प्रोटीन की द्वितीयक संरचना संक्षेप में। माध्यमिक, तृतीयक, चतुर्धातुक प्रोटीन संरचनाएँ

शरीर में प्रोटीन की भूमिका बहुत बड़ी है। इसके अलावा, कोई पदार्थ ऐसा नाम तभी धारण कर सकता है जब वह एक पूर्व निर्धारित संरचना प्राप्त कर ले। इस क्षण तक, यह एक पॉलीपेप्टाइड है, केवल एक अमीनो एसिड श्रृंखला है जो अपने इच्छित कार्य नहीं कर सकती है। सामान्य तौर पर, प्रोटीन की स्थानिक संरचना (प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और डोमेन) उनकी त्रि-आयामी संरचना होती है। इसके अलावा, शरीर के लिए सबसे महत्वपूर्ण माध्यमिक, तृतीयक और डोमेन संरचनाएं हैं।

प्रोटीन संरचना का अध्ययन करने के लिए पूर्वापेक्षाएँ

रासायनिक पदार्थों की संरचना का अध्ययन करने की विधियों में एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी एक विशेष भूमिका निभाती है। इसके माध्यम से आप आणविक यौगिकों में परमाणुओं के अनुक्रम और उनके स्थानिक संगठन के बारे में जानकारी प्राप्त कर सकते हैं। सीधे शब्दों में कहें तो एक अणु के लिए एक्स-रे लिया जा सकता है, जो 20वीं सदी के 30 के दशक में संभव हुआ।

तब शोधकर्ताओं ने पाया कि कई प्रोटीनों में न केवल एक रैखिक संरचना होती है, बल्कि वे हेलिकॉप्टर, कॉइल और डोमेन में भी स्थित हो सकते हैं। और कई वैज्ञानिक प्रयोगों के परिणामस्वरूप, यह पता चला कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना संरचनात्मक प्रोटीन के लिए अंतिम रूप है और एंजाइम और इम्युनोग्लोबुलिन के लिए एक मध्यवर्ती रूप है। इसका मतलब यह है कि जिन पदार्थों में अंततः तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना होती है, उन्हें "परिपक्वता" के चरण में, द्वितीयक संरचना की सर्पिल गठन विशेषता के चरण से भी गुजरना होगा।

द्वितीयक प्रोटीन संरचना का निर्माण

जैसे ही कोशिका एंडोप्लाज्म के रफ नेटवर्क में राइबोसोम पर पॉलीपेप्टाइड का संश्लेषण पूरा हो जाता है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बननी शुरू हो जाती है। पॉलीपेप्टाइड स्वयं एक लंबा अणु है जो बहुत अधिक जगह लेता है और परिवहन और अपने इच्छित कार्यों को करने के लिए असुविधाजनक है। इसलिए, इसके आकार को कम करने और इसे विशेष गुण देने के लिए, एक माध्यमिक संरचना विकसित की जाती है। यह अल्फा हेलिकॉप्टर और बीटा शीट के निर्माण के माध्यम से होता है। इस प्रकार, द्वितीयक संरचना का एक प्रोटीन प्राप्त होता है, जो भविष्य में या तो तृतीयक और चतुर्धातुक में बदल जाएगा, या इस रूप में उपयोग किया जाएगा।

माध्यमिक संरचना संगठन

जैसा कि कई अध्ययनों से पता चला है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना या तो अल्फा हेलिक्स, या बीटा शीट, या इन तत्वों के साथ क्षेत्रों का एक विकल्प है। इसके अलावा, द्वितीयक संरचना एक प्रोटीन अणु के घुमाव और पेचदार गठन की एक विधि है। यह एक अराजक प्रक्रिया है जो पॉलीपेप्टाइड में अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय क्षेत्रों के बीच उत्पन्न होने वाले हाइड्रोजन बांड के कारण होती है।

अल्फा हेलिक्स माध्यमिक संरचना

चूंकि केवल एल-अमीनो एसिड पॉलीपेप्टाइड्स के जैवसंश्लेषण में भाग लेते हैं, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का निर्माण हेलिक्स को दक्षिणावर्त (दाईं ओर) घुमाने से शुरू होता है। प्रत्येक पेचदार मोड़ पर सख्ती से 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और पेचदार अक्ष के साथ दूरी 0.54 एनएम है। ये प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के लिए सामान्य गुण हैं जो संश्लेषण में शामिल अमीनो एसिड के प्रकार पर निर्भर नहीं करते हैं।

यह निर्धारित किया गया है कि संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पूरी तरह से पेचदार नहीं है। इसकी संरचना में रैखिक अनुभाग शामिल हैं। विशेष रूप से, पेप्सिन प्रोटीन अणु केवल 30% पेचदार, लाइसोजाइम - 42%, और हीमोग्लोबिन - 75% है। इसका मतलब यह है कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पूरी तरह से एक हेलिक्स नहीं है, बल्कि इसके वर्गों का रैखिक या स्तरित वर्गों का संयोजन है।

बीटा परत माध्यमिक संरचना

किसी पदार्थ का दूसरे प्रकार का संरचनात्मक संगठन एक बीटा परत है, जो हाइड्रोजन बांड द्वारा जुड़े पॉलीपेप्टाइड के दो या दो से अधिक स्ट्रैंड हैं। उत्तरार्द्ध मुक्त CO NH2 समूहों के बीच होता है। इस प्रकार, मुख्य रूप से संरचनात्मक (मांसपेशी) प्रोटीन जुड़े होते हैं।

इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना इस प्रकार है: टर्मिनल खंड ए-बी के पदनाम के साथ पॉलीपेप्टाइड का एक स्ट्रैंड दूसरे के समानांतर है। एकमात्र चेतावनी यह है कि दूसरा अणु प्रतिसमानांतर स्थित है और इसे बीए के रूप में नामित किया गया है। यह एक बीटा परत बनाता है, जिसमें कई हाइड्रोजन बांडों से जुड़ी किसी भी संख्या में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं शामिल हो सकती हैं।

हाइड्रोजन बंध

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना विभिन्न इलेक्ट्रोनगेटिविटी सूचकांकों के साथ परमाणुओं के कई ध्रुवीय इंटरैक्शन पर आधारित एक बंधन है। चार तत्वों में ऐसा बंधन बनाने की सबसे बड़ी क्षमता होती है: फ्लोरीन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन और हाइड्रोजन। प्रोटीन में फ्लोराइड को छोड़कर सब कुछ होता है। इसलिए, एक हाइड्रोजन बंधन बन सकता है और बनता भी है, जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को बीटा परतों और अल्फा हेलिकॉप्टरों में जोड़ना संभव हो जाता है।

पानी के उदाहरण का उपयोग करके हाइड्रोजन बंधन की घटना को समझाना सबसे आसान है, जो एक द्विध्रुव है। ऑक्सीजन में एक मजबूत नकारात्मक चार्ज होता है, और ओ-एच बांड के उच्च ध्रुवीकरण के कारण, हाइड्रोजन को सकारात्मक माना जाता है। इस अवस्था में अणु एक निश्चित वातावरण में मौजूद होते हैं। इसके अलावा, उनमें से कई स्पर्श करते हैं और टकराते हैं। फिर पहले पानी के अणु से ऑक्सीजन दूसरे से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है। और इसी तरह शृंखला के नीचे।

इसी तरह की प्रक्रियाएं प्रोटीन में होती हैं: पेप्टाइड बॉन्ड की इलेक्ट्रोनगेटिव ऑक्सीजन दूसरे अमीनो एसिड अवशेषों के किसी भी हिस्से से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है, जिससे हाइड्रोजन बॉन्ड बनता है। यह एक कमजोर ध्रुवीय संयुग्मन है, जिसे तोड़ने के लिए लगभग 6.3 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है।

तुलनात्मक रूप से, प्रोटीन में सबसे कमजोर सहसंयोजक बंधन को तोड़ने के लिए 84 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है। सबसे मजबूत सहसंयोजक बंधन के लिए 8400 kJ की आवश्यकता होगी। हालाँकि, एक प्रोटीन अणु में हाइड्रोजन बांड की संख्या इतनी बड़ी होती है कि उनकी कुल ऊर्जा अणु को आक्रामक परिस्थितियों में मौजूद रहने और उसकी स्थानिक संरचना को बनाए रखने की अनुमति देती है। इसीलिए प्रोटीन मौजूद है। इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना मांसपेशियों, हड्डियों और स्नायुबंधन के कामकाज के लिए आवश्यक ताकत प्रदान करती है। शरीर के लिए प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का महत्व बहुत अधिक है।

§ 8. प्रोटीन अणु का स्थानिक संगठन

प्राथमिक संरचना

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक दूसरे से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या और प्रत्यावर्तन के क्रम के रूप में समझा जाता है।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एक सिरे पर एक मुक्त NH 2 समूह होता है जो पेप्टाइड बंधन के निर्माण में शामिल नहीं होता है; इस खंड को इस प्रकार नामित किया गया है N- टर्मिनस. विपरीत दिशा में एक मुक्त NOOS समूह है, जो पेप्टाइड बंधन के निर्माण में शामिल नहीं है, यह है - ग अंत. एन-एंड को श्रृंखला की शुरुआत माना जाता है, और यहीं से अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या शुरू होती है:

इंसुलिन का अमीनो एसिड अनुक्रम एफ. सेंगर (कैम्ब्रिज विश्वविद्यालय) द्वारा निर्धारित किया गया था। इस प्रोटीन में दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं। एक श्रृंखला में 21 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, दूसरी श्रृंखला में 30 होते हैं। श्रृंखलाएं दो डाइसल्फ़ाइड पुलों (चित्र 6) से जुड़ी होती हैं।

चावल। 6. मानव इंसुलिन की प्राथमिक संरचना

इस संरचना को समझने में 10 साल लग गए (1944 - 1954)। वर्तमान में, कई प्रोटीनों के लिए प्राथमिक संरचना निर्धारित की गई है; इसे निर्धारित करने की प्रक्रिया स्वचालित है और शोधकर्ताओं के लिए कोई गंभीर समस्या नहीं है।

प्रत्येक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के बारे में जानकारी एक जीन (डीएनए अणु का एक खंड) में एन्कोड की जाती है और प्रतिलेखन (एमआरएनए पर जानकारी की प्रतिलिपि बनाना) और अनुवाद (पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संश्लेषण) के दौरान महसूस की जाती है। इस संबंध में, किसी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को संबंधित जीन की ज्ञात संरचना से भी स्थापित करना संभव है।

समजातीय प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के आधार पर, प्रजातियों के वर्गीकरण संबंध का अंदाजा लगाया जा सकता है। समजात प्रोटीन वे प्रोटीन होते हैं जो विभिन्न प्रजातियों में समान कार्य करते हैं। ऐसे प्रोटीनों में समान अमीनो एसिड अनुक्रम होते हैं। उदाहरण के लिए, अधिकांश प्रजातियों में साइटोक्रोम सी प्रोटीन का सापेक्ष आणविक भार लगभग 12,500 होता है और इसमें लगभग 100 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। दो प्रजातियों के बीच साइटोक्रोम सी की प्राथमिक संरचना में अंतर दी गई प्रजातियों के बीच फ़ाइलोजेनेटिक अंतर के समानुपाती होता है। इस प्रकार, घोड़े और खमीर के साइटोक्रोम सी 48 अमीनो एसिड अवशेषों में भिन्न होते हैं, चिकन और बत्तख - दो में, जबकि चिकन और टर्की के साइटोक्रोम समान होते हैं।

माध्यमिक संरचना

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण बनती है। द्वितीयक संरचना दो प्रकार की होती है: α हेलिक्स और β-संरचना (या मुड़ी हुई परत). प्रोटीन में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के क्षेत्र भी शामिल हो सकते हैं जो द्वितीयक संरचना नहीं बनाते हैं।

α-हेलिक्स का आकार स्प्रिंग जैसा होता है। जब एक α-हेलिक्स बनता है, तो प्रत्येक पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन परमाणु श्रृंखला के साथ चौथे NH समूह के हाइड्रोजन परमाणु के साथ एक हाइड्रोजन बंधन बनाता है:

हेलिक्स का प्रत्येक मोड़ कई हाइड्रोजन बांडों द्वारा हेलिक्स के अगले मोड़ से जुड़ा होता है, जो संरचना को महत्वपूर्ण ताकत देता है। α-हेलिक्स में निम्नलिखित विशेषताएं हैं: हेलिक्स व्यास 0.5 एनएम है, हेलिक्स पिच 0.54 एनएम है, हेलिक्स के प्रति मोड़ में 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं (चित्र 7)।

चावल। 7. ए-हेलिक्स का मॉडल, इसकी मात्रात्मक विशेषताओं को दर्शाता है

अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स α-हेलिक्स से बाहर की ओर निर्देशित होते हैं (चित्र 8)।

चावल। 8. साइड रेडिकल्स की स्थानिक व्यवस्था को प्रतिबिंबित करने वाले एक हेलिक्स का मॉडल

दाएँ और बाएँ दोनों प्रकार के हेलिकॉप्टरों का निर्माण प्राकृतिक एल-अमीनो एसिड से किया जा सकता है। अधिकांश प्राकृतिक प्रोटीनों की विशेषता दाएँ हाथ के हेलिक्स से होती है। बाएं और दाएं दोनों प्रकार के हेलिकॉप्टरों का निर्माण भी डी-अमीनो एसिड से किया जा सकता है। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला, जिसमें डी- और एल-एमिनो एसिड अवशेषों का मिश्रण होता है, एक हेलिक्स बनाने में सक्षम नहीं है।

कुछ अमीनो एसिड अवशेष α-हेलिक्स के निर्माण को रोकते हैं। उदाहरण के लिए, यदि कई सकारात्मक या नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड अवशेष एक श्रृंखला में एक पंक्ति में स्थित हैं, तो ऐसा क्षेत्र समान-चार्ज रेडिकल्स के पारस्परिक प्रतिकर्षण के कारण α-पेचदार संरचना नहीं लेगा। बड़े अमीनो एसिड अवशेषों के रेडिकल्स से α-हेलिकॉप्टर का निर्माण बाधित होता है। α-हेलिक्स के निर्माण में एक बाधा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में प्रोलाइन अवशेषों की उपस्थिति भी है (चित्र 9)। नाइट्रोजन परमाणु पर प्रोलाइन अवशेष जो किसी अन्य अमीनो एसिड के साथ पेप्टाइड बंधन बनाता है, उसमें हाइड्रोजन परमाणु नहीं होता है।

चावल। 9. प्रोलाइन अवशेष -हेलिक्स के निर्माण को रोकता है

इसलिए, प्रोलाइन अवशेष जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का हिस्सा है, इंट्राचेन हाइड्रोजन बंधन बनाने में सक्षम नहीं है। इसके अलावा, प्रोलाइन में नाइट्रोजन परमाणु एक कठोर रिंग का हिस्सा है, जो एन-सी बंधन के चारों ओर घूमना और हेलिक्स के गठन को असंभव बनाता है।

α-हेलिक्स के अलावा, अन्य प्रकार के हेलिकॉप्टरों का वर्णन किया गया है। हालाँकि, वे दुर्लभ हैं, मुख्यतः छोटे क्षेत्रों में।

श्रृंखलाओं के पड़ोसी पॉलीपेप्टाइड टुकड़ों के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड का निर्माण होता है β-संरचना, या मुड़ी हुई परत:

α-हेलिक्स के विपरीत, मुड़ी हुई परत में एक ज़िगज़ैग आकार होता है, जो एक अकॉर्डियन के समान होता है (चित्र 10)।

चावल। 10. β-प्रोटीन संरचना

इसमें समांतर और प्रतिसमानांतर मुड़ी हुई परतें होती हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के वर्गों के बीच समानांतर β-संरचनाएं बनती हैं, जिनकी दिशाएं मेल खाती हैं:

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विपरीत दिशा वाले खंडों के बीच एंटीपैरलल β-संरचनाएं बनती हैं:

β-संरचनाएं दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच बन सकती हैं:

कुछ प्रोटीनों में, द्वितीयक संरचना को केवल α-हेलिक्स द्वारा दर्शाया जा सकता है, दूसरों में - केवल β-संरचनाओं (समानांतर, या एंटीपैरल, या दोनों) द्वारा, दूसरों में, α-पेचदार क्षेत्रों के साथ, β-संरचनाएं भी हो सकती हैं उपस्थित रहें।

तृतीयक संरचना

कई प्रोटीनों में, माध्यमिक संगठित संरचनाएं (α-हेलिकॉप्टर, -संरचनाएं) एक निश्चित तरीके से एक कॉम्पैक्ट ग्लोब्यूल में मुड़ी होती हैं। गोलाकार प्रोटीन के स्थानिक संगठन को तृतीयक संरचना कहा जाता है। इस प्रकार, तृतीयक संरचना अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के वर्गों की त्रि-आयामी व्यवस्था की विशेषता बताती है। आयनिक और हाइड्रोजन बांड, हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन और वैन डेर वाल्स बल तृतीयक संरचना के निर्माण में भाग लेते हैं। डाइसल्फ़ाइड पुल तृतीयक संरचना को स्थिर करते हैं।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना उनके अमीनो एसिड अनुक्रम से निर्धारित होती है। इसके गठन के दौरान, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में काफी दूरी पर स्थित अमीनो एसिड के बीच बंधन हो सकते हैं। घुलनशील प्रोटीन में, ध्रुवीय अमीनो एसिड रेडिकल, एक नियम के रूप में, प्रोटीन अणुओं की सतह पर और, कम अक्सर, अणु के अंदर दिखाई देते हैं; हाइड्रोफोबिक रेडिकल ग्लोब्यूल के अंदर कॉम्पैक्ट रूप से पैक होते हुए दिखाई देते हैं, जिससे हाइड्रोफोबिक क्षेत्र बनते हैं।

वर्तमान में, कई प्रोटीनों की तृतीयक संरचना स्थापित की गई है। आइए दो उदाहरण देखें.

Myoglobin

मायोग्लोबिन एक ऑक्सीजन-बाध्यकारी प्रोटीन है जिसका सापेक्ष द्रव्यमान 16700 है। इसका कार्य मांसपेशियों में ऑक्सीजन का भंडारण करना है। इसके अणु में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है, जिसमें 153 अमीनो एसिड अवशेष और एक हीमोग्रुप होता है, जो ऑक्सीजन के बंधन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

मायोग्लोबिन का स्थानिक संगठन जॉन केंड्रू और उनके सहयोगियों के काम की बदौलत स्थापित किया गया था (चित्र 11)। इस प्रोटीन के अणु में 8 α-हेलिकल क्षेत्र होते हैं, जो सभी अमीनो एसिड अवशेषों का 80% हिस्सा बनाते हैं। मायोग्लोबिन अणु बहुत कॉम्पैक्ट है, केवल चार पानी के अणु इसके अंदर फिट हो सकते हैं, लगभग सभी ध्रुवीय अमीनो एसिड रेडिकल अणु की बाहरी सतह पर स्थित होते हैं, अधिकांश हाइड्रोफोबिक रेडिकल अणु के अंदर स्थित होते हैं, और सतह के पास हीम होता है , एक गैर-प्रोटीन समूह जो ऑक्सीजन को बांधने के लिए जिम्मेदार है।

चित्र 11. मायोग्लोबिन की तृतीयक संरचना

राइबोन्यूक्लिज़

राइबोन्यूक्लिज़ एक गोलाकार प्रोटीन है। यह अग्न्याशय कोशिकाओं द्वारा स्रावित होता है; यह एक एंजाइम है जो आरएनए के टूटने को उत्प्रेरित करता है। मायोग्लोबिन के विपरीत, राइबोन्यूक्लिज़ अणु में बहुत कम α-पेचदार क्षेत्र होते हैं और काफी बड़ी संख्या में खंड होते हैं जो β संरचना में होते हैं। प्रोटीन की तृतीयक संरचना की ताकत 4 डाइसल्फ़ाइड बांड द्वारा दी जाती है।

चतुर्धातुक संरचना

कई प्रोटीनों में विशिष्ट माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के साथ कई, दो या अधिक, प्रोटीन सबयूनिट या अणु होते हैं, जो हाइड्रोजन और आयनिक बांड, हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन और वैन डेर वाल्स बलों द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। प्रोटीन अणुओं के इस संगठन को कहा जाता है चतुर्धातुक संरचना, और प्रोटीन स्वयं कहलाते हैं ऑलिगोमेरिक. ऑलिगोमेरिक प्रोटीन के भीतर एक अलग सबयूनिट या प्रोटीन अणु को कहा जाता है प्रोटोमर.

ऑलिगोमेरिक प्रोटीन में प्रोटोमर्स की संख्या व्यापक रूप से भिन्न हो सकती है। उदाहरण के लिए, क्रिएटिन काइनेज में 2 प्रोटोमर्स, हीमोग्लोबिन - 4 प्रोटोमर्स, ई. कोली आरएनए पोलीमरेज़ - आरएनए संश्लेषण के लिए जिम्मेदार एंजाइम - 5 प्रोटोमर्स, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स - 72 प्रोटोमर्स शामिल हैं। यदि एक प्रोटीन में दो प्रोटोमर्स होते हैं, तो इसे डिमर कहा जाता है, चार - एक टेट्रामर, छह - एक हेक्सामर (चित्र 12)। अधिकतर, एक ऑलिगोमेरिक प्रोटीन अणु में 2 या 4 प्रोटोमर्स होते हैं। ऑलिगोमेरिक प्रोटीन में समान या भिन्न प्रोटोमर्स हो सकते हैं। यदि किसी प्रोटीन में दो समान प्रोटोमर हों, तो वह है - होमोडाइमर, यदि अलग हो तो - हेटेरोडिमर.

चावल। 12. ओलिगोमेरिक प्रोटीन

आइए हीमोग्लोबिन अणु के संगठन पर विचार करें। हीमोग्लोबिन का मुख्य कार्य फेफड़ों से ऊतकों तक ऑक्सीजन और विपरीत दिशा में कार्बन डाइऑक्साइड पहुंचाना है। इसके अणु (चित्र 13) में दो अलग-अलग प्रकार की चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं - दो α-श्रृंखलाएं और दो β-श्रृंखलाएं और हीम। हीमोग्लोबिन मायोग्लोबिन से संबंधित एक प्रोटीन है। मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन प्रोटोमर्स की माध्यमिक और तृतीयक संरचनाएं बहुत समान हैं। प्रत्येक हीमोग्लोबिन प्रोटोमर में, मायोग्लोबिन की तरह, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के 8 α-पेचदार खंड होते हैं। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन प्रोटोमर की प्राथमिक संरचनाओं में, केवल 24 अमीनो एसिड अवशेष समान हैं। नतीजतन, प्राथमिक संरचना में महत्वपूर्ण रूप से भिन्न प्रोटीन का स्थानिक संगठन समान हो सकता है और समान कार्य कर सकते हैं।

चावल। 13. हीमोग्लोबिन की संरचना

अंतर्गत द्वितीयक संरचना प्रोटीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विन्यास को संदर्भित करता है, अर्थात। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को पेचदार या किसी अन्य संरचना में मोड़ने, मोड़ने (तह करने, पैक करने) की एक विधि। यह प्रक्रिया अव्यवस्थित रूप से नहीं, बल्कि अनुरूप रूप से आगे बढ़ती है कार्यक्रम प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में अंतर्निहित है. संरचनात्मक आवश्यकताओं और प्रयोगात्मक डेटा को पूरा करने वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के दो मुख्य विन्यासों का विस्तार से अध्ययन किया गया है:

• ए-हेलीकॉप्टर,
• β-संरचनाएँ।

गोलाकार प्रोटीन की संरचना का सबसे संभावित प्रकार माना जाता है ए-सर्पिल.पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का घुमाव दक्षिणावर्त (दाएं हाथ के सर्पिल) होता है, जो प्राकृतिक प्रोटीन की एल-एमिनो एसिड संरचना के कारण होता है।

प्रेरक शक्तिए-हेलिसिस (साथ ही β-संरचनाओं) के निर्माण में अमीनो एसिड की हाइड्रोजन बांड बनाने की क्षमता होती है।

ए-हेलीकॉप्टर की संरचना में खोलें कई पैटर्न:

• हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ (चरण) के लिए 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं।
• हेलिक्स पिच (अक्ष के अनुदिश दूरी) 0.54 एनएम प्रति मोड़ है, और प्रति अमीनो एसिड अवशेष 0.15 एनएम है।
• हेलिक्स कोण 26° है; हेलिक्स (18 अमीनो एसिड अवशेष) के 5 मोड़ों के बाद, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संरचनात्मक विन्यास दोहराया जाता है। इसका मतलब यह है कि ए-हेलिकल संरचना की पुनरावृत्ति अवधि (या पहचान) 2.7 एनएम है।

बाल, रेशम, मांसपेशियों और अन्य फाइब्रिलर प्रोटीन में पाए जाने वाले एक अन्य प्रकार के पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला विन्यास को कहा जाता है β-संरचनाएँ।इस मामले में, समानांतर या अधिक बार, एंटीपैरल में स्थित दो या दो से अधिक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं आसन्न श्रृंखलाओं के -एनएच और -सीओ समूहों के बीच इंटरचेन हाइड्रोजन बांड द्वारा कसकर जुड़ी होती हैं, जिससे एक मुड़ी हुई परत-प्रकार की संरचना बनती है।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की β-संरचना का योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व।

प्रकृति में, ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनकी संरचना, हालांकि, β- या ए-संरचना के अनुरूप नहीं होती है। ऐसे प्रोटीन का एक विशिष्ट उदाहरण है कोलेजन- फाइब्रिलर प्रोटीन जो मानव और पशु शरीर में संयोजी ऊतक का बड़ा हिस्सा बनाता है।

एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण विधियों का उपयोग करते हुए, प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के दो और स्तरों का अस्तित्व अब साबित हो गया है, जो माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के बीच मध्यवर्ती निकला। ये तथाकथित हैं सुपरसेकेंडरी संरचनाएं और संरचनात्मक डोमेन।

सुपरसेकेंडरी संरचनाएँपॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के समुच्चय हैं जिनकी अपनी माध्यमिक संरचना होती है और कुछ प्रोटीनों में उनकी थर्मोडायनामिक या गतिज स्थिरता के परिणामस्वरूप बनते हैं। इस प्रकार, गोलाकार प्रोटीन में खुले (βxβ) तत्व (खंड x से जुड़ी दो समानांतर β-श्रृंखलाओं द्वारा दर्शाए गए), βaβaβ तत्व (तीन समानांतर β-श्रृंखलाओं के बीच डाले गए α-हेलिक्स के दो खंडों द्वारा दर्शाए गए) आदि होते हैं।

गोलाकार प्रोटीन (फ्लेवोडॉक्सिन) की डोमेन संरचना (ए. ए. बोल्ड्येरेव के अनुसार)

कार्यक्षेत्रपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर एक कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचनात्मक इकाई है। डोमेन अलग-अलग कार्य कर सकते हैं और प्रोटीन अणु के अंदर लचीले वर्गों द्वारा परस्पर जुड़े हुए स्वतंत्र कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचनात्मक इकाइयों में फोल्डिंग (कॉइलिंग) से गुजर सकते हैं।

प्रत्येक प्रोटीन के लिए, प्राथमिक प्रोटीन के अलावा, एक निश्चित प्रोटीन भी होता है द्वितीयक संरचना. आमतौर पर एक प्रोटीन अणुएक विस्तारित झरने जैसा दिखता है।

यह तथाकथित ए-हेलिक्स है, जो पास में स्थित CO और NH समूहों के बीच उत्पन्न होने वाले कई हाइड्रोजन बांडों द्वारा स्थिर होता है। NH समूह का हाइड्रोजन परमाणुएक अमीनो एसिड दूसरे अमीनो एसिड के CO समूह के ऑक्सीजन परमाणु के साथ ऐसा बंधन बनाता है, जो पहले से चार अमीनो एसिड अवशेषों से अलग होता है।

इस प्रकार एमिनो एसिड 1 अमीनो एसिड 5 से, अमीनो एसिड 2 अमीनो एसिड 6 आदि से जुड़ा हुआ है। एक्स-रे संरचनात्मक विश्लेषण से पता चलता है कि हेलिक्स के प्रति मोड़ पर 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं।

पूरी तरह से एक-पेचदार संरचनाऔर, इसलिए, केराटिन प्रोटीन में फाइब्रिलर संरचना होती है। यह संरचनात्मक है प्रोटीनबाल, ऊन, नाखून, चोंच, पंख और सींग, जो कशेरुकियों की त्वचा का भी हिस्सा हैं।

कठोरता और केराटिन स्ट्रेचेबिलिटीआसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (श्रृंखलाओं के क्रॉस-लिंकिंग की डिग्री) के बीच डाइसल्फ़ाइड पुलों की संख्या के आधार पर भिन्नता होती है।

सैद्धांतिक रूप से, सभी CO और NH समूह गठन में भाग ले सकते हैं हाइड्रोजन बांड, इसलिए α-हेलिक्स एक बहुत ही स्थिर और इसलिए बहुत ही सामान्य संरचना है। अणु में α-हेलिक्स के अनुभाग कठोर छड़ों के समान होते हैं। हालाँकि, अधिकांश प्रोटीन गोलाकार रूप में मौजूद होते हैं, जिसमें क्षेत्र (3-परतें (नीचे देखें)) और अनियमित संरचना वाले क्षेत्र भी होते हैं।

यह इस तथ्य से स्पष्ट होता है कि शिक्षा हाइड्रोजन बांडकई कारक इसमें बाधा डालते हैं: पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में कुछ अमीनो एसिड अवशेषों की उपस्थिति, एक ही श्रृंखला के विभिन्न वर्गों के बीच डाइसल्फ़ाइड पुलों की उपस्थिति, और अंत में, तथ्य यह है कि अमीनो एसिड प्रोलाइन आमतौर पर हाइड्रोजन बांड बनाने में असमर्थ है। .

बीटा परत, या मुड़ी हुई परतएक अन्य प्रकार की द्वितीयक संरचना है। रेशम प्रोटीन फ़ाइब्रोइन, जो कोकून को कर्ल करते समय रेशमकीट कैटरपिलर की रेशम-स्रावित ग्रंथियों द्वारा स्रावित होता है, पूरी तरह से इस रूप में दर्शाया गया है। फ़ाइब्रोइन में कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो अल्फा संरचना वाली श्रृंखलाओं की तुलना में अधिक लम्बी होती हैं। सर्पिल.

ये जंजीरें समानांतर में बिछाई जाती हैं, लेकिन पड़ोसी जंजीरें एक-दूसरे के विपरीत दिशा में (एंटीपैरेलल) होती हैं। वे एक दूसरे का उपयोग करके जुड़े हुए हैं हाइड्रोजन बांड, पड़ोसी श्रृंखलाओं के C=0- और NH-समूहों के बीच उत्पन्न होता है। इस मामले में, सभी NH और C=0 समूह भी हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं, यानी संरचना भी बहुत स्थिर होती है।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की इस संरचना को कहा जाता है बीटा संरचना, और समग्र रूप से संरचना एक मुड़ी हुई परत है। इसमें उच्च तन्यता ताकत होती है और इसे खींचा नहीं जा सकता, लेकिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का यह संगठन रेशम को बहुत लचीला बनाता है। गोलाकार प्रोटीन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अपने आप मुड़ सकती है, और फिर गोलाकार क्षेत्र के इन बिंदुओं पर एक मुड़ी हुई परत की संरचना दिखाई देती है।

एक और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को व्यवस्थित करने की विधिहम फाइब्रिलर प्रोटीन कोलेजन में पाते हैं। यह भी एक संरचनात्मक प्रोटीन है, जिसमें केराटिन और फ़ाइब्रोइन की तरह उच्च तन्यता ताकत होती है। कोलेजन में तीन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक साथ मुड़ी हुई होती हैं, जैसे रस्सी में धागे, एक ट्रिपल हेलिक्स बनाते हैं। इस जटिल हेलिक्स की प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला, जिसे ट्रोपोकोलेजन कहा जाता है, में लगभग 1000 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। एक व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला मुफ़्त है कुंडलित सर्पिल(लेकिन ए-हेलिक्स नहीं;)।

तीन जंजीरों को एक साथ बांधा गया हाइड्रोजन बांड. फ़ाइब्रिल्स एक दूसरे के समानांतर व्यवस्थित कई ट्रिपल हेलिकॉप्टरों से बनते हैं और आसन्न श्रृंखलाओं के बीच सहसंयोजक बंधनों द्वारा एक साथ बंधे होते हैं। वे बदले में मिलकर रेशों में बदल जाते हैं। कोलेजन की संरचना इस प्रकार चरणों में बनती है - कई स्तरों पर - सेलूलोज़ की संरचना के समान। कोलेजन को भी खींचा नहीं जा सकता है, और यह गुण इसके द्वारा किए जाने वाले कार्य के लिए आवश्यक है, उदाहरण के लिए, टेंडन, हड्डियों और अन्य प्रकार के संयोजी ऊतकों में।

गिलहरी, केवल पूरी तरह से कुंडलित रूप में विद्यमान, जैसे कि केराटिन और कोलेजन, अन्य प्रोटीनों के बीच एक अपवाद हैं।

हमारे ग्रह पर जीवन की उत्पत्ति एक कोसरवेट बूंद से हुई है। यह भी एक प्रोटीन अणु था। अर्थात्, निष्कर्ष यह निकलता है कि ये रासायनिक यौगिक आज मौजूद सभी जीवित चीजों का आधार हैं। लेकिन प्रोटीन संरचनाएं क्या हैं? आज लोगों के शरीर और जीवन में उनकी क्या भूमिका है? प्रोटीन कितने प्रकार के होते हैं? आइए इसे जानने का प्रयास करें।

प्रोटीन: सामान्य अवधारणा

दृष्टिकोण से, प्रश्न में पदार्थ का अणु पेप्टाइड बांड से जुड़े अमीनो एसिड का एक अनुक्रम है।

प्रत्येक अमीनो एसिड के दो कार्यात्मक समूह होते हैं:

• कार्बोक्सिल -COOH;
• अमीनो समूह -एनएच 2 .

इन्हीं के बीच विभिन्न अणुओं में बंधों का निर्माण होता है। इस प्रकार, पेप्टाइड बंधन -CO-NH रूप का होता है। एक प्रोटीन अणु में ऐसे सैकड़ों या हजारों समूह हो सकते हैं; यह विशिष्ट पदार्थ पर निर्भर करेगा। प्रोटीन के प्रकार बहुत विविध हैं। उनमें से वे हैं जिनमें शरीर के लिए आवश्यक अमीनो एसिड होते हैं, जिसका अर्थ है कि उन्हें भोजन के साथ शरीर को आपूर्ति की जानी चाहिए। ऐसी किस्में हैं जो कोशिका झिल्ली और उसके साइटोप्लाज्म में महत्वपूर्ण कार्य करती हैं। जैविक उत्प्रेरक भी पृथक हैं - एंजाइम, जो प्रोटीन अणु भी हैं। वे मानव रोजमर्रा की जिंदगी में व्यापक रूप से उपयोग किए जाते हैं, और न केवल जीवित प्राणियों की जैव रासायनिक प्रक्रियाओं में भाग लेते हैं।

विचाराधीन यौगिकों का आणविक भार कई दसियों से लेकर लाखों तक हो सकता है। आख़िरकार, एक बड़ी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में मोनोमर इकाइयों की संख्या असीमित है और विशिष्ट पदार्थ के प्रकार पर निर्भर करती है। प्रोटीन अपने शुद्ध रूप में, अपनी मूल रचना में, हल्के पीले, पारदर्शी गाढ़े कोलाइडल द्रव्यमान में चिकन अंडे की जांच करते समय देखा जा सकता है, जिसके अंदर जर्दी स्थित होती है - यह वांछित पदार्थ है। कम वसा वाले पनीर के बारे में भी यही कहा जा सकता है। यह उत्पाद भी अपने प्राकृतिक रूप में लगभग शुद्ध प्रोटीन है।

हालाँकि, विचाराधीन सभी यौगिकों की स्थानिक संरचना समान नहीं होती है। कुल मिलाकर चार आणविक संगठन हैं। प्रकार इसके गुणों को निर्धारित करते हैं और इसकी संरचना की जटिलता के बारे में बताते हैं। यह भी ज्ञात है कि अधिक स्थानिक रूप से उलझे हुए अणु मनुष्यों और जानवरों में व्यापक प्रसंस्करण से गुजरते हैं।

प्रोटीन संरचनाओं के प्रकार

ये कुल मिलाकर चार हैं. आइए देखें कि उनमें से प्रत्येक क्या है।

1. प्राथमिक। यह पेप्टाइड बांड द्वारा जुड़े अमीनो एसिड का एक सामान्य रैखिक अनुक्रम है। कोई स्थानिक मोड़ या सर्पिलीकरण नहीं है। पॉलीपेप्टाइड में शामिल इकाइयों की संख्या कई हजार तक पहुंच सकती है। समान संरचना वाले प्रोटीन के प्रकार ग्लाइसिलेनिन, इंसुलिन, हिस्टोन, इलास्टिन और अन्य हैं।
2. माध्यमिक. इसमें दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक सर्पिल के रूप में मुड़ी होती हैं और गठित घुमावों द्वारा एक दूसरे की ओर उन्मुख होती हैं। उसी समय, उनके बीच हाइड्रोजन बंधन उत्पन्न होते हैं, जो उन्हें एक साथ रखते हैं। इस प्रकार एक प्रोटीन अणु बनता है। इस प्रकार के प्रोटीन के प्रकार इस प्रकार हैं: लाइसोजाइम, पेप्सिन और अन्य।
3. तृतीयक रचना. यह सघन रूप से भरी हुई और सघन रूप से एकत्रित द्वितीयक संरचना है। यहां हाइड्रोजन बांड के अलावा, अन्य प्रकार की बातचीत दिखाई देती है - ये वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन और इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण बल, हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक संपर्क हैं। संरचनाओं के उदाहरण एल्ब्यूमिन, फ़ाइब्रोइन, रेशम प्रोटीन और अन्य हैं।
4. चतुर्धातुक। सबसे जटिल संरचना, जिसमें कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक सर्पिल में मुड़ी होती हैं, एक गेंद में घुमाई जाती हैं और एक साथ मिलकर एक ग्लोब्यूल में बदल जाती हैं। इंसुलिन, फ़ेरिटिन, हीमोग्लोबिन और कोलेजन जैसे उदाहरण ऐसी ही प्रोटीन संरचना को दर्शाते हैं।

यदि हम रासायनिक दृष्टिकोण से दी गई सभी आणविक संरचनाओं पर विस्तार से विचार करें, तो विश्लेषण में बहुत समय लगेगा। वास्तव में, विन्यास जितना ऊँचा होगा, उसकी संरचना उतनी ही जटिल और पेचीदा होगी, अणु में उतने ही अधिक प्रकार की अंतःक्रियाएँ देखी जाएंगी।

प्रोटीन अणुओं का विकृतीकरण

पॉलीपेप्टाइड्स के सबसे महत्वपूर्ण रासायनिक गुणों में से एक कुछ स्थितियों या रासायनिक एजेंटों के प्रभाव में नष्ट होने की उनकी क्षमता है। उदाहरण के लिए, विभिन्न प्रकार के प्रोटीन विकृतीकरण व्यापक हैं। यह प्रक्रिया क्या है? इसमें प्रोटीन की मूल संरचना को नष्ट करना शामिल है। अर्थात्, यदि अणु में शुरू में तृतीयक संरचना थी, तो विशेष एजेंटों की कार्रवाई के बाद यह नष्ट हो जाएगा। हालाँकि, अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का क्रम अपरिवर्तित रहता है। विकृत प्रोटीन जल्दी ही अपने भौतिक और रासायनिक गुण खो देते हैं।

कौन से अभिकर्मक संरचना विनाश की प्रक्रिया को जन्म दे सकते हैं? उनमें से कई हैं.

1. तापमान। गर्म करने पर, अणु की चतुर्धातुक, तृतीयक और द्वितीयक संरचना का क्रमिक विनाश होता है। इसे दृष्टिगत रूप से देखा जा सकता है, उदाहरण के लिए, एक साधारण मुर्गी के अंडे को तलते समय। परिणामी "प्रोटीन" एल्बुमिन पॉलीपेप्टाइड की प्राथमिक संरचना है जो कच्चे उत्पाद में थी।
2. विकिरण.
3. मजबूत रासायनिक एजेंटों द्वारा कार्रवाई: एसिड, क्षार, भारी धातुओं के लवण, सॉल्वैंट्स (उदाहरण के लिए, अल्कोहल, ईथर, बेंजीन और अन्य)।

इस प्रक्रिया को कभी-कभी आणविक पिघलना भी कहा जाता है। प्रोटीन विकृतीकरण के प्रकार उस एजेंट पर निर्भर करते हैं जिसकी क्रिया के कारण यह हुआ। कुछ मामलों में, सोची गई प्रक्रिया के विपरीत प्रक्रिया होती है। यह पुनरुद्धार है. सभी प्रोटीन अपनी संरचना को वापस बहाल करने में सक्षम नहीं हैं, लेकिन उनमें से एक महत्वपूर्ण हिस्सा ऐसा कर सकता है। इस प्रकार, ऑस्ट्रेलिया और अमेरिका के रसायनज्ञों ने कुछ अभिकर्मकों और सेंट्रीफ्यूजेशन विधि का उपयोग करके उबले हुए चिकन अंडे का पुनरुद्धार किया।

कोशिकाओं में राइबोसोम और आरआरएनए द्वारा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के संश्लेषण के दौरान जीवित जीवों के लिए यह प्रक्रिया महत्वपूर्ण है।

एक प्रोटीन अणु का हाइड्रोलिसिस

विकृतीकरण के साथ, प्रोटीन को एक अन्य रासायनिक गुण - हाइड्रोलिसिस द्वारा विशेषता दी जाती है। यह मूल संरचना का भी विनाश है, लेकिन प्राथमिक संरचना का नहीं, बल्कि पूरी तरह से व्यक्तिगत अमीनो एसिड का। पाचन का एक महत्वपूर्ण हिस्सा प्रोटीन हाइड्रोलिसिस है। पॉलीपेप्टाइड्स के हाइड्रोलिसिस के प्रकार इस प्रकार हैं।

1. रसायन. अम्ल या क्षार की क्रिया के आधार पर।
2. जैविक या एंजाइमेटिक.

हालाँकि, प्रक्रिया का सार अपरिवर्तित रहता है और यह इस बात पर निर्भर नहीं करता है कि किस प्रकार का प्रोटीन हाइड्रोलिसिस होता है। परिणामस्वरूप, अमीनो एसिड बनते हैं, जो सभी कोशिकाओं, अंगों और ऊतकों में स्थानांतरित हो जाते हैं। उनके आगे के परिवर्तन में नए पॉलीपेप्टाइड्स का संश्लेषण शामिल है, जो पहले से ही एक विशेष जीव के लिए आवश्यक हैं।

उद्योग में, प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोलिसिस की प्रक्रिया का उपयोग आवश्यक अमीनो एसिड प्राप्त करने के लिए किया जाता है।

शरीर में प्रोटीन के कार्य

विभिन्न प्रकार के प्रोटीन, कार्बोहाइड्रेट, वसा किसी भी कोशिका के सामान्य कामकाज के लिए महत्वपूर्ण घटक हैं। और इसका मतलब समग्र रूप से संपूर्ण जीव है। इसलिए, उनकी भूमिका को बड़े पैमाने पर जीवित प्राणियों के भीतर उच्च स्तर के महत्व और सर्वव्यापकता द्वारा समझाया गया है। पॉलीपेप्टाइड अणुओं के कई मुख्य कार्यों को प्रतिष्ठित किया जा सकता है।

1. उत्प्रेरक। यह उन एंजाइमों द्वारा किया जाता है जिनमें प्रोटीन संरचना होती है। हम उनके बारे में बाद में बात करेंगे.
2. संरचनात्मक। शरीर में प्रोटीन के प्रकार और उनके कार्य मुख्य रूप से कोशिका की संरचना, उसके आकार को प्रभावित करते हैं। इसके अलावा, पॉलीपेप्टाइड्स जो यह भूमिका निभाते हैं, बाल, नाखून, मोलस्क के गोले और पक्षी के पंख बनाते हैं। वे कोशिका शरीर में एक निश्चित सुदृढीकरण भी हैं। कार्टिलेज में भी इसी प्रकार के प्रोटीन होते हैं। उदाहरण: ट्यूबुलिन, केराटिन, एक्टिन और अन्य।
3. नियामक. यह फ़ंक्शन ट्रांसक्रिप्शन, अनुवाद, सेल चक्र, स्प्लिसिंग, एमआरएनए रीडिंग और अन्य जैसी प्रक्रियाओं में पॉलीपेप्टाइड्स की भागीदारी में प्रकट होता है। इन सभी में वे एक नियामक के रूप में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
4. संकेत. यह कार्य कोशिका झिल्ली पर स्थित प्रोटीन द्वारा किया जाता है। वे विभिन्न संकेतों को एक इकाई से दूसरी इकाई तक संचारित करते हैं, और इससे ऊतकों के बीच संचार होता है। उदाहरण: साइटोकिन्स, इंसुलिन, वृद्धि कारक और अन्य।
5. परिवहन। कुछ प्रकार के प्रोटीन और उनके द्वारा किए जाने वाले कार्य अत्यंत महत्वपूर्ण हैं। उदाहरण के लिए, प्रोटीन हीमोग्लोबिन के साथ ऐसा होता है। यह रक्त में ऑक्सीजन को कोशिका से कोशिका तक पहुंचाता है। यह मनुष्यों के लिए अपूरणीय है।
6. अतिरिक्त या बैकअप. ऐसे पॉलीपेप्टाइड्स अतिरिक्त पोषण और ऊर्जा के स्रोत के रूप में पौधों और जानवरों के अंडों में जमा होते हैं। एक उदाहरण ग्लोब्युलिन है।
7. मोटर. एक बहुत ही महत्वपूर्ण कार्य, विशेषकर प्रोटोजोआ और बैक्टीरिया के लिए। आख़िरकार, वे केवल फ़्लैगेला या सिलिया की सहायता से ही चलने में सक्षम होते हैं। और ये अंगक अपनी प्रकृति से प्रोटीन से अधिक कुछ नहीं हैं। ऐसे पॉलीपेप्टाइड्स के उदाहरण निम्नलिखित हैं: मायोसिन, एक्टिन, किनेसिन और अन्य।

यह स्पष्ट है कि मानव शरीर और अन्य जीवित प्राणियों में प्रोटीन के कार्य बहुत असंख्य और महत्वपूर्ण हैं। यह एक बार फिर पुष्टि करता है कि जिन यौगिकों पर हम विचार कर रहे हैं, उनके बिना हमारे ग्रह पर जीवन असंभव है।

प्रोटीन का सुरक्षात्मक कार्य

पॉलीपेप्टाइड्स विभिन्न प्रभावों से रक्षा कर सकते हैं: रासायनिक, भौतिक, जैविक। उदाहरण के लिए, यदि शरीर को किसी विदेशी प्रकृति के वायरस या बैक्टीरिया से खतरा है, तो इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) एक सुरक्षात्मक भूमिका निभाते हुए उनके साथ लड़ाई में प्रवेश करते हैं।

यदि हम शारीरिक प्रभावों के बारे में बात करते हैं, तो, उदाहरण के लिए, फाइब्रिन और फाइब्रिनोजेन, जो रक्त के थक्के जमने में शामिल होते हैं, यहां एक बड़ी भूमिका निभाते हैं।

खाद्य प्रोटीन

आहार प्रोटीन के प्रकार इस प्रकार हैं:

• पूर्ण - जिनमें शरीर के लिए आवश्यक सभी अमीनो एसिड होते हैं;
• निम्नतर - जिनमें अमीनो एसिड की अपूर्ण संरचना होती है।

हालाँकि, दोनों ही मानव शरीर के लिए महत्वपूर्ण हैं। खासकर पहला समूह. प्रत्येक व्यक्ति को, विशेष रूप से गहन विकास (बचपन और किशोरावस्था) और यौवन की अवधि के दौरान, अपने आप में प्रोटीन का एक निरंतर स्तर बनाए रखना चाहिए। आखिरकार, हमने पहले ही उन कार्यों की जांच कर ली है जो ये अद्भुत अणु करते हैं, और हम जानते हैं कि व्यावहारिक रूप से हमारे भीतर एक भी प्रक्रिया, एक भी जैव रासायनिक प्रतिक्रिया पॉलीपेप्टाइड्स की भागीदारी के बिना पूरी नहीं होती है।

इसीलिए प्रतिदिन प्रोटीन की दैनिक मात्रा का सेवन करना आवश्यक है, जो निम्नलिखित उत्पादों में निहित है:

• अंडा;
• दूध;
• कॉटेज चीज़;
• मांस और मछली;
• फलियाँ;
• फलियाँ;
• मूंगफली;
• गेहूँ;
• जई;
• दाल और अन्य।

यदि आप प्रतिदिन प्रति किलोग्राम वजन के अनुसार 0.6 ग्राम पॉलीपेप्टाइड का सेवन करते हैं, तो किसी व्यक्ति को इन यौगिकों की कभी कमी नहीं होगी। यदि लंबे समय तक शरीर को पर्याप्त आवश्यक प्रोटीन नहीं मिलता है, तो अमीनो एसिड भुखमरी नामक बीमारी होती है। इससे गंभीर चयापचय संबंधी विकार उत्पन्न होते हैं और परिणामस्वरूप, कई अन्य बीमारियाँ होती हैं।

एक पिंजरे में प्रोटीन

सभी जीवित चीजों की सबसे छोटी संरचनात्मक इकाई - कोशिका - के अंदर भी प्रोटीन होते हैं। इसके अलावा, वे उपरोक्त लगभग सभी कार्य वहां करते हैं। सबसे पहले, कोशिका का साइटोस्केलेटन बनता है, जिसमें सूक्ष्मनलिकाएं और माइक्रोफिलामेंट्स होते हैं। यह आकार बनाए रखने के साथ-साथ ऑर्गेनेल के बीच आंतरिक रूप से परिवहन का कार्य करता है। विभिन्न आयन और यौगिक चैनल या रेल की तरह प्रोटीन अणुओं के साथ चलते हैं।

झिल्ली में डूबे और उसकी सतह पर स्थित प्रोटीन की भूमिका महत्वपूर्ण होती है। यहां वे रिसेप्टर और सिग्नलिंग दोनों कार्य करते हैं और झिल्ली के निर्माण में भाग लेते हैं। वे पहरा देते हैं, जिसका अर्थ है कि वे एक सुरक्षात्मक भूमिका निभाते हैं। किसी कोशिका में किस प्रकार के प्रोटीन को इस समूह के रूप में वर्गीकृत किया जा सकता है? ऐसे कई उदाहरण हैं, यहां कुछ हैं।

1. एक्टिन और मायोसिन.
2. इलास्टिन।
3. केरातिन.
4. कोलेजन.
5. ट्यूबुलिन।
6. हीमोग्लोबिन.
7. इंसुलिन.
8. ट्रांसकोबालामिन।
9. ट्रांसफ़रिन।
10. एल्बुमेन।

कुल मिलाकर, कई सौ अलग-अलग कोशिकाएँ हैं जो लगातार प्रत्येक कोशिका के अंदर घूमती रहती हैं।

शरीर में प्रोटीन के प्रकार

निःसंदेह, उनमें बहुत विविधता है। यदि हम किसी तरह सभी मौजूदा प्रोटीनों को समूहों में विभाजित करने का प्रयास करें, तो हम इस वर्गीकरण की तरह कुछ प्राप्त कर सकते हैं।

सामान्य तौर पर, आप शरीर में पाए जाने वाले प्रोटीन को वर्गीकृत करने के लिए कई विशेषताओं को आधार के रूप में ले सकते हैं। अभी तक एक भी नहीं है.

एंजाइमों

प्रोटीन प्रकृति के जैविक उत्प्रेरक, जो सभी चल रही जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को काफी तेज करते हैं। इन कनेक्शनों के बिना सामान्य आदान-प्रदान असंभव है। संश्लेषण और क्षय की सभी प्रक्रियाएं, अणुओं का संयोजन और उनकी प्रतिकृति, अनुवाद और प्रतिलेखन, और अन्य एक विशिष्ट प्रकार के एंजाइम के प्रभाव में की जाती हैं। इन अणुओं के उदाहरण हैं:

• ऑक्सीडोरडक्टेस;
• स्थानान्तरण;
• उत्प्रेरित;
• हाइड्रोलेज़;
• आइसोमेरेज़;
• लाइसेस और अन्य।

आज एंजाइमों का उपयोग रोजमर्रा की जिंदगी में भी किया जाता है। इस प्रकार, वाशिंग पाउडर के उत्पादन में, तथाकथित एंजाइमों का अक्सर उपयोग किया जाता है - ये जैविक उत्प्रेरक हैं। यदि निर्दिष्ट तापमान की स्थिति देखी जाती है तो वे धुलाई की गुणवत्ता में सुधार करते हैं। आसानी से गंदगी के कणों को बांधता है और उन्हें कपड़ों की सतह से हटा देता है।

हालाँकि, उनकी प्रोटीन प्रकृति के कारण, एंजाइम बहुत गर्म पानी या क्षारीय या अम्लीय दवाओं के निकटता को बर्दाश्त नहीं कर सकते हैं। दरअसल, इस मामले में, विकृतीकरण की प्रक्रिया घटित होगी।