ВИДОВЕ И КЛАСОВЕ Преди да преминем от общности към видове, трябва да обсъдим някои проблеми на класификацията: трудно е да се говори за произхода на видовете, без да се реши какво е видът. Дарвин също призова за спиране на досадния дебат за видовете, но не посочи как да стане това, тъй като той

5.2. Свойства на тактилното възприятие Усещането за допир и натиск върху кожата е доста точно локализирано от човек в определена област от повърхността на кожата. Тази локализация се развива и консолидира в онтогенезата с участието на зрението и проприоцепцията.

3. Молекули на имуноглобулините Молекулата на антитялото - имуноглобулин (IG) се състои от четири полипептидни вериги - две еднакви големи (тежки) и две еднакви по-малки (леки), свързани помежду си чрез S - S-мостове. Спецификата на взаимодействието на IG молекулата с

4. Имуноглобулинови гени Преди всичко трябва да разгледаме как IG гените са организирани в бъдещите лимфоцити, преди тези клетки да започнат да се различават една от друга, т.е. преди да се формират техните различни клонове. Очевидно е, че IG гените са организирани по същия начин във всички останали

Таблица 4. Морфологични класове на вируси (според G. Schlegel,

3.3. Свойства на генетичната информация Един от основателите на съвременната генетика, изключителният датски учен В. Йохансен, предложи основни генетични термини: ген, алел, генотип, фенотип. Въвеждането на термина "алел" ни позволява да дефинираме генотипа като

Имуноглобулините, в зависимост от структурните характеристики на постоянните участъци на тежките вериги, се разделят на 5 основни класа: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Всеки клас имуноглобулини се характеризира с определени свойства и функции. Имуноглобулин G(молекулно тегло 160 000) съставлява около 80% от всички човешки и животински имуноглобулини. Той се съдържа не само в интраваскуларното русло, но лесно прониква от екстраваскуларните пространства, където изпълнява най-важната защитна функция, благодарение на токсинонеутрализиращата, вирусонеутрализиращата, опсонизиращата и бактерицидната активност на свързаните с него антитела.

IgG е особено важен при деца през първите седмици от живота, когато антителата от този клас са основните защитни фактори. По това време способността на IgG да преминава през клетъчните мембрани осигурява проникването на майчините IgG антитела през плацентарната бариера, а по време на кърмене - проникването на млечните IgG антитела през чревната лигавица на новороденото.

Имуноглобулин А(молекулно тегло 170 000) - съставлява около 16% от серумните имуноглобулини и се среща като мономер (80%), димер (9S), тример (1 IS) и по-големи полимери.

Серумният IgA при хора представлява по-малко от 50% от общия IgA пул. В допълнение към кръвния серум, той се съдържа в секретите на чревния и дихателния тракт, слъзната течност и млякото. Антителата от този клас предпазват лигавиците от различни патогенни микроорганизми, алергени и автоантигени.

Установено е, че IgA функционира главно на повърхността на лигавиците, които са в постоянен контакт с различни антигени. Това свойство на IgA антителата инхибира развитието на хронични локални възпалителни процеси. Свързвайки се с антигени, IgA антителата забавят адхезията им към повърхността на епителните клетки и предотвратяват проникването им във вътрешната среда на тялото. За разлика от IgG и IgM антителата, IgA антителата не са в състояние да активират комплемента по класическия път и не предизвикват освобождаване на възпалителни медиатори, когато реагират с хипертония.

Имуноглобулин М(молекулно тегло 950 000) представлява 5-10% от общото количество имуноглобулини, а концентрацията му в серума достига 1 g/l.

Към днешна дата са идентифицирани 2 подкласа IgM, три четвърти от които присъстват в съдовото легло. Тъй като е петвалентен, IgM реагира предимно с неразтворими антигени (аглутинация). В този случай активирането на комплемента допринася за проявата на цитотоксични ефекти.

IgM антителата включват, например, изохемаглутинини, класически ревматоиден фактор, антитела, открити в реакцията на Васерман, повечето естествени антитела, особено срещу грам-отрицателни бактерии.

IgM се нарича още макроглобулин, тъй като е полимер и се състои от пет четириверижни субединици (фиг. 2).

IgM антителата се появяват на първия етап от имунния отговор и се намират главно в съдовото легло. Поради това те имат важна защитна роля по време на бактериемия, в ранните стадии на различни инфекциозни процеси.

Имуноглобулин D(молекулно тегло 160 000) съставлява само 0,2% от серумните имуноглобулини. IgD беше открит като парапротеин при пациент с миелом. Основната функция, очевидно, е, че на определен етап IgD действа като антигенен рецептор на В лимфоцита. По време на бременност и при приемане на орални контрацептиви концентрацията на IgD в кръвния серум може почти да се удвои. Установено е също, че антитела срещу пеницилин, антиинсулинови антитела при пациенти с диабет и някои други автоантитела могат да бъдат свързани с IgD.

Имуноглобулин Е(молекулно тегло 190 000) присъства в серума в най-ниска концентрация (0,00002-0,0002 g/l). Въпреки това, IgE има висока биологична активност, цитофилност, т.е. способността да се прикрепя към клетки (мастоцити и базофили), което води до тяхната дегранулация, освобождаване на азоактивни амини, които са отговорни за проявата на бронхиална астма, сенна хрема и други алергични заболявания. Нивото на IgE се повишава значително при някои инфекции, особено при хелминтни инвазии. В момента има два вида IgE (общи и специфични).

IgE включва антитела от типа реагин. IgE не преминава през плацентата, не фиксира комплемента и не толерира пасивна анафилаксия.

Ориз. 11. Структура на молекулата на IgM

Антитела- имуноглобулини, произведени от В-лимфоцити (плазмени клетки). Имуноглобулиновите мономери се състоят от две тежки (H-верига) и две леки (L-верига) полипептидни вериги, свързани с дисулфидна връзка. Тези вериги имат постоянни (C) и променливи (V) области. Папаинът разделя имуноглобулиновата молекула на два идентични антиген-свързващи фрагмента - Страхотно(свързване на фрагментен анлиген) и ФК(Fragmenl crislalhzable). Въз основа на вида на тежката верига има 5 класа имуноглобулини IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Те се състоят от полипептидни вериги. Има четири структури в имуноглобулиновата молекула:

1) първичен – това е последователност от определени аминокиселини. Изграден е от нуклеотидни триплети, генетично е детерминиран и определя основните последващи структурни особености;

2) вторичен (определя се от конформацията на полипептидните вериги);

3) третичен (определя характера на местоположението на отделните участъци от веригата, които създават пространствена картина);

4) кватернер. Биологично активен комплекс възниква от четири полипептидни вериги. Веригите по двойки имат еднаква структура.

Повечето имуноглобулинови молекули са съставени от две тежки (H) вериги и две леки (L) вериги, свързани с дисулфидни връзки. Леките вериги се състоят от две k-вериги или две l-вериги. Тежките вериги могат да бъдат един от пет класа (IgA, IgG, IgM, IgD и IgE).

Всяка верига има две секции:

1) постоянен. Остава постоянен в аминокиселинната последователност и антигенност в рамките на даден клас имуноглобулини;

2) променлива. Характеризира се с голяма вариабилност в аминокиселинната последователност; в тази част от веригата протича реакцията на съединението с антигена.

Всяка молекула IgG се състои от две свързани вериги, краищата на които образуват две антиген-свързващи места. Вариабилният регион на всяка верига съдържа хипервариабилни региони: три в леките вериги и четири в тежките вериги. Вариациите на аминокиселинната последователност в тези хиперпроменливи области определят специфичността на антитялото. При определени условия тези хиперпроменливи области могат да действат и като антигени (идиотипове).

Не може да има по-малко от два антиген-свързващи центъра в имуноглобулинова молекула, но единият може да бъде обвит вътре в молекулата - това е непълно антитяло. Той блокира антигена, така че да не може да се свърже с пълни антитела.

По време на ензимното разграждане на имуноглобулините се образуват следните фрагменти:

1) Fc фрагментът съдържа участъци от двете постоянни части; няма свойството на антитяло, но има афинитет към комплемента;

2) Fab фрагментът съдържа лека верига и част от тежка верига с едно антиген-свързващо място; има свойството на антитяло;

3) F(ab)T2 фрагментът се състои от два взаимно свързани Fab фрагмента.

Други класове имуноглобулини имат същата основна структура. Изключение прави IgM: той е пентамер (състои се от пет основни единици, свързани в Fc краищата), а IgA е димер.

3.2 Класове имуноглобулини, техните функции

Има пет класа имуноглобулини при хората.

1. Имуноглобулини Gса мономери, които включват четири подкласа (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), които се различават един от друг по аминокиселинен състав и антигенни свойства. Антителата от подкласовете IgG1 и IgG4 специфично се свързват чрез Fc фрагменти към патогена (имунна опсонизация) и благодарение на Fc фрагментите те взаимодействат с Fc рецепторите на фагоцитите, насърчавайки фагоцитозата на патогена. IgG4 участва в алергичните реакции и не е в състояние да фиксира комплемента.

Свойства на имуноглобулините G:

1) играят основна роля в хуморалния имунитет при инфекциозни заболявания;

2) проникват в плацентата и образуват антиинфекциозен имунитет при новородени;

3) са в състояние да неутрализират бактериалните екзотоксини, да фиксират комплемента и да участват в реакцията на утаяване.

2. Имуноглобулините М включват два подкласа: IgM1 и IgM2.

Свойства на имуноглобулини М:

1) не проникват през плацентата;

2) се появяват в плода и участват в антиинфекциозната защита;

3) способни да аглутинират бактерии, да неутрализират вируси и да активират комплемента;

4) играят важна роля в елиминирането на патогена от кръвния поток и активирането на фагоцитозата;

5) се образуват в ранните стадии на инфекциозния процес;

6) се характеризират с висока активност в реакциите на аглутинация, лизис и свързване на ендотоксини на грам-отрицателни бактерии.

3. Имуноглобулини Аса секреторни имуноглобулини, които включват два подкласа: IgA1 и IgA2. IgA съдържа секреторен компонент, състоящ се от няколко полипептида, което повишава устойчивостта на IgA към действието на ензимите.

Свойства на имуноглобулини А:

2) участват в местния имунитет;

3) предотвратяват прикрепването на бактерии към лигавицата;

4) неутрализира ентеротоксина, активира фагоцитозата и допълва.

4. Имуноглобулини Е– това са мономери, чието съдържание в кръвния серум е незначително. По-голямата част от алергичните антитела - реагини - принадлежат към този клас. Нивата на IgE се повишават значително при хора, които страдат от алергии и са заразени с хелминти. IgE се свързва с Fc рецепторите на мастоцитите и базофилите.

Свойства на имуноглобулините Е: при контакт с алерген се образуват мостове, което е съпроводено с освобождаване на биологично активни вещества, предизвикващи незабавни алергични реакции.

5. Имуноглобулини D- това са мономери. Те функционират предимно като мембранни рецептори за антиген. Плазмените клетки, които секретират IgD, са локализирани главно в сливиците и аденоидната тъкан.

Свойства на имуноглобулините D:

1) участват в развитието на местния имунитет;

2) имат антивирусна активност;

3) активиране на комплемента (в редки случаи);

4) участват в диференциацията на В-клетките, допринасят за развитието на антиидиотипен отговор;

5) участват в автоимунни процеси.

Имуноглобулините се разделят на класове в зависимост от структурата, свойствата и антигенните характеристики на техните тежки вериги. Леките вериги в имуноглобулиновите молекули са представени от два изотипа - ламбда (λ) и капа (κ), които се различават по химичния състав както на вариабилните, така и на постоянните области, по-специално наличието на модифицирана аминогрупа в М-края на k-верига. Те са еднакви за всички класове. Тежките вериги на имуноглобулините са разделени на 5 изотипа (γ, μ, α, δ, ε), които определят принадлежността им към един от петте класа имуноглобулини: G, M, A, D, E, съответно. Те се различават един от друг по структура, антигенни и други свойства.

По този начин молекулите на различни класове имуноглобулини включват леки и тежки вериги, които принадлежат към различни изотипни варианти на имуноглобулини.

Наред с тях съществуват алотипни варианти (алотипове) на имуноглобулини, които носят индивидуални антигенни генетични маркери, които служат за тяхната диференциация.

Наличието на антиген-свързващ сайт, специфичен за всеки имуноглобулин, образуван от хиперпроменливите домени на леките и тежките вериги, определя техните различни антигенни свойства. Тези различия формират основата за разделянето на имуноглобулините на идиотипове. Натрупването на всякакви антитела, които носят в структурата на своите активни центрове нови за организма антигенни епитопи (идиотипове), води до индуциране на имунен отговор към тях с образуването на антитела, наречени антиидиотипни.

Свойства на имуноглобулините

Молекулите на имуноглобулини от различни класове са изградени от едни и същи мономери, имащи две тежки и две леки вериги, които могат да се комбинират в ди- и полимери.

Мономерите включват имуноглобулини G и E, пентамерите включват IgM, а IgA могат да бъдат представени от мономери, димери и тетрамери. Мономерите са свързани помежду си чрез така наречената свързваща верига или j-верига.

Имуноглобулините от различни класове се различават един от друг по биологични свойства. На първо място, това се отнася до способността им да свързват антигени. В тази реакция мономерите на IgG и IgE включват две антиген-свързващи места (активни центрове), които определят двувалентността на антителата. В този случай всеки активен център се свързва с един от епитопите на поливалентния антиген, образувайки мрежеста структура, която се утаява. Наред с би- и поливалентните антитела има моновалентни антитела, в които функционира само един от двата активни центъра, способен да се свърже само с една антигенна детерминанта без последващо образуване на мрежова структура от имунни комплекси. Такива антитела се наричат ​​непълни, те се откриват в кръвния серум с помощта на теста на Coombs.

Имуноглобулините се характеризират с различна авидност, която се отнася до скоростта и силата на свързване с молекулата на антигена. Авидността зависи от класа на имуноглобулините. В това отношение пентамерите на имуноглобулини от клас М имат най-изразена авидност.Авидността на антителата се променя по време на имунния отговор поради прехода от синтеза на IgM към преобладаващия синтез на IgG.

Различните класове имуноглобулини се различават един от друг по способността си да преминават през плацентата, да свързват и активират комплемента. Отделните домени на Fc фрагмента на имуноглобулина, образуван от неговата тежка верига, са отговорни за тези свойства. Например, цитотропността на IgG се определя от Cγ3 домейна, свързването на комплемента от Cγ2 домейна и т.н.

Имуноглобулин клас G (IgG)представляват около 80% от серумните имуноглобулини (средно 12 g/l), с молекулно тегло 160 000 и скорост на утаяване 7S. Те се образуват в разгара на първичния имунен отговор и при повторно приложение на антигена (вторичен отговор). IgG имат доста висок авидитет, т.е. относително висока скорост на свързване с антиген, особено от бактериална природа. Когато активните центрове на IgG се свържат с епитопите на антигена в областта на неговия Fc фрагмент, зоната, отговорна за фиксирането на първата фракция на системата на комплемента, се разкрива, последвано от активиране на системата на комплемента по класическия път. Това определя способността на IgG да участва в защитните реакции на бактериолизата. IgG е единственият клас антитела, които проникват през плацентата в плода. Известно време след раждането на детето съдържанието му в кръвния серум спада и достига минимална концентрация до 3-4 месеца, след което започва да се увеличава поради натрупването на собствен IgG, достигайки нормата до 7-годишна възраст . Около 48% от IgG се съдържа в тъканната течност, в която дифундира от кръвта. IgG, подобно на имуноглобулините от други класове, претърпява катаболно разграждане, което се случва в черния дроб, макрофагите и възпалителния фокус под действието на протеинази.

Известни са 4 подкласа на IgG, които се различават по структурата на тежката верига. Те имат различни способности да взаимодействат с комплемента и да преминават през плацентата.

Имуноглобулини клас М (IgM)са първите, които се синтезират в плода и първите, които се появяват в кръвния серум след имунизация на хора с повечето антигени. Те съставляват около 13% от серумните имуноглобулини със средна концентрация 1 g/l. По отношение на молекулното тегло те значително превъзхождат всички останали класове имуноглобулини. Това се дължи на факта, че IgM са пентамери, т.е. се състои от 5 субединици, всяка от които има молекулно тегло, близко до IgG. IgM принадлежи към повечето нормални антитела - изохемаглутинини, които присъстват в кръвния серум в съответствие с принадлежността на хората към определени кръвни групи. Тези алотипни IgM варианти играят важна роля при кръвопреливане. Те не преминават през плацентата и имат най-висока авидност. Когато взаимодействат с антигени in vitro, те предизвикват тяхната аглутинация, утаяване или фиксиране на комплемента. В последния случай активирането на системата на комплемента води до лизиране на корпускулярни антигени.

Имуноглобулин клас А (IgA)намира се в кръвния серум и в секретите на повърхността на лигавиците. Кръвният серум съдържа IgA мономери със седиментационна константа 7S в концентрация 2,5 g/l. Това ниво се достига до 10-годишна възраст. Серумният IgA се синтезира в плазмените клетки на далака, лимфните възли и лигавиците. Те не аглутинират или утаяват антигени, не са в състояние да активират комплемента по класическия път и в резултат на това не лизират антигени.

Секреторни имуноглобулини от клас IgA (SIgA)се различават от серумните по наличието на секреторен компонент, свързан с 2 или 3 мономера на имуноглобулин А. Секреторният компонент е β-глобулин с молекулно тегло 71 KD. Той се синтезира от секреторни епителни клетки и може да функционира като техен рецептор и се присъединява към IgA, когато преминава през епителните клетки.

Секреторният IgA играе важна роля в локалния имунитет, тъй като предотвратява адхезията на микроорганизми върху епителните клетки на лигавиците на устата, червата, дихателните и пикочните пътища. В същото време SIgA в агрегирана форма активира комплемента по алтернативния път, което води до стимулиране на локалната фагоцитна защита.

Секреторният IgA предотвратява адсорбцията и възпроизвеждането на вируси в епителните клетки на лигавицата, например по време на аденовирусна инфекция, полиомиелит и морбили. Около 40% от общия IgA се намира в кръвта.

Имуноглобулини клас D (IgD).До 75% от IgD се съдържа в кръвта, достигайки концентрация от 0,03 g/l. Има молекулно тегло 180 000 D и скорост на утаяване около 7S. IgD не преминава през плацентата и не се свързва с комплемента. Все още не е ясно какви функции изпълнява IgD. Смята се, че той е един от рецепторите на В-лимфоцитите.

Имуноглобулини клас Е (lgE).Нормално се открива в кръвта в концентрация 0,00025 g/l. Синтезират се от плазмени клетки в бронхиалните и перитонеалните лимфни възли, в лигавицата на стомашно-чревния тракт със скорост 0,02 mg/kg телесно тегло на ден. Имуноглобулините от клас Е също се наричат ​​реагини, тъй като те участват в анафилактични реакции, като имат изразена цитофилност.

Отговор: Имуноглобулини:

Имуноглобулините са протеини, които се синтезират под въздействието на антиген и реагират специфично с него. По време на електрофореза те се локализират в глобулинови фракции.

Имуноглобулините се състоят от полипептидни вериги. Има четири структури в имуноглобулиновата молекула:

Първична е последователността на определени аминокиселини. Изграден е от нуклеотидни триплети, генетично е обусловен и определя основните последващи структурни особености.

Вторичната се определя от конформацията на полипептидните вериги.

Третичният определя естеството на местоположението на отделните участъци от веригата, които създават пространствена картина.

Кватернерът е характерен за имуноглобулините. Биологично активен комплекс възниква от четири полипептидни вериги. Веригите по двойки имат еднаква структура.

Всяка имуноглобулинова молекула има Y-образна форма и се състои от 2 тежки (H) и 2 леки (L) вериги, свързани с дисулфидни мостове. Всяка Ig молекула има 2 идентични антиген-свързващи фрагмента Fab (Fragment antigen binding) и един Fc фрагмент (Fragment cristalisable), с помощта на които IGs се свързват комплементарно с Fc рецепторите на клетъчната мембрана.

Крайните участъци на леките и тежките вериги на IG молекулата са доста разнообразни (променливи), а отделните региони на тези вериги са особено разнообразни (хиперпроменливи). Останалите участъци от IG молекулата са сравнително ниско разположени (постоянни). В зависимост от структурата на постоянните области на тежките вериги, IGs се разделят на класове (5 класа) и подтипове (8 подтипа). Именно тези постоянни региони на тежки вериги, значително различни по аминокиселинен състав сред различните класове IG, в крайна сметка определят специалните свойства на всеки клас антитела:

lgM активират системата на комплемента;

IgE се свързва със специфични рецептори на повърхността на мастоцитите и базофилите, освобождавайки алергични медиатори от тези клетки;

IgA се секретира в различни телесни течности, осигурявайки секреторен имунитет;

IgD функционира предимно като мембранни рецептори за антиген;

IgG проявява различни дейности, включително способността да прониква през плацентата.

Класове имуноглобулини.

Имуноглобулини G, IgG

Имуноглобулините G са мономери, които включват 4 подкласа (IgGl - 77%; IgG2 - 11%; IgG3 - 9%; IgG4 - 3%), които се различават един от друг по аминокиселинен състав и антигенни свойства. Съдържанието им в кръвния серум варира от 8 до 16,8 mg/ml. Полуживотът е 20-28 дни, като през деня се синтезират от 13 до 30 mg/kg. Те представляват 80% от общото съдържание на ISIS. Предпазват организма от инфекции. Антителата от подкласовете IgGl и IgG4 специфично се свързват чрез Fc фрагменти към патогена (имунна опсонизация) и благодарение на Fc фрагментите те взаимодействат с Fc рецепторите на фагоцитите (макрофаги, полиморфонуклеарни левкоцити), като по този начин насърчават фагоцитозата на патогена. IgG4 участва в алергичните реакции и не е в състояние да фиксира комплемента.

IgG антителата играят основна роля в хуморалния имунитет при инфекциозни заболявания, причинявайки смъртта на патогена с участието на комплемент и опсонизиращи фагоцитни клетки. Те проникват през плацентата и образуват противоинфекциозен имунитет при новородените. Те са в състояние да неутрализират бактериалните екзотоксини, да фиксират комплемента и да участват в реакцията на утаяване.

Имуноглобулини M, IgM

Имуноглобулините M са „най-ранните“ от всички класове IG, включително 2 подкласа: IgMl (65%) и IgM2 (35%). Концентрацията им в кръвния серум варира от 0,5 до 1,9 g/l или 6% от общото съдържание на IG. На ден се синтезират 3-17 mg/kg, а полуживотът им е 4-8 дни. Те не преминават през плацентата. IgM се появява в плода и участва в антиинфекциозната защита. Те са в състояние да аглутинират бактерии, да неутрализират вируси и да активират комплемента. IgM играят важна роля в елиминирането на патогена от кръвния поток и в активирането на фагоцитозата. Значително повишаване на концентрацията на IgM в кръвта се наблюдава при редица инфекции (малария, трипанозомиаза) както при възрастни, така и при новородени. Това е индикатор за вътрематочна инфекция с причинителя на рубеола, сифилис, токсоплазмоза и цитомегалия. IgM са антитела, образувани в ранните стадии на инфекциозния процес. Те са силно активни в реакциите на аглутинация, лизис и свързване на ендотоксини на грам-отрицателни бактерии.

Имуноглобулини А, IgA

Имуноглобулини А са секреторни IG, включително 2 подкласа: IgAl (90%) и IgA2 (10%). Съдържанието на IgA в кръвния серум варира от 1,4 до 4,2 g/l или 13% от общото количество IgA; Дневно се синтезират от 3 до 50 mcg/kg. Полуживотът на антителата е 4-5 дни. IgA се намира в млякото, коластрата, слюнката, слъзния, бронхиалния и стомашно-чревния секрет, жлъчката и урината. IgA съдържа секреторен компонент, състоящ се от няколко полипептида, което повишава устойчивостта на IgA към действието на ензимите. Това е основният тип IG, участващ в локалния имунитет. Те предотвратяват прикрепването на бактериите към лигавицата, неутрализират ентеротоксина, активират фагоцитозата и комплемента. IgA не се открива при новородени. Появява се в слюнката при деца на възраст 2 месеца, като първо се открива секреторният компонент SC. И едва по-късно пълната молекула SigA. Възраст 3 месеца Много автори го определят като критичен период; този период е особено важен за диагностициране на вроден или преходен дефицит на локален имунитет.

Имуноглобулини Е, IgE

Имуноглобулини D, IgD

Имуноглобулините D са мономери; съдържанието им в кръвта е 0,03-0,04 g/l или 1% от общото количество IG; на ден се синтезират от 1 до 5 mg/kg, а полуживотът варира от 2-8 дни. IgD участват в развитието на локалния имунитет, имат антивирусна активност и в редки случаи активират комплемента. Плазмените клетки, които секретират IgD, са локализирани главно в сливиците и аденоидната тъкан. IgD се открива върху В-клетките и липсва върху моноцитите, неутрофилите и Т-лимфоцитите. Смята се, че IgD участва в диференциацията на В клетките, допринася за развитието на антиидиотипен отговор и участва в автоимунни процеси.