Enzimele, proprietățile lor, diversitatea și semnificația. Enzime

Cea mai importantă funcție a proteinelor este catalitică; este îndeplinită de o anumită clasă de proteine ​​- enzime. Peste 2000 de enzime au fost identificate în organism. Enzimele sunt catalizatori biologici de natură proteică care accelerează semnificativ reacțiile biochimice. Astfel, reacția enzimatică are loc de 100-1000 de ori mai rapid decât fără enzime. Ele diferă în multe proprietăți de catalizatorii utilizați în chimie. Enzimele accelerează reacțiile în condiții normale, spre deosebire de catalizatorii chimici.

La oameni și animale, o secvență complexă de reacții are loc în câteva secunde, care necesită un timp îndelungat (zile, săptămâni sau chiar luni) pentru a se finaliza folosind catalizatori chimici convenționali. Spre deosebire de reacțiile fără enzime, subprodușii nu se formează în reacțiile enzimatice (randamentul produsului final este de aproape 100%). În timpul procesului de transformare, enzimele nu sunt distruse, astfel încât o cantitate mică din ele poate cataliza reacții chimice ale unui număr mare de substanțe. Toate enzimele sunt proteine ​​și au proprietăți caracteristice acestora (sensibilitate la modificări ale pH-ului mediului, denaturare la temperaturi ridicate etc.).

Enzimele sunt împărțite în funcție de natura lor chimică în monocomponent (simplu) Şi bicomponent (complex) .

Enzime monocomponente (simple).

Enzimele cu o singură componentă constau numai din proteine. Cele simple includ în principal enzime care realizează reacții de hidroliză (pepsină, tripsină, amilază, papaină etc.).

Enzime (complexe) bicomponente

Spre deosebire de enzimele simple, enzimele complexe conțin o parte non-proteică - o componentă cu greutate moleculară mică. Se numește partea proteică apoenzima (purtător enzimatic), non-proteic – coenzima (grup activ sau protetic). Partea neproteică a enzimelor poate fi reprezentată fie de substanțe organice (de exemplu, derivați de vitamine, NAD, NADP, uridină, nucleotide citidil, flavine), fie anorganice (de exemplu, atomi de metal - fier, magneziu, cobalt, cupru). , zinc, molibden etc.).

Nu toate coenzimele necesare pot fi sintetizate de organisme și, prin urmare, trebuie furnizate cu alimente. Lipsa vitaminelor din alimentele umane si animale determina pierderea sau scaderea activitatii enzimelor care le contin. Spre deosebire de partea proteică, coenzimele organice și anorganice sunt foarte rezistente la condiții nefavorabile (temperaturi ridicate sau scăzute, radiații etc.) și pot fi separate de apoenzimă.

Enzimele se caracterizează printr-o specificitate ridicată: pot converti doar substraturi adecvate și pot cataliza doar anumite reacții de un singur tip. Componenta sa proteică determină, dar nu întreaga sa moleculă, ci doar o mică parte a acesteia - centru activ . Structura sa corespunde structurii chimice a substantelor care reactioneaza. Enzimele se caracterizează printr-o corespondență spațială între substrat și locul activ. Se potrivesc ca o cheie într-o broască. Pot exista mai mulți centri activi într-o moleculă de enzimă. Nu numai enzimele, ci și alte proteine ​​(heme în centrii activi ai mioglobinei și hemoglobinei) au un centru activ, adică un loc de legătură cu alte molecule. Reacțiile enzimatice apar în etape succesive - de la câteva la zeci.

Activitatea enzimelor complexe apare numai atunci când partea proteică este combinată cu partea neproteică. De asemenea, activitatea lor se manifestă doar în anumite condiții: temperatura, presiunea, pH-ul mediului etc. Enzimele diferitelor organisme sunt cele mai active la temperatura la care sunt adaptate aceste creaturi.

Complex enzima-substrat

Se formează legăturile dintre substrat și enzimă enzima-substrat complex.

În același timp, își schimbă nu numai conformația proprie, ci și conformația substratului. Reacțiile enzimatice pot fi inhibate de proprii lor produși de reacție - atunci când produsele se acumulează, viteza de reacție scade. Dacă sunt puțini produși de reacție, enzima este activată.

Sunt numite substanțe care pătrund în regiunea centrului activ și blochează grupările catalitice ale enzimelor inhibitori (din lat. inhibere- stai inapoi, opreste-te). Activitatea enzimatică este redusă de ionii de metale grele (plumb, mercur etc.).

Enzimele reduc energia de activare, care este nivelul de energie necesar pentru a face moleculele să reacționeze.

Energia de activare

Energia de activare - aceasta este energia care este cheltuită pentru ruperea unei anumite legături pentru interacțiunea chimică a doi compuși. Enzimele au o locație specifică în celulă și în organism în ansamblu. Într-o celulă, enzimele sunt conținute în anumite părți ale celulei. Multe dintre ele sunt asociate cu membranele celulelor sau organelelor individuale: mitocondrii, plastide etc.

Organismele sunt capabile să regleze biosinteza enzimelor. Acest lucru face posibilă menținerea unei compoziții relativ constantă în ciuda schimbărilor semnificative ale condițiilor de mediu și modificarea parțială a enzimelor ca răspuns la astfel de modificări. Efectul diferitelor substanțe biologic active - hormoni, medicamente, stimulente de creștere a plantelor, otrăvuri etc. - este că pot stimula sau suprima unul sau altul proces enzimatic.

Unele enzime participă la transportul activ al substanțelor prin membrane.

Numele majorității enzimelor sunt caracterizate prin sufix -az-. Se adaugă la numele substratului cu care interacționează enzima. De exemplu, hidrolaze – catalizează reacțiile de scindare a compușilor complecși în monomeri datorită adăugării unei molecule de apă la locul ruperii legăturii chimice în moleculele de proteine, polizaharide și grăsimi; oxid reductaza – accelerarea reacțiilor redox (transfer de electroni sau protoni); izomerazele– promovează rearanjarea moleculară internă (izomerizarea), transformarea izomerilor etc.

Material din neciclopedie

Enzimele sunt substanțe proteice (vezi Proteine) care accelerează reacțiile chimice vitale în celulele organismelor. Fiind catalizatori, formează cu substanțele inițiale compuși intermediari instabili: acești compuși, descompunându-se, dau produsul final al acestei reacții și eliberează enzime.

Acțiunea unor enzime este ușor de observat experimental. Astfel, enzima catalaza accelerează semnificativ descompunerea peroxidului de hidrogen H2O2 în apă și oxigen. Aceasta este o reacție vitală, deoarece peroxidul de hidrogen se formează ca urmare a metabolismului în celulă și în sine are un efect dăunător asupra celulei. Catalaza se găsește în aproape toate celulele organismelor animale și vegetale.

Există o mulțime de enzime cunoscute, iar fiecare dintre ele accelerează doar o reacție sau grupuri de reacții similare. Această caracteristică a enzimelor se numește specificitate sau selectivitate (selectivitate) de acțiune. Direcția acțiunii lor permite organismului să efectueze rapid și precis lucrări chimice complexe pentru a rearanja moleculele alimentare în compușii de care are nevoie.

Deja în gură, în timpul mestecării alimentelor, sub influența enzimei amilaze, zaharurile complexe, în special amidonul, încep să se descompună în altele mai puțin complexe. Această activitate va fi continuată în intestin de către enzimele carbohidraze. În stomac și intestine, proteinele alimentare suferă descompunere cu participarea pepsinei, tripsinei și chimotripsinei. Grăsimile sunt descompuse în glicerol și acizi carboxilici (sau sărurile acestora) sub influența enzimelor numite lipaze. Toate aceste reacții de descompunere se desfășoară după același principiu: o anumită legătură chimică într-o moleculă de proteine, carbohidrați sau grăsimi este ruptă, iar valențele eliberate sunt folosite pentru a atașa grupările OH- și ionul H+ din moleculele de apă. Are loc procesul de hidroliză. Pentru o moleculă de proteină, această reacție poate fi reprezentată după cum urmează:

R1-CO-NH-R2- + HOH = -R1COOH + NH2-R2-

Se cunosc enzime care au un efect diferit asupra moleculelor. Unele dintre ele accelerează reacțiile redox: favorizează transferul unui electron de la o moleculă (oxidată) la alta (redusă). Există enzime care leagă molecule între ele; enzime care transferă grupuri mari și complexe de atomi de la o moleculă la alta etc.

Având un set bogat de catalizatori enzimatici, celula descompune moleculele proteinelor alimentare, grăsimilor și carbohidraților în fragmente mici și din acestea reconstruiește proteine ​​și alte molecule care vor satisface exact nevoile unui anumit organism. De aceea marele fiziolog rus I.P Pavlov a numit enzimele purtători de viață.

Activitatea unui număr mai mare de enzime este determinată de structura moleculei proteice. O anumită aranjare spațială a reziduurilor de aminoacizi care formează o moleculă proteică asemănătoare lanțului (lanț polipeptidic, vezi Peptide) creează condițiile pentru ca reacția catalizată de enzime să aibă loc. Un lanț lung de reziduuri de aminoacizi este pliat într-o bilă complexă, astfel încât aminoacizii aflați departe unul de celălalt în lanț pot fi vecini. Unele dintre grupurile de reziduuri de aminoacizi care apar în acest mod prezintă proprietăți catalitice și formează centrul activ al enzimei.

Pepsina și chimotripsina, care participă la digestie, pot servi ca exemplu de enzime în care grupul activ este parte a unei molecule de proteine.

Alte enzime necesită substanțe non-proteice - așa-numiții cofactori - pentru a fi active. Un cofactor poate fi un ion metalic (zinc, mangan, calciu etc.) sau o moleculă a unui compus organic; în acest din urmă caz ​​este adesea numită coenzimă. Uneori, prezența atât a ionilor metalici, cât și a coenzimelor este necesară pentru ca enzima să acționeze. În unele cazuri, coenzima este foarte strâns legată de proteină; acest lucru se observă, de exemplu, în enzima catalaza, unde coenzima este un compus complex de fier (hem). În unele enzime, coenzimele sunt substanțe similare ca structură moleculară cu vitaminele. Vitaminele sunt astfel precursori ai coenzimelor. Astfel, din vitamina B1 (tiamină) din celule se formează pirofosfat de tiamină - o coenzimă a unei enzime importante (se numește decarboxilază), care transformă acidul piruvic în monoxid de carbon (IV) și acetaldehidă; Vitamina B2 produce coenzime ale enzimelor flavine, care efectuează transferul de electroni în celule - una dintre etapele de oxidare a nutrienților; Vitamina B12 produce coenzimele necesare în procesul de hematopoieză etc.

În ultimii ani, așa-numitele enzime imobilizate (staționare) au fost utilizate pe scară largă. Pentru a accelera reacția dorită, acestea sunt fixate pe suprafața unui „purtător” inert. Silicagelul este de obicei folosit ca o masă albă poroasă, compoziția este oxid de siliciu (IV) sau materiale polimerice. Prin această masă se filtrează substanțele inițiale. Enzima efectuează rapid și precis „lucrare chimică” extrem de specifică, rezultând produse care aproape nu conțin compuși străini.

Enzimele sunt un tip special de proteine, care, prin natura lor, joacă rolul de catalizatori pentru diferite procese chimice.

Acest termen este auzit în mod constant, cu toate acestea, nu toată lumea înțelege ce este o enzimă sau o enzimă, ce funcții îndeplinește această substanță și, de asemenea, cum diferă enzimele de enzime și dacă diferă deloc. Toate acestea le vom afla acum.

Fără aceste substanțe, nici oamenii, nici animalele nu ar putea digera alimentele. Și pentru prima dată, omenirea a recurs la utilizarea enzimelor în viața de zi cu zi în urmă cu mai bine de 5 mii de ani, când strămoșii noștri au învățat să depoziteze laptele în „vase” din stomacul animalelor. În astfel de condiții, sub influența cheagului, laptele s-a transformat în brânză. Și acesta este doar un exemplu al modului în care o enzimă funcționează ca catalizator care accelerează procesele biologice. Astăzi, enzimele sunt indispensabile în industrie, sunt importante pentru producția de zahăr, margarine, iaurturi, bere, piele, textile, alcool și chiar beton. Detergenții și praful de spălat conțin și ele aceste substanțe utile - ele ajută la îndepărtarea petelor la temperaturi scăzute.

Istoria descoperirii

Enzimă tradusă din greacă înseamnă „dospit”. Iar omenirea îi datorează descoperirea acestei substanțe olandezului Jan Baptist Van Helmont, care a trăit în secolul al XVI-lea. La un moment dat, a devenit foarte interesat de fermentația alcoolică și în cursul cercetărilor sale a găsit o substanță necunoscută care accelerează acest proces. Olandezul a numit-o fermentum, care înseamnă „fermentare”. Apoi, aproape trei secole mai târziu, francezul Louis Pasteur, observând și el procesele de fermentație, a ajuns la concluzia că enzimele nu sunt altceva decât substanțe ale unei celule vii. Și după ceva timp, germanul Eduard Buchner a extras o enzimă din drojdie și a stabilit că această substanță nu era un organism viu. I-a dat și numele său - „zimaza”. Câțiva ani mai târziu, un alt german, Willi Kühne, a propus ca toți catalizatorii proteici să fie împărțiți în două grupe: enzime și enzime. Mai mult, el a propus să se numească cel de-al doilea termen „aluat”, ale cărui acțiuni se extind dincolo de organismele vii. Și abia în 1897 a pus capăt tuturor disputelor științifice: s-a decis folosirea ambilor termeni (enzimă și enzimă) ca sinonime absolute.

Structura: lanț de mii de aminoacizi

Toate enzimele sunt proteine, dar nu toate proteinele sunt enzime. Ca și alte proteine, enzimele sunt compuse din. Și ceea ce este interesant este că crearea fiecărei enzime ia de la o sută la un milion de aminoacizi, înșirați ca niște perle pe un fir. Dar acest fir nu este niciodată drept - de obicei este curbat de sute de ori. Aceasta creează o structură tridimensională unică pentru fiecare enzimă. Între timp, molecula de enzimă este o formațiune relativ mare și doar o mică parte din structura sa, așa-numitul centru activ, este implicată în reacții biochimice.

Fiecare aminoacid este conectat la altul printr-un anumit tip de legătură chimică, iar fiecare enzimă are propria sa secvență unică de aminoacizi. Pentru a crea majoritatea acestora, se folosesc aproximativ 20 de tipuri de substanțe amino. Chiar și modificări minore ale secvenței de aminoacizi pot schimba dramatic aspectul și „talentele” unei enzime.

Proprietăți biochimice

Deși în natură apar un număr mare de reacții cu participarea enzimelor, toate pot fi grupate în 6 categorii. În consecință, fiecare dintre aceste șase reacții are loc sub influența unui anumit tip de enzimă.

Reacții care implică enzime:

1. Oxidare și reducere.

Enzimele implicate în aceste reacții se numesc oxidoreductaze. Ca exemplu, ne putem aminti cum alcool dehidrogenazele transformă alcoolii primari în aldehidă.

1. Reacția de transfer de grup.

Enzimele care permit aceste reacții să apară se numesc transferaze. Au capacitatea de a muta grupuri funcționale de la o moleculă la alta. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, când alanina aminotransferazele transferă grupări alfa amino între alanină și aspartat. De asemenea, transferazele mută grupările fosfat între ATP și alți compuși și creează dizaharide din reziduurile de glucoză.

1. Hidroliză.

Hidrolazele implicate în reacție sunt capabile să rupă legături simple prin adăugarea de elemente de apă.

1. Crearea sau îndepărtarea unei duble legături.

Acest tip de reacție are loc non-hidrolitic cu participarea liazei.

1. Izomerizarea grupărilor funcționale.

În multe reacții chimice, poziția unui grup funcțional se modifică în cadrul moleculei, dar molecula în sine constă din același număr și același tip de atomi ca înainte de începerea reacției. Cu alte cuvinte, substratul și produsul de reacție sunt izomeri. Acest tip de transformare este posibilă sub influența enzimelor izomerazei.

1. Formarea unei singure legături cu eliminarea elementului apă.

Hidrolazele rup legătura prin adăugarea de elemente de apă la moleculă. Liazele efectuează reacția inversă, îndepărtând partea apoasă din grupările funcționale. În acest fel, se creează o conexiune simplă.

Cum funcționează în organism

Enzimele accelerează aproape toate reacțiile chimice care apar în celule. Sunt vitale pentru oameni, facilitând digestia și accelerând metabolismul.

Unele dintre aceste substanțe ajută la descompunerea moleculelor prea mari în „bucăți” mai mici pe care organismul le poate digera. Alții, dimpotrivă, leagă molecule mici. Dar enzimele, științific vorbind, sunt foarte selective. Aceasta înseamnă că fiecare dintre aceste substanțe este capabilă să accelereze doar o anumită reacție. Moleculele cu care „lucrează” enzimele se numesc substraturi. Substraturile la rândul lor creează o legătură cu o parte a enzimei numită situs activ.

Există două principii care explică specificul interacțiunii dintre enzime și substraturi. În așa-numitul model „key-lock”, centrul activ al enzimei ocupă o poziție strict definită în substrat. Potrivit unui alt model, ambii participanți la reacție, locul activ și substratul, își schimbă formele pentru a se combina.

Indiferent de principiul interacțiunii, rezultatul este întotdeauna același - reacția sub influența enzimei se desfășoară de multe ori mai repede. Ca rezultat al acestei interacțiuni, se „născ” noi molecule, care sunt apoi separate de enzimă. Și substanța catalizatoare continuă să își îndeplinească activitatea, dar cu participarea altor particule.

Hiper- și hipoactivitate

Există momente când enzimele își îndeplinesc funcțiile la o intensitate greșită. Activitatea excesivă determină formarea excesivă a produsului de reacție și deficiența substratului. Rezultatul este deteriorarea sănătății și boli grave. Cauza hiperactivității enzimatice poate fi fie o tulburare genetică, fie un exces de vitamine sau vitamine utilizate în reacție.

Subactivitatea enzimatică poate provoca chiar moartea atunci când, de exemplu, enzimele nu elimină toxinele din organism sau apare deficiența de ATP. Cauza acestei afecțiuni poate fi, de asemenea, genele mutante sau, dimpotrivă, hipovitaminoza și deficiența altor nutrienți. În plus, temperatura corporală scăzută încetinește în mod similar funcționarea enzimelor.

Catalizator și nu numai

Astăzi puteți auzi adesea despre beneficiile enzimelor. Dar care sunt aceste substanțe de care depinde performanța organismului nostru?

Enzimele sunt molecule biologice al căror ciclu de viață nu este definit de naștere și moarte. Pur și simplu lucrează în organism până se dizolvă. De regulă, acest lucru are loc sub influența altor enzime.

În timpul reacției biochimice, acestea nu devin parte a produsului final. Când reacția este completă, enzima părăsește substratul. După aceasta, substanța este gata să înceapă să lucreze din nou, dar pe o altă moleculă. Și asta continuă atâta timp cât organismul are nevoie.

Unicitatea enzimelor este că fiecare dintre ele îndeplinește o singură funcție atribuită. O reacție biologică are loc numai atunci când enzima găsește substratul corect pentru ea. Această interacțiune poate fi comparată cu principiul de funcționare a unei chei și a unei încuietori - numai elementele selectate corect pot „funcționa împreună”. O altă caracteristică: pot funcționa la temperaturi scăzute și pH moderat, iar ca catalizatori sunt mai stabili decât orice alte substanțe chimice.

Enzimele acționează ca catalizatori pentru a accelera procesele metabolice și alte reacții.

De obicei, aceste procese constau din etape specifice, fiecare dintre acestea necesită munca unei enzime specifice. Fără aceasta, ciclul de conversie sau de accelerare nu se va putea finaliza.

Poate că cea mai cunoscută dintre toate funcțiile enzimelor este cea de catalizator. Aceasta înseamnă că enzimele combină reactivii chimici în așa fel încât să reducă costurile energetice necesare pentru a forma un produs mai rapid. Fără aceste substanțe, reacțiile chimice ar avea loc de sute de ori mai încet. Dar abilitățile enzimelor nu se termină aici. Toate organismele vii conțin energia de care au nevoie pentru a continua să trăiască. Adenozin trifosfat, sau ATP, este un fel de baterie încărcată care furnizează energie celulelor. Dar funcționarea ATP este imposibilă fără enzime. Iar principala enzimă care produce ATP este sintaza. Pentru fiecare moleculă de glucoză care este convertită în energie, sintetaza produce aproximativ 32-34 molecule de ATP.

În plus, enzimele (lipază, amilază, protează) sunt utilizate în mod activ în medicină. În special, ele servesc ca o componentă a preparatelor enzimatice precum Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, utilizate pentru tratarea indigestiei. Dar unele enzime pot influența și sistemul circulator (dizolva cheaguri de sânge) și accelerează vindecarea rănilor purulente. Și chiar și în terapia anticancer recurg și la ajutorul enzimelor.

Factori care determină activitatea enzimatică

Deoarece enzima este capabilă să accelereze reacțiile de mai multe ori, activitatea sa este determinată de așa-numitul număr de rotație. Acest termen se referă la numărul de molecule de substrat (substanță care reacționează) pe care o moleculă de enzimă le poate transforma în 1 minut. Cu toate acestea, există o serie de factori care determină viteza reacției:

1. Concentrarea substratului.

Creșterea concentrației de substrat duce la o accelerare a reacției. Cu cât sunt mai multe molecule de substanță activă, cu atât reacția are loc mai rapid, deoarece sunt implicați mai mulți centri activi. Cu toate acestea, accelerarea este posibilă numai până când toate moleculele de enzime sunt utilizate. După aceasta, chiar și creșterea concentrației de substrat nu va accelera reacția.

1. Temperatură.

De obicei, creșterea temperaturii accelerează reacțiile. Această regulă funcționează pentru majoritatea reacțiilor enzimatice, atâta timp cât temperatura nu crește peste 40 de grade Celsius. După acest semn, viteza de reacție, dimpotrivă, începe să scadă brusc. Dacă temperatura scade sub un nivel critic, viteza reacțiilor enzimatice va crește din nou. Dacă temperatura continuă să crească, legăturile covalente se descompun și activitatea catalitică a enzimei se pierde pentru totdeauna.

1. Aciditate.

Viteza reacțiilor enzimatice este, de asemenea, afectată de pH. Fiecare enzimă are propriul său nivel optim de aciditate la care reacția are loc cel mai adecvat. Modificarea nivelului pH-ului afectează activitatea enzimei și, prin urmare, viteza reacției. Dacă modificările sunt prea mari, substratul își pierde capacitatea de a se lega de nucleul activ și enzima nu mai poate cataliza reacția. Odată cu restabilirea nivelului de pH necesar, activitatea enzimatică este de asemenea restabilită.

Enzimele prezente în corpul uman pot fi împărțite în două grupe:

• metabolic;
• digestiv.

„Lucrul” metabolic pentru a neutraliza substanțele toxice și, de asemenea, contribuie la producerea de energie și proteine. Și, desigur, accelerează procesele biochimice din organism.

De ce sunt responsabile organele digestive este clar din nume. Dar și aici intră în joc principiul selectivității: un anumit tip de enzimă afectează doar un singur tip de aliment. Prin urmare, pentru a îmbunătăți digestia, puteți recurge la un mic truc. Dacă organismul nu digeră bine ceva din alimente, atunci este necesar să se suplimenteze dieta cu un produs care conține o enzimă care poate descompune alimentele greu digerabile.

Enzimele alimentare sunt catalizatori care descompun alimentele într-o stare în care organismul este capabil să absoarbă substanțe utile din acestea. Enzimele digestive vin în mai multe tipuri. În corpul uman, diferite tipuri de enzime se găsesc în diferite părți ale tractului digestiv.

Cavitatea bucală

În această etapă, alimentele sunt expuse la alfa-amilază. Descompune carbohidrații, amidonul și glucoza care se găsesc în cartofi, fructe, legume și alte alimente.

Stomac

Aici pepsina descompune proteinele în peptide, iar gelatinaza descompune gelatina și colagenul conținute în carne.

Pancreas

În această etapă ei „lucrează”:

• tripsina – responsabilă pentru descompunerea proteinelor;
• alfa-chimotripsină - ajută la digerarea proteinelor;
• elastaze - descompun unele tipuri de proteine;
• Nucleazele – ajută la descompunerea acizilor nucleici;
• Steapsin – favorizează absorbția alimentelor grase;
• amilază – responsabilă pentru absorbția amidonului;
• lipaza – descompune grăsimile (lipidele) găsite în produsele lactate, nuci, uleiuri și carne.

Intestinul subtire

Ele „invocă” particule alimentare:

• peptidaze – descompun compușii peptidici la nivelul aminoacizilor;
• zaharază – ajută la digerarea zaharurilor complexe și a amidonului;
• maltaza – descompune dizaharidele în monozaharide (zahăr de malț);
• lactază – descompune lactoza (glucoza care se găsește în produsele lactate);
• lipaza – favorizează absorbția trigliceridelor și acizilor grași;
• Erepsina – afectează proteinele;
• izomaltaza – „lucrează” cu maltoză și izomaltoză.

Intestinul gros

Aici funcțiile enzimelor sunt îndeplinite de:

• Escherichia coli – responsabilă cu digestia lactozei;
• lactobacili - afectează lactoza și alți carbohidrați.

Pe lângă enzimele menționate mai sus, există și:

• diastaza – digeră amidonul din plante;
• invertaza – descompune zaharoza (zahărul de masă);
• glucoamilaza – transformă amidonul în glucoză;
• alfa-galactozidaza – favorizează digestia fasolei, semințelor, produselor din soia, rădăcinilor și legumelor cu frunze;
• bromelaina - o enzimă obținută din, promovează descompunerea diferitelor tipuri de proteine, este eficientă la diferite niveluri de aciditate a mediului și are proprietăți antiinflamatorii;
• Papaina este o enzimă izolată din papaya crudă care favorizează descompunerea proteinelor mici și mari și este eficientă într-o gamă largă de substraturi și acidități.
• celulaza – descompune celuloza, fibrele vegetale (nu se găsesc în corpul uman);
• endoproteaza - descompune legăturile peptidice;
• extract de bilă de bou – o enzimă de origine animală, stimulează motilitatea intestinală;
și alte minerale;
• xilanază – descompune glucoza din cereale.

Catalizatori în produse

Enzimele sunt esențiale pentru sănătate, deoarece ajută organismul să descompună componentele alimentare într-o stare utilizabilă pentru nutrienți. Intestinele și pancreasul produc o gamă largă de enzime. Dar, pe lângă aceasta, multe dintre substanțele lor benefice care favorizează digestia se găsesc și în unele alimente.

Alimentele fermentate sunt o sursă aproape ideală de bacterii benefice necesare unei digestii corecte. Și în timp ce probioticele farmaceutice „funcționează” doar în partea superioară a sistemului digestiv și adesea nu ajung în intestine, efectul produselor enzimatice se simte în tot tractul gastrointestinal.

De exemplu, caisele conțin un amestec de enzime benefice, inclusiv invertaza, care este responsabilă de descompunerea glucozei și promovează eliberarea rapidă a energiei.

Avocado poate servi ca sursă naturală de lipază (promovează digestia mai rapidă a lipidelor). În organism, această substanță este produsă de pancreas. Dar pentru a ușura viața acestui organ, vă puteți răsfăța, de exemplu, cu o salată cu avocado - gustoasă și sănătoasă.

Pe lângă faptul că este probabil cea mai cunoscută sursă de potasiu, bananele furnizează și amilază și maltază organismului. Amilaza se găsește și în pâine, cartofi și cereale. Maltase ajută la descompunerea maltozei, așa-numitul zahăr de malț care se găsește din abundență în bere și siropul de porumb.

Un alt fruct exotic, ananasul conține un întreg set de enzime, inclusiv bromelaina. Și, conform unor studii, are și proprietăți anticancerigene și antiinflamatorii.

Extremofili și industrie

Extremofilele sunt substanțe care sunt capabile să mențină funcțiile vitale în condiții extreme.

Organismele vii, precum și enzimele care le permit să funcționeze, au fost găsite în gheizere unde temperatura este apropiată de punctul de fierbere, și adânc în gheață, precum și în condiții de salinitate extremă (Death Valley în SUA). În plus, oamenii de știință au descoperit enzime pentru care nivelul pH-ului, după cum se dovedește, nu este, de asemenea, o cerință fundamentală pentru o funcționare eficientă. Cercetătorii studiază enzimele extremofile cu un interes deosebit ca substanțe care pot fi utilizate pe scară largă în industrie. Deși astăzi enzimele și-au găsit deja utilizarea în industrie ca substanțe ecologice și ecologice. Enzimele sunt folosite în industria alimentară, cosmetologie și producția de substanțe chimice de uz casnic.

În plus, „serviciile” enzimelor în astfel de cazuri sunt mai ieftine decât analogii sintetici. În plus, substanțele naturale sunt biodegradabile, ceea ce face ca utilizarea lor să fie ecologică. În natură, există microorganisme care pot descompune enzimele în aminoacizi individuali, care devin apoi componente ale unui nou lanț biologic. Dar asta, după cum se spune, este o cu totul altă poveste.

Enzime (din lat. Fermentum - fermentație) , sau enzime (din greaca Ep - înăuntru, sume - drojdie) - compuși proteici care sunt catalizatori biologici.Știința enzimelor se numește enzimologie. Moleculele enzimatice sunt proteine ​​sau acid ribonucleic (ARN). enzimele ARN se numesc ribozimeși sunt considerate forma originală de enzime care au fost înlocuite cu enzime proteice în timpul evoluției.

Organizare structurală și funcțională. Moleculele de enzime au dimensiuni mai mari decât moleculele de substrat și au o configurație spațială complexă, în principal o structură globulară.

Datorită mărimii mari a moleculelor de enzime, apare un câmp electric puternic, în care: a) enzimele capătă o formă asimetrică, slăbește legăturile și provoacă modificarea structurii lor; b) orientarea moleculelor substratului devine posibilă. Organizarea funcțională a enzimelor este asociată cu centrul - aceasta este o mică secțiune specială a moleculei proteice care poate lega substratul și poate asigura astfel activitatea catalitică a enzimei. Centrul activ al enzimelor simple este o combinație a anumitor aminoacizi din lanț pentru a forma un fel de „buzunare” în care au loc transformări catalitice ale substratului. În enzimele complexe, numărul de centri activi este egal cu numărul de subunități, iar acestea sunt cofactori cu grupe funcționale proteice adiacente. Pe lângă centrul activ, unele enzime au un centru alosteric care reglează funcționarea centrului activ.

Proprietăți . Există anumite caracteristici comune și distinctive între enzime și catalizatorii anorganici. Ceea ce au în comun este că: a) pot cataliza numai reacții posibile termodinamic și accelerează doar acele reacții care pot avea loc fără ele, dar cu o viteză mai mică; b) nu sunt utilizate în timpul reacției și nu fac parte din produsele finale; b) nu schimbă echilibrul chimic, ci doar accelerează debutul acestuia. Enzimele au, de asemenea, unele proprietăți specifice pe care catalizatorii anorganici nu le au.

Enzimele nu sunt distruse în reacții, așa că o cantitate foarte mică dintre ele determină transformarea unei cantități mari de substrat (de exemplu, 1 moleculă de catalază poate descompune mai mult de 5 milioane de molecule de H2O2 într-un minut). Zonele accelerează viteza reacțiilor chimice în condiții normale, dar nu sunt consumate singure. Toate acestea împreună determină proprietățile enzimelor precum activitate biologică ridicată. Acțiunea optimă a majorității enzimelor are loc la o temperatură de 37-40 ° C. Odată cu creșterea temperaturii, activitatea enzimelor scade și ulterior se oprește complet, iar dincolo de + 80 ° C acestea sunt distruse. La temperaturi scăzute (sub 0 ° C), enzimele își opresc acțiunea, dar nu sunt distruse. Deci, enzimele sunt caracterizate sensibilitatea termică.

Enzimele își manifestă activitatea la o anumită concentrație de ioni de H, de aceea vorbesc despre dependenta de pH. Acțiunea optimă a majorității enzimelor se observă într-un mediu apropiat de neutru.

O proprietate ca specificitatea sau selectivitatea se manifestă prin faptul că fiecare enzimă acționează asupra unui anumit substrat, catalizând doar o singură reacție „sa”. Selectivitatea acțiunii enzimelor este determinată de componenta proteică.

Enzimele sunt catalizatori cu activitate controlată care pot fi modificați semnificativ de anumiți compuși chimici care măresc sau scad viteza reacției catalizate. Cationii și anionii metalici acționează ca activatori

acizi, substanțe organice și inhibitori - cationi ai metalelor grele etc. Această proprietate a fost numită controlabilitatea acțiunii (alostericitate). Enzimele se formează numai atunci când apare un substrat care îi induce sinteza ( inductibilitate), iar „oprirea” acțiunii enzimelor se realizează de obicei printr-un exces de produse de asimilare ( represivitatea). Reacțiile enzimatice sunt reversibile, ceea ce se datorează capacității enzimelor de a cataliza reacții directe și inverse. De exemplu, lipaza poate, în anumite condiții, să descompună grăsimea în glicerol și acizi grași, precum și să catalizeze sinteza acesteia din produsele de descompunere ( recurența acțiunii).

Mecanismul de acțiune. Pentru a înțelege mecanismul de acțiune al enzimelor asupra apariției reacțiilor chimice, este important teoria centrului activ, ipoteza lacătului și cheiiŞi ipoteza potrivirii induse. Conform teoria centrului activ,în molecula fiecărei enzime există una sau mai multe regiuni în care biocataliza are loc datorită contactului strâns dintre enzimă și substrat. Ipoteza blocării tastelor(1890, E. Fischer) explică specificitatea enzimelor prin potrivirea formei enzimei (lacăt) și a substratului (cheie). Enzima se combină cu substratul pentru a forma un complex temporar enzimă-substrat. Ipoteza corespondenței induse(1958, D. Koshland). se bazează pe afirmația că enzimele sunt molecule flexibile, datorită cărora configurația centrului activ din ele suferă modificări în prezența unui substrat, adică enzima își orientează grupele funcționale astfel încât să asigure cea mai mare activitate catalitică. Molecula de substrat, atunci când este atașată de enzimă, își schimbă și configurația pentru a crește reactivitatea.

Diversitate . În enzimologia modernă, sunt cunoscute peste 3000 de enzime. Enzimele sunt în general clasificate în funcție de compoziția lor chimică și de tipul de reacții pe care le influențează. Clasificarea enzimelor după compoziția chimică include enzime simple și complexe. Enzime simple (monocomponent) - conțin doar partea proteică. Majoritatea enzimelor din acest grup pot cristaliza. Un exemplu de enzime simple este ribonucleaza, hidrolazele (amilaza, lipaza, proteaza), ureaza etc. Enzime complexe (bicomponent) - consta din apoenzimaŞi cofactor. Componenta proteică care determină specificitatea enzimelor complexe și este sintetizată, de regulă, de organism și este sensibilă la temperatură este o apoenzimă. O componentă neproteică care determină activitatea enzimelor complexe și, de regulă, pătrunde în organism sub formă de precursori sau sub formă finită și rămâne stabilă în condiții nefavorabile, este un cofactor. Cofactorii pot fi fie molecule anorganice (de exemplu, ioni metalici), fie molecule organice (de exemplu, flavină). Cofactorii organici care sunt asociati permanent cu enzima se numesc grupuri protetice. Cofactorii organici care pot fi separați de enzimă se numesc coenzime. enzimele complexe sunt oxidoreductaze (de exemplu, catalaza), ligaze (de exemplu, ADN polimeraza, tARN sintetaze), liazele etc.

Reacțiile enzimatice sunt împărțite în anabolice (reacții de sinteză) și catabolice (reacții de descompunere), iar totalitatea tuturor acestor procese dintr-un sistem viu se numește metabolism. În cadrul acestor grupuri de procese se disting tipuri de reacții enzimatice, conform cărora enzimele sunt împărțite în 6 clase: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomerazeŞi ligaze

1. Oxidorreductaze catalizează reacțiile redox (transferul de electroni și atomi de H de la un substrat la altul).

2. Transferaze accelerarea reacțiilor de transfer (transferul grupelor chimice de la un substrat la altul).

3. Hidrolazele sunt enzime ale reacțiilor de hidroliză (diviziunea substraturilor cu participarea apei).

4. Lyases catalizează reacțiile de descompunere nehidrolitică (clivarea substraturilor fără participarea apei cu formarea unei duble legături și fără utilizarea energiei ATP).

5. Izomeraze afectează viteza reacțiilor de izomerizare (mișcarea intramoleculară a diferitelor grupe).

6. Ligaze catalizează reacțiile de sinteză (combinația de molecule folosind energia ATP și formarea de noi legături).

O enzimă este de obicei numită după tipul de reacție pe care o catalizează prin adăugarea sufixului -aza la numele substratului (de exemplu, lactaza este o enzimă implicată în conversia lactozei).

Înțelesuri. Enzimele asigură transformări chimice ale substanțelor datorită reducerii energie de activare, adică în reducerea nivelului de energie necesar pentru a oferi reactivitate moleculei (de exemplu, pentru a rupe legătura dintre azot și Carbon în condiții de laborator, sunt necesari aproximativ 210 kJ, în timp ce într-un biosistem sunt cheltuiți doar 42-50 kJ pentru acest). Enzimele, prezente in toate celulele vii, contribuie la conversia unor substante (substraturi) in altele (produse). Enzimele acționează ca catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice care apar în organismele vii - ele catalizează aproximativ 4000 de bioreacții separate chimic. Enzimele joacă un rol vital în toate procesele vieții, direcționând sau reglând metabolismul organismului. Enzimele sunt utilizate pe scară largă în agricultură.

Câteva exemple de utilizare a enzimelor în activitățile umane

industrie	enzime	Utilizare
industria alimentară	Pectinaza	Pentru aprinderea sucurilor de fructe
	glucoza oxidaza	Pentru conservarea cărnii, sucuri, bere ca antiszhysnyuvach
		Pentru a descompune amidonul în glucoză, care este fermentată de drojdie în timpul coacerii pâinii
	Pepsină, tripsină	Pentru producerea de cereale „gata preparate” și produse alimentare pentru copii
		Pentru producția de brânză
Industria ușoară	Peptihidroliza	Pentru catifelarea pielii și îndepărtarea părului de pe acestea
industria farmaceutica		Pentru a elimina placa bacteriană din pastele de dinți
	colagenaza	Pentru curățarea rănilor de arsuri, degerături, ulcere varicoase ca parte a unguentelor și a noilor tipuri de pansamente
Industria chimică	proteaze bacteriene	Pentru spălarea rufelor folosind biopudre cu aditivi enzimatici
Agricultură	celulaza	Hrăniți cu enzime pentru a crește valoarea nutritivă a furajelor
	proteaze bacteriene	Pentru a obține proteine ​​furajere
inginerie genetică	Ligaze și enzime de restricție	Pentru tăierea și cusarea moleculelor de ADN pentru a modifica informațiile lor ereditare
industria cosmetică	Calagenazele	Pentru întinerirea pielii în creme și măști

Acizii nucleici sunt compuși care leagă trecutul cu viitorul.

Enzimele sunt adevărați catalizatori. Ele cresc semnificativ rata reacțiilor chimice strict definite, care în absența enzimei decurg foarte lent. Enzimele nu pot influența poziția de echilibru a reacțiilor pe care le accelerează și nu sunt consumate în timpul reacțiilor și nu suferă modificări ireversibile.

Cum cresc catalizatorii, în special enzimele, viteza reacțiilor chimice? În primul rând, trebuie să ne amintim că în orice populație de molecule, moleculele individuale la o temperatură constantă variază foarte mult în cantitatea de energie pe care o conțin și că distribuția energiei totale între molecule este descrisă de o curbă în formă de clopot. Unele molecule au energie mare, iar altele energie mai mică, dar majoritatea conțin o cantitate de energie apropiată de medie. O reacție chimică de tipul are loc deoarece în orice moment o anumită fracțiune de molecule A are o energie internă mai mare în comparație cu alte molecule dintr-o anumită populație, iar această energie este suficientă pentru ca acestea să atingă vârful barierei energetice (Fig. 9-3) și trecerea la forma activă, numită stare de tranziție. Energia de activare este cantitatea de energie în calorii necesară pentru ca toate moleculele de mole I ale unei substanțe la o anumită temperatură să atingă starea de tranziție corespunzătoare vârfului barierei energetice (activare). În acest moment, există o probabilitate egală ca moleculele care ajung la el să reacţioneze pentru a forma produsul P sau să revină la nivelul moleculelor nereacţionate A (Fig. 9-3). Viteza oricărei reacții chimice este proporțională cu concentrația moleculelor în starea de tranziție. În consecință, viteza unei reacții chimice va fi foarte mare dacă o fracțiune semnificativă de molecule A se află în partea de sus a barierei energetice și foarte scăzută dacă fracția de astfel de molecule este mică.

Există două modalități principale de a crește viteza unei reacții chimice.

Orez. 9-3. Catalizatorii reduc energia de activare (energia sau bariera de activare) a reacțiilor chimice fără a afecta modificarea totală a energiei libere în timpul reacției și starea finală de echilibru. Partea superioară a barierei energetice corespunde stării de tranziție.

Prima modalitate este de a crește temperatura, adică. accelerarea mișcării termice a moleculelor, ceea ce duce la creșterea proporției de molecule cu energie internă suficientă pentru a atinge starea de tranziție. De regulă, o creștere a temperaturii cu 10 °C determină o accelerare de aproximativ două ori a unei reacții chimice.

A doua modalitate de a accelera o reacție chimică este prin adăugarea unui catalizator. Catalizatorii accelerează reacțiile chimice prin găsirea de „soluții de soluționare” care permit moleculelor să depășească bariera de activare la un nivel de energie mai scăzut. Catalizatorul (să-l notăm cu litera C) în stadiul intermediar al reacției interacționează cu reactivul A pentru a forma un nou complex sau compus CA, a cărui stare de tranziție corespunde unei energii de activare semnificativ mai scăzute în comparație cu starea de tranziție a reactivului. A într-o reacție necatalizată (Fig. 9-3). Complexul reactant-catalizator (CA) se descompune apoi în produs P și un catalizator liber, care se poate combina din nou cu o altă moleculă A și repetă întregul ciclu. Acesta este modul în care catalizatorii reduc energia de activare a unei reacții chimice; în prezența lor, o proporție mult mai mare de molecule dintr-o anumită populație reacționează pe unitatea de timp. Enzimele, ca și alți catalizatori, se combină cu substraturile lor în timpul ciclului catalitic.