Schimbul de gaze în plămâni și transportul de gaze în sânge. Transportul gazelor în sânge Reglarea formării globulelor roșii

Veverițe (proteine, polipeptide) sunt cei mai numeroși, mai diversi și de importanță capitală biopolimeri. Moleculele proteice conțin atomi de carbon, oxigen, hidrogen, azot și uneori sulf, fosfor și fier.

Monomerii proteici sunt aminoacizi, care (având grupări carboxil și amino) au proprietățile unui acid și unei baze (amfoternic).

Datorită acestui fapt, aminoacizii se pot conecta între ei (numărul lor într-o moleculă poate ajunge la câteva sute). În acest sens, moleculele de proteine ​​sunt mari ca dimensiune și sunt numite macromolecule.

Structura unei molecule de proteine

Sub structura unei molecule de proteineînțelegeți compoziția sa de aminoacizi, secvența monomerilor și gradul de răsucire al moleculei proteice.

Există doar 20 de tipuri de aminoacizi diferiți în moleculele de proteine ​​și o mare varietate de proteine ​​este creată datorită diferitelor combinații ale acestora.

• Secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este structura primară a proteinei(este unică pentru orice proteină și îi determină forma, proprietățile și funcțiile). Structura primară a unei proteine ​​este unică pentru orice tip de proteină și determină forma moleculei sale, proprietățile și funcțiile sale.
• O moleculă lungă de proteină se pliază și capătă mai întâi aspectul unei spirale ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între grupările -CO și -NH ale diferitelor resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic (între carbonul grupării carboxil a unuia). aminoacid și azotul grupei amino a altui aminoacid). Această spirală este structura secundară a proteinei.
• Structura terțiară a proteinelor- „împachetarea” spațială tridimensională a lanțului polipeptidic în formă globule(minge). Rezistența structurii terțiare este asigurată de o varietate de legături care apar între radicalii aminoacizi (legături S-S hidrofobe, hidrogen, ionice și disulfuroase).
• Unele proteine ​​(de exemplu, hemoglobina umană) au structura cuaternară. Apare ca urmare a combinării mai multor macromolecule cu o structură terțiară într-un complex complex. Structura cuaternară este ținută împreună prin legături ionice slabe, hidrogen și hidrofobe.

Structura proteinelor poate fi perturbată (supusă denaturare) la încălzire, tratată cu anumite substanțe chimice, iradiată etc. La expunere slabă se dezintegrează doar structura cuaternară, cu expunere mai puternică, terțiara, apoi secundară, iar proteina rămâne sub formă de lanț polipeptidic. Ca urmare a denaturării, proteina își pierde capacitatea de a-și îndeplini funcția.

Perturbarea structurilor cuaternare, terțiare și secundare este reversibilă. Acest proces se numește renaturare.

Distrugerea structurii primare este ireversibilă.

Pe lângă proteinele simple care constau numai din aminoacizi, există și proteine ​​complexe, care pot include carbohidrați ( glicoproteine), grăsimi ( lipoproteinele), acizi nucleici ( nucleoproteine) si etc.

Funcțiile proteinelor

• Funcția catalitică (enzimatică). proteine ​​speciale - enzime- capabil să accelereze reacțiile biochimice în celule de zeci și sute de milioane de ori. Fiecare enzimă accelerează una și o singură reacție. Enzimele conțin vitamine.

• Funcția structurală (de construcție).- una dintre funcțiile principale ale proteinelor (proteinele fac parte din membranele celulare; proteina de keratina formează părul și unghiile; proteinele de colagen și elastina formează cartilaj și tendoane).

• Funcția de transport- proteinele asigură transportul activ al ionilor prin membranele celulare (proteinele de transport în membrana exterioară a celulelor), transportul oxigenului și dioxidului de carbon (hemoglobina din sânge și mioglobina în mușchi), transportul acizilor grași (proteinele din serul sanguin contribuie la transferul lipidelor). și acizi grași, diverse substanțe biologic active).

• Funcția semnal. Recepția semnalelor din mediul extern și transmiterea informațiilor în celulă are loc datorită proteinelor încorporate în membrană care sunt capabile să își modifice structura terțiară ca răspuns la acțiunea factorilor de mediu.
• Funcția contractilă (motorie).- furnizate de proteinele contractile - actina si miozina (datorita proteinelor contractile, cilii si flagelii se misca in protozoare, cromozomii se misca in timpul diviziunii celulare, muschii se contracta in organismele multicelulare, iar alte tipuri de miscare la organismele vii sunt imbunatatite).

• Funcție de protecție- anticorpii asigură protecția imună a organismului; fibrinogenul și fibrina protejează organismul de pierderea de sânge prin formarea unui cheag de sânge.

• Funcția de reglementare inerente proteinelor - hormoni(nu toți hormonii sunt proteine!). Ei mențin concentrații constante de substanțe în sânge și celule, participă la creșterea, reproducerea și alte procese vitale (de exemplu, insulina reglează zahărul din sânge).
• Funcția energetică- în timpul postului prelungit, proteinele pot fi folosite ca sursă suplimentară de energie după ce au fost consumate carbohidrați și grăsimi (odată cu descompunerea completă a 1 g de proteine ​​în produse finite, se eliberează 17,6 kJ de energie). Aminoacizii eliberați atunci când moleculele de proteine ​​sunt descompuse sunt utilizați pentru a construi noi proteine.

Doar o mică parte din O 2 (aproximativ 2%) transportată de sânge este dizolvată în plasmă. Cea mai mare parte a acestuia este transportată sub forma unei legături fragile cu hemoglobina, care la vertebrate este conținută în celulele roșii din sânge. Moleculele acestui pigment respirator includ o proteină specifică speciei - globina iar grupul protetic, construit în mod egal la toate animalele, este heme, conţinând fier feros (Fig. 10.27).

Adăugarea de oxigen la hemoglobină (oxigenarea hemoglobinei) are loc fără o schimbare a valenței fierului, adică fără transfer de electroni, ceea ce caracterizează oxidarea adevărată. Cu toate acestea, hemoglobina legată de oxigen este de obicei numită oxidată (mai corect - oxihemoglobina), iar cel care a renuntat la oxigen este restabilit (mai corect - deoxihemoglobină).

1 g de hemoglobină poate lega 1,36 ml de gaz O 2 (la presiunea atmosferică normală). Având în vedere, de exemplu, că sângele uman conține aproximativ 150 g/l de hemoglobină, 100 ml de sânge pot transporta aproximativ 21 ml de O2. Acesta este așa-numitul capacitatea de oxigen a sângelui. Oxigenarea hemoglobinei (cu alte cuvinte, procentul cu care este utilizată capacitatea de oxigen a sângelui) depinde de presiunea parțială de 0 2 din mediul cu care sângele intră în contact. Această dependență este descrisă curba de disociere a oxihemoglobinei(Fig. 10.28). Complex S Forma în formă a acestei curbe se explică prin efectul de cooperare al celor patru lanțuri polipeptidice ale hemoglobinei, ale căror proprietăți de legare a oxigenului (afinitatea pentru O2) sunt diferite.

Datorită acestei caracteristici, sângele venos trece prin capilarele pulmonare (P O2 cade pe partea superioară a curbei), este oxigenat aproape complet, iar sângele arterial din capilarele tisulare (unde Po 2 corespunde părții abrupte a curbei) eliberează eficient O 2. Promovează eliberarea de oxigen

Curba de disociere a oxihemoglobinei se deplasează spre dreapta odată cu creșterea temperaturii și cu creșterea concentrației de ioni de hidrogen în mediu, care, la rândul său, depinde de Pco 2 (efectul Verigo-Bohr). Prin urmare, se creează condiții pentru o eliberare mai completă a oxigenului de către oxihemoglobină în țesuturi, mai ales acolo unde rata metabolică este mai mare, de exemplu în mușchii care lucrează. Cu toate acestea, în sângele venos, o parte mai mare sau mai mică (de la 40 la 70%) a hemoglobinei rămâne în formă oxigenată. Deci, la om, fiecare 100 ml de sânge dă 5-6 ml de O2 țesuturilor (așa-numitele diferența de oxigen arteriovenos)și, în mod natural, sunt îmbogățiți cu oxigen în plămâni cu aceeași cantitate.

Afinitatea hemoglobinei pentru oxigen este măsurată prin presiunea parțială a oxigenului la care hemoglobina este saturată în proporție de 50% (P 50) la om este în mod normal 26,5 mmHg. Artă. pentru sângele arterial. Parametru R 50 reflectă capacitatea pigmentului respirator de a lega oxigenul. Acest parametru este mai mare pentru hemoglobina animalelor care trăiesc într-un mediu sărac în oxigen, precum și pentru așa-numitele hemoglobina fetala, care este conținut în sângele fătului, care primește oxigen din sângele mamei prin bariera placentară.

Dacă un animal are un sistem circulator, există un purtător de oxigen în sânge. În stare dizolvată, o persoană are doar 2% oxigen în sângele său arterial.

Toți pigmenții purtători de oxigen sunt compuși organometalici, majoritatea conțin Fe, unii conțin Cu.

Hemoglobinele sunt porfirine de fier (heme) legate de globină (proteine). Hemoglobina la oameni și mamifere se găsește întotdeauna în celulele sanguine specializate, eritrocite. Au fost identificate peste 90 de tipuri de hemoglobine, care diferă în componentele proteice. Molecula de hemoglobină este formată din mai mulți monomeri, fiecare dintre care conține un hem conectat la globină. La om, hemoglobina conține 4 astfel de monomeri. Mioglobina conține doar 1 hem.

Din punct de vedere chimic, hemul este o protoporfirina formata din 4 inele pirol cu ​​un atom de fier in centru.

Oxigenarea hemoglobinei este adăugarea reversibilă de oxigen la fierul feros (feros) în cantități în funcție de tensiunea oxigenului din spațiul înconjurător.

Fiecare dintre atomii de fier este adăugat oxigen conform ecuației de echilibru

Formal, în această reacție nu există nicio modificare a valenței fierului. Cu toate acestea, oxigenarea este însoțită de un transfer parțial al unui electron de la fierul feros la oxigen, iar oxigenul este parțial redus.

Fierul hem poate avea o valoare de valență diferită în timpul formării methemoglobinei, când Fe își schimbă valența și devine trivalent. În acest caz, cu adevărata oxidare a fierului, hemoglobina își pierde capacitatea de a transporta oxigen.

Hemul din molecula de hemoglobină este capabil să atașeze alte molecule. Dacă adaugă dioxid de carbon, se numește carbohemoglobină. Când se adaugă monoxid de carbon la hem, se formează carboxihemoglobină. Afinitatea hemoglobinei pentru CO este de 300 de ori mai mare decât pentru O2. Prin urmare, otrăvirea cu monoxid de carbon este foarte periculoasă. Dacă aerul inhalat conține 1% CO, mamiferele și păsările pot muri.

Sângele arterial este saturat cu oxigen cu 96-97%. Acest proces are loc foarte rapid, în doar un sfert de secundă în capilarele alveolare.

În literatură, se obișnuiește să se evalueze conținutul de oxigen din sânge în funcție de indicator capacitatea de oxigen din sânge.

Capacitatea de oxigen a sângelui este cantitatea maximă de oxigen pe care o pot absorbi 100 ml de sânge.

Deoarece 96% din oxigen este combinat cu hemoglobina, capacitatea de oxigen a sângelui este determinată de acest pigment. Se știe că capacitatea de legare a oxigenului a 1 g de hemoglobină este determinată de valoarea a 1,34 - 1,36 ml de O 2, la presiunea atmosferică normală. Aceasta înseamnă că, cu un conținut de sânge de 15 g% Hb (și acesta este aproape de medie), capacitatea de oxigen este de 1,34´15@20 procente de volum, adică pentru fiecare 20 ml de O 2 pentru fiecare 100 ml de sânge , sau 200 ml Aproximativ 2 pe litru de sânge. 5 litri de sânge (capacitatea totală de oxigen a unui individ care are 5 litri de sânge în sistemul circulator) conține 1 litru de oxigen.

Reacția de oxigenare a hemoglobinei este reversibilă

HHb 4 +4O 2 = HHb 4 (O 2) 4

Sau mai simplu Hb+O 2 = HbO 2

S-a dovedit că în practică este mai convenabil să se analizeze acest proces prin reprezentarea grafică a dependenței concentrației de HbO 2 din probă de presiunea/tensiunea parțială a oxigenului. Cu cât există mai mult oxigen în mediu, cu atât echilibrul în reacție se deplasează spre oxigenare și invers.

Fiecare valoare PO2 corespunde unui anumit procent de HbO2. La valorile PO 2 caracteristice sângelui arterial, aproape toată hemoglobina este oxidată. În țesuturile periferice, la valori scăzute ale tensiunii de oxigen, viteza de disociere a acestuia la oxigen și hemoglobină crește.

Curba de disociere a hemoglobinei este disponibilă în fiecare manual.

Analiza curbei de disociere a oxihemoglobinei arată că atunci când tensiunea oxigenului din mediu este de 60-100 mm Hg. (condițiile câmpiei și ridicarea unei persoane la o înălțime de până la 2 kilometri) saturația de oxigen din sânge are loc complet. În țesuturi, eliberarea de oxigen se desfășoară de asemenea în mod satisfăcător, la tensiuni de oxigen de aproximativ 20 mm Hg.

Cu alte cuvinte, natura curbei oferă informații despre proprietățile sistemului de transport.

Disocierea oxihemoglobinei depinde nu numai de presiunea parțială a oxigenului în țesuturi, ci și de alte condiții. Când dioxidul de carbon intră în sânge din țesuturi, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen scade și curba de disociere se deplasează spre dreapta. Acesta este un efect Verigo-Bohr direct. Efectul Verigo-Bohr îmbunătățește disociarea oxihemoglobinei în țesuturi. Efectul opus se observă în plămâni, unde eliberarea de dioxid de carbon duce la o saturație mai completă a hemoglobinei cu oxigen. Efectul nu se datorează CO 2 în sine, ci acidificării mediului în timpul formării acidului carbonic (sau acumulării de acid lactic în mușchii care lucrează activ).

Majoritatea oxigenului din corpul mamiferelor este transportat în sânge sub formă de compus chimic cu hemoglobină. Oxigenul liber dizolvat în sânge este de numai 0,3%. Reacția de oxigenare, conversia deoxihemoglobinei în oxihemoglobină, care are loc în globulele roșii din capilarele plămânilor poate fi scrisă după cum urmează:

HB + 4O 2 ⇄ HB(O 2) 4

Această reacție are loc foarte repede - timpul de jumătate de saturație al hemoglobinei cu oxigen este de aproximativ 3 milisecunde. Hemoglobina are două proprietăți uimitoare care îi permit să fie un purtător ideal de oxigen. Prima este capacitatea de a atașa oxigenul, iar a doua este de a-l da. Se pare Capacitatea hemoglobinei de a atașa și elibera oxigenul depinde de tensiunea oxigenului din sânge. Să încercăm să descriem grafic dependența cantității de hemoglobină oxigenată de tensiunea oxigenului din sânge și apoi vom putea afla: în ce cazuri hemoglobina adaugă oxigen și în care îl eliberează. Hemoglobina și oxihemoglobina absorb razele luminoase în mod diferit, astfel încât concentrația lor poate fi determinată prin metode spectrometrice.

Graficul care reflectă capacitatea hemoglobinei de a atașa și elibera oxigenul se numește „curba de disociere a oxihemoglobinei”. Axa absciselor din acest grafic arată cantitatea de oxihemoglobină ca procent din hemoglobina totală din sânge, iar axa ordonatelor arată tensiunea oxigenului din sânge în mm Hg. Artă.

Figura 9A. Curba normală de disociere a oxihemoglobinei

Să luăm în considerare graficul în conformitate cu etapele transportului de oxigen: punctul cel mai înalt corespunde tensiunii de oxigen care se observă în sângele capilarelor pulmonare - 100 mm Hg. (aceeași cantitate ca în aerul alveolar). Graficul arată că la această tensiune, toată hemoglobina se transformă în formă de oxihemoglobină - este complet saturată cu oxigen. Să încercăm să calculăm cât de mult oxigen leagă hemoglobina. Un mol de hemoglobină poate lega 4 moli O 2, iar 1 gram de Hb leagă 1,39 ml de O 2 în mod ideal, dar în practică 1,34 ml. Cu o concentrație de hemoglobină în sânge, de exemplu, 140 g/litru, cantitatea de oxigen legat va fi de 140 × 1,34 = 189,6 ml/litru de sânge. Cantitatea de oxigen pe care o poate lega hemoglobina dacă este complet saturată se numește capacitatea de oxigen din sânge (BOC). În cazul nostru, KEK = 189,6 ml.

Să acordăm atenție unei caracteristici importante a hemoglobinei - atunci când tensiunea de oxigen din sânge scade la 60 mm Hg, saturația rămâne practic neschimbată - aproape toată hemoglobina este prezentă sub formă de oxihemoglobină. Această caracteristică vă permite să legați cantitatea maximă posibilă de oxigen atunci când conținutul său în mediu scade (de exemplu, la o altitudine de până la 3000 de metri).

Curba de disociere are un caracter în formă de S, care este asociat cu particularitățile interacțiunii oxigenului cu hemoglobina. Molecula de hemoglobină leagă 4 molecule de oxigen în etape. Legarea primei molecule crește dramatic capacitatea de legare, iar a doua și a treia moleculă fac același lucru. Acest efect se numește acțiune de cooperare a oxigenului

Sângele arterial intră în circulația sistemică și este livrat în țesuturi. Tensiunea oxigenului în țesuturi, așa cum se poate observa din Tabelul 2, variază de la 0 la 20 mm Hg. Art., o cantitate mică de oxigen dizolvat fizic difuzează în țesuturi, tensiunea sa în sânge scade. O scădere a tensiunii oxigenului este însoțită de disocierea oxihemoglobinei și eliberarea de oxigen. Oxigenul eliberat din compus se dizolvă fizic și poate difuza în țesut de-a lungul unui gradient de tensiune.La capătul venos al capilarului, tensiunea de oxigen este de 40 mm Hg, ceea ce corespunde cu aproximativ 73% saturație a hemoglobinei. Partea abruptă a curbei de disociere corespunde tensiunii normale de oxigen pentru țesuturile corpului – 35 mmHg și mai jos.

Astfel, curba de disociere a hemoglobinei reflectă capacitatea hemoglobinei de a accepta oxigen dacă tensiunea oxigenului din sânge este mare și de a o elibera atunci când tensiunea de oxigen scade.

Tranziția oxigenului în țesuturi are loc prin difuzie și este descrisă de legea lui Fick și, prin urmare, depinde de gradientul tensiunii oxigenului.

Puteți afla cât de mult oxigen este extras de țesut. Pentru a face acest lucru, trebuie să determinați cantitatea de oxigen din sângele arterial și din sângele venos care curge dintr-o anumită zonă. Sângele arterial, după cum am putut calcula (KEK), conține 180-200 ml. oxigen. Sângele venos în repaus conține aproximativ 120 ml. oxigen. Să încercăm să calculăm rata de utilizare a oxigenului: 180 ml. - 120 ml. = 60 ml. este cantitatea de oxigen extrasă de țesuturi, 60 ml./180 ´ 100 = 33%. În consecință, rata de utilizare a oxigenului este de 33% (în mod normal de la 25 la 40%). După cum se poate observa din aceste date, nu tot oxigenul este utilizat de țesuturi. În mod normal, aproximativ 1000 ml sunt livrate în țesuturi în decurs de un minut. oxigen. Când se ține cont de rata de recuperare, este clar că se recuperează între 250 și 400 ml de țesut. oxigen pe minut, restul oxigenului se întoarce la inimă ca parte a sângelui venos. Cu munca musculară grea, rata de utilizare crește la 50-60%.

Cu toate acestea, cantitatea de oxigen pe care o primesc țesuturile depinde nu numai de rata de utilizare. Când condițiile se schimbă în mediul intern și în acele țesuturi în care are loc difuzia oxigenului, proprietățile hemoglobinei se pot schimba. O modificare a proprietăților hemoglobinei este reflectată în grafic și se numește „deplasare a curbei”. Să remarcăm un punct important al curbei - punctul de semisaturație al hemoglobinei cu oxigen este observat la o tensiune a oxigenului de 27 mm Hg. Art., la această tensiune, 50% din hemoglobină este sub formă de oxihemoglobină, 50% sub formă de deoxihemoglobină, deci 50% din oxigenul legat este liber (aproximativ 100 ml/l). Dacă crește concentrația de dioxid de carbon, ionii de hidrogen și temperatura în țesut, atunci curba se deplasează la dreapta. În acest caz, punctul de semisaturație se va muta la valori mai mari ale tensiunii oxigenului - deja la o tensiune de 40 mmHg. Artă. 50% din oxigen va fi eliberat (Figura 9B). Hemoglobina din țesutul care lucrează intens va elibera oxigen mai ușor. Modificările proprietăților hemoglobinei se datorează următoarelor motive: acidificare mediu ca urmare a creșterii concentrației de dioxid de carbon acționează în două moduri: 1) o creștere a concentrației de ioni de hidrogen favorizează eliberarea de oxigen de către oxihemoglobină deoarece ionii de hidrogen se leagă mai ușor de deoxihemoglobină, 2) legarea directă a carbonului dioxidul la partea proteică a moleculei de hemoglobină își reduce afinitatea pentru oxigen; creşterea concentraţiei de 2,3-difosfoglicerat, care apare în timpul procesului de glicoliză anaerobă și este, de asemenea, integrat în partea proteică a moleculei de hemoglobină și îi reduce afinitatea pentru oxigen.

Se observă o deplasare a curbei spre stânga, de exemplu, la făt, când este detectată o cantitate mare de hemoglobină fetală în sânge.

Figura 9 B. Impactul modificărilor parametrilor interni de mediu