Wegetatywna dystonia naczyniowa, jak leczyć. Jak leczyć dystonię wegetatywno-naczyniową w domu?

Amyloidoza nerek- choroba, w której w tkankach organizmu gromadzi się określone białko - amyloid, zaburzając jego normalne funkcjonowanie.

Choroba charakteryzuje się zaburzeniami metabolizmu białkowo-węglowodanowego i znika wraz z rozwojem zespołu nerczycowego, który kończy się przewlekłą niewydolnością nerek.

Na początkowym etapie osoba może nie być świadoma patologii, ponieważ jej objawy będą ukryte. I dopiero po chwili forma wtórna w pełni zamanifestuje się jako powikłanie poprzedniego stanu.

Oficjalne statystyki i dane patologiczne dotyczące rozpowszechnienia choroby podają, że dotknięty jest nią 1% populacji. Mieszkańcy Europy i Ameryki chorują częściej niż Azjaci, co tłumaczy się wysoką zawartością pokarmu zwierzęcego w diecie.

Główny Grupa wiekowa pacjenci to osoby powyżej 45 roku życia, z czego 68% to mężczyźni. Grupa ryzyka obejmuje osoby po 50. roku życia ze szpiczakiem i poważnymi chorobami przewlekłymi.

Powody

Etiologia choroby nie została w pełni wyjaśniona. Przyczyny pojawienia się amyloidozy są zwykle związane z chorobami przewlekłymi, procesami ropnymi i zwyrodnieniowymi, problemami naczyń krwionośnych, jelit itp.

Istnieje immunologiczna wersja choroby.

Niektórzy naukowcy przyznają, że rozwój patologii może odbywać się na tle mutacji komórkowych podczas lokalnej syntezy komórkowej. Zwykle jest przekazywany z rodziców na dzieci i zależy od pochodzenia etnicznego.

Objawy

Choroba łączy objawy nerkowe i nienerkowe, co wskazuje na jej polimorficzny charakter. W przebiegu amyloidozy zwyczajowo rozróżnia się cztery etapy, z których każdy ma swoje własne objawy:

• 1. Utajone, płynące prawie bez objawów. Podczas diagnozy zwracają uwagę na objawy choroby podstawowej, która może być potencjalnie niebezpieczna dla progresji amyloidozy. Głównym objawem na tym etapie jest białkomocz, który jest łagodny, niestabilny i przemijający. W niektórych przypadkach stwierdza się minimalną leukocyturię i niewielką mikrohematurię. Zauważalna jest uporczywa dysproteinemia, która nie ustępuje nawet przy korzystnym rokowaniu i idzie w parze ze wzrostem frakcji globulin. ESR stale wzrasta u pacjentów, a choroba podstawowa nie pogarsza się. Śledziona i wątroba nieznacznie się powiększają, nerki nie cierpią. Może trwać 3, 5 lub więcej lat.

• 2. Proteinuric, w którym występuje znaczny wzrost białka w moczu- od 0,1 do 3 g/l występuje mikrohematuria, rzadziej leukocyturia. Drugi etap charakteryzuje się ciężką proteinurią, stopniowo proces ten narasta. Zjawiska te wraz ze stwardnieniem i atrofią nefronów prowadzą do wzrostu i zagęszczenia nerek, ich kolor nabiera szaro-różowego odcienia.

• 3. Nefrotyczny lub obrzękowy charakteryzuje się stwardnieniem i amyloidozą rdzenia, progresja zespołu nerczycowego z typowe cechy- masywna proteinuria, hipo i dysproteinemia, hipercholesterolemia, stany zapalne oporne na leki moczopędne. Zdarza się nadciśnienie tętnicze, ale ciśnienie krwi w niektórych przypadkach jest normalne lub niskie. Często obserwuje się zapalenie śledziony i powiększenie wątroby.

• 4. Azotemic charakteryzuje się oznakami trwałości niewydolność nerek , który nie różni się znacząco od innych choroba nerek. Nerki są gęste, zredukowane, pomarszczone. Występują uporczywe obrzęki. Często powikłana zakrzepicą żył nerkowych, której towarzyszy ból i bezmocz. Etap może zakończyć się śmiercią z powodu mocznicy azotemicznej.

Skrobiawica ogólnoustrojowa objawia się osłabieniem, zawrotami głowy, dusznością, zaburzeniami rytmu serca, anemią. Jeśli równolegle rozwija się amyloidoza jelitowa, postępuje uporczywa biegunka.

Oprócz czterech postaci rozwoju choroby, wśród których najczęściej występuje nerczyca, istnieją inne, które są niezależnymi postaciami:

• dziedziczna lub rodzinna. Powstaje w wyniku mutacji białka transtyretyny w linii męskiej.
• Starczy- forma samodzielna, będąca następstwem choroby Alzheimera i związanych z wiekiem zaburzeń metabolizmu białek. W tym przypadku dotyczy to aorty, naczyń serca i mózgu.
• forma guza, który objawia się lokalnie.

Nefropatia, która jest spowodowana długim przebiegiem chorób przewlekłych, jest najbardziej wiarygodnym objawem drugiego stadium amyloidozy.

Czasami w postaci pierwotnej tworzą się złogi, wtedy zespół nerczycowy rozwija się szybko, a pacjenci umierają przed jego pełnym rozwojem. Objawy nefropatii przed wystąpieniem amyloidozy wyrażają następujące objawy:

• Pojawienie się obrzęku na powierzchni podskórnej;
• wodobrzusze, które powoduje problemy z równowagą wodno-solną;
• duszność;
• Naruszenia czynności serca;
• Ostre objawy azotemii;
• Ostre nadciśnienie.

W miarę rozwoju pacjentów, zmęczenie i duża potliwość, podwyższone ciśnienie krwi, obrzęk tkanek, worki na twarzy, z ust i moczu, na początku słychać zapach owoców, a później zgniłych ryb. Wszystko kończy się bezmoczem - wycofywania produkcja moczu.

Wczesna diagnoza to idzie bardzo ciężko. Przeprowadza się ją za pomocą testów laboratoryjnych.

Podejrzenie amyloidozy jest możliwe po wyniku badania moczu i wykryciu albuminurii, która wskazuje na wczesny etap uszkodzenia nerek i początek patologii naczyniowej.

Ten sam wynik można uzyskać, analizując zawartość cystatyny we krwi, za pomocą której określa się filtrację kłębuszkową w nerkach. Zaawansowana diagnostyka obejmuje specjalne testy i analizy:

• Oznaczanie dziennej utraty białka w moczu;
• Definicja wysoka zawartość w moczu krwinek według analizy Nechiporenko;
• Oznaczanie hormonów według Zimnitsky'ego;
• Oznaczanie próbek kreatyny wg Rehberga;
• Oznaczanie zawartości kwasów i frakcji białkowych we krwi;
• Badanie nerek za pomocą ultradźwięków i radiografii;
• Test z błękitem metylenowym do wykrywania amyloidów;
• Badanie tkanek nerek metodą bioplat;
• Biopsja języka i tkanki dziąseł.

Leczenie

Terapia amyloidozy skutecznie leczy chorobę podstawową.. Następnie objawy amyloidozy ustępują po nim. Ale nowoczesne leczenie nie jest w stanie całkowicie się go pozbyć.

Wszystkie wysiłki mają na celu zwalczanie chorób tła i kontrolowanie sytuacji w celu uniknięcia procesów patologicznych i poprawy ogólnego stanu osoby.

Zdiagnozowana w odpowiednim czasie choroba współistniejąca daje szansę, że choroba nie rozwinie się i nie zredukuje zgubny wpływ skrobiowaty.

Leczenie farmakologiczne zapobiega rozwojowi patologii. Następujące leki są stosowane według indywidualnie zaprojektowanych schematów:

• Kolchicyna- preparat ziołowy, który ogranicza migrację leukocytów do miejsc zapalenia oraz hamuje ich wchłanianie mikrokryształów soli;
• Rozwiązanie Unitiol- stosowany do zwalczania dysfunkcji wątroby;
• Dimetylosulfotlenek roztwór - lek obkurczający i przeciwbólowy, przyjmowany z sokiem owocowym;
• Delagil- immunostymulant, stosowany w infekcjach;
• Cytostatyki z niewydolnością nerek;
• Diuretyki- stymulują produkcję moczu.

Celem terapii jest zmniejszenie nieprawidłowej syntezy białek przy jednoczesnej ochronie przed nią. narządy wewnętrzne. W tym celu sztucznie ogranicza się spożycie soli i białka, zaleca się także codzienną długotrwałą obecność w diecie surowej wątroby, pokarmów bogatych w węglowodany, witaminy i potas.

Leczenie chirurgiczne ogranicza się do usunięcia ropnego zespolenia kości w zapaleniu kości i szpiku, przy ropniu płuca stosuje się jego drenaż. W ostatnich stadiach choroby wykonywane są sesje dializ. Przeszczep nerki jest głównym sposobem leczenia stanów mocznicowych i nerczycowych.

Wideo na temat: Co to jest amyloidoza, dlaczego jest niebezpieczna, jak się z nią obchodzi?

Profilaktyka i rokowanie

Prognoza określa przebieg choroby podstawowej i tempo rozwoju amyloidozy. Pogarszają go zakrzepice, krwotoki, współistniejące infekcje i podeszły wiek. Jeśli rozpoczęła się niewydolność serca i nerek, wskaźnik przeżycia będzie krótszy niż rok.

Szansa na wyzdrowienie może być tylko dzięki terminowej wizycie u nefrologa we wczesnym stadium amyloidozy, a także wzmocnionemu leczeniu choroby podstawowej, aż do całkowitego jej wyeliminowania.

Zapobieganie wymaga terminowa terapia wszelkie choroby przewlekłe powodujące pojawienie się i rozwój amyloidozy i opiera się na nowoczesnych metodach diagnozy i radykalnego leczenia patologii, które do tego prowadzą.

Kandydat nauk medycznych V.N. Koczegurowa

AMYLOIDOZA NARZĄDÓW WEWNĘTRZNYCH

W ostatnich latach zmieniło się wiele poglądów na temat amyloidozy i sposobów jej leczenia. Zatytułowany „amyloidoza” grupa chorób jest połączona, której cechą charakterystyczną jest odkładanie się w tkankach specjalnej glikoproteiny, składającej się z białek włóknistych lub kulistych ściśle związanych z polisacharydami, z naruszeniem struktury i funkcji dotkniętych narządów.

Termin „amyloid” wprowadził w 1854 r. R. Virchow, który szczegółowo zbadał substancję odkładaną w tkankach podczas tzw. choroby łojowej u osób chorujących na gruźlicę, kiłę, promienicę i uznał ją za podobną do skrobi ze względu na jej działanie. charakterystyczna reakcja z jodem. A zaledwie 100 lat później Cohen, używając mikroskopii elektronowej, ustalił jej białkową naturę.

Amyloidoza jest dość powszechną patologią, zwłaszcza biorąc pod uwagę istnienie jej lokalnych form, których częstość znacznie wzrasta wraz z wiekiem.

Różnorodność form i wariantów amyloidozy uniemożliwia usystematyzowanie informacji o etiologii i patogenezie.

Nowoczesna klasyfikacja amyloidoza zbudowana jest na zasadzie specyficzności głównego białka tworzącego amyloid. Zgodnie z klasyfikacją WHO (1993) najpierw podaje się rodzaj amyloidu, następnie białko prekursorowe, a dopiero potem - formy kliniczne choroby z wykazem pierwotnych narządów docelowych. We wszystkich nazwach rodzajów amyloidu pierwsza litera to „A”, co oznacza „amyloid”, po której następuje skrót określonego białka fibrylarnego, z którego został utworzony:

amyloidoza AA. Drugie „A” to oznaczenie białka ostrej fazy (SSA--globuliny) wytwarzanego w odpowiedzi na zapalenie lub obecność guza (białko fazy ostrej);

glin-amyloidoza.„L” to lekkie łańcuchy immunoglobulin (łańcuchy lekkie);

ATTR-amyloidoza.„TTR” oznacza transtyretynę, białko transportowe dla retinolu i tyroksyny;

A 2 M-amyloidoza.„2M” to 2-mikroglobulina (amyloidoza dializacyjna).

Amyloidoza AA. AA-amyloid powstaje z białka ostrej fazy surowicy, którym jest α-globulina, syntetyzowana przez hepatocyty, neutrofile i fibroblasty. Jego ilość wzrasta wielokrotnie wraz ze stanem zapalnym lub obecnością guzów. Jednak tylko niektóre z jego frakcji biorą udział w powstawaniu amyloidu, więc amyloidoza rozwija się tylko u części pacjentów z chorobami zapalnymi lub nowotworowymi. Ostatni etap amyloidogenezy, polimeryzacja rozpuszczalnego prekursora we fibryle, nie został w pełni wyjaśniony. Uważa się, że proces ten zachodzi na powierzchni makrofagów przy udziale enzymów błonowych i czynników tkankowych, co warunkuje uszkodzenie narządu.

Amyloidoza AA łączy w sobie 3 formy:

Skrobiawica reaktywna wtórna w chorobach zapalnych i nowotworowych. To jest najczęstsza forma. W ostatnich latach wśród przyczyn wtórnej amyloidozy na czoło wysunęły się reumatoidalne zapalenie stawów, choroba Bechterewa, łuszczycowe zapalenie stawów i nowotwory, m.in. układy krwionośne (chłoniak, limfogranulomatoza), a także niespecyficzne wrzodziejące zapalenie okrężnicy i choroba Crohna. Jednocześnie na dalszy plan ustępują przewlekłe ropno-obturacyjne choroby płuc, gruźlica i zapalenie kości i szpiku.

Choroba okresowa (rodzinna gorączka śródziemnomorska) z autosomalną recesywną formą dziedziczenia. Istnieje do tego etniczna predyspozycja wśród Arabów, Ormian, Żydów i Cyganów. Istnieją 4 formy tej choroby: gorączkowa, stawowa, piersiowa i brzuszna. W pierwszej lub drugiej dekadzie życia u pacjentów rozwija się gorączka bez motywacji lub objawy zapalenia stawów. Debiut choroby jest możliwy wraz z rozwojem kliniki suchego zapalenia opłucnej lub obrazu "ostrego" brzucha. Ponadto epizody te są zwykle krótkotrwałe, trwają 7-10 dni, mają stereotypowe przejawy i długi czas nie powodują powikłań (deformacji i deformacji stawów, zrostów lub zakotwiczenia płatów opłucnowych, choroba adhezyjna Jama brzuszna). Jednak postępująca amyloidoza nerek rozwija się u 40% pacjentów w drugiej lub trzeciej dekadzie życia.

zespół Muckle-Wales lub rodzinna nefropatia z pokrzywką i głuchotą, dziedziczone w sposób autosomalny dominujący. W pierwszych latach życia pacjenci okresowo doświadczają wysypek alergicznych, często w postaci pokrzywki lub obrzęku Quinckego, którym towarzyszy gorączka, powiększenie węzłów chłonnych, artroza i bóle mięśni, bóle brzucha, nacieki eozynofilowe w płucach. Objawy te ustępują samoistnie po 2-7 dniach, po czym następuje remisja. Równolegle występuje i postępuje utrata słuchu, a w drugiej lub trzeciej dekadzie życia dochodzi do amyloidozy nerek. Jest to najczęstszy wariant dziedzicznej amyloidozy.

organy docelowe Amyloidoza AA najczęściej atakuje nerki, a także wątrobę, śledzionę, jelita i nadnercza.

ALE L -amyloidoza . AL-amyloid powstaje z lekkich łańcuchów immunoglobulin, w których sekwencja aminokwasów ulega zmianie, co powoduje destabilizację tych cząsteczek i sprzyja tworzeniu się włókienek amyloidu. Proces ten obejmuje czynniki lokalne, których cechy determinują porażkę niektórych narządów. Immunoglobuliny są syntetyzowane przez nieprawidłowy klon plazmy lub komórek B w szpiku kostnym, najwyraźniej w wyniku mutacje lub niedobór odporności T i zmniejszenie funkcji kontrolnej tego ostatniego.

AL-amyloidoza obejmuje 2 formy:

1) Pierwotna amyloidoza idiopatyczna, w którym nie ma wcześniejszej choroby;

2) Amyloidoza w szpiczaku mnogim i guzach z komórek B(choroba Waldenströma, choroba Franklina itp.). AL-amyloidoza jest obecnie rozpatrywana w ramach pojedynczej dyskrazii limfocytów B.

Do głównych organy docelowe AL-amyloidoza obejmuje serce, przewód pokarmowy, a także nerki, układ nerwowy i skórę. Niedobór czynnika krzepnięcia X w AL-amyloidozie jest uważany za przyczynę rozwoju zespołu krwotocznego z charakterystycznymi krwotokami wokół oczu („oczy szopa pracza”).

W diagnostyce różnicowej amyloidozy układowej należy wziąć pod uwagę, że typ AA jest bardziej „młodszy”, średni wiek chorego to mniej niż 40 lat, a w AL-amyloidozie – 65 lat, a w obu typach to przewaga mężczyzn (1,8-1 ).

ATTR -amyloidoza zawiera 2 opcje:

Neuropatia rodzinna (rzadziej kardio- i nefropatia) z dziedziczeniem autosomalnym dominującym. W tym samym czasie powstaje ATTR-amyloid zmutowana transtyretyna syntetyzowana przez hepatocyty. Zmutowane białka są niestabilne iw pewnych warunkach wytrącają się do struktur włóknistych, tworząc amyloid.

Układowa starcza amyloidoza, rozwijający się wyłącznie u osób starszych (powyżej 70 lat). Opiera się na normalnym skład aminokwasowy transtyretyna (tj. nie zmutowana), ale o zmienionych właściwościach fizykochemicznych. Są one związane ze zmianami metabolicznymi organizmu związanymi z wiekiem i powodują powstawanie struktur włóknistych.

Dla tej opcji typowa porażka układ nerwowy, rzadko nerki i serce.

A  2 M-amyloidoza - to stosunkowo Nowa forma amyloidoza ogólnoustrojowa, która pojawiła się w związku z wprowadzeniem do praktyki przewlekłej hemodializy. Białkiem prekursorowym jest 2-mikroglobulina, która nie jest filtrowana podczas hemodializy przez większość błon i jest zatrzymywana w organizmie. Jej poziom wzrasta 20-70 razy, co stanowi podstawę do rozwoju amyloidozy średnio po 7 latach od rozpoczęcia hemodializy.

Główny organy docelowe to kości i tkanki okołostawowe. Mogą wystąpić patologiczne złamania kości. W 20% przypadków obserwuje się zespół cieśni nadgarstka (drętwienie i ból w pierwszych trzech palcach ręki, rozprzestrzeniający się na przedramię, a następnie rozwój zaniku mięśnia kłębuszkowego z powodu ucisku nerwu pośrodkowego przez złogi amyloidowe w okolicy więzadła nadgarstka).

Oprócz form systemowych istnieją: miejscowa amyloidoza , który występuje w każdym wieku, ale częściej u osób starszych i wpływa na każdą tkankę lub narząd. Praktyczne znaczenie ma myloidoza wysp trzustkowych u osób starszych(AAIAPP-amyloid). Obecnie zgromadzono wystarczające dowody wskazujące, że prawie wszystkie przypadki cukrzycy typu 2 u osób starszych są patogenetycznie związane z amyloidozą aparatu wysp trzustkowych, która powstaje z komórek  polipeptydu.

Skrobiawica mózgowa(AV-amyloid) jest uważany za podstawę demencji mózgowej w chorobie Alzheimera. Jednocześnie białko  serwatki odkłada się w blaszkach starczych, neurofibrylach mózgu, naczyniach i błonach.

Wśród wszystkich rodzajów amyloidozy najwyższa wartość mają postacie układowej amyloidozy AA i AL.

Amyloidoza nerek. Nerki są najczęściej dotkniętym narządem w amyloidozie układowej. . Najpierw amyloid osadza się w mezangium, a następnie wzdłuż błony podstawnej kłębuszków, wnikając w nią i otwierając przestrzeń podnabłonkową i komorę Shumlyansky-Bowmana. Następnie amyloid odkłada się w ścianach naczyń krwionośnych, zrębie piramid i torebce nerek.

Pierwszym objawem klinicznym amyloidozy nerek jest białkomocz, który zależy nie tyle od ilości złogów amyloidowych, ile od zniszczenia komórek podocytów i ich odnóży. Początkowo jest przemijająca, czasami połączona z krwiomoczem i/lub leukocyturią. to utajony etap nefropatyczny wariant amyloidozy. Od czasu stabilizacji białkomoczu drugi - etap proteinurowy. Wraz ze wzrostem białkomoczu i powstawaniem hipoproteinemii wraz z rozwojem wtórnego hiperaldosteronizmu i występowaniem obrzęku nerczycowego występuje trzecia - stadium nerczycowe. Wraz ze spadkiem czynności nerek i pojawieniem się azotemii pojawia się czwarta - Etap azotemiczny uszkodzenie nerek.

W „klasycznych” przypadkach rozwijają się pacjenci z amyloidozą nerek zespół nerczycowy(NS) z okresem obrzęku, a czas rozwoju ZN jest indywidualny. To ważne by zauważyć że nadciśnienie tętnicze nie jest cechą charakterystyczną, ponieważ JGA jest dotknięte zmniejszeniem produkcji reniny i może wystąpić tylko u 10-20% pacjentów z zaawansowanym CRF.

Warto zauważyć, że w amyloidozie wielkość nerek pozostaje niezmieniona, a nawet zwiększa się ( „duże pąki łojowe”), pomimo wzrostu ich podrzędności funkcjonalnej. Identyfikacja tego objawu za pomocą badania ultrasonograficznego i metody rentgenowskiej jest ważnym kryterium diagnostycznym uszkodzenia nerek amyloidu.

Serce w amyloidozie jest często zaatakowany, zwłaszcza w wariancie AL. W wyniku odkładania się amyloidu w mięśniu sercowym zwiększa się sztywność ściany serca i cierpi na funkcję relaksacji rozkurczowej.

Klinicznie to się objawia kardiomegalia(do rozwoju „byczego serca”), głuchota tonów, postępująca niewydolność serca oporna na leczenie, który jest przyczyną zgonu u 40% pacjentów. U niektórych pacjentów dochodzi do zawału mięśnia sercowego z powodu złogów amyloidowych w naczyniach wieńcowych, zwężających ich światło. Możliwe zaangażowanie zastawek serca w rozwój tej lub innej choroby serca i zajęcie osierdzia, przypominające zaciskające zapalenie osierdzia.

Na EKG rejestruje się spadek napięcia zębów, za pomocą echokardiografii odnotowuje się symetryczne pogrubienie ścian komór z objawami dysfunkcji rozkurczowej. W zależności od lokalizacji złogów amyloidowych w mięśniu sercowym można zaobserwować zespół chorej zatoki, blokadę przedsionkowo-komorową, różne arytmie, a czasem zmiany ogniskowe z obrazem przypominającym zawał na EKG.

Przewód pokarmowy z amyloidozą jest dotknięty przez cały czas. makroglosja, stwierdzony u 22% pacjentów z amyloidozą jest objaw patognomoniczny. Jednocześnie rozwija się dysfagia, dyzartria, zapalenie języka, zapalenie jamy ustnej, aw nocy nie można wykluczyć uduszenia z powodu cofnięcia języka i zachodzenia na siebie dróg oddechowych.

odkładanie amyloidu w przełyku towarzyszyły naruszenia jego funkcji, czasami spotykane guzy żołądka i jelit. Często dochodzi do zajęcia warstwy mięśniowej jelit i splotów nerwowych, co prowadzi do upośledzenia motoryki przewodu pokarmowego, aż do wystąpienia ileusa. Odkładanie się amyloidu w jelicie cienkim prowadzi do: zespoły złego wchłaniania i niestrawności. W wyniku uszkodzenia naczyń, wrzody jelit z rozwojem krwawienia, które symuluje obraz guzów lub wrzodziejącego zapalenia jelita grubego.

odkładanie się amyloidu w trzustka prowadzi do jej niewydolności zewnętrznej i wewnątrzwydzielniczej.

Zaangażowany w ten proces z dużą częstotliwością wątroba(u 50% pacjentów z amyloidozą AA i 80% z amyloidozą AL). Charakteryzuje się długotrwałym zachowaniem funkcji wątroby z brak zespołów cytolizy i cholestazy. W rozszerzonym etapie pojawiają się objawy nadciśnienia wrotnego z krwawieniem z żylaków. typowy żółtaczka z powodu kompresji naczyń włosowatych żółci. Często definiowane splenomegalia z hipersplenizmem, jak również powiększenie obwodowych węzłów chłonnych.

Układ oddechowy najczęściej uczestniczy w tym procesie w AL-amyloidozie (u 50% pacjentów), rzadziej w AA-amyloidozie (10-14%).

Wczesne znaki obejmują chrypka związane z odkładaniem się amyloidu w strunach głosowych. Następnie łączy się porażka oskrzeli, przegrody wyrostka zębodołowego i naczyń. Powstać niedodma i nacieki w płucach, zmiany rozlane przez rodzaj włókniejącego zapalenia pęcherzyków płucnych z niewydolnością oddechową i nadciśnieniem płucnym, przyczyniającym się do powstania przewlekłe serce płucne. Możliwy krwawienie z płuc lub rozwój miejscowej amyloidozy płucnej naśladującej raka płuc.

Uwikłanie obwodowy i autonomiczny układ nerwowy obserwowana w amyloidozie układowej różne rodzaje, ale w większym stopniu z typami AL i ATTR. W obrazie klinicznym może dominować obwodowa neuropatia czuciowa, czasem ruchowa (najczęściej symetryczna, rozpoczynająca się w dystalnych kończynach i rozciągająca się do proksymalnego), stwarzająca trudności diagnostyczne. Zaburzenia autonomicznego układu nerwowego mogą być znacznie nasilone i objawiają się objawami niedociśnienia ortostatycznego, impotencji, zaburzeń zwieraczy.

ośrodkowy układ nerwowy rzadko dotknięte amyloidozą.

Wśród uszkodzeń innych narządów należy zwrócić uwagę na możliwość uszkodzenia nadnercza i tarczyca wraz z rozwojem objawów ich niewydolności.

złogi amyloidowe w skóra może mieć wygląd grudek, węzłów, blaszek, jego rozproszoną infiltrację ze zmianami troficznymi, nabyty całkowity albinizm.

Zaangażowanie w proces stawy i tkanki okołostawowe, jak już wspomniano, wiąże się z amyloidozą dializacyjną.

Pokonać mięśnie szkieletowe zwykle drastycznie obniża jakość życia pacjentów. Najpierw odnotowuje się pseudoprzerost mięśni, a następnie ich zanik prowadzący do unieruchomienia chorego.

Zmiana wskaźniki laboratoryjne niespecyficzne w amyloidozie: podwyższony OB, hiperglobulinemia, trombocytoza, co wraz z małymi płytkami krwi i pojawieniem się erytrocytów z ciałkami Jolly'ego jest uważane za dowód hipersplenizm.

Diagnostyka Podejrzenie amyloidozy z przyczyn klinicznych należy potwierdzić poprzez znalezienie substratu patologii, a mianowicie amyloidu.

W tym celu możesz użyć kolorowe próbki. W jednej z modyfikacji pacjentowi wstrzykuje się dożylnie barwnik ( Niebieski Evans, czerwony Kongo), które mogą być wychwytywane przez masy amyloidowe, co prowadzi do zmniejszenia jego stężenia we krwi.

W innej wersji badania pacjentowi wstrzykuje się podskórnie w okolicę podłopatkową 1 cm3 1% świeżo przygotowanego roztworu błękit metylenowy a następnie monitorować zmianę koloru moczu. Jeżeli masy amyloidowe wchłonęły barwnik, kolor moczu nie zmienia się i próbka jest uznawana za pozytywną, co potwierdza rozpoznanie amyloidozy. Jeżeli próbka jest ujemna (zmiana koloru moczu) nie wyklucza to obecności amyloidozy.

Inną metodą diagnostyczną jest biopsja. Jeśli wykonuje się biopsję dotkniętego narządu (nerki, wątroby itp.), Częstość pozytywnych wyników osiąga 90-100%. Im wyższy stopień infiltracji narządów docelowych przez amyloid, tym większa możliwość jego wykrycia. Zwykle rozpoznanie amyloidu rozpoczyna się od biopsji błony śluzowej jamy ustnej z warstwą podśluzówkową w okolicy dziąseł około 3-4 trzonowców lub w odbytnicy. W AL-amyloidozie zaleca się przede wszystkim wykonanie biopsji szpiku kostnego lub biopsji aspiracyjnej tłuszczu podskórnego przedniej ściany jamy brzusznej (czułość ok. 50%). W amyloidozie dializacyjnej zasadna jest biopsja tkanek okołostawowych.

W ostatnich latach obserwuje się coraz większe wykorzystanie scyntygrafia z oznaczonym I 123 składnikiem P surowicy w celu oceny dystrybucji amyloidu in vivo w organizmie. Metoda jest szczególnie przydatna do monitorowania dynamiki jego depozytów tkankowych podczas leczenia. Ważne jest nie tylko wykrycie amyloidu w tkankach, ale także przeprowadzenie jego typowania metodami barwienia, a dokładniej z użyciem antysurowic (przeciwciał poli- i monoklonalnych) na główne białka włókienek amyloidu.

Leczenie amyloidozy powinny mieć na celu ograniczenie syntezy i dostarczania białek prekursorowych, z których zbudowany jest amyloid.

Podczas leczenia amyloidoza AA , jego wariant wtórny, warunek konieczny to terapia choroby, która doprowadziła do rozwoju amyloidozy wszystkimi dostępnymi metodami (antybiotykami, chemioterapią, chirurgią).

Leki z wyboru to pochodne 4-aminochinoliny(delagil, plaquenil, rezokhin, hingamin itp.). Hamują syntezę włókienek amyloidowych na wczesne stadia amyloidogeneza poprzez hamowanie szeregu enzymów. Delagil jest przepisywany 0,25 g przez długi czas (przez lata).

Fibryle białkowe tworzące amyloid zawierają dużą liczbę wolnych grup sulfhydrylowych (SH), które są aktywnie zaangażowane w agregację białek w stabilne struktury. Aby je zablokować, używają unithiol 3-5 ml 5% roztworu domięśniowo dziennie ze stopniowym zwiększaniem dawki do 10 ml dziennie przez 30-40 dni i powtarzanymi kursami 2-3 razy w roku.

Nadal zalecane jest jedzenie surowe lub gotowane. wątroba 100-150 g dziennie przez 6-12 miesięcy. Białka wątrobowe i antyoksydanty hamują rozwój amyloidozy. Może być również używany hydrolizaty wątroby, w szczególności sirepar(2 ml sireparu odpowiada 40 g wątroby) i leczyć przez naprzemienne przyjmowanie surowej wątroby przez 1-2 miesiące z 2-3 miesięcznym sireparem (5 ml domięśniowo 2 razy w tygodniu).

Stosować immunomodulatory: lewamizol (dekaris) 150 mg 1 raz w ciągu 3 dni (2-3 tygodnie), tymalina 10-20 mg domięśniowo 1 raz dziennie (5 dni), T-aktywina 100 mcg domięśniowo 1 raz dziennie (5 dni) .

Uznany za pozytywny efekt dimeksyd, który ma bezpośrednie działanie absorbujące. Podaje się go doustnie w postaci 10-20% roztworu w dziennej dawce co najmniej 10 g przez 6 miesięcy.

Z okresową chorobą pokazane kolchicyna o działaniu antymitotycznym. Lek spowalnia amyloidogenezę. Jego wczesne podanie może zapobiec wystąpieniu najgroźniejszej w tej patologii amyloidozy nerek. Jest przepisywany przez długi czas (na całe życie) w dawce 1,8-2 mg na dobę (tab. 2 mg).

Leczenie A L -amyloidoza . Ponieważ ten typ amyloidozy jest rozpatrywany w ramach proliferacji osocza monoklonalnego lub limfocytów B, w leczeniu stosuje się różne schematy. polichemioterapia w celu ograniczenia produkcji prekursorów – lekkich łańcuchów immunoglobulin. Najczęściej stosowanym schematem jest cytostatyk melfolan + prednizolon(melfolan w dawce 0,15 mg/kg, prednizolon w dawce 0,8 mg/kg przez 7 dni co 4-6 tygodni przez 2-3 lata). Obecnie stosuje się również bardziej agresywne schematy z włączeniem winkrystyny, doksorubicyny, cyklofosfamidu.

Istnieje opinia o celowości stosowania lewamizolu lub innych immunomodulatorów w celu zwiększenia funkcji T-supresorów.

W leczenie ATT R -amyloidoza najbardziej efektywny przeszczep wątroby.

Na leczenie A  2 M- lub amyloidoza dializacyjna stosować hemodializa wysokoprzepływowa z hemofiltracją i immunosorpcją. Z tego powodu zmniejsza się poziom  2 -mikroglobuliny. W razie potrzeby wyprodukuj przeszczep nerki.

Należy zauważyć, że odpowiednie leczenie jest często niemożliwe ze względu na późne rozpoznanie choroby z udziałem wielu narządów w procesie patologicznym. Dlatego decydujące znaczenie ma wczesna diagnoza oparta na znajomości różnych przejawów amyloidozy.

Zapobieganie. Główną prewencją wtórnej amyloidozy jest skuteczne leczenie chorób ropno-zapalnych, ogólnoustrojowych i nowotworowych. W przypadku amyloidozy idiopatycznej problem profilaktyki należy rozwiązać poprzez staranne zebranie anamnezy chorób rodzinnych i dziedzicznych oraz poradę genetyczną.

Termin „amyloidoza” został zachowany z szacunku dla Rudolfa Virchowa, który był pionierem stosowania technik barwienia histochemicznego w 1854 roku do scharakteryzowania złogów amyloidowych w patologicznych próbkach mózgu. Natomiast wszystkie inne struktury w przygotowanych przez niego wycinkach mózgu były zabarwione na: żółty po zastosowaniu jodu i kwasu siarkowego ciała amyloidowe zabarwiły się jodem na jasnoniebiesko, a po dodaniu kwasu jaskrawofioletowe. Ponieważ ten typ barwienia był charakterystyczny dla celulozy roślinnej, Virchow doszedł do wniosku, że ciała amyloidowe składają się z substancji podobnej do celulozy, którą nazwał amyloidem. Termin „amyloid” oznacza „zawierający” lub „przypominający skrobię”. Jest to jednak określenie błędne, ponieważ obecnie wiadomo, że złogi amyloidowe zawierają głównie białko, mimo że niektóre substancje zawierające węglowodany mogą wiązać się z białkami. Badania nad amyloidem skupiały się głównie na jego składzie białkowym.

Początek i progresja amyloidogenezy jest całkowicie zależna od białka sprawczego, ale zwykle następuje po jednym z trzech procesów patogennych: nadprodukcja i odkładanie białka typu dzikiego, odkładanie zmutowanego wariantu białka lub odkładanie fragmentów białka, które zostały wytworzone przez nieprawidłowe rozszczepienie endoproteolityczne.

Obecność wykrywalnego amyloidu to warunek wstępny objawy choroby u pacjentów. Chociaż zakres i szybkość uszkodzenia narządów i ciężkości choroby różnią się między pacjentami, nawet u tych z podobnymi typami białek amyloidowych, całkowite obciążenie amyloidem w organizmie jest bezpośrednio skorelowane z nasileniem choroby. Zatem zmniejszenie całkowitej ilości amyloidu może ustabilizować lub poprawić kliniczne objawy choroby.

Rozpowszechnienie

Częstość występowania amyloidozy jest różna w różnych regionach. Chociaż choroba Alzheimera jest najczęstszą postacią amyloidozy w Stanach Zjednoczonych i na świecie, skupiliśmy się przede wszystkim na układowych postaciach choroby. W USA AL jest najczęstszą postacią amyloidozy układowej. Wśród mieszkańców hrabstwa Olmsted w stanie Minnesota uzyskano wiarygodne dane dotyczące rozpowszechnienia choroby w latach 1950-1989. Według tych informacji u około 1 na 100 000 osób rozwinie się amyloidoza AL.

Na całym świecie AA jest najczęstszą postacią amyloidozy. W krajach uprzemysłowionych choroby zapalne są główną przyczyną amyloidozy AA, podczas gdy infekcje ogólnoustrojowe lub przewlekłe są odpowiedzialne za większość przypadków amyloidozy AA w kraje rozwijające się.

Skrobiawica może być prezentowana jako choroba ogólnoustrojowa lub zlokalizowana. Wyróżnia się cztery klasy amyloidozy układowej: AL, AA, ATTR i Ap2M. Zidentyfikowano liczne formy zlokalizowanej amyloidozy. Choroba Alzheimera i zlokalizowane złogi amyloidowe w krtani i drogach moczowych są najczęstszymi postaciami zlokalizowanej amyloidozy.

Z wyjątkiem choroby Alzheimera, w której występuje cytotoksyczny wpływ na komórki mózgowe, obraz kliniczny innych amyloidoz, jak opisano wcześniej, jest spowodowany mechanicznym zaburzeniem normalnej funkcji fizjologicznej. Objawy kliniczne amyloidoza zależy od rodzaju białka amyloidu.

Amyloidoza-AL

Objawy kliniczne AL-amyloidozy są różne. Nerki, serce i wątroba to najczęściej i najbardziej zauważalnie dotknięte narządy; jednak może to mieć wpływ na wszelkie narządy inne niż ośrodkowy układ nerwowy. W nerkach złogi AL-amyloidu są obserwowane głównie w kłębuszkach nerkowych, co powoduje zespół nerczycowy, który zwykle objawia się początkowym dziennym wydalaniem białka z moczem większym niż 2 g. Często w bardziej zaawansowanej chorobie dzienne wydalanie białka z moczem może osiągnąć 5 -15g.

Niewydolność serca rozwija się stopniowo. Do czasu, gdy u większości pacjentów z amyloidozą AL występuje klinicznie jawna patologia serca związana z amyloidozą, zaobserwowano już znaczne uszkodzenie mięśnia sercowego. W wyniku rozszerzenia przedsionków mogą wystąpić tachyarytmie nadkomorowe. Kardiomiopatia restrykcyjna może prowadzić do znacznego niedociśnienia ortostatycznego z powodu ograniczonego napełniania komór, któremu towarzyszy dysfunkcja autonomiczna spowodowana uszkodzeniem obwodowego układu nerwowego.

Najczęstszymi objawami złogów amyloidowych w przewodzie pokarmowym są krwawienia i zaburzenia perystaltyki. Częsty znak również wczesne uczucie sytości spowodowane opóźnionym opróżnianiem żołądka. Za szybko wzrost bakterii przy znacznym złym wchłanianiu może powodować biegunkę i prowadzić do niedoborów witaminy B12, kwasu foliowego i karotenu. Krwotok może wystąpić w dowolnej części przewodu pokarmowego. chociaż żołądek i jelito cienkie są częściej dotknięte. Złogi AL-amyloidowe są często obserwowane w wątrobie, chociaż rzadko powoduje to jakiekolwiek objawy.

Zajęcie obwodowego układu nerwowego, które może wystąpić miesiące lub lata przed zajęciem trzewnych, występuje nawet u 20% pacjentów z amyloidozą AL. Może objawiać się jako neuropatia czuciowo-ruchowa lub autonomiczna, lub jako kombinacja. Parestezje rozwijają się najpierw w kończynach dolnych i mogą z czasem rozprzestrzeniać się proksymalnie. Pokonać nerwy ruchowe występuje rzadko, ale może powodować poważne upośledzenie i prowadzić do zespołu opadającej stopy i zaburzeń chodu. Neuropatia autonomiczna jest często obserwowana u pacjentów z amyloidozą AL i powoduje zaburzenia motoryki przewodu pokarmowego, impotencję i niedociśnienie ortostatyczne.

W amyloidozie AL występują dwie dominujące objawy płucne. Czasami w miąższu płuca AL-amyloid może być prezentowany jako masa przypominająca guz, często z towarzyszącym rozszerzeniem węzłów chłonnych wnęki i okołotchawicy. Chociaż te masy mogą stopniowo rosnąć, zwykle nie zagrażają życiu.

Alternatywnie może wystąpić rozlany śródmiąższowy naciek miąższu płuca, który powoduje sztywność i restrykcyjne uszkodzenie płuc. Rzadko AL-amyloid może odkładać się lokalnie w krtani, tchawicy, prowadząc do chrypki i czasami znacznej niedrożności dróg oddechowych. Nieprawidłowości hematologiczne w amyloidozie AL obejmują plamicę i zakrzepicę. Infiltracja amyloidu naczynia krwionośne powoduje, że stają się kruche. Pęknięcia naczyń włosowatych skóry prowadzą do wynaczynienia czerwonych krwinek i plamicy. U pacjenta z amyloidozą AL plamica okołooczodołowa może być spowodowana stosunkowo nieszkodliwymi czynnościami, takimi jak pocieranie oczu lub pochylanie głowy w celu długi okres, co prowadzi do charakterystycznej cechy - siniaków pod oczami. W tym zaburzeniu występuje niedobór czynnika X, który, jak się uważa, wynika z wchłaniania tego czynnika przez duże złogi amyloidu w śledzionie, z powodu utraty białka w zespole nerczycowym. To, wraz z zaburzeniami w układzie plazminogenu, prowadzi do wzrostu częstości zakrzepicy żylnej.

Chociaż amyloidoza AL jest najczęstszą postacią amyloidozy, zmiany dotyczące skóry, mięśni szkieletowych i języka, tkanek miękkich i stawów są rzadkie. Zespół zastawki nadgarstka, często obustronny, może być spowodowany złogami amyloidu w nadgarstku, powodując ucisk nerwu pośrodkowego i może występować wiele lat przed wystąpieniem zmiany ogólnoustrojowej. Infiltracja amyloidu mięśnie szkieletowe, zwykle obejmujący ścięgna i torebki stawu barkowego, może prowadzić do pseudohipergrofii ("objawu poduszki barkowej") u pacjenta, który jest w stanie wyniszczenia. Złogi amyloidowe w kościach, takich jak szyjka kości udowej, pojawiają się na zdjęciach radiologicznych jako światło torbielowate i mogą zmniejszać wytrzymałość kości, prowadząc do patologicznych złamań. Pacjenci z AL-amyloidozą mają rzadkie przypadki rozwój makroglosji. Powiększony język, który jest twardy w badaniu palpacyjnym, może powodować problemy z mową i połykaniem oraz powodować uczucie zadławienia.

Amyloidoza AL jest wynikiem nieprawidłowej i klonalnej ekspansji limfocytów B-komórkowych. Jednak ekspansja komórek monoklonalnych i synteza łańcuchów lekkich lub ciężkich są warunkami koniecznymi, ale niewystarczającymi do rozwoju choroby. Amyloidoza AL może rozwinąć się z makroglobulinemią Waldenstroma, szpiczakiem mnogim, gammopatią monoklonalną o nieznanej etiologii lub łagodną ekspansją limfocytów B. Ilość białka wytwarzanego przez te klony wydaje się nie mieć znaczenia, ponieważ 10-20% pacjentów z amyloidozą AL nie ma białka monoklonalnego w surowicy i moczu. Pierwszorzędowa struktura łańcuchów lekkich ma prawdopodobnie szczególne znaczenie w rozwoju tej choroby, ponieważ normalne stosunki łańcuchów lekkich surowicy są całkowicie zmienione, a łańcuchy α w złogach AL-amyloidu są wykrywane znacznie częściej niż łańcuchy k. Niektóre podtypy łańcuchów L są bardziej podatne na tworzenie złogów włókienkowych niż inne. Ponadto białka fibrylarne AL-amyloidu prawie zawsze zawierają zmienny segment łańcucha lekkiego (albo całkowicie z niego złożony, albo zawierający go jako segment). Jednak przyczyny selektywnego uszkodzenia narządów i inna prędkość progresja choroby u różnych pacjentów pozostaje niejasna.

Amyloidoza AL jest najbardziej poważna choroba wśród amyloidoz, a czas życia po rozpoznaniu nie przekracza 18-24 miesięcy. Początek choroby z zespołem cieśni nadgarstka lub neuropatią obwodową często oznacza lepsze rokowanie niż początek zajęcia serca. U niewielkiego odsetka pacjentów po rozpoznaniu amyloidozy AL może rozwinąć się szpiczak mnogi, co podkreśla znaczenie długoterminowej obserwacji i odpowiednich badań.

Leczenie amyloidozy AL ma na celu tłumienie nieprawidłowych klonów komórek plazmatycznych za pomocą leków takich jak melfalan i prednizon. Czasami stosuje się również leki chemioterapeutyczne, takie jak cyklofosfamid lub chlorambucyl. Alkaloidy barwinka i adriomycynę należy stosować z dużą ostrożnością, ponieważ mogą być szczególnie toksyczne u pacjentów z neuropatią lub kardiomiopatią. Dla niektórych pacjentów metodą z wyboru jest wprowadzenie wysokie dawki melfalan z przeszczepem komórek macierzystych. U pacjentów z zaawansowaną chorobą pośrednia dawka melfalanu z przeszczepem komórek macierzystych może być alternatywą ze względu na lepszą tolerancję. Wśród pacjentów wskazanych i poddawanych przeszczepowi szpiku kostnego, średni czas trwaniażycie sięga 40 miesięcy, a u pacjentów nienadających się do przeszczepu jest to 18 miesięcy.

Amyloidoza AA

Skrobiawica AA jest najczęstszą postacią amyloidozy układowej na świecie. Każdy bodziec zapalny może powodować amyloidozę AA. Najczęstszą przyczyną jest gruźlica; ale w krajach uprzemysłowionych głównymi przyczynami amyloidozy AA są choroby reumatyczne - reumatoidalne zapalenie stawów, spondyloartropatia i zespoły autozapalne. Włókna AA-amyloidu można wykryć w biopsjach pobranych od pacjentów bezobjawowych, poprzedzających wszelkie objawy ogólnoustrojowej amyloidozy o wiele lat.

Najważniejszym objawem amyloidozy AA jest uszkodzenie nerek, zwykle przedstawiane jako zespół nerczycowy. Może rozwinąć się 10 do 20 lat po wystąpieniu zapalenia stawów i może wystąpić nawet po ustąpieniu pierwotnej choroby zapalnej. Amyloidozę AA można zatem pomylić z innymi procesami patologicznymi obejmującymi nerki, takimi jak nefropatia wywołana złotem. Ponadto ostre wyzwalacze zapalne mogą przyspieszać początek ogólnoustrojowej amyloidozy AA u pacjentów, którzy wcześniej mieli chorobę zapalną, taką jak gruźlica lub inne przewlekłe infekcje. Z tego powodu u pacjentów z nową aktywną gruźlicą w ciągu kilku tygodni może rozwinąć się zespół nerczycowy, prawdopodobnie dlatego, że istniejące wcześniej ogniska zlokalizowanych złogów amyloidowych mogą przyspieszyć postęp ogólnoustrojowej amyloidozy AA.

Pacjenci z amyloidozą AA mogą doświadczyć krwawienia z przewodu pokarmowego. Odkładanie się białka AA w ścianie naczynia krwionośnego prowadzi do zmniejszenia rozciągliwości i wzrostu kruchości, ze sporadycznymi pęknięciami naczyń i krwawieniem. Chociaż opisane w literaturze, znaczne uszkodzenie serca, nerwów, mięśni szkieletowych lub języka jest bardzo rzadkie w amyloidozie AA. Ważne jest, aby wykluczyć obecność amyloidozy AA u pacjentów z ciężkim zespołem nerczycowym, nawet u tych, którzy nie mieli w wywiadzie stanów zapalnych lub choroba zakaźna. Ten wzorzec obserwuje się u pacjentów z rodzinną gorączką śródziemnomorską, u których występuje subkliniczny wzrost SAA i innych białek ostrej fazy, ale bez innych objawów. Ostatecznie choroba u tych pacjentów może przejść do amyloidozy układowej. Ponieważ wielu z tych pacjentów mieszkało w krajach rozwijających się, można przypuszczać, że na taki obraz choroby mogą wpływać czynniki. środowisko, takie jak endemiczne infekcje, które powodują przewlekłe stany zapalne, zwiększając w ten sposób ryzyko rozwoju amyloidozy AA.

Leczenie ma na celu kontrolowanie podstawowego procesu zapalnego. Wynik kliniczny Amyloidoza AA jest korzystniejsza, gdy stężenie SAA utrzymuje się poniżej 10 mg/l. W cięższej postaci choroby u pacjentów z amyloidozą AA czynność nerek jest skutecznie przywracana przez przeszczep nerki. Jeśli jednak zasadniczy proces zapalny nie jest stłumiony, AA-amyloid może również odkładać się w przeszczepionej nerce.

Amyloidoza ATTR

Dziedziczne amyloidozy są powodowane przez różne niespokrewnione białka. Zespoły te są dziedziczone w sposób autosomalny dominujący. mutacja genów obecne przy urodzeniu, ale objawy kliniczne choroby zwykle pojawiają się dopiero pod koniec trzeciej dekady życia. Zespoły te mają podobne objawy kliniczne i towarzyszy im rozwój kardiomiopatii, nefropatii i polineuropatii. Należy jednak wziąć pod uwagę, że każde białko amyloidogenne powoduje niezależną chorobę o unikalnych cechach klinicznych. Zdecydowana większość dziedzicznych amyloidoz jest spowodowana odkładaniem się wariantów transtyretyny (TTR), w przypadku których zidentyfikowano ponad sto mutacji. TTR jest również znany jako prealbumina, ponieważ porusza się szybciej w elektroforezie żelowej niż albumina. Transtyretyna jest białkiem osocza, które przenosi około 20% tyroksyny w osoczu, a także witaminę A związaną z białkiem wiążącym retinol. TTR jest syntetyzowany w wątrobie jako pojedynczy polipeptyd i tworzy tetramer w osoczu, który składa się z czterech identycznych monomerów. Białko typu dzikiego ma wyraźną pofałdowaną strukturę; zastąpienie pojedynczego aminokwasu powoduje jego agregację i tworzenie włókienek.

Nie wszystkie amyloidozy związane z TTR są spowodowane mutacjami w TTR. Fragmenty TTR typu dzikiego mogą tworzyć włókienka amyloidowe, które odkładają się w sercu, powodując starczą amyloidozę serca. to choroba niedziedziczna dotyka około 25% osób powyżej 80 roku życia.

Większość amyloidoz związanych z TTR ma początkowo postać neuropatii obwodowej. Często jest to neuropatia czuciowo-ruchowa obejmująca miejsca dystalne. kończyny dolne, który postępuje, wpływając na proksymalne części kończyn. W 20% przypadków początkowym objawem może być zespół cieśni nadgarstka w wyniku ucisku nerwu pośrodkowego przez złogi amyloidowe ATTR. Neuropatia autonomiczna może powodować objawy żołądkowo-jelitowe, takie jak naprzemienne zaparcia i biegunki, lub objawy ze strony układu moczowo-płciowego, takie jak nietrzymanie moczu lub impotencja.

Chociaż uszkodzenie obwodowego układu nerwowego wiąże się ze znacznym upośledzeniem, głównymi przyczynami zgonów wśród pacjentów z amyloidozą ATTR są kardiomiopatia i choroba nerek. Większość (60%) zgonów jest spowodowana kardiomiopatią, natomiast uszkodzenie nerek jest przyczyną zaledwie 5-7% zgonów, a złogi amyloidu w ciele szklistym obserwuje się u 20% pacjentów z amyloidozą ATTR. Uważa się, że są wynikiem akumulacji TTR, który jest wydzielany splot naczyniówkowy i tworzy włókienka amyloidowe, które gromadzą się w ciele szklistym.

Amyloidozę ATTR rozpoznaje się za pomocą metod genetycznych do wykrywania mutacji TTR, przy czym większość mutacji w ATTR występuje w eksonach 2-4. Przeprowadzenie reakcji łańcuchowej polimerazy w celu identyfikacji polimorfizmów fragmentów restrykcyjnych stało się metoda konwencjonalna diagnozowanie choroby i identyfikowanie nosicieli zmutowanego genu wśród członków jego rodziny.

Amyloidozę ATTR leczy się poprzez przeszczep wątroby lub innych chorych narządów. Przeszczep wątroby prowadzi do syntezy TTR typu dzikiego (prawidłowego), z szybkim zniknięciem wariantu transtyretyny z krążenia. Pacjenci z amyloidozą ATTR ze znacznym uszkodzeniem nerek przechodzą kombinowaną transplantację wątroby/nerki. Ważne jest, aby pacjenci z amyloidozą ATTR byli leczeni przed rozwinięciem się ciężkiego niedożywienia lub kardiomiopatii, ponieważ przeżywalność przeszczepu gwałtownie spada, gdy takie zmiany się rozwijają. Odkładanie amyloidu może trwać nawet po przeszczepieniu narządu, prawdopodobnie z powodu obecności największych nieprawidłowych złogów białek, które służą jako jądro do późniejszego odkładania normalnych białek. Z tego powodu pacjenci z większą ilością wczesne manifestacje Amyloidoza ATTR może wymagać powtórnego przeszczepu narządu.

Amyloidoza Ap2M

Złogi Ap2M-amyloidu zlokalizowane są głównie w tkankach układu mięśniowo-szkieletowego. Obecność bólu w stawie barkowym, zespołu cieśni nadgarstka i utrzymujących się przykurczów zgięciowych palców u pacjenta poddawanego długotrwałej hemodializie sugeruje amyloidozę Ap2M lub związaną z dializą). Oznaki i objawy amyloidozy Ap2M są czasami obserwowane w przewlekłej niewydolności nerek, która nie została jeszcze poddana dializie.

Osiowe uszkodzenie szkieletu, które występuje u 10% pacjentów poddawanych długotrwałej hemodializie, objawia się destrukcyjną spondyloartropatią, której cechy radiologiczne obejmują obniżenie wysokości krążków międzykręgowych i erozję płytek końcowych kręgów bez wyraźnego tworzenia osteofitów. Najczęściej dotyczy Dolna część kręgosłup szyjny; jednak podobne zmiany można zaobserwować również w odcinku piersiowym, lędźwiowym kręgosłupa. Torbielowate złogi amyloidu Ap2M stwierdzono w wyrostku zębodołowym i trzonach górnych kręgów szyjnych oraz masy Ap2M-amyloidu w tkankach miękkich przyzębia, zwane guzami rzekomymi. Chociaż zaburzenia neurologiczne są rzadkie, ciężka mielopatia występuje z powodu złogów amyloidu Ap2M w odcinku szyjnym, lędźwiowym kręgosłupa, zwłaszcza u pacjentów poddawanych hemodializie przez 20 lat lub dłużej.

Zmiany torbielowate kości mogą rozwijać się w kościach szkieletu obwodowego pacjentów poddanych długotrwałej hemodializie. Podchrzęstne torbiele amyloidowe zwykle znajdują się w kościach nadgarstka, mogą również występować w panewce i długie kości, takie jak głowa lub szyja kości udowej, głowa kość ramienna, część dalsza promień oraz górna część piszczel. W przeciwieństwie do brązowych guzów w nadczynności przytarczyc, te torbiele kostne zwykle występują w tkankach sąsiadujących ze stawami i z czasem zwiększają swój rozmiar i liczbę. Złamania patologiczne, zwłaszcza szyjki kości udowej, mogą wystąpić w kości osłabionej złogami amyloidu.

Pacjenci poddawani dializie od ponad 10 lat mają trzewne złogi amyloidu Ap2M. Chociaż opisano powikłania w przewodzie pokarmowym i układzie sercowo-naczyniowym, zwykle trzewne złogi amyloidu Ap2M nie wywołują objawów.

Współczesne teorie patogenezy amyloidozy Ap2M zakładają udział produktu końcowego zwiększonej glikozylacji (AGE) w modyfikacji białek, co przyczynia się do ich odporności na proteolizę, zwiększa ich powinowactwo do kolagenu oraz zdolność do stymulowania sekrecji prozapalnych cytokiny, takie jak TNF-α, IL-6, przez aktywowane leukocyty jednojądrzaste. Białka zmodyfikowane AGE są słabo wydalane przez dializę. Zatem pacjenci poddawani dializie mają podwyższone stężenia tych zmodyfikowanych białek w porównaniu z osobami z prawidłową czynnością nerek lub funkcjonującymi alloprzeszczepami nerki. Pacjenci z objawami i masywnymi złogami amyloidu Ap2M mogą wymagać operacji. W ciągu ostatniej dekady zastosowanie w hemodializie nowych, bardziej przepuszczalnych błon prawdopodobnie opóźniło wystąpienie zespołu cieśni nadgarstka i torbieli kostnych oraz zmniejszyło częstość występowania amyloidozy Ap2M. Złogi amyloidowe Ap2M nie postępują i mogą ulegać regresji u pacjentów po udanym przeszczepie nerki. Pacjenci z amyloidozą Ap2M, którzy przeszli pomyślnie przeszczep nerki, doświadczają znacznego zmniejszenia bólu i sztywności stawów. Zatem wczesne przeszczepienie nerki u kwalifikujących się kandydatów przed powstaniem znacznych złogów amyloidu AP2M może być najskuteczniejszym dostępnym środkiem zapobiegawczym ta choroba.

Amyloidoza narządów wewnętrznych

Zlokalizowane formy amyloidozy mogą dotyczyć różnych narządów i układów, w tym oczu, układu moczowo-płciowego, układu hormonalnego i układu oddechowego. Z wyjątkiem choroby Alzheimera te rodzaje amyloidozy są rzadkie i trudne do zdiagnozowania. Zasady patofizjologiczne rządzące manifestacją choroby w postaciach zlokalizowanych są podobne do tych obserwowanych dla postaci układowych. Najczęstsze postacie amyloidozy zlokalizowanej obejmują drogi moczowo-płciowe i oddechowe.

Skrobiawica układu moczowo-płciowego

Zlokalizowana amyloidoza układu moczowo-płciowego może obejmować cały przewód, ale częściej dotyczy to pęcherza moczowego i cewki moczowej, powodując krwiomocz lub objawy niedrożności. Białko amyloidowe jest często reprezentowane przez lekkie lub ciężkie łańcuchy immunoglobulin. Identyfikacja lokalnych złogów amyloidu może wywołać wyczerpujące poszukiwania choroba ogólnoustrojowa, często z negatywnymi skutkami. Jednak zlokalizowana amyloidoza zwykle ustępuje samoistnie i nie zapowiada złego rokowania. Leczenie polega na wycięciu zlokalizowanych złogów amyloidowych.

Amyloidoza płuc

W drogi oddechowe Odkładanie się amyloidu AL często powoduje zlokalizowane postacie choroby. W drogach oddechowych występują trzy formy zlokalizowanej amyloidozy: amyloidoza tchawiczo-oskrzelowa. co stanowi połowę przypadków; amyloidoza miąższowa guzkowa, która występuje w około 45% przypadków; oraz rozlaną amyloidozę miąższową, która stanowi około 5% przypadków. W amyloidozie tchawiczo-oskrzelowej występuje zlokalizowane lub rozlane zajęcie drzewa tchawiczo-oskrzelowego z podśluzówkowym odkładaniem amyloidu. tomografia komputerowa(TK) ujawnia guzki lub blaszki amyloidu, czasami ze zwapnieniem lub pierścieniowym zgrubieniem tchawicy, oskrzela głównego, oskrzeli płatowych lub segmentowych ze zwężeniem światła. W amyloidozie miąższowej guzowatej w TK widoczne są guzki o ostrych i zrazikowych krawędziach, zlokalizowane obwodowo i podopłucnowo. Guzki różnią się wielkością od mikroguzki do 15 cm średnicy; w połowie przypadków obserwuje się zwapnienie. Rozlana amyloidoza miąższu lub przegrody pęcherzykowej ma rozległe złogi amyloidowe obejmujące małe naczynia i tkankę śródmiąższową miąższu; mogą również występować wieloogniskowe małe guzki amyloidowe. CT o wysokiej rozdzielczości wykazuje nieprawidłowe zmętnienia siatkówki, zgrubienie przegrody międzyzrazikowej, małe guzki (o średnicy 2–4 mm) i zlewne zmętnienia, głównie w obszarach podopłucnowych. Ten wzór zlokalizowanej amyloidozy jest czasami nie do odróżnienia od amyloidozy układowej. Pacjenci z tą postacią rozlanej miąższowej amyloidozy płuc częściej umierają z powodu niewydolności oddechowej niż pacjenci z amyloidozą tchawiczo-oskrzelową lub guzkową.

Zlokalizowane złogi amyloidu ograniczone do dróg oddechowych można wyciąć w celu leczenia tej postaci zlokalizowanej amyloidozy. Inne typy amyloidu mogą również odkładać się w drogach oddechowych, ale jest to rzadkie i na ogół nie powoduje znaczącej patologii.

Metody diagnozowania amyloidozy

Scyntygrafia amyloidu P w surowicy służy do identyfikacji ogólnoustrojowego rozmieszczenia złogów amyloidowych. odwrotny rozwój złogi amyloidowe. Jednak ta technika jest ograniczona, ponieważ pacjenci są narażeni na radioaktywne białko allogeniczne i jest dostępna tylko w wyspecjalizowanych ośrodkach.

Jedyną powszechnie dostępną techniką obrazowania, która dostarcza informacji specyficznych dla diagnozy amyloidozy układowej, jest echokardiografia. Specyficzne echokardiograficzne objawy amyloidozy obejmują poszerzenie przedsionków, powiększenie lewej komory, pogrubienie przestrzeni międzykomorowej i przegroda międzyprzedsionkowa i zwiększona echogeniczność mięśnia sercowego. Więcej późne stadium odnotowuje się wyraźniejsze restrykcyjne zmiany. Niestety średnia długość życia po pojawieniu się echokardiograficznych objawów amyloidozy wynosi tylko 6 miesięcy. Również echokardiografia nie ujawnia regresji amyloidozy nawet po skutecznym leczeniu.

Obrazowanie metodą rezonansu magnetycznego (MRI) serca to szybko rozwijająca się dziedzina badań, która uzupełnia echokardiografię w diagnostyce amyloidozy serca. MRI serca z kontrastem gadolinowym ma wysoką rozdzielczość (około 2 mm) i zapewnia kontrast tkankowy, umożliwiając odróżnienie obszaru dotkniętego chorobą od prawidłowego mięśnia sercowego. U pacjentów z amyloidową chorobą serca MRI serca wykazuje jakościowe wzmocnienie kontrastu całkowitego i podwsierdziowego po dożylnym podaniu gadolinu. Znak MRI amyloidozy serca, przyszłe badania mogą określić kombinację nieinwazyjnych metod, które można by wykorzystać przy selekcji pacjentów do niektórych bardziej inwazyjnych biopsji endomiokardialnych, a także w monitorowaniu naturalnej progresji amyloidozy serca.

Ponieważ nie ma cech charakterystycznych dla amyloidozy układowej, obrazowanie powinno być stosowane jako uzupełnienie badania klinicznego i odpowiednich badań laboratoryjnych w celu oceny pacjentów z charakterystyczne objawy. Chociaż przewód pokarmowy jest prawie zawsze zaangażowany w amyloidozę układową, radiologiczne dowody na amyloidozę przewodu pokarmowego są rzadkie. Niedokrwienie i odkładanie się amyloidu w naczyniach może powodować symetryczne pogrubienie fałdów błony śluzowej, które wykrywa się w CT.

Lub skany CT pomagają wykryć powiększenie nerek we wczesnych stadiach amyloidozy. Ultrasonografia zwykle wykazuje rozlaną zwiększoną echogeniczność miąższu nerki z zachowaniem kontrastu korowo-rdzeniowego, ponieważ architektura warstwy korowej we wczesnych stadiach choroby pozostaje makroskopowo prawidłowa. Postępowi choroby może towarzyszyć zmniejszenie nerki i znaczne przerzedzenie warstwy korowej.

W przypadku podejrzenia amyloidozy rozpoznanie potwierdza biopsja: mikroskopia materiału w świetle spolaryzowanym ujawnia charakterystyczną jasnozieloną dwójłomność oraz na podstawie badań immunohistochemicznych rodzaj białka amyloidu. Biopsję można pobrać z dotkniętego lub zdrowego narządu. To drugie podejście jest zwykle preferowane ze względu na: wysokie ryzyko powikłania i dyskomfort związany z biopsją narządów wewnętrznych. W diagnostyce amyloidozy powszechnie stosowana jest jedna z trzech metod: biopsja przewodu pokarmowego (odbytniczego lub żołądkowo-dwunastniczego), aspiracja podskórnej tkanki tłuszczowej brzucha oraz biopsja drobnego gruczołu ślinowego.

Biopsja odbytnicy wykonywana metodą sigmoidoskopii lub sigmoidoskopii jest preferowaną biopsją przewodu pokarmowego ze względu na dostępność tego miejsca. Biopsja powinna obejmować podśluzówkowe naczynia krwionośne, które częściej zawierają złogi amyloidowe niż błony śluzowe lub warstwy mięśniowe. Chociaż najbardziej wiarygodne wyniki można uzyskać z biopsji odbytnicy, biopsja żołądka lub dwunastnicy może również zdiagnozować amyloidozę, jeśli próbka tkanki zawiera naczynia krwionośne o odpowiedniej wielkości.

Po raz pierwszy wykonano aspirację tłuszczu brzusznego po tym, jak zaobserwowano, że próbki z autopsji od pacjentów z amyloidozą często zawierają złogi amyloidowe wokół adipocytów; Największą gęstość złogów amyloidowych zaobserwowano w tkankach tłuszczowych skóry głowy i brzucha. Czułość aspiracji tłuszczu z jamy brzusznej waha się od 55 do 75%, ale jest podobna do biopsji odbytnicy. Ta technika jest przydatna do diagnozowania amyloidozy AA, AL i ATTR; jednak ze względu na ograniczoną dystrybucję złogów amyloidowych Ap2M w narządach aspiracja tłuszczu z jamy brzusznej może nie być wiarygodną metodą diagnozowania amyloidozy Ap2M.

Podczas biopsji małego gruczołu ślinowego pobiera się dodatkowe gruczoły ślinowe błony śluzowej wargi. Wcześniej do wykrywania złogów amyloidowych stosowano biopsję dziąseł, ale czułość tej metody okazała się niska. W amyloidozie AA, ATTR i AL czułość biopsji małego gruczołu ślinowego jest porównywalna z biopsją odbytnicy lub aspiracją tłuszczu w jamie brzusznej.

Jeżeli podejrzenie amyloidozy jest istotne i żadna z powyższych metod nie daje pozytywnych wyników, konieczne jest wykonanie biopsji zajętego narządu. W przypadku zajęcia nerek biopsja nerki zwykle dostarcza informacji diagnostycznych. W amyloidozie ATTR i AL dochodzi do zajęcia serca i szpiku kostnego, dlatego w celu potwierdzenia rozpoznania wymagana jest biopsja tych narządów. Chociaż nerw łydkowy może być zajęty, jego biopsja jest mniej pożądana, ponieważ procedura jest zwykle bolesna, rana po biopsji goi się powoli i mogą występować resztkowe zaburzenia czucia. Ponadto niejednolita dystrybucja złogów amyloidowych sprawia, że ​​biopsja nerwu łydkowego jest mniej czułą procedurą niż biopsja innych dotkniętych narządów.

Przy diagnozie amyloidozy szczególne znaczenie mają trzy punkty::

1. Prawdopodobieństwo wykrycia amyloidu w biopsji przed badaniem zależy od klinicznych objawów choroby. Aby określić prawdopodobieństwo przed testem, ważne jest, aby wziąć pod uwagę historię (w tym pełną historię rodzinną), kompletną badanie kliniczne oraz ocenę laboratoryjną, która obejmuje elektroforezę białek surowicy i moczu oraz analiza ogólna mocz w celu oceny stopnia białkomoczu.
2. Badanie immunohistochemiczne próbek tkanek ocenianych pod kątem złogów amyloidowych należy zawsze przeprowadzać w celu zidentyfikowania konkretnego białka amyloidowego. Czasami u pacjenta z chorobą zapalną może rozwinąć się amyloidoza AL lub u pacjenta z białkiem monoklonalnym surowicy może rozwinąć się amyloidoza AA. Ponieważ leczenie tych chorób jest bardzo różne, konieczne jest ustalenie dokładnej diagnozy.
3. Złogi amyloidu AA w tłuszczu brzusznym są często obserwowane w: choroby zapalne, na przykład kiedy reumatyzm lub zesztywniające zapalenie stawów kręgosłupa. Jednak nawet po długotrwałej obserwacji większość z tych pacjentów nie wykazuje oznak dysfunkcji narządów. Zatem nie wszystkie osoby ze złogami amyloidu AA mają amyloidozę AA; Wyniki biopsji należy interpretować z ostrożnością.

Artykuł przygotował i zredagował: chirurg

Uszkodzenie nerek może wskazywać:

• Proteinuria ( pojawienie się białka w moczu). Jest to pierwszy i najistotniejszy przejaw uszkodzenia nerek w amyloidozie. Zwykle stężenie białka w moczu nie przekracza 0,033 g / l, jednak w przypadku naruszenia integralności filtra nerkowego krwinki i białka wielkocząsteczkowe zaczynają być wydalane z moczem. Proteinuria powyżej 3 g / l wskazuje na wyraźny zespół nerczycowy i poważne uszkodzenie tkanka nerek.
• krwiomocz ( pojawienie się czerwonych krwinek w moczu). Zwykle przy mikroskopowym badaniu moczu dopuszcza się nie więcej niż 1-3 erytrocytów na pole widzenia. Krew w moczu może wskazywać na rozwój zespołu nerczycowego lub być oznaką zmiany zapalnej tkanki nerkowej ( Kłębuszkowe zapalenie nerek).
• leukocyturia ( pojawienie się leukocytów w moczu). Badanie mikroskopowe moczu pozwala na obecność 3-5 leukocytów w polu widzenia. Leukocyturia jest rzadko obserwowana w amyloidozie nerek i częściej wskazuje na obecność zakaźnej i zapalnej choroby nerek lub innych narządów układu moczowo-płciowego.
• Cylindrurii ( obecność odlewów w moczu). Cylindry to odlewy, które tworzą się w kanalikach nerkowych i mają inną strukturę. W amyloidozie zwykle powstają z złuszczonych komórek nabłonka nerek i białek ( szkliste odlewy), ale może również zawierać erytrocyty i leukocyty.
• Zmniejszona gęstość moczu. Normalna gęstość moczu waha się od 1,010 do 1,022, jednak wraz z zniszczeniem nefronów nerkowych zdolność narządu do koncentracji znacznie się zmniejsza, w wyniku czego zmniejsza się gęstość moczu.

Chemia krwi

Badanie to pozwala nie tylko ocenić stan czynnościowy narządów wewnętrznych, ale także podejrzewać przyczynę amyloidozy.

Wartości diagnostyczne w amyloidozie to:

• białka ogólnej fazy zapalenia;
• poziom cholesterolu;
• poziom białek we krwi;
• poziomy kreatyniny i mocznika.

Białka ogólnej fazy zapalenia
Białka te są wytwarzane przez wątrobę i niektóre białe krwinki w odpowiedzi na rozwój procesu zapalnego w organizmie. Ich główną funkcją jest utrzymywanie stanu zapalnego, a także zapobieganie uszkodzeniom zdrowych tkanek.

Białka ostrej fazy

Białko	Normalne wartości
Amyloid białka surowicy A(SAA)	Mniej niż 0,4 mg/l.
globulina alfa 2	M: 1,5 - 3,5 g/l.
	ORAZ: 1,75 - 4,2 g / l.
Antytrypsyna alfa 1	0,9 - 2 g / l.
Białko C-reaktywne	Nie więcej niż 5 mg/l.
fibrynogen	2 - 4 g / l.
laktoferyna	150 - 250 ng / ml.
ceruloplazmina	0,15 - 0,6 g / l.

Należy zauważyć, że postępujący wzrost stężenia fibrynogenu we krwi często występuje również w dziedzicznych postaciach amyloidozy, co należy wziąć pod uwagę przy ocenie tego wskaźnika.

Testy wątroby
W ta grupa zawiera szereg wskaźników do oceny stanu funkcjonalnego wątroby.

Testy wątrobowe w kierunku amyloidozy wątrobowej

Indeks	Co robi	Norma	Zmiany w amyloidozie wątroby
Aminotransferaza alaninowa(AlAT)	Substancje te są zawarte w komórkach wątroby i dostają się do krwioobiegu w dużych ilościach tylko z masowym zniszczeniem tkanki narządu.	M: do 41 U/l.	Stężenie wzrasta wraz z rozwojem niewydolności wątroby.
		ORAZ: do 31 U/l.
Aminotransferaza asparaginianowa(ASAT)
Całkowita bilirubina	Kiedy erytrocyty rozpadają się w śledzionie, powstaje niezwiązana bilirubina. Wraz z przepływem krwi dostaje się do wątroby, gdzie wiąże się z kwasem glukuronowym iw tej postaci jest wydalany z organizmu jako część żółci.	8,5 - 20,5 µmol/l.	Stężenie wzrasta wraz z masowym odkładaniem się amyloidu w wątrobie.
Bilirubina (niepowiązana frakcja)		4,5 - 17,1 µmol / l.	Stężenie wzrasta wraz z niewydolnością wątroby i naruszeniem funkcji żółciotwórczej narządu.
Bilirubina (pokrewna frakcja)		0,86 - 5,1 µmol / l.	Stężenie wzrasta wraz z uciskiem wewnątrzwątrobowych lub zewnątrzwątrobowych dróg żółciowych.

Poziom cholesterolu we krwi
Cholesterol jest substancją tłuszczową wytwarzaną w wątrobie i ważna rola w utrzymaniu integralności błon wszystkich komórek ciała. Przy zespole nerczycowym można zaobserwować wzrost stężenia cholesterolu we krwi o ponad 5,2 mmol / l, a im wyższy ten wskaźnik, tym cięższa choroba.

Poziom białek we krwi
Norma totalna proteina we krwi wynosi 65 - 85 g / l. Spadek tego wskaźnika można zaobserwować wraz z rozwojem zespołu nerczycowego ( z powodu utraty białka w moczu), a także w ciężkiej niewydolności wątroby, ponieważ wszystkie białka ustrojowe są syntetyzowane w wątrobie.

Poziom kreatyniny i mocznika
mocznik ( norma - 2,5 - 8,3 mmol / l) jest produktem ubocznym metabolizmu białek, który jest wydalany przez nerki. Kreatynina ( norma wynosi 44 – 80 µmol/l u kobiet i 74 – 110 µmol/l u mężczyzn) powstaje w tkance mięśniowej, po czym dostaje się do krwiobiegu i jest również wydalany przez nerki. Wzrost stężenia tych substancji we krwi jest bardzo czułym wskaźnikiem stopnia upośledzenia czynności nerek w amyloidozie.

Badanie ultrasonograficzne narządów wewnętrznych

Badanie to pozwala ocenić strukturę i strukturę narządów wewnętrznych, co jest niezbędne do oceny stopnia naruszenia ich funkcji i określenia rozpowszechnienia procesu patologicznego.

USG w amyloidozie może ujawnić:

• Zagęszczanie i zwiększanie ( lub spadek w fazie azotemicznej) nerki.
• Obecność torbieli nerkowych co może powodować wtórną amyloidozę).
• Powiększenie i pogrubienie wątroby i śledziony oraz zaburzenia przepływu krwi w tych narządach.
• Przerost różnych części mięśnia sercowego.
• Złogi amyloidowe w ścianach duże statki (Na przykład aorta jest największą tętnicą w ciele.).
• Nagromadzenie płynu w jamach ciała wodobrzusze, opłucna, wodosierdzie).

badania genetyczne

Badanie genetyczne zleca się w przypadku podejrzenia dziedzicznej amyloidozy ( to znaczy, jeśli nie można potwierdzić wtórnego charakteru choroby). Zwykle stosuje się do tego reakcję łańcuchową polimerazy, której zasadą jest pobranie materiału genetycznego od chorej osoby ( zwykle krew, mocz, ślina lub jakiekolwiek inne płyn biologiczny ) oraz badanie genów na niektórych chromosomach. Wykrycie mutacji genetycznych w określonym obszarze będzie stuprocentowym potwierdzeniem diagnozy.

W przypadku wykrycia jednej z postaci dziedzicznej amyloidozy zaleca się przeprowadzenie badania genetycznego dla wszystkich członków rodziny i bliskich krewnych pacjenta, aby wykluczyć u nich obecność tej choroby.

Biopsja

Biopsja to trwające całe życie pobranie małego kawałka tkanki lub narządu i zbadanie go w laboratorium przy użyciu specjalnych technik. Badanie to jest „złotym standardem” w diagnostyce amyloidozy i pozwala potwierdzić diagnozę w ponad 90% przypadków.

Z amyloidozą do badań można podjąć mięsień tkanka wątroby, śledziony, nerek, błony śluzowej jelit lub innego narządu ( w zależności od obrazu klinicznego choroby). Pobieranie próbek odbywa się w sterylnej sali operacyjnej, zwykle w znieczuleniu miejscowym. Za pomocą specjalnej igły o ostrych krawędziach nakłuwa się skórę i pobiera niewielką ilość tkanki narządowej.

W laboratorium część otrzymanego materiału jest traktowana płynem Lugola ( jod w roztwór wodny jodek potasu), a następnie 10% roztwór kwasu siarkowego. W obecności dużej ilości amyloidu zmieni kolor na niebiesko-fioletowy lub zielonkawy, co będzie widoczne gołym okiem.

Do badania mikroskopowego materiał barwi się specjalnymi barwnikami ( np. czerwień Kongo, po której amyloid nabiera specyficznego czerwonego koloru) i zbadane pod mikroskopem, z włókienkami amyloidu wyraźnie zdefiniowanymi jako losowo rozmieszczone formacje w kształcie pręcików.

Leczenie amyloidozy

Trudno jest zidentyfikować amyloidozę i rozpocząć leczenie we wczesnych stadiach jej rozwoju, ponieważ choroba objawia się klinicznie kilkadziesiąt lat po jej wystąpieniu. Jednocześnie przy ciężkiej niewydolności nerek środki terapeutyczne są nieskuteczne i wspomagają.

Czy do leczenia amyloidozy wymagana jest hospitalizacja?

W przypadku podejrzenia amyloidozy zalecana jest hospitalizacja na oddziale nefrologicznym lub terapeutycznym w celu wykonania dokładne zbadanie układu moczowo-płciowego, gdyż uszkodzenie nerek jest najczęstszym, a zarazem najgroźniejszym powikłaniem amyloidozy. Należy również zaangażować specjalistów z innych dziedzin medycyny ( hepatolog, kardiolog, neurolog i tak dalej) w celu identyfikacji i leczenia uszkodzeń innych narządów i układów.

Jeśli w trakcie procesu diagnostycznego nie wykryto poważnych zaburzeń czynnościowych ze strony jakichkolwiek narządów, dalsze leczenie może być przeprowadzony w ustawienia ambulatoryjne (w domu) pod warunkiem, że pacjent będzie ściśle przestrzegać wszystkich zaleceń lekarskich i co najmniej raz w miesiącu poddawać się kontroli.

Główne wskazania do hospitalizacji to:

• obecność ogólnoustrojowego procesu zapalnego ( laboratoryjnie lub klinicznie potwierdzone);
• obecność ropnej choroby zakaźnej;
• zespół nerczycowy;
• niewydolność nerek;
• niewydolność wątroby;
• niewydolność serca;
• niewydolność nadnerczy;
• ciężka anemia ( stężenie hemoglobiny poniżej 90 g/l);
• hipersplenizm;
• krwotok wewnętrzny.

Jeśli stan pacjenta pogorszy się podczas leczenia ambulatoryjnego, należy go również hospitalizować w celu wyjaśnienia diagnozy i prawidłowego leczenia.

W leczeniu amyloidozy stosuje się:

• farmakoterapia;
• terapia dietetyczna;
• dializa otrzewnowa;
• przeszczep narządu.

Leczenie medyczne

Leczenie farmakologiczne ma na celu spowolnienie procesu powstawania amyloidu ( Jeśli to możliwe). Dobrą skuteczność obserwuje się w przypadku AL-amyloidozy, podczas gdy w innych postaciach choroby nie zawsze jest możliwe uzyskanie pozytywnego wyniku. Wtórna amyloidoza najgorzej reaguje na leczenie.

Leczenie amyloidozy

Grupa leków	Przedstawiciele	Mechanizm działanie terapeutyczne	Dawkowanie i sposób podawania
Sterydowe leki przeciwzapalne	Prednizolon	Uciskany reakcje immunologiczne mają wyraźny efekt przeciwzapalny. Zmniejszają tempo powstawania limfocytów, a także hamują migrację leukocytów do ogniska zapalnego, co jest przyczyną pozytywnego efektu w amyloidozie.	Dawkowanie, czas stosowania i drogę podawania dobiera się w każdym przypadku indywidualnie, w zależności od ciężkości chorób podstawowych i współistniejących.
	Deksametazon
Leki przeciwnowotworowe	Melfalan	Zakłóca proces tworzenia DNA ( kwas dezoksyrybonukleinowy), który hamuje syntezę białek i rozmnażanie komórek. Ponieważ amyloidoblasty są w pewnym stopniu uważane za zmutowane ( guz) komórki, ich zniszczenie może spowolnić powstawanie amyloidu ( zwłaszcza w pierwotnej postaci choroby).	Wewnątrz raz dziennie w dawce 0,12 - 0,15 mg / kg. Czas trwania leczenia wynosi 2-3 tygodnie, po czym należy zrobić sobie przerwę ( co najmniej 1 miesiąc). W razie potrzeby przebieg leczenia można powtórzyć.
Leki aminochinolinowe	Chlorochina (Hingamina)	Lek przeciwmalaryczny, który hamuje również syntezę DNA w komórkach Ludzkie ciało, zmniejszając szybkość tworzenia leukocytów i amyloidoblastów.	Wewnątrz 500 - 750 mg dziennie lub co drugi dzień. Czas trwania leczenia zależy od skuteczności i tolerancji leku.
Leki przeciw dnie moczanowej	Kolchicyna	Hamuje tempo tworzenia leukocytów i proces syntezy włókienek amyloidowych w amyloidoblastach. Skuteczny w rodzinnej gorączce śródziemnomorskiej oraz w mniejszym stopniu we wtórnej amyloidozie.	Wewnątrz 1 mg 2-3 razy dziennie. Leczenie długoterminowe ( ponad 5 lat).

terapia dietetyczna

Nie ma specyficznej diety, która mogłaby zapobiec rozwojowi amyloidozy lub spowolnić proces powstawania amyloidu. Główne powikłania amyloidozy wymagające podatności ścisła dieta to zespół nerczycowy i niewydolność nerek. Wraz z rozwojem tych zespołów zalecana jest dieta numer 7, której celem jest ochrona nerek przed działaniem toksycznych produktów przemiany materii, normalizacja równowagi wodno-solnej i ciśnienia krwi.

Zaleca się spożywanie posiłków w małych porcjach 5-6 razy dziennie. Głównym warunkiem jest ograniczenie spożycia soli kuchennej ( nie więcej niż 2 gramy dziennie) i płyny ( nie więcej niż 2 litry dziennie), co w pewnym stopniu zapobiega powstawaniu obrzęków i normalizuje ciśnienie krwi. Trudność w tym przypadku polega na konieczności uzupełnienia ubytków białka w zespole nerczycowym i jednoczesnego zmniejszenia ich spożycia z pokarmem, ponieważ niewydolność nerek zaburza proces wydalania produktów ubocznych ich metabolizmu.

Dieta na amyloidozę

Co jest zalecane do użycia?	Co nie jest zalecane?
buliony warzywne; chude mięso ( wołowina, cielęcina) nie więcej niż 50-100 gramów dziennie; chleb i wypieki bez soli; świeże owoce ( jabłka, śliwki, gruszki itp.); świeże warzywa ( pomidory, ogórki, ziemniaki itp.); Ryż ( nie więcej niż 300 - 400 gramów dziennie); 1 – 2 białka na dzień ( bez soli); mleko i nabiał; Słaba herbata; świeże soki.	produkty mięsne i rybne w dużych ilościach; słodkie wypieki; jakieś owoce ( morele, winogrona, wiśnie i porzeczki); suszone owoce; produkty serowe; żółtko; Kawa; napoje mineralne i gazowane; alkohol.

Dializa otrzewnowa

Zasada tej metody jest podobna do zasady hemodializy ( co zostało opisane wcześniej), ale są pewne różnice. W dializie otrzewnowej półprzepuszczalną błoną, przez którą usuwane są produkty uboczne metabolizmu, jest otrzewna, cienka, dobrze ukrwiona błona surowicza, która wyściela wewnętrzną powierzchnię i narządy jamy brzusznej. Całkowita powierzchnia otrzewnej jest zbliżona do powierzchni ciała ludzkiego. Specjalny roztwór wprowadza się do jamy brzusznej przez cewnik ( rurka w żołądku) i wchodzi w kontakt z otrzewną, w wyniku czego produkty przemiany materii zaczynają przenikać do niej z krwi, czyli organizm zostaje oczyszczony. „Wadą” tej metody jest wolniejsze oczyszczanie krwi niż przy hemodializie.

Główne zalety tej metody nad hemodializą to:

• Wydalanie B 2 -mikroglobuliny, która może powodować rozwój amyloidozy.
• Stała ( ciągły) oczyszczanie krwi z produktów ubocznych przemiany materii.
• Może być stosowany w warunkach ambulatoryjnych w domu).

Technika wykonania
Cewnik wprowadzany jest na salę operacyjną w znieczuleniu miejscowym lub ogólnym. Zwykle jest instalowany w dolnej części ściany brzucha i wychodzi tylko niewielki jej fragment. Około 2 litry specjalnego roztworu dializacyjnego wstrzykuje się przez cewnik do jamy brzusznej, po czym cewnik zostaje szczelnie zamknięty, a płyn pozostaje w jamie brzusznej przez okres 4 do 10 godzin. W tym czasie pacjent może wykonywać niemal każdą codzienną aktywność.

Po określonym czasie ( zwykle co 6-8 godzin) konieczne jest spuszczenie „starego” roztworu z jamy brzusznej i zastąpienie go nowym. Cała procedura trwa nie dłużej niż 30-40 minut i wymaga minimalnego wysiłku.

Dializa otrzewnowa jest przeciwwskazana:

• w obecności zrostów w jamie brzusznej;
• z chorobami zakaźnymi skóry w jamie brzusznej;
• z chorobą psychiczną.

Przeszczep narządu

Przeszczep narządu dawcy to jedyny sposób na uratowanie życia pacjentów z rozwiniętą niewydolnością narządową. Warto jednak o tym pamiętać Ta metoda leczenie jest jedynie objawowe i nie eliminuje przyczyny rozwoju amyloidozy, dlatego przy braku stałego odpowiedniego leczenia możliwy jest nawrót choroby.

Przy amyloidozie możliwe jest przeszczepienie:

• nerka;
• tkanka wątroby;
• serce;
• skóra.

Narządy dawcy można uzyskać od żywego dawcy ( z wyjątkiem serca), a także zwłok lub osoby, u której zdiagnozowano śmierć mózgu, jednak czynność funkcjonalna narządów wewnętrznych jest sztucznie podtrzymywana. Ponadto dziś istnieje sztuczne serce, które jest w pełni zmechanizowanym aparatem, który może pompować krew w ciele.

Jeśli narząd dawcy zakorzeni się ( co nie zawsze się zdarza), pacjent wymaga dożywotniego stosowania leków immunosupresyjnych ( leki hamujące aktywność układu odpornościowego), aby zapobiec odrzucaniu „obcej” tkanki przez własne ciało.

Powikłania amyloidozy

Konsekwencje amyloidozy zwykle obejmują różne ostre stany, które rozwijają się na tle upośledzonych funkcji jednego lub więcej narządów. Często te powikłania prowadzą do śmierci pacjenta.

Najgroźniejsze powikłania amyloidozy to:

• Zawał mięśnia sercowego. Wraz ze wzrostem ogólnoustrojowego ciśnienia krwi ( zawsze obserwowane w zespole nerczycowym i niewydolności nerek) obciążenie mięśnia sercowego wzrasta kilkakrotnie. Stan ten pogarsza odkładanie się amyloidu w tkance serca, co dodatkowo upośledza jego ukrwienie. W rezultacie, przy silnym obciążeniu fizycznym lub stresie emocjonalnym, może rozwinąć się rozbieżność między zapotrzebowaniem mięśnia sercowego na tlen a poziomem jego dostarczania, co może prowadzić do śmierci kardiomiocytów ( komórki mięśniowe serca). Jeśli dana osoba nie umrze natychmiast ( co widuje się dość często), w strefie zawału powstaje blizna, która dodatkowo „osłabia” serce ( ponieważ blizna nie jest w stanie się kurczyć) i może prowadzić do zastoinowej niewydolności serca.
• Uderzenie. To się nazywa udar ostre zaburzenie dopływ krwi do tkanki mózgowej. Z amyloidozą dany stan zwykle rozwija się w wyniku krwawienia przez zdeformowaną ścianę naczynia krwionośnego ( udar krwotoczny). W wyniku impregnacji komórek nerwowych krwią umierają, co w zależności od obszaru udaru może objawiać się różnymi objawami - od upośledzenia wrażliwości i aktywności ruchowej po śmierć pacjenta.
• Zakrzepica żył wątrobowych. Powikłanie to może rozwinąć się w wyniku wzrostu stężenia fibrynogenu ( białko krzepnięcia krwi) w układzie żył nerkowych, co prowadzi do powstawania skrzepów krwi, które zatykają światło naczyń. W rezultacie rozwija się ostra niewydolność nerek. Mechanizm rozwoju tego powikłania wynika z faktu, że w zespole nerczycowym duża ilość albuminy jest uwalniana przez nerki ( główne białka osocza), podczas gdy fibrynogen pozostaje we krwi i jego względne stężenie wzrasta.
• Choroba zakaźna. Wyczerpanie systemów obronnych, utrata dużej ilości białek w moczu oraz rozwój niewydolności wielonarządowej sprawiają, że organizm pacjenta jest praktycznie bezbronny przed różnymi patogennymi drobnoustrojami. Amyloidozie często towarzyszy zapalenie płuc ( zapalenie płuc), odmiedniczkowe zapalenie nerek i kłębuszkowe zapalenie nerek, zakażenia skóry ( róża) i tkanek miękkich, zatrucie pokarmowe, infekcje wirusowe ( np. zapalenie przyusznic) i tak dalej.

Czy ciąża jest możliwa z amyloidozą?

Ciąża z amyloidozą jest możliwa tylko w przypadkach, gdy ważna jest aktywność funkcjonalna ważne narządy kobiety wystarczą, aby nosić i urodzić dziecko. W przeciwnym razie ciąża może zakończyć się śmiercią zarówno płodu, jak i matki.

Niektóre miejscowe formy amyloidozy nie stanowią zagrożenia dla ciąży. Jeśli nagromadzenie amyloidu występuje tylko w jednym narządzie lub tkance ( na przykład w mięśniu lub w ścianie jelita) i nie osiąga dużych rozmiarów, ciąża i poród przebiegają bez komplikacji, a dziecko urodzi się całkowicie zdrowe. Jednocześnie w uogólnionych postaciach amyloidozy rokowanie dla matki i płodu jest całkowicie determinowane przez czas trwania choroby i pozostałe rezerwy czynnościowe ważnych narządów.

O wyniku ciąży i porodu decyduje:

• funkcje serca;
• funkcja nerki;
• funkcje wątroby;
• funkcje nadnerczy;
• szybkość tworzenia amyloidu.

Funkcje serca
niebezpieczna komplikacja amyloidoza to niewydolność serca ( CH), który rozwija się w wyniku odkładania się amyloidu w tkance serca. Prowadzi to do naruszenia jego aktywności skurczowej, w wyniku czego podczas ćwiczeń pojawiają się pewne objawy - osłabienie, duszność ( uczucie zadyszki), kołatanie serca, ból w klatce piersiowej. Ponieważ rodzeniu dziecka i porodu towarzyszy znaczne obciążenie serca, uszkodzenie tego narządu może spowodować poważne komplikacje w czasie ciąży.

W zależności od ciężkości rozróżnia się 4 klasy czynnościowe niewydolności serca. Pierwszy charakteryzuje się pojawieniem się objawów tylko w skrajnie ciężkich aktywność fizyczna, natomiast czwarta przeznaczona jest dla pacjentów, którzy nie są w stanie zadbać o siebie. Kobiety z klasą funkcjonalną I - II mogą bezpiecznie urodzić dziecko, ale dla nich zalecany jest poród sztuczny ( przez cesarskie cięcie). W obecności III - IV klasy funkcjonalnej ciąża i poród są absolutnie przeciwwskazane, ponieważ organizm w tym przypadku nie będzie w stanie poradzić sobie z rosnącym obciążeniem. Prawdopodobieństwo śmierci płodu i matki w tym przypadku jest niezwykle wysokie, dlatego zaleca się sztuczne przerwanie ciąży ( aborcja z powodów medycznych).

Funkcje nerek
Rozwijający się płód potrzebuje stałego zaopatrzenia w różne składniki odżywcze, w tym białka. Jednak wraz z odkładaniem się amyloidu w nerkach matki dochodzi do zniszczenia tkanki nerkowej, w wyniku czego krwinki i białka wielkocząsteczkowe zaczynają być wydalane z moczem, co ostatecznie prowadzi do ciężkiego niedoboru białka, obrzęku i wodobrzusze ( nagromadzenie płynu w jamie brzusznej). Płodu zaczyna również brakować białka ( które są głównym budulcem dla rosnącego organizmu), w wyniku czego może wystąpić opóźnienie w rozwoju, a po urodzeniu można zauważyć wady rozwojowe, zahamowanie wzrostu, zaburzenia psychiczne i psychiczne.

Skrajnym stopniem uszkodzenia nerek w amyloidozie jest przewlekła niewydolność nerek, w której nerki nie są w stanie usunąć przez produkty metabolizm z organizmu. W rezultacie gromadzą się we krwi matki, zapewniając efekt toksyczny na wszystkie narządy i układy, które mogą wpływać na stan płodu ( z drobne opóźnienie rozwój do śmierci płodu).

Funkcje wątroby
Gdy amyloid odkłada się w tkance wątroby, naczynia krwionośne narządu ulegają ściśnięciu, co powoduje wzrost ciśnienia w tzw. układzie żyły wrotnej, która pobiera krew ze wszystkich niesparowanych narządów jamy brzusznej ( z żołądka, jelit, śledziony i innych). Żyły tych narządów rozszerzają się, a ich ściany stają się cieńsze. Wraz z dalszym wzrostem ciśnienia ciekła część osocza zaczyna opuszczać łożysko naczyniowe i gromadzić się w jamie brzusznej, czyli rozwija się wodobrzusze. Jeśli nagromadzi się wystarczająco, zaczyna wywierać presję na rosnący płód. Może to powodować opóźnienia rozwojowe, różne wady wrodzone, oraz z ciężkim intensywnym wodobrzuszem ( jeśli ilość płynu przekracza 5 - 6 litrów) może wystąpić wewnątrzmaciczna śmierć płodu.

Funkcje nadnerczy
W normalnych warunkach wydzielają się nadnercza niektóre hormony zaangażowany w regulację procesów metabolicznych w organizmie. W przypadku amyloidozy liczba tkanka funkcjonalna w tych narządach zmniejsza się, co powoduje wyraźny spadek produkcji hormonów.

W czasie ciąży ważną rolę odgrywa hormon nadnerczy kortyzol, którego funkcją jest aktywacja mechanizmów adaptacyjnych w ciele matki. Przy jego niedoborze mechanizmy te są wyjątkowo słabe lub całkowicie nieobecne, w wyniku czego każdy uraz fizyczny lub emocjonalny może doprowadzić do śmierci płodu i matki.

Szybkość tworzenia amyloidu
Zwykle proces ten przebiega dość wolno, dzięki czemu od wystąpienia choroby do rozwoju niewydolności wielonarządowej mija co najmniej dziesięć lat. Jednak w niektórych przypadkach ( zwykle z wtórną amyloidozą, która rozwija się na tle przewlekłych procesów ropno-zapalnych w organizmie) amyloid powstaje bardzo szybko. Może to spowodować naciekanie amyloidu naczyń łożyskowych ( narząd odpowiedzialny za metabolizm między matką a płodem), co doprowadzi do głodu tlenowego płodu, opóźnienia w jego rozwoju, a nawet do śmierci wewnątrzmacicznej.

Czy amyloidoza występuje u dzieci?

Dzieci chorują nieco rzadziej na amyloidozę, co jest oczywiście związane z czasem potrzebnym do rozwoju procesu patologicznego ( zwykle zajmuje to kilka lat). Jednak w niektórych postaciach amyloidozy dziedzicznej, a także w amyloidozie wtórnej, narządy wewnętrzne mogą być zaatakowane we wczesnym dzieciństwie.

Przyczyną amyloidozy u dzieci może być:

• Rodzinna gorączka śródziemnomorska. Choroba uwarunkowana genetycznie, dziedziczona autosomalnie recesywnie, czyli dziecko urodzi się chore tylko wtedy, gdy odziedziczy wadliwe geny od obojga rodziców. Jeśli dziecko otrzyma wadliwy gen od jednego rodzica, a normalny od drugiego, będzie bezobjawowym nosicielem choroby, a jego dzieci mogą z pewnym prawdopodobieństwem odziedziczyć wadliwe geny. Klinicznie choroba ta objawia się uogólnioną amyloidozą, która rozwija się w pierwszych 10 latach życia. Dotknięta jest głównie tkanka nerek. Oprócz amyloidozy występują napady gorączki ( gorączka, dreszcze, zwiększona potliwość) oraz zaburzenia psychiczne.
• Amyloidoza angielska. Charakteryzuje się dominującym uszkodzeniem nerek, a także atakami gorączki i utratą słuchu.
• Amyloidoza portugalska. W obrazie klinicznym dominuje uszkodzenie nerwów kończyn dolnych, objawiające się uczuciem raczkowania, upośledzeniem wrażliwości i zaburzeniami ruchu. Rokowanie na całe życie jest korzystne, ale często rozwija się paraliż ( niezdolność do wykonywania dobrowolnych ruchów).
• Amerykańska amyloidoza. Charakteryzuje się dominującym uszkodzeniem nerwów kończyn górnych. Objawy kliniczne są takie same jak w przypadku amyloidozy portugalskiej.
• wtórna amyloidoza. Ten formularz choroba rozwija się w obecności przewlekłych procesów ropno-zapalnych w organizmie ( gruźlica, zapalenie kości i szpiku, kiła i inne). Jeśli dziecko zostało zakażone podczas porodu lub zaraz po urodzeniu, prawdopodobnie po 5 do 10 ( a czasem mniej) lat zacznie wykazywać pierwsze objawy uogólnionej amyloidozy. Rokowanie w tym przypadku jest wyjątkowo niekorzystne - niewydolność wielonarządowa rozwija się dość szybko i następuje śmierć. Podane leczenie pozytywne rezultaty tylko w połowie przypadków i przez krótki okres czasu, po którym choroba zwykle powraca ( eskaluje ponownie).

Czy istnieje skuteczna profilaktyka amyloidozy?

Efektywność profilaktyka podstawowa (mające na celu zapobieganie rozwojowi choroby) zależy od postaci amyloidozy i terminowości działań zapobiegawczych. Profilaktyka wtórna (mające na celu zapobieganie nawrotom choroby) jest nieskuteczny i nie daje pożądanych rezultatów.

Zapobieganie amyloidozie

Postać amyloidozy	krótki opis	Działania zapobiegawcze
Podstawowy(amyloidoza idiopatyczna)	Przyczyna tej postaci choroby nie jest znana.	Nic.
dziedziczna amyloidoza	Rozwój amyloidozy w tym przypadku związany jest z obecnością zmutowanych genów na niektórych chromosomach ( w aparacie genetycznym człowieka są ich tylko 23 pary). Geny te przekazywane są z pokolenia na pokolenie, w wyniku czego całe potomstwo osoby chorej może z pewnym prawdopodobieństwem rozwinąć amyloidozę. Wadliwe geny powodują powstawanie zmutowanych komórek ( amyloidoblasty), syntetyzując białka fibrylarne, które są następnie przekształcane w amyloid i odkładane w tkankach ciała.	Ponieważ choroba występuje już przy poczęciu dziecka ( przy połączeniu 23 chromosomów matczynych i 23 ojcowskich), profilaktyka poporodowa ( przeprowadzane po urodzeniu dziecka) jest nieefektywny. Jedynym skutecznym środkiem jest badanie genetyczne płodu we wczesnych stadiach rozwoju wewnątrzmacicznego ( do 22 tygodnia ciąży). Przy identyfikacji genów odpowiedzialnych za rozwój amyloidozy zaleca się przerwanie ciąży ze względów medycznych. Jeśli któryś z najbliższych krewnych osoby miał amyloidozę, on i jego żona ( współmałżonek) zaleca się również poddanie się badaniu genetycznemu w celu identyfikacji ukryta forma choroby ( przewóz).
Skrobiawica wtórna	Rozwój tej postaci choroby następuje podczas przewlekłego procesu zapalnego w organizmie - z kłębuszkowym zapaleniem nerek ( zapalenie tkanki nerkowej), gruźlica, zapalenie kości i szpiku ( proces ropny w tkanka kostna ) i inni. W tym przypadku wzrasta stężenie we krwi specjalnego białka - prekursora amyloidu surowicy, który powoduje rozwój choroby.	Zapobieganie polega na terminowym i pełne leczenie przewlekłe stany zapalne i procesy ropne w ciele. Odbywa się to za pomocą leki przeciwbakteryjne szeroki zasięg działania ( penicyliny, ceftriakson, streptomycyna, izoniazyd i inne) aż do ustąpienia objawów klinicznych i manifestacje laboratoryjne choroby, a także przez pewien czas po całkowitym wyleczeniu.

Jak długo żyją osoby z amyloidozą?

W przypadku szczegółowego obrazu klinicznego amyloidozy ( z objawami niewydolności wielonarządowej) rokowanie jest na ogół złe – ponad połowa pacjentów umiera w ciągu pierwszego roku po postawieniu diagnozy. Częściej jednak możliwe jest zdiagnozowanie choroby w więcej wczesne daty. W tym przypadku rokowanie na całe życie zależy od postaci amyloidozy, a także od stopnia uszkodzenia ważnych narządów. W jakiejkolwiek formie choroba jest cięższa u osób starszych.

Na przeżycie pacjentów z amyloidozą wpływają:

• Funkcja nerki. Wraz z rozwojem niewydolności nerek pacjent umiera w ciągu kilku miesięcy. Hemodializa ( oczyszczanie krwi specjalnym urządzeniem) przedłuża życie pacjenta o 5 lat lub więcej. Przeszczep nerki może być skutecznym leczeniem, ale złogi amyloidowe w narządzie dawcy obserwuje się w ponad połowie przypadków.
• Funkcja wątroby. Po wyrażeniu nadciśnienie wrotne (zwiększone ciśnienie w żyle wrotnej) dochodzi do rozszerzenia żył narządów wewnętrznych ( jelita, przełyk, żołądek). Pacjent z takimi objawami może w każdej chwili umrzeć w wyniku krwawienia z pękniętej żyły. Średnia długość życia tych pacjentów radykalne leczenie (przeszczepy wątroby) nie przekracza 1–2 lat.
• Funkcja serca. Wraz z rozwojem niewydolności serca VI stopnia większość pacjentów umiera w ciągu 6 miesięcy. Przeszczep serca może przedłużyć życie pacjentów ( pod warunkiem, że inne narządy i układy funkcjonują normalnie).
• funkcja jelit. W amyloidozie jelitowej może dojść do złego wchłaniania skrajny wyrazistość. W przypadku braku specyficznego leczenia ( pełne żywienie dożylne) śmierć pacjenta może nastąpić w ciągu kilku tygodni z powodu skrajnego wyczerpania organizmu ( kacheksja).

W zależności od postaci choroby istnieją:

• Idiopatyczna uogólniona amyloidoza. Przyczyna choroby nie jest znana. Objawia się porażką wszystkich narządów i tkanek, szybkim rozwojem niewydolności wielonarządowej i śmiercią pacjenta. Rok po diagnozie żyje tylko 51 osób na sto. Przeżycie pięcioletnie wynosi 16%, a przeżycie dziesięcioletnie nie przekracza 5%.
• dziedziczna amyloidoza. Jeśli choroba rozwija się we wczesnym dzieciństwie, rokowanie jest złe. Śmierć zwykle następuje z powodu niewydolności nerek w ciągu kilku lat od diagnozy.
• wtórna amyloidoza. Rokowanie zależy od stanu funkcjonalnego narządów wewnętrznych. Główną przyczyną zgonów w tej postaci choroby jest również przewlekła niewydolność nerek.

Lokalny ( lokalny) postacie amyloidozy zwykle reprezentują różnej wielkości formacje guzopodobne ( od 1 - 2 do kilkudziesięciu centymetrów średnicy). W procesie wzrostu mogą uciskać sąsiednie narządy, ale w odpowiednim czasie Chirurgia pozwala wyeliminować chorobę. Praktycznie nie ma zagrożenia życia.

Czy amyloidozę można wyleczyć środkami ludowymi?

Istnieć metody ludowe które są stosowane od wielu lat w leczeniu tej choroby. Należy jednak zauważyć, że samoleczenie za pomocą takich poważna choroba jak amyloidoza może prowadzić do najbardziej niepożądane konsekwencje Dlatego przed rozpoczęciem stosowania przepisów ludowych zdecydowanie zaleca się skonsultowanie się z lekarzem.

Do amyloidozy możesz użyć:

• Ziołowy napar przeciwzapalny. Kompozycja zawiera świeże kwiaty rumianku polnego ( mają działanie przeciwzapalne i działanie przeciwdrobnoustrojowe ), kwiaty nieśmiertelnika ( działają przeciwzapalnie, a także poprawiają wydalanie bilirubiny w żółci), ziele dziurawca ( zwiększa wytrzymałość fizyczną i psychiczną) i pąki brzozy ( mają działanie moczopędne). Aby przygotować napar, należy wsypać po 200 gramów każdego składnika słoik i zalać litrem wrzącej wody. Następnie szczelnie zamknij pokrywkę i pozostaw w ciemnym miejscu na 5-6 godzin. Weź 200 ml raz dziennie przed snem. Czas trwania ciągłego leczenia nie przekracza 3 miesięcy.
• Napar z owoców jarzębiny i jagód. Aby przygotować napar, musisz wziąć 100 gramów owoców każdej jagody i zalać litrem wrzącej wody. Po pół godzinie odcedź, ostudź i weź 100 ml 3 razy dziennie przed posiłkami. Napar działa przeciwzapalnie i ściągająco.
• Napar z głuchej pokrzywy. Ta roślina zawiera garbniki, kwas askorbinowy, histamina i wiele innych substancji. Jest stosowany w przewlekłych chorobach zakaźnych nerek. Aby przygotować napar, do termosu o pojemności 500 ml należy wsypać 3-4 łyżki posiekanego ziela pokrzywy gorąca woda (nie wrzącej wody) i weź 100 mililitrów 4 do 5 razy dziennie.
• Napar z owoców jałowca. Ma działanie przeciwzapalne, przeciwbakteryjne, żółciopędne i moczopędne. Aby przygotować napar, 1 łyżkę suszonych jagód należy zalać 1 litrem wrzącej wody i podawać w ciemnym miejscu przez 2 do 4 godzin. Weź 1 łyżkę stołową 3-4 razy dziennie przed posiłkami.
• Nalewka z trawy owsa siewnego. Działa przeciwzapalnie i ogólnie tonizująco. Zwiększa wydolność i odporność organizmu na stres. Aby przygotować nalewkę, zalej 200 mg zmielonego ziela owsa z 70% alkoholem i zaparzaj w ciemnym miejscu przez 3 tygodnie, codziennie potrząsając słojem. Następnie odcedź i weź 1 łyżeczkę 3 razy dziennie, rozcieńczoną w 100 ml ciepłej przegotowanej wody.