Какие хим элементы входят в состав белка. Курсовая работа: Изучение элементов химического состава пищевых продуктов на примере белков

Белки

Лекция 2

Функции белков

Химический состав белков

Характеристика протеиногенных аминокислот

Структура белков

Классификация белков

Свойства белков и методы исследования

Белки являются структур­ными компонентами органов и тканей, проявляют ферментативную активность (ферменты), участвуют в регуляции метаболизма. Транспортные белки, переносящие протоны и электроны через мембраны обеспечивают биоэнергетику: поглощение света, дыхание, выработку АТФ. Запасные белки (характерны в основном для растений) откладываются в семенах и используются для питания проростков в процессе прорастания. Сжигая АТФ, белки обеспечивают механическую деятельность, участву­ют в движении цитоплазмы и дру­гих клеточных органелл. Важна защитная функция белков: гидролитичес­кие ферменты лизосом и вакуолей расщепляют вредные вещества, попавшие в клетку; гликопротеины участвуют в защите растений от патогенов; белки выполняют криозащитную и антифризную функции. Один белок может вы­полнять две или более функций (неко­торые белки мембран могут выполнять структур­ную и ферментативную функции).

Удивительное разнообразие функций белков и большая распростра­ненность отразились в их названии – протеины (от греческого «рrоtos » - первичный, важнейший ). Как правило, содержание белков в растениях ниже, чем у животных: в вегетативных органах количество белка обычно 5-15% от сухой массы. Так, в листьях тимофеевки содержится 7% белка, а в листьях клевера и вики – 15%. Больше белка в семенах: у злаков в среднем 10-20%, у бобовых и масличных – 25-35%. Наиболее богаты белком семена сои – до 40%, а иногда и выше.

В растительных клетках белки обычно связаны с углеводами, липидами и другими соединениями, а также с мембранами, поэтому их трудно извлекать и получать чистые препараты, особенно из вегетативных органов. В связи с этим в растениях лучше изучены белки семян, где их больше и откуда они легче извлекаются.

Белки – органические соединения, имеющие следующий эле­ментарный состав: углерод 51-55 %; кислород 21-23 %; водород 6,6-7,3 %; азот 15-18 %; сера 0,3-2,4 %. В состав некоторых белков входит также фосфор (0,2-2 %), железо и другие элементы. Характерным показателем элементарного состава белков у всех орга­низмов является наличие азота , в среднем его принимают равным 16 % . Относительное постоянство этого показателя дает возможность использовать его для количественного определения белка: относитель­ное значение содержания белкового азота, в процентах, умножают на фактор пересчета – 6,25 (100: 16 = 6,25). По химической природе белки – гетерополимеры , постро­енные из остатков аминокислот . Аминокислотами (АК) называются органические соединения, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами ( - NН 2 ).

Минеральные вещества

К группе макроэлементов относятся такие, содержание которых в сухой субстанции варьирует от nּ10 -2 до nּ10 %. Это С, О, Н, N, S и Р, входящие в молекулярный состав основных веществ и Ca, Na, Cl, К, Mg, входящие в состав опорных тканей, крови, лимфы и др. тканей.

К группе ультрамикроэлементов относятся элементы, содержание которых ниже nּ10 -5 % (Sb, Нg, Вi, Рb и др.).

Установлено, что большинство элементов являются биогенными, имеющими огромное значение для обеспечения нормального развития биохимических жизненных процессов, причем наиболее важные биогенные элементы входят в IV (С); V (W, P) и VI (O, S) группы таблицы Менделеева. Элементы VII (Сl, J, Мn) и VIII (Fe, Со) группы участвуют в образовании веществ с высокой биологической ценностью.

Микроэлементный состав сырья зависит от среды обитания или произрастания. В зависимости от концентрации отдельных элементов в окружающей среде и в пище, доступности их, а также от избирательной способности отдельных видов организмов изменяется и степень использования отдельных элементов при процессах ассимиляции.

Белки

Из органических веществ, входящих в состав живых организмов, наиболее важным в биологическом отношении и наиболее сложными по структуре являются белки. Почти все проявления жизни (пищеварение, раздражительность, сократимость, рост и размножение, движение, обмен веществ и др.) связаны с белковыми веществами. Белки играют важную роль как в построении живой материи, так и в осуществлении процессов ее жизнедеятельности.

Специфические катализаторы белковой природы - ферменты - ускоряют химические реакции, протекающие в организме. Различные соединения белковой природы осуществляют транспортную функцию, снабжая организм кислородом и питательными веществами. Распад 1 г белка до конечных продуктов обеспечивает организм энергией 4,27 ккал.

Выделенные из органов и тканей белки при нагревании дают осадок белого цвета и обладают теми же физическими свойствами, как белок куриного яйца. Поэтому их стали называть белками. Синонимом слова "белок" является слово «протеин» (от греческого "протеус" - первый, главный).

Белки - это высокомолекулярные полимеры различных аминокислот. На рис. 1 представлены формулы различных аминокислот.

Рис.1. Формулы некоторых аминокислот.

Аминокислоты подразделяются на 2 большие группы: заменимые и незаменимые. Большинство аминокислот образуется в организме животных и человека в результате гидролиза белков пищи и биосинтеза. Но как минимум, восемь аминокислот не синтезируются в организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, фенилаланин, триптофан и метионин, называемые незаменимыми. Белки, в которых отсутствует одна или несколько этих аминокислот, называют биологически неполноценными. Животные белки, в том числе белки гидробионтов, содержат все незаменимые аминокислоты.

Аминокислоты, входящие в состав белка, соединяются между собой пептидными связями, образующимися между аминной группой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Механизм этого процесса показан на рис. 2.

Рис. 2. Образование первичной структуры белка.

Образующиеся полипептиды являются основой всех белков, а заложенная в них определенная последовательность аминокислот характеризует первичную структуру белка.

Таким образом, поскольку макромолекулы белка построены из многих сотен аминокислот, в природе существует безграничное количество их изомеров, и каждый вид живых существ может иметь свой только ему присущий белок.

Полипептидные цепи в свою очередь могут соединяться, образуя вторичные структуры белка, главным образом за счет связей, возникающих между различными группами полипептидов. Это схематично показано на рис. 3.

а) образование водородных связей

б) образование a-спирали из полипептидной цепочки

Рис. 3. Схема образования вторичной структуры белка.

Пространственное расположение полипептидных цепей молекулы белка определяет третичную структуру белковой молекулы.

Собственно белки - высокомолекулярные соединения сложной структуры, различаются как по физиологическим функциям, так и по химическим свойствам. Белки пищевого сырья находятся преимущественно в коллоидном состоянии – в виде гелей и золей, что предопределяет неустойчивость и изменчивость свойств (денатурацию) белковых веществ при изменении условий среды.

При подкислении белковых растворов до рН 4,5-5,0 (например, при мариновании) белки утрачивают растворимость и осаждаются (коагулируют). Многие белки утрачивают растворимость при насыщении растворов хлористым натрием (при посоле). В частности, основные мышечные белки, хорошо растворимые в растворах хлористого натрия концентрацией 7,5-10 %, при повышении его концентрации до 15 % осаждаются (высаливаются). При нагревании (во время варки, обжаривания, пропекания) белки свертываются (коагулируют). Термическая денатурация белков начинается с 28-35 о С. Денатурация белков имеет место и при обезвоживании (дегидратации) их систем (при сушке и замораживании).

При осаждении (высаливании, коагуляции) белков нарушается их связь с водой.

В результате пространственного трехмерного строения "на поверхности" белковой молекулы оказываются химически активные группы – NН 2 ; -COOH; - ОН. В водном растворе эти группы находятся в ионизированном состоянии с зарядами различного знака. Белковая молекула приобретает соответствующий знак и величину заряда в зависимости от соотношения положительно и отрицательно заряженных групп. Заряд белковой молекулы зависит от ее состояния. Всякое изменение структуры белковой молекулы приводит к изменению ее заряда, в частности, потеря заряда приводит к денатурации белка. Наличием этих зарядов обуславливаются также гидратные свойства белков. Например, к положительно заряженной белковой молекуле присоединяются молекулы воды своими отрицательно заряженными концами, и образуется структура, центром которой является белковая молекула, а вокруг нее находится мономолекулярная оболочка воды. Так как все отрицательно заряженные концы молекул воды обращены к белковой молекуле, то на поверхности структуры белок - вода сохраняется тот же заряд. К этой поверхности в свою очередь присоединяются новые группы молекул воды и т.д. При этом вокруг каждой молекулы белка образуется электростатически связанный гидратный слой. Сила связи с белком уменьшается пропорционально квадрату расстояния от центра, т.е. от белковой молекулы, и на достаточно большом в масштабах размеров молекулы расстоянии эта связь настолько мала, что собственное тепловое движение молекул препятствует действию электростатических сил. Это и ограничивает количество воды, удерживаемой поверхностью белка.

По существующим воззрениям белковую ткань можно рассматривать как коллоидное и капиллярно-пористое коллоидное тело очень сложного строения, основу которого составляет структурная сетка из находящихся в набухшем состоянии белков, заключающая вязкие растворы, содержащие растворимые белки и другие азотистые и минеральные вещества, которые обладают гидрофильными свойствами. При этом часть воды, входящей в состав мышечной ткани, прочно удерживается белками структурной сетки, а также молекулами растворенных белков и других гидрофильных веществ.

Наряду с водой, удерживаемой силовым полем на внешней и внутренней поверхности белковых частиц, в мышечной ткани присутствует вода, удерживаемая осмотически и силами механической связи (капиллярноудерживаемая вода). Эта вода находится в жидкостях (растворах), содержащих различные азотистые и органические вещества и минеральные соли, заключенные в замкнутых ячейках (микропорах) внутри белковых структур и пронизывающих последние микро- и макрокапиллярах. По имеющимся в литературе данным, 1 г белка при гидратации связывает в среднем 0,3 г воды.

Все методы обработки, технологические режимы направлены на изменение воды в тканях сырья (насыщение ее солью, превращение в лед, нагрев до температуры, близкой к температуре кипения, испарение). Изменение внутренней энергии воды приводит к нарушению равновесного состояния между белком и водой, образующей гидратную оболочку. Белковая молекула реагирует на это перестройкой собственной структуры и соответственно изменением величины заряда. Когда эти изменения завершаются резким снижением или полным исчезновением заряда наступает денатурация белка.

В зависимости от интенсивности и продолжительности внешнего воздействия денатурация белка может быть или обратимой, иди частично обратимой, или необратимой.

Глубину денатурации можно определить по способности мышечной ткани восстанавливать полностью или частично связь с водой.

Применяемые в настоящее время методы обработки пищевого сырья с высоким содержанием белка приводят в основном к изменениям, которые можно охарактеризовать как частичную денатурацию. Схема денатурации белковой молекулы представлена на рис. 4.

Рис. 4. Схема денатурации белковой молекулы:

А - исходное состояние, Б - начинающееся обратимое развертывание, В - далеко зашедшее необратимое развертывание.

Наиболее характерными изменениями белка при тепловой денатурации (температура 70-100°С) являются потеря им нативных свойств (способности растворяться в воде, растворах солей и спиртов), а также снижение способности к набуханию.

Изменения белка, связанные с тепловой денатурацией, тем значительнее, чем выше температура и продолжительность нагревания, действие давления, причем в водном растворе белок денатурирует быстрее, чем находясь в высушенном состоянии.

Денатурация белков играет важную роль в ряде технологических процессов: при выпечке хлеба, кондитерских изделий, при сушке мяса, рыбы, овощей, молока и яичного порошка, при изготовлении консервов и т.д.

В условиях доведения продукта до полной готовности обычно при продолжительном воздействии температур близких к 100°С, белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул, - гидролизу.

В начале процесса от белковых молекул могут отщепляться летучие продукту: углекислый газ, сероводород, аммиак, фосфористый водород и другие вещества, участвующие в образовании вкуса и аромата готовых изделий. При длительном воздействии воды и тепла происходит образование водорастворимых азотистых веществ вследствие деполимеризации белковой молекулы, что имеет место, например, при переходе коллагена в глютин.

Гидролиз белков можно вызвать с помощью протеолитических ферментов, используемых для интенсификации некоторых технологических процессов (размягчение жесткого мяса, приготовление дрожжевого теста и др.).



Белки являются сложными органическими соединениями, состоящими из аминокислот. Химический анализ показал, что белки состоят из следующих элементов:

Углерод 50-55 %

Водород 6-7 %

Кислород 21-23 %

Азот 15-17 %

Сера 0,3-2,5 %.

В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и др. макро- и микровещества.

Содержание основных химических элементов может различаться в отдельных белках, исключение составляет азот, среднее количество которого характеризуется наибольшим постоянством и составляет 16 %. В связи с этим существует способ определения количества белка по входящему в его состав азоту. Зная, что 6,25 грамм белка содержит 1 грамм азота, можно найти количество белка, умножив найденное количество азота на коэффициент 6,25.

2. 4. Аминокислоты.

Аминокислоты – карбоновые кислоты альфа-углеродный атом водорода которых замещен на аминогруппу. Белки состоят из аминокислот. В настоящее время известно более 200 различных аминокислот. В организме человека их около 60, а в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют природными или протеиногенными. 19 из них являются альфа-аминокислотами, это означает, что аминогруппа присоединена к альфа-углеродному атому карбоновой кислоты. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом.

Только аминокислота пролин не соответствует этой формуле, её относят к иминокислотам.

Химические названия аминокислот, для краткости сокращают, например, глутаминовая кислота ГЛУ, серин СЕР и т.д. для записи первичной структуры белков в последнее время стали пользоваться только однобуквенными символами.

Во всех аминокислотах есть общие группировки: -СН2, -NН2, -СООН, они придают общие химические свойства белкам, и радикалы, химическая природа которых разнообразна. Именно они определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Классификации аминокислот основана на их физико-химических свойствах.

По строению радикалов:

Циклические - гомоциклические ФЕН, ТИР, гетероциклические ТРИ, ГИС.

Ациклические – моноаминомонокарбоновые ГЛИ, АЛА, СЕР, ЦИС, ТРЕ, МЕТ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ,НЛЕЙ, моноаминодикарбоновые АСП, ГЛУ, диаминомонокарбоновые ЛИЗ, АРГ.

По образованию в организме:

Заменимые – могут синтезироваться в организме из веществ белковой и небелковой природы.

Незаменимые – не могут синтезироваться в организме, поэтому должны поступать только с пищей – все циклические аминокислоты, ТРЕ, ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ.

Биологическое значение аминокислот:

Входят в состав белков организма человека.

Входят в состав пептидов организма человека.

Из аминокислот образованы в организме многие низкомолекулярные биологически активные вещества: ГАМК, биогенные амины и т.д.

Часть гормонов в организме – производные аминокислот (гормоны щитовидной железы, адреналин).

Предшественники азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот.

Предшественники порфиринов, идущих на биосинтез гема для гемоглобина и миоглобина.

Предшественники азотистых оснований, входящих в состав сложных липидов (холина, этаноламина).

Участвуют в биосинтезе медиаторов в нервной системе (ацетилхолин, дофамин, серотонин, норадреналин и др.).

Свойства аминокислот:

Хорошо растворимы в воде.

В водном растворе существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы. Равновесие зависит от рН среды.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + ОН R R + Н

Катионная форма Биполярный ион Анионная форма

Щелочная среда рН Кислая среда

Способны двигаться в электрическом поле, что используется для разделения аминокислот с помощью электрофореза.

Проявляют амфотерные свойства.

Могут играть роль буферной системы, т.к. могут реагировать как слабое основание и слабая кислота.

Как известно, белки являются необходимой и основной составной частью любого живого организма. Именно они отвечают за обмен веществ и превращения энергии, которые неразрывно связаны практически со всеми процессами жизнедеятельности. подавляющего большинства тканей и органов животных и человека, а также более 50% всех микроорганизмов, в основном состоят из белков (от 40% до 50%). При этом в растительном мире их по сравнению со средней величиной меньше, а в животном - больше. Вместе с тем химический состав белков для многих людей все еще является неизвестным. Давайте еще раз вспомним, что же находится внутри этих высокомолекулярных

Состав белка

Это вещество в среднем содержат в себе примерно 50-55% углерода, 15-17% азота, 21-23% кислорода, 0,3-2,5% серы. Кроме перечисленных основных компонентов, порой в состав белков входят элементы, удельный вес которых очень незначителен. Прежде всего это фосфор, железо, йод, медь и некоторые другие микро- и макроэлементы. Любопытно, что концентрация азота обладает наибольшим постоянством, в то время как содержание других ключевых компонентов может варьироваться. Описывая состав белка, обязательно следует отметить, что он представляет собой нерегулярный полимер, построенный из остатков которых в растворе воды при нейтральном pH в самом общем виде можно записать как NH3+CHRCOO-.

Между собой эти «кирпичики» соединяются амидной связью между карбоксильными и аминными группами. Всего в природе выявлено около тысячи различных белков. К данному классу относятся антитела, ферменты, многие гормоны и прочие активные биологические вещества. Удивительно, но при всем таком разнообразии состав белка может включать не более 30 различных из которых являются наиболее популярными. В человеческом организме их содержатся только 22, остальные же попросту не усваиваются и выводятся наружу. Восемь аминокислот из данной группы принято считать незаменимыми. Это лейцин, метионин, изолейцин, лизин, фенилаланин, триптофан, треонин и валин. Их наш организм самостоятельно синтезировать не может, а потому требуется их поступление извне.

Остальные же (таурин, аргинин, глицин, карнитин, аспарагин, гистидин, цистеин, глютамин, аланин, орнитин, тирозин, пролин, серин, цистин) он вполне может создать самостоятельно. Поэтому такие аминокислоты относят к группе заменимых. В зависимости от наличия в составе белка первой группы, а также от степени его усвоения организмом, белок делится на полноценный и неполноценный. Среднесуточная норма потребления данного вещества для человека лежит в диапазоне от 1 до 2 грамм на килограмм веса. При этом малоподвижным людям следует придерживаться нижней границы данного диапазона, а спорстменам - верхней.

Как изучают состав белка

Для исследования данных веществ в основном применяется метод гидролиза. Вызывающий интерес белок нагревают с разбавленной соляной кислотой (6-10 моль/литр) при температуре от 100 ˚С до 1100 ˚С. В результате он распадется на смесь аминокислот, из которых уже выделяют отдельные аминокислоты. В настоящее время для исследуемого белка используют бумажную, а также ионообменную хроматографию. Существует даже особые автоматические анализаторы, которые легко определяют, какие именно аминокислоты образуются в результате распада.

Cодержание:

Что такое белок и какие функции в организме он берет на себя. Какие элементы входят в его состав и в чем особенность этого вещества.

Белки – главный строительный материал в человеческом организме. Если рассматривать в целом, то эти вещества составляют пятую часть нашего тела. В природе известна группа подвидов – только в теле человека содержится пять миллионов разных вариантов. С его участием формируются клетки, считающиеся главной составляющей частью живых тканей организма. Какие элементы входят в состав белков и в чем особенность вещества?

Тонкости состава

Молекулы белка в теле человека отличаются строением и берут на себя определенные функции. Так, главным сократительным белком считается миозин, который формирует мускулатуру и гарантирует передвижение тела. Он обеспечивает работу кишечника и движение крови по сосудам человека. Не менее важное вещество в организме – креатин. Функция вещества состоит в защите кожи от негативных действий – лучевых, температурных, механических и прочих. Также креатин защищает от поступления микробов извне.

В состав белков входят аминокислоты. При этом первая из них открыта в начале XIX века, а весь аминокислотный состав известен ученым с 30-х годов прошлого века. Интересно, что из двух сотен аминокислот, которые открыты сегодня, только два десятка формируют миллионы различных по структуре белков.

Главное отличие структуры – в наличии радикалов, имеющих различную природу. Кроме того, аминокислоты часто классифицируются с учетом электрического заряда. Каждая из рассматриваемых составляющих имеет общие характеристики – способность вступать в реакцию со щелочами и кислотами, растворимость в воде и так далее. Почти все представители аминокислотной группы участвуют в метаболических процессах.

Рассматривая состав белков, стоит выделить две категории аминокислот – заменимые и незаменимые. Они отличаются между собой способностью синтезироваться в организме. Первые вырабатываются в органах, что гарантирует хотя бы частичное покрытие текущего дефицита, а вторые – поступают только с едой. Если количество любой из аминокислот снижается, то это приводит к нарушениям, а иногда и к гибели.

Белок, в котором присутствует полный аминокислотный набор, носит название «биологически полноценный». Такие вещества входят в состав животной пищи. Полезными исключениями считаются и некоторые представители растений – например, фасоль, горох и соя. Главный параметр, по которому судят о пользе продукта – биологическая ценность. Если в роли основы рассматривать молоко (100% ), то для рыбы или мяса этот параметр будет равен 95 , для риса – 58 , хлеба (только ржаного) – 74 и так далее.

Незаменимые аминокислоты, входящие в состав белка, участвуют в синтезе новых клеток и ферментов, то есть они покрывают пластические нужды и применяются в роли главных источников энергии. В состав белков входят элементы, которые способны к превращениям, то есть процессам декарбоксилирования и переаминирования. В упомянутых выше реакциях участвуют две группы аминокислот (карбоксильная и аминная).

Наиболее ценным и полезным для организма считается яичный белок, структура и свойства которого идеально сбалансированы. Вот почему процентное содержание аминокислот в этом продукте почти всегда берется за основу при сравнении.

Выше упоминалось, что белки состоят из аминокислот, и главную роль играют независимые представители. Вот некоторые из них:

• Гистидин – элемент, который получен в 1911 году. Его функция направлена на нормализацию условно-рефректорной работы. Гистидин играет роль источника для образования гистамина – ключевого медиатора ЦНС, участвующего в передаче сигналов к разным участкам организма. Если остаток этой аминокислоты снижается ниже нормы, то подавляется выработка гемоглобина в костном мозге человека.
• Валин – вещество, открытое в 1879 году, но окончательно расшифрованное только через 27 лет. В случае его нехватки нарушается координация, кожные покровы становятся чувствительными к внешним раздражителям.
• Тирозин (1846 год). Белки состоят из многих аминокислот, но этот играет одну из ключевых функций. Именно тирозин считается главным предшественником следующих соединений – фенол, тирамин, щитовидная железа и прочих.
• Метионин синтезирован только к концу 20-х годов прошлого века. Вещество помогает в синтезе холина, защищает печень от чрезмерного образования жира, имеет липотропное действие. Доказано, что такие элементы играют ключевую роль в борьбе с атеросклерозом и в регулировании уровня холестерина. Химическая особенность метионина и в том, что он участвует в выработке адреналина, входит во взаимодействие с витамином В.
• Цистин – вещество, строение которого установлено только к 1903 году. Его функции направлены на участие в химических реакциях, обменных процессах метионина. Также цистин вступает в реакцию с серосодержащими веществами (ферментами).
• Триптофан – незаменимая аминокислота, что входит в состав белков. Ее удалось синтезировать к 1907 году. Вещество участвует в обмене белка, гарантирует оптимальный азотистый баланс в организме человека. Триптофан участвует в выработке сывороточных белков крови и гемоглобина.
• Лейцин – одна из наиболее «ранних» аминокислот, известная с начала XIX века. Ее действие направлено на помощь организму в росте. Нехватка элемента приводит к нарушению работы почек и щитовидки.
• Изолейцин – ключевой элемент, участвующий в азотистом балансе. Ученые открыли аминокислоту только в 1890 году.
• Фенилаланин синтезирован в начале 90-х годов XIX века. Вещество считается основой при формировании гормонов надпочечников и щитовидки. Дефицит элемента – главная причина гормональных сбоев.
• Лизин получен только в начале XX века. Нехватка вещества приводит к накоплению кальция в костных тканях, уменьшению объема мускулатуры в организме, развитию анемии и так далее.

Стоит выделить и химический состав белков. Это не удивительно, ведь рассматриваемые вещества относятся к химическим соединениям.

• углерод – 50-55%;
• кислород – 22-23%;
• азот – 16-17%;
• водород – 6-7%;
• сера – 0,4-2,5%.

Кроме перечисленных выше, в состав белков входят следующие элементы (в зависимости от типа):

• медь;
• железо;
• фосфор;
• микро- и макровещества.

Химическое содержание различных белков отличается. Единственное исключение – азот, содержание которого всегда 16-17%. По этой причине уровень содержания вещества определяется именно по процентному содержанию азота. Процесс вычисления следующий. Ученые знают, что в 6,25 граммах белка содержится один грамм азота. Чтобы определить белковый объем, достаточно умножить текущее количество азота на 6,25.

Тонкости строения

При рассмотрении вопроса, из чего состоят белки, стоит изучить и структуру этого вещества. Выделяют:

• Первичную структуру. За основу берется чередование аминокислот в составе. Если включается или «выпадает» хотя бы один элемент, то формируется новая молекула. Благодаря такой особенности, общее число последних достигает астрономической цифры.
• Вторичную структуру. Особенность молекул в составе белка такова, что они находятся не в растянутом состоянии, а имеют различные (иногда сложные) конфигурации. Благодаря этому, жизнедеятельность клетки упрощается. Вторичная структура имеет вид спирали, сформированной из равномерных витков. При этом соседние витки отличаются тесной водородной связью. В случае многократного повторения устойчивость возрастает.
• Третичная структура формируется, благодаря способности упомянутой спирали укладываться в клубок. Стоит знать, что состав и строение белков во многом зависит от первичной структуры. Третичная база, в свою очередь, гарантирует удержание качественных связей между аминокислотами с различными зарядами.
• Четвертичная структура характерна для некоторых белков (гемоглобина). Последний формирует не одну, а несколько цепей, которые отличаются по первичной структуре.

Секрет молекул белка – в общей закономерности. Чем больше структурный уровень, тем хуже удерживаются между собой образующиеся химические связи. Так, вторичная, третичная и четвертичная структуры подвержены действию радиации, высоких температур и прочих условий окружающей среды. Итогом часто становится нарушение строения (денатурация). При этом простой белок в случае изменения структуры способен к быстрому восстановлению. Если же вещество подверглось негативному температурному действию или влиянию других факторов, то процесс денатурации необратим, а само вещество не подлежит восстановлению.

Свойства

Выше рассмотрено, что такое белки, определение этих элементов, структура и прочие важные вопросы. Но информация будет неполной, если не выделить главные свойства вещества (физические и химические).

Молекулярная масса белка – от 10 тысяч до одного миллиона (здесь многое зависит от типа). Кроме того, они растворимы в воде.

Отдельно стоит выделить общие черты белка с каллоидными растворами:

• Способность к набуханию. Чем больше вязкость состава, тем выше молекулярная масса.
• Медленная диффузия.
• Способность к диализу, то есть делению аминокислотных групп на другие элементы при помощи мембран полупроницаемого типа. Главное отличие рассматриваемых веществ – их неспособность проходить через мембраны.
• Двухфакторная устойчивость. Это значит, что белок по структуре гидрофилен. Заряд вещества напрямую зависит, из чего состоит белок, числа аминокислот и их свойств.
• Размер каждой из частиц составляет 1-100 нм.

Также белки имеют определенные сходства с истинными растворами. Главное – в способности образования гомогенных систем. При этом процесс формирования самопроизвольный и не нуждается в дополнительном стабилизаторе. Кроме того, белковые растворы обладают термодинамической устойчивостью.

Ученые выделяют особые аморфные свойства рассматриваемых веществ. Объясняется это наличием аминогруппы. Если белок представлен в виде водного раствора, то в нем существуют в равной степени различные смеси – катионная, биполяного иона, а также анионная форма.

Также к свойствам белка стоит отнести:

• Способность играть роль буфера, то есть реагировать аналогично слабой кислоте или основанию. Так, в организме человека присутствует два типа буферных систем – белковая и гемоглобиновая, участвующие в нормализации уровня гомеостаза.
• Перемещение в электрическом поле. В зависимости от количества аминокислот в белке, их массы и заряда меняется и скорость движения молекул. Такая функция применяется для разделения с помощью электрофореза.
• Высаливание (обратное осаждение). Если добавить к белковому раствору ионы аммония, щелочноземельные металлы и щелочные соли, эти молекулы и ионы конкурируют между собой за воду. На этом фоне гидратная оболочка удаляется, а белки перестают быть устойчивыми. В итоге они выпадают в осадок. Если же добавить определенный объем воды, то возможно восстановление гидратной оболочки.
• Чувствительность к внешнему воздействию. Стоит отметить, что в случае негативного внешнего влияния белки разрушаются, что приводит к потере многих химических и физических свойств. Кроме того, денатурация становится причиной разрыва главных связей, стабилизирующих все уровни структуры белка (кроме первичного).

Причин денатурации множество – негативное влияние органических кислот, действие щелочей или ионов тяжелых металлов, негативное влияние мочевины и различных восстановителей, приводящих к разрушению мостиков дисульфидного типа.

• Наличие цветных реакций с разными химическими элементами (зависит от аминокислотного состава). Такое свойство применяется в лабораторных условиях, когда требуется определить общее количество белка.

Итоги

Белок – ключевой элемента клетки, обеспечивающий нормальное развитие и рост живого организма. Но, несмотря на изученность вещества учеными, впереди предстоит еще много открытий, позволяющих глубже узнать тайну человеческого организма и его строения. Пока же каждый из нас должен знать, где образуются белки, в чем их особенности и для каких целей они необходимы.