Строение иммуноглобулинов. Классы иммуноглобулинов

Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобиологическим свойствам разделяются на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Иммуноглобулин класса G . Изотип G составляет основную массу Ig сыворотки крови. На его долю приходится 70-80 % всех сывороточных Ig, при этом 50 % содержится в тканевой жидкости. Среднее содержание IgG в сыворотке крови здорового взрослого человека 12 г/л. Период полураспада IgG - 21 день.

IgG - мономер, имеет 2 антигенсвязывающих центра (может одновременно связать 2 молекулы антигена, следовательно, его валентность равна 2), молекулярную массу около 160 кДа и константу седиментации 7S. Различают подтипы Gl, G2, G3 и G4. Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и плазматическими клетками. Хорошо определяется в сыворотке крови на пике первичного и при вторичном иммунном ответе.

Обладает высокой аффинностью. IgGl и IgG3 связывают комплемент, причем G3 активнее, чем Gl. IgG4, подобно IgE, обладает цитофильностью (тропностью, или сродством, к тучным клеткам и базофилам) и участвует в развитии аллергической реакции I типа. В иммунодиагностических реакциях IgG может проявлять себя как неполное антитело.

Легко проходит через плацентарный барьер и обеспечивает гуморальный иммунитет новорожденного в первые 3-4 месяца жизни. Способен также выделяться в секрет слизистых, в том числе в молоко путем диффузии.

IgG обеспечивает нейтрализацию, опсонизацию и маркирование антигена, осуществляет запуск комплемент-опосредованного цитолиза и антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности.

Иммуноглобулин класса М. Наиболее крупная молекула из всех Ig. Это пентамер, который имеет 10 антигенсвязывающих центров, т. е. его валентность равна 10. Молекулярная масса его около 900 кДа, константа седиментации 19S. Различают подтипы Ml и М2. Тяжелые цепи молекулы IgM в отличие от других изотипов построены из 5 доменов. Период полураспада IgM - 5 дней.

На его долю приходится около 5-10 % всех сывороточных Ig. Среднее содержание IgM в сыворотке крови здорового взрослого человека составляет около 1 г/л. Этот уровень у человека достигается уже к 2-4-летнему возрасту.

IgM филогенетически - наиболее древний иммуноглобулин. Синтезируется предшественниками и зрелыми В-лимфоцитами. Образуется в начале первичного иммунного ответа, также первым начинает синтезироваться в организме новорожденного - определяется уже на 20-й неделе внутриутробного развития.

Обладает высокой авидностью, наиболее эффективный активатор комплемента по классическому пути. Участвует в формировании сывороточного и секреторного гуморального иммунитета. Являясь полимерной молекулой, содержащей J-цепь, может образовывать секреторную форму и выделяться в секрет слизистых, в том числе в молоко. Большая часть нормальных антител и изоагглютининов относится к IgM.

Не проходит через плаценту. Обнаружение специфических антител изотипа М в сыворотке крови новорожденного указывает на бывшую внутриутробную инфекцию или дефект плаценты.

IgM обеспечивает нейтрализацию, опсонизацию и маркирование антигена, осуществляет запуск комплемент-опосредованного цитолиза и антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности.

Иммуноглобулин класса А. Существует в сывороточной и секреторной формах. Около 60 % всех IgA содержится в секретах слизистых.

Сывороточный IgA : На его долю приходится около 10-15% всех сывороточных Ig. В сыворотке крови здорового взрослого человека содержится около 2,5 г/л IgA, максимум достигается к 10-летнему возрасту. Период полураспада IgA - 6 дней.

IgA - мономер, имеет 2 антигенсвязывающих центра (т. е. 2-валентный), молекулярную массу около 170 кДа и константу седиментации 7S. Различают подтипы А1 и А2. Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и плазматическими клетками. Хорошо определяется в сыворотке крови на пике первичного и при вторичном иммунном ответе.

Обладает высокой аффинностью. Может быть неполным антителом. Не связывает комплемент. Не проходит через плацентарный барьер.

IgA обеспечивает нейтрализацию, опсони-зацию и маркирование антигена, осуществляет запуск антителозависимой клеточно-опос-редованной цитотоксичности.

Секреторный IgA : В отличие от сывороточного, секреторный sIgA существует в полимерной форме в виде ди- или тримера (4- или 6-валентный) и содержит J- и S-пeптиды. Молекулярная масса 350 кДа и выше, константа седиментации 13S и выше.

Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и их потомками - плазматическими клетками соответствующей специализации только в пределах слизистых и выделяется в их секреты. Объем продукции может достигать 5 г в сутки. Пул slgA считается самым многочисленным в организме - его количество превышает суммарное содержание IgM и IgG. В сыворотке крови не обнаруживается.

Секреторная форма IgA - основной фактор специфического гуморального местного иммунитета слизистых оболочек желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы и респираторного тракта. Благодаря S-цепи он устойчив к действию протеаз. slgA не активирует комплемент, но эффективно связывается с антигенами и нейтрализует их. Он препятствует адгезии микробов на эпителиальных клетках и генерализации инфекции в пределах слизистых.

Иммуноглобулин класса Е. Называют также реагином. Содержание в сыворотке крови крайне невысоко - примерно 0,00025 г/л. Обнаружение требует применения специальных высокочувствительных методов диагностики. Молекулярная масса - около 190 кДа, константа седиментации - примерно 8S, мономер. На его долю приходится около 0,002 % всех циркулирующих Ig. Этот уровень достигается к 10-15 годам жизни.

Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и плазматическими клетками преимущественно в лимфоидной ткани бронхолегочного дерева и ЖКТ.

Не связывает комплемент. Не проходит через плацентарный барьер. Обладает выраженной цитофильностью - тропностью к тучным клеткам и базофилам. Участвует в развитии гиперчувствительности немедленного типа - реакция I типа.

Иммуноглобулин класса D . Сведений об Ig данного изотипа не так много. Практически полностью содержится в сыворотке крови в концентрации около 0,03 г/л (около 0,2 % от общего числа циркулирующих Ig). IgD имеет молекулярную массу 160 кДа и константу седиментации 7S, мономер.

Не связывает комплемент. Не проходит через плацентарный барьер. Является рецептором предшественников В-лимфоцитов.

Природа иммуноглобулинов. В ответ на введение антигена иммунная система вырабатывает антитела - белки, способные специфически соединяться с антигеном, вызвавшим их образование, и таким образом участвовать в иммунологических реакциях. Относятся антитела к γ-глобулинам, т. е. наименее подвижной в электрическом поле фракции белков сыворотки крови. В организме γ-глобулины вырабатываются особыми клетками - плазмоцитами. γ-глобулины, несущие функции антител, получили название иммуноглобулинов и обозначаются символом Ig. Следовательно, антитела - это иммуноглобулины , вырабатываемые в ответ на введение антигена и способные специфически взаимодействовать с этим же антигеном.

Функции. Первичная функция состоит во взаимодсйствии их активных центров с комплементарными им детерминантами антигенов. Вторичная функция состоит в их способности:

Связывать антиген с целью его нейтрализации и элиминации из организма, т. е. принимать участие в формировании защиты от антигена;

Участвовать в распознавании «чужого» антигена;

Обеспечивать кооперацию иммунокомпетентных клеток (макрофагов, Т- и В-лимфоцитов);

Участвовать в различных формах иммунного ответа (фагоцитоз, киллерная функция, ГНТ, ГЗТ, иммунологическая толерантность, иммунологическая память).

Структура антител. Белки иммуноглобулинов по химическому составу относятся к гликопротеидам, так как состоят из протеина и Сахаров; построены из 18 аминокислот. Имеют видовые отличия, связанные главным образом с набором аминокислот. Их молекулы имеют цилиндрическую форму, они видны в электронном микроскопе. До 80 % иммуноглобулинов имеют константу седиментации 7S; устойчивы к слабым кислотам, щелочам, нагреванию до 60 °С. Выделить иммуноглобулины из сыворотки крови можно физическими и химическими методами (электрофорез, изоэлектрическое осаждение спиртом и кислотами, высаливание, аффинная хроматография и др.). Эти методы используют в производстве при приготовлении иммунобиологических препаратов.

Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобиологическим свойствам разделяются на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD. Иммуноглобулины М, G, А имеют подклассы. Например, IgG имеет четыре подкласса (IgG, IgG 2 , IgG 3 , IgG 4). Все классы и подклассы различаются по аминокислотной последовательности.

Молекулы иммуноглобулинов всех пяти классов состоят из полипептидных цепей: двух одинаковых тяжелых цепей Н и двух одинаковых легких цепей - L, соединенных между собой дисульфидными мостиками. Соответственно каждому классу иммуноглобулинов, т.е. М, G, A, E, D, различают пять типов тяжелых цепей: μ (мю), γ (гамма), α (альфа), ε (эпсилон) и Δ (дельта), различающихся по антигенности. Легкие цепи всех пяти классов являются общими и бывают двух типов: κ (каппа) и λ (ламбда); L-цепи иммуноглобулинов различных классов могут вступать в соединение (рекомбинироваться) как с гомологичными, так и с гетерологичными Н-цепями. Однако в одной и той же молекуле могут быть только идентичные L-цепи (κ или λ). Как в Н-, так и в L-цепях имеется вариабельная - V область, в которой последовательность аминокислот непостоянна, и константная - С область с постоянным набором аминокислот. В легких и тяжелых цепях различают NH 2 - и СООН-концевые группы.

При обработке γ -глобулина меркаптоэтанолом разрушаются дисульфидные связи и молекула иммуноглобулина распадается на отдельные цепи полипептидов. При воздействии протеолитическим ферментом папаином иммуноглобулин расщепляется на три фрагмента: два не кристаллизующихся, содержащих детерминантные группы к антигену и названных Fab-фрагментами I и II и один кристаллизующий Fc-фрагмент. FabI- и FabII-фрагменты сходны по свойствам и аминокислотному составу и отличаются от Fc-фрагмента; Fab-и Fc-фрагменты являются компактными образованиями, соединенными между собой гибкими участками Н-цепи, благодаря чему молекулы иммуноглобулина имеют гибкую структуру.

Как Н-цепи, так и L-цепи имеют отдельные, линейно связанные компактные участки, названные доменами; в Н-цепи их по 4, а в L-цепи - по 2.

Активные центры, или детерминанты, которые формируются в V-областях, занимают примерно 2 % поверхности молекулы иммуноглобулина. В каждой молекуле имеются две детерминанты, относящиеся к гипервариабельным участкам Н-и L-цепей, т. е. каждая молекула иммуноглобулина может связать две молекулы антигена. Поэтому антитела являются двухвалентными.

Типовой структурой молекулы иммуноглобулина является IgG. Остальные классы иммуноглобулинов отличаются от IgG дополнительными элементами организации их молекулы.

В ответ на введение любого антигена могут вырабатываться антитела всех пяти классов. Обычно вначале вырабатывается IgM, затем IgG, остальные - несколько позже.

первичный и вторичный ответ.

Способность к образованию антител появляется во внутриутробном периоде у 20-недельного эмбриона; после рождения начинается собственная продукция иммуноглобулинов, которая увеличивается до наступления зрелого возраста и несколько снижается к старости. Динамика образования антител имеет различный характер в зависимости от силы антигенного воздействия (дозы антигена), частоты воздействия антигена, состояния организма и его иммунной системы. При первичном и повторном введении антигена динамика антителообразования также различна и протекает в несколько стадий. Выделяют латентную, логарифмическую, стационарную фазу и фазу снижения.

В латентной фазе происходят переработка и представление антигена иммунокомпетентным клеткам, размножение клона клеток, специализированного на выработку антител к данному антигену, начинается синтез антител. В этот период антитела в крови не обнаруживаются.

Во время логарифмической фазы синтезированные антитела высвобождаются из плазмоцитов и поступают в лимфу и кровь.

В стационарной фазе количество антител достигает максимума и стабилизируется, затем наступает фаза снижения уровня антител. При первичном введении антигена (первичный иммунный ответ) латентная фаза составляет 3-5 сут, логарифмическая - 7- 15 сут, стационарная - 15-30 сут и фаза снижения - 1-6 мес и более. Особенностью первичного иммунного ответа является то, что первоначально синтезируется IgM, а затем IgG.

В отличие от первичного иммунного ответа при вторичном введении антигена (вторичный иммунный ответ) латентный период укорочен до нескольких часов или 1-2 сут, логарифмическая фаза характеризуется быстрым нарастанием и значительно более высоким уровнем антител, который в последующих фазах длительно удерживается и медленно, иногда в течение нескольких лет, снижается. При вторичном иммунном ответе в отличие от первичного синтезируются главным образом IgG.

Такое различие динамики антителообразования при первичном и вторичном иммунном ответе объясняется тем, что после первичного введения антигена в иммунной системе формируется клон лимфоцитов, несущих иммунологическую память о данном антигене. После повторной встречи с этим же антигеном клон лимфоцитов с иммунологической памятью быстро размножается и интенсивно включает процесс антителогенеза.

Очень быстрое и энергичное антителообразование при повторной встрече с антигеном используется в практических целях при необходимости получения высоких титров антител при производстве диагностических и лечебных сывороток от иммунизированных животных, а также для экстренного создания иммунитета при вакцинации.

Иммуноглобулины, в зависимости от особенностей строения константных областей тяжелых цепей, подразделяются на 5 основных классов: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Каждый класс иммуноглобулинов характеризуется определенными свойствами и функциями.Иммуноглобулин G (молекулярный вес 160 000) составляет около 80% всех иммуноглобулинов человека и животных. Он содержится не только во внутрисосудистом русле, но легко проникает с экстраваскулярные пространства, где осуществляет важнейшую защитную функцию, благодаря токсиннейтрализующей, вируснейтрализую-щей, опсонизирующей и бактерицидной активности связанных с ним антител.

Особенно важное значение IgG у детей первых недель жизни, когда AT этого класса являются основными защитными факторами. В это время способность IgG проходить через клеточные мембраны обеспечивает проникновение IgG-антител матери через плацентарный барьер, а при грудном вскармливании - проникновение IgG-антител молока через слизистую оболочку кишечника новорожденного.

Иммуноглобулин А (молекулярный вес 170 000) - составляет около 16% сывороточных иммуноглобулинов и встречается в виде мономера (80%), димера (9S), три-мера (1 IS) и более крупных полимеров.

Сывороточный IgA у человека составляет менее 50% всего пула IgA. Кроме сыворотки крови он содержится в секретах кишечного и респираторного тракта, слезной жидкости, молока. Антитела этого класса осуществляют защиту слизистых оболочек от различных патогенных микроорганизмов, аллергенов и аутоантигенов.

Установлено, что IgA в основном функционирует на поверхности слизистых оболочек, непрерывно контактирующих с разнообразными антигенами. Это свойство IgA-антител тормозит развитие хронических местных воспалительных процессов. Связы-ваясь с антигенами, IgA-антитела задерживают их прилипание к поверхности клеток эпителия и препятствуют их проникновению во внутреннюю среду организма. В отличие от IgG- и IgM-антител, IgA-антитела не способны активировать комплемент по классическому пути и не вызывают выделения медиаторов воспаления при реакции с АГ.

Иммуноглобулин М (молекулярный вес 950 000) составляет 5-10% от общего количества иммуноглобулинов, а его концентрация в сыворотке приближается к 1 г/л.

На сегодняшний день идентифицировано 2 субкласса IgM, три четверти которого присутствует в сосудистом русле. Будучи пятивалентным, IgM прежде всего реагирует с нерастворимыми антигенами (агглютинация). При этом активация комплемента способствует проявлению цитотоксических эффектов.

К IgM-антителам относятся, например, изогемагглютинины, классический ревматоидный фактор, антитела, выявляемые в реакции Вассермана, большинство естественных антител, особенно против грамотрицательных бактерий.

IgM называют и макроглобулином, так как он является полимером и состоит из пяти четырехцепочных субъединиц (рис. 2).

IgM-антитела появляются на первом этапе иммунного ответа и находятся в основном в сосудистом русле. Поэтому им отведена важная защитная роль при бактериемии, на ранних стадиях различных инфекционных процессов.

Иммуноглобулин D (молекулярный вес 160 000) составляет всего 0,2% сывороточных иммуноглобулинов. IgD был обнаружен как парапротеин у больного миело-мой. Основная функция, очевидно, заключается в том, что на определенной стадии IgD выполняет роль антигенного рецептора В-лимфоцита. Во время беременности и при приеме пероральных противозачаточных средств концентрация IgD в сыворотке крови может возрастать почти вдвое. Также установлено, что с IgD могут быть связаны антитела против пенициллина, противоинсулиновые антитела у больных сахарным диабетом, некоторые другие аутоантитела.

Иммуноглобулин Е (молекулярный вес 190 000) присутствует в сыворотке в самой низкой концентрации (0,00002-0,0002 г/л). Однако IgE обладает высокой биологической активностью, цитофильностью, то есть способностью присоединяться к клеткам (тучным клеткам и базофилам), что приводит к их дегрануляции, выделению иазоактивных аминов, которые ответственны за проявление бронхиальной астмы, сенной лихорадки и других аллергических заболеваний. Уровень IgE существенно возрастает при некоторых инфекциях, особенно при глистных инвазиях. В настоящее нремя выделяют два вида IgE (общий и специфический).

К IgE относятся антитела типа реагинов. IgE не проходят через плаценту, не фиксируют комплемент, не переносят пассивную анафилаксию.

Рис. 11. Структура молекулы IgM

Иммуноглобулин класса G . Изотип G составляет основную массу Ig сыворотки крови. На его долю приходится 70-80 % всех сывороточных Ig, при этом 50 % содержится в тканевой жидкости. Среднее содержание IgG в сыворотке крови здорового взрослого человека 12 г/л. Период полураспада IgG - 21 день.

Сывороточный IgA: На его долю приходится около 10-15% всех сывороточных Ig. В сыворотке крови здорового взрослого человека содержится около 2,5 г/л IgA, максимум достигается к 10-летнему возрасту. Период полураспада IgA - 6 дней.

IgA обеспечивает нейтрализацию, опсонизацию и маркирование антигена, осуществляет запуск антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности.

Секреторный IgA: В отличие от сывороточного, секреторный sIgA существует в полимерной форме в виде ди- или тримера (4- или 6-валентный) и содержит J- и S-пeптиды. Молекулярная масса 350 кДа и выше, константа седиментации 13S и выше.

Иммуноглобулин класса D. Сведений об Ig данного изотипа не так много. Практически полностью содержится в сыворотке крови в концентрации около 0,03 г/л (около 0,2 % от общего числа циркулирующих Ig). IgD имеет молекулярную массу 160 кДа и константу седиментации 7S, мономер.

Микробиология: конспект лекций Ткаченко Ксения Викторовна

2. Классы иммуноглобулинов и их свойства

Существует пять классов иммуноглобулинов у человека.

1. Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие в себя четыре субкласса (IgG1; IgG2; IgG3; IgG4), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам. Антитела субклассов IgG1 и IgG4 специфически связываются через Fc-фрагменты с возбудителем (иммунное опсонирование), а благодаря Fc-фрагментам взаимодействуют с Fc-рецепторами фагоцитов, способствуя фагоцитозу возбудителя. IgG4 участвует в аллергических реакциях и неспособен фиксировать комплемент.

Свойства иммуноглобулинов G:

1) играют основополагающую роль в гуморальном иммунитете при инфекционных заболеваниях;

2) проникают через плаценту и формируют антиинфекционный иммунитет у новорожденных;

3) способны нейтрализовать бактериальные экзотоксины, связывать комплемент, участвовать в реакции преципитации.

2. Иммуноглобулины М включают в себя два субкласса: IgM1 и IgM2.

Свойства иммуноглобулинов М:

1) не проникают через плаценту;

2) появляются у плода и участвуют в антиинфекционной защите;

3) способны агглютинировать бактерии, нейтрализовать вирусы, активировать комплемент;

4) играют важную роль в элиминации возбудителя из кровеносного русла, активации фагоцитоза;

5) образуются на ранних сроках инфекционного процесса;

6) отличаются высокой активностью в реакциях агглютинации, лизиса и связывания эндотоксинов грамотрицательных бактерий.

3. Иммуноглобулины А – это секреторные иммуноглобулины, включающие в себя два субкласса: IgA1 и IgA2. В состав IgA входит секреторный компонент, состоящий из нескольких полипептидов, который повышает устойчивость IgA к действию ферментов.

Свойства иммуноглобулинов А:

2) участвуют в местном иммунитете;

3) препятствуют прикреплению бактерий к слизистой;

4) нейтрализуют энтеротоксин, активируют фагоцитоз и комплемент.

4. Иммуноглобулины Е – это мономеры, содержание которых в сыворотке крови ничтожно мало. К этому классу относится основная масса аллергических антител – реагинов. Уровень IgE значительно повышается у людей, страдающих аллергией и зараженных гельминтами. IgE связывается с Fc-рецепторами тучных клеток и базофилов.

Свойства иммуноглобулинов Е: при контакте с аллергеном образуются мостики, что сопровождается выделением БАВ, вызывающих аллергические реакции немедленного типа.

5. Иммуноглобулины D – это мономеры. Функционируют в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена. Плазматические клетки, секретирующие IgD, локализуются преимущественно в миндалинах и аденоидной ткани.

Свойства иммуноглобулинов D:

1) участвуют в развитии местного иммунитета;

2) обладают антивирусной активностью;

3) активируют комплемент (в редких случаях);

4) участвуют в дифференцировке В-клеток, способствуют развитию антиидиотипического ответа;

5) участвуют в аутоиммунных процессах.

Из книги Оперантное поведение автора Скиннер Беррес Фредерик

КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ СВОЙСТВА Совсем не просто получить кривую научения. Мы не можем полностью изолировать оперант и устранить все случайные помехи. Можно было бы построить кривую и показать, как частота поднятия головы на определенную высоту изменяется в зависимости от

Из книги Ступени эволюции интеллекта автора Сергеев Борис Федорович

Старшие классы Почемучки Тех, кому посчастливилось близко познакомиться с человекообразными обезьянами у нас на Севере, где они, помещенные за решетку и тщательно опекаемые человеком, освобождены от всех забот (добывания пищи, необходимости всегда быть начеку,

Из книги Поводыри. Типологические свойства автора Кожевников В А

Типологические свойства ВНД Что такое типологические свойства ВНД?За основу взята концепция Теплова М.Б. (1896-1965 гг.) о четырёх основных типологических свойств ВНД.Выносливость - неизменяемость текущих нервных процессов даже под действием длительных дискомфортных

Из книги Микробиология: конспект лекций автора Ткаченко Ксения Викторовна

3. Возбудители инфекций и их свойства Среди бактерий по способности вызывать заболевание выделяют:1) патогенные;2) условно-патогенные;3) сапрофитные.Патогенные виды потенциально способны вызывать инфекционное заболевание.Патогенность – это способность

Из книги Микробиология автора Ткаченко Ксения Викторовна

1. Свойства и типы антигенов Антигены – это высокомолекулярные соединения. При попадании в организм вызывают иммунную реакцию и взаимодействуют с продуктами этой реакции: антителами и активированными лимфоцитами.Классификация антигенов.1. По

Из книги Болезни собак (незаразные) автора Панышева Лидия Васильевна

1. Структура иммуноглобулинов Антитела (иммуноглобулины) – это белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют.Они состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:1) первичную – это

Из книги Нерешенные проблемы теории эволюции автора Красилов Валентин Абрамович

1. Морфология и культуральные свойства Возбудитель относится к роду Carinobakterium, виду C. difteria.Это тонкие палочки, прямые или слегка изогнутые, грамположительные. Для них характерен выраженный полиморфизм. На концах булавовидные утолщения – метахроматические зерна волютина.

Из книги Основы психофизиологии автора Александров Юрий

1. Морфология и культуральные свойства Возбудитель относится к роду Mycobakterium, вид M. tuberculesis.Это тонкие палочки, слегка изогнутые, спор и капсул не образуют. Клеточная стенка окружена слоем гликопептидов, которые называются микозидами (микрокапсулами).Туберкулезная палочка

Из книги Гены и развитие организма автора Нейфах Александр Александрович

13. Возбудители инфекций и их свойства Среди бактерий по способности вызывать заболевание выделяют:1) патогенные виды потенциально способны вызывать инфекционное заболевание;Патогенность – это способность микроорганизмов, попадая в организм, вызывать в его тканях и

Из книги Биология. Общая биология. 10 класс. Базовый уровень автора Сивоглазов Владислав Иванович

Свойства рентгеновских лучей Рентгеновские лучи проходят через непрозрачные тела и предметы, такие как, например, бумага, материя, дерево, ткани человеческого и животного организма и даже через определенной толщины металлы. Причем, чем короче длина волны излучения, тем

Из книги Антропология и концепции биологии автора Курчанов Николай Анатольевич

ВИДЫ И КЛАССЫ Прежде чем перейти от сообществ к видам, мы должны обсудить некоторые проблемы классификации: трудно говорить о происхождении видов, не решив, что такое вид. Еще Дарвин призывал прекратить надоевшие споры о виде, но не указал, как это сделать, поскольку его

Из книги автора

5.2. Свойства тактильного восприятия Ощущение прикосновения и давления на кожу довольно точно локализуется человеком на определённом участке кожной поверхности. Эта локализация вырабатывается и закрепляется в онтогенезе при участии зрения и проприорецепции.

Из книги автора

3. Молекулы иммуноглобулинов Молекула антитела - иммуноглобулина (ИГ) состоит из четырех полипептидных цепей - двух одинаковых больших (тяжелых) и двух одинаковых меньших (легких), связанных друг с другом S - S-мостиками. Специфичность взаимодействия молекулы ИГ с

Из книги автора

4. Гены иммуноглобулинов Прежде всего мы должны рассмотреть, как организованы гены ИГ у будущих лимфоцитов до того, как эти клетки стали отличаться друг от друга, т. е. до того, как образовались разные их клоны. Очевидно, что так же организованы гены ИГ и у всех других

Из книги автора

Таблица 4. Морфологические классы вирусов (по Г. Шлегелю,

Из книги автора

3.3. Свойства генетической информации Одним из основателей современной генетики, выдающимся датским ученым В. Иоганнсеном были предложены базовые генетические термины: ген, аллель, генотип, фенотип. Введение термина «аллель» позволяет определить генотип как

Лимфатическая система человека выполняет ряд важных защитных функций, которые предупреждают развитие патогенных микроорганизмов или вирусов в жидких средах, клетках и тканях. За гуморальный иммунитет отвечают В-лимфоциты, которые при дальнейшем созревании синтезируют иммуноглобулины (Ig). Строение этих веществ позволяет находить, помечать и уничтожать пришедшие в организм антигены. В чем заключаются

Плазматические клетки

Все лимфатические клетки организма человека делятся на две большие группы: Т-лимфоциты и В-лимфоциты. Первые отвечают за клеточный иммунитет, поглощая антигены в процессе фагоцитоза. Задача вторых заключается в синтезе специфических антител - гуморальный иммунитет.

В-лимфоциты детерминируются во вторичных лимфоидных органах (лимфатические узлы, селезенка), а затем формируют популяцию плазмоцитов, которые также называются плазматическими клетками. Они в дальнейшем мигрируют в красный костный мозг, слизистые оболочки и ткани.

Плазмоциты достигают больших размеров (до 20 мкм), окрашиваются базофильно, т. е. в фиолетовый цвет с помощью красителей. В центре этих клеток находится крупное ядро с характерными глыбками гетерохроматина, которые напоминают спицы колеса.

Цитоплазма окрашивается светлее, чем ядро. В ней располагается мощный транспортный центр, состоящий из эндоплазматической сети и аппарата Гольджи. АГ развит достаточно сильно, формируя так называемый светлый дворик клетки.

Все перечисленные структуры направлены на синтез антител, которые отвечают за гуморальный иммунитет. Строение молекулы иммуноглобулина имеет свои особенности, поэтому важно постепенное и качественное созревание этих структур в процессе синтеза.

Собственно, для этого и развита такая густая сеть ЭПС и аппарата Гольджи. Также плазмоцитов, заключенный в ядре, направлен преимущественно на синтез белков антител. Зрелые являются примером высокой степени детерминации, поэтому редко делятся.

Строение антител иммуноглобулина

Эти высоко специализированные молекулы являются гликопротеидами, т. к. имеют белковую и углеводную части. Нас интересует скелет иммуноглобулинов.

Молекула состоит из 4 пептидных цепей: две тяжелые (Н-цепи) и две легкие (L-цепи). Они соединяются друг с другом с помощью дисульфидных связей, и в результате мы можем наблюдать форму молекулы, напоминающую рогатку.

Строение иммуноглобулинов направлено на соединение с антигенами с помощью специфических Fab-фрагментов. На свободных концах “рогатки” каждый такой участок образован двумя вариабельными доменами: одним от тяжелой и одним от легкой цепи. Каркасом служат постоянные домены (по 3 на каждой тяжелой и по одному на легких цепях).

Подвижность вариабельных концов иммуноглобулина обеспечивается наличием шарнирного участка в месте, где формируется дисульфидная связь между двумя Н-цепями. Так намного упрощается процесс взаимодействия антиген-антитело.

Остается нерассмотренным третий конец молекулы, который не взаимодействует с чужеродными молекулами. Он называется Fc-участком и отвечает за прикрепление иммуноглобулина к мембранам плазмоцитов и других клеток. Кстати, легкие цепи могут быть двух видов: каппа (κ) и лямбда (λ). Они соединены между собой дисульфидными связями.Также имеется пять видов тяжелых цепей, по которым классифицируют различные типы иммуноглобулинов. Это α-(альфа), δ-(дельта), ε-(эпсилон), γ-(гамма) μ- (мю) цепи.

Некоторые антитела способны образовывать полимерные структуры, которые стабилизируются за счет дополнительных J-пептидов. Так образуются димеры, тримеры, тетрамеры или пентомеры Ig определенного типа.

Еще одна дополнительная S-цепь характерна для секреторных иммуноглобулинов, строение и биохимия которых позволяют им функционировать в слизистых оболочках полости рта или кишечника. Эта дополнительная цепь предотвращает разрушение молекул антител природными ферментами.

Строение и классы иммуноглобулинов

Разнообразие антител в нашем организме предопределяет вариабельность функций гуморального иммунитета. Каждый класс Ig имеет свои отличительные характеристики, по которым нетрудно догадаться об их роли в иммунной системе.

Строение и функции иммуноглобулинов напрямую зависят друг от друга. На молекулярном уровне они отличаются аминокислотной последовательностью тяжелой цепи, типы которой мы уже упомянули. Следовательно, выделяют 5 видов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgE, IgM и IgD.

Особенности иммуноглобулина G

IgG не образует полимеры и не встраивается в мембраны клеток. В составе молекул выявлено присутствие гамма-тяжелой цепи.

Отличительной чертой этого класса является тот факт, что только данные антитела способны проникать через и формировать иммунную защиту зародыша.

IgG составляет 70-80 % всех сывороточных антител, поэтому молекулы легко обнаруживаются лабораторными методами. В крови 12 г/л - среднее содержание этого класса, и такой показатель обычно достигается уже к 12 годам.

Строение иммуноглобулина G позволяет выполнять следующие функции:

Иммуноглобулин А: особенности и функции

Этот класс антител встречается в двух формах: сывороточной и секреторной.

В сыворотке крови IgA составляет 10-15 % всех антител, а его среднее количество составляет 2,5 г/л к 10-летнему возрасту.

Больше нас интересует секреторная форма иммуноглобулина А, т. к. около 60 % молекул данного класса антител сосредоточены в слизистых оболочках организма.

Строение иммуноглобулина А также отличается своей вариативностью за счет наличия J-пептида, который может участвовать в образовании димеров, тримеров или тетрамеров. За счет этого один такой комплекс антител способен связывать большое количество антигенов.

Во время образования IgA к молекуле присоединяется еще один компонент - S-белок. Его главной задачей является защита всего комплекса от разрушительного действия ферментов и других клеток лимфатической системы человека.

Иммуноглобулин А содержится в слизистых оболочках желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы и дыхательных путей. Молекулы IgA обволакивают антигенные частицы, тем самым препятствуя их адгезии на стенках полых органов.

Функции этого класса антител следующие:

Нейтрализация антигенов.
Являются первым барьером среди всех молекул гуморального иммунитета.
Опсонируют и маркируют антигены.

Иммуноглобулин М

Представители класса IgM выделяются большими размерами молекулы, т. к. их комплексы являются пентамерами. Всю конструкцию поддерживает J-белок, а каркасом молекулы являются тяжелые цепи ню-типа.

Пентамерная структура характерна для секреторной формы этого иммуноглобулина, однако существуют и мономеры. Последние крепятся к мембранам В-лимфоцитов, тем самым помогая клеткам обнаруживать патогенные элементы в жидкостях организма.

Всего 5-10 % составляет IgM в сыворотке крови, а его содержание в среднем не превышает 1 г/л. Антитела данного класса являются самыми древними в эволюционном плане, а синтезируются они только В-лимфоцитами и их предшественниками (плазмоциты на это не способны).

Количество антител М повышается у новорожденных, т.к. это является фактором интенсивной секреции IgG. Такая стимуляция положительно влияет на развитие иммунитета младенца.

Строение иммуноглобулина М не позволяет проникать через плацентарные барьеры, поэтому обнаружение этих антител в жидкостях плода становится сигналом о нарушении обменных механизмов, инфекции или дефекте плаценты.

Функции IgM:

Особенности иммуноглобулина D

Данный вид антител изучен достаточно мало, поэтому их роль в организме до конца не выяснена. Встречаются IgD только в виде мономеров, в сыворотке крови эти молекулы составляют не больше 0,2 % от всех антител (0,03 г/л).

Основная функция иммуноглобулина D - это рецепция в составе мембраны В-лимфоцитов, однако только 15 % всей популяции этих клеток имеют IgD. Прикрепляются антитела с помощью Fc-конца молекулы, а тяжелые цепи относятся к дельта-классу.

Строение и функции иммуноглобулина Е

Этот класс составляет незначительную долю всех антител сыворотки крови (0,00025 %). IgE, он же реагин, обладают высокой цитофильностью: мономеры этих иммуноглобулинов прикрепляются к мембранам тучных клеток и базофилов. В результате IgE влияет на выработку гистамина, который приводит к развитию воспалительных реакций.

В строении иммуноглобулина Е присутствуют тяжелые цепи эпсилон-типа.

Из-за малого количества эти антитела очень сложно обнаруживаются лабораторными методами в сыворотке крови. Повышенное содержание IgE является важным диагностическим признаком возникновения аллергических реакций.

Выводы

Строение иммуноглобулинов напрямую влияет на их функции в организме. Гуморальный иммунитет играет большую роль в поддержании гомеостаза, поэтому все антитела должны работать четко и слаженно.

КАТЕГОРИИ