Jakie pierwiastki chemiczne wchodzą w skład białka? Zajęcia: Badanie elementów składu chemicznego produktów spożywczych na przykładzie białek

Wiewiórki

Wykład 2

Funkcje białek

Skład chemiczny białek

Charakterystyka aminokwasów proteinogennych

Struktura białka

Klasyfikacja białek

Właściwości białek i metody badawcze

Białka są strukturalny elementy narządów i tkanek, eksponat enzymatyczny aktywność (enzymy) biorą udział w regulacji metabolizmu. Transport białka przenoszące protony i elektrony przez błony zapewniają bioenergetykę: absorpcję światła, oddychanie, produkcję ATP. Części zamienne białka (charakterystyczne głównie dla roślin) odkładają się w nasionach i służą do zasilania sadzonek w procesie kiełkowania. Białka zapewniają spalanie ATP mechaniczny aktywność, uczestniczą w ruchu cytoplazmy i innych organelli komórkowych. Ważny ochronny funkcja białek: enzymy hydrolityczne lizosomów i wakuoli rozkładają szkodliwe substancje, które dostają się do komórki; glikoproteiny biorą udział w ochronie roślin przed patogenami; białka pełnią funkcje krioprotekcyjne i przeciw zamarzaniu. Pojedyncze białko może pełnić dwie lub więcej funkcji (niektóre białka błonowe mogą pełnić funkcje strukturalne i enzymatyczne).

Niesamowita różnorodność funkcji białek i ich duża liczebność znajdują odzwierciedlenie w ich nazwie - białka(z greckiego „ proto» - pierwotne, najważniejsze). Z reguły zawartość białka w roślinach jest niższa niż u zwierząt: w narządach wegetatywnych ilość białka wynosi zwykle 5-15% suchej masy. Zatem liście tymotki zawierają 7% białka, a liście koniczyny i wyki zawierają 15%. Więcej białka jest w nasionach: zboża mają średnio 10-20%, rośliny strączkowe i oleiste - 25-35%. Najbogatsze w białko są nasiona soi – do 40%, a czasami i więcej.

W komórkach roślinnych białka są zwykle związane z węglowodanami, lipidami i innymi związkami, a także błonami, co utrudnia ich ekstrakcję i uzyskanie czystych preparatów, szczególnie z narządów wegetatywnych. Pod tym względem białka nasion lepiej zbadano w roślinach, gdzie jest ich więcej i skąd łatwiej je ekstrahować.

Białka – związki organiczne o następującym składzie pierwiastkowym: węgiel 51-55 %; tlen 21-23 %; wodór 6,6-7,3 %; azot 15-18 %; siarka 0,3-2,4%. Niektóre białka zawierają również fosfor (0,2-2 %), żelazo i inne elementy. Charakterystycznym wskaźnikiem składu pierwiastkowego białek we wszystkich organizmach jest obecność azot, średnio przyjmuje się, że jest równy 16 % . Względna stałość tego wskaźnika umożliwia jego wykorzystanie do ilościowego oznaczania białka: względną wartość zawartości azotu w białku, wyrażoną w procentach, mnoży się przez współczynnik przeliczeniowy - 6,25 (100:16 = 6,25). Zgodnie z chemiczną naturą białek - heteropolimery, zbudowany z pozostałości aminokwasy. Aminokwasy (AA) to związki organiczne, w których cząsteczkach zastąpiono jeden lub więcej atomów wodoru grupy aminowe(- NН 2).

Minerały

Do grupy makroelementów zalicza się te, których zawartość w suchej masie waha się od nּ10 -2 do nּ10%. Są to C, O, H, N, S i P, które wchodzą w skład molekularny substancji podstawowych oraz Ca, Na, Cl, K, Mg, które wchodzą w skład tkanek podporowych, krwi, limfy i innych.

Do grupy ultramikroelementów zaliczają się pierwiastki, których zawartość jest poniżej nּ10 -5% (Sb, Hg, Bi, Pb itp.).

Ustalono, że większość pierwiastków ma charakter biogenny, mający ogromne znaczenie dla zapewnienia prawidłowego rozwoju biochemicznych procesów życiowych, a najważniejsze pierwiastki biogenne zaliczają się do IV (C); Grupy V (W, P) i VI (O, S) układu okresowego. Pierwiastki z grup VII (Cl, J, Mn) i VIII (Fe, Co) biorą udział w tworzeniu substancji o dużej wartości biologicznej.

Skład mikroelementów surowców zależy od siedliska lub wzrostu. W zależności od stężenia poszczególnych pierwiastków w środowisku i w pożywieniu, ich dostępności, a także od selektywnych zdolności poszczególnych gatunków organizmów, zmienia się także stopień wykorzystania poszczególnych pierwiastków w procesach asymilacji.

Wiewiórki

Spośród substancji organicznych tworzących organizmy żywe najważniejszymi biologicznie i o najbardziej złożonej strukturze są białka. Prawie wszystkie przejawy życia (trawienie, drażliwość, kurczliwość, wzrost i reprodukcja, ruch, metabolizm itp.) Są związane z substancjami białkowymi. Białka odgrywają ważną rolę zarówno w budowie żywej materii, jak i w realizacji jej procesów życiowych.

Specyficzne katalizatory o charakterze białkowym – enzymy – przyspieszają reakcje chemiczne zachodzące w organizmie. Różne związki białkowe pełnią funkcję transportową, zaopatrując organizm w tlen i składniki odżywcze. Rozbicie 1 g białka na produkty końcowe dostarcza organizmowi energii o wartości 4,27 kcal.

Po podgrzaniu białka wyizolowane z narządów i tkanek dają biały osad i mają takie same właściwości fizyczne jak białko jaja kurzego. Dlatego zaczęto je nazywać wiewiórkami. Synonimem słowa „białko” jest słowo „białko” (od greckiego „proteus” - pierwszy, główny).

Białka to polimery o dużej masie cząsteczkowej różnych aminokwasów. Na ryc. 1 pokazuje wzory różnych aminokwasów.

Ryc.1. Wzory niektórych aminokwasów.

Aminokwasy dzielą się na 2 duże grupy: niezbędne i niezbędne. Większość aminokwasów powstaje w organizmie zwierząt i człowieka w wyniku hydrolizy białek pokarmowych i biosyntezy. Ale co najmniej osiem aminokwasów nie jest syntetyzowanych w organizmie. Są to walina, leucyna, izoleucyna, treonina, lizyna, fenyloalanina, tryptofan i metionina, zwane niezbędnymi. Białka pozbawione jednego lub więcej z tych aminokwasów nazywane są biologicznie niedoborami. Białka zwierzęce, w tym białka wodne, zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy.

Aminokwasy tworzące białko są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi utworzonymi pomiędzy grupą aminową jednego aminokwasu i grupą karboksylową drugiego. Mechanizm tego procesu pokazano na ryc. 2.

Ryż. 2. Tworzenie pierwotnej struktury białka.

Powstałe polipeptydy są podstawą wszystkich białek, a specyficzna sekwencja zawartych w nich aminokwasów charakteryzuje pierwotną strukturę białka.

Tak więc, ponieważ makrocząsteczki białek zbudowane są z wielu setek aminokwasów, w przyrodzie istnieje nieograniczona liczba ich izomerów, a każdy rodzaj żywej istoty może mieć swoje własne, unikalne białko.

Łańcuchy polipeptydowe z kolei mogą być łączone, tworząc drugorzędowe struktury białkowe, głównie dzięki wiązaniom, które powstają pomiędzy różnymi grupami polipeptydów. Pokazano to schematycznie na rys. 3.

a) tworzenie wiązań wodorowych

b) utworzenie a-helisy z łańcucha polipeptydowego

Ryż. 3. Schemat powstawania struktury drugorzędowej białka.

Przestrzenne rozmieszczenie łańcuchów polipeptydowych cząsteczki białka determinuje trzeciorzędową strukturę cząsteczki białka.

Same białka są związkami wielkocząsteczkowymi o złożonej budowie, różniącymi się zarówno funkcjami fizjologicznymi, jak i właściwościami chemicznymi. Białka surowców spożywczych występują przeważnie w stanie koloidalnym – w postaci żeli i zoli, co warunkuje niestabilność i zmienność właściwości (denaturację) substancji białkowych przy zmianie warunków środowiskowych.

Kiedy roztwory białek zakwasza się do pH 4,5-5,0 (na przykład podczas marynowania), białka tracą rozpuszczalność i wytrącają się (koagulują). Wiele białek traci rozpuszczalność w wyniku nasycenia roztworów chlorkiem sodu (saleniem). W szczególności główne białka mięśniowe, dobrze rozpuszczalne w roztworach chlorku sodu o stężeniu 7,5-10%, ulegają wytrąceniu (wysalaniu), gdy ich stężenie wzrasta do 15%. Po podgrzaniu (podczas gotowania, smażenia, pieczenia) białka koagulują (koagulują). Denaturacja termiczna białek rozpoczyna się w temperaturze 28-35 o C. Denaturacja białek zachodzi także podczas odwadniania (odwadniania) ich układów (podczas suszenia i zamrażania).

Podczas wytrącania (wysalania, koagulacji) białek dochodzi do zaburzenia ich połączenia z wodą.

W wyniku przestrzennej trójwymiarowej struktury na powierzchni cząsteczki białka pojawiają się grupy aktywne chemicznie - NH 2; -COOH; - ON. W roztworze wodnym grupy te są w stanie zjonizowanym z ładunkami o różnych znakach. Cząsteczka białka uzyskuje odpowiedni znak i wielkość ładunku w zależności od stosunku grup naładowanych dodatnio i ujemnie. Ładunek cząsteczki białka zależy od jej stanu. Każda zmiana w strukturze cząsteczki białka prowadzi do zmiany jej ładunku, w szczególności utrata ładunku prowadzi do denaturacji białka. Obecność tych ładunków determinuje także właściwości hydratacyjne białek. Na przykład cząsteczki wody przyłączają się do dodatnio naładowanej cząsteczki białka swoimi ujemnie naładowanymi końcami i powstaje struktura, której środkiem jest cząsteczka białka, a wokół niej znajduje się jednocząsteczkowa powłoka wody. Ponieważ wszystkie ujemnie naładowane końce cząsteczek wody są zwrócone w stronę cząsteczki białka, ten sam ładunek pozostaje na powierzchni struktury białko-woda. Z kolei nowe grupy cząsteczek wody itp. przyłączają się do tej powierzchni. W tym przypadku wokół każdej cząsteczki białka tworzy się związana elektrostatycznie warstwa hydratacyjna. Siła wiązania z białkiem maleje proporcjonalnie do kwadratu odległości od środka, tj. od cząsteczki białka i w odległości wystarczająco dużej w skali wielkości cząsteczki, połączenie to jest na tyle małe, że własny ruch termiczny cząsteczek uniemożliwia działanie sił elektrostatycznych. Ogranicza to ilość wody zatrzymywanej na powierzchni białka.

Zgodnie z istniejącymi poglądami tkankę białkową można uznać za koloidalne i kapilarno-porowate ciało koloidalne o bardzo złożonej strukturze, którego podstawą jest strukturalna sieć białek w stanie spęcznionym, zawierająca lepkie roztwory zawierające rozpuszczalne białka i inne azotowe i inne substancje mineralne o właściwościach hydrofilowych. W tym przypadku część wody zawartej w tkance mięśniowej jest trwale zatrzymywana przez białka sieci strukturalnej, a także cząsteczki rozpuszczonych białek i innych substancji hydrofilowych.

Oprócz wody zatrzymywanej przez pole siłowe na zewnętrznych i wewnętrznych powierzchniach cząstek białka, tkanka mięśniowa zawiera wodę zatrzymywaną osmotycznie i na skutek sił wiązań mechanicznych (woda zatrzymywana w naczyniach włosowatych). Woda ta występuje w cieczach (roztworach) zawierających różne substancje azotowe, organiczne i sole mineralne, zamkniętych w zamkniętych komórkach (mikroporach) wewnątrz struktur białkowych oraz penetrujących je mikro- i makrokapilarach. Według danych dostępnych w literaturze, 1 g białka podczas nawodnienia wiąże średnio 0,3 g wody.

Wszystkie metody przetwarzania i tryby technologiczne mają na celu zmianę wody w tkankach surowca (nasycenie solą, przekształcenie w lód, podgrzanie do temperatury bliskiej wrzenia, odparowanie). Zmiana energii wewnętrznej wody prowadzi do zakłócenia stanu równowagi pomiędzy białkiem a wodą, która tworzy otoczkę hydratacyjną. Cząsteczka białka reaguje na to przebudowując swoją strukturę i odpowiednio zmieniając wielkość ładunku. Gdy zmiany te powodują gwałtowny spadek lub całkowity zanik ładunku, następuje denaturacja białka.

W zależności od intensywności i czasu trwania wpływu zewnętrznego, denaturacja białek może być odwracalna, częściowo odwracalna lub nieodwracalna.

Głębokość denaturacji można określić na podstawie zdolności tkanki mięśniowej do całkowitego lub częściowego przywrócenia połączenia z wodą.

Stosowane obecnie metody przetwarzania surowców spożywczych o dużej zawartości białka prowadzą głównie do zmian, które można określić jako częściową denaturację. Schemat denaturacji cząsteczki białka pokazano na ryc. 4.

Ryż. 4. Schemat denaturacji cząsteczki białka:

A - stan początkowy, B - początek rozwoju odwracalnego, C - zaawansowany rozwój nieodwracalny.

Najbardziej charakterystycznymi zmianami zachodzącymi w białku podczas denaturacji termicznej (temperatura 70-100°C) jest utrata jego natywnych właściwości (zdolności rozpuszczania w wodzie, roztworach soli i alkoholi), a także zmniejszenie zdolności do pęcznienia. .

Zmiany w białku związane z denaturacją termiczną są tym większe, im wyższa jest temperatura i czas ogrzewania, działanie ciśnienia, a w roztworze wodnym białko ulega denaturacji szybciej niż w stanie wysuszonym.

Denaturacja białek odgrywa ważną rolę w szeregu procesów technologicznych: podczas pieczenia chleba, wyrobów cukierniczych, podczas suszenia mięsa, ryb, warzyw, mleka i proszku jajecznego, podczas produkcji konserw itp.

Po doprowadzeniu produktu do pełnej gotowości, zwykle przy długotrwałej ekspozycji na temperatury bliskie 100°C, białka ulegają dalszym zmianom, związanym z zniszczeniem ich makrocząsteczek – hydrolizą.

Na początku procesu można oddzielić od cząsteczek białka produkty lotne: dwutlenek węgla, siarkowodór, amoniak, fosforowodór i inne substancje biorące udział w kształtowaniu smaku i aromatu gotowych produktów. Przy długotrwałej ekspozycji na wodę i ciepło dochodzi do tworzenia rozpuszczalnych w wodzie substancji azotowych w wyniku depolimeryzacji cząsteczki białka, która zachodzi na przykład podczas przejścia kolagenu w glutynę.

Hydrolizę białek można wywołać za pomocą enzymów proteolitycznych stosowanych w celu intensyfikacji niektórych procesów technologicznych (zmiękczanie twardego mięsa, przygotowywanie ciasta drożdżowego itp.).



Białka to złożone związki organiczne składające się z aminokwasów. Analiza chemiczna wykazała, że ​​białka składają się z następujących elementów:

Węgiel 50-55%

Wodór 6-7%

Tlen 21-23%

Azot 15-17%

Siarka 0,3-2,5%.

W składzie poszczególnych białek stwierdzono także fosfor, jod, żelazo, miedź i inne makro- i mikrosubstancje.

Zawartość podstawowych pierwiastków chemicznych może różnić się w poszczególnych białkach, z wyjątkiem azotu, którego średnia ilość charakteryzuje się największą stałością i wynosi 16%. W związku z tym istnieje metoda określania ilości białka na podstawie zawartego w nim azotu. Wiedząc, że 6,25 grama białka zawiera 1 gram azotu, ilość białka można obliczyć, mnożąc znalezioną ilość azotu przez współczynnik 6,25.

2. 4. Aminokwasy.

Aminokwasy – kwasy karboksylowe, których atom wodoru na węglu alfa jest zastąpiony grupą aminową. Białka składają się z aminokwasów. Obecnie znanych jest ponad 200 różnych aminokwasów. W organizmie człowieka jest ich około 60, a białka zawierają tylko 20 aminokwasów, tzw naturalne lub proteinogenne. 19 z nich to aminokwasy alfa, co oznacza, że ​​grupa aminowa jest przyłączona do atomu węgla alfa kwasu karboksylowego. Ogólny wzór tych aminokwasów jest następujący.

Tylko aminokwas prolina nie odpowiada temu wzorowi; jest klasyfikowany jako iminokwas.

Nazwy chemiczne aminokwasów są skracane dla zwięzłości, na przykład kwas glutaminowy GLU, seryna SEP itp. Ostatnio do opisu pierwotnej struktury białek używano wyłącznie jednoliterowych symboli.

Wszystkie aminokwasy mają wspólne grupy: -CH2, -NH2, -COOH, nadają one białkom ogólne właściwości chemiczne oraz rodniki, których charakter chemiczny jest różnorodny. Określają cechy strukturalne i funkcjonalne aminokwasów.

Klasyfikacja aminokwasów opiera się na ich właściwościach fizykochemicznych.

Według struktury rodników:

Cykliczne - homocykliczne FEN, TIR, heterocykliczne TRI, GIS.

Acykliczne - monoaminomonokarboksylowe GLY, ALA, SER, CIS, TRE, MET, VAL, LEI, ILEY, NLEY, monoaminodikarboksylowe ASP, GLU, diaminomonokarboksylowe LIZ, ARG.

Przez powstawanie w organizmie:

Wymienne - mogą być syntetyzowane w organizmie z substancji o charakterze białkowym i niebiałkowym.

Niezbędne – nie mogą być syntetyzowane w organizmie, dlatego należy je dostarczać wyłącznie z pożywieniem – wszystkie aminokwasy cykliczne, TRE, VAL, LEI, IL.

Biologiczne znaczenie aminokwasów:

Wchodzą w skład białek organizmu człowieka.

Wchodzą w skład peptydów organizmu ludzkiego.

Wiele niskocząsteczkowych substancji biologicznie aktywnych powstaje w organizmie z aminokwasów: GABA, amin biogennych itp.

Niektóre hormony w organizmie są pochodnymi aminokwasów (hormony tarczycy, adrenalina).

Prekursory zasad azotowych tworzących kwasy nukleinowe.

Prekursory porfiryn stosowane w biosyntezie hemu hemoglobiny i mioglobiny.

Prekursory zasad azotowych wchodzących w skład złożonych lipidów (cholina, etanoloamina).

Uczestniczą w biosyntezie mediatorów w układzie nerwowym (acetylocholina, dopamina, serotonina, noradrenalina itp.).

Właściwości aminokwasów:

Dobrze rozpuszczalny w wodzie.

W roztworze wodnym występują jako mieszanina równowagowa jonu bipolarnego, kationowej i anionowej formy cząsteczki.

Równowaga zależy od pH środowiska.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + OH R R + H

Forma kationowa Jon bipolarny Forma anionowa

Zasadowe pH Środowisko kwaśne

Zdolne do poruszania się w polu elektrycznym, które służy do rozdzielania aminokwasów za pomocą elektroforezy.

Wykazują właściwości amfoteryczne.

Mogą pełnić rolę układu buforowego, gdyż może reagować jako słaba zasada i słaby kwas.

Jak wiadomo białka są niezbędnym i podstawowym składnikiem każdego żywego organizmu. Odpowiadają za metabolizm i przemianę energii, które są nierozerwalnie związane z niemal wszystkimi procesami życiowymi. Zdecydowana większość tkanek i narządów zwierząt i ludzi, a także ponad 50% wszystkich mikroorganizmów składa się głównie z białek (od 40% do 50%). Co więcej, w świecie roślin jest ich mniej w porównaniu do średniej, a w świecie zwierząt jest ich więcej. Jednak skład chemiczny białek jest nadal dla wielu osób nieznany. Przypomnijmy sobie jeszcze raz, co kryje się w tych wysokocząsteczkowych substancjach

Skład białka

Te „cegiełki” są połączone ze sobą wiązaniem amidowym pomiędzy grupami karboksylową i aminową. W sumie w przyrodzie zidentyfikowano około tysiąca różnych białek. Do tej klasy zaliczają się przeciwciała, enzymy, wiele hormonów i inne aktywne substancje biologiczne. Co zaskakujące, przy całej tej różnorodności skład białka może obejmować nie więcej niż 30 różnych, z których najbardziej popularne. Ciało ludzkie zawiera tylko 22 z nich, reszta po prostu nie jest wchłaniana i jest wydalana. Osiem aminokwasów z tej grupy uważa się za niezbędne. Należą do nich leucyna, metionina, izoleucyna, lizyna, fenyloalanina, tryptofan, treonina i walina. Nasz organizm nie jest w stanie ich samodzielnie syntetyzować, dlatego potrzebuje ich dostarczania z zewnątrz.

Resztę (tauryna, arginina, glicyna, karnityna, asparagina, histydyna, cysteina, glutamina, alanina, ornityna, tyrozyna, prolina, seryna, cystyna) może wytworzyć samodzielnie. Dlatego takie aminokwasy są klasyfikowane jako nieistotne. W zależności od obecności w składzie białek pierwszej grupy, a także od stopnia ich wchłaniania przez organizm, białka dzielimy na kompletne i niekompletne. Średnie dzienne spożycie tej substancji dla człowieka waha się od 1 do 2 gramów na kilogram masy ciała. W tym przypadku osoby prowadzące siedzący tryb życia powinny trzymać się dolnej granicy tego zakresu, a sportowcy górnej granicy.

Jak badać skład białek

Do badania tych substancji stosuje się głównie metodę hydrolizy. Interesujące białko ogrzewa się z rozcieńczonym kwasem chlorowodorowym (6-10 mol/litr) w temperaturze od 100°C do 1100°C. W rezultacie rozkłada się na mieszaninę aminokwasów, z której wyodrębnione są już poszczególne aminokwasy. Obecnie do badania białka wykorzystuje się chromatografię papierową i jonowymienną. Istnieją nawet specjalne automatyczne analizatory, które z łatwością potrafią określić, które aminokwasy powstają w wyniku rozkładu.

Zawartość:

Czym jest białko i jakie funkcje pełni w organizmie? Jakie elementy wchodzą w skład jego składu i jaka jest specyfika tej substancji.

Białka są głównym materiałem budulcowym organizmu człowieka. Biorąc pod uwagę całość, substancje te stanowią jedną piątą naszego ciała. W przyrodzie znana jest grupa podgatunków – samo ciało ludzkie zawiera pięć milionów różnych wariantów. Przy jego udziale powstają komórki, które są uważane za główny składnik żywych tkanek organizmu. Jakie elementy tworzą białka i jaka jest osobliwość tej substancji?

Subtelności kompozycji

Cząsteczki białek w organizmie człowieka różnią się budową i pełnią określone funkcje. Zatem miozyna jest uważana za główne białko kurczliwe, które tworzy mięśnie i gwarantuje ruch ciała. Zapewnia funkcjonowanie jelit i przepływ krwi w ludzkich naczyniach. Równie ważną substancją w organizmie jest kreatyna. Zadaniem substancji jest ochrona skóry przed negatywnymi skutkami - promieniowaniem, temperaturą, mechanicznymi i innymi. Kreatyna chroni także przed wnikaniem drobnoustrojów z zewnątrz.

Białka zawierają aminokwasy. Co więcej, pierwszy z nich został odkryty na początku XIX wieku, a cały skład aminokwasowy znany jest naukowcom już od lat 30. ubiegłego wieku. Co ciekawe, z dwustu odkrytych dzisiaj aminokwasów tylko dwa tuziny tworzą miliony białek o różnych strukturach.

Główną różnicą w strukturze jest obecność rodników o różnym charakterze. Ponadto aminokwasy są często klasyfikowane na podstawie ich ładunku elektrycznego. Każdy z rozważanych składników ma wspólne cechy - zdolność do reagowania z zasadami i kwasami, rozpuszczalność w wodzie i tak dalej. Prawie wszyscy przedstawiciele grupy aminokwasów biorą udział w procesach metabolicznych.

Biorąc pod uwagę skład białek, warto podkreślić dwie kategorie aminokwasów – nieistotne i niezbędne. Różnią się między sobą zdolnością do syntezy w organizmie. Te pierwsze produkowane są w narządach, co gwarantuje przynajmniej częściowe pokrycie bieżącego deficytu, drugie natomiast są dostarczane wyłącznie z pożywieniem. Jeśli ilość któregokolwiek z aminokwasów spadnie, prowadzi to do zaburzeń, a czasami do śmierci.

Białko zawierające kompletny zestaw aminokwasów nazywane jest „biologicznie kompletnym”. Substancje takie wchodzą w skład pożywienia dla zwierząt. Za przydatne wyjątki uważa się również niektórych przedstawicieli roślin, takich jak fasola, groch i soja. Głównym parametrem, według którego ocenia się zalety produktu, jest jego wartość biologiczna. Jeśli za bazę uznamy mleko ( 100% ), to dla ryb lub mięsa będzie to parametr równa się 95, na ryż – 58 , chleb (tylko żytni) – 74 i tak dalej.

Niezbędne aminokwasy tworzące białko biorą udział w syntezie nowych komórek i enzymów, czyli pokrywają potrzeby plastyczne i są wykorzystywane jako główne źródła energii. Białka zawierają pierwiastki zdolne do przemian, czyli procesów dekarboksylacji i transaminacji. Wymienione powyżej reakcje obejmują dwie grupy aminokwasów (karboksylową i aminową).

Białko jaja uważane jest za najcenniejsze i najkorzystniejsze dla organizmu, którego struktura i właściwości są doskonale zbilansowane. Dlatego prawie zawsze jako podstawę porównawczą wykorzystuje się procentową zawartość aminokwasów w produkcie.

Wspomniano powyżej, że białka składają się z aminokwasów, a główną rolę odgrywają niezależni przedstawiciele. Oto niektóre z nich:

• Histydyna- element uzyskany w 1911 roku. Jego funkcja ma na celu normalizację pracy odruchu warunkowego. Histydyna pełni rolę źródła powstawania histaminy, kluczowego mediatora ośrodkowego układu nerwowego biorącego udział w przekazywaniu sygnałów do różnych części ciała. Jeśli pozostała część tego aminokwasu spadnie poniżej normy, produkcja hemoglobiny w ludzkim szpiku kostnym zostaje zahamowana.
• Walin- substancja odkryta w 1879 roku, ale ostatecznie rozszyfrowana dopiero 27 lat później. Jeśli jej brakuje, koordynacja jest zaburzona, a skóra staje się wrażliwa na zewnętrzne czynniki drażniące.
• Tyrozyna(1846). Białka składają się z wielu aminokwasów, ale ten pełni jedną z kluczowych funkcji. To właśnie tyrozyna uznawana jest za głównego prekursora następujących związków – fenolu, tyraminy, tarczycy i innych.
• Metionina zsyntetyzowano dopiero pod koniec lat 20. ubiegłego wieku. Substancja pomaga w syntezie choliny, chroni wątrobę przed nadmiernym odkładaniem się tłuszczu, działa lipotropowo. Udowodniono, że pierwiastki te odgrywają kluczową rolę w walce z miażdżycą oraz w regulacji poziomu cholesterolu. Chemiczną właściwością metioniny jest to, że bierze ona udział w wytwarzaniu adrenaliny i wchodzi w interakcję z witaminą B.
• Cystyna- substancja, której struktura została ustalona dopiero w 1903 roku. Jego funkcje mają na celu udział w reakcjach chemicznych i procesach metabolicznych metioniny. Cystyna reaguje również z substancjami zawierającymi siarkę (enzymami).
• Tryptofan– niezbędny aminokwas wchodzący w skład białek. Został zsyntetyzowany w 1907 roku. Substancja bierze udział w metabolizmie białek i gwarantuje optymalny bilans azotowy w organizmie człowieka. Tryptofan bierze udział w produkcji białek surowicy i hemoglobiny.
• Leucyna– jeden z „najwcześniejszych” aminokwasów, znany od początku XIX wieku. Jego działanie ma na celu wspomaganie wzrostu organizmu. Brak tego pierwiastka prowadzi do zaburzeń pracy nerek i tarczycy.
• Izoleucyna– kluczowy element biorący udział w bilansie azotowym. Naukowcy odkryli aminokwas dopiero w 1890 roku.
• Fenyloalanina zsyntetyzowany na początku lat 90. XIX wieku. Substancja jest uważana za podstawę powstawania hormonów nadnerczy i tarczycy. Niedobór pierwiastków jest główną przyczyną zaburzeń równowagi hormonalnej.
• Lizyna otrzymano dopiero na początku XX wieku. Brak substancji prowadzi do gromadzenia się wapnia w tkance kostnej, zmniejszenia objętości mięśni w organizmie, rozwoju anemii i tak dalej.

Warto podkreślić skład chemiczny białek. Nie jest to zaskakujące, ponieważ omawiane substancje należą do związków chemicznych.

• węgiel – 50-55%;
• tlen – 22-23%;
• azot – 16-17%;
• wodór – 6-7%;
• siarka – 0,4-2,5%.

Oprócz wymienionych powyżej, w skład białek wchodzą następujące elementy (w zależności od rodzaju):

• miedź;
• żelazo;
• fosfor;
• mikro- i makrosubstancje.

Skład chemiczny różnych białek jest różny. Jedynym wyjątkiem jest azot, którego zawartość zawsze wynosi 16-17%. Z tego powodu poziom zawartości substancji jest dokładnie określany procentową zawartością azotu. Proces obliczania jest następujący. Naukowcy wiedzą, że 6,25 grama białka zawiera jeden gram azotu. Aby określić objętość białka, wystarczy pomnożyć aktualną ilość azotu przez 6,25.

Subtelności struktury

Zastanawiając się nad tym, z czego zbudowane są białka, warto przestudiować strukturę tej substancji. Atrakcja:

• Struktura pierwotna. Podstawą jest naprzemienność aminokwasów w składzie. Jeśli przynajmniej jeden pierwiastek zostanie zawarty lub „wypadnie”, wówczas powstaje nowa cząsteczka. Dzięki tej funkcji całkowita liczba tych ostatnich osiąga wartość astronomiczną.
• Struktura wtórna. Osobliwością cząsteczek białka jest to, że nie są one w stanie rozciągniętym, ale mają różne (czasami złożone) konfiguracje. Dzięki temu życie ogniwa jest uproszczone. Struktura wtórna ma postać spirali utworzonej z jednakowych zwojów. W tym przypadku sąsiednie zwoje charakteryzują się bliskimi wiązaniami wodorowymi. W przypadku wielokrotnego powtarzania stabilność wzrasta.
• Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku zdolności wspomnianej spirali do zmieszczenia się w kulę. Warto wiedzieć, że skład i struktura białek w dużej mierze zależy od struktury pierwotnej. Zasada trzeciorzędowa gwarantuje z kolei zachowanie wysokiej jakości wiązań pomiędzy aminokwasami o różnym ładunku.
• Struktura czwartorzędowa charakterystyczne dla niektórych białek (hemoglobina). Te ostatnie tworzą nie jeden, ale kilka łańcuchów różniących się pierwotną strukturą.

Sekret cząsteczek białka jest ogólny. Im wyższy poziom strukturalny, tym gorzej utworzone wiązania chemiczne są utrzymywane razem. Tym samym struktury drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe są narażone na promieniowanie, wysokie temperatury i inne warunki środowiskowe. Rezultatem jest często naruszenie struktury (denaturacja). Jednocześnie proste białko, jeśli zmieni się jego struktura, jest w stanie szybko się zregenerować. Jeżeli substancja została poddana działaniu ujemnej temperatury lub wpływowi innych czynników, wówczas proces denaturacji jest nieodwracalny, a samej substancji nie można przywrócić.

Właściwości

Powyżej omówiliśmy, czym są białka, definicję tych elementów, budowę i inne ważne kwestie. Jednak informacje będą niekompletne, jeśli nie zostaną podkreślone główne właściwości substancji (fizyczne i chemiczne).

Masa cząsteczkowa białka – od 10 tysięcy do miliona(dużo zależy od rodzaju). Ponadto są rozpuszczalne w wodzie.

Warto podkreślić wspólne cechy białek z roztworami koloidalnymi:

• Możliwość obrzęku. Im wyższa lepkość kompozycji, tym wyższa masa cząsteczkowa.
• Powolna dyfuzja.
• Zdolność do dializy, czyli podziału grup aminokwasów na inne pierwiastki za pomocą błon półprzepuszczalnych. Główną różnicą między rozważanymi substancjami jest ich niezdolność do przejścia przez membrany.
• Stabilność dwuczynnikowa. Oznacza to, że białko ma strukturę hydrofilową. Ładunek substancji zależy bezpośrednio od tego, z czego składa się białko, liczby aminokwasów i ich właściwości.
• Rozmiar każdej cząstki wynosi 1-100 nm.

Ponadto białka mają pewne podobieństwa z prawdziwymi roztworami. Najważniejsze jest umiejętność tworzenia jednorodnych systemów. Ponadto proces powstawania jest spontaniczny i nie wymaga dodatkowego stabilizatora. Ponadto roztwory białek są stabilne termodynamicznie.

Naukowcy podkreślają szczególne właściwości amorficzne omawianych substancji. Wyjaśnia to obecność grupy aminowej. Jeśli białko występuje w postaci roztworu wodnego, to występują w nim równie różne mieszaniny - jony kationowe, bipolarne, a także formy anionowe.

Również Właściwości białka obejmują:

• Zdolność do działania jako bufor, to znaczy do podobnej reakcji ze słabym kwasem lub zasadą. Zatem w organizmie człowieka istnieją dwa rodzaje układów buforowych - białko i hemoglobina, które biorą udział w normalizacji poziomu homeostazy.
• Poruszanie się w polu elektrycznym. W zależności od liczby aminokwasów w białku, ich masy i ładunku zmienia się również prędkość ruchu cząsteczek. Funkcja ta wykorzystywana jest do rozdzielania metodą elektroforezy.
• Wysalanie (odwrotne opady). Jeśli do roztworu białka doda się jony amonowe, metale ziem alkalicznych i sole alkaliczne, te cząsteczki i jony konkurują ze sobą o wodę. Na tym tle otoczka hydratacyjna zostaje usunięta, a białka przestają być stabilne. W rezultacie wytrącają się. Jeśli dodasz odpowiednią ilość wody, możliwe będzie przywrócenie otoczki hydracyjnej.
• Wrażliwość na wpływy zewnętrzne. Warto zaznaczyć, że w przypadku negatywnego wpływu zewnętrznego białka ulegają zniszczeniu, co prowadzi do utraty wielu właściwości chemicznych i fizycznych. Ponadto denaturacja powoduje zerwanie głównych wiązań stabilizujących wszystkie poziomy struktury białka (z wyjątkiem pierwotnego).

Przyczyn denaturacji jest wiele– negatywne działanie kwasów organicznych, działanie zasad lub jonów metali ciężkich, negatywne działanie mocznika i różnych środków redukujących prowadzące do zniszczenia mostków dwusiarczkowych.

• Obecność reakcji barwnych z różnymi pierwiastkami chemicznymi (w zależności od składu aminokwasów). Właściwość tę wykorzystuje się w warunkach laboratoryjnych, gdy konieczne jest określenie całkowitej ilości białka.

Wyniki

Białko jest kluczowym elementem komórki, zapewniającym prawidłowy rozwój i wzrost żywego organizmu. Jednak pomimo tego, że substancję zbadali naukowcy, przed nami jeszcze wiele odkryć, które pozwolą nam głębiej poznać tajemnice ludzkiego ciała i jego budowy. Tymczasem każdy z nas powinien wiedzieć, gdzie powstają białka, jakie mają cechy i do jakich celów są potrzebne.