생물학적 기능. — 스튜디오피디아

비타민 PP의 이름은 이탈리아어 표현에서 유래되었습니다. 예방 펠라그라– 펠라그라 예방.

출처

좋은 공급원은 간, 고기, 생선, 콩과 식물, 메밀, 검은 빵입니다. 우유와 계란에는 비타민이 거의 포함되어 있지 않습니다. 이는 또한 트립토판으로부터 체내에서 합성됩니다. 60개의 트립토판 분자 중 하나가 하나의 비타민 분자로 전환됩니다.

일일 요구량

구조

비타민은 형태로 존재합니다 니코틴산또는 니코틴아미드.

두 가지 형태의 비타민 PP

코엔자임 형태는 다음과 같습니다. 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD) 및 리보스 인산화 형태 - 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염(NADP).

NAD와 NADP의 산화된 형태의 구조

생화학적 기능

산화 환원 반응에서 수소 이온 H – (수소 원자 및 전자)의 전달.

NAD와 NADP의 참여 메커니즘 생화학 반응

수소화물 이온의 전달 덕분에 비타민은 다음과 같은 작업을 제공합니다.

1. 단백질, 지방, 탄수화물의 대사. NAD와 NADP는 대부분의 탈수소효소의 조효소 역할을 하기 때문에 반응에 참여합니다.

카르복실산의 합성 및 산화 과정에서
콜레스테롤이 합성되는 동안,
글루탐산 및 기타 아미노산의 대사,
탄수화물 대사: 오탄당 인산 경로, 해당과정,
피루브산의 산화적 탈카르복실화,

NAD와 관련된 생화학 반응의 예

2. NADH는 그렇습니다 규제예를 들어 트리카르복실산 회로와 같은 특정 산화 반응의 억제제이기 때문입니다.

3. 유전정보 보호– NAD는 염색체 파손 및 DNA 복구 과정에서 폴리-ADP-리보실화의 기질입니다.

4. 방어 자유 라디칼 – NADPH는 세포 항산화 시스템의 필수 구성 요소입니다.

5. NADPH는 반응에 관여합니다

재합성 테트라하이드로폴릭티미딜 모노포스페이트 합성 후 디하이드로엽산에서 나오는 산(비타민 B9 조효소),
단백질 회복 티오레독신디옥시리보뉴클레오티드가 합성되는 동안,
"음식" 비타민 K를 활성화하거나 회복하기 위해 티오레독신비타민K가 재활성화된 후

비타민 결핍증 B3

원인

니아신과 트립토판의 영양 결핍. 하르트누프 증후군.

임상 사진

펠라그라(이탈리아어: 펠레 아그라 – 거친 피부) 어떻게 3D 증후군:

백치(긴장하고 정신 질환, 치매),
피부염(광피부염),
설사(쇠약, 소화불량, 식욕부진).

치료하지 않고 방치하면 질병은 치명적입니다. 비타민 결핍증이 있는 어린이는 성장 둔화, 체중 감소 및 빈혈을 경험합니다.

1912-1216년 미국. 펠라그라 발병 건수는 연간 10만 명이었고 그 중 약 1만 명이 사망했습니다. 그 이유는 동물성 식품이 부족했기 때문에 사람들은 트립토판이 부족하고 소화되지 않는 나이아신을 함유하고 있는 옥수수와 수수를 주로 먹었습니다.
흥미로운 점은 인디언들이 남아메리카, 고대부터 옥수수를 먹은 사람에게는 펠라그라가 발생하지 않습니다. 이러한 현상이 나타나는 이유는 옥수수를 석회수에 삶아 불용성 복합체에서 니아신을 방출하기 때문입니다. 인디언들로부터 옥수수를 빼앗은 유럽인들도 굳이 조리법을 빌리려고 하지 않았습니다.

항비타민제

이소니코틴산 유도체 이소니아지드, 결핵 치료에 사용됩니다. 작용 메커니즘은 정확히 명확하지 않지만, 한 가지 가설은 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 합성 반응에서 니코틴산을 대체한다는 것입니다( NAD 대신 iso-NAD). 그 결과, 산화환원 반응 과정이 중단되고 마이콜산의 합성이 억제되며, 구조적 요소결핵균의 세포벽.

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니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염의 의미

크로스워드 사전에 있는 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염

의학용어사전

니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염(NADP)

많은 산화환원효소의 보조효소로 전자와 양성자의 운반체 역할을 하며 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드와는 하나 이상의 잔기 함량이 다릅니다. 인산, D-리보스 잔기 중 하나의 수산기에 부착됩니다.

백과사전, 1998

니코틴아미드 아디닌 뉴클레오티드 인산염(NADP)은 일부 탈수소효소(살아있는 세포에서 산화환원 반응을 촉매하는 효소)의 조효소입니다. NADP는 산화되는 화합물로부터 수소와 전자를 흡수하여 다른 물질로 전달합니다. 환원된 NADP(NADP H)는 광합성에서 명반응의 주요 생성물 중 하나입니다.

니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염

NADP [트리포스포피리딘 뉴클레오티드(TPN); 구식 ≒ 조효소 II(Co II), 코드히드라제], 자연계에 널리 분포된 조효소; 모든 세포 유형에서 발견되는 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드와 같습니다. 산화 ≒ 환원 반응에 참여합니다. NADP의 구조는 O. Warburg에 의해 1934년에 설립되었습니다. 주로 탄수화물이 산화되는 동안 수소 수용체 역할을 합니다. 환원된 형태에서는 생합성 동안 수소 공여체이다. 지방산. 엽록체에서 식물 세포 NADP는 광합성의 명반응 동안 감소되고 암반응 동안 탄수화물 합성을 위해 수소를 제공합니다. 생물학적 산화를 참조하십시오.

위키피디아

니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염

니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염(NADP, NADP)는 일부 탈수소효소(생존 세포에서 산화환원 반응을 촉매하는 효소)의 특성상 널리 분포된 조효소입니다. NADP는 산화되는 화합물로부터 수소와 전자를 흡수하여 다른 물질로 전달합니다. 식물 세포의 엽록체에서 NADP는 광합성의 명반응 동안 감소되고 암반응 동안 탄수화물 합성을 위해 수소를 제공합니다. D-리보스 잔기 중 하나의 하이드록실에 부착된 또 다른 인산 잔기의 함량이 NAD와 다른 조효소인 NADP는 모든 유형의 세포에서 발견됩니다.

탈수소효소산화제인 기질에서 수소(즉, 양성자와 전자)를 제거하고 이를 환원되는 다른 기질로 운반하는 반응을 촉매하는 산화환원효소 계열의 효소입니다.

에 따라 화학적 성질탈수소효소와 상호작용하는 수용체는 여러 그룹으로 나뉩니다.

혐기성 탈수소효소, 이는 수소 수용체가 산소가 아닌 화합물인 반응을 촉매합니다.
호기성 탈수소효소, 이는 수소 수용체가 산소(산화효소) 또는 다른 수용체일 수 있는 반응을 촉매합니다. 호기성 탈수소효소는 플라보단백질에 속하며, 반응 생성물은 과산화수소입니다.
기질에서 전자 수용체로 전자를 운반하는 탈수소효소. 미토콘드리아 호흡 사슬의 시토크롬은 이 탈수소효소 그룹에 속합니다.
1개 또는 2개의 산소 원자를 기질 분자에 직접 도입하는 것을 촉매하는 탈수소효소. 이러한 탈수소효소를 산소분해효소라고 합니다.

해당 기질에서 절단된 수소 원자의 1차 수용체 기능은 두 가지 유형의 탈수소효소에 의해 수행됩니다.

피리딘 의존성 탈수소효소- 코엔자임 니코틴아미드(NAD+) 또는 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드 인산염(NADP+)을 함유합니다.
플라빈 의존성 탈수소효소, 보결분자단은 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(FAD) 또는 플라빈 모노뉴클레오티드(FMN)이다.

조효소 NADP+(또는 NAD+)는 주효소에 느슨하게 결합되어 있으므로 주효소와 연관된 상태로 세포에 존재할 수도 있고 단백질 부분에서 분리되어 존재할 수도 있습니다.

피리딘 의존성 탈수소효소는 혐기성 유형, 즉 극성 기질을 산화시키는 수용성 효소입니다. 피리딘 의존성 탈수소효소에 의해 촉매되는 반응 일반적인 견해다음 방정식으로 주어진다:

SH2 + NADP+ → S + NADPH + H+

SH2 + NAD+ → S + NADH + H+

분자의 작동 구조 NAD+ 또는 NADP+피리딘 고리인 니코틴아미드는 효소 반응 중에 수소 원자 1개와 전자(수소 이온) 1개를 추가하고 두 번째 양성자가 반응 매질에 들어갑니다. 피리딘 의존성 탈수소효소는 살아있는 세포에서 매우 흔합니다. 이들은 많은 기질에서 양성자와 전자를 추출하여 NAD+ 또는 NADP+를 환원시킨 다음 환원성 등가물을 다른 수용체로 전달합니다. NAD 의존성 탈수소효소는 주로 해당과정, 크렙스 주기, 지방산의 β 산화, 미토콘드리아 호흡 사슬 등 산화 대사 경로의 산화환원 반응을 촉매합니다. NAD는 전자 전달 사슬의 주요 전자 공급원입니다. NADP는 주로 환원 합성 과정(지방산 및 스테로이드 합성)에 사용됩니다.

플라빈 의존성 탈수소효소- FAD 또는 FMN이 비타민 B2의 유도체인 보결단백인 플라보단백질은 아포효소와 밀접하게(공유결합으로) 결합되어 있습니다. 이들 탈수소효소는 비극성 및 저극성 기질을 산화시키는 막 결합 효소입니다. 산화환원 반응에 참여하는 FAD 또는 FMN 분자의 작동 부분은 리보플라빈의 이소알록사진 고리이며, 이는 기질로부터 두 개의 수소 원자(2H+ + 2e-)를 받아들입니다.

일반 방정식플라빈 의존성 탈수소효소와 관련된 반응은 다음과 같습니다.

SH2 + FMN → S + FMN-H2

SH2 + FAD+ → S + FADH2

생물학적 산화 과정에서 이들 효소는 혐기성 탈수소효소와 호기성 탈수소효소의 역할을 모두 수행합니다. 혐기성 탈수소효소에는 NADH에서 전자를 미토콘드리아 호흡 사슬의 전기 양성 성분으로 전달하는 FMN 의존 효소인 NADH 탈수소효소가 포함됩니다. 다른 탈수소효소(FAD 의존)는 기질에서 호흡 사슬로 직접 전자를 전달합니다(예: 숙신산 탈수소효소, 아실-CoA 탈수소효소). 호흡 사슬의 플라보단백질에서 시토크롬 산화효소로의 전자 수송은 시토크롬 산화효소 외에 혐기성 탈수소효소로 분류되는 시토크롬에 의해 제공됩니다. 시토크롬은 미토콘드리아의 철 함유 단백질입니다. 헴 단백질은 헴 철의 원자가의 역 변화로 인해 생물학적 산화 사슬에서 직접 호기성 세포의 전자를 운반하는 기능을 수행합니다. 시토크롬 (Fe3 +) + e → 시토크롬(Fe2+).

미토콘드리아 호흡 사슬에는 시토크롬 b, c1, c, a 및 a3(시토크롬 산화효소)이 포함됩니다. 호흡 사슬 외에도 시토크롬은 소포체(450 및 b5)에 포함되어 있습니다. 호기성 플라빈 의존성 탈수소효소에는 L-아미노산 산화효소, 잔틴 산화효소 등이 포함됩니다.

하나 또는 두 개의 산소 원자가 기질 분자에 결합되는 것을 촉매하는 탈수소효소를 산소화효소라고 합니다. 기질과 상호 작용하는 산소 원자의 수에 따라 산소 분해 효소는 두 그룹으로 나뉩니다.

디옥시게나제
모노옥시게나제

디옥시게나제촉매작용은 기질 분자에 2개의 산소 원자를 추가합니다: S + O2 → SO2. 이들은 특히 호모겐티스산 합성 반응과 티로신 이화작용 경로에 따른 산화를 촉매하는 비헴 철 함유 효소입니다. 철 함유 리폭시게나아제는 O2의 결합을 촉매합니다. 아라키돈산, 류코트리엔 합성 과정의 첫 번째 반응. 프롤린 및 라이신 디옥시게나제는 프로콜라겐의 라이신 및 프롤린 잔기의 수산화 반응을 촉매합니다. 모노옥시게나제는 산소 분자 중 단 1개의 원자를 기질에 첨가하는 것을 촉매합니다. 이 경우 두 번째 산소 원자는 물로 환원됩니다.

SH + O2 + NADPH + H+

SOH + H2O + NADP+

에게 모노옥시게나제수산화를 통해 많은 의약 물질의 대사에 참여하는 효소에 속합니다. 이들 효소는 간, 부신, 생식선 및 기타 조직의 미소체 부분에 주로 국한되어 있습니다. 대부분의 경우 모노옥시게나제 반응에서 기질은 수산화되어 있기 때문에, 이 그룹효소는 수산화효소라고도 합니다.

모노옥시게나제는 콜레스테롤(스테로이드)의 수산화 반응과 성 호르몬, 부신 호르몬, 비타민 D의 활성 대사 산물인 칼시트리올을 포함한 생물학적 활성 물질로의 전환뿐만 아니라 수많은 수산화에 의한 해독 반응을 촉매합니다. 독성 물질, 약그리고 신체에 대한 변화의 산물. 간세포 소포체의 모노옥시게나제 막 시스템에는 NADPH + H+, 보조인자 FAD가 있는 플라보단백질, 비헴 철을 함유한 단백질(아드레노톡신) 및 헴 단백질인 시토크롬 P450이 포함되어 있습니다. 비극성 소수성 물질의 수산화로 인해 친수성이 증가하여 생물학적 불활성화에 기여합니다. 활성 물질또는 독성물질을 중화시켜 체외로 배출시키는 것입니다. 페노바르비탈과 같은 일부 의약 물질은 미소체 효소와 시토크롬 P450의 합성을 유도하는 능력이 있습니다.

시토크롬 P450을 포함하지 않는 모노옥시게나제가 있습니다. 여기에는 페닐알라닌, 티로신 및 트립토판의 수산화 반응을 촉매하는 간 효소가 포함됩니다.

알아 둘만 한

D-dimer는 섬유소 용해의 지표입니다(임신 중 - 정상, 증가 - 혈전증, CHF, 종양학적 과정 포함)

단백질과 같은 효소는 두 그룹으로 나뉩니다. 단순한그리고 복잡한. 단순한 것들은 전적으로 아미노산으로 구성되어 있으며, 가수분해 시 독점적으로 아미노산을 형성합니다. 이들의 공간적 구성은 3차 구조에 의해 제한됩니다. 이들은 주로 위장 효소입니다: 펩신, 트립신, 리사심, 포스파타제. 복합 효소에는 단백질 부분 외에 비단백질 성분도 포함되어 있습니다. 이러한 비단백질 성분은 단백질 부분(동종효소)에 대한 결합 강도가 다릅니다. 복합 효소의 해리 상수가 너무 작아서 용액에서 모든 폴리펩티드 사슬이 비단백질 구성 요소와 결합하고 분리 및 정제 중에 분리되지 않는 경우 비단백질 구성 요소라고 합니다. 보철 그룹 효소 분자의 필수적인 부분으로 간주됩니다.

아래에 보조효소 해리 시 동종효소에서 쉽게 분리되는 추가 그룹을 이해합니다. 동종효소와 가장 단순한 그룹매우 복잡한 공유 결합이 있습니다. 동종효소와 조효소 사이에는 비공유 결합(수소 또는 정전기적 상호작용)이 있습니다. 대표적인 대표자보조효소는 다음과 같습니다:

B 1 - 티아민; 피로인산염(B 함유)

B 2 - 리보플라빈; 유행, FNK

PP - NAD, NADP

H – 비오틴; 비오시틴

B 6 - 피리독신; 피리독살 인산염

판토텐산: 코엔자임 A

많은 2가 금속(Cu, Fe, Mn, Mg)도 보조효소나 보결분자단에 속하지 않지만 보조인자로 작용합니다. 금속은 활성 센터의 일부이거나 안정화됩니다. 최선의 선택액티브 센터 구조.

궤조효소

Fe, 페헤모글로빈, 카탈라아제, 퍼옥시다아제

Cu,Cu 시토크롬 산화효소

ZnDNA – 중합효소, 탈수소효소

Mghexokinase

Mnarginase

세글루타티온 환원효소

ATP, 젖산 및 tRNA도 보조인자 기능을 수행할 수 있습니다. 한 가지 주의할 점 구별되는 특징보조 인자(보효소 또는 보결분자단)나 동종효소가 개별적으로 촉매 활성을 나타내지 않고 단지 3차원 조직 프로그램에 따라 진행되는 단일 전체로의 조합으로 구성된 2성분 효소, 화학 반응의 빠른 발생을 보장합니다.

NAD와 NADP의 구조.

NAD와 NADP는 피리딘 의존성 탈수소효소의 조효소입니다.

니코틴아미드 아DNINE DINE 뉴클레오티드.

니코틴아미드 아DNINE DINE 뉴클레오아미드 인산염(NADP)

정확한 수소 운반체 역할을 하는 NAD와 NADP의 능력은 구조의 존재와 관련이 있습니다.

니코틴산 리아미드.

세포에서는 NAD 의존성 탈수소효소가 관여합니다.

기판에서 O로 전자가 전달되는 과정에서.

NADP 의존성 탈수소효소는 이 과정에서 중요한 역할을 합니다.

아 생합성. 따라서 조효소 NAD와 NADP는

세포 내 위치가 다름: NAD

미토콘드리아에 집중되어 있으며 대부분의 NADP