri de aminoacizi. Sunt cunoscute mai multe proteine ​​naturale foarte scurte, lungi de 3-8 aminoacizi, și biopolimeri foarte lungi, lungi de peste 1500 de aminoacizi. Formarea unei macromolecule proteice poate fi reprezentată ca o reacție de policondensare a α-aminoacizilor:

Aminoacizii sunt legați între ei datorită formării unei noi legături între atomii de carbon și azot - peptidă (amida):

Din doi aminoacizi (AA) se poate obține o dipeptidă, din trei - o tripeptidă, dintr-un număr mai mare de AA se poate obține polipeptide (proteine).

Funcțiile proteinelor

Funcțiile proteinelor în natură sunt universale. Proteinele fac parte din creier, organe interne, oase, piele, linia părului etc. sursa principalaα - aminoacizii pentru un organism viu sunt proteinele alimentare care, ca urmare a hidrolizei enzimatice în tractul gastrointestinal, dauα - aminoacizi. Mulțiα - aminoacizii sunt sintetizați în organism, iar unii sunt necesari pentru sinteza proteinelor α Aminoacizii nu sunt sintetizați în organism și trebuie furnizați din exterior. Astfel de aminoacizi sunt numiți esențiali. Acestea includ valina, leucina, treonina, metionina, triptofanul și altele (vezi tabelul). În unele boli umane, lista aminoacizilor esențiali se extinde.

· functie catalitica - efectuate cu ajutorul unor proteine ​​specifice – catalizatori (enzime). Cu participarea lor, viteza diferitelor reacții metabolice și energetice din organism crește.

Enzimele catalizează reacțiile de scindare a moleculelor complexe (catabolism) și sinteza lor (anabolism), precum și replicarea ADN-ului și sinteza șablonului ARN. Sunt cunoscute câteva mii de enzime. Printre acestea, cum ar fi, de exemplu, pepsina, descompun proteinele în timpul digestiei.

· functia de transport - legarea și livrarea (transportul) diferitelor substanțe de la un organ la altul.

Deci, proteina globulelor roșii, hemoglobina, se combină cu oxigenul din plămâni, transformându-se în oxihemoglobină. Ajungând la organe și țesuturi cu fluxul sanguin, oxihemoglobina este descompusă și eliberează oxigenul necesar pentru a asigura procesele oxidative în țesuturi.

· Funcție de protecție - legarea si neutralizarea substantelor care patrund in organism sau rezultate din activitatea vitala a bacteriilor si virusurilor.

Funcția de protecție este îndeplinită de proteine ​​specifice (anticorpi – imunoglobuline) formate în organism (apărare fizică, chimică și imunitară). De exemplu, fibrinogenul, o proteină din plasmă sanguină, îndeplinește o funcție de protecție participând la coagularea sângelui și reducând astfel pierderea de sânge.

· Funcția contractilă (actină, miozină) - ca urmare a interacțiunii proteinelor, există mișcare în spațiu, contracția și relaxarea inimii și mișcarea altor organe interne.

· funcţie structurală Proteinele formează baza structurii celulare. Unele dintre ele (colagenul țesutului conjunctiv, cheratina părului, unghiilor și pielii, elastina peretelui vascular, cheratina de lână, fibroina de mătase etc.) îndeplinesc o funcție aproape exclusiv structurală.

În combinație cu lipidele, proteinele sunt implicate în construcția membranelor celulare și a formațiunilor intracelulare.

· Funcția hormonală (reglatoare). - capacitatea de a transmite semnale între țesuturi, celule sau organisme.

Efectuați proteine-regulatori ai metabolismului. Ele se referă la hormoni care se formează în glandele endocrine, unele organe și țesuturi ale corpului.

· funcția nutrițională - realizat de proteinele de rezerva, care sunt stocate ca sursa de energie si materie.

De exemplu: cazeina, albumina din ou, proteinele din ou asigura cresterea si dezvoltarea fatului, iar proteinele din lapte servesc ca sursa de nutritie pentru nou nascut.

Diferitele funcții ale proteinelor sunt determinate de compoziția α-aminoacizilor și structura macromoleculelor lor foarte organizate.

Proprietățile fizice ale proteinelor

Proteinele sunt molecule foarte lungi care constau din unități de aminoacizi legate prin legături peptidice. Aceștia sunt polimeri naturali, greutatea moleculară a proteinelor variază de la câteva mii la câteva zeci de milioane. De exemplu, albumina din lapte are o greutate moleculară de 17400, fibrinogenul din sânge - 400.000, proteinele virale - 50.000.000. Fiecare peptidă și proteină are o compoziție și o secvență strict definite de reziduuri de aminoacizi din lanț, ceea ce determină specificitatea lor biologică unică. Numărul de proteine ​​caracterizează gradul de complexitate al organismului (E. coli - 3000, iar în corpul uman există mai mult de 5 milioane de proteine).

Prima proteină pe care o cunoaștem în viața noastră este albumina unui ou de găină - este foarte solubilă în apă, se coagulează atunci când este încălzită (când prăjim un ou), iar atunci când este păstrată pentru o lungă perioadă de timp la căldură, se prăbușește, oul putrezeste. Dar proteina este ascunsă nu numai sub coaja de ou. Părul, unghiile, ghearele, lâna, pene, copite, stratul exterior al pielii - toate sunt compuse aproape în întregime dintr-o altă proteină, keratina. Keratina nu se dizolvă în apă, nu se coagulează, nu se descompune în pământ: coarnele animalelor antice sunt păstrate în ea, precum și oase. Și proteina pepsină conținută în sucul gastric este capabilă să distrugă alte proteine, acesta este procesul de digestie. Inreferonul proteic este utilizat în tratamentul rinitei și gripei, deoarece. ucide virusurile care cauzează aceste boli. Și proteina veninului de șarpe este capabilă să omoare o persoană.

Clasificarea proteinelor

Din punct de vedere al valorii nutritive a proteinelor, determinată de compoziția lor de aminoacizi și de conținutul așa-numiților aminoacizi esențiali, proteinele se împart în cu drepturi depline și defect . Proteinele complete sunt în principal proteine ​​de origine animală, cu excepția gelatinei, care este clasificată drept proteine ​​incomplete. Proteinele incomplete sunt predominant de origine vegetală. Totuși, unele plante (cartofi, leguminoase etc.) conțin proteine ​​complete. Dintre proteinele animale, proteinele din carne, ouă, lapte etc. sunt deosebit de valoroase pentru organism.

Pe lângă lanțurile peptidice, multe proteine ​​conțin și fragmente non-aminoacizi; conform acestui criteriu, proteinele sunt împărțite în două grupuri mari - simplu si complex proteine ​​(proteine). Proteinele simple conțin doar lanțuri de aminoacizi, proteinele complexe conțin și fragmente non-aminoacizi ( De exemplu, hemoglobina conține fier).

În funcție de tipul general de structură, proteinele pot fi împărțite în trei grupe:

1. proteine ​​fibrilare - sunt insolubile în apă, formează polimeri, structura lor este de obicei foarte regulată și se menține în principal prin interacțiuni între diferitele lanțuri. Proteine ​​având o structură filamentoasă alungită. Lanțurile polipeptidice ale multor proteine ​​fibrilare sunt paralele între ele de-a lungul unei axe și formează fibre lungi (fibrile) sau straturi.

Majoritatea proteinelor fibrilare sunt insolubile în apă. Proteinele fibrilare includ, de exemplu, α-keratine (acestea reprezintă aproape întreaga greutate uscată a părului, proteine ​​din lână, coarne, copite, unghii, solzi, pene), colagen - proteină de tendon și cartilaj, fibroină - proteina de mătase).

2. Proteine ​​globulare - solubil în apă, forma generală a moleculei este mai mult sau mai puțin sferică. Dintre proteinele globulare și fibrilare, se disting subgrupe. Proteinele globulare includ enzime, imunoglobuline, unii hormoni de natură proteică (de exemplu, insulina), precum și alte proteine ​​care îndeplinesc funcții de transport, de reglare și auxiliare.

3. Proteinele membranare - au domenii care traversează membrana celulară, dar părți din ele ies din membrană în mediul intercelular și în citoplasma celulei. Proteinele membranare îndeplinesc funcția de receptori, adică efectuează transmisia de semnal și, de asemenea, asigură transportul transmembranar al diferitelor substanțe. Proteinele transportoare sunt specifice, fiecare dintre ele permite doar anumitor molecule sau un anumit tip de semnal să treacă prin membrană.

Proteinele sunt o parte integrantă a hranei animalelor și oamenilor. Un organism viu diferă de un organism neviu în principal prin prezența proteinelor. Organismele vii se caracterizează printr-o mare varietate de molecule de proteine ​​și ordinea lor ridicată, ceea ce determină organizarea înaltă a unui organism viu, precum și capacitatea de a se mișca, contracta, reproduce, capacitatea de metabolism și de multe procese fiziologice.

Structura proteinelor

Fischer Emil German, chimist organic și biochimist german. În 1899 a început să lucreze la chimia proteinelor. Folosind metoda eterică de analiză a aminoacizilor, pe care a creat-o în 1901, F. a fost primul care a efectuat determinări calitative și cantitative ale produselor de scindare a proteinelor, a descoperit valina, prolina (1901) și hidroxiprolina (1902) și a demonstrat experimental că aminoacizii reziduurile acide sunt legate între ele printr-o legătură peptidică; în 1907 a sintetizat o polipeptidă cu 18 membri. F. a arătat asemănarea polipeptidelor sintetice și a peptidelor obținute ca urmare a hidrolizei proteinelor. F. a studiat şi taninurile. F. a creat o școală de chimiști organici. Membru corespondent străin al Academiei de Științe din Sankt Petersburg (1899). Premiul Nobel (1902).

Veverițe- compuși macromoleculari, heteropolimeri, ai căror monomeri sunt aminoacizi. Corpul uman conține mai mult de 5 milioane de tipuri de molecule de proteine. Diversitatea proteinelor este asigurată de combinații de 20 de aminoacizi - aminoacizii de bază. Toți aminoacizii sunt împărțiți în esențiali și neesențiali.

Înlocuibile sunt sintetizate în organism, de neînlocuit - intră în organism cu alimente.

Proteinele sunt formate din aminoacizi care sunt legați între ele prin legături peptidice. Aminoacizii conțin grupări carboxil (-COOH) cu proprietăți acide și grupări amino (-NH2) cu proprietăți alcaline, deci sunt compuși amfoteri. Se formează o legătură peptidică între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a altuia.

Când doi aminoacizi interacționează, se formează o dipeptidă. Când se formează o legătură peptidică, se desprinde o moleculă de apă.

Există 4 niveluri de organizare a unei molecule de proteine: primar, secundar, terțiar, cuaternar.

Structura primară a proteinelor este cea mai simplă. Are forma unui lanț polipeptidic, unde aminoacizii sunt legați printr-o legătură peptidică. Este determinată de compoziția calitativă și cantitativă a aminoacizilor și de secvența acestora. Această secvență este determinată de programul ereditar, astfel încât proteinele fiecărui organism sunt strict specifice.

Legăturile de hidrogen dintre grupările peptidice sunt baza structurii secundare a proteinelor. Principalele tipuri de structuri secundare.

Structura secundară a proteinei apare ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între atomii de hidrogen din grupa NH a unei helix a helixului și oxigenul grupei CO a celeilalte helix și sunt direcționate de-a lungul helixului sau între paralele. pliurile moleculei proteice. În ciuda faptului că legăturile de hidrogen sunt slabe, cantitatea lor semnificativă în complex oferă o structură destul de puternică.

Molecula de proteină este parțial răsucită într-o helix a (scrieți alfa în limba greacă) sau formează o structură B-fold (scrieți beta în limba greacă).

Proteinele de cheratina formează un a-helix (alfa). Ele fac parte din copite, coarne, păr, pene, cuie, gheare.

Proteinele care alcătuiesc mătasea au o structură pliată (beta). Din exteriorul helixului rămân radicali de aminoacizi (în Fig. R1. R2, R3 ...)