Estructura secundaria de proteínas brevemente. Estructuras proteicas secundarias, terciarias y cuaternarias.

El papel de las proteínas en el cuerpo es extremadamente importante. Además, una sustancia sólo puede llevar ese nombre después de haber adquirido una estructura predeterminada. Hasta este momento, es un polipéptido, simplemente una cadena de aminoácidos que no puede realizar las funciones previstas. En general, la estructura espacial de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y de dominio) es su estructura tridimensional. Además, las más importantes para el organismo son las estructuras secundarias, terciarias y de dominio.

Requisitos previos para estudiar la estructura de las proteínas.

Entre los métodos para estudiar la estructura de sustancias químicas, la cristalografía de rayos X desempeña un papel especial. A través de él se puede obtener información sobre la secuencia de átomos en los compuestos moleculares y su organización espacial. En pocas palabras, se puede tomar una radiografía de una sola molécula, lo que fue posible en los años 30 del siglo XX.

Fue entonces cuando los investigadores descubrieron que muchas proteínas no sólo tienen una estructura lineal, sino que también pueden ubicarse en hélices, espiras y dominios. Y como resultado de muchos experimentos científicos, resultó que la estructura secundaria de una proteína es la forma final de las proteínas estructurales y una forma intermedia de las enzimas y las inmunoglobulinas. Esto significa que las sustancias que en última instancia tienen una estructura terciaria o cuaternaria, en la etapa de su “maduración”, también deben pasar por la etapa de formación en espiral característica de la estructura secundaria.

Formación de estructura proteica secundaria.

Tan pronto como se completa la síntesis del polipéptido en los ribosomas en la red rugosa del endoplasma celular, comienza a formarse la estructura secundaria de la proteína. El polipéptido en sí es una molécula larga que ocupa mucho espacio y resulta incómoda para el transporte y el desempeño de las funciones previstas. Por ello, para reducir su tamaño y darle propiedades especiales, se desarrolla una estructura secundaria. Esto ocurre mediante la formación de hélices alfa y láminas beta. De esta forma se obtiene una proteína de estructura secundaria, que en el futuro se convertirá en terciaria y cuaternaria, o se utilizará en esta forma.

Organización de la estructura secundaria.

Como han demostrado numerosos estudios, la estructura secundaria de una proteína es una hélice alfa, una lámina beta o una alternancia de regiones con estos elementos. Además, la estructura secundaria es un método de torsión y formación helicoidal de una molécula de proteína. Este es un proceso caótico que ocurre debido a los enlaces de hidrógeno que surgen entre las regiones polares de los residuos de aminoácidos en el polipéptido.

Estructura secundaria de hélice alfa

Dado que en la biosíntesis de polipéptidos solo participan los L-aminoácidos, la formación de la estructura secundaria de la proteína comienza girando la hélice en el sentido de las agujas del reloj (hacia la derecha). Hay estrictamente 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de hélice y la distancia a lo largo del eje helicoidal es de 0,54 nm. Estas son propiedades generales de la estructura secundaria de una proteína que no dependen del tipo de aminoácidos involucrados en la síntesis.

Se ha determinado que no toda la cadena polipeptídica es completamente helicoidal. Su estructura contiene tramos lineales. En particular, la molécula de proteína pepsina es solo un 30% helicoidal, lisozima, 42% y hemoglobina, 75%. Esto significa que la estructura secundaria de la proteína no es estrictamente una hélice, sino una combinación de sus secciones con otras lineales o en capas.

Estructura secundaria de la capa beta.

El segundo tipo de organización estructural de una sustancia es la capa beta, que son dos o más hebras de un polipéptido conectadas por un enlace de hidrógeno. Esto último ocurre entre los grupos CO NH2 libres. De esta forma se conectan principalmente proteínas estructurales (musculares).

La estructura de las proteínas de este tipo es la siguiente: una hebra del polipéptido con la designación de secciones terminales A-B es paralela a la otra. La única advertencia es que la segunda molécula está ubicada en forma antiparalela y se denomina BA. Esto forma una capa beta, que puede consistir en cualquier número de cadenas polipeptídicas conectadas por múltiples enlaces de hidrógeno.

Enlace de hidrógeno

La estructura secundaria de una proteína es un enlace basado en múltiples interacciones polares de átomos con diferentes índices de electronegatividad. Cuatro elementos tienen la mayor capacidad para formar dicho enlace: flúor, oxígeno, nitrógeno e hidrógeno. Las proteínas contienen de todo excepto fluoruro. Por lo tanto, se puede formar y de hecho se forma un enlace de hidrógeno, lo que hace posible conectar cadenas polipeptídicas en capas beta y hélices alfa.

La forma más sencilla de explicar la aparición de un enlace de hidrógeno es utilizando el ejemplo del agua, que es un dipolo. El oxígeno tiene una fuerte carga negativa y, debido a la alta polarización del enlace O-H, el hidrógeno se considera positivo. En este estado, las moléculas están presentes en un entorno determinado. Además, muchos de ellos se tocan y chocan. Luego, el oxígeno de la primera molécula de agua atrae el hidrógeno de la otra. Y así sucesivamente a lo largo de la cadena.

En las proteínas ocurren procesos similares: el oxígeno electronegativo de un enlace peptídico atrae hidrógeno de cualquier parte de otro residuo de aminoácido, formando un enlace de hidrógeno. Se trata de una conjugación polar débil, que requiere alrededor de 6,3 kJ de energía para romperse.

En comparación, el enlace covalente más débil de las proteínas requiere 84 kJ de energía para romperse. El enlace covalente más fuerte requeriría 8400 kJ. Sin embargo, la cantidad de enlaces de hidrógeno en una molécula de proteína es tan grande que su energía total permite que la molécula exista en condiciones agresivas y mantenga su estructura espacial. Por eso existen las proteínas. La estructura de este tipo de proteínas proporciona la fuerza necesaria para el funcionamiento de músculos, huesos y ligamentos. La importancia de la estructura secundaria de las proteínas para el organismo es enorme.

§ 8. ORGANIZACIÓN ESPACIAL DE UNA MOLÉCULA DE PROTEÍNA

Estructura primaria

Se entiende por estructura primaria de una proteína el número y orden de alternancia de los residuos de aminoácidos conectados entre sí mediante enlaces peptídicos en una cadena polipeptídica.

La cadena polipeptídica en un extremo contiene un grupo NH 2 libre que no participa en la formación de un enlace peptídico; esta sección se designa como extremo N. En el lado opuesto hay un grupo NOOS libre, que no participa en la formación de un enlace peptídico, este es - extremo C. Se considera que el extremo N es el comienzo de la cadena, y es desde aquí donde comienza la numeración de los residuos de aminoácidos:

La secuencia de aminoácidos de la insulina fue determinada por F. Sanger (Universidad de Cambridge). Esta proteína consta de dos cadenas polipeptídicas. Una cadena consta de 21 residuos de aminoácidos y la otra, de 30. Las cadenas están conectadas por dos puentes disulfuro (Fig. 6).

Arroz. 6. Estructura primaria de la insulina humana.

Fueron necesarios 10 años para descifrar esta estructura (1944 – 1954). Actualmente, para muchas proteínas se ha determinado la estructura primaria, el proceso de determinación está automatizado y no supone un problema grave para los investigadores.

La información sobre la estructura primaria de cada proteína está codificada en un gen (una sección de una molécula de ADN) y se realiza durante la transcripción (copia de información en ARNm) y la traducción (síntesis de una cadena polipeptídica). En este sentido, es posible determinar la estructura primaria de una proteína también a partir de la estructura conocida del gen correspondiente.

Según la estructura primaria de las proteínas homólogas, se puede juzgar la relación taxonómica de las especies. Las proteínas homólogas son aquellas proteínas que realizan las mismas funciones en diferentes especies. Estas proteínas tienen secuencias de aminoácidos similares. Por ejemplo, la proteína citocromo C en la mayoría de las especies tiene un peso molecular relativo de aproximadamente 12.500 y contiene aproximadamente 100 residuos de aminoácidos. Las diferencias en la estructura primaria del citocromo C entre las dos especies son proporcionales a la diferencia filogenética entre las especies dadas. Así, los citocromos C del caballo y la levadura se diferencian en 48 residuos de aminoácidos, el pollo y el pato, en dos, mientras que los citocromos del pollo y el pavo son idénticos.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína se forma debido a la formación de enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. Hay dos tipos de estructura secundaria: hélice α y estructura β (o capa plegada). Las proteínas también pueden contener regiones de la cadena polipeptídica que no forman una estructura secundaria.

La hélice α tiene forma de resorte. Cuando se forma una hélice α, el átomo de oxígeno de cada grupo peptídico forma un enlace de hidrógeno con el átomo de hidrógeno del cuarto grupo NH a lo largo de la cadena:

Cada vuelta de la hélice está conectada a la siguiente vuelta de la hélice mediante varios enlaces de hidrógeno, lo que le da a la estructura una resistencia significativa. La hélice α tiene las siguientes características: el diámetro de la hélice es de 0,5 nm, el paso de la hélice es de 0,54 nm y hay 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice (Fig. 7).

Arroz. 7. Modelo de hélice a, que refleja sus características cuantitativas.

Los radicales laterales de los aminoácidos se dirigen hacia afuera desde la hélice α (Fig. 8).

Arroz. 8. Modelo de hélice que refleja la disposición espacial de los radicales laterales.

Se pueden construir hélices tanto derechas como izquierdas a partir de L-aminoácidos naturales. La mayoría de las proteínas naturales se caracterizan por tener una hélice derecha. También se pueden construir hélices izquierdas y derechas a partir de D-aminoácidos. Una cadena polipeptídica, que consta de una mezcla de residuos de aminoácidos D y L, no es capaz de formar una hélice.

Algunos residuos de aminoácidos impiden la formación de una hélice α. Por ejemplo, si en una cadena se encuentran varios residuos de aminoácidos con carga positiva o negativa en una fila, dicha región no adoptará una estructura de hélice α debido a la repulsión mutua de radicales con carga similar. La formación de hélices α se ve obstaculizada por radicales de residuos de aminoácidos grandes. Un obstáculo para la formación de una hélice α es también la presencia de residuos de prolina en la cadena polipeptídica (Fig. 9). El residuo de prolina en el átomo de nitrógeno que forma un enlace peptídico con otro aminoácido no tiene átomo de hidrógeno.

Arroz. 9. El residuo de prolina previene la formación de una hélice.

Por tanto, el residuo de prolina que forma parte de la cadena polipeptídica no es capaz de formar un enlace de hidrógeno intracadena. Además, el átomo de nitrógeno de la prolina forma parte de un anillo rígido, lo que imposibilita la rotación alrededor del enlace N-C y la formación de una hélice.

Además de la hélice α, se han descrito otros tipos de hélices. Sin embargo, son raros, principalmente en zonas cortas.

La formación de enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos de fragmentos de cadenas polipeptídicas vecinas conduce a la formación Estructura β o capa plegada:

A diferencia de la hélice α, la capa plegada tiene forma de zigzag, similar a un acordeón (Fig. 10).

Arroz. 10. Estructura de la proteína β

Hay capas plegadas paralelas y antiparalelas. Entre las secciones de la cadena polipeptídica se forman estructuras β paralelas, cuyas direcciones coinciden:

Se forman estructuras β antiparalelas entre secciones de la cadena polipeptídica con direcciones opuestas:

Se pueden formar estructuras β entre más de dos cadenas polipeptídicas:

En algunas proteínas, la estructura secundaria puede estar representada solo por una hélice α, en otras, solo por estructuras β (paralelas, antiparalelas o ambas), en otras, junto con las regiones de hélice α, las estructuras β también pueden estar.

Estructura terciaria

En muchas proteínas, las estructuras secundarias organizadas (α-hélices, -estructuras) están plegadas de cierta manera en un glóbulo compacto. La organización espacial de las proteínas globulares se denomina estructura terciaria. Por tanto, la estructura terciaria caracteriza la disposición tridimensional de las secciones de la cadena polipeptídica en el espacio. En la formación de la estructura terciaria intervienen enlaces iónicos y de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals. Los puentes disulfuro estabilizan la estructura terciaria.

La estructura terciaria de las proteínas está determinada por su secuencia de aminoácidos. Durante su formación, pueden producirse enlaces entre aminoácidos ubicados a una distancia considerable en la cadena polipeptídica. En las proteínas solubles, los radicales de aminoácidos polares, por regla general, aparecen en la superficie de las moléculas de proteínas y, con menos frecuencia, dentro de la molécula; los radicales hidrófobos aparecen empaquetados de forma compacta dentro del glóbulo, formando regiones hidrófobas.

Actualmente se ha establecido la estructura terciaria de muchas proteínas. Veamos dos ejemplos.

mioglobina

La mioglobina es una proteína fijadora de oxígeno con una masa relativa de 16700. Su función es almacenar oxígeno en los músculos. Su molécula contiene una cadena polipeptídica, que consta de 153 residuos de aminoácidos, y un hemogrupo, que desempeña un papel importante en la unión del oxígeno.

La organización espacial de la mioglobina se estableció gracias al trabajo de John Kendrew y sus colegas (Fig. 11). La molécula de esta proteína contiene 8 regiones de hélice α, que representan el 80% de todos los residuos de aminoácidos. La molécula de mioglobina es muy compacta, solo cuatro moléculas de agua caben en su interior, casi todos los radicales de aminoácidos polares se encuentran en la superficie exterior de la molécula, la mayoría de los radicales hidrófobos se encuentran dentro de la molécula y cerca de la superficie hay hemo. , un grupo no proteico responsable de unir oxígeno.

Figura 11. Estructura terciaria de la mioglobina.

ribonucleasa

La ribonucleasa es una proteína globular. Es secretada por las células pancreáticas; es una enzima que cataliza la degradación del ARN. A diferencia de la mioglobina, la molécula de ribonucleasa tiene muy pocas regiones de hélice α y una cantidad bastante grande de segmentos que se encuentran en la conformación β. La fuerza de la estructura terciaria de la proteína viene dada por 4 enlaces disulfuro.

Estructura cuaternaria

Muchas proteínas constan de varias, dos o más, subunidades o moléculas de proteínas, con estructuras secundarias y terciarias específicas, unidas por enlaces iónicos y de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals. Esta organización de las moléculas de proteínas se llama Estructura cuaternaria, y las proteínas mismas se llaman oligomérico. Una subunidad separada, o molécula de proteína, dentro de una proteína oligomérica se llama protómero.

El número de protómeros en las proteínas oligoméricas puede variar ampliamente. Por ejemplo, la creatina quinasa consta de 2 protómeros, la hemoglobina, de 4 protómeros, la ARN polimerasa de E. coli, la enzima responsable de la síntesis de ARN, de 5 protómeros, el complejo de piruvato deshidrogenasa, de 72 protómeros. Si una proteína consta de dos protómeros, se llama dímero, cuatro, tetrámero, seis, hexámero (Fig. 12). Más a menudo, una molécula de proteína oligomérica contiene 2 o 4 protómeros. Una proteína oligomérica puede contener protómeros idénticos o diferentes. Si una proteína contiene dos protómeros idénticos, entonces es: homodímero, si es diferente - heterodímero.

Arroz. 12. Proteínas oligoméricas

Consideremos la organización de la molécula de hemoglobina. La función principal de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono en dirección opuesta. Su molécula (Fig. 13) consta de cuatro cadenas polipeptídicas de dos tipos diferentes: dos cadenas α y dos cadenas β y hemo. La hemoglobina es una proteína relacionada con la mioglobina. Las estructuras secundaria y terciaria de los protómeros de mioglobina y hemoglobina son muy similares. Cada protómero de hemoglobina contiene, al igual que la mioglobina, 8 secciones de hélice α de la cadena polipeptídica. Cabe señalar que en las estructuras primarias de la mioglobina y el protómero de la hemoglobina, solo 24 residuos de aminoácidos son idénticos. En consecuencia, las proteínas que difieren significativamente en su estructura primaria pueden tener una organización espacial similar y realizar funciones similares.

Arroz. 13. Estructura de la hemoglobina.

Bajo estructura secundaria proteína se refiere a la configuración de la cadena polipeptídica, es decir un método para plegar, torcer (plegar, empaquetar) una cadena polipeptídica en una conformación helicoidal o alguna otra conformación. Este proceso no se desarrolla de forma caótica, sino de acuerdo con programa incrustado en la estructura primaria de la proteína. Se han estudiado en detalle dos configuraciones principales de cadenas polipeptídicas que cumplen con los requisitos estructurales y los datos experimentales:

• a-hélices,
• Estructuras β.

Se considera que el tipo de estructura más probable de las proteínas globulares es a-espiral. La torsión de la cadena polipeptídica se produce en el sentido de las agujas del reloj (espiral a la derecha), lo que se debe a la composición de L-aminoácidos de las proteínas naturales.

Fuerza impulsora en la formación de hélices a (así como estructuras β) está la capacidad de los aminoácidos para formar enlaces de hidrógeno.

Abierto en la estructura de hélices a. una serie de patrones:

• Por cada vuelta (paso) de la hélice hay 3,6 residuos de aminoácidos.
• El paso de la hélice (distancia a lo largo del eje) es de 0,54 nm por vuelta y hay 0,15 nm por residuo de aminoácido.
• El ángulo de la hélice es de 26°; después de 5 vueltas de la hélice (18 residuos de aminoácidos), se repite la configuración estructural de la cadena polipeptídica. Esto significa que el período de repetición (o identidad) de la estructura a-helicoidal es de 2,7 nm.

Otro tipo de configuración de cadena polipeptídica que se encuentra en el cabello, la seda, los músculos y otras proteínas fibrilares se llama Estructuras β. En este caso, dos o más cadenas polipeptídicas lineales ubicadas en paralelo o, más a menudo, antiparalelas, están estrechamente unidas por enlaces de hidrógeno entre cadenas entre los grupos -NH y -CO de cadenas adyacentes, formando una estructura de tipo capa plegada.

Representación esquemática de la estructura β de cadenas polipeptídicas.

En la naturaleza existen proteínas cuya estructura, sin embargo, no se corresponde ni con la estructura β ni con la estructura a. Un ejemplo típico de tales proteínas es colágeno– proteína fibrilar que constituye la mayor parte del tejido conectivo en el cuerpo humano y animal.

Utilizando métodos de análisis de difracción de rayos X, ahora se ha demostrado la existencia de dos niveles más de organización estructural de una molécula de proteína, que resultaron ser intermedios entre las estructuras secundaria y terciaria. Estos son los llamados estructuras suprasecundarias y dominios estructurales.

Estructuras suprasecundarias son agregados de cadenas polipeptídicas que tienen su propia estructura secundaria y se forman en algunas proteínas como resultado de su estabilidad termodinámica o cinética. Así, en las proteínas globulares hay elementos abiertos (βxβ) (representados por dos cadenas β paralelas conectadas por el segmento x), elementos βaβaβ (representados por dos segmentos de una hélice α insertada entre tres cadenas β paralelas), etc.

Estructura de dominio de la proteína globular (flavodoxina) (según A. A. Boldyrev)

Dominio es una unidad estructural globular compacta dentro de una cadena polipeptídica. Los dominios pueden realizar diferentes funciones y plegarse (enrollarse) en unidades estructurales globulares compactas independientes, interconectadas por secciones flexibles dentro de la molécula de proteína.

Para cada proteína, además de la primaria, también existe una determinada estructura secundaria. Generalmente una molécula de proteína. se asemeja a un resorte extendido.

Esta es la llamada hélice a, estabilizada por muchos enlaces de hidrógeno que surgen entre los grupos CO y NH ubicados cerca. Átomo de hidrógeno del grupo NH. un aminoácido forma dicho enlace con el átomo de oxígeno del grupo CO de otro aminoácido, separado del primero por cuatro residuos de aminoácidos.

De este modo aminoácidos 1 resulta estar conectado al aminoácido 5, el aminoácido 2 al aminoácido 6, etc. El análisis estructural de rayos X muestra que hay 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice.

Conformación completamente a-helicoidal y, por tanto, la proteína queratina tiene una estructura fibrilar. es estructural proteína pelo, lana, uñas, pico, plumas y cuernos, que también forma parte de la piel de los vertebrados.

Dureza y estirabilidad de la queratina varían dependiendo del número de puentes disulfuro entre cadenas polipeptídicas adyacentes (el grado de entrecruzamiento de las cadenas).

Teóricamente, todos los grupos CO y NH pueden participar en la formación. enlaces de hidrógeno, por lo que la hélice α es una conformación muy estable y por tanto muy común. Las secciones de la hélice α de la molécula se parecen a varillas rígidas. Sin embargo, la mayoría de las proteínas existen en forma globular, que también contiene regiones (de 3 capas (ver más abajo) y regiones con una estructura irregular.

Esto se explica por el hecho de que la educación enlaces de hidrógeno varios factores lo impiden: la presencia de ciertos residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica, la presencia de puentes disulfuro entre diferentes secciones de la misma cadena y, finalmente, el hecho de que el aminoácido prolina generalmente es incapaz de formar enlaces de hidrógeno. .

Capa Beta, o capa doblada Es otro tipo de estructura secundaria. La proteína de seda fibroína, secretada por las glándulas secretoras de seda de las orugas de los gusanos de seda cuando rizan los capullos, está representada íntegramente de esta forma. La fibroína consta de una serie de cadenas polipeptídicas que son más alargadas que las cadenas con conformación alfa. espirales.

Estas cadenas se colocan en paralelo, pero las cadenas vecinas tienen direcciones opuestas entre sí (antiparalelas). Están conectados entre sí mediante enlaces de hidrógeno, que surge entre los grupos C = 0 y NH de cadenas vecinas. En este caso, en la formación de enlaces de hidrógeno participan también todos los grupos NH y C=0, es decir, la estructura también es muy estable.

Esta conformación de las cadenas polipeptídicas se llama conformación beta, y la estructura en su conjunto es una capa plegada. Tiene una alta resistencia a la tracción y no se puede estirar, pero esta organización de cadenas polipeptídicas hace que la seda sea muy flexible. En las proteínas globulares, la cadena polipeptídica puede plegarse sobre sí misma y luego, en estos puntos de los glóbulos, aparecen regiones que tienen la estructura de una capa plegada.

Otro método de organización de cadenas polipeptídicas encontramos en la proteína fibrilar colágeno. También es una proteína estructural que, como la queratina y la fibroína, tiene una alta resistencia a la tracción. El colágeno tiene tres cadenas polipeptídicas entrelazadas, como hebras de una cuerda, formando una triple hélice. Cada cadena polipeptídica de esta compleja hélice, llamada tropocolágeno, contiene alrededor de 1000 residuos de aminoácidos. Una cadena polipeptídica individual está libre. espiral enrollada(pero no una hélice;).

Tres cadenas unidas enlaces de hidrógeno. Las fibrillas se forman a partir de muchas hélices triples dispuestas paralelas entre sí y unidas por enlaces covalentes entre cadenas adyacentes. A su vez se combinan formando fibras. La estructura del colágeno se forma así en etapas, en varios niveles, similar a la estructura de la celulosa. El colágeno tampoco se puede estirar, y esta propiedad es fundamental para la función que realiza, por ejemplo, en tendones, huesos y otros tipos de tejido conectivo.

Ardillas, que existen sólo en forma completamente enrollada, como la queratina y el colágeno, son una excepción entre otras proteínas.

La vida en nuestro planeta se originó a partir de una gota de coacervado. También era una molécula de proteína. Es decir, se concluye que estos compuestos químicos son la base de todos los seres vivos que existen en la actualidad. Pero ¿qué son las estructuras de las proteínas? ¿Qué papel juegan en el cuerpo y la vida de las personas hoy en día? ¿Qué tipos de proteínas existen? Intentemos resolverlo.

Proteínas: concepto general

Desde el punto de vista, la molécula de la sustancia en cuestión es una secuencia de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos.

Cada aminoácido tiene dos grupos funcionales:

• carboxil-COOH;
• grupo amino -NH 2 .

Es entre ellos donde se produce la formación de enlaces en diferentes moléculas. Por tanto, el enlace peptídico tiene la forma -CO-NH. Una molécula de proteína puede contener cientos o miles de estos grupos; esto dependerá de la sustancia específica. Los tipos de proteínas son muy diversos. Entre ellos se encuentran aquellos que contienen aminoácidos esenciales para el organismo, por lo que deben ser aportados al organismo con los alimentos. Existen variedades que realizan funciones importantes en la membrana celular y su citoplasma. También se aíslan catalizadores biológicos: enzimas, que también son moléculas de proteínas. Se utilizan ampliamente en la vida cotidiana de una persona y no solo participan en los procesos bioquímicos de los seres vivos.

El peso molecular de los compuestos considerados puede oscilar entre varias decenas y millones. Después de todo, el número de unidades monoméricas en una gran cadena polipeptídica es ilimitado y depende del tipo de sustancia específica. La proteína en su forma pura, en su conformación nativa, se puede ver al examinar un huevo de gallina en una masa coloidal espesa, transparente, de color amarillo claro, dentro de la cual se encuentra la yema: esta es la sustancia deseada. Lo mismo puede decirse del requesón bajo en grasas, que además es proteína casi pura en su forma natural.

Sin embargo, no todos los compuestos considerados tienen la misma estructura espacial. Hay cuatro organizaciones moleculares en total. Los tipos determinan sus propiedades y hablan de la complejidad de su estructura. También se sabe que las moléculas más entrelazadas espacialmente se someten a un procesamiento extenso en humanos y animales.

Tipos de estructuras proteicas

Hay cuatro en total. Veamos qué es cada uno de ellos.

1. Primario. Es una secuencia lineal común de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. No hay giros espaciales ni espiralización. El número de unidades incluidas en un polipéptido puede llegar a varios miles. Los tipos de proteínas con estructura similar son la glicilalanina, la insulina, las histonas, la elastina y otras.
2. Secundario. Consta de dos cadenas polipeptídicas que están retorcidas en forma de espiral y orientadas entre sí mediante las vueltas formadas. Al mismo tiempo, surgen enlaces de hidrógeno entre ellos que los mantienen unidos. Así se forma una única molécula de proteína. Los tipos de proteínas de este tipo son los siguientes: lisozima, pepsina y otras.
3. Conformación terciaria. Es una estructura secundaria densamente empaquetada y recogida de forma compacta. Aquí, además de los enlaces de hidrógeno, aparecen otros tipos de interacción: esta es la interacción de Van der Waals y las fuerzas de atracción electrostática, el contacto hidrófilo-hidrófobo. Ejemplos de estructuras son la albúmina, la fibroína, la proteína de seda y otras.
4. Cuaternario. La estructura más compleja, que consta de varias cadenas polipeptídicas retorcidas en espiral, enrolladas en una bola y combinadas formando un glóbulo. Ejemplos como la insulina, la ferritina, la hemoglobina y el colágeno ilustran precisamente esa conformación proteica.

Si consideramos en detalle todas las estructuras moleculares dadas desde un punto de vista químico, el análisis llevará mucho tiempo. De hecho, cuanto mayor es la configuración, más compleja e intrincada es su estructura, más tipos de interacciones se observan en la molécula.

Desnaturalización de moléculas de proteínas.

Una de las propiedades químicas más importantes de los polipéptidos es su capacidad de destruirse bajo la influencia de determinadas condiciones o agentes químicos. Por ejemplo, están muy extendidos varios tipos de desnaturalización de proteínas. ¿Qué es este proceso? Consiste en destruir la estructura nativa de la proteína. Es decir, si la molécula inicialmente tenía una estructura terciaria, luego de la acción de agentes especiales colapsará. Sin embargo, la secuencia de residuos de aminoácidos permanece sin cambios en la molécula. Las proteínas desnaturalizadas pierden rápidamente sus propiedades físicas y químicas.

¿Qué reactivos pueden conducir al proceso de destrucción de la conformación? Hay muchos de ellos.

1. Temperatura. Cuando se calienta, se produce una destrucción gradual de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria de la molécula. Esto se puede observar visualmente, por ejemplo, al freír un huevo de gallina normal. La "proteína" resultante es la estructura primaria del polipéptido de albúmina que se encontraba en el producto crudo.
2. Radiación.
3. Acción por agentes químicos fuertes: ácidos, álcalis, sales de metales pesados, disolventes (por ejemplo, alcoholes, éteres, benceno y otros).

Este proceso a veces también se denomina fusión molecular. Los tipos de desnaturalización de proteínas dependen del agente cuya acción la provocó. En algunos casos se produce el proceso contrario al considerado. Esto es renaturalización. No todas las proteínas pueden restaurar su estructura, pero una parte importante de ellas puede hacerlo. Así, químicos de Australia y América renaturalizaron un huevo de gallina cocido utilizando algunos reactivos y un método de centrifugación.

Este proceso es importante para los organismos vivos durante la síntesis de cadenas polipeptídicas por parte de los ribosomas y el ARNr en las células.

Hidrólisis de una molécula de proteína.

Junto con la desnaturalización, las proteínas se caracterizan por otra propiedad química: la hidrólisis. Se trata también de la destrucción de la conformación nativa, pero no de la estructura primaria, sino completamente de los aminoácidos individuales. Una parte importante de la digestión es la hidrólisis de proteínas. Los tipos de hidrólisis de polipéptidos son los siguientes.

1. Químico. Basado en la acción de ácidos o álcalis.
2. Biológicos o enzimáticos.

Sin embargo, la esencia del proceso permanece sin cambios y no depende de qué tipos de hidrólisis de proteínas se produzcan. Como resultado, se forman aminoácidos que se transportan a todas las células, órganos y tejidos. Su transformación adicional implica la síntesis de nuevos polipéptidos, que ya son necesarios para un organismo en particular.

En la industria, el proceso de hidrólisis de moléculas de proteínas se utiliza precisamente para obtener los aminoácidos necesarios.

Funciones de las proteínas en el cuerpo.

Varios tipos de proteínas, carbohidratos y grasas son componentes vitales para el funcionamiento normal de cualquier célula. Y eso significa todo el organismo en su conjunto. Por tanto, su papel se explica en gran medida por el alto grado de importancia y ubicuidad dentro de los seres vivos. Se pueden distinguir varias funciones principales de las moléculas polipeptídicas.

1. Catalítico. Se lleva a cabo mediante enzimas que tienen una estructura proteica. Hablaremos de ellos más tarde.
2. Estructural. Los tipos de proteínas y sus funciones en el cuerpo afectan principalmente la estructura de la propia célula, su forma. Además, los polipéptidos que desempeñan esta función forman el cabello, las uñas, las conchas de los moluscos y las plumas de las aves. También son un cierto refuerzo en el cuerpo celular. El cartílago también se compone de este tipo de proteínas. Ejemplos: tubulina, queratina, actina y otros.
3. Regulador. Esta función se manifiesta en la participación de los polipéptidos en procesos como transcripción, traducción, ciclo celular, empalme, lectura de ARNm y otros. En todos ellos juega un papel importante como regulador.
4. Señal. Esta función la realizan proteínas ubicadas en la membrana celular. Transmiten diversas señales de una unidad a otra y esto conduce a la comunicación entre tejidos. Ejemplos: citocinas, insulina, factores de crecimiento y otros.
5. Transporte. Algunos tipos de proteínas y las funciones que realizan son simplemente vitales. Esto ocurre, por ejemplo, con la proteína hemoglobina. Transporta oxígeno de una célula a otra en la sangre. Es insustituible para los humanos.
6. Repuesto o respaldo. Estos polipéptidos se acumulan en plantas y huevos de animales como fuente de nutrición y energía adicionales. Un ejemplo son las globulinas.
7. Motor. Una función muy importante, especialmente para protozoos y bacterias. Después de todo, solo pueden moverse con la ayuda de flagelos o cilios. Y estos orgánulos por su naturaleza no son más que proteínas. Ejemplos de tales polipéptidos son los siguientes: miosina, actina, cinesina y otros.

Es evidente que las funciones de las proteínas en el cuerpo humano y en otros seres vivos son muy numerosas e importantes. Esto confirma una vez más que sin los compuestos que estamos considerando la vida en nuestro planeta es imposible.

Función protectora de las proteínas.

Los polipéptidos pueden proteger contra diversas influencias: químicas, físicas y biológicas. Por ejemplo, si el cuerpo se ve amenazado por un virus o una bacteria de naturaleza extraña, las inmunoglobulinas (anticuerpos) entran en batalla con ellos y desempeñan una función protectora.

Si hablamos de efectos físicos, entonces, por ejemplo, la fibrina y el fibrinógeno, que intervienen en la coagulación de la sangre, desempeñan un papel importante.

Proteínas alimentarias

Los tipos de proteínas dietéticas son los siguientes:

• completo: aquellos que contienen todos los aminoácidos necesarios para el cuerpo;
• inferiores: aquellos que contienen una composición de aminoácidos incompleta.

Sin embargo, ambos son importantes para el cuerpo humano. Especialmente el primer grupo. Toda persona, especialmente durante los períodos de desarrollo intensivo (infancia y adolescencia) y pubertad, debe mantener un nivel constante de proteínas en sí misma. Después de todo, ya hemos examinado las funciones que realizan estas asombrosas moléculas y sabemos que prácticamente ni un solo proceso, ni una sola reacción bioquímica dentro de nosotros está completa sin la participación de polipéptidos.

Por eso es necesario consumir cada día la cantidad diaria de proteínas, que están contenidas en los siguientes productos:

• huevo;
• leche;
• requesón;
• carne y pescado;
• frijoles;
• frijoles;
• maní;
• trigo;
• avena;
• lentejas y otros.

Si consume 0,6 g de polipéptido al día por kg de peso, a una persona nunca le faltarán estos compuestos. Si durante mucho tiempo el cuerpo no recibe suficientes proteínas necesarias, se produce una enfermedad llamada falta de aminoácidos. Esto conduce a graves trastornos metabólicos y, como consecuencia, a muchas otras dolencias.

Proteínas en una jaula

Dentro de la unidad estructural más pequeña de todos los seres vivos, la célula, también hay proteínas. Además, allí realizan casi todas las funciones anteriores. En primer lugar, se forma el citoesqueleto de la célula, que consta de microtúbulos y microfilamentos. Sirve para mantener la forma y para el transporte interno entre orgánulos. Varios iones y compuestos se mueven a lo largo de moléculas de proteínas, como canales o rieles.

Es importante el papel de las proteínas sumergidas en la membrana y ubicadas en su superficie. Aquí realizan funciones tanto de receptor como de señalización y participan en la construcción de la propia membrana. Hacen guardia, lo que significa que desempeñan un papel protector. ¿Qué tipos de proteínas de una célula se pueden clasificar en este grupo? Hay muchos ejemplos, aquí tienes algunos.

1. Actina y miosina.
2. Elastina.
3. Bordillo.
4. Colágeno.
5. Tubulina.
6. Hemoglobina.
7. Insulina.
8. Transcobalamina.
9. Transferrina.
10. Albumen.

En total, hay varios cientos de diferentes que se mueven constantemente dentro de cada célula.

Tipos de proteínas en el cuerpo.

Por supuesto, existe una gran variedad de ellos. Si intentamos dividir de alguna manera todas las proteínas existentes en grupos, podemos terminar con algo como esta clasificación.

En general, se pueden tomar muchas características como base para clasificar las proteínas que se encuentran en el cuerpo. Aún no hay ninguno.

enzimas

Catalizadores biológicos de naturaleza proteica, que aceleran significativamente todos los procesos bioquímicos en curso. El intercambio normal es imposible sin estas conexiones. Todos los procesos de síntesis y descomposición, ensamblaje de moléculas y su replicación, traducción y transcripción, entre otros, se llevan a cabo bajo la influencia de un tipo específico de enzima. Ejemplos de estas moléculas son:

• oxidorreductasas;
• transferasas;
• catalasa;
• hidrolasas;
• isomerasas;
• liasas y otros.

Hoy en día, las enzimas también se utilizan en la vida cotidiana. Por lo tanto, en la producción de detergentes en polvo, a menudo se utilizan las llamadas enzimas, que son catalizadores biológicos. Mejoran la calidad del lavado si se observan las condiciones de temperatura especificadas. Se adhiere fácilmente a las partículas de suciedad y las elimina de la superficie de los tejidos.

Sin embargo, debido a su naturaleza proteica, las enzimas no pueden tolerar el agua demasiado caliente ni la proximidad a fármacos alcalinos o ácidos. De hecho, en este caso se producirá el proceso de desnaturalización.