Надф расшифровка. Значение слова никотинамидадениндинуклеотидфосфат

Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) - универсальный источник и основной аккумулятор энергии в живых клетках . АТФ содержится во всех клетках растений и животных. Количество АТФ в среднем составляет 0,04% (от сырой массы клетки), наибольшее количество АТФ (0,2-0,5%) содержится в скелетных мышцах. В клетке молекула АТФ расходуется в течение одной минуты после ее образования. У человека количество АТФ, равное массе тела, образуется и разрушается каждые 24 часа .

АТФ – мононуклеотид, состоящий из остатков азотистого основания (аденина), рибозы и трех остатков фосфорной кислоты. Поскольку АТФ содержит не один, а три остатка фосфорной кислоты, она относится к рибонуклеозидтрифосфатам .

Для большинства видов работ, происходящих в клетках, используется энергия гидролиза АТФ. При этом при отщеплении концевого остатка фосфорной кислоты АТФ переходит в АДФ (аденозиндифосфорную кислоту), при отщеплении второго остатка фосфорной кислоты – в АМФ (аденозинмонофосфорную кислоту). Выход свободной энергии при отщеплении как концевого, так и второго остатков фосфорной кислоты составляет около 30,6 кДж/моль. Отщепление третьей фосфатной группы сопровождается выделением только 13,8 кДж/моль. Связи между концевым и вторым, вторым и первым остатками фосфорной кислоты называются макроэргическими (высокоэнергетическими).

Запасы АТФ постоянно пополняются. В клетках всех организмов синтез АТФ происходит в процессе фосфорилирования, т.е. присоединения фосфорной кислоты к АДФ. Фосфорилирование происходит с разной интенсивностью при дыхании (митохондрии), гликолизе (цитоплазма), фотосинтезе (хлоропласты).

АТФ является основным связующим звеном между процессами, сопровождающимися выделением и накоплением энергии, и процессами, протекающими с затратами энергии. Кроме этого, АТФ наряду с другими рибонуклеозидтрифосфатами (ГТФ, ЦТФ, УТФ) является субстратом для синтеза РНК.

Кроме АТФ есть и другие молекулы с макроэргическими связями – УТФ (уридинтрифосфорная кислота), ГТФ (гуанозинтрифосфорная кислота), ЦТФ (цитидинтрифосфорная кислота), энергия которых используются для биосинтеза белка (ГТФ), полисахаридов (УТФ), фосфолипидов (ЦТФ). Но все они образуются за счет энергии АТФ.

Помимо мононуклеотидов, важную роль в реакциях обмена веществ играют динуклеотиды (НАД + , НАДФ + , ФАД), относящиеся к группе коферментов (органические молекулы, сохраняющие связь с ферментом только в ходе реакции). НАД + (никотинамидадениндинуклеотид), НАДФ + (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) – динуклеотиды, имеющие в своем составе два азотистых основания – аденин и амид никотиновой кислоты – производное витамина РР), два остатка рибозы и два остатка фосфорной кислоты (рис. .). Если АТФ – универсальный источник энергии, то НАД + и НАДФ + – универсальные акцепторы, а их восстановленные формы – НАДН и НАДФН – универсальные доноры восстановительных эквивалентов (двух электронов и одного протона). Входящий в состав остатка амида никотиновой кислоты атом азота четырехвалентен и несет положительный заряд (НАД + ). Это азотистое основание легко присоединяет два электрона и один протон (т.е. восстанавливается) в тех реакциях, в которых при участии ферментов дегидрогеназ от субстрата отрываются два атома водорода (второй протон уходит в раствор):

Субстрат-Н 2 + НАД + субстрат + НАДН + Н +

В обратных реакциях ферменты, окисляя НАДН или НАДФН , восстанавливают субстраты, присоединяя к ним атомы водорода (второй протон приходит из раствора).

ФАД – флавинадениндинуклеотид – производное витамина В 2 (рибофлавина) также является кофактором дегидрогеназ, но ФАД присоединяет два протона и два электрона, восстанавливаясь до ФАДН 2 .

Раздел очень прост в использовании. В предложенное поле достаточно ввести нужное слово, и мы вам выдадим список его значений. Хочется отметить, что наш сайт предоставляет данные из разных источников – энциклопедического, толкового, словообразовательного словарей. Также здесь можно познакомиться с примерами употребления введенного вами слова.

Найти

Значение слова никотинамидадениндинуклеотидфосфат

никотинамидадениндинуклеотидфосфат в словаре кроссвордиста

Словарь медицинских терминов

никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ)

кофермент многих оксидоредуктаз, выполняющий функцию переносчика электронов и протонов, отличающийся от никотинамидадениндинуклеотида содержанием еще одного остатка фосфорной кислоты, присоединенного к гидроксилу одного из остатков D-рибозы.

Энциклопедический словарь, 1998 г.

НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ (НАДФ) кофермент некоторых дегидрогеназ - ферментов, катализирующих окислительновосстановительные реакции в живых клетках. НАДФ принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передает их на другие вещества. Восстановленный НАДФ (НАДФ · Н) - один из основных продуктов световых реакций фотосинтеза.

Никотинамидадениндинуклеотидфосфат

НАДФ [трифосфопиридиннуклеотид (ТПН); устаревшее ≈ кофермент II (Ко II), кодегидраза], широко распространённый в природе кофермент ; подобно никотинамидадениндинуклеотиду обнаружен во всех типах клеток; участвует в реакциях окисления ≈ восстановления. Структура НАДФ установлена в 1934 О. Варбургом. Служит акцептором водорода при окислении главным образом углеводов; в восстановленной форме является донором водорода при биосинтезе жирных кислот. В хлоропластах растительных клеток НАДФ восстанавливается при световых реакциях фотосинтеза и затем обеспечивает водородом синтез углеводов при темновых реакциях. См. Окисление биологическое.

Википедия

Никотинамидадениндинуклеотидфосфат

Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т (НАДФ, NADP) - широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ - ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. НАДФ принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества. В хлоропластах растительных клеток НАДФ восстанавливается при световых реакциях фотосинтеза и затем обеспечивает водородом синтез углеводов при темновых реакциях. НАДФ, - кофермент, отличающийся от НАД содержанием ещё одного остатка фосфорной кислоты, присоединённого к гидроксилу одного из остатков D-рибозы, обнаружен во всех типах клеток.

Ферменты, как и белки, делятся на 2 группы: простые исложные . Простые целиком и полностью состоят из аминокислот и при гидролизе образуют исключительно аминокислоты.Их пространственная организация ограничена третичной структурой. Это в основом ферменты ЖКТ: пепсин, трипсин, лизацим, фосфатаза. Сложные ферменты кроме белковой части содержат и небелковые компоненты.Эти небелковые компоненты отличаются по прочности связывания с белковой частью (аллоферментом). Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими небелковыми компонентами и не разделяются при выделении и очистке, то небелковый компонент называется простетической группой и рассматривается как интегральная часть молекулы фермента.

Под коферментом понимают дополнительную группу, легко отделяющуюся от аллофермента при диссоциации. Между аллоферментом и простейшей группой существует ковалентная связь, довольно сложная. Между аллофермнтом и коферментом существует нековалентная связь (водородные или электростатические взаимодействия). Типичными представителями коферментов являются:

В 1 - тиамин; пирофосфат (он содержит В)

В 2 - рибофлавин; ФАД, ФНК

РР - НАД, НАДФ

Н – биотин; биозитин

В 6 - пиридоксин; пиридоксальфосфат

Пантотеновая кислота: коэнзим А

Многие двухвалентные металлы (Cu,Fe,Mn,Mg) тоже выполняют роль кофакторов, хотя и не относятся ни к коферментам, ни к простетическим группам. Металлы входят в состав активного центра или стабилизируют оптимальный вариант сруктуры активного центра.

МЕТАЛЛЫ ФЕРМЕНТЫ

Fe,Feгемоглобин, каталаза, пероксидаза

Cu,Cuцитохромоксидаза

ZnДНК – полимераза, дегидрогеназа

Mgгексокиназа

Mnаргиназа

Seглутатионредуктаза

Кофакторную функцию могут выполнять также АТФ, молочная кислота, т – РНК. Следует отметить одну отличительную особенность двухкомпонентных ферментов, заключающуюся в том, что ни кофактор (кофермент или простетическая группа), ни аллофермент в отдельности каталитической активности не проявляют, и только их объединение в единое целое, протекающее в соответствии с программой их трёхмерной организации, обеспечивает быстрое протекание химических реакций.

Строение НАД и НАДФ.

НАД и НАДФ являются коферментами пиридинзависимых дегидрогеназ.

НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД.

НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОАМИДФОСФАТ (НАДФ)

Способность НАД и НАДФ играть роль точного переносчика водорода связана с наличием в их структу –

ре амида никотиновой кислоты.

В клетках НАД – зависимые дегидрогеназы участвуют

в процессах переноса электронов от субстрата к О.

НАДФ – зависимые дегидрогеназы играют роль в процес –

сах биосинтеза. Поэтому коферменты НАД и НАДФ

отличаются по внутриклеточной локализации: НАД

концентрируется в митохондриях, а большая часть НАДФ

находится в цитоплазме.

Строение ФАД и ФМН.

ФАД и ФМН являются простетическими группами флавиновых ферментов. Они очень прочно, в отличие от НАД и НАДФ, присоединяются к аллоферменту.

ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД (ФМН).

ФЛАВИНАЦЕТИЛДИНУКЛЕОТИД.

Активной частью молекулы ФАД и ФМН является изоаллоксадиновое кольцо рибофлавин, к атомам азота которого могут присоединятся 2 атома водорода.

Название витамина PP дано от итальянского выражения preventive pellagra – предотвращающий пеллагру.

Источники

Хорошим источником являются печень, мясо, рыба, бобовые, гречка, черный хлеб. В молоке и яйцах витамина мало. Также синтезируется в организме из триптофана – одна из 60 молекул триптофана превращается в одну молекулу витамина.

Суточная потребность

Строение

Витамин существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида.

Две формы витамина РР

Его коферментными формами являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и фосфорилированная по рибозе форма – никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Строение окисленных форм НАД и НАДФ

Биохимические функции

Перенос гидрид-ионов Н – (атом водорода и электрон) в окислительно-восстановительных реакциях.

Механизм участия НАД и НАДФ в биохимической реакции

Благодаря переносу гидрид-иона витамин обеспечивает следующие задачи:

1. Метаболизм белков, жиров и углеводов . Так как НАД и НАДФ служат коферментами большинства дегидрогеназ, то они участвуют в реакциях

• при синтезе и окислении карбоновых кислот,
• при синтезе холестерола ,
• обмена глутаминовой кислоты и других аминокислот,
• обмена углеводов: пентозофосфатный путь , гликолиз ,
• окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты,

Пример биохимической реакции с участием НАД

2. НАДН выполняет регулирующую функцию, поскольку является ингибитором некоторых реакций окисления, например, в цикле трикарбоновых кислот.

3. Защита наследственной информации – НАД является субстратом поли-АДФ-рибозилирования в процессе сшивки хромосомных разрывов и репарации ДНК.

4. Защита от свободных радикалов – НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной системы клетки.

5. НАДФН участвует в реакциях

• ресинтеза тетрагидрофолиевой кислоты (кофермент витамина B9) из дигидрофолиевой после синтеза тимидилмонофосфата ,
• восстановления белка тиоредоксина при синтезе дезоксирибонуклеотидов ,
• для активации "пищевого" витамина К или восстановления тиоредоксина после реактивации витамина К .

Гиповитаминоз B3

Причина

Пищевая недостаточность ниацина и триптофана. Синдром Хартнупа .

Клиническая картина

Проявляется заболеванием пеллагра (итал.: pelle agra – шершавая кожа) как синдром трех Д :

• деменция (нервные и психические расстройства, слабоумие),
• дерматиты (фотодерматиты),
• диарея (слабость, расстройство пищеварения, потеря аппетита).

При отсутствии лечения заболевание кончается летально. У детей при гиповитаминозе наблюдается замедление роста, похудание, анемия.

В США в 1912-1216 гг. число заболевших пеллагрой составляло 100 тысяч человек в год, из них около 10 тысяч умирало. Причиной являлось отсутствие животных продуктов питания, в основном люди питались кукурузой и сорго, которые бедны триптофаном и содержат неусвояемый связанный ниацин.
Интересно, что у индейцев Южной Америки, у которых с древних времен основу питания составляет кукуруза, пеллагра не встречается. Причиной такого феномена является то, что они отваривают кукурузу в известковой воде, при этом ниацин высвобождается из нерастворимого комплекса. Европейцы, взяв у индейцев кукурузу, не потрудились также позаимствовать и рецепты.

Антивитамины

Производное изоникотиновой кислоты изониазид , используемый для лечения туберкулеза. Механизм действия точно не выяснен, но по одной из гипотез – замена никотиновой кислоты в реакциях синтеза никотинамидаденин-динуклеотида (изо-НАД вместо НАД ). В результате нарушается протекание окислительно-восстановительных реакций и подавляется синтез миколевой кислоты, структурного элемента клеточной стенки микобактерий туберкулеза.

Дегидрогеназы представляют собой энзимы класса оксидоредуктаз, которые катализируют реакции отщепления водорода (то есть протонов и электронов) от субстрата, который является окислителем, и транспортируют его на другой субстрат, который восстанавливается.

В зависимости от химической природы акцептора, с которым взаимодействуют дегидрогеназы, их делят на несколько групп:

1. Анаэробные дегидрогеназы , которые катализируют реакции, в которых акцептором водорода является соединение, которое отличается от кислорода.
2. Аэробные дегидрогеназы , которые катализируют реакции где акцептором водорода может быть кислород (оксидазы) или другой акцептор. Аэробные дегидрогеназы относятся к флавопротеинам, продукт реакции - перекись водорода.
3. Дегидрогеназы, которые обеспечивают транспортировку электронов от субстрата к акцептору электронов. К этой группе дегидрогеназ принадлежат цитохромы дыхательной цепи митохондрий.
4. Дегидрогеназы, которые катализируют прямое введение в молекулу субстрата окисляется, 1 или 2 атомов кислорода. Такие дегидрогеназы получили название оксигеназы.

Функцию первичных акцепторов атомов водорода, отщепляющихся от соответствующих субстратов, выполняют дегидрогеназы 2 типов:

• пиридинзависимые дегидрогеназы - содержат коферменты никотинамид (НАД +) или никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ +).
• флавинзависимые дегидрогеназы , простетической группой которых является флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН).

Коферменты НАДФ+ (или НАД+) с апоферментом связаны непрочно и поэтому могут в клетке находиться как в связанном с апоферментом состоянии, так и быть отделенными от белковой части.

Пиридинзависимые дегидрогеназы относятся к анаэробному типу - водорастворимые ферменты, окисляющие полярные субстраты. Реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, в общем виде приведены в таких уравнениях:

SH2 + НАДФ+ → S + НАДФН + Н+

SH2 + НАД+ → S + НАДН + Н+

Рабочей структурой в молекуле НАД + или НАДФ + является пиридиновое кольцо никотинамид, который присоединяет в ходе ферментативной реакции один атом водорода и один электрон (гидрид-ион), а второй протон поступает в реакционную среду. Пиридинзависимые дегидрогеназы очень распространены в живых клетках. Они отщепляющие протоны и электроны от многих субстратов, восстанавливая НАД + или НАДФ + и передавая в дальнейшем восстановительные эквиваленты на другие акцепторы. НАД-зависимые дегидрогеназы главным образом катализируют окислительно-восстановительные реакции окислительных путей метаболизма - гликолиза, цикла Кребса, β-окисления жирных кислот, дыхательной цепи митохондрий и др. НАД является главным источником электронов для цепи переноса электронов. НАДФ используется главным образом в процессах восстановительного синтеза (в синтезе жирных кислот и стероидов).

Флавинзависимые дегидрогеназы - флавопротеины, простетическими группами в которых ФАД или ФМН - производные витамина В2, которые прочно (ковалентно) связаны с апоферментом. Данные дегидрогеназы - мембраносвязанные ферменты, окисляющие неполярные и малополярные субстраты. Рабочей частью молекулы ФАД или ФМН, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях, является изоалоксазиновое кольцо рибофлавина, который акцептирует два атома водорода (2Н+ + 2е-) от субстрата.

Общее уравнение реакции с участием флавинзависимых дегидрогеназ выглядит так:

SH2 + ФМН → S + ФМН-Н2

SH2 + ФАД+ → S + ФАДН2

В процессах биологического окисления данные ферменты играют роль как анаэробных, так и аэробных дегидрогеназ. К, анаэробным дегидрогеназам принадлежит НАДН-дегидрогеназа, ФМН-зависимый фермент, который передает электроны от НАДН на более электроположительны компоненты дыхательной цепи митохондрий. Другие дегидрогеназы (ФАД-зависимые) переносят электроны непосредственно от субстрата на дыхательную цепь (например, сукцинатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа). Транспортировка электронов от флавопротеинов к цитохромоксидазам в дыхательной цепи обеспечивают цитохромы, которые, кроме цитохромоксидазы, по классификации как анаэробные дегидрогеназы. Цитохромы – представляют собой железосодержащие протеины митохондрий - гемпротеины, которые за счет обратного изменения валентности геминового железа выполняют функцию транспортировки электронов в аэробных клетках непосредственно в цепях биологического окисления: цитохром (Fe3 +) + е → цитохром (Fe2 +).

В состав дыхательной цепи митохондрий входят цитохромы b, с1, с, а и а3 (цитохромоксидаза). Кроме дыхательной цепи, цитохромы содержатся в эндоплазматическом ретикулуме (450 и b5). К аэробным флавинзависимым дегидрогеназам принадлежат оксидазы L-аминокислот, ксантиноксидаза и др.

Дегидрогеназы, катализируют включение одного или двух атомов кислорода в молекулу субстрата, получили название оксигеназы. В зависимости от количества атомов кислорода, которые взаимодействуют с субстратом, оксигеназы делят на 2 группы:

• Диоксигеназы
• Монооксигеназы

Диоксигеназы катализируют присоединяет в молекулу субстрата 2 атомов кислорода: S + O2 → SO2. Это, в частности, негемовые железосодержащие ферменты, катализирующие реакции синтеза гомогентизиновой кислоты и ее окисления на пути катаболизма тирозина. Железосодержащая липооксигеназа катализирует включение О2 в арахидоновую кислоту, первую реакцию в процессе синтеза лейкотриенов. Пролин- и лизиндиоксигеназы катализируют реакции гидроксилирования остатков лизина и пролина в проколлагене. Монооксигеназы катализируют присоединение к субстрату только 1 из атомов молекулы кислорода. При этом, второй атом кислорода восстанавливается до воды:

SH + О2 + НАДФН + Н+

SОН + Н2О + НАДФ+

К монооксигеназам принадлежат ферменты, которые участвуют в обмене веществ многих лекарственных субстанций путем их гидроксилирования. Эти ферменты имеют локализацию преимущественно в микросомальной фракции печени, надпочечников, половых желез и других тканей. Поскольку чаще всего субстрат в монооксигеназных реакциях гидроксилируется, данную группу энзимов также называют гидроксилазы.

Монооксигеназы катализируют реакции гидроксилирования холестерина (стероидов) и превращение их в биологически активные субстанции, в том числе - половые гормоны, гормоны надпочечников, активные метаболиты витамина D - кальцитриол, а также реакции детоксикации путем гидроксилирования ряда токсичных веществ, лекарственных средств и продуктов их превращения для организма. Монооксигеназная мембранная система эндоплазматического ретикулума гепатоцитов содержит НАДФН + Н+, флавопротеины с кофактором ФАД, протеин (адренотоксин), содержащий негемовое железо, и гемпротеин - цитохром Р450. В результате гидроксилирования неполярных гидрофобных субстанций повышается их гидрофильность, что способствует инактивации биологически активных веществ или обезвреживанию токсичных субстанций и экскреции их из организма. Некоторые лекарственные субстанции, такие, как фенобарбитал, имеют способность индуцировать синтез микросомальных ферментов и цитохрома Р450.

Существуют монооксигеназы, которые не содержат цитохрома Р450. К ним относятся ферменты печени, которые катализируют реакции гидроксилирования фенилаланина, тирозина, триптофана.

Полезно знать

• D-димер – маркер фибринолиза (при беременности - норма, повышение - при тромбозах, ХСН, окологических процессах)