Adeziunea celulară. Adeziunea celulară Contacte intercelulare Plan I Definiţie

Cei mai importanți receptori de pe suprafața celulelor animale, responsabili de recunoașterea celulelor unul de celălalt și de legarea lor, sunt receptorii de adeziune. Ele sunt necesare pentru reglarea proceselor morfogenetice în timpul dezvoltării embrionare și menținerea stabilității țesuturilor într-un organism adult.

Capacitatea de recunoaștere reciprocă specifică permite celulelor de diferite tipuri să se asocieze în anumite structuri spațiale caracteristice diferitelor etape ale ontogenezei animale. În acest caz, celulele embrionului de un tip interacționează între ele și sunt separate de alte celule care diferă de ele. Pe măsură ce embrionul se dezvoltă, natura proprietăților adezive ale celulelor se modifică, ceea ce stă la baza proceselor precum gastrulația, neurulația și formarea somitului. La embrionii timpurii de animale, de exemplu, amfibieni, proprietățile adezive ale suprafeței celulare sunt atât de pronunțate încât sunt capabile să restabilească aranjamentul spațial inițial al celulelor de diferite tipuri (epidermă, placă neuronală și mezodere) chiar și după dezagregarea și amestecarea lor. (Fig. 12).

Fig. 12. Restaurarea structurilor embrionare după dezagregare

În prezent, au fost identificate mai multe familii de receptori implicați în adeziunea celulară. Multe dintre ele aparțin familiei imunoglobulinelor, care asigură interacțiune intercelulară independentă de Ca++. Receptorii incluși în această familie sunt caracterizați prin prezența unei baze structurale comune - unul sau mai multe domenii de reziduuri de aminoacizi omoloage imunoglobulinelor. Lanțul peptidic al fiecăruia dintre aceste domenii conține aproximativ 100 de aminoacizi și este pliat într-o structură de două foi antiparalele β stabilizate printr-o legătură disulfură. Figura 13 prezintă structura unor receptori din familia imunoglobulinelor.

Glicoproteină Glicoproteină Imunoglobulină cu celule T

MHC clasa I Receptor MHC clasa II

Fig. 13. Reprezentarea schematică a structurii unor receptori din familia imunoglobulinelor

Receptorii acestei familii includ, în primul rând, receptorii care mediază răspunsul imun. Astfel, interacțiunea a trei tipuri de celule care are loc în timpul reacției imune - limfocitele B, celulele T helper și macrofagele se datorează legării receptorilor de suprafață celulară ai acestor celule: receptorul celulelor T și glicoproteinele MHC clasa II (complex major de histocompatibilitate). ).

Asemănători structural și legați filogenetic cu imunoglobulinele sunt receptorii implicați în recunoașterea și legarea neuronilor, așa-numitele molecule de adeziune celulară (N-CAM). Sunt glicoproteine ​​monotopice integrale, dintre care unele sunt responsabile de legarea celulelor nervoase, altele de interacțiunea dintre celulele nervoase și celulele gliale. Pentru majoritatea moleculelor N-CAM, partea extracelulară a lanțului polipeptidic este aceeași și este organizată sub formă de cinci domenii, omoloage cu domeniile imunoglobulinelor. Diferențele dintre moleculele de adeziune a celulelor nervoase se referă în principal la structura regiunilor transmembranare și a domeniilor citoplasmatice. Există cel puțin trei forme de N-CAM, fiecare codificată de un ARNm separat. Una dintre aceste forme nu pătrunde în bistratul lipidic deoarece nu conține un domeniu hidrofob, ci se conectează la membrana plasmatică doar printr-o legătură covalentă cu fosfatidilinozitol; o altă formă de N-CAM este secretată de celule și încorporată în matricea extracelulară (Fig. 14).

Fosfatidilinozitol

Fig. 14. Reprezentarea schematică a celor trei forme de N-CAM

Procesul de interacțiune dintre neuroni constă în legarea moleculelor receptorului unei celule de molecule identice ale altui neuron (interacțiune homofilă), iar anticorpii la proteinele acestor receptori suprimă aderența selectivă normală a celulelor de același tip. Interacțiunile proteină-proteină joacă rolul principal în funcționarea receptorilor, în timp ce carbohidrații au o funcție de reglare. Unele forme de CAM efectuează legarea heterofilă, în care aderența celulelor învecinate este asigurată de diferite proteine ​​de suprafață.

Se presupune că modelul complex de interacțiune neuronală în timpul dezvoltării creierului nu se datorează participării unui număr mare de molecule N-CAM foarte specifice, ci expresiei diferențiale și modificărilor post-translaționale ale structurii unui număr mic de aderențe. molecule. În special, se știe că în timpul dezvoltării unui organism individual, diferite forme de molecule de adeziune a celulelor nervoase sunt exprimate în momente diferite și în locuri diferite. În plus, reglarea funcțiilor biologice ale N-CAM poate fi efectuată prin fosforilarea resturilor de serină și treonină în domeniul citoplasmatic al proteinelor, modificări ale acizilor grași în stratul dublu lipidic sau oligozaharide de pe suprafața celulei. S-a demonstrat, de exemplu, că în timpul tranziției de la creierul embrionar la creierul unui organism adult, numărul de reziduuri de acid sialic din glicoproteinele N-CAM scade semnificativ, determinând o creștere a adezivității celulare.

Astfel, sistemele celulare unice sunt formate prin abilitățile de recunoaștere mediate de receptor ale celulelor imune și nervoase. Mai mult, dacă rețeaua de neuroni este fixată relativ rigid în spațiu, atunci celulele în mișcare continuă ale sistemului imunitar interacționează doar temporar între ele. Cu toate acestea, N-CAM nu numai că „lipește” celulele împreună și reglează aderența intercelulară în timpul dezvoltării, dar stimulează și creșterea proceselor neuronale (de exemplu, creșterea axonilor retiniani). Mai mult, N-CAM este exprimat tranzitoriu în timpul etapelor critice ale dezvoltării multor țesuturi non-neurale, unde aceste molecule ajută la menținerea celulelor specifice împreună.

Glicoproteinele de suprafață celulară care nu aparțin familiei imunoglobulinelor, dar au o oarecare similitudine structurală cu acestea, formează o familie de receptori de adeziune intercelulară numiți cadherine. Spre deosebire de N-CAM și alți receptori de imunoglobuline, aceștia asigură interacțiunea dintre membranele plasmatice în contact ale celulelor învecinate numai în prezența ionilor extracelulari de Ca++. În celulele vertebratelor se exprimă mai mult de zece proteine ​​aparținând familiei cadherinei, toate fiind proteine ​​transmembranare care trec prin membrană o dată (Tabelul 8). Secvențele de aminoacizi ale diferitelor cadherine sunt omoloage și fiecare dintre lanțurile polipeptidice conține cinci domenii. O structură similară se găsește și în proteinele transmembranare ale desmozomilor - desmogleine și desmocoline.

Adeziunea celulară mediată de cadherine prezintă un model de interacțiune homofilă în care dimerii care ies de pe suprafața celulei sunt strâns cuplati într-o orientare antiparalelă. Ca urmare a acestei „aderențe”, în zona de contact se formează un fermoar continuu cu cadherină. Ionii extracelulari de Ca++ sunt necesari pentru a lega cadherinele celulelor vecine; atunci când sunt îndepărtate, țesuturile sunt împărțite în celule individuale; în prezența acesteia, celulele disociate se reagregează.

Tabelul 8

Tipuri de cadherine și localizarea lor

Până în prezent, E-cadherina, care joacă un rol important în menținerea împreună a celulelor diferitelor epitelii, este cea mai bine caracterizată. În țesuturile epiteliale mature, cu participarea sa, filamentele de actină ale citoscheletului sunt legate și ținute împreună, iar în primele perioade ale embriogenezei, asigură compactarea blastomerilor.

Celulele din țesuturi, de regulă, vin în contact nu numai cu alte celule, ci și cu componente extracelulare insolubile ale matricei. Cea mai extinsă matrice extracelulară, unde celulele sunt localizate destul de liber, se găsește în țesuturile conjunctive. Spre deosebire de epitelii, aici celulele sunt atașate de componentele matricei, în timp ce conexiunile dintre celulele individuale nu sunt atât de semnificative. În aceste țesuturi, matricea extracelulară, care înconjoară celulele pe toate părțile, formează cadrul acestora, ajută la menținerea structurilor multicelulare și determină proprietățile mecanice ale țesuturilor. Pe lângă îndeplinirea acestor funcții, este implicat în procese precum transmisia semnalului, migrarea și creșterea celulelor.

Matricea extracelulară este un complex complex de diverse macromolecule care sunt secretate local de celulele în contact cu matricea, în principal fibroblaste. Ele sunt reprezentate de polizaharide glicozaminoglicani, de obicei legate covalent de proteine ​​sub formă de proteoglicani și proteine ​​fibrilare de două tipuri funcționale: structurale (de exemplu, colagen) și adezive. Glicozaminoglicanii și proteoglicanii formează geluri extracelulare într-un mediu apos, în care sunt scufundate fibrele de colagen, întărind și organizând matricea. Proteinele adezive sunt glicoproteine ​​mari care asigură atașarea celulelor la matricea extracelulară.

O formă specială specială de matrice extracelulară este membrana bazală - o structură puternică, subțire, construită din colagen de tip IV, proteoglicani și glicoproteine. Este situat la granița dintre epiteliu și țesutul conjunctiv, unde servește pentru atașarea celulelor; separă fibrele musculare individuale, celulele adipoase și Schwann etc. de țesutul din jur. În același timp, rolul membranei bazale nu se limitează doar la o funcție de susținere, ci servește ca o barieră selectivă pentru celule, afectează metabolismul celular și provoacă diferențierea celulelor. Participarea sa la procesele de regenerare a țesuturilor după deteriorare este extrem de importantă. Atunci când integritatea țesutului muscular, nervos sau epitelial este deteriorată, membrana bazală conservată acționează ca un substrat pentru migrarea celulelor regenerante.

Receptorii speciali aparținând familiei așa-numitelor integrine (integrează și transferă semnale din matricea extracelulară la citoschelet) participă la atașarea celulelor la matrice. Prin legarea de proteinele matricei extracelulare, integrinele determină forma celulei și mișcarea acesteia, ceea ce este crucial pentru procesele de morfogeneză și diferențiere. Receptorii de integrină se găsesc în toate celulele vertebratelor, unii dintre ei sunt prezenți în multe celule, alții au o specificitate destul de mare.

Integrinele sunt complexe proteice care conțin două tipuri de subunități neomoloage (α și β), iar multe integrine sunt caracterizate prin asemănări în structura subunităților β. În prezent, au fost identificate 16 varietăți de α- și 8 varietăți de subunități β, ale căror combinații formează 20 de tipuri de receptori. Toate tipurile de receptori de integrină sunt construite în mod fundamental în același mod. Acestea sunt proteine ​​transmembranare care interacționează simultan cu proteinele matricei extracelulare și proteinele citoscheletice. Domeniul exterior, în care participă ambele lanțuri polipeptidice, se leagă de molecula de proteină adezivă. Unele integrine sunt capabile să se lege simultan nu de una, ci de mai multe componente ale matricei extracelulare. Domeniul hidrofob traversează membrana plasmatică, iar regiunea C-terminală citoplasmatică este în contact direct cu componentele submembrane (Fig. 15). Pe lângă receptorii care asigură legarea celulelor de matricea extracelulară, există integrine implicate în formarea contactelor intercelulare - molecule de adeziune intracelulară.

Fig. 15. Structura receptorului integrinei

Când liganzii se leagă, receptorii integrinei sunt activați și se acumulează în zone specializate separate ale membranei plasmatice cu formarea unui complex proteic dens, numit contact focal (placă de adeziune). În ea, integrinele, folosind domeniile lor citoplasmatice, sunt conectate la proteinele citoscheletice: vinculină, talină etc., care, la rândul lor, sunt asociate cu mănunchiuri de filamente de actină (Fig. 16). Această aderență a proteinelor structurale stabilizează contactele celulare cu matricea extracelulară, asigură motilitatea celulei și, de asemenea, reglează forma și modificările proprietăților celulelor.

La vertebrate, una dintre cele mai importante proteine ​​de adeziune de care se leagă receptorii integrinei este fibronectina. Se găsește pe suprafața celulelor, cum ar fi fibroblastele, sau circulă liber în plasma sanguină. În funcție de proprietățile și localizarea fibronectinei, se disting trei forme. Prima, o formă dimerică solubilă numită fibronectină plasmatică, circulă în sânge și în fluidele tisulare, favorizând coagularea sângelui, vindecarea rănilor și fagocitoza; al doilea formează oligomeri care se atașează temporar de suprafața celulei (fibronectină de suprafață); a treia este o formă fibrilă puțin solubilă situată în matricea extracelulară (fibronectina matricei).

Matrice extracelulara

Fig. 16. Model de interacțiune a matricei extracelulare cu proteinele citoscheletice cu participarea receptorilor de integrină

Funcția fibronectinei este de a promova aderența dintre celule și matricea extracelulară. În acest fel, cu participarea receptorilor de integrină, se realizează contactul între mediul intracelular și cel înconjurător. În plus, migrarea celulară are loc prin depunerea fibronectinei în matricea extracelulară: atașarea celulelor la matrice acționează ca un mecanism de ghidare a celulelor către destinație.

Fibronectina este un dimer format din două lanțuri polipeptidice similare structural, dar nu identice, conectate lângă capătul carboxil prin legături disulfură. Fiecare monomer are locuri de legare pentru suprafața celulei, heparină, fibrină și colagen (Fig. 17). Legarea domeniului exterior al receptorului integrinei la regiunea corespunzătoare a fibronectinei necesită prezența ionilor de Ca2+. Interacțiunea domeniului citoplasmatic cu actina proteinei citoscheletice fibrilare se realizează folosind proteinele talin, tansin și vinculin.

Fig. 17. Structura schematică a moleculei de fibronectină

Interacțiunea prin receptorii de integrină ai matricei extracelulare și elementele citoscheletice asigură transmisia bidirecțională a semnalului. După cum se arată mai sus, matricea extracelulară influențează organizarea citoscheletului în celulele țintă. La rândul lor, filamentele de actină pot modifica orientarea moleculelor de fibronectină secretate, iar distrugerea lor sub influența citocalazinei duce la dezorganizarea moleculelor de fibronectină și la separarea lor de suprafața celulei.

Recepția cu participarea receptorilor de integrină este analizată în detaliu folosind exemplul culturii de fibroblaste. S-a dovedit că în timpul procesului de atașare a fibroblastelor la substrat, care are loc în prezența fibronectinei în mediu sau pe suprafața acestuia, receptorii se mișcă, formând grupuri (contacte focale). Interacțiunea receptorilor de integrină cu fibronectina în zona de contact focal induce, la rândul său, formarea unui citoschelet structurat în citoplasma celulară. În plus, microfilamentele joacă un rol decisiv în formarea sa, dar participă și alte componente ale sistemului musculo-scheletic al celulei - microtubuli și filamente intermediare.

Receptorii pentru fibronectină, conținuți în cantități mari în țesuturile embrionare, au o importanță deosebită în procesele de diferențiere celulară. Se crede că fibronectina este cea care în timpul dezvoltării embrionare direcționează migrația în embrionii atât ai vertebratelor, cât și ai nevertebratelor. În absența fibronectinei, multe celule își pierd capacitatea de a sintetiza proteine ​​specifice, iar neuronii își pierd capacitatea de a crește într-o manieră direcționată. Se știe că în celulele transformate nivelul fibronectinei scade, ceea ce este însoțit de o scădere a gradului de legare a acestora de mediul extracelular. Ca rezultat, celulele devin mai mobile, crescând probabilitatea metastazelor.

O altă glicoproteină care asigură aderența celulelor la matricea extracelulară cu participarea receptorilor integrinei se numește laminină. Laminina, secretată în principal de celulele epiteliale, constă din trei lanțuri polipeptidice foarte lungi dispuse în formă de cruce și conectate prin punți disulfură. Conține mai multe domenii funcționale care leagă integrinele de suprafață celulară, colagenul de tip IV și alte componente ale matricei extracelulare. Interacțiunea dintre laminină și colagenul de tip IV, găsit în cantități mari în membrana bazală, servește la atașarea celulelor de aceasta. Prin urmare, laminina este prezentă în primul rând pe partea membranei bazale care se confruntă cu membrana plasmatică a celulelor epiteliale, în timp ce fibronectina asigură legarea macromoleculelor matriceale și a celulelor țesutului conjunctiv de pe partea opusă membranei bazale.

Receptorii a două familii speciale de integrine sunt implicați în agregarea trombocitelor în timpul coagulării sângelui și în interacțiunea leucocitelor cu celulele endoteliale vasculare. Trombocitele exprimă integrine care leagă fibrinogenul, factorul von Willebrand și fibronectina în timpul coagulării sângelui. Această interacțiune favorizează aderența trombocitelor și formarea cheagurilor. O varietate de integrine, găsite exclusiv în celulele albe din sânge, permit celulelor să se atașeze la locul infecției de endoteliul care căptușește vasele de sânge și să treacă prin această barieră.

S-a demonstrat participarea receptorilor integrinei la procesele de regenerare. Astfel, după transecția unui nerv periferic, axonii se pot regenera cu ajutorul receptorilor de membrană ai conului de creștere formați la capetele tăiate. Un rol cheie în acest sens este jucat de legarea receptorilor de integrină la laminină sau la complexul laminină-proteoglican.

Trebuie remarcat faptul că adesea divizarea macromoleculelor în componente ale matricei extracelulare și ale membranei plasmatice a celulelor este destul de arbitrară. Astfel, unii proteoglicani sunt proteine ​​integrale ale membranei plasmatice: proteina lor centrală poate pătrunde în stratul dublu sau poate fi asociată covalent cu acesta. Prin interacțiunea cu majoritatea componentelor matricei extracelulare, proteoglicanii contribuie la atașarea celulelor la matrice. Pe de altă parte, componentele matricei sunt, de asemenea, atașate la suprafața celulei folosind proteoglicani specifici de receptor.

Astfel, celulele unui organism multicelular conțin un anumit set de receptori de suprafață care le permit să se lege în mod specific de alte celule sau de matricea extracelulară. Pentru astfel de interacțiuni, fiecare celulă individuală folosește multe sisteme adezive diferite, caracterizate de marea similitudine a mecanismelor moleculare și omologie ridicată a proteinelor implicate. Datorită acestui fapt, celulele de orice tip, în grade diferite, au o afinitate între ele, ceea ce, la rândul său, face posibilă conectarea simultană a mai multor receptori cu mulți liganzi ai unei celule vecine sau ai matricei extracelulare. În același timp, celulele animale sunt capabile să recunoască diferențe relativ mici în proprietățile de suprafață ale membranelor plasmatice și să stabilească doar cel mai adeziv dintre multele contacte posibile cu alte celule și cu matricea. În diferite stadii de dezvoltare a animalelor și în diferite țesuturi, diferite proteine ​​de receptor de aderență sunt exprimate diferențial, determinând comportamentul celulelor în embriogeneză. Aceleași molecule apar pe celulele care sunt implicate în repararea țesuturilor după deteriorare.

Activitatea receptorilor de suprafață celulară este asociată cu fenomenul de aderență celulară.

Adeziune- procesul de interacțiune între glicoproteinele specifice de contact cu membranele plasmatice ale celulelor care se recunosc între ele sau celule și matricea extracelulară. Dacă glicoiroteinele formează legături, are loc aderența și apoi formarea de contacte intercelulare puternice sau contacte între celulă și matricea intercelulară.

Toate moleculele de adeziune celulară sunt împărțite în 5 clase.

1. Cadherini. Acestea sunt glicoproteine ​​transmembranare care folosesc ioni de calciu pentru aderență. Ei sunt responsabili de organizarea citoscheletului și de interacțiunea celulelor cu alte celule.

2. Integrine. După cum sa menționat deja, integrinele sunt receptori de membrană pentru moleculele proteice ale matricei extracelulare - fibronectină, laminină etc. Ele conectează matricea extracelulară cu citoscheletul folosind proteine ​​intracelulare. talin, vinculin, a-actinină. Funcționează atât moleculele de adeziune celulă-celulă, cât și cele intercelulare.

3. Selectine. Asigura aderenta leucocitelor la endoteliu vase şi prin urmare - interacțiuni leucocite-endoteliale, migrarea leucocitelor prin pereții vaselor de sânge în țesut.

4. Familia imunoglobulinelor. Aceste molecule joacă un rol important în răspunsul imun, precum și în embriogeneză, vindecarea rănilor etc.

5. Molecule de origine. Ele asigură interacțiunea limfocitelor cu endoteliul, migrarea acestora și colonizarea unor zone specifice ale organelor imunocompetente.

Astfel, aderența este o verigă importantă în recepția celulară și joacă un rol important în interacțiunile intercelulare și interacțiunile celulelor cu matricea extracelulară. Procesele de adeziune sunt absolut necesare în astfel de procese biologice generale precum embriogeneza, răspunsul imun, creșterea, regenerarea etc. Ele sunt, de asemenea, implicate în reglarea homeostaziei intracelulare și tisulare.

CITOPLLASMA

HIALOPLASMA. Hialoplasma se mai numește seva celulară, citosol, sau matricea celulară. Aceasta este partea principală a citoplasmei, reprezentând aproximativ 55% din volumul celulei. Ea realizează principalele procese metabolice celulare. Hyalonlasma este un sistem coloidal complex și constă dintr-o substanță omogenă cu granulație fină, cu densitate scăzută de electroni. Se compune din apă, proteine, acizi nucleici, polizaharide, lipide și substanțe anorganice. Hialoplasma își poate schimba starea de agregare: trecerea de la o stare lichidă (sol)într-una mai densă - gel.În același timp, forma celulei, mobilitatea și metabolismul acesteia se pot schimba. Funcțiile hialonlasmei:

1. Metabolic - metabolismul grăsimilor, proteinelor, carbohidraților.

2. Formarea unui micromediu lichid (matricea celulară).

3. Participarea la mișcarea celulelor, metabolism și energie. ORGANELE. Organelele sunt al doilea ca important esențial

componenta celulara. O caracteristică importantă a organelelor este că au o structură și o funcție constantă, strict definite. De semn functional toate organitele sunt împărțite în 2 grupe:

1. Organele de importanță generală. Conținute în toate celulele, deoarece sunt necesare vieții lor. Astfel de organite sunt: ​​mitocondriile, reticulul endoplasmatic (ER) de două tipuri, complexul Golgi (CG), centrioli, ribozomi, lizozomi, peroxizomi, microtubuli. Și microfilamente.

2. Organele de semnificație deosebită. Se găsește numai în acele celule care îndeplinesc funcții speciale. Astfel de organele sunt miofibrile în fibrele musculare și celule, neurofibrile în neuroni, flageli și cili.

De caracteristică structurală toate organitele sunt împărțite în: 1) organele de tip membranarȘi 2) organele de tip nemembranar.În plus, organele nemembranare pot fi construite conform fibrilareȘi granular principiu.

În organelele de tip membranar, componenta principală este membranele intracelulare. Astfel de organele includ mitocondriile, EPS, CG, lizozomii și peroxizomii. Organelele non-membranare de tip fibrilar includ microtubuli, microfilamente, cili, flageli și centrioli. Organelele granulare nonmembranare includ ribozomi și polizomi.

ORGANELE MEMBRANE

RETICULUL ENDOPLASMIC (RE) este un organel membranar descris în 1945 de K. Porter. Descrierea sa a fost posibilă datorită unui microscop electronic. ER este un sistem de canale mici, vacuole și saci care formează o rețea complexă continuă în celulă, ale cărei elemente pot forma adesea vacuole izolate care apar în secțiuni ultrasubțiri. ER este construit din membrane care sunt mai subțiri decât citolema și conțin mai multe proteine ​​datorită numeroaselor sisteme enzimatice aflate în el. Există 2 tipuri de EPS: granular(aspre) și agranular, sau netedă. Ambele tipuri de EPS se pot transforma reciproc și sunt interconectate funcțional de așa-numitele tranzitorie, sau tranzitoriu, zona.

EPS granular (Fig. 3.3) conține ribozomi pe suprafața sa (polizomi)și este un organel pentru biosinteza proteinelor. Polizomii sau ribozomii se leagă de EPS folosind așa-numitul proteine ​​de andocare.În același timp, membrana ER conține proteine ​​integrale speciale riboforine, de asemenea, leagă ribozomii și formează canale trapembrane hidrofobe pentru transportul valorii polipentidelor sintetizate în lumenul ER granular.

EPS granular este vizibil doar la microscopul electronic. Într-un microscop cu lumină, un semn al EPS granular dezvoltat este bazofilia citoplasmei. ER granular este prezent în fiecare celulă, dar gradul de dezvoltare variază. Este cel mai dezvoltat în celulele care sintetizează proteine ​​pentru export, adică. în celulele secretoare. EPS granular atinge dezvoltarea maximă în neurocite, în care cisternele sale capătă un aranjament ordonat. În acest caz, la nivel microscopic luminos, se dezvăluie sub formă de zone de bazofilie citoplasmatică localizate în mod regulat, numite substanță bazofilă a lui Nissl.

Funcţie EPS granular - sinteza proteinelor pentru export. În plus, în el apar modificări inițiale post-translaționale ale lanțului polipeptidic: hidroxilare, sulfatare și fosforilare, glicozilare. Ultima reacție este deosebit de importantă pentru că duce la formare glicoproteine- cel mai frecvent produs al secretiei celulare.

ER agranular (neted) este o rețea tridimensională de tubuli care nu conțin ribozomi. ER granular se poate transforma continuu în ER neted, dar poate exista ca un organel independent. Se numește locul în care EPS granular trece în cel agranular tranzitorie (intermediar, tranzitoriu) parte. Din aceasta, veziculele cu proteine ​​sintetizate sunt separate Și le transportă la complexul Golgi.

Funcții EPS neted:

1. Împărțirea citoplasmei celulare în secțiuni - compartimente, fiecare dintre ele are propriul grup de reacții biochimice.

2. Biosinteza grăsimilor și carbohidraților.

3. Formarea peroxizomilor;

4. Biosinteza hormonilor steroizi;

5. Detoxifierea otrăvurilor exo- și endogene, a hormonilor, aminelor biogene, a medicamentelor datorită activității enzimelor speciale.

6. Depunerea ionilor de calciu (în fibrele musculare și miocite);

7. Sursă de membrane pentru refacerea cariolemei în telofaza mitozei.

PLACA COMPLEX GOLGI. Acesta este un organel membranar descris în 1898 de neurohistologul italian C. Golgi. El a numit acest organel aparat cu plasă intracelulară datorită faptului că într-un microscop cu lumină are aspect de plasă (Fig. 3.4, A). Microscopia cu lumină nu oferă o imagine completă a structurii acestui organel. Într-un microscop cu lumină, complexul Golgi arată ca o rețea complexă în care celulele pot fi conectate între ele sau pot fi situate independent unele de altele. (dictiozomi) sub formă de zone întunecate separate, bețe, boabe, discuri concave. Nu există nicio diferență fundamentală între formele reticulare și difuze ale complexului Golgi; se poate observa o schimbare a formelor acestei organele. Chiar și în epoca microscopiei cu lumină, s-a remarcat că morfologia complexului Golgi depinde de stadiul ciclului secretor. Acest lucru i-a permis lui D.N. Nasonov să sugereze că complexul Golgi asigură acumularea de substanțe sintetizate în celulă. Conform microscopiei electronice, complexul Golgi este format din structuri membranare: saci de membrană plate cu prelungiri ampulare la capete, precum și vacuole mari și mici (Fig. 3.4, b, c). Colecția acestor formațiuni se numește dictiozom. Dictiozomul conține 5-10 cisterne asemănătoare sacului. Numărul de dictiozomi dintr-o celulă poate ajunge la câteva zeci. În acest caz, fiecare dictiozom este conectat la cel vecin folosind vacuole. Fiecare dictiozom conține proximal, zona imatură, emergentă sau CIS, îndreptată spre nucleu și distal, zona TRANS. Acesta din urmă, spre deosebire de suprafața cis convexă, este concavă, matură și se confruntă cu citolema celulei. Pe partea cis, veziculele sunt atașate, separate de zona de tranziție a EPS și care conțin proteine ​​nou sintetizate și parțial procesate. În acest caz, membranele veziculelor sunt încorporate în membrana suprafeței cis. Laturile trans sunt separate vezicule secretoareȘi lizozomi. Astfel, în complexul Golgi există un flux constant de membrane celulare și maturizarea acestora. Funcții Complexul Golgi:

1. Acumularea, maturarea și condensarea produselor de biosinteză a proteinelor (care apar în EPS granular).

2. Sinteza polizaharidelor și conversia proteinelor simple în glicoproteine.

3. Formarea liponroteidelor.

4. Formarea incluziunilor secretoare și eliberarea lor din celulă (ambalare și secreție).

5. Formarea lizozomilor primari.

6. Formarea membranelor celulare.

7. Educație acrozomi- o structură care conține enzime situate la capătul frontal al spermatozoizilor și necesare pentru fecundarea ovulului și distrugerea membranelor acestuia.

Dimensiunile mitocondriilor variază de la 0,5 la 7 microni, iar numărul lor total într-o celulă este de la 50 la 5000. Aceste organite sunt clar vizibile la microscopul luminos, dar informațiile obținute despre structura lor sunt limitate (Fig. 3.5, A). Un microscop electronic a arătat că mitocondriile constau din două membrane - exterioară și interioară, fiecare având o grosime de 7 nm (Fig. 3.5, b, c, 3.6, A).Între membranele exterioare și interioare există un spațiu de până la 20 nm în dimensiune.

Membrana interioară este neuniformă și formează multe pliuri, sau crestae. Aceste criste sunt perpendiculare pe suprafața mitocondriilor. Pe suprafața cristei sunt formațiuni în formă de ciupercă (oxizomi, ATPzomi sau particule F), reprezentând un complex ATP sintetază (Fig. 3.6) Membrana internă delimitează matricea mitocondrială. Conține numeroase enzime pentru oxidarea piruvatului și acizilor grași, precum și enzimele ciclului Krebs. În plus, matricea conține ADN mitocondrial, ribozomi mitocondriali, t-ARN și enzime de activare a genomului mitocondrial. Membrana internă conține trei tipuri de proteine: enzime care catalizează reacțiile oxidative; complex de sinteza de ATP, care sintetizează ATP în matrice; proteine ​​de transport. Membrana exterioară conține enzime care transformă lipidele în compuși de reacție, care apoi participă la procesele metabolice ale matricei. Spațiul intermembranar conține enzime necesare fosforilării oxidative. Deoarece Deoarece mitocondriile au propriul lor genom, au un sistem autonom de sinteză a proteinelor și își pot construi parțial propriile proteine ​​​​de membrană.

Funcții.

1. Furnizează energie celulei sub formă de ATP.

2. Participarea la biosinteza hormonilor steroizi (unele părți ale biosintezei acestor hormoni apar în mitocondrii). Ste producătoare de celule

hormonii roidi au mitocondrii mari cu criste tubulare mari complexe.

3. Depunerea de calciu.

4. Participarea la sinteza acizilor nucleici. În unele cazuri, ca urmare a mutațiilor în ADN-ul mitocondrial, așa-numitele boli mitocondriale, manifestată prin simptome larg răspândite și severe. LIZZOMI. Acestea sunt organite membranoase care nu sunt vizibile la microscop cu lumină. Au fost descoperite în 1955 de K. de Duve folosind un microscop electronic (Fig. 3.7). Sunt vezicule membranare care contin enzime hidrolitice: fosfataza acida, lipaza, proteaze, nucleaze etc., peste 50 de enzime in total. Există 5 tipuri de lizozomi:

1. Lizozomi primari, tocmai separat de trans-suprafața complexului Golgi.

2. Lizozomi secundari sau fagolizozomi. Aceștia sunt lizozomi care s-au conectat cu fagozom- o particulă fagocitată înconjurată de o membrană.

3. Corpuri reziduale- acestea sunt formațiuni stratificate care se formează dacă procesul de scindare a particulelor fagocitate nu este complet. Un exemplu de corpuri reziduale poate fi incluziuni de lipofuscină, care apar în unele celule în timpul îmbătrânirii, conțin pigment endogen lipofuscină.

4. Lizozomii primari se pot contopi cu organele muritoare și vechi, pe care le distrug. Acești lizozomi se numesc autofagozomi.

5. Corpuri multiveziculoase. Sunt o vacuolă mare, care, la rândul său, conține mai multe așa-numite vezicule interne. Veziculele interne se formează aparent prin înmugurire spre interior din membrana vacuolei. Veziculele interne pot fi dizolvate treptat de către enzimele conținute în matricea corpului.

Funcții lizozomi: 1. Digestia intracelulară. 2. Participarea la fagocitoză. 3. Participarea la mitoză - distrugerea membranei nucleare. 4. Participarea la regenerarea intracelulară.5. Participarea la autoliză - autodistrugerea unei celule după moartea acesteia.

Există un grup mare de boli numite boli lizozomale, sau boli de depozitare. Sunt boli ereditare, manifestate printr-o deficiență a unui anumit pigment lizozomal. În același timp, produsele nedigerate se acumulează în citoplasma celulei

metabolism (glicogen, glicolinide, proteine, Fig. 3.7, b,c), ceea ce duce la moartea treptată a celulei. PEROXIZOMI. Peroxizomii sunt organile care seamănă cu lizozomii, dar conțin enzime necesare sintezei și distrugerii peroxizilor endogeni - nonoxidază, catalază și altele, în total până la 15. La microscopul electronic, apar ca vezicule sferice sau elipsoidale cu un miez moderat dens ( Fig. 3.8). Peroxizomii se formează prin separarea veziculelor din ER neted. Enzimele migrează apoi în aceste vezicule și sunt sintetizate separat în citosol sau în ER granular

Funcții peroxizomii: 1. Sunt, împreună cu mitocondriile, organele pentru utilizarea oxigenului. Ca rezultat, în ele se formează un agent oxidant puternic H 2 0 2. 2. Defalcarea excesului de peroxizi folosind enzima catalaza si, astfel, protejarea celulelor de moarte. 3. Defalcarea produselor toxice de origine exogenă cu ajutorul peroxizomilor sintetizati chiar în peroxizomii (detoxifiere). Această funcție este îndeplinită, de exemplu, de peroxizomii celulelor hepatice și ale rinichilor. 4. Participarea la metabolismul celular: enzimele peroxizomale catalizează descompunerea acizilor grași și participă la metabolismul aminoacizilor și a altor substanțe.

Există așa-zise peroxizomală boli asociate cu defecte ale enzimelor peroxizomale și caracterizate prin afectare severă a organelor, ducând la deces în copilărie. ORGANELE NEMEMBRANE

RIBOZOMI. Acestea sunt organie ale biosintezei proteinelor. Ele constau din două subunități de ribonucleotide - mari și mici. Aceste subunități se pot uni, cu o moleculă de ARN mesager situată între ele. Există ribozomi liberi - ribozomi care nu sunt asociați cu EPS. Ele pot fi singure sau sub formă politică, când există mai mulți ribozomi pe o moleculă de ARNm (Fig. 3.9). Al doilea tip de ribozom este ribozomii legați atașați la ER.

Funcţie ribozomi Ribozomii și polizomii liberi efectuează biosinteza proteinelor pentru nevoile proprii ale celulei.

Ribozomii legați de EPS sintetizează proteine ​​pentru „export”, pentru nevoile întregului organism (de exemplu, în celulele secretoare, neuroni etc.).

MICROTUBELE. Microtubulii sunt organite fibrilare. Au un diametru de 24 mm și o lungime de până la câțiva microni. Acestea sunt cilindri drepti, lungi, goali, construiti din 13 filamente periferice sau protofilamente. Fiecare catenă este formată dintr-o proteină globulară tubulina, care există sub forma a două subunităţi – calamus (Fig. 3.10). În fiecare fir, aceste subunități sunt situate alternativ. Filamentele din microtubuli au un curs spiralat. Moleculele de proteine ​​asociate cu acestea se îndepărtează de microtubuli (proteine ​​asociate cu microtubuli sau MAP). Aceste proteine ​​stabilizează microtubulii și, de asemenea, îi conectează cu alte elemente citoscheletice și organele. Proteina este, de asemenea, asociată cu microtubuli kiyezin, care este o enzimă care descompune ATP și transformă energia defalcării acestuia în energie mecanică. La un capăt, kiesina se leagă de un organel specific, iar la celălalt, datorită energiei ATP, alunecă de-a lungul microtubulului, mișcând astfel organelele din citoplasmă.

Microtubulii sunt structuri foarte dinamice. Au două capete: (-) și (+)- se termină. Capătul negativ este locul depolimerizării microtubulilor, în timp ce la capătul pozitiv cresc datorită noilor molecule de tubulină. In unele cazuri (corp bazal) capătul negativ este ancorat, parcă, iar decăderea se oprește aici. Ca urmare, are loc o creștere a dimensiunii genelor din cauza extensiilor la capătul (+).

Funcții microtubulii sunt după cum urmează. 1. Acționează ca un citoschelet;

2. Participa la transportul de substante si organite in celula;

3. Participa la formarea fusului si asigura divergenta cromozomilor in mitoza;

4. Parte din centrioli, cili, flageli.

Dacă celulele sunt tratate cu colchicină, care distruge microtubulii citoscheletului, celulele își schimbă forma, se micșorează și își pierd capacitatea de a se diviza.

MICROFILAMENTE. Aceasta este a doua componentă a citoscheletului. Există două tipuri de microfilamente: 1) actină; 2) intermediar. În plus, citoscheletul include multe proteine ​​accesorii care leagă filamentele între ele sau cu alte structuri celulare.

Filamentele de actină sunt construite din proteina actină și se formează ca urmare a polimerizării acesteia. Actina în celulă este sub două forme: 1) în formă dizolvată (G-actină sau actină globulară); 2) în formă polimerizată, adică sub formă de filamente (F-actină).În celulă există un echilibru dinamic între cele două forme de actină. Ca și în microtubuli, filamentele de actină au poli (+) și (-) -, iar în celulă are loc un proces constant de dezintegrare a acestor filamente la polul negativ și crearea la polul pozitiv. Acest proces se numește treadmilling. Joacă un rol important în modificarea stării agregative a citoplasmei, asigură mobilitatea celulară, participă la mișcarea organelelor sale, la formarea și dispariția pseudopodiilor, microvilozităților, endocitozei și exocitozei. Microtubulii creează cadrul microvilozităților și participă, de asemenea, la organizarea incluziunilor intercelulare.

Filamente intermediare- filamente având o grosime mai mare decât cea a filamentelor de actină, dar mai mică decât cea a microtubulilor. Acestea sunt cele mai stabile filamente celulare. Efectuați o funcție de susținere. De exemplu, aceste structuri se află pe toată lungimea proceselor celulelor nervoase, în regiunea desmozomilor și în citoplasma miocitelor netede. În celulele de diferite tipuri, filamentele intermediare diferă în compoziție. Neurofilamentele se formează în neuroni, constând din trei polipentide diferite. În celulele neurogliale, filamentele intermediare conțin proteină glială acidă. Celulele epiteliale conțin filamente de keratina (tonophila-mentes)(Fig. 3.11).

CENTRUL CELULUI (Fig. 3.12). Acesta este un organel vizibil și vizibil sub un microscop cu lumină, dar structura sa fină a putut fi studiată doar cu un microscop electronic. Într-o celulă de interfază, centrul celulei constă din două structuri de cavitate cilindrice de până la 0,5 µm lungime și până la 0,2 µm în diametru. Aceste structuri sunt numite centrioli. Ele formează un diplozom. Într-un diplozom, centriolii fiice se află în unghi drept unul față de celălalt. Fiecare centriol este format din 9 tripleți de microtubuli aranjați într-un cerc, care sunt parțial fuzionați pe lungimea lor. Pe lângă microtubuli, ceptriolii includ „mânere” formate din proteina dineină, care leagă tripleții vecini sub formă de punți. Nu există microtubuli centrali și formula centriol - (9x3)+0. Fiecare triplet de microtubuli este, de asemenea, asociat cu structuri sferice - sateliți. Microtubulii diverg de la sateliți spre laterale, formându-se centrosferă.

Centriolii sunt structuri dinamice și suferă modificări în timpul ciclului mitotic. Într-o celulă care nu se împarte, centrioli perechi (centrozomi) se află în zona perinucleară a celulei. În perioada S a ciclului mitotic, ele sunt duplicate și se formează un centriol fiică în unghi drept față de fiecare centriol matur. Centriolii fiice au inițial doar 9 microtubuli unici, dar pe măsură ce centriolii se maturizează, se transformă în tripleți. În continuare, perechile de centrioli diverg către polii celulari, devenind centre de organizare a microtubulilor fusei.

Semnificația centriolilor.

1. Sunt centrul de organizare al microtubulilor fusei.

2. Formarea cililor și flagelilor.

3. Asigurarea mișcării intracelulare a organitelor. Unii autori consideră că funcțiile definitorii ale celulare

centrul are a doua și a treia funcție, deoarece în celulele vegetale nu există centrioli, totuși, în ele se formează un fus de diviziune.

CILII ȘI FLANGELA (Fig. 3.13). Acestea sunt organite speciale de mișcare. Ele sunt prezente în unele celule - spermatozoizi, celule epiteliale ale traheei și bronhiilor, canalele de spermatozoizi ale unui bărbat etc. La microscopul cu lumină, cilii și flagelii arată ca excrescențe subțiri. Un microscop electronic a arătat că la baza cililor și flagelilor există granule mici - corpuri bazale, identic ca structură cu centriolii. Din corpul bazal, care este matricea pentru creșterea cililor și flagelilor, se extinde un cilindru subțire de microtubuli - filet axial, sau axonem. Este format din 9 dublete de microtubuli, pe care există „mânere” de proteine. dineina. Axonemul este acoperit de citolemă. În centru există o pereche de microtubuli înconjurați de o înveliș specială - cuplare, sau capsulă internă. Spițele radiale merg de la dublete la cuplajul central. Prin urmare, formula cililor și flagelilor este (9x2)+2.

Baza microtubulilor flagelilor și cililor este o proteină ireductibilă tubulina.„mânere” de proteine ​​- dineina- are o ATPază activă: descompune ATP, datorită energiei căreia dubletele microtubulilor sunt deplasate unul față de celălalt. Acesta este modul în care se produc mișcările ondulatorii ale cililor și flagelilor.

Există o boală determinată genetic - sindromul Carth-Gsner,în care axonemului îi lipsesc fie mânerele de dineină, fie o capsulă centrală și microtubuli centrali (sindromul cililor fix). Astfel de pacienți suferă de bronșită recurentă, sinuzită și traheită. La bărbați, din cauza imobilității spermei, se observă infertilitate.

MIOFIBRILE se găsesc în celulele musculare și miosimplaste, iar structura lor este discutată în subiectul „Țesut muscular”. Neurofibrilele se găsesc în neuroni și constau din neurotubuliȘi neurofilamente. Funcția lor este suportul și transportul.

INCLUZIUNI

Incluziunile sunt componente instabile ale celulei care nu au o structură strict constantă (structura lor se poate modifica). Ele sunt detectate în celulă doar în anumite perioade de activitate vitală sau ciclu de viață.

CLASIFICAREA INCLUZIUNILOR.

1. Incluziuni trofice reprezintă nutrienții stocați. Astfel de incluziuni includ, de exemplu, incluziuni de glicogen și grăsime.

2. Incluziuni pigmentare. Exemple de astfel de incluziuni sunt hemoglobina din eritrocite și melanina din melanocite. În unele celule (nerv, ficat, cardiomiocite) în timpul îmbătrânirii, pigmentul maro de îmbătrânire se acumulează în lizozomi lipofuscină, nu se crede că are o funcție specifică și se formează ca urmare a uzurii structurilor celulare. În consecință, incluziunile de pigment reprezintă un grup eterogen din punct de vedere chimic, structural și funcțional. Hemoglobina este implicată în transportul gazelor, melanina îndeplinește o funcție de protecție, iar lipofuscina este produsul final al metabolismului. Incluziunile pigmentare, cu excepția incluziunilor de liofuscină, nu sunt înconjurate de o membrană.

3. Incluziuni secretoare sunt detectate în celulele secretoare și constau în produse care sunt substanțe biologic active și alte substanțe necesare implementării funcțiilor organismului (incluziuni proteice, inclusiv enzime, incluziuni mucoase în celulele caliciforme etc.). Aceste incluziuni au aspectul unor vezicule înconjurate de membrană, în care produsul secretat poate avea diferite densități de electroni și sunt adesea înconjurate de o margine ușoară, fără structură. 4. Incluziuni excretoare- incluziuni care trebuie eliminate din celulă, deoarece constau din produse finale ale metabolismului. Un exemplu sunt incluziunile de uree în celulele renale etc. Ele sunt asemănătoare ca structură cu incluziunile secretoare.

5. Incluziuni speciale – particule fagocitate (fagozomi) care intră în celulă prin endocitoză (vezi mai jos). Diferite tipuri de incluziuni sunt prezentate în Fig. 3.14.

capacitatea celulelor de a adera unele la altele și la diferite substraturi

ADEZIUNEA celulară(din latină adhaesio- aderenta), capacitatea lor de a adera intre ele si la diferite substraturi. Aderența este determinată aparent de glicocalix și lipoproteinele membranei plasmatice. Există două tipuri principale de aderență celulară: celulă-matrice extracelulară și celulă-celulă. Proteinele de adeziune celulară includ: integrine, funcționând atât ca receptori de adeziune celulară-substrat, cât și intercelulari; selectinele sunt molecule de adeziune care asigură aderența leucocitelor la celulele endoteliale; cadherine - proteine ​​intercelulare homofile dependente de calciu; receptorii de adeziune ai superfamiliei imunoglobulinelor, care sunt deosebit de importanți în embriogeneză, vindecarea rănilor și răspunsul imun; Receptorii homing sunt molecule care asigură că limfocitele pătrund în țesutul limfoid specific. Majoritatea celulelor se caracterizează prin aderență selectivă: după disocierea artificială a celulelor din diferite organisme sau țesuturi, predominant celulele de același tip se adună (se adună) din suspensie în grupuri separate. Adeziunea este întreruptă atunci când ionii de Ca 2+ sunt îndepărtați din mediu, celulele sunt tratate cu enzime specifice (de exemplu, tripsina) și este restabilită rapid după îndepărtarea agentului de disociere. Capacitatea celulelor tumorale de a metastaza este asociată cu o selectivitate afectată de aderență.

Vezi si:

Glicocalix

GLICOCALIX(din greaca glikys- dulce și latină callum- piele groasă), un complex glicoproteic inclus în suprafața exterioară a membranei plasmatice în celulele animale. Grosimea - câteva zeci de nanometri...

Aglutinare

AGLUTINARE(din latină aglutinare- aderență), lipirea și agregarea particulelor antigenice (de exemplu, bacterii, eritrocite, leucocite și alte celule), precum și orice particule inerte încărcate cu antigeni, sub acțiunea unor anticorpi specifici - aglutinine. Apare în organism și poate fi observată in vitro...

Planul I. Definirea aderenței și semnificația acesteia II. Proteine ​​adezive III. Contacte intercelulare 1. Contacte celulă-celulă 2. Contacte celulă-matrice 3. Proteine ​​ale matricei intercelulare

Definitia adeziunii Adeziunea celulara este legatura dintre celule care duce la formarea unor tipuri corecte de structuri histologice specifice acelor tipuri de celule. Mecanismele de aderență determină arhitectura corpului - forma acestuia, proprietățile mecanice și distribuția diferitelor tipuri de celule.

Importanța adeziunii celulă-celulă Joncțiunile celulare formează căi de comunicare, permițând celulelor să facă schimb de semnale care își coordonează comportamentul și reglează expresia genelor. Atașările la celulele învecinate și matricea extracelulară influențează orientarea structurilor celulare interne. Stabilirea și ruperea contactelor, modificarea matricei sunt implicate în migrarea celulelor în cadrul organismului în curs de dezvoltare și direcționează mișcarea acestora în timpul proceselor de reparare.

Proteine ​​de adeziune Specificitatea adeziunii celulare este determinată de prezența proteinelor de adeziune celulară pe suprafața celulei Proteine ​​de adeziune Integrine Proteine ​​asemănătoare Ig Selectine Cadherine

Cadherinele își manifestă capacitatea de adeziv numai în prezența ionilor de Ca2+. Din punct de vedere structural, cadherina clasică este o proteină transmembranară care există sub forma unui dimer paralel. Cadherinele se găsesc într-un complex cu catenine. Participa la adeziunea intercelulara.

Integrinele sunt proteine ​​integrale ale structurii αβ heterodimerice. Participa la formarea contactelor celulă-matrice. Locul recunoscut în acești liganzi este secvența tripeptidă – Arg-Gly-Asp (RGD).

Selectinele sunt proteine ​​monomerice. Domeniul lor N-terminal are proprietățile lectinelor, adică are o afinitate specifică pentru una sau alta monozaharidă terminală a lanțurilor de oligozaharide. Acea. , selectinele pot recunoaște componente specifice de carbohidrați de pe suprafața celulelor. Domeniul lectină este urmat de o serie de alte trei până la zece domenii. Dintre acestea, unii influențează conformația primului domeniu, în timp ce alții iau parte la legarea carbohidraților. Selectinele joacă un rol important în procesul de transmigrare a leucocitelor la locul de deteriorare a L-selectinei (leucocite) în timpul unui răspuns inflamator. E-selectină (celule endoteliale) P-selectină (trombocite)

Proteine ​​asemănătoare Ig (ICAM) Proteinele adezive Ig și Ig-like se găsesc pe suprafața celulelor limfoide și a unui număr de alte celule (de exemplu, celulele endoteliale), acționând ca receptori.

Receptorul celulelor B are o structură apropiată de cea a imunoglobulinelor clasice. Este alcătuit din două lanțuri grele identice și două lanțuri ușoare identice, legate prin mai multe punți de bisulfură. Celulele B ale unei clone au Ig de o singură imunospecificitate pe suprafața lor. Prin urmare, limfocitele B reacționează cel mai specific cu antigenele.

Receptor pentru celule T Receptorul pentru celule T constă dintr-un lanț α și unul β conectat printr-o punte de bisulfură. În lanțurile alfa și beta, se pot distinge domenii variabile și constante.

Tipuri de legături moleculare Adeziunea poate fi realizată pe baza a două mecanisme: a) homofile - moleculele de adeziune ale unei celule se leagă de molecule de același tip de celulă vecină; b) heterofile, când două celule au pe suprafața lor tipuri diferite de molecule de adeziune care se leagă între ele.

Contacte celulare Celulă - celulă 1) Contacte de tip simplu: a) adezive b) interdigitare (articulații ale degetelor) 2) contacte de tip adeziv - desmozomi și benzi adezive; 3) contacte de tip blocare - joncțiune strânsă 4) Contacte de comunicare a) nexus b) sinapse Celulă - matrice 1) Hemidesmozomi; 2) Contacte focale

Tipuri arhitecturale de țesuturi Epiteliale Multe celule - puțină substanță intercelulară Contacte intercelulare Conjunctiv Multă substanță intercelulară - puține celule Contacte celulelor cu matricea

Schema generală a structurii contactelor celulare Contactele intercelulare, precum și contactele celulare cu contactele intercelulare, se formează după următoarea schemă: Element citoscheletic (actină sau filamente intermediare) Citoplasmă Plasmalemă Spațiu intercelular O serie de proteine ​​speciale Proteine ​​de adeziune transmembranară (integrină). sau cadherină) Ligand al proteinei transmembranare Același alb pe membrana altei celule sau o proteină din matricea extracelulară

Contacte de tip simplu Joncțiuni adezive Aceasta este o simplă reunire a membranelor plasmatice ale celulelor învecinate la o distanță de 15 -20 nm fără formarea de structuri speciale. În acest caz, plasmalemele interacționează între ele cu ajutorul unor glicoproteine ​​adezive specifice - cadherine, integrine etc. Contactele adezive sunt puncte de atașare ale filamentelor de actină.

Contacte de tip simplu Interdigitarea (conexiune sub forma unui deget) (nr. 2 în figură) este un contact în care plasmalema a două celule, care se însoțesc una pe cealaltă, se invaginează în citoplasma întâi și apoi în celula vecină. Datorită interdigitării, puterea conexiunii celulare și zona de contact ale acestora crește.

Contactele de tip simplu se găsesc în țesuturile epiteliale, aici formând o centură în jurul fiecărei celule (zonă de adeziune); În țesuturile nervoase și conjunctive sunt prezente sub formă de comunicații celulare precise; În mușchiul cardiac, acestea asigură comunicare indirectă din aparatul contractil al cardiomiocitelor; Împreună cu desmozomii, joncțiunile adezive formează discuri intercalate între celulele miocardice.

Contacte de tipul de aderență Desmozomul este o formațiune rotundă mică care conține elemente specifice intra și intercelulare.

Desmozom În regiunea desmozomului, membranele plasmatice ale ambelor celule sunt îngroșate la interior - datorită proteinelor desmoplakine, care formează un strat suplimentar. Un mănunchi de filamente intermediare se extinde din acest strat în citoplasma celulei. În regiunea desmozomului, spațiul dintre plasmolemele celulelor în contact este oarecum extins și umplut cu un glicocalix îngroșat, care este pătruns de cadherine - desmogleină și desmocolină.

Hemidesmozomul asigură contactul celular cu membrana bazală. Ca structură, hemidesmozomii seamănă cu desmozomii și conțin și filamente intermediare, dar sunt formați din proteine ​​diferite. Principalele proteine ​​transmembranare sunt integrinele și colagenul XVII. Se conectează la filamentele intermediare cu participarea distoninei și plectinei. Proteina principală a matricei intercelulare, de care celulele sunt atașate folosind hemidesmozomi, este laminina.

Centura de adeziune Cureaua de adeziune, (banda de adeziune, centura desmosome) (zonula adherens), este o formațiune pereche sub formă de panglici, fiecare din care înconjoară părțile apicale ale celulelor învecinate și asigură aderența lor între ele în această zonă.

Proteinele centurii de coeziune 1. Îngroșarea plasmalemei pe partea citoplasmatică este formată din vinculină; 2. Firele care se extind în citoplasmă sunt formate din actină; 3. Proteina de cuplare este E-caderina.

Tabel comparativ al contactelor tipului de aderență Tip de contact Desmozom Conexiune Îngroșare pe partea citoplasmatică Proteină de adeziune, tip de aderență Fire care se extind în citoplasmă Celulă-celulă Desmoplakină Cadherină, homofilă Filamente intermediare Hemidesmozom Matrice celulă-intercelulară Centuri de coeziune Celulă-celulă Distonina și plectina Vinculin Integrin, filamente heterofile interstițiale Pro cu laminină Cadherină, actină homofilă

Contacte de tip adeziv 1. Desmozomii se formează între celulele țesuturilor expuse la stres mecanic (celule epiteliale, celule musculare cardiace); 2. Hemidesmozomii leagă celulele epiteliale de membrana bazală; 3. Benzile adezive se găsesc în zona apicală a epiteliului cu un singur strat, adesea adiacent joncțiunii strânse.

Contact de tip blocare Contact strâns Membranele plasmatice ale celulelor sunt adiacente între ele strâns, interconectându-se cu ajutorul proteinelor speciale. Acest lucru asigură delimitarea fiabilă a două medii situate pe părți opuse ale stratului celular. Distribuite în țesuturile epiteliale, unde formează cea mai apicală parte a celulelor (lat. zonula occludens).

Proteinele de joncțiune strânsă Principalele proteine ​​de joncțiune strânsă sunt claudinele și ocludinele. Actina este atașată de ele printr-un număr de proteine ​​speciale.

Contacte de tipul de comunicare Conexiuni de tip Gap (nexes, sinapse electrice, ephapses) Nexusul are forma unui cerc cu diametrul de 0,5 -0,3 microni. Plasmalemele celulelor aflate in contact sunt apropiate una de alta si patrunse de numeroase canale care leaga citoplasmele celulelor. Fiecare canal este format din două jumătăți - conexoni. Conexonul pătrunde în membrana unei singure celule și iese în golul intercelular, unde se unește cu al doilea conexon.

Transportul substanțelor prin nexusuri Există conexiuni electrice și metabolice între celulele în contact. Ionii anorganici și compușii organici cu greutate moleculară mică - zaharuri, aminoacizi și produse metabolice intermediare - pot difuza prin canalele conexon. Ionii de Ca 2+ modifică configurația conexonilor astfel încât lumenul canalelor se închide.

Contacte de tip comunicație Sinapsele servesc la transmiterea semnalelor de la o celulă excitabilă la alta. Într-o sinapsă există: 1) o membrană presinaptică (Pre. M), aparținând unei singure celule; 2) despicatură sinaptică; 3) membrana postsinaptică (Po. M) - parte a plasmalemei altei celule. De obicei semnalul este transmis printr-o substanță chimică – un mediator: acesta din urmă difuzează din Pre. M și afectează receptorii specifici din Po. M.

Conexiuni de comunicație Tip Despicătură sinaptică Transmiterea semnalului Întârziere sinaptică Viteza impulsului Precizia transmisiei semnalului Excitație / inhibiție Capacitate pentru modificări morfofiziologice Chim. Lat (20 -50 nm) strict de la Pre. M la Po. M + Dedesubt Deasupra +/+ + Ephaps Îngust (5 nm) În orice direcție - Deasupra Dedesubt +/- -

Plasmodesmatele sunt punți citoplasmatice care leagă celulele vegetale învecinate. Plasmodesmele trec prin tubii câmpurilor poroase ale peretelui celular primar; cavitatea tubilor este căptușită cu plasmalemă. Spre deosebire de desmozomii animale, plasmodesmele de plante formează contacte intercelulare citoplasmatice directe, asigurând transportul intercelular al ionilor și metaboliților. O colecție de celule unite prin plasmodesmate formează un simplast.

Contacte focale ale celulelor Contactele focale sunt contacte dintre celule și matricea extracelulară. Proteinele de adeziune de contact focal transmembranar sunt diverse integrine. În interiorul plasmalemei, filamentele de actină sunt atașate de integrină cu ajutorul proteinelor intermediare. Liganzii extracelulari sunt proteine ​​ale matricei extracelulare. Se găsește în țesutul conjunctiv

Proteine ​​din matricea intercelulară Adeziv 1. Fibronectină 2. Vitronectină 3. Laminină 4. Nidogen (entactină) 5. Colageni fibrilari 6. Colagen tip IV Antiadeziv 1. Osteonectină 2. tenascină 3. trombospondină

Proteine ​​de adeziune folosind exemplul fibronectinei Fibronectina este o glicoproteină construită din două lanțuri polipeptidice identice conectate prin punți disulfură la nivelul lor C-terminal. Lanțul polipeptidic al fibronectinei conține 7-8 domenii, fiecare dintre ele conține centre specifici pentru legarea diferitelor substanțe. Datorită structurii sale, fibronectina poate juca un rol integrator în organizarea substanțelor intercelulare și, de asemenea, poate promova aderența celulară.

Fibronectina are un centru de legare pentru transglutaminaza, o enzimă care catalizează reacția dintre resturile de glutamină ale unui lanț polipeptidic și resturile de lizină ale unei alte molecule de proteine. Acest lucru permite legarea încrucișată a moleculelor de fibronectină între ele, colagenul și alte proteine ​​folosind legături încrucișate covalente. În acest fel, structurile care apar prin auto-asamblare sunt fixate prin legături covalente puternice.

Tipuri de fibronectină Genomul uman conține o genă pentru lanțul peptidic de fibronectină, dar îmbinarea alternativă și modificarea post-translațională duc la mai multe forme ale proteinei. Există 2 forme principale de fibronectină: 1. fibronectina tisulară (insolubilă) este sintetizată de fibroblaste sau celule endoteliale, gliocite și celule epiteliale; 2. Fibronectina plasmatică (solubilă) este sintetizată de hepatocite și celule ale sistemului reticuloendotelial.

Funcţiile fibronectinei Fibronectina este implicată într-o varietate de procese: 1. Adeziunea şi proliferarea celulelor epiteliale şi mezenchimale; 2. Stimularea proliferării și migrării celulelor embrionare și tumorale; 3. Controlul diferențierii și menținerii citoscheletului celular; 4. Participarea la procese inflamatorii și reparatorii.

Concluzie Astfel, sistemul de contacte celulare, mecanismele de adeziune celulară și matricea extracelulară joacă un rol fundamental în toate manifestările de organizare, funcționare și dinamică a organismelor pluricelulare.

Adeziunea celulară
Contacte intercelulare

Plan
I. Definiția aderenței și semnificația acesteia
II. Proteine ​​adezive
III. Contacte intercelulare
1. Contacte de la cușcă la cușcă
2.Contacte din matrice celulară
3.Proteine ​​ale matricei intercelulare

Determinarea aderenței
Adeziunea celulară este legătura dintre celule care duce la
formarea anumitor tipuri corecte de histologice
structuri specifice acestor tipuri de celule.
Mecanismele de aderență determină arhitectura corpului - forma acestuia,
proprietățile mecanice și distribuția diferitelor tipuri de celule.

Importanța adeziunii intercelulare
Joncțiunile celulare formează căi de comunicare, permițând celulelor
schimbă semnale care le coordonează comportamentul şi
reglarea expresiei genelor.
Atașările la celulele vecine și influențează matricea extracelulară
orientarea structurilor interne ale celulei.
Sunt implicate stabilirea și ruperea contactelor, modificarea matricei
migrarea celulelor într-un organism în curs de dezvoltare și ghidarea acestora
mișcarea în timpul proceselor de reparație.

Proteine ​​adezive
Specificitatea adeziunii celulare
determinat de prezenţa la suprafaţa celulelor
proteine ​​de adeziune celulară
Proteine ​​de adeziune
Integrinele
asemănător cu Ig
veverite
Selectine
Cadherins

Cadherins
Cadherinii își expun
capacitate de adeziv
numai
în prezența ionilor
2+
Ca.
Clasic ca structura
caderina este
proteină transmembranară
existente în formă
dimer paralel.
Cadherinele se găsesc în
complex cu catenine.
Participa la intercelular
adeziune.

Integrinele
Integrinele sunt proteine ​​integrale
structura heterodimerică αβ.
Participa la formarea de contacte
celule cu matrice.
Loc recunoscut în acești liganzi
este tripeptidă
secvența –Arg-Gly-Asp
(RGD).

Selectine
Selectinele sunt
proteine ​​monomerice. Domeniul lor N-terminal
are proprietăți de lectină, adică
are o afinitate specifică pentru ceva sau
un alt monozaharid terminal
lanțuri de oligozaharide.
Astfel, selectinii pot recunoaște
anumite componente carbohidrate
suprafetele celulare.
Domeniul lectină este urmat de o serie de
alte trei până la zece domenii. Dintre acestea, una
influențează conformația primului domeniu,
iar alții iau parte
legarea carbohidraților.
Selectinele joacă un rol important în
procesul de transmigrare a leucocitelor în
locul de deteriorare din cauza inflamației
L-selectină (leucocite)
reactii.
E-selectină (celule endoteliale)
P-selectină (trombocite)

proteine ​​asemănătoare Ig (ICAM)
Ig adezive și proteine ​​asemănătoare Ig sunt situate la suprafață
limfoide și o serie de alte celule (de exemplu, celule endoteliale),
acţionând ca receptori.

receptorul celulelor B
Receptorul celulelor B are
structură apropiată de structură
imunoglobulinele clasice.
Este format din două identice
lanțuri grele și două identice
lanţuri uşoare legate între ele
mai multe bisulfuri
poduri.
Celulele B ale aceleiași clone au
suprafata Ig doar unul
imunospecificitate.
Prin urmare, limfocitele B sunt cele mai multe
reacționează în mod specific cu
antigene.

receptorul celulelor T
Receptorul celulelor T este format din
dintr-un lanț α și unul β,
legat de bisulfură
pod.
În lanțurile alfa și beta poți
evidențiați variabila și
domenii constante.

Tipuri de compuși moleculari
Adeziunea se poate realiza pe
bazat pe două mecanisme:
a) homofile – molecule
adeziunea unicelulară
se leagă de molecule
același tip de celulă vecină;
b) heterofil, când doi
celulele au pe lor
diferite tipuri de suprafete
molecule de adeziune, care
comunica între ei.

Contacte celulare
Celulă – celulă
1) Contacte de tip simplu:
a) adeziv
b) interdigitarea (deget
conexiuni)
2) contacte de tip ambreiaj -
desmozomi și benzi adezive;
3) contacte de tip blocare -
conexiune strânsă
4) Contacte de comunicare
a) legături
b) sinapsele
Celulă - matrice
1) Hemidesmozomi;
2) Contacte focale

Tipuri de țesături arhitecturale
Epitelială
Multe celule - puține
intercelular
substante
Intercelular
contacte
Conectare
Multe intercelulare
substanțe – puține celule
Contacte celulare cu
matrice

Schema generală a structurii celulare
contacte
Contacte intercelulare, precum și contacte
celulele cu contacte intercelulare sunt formate din
următoarea diagramă:
Element citoscheletic
(actină sau intermediar
filamente)
Citoplasma
O serie de proteine ​​speciale
Plasmalemma
Intercelular
spaţiu
Proteina de adeziune transmembranară
(integrină sau cadherină)
Ligand proteic transmembranar
Același alb pe membrana altei celule, sau
proteina matricei extracelulare

Contacte de tip simplu
Conexiuni adezive
Este o simplă apropiere
membranele plasmatice ale celulelor vecine pe
distanta 15-20 nm fara
educatie speciala
structurilor. în care
membranele plasmatice interacţionează
unul cu altul folosind
adeziv specific
glicoproteine ​​- cadherine,
integrine etc.
Contacte adezive
reprezintă puncte
atașamentul de actină
filamente.

Contacte de tip simplu
Interdigitarea
Interdigitarea (digitală
conexiune) (Nr. 2 în figură)
reprezintă un contact când
în care plasmalema a două celule,
însoțitor
Prietene
prieten,
se invaginează mai întâi în citoplasmă
una și apoi următoarea celulă.
In spate
Verifica
interdigitări
crește
putere
conexiunile celulare și zona lor
a lua legatura.

Contacte de tip simplu
Găsite în țesuturile epiteliale, aici se formează în jur
fiecare celulă are un brâu (zonă de adeziune);
În țesuturile nervoase și conjunctive sunt prezente sub formă de punctate
mesaje celulare;
Oferă comunicare indirectă în mușchiul inimii
aparat contractil al cardiomiocitelor;
Împreună cu desmozomii, contactele adezive formează discuri intercalate
între celulele miocardice.

Contacte de tip cuplare
Desmozomi
Hemidesmozomi
centura
ambreiaj

Contacte de tip cuplare
Desmosom
Desmozomul este o structură rotundă mică
conţinând elemente specifice intra- şi intercelulare.

Desmosom
În regiunea desmozomului
membranele plasmatice ale ambelor celule cu
părțile interioare sunt îngroșate -
din cauza proteinelor desmoplakine,
formând un suplimentar
strat.
Din acest strat în citoplasma celulei
se desprinde o grămadă de intermediari
filamente.
În regiunea desmozomului
spatiu intre
membranele plasmatice de contact
celulele sunt uşor extinse şi
umplut cu îngroșat
glicocalix, care este pătruns
cadherine – desmogleină şi
desmocolină.

Hemidesmozom
Hemidesmozomul asigură contactul celular cu membrana bazală.
Structura hemidesmozomilor seamănă cu desmozomii și, de asemenea, conține
filamentele intermediare sunt însă formate de alte proteine.
Principalele proteine ​​transmembranare sunt integrinele și colagenul XVII. CU
sunt conectate prin filamente intermediare cu participarea distoninei
și plectina. Proteina principală a matricei intercelulare la care celulele
atașat prin hemidesmozomi - laminină.

Hemidesmozom

Curea ambreiaj
Centura adeziva (centura de adeziune, centura desmozomului)
(zonula adherens), - formațiuni pereche sub formă de panglici, fiecare
din care înconjoară părţile apicale ale celulelor învecinate şi
asigură aderenţa lor între ele în această zonă.

Proteinele curelelor de adeziune
1. Îngroșarea plasmalemei
din citoplasmă
format din vinculină;
2. Fire care se extind în
formată citoplasmă
actină;
3. Proteina de coeziune
E-caderina acționează.

Tabel de comparație de contact
tip ambreiaj
Tip de contact
Desmosom
Compus
Îngroșări
din afară
citoplasma
Cuplare
proteine, tip
ambreiaj
Fire,
plecând spre
citoplasma
Celulă-celulă
Desmoplakin
Cadherin,
omofil
Intermediar
filamente
Distonina și
plectin
integrina,
heterofilă
cu laminină
Intermediar
filamente
Vinculin
Cadherin,
omofil
Actină
Celulă hemidesmozom intercelular
matrice
Curele
ambreiaj
Celulă-celulă

Contacte de tip cuplare
1. Desmozomii se formează între celulele tisulare,
expus la solicitări mecanice
(epitelial
celule,
celule
cardiac
muschi);
2. Hemidesmozomii leagă celulele epiteliale cu
membrana de subsol;
3. Benzile adezive se gasesc in zona apicala
epiteliu cu un singur strat, adesea adiacent celui dens
a lua legatura.

Contact de tip blocare
Contact strâns
Plasmolemele celulelor
adiacente unul altuia
îndeaproape, angajându-se cu
folosind proteine ​​speciale.
Acest lucru asigură
separarea sigură a două
medii situate în diferite
laturile din stratul de celule.
Distribuit
în ţesuturile epiteliale, unde
inventa
partea cea mai apicală
celule (lat. zonula occludens).

Proteine ​​de joncțiune strânsă
Principalele proteine ​​ale dense
contactele sunt claudine şi
ocludine.
Printr-o serie de proteine ​​speciale la ei
actina este atașată.

Îmbinări interzise (anexe,
sinapse electrice, ephapses)
Nexusul are forma unui cerc cu un diametru
0,5-0,3 microni.
Membrane plasmatice în contact
celulele sunt apropiate unele de altele și pătrunse
numeroase canale,
care leagă citoplasma
celule.
Fiecare canal este format din două
jumătate sunt conexoni. Connexon
pătrunde în membrană doar cu una
celulelor și iese în intercelular
golul unde se unește cu al doilea
connexon.

Structura ephaps-ului (Gap jonction)

Transportul substanțelor prin nexusuri
Între contact
există prin celule
electrice şi
conexiuni metabolice.
Prin canalele conexiunii pot
difuz
ioni anorganici şi
greutate moleculară mică
compusi organici -
zaharuri, aminoacizi,
produse intermediare
metabolism.
Ionii de Ca2+ se modifică
configurația conexiunilor -
astfel încât lumenul canalelor
se inchide.

Contacte de tip comunicare
Sinapsele
Sinapsele servesc la transmiterea semnalelor
de la o celulă excitabilă la alta.
Într-o sinapsă sunt:
1) membrana presinaptică
(PreM) aparținând unuia
cuşcă;
2) despicatură sinaptică;
3) membrană postsinaptică
(PoM) – parte a plasmalemei altuia
celule.
De obicei semnalul este transmis
substanță chimică - mediator:
acesta din urmă difuzează din PreM şi
afectează specifice
receptori în PoM.

Conexiuni de comunicare
Se găsește în țesuturile excitabile (nervose și musculare)

Conexiuni de comunicare
Tip
Sinaptie
cheskaya
decalaj
Dirijată
Nu
semnal
Sinaptice
am întârziat
Viteză
impuls
Precizie
transferuri
semnal
Excitaţie
/frânare
Capacitatea de a
morfofiziol
ogic
schimbări
Chim.
Lat
(20-50 nm)
Strict de la
PreM la
PoM
+
De mai jos
Superior
+/+
+
Ephaps
Îngust (5
nm)
În orice
regizat
II
-
Superior
De mai jos
+/-
-

Plasmodesmate
Sunt punți citoplasmatice care leagă adiacente
celule vegetale.
Plasmodesmele trec prin canaliculele câmpurilor poroase
peretele celular primar, cavitatea tubilor este căptușită cu plasmălemă.
Spre deosebire de desmozomii animale, plasmodesmele plantelor se formează drept
contacte intercelulare citoplasmatice oferind
transportul intercelular al ionilor și metaboliților.
O colecție de celule unite prin plasmodesmate formează un simplast.

Contacte celulare focale
Contacte focale
reprezintă contacte
între celule și extracelular
matrice.
Proteinele transmembranare
aderenta de contact focal
sunt diverse integrine.
Din interior
membranele plasmatice la integrină
actină atașată
filamente folosind
proteine ​​intermediare.
Ligand extracelular
acționează proteinele extracelulare
matrice.
Găsit în conjunctiv
țesături

Proteine ​​intercelulare
matrice
Adeziv
1. Fibronectină
2. Vitronectină
3. Laminină
4. Nidogen (entactină)
5. Colageni fibrilari
6. Colagen de tip IV
Anti-adeziv
1. Osteonectină
2. tenascin
3. trombospondină

Proteinele de adeziune de exemplu
fibronectină
Fibronectina este o glicoproteină construită
a două lanțuri polipeptidice identice,
legate prin punți disulfurice
lor C-terminali.
Lanțul polipeptidic fibronectină conține
7-8 domenii, pe fiecare dintre acestea
există centre specifice pentru
legarea diferitelor substanțe.
Datorită structurii sale, fibronectina poate
joacă un rol integrator în organizație
substanță intercelulară, precum și
promovează aderența celulară.

Fibronectina are un loc de legare pentru transglutaminaza, o enzimă
catalizând reacția de combinare a reziduurilor de glutamină cu unul
lanț polipeptidic cu resturile de lizină ale unei alte molecule proteice.
Acest lucru permite reticulare a moleculelor prin reticulare legături covalente.
fibronectina între ele, colagenul și alte proteine.
În acest fel, structurile apar prin auto-asamblare
fixate prin legături covalente puternice.

Tipuri de fibronectină
Există o genă peptidică în genomul uman
lanţuri de fibronectină, dar ca urmare
alternativă
îmbinare
Și
post-translațională
modificări
Se formează mai multe forme de proteine.
2 forme principale de fibronectină:
1.
Țesătură
(insolubil)
fibronectină
sintetizat
fibroblaste sau celule endoteliale,
gliocite
Și
epitelială
celule;
2.
Plasma
(solubil)
fibronectină
sintetizat
hepatocitele și celulele sistemului reticuloendotelial.

Funcțiile fibronectinei
Fibronectina este implicată într-o varietate de procese:
1. Aderența și răspândirea epiteliului și mezenchimatoase
celule;
2. Stimularea proliferării și migrației embrionare și
celule tumorale;
3. Controlul diferențierii și menținerii citoscheletului
celule;
4. Participarea la procese inflamatorii și reparatorii.

Concluzie
Astfel, sistemul de contacte celulare, mecanisme
adeziunea celulară și jocul matricei extracelulare
un rol fundamental în toate manifestările organizației,
funcționarea și dinamica organismelor pluricelulare.