Структурата на имуноглобулините. Класове имуноглобулини

Имуноглобулините според тяхната структура, антигенни и имунобиологични свойства са разделени на пет класа: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Имуноглобулин класЖ. Изотип G съставлява по-голямата част от Ig в кръвния серум. Той представлява 70-80% от всички серумни Ig, като 50% се съдържат в тъканната течност. Средното съдържание на IgG в кръвния серум на здрав възрастен е 12 g/l. Полуживотът на IgG е 21 дни.

IgG е мономер, има 2 антиген-свързващи центъра (може едновременно да свърже 2 антигенни молекули, следователно неговата валентност е 2), молекулно тегло около 160 kDa и константа на утаяване 7S. Има подтипове Gl, G2, G3 и G4. Синтезира се от зрели В-лимфоцити и плазмени клетки. Той се открива добре в кръвния серум в пика на първичния и вторичния имунен отговор.

Има висок афинитет. IgGl и IgG3 свързват комплемента, като G3 е по-активен от Gl. IgG4, подобно на IgE, има цитофилност (тропизъм или афинитет към мастоцитите и базофилите) и участва в развитието на алергична реакция тип I. При имунодиагностични реакции IgG може да се прояви като непълно антитяло.

Лесно преминава през плацентарната бариера и осигурява хуморален имунитет на новороденото през първите 3-4 месеца от живота. Той също така може да се секретира в секретите на лигавиците, включително в млякото чрез дифузия.

IgG осигурява неутрализация, опсонизация и маркиране на антигена, задейства комплемент-медиирана цитолиза и антитяло-зависима клетъчно-медиирана цитотоксичност.

Имуноглобулин клас М.Най-голямата молекула от всички Ig. Това е пентамер, който има 10 антиген-свързващи центъра, т.е. валентността му е 10. Молекулното му тегло е около 900 kDa, седиментационната му константа е 19S. Има подтипове Ml и M2. Тежките вериги на молекулата на IgM, за разлика от други изотипове, са изградени от 5 домена. Полуживотът на IgM е 5 дни.

Той представлява около 5-10% от всички серумни Ig. Средното съдържание на IgM в кръвния серум на здрав възрастен е около 1 g/l. Това ниво при хората се достига на възраст 2-4 години.

IgM е филогенетично най-древният имуноглобулин. Синтезиран от прекурсори и зрели В лимфоцити. Той се образува в началото на първичния имунен отговор и е първият, който се синтезира в тялото на новороденото - определя се още на 20-та седмица от вътрематочното развитие.

Има висока авидност и е най-ефективният активатор на комплемента по класическия път. Участва в образуването на серумен и секреторен хуморален имунитет. Като полимерна молекула, съдържаща J-верига, тя може да образува секреторна форма и да се секретира в лигавични секрети, включително мляко. Повечето нормални антитела и изоаглутинини са IgM.

Не преминава през плацентата. Откриването на специфични антитела от изотипа М в кръвния серум на новородено показва бивша вътрематочна инфекция или дефект на плацентата.

IgM осигурява неутрализация, опсонизация и маркиране на антигена, задейства комплемент-медиирана цитолиза и антитяло-зависима клетъчно-медиирана цитотоксичност.

Имуноглобулин клас А.Съществува в серумни и секреторни форми. Около 60% от всички IgA се съдържат в мукозните секрети.

СуроваткаIgA: Той представлява около 10-15% от всички серумни Ig. Кръвният серум на здрав възрастен съдържа около 2,5 g/l IgA, максимумът се достига до 10-годишна възраст. Полуживотът на IgA е 6 дни.

IgA е мономер, има 2 антиген-свързващи центъра (т.е. 2-валентни), молекулно тегло около 170 kDa и седиментационна константа 7S. Има подтипове А1 и А2. Синтезира се от зрели В-лимфоцити и плазмени клетки. Той се открива добре в кръвния серум в пика на първичния и вторичния имунен отговор.

Има висок афинитет. Може да е непълно антитяло. Не свързва комплемента. Не преминава през плацентарната бариера.

IgA осигурява неутрализация, опсонизация и маркиране на антигена и предизвиква антитяло-зависима клетъчно-медиирана цитотоксичност.

СекреторнаIgA: За разлика от серума, секреторният sIgA съществува в полимерна форма под формата на ди- или тример (4- или 6-валентен) и съдържа J- и S-пептиди. Молекулна маса 350 kDa и по-висока, седиментационна константа 13S и по-висока.

Синтезира се от зрели В-лимфоцити и техните потомци - плазмени клетки със съответната специализация само в лигавиците и се секретира в техните секрети. Обемът на производство може да достигне 5 g на ден. Пулът slgA се счита за най-многобройният в тялото - количеството му надвишава общото съдържание на IgM и IgG. Не се открива в кръвния серум.

Секреторната форма на IgA е основният фактор за специфичния хуморален локален имунитет на лигавиците на стомашно-чревния тракт, пикочно-половата система и дихателните пътища. Благодарение на S-веригата е устойчив на протеази. slgA не активира комплемента, но ефективно се свързва с антигените и ги неутрализира. Предотвратява адхезията на микроби върху епителните клетки и генерализирането на инфекцията в лигавиците.

Имуноглобулин клас Е.Нарича се още реагин. Съдържанието в кръвния серум е изключително ниско - около 0,00025 g/l. Откриването изисква използването на специални високочувствителни диагностични методи. Молекулно тегло - около 190 kDa, седиментационна константа - приблизително 8S, мономер. Той представлява около 0,002% от всички циркулиращи Ig. Това ниво се достига до 10-15 годишна възраст.

Синтезира се от зрели В-лимфоцити и плазмени клетки главно в лимфоидната тъкан на бронхопулмоналното дърво и стомашно-чревния тракт.

Не свързва комплемента. Не преминава през плацентарната бариера. Има изразена цитофилност - тропност към мастоцитите и базофилите. Участва в развитието на незабавен тип свръхчувствителност - реакция тип I.

Имуноглобулин класд. Няма много информация за Ig от този изотип. Почти напълно се съдържа в кръвния серум в концентрация от около 0,03 g/l (около 0,2% от общия циркулиращ Ig). IgD има молекулно тегло 160 kDa и седиментационна константа 7S, мономер.

Не свързва комплемента. Не преминава през плацентарната бариера. Той е рецептор за В-лимфоцитни прекурсори.

Естеството на имуноглобулините.В отговор на въвеждането на антиген имунната система произвежда антитела - протеини, които могат специфично да се свържат с антигена, причинил тяхното образуване, и по този начин да участват в имунологични реакции. Антителата принадлежат към γ-глобулините, т.е. най-малко подвижната фракция на кръвните серумни протеини в електрическото поле. В тялото γ-глобулините се произвеждат от специални клетки - плазмени клетки. γ-глобулините, които изпълняват функциите на антитела, се наричат ​​имуноглобулини и се обозначават със символа Ig. Следователно антителата са имуноглобулини, произведени в отговор на въвеждането на антиген и способни да взаимодействат специфично със същия антиген.

Функции.Основната функция е взаимодействието на техните активни центрове с техните комплементарни антигенни детерминанти. Вторичната функция е тяхната способност да:

Свързват антиген, за да го неутрализират и елиминират от тялото, т.е. участват в образуването на защита срещу антигена;

Участват в разпознаването на „чужд” антиген;

Осигурете сътрудничество на имунокомпетентни клетки (макрофаги, Т- и В-лимфоцити);

Участват в различни форми на имунния отговор (фагоцитоза, килерна функция, HNT, HRT, имунологична толерантност, имунологична памет).

Структура на антитялото.По отношение на техния химичен състав имуноглобулиновите протеини се класифицират като гликопротеини, тъй като се състоят от протеин и захари; изграден от 18 аминокиселини. Те имат видови различия, свързани главно с набора от аминокиселини. Молекулите им са с цилиндрична форма и се виждат в електронен микроскоп. До 80 % имуноглобулините имат седиментационна константа 7S; устойчив на слаби киселини, основи, нагряване до 60 ° C. Имуноглобулините могат да бъдат изолирани от кръвния серум чрез физични и химични методи (електрофореза, изоелектрично утаяване с алкохол и киселини, изсолване, афинитетна хроматография и др.). Тези методи се използват в производството за получаване на имунобиологични препарати.

Имуноглобулините според тяхната структура, антигенни и имунобиологични свойства са разделени на пет класа: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD. Имуноглобулините M, G, A имат подкласове. Например IgG има четири подкласа (IgG, IgG 2, IgG 3, IgG 4). Всички класове и подкласове се различават по аминокиселинна последователност.

Молекулите на имуноглобулините от всичките пет класа се състоят от полипептидни вериги: две идентични тежки вериги H и две идентични леки вериги L, свързани помежду си с дисулфидни мостове. Съответно всеки клас имуноглобулини, т.е. M, G, A, E, D, има пет вида тежки вериги: μ (mu), γ (гама), α (алфа), ε (епсилон) и Δ (делта), различаващи се по антигенност. Леките вериги от всичките пет класа са общи и се предлагат в два типа: κ (kappa) и λ (ламбда); L-веригите на имуноглобулини от различни класове могат да се комбинират (рекомбинират) както с хомоложни, така и с хетероложни Н-вериги. Въпреки това, в една и съща молекула може да има само идентични L-вериги (κ или λ). Както Н-, така и L-веригите имат променлива - V област, в която последователността на аминокиселините не е постоянна, и постоянна - С област с постоянен набор от аминокиселини. В леките и тежките вериги се разграничават NH2- и COOH-крайни групи.

Когато γ-глобулинът се третира с меркаптоетанол, дисулфидните връзки се разрушават и имуноглобулиновата молекула се разпада на отделни полипептидни вериги. Когато е изложен на протеолитичния ензим папаин, имуноглобулинът се разделя на три фрагмента: два некристализиращи фрагмента, съдържащи детерминантни групи за антигена и наречени Fab фрагменти I и II и един кристализиращ Fc фрагмент. FabI и FabII фрагментите са сходни по свойства и аминокиселинен състав и се различават от Fc фрагмента; Fab и Fc фрагментите са компактни образувания, свързани помежду си чрез гъвкави участъци на Н-веригата, поради което имуноглобулиновите молекули имат гъвкава структура.

Както H-вериги, така и L-вериги имат различни, линейно свързани компактни области, наречени домейни; има 4 от тях в Н-веригата и 2 в L-веригата.

Активните центрове или детерминантите, които се образуват във V областите, заемат приблизително 2% от повърхността на имуноглобулиновата молекула. Всяка молекула съдържа две детерминанти, свързани с хиперпроменливите региони на H и L веригите, т.е. всяка имуноглобулинова молекула може да свърже две антигенни молекули. Следователно антителата са двувалентни.

Типичната структура на имуноглобулинова молекула е IgG. Останалите класове имуноглобулини се различават от IgG чрез допълнителни елементи на организацията на техните молекули.

В отговор на въвеждането на всеки антиген могат да бъдат произведени антитела от всичките пет класа. Обикновено първо се произвежда IgM, след това IgG, останалите малко по-късно.

първичен и вторичен отговор.

Способността за образуване на антитела се появява в пренаталния период при 20-седмичен ембрион; След раждането започва собственото производство на имуноглобулини в тялото, което се увеличава до зряла възраст и намалява донякъде в напреднала възраст. Динамиката на образуване на антитела варира в зависимост от силата на антигенния ефект (дозата на антигена), честотата на излагане на антигена, състоянието на тялото и неговата имунна система. При първоначално и повторно приложение на антиген динамиката на образуване на антитела също е различна и протича на няколко етапа. Има латентна, логаритмична, стационарна и намаляваща фаза.

В латентна фазаантигенът се обработва и представя на имунокомпетентни клетки, клонинг от клетки, специализирани за производството на антитела към този антиген, се умножава и започва синтеза на антитела. През този период антителата не се откриват в кръвта.

По време на логаритмичната фазасинтезираните антитела се освобождават от плазмените клетки и навлизат в лимфата и кръвта.

В стационарна фазаброят на антителата достига максимум и се стабилизира, след което идва фаза на спадниво на антитела. При първоначалното въвеждане на антиген (първичен имунен отговор) латентната фаза е 3-5 дни, логаритмичната фаза е 7-15 дни, стационарната фаза е 15-30 дни, а фазата на спад е 1-6 месеца или Повече ▼. Характеристика на първичния имунен отговор е, че първоначално се синтезира IgM, а след това IgG.

За разлика от първичния имунен отговор, при вторичното въвеждане на антиген (вторичен имунен отговор), латентният период се съкращава до няколко часа или 1-2 дни, логаритмичната фаза се характеризира с бързо нарастване и значително по-високо ниво на антитела, което в следващите фази се задържа дълго и бавно, понякога намалява в продължение на няколко години. При вторичен имунен отговор, за разлика от първичния, се синтезират предимно IgG.

Тази разлика в динамиката на образуване на антитела по време на първичния и вторичния имунен отговор се обяснява с факта, че след първоначалното въвеждане на антиген в имунната система се образува клонинг на лимфоцити, носещи имунологичната памет на този антиген. След повторна среща със същия антиген, клонинг на лимфоцити с имунологична памет бързо се размножава и интензивно включва процеса на образуване на антитела.

Много бързо и енергично образуване на антитела при многократна среща с антиген се използва за практически цели, когато е необходимо да се получат високи титри на антитела при производството на диагностични и терапевтични серуми от имунизирани животни, както и за спешно създаване на имунитет по време на ваксинация .

Имуноглобулините, в зависимост от структурните характеристики на постоянните участъци на тежките вериги, се разделят на 5 основни класа: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Всеки клас имуноглобулини се характеризира с определени свойства и функции. Имуноглобулин G(молекулно тегло 160 000) съставлява около 80% от всички човешки и животински имуноглобулини. Той се съдържа не само в интраваскуларното русло, но лесно прониква от екстраваскуларните пространства, където изпълнява най-важната защитна функция, благодарение на токсинонеутрализиращата, вирусонеутрализиращата, опсонизиращата и бактерицидната активност на свързаните с него антитела.

IgG е особено важен при деца през първите седмици от живота, когато антителата от този клас са основните защитни фактори. По това време способността на IgG да преминава през клетъчните мембрани осигурява проникването на майчините IgG антитела през плацентарната бариера, а по време на кърмене - проникването на млечните IgG антитела през чревната лигавица на новороденото.

Имуноглобулин А(молекулно тегло 170 000) - съставлява около 16% от серумните имуноглобулини и се среща като мономер (80%), димер (9S), тример (1 IS) и по-големи полимери.

Серумният IgA при хора представлява по-малко от 50% от общия IgA пул. В допълнение към кръвния серум, той се съдържа в секретите на чревния и дихателния тракт, слъзната течност и млякото. Антителата от този клас предпазват лигавиците от различни патогенни микроорганизми, алергени и автоантигени.

Установено е, че IgA функционира главно на повърхността на лигавиците, които са в постоянен контакт с различни антигени. Това свойство на IgA антителата инхибира развитието на хронични локални възпалителни процеси. Свързвайки се с антигени, IgA антителата забавят адхезията им към повърхността на епителните клетки и предотвратяват проникването им във вътрешната среда на тялото. За разлика от IgG и IgM антителата, IgA антителата не са в състояние да активират комплемента по класическия път и не предизвикват освобождаване на възпалителни медиатори, когато реагират с хипертония.

Имуноглобулин М(молекулно тегло 950 000) представлява 5-10% от общото количество имуноглобулини, а концентрацията му в серума достига 1 g/l.

Към днешна дата са идентифицирани 2 подкласа IgM, три четвърти от които присъстват в съдовото легло. Тъй като е петвалентен, IgM реагира предимно с неразтворими антигени (аглутинация). В този случай активирането на комплемента допринася за проявата на цитотоксични ефекти.

IgM антителата включват, например, изохемаглутинини, класически ревматоиден фактор, антитела, открити в реакцията на Васерман, повечето естествени антитела, особено срещу грам-отрицателни бактерии.

IgM се нарича още макроглобулин, тъй като е полимер и се състои от пет четириверижни субединици (фиг. 2).

IgM антителата се появяват на първия етап от имунния отговор и се намират главно в съдовото легло. Поради това те имат важна защитна роля по време на бактериемия, в ранните стадии на различни инфекциозни процеси.

Имуноглобулин D(молекулно тегло 160 000) съставлява само 0,2% от серумните имуноглобулини. IgD беше открит като парапротеин при пациент с миелом. Основната функция, очевидно, е, че на определен етап IgD действа като антигенен рецептор на В лимфоцита. По време на бременност и при приемане на орални контрацептиви концентрацията на IgD в кръвния серум може почти да се удвои. Установено е също, че антитела срещу пеницилин, антиинсулинови антитела при пациенти с диабет и някои други автоантитела могат да бъдат свързани с IgD.

Имуноглобулин Е(молекулно тегло 190 000) присъства в серума в най-ниска концентрация (0,00002-0,0002 g/l). Въпреки това, IgE има висока биологична активност, цитофилност, т.е. способността да се прикрепя към клетки (мастоцити и базофили), което води до тяхната дегранулация, освобождаване на азоактивни амини, които са отговорни за проявата на бронхиална астма, сенна хрема и други алергични заболявания. Нивото на IgE се повишава значително при някои инфекции, особено при хелминтни инвазии. В момента има два вида IgE (общи и специфични).

IgE включва антитела от типа реагин. IgE не преминава през плацентата, не фиксира комплемента и не толерира пасивна анафилаксия.

Ориз. 11. Структура на молекулата на IgM

Имуноглобулините според тяхната структура, антигенни и имунобиологични свойства са разделени на пет класа: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Имуноглобулин клас G. Изотип G съставлява по-голямата част от Ig в кръвния серум. Той представлява 70-80% от всички серумни Ig, като 50% се съдържат в тъканната течност. Средното съдържание на IgG в кръвния серум на здрав възрастен е 12 g/l. Полуживотът на IgG е 21 дни.

IgG е мономер, има 2 антиген-свързващи центъра (може едновременно да свърже 2 антигенни молекули, следователно неговата валентност е 2), молекулно тегло около 160 kDa и константа на утаяване 7S. Има подтипове Gl, G2, G3 и G4. Синтезира се от зрели В-лимфоцити и плазмени клетки. Той се открива добре в кръвния серум в пика на първичния и вторичния имунен отговор.

Има висок афинитет. IgGl и IgG3 свързват комплемента, като G3 е по-активен от Gl. IgG4, подобно на IgE, има цитофилност (тропизъм или афинитет към мастоцитите и базофилите) и участва в развитието на алергична реакция тип I. При имунодиагностични реакции IgG може да се прояви като непълно антитяло.

Лесно преминава през плацентарната бариера и осигурява хуморален имунитет на новороденото през първите 3-4 месеца от живота. Той също така може да се секретира в секретите на лигавиците, включително в млякото чрез дифузия.

IgG осигурява неутрализация, опсонизация и маркиране на антигена, задейства комплемент-медиирана цитолиза и антитяло-зависима клетъчно-медиирана цитотоксичност.

Имуноглобулин клас М.Най-голямата молекула от всички Ig. Това е пентамер, който има 10 антиген-свързващи центъра, т.е. валентността му е 10. Молекулното му тегло е около 900 kDa, седиментационната му константа е 19S. Има подтипове Ml и M2. Тежките вериги на молекулата на IgM, за разлика от други изотипове, са изградени от 5 домена. Полуживотът на IgM е 5 дни.

Той представлява около 5-10% от всички серумни Ig. Средното съдържание на IgM в кръвния серум на здрав възрастен е около 1 g/l. Това ниво при хората се достига на възраст 2-4 години.

IgM е филогенетично най-древният имуноглобулин. Синтезиран от прекурсори и зрели В лимфоцити. Той се образува в началото на първичния имунен отговор и е първият, който се синтезира в тялото на новороденото - определя се още на 20-та седмица от вътрематочното развитие.

Има висока авидност и е най-ефективният активатор на комплемента по класическия път. Участва в образуването на серумен и секреторен хуморален имунитет. Като полимерна молекула, съдържаща J-верига, тя може да образува секреторна форма и да се секретира в лигавични секрети, включително мляко. Повечето нормални антитела и изоаглутинини са IgM.

Не преминава през плацентата. Откриването на специфични антитела от изотипа М в кръвния серум на новородено показва бивша вътрематочна инфекция или дефект на плацентата.

IgM осигурява неутрализация, опсонизация и маркиране на антигена, задейства комплемент-медиирана цитолиза и антитяло-зависима клетъчно-медиирана цитотоксичност.

Имуноглобулин клас А.Съществува в серумни и секреторни форми. Около 60% от всички IgA се съдържат в мукозните секрети.

Серумен IgA:Той представлява около 10-15% от всички серумни Ig. Кръвният серум на здрав възрастен съдържа около 2,5 g/l IgA, максимумът се достига до 10-годишна възраст. Полуживотът на IgA е 6 дни.

IgA е мономер, има 2 антиген-свързващи центъра (т.е. 2-валентни), молекулно тегло около 170 kDa и седиментационна константа 7S. Има подтипове А1 и А2. Синтезира се от зрели В-лимфоцити и плазмени клетки. Той се открива добре в кръвния серум в пика на първичния и вторичния имунен отговор.

Има висок афинитет. Може да е непълно антитяло. Не свързва комплемента. Не преминава през плацентарната бариера.

IgA осигурява неутрализация, опсонизация и маркиране на антигена и предизвиква антитяло-зависима клетъчно-медиирана цитотоксичност.

Секреторен IgA:За разлика от серума, секреторният sIgA съществува в полимерна форма под формата на ди- или тример (4- или 6-валентен) и съдържа J- и S-пептиди. Молекулна маса 350 kDa и по-висока, седиментационна константа 13S и по-висока.

Синтезира се от зрели В-лимфоцити и техните потомци - плазмени клетки със съответната специализация само в лигавиците и се секретира в техните секрети. Обемът на производство може да достигне 5 g на ден. Пулът slgA се счита за най-многобройният в тялото - количеството му надвишава общото съдържание на IgM и IgG. Не се открива в кръвния серум.

Секреторната форма на IgA е основният фактор за специфичния хуморален локален имунитет на лигавиците на стомашно-чревния тракт, пикочно-половата система и дихателните пътища. Благодарение на S-веригата е устойчив на протеази. slgA не активира комплемента, но ефективно се свързва с антигените и ги неутрализира. Предотвратява адхезията на микроби върху епителните клетки и генерализирането на инфекцията в лигавиците.

Имуноглобулин клас Е.Нарича се още реагин. Съдържанието в кръвния серум е изключително ниско - около 0,00025 g/l. Откриването изисква използването на специални високочувствителни диагностични методи. Молекулно тегло - около 190 kDa, седиментационна константа - приблизително 8S, мономер. Той представлява около 0,002% от всички циркулиращи Ig. Това ниво се достига до 10-15 годишна възраст.

Синтезира се от зрели В-лимфоцити и плазмени клетки главно в лимфоидната тъкан на бронхопулмоналното дърво и стомашно-чревния тракт.

Не свързва комплемента. Не преминава през плацентарната бариера. Има изразена цитофилност - тропност към мастоцитите и базофилите. Участва в развитието на незабавен тип свръхчувствителност - реакция тип I.

Имуноглобулин клас D.Няма много информация за Ig от този изотип. Почти напълно се съдържа в кръвния серум в концентрация от около 0,03 g/l (около 0,2% от общия циркулиращ Ig). IgD има молекулно тегло 160 kDa и седиментационна константа 7S, мономер.

Не свързва комплемента. Не преминава през плацентарната бариера. Той е рецептор за В-лимфоцитни прекурсори.

Микробиология: бележки от лекции Ксения Викторовна Ткаченко

2. Класове имуноглобулини и техните свойства

Има пет класа имуноглобулини при хората.

1. Имуноглобулините G са мономери, които включват четири подкласа (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), които се различават един от друг по аминокиселинен състав и антигенни свойства. Антителата от подкласовете IgG1 и IgG4 специфично се свързват чрез Fc фрагменти към патогена (имунна опсонизация) и благодарение на Fc фрагментите те взаимодействат с Fc рецепторите на фагоцитите, насърчавайки фагоцитозата на патогена. IgG4 участва в алергичните реакции и не е в състояние да фиксира комплемента.

Свойства на имуноглобулините G:

1) играят основна роля в хуморалния имунитет при инфекциозни заболявания;

2) проникват в плацентата и образуват антиинфекциозен имунитет при новородени;

3) са в състояние да неутрализират бактериалните екзотоксини, да фиксират комплемента и да участват в реакцията на утаяване.

2. Имуноглобулините М включват два подкласа: IgM1 и IgM2.

Свойства на имуноглобулини М:

1) не проникват през плацентата;

2) се появяват в плода и участват в антиинфекциозната защита;

3) способни да аглутинират бактерии, да неутрализират вируси и да активират комплемента;

4) играят важна роля в елиминирането на патогена от кръвния поток и активирането на фагоцитозата;

5) се образуват в ранните стадии на инфекциозния процес;

6) се характеризират с висока активност в реакциите на аглутинация, лизис и свързване на ендотоксини на грам-отрицателни бактерии.

3. Имуноглобулини А са секреторни имуноглобулини, които включват два подкласа: IgA1 и IgA2. IgA съдържа секреторен компонент, състоящ се от няколко полипептида, което повишава устойчивостта на IgA към действието на ензимите.

Свойства на имуноглобулини А:

2) участват в местния имунитет;

3) предотвратяват прикрепването на бактерии към лигавицата;

4) неутрализира ентеротоксина, активира фагоцитозата и допълва.

4. Имуноглобулините Е са мономери, чието съдържание в кръвния серум е незначително. По-голямата част от алергичните антитела - реагини - принадлежат към този клас. Нивата на IgE се повишават значително при хора, които страдат от алергии и са заразени с хелминти. IgE се свързва с Fc рецепторите на мастоцитите и базофилите.

Свойства на имуноглобулини Е: при контакт с алерген се образуват мостове, което е придружено от освобождаване на биологично активни вещества, които причиняват незабавни алергични реакции.

5. Имуноглобулините D са мономери. Те функционират предимно като мембранни рецептори за антиген. Плазмените клетки, които секретират IgD, са локализирани главно в сливиците и аденоидната тъкан.

Свойства на имуноглобулините D:

1) участват в развитието на местния имунитет;

2) имат антивирусна активност;

3) активиране на комплемента (в редки случаи);

4) участват в диференциацията на В-клетките, допринасят за развитието на антиидиотипен отговор;

5) участват в автоимунни процеси.

От книгата Operant Behavior автор Скинър Бурес Фредерик

КОЛИЧЕСТВЕНИ СВОЙСТВА Не е никак лесно да се получи крива на обучение. Не можем напълно да изолираме операнта и да елиминираме всички произволни смущения. Би било възможно да се начертае крива и да се покаже как честотата на повдигане на главата до определена височина се променя в зависимост от

От книгата Етапи на еволюцията на интелекта автор Сергеев Борис Федорович

Старши класове Pochemuchki Тези, които имат достатъчно късмет да се запознаят отблизо с човекоподобните маймуни в нашия Север, където те, поставени зад решетките и внимателно обгрижвани от хората, са освободени от всички притеснения (набавяне на храна, необходимостта винаги да бъдат нащрек,

От книгата Ръководства. Типологични свойства автор Кожевников В А

Типологични свойства на БНД Какви са типологичните свойства на БНД За основа е взета концепцията на М. Б. Теплов. (1896-1965) за четирите основни типологични свойства на БНД Издръжливост - неизменността на текущите нервни процеси дори под въздействието на продължителен дискомфорт

От книгата Микробиология: бележки от лекции автор Ткаченко Ксения Викторовна

3. Инфекциозни агенти и техните свойства Сред бактериите, според способността им да причиняват заболяване, се различават: 1) патогенни; 2) опортюнистични; 3) сапрофитни. Патогенните видове са потенциално способни да причинят инфекциозно заболяване. Патогенността е способността

От книгата Микробиология автор Ткаченко Ксения Викторовна

1. Свойства и видове антигени Антигените са високомолекулни съединения. Попадайки в организма, те предизвикват имунна реакция и взаимодействат с продуктите на тази реакция: антитела и активирани лимфоцити.Класификация на антигените.1. от

От книгата Болести на кучетата (незаразни) автор Панишева Лидия Василиевна

1. Структура на имуноглобулините Антителата (имуноглобулините) са протеини, които се синтезират под въздействието на антиген и реагират специфично с него.Състоят се от полипептидни вериги. В имуноглобулиновата молекула има четири структури: 1) първична – това

От книгата Нерешени проблеми на теорията на еволюцията автор Красилов Валентин Абрамович

1. Морфология и културни свойства Патогенът принадлежи към род Carinobakterium, вид C. difteria.Това са тънки пръчки, прави или леко извити, грам-положителни. Характеризират се с изразен полиморфизъм. В краищата има клубовидни удебеления - метахроматични зърна от волютин.

От книгата Основи на психофизиологията автор Александров Юрий

1. Морфология и културални свойства Патогенът принадлежи към род Mycobakterium, вид M. tuberculesis.Това са тънки пръчици, леко извити, не образуват спори или капсули. Клетъчната стена е заобиколена от слой гликопептиди, наречени микозиди (микрокапсули).Туберкулозен бацил

От книгата Гените и развитието на тялото автор Нейфах Александър Александрович

13. Инфекциозни агенти и техните свойства Сред бактериите, според способността им да причиняват заболяване, те разграничават: 1) патогенните видове са потенциално способни да причинят инфекциозно заболяване; Патогенността е способността на микроорганизмите, след като попаднат в тялото, да причинят и

От книгата Биология. Обща биология. 10 клас. Базово ниво на автор Сивоглазов Владислав Иванович

Свойства на рентгеновите лъчи Рентгеновите лъчи преминават през непрозрачни тела и предмети, като например хартия, материя, дърво, човешки и животински тъкани и дори през метали с определена дебелина. Освен това, колкото по-къса е дължината на вълната на излъчване, толкова

От книгата Антропология и концепции на биологията автор Курчанов Николай Анатолиевич

ВИДОВЕ И КЛАСОВЕ Преди да преминем от общности към видове, трябва да обсъдим някои проблеми на класификацията: трудно е да се говори за произхода на видовете, без да се реши какво е видът. Дарвин също призова за спиране на досадния дебат за видовете, но не посочи как да стане това, тъй като той

От книгата на автора

5.2. Свойства на тактилното възприятие Усещането за допир и натиск върху кожата е доста точно локализирано от човек в определена област от повърхността на кожата. Тази локализация се развива и консолидира в онтогенезата с участието на зрението и проприоцепцията.

От книгата на автора

3. Молекули на имуноглобулините Молекулата на антитялото - имуноглобулин (IG) се състои от четири полипептидни вериги - две еднакви големи (тежки) и две еднакви по-малки (леки), свързани помежду си чрез S - S-мостове. Спецификата на взаимодействието на IG молекулата с

От книгата на автора

4. Имуноглобулинови гени Преди всичко трябва да разгледаме как IG гените са организирани в бъдещите лимфоцити, преди тези клетки да започнат да се различават една от друга, т.е. преди да се формират техните различни клонове. Очевидно е, че IG гените са организирани по същия начин във всички останали

От книгата на автора

Таблица 4. Морфологични класове на вируси (според G. Schlegel,

От книгата на автора

3.3. Свойства на генетичната информация Един от основателите на съвременната генетика, изключителният датски учен В. Йохансен, предложи основни генетични термини: ген, алел, генотип, фенотип. Въвеждането на термина "алел" ни позволява да дефинираме генотипа като

Човешката лимфна система изпълнява редица важни защитни функции, които предотвратяват развитието на патогенни микроорганизми или вируси в течни среди, клетки и тъкани. В-лимфоцитите са отговорни за хуморалния имунитет, който при по-нататъшно узряване синтезира имуноглобулини (Ig). Структурата на тези вещества позволява да се откриват, маркират и унищожават антигени, които са влезли в тялото. Какви са

Плазмени клетки

Всички лимфни клетки на човешкото тяло са разделени на две големи групи: Т-лимфоцити и В-лимфоцити. Първите са отговорни за клетъчния имунитет, абсорбиращи антигени по време на процеса на фагоцитоза. Задачата на последния е да синтезира специфични антитела - хуморален имунитет.

В-лимфоцитите се определят във вторични лимфоидни органи (лимфни възли, далак) и след това образуват популация от плазмени клетки, които също се наричат ​​плазмени клетки. Впоследствие те мигрират към червения костен мозък, лигавиците и тъканите.

Плазмоцитите достигат големи размери (до 20 микрона) и се оцветяват базофилно, т.е. лилаво, с помощта на багрила. В центъра на тези клетки има голямо ядро ​​с характерни бучки хетерохроматин, които наподобяват спиците на колело.

Цитоплазмата е оцветена по-светло от ядрото. В него се намира мощен транспортен център, състоящ се от ендоплазмения ретикулум и апарата на Голджи. АГ е развит доста силно, образувайки така наречения светъл двор на клетката.

Всички тези структури са насочени към синтеза на антитела, които са отговорни за хуморалния имунитет. Структурата на имуноглобулиновата молекула има свои собствени характеристики, така че постепенното и висококачествено узряване на тези структури по време на процеса на синтез е важно.

Всъщност, това е причината да бъде разработена толкова гъста мрежа от апаратите за спешна помощ и Голджи. Също така плазмените клетки, затворени в ядрото, са насочени предимно към синтеза на протеини на антитела. Възрастните са пример за висока степен на решителност, така че рядко споделят.

Структурата на имуноглобулиновите антитела

Тези високоспециализирани молекули са гликопротеини, защото имат протеинова и въглехидратна части. Интересуваме се от скелета на имуноглобулините.

Молекулата се състои от 4 пептидни вериги: две тежки (H-вериги) и две леки (L-вериги). Те се свързват помежду си чрез дисулфидни връзки и в резултат на това можем да наблюдаваме подобна на прашка форма на молекулата.

Структурата на имуноглобулините е насочена към комбиниране с антигени с помощта на специфични Fab фрагменти. В свободните краища на „прашката“ всяка такава област се формира от два вариабилни домена: един от тежката верига и един от леката верига. Рамката се формира от постоянни домени (3 на всяка тежка верига и един на леките вериги).

Подвижността на променливите краища на имуноглобулина се осигурява от наличието на шарнирна област на мястото, където се образува дисулфидна връзка между двете Н вериги. Това значително опростява процеса на взаимодействие антиген-антитяло.

Третият край на молекулата остава необмислен, който не взаимодейства с чужди молекули. Нарича се Fc регион и е отговорен за свързването на имуноглобулина към мембраните на плазмените клетки и други клетки. Между другото, леките вериги могат да бъдат два вида: капа (κ) и ламбда (λ). Те са свързани помежду си чрез дисулфидни връзки.Съществуват и пет вида тежки вериги, по които се класифицират различните видове имуноглобулини. Това са α-(алфа), δ-(делта), ε-(епсилон), γ-(гама) μ-(mu) вериги.

Някои антитела са способни да образуват полимерни структури, които са стабилизирани от допълнителни J-пептиди. Така се образуват димери, тримери, тетрамери или пентомери на определен тип Ig.

Друга допълнителна S-верига е характерна за секреторните имуноглобулини, структурата и биохимията на които им позволяват да функционират в лигавиците на устната кухина или червата. Тази допълнителна верига не позволява на естествените ензими да разрушат молекулите на антитялото.

Структура и класове имуноглобулини

Разнообразието от антитела в нашето тяло определя променливостта на функциите на хуморалния имунитет. Всеки Ig клас има свои собствени отличителни характеристики, които улесняват отгатването на тяхната роля в имунната система.

Структурата и функциите на имуноглобулините пряко зависят един от друг. На молекулярно ниво те се различават по аминокиселинната последователност на тежката верига, чиито типове вече споменахме. Следователно има 5 вида имуноглобулини: IgG, IgA, IgE, IgM и IgD.

Характеристики на имуноглобулин G

IgG не образува полимери и не се включва в клетъчните мембрани. В състава на молекулите е установено наличие на гама тежка верига.

Отличителна черта на този клас е фактът, че само тези антитела са способни да проникнат и да образуват имунната защита на ембриона.

IgG съставлява 70-80% от всички серумни антитела, така че молекулите лесно се откриват чрез лабораторни методи. В кръвта 12 g/l е средното съдържание на този клас и тази цифра обикновено се достига до 12-годишна възраст.

Структурата на имуноглобулин G му позволява да изпълнява следните функции:

Имуноглобулин А: характеристики и функции

Този клас антитела се среща в две форми: серумни и секреторни.

В кръвния серум IgA съставлява 10-15% от всички антитела, като средното му количество е 2,5 g/l до 10-годишна възраст.

Ние се интересуваме повече от секреторната форма на имуноглобулин А, тъй като около 60% от молекулите на този клас антитела са концентрирани в лигавиците на тялото.

Структурата на имуноглобулин А също се отличава със своята променливост поради наличието на J-пептид, който може да участва в образуването на димери, тримери или тетрамери. Благодарение на това един такъв комплекс от антитяло е в състояние да свърже голям брой антигени.

По време на образуването на IgA към молекулата се добавя още един компонент - S протеинът. Основната му задача е да защити целия комплекс от разрушителните ефекти на ензимите и други клетки на човешката лимфна система.

Имуноглобулин А се намира в лигавиците на стомашно-чревния тракт, пикочно-половата система и дихателните пътища. Молекулите на IgA обгръщат антигенните частици, като по този начин предотвратяват адхезията им към стените на кухите органи.

Функциите на този клас антитела са следните:

1. Неутрализиране на антигени.
2. Те са първата бариера сред всички молекули на хуморалния имунитет.
3. Антигените се опсонизират и маркират.

Имуноглобулин М

Представителите на класа IgM се отличават с големите си молекулни размери, тъй като техните комплекси са пентамери. Цялата структура се поддържа от J протеина, а гръбнакът на молекулата е nu-тип тежки вериги.

Пентамерната структура е характерна за секреторната форма на този имуноглобулин, но съществуват и мономери. Последните са прикрепени към мембраните на В-лимфоцитите, като по този начин помагат на клетките да открият патогенни елементи в телесните течности.

Само 5-10% е IgM в кръвния серум, като средното му съдържание не надвишава 1 g/l. Антителата от този клас са най-древните в еволюционно отношение и се синтезират само от В-лимфоцити и техните прекурсори (плазмоцитите не са способни на това).

Количеството М антитела се увеличава при новородени, т.к това е фактор за интензивна секреция на IgG. Тази стимулация има положителен ефект върху развитието на имунитета на бебето.

Структурата на имуноглобулин М не му позволява да проникне през плацентарните бариери, така че откриването на тези антитела в феталните течности става сигнал за метаболитно разстройство, инфекция или дефект на плацентата.

Функции на IgM:

Характеристики на имуноглобулин D

Този тип антитела са проучени достатъчно малко, така че ролята им в организма не е напълно разбрана. IgD се намира само под формата на мономери, в кръвния серум тези молекули съставляват не повече от 0,2% от всички антитела (0,03 g / l).

Основната функция на имуноглобулин D е приемането като част от мембраната на В-лимфоцитите, но само 15% от цялата популация на тези клетки имат IgD. Антителата се прикрепват с помощта на Fc края на молекулата и тежките вериги принадлежат към делта класа.

Структура и функции на имуноглобулин Е

Този клас представлява малка част от всички серумни антитела (0,00025%). IgE, известен също като реагин, е силно цитофилен: мономерите на тези имуноглобулини се прикрепят към мембраните на мастоцитите и базофилите. В резултат на това IgE засяга производството на хистамин, което води до развитие на възпалителни реакции.

Структурата на имуноглобулин Е съдържа тежки вериги от тип епсилон.

Поради малкото им количество, тези антитела са много трудни за откриване в кръвния серум чрез лабораторни методи. Повишените нива на IgE са важен диагностичен признак за алергични реакции.

заключения

Структурата на имуноглобулините пряко влияе върху техните функции в организма. Хуморалният имунитет играе голяма роля в поддържането на хомеостазата, така че всички антитела трябва да работят ясно и хармонично.