کلاس ها و انواع ایمونوگلوبولین ها. ایمونوگلوبولین ها

ایمونوگلوبولین ها با توجه به ساختار، خواص آنتی ژنی و ایمونوبیولوژیکی خود به پنج کلاس IgM، IgG، IgA، IgE، IgD تقسیم می شوند.

ایمونوگلوبولین کلاس G. ایزوتیپ G بخش عمده ای از Ig در سرم خون را تشکیل می دهد. 70 تا 80 درصد کل Ig سرم را تشکیل می دهد که 50 درصد آن در مایع بافتی موجود است. میانگین محتوای IgG در سرم خون یک بزرگسال سالم 12 گرم در لیتر است. نیمه عمر IgG 21 روز است.

IgG یک مونومر است، دارای 2 مرکز اتصال آنتی ژن است (می تواند به طور همزمان 2 مولکول آنتی ژن را متصل کند، بنابراین ظرفیت آن 2 است)، وزن مولکولی حدود 160 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S. زیرگروه های Gl، G2، G3 و G4 وجود دارد. توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما سنتز می شود. در سرم خون در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه به خوبی تشخیص داده می شود.

میل ترکیبی بالایی دارد. IgGl و IgG3 مکمل می شوند و G3 فعال تر از Gl است. IgG4 مانند IgE دارای سیتوفیلیسیتی (تروپیسم یا میل ترکیبی برای ماست سل ها و بازوفیل ها) است و در ایجاد واکنش آلرژیک نوع I نقش دارد. در واکنش‌های تشخیص ایمنی، IgG می‌تواند خود را به عنوان یک آنتی‌بادی ناقص نشان دهد.

به راحتی از سد جفت عبور می کند و ایمنی هومورال را برای نوزاد در 3-4 ماه اول زندگی ایجاد می کند. همچنین قادر است به ترشحات غشاهای مخاطی از جمله در شیر از طریق انتشار ترشح شود.

IgG خنثی سازی، اپسونیزاسیون و علامت گذاری آنتی ژن را تضمین می کند، سیتولیز با واسطه مکمل و سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی را تحریک می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس M.بزرگترین مولکول از تمام Igs. این یک پنتامر است که دارای 10 مرکز اتصال آنتی ژن است، یعنی ظرفیت آن 10 است. وزن مولکولی آن حدود 900 کیلو دالتون است، ثابت ته نشینی آن 19S است. زیرگروه های Ml و M2 وجود دارد. زنجیره های سنگین مولکول IgM بر خلاف سایر ایزوتیپ ها از 5 حوزه ساخته شده اند. نیمه عمر IgM 5 روز است.

حدود 5-10٪ از کل Igs سرم را تشکیل می دهد. میانگین محتوای IgM در سرم خون یک فرد بالغ سالم حدود 1 گرم در لیتر است. این سطح در انسان در سن 4-2 سالگی به دست می آید.

IgM از نظر فیلوژنتیکی قدیمی ترین ایمونوگلوبولین است. توسط پیش سازها و لنفوسیت های B بالغ سنتز می شود. این در ابتدای پاسخ ایمنی اولیه تشکیل می شود و همچنین اولین چیزی است که در بدن نوزاد سنتز می شود - در هفته بیستم رشد داخل رحمی مشخص شده است.

این ماده دارای جذابیت بالایی است و موثرترین فعال کننده مکمل از طریق مسیر کلاسیک است. در تشکیل سرم و ایمنی هومورال ترشحی شرکت می کند. به عنوان یک مولکول پلیمری حاوی یک زنجیره J، می تواند یک فرم ترشحی ایجاد کند و به ترشحات مخاطی از جمله شیر ترشح شود. بیشتر آنتی بادی های طبیعی و ایزواگلوتینین ها IgM هستند.

از جفت عبور نمی کند. تشخیص آنتی بادی های خاص ایزوتیپ M در سرم خون نوزاد نشان دهنده عفونت قبلی داخل رحمی یا نقص جفتی است.

IgM خنثی سازی، اپسونیزاسیون و علامت گذاری آنتی ژن را تضمین می کند، سیتولیز با واسطه مکمل و سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی را تحریک می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس A.به صورت سرمی و ترشحی وجود دارد. حدود 60 درصد از کل IgA در ترشحات مخاطی موجود است.

IgA سرم:حدود 10-15٪ از کل Igs سرم را تشکیل می دهد. سرم خون یک بزرگسال سالم حاوی حدود 2.5 گرم در لیتر IgA است که حداکثر آن در سن 10 سالگی به دست می آید. نیمه عمر IgA 6 روز است.

IgA یک مونومر است، دارای 2 مرکز اتصال آنتی ژن (یعنی 2 ظرفیتی)، وزن مولکولی حدود 170 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S است. زیرگروه های A1 و A2 وجود دارد. توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما سنتز می شود. در سرم خون در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه به خوبی تشخیص داده می شود.

میل ترکیبی بالایی دارد. ممکن است یک آنتی بادی ناقص باشد. مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند.

IgA خنثی سازی، اپسونیزاسیون و علامت گذاری آنتی ژن را تضمین می کند و باعث ایجاد سمیت سلولی وابسته به آنتی بادی می شود.

IgA ترشحی:برخلاف سرم، sIgA ترشحی به شکل پلیمری به شکل دی یا تریمر (4 یا 6 ظرفیتی) وجود دارد و حاوی پپتیدهای J و S است. جرم مولکولی 350 کیلو دالتون و بالاتر، ثابت رسوب 13S و بالاتر.

این توسط لنفوسیت های B بالغ و فرزندان آنها - سلول های پلاسما با تخصص مربوطه فقط در غشاهای مخاطی سنتز می شود و در ترشحات آنها ترشح می شود. حجم تولید می تواند به 5 گرم در روز برسد. مخزن slgA در بدن بیشترین تعداد در نظر گرفته می شود - مقدار آن از محتوای کل IgM و IgG بیشتر است. در سرم خون تشخیص داده نمی شود.

شکل ترشحی IgA عامل اصلی در ایمنی موضعی هومورال خاص غشاهای مخاطی دستگاه گوارش، دستگاه تناسلی ادراری و دستگاه تنفسی است. به لطف زنجیره S، در برابر پروتئازها مقاوم است. slgA مکمل را فعال نمی کند، اما به طور موثر به آنتی ژن ها متصل می شود و آنها را خنثی می کند. از چسبیدن میکروب ها به سلول های اپیتلیال و تعمیم عفونت در غشاهای مخاطی جلوگیری می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس E.ریگین نیز نامیده می شود. محتوای سرم خون بسیار کم است - تقریباً 0.00025 گرم در لیتر. تشخیص نیاز به استفاده از روش های تشخیصی بسیار حساس دارد. وزن مولکولی - حدود 190 کیلو دالتون، ثابت رسوب - تقریبا 8S، مونومر. حدود 0.002٪ از کل Igs در گردش را تشکیل می دهد. این سطح در 10-15 سالگی به دست می آید.

توسط لنفوسیت های B بالغ و سلول های پلاسما به طور عمده در بافت لنفاوی درخت برونکوپولمونری و دستگاه گوارش سنتز می شود.

مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند. دارای سیتوفیلیسیتی مشخص - تروپیسم برای ماست سل ها و بازوفیل ها است. در ایجاد حساسیت نوع فوری - واکنش نوع I شرکت می کند.

ایمونوگلوبولین کلاس D.اطلاعات زیادی در مورد Ig این ایزوتیپ وجود ندارد. تقریباً به طور کامل در سرم خون با غلظت حدود 0.03 گرم در لیتر (حدود 0.2٪ از کل Ig در گردش) موجود است. IgD دارای وزن مولکولی 160 کیلو دالتون و ثابت ته نشینی 7S، مونومر است.

مکمل متصل نمی کند. از سد جفت عبور نمی کند. این یک گیرنده برای پیش سازهای لنفوسیت B است.

54. آنتی ژن ها: تعریف، خواص اساسی. آنتی ژن های باکتریایی
سلول ها.

آنتی ژن -این یک بیوپلیمر با طبیعت ارگانیک است که از نظر ژنتیکی برای یک ماکرو ارگانیسم بیگانه است، که وقتی وارد آن دومی می شود توسط سیستم ایمنی آن شناسایی می شود و باعث واکنش های ایمنی با هدف از بین بردن آن می شود.

آنتی ژن ها دارندتعدادی از خواص مشخصه: آنتی ژنی، ویژگی و ایمنی زایی.

آنتی ژنیسیته. آنتی ژنیسیته به عنوان توانایی بالقوه یک مولکول آنتی ژن برای فعال کردن اجزای سیستم ایمنی و به طور خاص با عوامل ایمنی (آنتی بادی ها، کلون لنفوسیت های موثر) در تعامل است. به عبارت دیگر، آنتی ژن باید به عنوان یک محرک خاص در ارتباط با سلول های ایمنی عمل کند. در این مورد، برهمکنش جزء سیستم ایمنی با کل مولکول به طور همزمان اتفاق نمی افتد، بلکه فقط با بخش کوچک آن، که "تعیین کننده آنتی ژن" یا "اپی توپ" نامیده می شود، رخ می دهد.

خارجی بودن شرط لازم برای اجرای آنتی ژن است. با توجه به این معیار، سیستم ایمنی اکتسابی اشیاء بالقوه خطرناک دنیای بیولوژیکی سنتز شده از یک ماتریکس ژنتیکی خارجی را متمایز می کند. مفهوم "بیگانه بودن" نسبی است، زیرا سلول های دارای ایمنی قادر به تجزیه و تحلیل مستقیم کد ژنتیکی خارجی نیستند. آنها فقط اطلاعات غیر مستقیم را درک می کنند که مانند یک آینه در ساختار مولکولی ماده منعکس می شود.

ایمنی زایی- توانایی بالقوه یک آنتی ژن برای ایجاد یک واکنش حفاظتی خاص در رابطه با خود در ماکرو ارگانیسم. درجه ایمنی زایی به تعدادی از عوامل بستگی دارد که می توان آنها را در سه گروه ترکیب کرد: 1. ویژگی های مولکولی آنتی ژن. 2. پاکسازی آنتی ژن در بدن; 3. واکنش پذیری ماکرو ارگانیسم.

به گروه اول عواملشامل ماهیت، ترکیب شیمیایی، وزن مولکولی، ساختار و برخی خصوصیات دیگر است.

ایمنی زایی تا حد زیادی به ماهیت آنتی ژن بستگی دارد. ایزومریسم نوری اسیدهای آمینه تشکیل دهنده مولکول پروتئین نیز مهم است. اندازه و وزن مولکولی آنتی ژن از اهمیت بالایی برخوردار است. درجه ایمنی زایی نیز تحت تأثیر ساختار فضایی آنتی ژن است. پایداری فضایی مولکول آنتی ژن نیز قابل توجه بود. یکی دیگر از شرایط مهم برای ایمنی زایی، حلالیت آنتی ژن است.

عوامل گروه دوممرتبط با پویایی ورود آنتی ژن به بدن و حذف آن. بنابراین، وابستگی ایمنی زایی یک آنتی ژن به روش تجویز آن به خوبی شناخته شده است. پاسخ ایمنی تحت تأثیر مقدار آنتی ژن ورودی است: هر چه بیشتر باشد، پاسخ ایمنی بارزتر است.

گروه سوم عوامل را ترکیب می کند، تعیین وابستگی ایمنی زایی به وضعیت ماکرو ارگانیسم. در این راستا عوامل ارثی به منصه ظهور می رسند.

اختصاصیتوانایی یک آنتی ژن برای القای پاسخ ایمنی به یک اپی توپ کاملاً تعریف شده است. این خاصیت به دلیل ویژگی‌های تشکیل پاسخ ایمنی است - مکمل بودن دستگاه گیرنده سلول‌های سیستم ایمنی به یک تعیین‌کننده آنتی ژنی خاص ضروری است. بنابراین، ویژگی یک آنتی ژن تا حد زیادی توسط خواص اپی توپ های تشکیل دهنده آن تعیین می شود. با این حال، باید مرزهای دلخواه اپی توپ ها، تنوع ساختاری آنها و ناهمگنی کلون هایی با ویژگی لنفوسیتی واکنش دهنده آنتی ژن را در نظر گرفت. در نتیجه، بدن همیشه به تحریک آنتی ژنی با یک پاسخ ایمنی پلی کلونال پاسخ می دهد.

آنتی ژن های سلول های باکتریاییدر ساختار یک سلول باکتری، آنتی ژن های تاژک دار، سوماتیک، کپسولی و برخی دیگر از آنتی ژن ها متمایز می شوند. تاژک دار یا آنتی ژن Hدر دستگاه حرکتی باکتری ها - تاژک آنها قرار می گیرند. آنها اپی توپ های پروتئین انقباضی فلاژلین هستند. با حرارت دادن، فلاژلین دناتوره می شود و آنتی ژن H ویژگی خود را از دست می دهد. فنل هیچ تاثیری روی این آنتی ژن ندارد.

سوماتیک یا آنتی ژن Oمرتبط با دیواره سلولی باکتری این بر اساس LPS است. آنتی ژن O دارای خواص پایداری در برابر حرارت است - با جوشاندن طولانی مدت از بین نمی رود. با این حال، آنتی ژن سوماتیک نسبت به عمل آلدئیدها (به عنوان مثال، فرمالدئید) و الکل ها حساس است که ساختار آن را مختل می کند.

کپسول یا آنتی ژن Kروی سطح دیواره سلولی قرار دارد. در باکتری های کپسول ساز یافت می شود. به عنوان یک قاعده، آنتی ژن K از پلی ساکاریدهای اسیدی (اسیدهای اورونیک) تشکیل شده است. در عین حال، در باسیل سیاه زخم، این آنتی ژن از زنجیره های پلی پپتیدی ساخته شده است. بر اساس حساسیت آنها به گرما، سه نوع آنتی ژن K وجود دارد: A، B، و L. بیشترین پایداری حرارتی مشخصه نوع A است؛ حتی با جوشاندن طولانی مدت دناتوره نمی شود. نوع B می تواند حرارت کوتاه مدت (حدود 1 ساعت) تا 60 اینچ را تحمل کند. نوع L به سرعت در این دما از بین می رود. بنابراین حذف نسبی آنتی ژن K با جوشاندن طولانی مدت کشت باکتری امکان پذیر است.

روی سطح عامل ایجاد کننده تب حصبه و سایر انتروباکتری‌هایی که به شدت ویروسی هستند، نسخه خاصی از آنتی ژن کپسولی را می‌توان یافت. این نام را گرفت آنتی ژن ویروسی یا آنتی ژن Vi.تشخیص این آنتی ژن یا آنتی بادی های مخصوص آن از اهمیت تشخیصی بالایی برخوردار است.

باکتری های باکتریایی نیز خاصیت آنتی ژنی دارند. سموم پروتئینی، آنزیم هاو برخی پروتئین های دیگر که توسط باکتری ها در محیط ترشح می شوند (مثلاً توبرکولین). هنگام تعامل با آنتی بادی های خاص، سموم، آنزیم ها و سایر مولکول های بیولوژیکی فعال با منشاء باکتریایی فعالیت خود را از دست می دهند. سموم کزاز، دیفتری و بوتولینوم از جمله آنتی ژن های کامل و قوی هستند، بنابراین از آنها برای به دست آوردن سموم برای واکسیناسیون انسان استفاده می شود.

ترکیب آنتی ژنی برخی از باکتری ها شامل گروهی از آنتی ژن ها با ایمنی زایی بسیار شدید است که فعالیت بیولوژیکی آنها نقش کلیدی در شکل گیری بیماری زایی پاتوژن ایفا می کند. اتصال چنین آنتی ژن هایی توسط آنتی بادی های خاص تقریباً به طور کامل خواص بیماریزای میکروارگانیسم را غیرفعال می کند و در برابر آن ایمنی ایجاد می کند. آنتی ژن های توصیف شده نامیده می شوند محافظ. برای اولین بار، یک آنتی ژن محافظ در ترشحات چرکی یک کاربونکل ناشی از باسیل سیاه زخم کشف شد. این ماده زیر واحدی از یک سم پروتئینی است که مسئول فعال شدن سایر زیر واحدهای در واقع خطرناک - به اصطلاح عوامل ادماتوز و کشنده است.

55. تشکیل آنتی بادی: پاسخ اولیه و ثانویه.

توانایی تشکیل آنتی بادی در دوره قبل از تولد در یک جنین 20 هفته ای ظاهر می شود. پس از تولد، تولید ایمونوگلوبولین ها در بدن شروع می شود که تا بزرگسالی افزایش می یابد و در سنین بالا تا حدودی کاهش می یابد. پویایی تشکیل آنتی بادی بسته به قدرت اثر آنتی ژنی (دوز آنتی ژن)، فراوانی قرار گرفتن در معرض آنتی ژن، وضعیت بدن و سیستم ایمنی آن متفاوت است. در طول تجویز اولیه و مکرر یک آنتی ژن، پویایی تشکیل آنتی بادی نیز متفاوت است و در چند مرحله رخ می دهد. فازهای نهفته، لگاریتمی، ساکن و در حال کاهش وجود دارد.

در فاز نهفتهآنتی ژن پردازش شده و به سلول‌های دارای قابلیت ایمنی ارائه می‌شود، کلونی از سلول‌های تخصصی برای تولید آنتی‌بادی برای این آنتی‌ژن تکثیر می‌شود و سنتز آنتی‌بادی آغاز می‌شود. در این دوره، آنتی بادی در خون تشخیص داده نمی شود.

در مرحله لگاریتمیآنتی بادی های سنتز شده از سلول های پلاسما آزاد شده و وارد لنف و خون می شوند.

در فاز ثابتتعداد آنتی بادی ها به حداکثر می رسد و تثبیت می شود، سپس می آید مرحله کاهشسطح آنتی بادی با معرفی اولیه یک آنتی ژن (پاسخ ایمنی اولیه)، فاز نهفته 3-5 روز، فاز لگاریتمی 7-15 روز، فاز ساکن 15-30 روز و مرحله کاهش 1-6 ماه یا بیشتر. یکی از ویژگی های پاسخ ایمنی اولیه این است که ابتدا IgM و سپس IgG سنتز می شود.

بر خلاف پاسخ ایمنی اولیه، با معرفی ثانویه یک آنتی ژن (پاسخ ایمنی ثانویه)، دوره نهفته به چند ساعت یا 1-2 روز کوتاه می شود، فاز لگاریتمی با افزایش سریع و سطح قابل توجهی بالاتر مشخص می شود. آنتی‌بادی‌هایی که در مراحل بعدی برای مدت طولانی و به آرامی حفظ می‌شوند و گاهی برای چندین سال کاهش می‌یابند. در یک پاسخ ایمنی ثانویه، بر خلاف پاسخ اولیه، عمدتا IgG سنتز می شود.

این تفاوت در پویایی تشکیل آنتی بادی در طول پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه با این واقعیت توضیح داده می شود که پس از معرفی اولیه یک آنتی ژن، کلونی از لنفوسیت ها در سیستم ایمنی تشکیل می شود که حافظه ایمنی این آنتی ژن را حمل می کند. پس از برخورد دوم با همان آنتی ژن، یک کلون از لنفوسیت ها با حافظه ایمونولوژیک به سرعت تکثیر می شود و به شدت روند پیدایش آنتی بادی را روشن می کند.

تشکیل آنتی بادی بسیار سریع و پرانرژی در مواجهه مکرر با یک آنتی ژن برای اهداف عملی در مواقعی که نیاز به بدست آوردن تیترهای بالای آنتی بادی در تولید سرم های تشخیصی و درمانی از حیوانات واکسینه شده و همچنین برای ایجاد ایمنی اضطراری در حین واکسیناسیون ضروری است، استفاده می شود. .

ساختار ایمونوگلوبولین ها

با توجه به ساختار شیمیایی آنایمونوگلوبولین ها گلیکوپروتئین هستند.

با توجه به خواص فیزیکی و شیمیایی و آنتی ژنی، ایمونوگلوبولین ها به کلاس های زیر تقسیم می شوند: م, الف، ای، D.

مولکول ایمونوگلوبولینجیاز 2 زنجیره سنگین (زنجیره H) و 2 زنجیره پلی پپتیدی سبک (زنجیره L) ساخته شده است.

هر زنجیره پلی پپتیدی از یک قسمت متغیر (V)، پایدار (ثابت، C) و به اصطلاح قسمت های لولا تشکیل شده است.

زنجیره‌های سنگین ایمونوگلوبولین‌های کلاس‌های مختلف از پلی‌پپتیدهای مختلف (گاما، مو، آلفا، دلتا، پپتیدهای اپسیلون) ساخته شده‌اند و بنابراین آنتی‌ژن‌های متفاوتی هستند.

زنجیره های سبک توسط 2 نوع پلی پپتید - پپتیدهای کاپا و لامبدا نشان داده می شوند.

مناطق متغیر بسیار کوتاهتر از مناطق ثابت هستند. هر جفت زنجیره پلی پپتیدی سبک و سنگین در قسمت C خود و همچنین زنجیره های سنگین توسط پل های دی سولفیدی به یکدیگر متصل می شوند.

نه زنجیره های سنگین و نه سبک، خاصیت آنتی بادی (تعامل با هاپتن ها) را ندارند. هنگامی که توسط پاپائین هیدرولیز می شود، مولکول ایمونوگلوبولین G به 3 قطعه - 2 قطعه Fab و یک قطعه Fc تجزیه می شود.

دومی نشان دهنده بقایای زنجیرهای سنگین، قطعات ثابت آنهاست. خاصیت آنتی بادی را ندارد (برهمکنش نمی کند باآنتی ژن)، اما میل ترکیبی به مکمل دارد و قادر به رفع و فعال کردن آن است. در این راستا قطعه به عنوان Fc -fragment (قطعه مکمل) تعیین می شود. همان قطعه Fc عبور ایمونوگلوبولین G را از طریق موانع خونی مغزی یا جفتی تضمین می کند.

دو قطعه دیگر ایمونوگلوبولین G باقیمانده های زنجیره سنگین و سبک با قسمت های متغیر آنها هستند. آنها با یکدیگر یکسان هستند و دارای خواص آنتی بادی هستند (با آنتی ژن تعامل دارند) بنابراین این قطعات وبه عنوان F ab، - (قطعه آنتی بادی) نشان داده می شود.

از آنجایی که نه زنجیره‌های سنگین و نه سبک خاصیت آنتی‌بادی را ندارند، اما در قطعات F a b شناسایی می‌شوند، بدیهی است که این بخش‌های متغیر زنجیره‌های سنگین و سبک هستند که مسئول برهمکنش با آنتی‌ژن هستند. آنها ساختاری منحصر به فرد در ساختار و سازمان فضایی را تشکیل می دهند - مرکز فعال آنتی بادیهر مرکز فعال هر ایمونوگلوبولین با گروه تعیین کننده آنتی ژن مربوطه مانند "کلید یک قفل" مطابقت دارد.

مولکول ایمونوگلوبولین G دارای 2 مرکز فعال است. از آنجایی که ساختار مراکز فعال ایمونوگلوبولین ها از یک

کلاس، اما ویژگی های مختلف یکسان نیست، پس این مولکول ها (آنتی بادی های یک کلاس، اما ویژگی های متفاوت) آنتی بادی های مختلف هستند. این تفاوت ها به عنوان تفاوت های ایمونوگلوبولین ایدیوتیپی یا همان idiotypes نامیده می شوند.

مولکول های ایمونوگلوبولین از طبقات دیگربر اساس همان اصل IgG ساخته شده اند، یعنی از مونومرهایی که 2 زنجیره سنگین و 2 زنجیره سبک دارند، اما ایمونوگلوبولین های کلاس M پنتامر هستند (ساخته شده از 5 مونومر)، و ایمونوگلوبولین های کلاس A دایمر یا تترامر هستند.

تعداد مونومرهایی که یک مولکول از کلاس خاصی از ایمونوگلوبولین را تشکیل می دهند، وزن مولکولی آن را تعیین می کند. سنگین ترین آنها IgM، سبک ترین آنها IgG هستند که در نتیجه از جفت عبور می کنند.

همچنین بدیهی است که ایمونوگلوبولین های کلاس های مختلف دارای تعداد مراکز فعال متفاوتی هستند: IgG دارای 2 و IgM دارای 10. در این راستا آنها قادر به اتصال تعداد متفاوتی از مولکول های آنتی ژن هستند و سرعت این اتصال خواهد بود. ناهمسان.

سرعت اتصال ایمونوگلوبولین ها به آنتی ژن آنهاست اشتیاق

قدرت این اتصال به عنوان نشان داده شده است قرابت

IgM با اشتیاق زیاد، اما کم میل است؛ IgG، برعکس، کم مشتاق، اما میل زیاد است.

اگر تنها یک مرکز فعال در یک مولکول آنتی بادی وجود داشته باشد، می تواند تنها با یک عامل تعیین کننده آنتی ژنی بدون تشکیل ساختار شبکه ای از کمپلکس های آنتی ژن-آنتی بادی تماس بگیرد. چنین آنتی بادی هایی ناقص نامیده می شوند. آنها واکنش های قابل مشاهده ای نشان نمی دهند، اما واکنش آنتی ژن را با آنتی بادی های کامل مهار می کنند.

آنتی بادی های ناقص نقش مهمی در ایجاد تضاد Rh، بیماری های خودایمنی (کلاژنوز) و ... دارند و با استفاده از تست کومبس (تست آنتی گلوبولین) شناسایی می شوند.

نقش محافظتی ایمونوگلوبولین های طبقات مختلفهمچنین یکسان نیست

ایمونوگلوبولین های کلاس E (ریگین ها)توسعه واکنش های آلرژیک نوع فوری (حساسیت نوع فوری - IHT) را درک کنید. آلرژن‌ها (آنتی‌ژن‌ها) که وارد بدن می‌شوند به قطعات F ab ریگین ثابت شده در بافت‌ها متصل می‌شوند (قطعه Fc با گیرنده‌های بازوفیل بافت مرتبط است)، که منجر به آزاد شدن مواد فعال بیولوژیکی می‌شود که باعث ایجاد واکنش‌های آلرژیک می‌شود. در طی واکنش های آلرژیک، بازوفیل های بافتی توسط کمپلکس آنتی ژن-آنتی بادی آسیب می بینند و گرانول های حاوی هیستامین و سایر مواد فعال بیولوژیکی ترشح می کنند.

ایمونوگلوبولین های کلاس Aمی تواند:

• سرم (سنتز شده در سلول های پلاسما طحال، غدد لنفاوی، ساختار مولکولی مونومر و دایمر دارند و 80٪ از IgA موجود در سرم را تشکیل می دهند).
• ترشحی (در عناصر لنفاوی غشاهای مخاطی سنتز می شود).

دومی با وجود یک جزء ترشحی (بتا گلوبولین) متمایز می شود که هنگام عبور از سلول های اپیتلیال مخاط به مولکول ایمونوگلوبولین متصل می شود.

ایمونوگلوبولین های ترشحی نقش مهمی در ایمنی موضعی دارند، از چسبیدن میکروارگانیسم ها بر روی غشاهای مخاطی جلوگیری می کنند، فاگوسیتوز را تحریک می کنند و کمپلمان را فعال می کنند و می توانند به بزاق و آغوز نفوذ کنند.

ایمونوگلوبولین های کلاس M

اولین کسانی هستند که در پاسخ به تحریک آنتی ژنی سنتز می شوند. آنها قادر به اتصال تعداد زیادی آنتی ژن هستند و نقش مهمی در تشکیل ایمنی ضد باکتریایی و ضد سمی دارند. اکثر آنتی بادی های سرم ایمونوگلوبولین های کلاس G هستند که تا 80 درصد از کل ایمونوگلوبولین ها را تشکیل می دهند. آنها در اوج پاسخ ایمنی اولیه و ثانویه تشکیل می شوند و شدت ایمنی در برابر باکتری ها و ویروس ها را تعیین می کنند. علاوه بر این، آنها قادر به نفوذ به سد جفت و خون مغزی هستند.

کلاس ایمونوگلوبولینD

بر خلاف ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر، آنها حاوی N-acetylgalactosamine هستند و قادر به تثبیت مکمل نیستند. سطح IgD در میلوما و فرآیندهای التهابی مزمن افزایش می یابد.

1658 0

ایزوتیپ ها

تا کنون، ویژگی های مشترک برای همه مولکول های ایمونوگلوبولین، مانند طراحی چهار زنجیره ای و حوزه های ساختاری، شرح داده شده است. بدن در مقاومت خود در برابر مواد خارجی تهاجمی، مکانیسم های مختلفی را ایجاد کرده است که هر کدام از آنها بر اساس ویژگی یا عملکرد خاصی از مولکول ایمونوگلوبولین است.

بنابراین، هنگامی که یک مولکول آنتی بادی خاص به یک آنتی ژن یا پاتوژن خاص متصل می شود، چندین مکانیسم اثرگذار مختلف وارد عمل می شوند. این مکانیسم‌ها توسط کلاس‌های مختلف (ایزوتوپ‌ها) ایمونوگلوبولین‌ها واسطه می‌شوند، که هر کدام می‌توانند با همان اپی‌توپ تعامل کنند، اما هر کدام می‌توانند واکنش متفاوتی نسبت به بقیه ایجاد کنند.

این تفاوت‌ها نتیجه تغییرات ساختاری در زنجیره‌های سنگین است که حوزه‌هایی را ایجاد می‌کند که تنوع عملکردها را تعریف می‌کنند. یک نمای کلی از خواص طبقات ایمونوگلوبولین در جدول ارائه شده است. 4.2 و 4.3 و در شکل. 4.7.

جدول 4.2. مهمترین خواص ایزوتیپ های ایمونوگلوبولین

ویژگی	ایزوتیپ
	IgG	IgA	IgM	IgD	IgE
جرم مولکولی	150000	160000 برای مونومر	900000	180000	200000
اجزای پروتئین اضافی	-	جی و اس	جی	-	-
غلظت تقریبی سرمی، mg/ml	12	1,8	1	0,00-0,04	0,00002
نسبت Ig کل، %	80	13	6	0,2	0,002
محل	تقریباً در خارج و داخل رگ ها برابر است	داخل ظروف و مخفیانه	عمدتا در داخل رگ های خونی	روی سطح یک لنفوسیت	بر روی ماست سل ها، بازوفیل ها، در ترشح مخاط بینی و بزاق
نیمه عمر، روزها	23	5,5	5,0	2,8	2,0
عبور از جفت	+ +	-	-	-	-
حضور پنهانی	-	+ +	-	-	-
وجود در شیر	+		از صفر تا آثار	-	-
فعال سازی مکمل	+	-	+ + +	-	-
اتصال به گیرنده های Fc ​​در ماکروفاژها، سلول های NK و PMN	+ +
توانایی نسبی آگلوتیناسیون	+	+ +	+ + +	-	-
فعالیت ضد ویروسی	+ + +	+ + +	+	-	-
فعالیت ضد باکتریایی	+ + +	(با لیزوزیم)	+ + + (با متمم)
فعالیت ضد سمی	+ + +	-	-	-	+ +
فعالیت آلرژیک	-	-	-	-	+ +

جدول 4.3. تفاوت های مهم بین زیر کلاس های IgG انسانی

آلوتیپ ها

شکل دیگری از تغییرات در ساختار ایمونوگلوبولین ها آلوتیپ ها هستند. این تغییرات بر اساس تفاوت های ژنتیکی بین افراد است و به وجود اشکال آللی (آلوتیپ) از همان پروتئین در نتیجه حضور اشکال مختلف یک ژن در یک مکان مشخص بستگی دارد. در نتیجه، آلوتیپ های زنجیره سنگین یا سبک که هر ایمونوگلوبولین را تشکیل می دهند ممکن است در برخی از اعضای یک گونه وجود داشته باشد و در برخی دیگر وجود نداشته باشد. این وضعیت در تضاد شدید با موقعیت هایی است که طبقات یا زیر کلاس های ایمونوگلوبولین ها در همه اعضای گونه وجود دارند.

برنج. 4.7. انواع مختلف تغییرات ایمونوگلوبولین

تفاوت های آلوتیپی در جایگاه های شناخته شده تنها بر یک یا دو اسید آمینه در ناحیه زنجیره ثابت تأثیر می گذارد. با استثناهای نادر، وجود تفاوت آلوتیپی بین دو مولکول ایمونوگلوبولین یکسان معمولاً بر اتصال آنتی ژن تأثیر نمی گذارد، اما به عنوان یک نشانگر مهم برای تجزیه و تحلیل وراثت مندلی عمل می کند.

برخی از نشانگرهای آلوتیپ شناخته شده گروه هایی را روی زنجیره γ IgG انسانی (به نام نشانگرهای IgG Gm)، زنجیره κ (به نام Km) و زنجیره α (به نام Am) تشکیل می دهند.

نشانگرهای آلوتیپی در ایمونوگلوبولین‌های گونه‌های مختلف یافت شده‌اند که معمولاً از آنتی‌سرم‌هایی استفاده می‌کنند که از ایمن‌سازی عضوی از یک گونه خاص با آنتی‌بادی‌های عضو دیگری از همان گونه به دست می‌آیند. مانند سایر سیستم های آللی، آلوتیپ ها به عنوان شخصیت های غالب مندلی به ارث می رسند. ژن‌های کدکننده این نشانگرها به طور همزمان بیان می‌شوند و بنابراین یک فرد ممکن است برای یک نشانگر معین هموزیگوت یا هتروزیگوت باشد.

ایدیوتایپ ها

همانطور که دیدیم، مرکز اتصال آنتی ژن یک مولکول آنتی بادی خاص از ترکیب منحصر به فردی از اسیدهای آمینه در مناطق متغیر زنجیره سبک و سنگین تشکیل شده است. از آنجایی که این ترکیب در سایر مولکول‌های آنتی‌بادی یافت نمی‌شود، باید ایمنی‌زا باشد و قادر به تحریک پاسخ ایمنی به خود در حیوانی از همان گونه باشد. این واقعیت در واقع توسط J. Oudin و G. Kunkel کشف شد، که در اوایل دهه 1960 نشان دادند که ایمن سازی تجربی با آنتی بادی های خاص یا پروتئین میلوما می تواند آنتی سرم مخصوص آنتی بادی مورد استفاده دارو تولید کند و نه برای هر ایمونوگلوبولین دیگر از این نوع.

چنین آنتی سرم هایی حاوی جمعیت هایی از آنتی بادی های خاص برای چندین اپی توپ هستند که به آنها ایدیوتوپ می گویند. که در ناحیه متغیر (زنجیره سبک و سنگین) آنتی بادی های مورد استفاده برای ایمن سازی وجود دارند. مجموعه ای از همه ایدیوتوپ های موجود در مولکول آنتی بادی معرفی شده، ایدیوتایپ نامیده می شود. در برخی موارد، سرم آنتی ایدیوتیپ از اتصال آنتی بادی به آنتی ژن خود جلوگیری می کند. در این مورد، تعیین کننده ایدیوتیپی در داخل یا مجاور خود محل اتصال آنتی ژن قرار دارد.

سرم های ضد ایدیوتیپی که اتصال آنتی بادی به آنتی ژن را مسدود نمی کنند، احتمالاً علیه عوامل تعیین کننده متغیر در ناحیه چارچوب، خارج از محل اتصال آنتی ژن هدایت می شوند (شکل 4.8).

برنج. 4.8. دو آنتی بادی ضد ایدیوتیپی برای AT1. (الف) یک آنتی بادی ضد ایدیوتیپی که علیه محل اتصال آنتی ژن AT1 هدایت می شود از اتصال AT1 به آنتی ژن جلوگیری می کند. (ب) آنتی بادی ضد ایدیوتیپی به نواحی چارچوب AT1 بدون جلوگیری از اتصال آن به آنتی ژن متصل می شود.

بر اساس ملاحظات نظری، می توان تصور کرد که یک آنتی بادی ضد ایدیوتیپی که به یک محل اتصال آنتی ژن مکمل به چنین مرکزی در یک ایدیوتیپ متصل می شود، شبیه اپی توپی است که همچنین مکمل مرکز اتصال آنتی ژن یک ایدیوتیپ است. بنابراین، آنتی ایدیوتیپ ممکن است نشان دهنده یک اثر یا تصویر داخلی از اپی توپ شرطی باشد. در واقع، نمونه هایی از ایمن سازی حیوانات آزمایشگاهی با استفاده از تصاویر داخلی ضد ایدوتیپی به عنوان ایمونوژن وجود دارد.

چنین ایمونوژن ها باعث ایجاد آنتی بادی هایی می شوند که قادر به واکنش با آنتی ژن حامل اپی توپی هستند که ادیوتیپ اصلی به سمت آن هدایت می شود. ظهور چنین آنتی بادی هایی بدون تماس حیوان ایمن شده با خود آنتی ژن اصلی ایجاد می شود.

در برخی موارد، به ویژه در حیوانات همخون، آنتی بادی های ضد ایدیوتیپی با چندین آنتی بادی مختلف که علیه یک اپی توپ یکسان و دارای ادیوتیپ های مشابه هستند، واکنش نشان می دهند. به این نوع ایدیوتیپ‌ها معمولی یا متقاطع می‌گویند و این اصطلاح معمولاً خانواده‌ای از مولکول‌های آنتی‌بادی را مشخص می‌کند.

در مقابل، سرمی که تنها با یک مولکول آنتی‌بادی خاص واکنش نشان می‌دهد، دارای یک نوع ایدیوتیپ منحصربه‌فرد است. همانطور که در نظریه شبکه N. Jerne توضیح داده شده است، وجود عوامل تعیین کننده ایدیوتیپی در مولکول های ایمونوگلوبولین ممکن است در کنترل و تعدیل پاسخ ایمنی نقش داشته باشد، اگرچه نظرات در مورد این موضوع بحث برانگیز است.

در شکل شکل 4.9 انواع مختلفی از تغییرات مشاهده شده در بین ایمونوگلوبولین ها را نشان می دهد.

برنج. 4.9. ساختار کلاس های اصلی آنتی بادی های ترشح شده. زنجیرهای سبک با رنگ سبز و زنجیرهای سنگین با رنگ آبی نشان داده شده اند. دایره های نارنجی نشان دهنده محل گلیکوزیلاسیون است. IgM و IgA پلیمری حاوی پلی پپتیدی به نام زنجیره J هستند. مولکول دایمر IgA نشان داده شده حاوی یک جزء ترشحی است (با رنگ قرمز نشان داده شده است)

تفاوت بین نواحی ثابت ناشی از دخالت ژن های مختلف منطقه ثابت زنجیره سنگین و سبک را ایزوتیپ می نامند. تفاوت های مرتبط با آلل های مختلف ژن منطقه ثابت یکسان را آلوتیپ می نامند. در نهایت، در یک ایزوتیپ خاص (مثلا IgG)، ویژگی‌های موجود در بازآرایی خاص ژن‌های VH و VL، idiotypes نامیده می‌شوند.

R. Koiko، D. Sunshine، E. Benjamini

در انسان، ایمونوگلوبولین ها در ترشحاتی قرار دارند که توسط غشای مخاطی یا بهتر است بگوییم غدد آن در سرم خون و مایع بینابینی تولید می شوند. به لطف این، محافظت کامل از یک فرد در برابر بیماری ها تضمین می شود که به آن ایمنی هومورال نیز می گویند.

پاسخ ایمنی به این وضعیت دو نوع است:

• خاص
• غیر اختصاصی

از آنجایی که بسیاری از مردم نمی دانند ایمونوگلوبولین ها چیست، لازم به یادآوری است که آنها پاسخ خاصی به بدن می دهند، زیرا آنها در آن پیدا می کنند و سپس باکتری های خارجی را از بین می برند. بدن انسان آنتی بادی های خود را تولید می کند که در برابر باکتری ها و ویروس های مضر مقاومت می کنند. با این حال، آنها فقط با یک پاتوژن مبارزه خواهند کرد.

در نتیجه، ایمنی اکتسابی در بدن ایجاد می شود که به دو نوع وجود دارد:

1. فعال. این می تواند به دلیل وجود آنتی بادی هایی باشد که پس از یک بیماری در بدن ظاهر می شوند. همچنین پس از تجویز یک واکسن پیشگیرانه، زمانی که باکتری های ضعیف یا نابود شده و همچنین سموم اصلاح شده آنها وارد بدن می شوند، تشکیل می شود.
2. منفعل. این ایمنی در نوزاد تازه متولد شده ای که آن را در رحم یا در دوران شیردهی از مادر دریافت کرده است، ایجاد می شود. همچنین می تواند پس از واکسیناسیون علیه یک بیماری خاص ظاهر شود.

مصونیت که فقط در نتیجه ورود سرم با اجزای ایمونوگلوبولین به بدن ایجاد شد، مصنوعی نیز نامیده می شود. در حالی که مصونیتی که کودک از مادر دریافت می کند طبیعی نامیده می شود.

همانطور که در بالا ذکر شد، ایمونوگلوبولین از بیمار در برابر بیماری های مختلف محافظت می کند، زیرا دارای چندین ویژگی مهم است:

• تعیین مواد خارجی در سلول ها و اندام های انسان (این ممکن است شامل میکروارگانیسم ها یا اجزای آنها باشد).
• با اتصال به آنتی ژن ایمنی جدیدی را ایجاد می کند.
• مجتمع های ایمنی در حال ظهور را از بین می برد.
• پس از ابتلا به بیماری ها، این عنصر برای همیشه در بدن باقی می ماند که باعث می شود فرد دوباره آلوده نشود.

علاوه بر این، چنین موادی می توانند عملکردهای دیگری نیز انجام دهند. به عنوان مثال، در بدن انسان آنتی بادی هایی وجود دارد که ایمونوگلوبولین های "اضافی" را که بیش از حد تشکیل شده اند خنثی می کنند. این آنتی بادی ها می توانند باعث رد پیوند عضو شوند. به همین دلیل است که آن دسته از بیمارانی که تحت عمل جراحی پیوند قرار گرفته اند، نیاز به مصرف مداوم داروهایی دارند که پاسخ ایمنی را سرکوب می کنند.

شایان ذکر است که برخی از بیماری های خودایمنی می توانند ایمونوگلوبولین های معیوب تولید کنند که به بافت های بدن حمله می کنند.

هر کسی که می خواهد بفهمد چه کلاس هایی از ایمونوگلوبولین ها وجود دارد باید بداند که همه ایمونوگلوبولین ها به 5 کلاس تقسیم می شوند - G، M، E، A و D، که تفاوت آنها در ساختار و هدف عملکردی آنها نهفته است:

1. ایمونوگلوبولین G (IgG). این عنصر را می توان به کلاس اصلی ایمونوگلوبولین های موجود در سرم خون نسبت داد. 4 زیر کلاس از این ماده وجود دارد که می توانند جدا از یکدیگر کار کنند. ایمونوگلوبولین چه چیزی را نشان می دهد؟ این جزء در مورد نقص در بدن اطلاع می دهد که با استفاده از آزمایش خون به راحتی قابل تشخیص است. تولید این جزء چند روز پس از ظهور ایمونوگلوبولین کلاس M اتفاق می افتد و سپس برای مدت طولانی در بدن انسان باقی می ماند و از عفونت مجدد جلوگیری می کند و عناصر سمی مضر را از بین می برد. این ایمونوگلوبولین به دلیل اندازه کوچک خود به راحتی به غشای جنین واقع در بدن مادر باردار نفوذ می کند و کودک را از اثرات مضر عفونت های مختلف محافظت می کند. شاخص هنجار این ایمونوگلوبولین G محتوای آن است که 75٪ از مقدار کل آنتی بادی ها در بدن است.
2. ایمونوگلوبولین M (IgM). این نوع اولین محافظ است که بلافاصله پس از ورود باکتری های خطرناک به آن تولید می شود. برخلاف IgG، ایمونوگلوبولین های کلاس M بزرگتر هستند، بنابراین در بدن یک زن باردار نمی توانند از طریق غشاء به جنین نفوذ کنند - به همین دلیل است که آنها فقط در جریان خون قابل تشخیص هستند. میزان چنین آنتی بادی هایی نباید بیش از 10٪ از مقدار کل آنها باشد.
3. ایمونوگلوبولین E (IgE). یافتن اجزای این کلاس در خون بسیار دشوار است. آنها فقط با ایجاد آلرژی ظاهر می شوند، که "کمکی" برای بدن برای پاسخ به اثرات آلرژن ایجاد می کند. ایمونوگلوبولین همچنین قادر است از فرد در برابر عفونت های خاص محافظت کند. اگر سطح طبیعی IgE بالا باشد، این نشان دهنده تمایل بیمار به آلرژی و آتوپی است.
4. ایمونوگلوبولین A (IgA). خاصیت اصلی IgA محافظت از غشای مخاطی در برابر اثرات میکروب ها و مواد خارجی است. این در ترشحات اشک و بزاق و همچنین در غشای مخاطی دستگاه تناسلی ادراری و تنفسی یافت می شود. غلظت IgA به بیش از 20٪ نمی رسد.
5. ایمونوگلوبولین D (IgD). عملکرد این ماده هنوز به طور کامل شناخته نشده است. این عنصر در خون در حداقل مقدار یافت می شود - تنها 1٪. IgD عمدتاً در فرمولاسیون های دارویی فروخته شده در داروخانه ها استفاده می شود.

این دسته از ایمونوگلوبولین ها به تعیین وجود آسیب شناسی در بدن کمک می کند و درمان به موقع را تجویز می کند. به همین دلیل است که از آزمایش خون برای تعیین آنتی بادی ها برای بررسی وضعیت ایمنی به منظور ارزیابی وضعیت سلامتی بیمار و شدت بیماری استفاده می شود.

همانطور که در بالا ذکر شد، ایمونوگلوبولین اصلی مسئول ایجاد آلرژی در بیمار IgE است. پس از شروع تماس بدن با آلرژن، هیستامین، سروتونین و سایر اجزاء آزاد می شود که باعث سرکوب فعال التهاب در حال توسعه در بدن می شود.

بیشترین تعداد این آنتی بادی ها بر روی غشای مخاطی واقع در دستگاه گوارش، دستگاه تنفسی و روی پوست قرار دارد. هنجار ایمونوگلوبولین در سرم خون پایین است - در محدوده 30-240 میکروگرم در لیتر است. در عین حال، بیشترین میزان آنتی بادی در اواخر بهار (اردیبهشت) و کمترین آن در ماه دسامبر مشاهده می شود.

IgE در خون انسان در حداقل 10-12 هفته در رحم ظاهر می شود. سپس پس از تولد، مقدار ماده به میزان قابل توجهی افزایش می یابد و تا سن 18 سالگی به افزایش خود ادامه می دهد. در سنین بالا، برعکس، این شاخص ها شروع به کاهش می کنند.

کاهش شدید یا افزایش غلظت IgE نشان دهنده برخی از بیماری های انسانی است، به عنوان مثال:

• آسم برونش؛
• درماتیت؛
• بیماری کرمی؛
• اگزما؛
• تب یونجه

مهم: در صورت بروز حساسیت به داروها یا غذاها، اهدای خون برای تعیین ایمونوگلوبولین E نیز توصیه می شود. علاوه بر این، این تجزیه و تحلیل به تعیین وجود بیماری های ارثی احتمالی در کودکانی که بستگان آنها از آلرژی رنج می برند کمک می کند.

شایان ذکر است: اگر نتیجه IgE نشان داده شده در نوجوانان و کودکان کم باشد، علل این پدیده ممکن است ایجاد تومورها یا هیپوگاماگلوبولینمی باشد که حتی قبل از تولد در بدن ایجاد می شود.

سطح طبیعی ایمونوگلوبولین عبارت است از:

• در نوزادان و کودکان تا 3 ماه - 0-2 kE/l.
• در 3-6 ماه شاخص ها 3-10 kE / L هستند.
• تا 12 ماه، مقادیر بین 8-20 kE / L متغیر است.
• تا 5 سال شاخص 10-50 kE / L است.
• در نوجوانان زیر 15 سال - 16-60 kE/l.
• در بزرگسالان - 20-100 کیلو E/L.

همانطور که در بالا ذکر شد، انحراف از این پارامترها نشان دهنده اختلالات جدی در بدن است، بنابراین انجام آزمایش خون به موقع برای اطمینان از سلامت خود مهم است.

پاسخ: ایمونوگلوبولین ها:

ایمونوگلوبولین ها پروتئین هایی هستند که تحت تأثیر یک آنتی ژن سنتز می شوند و به طور خاص با آن واکنش نشان می دهند. در طول الکتروفورز آنها در بخش های گلوبولین موضعی می شوند.

ایمونوگلوبولین ها از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده اند. چهار ساختار در مولکول ایمونوگلوبولین وجود دارد:

اولیه توالی اسیدهای آمینه خاصی است. این از سه قلوهای نوکلئوتیدی ساخته شده است، از نظر ژنتیکی تعیین می شود و ویژگی های ساختاری اصلی بعدی را تعیین می کند.

ثانویه با ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی تعیین می شود.

ثالثی ماهیت مکان بخش های جداگانه زنجیره را تعیین می کند که یک تصویر فضایی ایجاد می کند.

کواترنر مشخصه ایمونوگلوبولین ها است. یک کمپلکس فعال بیولوژیکی از چهار زنجیره پلی پپتیدی ایجاد می شود. زنجیرها به صورت جفت ساختار یکسانی دارند.

هر مولکول ایمونوگلوبولین Y شکل است و از 2 زنجیره سنگین (H) و 2 سبک (L) تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. هر مولکول Ig دارای 2 قطعه یکسان متصل شونده به آنتی ژن Fab (قطعه اتصال آنتی ژن) و یک قطعه Fc (قطعه قابل تبلور) است که با کمک آنها IGها به طور مکمل به گیرنده های Fc ​​غشای سلولی متصل می شوند.

بخش‌های انتهایی زنجیره‌های سبک و سنگین مولکول IG کاملاً متنوع (متغیر) هستند و نواحی جداگانه این زنجیره‌ها به‌ویژه متنوع هستند (فوق متغیر). بخش های باقی مانده از مولکول IG نسبتاً پایین (ثابت) هستند. بسته به ساختار نواحی ثابت زنجیره‌های سنگین، IGها به کلاس‌ها (5 کلاس) و زیرگروه‌ها (8 زیرگروه) تقسیم می‌شوند. این نواحی ثابت زنجیره‌های سنگین، که در ترکیب اسیدهای آمینه به طور قابل توجهی در بین کلاس‌های مختلف IG متفاوت هستند، هستند که در نهایت ویژگی‌های ویژه هر دسته از آنتی‌بادی‌ها را تعیین می‌کنند:

lgM سیستم مکمل را فعال می کند.

IgE به گیرنده های خاصی روی سطح ماست سل ها و بازوفیل ها متصل می شود و واسطه های آلرژی را از این سلول ها آزاد می کند.

IgA در مایعات مختلف بدن ترشح می شود و ایمنی ترشحی ایجاد می کند.

IgD در درجه اول به عنوان گیرنده های غشایی برای آنتی ژن عمل می کند.

IgG فعالیت های مختلفی از جمله توانایی نفوذ به جفت را نشان می دهد.

کلاس های ایمونوگلوبولین

ایمونوگلوبولین های G، IgG

ایمونوگلوبولین های G مونومرهایی هستند که شامل 4 زیر کلاس (IgGl - 77٪؛ IgG2 - 11٪؛ IgG3 - 9٪؛ IgG4 - 3٪) هستند که از نظر ترکیب اسید آمینه و خواص آنتی ژنی با یکدیگر متفاوت هستند. محتوای آنها در سرم خون بین 8 تا 16.8 میلی گرم در میلی لیتر است. نیمه عمر 28-20 روز است و 13 تا 30 میلی گرم بر کیلوگرم در طول روز سنتز می شود. آنها 80 درصد از کل محتوای داعش را تشکیل می دهند. آنها از بدن در برابر عفونت محافظت می کنند. آنتی بادی های زیر کلاس های IgGl و IgG4 به طور خاص از طریق قطعات Fc به پاتوژن متصل می شوند (opsonization ایمنی)، و به لطف قطعات Fc با گیرنده های Fc ​​فاگوسیت ها (ماکروفاژها، لکوسیت های پلی مورفونوکلئر) تعامل دارند و در نتیجه فاگوسیتوز پاتوژن را ترویج می کنند. IgG4 در واکنش های آلرژیک نقش دارد و قادر به تثبیت کمپلمان نیست.

آنتی بادی های IgG نقش اساسی در ایمنی هومورال در بیماری های عفونی ایفا می کنند و باعث مرگ پاتوژن با مشارکت سلول های فاگوسیتیک مکمل و اپسونیزاسیون می شوند. آنها به جفت نفوذ می کنند و ایمنی ضد عفونی را در نوزادان ایجاد می کنند. آنها قادر به خنثی کردن اگزوتوکسین های باکتریایی، تثبیت مکمل و شرکت در واکنش بارش هستند.

ایمونوگلوبولین های M، IgM

ایمونوگلوبولین های M "اولین" از همه کلاس های IG هستند، از جمله 2 زیر کلاس: IgMl (65٪) و IgM2 (35٪). غلظت آنها در سرم خون از 0.5 تا 1.9 گرم در لیتر یا 6٪ از کل محتوای IG متغیر است. mg/kg 3-17 در روز سنتز می شود و نیمه عمر آنها 4-8 روز است. آنها از جفت عبور نمی کنند. IgM در جنین ظاهر می شود و در دفاع ضد عفونی نقش دارد. آنها قادر به چسباندن باکتری ها، خنثی کردن ویروس ها و فعال کردن مکمل هستند. IgM نقش مهمی در حذف پاتوژن از جریان خون و فعال شدن فاگوسیتوز دارد. افزایش قابل توجهی در غلظت IgM در خون در تعدادی از عفونت ها (مالاریا، تریپانوزومیازیس) در بزرگسالان و نوزادان مشاهده می شود. این نشانگر عفونت داخل رحمی با عامل ایجاد کننده سرخجه، سیفلیس، توکسوپلاسموز و سیتومگالی است. IgM آنتی بادی هایی هستند که در مراحل اولیه فرآیند عفونی تشکیل می شوند. آنها در واکنش های آگلوتیناسیون، لیز و اتصال اندوتوکسین های باکتری های گرم منفی بسیار فعال هستند.

ایمونوگلوبولین های A، IgA

ایمونوگلوبولین‌های A IGهای ترشحی هستند که شامل 2 زیر کلاس: IgAl (90%) و IgA2 (10%). محتوای IgA در سرم خون از 1.4 تا 4.2 گرم در لیتر یا 13٪ از مقدار کل IgA متغیر است. روزانه 3 تا 50 میکروگرم بر کیلوگرم سنتز می شود. نیمه عمر آنتی بادی ها 4-5 روز است. IgA در شیر، آغوز، بزاق، ترشحات اشکی، برونش و دستگاه گوارش، صفرا و ادرار یافت می شود. IgA حاوی یک جزء ترشحی متشکل از چندین پلی پپتید است که مقاومت IgA را در برابر عمل آنزیم ها افزایش می دهد. این نوع اصلی IG است که در ایمنی موضعی نقش دارد. آنها از اتصال باکتری ها به مخاط جلوگیری می کنند، انتروتوکسین را خنثی می کنند و فاگوسیتوز و مکمل را فعال می کنند. IgA در نوزادان قابل تشخیص نیست. در بزاق کودکان 2 ماهه ظاهر می شود و ابتدا جزء ترشحی SC تشخیص داده می شود. و فقط بعداً مولکول کامل SigA. سن 3 ماه بسیاری از نویسندگان آن را به عنوان یک دوره بحرانی تعریف می کنند. این دوره به ویژه برای تشخیص نقص مادرزادی یا گذرا ایمنی موضعی مهم است.

ایمونوگلوبولین های E، IgE

ایمونوگلوبولین های D، IgD

ایمونوگلوبولین های D مونومر هستند. محتوای آنها در خون 0.03-0.04 گرم در لیتر یا 1٪ از مقدار کل IG است. آنها در روز از 1 تا 5 میلی گرم بر کیلوگرم سنتز می شوند و نیمه عمر آن بین 2-8 روز است. IgD ها در ایجاد ایمنی موضعی نقش دارند، فعالیت ضد ویروسی دارند و در موارد نادر مکمل را فعال می کنند. سلول های پلاسما که IgD ترشح می کنند عمدتا در لوزه ها و بافت آدنوئید قرار دارند. IgD روی سلول های B تشخیص داده می شود و در مونوسیت ها، نوتروفیل ها و لنفوسیت های T وجود ندارد. اعتقاد بر این است که IgD در تمایز سلول های B نقش دارد، به ایجاد یک پاسخ ضد ایدوتیپی کمک می کند و در فرآیندهای خودایمنی نقش دارد.