Structura secundară a proteinei pe scurt. Structuri proteice secundare, terțiare, cuaternare

Rolul proteinelor în organism este extrem de mare. Mai mult, o substanță poate purta un astfel de nume numai după ce capătă o structură predeterminată. Până în acest moment, este o polipeptidă, doar un lanț de aminoacizi care nu își poate îndeplini funcțiile propuse. În general, structura spațială a proteinelor (primare, secundare, terțiare și de domeniu) este structura lor tridimensională. Mai mult, cele mai importante pentru organism sunt structurile secundare, terțiare și de domeniu.

Condiții preliminare pentru studierea structurii proteinelor

Printre metodele de studiere a structurii substanțelor chimice, cristalografia cu raze X joacă un rol deosebit. Prin intermediul acestuia, puteți obține informații despre secvența atomilor din compușii moleculari și organizarea lor spațială. Mai simplu spus, o radiografie poate fi luată pentru o singură moleculă, lucru care a devenit posibil în anii 30 ai secolului XX.

Atunci cercetătorii au descoperit că multe proteine ​​nu numai că au o structură liniară, ci pot fi localizate și în elice, bobine și domenii. Și ca rezultat al multor experimente științifice, s-a dovedit că structura secundară a unei proteine ​​este forma finală pentru proteinele structurale și o formă intermediară pentru enzime și imunoglobuline. Aceasta înseamnă că substanțele care în cele din urmă au o structură terțiară sau cuaternară, în stadiul de „maturare” lor, trebuie să treacă și prin stadiul de formare spirală caracteristică structurii secundare.

Formarea structurii proteinelor secundare

De îndată ce sinteza polipeptidei pe ribozomi din rețeaua brută a endoplasmei celulare este finalizată, începe să se formeze structura secundară a proteinei. Polipeptida în sine este o moleculă lungă care ocupă mult spațiu și este incomod pentru transport și îndeplinirea funcțiilor propuse. Prin urmare, pentru a-și reduce dimensiunea și a-i conferi proprietăți deosebite, se dezvoltă o structură secundară. Acest lucru se întâmplă prin formarea de elice alfa și foilor beta. In acest fel se obtine o proteina cu structura secundara, care in viitor fie se va transforma in tertiara si cuaternara, fie va fi folosita sub aceasta forma.

Organizarea structurii secundare

După cum au arătat numeroase studii, structura secundară a unei proteine ​​este fie o helix alfa, fie o foaie beta, fie o alternanță de regiuni cu aceste elemente. Mai mult, structura secundară este o metodă de răsucire și formare elicoidală a unei molecule de proteine. Acesta este un proces haotic care are loc din cauza legăturilor de hidrogen care apar între regiunile polare ale reziduurilor de aminoacizi din polipeptidă.

Structura secundară a helixului alfa

Deoarece numai L-aminoacizii participă la biosinteza polipeptidelor, formarea structurii secundare a proteinei începe cu răsucirea helixului în sensul acelor de ceasornic (spre dreapta). Există strict 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură elicoidal, iar distanța de-a lungul axei elicoidale este de 0,54 nm. Acestea sunt proprietăți generale pentru structura secundară a unei proteine ​​care nu depind de tipul de aminoacizi implicați în sinteza.

S-a determinat că nu întregul lanț polipeptidic este complet elicoidal. Structura sa conține secțiuni liniare. În special, molecula de proteină pepsină este doar 30% elicoidal, lizozima - 42% și hemoglobina - 75%. Aceasta înseamnă că structura secundară a proteinei nu este strict o spirală, ci o combinație a secțiunilor sale cu secțiuni liniare sau stratificate.

Structura secundară a stratului beta

Al doilea tip de organizare structurală a unei substanțe este un strat beta, care este două sau mai multe fire ale unei polipeptide conectate printr-o legătură de hidrogen. Acesta din urmă apare între grupările CO NH2 libere. În acest fel, în principal proteinele structurale (musculare) sunt conectate.

Structura proteinelor de acest tip este următoarea: o catenă a polipeptidei cu denumirea secțiunilor terminale A-B este paralelă cu cealaltă. Singura avertizare este că a doua moleculă este situată antiparalelă și este desemnată ca BA. Acesta formează un strat beta, care poate consta din orice număr de lanțuri polipeptidice conectate prin legături multiple de hidrogen.

Legătură de hidrogen

Structura secundară a unei proteine ​​este o legătură bazată pe multiple interacțiuni polare ale atomilor cu diferiți indici de electronegativitate. Patru elemente au cea mai mare capacitate de a forma o astfel de legătură: fluor, oxigen, azot și hidrogen. Proteinele conțin totul, cu excepția fluorului. Prin urmare, o legătură de hidrogen se poate forma și se formează, făcând posibilă conectarea lanțurilor polipeptidice în straturi beta și elice alfa.

Cel mai ușor este de explicat apariția unei legături de hidrogen folosind exemplul apei, care este un dipol. Oxigenul poartă o sarcină negativă puternică, iar datorită polarizării mari a legăturii O-H, hidrogenul este considerat pozitiv. În această stare, moleculele sunt prezente într-un anumit mediu. Mai mult, multe dintre ele se ating și se ciocnesc. Apoi oxigenul din prima moleculă de apă atrage hidrogenul din cealaltă. Și așa mai departe în lanț.

Procese similare apar în proteine: oxigenul electronegativ al unei legături peptidice atrage hidrogenul din orice parte a altui reziduu de aminoacizi, formând o legătură de hidrogen. Aceasta este o conjugare polară slabă, care necesită aproximativ 6,3 kJ de energie pentru a se rupe.

Prin comparație, cea mai slabă legătură covalentă din proteine ​​necesită 84 kJ de energie pentru a se rupe. Cea mai puternică legătură covalentă ar necesita 8400 kJ. Cu toate acestea, numărul de legături de hidrogen dintr-o moleculă de proteină este atât de mare încât energia lor totală permite moleculei să existe în condiții agresive și să-și mențină structura spațială. De aceea există proteine. Structura acestui tip de proteine ​​oferă puterea necesară pentru funcționarea mușchilor, oaselor și ligamentelor. Importanța structurii secundare a proteinelor pentru organism este atât de enormă.

§ 8. ORGANIZAREA SPAȚIALĂ A O MOLECULE DE PROTEINĂ

Structura primară

Structura primară a unei proteine ​​este înțeleasă ca numărul și ordinea de alternanță a resturilor de aminoacizi conectate între ele prin legături peptidice dintr-un lanț polipeptidic.

Lanțul polipeptidic de la un capăt conține o grupare NH2 liberă care nu este implicată în formarea unei legături peptidice; această secțiune este desemnată ca N-terminal. Pe partea opusă există un grup NOOS liber, care nu este implicat în formarea unei legături peptidice, aceasta este - Capătul C. Capătul N este considerat începutul lanțului și de aici începe numerotarea resturilor de aminoacizi:

Secvența de aminoacizi a insulinei a fost determinată de F. Sanger (Universitatea din Cambridge). Această proteină constă din două lanțuri polipeptidice. Un lanț este format din 21 de resturi de aminoacizi, celălalt lanț din 30. Lanțurile sunt legate prin două punți disulfurice (Fig. 6).

Orez. 6. Structura primară a insulinei umane

A fost nevoie de 10 ani pentru a descifra această structură (1944 – 1954). În prezent, structura primară a fost determinată pentru multe proteine; procesul de determinare a acesteia este automat și nu reprezintă o problemă serioasă pentru cercetători.

Informațiile despre structura primară a fiecărei proteine ​​sunt codificate într-o genă (o secțiune a unei molecule de ADN) și sunt realizate în timpul transcripției (copierea informațiilor pe ARNm) și translației (sinteza unui lanț polipeptidic). În acest sens, este posibil să se stabilească structura primară a unei proteine ​​și din structura cunoscută a genei corespunzătoare.

Pe baza structurii primare a proteinelor omoloage, se poate judeca relația taxonomică a speciilor. Proteinele omoloage sunt acele proteine ​​care îndeplinesc aceleași funcții la specii diferite. Astfel de proteine ​​au secvențe de aminoacizi similare. De exemplu, proteina citocromului C la majoritatea speciilor are o greutate moleculară relativă de aproximativ 12.500 și conține aproximativ 100 de resturi de aminoacizi. Diferențele în structura primară a citocromului C dintre cele două specii sunt proporționale cu diferența filogenetică dintre speciile date. Astfel, citocromii C de cal și drojdie diferă în 48 de reziduuri de aminoacizi, pui și rață - în două, în timp ce citocromii pui și curcan sunt identice.

Structura secundară

Structura secundară a unei proteine ​​se formează datorită formării legăturilor de hidrogen între grupările peptidice. Există două tipuri de structuri secundare: α-helix și β-structură (sau strat pliat). Proteinele pot conține, de asemenea, regiuni ale lanțului polipeptidic care nu formează o structură secundară.

Helixul α are forma unui arc. Când se formează o hélice α, atomul de oxigen al fiecărei grupări peptidice formează o legătură de hidrogen cu atomul de hidrogen al celei de-a patra grupări NH de-a lungul lanțului:

Fiecare tură a helixului este conectată la următoarea tură a helixului prin mai multe legături de hidrogen, ceea ce conferă structurii o rezistență semnificativă. Helixul α are următoarele caracteristici: diametrul helixului este de 0,5 nm, pasul helixului este de 0,54 nm, există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a helixului (Fig. 7).

Orez. 7. Modelul a-helixului, reflectând caracteristicile sale cantitative

Radicalii laterali ai aminoacizilor sunt îndreptați spre exterior din α-helix (Fig. 8).

Orez. 8. Modelul unei -helix care reflectă aranjarea spațială a radicalilor laterali

Ambele elice pentru dreapta și stânga pot fi construite din L-aminoacizi naturali. Majoritatea proteinelor naturale sunt caracterizate de o spirală dreaptă. Ambele elice pentru stânga și pentru dreapta pot fi, de asemenea, construite din D-aminoacizi. Un lanț polipeptidic, constând dintr-un amestec de resturi de D- și L-aminoacizi, nu este capabil să formeze o spirală.

Unele reziduuri de aminoacizi previn formarea unui α-helix. De exemplu, dacă mai multe resturi de aminoacizi încărcate pozitiv sau negativ sunt situate într-un rând într-un lanț, o astfel de regiune nu va lua o structură α-helidiană din cauza respingerii reciproce a radicalilor încărcați similar. Formarea elicelor α este împiedicată de radicalii reziduurilor mari de aminoacizi. Un obstacol în calea formării unui α-helix este, de asemenea, prezența reziduurilor de prolină în lanțul polipeptidic (Fig. 9). Reziduul de prolină de la atomul de azot care formează o legătură peptidică cu un alt aminoacid nu are un atom de hidrogen.

Orez. 9. Reziduul de prolină previne formarea unui -helix

Prin urmare, restul de prolină care face parte din lanțul polipeptidic nu este capabil să formeze o legătură de hidrogen în interiorul lanțului. În plus, atomul de azot din prolină face parte dintr-un inel rigid, ceea ce face imposibilă rotația în jurul legăturii N-C și formarea unei helix.

Pe lângă α-helix, au fost descrise și alte tipuri de elice. Cu toate acestea, sunt rare, în principal în zone scurte.

Formarea legăturilor de hidrogen între grupurile peptidice ale fragmentelor polipeptidice învecinate ale lanțurilor duce la formarea β-structură sau strat pliat:

Spre deosebire de α-helix, stratul pliat are o formă de zig-zag, asemănătoare unui acordeon (Fig. 10).

Orez. 10. Structura β-proteinei

Există straturi pliate paralele și antiparalele. Între secțiunile lanțului polipeptidic se formează structuri β paralele, ale căror direcții coincid:

Structurile β antiparalele se formează între secțiunile direcționate opus ale lanțului polipeptidic:

Structurile β se pot forma între mai mult de două lanțuri polipeptidice:

În unele proteine, structura secundară poate fi reprezentată doar printr-un α-helix, în altele - doar prin β-structuri (paralele sau antiparalele, sau ambele), în altele, împreună cu regiunile α-helical, structurile β pot, de asemenea, fi prezent.

Structura terțiară

În multe proteine, structurile organizate secundare (α-helice, -structuri) sunt pliate într-un anumit fel într-un glob compact. Organizarea spațială a proteinelor globulare se numește structură terțiară. Astfel, structura terțiară caracterizează aranjarea tridimensională a secțiunilor lanțului polipeptidic în spațiu. Legăturile ionice și de hidrogen, interacțiunile hidrofobe și forțele van der Waals participă la formarea structurii terțiare. Punțile disulfură stabilizează structura terțiară.

Structura terțiară a proteinelor este determinată de secvența lor de aminoacizi. În timpul formării sale, pot apărea legături între aminoacizii aflați la o distanță considerabilă în lanțul polipeptidic. În proteinele solubile, radicalii polari de aminoacizi apar, de regulă, pe suprafața moleculelor de proteine ​​și, mai rar, în interiorul moleculei; radicalii hidrofobi apar compact în interiorul globului, formând regiuni hidrofobe.

În prezent, structura terțiară a multor proteine ​​a fost stabilită. Să ne uităm la două exemple.

Mioglobina

Mioglobina este o proteină care leagă oxigenul cu o masă relativă de 16700. Funcția sa este de a stoca oxigenul în mușchi. Molecula sa conține un lanț polipeptidic, format din 153 de resturi de aminoacizi și un hemogrup, care joacă un rol important în legarea oxigenului.

Organizarea spațială a mioglobinei a fost stabilită datorită muncii lui John Kendrew și a colegilor săi (Fig. 11). Molecula acestei proteine ​​conține 8 regiuni elicoidale α, reprezentând 80% din toate reziduurile de aminoacizi. Molecula de mioglobină este foarte compactă, doar patru molecule de apă pot încăpea în ea, aproape toți radicalii polari de aminoacizi sunt localizați pe suprafața exterioară a moleculei, majoritatea radicalilor hidrofobi sunt localizați în interiorul moleculei, iar în apropierea suprafeței există hem , o grupare non-proteică responsabilă pentru legarea oxigenului.

Fig. 11. Structura terțiară a mioglobinei

Ribonucleaza

Ribonucleaza este o proteină globulară. Este secretat de celulele pancreatice; este o enzimă care catalizează descompunerea ARN-ului. Spre deosebire de mioglobină, molecula de ribonuclează are foarte puține regiuni elicoidale α și un număr destul de mare de segmente care se află în conformația β. Rezistența structurii terțiare a proteinei este dată de 4 legături disulfurice.

Structura cuaternară

Multe proteine ​​constau din mai multe, două sau mai multe subunități sau molecule proteice, cu structuri secundare și terțiare specifice, ținute împreună prin hidrogen și legături ionice, interacțiuni hidrofobe și forțe van der Waals. Această organizare a moleculelor proteice se numește structura cuaternară, iar proteinele în sine sunt numite oligomerice. Se numește o subunitate separată, sau moleculă proteică, într-o proteină oligomerică protomer.

Numărul de protomeri din proteinele oligomerice poate varia foarte mult. De exemplu, creatinkinaza este formată din 2 protomeri, hemoglobina - din 4 protomeri, E. coli ARN polimeraza - enzima responsabilă de sinteza ARN - din 5 protomeri, complexul piruvat dehidrogenază - din 72 protomeri. Dacă o proteină constă din doi protomeri, se numește dimer, patru - un tetramer, șase - un hexamer (Fig. 12). Mai des, o moleculă de proteină oligomerică conține 2 sau 4 protomeri. O proteină oligomerică poate conține protomeri identici sau diferiți. Dacă o proteină conține doi protomeri identici, atunci este - homodimer, dacă este diferit - heterodimer.

Orez. 12. Proteine ​​oligomerice

Să luăm în considerare organizarea moleculei de hemoglobină. Funcția principală a hemoglobinei este de a transporta oxigenul de la plămâni la țesuturi și dioxidul de carbon în direcția opusă. Molecula sa (Fig. 13) constă din patru lanțuri polipeptidice de două tipuri diferite - două lanțuri α și două lanțuri β și hem. Hemoglobina este o proteină legată de mioglobina. Structurile secundare și terțiare ale mioglobinei și protomerilor hemoglobinei sunt foarte asemănătoare. Fiecare protomer de hemoglobină conține, ca și mioglobina, 8 secțiuni elicoidale α ale lanțului polipeptidic. Trebuie remarcat faptul că în structurile primare ale mioglobinei și protomerului hemoglobinei, doar 24 de resturi de aminoacizi sunt identice. În consecință, proteinele care diferă semnificativ în structura primară pot avea o organizare spațială similară și pot îndeplini funcții similare.

Orez. 13. Structura hemoglobinei

Sub structura secundara proteina se referă la configurația lanțului polipeptidic, adică o metodă de pliere, răsucire (pliere, împachetare) a unui lanț polipeptidic într-o conformație elicoidală sau într-o altă conformație. Acest proces nu decurge haotic, ci în conformitate cu program încorporat în structura primară a proteinei. Două configurații principale ale lanțurilor polipeptidice care îndeplinesc cerințele structurale și datele experimentale au fost studiate în detaliu:

• a-helices,
• β-structuri.

Cel mai probabil tip de structură a proteinelor globulare este considerat a fi A-spirală. Răsucirea lanțului polipeptidic are loc în sensul acelor de ceasornic (spirala dreapta), ceea ce se datorează compoziției de L-aminoacizi a proteinelor naturale.

Forta motriceîn formarea de elice a (precum și structurile β) este capacitatea aminoacizilor de a forma legături de hidrogen.

Deschis în structura a-helices o serie de modele:

• Pentru fiecare tură (pas) a helixului există 3,6 resturi de aminoacizi.
• Pasul elicei (distanța de-a lungul axei) este de 0,54 nm pe tură și există 0,15 nm pe reziduu de aminoacizi.
• Unghiul helixului este de 26°; după 5 rotații ale helixului (18 resturi de aminoacizi), configurația structurală a lanțului polipeptidic se repetă. Aceasta înseamnă că perioada de repetiție (sau identitatea) structurii elicoidale a este de 2,7 nm.

Un alt tip de configurație a lanțului polipeptidic găsit în păr, mătase, mușchi și alte proteine ​​fibrilare este numit β-structuri.În acest caz, două sau mai multe lanțuri polipeptidice liniare situate în paralel sau, mai des, antiparalel, sunt strâns legate prin legături de hidrogen intercatenar între grupările -NH și -CO ale lanțurilor adiacente, formând o structură de tip strat pliat.

Reprezentarea schematică a structurii β a lanțurilor polipeptidice.

În natură, există proteine ​​a căror structură nu corespunde nici structurii β sau a structurii. Un exemplu tipic de astfel de proteine ​​este colagen– proteina fibrilara care constituie cea mai mare parte a tesutului conjunctiv din corpul uman si animal.

Folosind metode de analiză prin difracție cu raze X, s-a dovedit acum existența a încă două niveluri de organizare structurală a unei molecule de proteine, care s-au dovedit a fi intermediare între structurile secundare și terțiare. Acestea sunt așa-numitele structuri suprasecundare și domenii structurale.

Structuri suprasecundare sunt agregate de lanțuri polipeptidice care au propria lor structură secundară și se formează în unele proteine ​​ca urmare a stabilității lor termodinamice sau cinetice. Astfel, în proteinele globulare există elemente deschise (βxβ) (reprezentate prin două lanțuri β paralele conectate prin segmentul x), elemente βaβaβ (reprezentate prin două segmente ale unei helix α introduse între trei lanțuri β paralele) etc.

Structura domeniului proteinei globulare (flavodoxină) (conform A. A. Boldyrev)

Domeniu este o unitate structurală globulară compactă în cadrul unui lanț polipeptidic. Domeniile pot îndeplini diferite funcții și pot suferi pliere (înfăşurare) în unități structurale globulare compacte independente, interconectate prin secțiuni flexibile în interiorul moleculei de proteine.

Pentru fiecare proteină, pe lângă cea primară, există și o anumită structura secundara. De obicei o moleculă proteică seamănă cu un arc prelungit.

Aceasta este așa-numita a-helix, stabilizată de multe legături de hidrogen care apar între grupările CO și NH situate în apropiere. Atom de hidrogen din grupa NH un aminoacid formează o astfel de legătură cu atomul de oxigen al grupării CO a altui aminoacid, separat de primul prin patru resturi de aminoacizi.

Prin urmare amino acid 1 se dovedește a fi conectat la aminoacidul 5, aminoacidul 2 la aminoacidul 6 etc. Analiza structurală cu raze X arată că există 3,6 reziduuri de aminoacizi pe tură a spiralei.

Conformație complet a-helidianăși, prin urmare, proteina cheratinei are o structură fibrilă. Este structural proteină păr, blană, unghii, ciocul, pene și coarne, care face parte, de asemenea, din pielea vertebratelor.

Duritatea și elasticitatea keratinei variază în funcție de numărul de punți disulfurice dintre lanțurile polipeptidice adiacente (gradul de reticulare a lanțurilor).

Teoretic, toate grupările CO și NH pot participa la formare legături de hidrogen, deci α-helix este o conformație foarte stabilă și, prin urmare, foarte comună. Secțiunile α-helixului din moleculă seamănă cu tije rigide. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor există într-o formă globulară, care conține și regiuni (3 straturi (vezi mai jos) și regiuni cu o structură neregulată.

Acest lucru se explică prin faptul că educația legături de hidrogen o serie de factori împiedică acest lucru: prezența anumitor resturi de aminoacizi în lanțul polipeptidic, prezența punților disulfurice între diferite secțiuni ale aceluiași lanț și, în sfârșit, faptul că aminoacidul prolina este în general incapabil să formeze legături de hidrogen. .

Stratul beta sau strat pliat este un alt tip de structură secundară. Fibroina proteica de mătase, secretată de glandele secretoare de mătase ale omizilor viermilor de mătase la ondularea coconilor, este reprezentată în întregime sub această formă. Fibroina constă dintr-un număr de lanțuri polipeptidice care sunt mai alungite decât lanțurile cu conformație alfa. spirale.

Aceste lanțuri sunt așezate în paralel, dar lanțurile învecinate sunt opuse în direcție unul față de celălalt (antiparalel). Ele sunt conectate între ele folosind legături de hidrogen, care apar între grupările C=0- și NH- ale lanțurilor învecinate. În acest caz, toate grupările NH și C=0 participă, de asemenea, la formarea legăturilor de hidrogen, adică structura este, de asemenea, foarte stabilă.

Această conformație a lanțurilor polipeptidice se numește conformatie beta, iar structura în ansamblu este un strat pliat. Are o rezistență mare la tracțiune și nu poate fi întinsă, dar această organizare a lanțurilor polipeptidice face mătasea foarte flexibilă. În proteinele globulare, lanțul polipeptidic se poate plia pe sine, iar apoi în aceste puncte ale globului apar regiuni care au structura unui strat pliat.

O alta metoda de organizare a lanțurilor polipeptidice găsim în colagenul proteic fibrilar. Aceasta este, de asemenea, o proteină structurală care, precum cheratina și fibroina, are o rezistență ridicată la tracțiune. Colagenul are trei lanțuri polipeptidice răsucite împreună, ca firele într-o frânghie, formând un triplu helix. Fiecare lanț polipeptidic al acestui helix complex, numit tropocolagen, conține aproximativ 1000 de resturi de aminoacizi. Un lanț polipeptidic individual este liber spirală încolăcită(dar nu a-helix;).

Trei lanțuri ținute împreună legături de hidrogen. Fibrilele sunt formate din multe elice triple dispuse paralel între ele și ținute împreună prin legături covalente între lanțurile adiacente. Ele, la rândul lor, se combină în fibre. Structura colagenului se formează astfel în etape - la mai multe niveluri - asemănătoare cu structura celulozei. De asemenea, colagenul nu poate fi întins, iar această proprietate este esențială pentru funcția pe care o îndeplinește, de exemplu, în tendoane, oase și alte tipuri de țesut conjunctiv.

Veverițe, care există doar într-o formă complet încolăcită, cum ar fi cheratina și colagenul, sunt o excepție printre alte proteine.

Viața de pe planeta noastră a apărut dintr-o picătură coacervată. Era, de asemenea, o moleculă de proteină. Adică, rezultă concluzia că acești compuși chimici sunt baza tuturor viețuitoarelor care există astăzi. Dar ce sunt structurile proteinelor? Ce rol joacă ele în corpul și viața oamenilor de astăzi? Ce tipuri de proteine ​​există? Să încercăm să ne dăm seama.

Proteine: concept general

Din punct de vedere, molecula substanței în cauză este o secvență de aminoacizi conectați prin legături peptidice.

Fiecare aminoacid are două grupe funcționale:

• carboxil -COOH;
• grupare amino -NH2.

Între ele are loc formarea de legături în diferite molecule. Astfel, legătura peptidică este de forma -CO-NH. O moleculă de proteină poate conține sute sau mii de astfel de grupuri; acest lucru va depinde de substanța specifică. Tipurile de proteine ​​sunt foarte diverse. Printre acestea se numără și cele care conțin aminoacizi esențiali pentru organism, ceea ce înseamnă că aceștia trebuie furnizați organismului cu alimente. Există soiuri care îndeplinesc funcții importante în membrana celulară și citoplasma acesteia. Sunt izolați și catalizatorii biologici - enzime, care sunt și molecule de proteine. Ele sunt utilizate pe scară largă în viața de zi cu zi a omului și nu doar participă la procesele biochimice ale ființelor vii.

Greutatea moleculară a compușilor luați în considerare poate varia de la câteva zeci la milioane. La urma urmei, numărul de unități monomerice dintr-un lanț polipeptidic mare este nelimitat și depinde de tipul de substanță specifică. Proteina în forma sa pură, în conformația sa nativă, poate fi văzută la examinarea unui ou de găină într-o masă coloidală groasă, de culoare galben deschis, transparent, în interiorul căreia se află gălbenușul - aceasta este substanța dorită. Același lucru se poate spune despre brânza de vaci cu conținut scăzut de grăsimi.Acest produs este, de asemenea, aproape pură proteină în forma sa naturală.

Cu toate acestea, nu toți compușii luați în considerare au aceeași structură spațială. Există în total patru organizații moleculare. Tipurile îi determină proprietățile și vorbesc despre complexitatea structurii sale. Se știe, de asemenea, că moleculele mai încurcate spațial sunt supuse unei procesări extinse la oameni și animale.

Tipuri de structuri proteice

Sunt patru în total. Să ne uităm la ce este fiecare dintre ele.

1. Primar. Este o secvență liniară comună de aminoacizi conectați prin legături peptidice. Nu există răsturnări spațiale sau spiralizare. Numărul de unități incluse într-o polipeptidă poate ajunge la câteva mii. Tipuri de proteine ​​cu o structură similară sunt glicilalanina, insulina, histonele, elastina și altele.
2. Secundar. Este format din două lanțuri polipeptidice care sunt răsucite sub formă de spirală și orientate unul spre celălalt prin spirele formate. În același timp, între ele apar legături de hidrogen, ținându-le împreună. Așa se formează o singură moleculă de proteină. Tipurile de proteine ​​de acest tip sunt următoarele: lizozimă, pepsină și altele.
3. Conformatia tertiara. Este o structură secundară compactă și compactă. Aici apar și alte tipuri de interacțiuni, pe lângă legăturile de hidrogen - acestea sunt interacțiunea van der Waals și forțele de atracție electrostatică, contactul hidrofil-hidrofob. Exemple de structuri sunt albumina, fibroina, proteina de mătase și altele.
4. Cuaternar. Cea mai complexă structură, care constă din mai multe lanțuri de polipeptide răsucite într-o spirală, rulate într-o bilă și combinate împreună într-un glob. Exemple precum insulina, feritina, hemoglobina și colagenul ilustrează o astfel de conformație a proteinei.

Dacă luăm în considerare toate structurile moleculare date în detaliu din punct de vedere chimic, analiza va dura mult timp. Într-adevăr, cu cât configurația este mai mare, cu atât structura sa mai complexă și mai complicată, cu atât se observă mai multe tipuri de interacțiuni în moleculă.

Denaturarea moleculelor proteice

Una dintre cele mai importante proprietăți chimice ale polipeptidelor este capacitatea lor de a fi distruse sub influența anumitor condiții sau agenți chimici. De exemplu, diferite tipuri de denaturare a proteinelor sunt larg răspândite. Ce este acest proces? Constă în distrugerea structurii native a proteinei. Adică, dacă molecula avea inițial o structură terțiară, atunci după acțiunea agenților speciali se va prăbuși. Cu toate acestea, secvența reziduurilor de aminoacizi rămâne neschimbată în moleculă. Proteinele denaturate își pierd rapid proprietățile fizice și chimice.

Ce reactivi pot duce la procesul de distrugere a conformației? Sunt mai multe dintre ele.

1. Temperatura. Când este încălzit, are loc o distrugere treptată a structurii cuaternare, terțiare și secundare a moleculei. Acest lucru poate fi observat vizual, de exemplu, atunci când prăjiți un ou obișnuit de găină. „Proteina” rezultată este structura primară a polipeptidei albuminei care a fost în produsul brut.
2. Radiația.
3. Acțiunea agenților chimici puternici: acizi, alcaline, săruri ale metalelor grele, solvenți (de exemplu, alcooli, eteri, benzen și altele).

Acest proces este uneori numit și topire moleculară. Tipurile de denaturare a proteinelor depind de agentul a cărui acțiune a provocat-o. În unele cazuri, are loc procesul opus celui considerat. Aceasta este renaturarea. Nu toate proteinele sunt capabile să-și restabilească structura înapoi, dar o parte semnificativă dintre ele poate face acest lucru. Astfel, chimiști din Australia și America au efectuat renaturarea unui ou fiert de găină folosind niște reactivi și o metodă de centrifugare.

Acest proces este important pentru organismele vii în timpul sintezei lanțurilor polipeptidice de către ribozomi și ARNr în celule.

Hidroliza unei molecule de proteine

Alături de denaturare, proteinele se caracterizează printr-o altă proprietate chimică - hidroliza. Aceasta este, de asemenea, distrugerea conformației native, dar nu a structurii primare, ci complet a aminoacizilor individuali. O parte importantă a digestiei este hidroliza proteinelor. Tipurile de hidroliză a polipeptidelor sunt următoarele.

1. Chimic. Pe baza acțiunii acizilor sau alcalinelor.
2. Biologic sau enzimatic.

Cu toate acestea, esența procesului rămâne neschimbată și nu depinde de ce tipuri de hidroliză a proteinelor au loc. Ca rezultat, se formează aminoacizi, care sunt transportați în toate celulele, organele și țesuturile. Transformarea lor ulterioară implică sinteza de noi polipeptide, deja cele care sunt necesare pentru un anumit organism.

În industrie, procesul de hidroliză a moleculelor de proteine ​​este folosit tocmai pentru a obține aminoacizii necesari.

Funcțiile proteinelor în organism

Diferite tipuri de proteine, carbohidrați, grăsimi sunt componente vitale pentru funcționarea normală a oricărei celule. Și asta înseamnă întregul organism ca întreg. Prin urmare, rolul lor este explicat în mare măsură prin gradul ridicat de semnificație și ubicuitate în cadrul ființelor vii. Se pot distinge mai multe funcții principale ale moleculelor polipeptidice.

1. catalitic. Este realizat de enzime care au o structură proteică. Despre ele vom vorbi mai târziu.
2. Structural. Tipurile de proteine ​​și funcțiile lor în organism afectează în primul rând structura celulei în sine, forma acesteia. În plus, polipeptidele care îndeplinesc acest rol formează păr, unghii, cochilii de moluște și pene de pasăre. Ele sunt, de asemenea, o anumită întărire în corpul celular. De asemenea, cartilajul este format din aceste tipuri de proteine. Exemple: tubulina, keratina, actina si altele.
3. de reglementare. Această funcție se manifestă prin participarea polipeptidelor la procese precum transcripția, traducerea, ciclul celular, splicing, citirea ARNm și altele. În toate acestea joacă un rol important ca regulator.
4. Semnal. Această funcție este îndeplinită de proteinele situate pe membrana celulară. Ele transmit diverse semnale de la o unitate la alta, iar acest lucru duce la comunicarea între țesuturi. Exemple: citokine, insulina, factori de creștere și altele.
5. Transport. Unele tipuri de proteine ​​și funcțiile lor pe care le îndeplinesc sunt pur și simplu vitale. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, cu hemoglobina proteică. Transporta oxigenul de la celula la celula in sange. Este de neînlocuit pentru oameni.
6. Rezervă sau rezervă. Astfel de polipeptide se acumulează în plante și ouă de animale ca o sursă de nutriție și energie suplimentară. Un exemplu sunt globulinele.
7. Motor. O funcție foarte importantă, în special pentru protozoare și bacterii. La urma urmei, ei se pot mișca numai cu ajutorul flagelilor sau cililor. Și aceste organite prin natura lor nu sunt altceva decât proteine. Exemple de astfel de polipeptide sunt următoarele: miozină, actină, kinesină și altele.

Este evident că funcțiile proteinelor din corpul uman și ale altor ființe vii sunt foarte numeroase și importante. Acest lucru confirmă încă o dată că fără compușii pe care îi luăm în considerare, viața pe planeta noastră este imposibilă.

Funcția protectoare a proteinelor

Polipeptidele pot proteja împotriva diferitelor influențe: chimice, fizice, biologice. De exemplu, dacă organismul este amenințat de un virus sau bacterii de natură străină, atunci imunoglobulinele (anticorpii) intră în luptă cu acestea, îndeplinind un rol protector.

Dacă vorbim despre efecte fizice, atunci, de exemplu, fibrina și fibrinogenul, care sunt implicate în coagularea sângelui, joacă un rol important aici.

Proteinele alimentare

Tipurile de proteine ​​din dietă sunt următoarele:

• complete - cele care contin toti aminoacizii necesari organismului;
• inferioare - cele care conțin o compoziție incompletă de aminoacizi.

Cu toate acestea, ambele sunt importante pentru corpul uman. Mai ales primul grup. Fiecare persoană, mai ales în perioadele de dezvoltare intensivă (copilărie și adolescență) și pubertate, trebuie să mențină un nivel constant de proteine ​​în sine. La urma urmei, am examinat deja funcțiile pe care le îndeplinesc aceste molecule uimitoare și știm că practic nici un singur proces, nici o singură reacție biochimică în interiorul nostru nu este completă fără participarea polipeptidelor.

De aceea este necesar să consumați zilnic cantitatea zilnică de proteine, care sunt conținute în următoarele produse:

• ou;
• lapte;
• brânză de vacă;
• carne si peste;
• fasole;
• fasole;
• arahide;
• grâu;
• ovăz;
• linte și altele.

Dacă consumați 0,6 g de polipeptidă pe zi per kg de greutate, atunci unei persoane nu îi vor lipsi niciodată acești compuși. Dacă pentru o lungă perioadă de timp organismul nu primește suficiente proteine ​​necesare, atunci apare o boală numită foamete de aminoacizi. Acest lucru duce la tulburări metabolice severe și, în consecință, la multe alte afecțiuni.

Proteine ​​într-o cușcă

În interiorul celei mai mici unități structurale dintre toate ființele vii - celula - există și proteine. Mai mult, ei îndeplinesc aproape toate funcțiile de mai sus acolo. În primul rând, se formează citoscheletul celulei, format din microtubuli și microfilamente. Servește la menținerea formei, precum și la transportul intern între organele. Diferiți ioni și compuși se mișcă de-a lungul moleculelor de proteine, cum ar fi canale sau șine.

Rolul proteinelor scufundate în membrană și situate pe suprafața acesteia este important. Aici ei îndeplinesc atât funcții de receptor, cât și de semnalizare și participă la construcția membranei în sine. Ei stau de pază, ceea ce înseamnă că joacă un rol protector. Ce tipuri de proteine ​​dintr-o celulă pot fi clasificate în acest grup? Sunt multe exemple, iată câteva.

1. Actina si miozina.
2. Elastină.
3. Keratină.
4. Colagen.
5. Tubulina.
6. Hemoglobină.
7. Insulină.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albumină.

În total, există câteva sute de diferite care se mișcă constant în interiorul fiecărei celule.

Tipuri de proteine ​​din organism

Există, desigur, o mare varietate de ele. Dacă încercăm să împărțim cumva toate proteinele existente în grupuri, s-ar putea să ajungem la o astfel de clasificare.

În general, puteți lua multe caracteristici ca bază pentru clasificarea proteinelor găsite în organism. Nu există încă unul singur.

Enzime

Catalizatori biologici de natură proteică, care accelerează semnificativ toate procesele biochimice în curs. Schimbul normal este imposibil fără aceste conexiuni. Toate procesele de sinteză și dezintegrare, asamblarea moleculelor și replicarea lor, traducerea și transcripția și altele sunt efectuate sub influența unui anumit tip de enzimă. Exemple de aceste molecule sunt:

• oxidoreductaze;
• transferaze;
• catalaza;
• hidrolaze;
• izomeraze;
• lyase și altele.

Astăzi, enzimele sunt folosite și în viața de zi cu zi. Astfel, în producția de pulberi de spălat, sunt adesea folosite așa-numitele enzime - aceștia sunt catalizatori biologici. Ele îmbunătățesc calitatea spălării dacă sunt respectate condițiile de temperatură specificate. Se leagă cu ușurință de particulele de murdărie și le îndepărtează de pe suprafața țesăturilor.

Cu toate acestea, datorită naturii lor proteice, enzimele nu pot tolera apa prea fierbinte sau apropierea de medicamente alcaline sau acide. Într-adevăr, în acest caz, va avea loc procesul de denaturare.