Enzimi, njihova svojstva, raznolikost i značaj. Enzimi

Najvažnija funkcija proteina je katalitička; obavlja je određena klasa proteina - enzimi. U tijelu je identificirano više od 2000 enzima. Enzimi su biološki katalizatori proteinske prirode koji značajno ubrzavaju biokemijske reakcije. Dakle, enzimska reakcija se odvija 100-1000 puta brže nego bez enzima. Po mnogim se svojstvima razlikuju od katalizatora koji se koriste u kemiji. Enzimi ubrzavaju reakcije u normalnim uvjetima, za razliku od kemijskih katalizatora.

Kod ljudi i životinja složeni slijed reakcija odvija se u nekoliko sekundi, za čije je dovršenje potrebno mnogo vremena (dani, tjedni ili čak mjeseci) korištenjem konvencionalnih kemijskih katalizatora. Za razliku od reakcija bez enzima, u enzimskim reakcijama ne nastaju nusproizvodi (iskorištenje konačnog produkta je gotovo 100%). Tijekom procesa transformacije enzimi se ne uništavaju, pa njihova mala količina može katalizirati kemijske reakcije velikog broja tvari. Svi enzimi su proteini i imaju za njih svojstvena svojstva (osjetljivost na promjenu pH okoline, denaturacija na visokim temperaturama i sl.).

Enzimi se prema svojoj kemijskoj prirodi dijele na jednokomponentni (jednostavan) I dvokomponentni (složeni) .

Jednokomponentni (jednostavni) enzimi

Jednokomponentni enzimi sastoje se samo od proteina. Jednostavni uglavnom uključuju enzime koji provode reakcije hidrolize (pepsin, tripsin, amilaza, papain itd.).

Dvokomponentni (složeni) enzimi

Za razliku od jednostavnih enzima, složeni enzimi sadrže neproteinski dio – komponentu niske molekulske mase. Proteinski dio naziva se apoenzim (nosač enzima), neproteinski – koenzim (aktivna ili protetička skupina). Neproteinski dio enzima može biti predstavljen ili organskim tvarima (na primjer, derivati ​​vitamina, NAD, NADP, uridin, citidil nukleotidi, flavini), ili anorganskim (na primjer, metalni atomi - željezo, magnezij, kobalt, bakar). , cink, molibden itd.).

Organizmi ne mogu sintetizirati sve potrebne koenzime i stoga se moraju unositi hranom. Nedostatak vitamina u ljudskoj i životinjskoj hrani uzrokuje gubitak ili smanjenje aktivnosti enzima u koje su uključeni. Za razliku od proteinskog dijela, organski i anorganski koenzimi vrlo su otporni na nepovoljne uvjete (visoke ili niske temperature, zračenje i sl.) i mogu se odvojiti od apoenzima.

Enzimi se odlikuju visokom specifičnošću: mogu pretvoriti samo odgovarajuće supstrate i katalizirati samo određene reakcije jednog tipa. Njegova proteinska komponenta određuje, ali ne cijelu njegovu molekulu, već samo njen mali dio - aktivno središte . Njegova struktura odgovara kemijskoj strukturi tvari koje reagiraju. Enzime karakterizira prostorna korespondencija između supstrata i aktivnog mjesta. Slažu se kao ključ u bravu. U jednoj molekuli enzima može biti više aktivnih centara. Ne samo enzimi, nego i neki drugi proteini (hem u aktivnim centrima mioglobina i hemoglobina) imaju aktivno središte, odnosno mjesto veze s drugim molekulama. Enzimske reakcije odvijaju se u uzastopnim fazama - od nekoliko do desetaka.

Djelovanje složenih enzima javlja se tek kada se proteinski dio spoji s neproteinskim. Također, njihova se aktivnost očituje samo pod određenim uvjetima: temperatura, tlak, pH okoline itd. Enzimi različitih organizama najaktivniji su na temperaturi na koju su ta stvorenja prilagođena.

Kompleks enzim-supstrat

Nastaju veze između supstrata i enzima enzim-supstrat kompleks.

Pritom mijenja ne samo vlastitu konformaciju, već i konformaciju podloge. Enzimske reakcije mogu biti inhibirane vlastitim produktima reakcije - kada se produkti akumuliraju, brzina reakcije se smanjuje. Ako ima malo produkata reakcije, enzim se aktivira.

Tvari koje prodiru u područje aktivnog centra i blokiraju katalitičke skupine enzima tzv. inhibitori (od lat. inhibere- suzdržati se, zaustaviti se). Aktivnost enzima smanjuju ioni teških metala (olovo, živa itd.).

Enzimi smanjuju energiju aktivacije, što je razina energije potrebna za reakciju molekula.

Energija aktivacije

Energija aktivacije - to je energija koja se troši na kidanje određene veze za kemijsku interakciju dvaju spojeva. Enzimi imaju određeno mjesto u stanici i tijelu u cjelini. U stanici su enzimi sadržani u određenim dijelovima stanice. Mnogi od njih povezani su s membranama stanica ili pojedinačnim organelima: mitohondrijima, plastidima itd.

Organizmi su sposobni regulirati biosintezu enzima. To omogućuje održavanje relativno konstantnog sastava unatoč značajnim promjenama u uvjetima okoliša i djelomičnu modifikaciju enzima kao odgovor na takve promjene. Učinak različitih biološki aktivnih tvari - hormona, lijekova, stimulansa rasta biljaka, otrova itd. - je da mogu stimulirati ili potisnuti jedan ili drugi enzimski proces.

Neki enzimi sudjeluju u aktivnom prijenosu tvari kroz membrane.

Imena većine enzima karakterizirana su sufiksom -az-. Dodaje se nazivu supstrata s kojim enzim stupa u interakciju. Na primjer, hidrolaze – katalizirati reakcije cijepanja kompleksnih spojeva u monomere zbog adicije molekule vode na mjestu kidanja kemijske veze u molekulama proteina, polisaharida i masti; oksid reduktaza – ubrzati redoks reakcije (prijenos elektrona ili protona); izomeraze– pospješuju unutarnju molekularnu reorganizaciju (izomerizaciju), transformaciju izomera itd.

Materijal iz Unciklopedije

Enzimi su proteinske tvari (vidi Proteini) koje ubrzavaju vitalne kemijske reakcije u stanicama organizama. Kao katalizatori, oni s polaznim tvarima tvore nestabilne međuspojeve: ti spojevi, razlažući se, daju konačni produkt ove reakcije i oslobađaju enzime.

Djelovanje nekih enzima lako je promatrati eksperimentalno. Dakle, enzim katalaza značajno ubrzava razgradnju vodikovog peroksida H2O2 na vodu i kisik. To je vitalna reakcija, budući da vodikov peroksid nastaje kao rezultat metabolizma u stanici i sam po sebi ima štetan učinak na stanicu. Katalaza se nalazi u gotovo svim stanicama životinjskih i biljnih organizama.

Poznato je mnogo enzima, a svaki od njih ubrzava samo jednu reakciju ili skupine sličnih reakcija. Ova osobina enzima naziva se specifičnost ili selektivnost (selektivnost) djelovanja. Smjer njihova djelovanja omogućuje tijelu brzo i precizno obavljanje složenog kemijskog rada kako bi prerasporedio molekule hrane u spojeve koji su mu potrebni.

Već u ustima, tijekom žvakanja hrane, pod utjecajem enzima amilaze, složeni šećeri, posebice škrob, počinju se razgrađivati ​​na manje složene. Taj će rad u crijevima nastaviti enzimi karbohidraze. U želucu i crijevima bjelančevine hrane se razgrađuju uz sudjelovanje pepsina, tripsina i kimotripsina. Masti se pod utjecajem enzima koji se nazivaju lipaze razgrađuju na glicerol i karboksilne kiseline (ili njihove soli). Sve te reakcije razgradnje odvijaju se prema istom principu: određena kemijska veza u molekuli proteina, ugljikohidrata ili masti se prekida, a oslobođene valencije se koriste za spajanje OH- skupina i H+ iona iz molekula vode. Dolazi do procesa hidrolize. Za proteinsku molekulu, ova reakcija se može predstaviti na sljedeći način:

R 1 -CO-NH-R 2 - + HOH = -R 1 COOH + NH 2 -R 2 -

Poznati su enzimi koji različito djeluju na molekule. Neki od njih ubrzavaju redoks reakcije: potiču prijenos elektrona s jedne molekule (oksidirane) na drugu (reducirane). Postoje enzimi koji povezuju molekule; enzimi koji prenose velike i složene skupine atoma s jedne molekule na drugu itd.

Posjedujući bogat skup enzimskih katalizatora, stanica razgrađuje molekule bjelančevina, masti i ugljikohidrata iz hrane na male fragmente i iz njih ponovno gradi proteinske i druge molekule koje će točno zadovoljiti potrebe određenog organizma. Zato je veliki ruski fiziolog I.P.Pavlov nazvao enzime nositeljima života.

Djelovanje većeg broja enzima određeno je građom proteinske molekule. Određeni prostorni raspored aminokiselinskih ostataka koji tvore proteinsku molekulu poput lanca (polipeptidni lanac, vidi Peptidi) stvara uvjete za odvijanje enzimski katalizirane reakcije. Dugi lanac aminokiselinskih ostataka savijen je u složenu kuglu tako da aminokiseline smještene daleko jedna od druge u lancu mogu biti susjedi. Neke od skupina aminokiselinskih ostataka koje nastaju na ovaj način pokazuju katalitička svojstva i čine aktivno središte enzima.

Pepsin i kimotripsin, koji sudjeluju u probavi, mogu poslužiti kao primjer enzima u kojima je aktivna skupina dio proteinske molekule.

Drugi enzimi zahtijevaju neproteinske tvari - takozvane kofaktore - da bi bili aktivni. Kofaktor može biti metalni ion (cink, mangan, kalcij itd.) ili molekula organskog spoja; u potonjem slučaju često se naziva koenzim. Ponekad je za djelovanje enzima neophodna prisutnost metalnih iona i koenzima. U nekim slučajevima, koenzim je vrlo čvrsto povezan s proteinom; to se opaža npr. kod enzima katalaze, gdje je koenzim složeni spoj željeza (hem). U nekim enzimima, koenzimi su tvari slične molekularne strukture vitaminima. Vitamini su stoga prekursori koenzima. Tako iz vitamina B1 (tiamina) u stanicama nastaje tiaminpirofosfat - koenzim važnog enzima (naziva se dekarboksilaza), koji pretvara pirogrožđanu kiselinu u ugljikov monoksid (IV) i acetaldehid; Vitamin B2 proizvodi koenzime flavinskih enzima, koji provode prijenos elektrona u stanicama - jedan od stupnjeva oksidacije hranjivih tvari; Vitamin B12 proizvodi koenzime neophodne u procesu hematopoeze itd.

Posljednjih godina naširoko se koriste takozvani imobilizirani (stacionarni) enzimi. Kako bi se ubrzala željena reakcija, fiksirani su na površini inertnog "nosača". Silikagel se obično koristi kao porozna bijela masa, sastav je silicijev (IV) oksid ili polimerni materijali. Polazne tvari se filtriraju kroz ovu masu. Enzim brzo i točno obavlja vrlo specifičan "kemijski rad", što rezultira proizvodima koji gotovo ne sadrže strane spojeve.

Enzimi su posebna vrsta proteina, koji po svojoj prirodi imaju ulogu katalizatora raznih kemijskih procesa.

Ovaj izraz se stalno čuje, međutim, ne razumiju svi što je enzim ili enzim, koje funkcije ova tvar obavlja, kao i kako se enzimi razlikuju od enzima i razlikuju li se uopće. Sve ćemo to sada saznati.

Bez ovih tvari ni ljudi ni životinje ne bi mogli probaviti hranu. I po prvi put, čovječanstvo je pribjeglo korištenju enzima u svakodnevnom životu prije više od 5 tisuća godina, kada su naši preci naučili pohranjivati ​​mlijeko u "posudama" iz želuca životinja. U takvim uvjetima, pod utjecajem sirila, mlijeko se pretvaralo u sir. A ovo je samo jedan primjer kako enzim djeluje kao katalizator koji ubrzava biološke procese. Danas su enzimi nezamjenjivi u industriji, važni su za proizvodnju šećera, margarina, jogurta, piva, kože, tekstila, alkohola pa čak i betona. Deterdženti i praškovi za pranje također sadrže ove korisne tvari - pomažu u uklanjanju mrlja na niskim temperaturama.

Povijest otkrića

Enzim u prijevodu s grčkog znači "kvasac". A otkriće ove tvari čovječanstvo duguje Nizozemcu Janu Baptistu Van Helmontu, koji je živio u 16. stoljeću. Svojedobno se jako zainteresirao za alkoholno vrenje te je tijekom istraživanja pronašao nepoznatu tvar koja ubrzava taj proces. Nizozemac ga je nazvao fermentum, što znači "fermentacija". Zatim, gotovo tri stoljeća kasnije, Francuz Louis Pasteur, također promatrajući procese fermentacije, došao je do zaključka da enzimi nisu ništa više od tvari žive stanice. I nakon nekog vremena, Nijemac Eduard Buchner ekstrahirao je enzim iz kvasca i utvrdio da ta tvar nije živi organizam. Dao joj je i svoje ime - “zimaza”. Nekoliko godina kasnije drugi Nijemac, Willi Kühne, predložio je da se svi proteinski katalizatori podijele u dvije skupine: enzime i enzime. Štoviše, predložio je da se drugi izraz nazove "kiselo tijesto", čija se djelovanja protežu izvan živih organizama. I tek je 1897. okončao sve znanstvene rasprave: odlučeno je koristiti oba pojma (enzim i enzim) kao apsolutne sinonime.

Struktura: lanac od tisuća aminokiselina

Svi enzimi su proteini, ali nisu svi proteini enzimi. Kao i drugi proteini, enzimi se sastoje od. A ono što je zanimljivo je da je za stvaranje svakog enzima potrebno od sto do milijun aminokiselina, nanizanih poput bisera na koncu. Ali ova nit nikada nije ravna - obično je zakrivljena stotine puta. Ovo stvara trodimenzionalnu strukturu jedinstvenu za svaki enzim. U međuvremenu, molekula enzima je relativno velika formacija, a samo mali dio njegove strukture, takozvani aktivni centar, uključen je u biokemijske reakcije.

Svaka aminokiselina povezana je s drugom specifičnom vrstom kemijske veze, a svaki enzim ima svoj jedinstveni slijed aminokiselina. Za stvaranje većine njih koristi se oko 20 vrsta amino tvari. Čak i manje promjene u slijedu aminokiselina mogu dramatično promijeniti izgled i "talente" enzima.

Biokemijska svojstva

Iako se u prirodi odvija ogroman broj reakcija uz sudjelovanje enzima, sve se one mogu grupirati u 6 kategorija. Prema tome, svaka od ovih šest reakcija odvija se pod utjecajem određene vrste enzima.

Reakcije koje uključuju enzime:

1. Oksidacija i redukcija.

Enzimi uključeni u te reakcije nazivaju se oksidoreduktaze. Kao primjer, možemo se prisjetiti kako alkohol dehidrogenaze pretvaraju primarne alkohole u aldehid.

1. Reakcija grupnog prijenosa.

Enzimi koji omogućuju odvijanje ovih reakcija nazivaju se transferaze. Imaju sposobnost pomicanja funkcionalnih skupina s jedne molekule na drugu. To se događa, na primjer, kada alanin aminotransferaze prenose alfa amino skupine između alanina i aspartata. Transferaze također pomiču fosfatne skupine između ATP-a i drugih spojeva te stvaraju disaharide iz ostataka glukoze.

1. Hidroliza.

Hidrolaze uključene u reakciju mogu razbiti jednostruke veze dodavanjem vodenih elemenata.

1. Stvaranje ili uklanjanje dvostruke veze.

Ova vrsta reakcije odvija se nehidrolitički uz sudjelovanje liaze.

1. Izomerizacija funkcionalnih skupina.

U mnogim kemijskim reakcijama, položaj funkcionalne skupine se mijenja unutar molekule, ali se sama molekula sastoji od istog broja i vrsta atoma kao što je bila prije početka reakcije. Drugim riječima, supstrat i produkt reakcije su izomeri. Ova vrsta transformacije moguća je pod utjecajem enzima izomeraze.

1. Stvaranje jednostruke veze uz eliminaciju elementa vode.

Hidrolaze prekidaju vezu dodavanjem vodenih elemenata u molekulu. Liaze provode obrnutu reakciju, uklanjajući vodeni dio iz funkcionalnih skupina. Na taj način se stvara jednostavan spoj.

Kako djeluju u tijelu

Enzimi ubrzavaju gotovo sve kemijske reakcije koje se događaju u stanicama. Oni su vitalni za ljude, olakšavaju probavu i ubrzavaju metabolizam.

Neke od tih tvari pomažu razgraditi prevelike molekule u manje "komadiće" koje tijelo može probaviti. Drugi, naprotiv, vežu male molekule. No enzimi su, znanstveno govoreći, vrlo selektivni. To znači da je svaka od tih tvari sposobna ubrzati samo određenu reakciju. Molekule s kojima enzimi "rade" nazivaju se supstrati. Supstrati pak stvaraju vezu s dijelom enzima koji se naziva aktivno mjesto.

Postoje dva principa koji objašnjavaju specifičnost interakcije između enzima i supstrata. U takozvanom modelu "ključ-brava", aktivno središte enzima zauzima strogo definiran položaj u supstratu. Prema drugom modelu, oba sudionika u reakciji, aktivno mjesto i supstrat, mijenjaju svoje oblike kako bi se spojili.

Bez obzira na princip interakcije, rezultat je uvijek isti - reakcija pod utjecajem enzima odvija se višestruko brže. Kao rezultat te interakcije „rađaju se“ nove molekule koje se zatim odvajaju od enzima. A tvar katalizatora nastavlja obavljati svoj posao, ali uz sudjelovanje drugih čestica.

Hiper- i hipoaktivnost

Postoje trenuci kada enzimi obavljaju svoje funkcije pogrešnim intenzitetom. Pretjerana aktivnost uzrokuje prekomjerno stvaranje produkta reakcije i nedostatak supstrata. Rezultat je pogoršanje zdravlja i ozbiljne bolesti. Uzrok hiperaktivnosti enzima može biti ili genetski poremećaj ili višak vitamina ili vitamina korištenih u reakciji.

Nedovoljna aktivnost enzima može uzrokovati čak i smrt kada, primjerice, enzimi ne uklanjaju toksine iz tijela ili se pojavi nedostatak ATP-a. Uzrok ovog stanja također mogu biti mutirani geni ili, obrnuto, hipovitaminoza i nedostatak drugih hranjivih tvari. Osim toga, niža tjelesna temperatura na sličan način usporava rad enzima.

Katalizator i više

Danas se često može čuti o prednostima enzima. Ali koje su to tvari o kojima ovisi izvedba našeg tijela?

Enzimi su biološke molekule čiji životni ciklus nije definiran rođenjem i smrću. Oni jednostavno djeluju u tijelu dok se ne otope. U pravilu se to događa pod utjecajem drugih enzima.

Tijekom biokemijske reakcije ne postaju dio konačnog proizvoda. Kada je reakcija završena, enzim napušta supstrat. Nakon toga, tvar je spremna ponovno početi djelovati, ali na drugoj molekuli. I to se nastavlja koliko je tijelu potrebno.

Jedinstvenost enzima je u tome što svaki od njih obavlja samo jednu dodijeljenu funkciju. Do biološke reakcije dolazi tek kada enzim pronađe pravi supstrat za nju. Ova interakcija može se usporediti s principom rada ključa i brave - samo ispravno odabrani elementi mogu "raditi zajedno". Još jedna značajka: mogu djelovati na niskim temperaturama i umjerenom pH, a kao katalizatori su stabilniji od bilo koje druge kemikalije.

Enzimi djeluju kao katalizatori za ubrzavanje metaboličkih procesa i drugih reakcija.

Obično se ti procesi sastoje od specifičnih koraka, od kojih svaki zahtijeva rad određenog enzima. Bez toga ciklus pretvorbe ili ubrzanja neće se moći dovršiti.

Možda je najpoznatija od svih funkcija enzima ona katalizatora. To znači da enzimi kombiniraju kemijske reagense na takav način da smanje troškove energije potrebne za brže stvaranje proizvoda. Bez tih tvari kemijske bi se reakcije odvijale stotinama puta sporije. No sposobnosti enzima tu ne završavaju. Svi živi organizmi sadrže energiju potrebnu za nastavak života. Adenozin trifosfat ili ATP je vrsta napunjene baterije koja opskrbljuje stanice energijom. Ali funkcioniranje ATP-a nemoguće je bez enzima. A glavni enzim koji proizvodi ATP je sintaza. Za svaku molekulu glukoze koja se pretvori u energiju, sintaza proizvodi oko 32-34 molekule ATP-a.

Osim toga, enzimi (lipaza, amilaza, proteaza) aktivno se koriste u medicini. Konkretno, oni služe kao komponenta enzimskih pripravaka kao što su Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, koji se koriste za liječenje probavnih smetnji. No neki enzimi također mogu utjecati na krvožilni sustav (otapati krvne ugruške) i ubrzati zacjeljivanje gnojnih rana. Čak iu terapiji protiv raka također pribjegavaju pomoći enzima.

Čimbenici koji određuju aktivnost enzima

Budući da je enzim sposoban višestruko ubrzati reakcije, njegova aktivnost određena je takozvanim prometnim brojem. Ovaj pojam odnosi se na broj molekula supstrata (reagirajuće tvari) koje 1 molekula enzima može transformirati u 1 minuti. Međutim, postoji niz čimbenika koji određuju brzinu reakcije:

1. Koncentracija supstrata.

Povećanje koncentracije supstrata dovodi do ubrzanja reakcije. Što je više molekula aktivne tvari, to se reakcija odvija brže, jer je uključeno više aktivnih centara. Međutim, ubrzanje je moguće samo dok se ne iskoriste sve molekule enzima. Nakon toga čak ni povećanje koncentracije supstrata neće ubrzati reakciju.

1. Temperatura.

Tipično, povećanje temperature ubrzava reakcije. Ovo pravilo vrijedi za većinu enzimskih reakcija, sve dok temperatura ne naraste iznad 40 stupnjeva Celzijusa. Nakon ove oznake, brzina reakcije, naprotiv, počinje se naglo smanjivati. Ako temperatura padne ispod kritične razine, brzina enzimskih reakcija ponovno će se povećati. Ako temperatura nastavi rasti, kovalentne veze se raspadaju i katalitička aktivnost enzima se zauvijek gubi.

1. Kiselost.

Na brzinu enzimskih reakcija također utječe pH. Svaki enzim ima svoju optimalnu razinu kiselosti pri kojoj se reakcija odvija najadekvatnije. Promjena razine pH utječe na aktivnost enzima, a time i na brzinu reakcije. Ako su promjene prevelike, supstrat gubi sposobnost vezanja na aktivnu jezgru i enzim više ne može katalizirati reakciju. Uspostavom potrebne pH razine obnavlja se i aktivnost enzima.

Enzime prisutne u ljudskom tijelu možemo podijeliti u 2 skupine:

• metabolički;
• probavni.

Metabolički "rad" neutralizira otrovne tvari, a također doprinosi proizvodnji energije i proteina. I, naravno, ubrzavaju biokemijske procese u tijelu.

Za što su odgovorni probavni organi jasno je iz naziva. Ali i ovdje dolazi do izražaja načelo selektivnosti: određena vrsta enzima djeluje samo na jednu vrstu hrane. Stoga, za poboljšanje probave, možete pribjeći malom triku. Ako organizam nešto iz hrane ne probavlja dobro, tada je potrebno nadopuniti prehranu proizvodom koji sadrži enzim koji može razgraditi teško probavljivu hranu.

Prehrambeni enzimi su katalizatori koji razgrađuju hranu do stanja u kojem tijelo može apsorbirati korisne tvari iz njih. Probavni enzimi postoje u nekoliko vrsta. U ljudskom tijelu različite vrste enzima nalaze se u različitim dijelovima probavnog trakta.

Usna šupljina

U ovoj fazi hrana je izložena alfa-amilazi. Razgrađuje ugljikohidrate, škrob i glukozu koji se nalaze u krumpiru, voću, povrću i drugoj hrani.

Želudac

Ovdje pepsin razgrađuje proteine ​​u peptide, a želatinaza razgrađuje želatinu i kolagen koji se nalaze u mesu.

Gušterača

U ovoj fazi oni "rade":

• tripsin - odgovoran za razgradnju proteina;
• alfa-kimotripsin - pomaže u probavi proteina;
• elastaze - razgrađuju neke vrste proteina;
• Nukleaze – pomažu u razgradnji nukleinskih kiselina;
• Steapsin – potiče apsorpciju masne hrane;
• amilaza - odgovorna za apsorpciju škroba;
• lipaza – razgrađuje masti (lipide) koje nalazimo u mliječnim proizvodima, orašastim plodovima, uljima i mesu.

Tanko crijevo

Oni "prizivaju" čestice hrane:

• peptidaze – razgrađuju peptidne spojeve do razine aminokiselina;
• saharaza – pomaže u probavi složenih šećera i škroba;
• maltaza – razgrađuje disaharide u monosaharide (sladni šećer);
• laktaza – razgrađuje laktozu (glukozu koja se nalazi u mliječnim proizvodima);
• lipaza – potiče apsorpciju triglicerida i masnih kiselina;
• Erepsin – utječe na proteine;
• izomaltaza - "radi" s maltozom i izomaltozom.

Debelo crijevo

Ovdje funkcije enzima obavljaju:

• Escherichia coli – odgovorna za probavu laktoze;
• laktobacili - utječu na laktozu i neke druge ugljikohidrate.

Osim gore navedenih enzima, postoje i:

• dijastaza – probavlja biljni škrob;
• invertaza – razgrađuje saharozu (stolni šećer);
• glukoamilaza - pretvara škrob u glukozu;
• alfa-galaktozidaza – pospješuje probavu graha, sjemenki, proizvoda od soje, korjenastog i lisnatog povrća;
• bromelain - enzim dobiven iz, potiče razgradnju različitih vrsta proteina, učinkovit je na različitim razinama kiselosti okoliša i ima protuupalna svojstva;
• Papain je enzim izoliran iz sirove papaje koji potiče razgradnju malih i velikih proteina i učinkovit je u širokom rasponu supstrata i kiselosti.
• celulaza – razgrađuje celulozu, biljna vlakna (ne nalaze se u ljudskom tijelu);
• endoproteaza – razgrađuje peptidne veze;
• ekstrakt volove žuči – enzim životinjskog podrijetla, stimulira pokretljivost crijeva;
i drugi minerali;
• ksilanaza – razgrađuje glukozu iz žitarica.

Katalizatori u proizvodima

Enzimi su kritični za zdravlje jer pomažu tijelu da razgradi komponente hrane u stanje upotrebljivo za hranjive tvari. Crijeva i gušterača proizvode širok raspon enzima. Ali osim toga, mnoge njihove korisne tvari koje pospješuju probavu nalaze se iu nekim namirnicama.

Fermentirana hrana je gotovo idealan izvor korisnih bakterija potrebnih za pravilnu probavu. I dok farmaceutski probiotici “rade” samo u gornjem dijelu probavnog sustava i često ne dopiru do crijeva, učinak enzimskih proizvoda osjeća se u cijelom gastrointestinalnom traktu.

Na primjer, marelice sadrže mješavinu korisnih enzima, uključujući invertazu, koja je odgovorna za razgradnju glukoze i potiče brzo oslobađanje energije.

Avokado može poslužiti kao prirodni izvor lipaze (pospješuje bržu probavu lipida). U tijelu ovu tvar proizvodi gušterača. No, kako biste ovom organu olakšali život, možete se počastiti, primjerice, salatom s avokadom - ukusnom i zdravom.

Osim što su možda najpoznatiji izvor kalija, banane također opskrbljuju tijelo amilazom i maltazom. Amilaza se također nalazi u kruhu, krumpiru i žitaricama. Maltaza pomaže u razgradnji maltoze, takozvanog sladnog šećera kojeg ima u izobilju u pivu i kukuruznom sirupu.

Još jedno egzotično voće, ananas, sadrži čitav niz enzima, uključujući bromelain. A, prema nekim studijama, ima i antikancerogena i protuupalna svojstva.

Ekstremofili i industrija

Ekstremofili su tvari koje su u stanju održati vitalne funkcije u ekstremnim uvjetima.

Živi organizmi, kao i enzimi koji im omogućuju funkcioniranje, pronađeni su u gejzirima gdje je temperatura blizu vrelišta, duboko u ledu, kao iu uvjetima ekstremne slanosti (Dolina smrti u SAD-u). Osim toga, znanstvenici su pronašli enzime za koje pH razina, kako se pokazalo, također nije temeljni uvjet za učinkovit rad. Istraživači s posebnim interesom proučavaju ekstremofilne enzime kao tvari koje se mogu široko koristiti u industriji. Iako su danas enzimi već našli svoju primjenu u industriji kao biološki i ekološki prihvatljive tvari. Enzimi se koriste u prehrambenoj industriji, kozmetologiji i proizvodnji kućanskih kemikalija.

Štoviše, "usluge" enzima u takvim su slučajevima jeftinije od sintetičkih analoga. Osim toga, prirodne tvari su biorazgradive, što njihovu upotrebu čini ekološki prihvatljivom. U prirodi postoje mikroorganizmi koji mogu razgraditi enzime na pojedinačne aminokiseline, koje zatim postaju sastavnice novog biološkog lanca. Ali to je, kako kažu, sasvim druga priča.

Enzimi (od lat. Fermentum – vrenje) , odnosno enzima (iz grčkog Ep - unutra, sume - kvasac) - proteinski spojevi koji su biološki katalizatori. Znanost o enzimima zove se enzimologija. Molekule enzima su proteini ili ribonukleinska kiselina (RNA). Enzimi RNA nazivaju se ribozimi te se smatraju izvornim oblikom enzima koji su tijekom evolucije zamijenjeni proteinskim enzimima.

Strukturna i funkcionalna organizacija. Molekule enzima veće su veličine od molekula supstrata i imaju složenu prostornu konfiguraciju, uglavnom globularnu strukturu.

Zbog velike veličine molekula enzima nastaje jako električno polje u kojem: a) enzimi poprimaju asimetričan oblik, slabe veze i izazivaju promjenu njihove strukture; b) postaje moguća orijentacija molekula supstrata. Funkcionalna organizacija enzima povezana je sa središtem - to je poseban mali dio proteinske molekule koji može vezati supstrat i tako osigurati katalitičku aktivnost enzima. Aktivno središte jednostavnih enzima kombinacija je određenih aminokiselina u lancu kako bi se stvorio svojevrsni "džep" u kojem se odvijaju katalitičke transformacije supstrata. Kod složenih enzima broj aktivnih centara jednak je broju podjedinica, a to su kofaktori sa susjednim proteinskim funkcionalnim skupinama. Neki enzimi osim aktivnog centra imaju i alosterički centar koji regulira rad aktivnog centra.

Svojstva . Postoje određene zajedničke i razlikovne značajke između enzima i anorganskih katalizatora. Zajedničko im je da: a) mogu katalizirati samo termodinamički moguće reakcije i ubrzati samo one reakcije koje se mogu odvijati bez njih, ali manjom brzinom; b) ne koriste se tijekom reakcije i nisu dio konačnih proizvoda; b) ne pomiču kemijsku ravnotežu, već samo ubrzavaju njen početak. Enzimi također imaju neka specifična svojstva koja anorganski katalizatori nemaju.

Enzimi se u reakcijama ne uništavaju, pa njihova vrlo mala količina uzrokuje transformaciju velike količine supstrata (npr. 1 molekula katalaze može razgraditi više od 5 milijuna molekula H2O2 u 1 minuti). Zone ubrzavaju brzinu kemijskih reakcija u normalnim uvjetima, ali se same ne troše. Sve to zajedno određuje svojstva enzima kao što su visoka biološka aktivnost. Optimalno djelovanje većine enzima događa se na temperaturi od 37-40 ° C. S porastom temperature, aktivnost enzima se smanjuje i nakon toga potpuno prestaje, a iznad + 80 ° C uništavaju se. Na niskim temperaturama (ispod 0 °C) enzimi prestaju s djelovanjem, ali se ne uništavaju. Dakle, karakterizirani su enzimi toplinska osjetljivost.

Enzimi svoju aktivnost pokazuju pri određenoj koncentraciji H iona, pa govore o pH ovisnost. Optimalno djelovanje većine enzima opaža se u okolini blizu neutralne.

Nekretnina poput specifičnosti ili selektivnosti očituje se u činjenici da svaki enzim djeluje na određeni supstrat, katalizirajući samo jednu "svoju" reakciju. Selektivnost djelovanja enzima određena je proteinskom komponentom.

Enzimi su katalizatori s kontroliranom aktivnošću koja se može značajno promijeniti određenim kemijskim spojevima koji povećavaju ili smanjuju brzinu reakcije koja se katalizira. Metalni kationi i anioni djeluju kao aktivatori

kiseline, organske tvari, te inhibitori – kationi teških metala i dr. To se svojstvo nazvalo upravljivost djelovanja (alostericitet). Enzimi nastaju tek kada se pojavi supstrat koji inducira njegovu sintezu ( inducibilnost), a "isključivanje" djelovanja enzima obično se provodi viškom produkata asimilacije ( represivnost). Enzimske reakcije su reverzibilne, što je posljedica sposobnosti enzima da kataliziraju naprijed i obratno reakcije. Na primjer, lipaza može, pod određenim uvjetima, razgraditi mast na glicerol i masne kiseline, kao i katalizirati njezinu sintezu iz produkata razgradnje ( ponavljanje radnje).

Mehanizam djelovanja. Za razumijevanje mehanizma djelovanja enzima na pojavu kemijskih reakcija važno je teorija aktivnog centra, hipoteza brave i ključa I inducirana hipoteza prikladnosti. Prema teorija aktivnog centra, u molekuli svakog enzima postoji jedna ili više regija u kojima dolazi do biokatalize zbog bliskog kontakta između enzima i supstrata. Hipoteza ključ-brava(1890., E. Fischer) objašnjava specifičnost enzima slaganjem oblika enzima (brava) i supstrata (ključ). Enzim se spaja sa supstratom i tvori privremeni kompleks enzim-supstrat. Hipoteza inducirane korespondencije(1958, D. Koshland). temelji se na tvrdnji da su enzimi fleksibilne molekule, zbog čega konfiguracija aktivnog centra u njima doživljava promjene u prisutnosti supstrata, odnosno enzim usmjerava svoje funkcionalne skupine tako da osigura najveću katalitičku aktivnost. Molekula supstrata, kada je vezana za enzim, također mijenja svoju konfiguraciju kako bi povećala reaktivnost.

Raznolikost . U modernoj enzimologiji poznato je preko 3000 enzima. Enzimi se općenito klasificiraju prema njihovom kemijskom sastavu i vrsti reakcija na koje utječu. Podjela enzima prema kemijskom sastavu uključuje jednostavne i složene enzime. Jednostavni enzimi (jednokomponentni) - sadrže samo proteinski dio. Većina enzima iz ove skupine može kristalizirati. Primjeri jednostavnih enzima su ribonukleaza, hidrolaze (amilaza, lipaza, proteaza), ureaza itd. Složeni enzimi (dvokomponentni) - sastoji se od apoenzim I kofaktor. Proteinska komponenta koja određuje specifičnost složenih enzima i sintetizirana je, u pravilu, u tijelu i osjetljiva je na temperaturu, je apoenzim. Neproteinska komponenta koja određuje aktivnost složenih enzima i, u pravilu, ulazi u tijelo u obliku prekursora ili u gotovom obliku, te ostaje stabilna u nepovoljnim uvjetima, je kofaktor. Kofaktori mogu biti ili anorganske molekule (na primjer, metalni ioni) ili organske molekule (na primjer, flavin). Organski kofaktori koji su trajno povezani s enzimom nazivaju se prostetičke skupine. Organski kofaktori koji se mogu odvojiti od enzima nazivaju se koenzimi. složeni enzimi su oksidoreduktaze (na primjer katalaza), ligaze (na primjer DNA polimeraza, tRNA sintetaze), liaze itd.

Enzimske reakcije dijele se na anaboličke (reakcije sinteze) i kataboličke (reakcije razgradnje), a ukupnost svih tih procesa u živom sustavu naziva se metabolizam. Unutar ovih skupina procesa razlikuju se tipovi enzimskih reakcija prema kojima se enzimi dijele u 6 klasa: oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze I ligaze

1. Oksidoreduktaze kataliziraju redoks reakcije (prijenos elektrona i H atoma s jednog supstrata na drugi).

2. Transferaze ubrzati reakcije prijenosa (prijenos kemijskih skupina s jednog supstrata na drugi).

3. Hidrolaze su enzimi reakcija hidrolize (cijepanje supstrata uz sudjelovanje vode).

4. Liaze kataliziraju reakcije nehidrolitičke razgradnje (cijepanje supstrata bez sudjelovanja vode uz stvaranje dvostruke veze i bez korištenja energije ATP).

5. Izomeraze utječu na brzinu reakcija izomerizacije (intramolekularno kretanje raznih skupina).

6. Ligaze katalizirati reakcije sinteze (spajanje molekula korištenjem energije ATP-a i stvaranje novih veza).

Enzim se obično imenuje prema vrsti reakcije koju katalizira dodavanjem sufiksa -aza na naziv supstrata (npr. laktaza je enzim koji sudjeluje u pretvorbi laktoze).

Značenja. Enzimi osiguravaju kemijske transformacije tvari zbog redukcije energija aktivacije, odnosno u smanjenju razine energije potrebne za osiguravanje reaktivnosti molekule (npr. za raskid veze između dušika i ugljika u laboratorijskim uvjetima potrebno je oko 210 kJ, dok se u biosustavu troši samo 42-50 kJ na ovaj). Enzimi, prisutni u svim živim stanicama, pridonose pretvorbi jednih tvari (supstrata) u druge (produkte). Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biokemijskim reakcijama koje se odvijaju u živim organizmima - oni kataliziraju oko 4000 kemijski odvojenih bioreakcija. Enzimi igraju vitalnu ulogu u svim životnim procesima, usmjeravajući ili regulirajući tjelesni metabolizam. Enzimi se široko koriste u poljoprivredi.

Neki primjeri uporabe enzima u ljudskim aktivnostima

industrija	enzima	Korištenje
prehrambena industrija	Pektinaza	Za paljenje voćnih sokova
	glukoza oksidaza	Za konzerviranje mesa, sokova, piva kao antiszhysnyuvach
		Za razgradnju škroba u glukozu koju kvasac fermentira tijekom pečenja kruha
	Pepsin, tripsin	Za proizvodnju “gotovih” žitarica i proizvoda za dječju hranu
		Za proizvodnju sira
Laka industrija	Peptihidroliza	Za omekšavanje kože i uklanjanje dlaka s nje
farmaceutska industrija		Za uklanjanje naslaga u pastama za zube
	kolagenaza	Za čišćenje rana od opeklina, ozeblina, varikoznih čireva u sastavu masti i novih vrsta obloga
Kemijska industrija	bakterijske proteaze	Za pranje odjeće pomoću biopraškova s ​​dodacima enzima
Poljoprivreda	celulaza	Krmni enzimi za povećanje nutritivne vrijednosti stočne hrane
	bakterijske proteaze	Za dobivanje krmnih proteina
genetski inženjering	Ligaze i restrikcijski enzimi	Za rezanje i spajanje DNA molekula kako bi se modificirale njihove nasljedne informacije
kozmetička industrija	Kalagenaze	Za pomlađivanje kože u kremama i maskama

Nukleinske kiseline su spojevi koji povezuju prošlost s budućnošću.

Enzimi su pravi katalizatori. Oni značajno povećavaju brzinu strogo definiranih kemijskih reakcija, koje se u nedostatku enzima odvijaju vrlo sporo. Enzimi ne mogu utjecati na ravnotežni položaj reakcija koje ubrzavaju, te se tijekom reakcija ne troše i ne podliježu nepovratnim promjenama.

Kako katalizatori, posebice enzimi, povećavaju brzinu kemijskih reakcija? Prije svega, moramo zapamtiti da u bilo kojoj populaciji molekula, pojedinačne molekule na konstantnoj temperaturi jako variraju u količini energije koju sadrže, te da je raspodjela ukupne energije između molekula opisana krivuljom u obliku zvona. Neke molekule imaju visoku, a druge nižu energiju, ali većina sadrži količinu energije koja je blizu prosjeka. Do kemijske reakcije tipa A dolazi zato što u bilo kojem trenutku određeni dio molekula A ima veću unutarnju energiju u usporedbi s drugim molekulama dane populacije, a ta im je energija dovoljna da dosegnu vrh energetske barijere (sl. 9-3) i prijelaz u aktivni oblik, koji se naziva prijelazno stanje. Aktivacijska energija je količina energije u kalorijama potrebna da sve molekule od 1 mola tvari na određenoj temperaturi dosegnu prijelazno stanje koje odgovara vrhu energetske (aktivacijske) barijere. U ovoj točki postoji jednaka vjerojatnost da će molekule koje dođu do njega reagirati u produkt P ili se vratiti na razinu neizreagiranih molekula A (Sl. 9-3). Brzina bilo koje kemijske reakcije proporcionalna je koncentraciji molekula u prijelaznom stanju. Posljedično, brzina kemijske reakcije bit će vrlo visoka ako postoji značajan udio molekula A na vrhu energetske barijere, a vrlo niska ako je udio takvih molekula malen.

Postoje dva glavna načina za povećanje brzine kemijske reakcije.

Riža. 9-3. Katalizatori smanjuju aktivacijsku energiju (energiju, odnosno aktivacijsku, barijeru) kemijskih reakcija bez utjecaja na ukupnu promjenu slobodne energije tijekom reakcije i konačno stanje ravnoteže. Vrh energetske barijere odgovara prijelaznom stanju.

Prvi način je povećanje temperature, tj. ubrzanje toplinskog gibanja molekula, što dovodi do povećanja udjela molekula s dovoljnom unutarnjom energijom za postizanje prijelaznog stanja. U pravilu, povećanje temperature od 10 °C uzrokuje približno dvostruko ubrzanje kemijske reakcije.

Drugi način da se ubrza kemijska reakcija je dodavanjem katalizatora. Katalizatori ubrzavaju kemijske reakcije pronalaženjem "zaobilaznih rješenja" koja omogućuju molekulama da prevladaju aktivacijsku barijeru na nižoj energetskoj razini. Katalizator (označimo ga slovom C) u međufazi reakcije stupa u interakciju s reagensom A da bi se formirao novi kompleks ili spoj CA, čije prijelazno stanje odgovara značajno nižoj energiji aktivacije u usporedbi s prijelaznim stanjem reagensa. A u nekataliziranoj reakciji (sl. 9-3). Kompleks reaktant-katalizator (CA) tada se razgrađuje na produkt P i slobodni katalizator, koji se ponovno može spojiti s drugom molekulom A i ponoviti cijeli ciklus. Ovo je način na koji katalizatori smanjuju aktivacijsku energiju kemijske reakcije; u njihovoj prisutnosti, puno veći udio molekula u danoj populaciji reagira u jedinici vremena. Enzimi se, poput drugih katalizatora, spajaju sa svojim supstratima tijekom katalitičkog ciklusa.