Intercambio de gases en los pulmones y transporte de gases en la sangre. Transporte de gases en la sangre Regulación de la formación de glóbulos rojos

Ardillas (proteínas, polipéptidos) son los biopolímeros más numerosos, diversos y de suma importancia. Las moléculas de proteínas contienen átomos de carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno y, a veces, azufre, fósforo y hierro.

Los monómeros proteicos son aminoácidos, que (que tiene grupos carboxilo y amino) tiene las propiedades de un ácido y una base (anfotérnica).

Gracias a esto, los aminoácidos pueden conectarse entre sí (su número en una molécula puede llegar a varios cientos). En este sentido, las moléculas de proteínas son de gran tamaño y se denominan macromoléculas.

Estructura de una molécula de proteína.

Bajo estructura de una molécula de proteína comprender su composición de aminoácidos, la secuencia de monómeros y el grado de torsión de la molécula de proteína.

Solo hay 20 tipos de aminoácidos diferentes en las moléculas de proteínas y se crea una gran variedad de proteínas debido a sus diferentes combinaciones.

• La secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica es estructura primaria de la proteína(es exclusivo de cualquier proteína y determina su forma, propiedades y funciones). La estructura primaria de una proteína es exclusiva de cualquier tipo de proteína y determina la forma de su molécula, sus propiedades y funciones.
• Una molécula de proteína larga se pliega y primero adquiere la apariencia de una espiral como resultado de la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos -CO y -NH de diferentes residuos de aminoácidos de la cadena polipeptídica (entre el carbono del grupo carboxilo de uno aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de otro aminoácido). Esta espiral es estructura secundaria de proteína.
• Estructura terciaria de la proteína.- "empaquetamiento" espacial tridimensional de la cadena polipeptídica en la forma glóbulos(pelota). La fuerza de la estructura terciaria está garantizada por una variedad de enlaces que surgen entre los radicales de aminoácidos (enlaces hidrófobos, de hidrógeno, iónicos y disulfuro S-S).
• Algunas proteínas (por ejemplo, la hemoglobina humana) tienen Estructura cuaternaria. Surge como resultado de la combinación de varias macromoléculas con estructura terciaria en un complejo complejo. La estructura cuaternaria se mantiene unida mediante enlaces iónicos, de hidrógeno e hidrófobos débiles.

La estructura de las proteínas puede verse alterada (sometida a desnaturalización) cuando se calienta, se trata con ciertos productos químicos, se irradia, etc. Con una exposición débil, solo la estructura cuaternaria se desintegra, con una exposición más fuerte, la terciaria y luego la secundaria, y la proteína permanece en forma de cadena polipeptídica. Como resultado de la desnaturalización, la proteína pierde su capacidad para realizar su función.

La alteración de las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias es reversible. Este proceso se llama renaturalización.

La destrucción de la estructura primaria es irreversible.

Además de las proteínas simples que consisten únicamente en aminoácidos, también existen proteínas complejas, que pueden incluir carbohidratos ( glicoproteínas), grasas ( lipoproteínas), ácidos nucleicos ( nucleoproteínas) y etc.

Funciones de las proteínas

• Función catalítica (enzimática). Proteínas especiales - enzimas- capaz de acelerar reacciones bioquímicas en las células decenas y cientos de millones de veces. Cada enzima acelera una y sólo una reacción. Las enzimas contienen vitaminas.

• Función estructural (construcción)- una de las funciones principales de las proteínas (las proteínas forman parte de las membranas celulares; la proteína queratina forma el cabello y las uñas; las proteínas de colágeno y elastina forman cartílagos y tendones).

• Función de transporte- las proteínas proporcionan transporte activo de iones a través de las membranas celulares (proteínas de transporte en la membrana externa de las células), transporte de oxígeno y dióxido de carbono (hemoglobina sanguínea y mioglobina en los músculos), transporte de ácidos grasos (las proteínas del suero sanguíneo contribuyen a la transferencia de lípidos y ácidos grasos, diversas sustancias biológicamente activas).

• Función de señal. La recepción de señales del entorno externo y la transmisión de información al interior de la célula se produce gracias a proteínas integradas en la membrana que son capaces de cambiar su estructura terciaria en respuesta a la acción de factores ambientales.
• Función contráctil (motora)- proporcionado por proteínas contráctiles: actina y miosina (gracias a las proteínas contráctiles, los cilios y flagelos se mueven en los más simples, los cromosomas se mueven durante la división celular, los músculos se contraen en organismos multicelulares y se mejoran otros tipos de movimiento en los organismos vivos).

• Función protectora- los anticuerpos proporcionan protección inmune al cuerpo; El fibrinógeno y la fibrina protegen al cuerpo de la pérdida de sangre formando un coágulo de sangre.

• Función reguladora inherente a las proteínas - hormonas(¡No todas las hormonas son proteínas!). Mantienen concentraciones constantes de sustancias en la sangre y las células, participan en el crecimiento, la reproducción y otros procesos vitales (por ejemplo, la insulina regula el azúcar en sangre).
• Función energética- durante el ayuno prolongado, las proteínas se pueden utilizar como fuente adicional de energía después de consumir carbohidratos y grasas (con la descomposición completa de 1 g de proteína en productos finales, se liberan 17,6 kJ de energía). Los aminoácidos liberados cuando se descomponen las moléculas de proteínas se utilizan para construir nuevas proteínas.

Sólo una pequeña parte del O 2 (alrededor del 2%) transportado por la sangre se disuelve en el plasma. La mayor parte se transporta en forma de un enlace débil con la hemoglobina, que en los vertebrados está contenida en los glóbulos rojos. Las moléculas de este pigmento respiratorio incluyen una proteína específica de cada especie: globina y el grupo protésico, igualmente construido en todos los animales, es hemo, que contiene hierro ferroso (Fig. 10.27).

Adición de oxígeno a la hemoglobina. (oxigenación de la hemoglobina) ocurre sin un cambio en la valencia del hierro, es decir, sin transferencia de electrones, que caracteriza la verdadera oxidación. Sin embargo, la hemoglobina unida al oxígeno suele denominarse oxidada (más correctamente: oxihemoglobina), y el que renunció al oxígeno se recupera (más correctamente: desoxihemoglobina).

1 g de hemoglobina pueden unirse a 1,36 ml de gas O 2 (a presión atmosférica normal). Considerando, por ejemplo, que la sangre humana contiene aproximadamente 150 g/l de hemoglobina, 100 ml de sangre pueden transportar aproximadamente 21 ml de O 2. Este es el llamado Capacidad de oxígeno de la sangre. La oxigenación de la hemoglobina (es decir, el porcentaje en que se utiliza la capacidad de oxígeno de la sangre) depende de la presión parcial de 0 2 en el ambiente con el que la sangre entra en contacto. Esta dependencia se describe curva de disociación de oxihemoglobina(Figura 10.28). Complejo S La forma de esta curva se explica por el efecto cooperativo de las cuatro cadenas polipeptídicas de la hemoglobina, cuyas propiedades de unión al oxígeno (afinidad por el O2) son diferentes.

Gracias a esta característica, la sangre venosa, que pasa por los capilares pulmonares (alveolar P O2 cae en la parte superior de la curva), se oxigena casi por completo y la sangre arterial en los capilares tisulares (donde Po 2 corresponde a la parte más pronunciada de la curva) libera efectivamente O 2. Promueve la liberación de oxígeno.

La curva de disociación de la oxihemoglobina se desplaza hacia la derecha al aumentar la temperatura y al aumentar la concentración de iones de hidrógeno en el medio, lo que, a su vez, depende de la Pco 2. (Efecto Verigo-Bohr). Por lo tanto, se crean las condiciones para una liberación más completa de oxígeno por parte de la oxihemoglobina en los tejidos, especialmente donde la tasa metabólica es mayor, por ejemplo en los músculos que trabajan. Sin embargo, en la sangre venosa una parte mayor o menor (del 40 al 70%) de la hemoglobina permanece en forma oxigenada. Entonces, en una persona, cada 100 ml de sangre proporciona 5-6 ml de O2 a los tejidos (el llamado diferencia arteriovenosa de oxígeno) y, naturalmente, se enriquecen con oxígeno en los pulmones en la misma cantidad.

La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se mide por la presión parcial de oxígeno a la que la hemoglobina está saturada al 50%. (Pág. 50) en humanos normalmente es de 26,5 mmHg. Arte. para sangre arterial. Parámetro 50 rands Refleja la capacidad del pigmento respiratorio para unir oxígeno. Este parámetro es mayor para la hemoglobina de los animales que viven en un ambiente pobre en oxígeno, así como para los llamados hemoglobina fetal, que está contenido en la sangre del feto, que recibe oxígeno de la sangre de la madre a través de la barrera placentaria.

Si un animal tiene sistema circulatorio, hay un transportador de oxígeno en la sangre. En estado disuelto, una persona tiene sólo un 2% de oxígeno en la sangre arterial.

Todos los pigmentos portadores de oxígeno son compuestos organometálicos, la mayoría contienen Fe, algunos contienen Cu.

Las hemoglobinas son porfirinas de hierro (hemo) unidas a globina (proteína). La hemoglobina en humanos y mamíferos siempre se encuentra en células sanguíneas especializadas, los eritrocitos. Se han identificado más de 90 tipos de hemoglobina, que se diferencian en sus componentes proteicos. La molécula de hemoglobina consta de varios monómeros, cada uno de los cuales contiene un hemo conectado a la globina. En los seres humanos, la hemoglobina contiene 4 de estos monómeros. La mioglobina contiene sólo 1 hemo.

Químicamente, el hemo es una protoporfirina que consta de 4 anillos de pirrol con un átomo de hierro en el centro.

La oxigenación de la hemoglobina es la adición reversible de oxígeno al hierro ferroso (ferroso) en cantidades que dependen de la tensión de oxígeno en el espacio circundante.

Se añade oxígeno a cada uno de los átomos de hierro según la ecuación de equilibrio.

Formalmente, en esta reacción no hay cambios en la valencia del hierro. Sin embargo, la oxigenación va acompañada de una transferencia parcial de un electrón del hierro ferroso al oxígeno, y el oxígeno se reduce parcialmente.

El hierro hemo puede tener un valor de valencia diferente durante la formación de metahemoglobina, cuando el Fe cambia de valencia y se vuelve trivalente. En este caso, con una verdadera oxidación del hierro, la hemoglobina pierde su capacidad de transportar oxígeno.

El hemo de la molécula de hemoglobina es capaz de unir otras moléculas. Si se le añade dióxido de carbono, se llama carbohemoglobina. Cuando se agrega monóxido de carbono al hemo, se forma carboxihemoglobina. La afinidad de la hemoglobina por el CO es 300 veces mayor que por el O 2. Por tanto, la intoxicación por monóxido de carbono es muy peligrosa. Si el aire inhalado contiene un 1% de CO, los mamíferos y las aves pueden morir.

La sangre arterial está saturada de oxígeno entre un 96 y un 97%. Este proceso se produce muy rápidamente, en apenas un cuarto de segundo en los capilares alveolares.

En la literatura, se acostumbra evaluar el contenido de oxígeno en la sangre según el indicador. capacidad de oxigeno en sangre.

La capacidad de oxígeno de la sangre es la cantidad máxima de oxígeno que pueden absorber 100 ml de sangre.

Dado que el 96% del oxígeno está combinado con la hemoglobina, la capacidad de oxígeno de la sangre está determinada por este pigmento. Se sabe que la capacidad de unión de oxígeno de 1 g de hemoglobina está determinada por el valor de 1,34 - 1,36 ml de O 2, a presión atmosférica normal. Esto significa que con un contenido en sangre de 15 g% Hb (y esto está cerca del promedio), la capacidad de oxígeno es de 1,34´15@20 por ciento en volumen, es decir, por cada 20 ml de O 2 por cada 100 ml de sangre. , o 200 ml Aproximadamente 2 por litro de sangre. 5 litros de sangre (la capacidad total de oxígeno de un individuo que tiene 5 litros de sangre en el sistema circulatorio) contienen 1 litro de oxígeno.

La reacción de oxigenación de la hemoglobina es reversible.

HHb 4 +4O 2 = HHb 4 (O 2) 4

O más simple Hb+O 2 = HbO 2

Resultó que en la práctica es más conveniente analizar este proceso trazando la dependencia de la concentración de HbO 2 en la muestra de la presión/tensión parcial de oxígeno. Cuanto más oxígeno hay en el medio ambiente, más se desplaza el equilibrio de la reacción hacia la oxigenación y viceversa.

Cada valor de PO 2 corresponde a un determinado porcentaje de HbO 2. Con los valores de PO 2 característicos de la sangre arterial, casi toda la hemoglobina se oxida. En los tejidos periféricos, a valores bajos de tensión de oxígeno, aumenta la velocidad de su disociación en oxígeno y hemoglobina.

La curva de disociación de la hemoglobina está disponible en todos los libros de texto.

El análisis de la curva de disociación de la oxihemoglobina muestra que cuando la tensión de oxígeno en el ambiente es de 60 a 100 mm Hg. (las condiciones de la llanura y el ascenso de una persona a una altura de hasta 2 kilómetros) la saturación de oxígeno en la sangre se produce por completo. En los tejidos, la liberación de oxígeno también se produce satisfactoriamente, con tensiones de oxígeno de aproximadamente 20 mm Hg.

En otras palabras, la naturaleza de la curva proporciona información sobre las propiedades del sistema de transporte.

La disociación de la oxihemoglobina depende no sólo de la presión parcial de oxígeno en los tejidos, sino también de otras condiciones. Cuando el dióxido de carbono ingresa a la sangre desde los tejidos, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye y la curva de disociación se desplaza hacia la derecha. Este es un efecto directo de Verigo-Bohr. El efecto Verigo-Bohr mejora la disociación de la oxihemoglobina en los tejidos. El efecto contrario se observa en los pulmones, donde la liberación de dióxido de carbono conduce a una saturación más completa de la hemoglobina con oxígeno. El efecto no se debe al CO 2 en sí, sino a la acidificación del medio ambiente durante la formación de ácido carbónico (o la acumulación de ácido láctico en los músculos que trabajan activamente).

La mayor parte del oxígeno del cuerpo de los mamíferos se transporta a la sangre en forma de un compuesto químico con la hemoglobina. El oxígeno libre disuelto en la sangre es sólo del 0,3%. La reacción de oxigenación, la conversión de desoxihemoglobina en oxihemoglobina, que ocurre en los glóbulos rojos de los capilares de los pulmones, se puede escribir de la siguiente manera:

HB + 4O 2 ⇄ HB(O 2) 4

Esta reacción ocurre muy rápidamente: el tiempo de media saturación de la hemoglobina con oxígeno es de aproximadamente 3 milisegundos. La hemoglobina tiene dos propiedades sorprendentes que le permiten ser un portador de oxígeno ideal. La primera es la capacidad de absorber oxígeno y la segunda es liberarlo. Resulta La capacidad de la hemoglobina para fijar y liberar oxígeno depende de la tensión de oxígeno en la sangre. Intentemos representar gráficamente la dependencia de la cantidad de hemoglobina oxigenada de la tensión de oxígeno en la sangre, y luego podremos descubrir: en qué casos la hemoglobina agrega oxígeno y en cuáles lo libera. La hemoglobina y la oxihemoglobina absorben los rayos de luz de forma diferente, por lo que su concentración puede determinarse mediante métodos espectrométricos.

El gráfico que refleja la capacidad de la hemoglobina para unirse y liberar oxígeno se llama "curva de disociación de la oxihemoglobina". El eje de abscisas de este gráfico muestra la cantidad de oxihemoglobina como porcentaje de la hemoglobina total en la sangre y el eje de ordenadas muestra la tensión de oxígeno en la sangre en mmHg. Arte.

Figura 9A. Curva de disociación de oxihemoglobina normal

Consideremos el gráfico de acuerdo con las etapas del transporte de oxígeno: el punto más alto corresponde a la tensión de oxígeno que se observa en la sangre de los capilares pulmonares: 100 mm Hg. (la misma cantidad que en el aire alveolar). El gráfico muestra que a este voltaje, toda la hemoglobina se transforma en oxihemoglobina: está completamente saturada de oxígeno. Intentemos calcular cuánto oxígeno se une a la hemoglobina. Un mol de hemoglobina puede unir 4 moles. o 2, y 1 gramo de Hb se une idealmente a 1,39 ml de O 2, pero en la práctica 1,34ml. Con una concentración de hemoglobina en la sangre, por ejemplo, 140 g/litro, la cantidad de oxígeno unido será 140 × 1,34 = 189,6 ml/litro de sangre. La cantidad de oxígeno que la hemoglobina puede unir si está completamente saturada se llama capacidad de oxígeno en sangre (BOC). En nuestro caso, KEK = 189,6 ml.

Prestemos atención a una característica importante de la hemoglobina: cuando la tensión de oxígeno en la sangre disminuye a 60 mm Hg, la saturación permanece prácticamente sin cambios; casi toda la hemoglobina está presente en forma de oxihemoglobina. Esta característica le permite captar la máxima cantidad posible de oxígeno cuando su contenido en el medio ambiente disminuye (por ejemplo, a una altitud de hasta 3000 metros).

La curva de disociación tiene forma de S, lo que se debe a las peculiaridades de la interacción del oxígeno con la hemoglobina. La molécula de hemoglobina se une a 4 moléculas de oxígeno en etapas. La unión de la primera molécula aumenta drásticamente la capacidad de unión, y la segunda y tercera moléculas hacen lo mismo. Este efecto se llama acción cooperativa del oxígeno.

La sangre arterial ingresa a la circulación sistémica y llega a los tejidos. La tensión de oxígeno en los tejidos, como puede verse en la Tabla 2, oscila entre 0 y 20 mm Hg. Art., una pequeña cantidad de oxígeno físicamente disuelto se difunde hacia los tejidos y su tensión en la sangre disminuye. Una disminución de la tensión de oxígeno se acompaña de la disociación de la oxihemoglobina y la liberación de oxígeno. El oxígeno liberado del compuesto se disuelve físicamente y puede difundirse en el tejido a lo largo de un gradiente de voltaje. En el extremo venoso del capilar, la tensión de oxígeno es de 40 mm Hg, lo que corresponde aproximadamente a un 73% de saturación de hemoglobina. La parte pronunciada de la curva de disociación corresponde a la tensión normal de oxígeno para los tejidos corporales: 35 mmHg o menos.

Por tanto, la curva de disociación de la hemoglobina refleja la capacidad de la hemoglobina para aceptar oxígeno si la tensión de oxígeno en la sangre es alta y liberarlo cuando la tensión de oxígeno disminuye.

La transición del oxígeno a los tejidos se produce por difusión y está descrita por la ley de Fick y, por tanto, depende del gradiente de tensión de oxígeno.

Puede averiguar cuánto oxígeno extrae el tejido. Para hacer esto, es necesario determinar la cantidad de oxígeno en la sangre arterial y en la sangre venosa que fluye desde un área determinada. La sangre arterial, según pudimos calcular (KEK), contiene entre 180 y 200 ml. oxígeno. La sangre venosa en reposo contiene unos 120 ml. oxígeno. Intentemos calcular la tasa de utilización de oxígeno: 180 ml. - 120 ml. = 60 ml.es la cantidad de oxígeno extraído por los tejidos, 60 ml./180 ´ 100 = 33%. En consecuencia, la tasa de utilización de oxígeno es del 33% (normalmente del 25 al 40%). Como puede verse en estos datos, los tejidos no utilizan todo el oxígeno. Normalmente, se administran aproximadamente 1000 ml a los tejidos en un minuto. oxígeno. Cuando se tiene en cuenta la tasa de recuperación, queda claro que se recuperan entre 250 y 400 ml de tejido. oxígeno por minuto, el resto del oxígeno regresa al corazón como parte de la sangre venosa. Con un trabajo muscular intenso, la tasa de utilización aumenta al 50-60%.

Sin embargo, la cantidad de oxígeno que reciben los tejidos depende no sólo de la tasa de utilización. Cuando las condiciones cambian en el ambiente interno y en los tejidos donde se produce la difusión de oxígeno, las propiedades de la hemoglobina pueden cambiar. Un cambio en las propiedades de la hemoglobina se refleja en el gráfico y se denomina "desplazamiento de curva". Observemos un punto importante en la curva: el punto de media saturación de la hemoglobina con oxígeno se observa a una tensión de oxígeno de 27 mm Hg. Art., a este voltaje, el 50% de la hemoglobina se encuentra en forma de oxihemoglobina, el 50% en forma de desoxihemoglobina, por lo tanto el 50% del oxígeno unido está libre (aproximadamente 100 ml/l). Si aumenta la concentración de dióxido de carbono, iones de hidrógeno y la temperatura en el tejido, entonces la curva se desplaza hacia la derecha. En este caso, el punto de media saturación se moverá a valores más altos de tensión de oxígeno, ya a un voltaje de 40 mmHg. Arte. Se liberará el 50% del oxígeno (Figura 9B). La hemoglobina en el tejido que trabaja intensamente liberará oxígeno más fácilmente. Los cambios en las propiedades de la hemoglobina se deben a las siguientes razones: acidificación ambiente como resultado de un aumento en la concentración de dióxido de carbono actúa de dos maneras: 1) un aumento en la concentración de iones de hidrógeno promueve la liberación de oxígeno por la oxihemoglobina porque los iones de hidrógeno se unen más fácilmente a la desoxihemoglobina, 2) unión directa de carbono el dióxido a la parte proteica de la molécula de hemoglobina reduce su afinidad por el oxígeno; aumentando la concentración de 2,3-difosfoglicerato, que aparece durante el proceso de glucólisis anaeróbica y también se integra en la parte proteica de la molécula de hemoglobina y reduce su afinidad por el oxígeno.

Se observa un desplazamiento de la curva hacia la izquierda, por ejemplo, en el feto, cuando se detecta una gran cantidad de hemoglobina fetal en la sangre.

Figura 9 B. Impacto de los cambios en los parámetros ambientales internos