Протеините като биополимери. Свойства и биологични функции на протеините

Протеиновите вещества или протеините също се класифицират като естествени спирали. Те са високомолекулни органични съединения, чиито сложни молекули са изградени от аминокиселини. Молекулното тегло на протеините варира от 27 000 до 7 млн. Когато се разтворят във вода, протеините образуват истински разтвори. Във водата протеиновите молекули се дисоциират на йони. Тази дисоциация може да се случи по киселинен или основен начин, в зависимост от pH на средата. В силно кисела среда протеинът се държи като основа, неговата молекула се дисоциира поради NH2 групи според основния тип:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Киселинната дисоциация се потиска.

В алкална среда, напротив, основната дисоциация се потиска и възниква предимно киселинна дисоциация.

HONH3 - R - COOH - + H+

Въпреки това, при определена стойност на рН, степента на дисоциация на амино и карбоксилните групи придобива същите стойности, когато протеиновите молекули станат електрически неутрални. Стойността на pH, при която една протеинова молекула е в електрически неутрално състояние, се нарича изоелектрична точка, съкратено IEP. За повечето протеини IET се намира в областта на киселинните разтвори. По-специално, за желатин - 4,7; млечен казеин - 4,6; кръвен g-глобулин - 6,4; пепсин - 2,0; химотрипсин - 8,0; яйчен албумин - 4,7; Фармагел А - 7,0; Pharmagel B - 4.7. Необходимо е да се знае изоелектричната точка, тъй като е установено, че в този случай стабилността на протеиновите разтвори ще бъде минимална (проявлението на всички негови свойства ще бъде минимално). В някои случаи протеините могат дори да се утаят. Това се дължи на факта, че по цялата дължина на протеиновата молекула има равен брой положително и отрицателно заредени йоногенни групи, което води до промяна в конфигурацията на молекулата. Гъвкава молекула се свива в стегната топка поради привличането на различни йони.

Промените във вискозитета на разтворите са свързани с промени във формата на макромолекулите.

Представители на тази група естествени BMC са следните ензими, по-специално:

Пепсинът се получава чрез специална обработка на лигавиците на стомаха на прасетата и се смесва с пудра захар. Представлява бял, леко жълтеникав прах със сладък вкус и слаб, особен мирис. Използва се при храносмилателни разстройства (ахилия, гастрит, диспепсия и др.).

Трипсинът се получава от панкреаса на говеда. Това е протеин с молекулно тегло 21000. Може да бъде в две полиморфни форми: кристална и аморфна. Кристалният трипсин се използва външно в капки за очи; в концентрация 0,2-0,25% при гнойни рани, рани от залежаване, некрози за парентерално (интрамускулно) приложение. Представлява бял кристален прах, без мирис, лесно разтворим във вода, изотоничен разтвор на натриев хлорид.

Химотрипсинът е смес от химопсин и трипсин, препоръчва се само за локално приложение във водни 0,05-0,1-1% разтвори при гнойни рани и изгаряния.

Хидролизин - получава се чрез хидролиза на животинска кръв, влиза в състава на противошокови течности.

Аминопептид - също се получава чрез хидролиза на животинска кръв, използва се за хранене на изтощени организми. Прилага се интравенозно, като се препоръчва и ректално приложение.

Колагенът е основният протеин на съединителната тъкан и се състои от макромолекули с триспирална структура. Основният източник на колаген е кожата на едрия рогат добитък, която съдържа до 95%. Колагенът се получава чрез алкално-солева обработка на цепена кожа.

Колагенът се използва за покриване на рани под формата на филми с фурацилин, борна киселина, масло от морски зърнастец, метилурацил, както и под формата на очни филми с антибиотици. Използват се хемостатични гъби с различни лекарствени вещества. Колагенът осигурява оптимална активност на лекарствените вещества, което е свързано с дълбоко проникване и продължителен контакт на лекарствените вещества, включени в колагеновата основа, с тъканите на тялото.

Комбинацията от биологични свойства на колагена (липса на токсичност, пълна резорбция и използване в организма, стимулиране на възстановителните процеси) и неговите технологични свойства създават възможност за широко приложение в технологията на лекарствените форми.

Всички тези протеинови вещества са силно разтворими във вода. Те са безкрайно набъбващи спирали, което се обяснява със структурата на техните макромолекули. Макромолекулите на тези вещества са нагънати сферични глобули. Връзките между молекулите са малки, лесно се солватират и преминават в разтвори. Образуват се разтвори с нисък вискозитет.

Медицинският желатин също принадлежи към групата на протеините, описанието на това вещество е дадено в SP IX на страница 309. Той е продукт на частична хидролиза на колаген и казеин, съдържащи се в костите, кожата и хрущялите на животните. Това е безцветни или леко жълтеникави полупрозрачни гъвкави листа или малки плочи без мирис.

Използва се вътрешно за повишаване на съсирването на кръвта и спиране на стомашно-чревно кървене. За инжектиране се използват 10% разтвори на желатин. Разтвори на желатин във вода и глицерин се използват за приготвяне на мехлеми и супозитории. Молекулите на желатина имат линейна удължена форма (фибрилна). Желатинът е протеин, продукт на кондензация на аминокиселини, неговите молекули съдържат много полярни групи (карбоксилни и аминогрупи), които имат висок афинитет към водата, поради което желатинът образува истински разтвори във вода. При стайна температура 20-25°С набъбва в ограничена степен и се разтваря при повишаване на температурата.

Желатозата е продукт на хидролиза на желатин. Това е леко жълтеникав хигроскопичен прах. Използва се за стабилизиране на хетерогенни системи (суспензии и емулсии). Ограничено разтворим във вода.

Pharmagel A и B са продукти за хидролиза на желатин, които се различават по изоелектрични точки. Pharmagel A има IET при pH 7,0, Pharmagel B има IET при pH 4,7. Използват се като стабилизатори в хетерогенни системи. Недостатъци на желатина, желатозата и фармагелите: техните разтвори бързо се подлагат на микробно разрушаване.

Сред протеините лецитинът се използва и като емулгатор. Намира се в яйчен белтък. Има добри емулгиращи свойства и може да се използва за стабилизиране на лекарствени форми за инжектиране.

Тема на урока: Белтъците са природни полимери. Състав и структура на протеините

Цели:

Образователни: формират холистичен поглед върху биополимерите –

протеини, базирани на интеграцията на курсове по химия и биология. Да запознае учениците със състава, структурата, свойствата и функциите на протеините. Използвайте експерименти с протеини, за да реализирате междудисциплинарни връзки и да развиете познавателния интерес на учениците.

Развитие: развиват познавателен интерес към предметите, способността да разсъждават логически и да прилагат знанията на практика.

Образование: развиват умения за съвместна дейност, формират способността за самочувствие.

Тип урок: усвояване на нови знания.

ПО ВРЕМЕ НА ЗАНЯТИЯТА

Организиране на времето.

Поздрави, отбелязване на отсъстващите. Изразете темата на урока и целта на урока.

Актуализиране на вниманието

Съвременната наука представя процеса на живот по следния начин:

„Животът е преплитане на най-сложните химични процеси на взаимодействие между протеини и други вещества.“

„Животът е начин на съществуване на протеинови тела“

Ф. Енгелс

Днес ще разгледаме протеините от биологична и химична гледна точка.

Учене на нов материал.

1. Понятие за протеини

Протеинът е мускули, съединителни тъкани (сухожилия, връзки, хрущяли). Протеиновите молекули са включени в състава на костната тъкан. Косата, ноктите, зъбите и кожата са изтъкани от специални форми на протеин. От протеинови молекули се образуват отделни много важни хормони, от които зависи здравето. Повечето ензими също включват протеинови фрагменти, а качеството и интензивността на физиологичните и биохимичните процеси, протичащи в тялото, зависят от ензимите.

Съдържанието на протеин в различните човешки тъкани варира. Така мускулите съдържат до 80% протеин, далак, кръв, бели дробове - 72%, кожа - 63%, черен дроб - 57%, мозък - 15%, мастна тъкан, костна и зъбна тъкан - 14-28%.

Протеините са високомолекулни природни полимери, изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с амидна (пептидна) връзка -CO-NH-. Всеки протеин се характеризира със специфична аминокиселинна последователност и индивидуална пространствена структура. Протеините представляват поне 50% от сухата маса на органичните съединения в животинската клетка.

2. Състав и структура на белтъците.

Съставът на протеиновите вещества включва въглерод, водород, кислород, азот, сяра и фосфор.

Хемоглобин – C 3032 з 4816 ОТНОСНО 872 н 780 С 8 Fe 4 .

Молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко милиона. Mr яйчен протеин = 36 000, Mr мускулен протеин = 1 500 000.

Изследването на продуктите от протеиновата хидролиза помогна да се установи химичният състав на протеиновите молекули и тяхната структура.

През 1903 г. немският учен Емил Херман Фишер предлага пептидната теория, която се превръща в ключ към тайната на протеиновата структура. Фишер предполага, че протеините са полимери на аминокиселинни остатъци, свързани с NH-CO пептидна връзка. Идеята, че протеините са полимерни образувания, е изразена през 1888 г. от руския учен Александър Яковлевич Данилевски.

3. Определение и класификация на протеините

Протеините са естествени природни съединения с високо молекулно тегло (биополимери), изградени от алфа аминокиселини, свързани чрез специална пептидна връзка. Протеините съдържат 20 различни аминокиселини, което означава, че има огромно разнообразие от протеини с различни комбинации от аминокиселини. Точно както можем да образуваме безкраен брой думи от 33 букви от азбуката, можем да образуваме безкраен брой протеини от 20 аминокиселини. В човешкото тяло има до 100 000 протеина.

Броят на аминокиселинните остатъци, включени в молекулите, е различен: инсулин - 51, миоглобин - 140. Следователно M r на протеина варира от 10 000 до няколко милиона.

Протеините се делят на протеини (прости протеини) и протеиди (сложни протеини).

4. Структура на протеина

Строго определена последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича първична структура. Често се нарича линейна верига. Тази структура е характерна за ограничен брой протеини.

Изследванията показват, че някои части от полипептидната верига са навити в спирала поради водородни връзки между – CO и – NH групите. Така се образува вторична структура.

Спиралната полипептидна верига трябва по някакъв начин да бъде сгъната или уплътнена. Когато са опаковани, протеиновите молекули имат елипсоидална форма, често наричана намотка. Това е третична структура, образувана от хидрофобни. Естерни връзки, някои протеини имат S–S връзки (бисулфидни връзки)

Най-високата организация на протеиновите молекули е кватернерната структура - протеинови макромолекули, свързани помежду си, образувайки комплекс.

Функции на протеините

Функциите на протеините в тялото са разнообразни. Те се дължат до голяма степен на сложността и разнообразието на формите и състава на самите протеини.

Конструкция (пластмаса) – протеините участват в образуването на клетъчната мембрана, органелите и клетъчните мембрани. Кръвоносните съдове, сухожилията и косата са изградени от протеини.

Каталитичен – всички клетъчни катализатори са протеини (активни центрове на ензима).

Мотор - контрактилните протеини причиняват всяко движение.

Транспорт – Кръвният протеин хемоглобин свързва кислорода и го пренася до всички тъкани.

Защитен – производство на протеинови тела и антитела за неутрализиране на чужди вещества.

Енергия - 1 g протеин е еквивалентен на 17,6 kJ.

Рецептор – реакция на външен стимул.

Генериране на знания:

Учениците отговарят на въпросите:

Какво представляват протеините?

Колко пространствени структури на протеинова молекула познавате?

Какви функции изпълняват протеините?

Поставяне и обявяване на оценки.

Домашна работа : § 38 без химични свойства. Подгответе съобщение на тема „Възможно ли е напълно да заменим протеиновите храни с въглехидрати?“, „Ролята на протеините в човешкия живот“

Тип урок -комбинирани

Методи:частично търсеща, проблемна, обяснителна и илюстративна.

Мишена:

Формиране у учениците на цялостна система от знания за живата природа, нейната системна организация и еволюция;

Способност да дава аргументирана оценка на нова информация по биологични въпроси;

Възпитаване на гражданска отговорност, самостоятелност, инициативност

Задачи:

Образователни: за биологичните системи (клетка, организъм, вид, екосистема); история на развитието на съвременните представи за живата природа; изключителни открития в биологичната наука; ролята на биологичната наука за формирането на съвременната природонаучна картина на света; методи на научно познание;

развитиетворчески способности в процеса на изучаване на изключителните постижения на биологията, които са влезли в универсалната човешка култура; сложни и противоречиви начини за развитие на съвременни научни възгледи, идеи, теории, концепции, различни хипотези (за същността и произхода на живота, човека) в процеса на работа с различни източници на информация;

Възпитаниеубеденост във възможността за познаване на живата природа, необходимостта от грижа за околната среда и собственото здраве; уважение към мнението на опонента при обсъждане на биологични проблеми

Лични резултати от изучаване на биология:

1. възпитание на руска гражданска идентичност: патриотизъм, любов и уважение към отечеството, чувство на гордост за родината; осъзнаване на своята етническа принадлежност; усвояване на хуманистични и традиционни ценности на многонационалното руско общество; възпитаване на чувство за отговорност и дълг към Родината;

2. формирането на отговорно отношение към ученето, готовността и способността на учениците за саморазвитие и самообразование въз основа на мотивация за учене и знания, съзнателен избор и изграждане на по-нататъшна индивидуална образователна траектория въз основа на ориентация в света на професии и професионални предпочитания с отчитане на устойчиви познавателни интереси;

Метапредметни резултати от обучението по биология:

1. способността самостоятелно да определя целите на своето обучение, да поставя и формулира нови цели за себе си в учебната и познавателната дейност, да развива мотивите и интересите на своята познавателна дейност;

2. владеене на компонентите на изследователската и проектната дейност, включително способността да се вижда проблем, да се задават въпроси, да се излагат хипотези;

3. способност за работа с различни източници на биологична информация: намиране на биологична информация в различни източници (текст от учебници, научно-популярна литература, биологични речници и справочници), анализиране и

оценява информацията;

Когнитивна: идентифициране на съществени характеристики на биологични обекти и процеси; предоставяне на доказателства (аргументация) за връзката между хората и бозайниците; взаимоотношения между хората и околната среда; зависимост на човешкото здраве от състоянието на околната среда; необходимостта от опазване на околната среда; овладяване на методите на биологичната наука: наблюдение и описание на биологични обекти и процеси; поставяне на биологични експерименти и обяснение на резултатите от тях.

Регулаторни:способността за самостоятелно планиране на начини за постигане на цели, включително алтернативни, за съзнателен избор на най-ефективните начини за решаване на образователни и когнитивни проблеми; способност за организиране на образователно сътрудничество и съвместни дейности с учителя и връстниците; работа индивидуално и в група: намиране на общо решение и разрешаване на конфликти въз основа на координиране на позициите и отчитане на интересите; формиране и развитие на компетентност в областта на използването на информационни и комуникационни технологии (наричани по-нататък ИКТ компетентности).

Комуникативен:формирането на комуникативна компетентност в комуникацията и сътрудничеството с връстници, разбиране на характеристиките на половата социализация в юношеството, социално полезни, образователни и изследователски, творчески и други видове дейности.

Технологии : Опазване на здравето, проблемно, развиващо обучение, групови дейности

Техники:анализ, синтез, извод, превод на информация от един вид в друг, обобщение.

По време на часовете

Задачи

Разкрийте водещата роля на протеините в структурата и функционирането на клетката. ,

Обяснете структурата на протеиновите макромолекули, които имат характер на информационни биополимери.

Задълбочаване на знанията на учениците за връзката между структурата на молекулите на веществата и техните функции, използвайки примера на протеините.

Основни положения

Първичната структура на протеина се определя от генотипа.

Вторичната, третичната и кватернерната структурна организация на протеина зависи от първичната структура.

Всички биологични катализатори - ензими - са протеинови по природа.

4. Протеиновите молекули осигуряват имунологична защита на тялото от чужди вещества .

Въпроси за обсъждане

Как се определя спецификата на активността на биологичните катализатори?

Какъв е механизмът на действие на прецизния повърхностен рецептор?

Биологични полимери - протеини

Сред органичните вещества на клетката протеините заемат първо място както по количество, така и по значение. При животните те представляват около 50% от сухата маса на клетката. В човешкото тяло има 5 милиона вида протеинови мо-, които се различават не само един от друг, но и от протеини на други организми. Въпреки такова разнообразие и сложност на структурата, те са изградени само от 20 различни аминокиселини.

Аминокиселините имат общ структурен план, но се различават една от друга в структурата на радикала (К), който е много разнообразен. Например, аминокиселината аланин има прост радикал - CH3, цистеиновият радикал съдържа сяра - CH28H, други аминокиселини имат по-сложни радикали.

Протеините, изолирани от живи организми на животни, растения и микроорганизми, включват няколкостотин, а понякога и хиляди комбинации от 20 основни аминокиселини. Редът на тяхното редуване е много разнообразен, което прави възможно съществуването на огромен брой протеинови молекули, които се различават една от друга. Например, за протеин, състоящ се само от 20 аминокиселинни остатъка, около 2 са теоретично възможни. 1018 варианта на различни протеинови молекули, различаващи се по редуване на аминокиселини и следователно по свойства. Последователността от аминокиселини в полипептидна верига обикновено се нарича първична структура на протеин.

Въпреки това, протеинова молекула под формата на верига от аминокиселинни остатъци, последователно свързани помежду си чрез пептидни връзки, все още не е в състояние да изпълнява специфични функции. Това изисква по-висока структурна организация. Чрез образуване на водородни връзки между остатъците от карбоксилни и аминогрупи на различни аминокиселини, протеиновата молекула придобива формата на спирала (а-структура) или нагънат слой - „акордеон“ (Р-структура). Това е вторична структура, но често не е достатъчна за придобиване на характерна биологична активност.

Вторичната структура на протеина ((3-структура) е отгоре. Третичната структура на протеина е отдолу:

- йонни взаимодействия,

- водородни връзки.

- дисулфидни връзки,

- хидрофобни взаимодействия,

- хидратиращи групи

Често само молекула с третична структура може да играе ролята на катализатор или всяка друга. Третична структурасе образува поради взаимодействието на радикали, по-специално цистеинови аминокиселинни радикали, които съдържат сяра. Серните атоми на две аминокиселини, разположени на известно разстояние една от друга в полипептидната верига, са свързани, за да образуват така наречените дисулфидни или 8-8 връзки. Благодарение на тези взаимодействия, както и на други, по-малко силни връзки, протеиновата спирала се сгъва и приема формата на топка, или глобули.Начинът, по който полипептидните спирали са подредени в глобула, се нарича третична структура на протеина. Много протеини с третична структура могат да изпълняват своята биологична роля в клетката. Изпълнението на някои функции на тялото обаче изисква участието на протеини с още по-високо ниво на организация. Такава организация се нарича кватернерна структура.Това е функционална асоциация на няколко (две, три или повече) протеинови молекули с третична структурна организация. Пример за такъв сложен протеин е хемоглобинът. Молекулата му се състои от четири свързани помежду си молекули. Друг пример е хормонът на панкреаса, инсулинът, който включва два компонента. В допълнение към протеиновите субединици, кватернерната структура на някои протеини включва и различни небелтъчни компоненти. Същият хемоглобин съдържа сложно хетероциклично съединение, което включва желязо Свойства на протеина. Протеините, подобно на други неорганични и органични съединения, имат редица физикохимични свойства, обусловени от тяхната структурна организация. Това до голяма степен определя функционалната активност на всяка молекула. Първо, протеините са предимно водоразтворими молекули.

второ,протеиновите молекули носят голям повърхностен заряд. Това определя редица електрохимични ефекти, например промени в пропускливостта на мембраната, каталитичната активност на ензимите и други функции.

Трето,протеините са термолабилни, т.е. проявяват своята активност в тесен температурен диапазон.

Действието на повишена температура, както и дехидратацията, промените в pH и други влияния причиняват разрушаване на структурната организация на протеините. Първо се разрушава най-слабата структура - кватернерната, след това третичната, вторичната и при по-тежки условия първичната. Загубата на структурната организация на протеиновата молекула се нарича денатурация.

Ако промяната в условията на околната среда не доведе до разрушаване на първичната структура на молекулата, тогава при възстановяване на нормалните условия на околната среда структурата на протеина и неговата функционална активност се възстановяват напълно. Този процес се нарича ренатурация. Това свойство на протеините да възстановяват напълно загубената структура се използва широко в медицинската и хранително-вкусовата промишленост за приготвяне на определени медицински препарати, например антибиотици, ваксини, серуми, ензими; за получаване на хранителни концентрати, които запазват хранителните си свойства за дълго време в изсушен вид.

Функции на протеините.Функциите на протеините в клетката са изключително разнообразни. Една от най-важните е пластичната (строителна) функция: протеините участват в образуването на всички клетъчни мембрани и клетъчни органели, както и извънклетъчните структури.

Каталитичната роля на протеините е изключително важна. Всички биологични катализатори - ензими - са вещества от протеинова природа, те ускоряват химичните реакции, протичащи в клетката, десетки и стотици хиляди пъти.

Взаимодействието на ензим (F) с вещество (C), което води до образуването на реакционни продукти (P)

Нека разгледаме по-отблизо тази важна функция. Терминът "катализа", който се среща не по-рядко в биохимията, отколкото в химическата промишленост, където катализаторите се използват широко, буквално означава "развързване", "освобождаване". Същността на каталитичната реакция, въпреки огромното разнообразие от катализатори и видове реакции, в които те участват, основно се свежда до факта, че изходните вещества образуват междинни съединения с катализатора. Те относително бързо се превръщат в крайни продукти на реакцията и катализаторът се възстановява в първоначалната си форма. Ензимите са същите катализатори. За тях важат всички закони на катализата. Но ензимите са протеини по природа и това им придава специални свойства. Какво е общото между ензимите и известните от неорганичната химия катализатори, като платина, ванадиев оксид и други неорганични ускорители на реакциите и какво ги прави различни? Същият неорганичен катализатор може да се използва в много различни индустрии. Ензимите са активни само при физиологични стойности на киселинността на разтвора, т.е. при концентрация на водородни йони, която е съвместима с живота и нормалното функциониране на клетка, орган или система.

Регулаторна функция на протеинитесе състои в техния контрол върху метаболитните процеси: инсулин, хормони на хипофизата и др.

Двигателна функцияживите организми са снабдени със специални контрактилни протеини. Тези протеини участват във всички видове движения, на които са способни клетките и организмите: трептенето на ресничките и движението на камшичетата при протозоите, мускулната контракция при многоклетъчните животни, движението на листата при растенията и др.

Транспортна функция на протеинитесе състои от свързване на химични елементи (например кислород към хемоглобина) или биологично активни вещества (хормони) и пренасянето им към различни тъкани и органи на тялото. Специални транспортни протеини придвижват РНК, синтезирана в клетъчното ядро, в цитоплазмата. Транспортните протеини са широко представени във външните мембрани на клетките, те транспортират различни вещества от околната среда в цитоплазмата.

Когато чужди протеини или микроорганизми навлязат в тялото, в белите кръвни клетки се образуват специални протеини - левкоцити - наречени антитела. Те са свързани

взаимодействат с вещества (антигени), които са необичайни за тялото според принципа на съответствие на пространствените конфигурации на молекулите (принципа „ключ-заключване“). В резултат на това се образува безвреден, нетоксичен комплекс - "антиген-антитяло", който впоследствие се фагоцитира и усвоява от други форми на левкоцити - това е защитна функция.

Протеините могат да служат и като един от източниците на енергия в клетката, тоест изпълняват енергийна функция. Когато 1 g протеин се разгради напълно до крайни продукти, се освобождават 17,6 kJ енергия. Протеините обаче рядко се използват в това си качество. Аминокиселините, освободени по време на разграждането на протеиновите молекули, участват в реакции на пластичен обмен за изграждане на нови протеини.

Въпроси и задачи за преглед

Какви органични вещества влизат в състава на клетката?

От какви прости органични съединения се състоят протеините?

Какво представляват пептидите?

Каква е първичната структура на протеина?

Как се образуват вторичните и третичните структури на протеините?

Какво е денатурация на протеини?

Какви функции на протеините знаете?

Изберете правилния вариант за отговор според вас.

1. Кой е открил съществуването на клетките?

Робърт Хук

Карл Линей

2. С какво е изпълнена клетката?

Цитоплазма

черупка

3. Как се нарича плътното тяло, разположено в цитоплазмата?

сърцевина

черупка

органоиди

4. Кой органел помага на клетката да диша?

лизозома

митохондриите

мембрана

5. Коя органела придава зелен цвят на растенията?

лизозома

хлоропласт

митохондриите

6. Кое вещество е най-разпространено в неорганичните клетки?

вода

минерални соли

7. Какви вещества съставляват 20% от органичната клетка?

Нуклеинова киселина

катерици

8. Какво общо наименование може да се използва за комбиниране на следните вещества: захар, фибри, нишесте?

въглехидрати

9. Кое вещество осигурява 30% от енергията на клетката?

мазнини

въглехидрати

10. Кое вещество е най-разпространено в клетката?

Кислород

Аминокиселини, протеини. Структурата на протеините. Нива на организация на протеинова молекула

Видео урокотбиология " катерици"

Функциипротеини

Ресурси

В. Б. ЗАХАРОВ, С. Г. МАМОНТОВ, Н. И. СОНИН, Е. Т. ЗАХАРОВА УЧЕБНИК „БИОЛОГИЯ” ЗА ОБЩООБРАЗОВАТЕЛНИ ИНСТИТУЦИИ (10-11 клас).

А. П. Плехов Биология с основи на екологията. Поредица „Учебници за ВУЗ. Специална литература”.

Книга за учители Сивоглазов В.И., Сухова Т.С. Козлова Т. А. Биология: общи модели.

Хостинг на презентации

"Животът е начин на съществуване на протеинови тела"

Ф. Енгелс.

Нито един от познатите ни живи организми не може без протеини. Протеините служат като хранителни вещества, те регулират метаболизма, действат като ензими - метаболитни катализатори, насърчават преноса на кислород в тялото и неговото усвояване, играят важна роля във функционирането на нервната система, са механичната основа на мускулната контракция, участват в трансфер на генетична информация и др. d.

Протеини (полипептиди) – биополимери, изградени от свързани α-аминокиселинни остатъци пептид(амидни) връзки. Тези биополимери съдържат 20 вида мономери. Такива мономери са аминокиселини. Всеки протеин е полипептид по своята химична структура. Някои протеини се състоят от няколко полипептидни вериги. Повечето протеини съдържат средно 300-500 аминокиселинни остатъка. Има няколко много къси естествени протеини, дълги 3-8 аминокиселини, и много дълги биополимери, дълги повече от 1500 аминокиселини. Образуването на протеинова макромолекула може да бъде представено като реакция на поликондензация на α-аминокиселини:

Аминокиселините са свързани една с друга поради образуването на нова връзка между въглеродни и азотни атоми - пептид (амид):

От две аминокиселини (АА) може да се получи дипептид, от три - трипептид, от по-голям брой АА се получават полипептиди (протеини).

Функции на протеините

Функциите на протеините в природата са универсални. Протеините са част от мозъка, вътрешните органи, костите, кожата, косата и др. Основен източникα - аминокиселините за живия организъм са хранителни протеини, които в резултат на ензимна хидролиза в стомашно-чревния тракт даватα - аминокиселини. многоα - аминокиселините се синтезират в тялото, като някои са необходими за синтеза на протеини α - аминокиселините не се синтезират в тялото и трябва да идват отвън. Такива аминокиселини се наричат ​​незаменими. Те включват валин, левцин, треонин, метионин, триптофан и др. (виж таблицата). При някои човешки заболявания списъкът на незаменимите аминокиселини се разширява.

· Каталитична функция - осъществява се с помощта на специфични протеини – катализатори (ензими). С тяхно участие се увеличава скоростта на различните метаболитни и енергийни реакции в организма.

Ензимите катализират реакциите на разграждане на сложни молекули (катаболизъм) и техния синтез (анаболизъм), както и репликация на ДНК и синтез на матрица на РНК. Известни са няколко хиляди ензима. Сред тях, като пепсин, разграждат протеините по време на храносмилането.

· Транспортна функция - свързване и доставка (транспорт) на различни вещества от един орган към друг.

Така хемоглобинът, протеин в червените кръвни клетки, се свързва с кислорода в белите дробове, превръщайки се в оксихемоглобин. Достигайки органите и тъканите с кръвния поток, оксихемоглобинът се разгражда и освобождава кислорода, необходим за осигуряване на окислителните процеси в тъканите.

· Защитна функция - свързване и неутрализиране на вещества, попаднали в организма или произтичащи от дейността на бактерии и вируси.

Защитната функция се осъществява от специфични протеини (антитела - имуноглобулини), образувани в организма (физическа, химична и имунна защита). Например, защитната функция се изпълнява от протеина на кръвната плазма фибриноген, който участва в съсирването на кръвта и по този начин намалява загубата на кръв.

· Контрактилна функция (актин, миозин) – в резултат на взаимодействието на протеините се получава движение в пространството, свиване и отпускане на сърцето и движение на други вътрешни органи.

· Структурна функция - Протеините са в основата на структурата на клетката. Някои от тях (колаген на съединителната тъкан, кератин на косата, ноктите и кожата, еластин на съдовата стена, вълнен кератин, копринен фиброин и др.) изпълняват почти изключително структурна функция.

В комбинация с липидите протеините участват в изграждането на клетъчните мембрани и вътреклетъчните образувания.

· Хормонална (регулаторна) функция - способността за предаване на сигнали между тъкани, клетки или организми.

Протеините действат като метаболитни регулатори. Те се отнасят до хормони, които се произвеждат в жлезите с вътрешна секреция, някои органи и тъкани на тялото.

· Хранителна функция - осъществява се от резервни протеини, които се съхраняват като източник на енергия и вещество.

Например: казеинът, яйчният албумин, яйчните протеини осигуряват растежа и развитието на плода, а млечните протеини служат като източник на храна за новороденото.

Разнообразните функции на протеините се определят от α-аминокиселинния състав и структурата на техните високоорганизирани макромолекули.

Физични свойства на протеините

Протеините са много дълги молекули, които се състоят от аминокиселинни единици, свързани с пептидни връзки. Това са естествени полимери, молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко десетки милиона. Например млечният албумин има молекулно тегло 17 400, фибриногенът в кръвта - 400 000, вирусните протеини - 50 000 000. Всеки пептид и протеин има строго определен състав и последователност на аминокиселинните остатъци във веригата, което определя тяхната уникална биологична специфика. Броят на протеините характеризира степента на сложност на организма (Е. coli - 3000, а в човешкото тяло има повече от 5 милиона протеини).

Първият протеин, с който се запознаваме в живота си, е протеинът албумин от пилешко яйце - той е силно разтворим във вода, при нагряване коагулира (когато пържим бъркани яйца), а при продължително съхранение на топло се разрушава и яйцето се разваля. Но протеинът се крие не само под черупката на яйцето. Коса, нокти, нокти, козина, пера, копита, външният слой на кожата - всички те са почти изцяло съставени от друг протеин, кератин. Кератинът не се разтваря във вода, не коагулира, не се срутва в земята: рогата на древни животни се запазват в него също толкова добре, колкото и костите. А протеинът пепсин, съдържащ се в стомашния сок, е способен да унищожи други протеини, това е процесът на храносмилане. Протеинът inferferon се използва при лечение на хрема и грип, т.к убива вирусите, които причиняват тези заболявания. А протеинът от змийската отрова може да убие човек.

Класификация на протеините

От гледна точка на хранителната стойност на протеините, определяща се от техния аминокиселинен състав и съдържанието на т. нар. незаменими аминокиселини, протеините се делят на пълноценен И непълноценен . Пълноценните протеини включват предимно протеини от животински произход, с изключение на желатина, който се класифицира като непълни протеини. Непълноценните протеини са предимно от растителен произход. Въпреки това, някои растения (картофи, бобови растения и др.) съдържат пълноценни протеини. От животинските белтъчини особено ценни за организма са белтъчините на месото, яйцата, млякото и др.

В допълнение към пептидните вериги, много протеини съдържат и неаминокиселинни фрагменти; според този критерий протеините се разделят на две големи групи - прости и сложни протеини (протеиди). Простите протеини съдържат само аминокиселинни вериги; сложните протеини също съдържат неаминокиселинни фрагменти ( Например хемоглобинът съдържа желязо).

Въз основа на техния общ тип структура, протеините могат да бъдат разделени на три групи:

1. Фибриларни протеини - неразтворими във вода, образуват полимери, тяхната структура обикновено е много правилна и се поддържа главно от взаимодействия между различни вериги. Протеини, които имат удължена нишковидна структура. Полипептидните вериги на много фибриларни протеини са разположени успоредно една на друга по една ос и образуват дълги влакна (фибрили) или слоеве.

Повечето фибриларни протеини не са разтворими във вода. Фибриларните протеини включват например α-кератини (те представляват почти цялото сухо тегло на косата, протеини от вълна, рога, копита, нокти, люспи, пера), колаген - протеинът на сухожилията и хрущяла, фиброин - протеинът от коприна).

2. Глобуларни протеини - водоразтворим, общата форма на молекулата е повече или по-малко сферична. Сред глобуларните и фибриларните протеини се разграничават подгрупи. Глобуларните протеини включват ензими, имуноглобулини, някои протеинови хормони (например инсулин), както и други протеини, които изпълняват транспортни, регулаторни и спомагателни функции.

3. Мембранни протеини - имат домени, които пресичат клетъчната мембрана, но части от тях излизат от мембраната в междуклетъчната среда и цитоплазмата на клетката. Мембранните протеини функционират като рецептори, тоест предават сигнали и също така осигуряват трансмембранен транспорт на различни вещества. Транспортните протеини са специфични, всеки от тях позволява само определени молекули или определен тип сигнал да премине през мембраната.

Протеините са неразделна част от храната на животните и хората. Живият организъм се различава от неживия предимно по наличието на протеини. Живите организми се характеризират с огромно разнообразие от протеинови молекули и техния висок ред, което определя високата организация на живия организъм, както и способността за движение, свиване, възпроизвеждане, способността за метаболизиране и извършване на много физиологични процеси.

Структура на протеина

Фишер Емил Герман, Немски органичен химик и биохимик. През 1899 г. той започва работа по химия на протеините. Използвайки етерния метод за анализ на аминокиселини, създаден от него през 1901 г., Ф. е първият, който извършва качествени и количествени определяния на продуктите на разпадане на протеини, открива валин, пролин (1901) и хидроксипролин (1902) и експериментално доказва, че амино киселинните остатъци са свързани помежду си чрез пептидни връзки; през 1907 г. той синтезира 18-членен полипептид. F. показа сходството на синтетичните полипептиди и пептидите, получени в резултат на хидролиза на протеини. Ф. също участва в изследването на танините. Ф. създава школа от органични химици. Чуждестранен член-кореспондент на Петербургската академия на науките (1899). Нобелова награда (1902).

катерици- високомолекулни съединения, хетерополимери, чиито мономери са аминокиселини. Човешкото тяло съдържа повече от 5 милиона вида протеинови молекули. Разнообразието на протеините се осигурява от комбинации от 20 аминокиселини – основните аминокиселини. Всички аминокиселини се делят на заменими и незаменими.

Заменимите се синтезират в организма, незаменимите постъпват в организма с храната.

Протеините се образуват от аминокиселини, които са свързани помежду си чрез пептидни връзки. Аминокиселините съдържат карбоксилни групи (-COOH) с киселинни свойства и аминогрупи (-NH2) с алкални свойства, така че те са амфотерни съединения. Образува се пептидна връзка между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на друга.

При взаимодействие на две аминокиселини се образува дипептид. Когато се образува пептидна връзка, водната молекула се отделя.

Има 4 нива на организация на белтъчната молекула: първично, вторично, третично, кватернерно.

Първичната структура на протеините е най-простата. Има формата на полипептидна верига, където аминокиселините са свързани с пептидни връзки. Определя се от качествения и количествен състав на аминокиселините и тяхната последователност. Тази последователност се определя от наследствената програма, така че протеините на всеки организъм са строго специфични.

Водородните връзки между пептидните групи са в основата на вторичната структура на протеините. Основни видове вторични структури.

Вторичната структура на протеина възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородните атоми на NH групата на един оборот на спиралата и кислородните атоми на CO групата на друг оборот и са насочени по спиралата или между паралелни гънки на протеиновата молекула. Въпреки факта, че водородните връзки са слаби, значително количество от тях в комплекса осигурява доста силна структура.

Протеиновата молекула е частично усукана в а-спирала (напишете на гръцки алфа) или образува бета-нагъната структура (напишете на гръцки бета).

Кератиновите протеини образуват а-спирала (алфа). Те са част от копита, рога, коса, пера, нокти и нокти.

Протеините, които изграждат коприната, имат бета-нагъната структура. Аминокиселинните радикали остават извън спиралата (на фиг. R1. R2, R3...)